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Titolo: Per TT: note sulla lievitazione

Ciao,
       qualche tempo fa, avevamo parlato della lievitazione e delle
trasformazioni, restando su una domanda: 
" ma il glutine, non é (almeno parzialmente) digerito durante la
lievitazione?"
Finita che fu la ricerca, ecco i risultati (in breve):
Il responsabile della lievitazione é un lievito che consuma solo glucosio e
fruttosio. Finiti questi due componenti, il lievito si trasforma in un
nuovo tipo di organismo capace di consumare il maltosio. Questo maltosio
proviene dalla trasformazione dell'amido operata dagli enzimi presenti
nella farina (le amilasi), e spesso i panettieri usano estratti di malto
che appunto portano un surplus di questi enzimi, rendendo il maltosio
disponibile piú rapidamente. Risultato, le colonie di lievito sopravvivono
meglio e la lievitazione é piú omogenea (non necessariamente piú rapida,
peró).
Fin qui niente di nuovo.
La "novitá" (per noi): nella farina, sono presenti altri due tipi di
enzimi, le proteasi e le lipasi. Il nome ne spiega la funzione: le prime
attaccano le proteine (quindi il glutine), le seconde i grassi (nella
farina sono presenti piccole quantitá di grasso, e sono indispensabili per
ottenere un glutine elastico che quindi terrá alla cottura senza
collassare).
L'azione delle lipasi é poco interessante, perché una volta il glutine
formato, (nel primo quarto d'ora di lavoro), il loro accesso alla parte
grassa é molto ristretto e quindi la loro azione debole.
Le proteasi, invece, sono relativamente attive e, se lasciate agire,
spezzano le lunghe catene di glutine, rendendolo meno elastico e
resistente. Questa é la ragione per cui un impasto che lievita troppo tempo
finisce per sfaldarsi e diventare appiccicoso, e questa trasformazione é
irrecuperabile: una volta spezzata, la rete di glutine non é piú
riparabile, neanche aggiungendo nuova farina. 
Tuttavia, l'azione delle proteasi é rallentata dal sale: nonostante il
fatto che la quantitá di sale necessaria per inibirle completamente sia
troppo elevata per permettere al lievito di funzionare correttamente, una
piccola dose é sufficiente per avere il tempo necessario per il lievito di
digerire gli zuccheri messi a disposizione dalle amilasi (che sono meno
affettate dal sale), senza che la rete di glutine sia danneggiata in
maniera evidente. 
É per questa ragione che, anche nei dolci, si usa aggiungere un pó di sale,
talvolta dopo una prima lievitazione per evitare che un eventuale eccesso
pregiudichi la riproduzione batterica; ma in realtá se la dose di sale é
giusta lo si potrebbe aggiungere fin dall'inizio senza rischi
(dissolvendolo peró nell'acqua per evitare che l'osmosi secchi le cellule
del lievito).
Non c'é quindi una vera e propria azione di digestione delle proteine del
glutine da parte dei lieviti; certi batteri presenti sulle mani e negli
utensili possono effettivamente entrare nell'impasto ed attaccarle, ma la
combinazione dell'azione del lievito e del sale ne rende l'azione
negligiabile (<- si dice??), ed anche dopo una lunga lievitazione le
proteine, pur se spezzettate qua e lá dalle proteasi, saranno ancora
presenti nell'ammasso appiccicoso che era un'impasto per pane (questo
spezzettamento é responsabile dell'acidificazione dell'impasto, causa
l'apparizione di aminoacidi).
G.

negligiabile (<- si dice??), 
no :-) si dice trascurabile. Comunque anche qui non capisco cosa vuoi
dire, non e' che mi diresti dove hai preso queste informazioni?
marilus

 maniera evidente. 
Si puo' rallentare l'azione delle proteasi abbassando la temperatura
dell'impasto (lievitazione in frigo)? In caso affermativo, intorno a quali
temperature?
Ciao
Xive

 dire, non e' che mi diresti dove hai preso queste informazioni?
Questo doveva essere il riassuntino, equivalente della risposta breve messa
all'inizio: il lievito (sempre Saccharomyces  cerevisiae) non attacca le
proteine, né gli aminoacidi. 
La ricerca é stata fatta "in compagnia" di 3 persone, una dottoressa in
chimica e tecnologie farmaceutiche, un biologo ed una...
Non so tradurlo, ma in francese si chiama "aromaticienne", il cui lavoro
consiste a studiare e riprodurre gli aromi dei cibi.
Il punto di partenza é stato il libro di H. McGee, che dedica un capitolo
intero al pane. In seguito, usando la bibliografia(che ti riporto di
seguito, solo per i dati che riguardano questa ricerca), i primi due hanno
avuto la gentilezza di aiutarmi a ritrovare alcuni dei testi citati per
consultazione (vecchi di trent'anni, bisogna dire), ed altri (in
particolare l'opera di Pasteur). 
Con l'altra persona, abbiamo cercato gli studi sulle le sostanze aromatiche
del pane, per cercare di definire se ce ne fossero alcune formate durante
la fase di lievitazione a partire dalle proteine o dai loro componenti, ed
in che quantitá.
 Abbiamo anche cercato (sommariamente) di trovare una differenza tra gli
aromi di trasformazione prodotti a partire da un'impasto di glutine non
lievitato ed uno di glutine preso da un'impasto di pane. Abbiamo preso  in
considerazione il glutine unicamente, perché ovviamente in un impasto
lievitato di aromi ce ne sono tanti..
Bibliografia (da "on food & cooking, the sience and lore of the kitchen"):
-Bernardin  J.E. and D.D. Kasarda  "The microstructure of wheat protein
fibrils", Cereal chemistry 50 (1973): 735-45.
-Grosskreutz J.C. "A lipoprotein model of wheat gluten structure", Chereal
chemistry 38 (1961): 336-49 
-Kulp, K.,  P. M. Ranum, P.C. Williams, and W. T. Yamazaki. "Natural levels
of nutrients in commercially milled wheat flours", Cereal chemistry 57
(1980):54-58
E sulla fermentazione in generale:
-VALLERY-RADOT, René. "Oeuvres de Pasteur", Paris, Éditions Masson et Cie,
1933, 6 tomes, tome 2: Fermentation et génération spontanée
G.
P.S.: ora aspetto ovviamente le info sulla pasta acida ;p

> Bibliografia....
Me ne sono scordato uno..
"Matz S. "bakery Technology and Engineering" 2nd edition Westport Conn: AVI
1972
G.

 temperature?
No, guarda, non devi preoccupartene: ho nominato le proteasi solo per
spiegare da dove venisse il problema di un impasto che diventa
appicicossiccio e poco elastico in certe condizioni.
Se rispetti i tempi di lievitazione della ricetta ed il metodo di lavoro,
non avrai problemi.
 E comunque, se lo metti in frigo, l'azione del lievito é rallentata..
Insomma, non cercare la "ricetta miracolo", se esistesse i panettieri se la
sarebbero appropriata da qualche secolo  (anche se il frigo non esisteva)
;)
G.

 
cut
Grazie: intanto ho studiato un bel po' anche io (e anche io da McGee, tra 
gli altri)
Non ricordo e che proposito ne avevamo parlato, ma penso che lam ia fumosa 
idea di "attacco" del glutine fosse proprio l'azione dell proteasi.
Grazie ancora
-- 
ciao
TT
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 sarebbero appropriata da qualche secolo  (anche se il frigo non esisteva)
Non ho seguito molto bene... la ricetta miracolo per fare cosa?
Il pain a' l'ancienne si basa proprio su temperature bassissime e
sull'azione ritardata del lievito. Forse mi sfugge qualcosa.

... la ricetta miracolo per fare cosa?
Per mantenere il glutine "in forma" indefinitivamente..
G.

  E comunque, se lo metti in frigo, l'azione del lievito é rallentata..
Il problema dell'uso del "freddo" è appunto che il lievito rallenta la 
sua attivita mentre non  succede per le amilasi e delle proteasi. Se la 
farina non è di buona qualità o il processo è troppo lungo, otterrai un 
pane a crosta molto scura e magari una mollica bagnaticcia, o una 
struttura del glutine che non "tiene" più anidride carbonica.
A.
-- 
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particolare l'opera di Pasteur). 
ti posso dire una cosa? vedo che spesso tu citi articoli molto vecchi
anche di 40 anni fa che ormai sono preistoria scientifica. Dal momento
che mi sembra che ti piaccia molto studiare questi argomenti non
sarebbe meglio documentarsi su articoli recenti? 
Per esempio un articolo molto interessante su questo argomento e'
questo:
Effect of proteolytic starter cultures as leavening agents of pizza
dough, 2003 International Journal of Food Microbiology, 84(3): 319-326
Comunque se ti serve qualche articolo te lo posso sempre mandare
marilus

sua attivita mentre non  succede per le amilasi e delle proteasi. 
il freddo rallenta tutte le attivita' enzimatiche... ed e' proprio a
causa di questo che il metabolismo cellulare del lievito  e'
rallentato in frigo
marilus

 G.
Che io sappia il saccharomyces cerevisiae non è in grado di scindere il
maltosio (formato da due molecole di glucosio), infatti sono gli enzimi
presenti nel malto che idrolizzano il maltosio e lo rendono disponibile ai
lieviti.

 Comunque se ti serve qualche articolo te lo posso sempre mandare
Ecco, questo, per esempio, mi farebbe piacere, visto che ogni volta che
cerco di aver accesso ad un documento sembra che chieda al Padreterno di
scendere su terra..
Casomai ti capitasse di avere qualche minuto, puoi usare il tag [nospam]
nell'oggetto e inviare a guido "at" online "dot" fr.
 Anche senza avvisare.. :)
(peró spesso é piena di messaggi inutili).
Ancora grazie
G.

 G.
Se avessi due minuti potresti mandare una copia anche a me?
sdonk 84 "at" yahoo "punto" it
Grazie 

 G.
Mi viene anche in mente che la gliadina e la glutenina (le proteine che
compongono il glutine) sono solubili in ambiente acido. Le lunghe
fermentazioni permettono la crescita dei batteri lattici (poolish e bighe)
che sono acidogeni e abbassano il pH dell'impasto "sciogliendo" il glutine.
Potrebbe essere? 

marilus ha scritto:

Non sono un tecnico, ma quando le cose che i tecnici scrivono coincidono 
  con quello che vedo provando io stesso. il sospetto che sia vero 
diventa piuttosto forte.
A.
-- 
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diventa piuttosto forte.
allora, per curiosita', mi manderesti il riferimento di dove hai letto
questa cosa? Non per niente ma mi viene il dubbio che i tuoi tecnici
non lo siano poi tanto anche perche' il rallentamento dell'attivita'
enzimatica a basse temperature e' veramente una delle cognizioni di
base della biochimica. So che credi sempre piu' a quello che leggi da
altri ma ti posso solo dire che ho passato almeno tre anni a
purificare e caratterizzare proteasi intracellulari. Posso dirti che
le ho rivoltate come un calzino?
marilus

scendere su terra..
e' in arrivo :-)
Comunque e' vero che per accedere agli articoli completi bisogna avere
un abbonamento oppure andare nelle biblioteche, un po' come i
quotidiani online, non ti fanno leggere tutto
marilus

lieviti.
il S. cerevisiae non e' in grado di scindere l'amido che viene pero'
reso disponibile sotto forma di maltosio dallle amilasi presenti nella
farina e nel malto diastasico nel caso tu lo aggiunga.
E per rispondere alla tua altra domanda, il glutine e' si' piu'
solubile a pH acido ma l'acido da solo non e' in grado di "sciogliere"
il glutine nelle sue componenti proteiche
marilus

 quotidiani online, non ti fanno leggere tutto
Ed anche quando vado in biblioteca devo passare uno scanner per i metalli,
un colloquio con un consigliere che decide se merito di accedere al piano
di sotto (dove sono conservati i documenti di ricerca), un passaggio alla
cassa, uno agli spogliatoi per lasciare tutto ció che potrebbe contenere
pagine o fare fotografie, un altro controllo all'ingresso  che porta verso
la scala mobile ed infine un lettore magnetico per la carta di
"ricercatore" ottenuta durante un precedente colloquio con un'altra
persona..
E non ti dico per avere l'accesso alla sezione "libri rari"..
G.

persona..
ma almeno le fotocopie te le fanno fare? Per gli articoli di ricerca
corrente dovrebbero permetterlo. Forse pero' ti converrebbe prendere
dei buoni testi aggiornati, gli articoli scientifici sono spesso
troppo difficili da capire se non si hanno le basi sia teorico che
sperimentali. Oltre al fatto che in ogni articolo trovi solo una o due
informazioni corredate dalla dimostrazione.
marilus

 informazioni corredate dalla dimostrazione.
E che sulle dieci pagine di un articolo a me non interessano che 4-5
linee.. Ma che ci vuoi fare, lo spirito della ricerca é un fuoco che brucia
di dentro..
 Speriamo di non finire il carbone.
G.

 l'originale, qualunque ne siano le condizioni.
Gia' che togli i filtri, potresti mandarmi una mail che ti spiego come 
chiedere via mail le fotocopie alle biblioteche. E' un po' brigoso, ma 
noi ne abbiamo sempre inviate a seguito di richieste fatte cosi' (parlo 
di una biblioteca statale) e presumo che cosi' facciano pure le altre. 
Almeno, spero. :-)
-- 
Il nuovo elenco completo delle ricette di 
gennarino.org
: 
http://www.gennarino.org/forum/viewforum.php?f=11
 e il nuovo sito sul 
pane: 
http://www.panefattoincasa.net

 Speriamo di non finire il carbone.
 ti auguro di no :-)
marilus

 chiedere via mail le fotocopie alle biblioteche. 
L'indirizzo é sempre lo stesso, ma é pieno 29 giorni su 30.. (cioé, lo
svuoto solo quando qualcuno mi dice che sta per mandarmi qualcosa, perché
riceve in media 150 messaggi/giorno..) e ci vuole [nospam] sennó tutto va
nel cestino.
Peró come chiedere documenti, anche via internet, lo so fare (basta andare
su 
www.bnf.fr
), solo il mio problema é che qualunque cosa chieda,
fotocopie, microfilm ecc, devo pagare e tanto.. Praticamente una ventina di
fogli costano piú di un libro intero..
Poi ci sarebbero le biblioteche ad accesso gratuito, ma ovviamente sono
molto meno fornite e mal indicizzate.
Restano le universitá, ma se i corsi sono in libero accesso le biblioteche
non sempre.. 
Peró, voi altri, quando qualcosa di interessante vi passa sottomano,
potreste copiare o riassumere :DD
G.

 solo quello che eventualmente ti interessa
Ho sempre piú l'impressione che la conoscenza stia diventando un bene di
lusso, e chi ce l'ha cerchi di tenersela o di farla profittare al massimo..
Insomma, temo che io, comune sconosciuto, non sarei sempre ben visto per
andare a "frugare" negli archivi dei centri scientifici (oppure sarebbe a
pagamento pure quello.. E senza dubbio costerebbe uno sproposito)
comunque vedo di informarmi appena possibile :)
G.

"g." <g@n> ha scritto nel messaggio 
news:01c64ebb$2321b3e0$c800a8c0@aliceadsl...


 potreste copiare o riassumere :DD
Ehm... dall'anno scorso lavoro  in Soprintendenza, non piu' in 
Biblioteca. Quindi, di interessante per te, sottomano mi passa 
poco...;-)))


pagamento pure quello.. E senza dubbio costerebbe uno sproposito)
non e' cosi'. Almeno non Italia. Le fotocopie costano esattamente lo
stesso sia che tu sia un ricercatore che viene da un'altra universita'
o che tu sia uno sconosciuto. Nella maggior parte dei dipartimenti
hanno una sala lettura con le riviste dell'anno in corso, che sono
quelle piu' interessanti per chi si aggiorna.
Comunque come ti ho gia' detto il problema e' un altro. Per fare delle
ricerche ed ottenere delle risposte devi sapere esattamente cosa stai
cercando. Quando per un singolo termine di ricerca (per esempio
proteasi e glutine) ti vengono fuori 158 referenze su Pubmed, come fai
a distinguere quelle che ti intressano se non hai una conoscenza di
base?
marilus

molli e finita li'...:-)
oppure usare un indirizzo di posta che abbia gia' un antispam. Yahoo
per esempio secondo me funziona molto bene da quel punto di vista
marilus

 per esempio secondo me funziona molto bene da quel punto di vista
gmail e' molto meglio (li ho tutteddue)
-- 
ciao!
massimo

gmail e' molto meglio (li ho tutteddue)
e' vero ma a me a volte da problemi nel senso che non riesco a
scaricare la posta direttamente dal server (non la guardo via web, la
scarico con eudora) per cui devo settare un forward su un altro
indirizzo...
marilus

 le ho rivoltate come un calzino?
Non ho acun problema a crederti, ma magari provi 4 o 5 volte con il pane 
e poi ne riparliamo?
A.
-- 
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e poi ne riparliamo?
non credo proprio che tu possa affermare con certezza che l'effetto
che vedi sia dovuto alle proteasi. Le modifiche chimico fisiche
possono essere dovute a molti altri fattori.
marilus

 
Concordo, infatti nella produzione della birra si calibra in maniera 
precisissima l'azione dei vari enzimi (proteasi-lipasi-amilasi-...) in 
modo da ottenere delle precise caratteristiche della birra finale.
Ci sono molti punti in comune tra fare la birra ed il pane.
Vedi questo articolo sulle temperature dei vari enzimi:
http://www.mr-malt.it/information.php?info_id=45
dove si vede bene che a bassa temperatura quasi tutti gli enzimi sono 
disattivati.
Max
-- 
Bomb's Guide - il Massimo... del bere!
http://www.bombsguide.org/

 Le modifiche chimico fisiche possono essere dovute a molti altri fattori.
Si, certo, vero. Sarà per pigrizia ma il principio simile al rasoio di 
occam che spesso mi hai invitato ad usare mi sembra adatto.
A.
-- 
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occam che spesso mi hai invitato ad usare mi sembra adatto.
benissimo, continua a pensare che l'attivita' enzimatica non e'
influenzata dalla temperatura se questo ti semplifica la vita. Se lo
affermi in pubblico io pero' lo contesto. 
Il sospetto che ho pero' e' che sia tu a non attenerti al principio
del rasoio di Occam perche' ti piace sempre complicare anche le
questioni piu' semplici
marilus

 questioni piu' semplici
Bene, oltre a lanciare il ragionevole dubbio, riesci a spiegarmi la tua 
alternativa più semplice? oppure ne esiste certamente una ma non si può 
dire?
A.
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dire?
be' no scusa, direi che tu non abbia bisogno di nessuna mia
spiegazione
marilus

 proteasi.
Ciao Ab-,
ma hai letto il link che ho inviato?
Guarda anche qui:
http://www.howtobrew.com/images/f79.gif
Tutti gli enzimi del malto hanno ben precise curve di attivita' in base 
alla temperatura e al pH... e quasi tutti sono inattivi a T ambiente, 
figurati nel frigo...


 figurati nel frigo..
Questo non mi risulta, sul libro che riporti tu ci sono le curve cui 
perde attività a seconda dei tipi. Ma se fosse come dici tu (non attivi 
a temperatura ambiente) tempo che mangeremmo poco pane :-)
Ma ti chiedo una cosa: anche tu pensi che giorilli (prendo lui a 
campione ma è solo uno dei tanti) dica vaccate? altrimenti mi spieghi la 
pag. 279 in basso. Hai il libro vero?
A.
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 spiegazione
:-DDD io no anche perché mi cambia proprio poco, ma secondo la tua 
logica: tu hai affermato in pubblico e io contesto! :-D cioè dovrei 
contestare.
Ma lascia intendere tutto quello che vuoi, affari tuoi e del tuo 
coraggio di dire o meno le cose, io penso continuerò a fare il pane. :-)
A.
-- 
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coraggio di dire o meno le cose, io penso continuerò a fare il pane. :-)
...e io a lavorare sulle proteine (oltre che a fare il pane
naturalmente) :-D
marilus

pag. 279 in basso. Hai il libro vero?
essendo sempre piu' forte il dubbio che tu non abbia capito la mia
contestazione, tu o qualcun altro mi puo' trascrivere cosa ha
affermato giorilli?
marilus

pag. 279 in basso. Hai il libro vero?
No, non ho il libro e non so cosa dice Giorilli...
Comunque, quello che so io e' che gli enzimi non sono attivi a T
ambiente, ma sicuramente i lieviti, che sono tutt'altra cosa rispetto
agli enzimi, si!
Quindi il pane che mangiamo, come dici tu, e' sicuramente frutto della
lievitazione, visto che i lieviti del pane (S. Cerevisiae) funzionano
circa fino a 30°C...  Ma per quanto riguarda gli enzimi amilasi e
proteasi, non avranno effetto nella lievitazione a T ambiente, bensi'
durante la cottura quando il cuore del pane arriva a 50-60°C.
Quindi il fatto che il pane si formi a T ambiente o in frigo non mi
sconvolge... sono i lieviti a farlo. Ma forse, per evitare
fraintendimenti, mi fai sapere esattamente cosa dice Giorilli?


 coraggio di dire o meno le cose, io penso continuerò a fare il pane. :-)
Per evitare che ti arrabbi con marilus e viceversa, va bene se prometto di
chiedere al prof. che insegna impianti biochimici e si occupa di
fermentazione e enzimi ? :-)
--
Lisa
- A tavola e nell'alcova si invita una volta sola -
http://www.appuntidicucina.it/CronachedallaCucina
--------------------------------
Inviato via 
http://arianna.libero.it/usenet/

ambiente, 
anche questo non e' vero... il saggio standard per l'alfa-amilasi si
fa a 20°C mentre per la cabossidasi (una delle proteasi associate al
glutine) a 30°C. La curva di attivita' riportata nell'articolo che hai
proposto indica solo che sopra i 70°C l'attivita' diminuisce
marilus

fermentazione e enzimi ? :-)
io non sono arrabbiata con Ab... solo molto stupita di come si possa
sostenere con tanta foga qualcosa che si e' solo letto su un libro
marilus

 sostenere con tanta foga qualcosa che si e' solo letto su un libro
eeeh? Piů che tanta foga me ne frego assai :-)
A.
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 circa fino a 30°C... 
Si, bene, ma che mangiano?
A.
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 affermato giorilli?
Con tutta la pių buona volontā, io non ho "bisogno di alcuna 
spiegazione",  tu non ci tieni a comunicare quello che pensi, quindi...
A.
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 fermentazione e enzimi ? :-)
A dire la verità non sarei arrabbiato... fa uguale? :-) in ogni caso la 
spiegazione tecnica mi interessa relativamente o meglio mi interessa 
solo se posso applicarla in qualche modo dopo o se posso evitare il 
problema.
Quindi la discussione su termini tecnici o meno, su rallenta o ferma, mi 
interessa davvero poco: la domanda è perché se lo lascio in frigo tende 
a diventare "molliccio"? A me la spiegazione sembrava sensata... ma se 
qualcuno ne tira fuori un'altra che non sia il fluido vitale mi fa 
piacere. Questa però non si vede ancora :-D
A.
-- 
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spiegazione",  tu non ci tieni a comunicare quello che pensi, quindi...
che fai, l'offeso? Comunque se non hai bisogno di spiegazioni  non
vedo perche' dovrei cercare di darle io a qualcuno che non mi crede,
per giunta sapendo benissimo qual'e' il mio lavoro
marilus

 sostenere con tanta foga qualcosa che si e' solo letto su un libro
... e credevo lo sapessi anche tu :-D


... e credevo lo sapessi anche tu :-D
hai ragione... ci casco sempre :-D
ma non rispondere mi pare proprio brutto ;-)
marilus

 per giunta sapendo benissimo qual'e' il mio lavoro
Maria con la stessa buona volontà di prima, se vuoi chiacchierare di 
quello che pensi, che sai, sono il primo ad ascoltarti. Se invece 
pretendi che il tuo lavoro basti a farmi credere a qualunque cosa senza 
uno straccio di alternativa mi hai preso per un altro.
E non faccio l'offeso ti comunicavo che potevi cercartelo da sola, 
considerato anche che non varrebbe una cippa nemmeno se fosse un "libro 
a livello universitario".
A.
-- 
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Il S. Cerevisiae puo' mangiare solo zuccheri semplici, mono e 
di-sccaridi (a volte tri): glucosio, maltosio, ... ma non amidi.


uno straccio di alternativa mi hai preso per un altro.
come al solito rivolti la frittata. Un conto e' dire: se e' vero che
le proteasi rallentano l'attivita' col freddo, allora a cosa e' dovuto
l'effetto che vedo con l'impasto tenuto in frigo? E qui certamente
avrei cercato di darti delle spiegazioni.
Un'altra cosa e' dire: non ti credo, le proteasi continuano a lavorare
al freddo, fai il pane 4 o 5 volte poi mi dici, lo dice Giorilli che
e' un maestro panificatore quindi lo sa meglio di te ecc ecc. 
ti ricordo che la discussione e' nata sul non credermi sul fatto,
estremamente semplice, che le proteasi come tutti gli enzimi sono
influenzati dalla temperatura. Su questo mi dovevi credere, non
c'entrano niente le spiegazioni alternative, quelle vengono dopo
marilus

 di-sccaridi (a volte tri): glucosio, maltosio, ... ma non amidi.
:-) presenti normalmente attorno al 2% nella farina: finiscono presto.
cioè se non fossero attivi non attaccherebbero certi (e sto sul vago :-) 
ovviamente ) legami dell'amido rendendo disponibili zuccheri pìu 
semplici per il lievito...  anche perché avrebbe davvero poco senso 
altrimenti aggiungerne sotto forma di malto ;-) non credi?
a.
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 c'entrano niente le spiegazioni alternative, quelle vengono dopo
La discussione è nata su quello che io riportavo.
A.
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 proposto indica solo che sopra i 70°C l'attivita' diminuisce
Ahhhh... adesso ho capito perche' sia tu che Ab- non avete commentato 
l'articolo: io non mi riferivo a quello di Baking Secrets, quando 
parlavo di curve di attivita' dell'amilasi. In quest'ultimo, c'e' solo 
la parte superiore della curva.
Invece qui:
http://www.mr-malt.it/information.php?info_id=45
(alcune immagini ora non si vedono, ho scritto al sito e le stanno 
sistemando, verificate tra un po')
e qui:
http://www.howtobrew.com/images/f79.gif
ci sono le curve su tutto il range di temperature, e si vede che i vari 
enzimi sono poco attivi a T ambiente.


 altrimenti aggiungerne sotto forma di malto ;-) non credi?
Il malto, da quello che ho sempre capito e letto io, viene aggiunto 
principalmente per la fase di cottura, ovvero quando il cuore del pane 
arriva a 50-60°C e le amilasi si attivano maggiormente.
Ma approfondiamo questa cosa perche' mi interessa capire meglio: io 
probabilmente sbaglio a dire che sono completamente inattivi, come dice 
Marilus a T ambiente sono meno attivi ma lo sono lo stesso.
Ma a questo punto mi chiedo: ha/avrebbe senso per il pane fare quello 
che si fa per la birra? Ovvero portare gli amidi e gli enzimi a 60°C per 
agevolare la saccarificazione, e poi tornare a 25°C per lievitare con 
maggior "cibo" a disposizione per i lieviti?
C'e' qualche pane particolare che viene fatto in questo modo, ovvero 
pre-riscaldando e raffreddando l'impasto?
Perche'


 Non dire cazzate
Ma scusate, perche' vi beccate e vi scaldate tanto?
L'argomento mi sembra interessante e per niente banale, pieno di tanta 
teoria ma anche di tanta pratica che spesso la teoria fa fatica a 
giustificare... perche' non ragionarci sopra con calma?
PS: Ab-, mi diresti gentilmente cosa dice Giorilli nel suo testo?


sistemando, verificate tra un po')
ah, ecco perche' io non vedo niente
marilus

che io ti creda religiosamente...
e' come chiedere di provare che l'acqua a T ambiente e' liquida, se
non mi credi su quello non ho abbastanza energie o voglia di
continuare a discutere. Te lo ripeto per la prossima volta...
marilus

 pre-riscaldando e raffreddando l'impasto?
Non credo, anche perche' cuoceresti/faresti morire il lievito a 60° C
no?
Magari si puo' scaldare la farina fino a 60°, farla freddare e poi
fare il pane?
Forse e' un'idea assurda!
G.

 
E' proprio quello che intendevo io: impasto farina + malto (per gli 
enzimi), riscaldamento a 60°C, riposo, raffreddamento, aggiunta lievito, 
lievitazione... e cottura.
Possibile che nessuno abbia mai provato? Cosa vien fuori? Mi sa che 
provero' io...
Max


maggior "cibo" a disposizione per i lieviti?
cioe' riscaldare la farina? A quella T potresti avere una parziale
denaturazione delle proteine (anche se nello specifico non lo so)
oltre alla soppressione di batteri eventualmente presenti. Tutto
sommato non lo farei, l'utilita' di avere piu' zuccheri disponibili la
vedo nel caso della birra non del pane
marilus

 continuare a discutere. Te lo ripeto per la prossima volta...
Ovviamente.
Ab-
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 pre-riscaldando e raffreddando l'impasto?
Non che io sappia
A.
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Per sicurezza l'ho fatto prima di scrivere. Tu?
idem
marilus

 PS: Ab-, mi diresti gentilmente cosa dice Giorilli nel suo testo?
Riporto la sua, orami l'ho tirato il ballo io :-( ma come dire se leggi 
un po'di libri riesci a vedere l'origine ;-)
"... Alla temperatura di +4° C si arresta la reazione di fermentazione 
alcolica nell'impasto, ma mentre gli enzimi zimasi contenuti nel lievito 
vengono inattivati, gli enzimi contenuti nella farina ( le proteasi e le 
amilasi) restano ancora attivi continuando a svolgere la propria 
attività, modificando così le caratteristiche dell'impasto. ..."
le due pagine successive però non le scrivo;-)
279 e seguenti di Panificando, Giorilli Lipetskaia
A.
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 279 e seguenti di Panificando, Giorilli Lipetskaia
Le scannerizzi e me le mandi (direttamente in ufficio) domani mattina? 
C'è anche qualcosa del genere su "bread making"? è a quello che ti 
riferisci quando parli di altri libri? se si, mi mandi anche quelle pagine?
Che io non scherzavo quando ho detto che chiedevo qui... riepilogando, 
ho riportato su un file un po' dei dialoghi tra te, marilus e megamax, 
per vedere se leggendo tutto di fila, riuscivo a focalizzare meglio la 
domanda... ma non so mica se ho capito lo stesso. Il punto da chiarire 
per te è solo quello dell'influenza del freddo o meno su lieviti e 
enzimi (per spiegarti perchè l'impasto lasciato in frigo diventa 
molliccio) o c'è qualche altro punto su cui vorresti avere una spiegazione?
Spiegami meglio, così posso fargli una domanda precisa e chiara... che 
lo sai come sono 'sti ingegneri ;-)


domanda... ma non so mica se ho capito lo stesso. 
la questione e' molto semplice... essendo un testo divulgativo si sono
"dimenticati" di specificare che l'attivita' proteasica e amilasica
anche se presente e' molto rallentata (come per la stragrande
maggioranza degli enzimi). Sul fatto poi che la zimasi sia
"totalmente" inattiva a 4°C non ci giurerei, i lavori a cui si fa
riferimento sono vecchissimi e non mi va di andare negli scantinati
della biblioteca a cercarli :-). Ecco, se gli ingegneri ti mostrassero
una curva di attivita' della zimasi in funzione della temperatura mi
farebbe piacere vederla.
marilus

 molliccio) o c'è qualche altro punto su cui vorresti avere una spiegazione?
Mah, io non avrei molte cose da chiarire su questo e nessun particolare 
interesse ad avere ragione :-) sul resto in amicizia ti sconsiglierei 
dal chiedermi i dubbi sul pane: prenderei gli appunti e ... :-D
A.
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 farebbe piacere vederla.
Prendo nota e vedo che si può fare.
