ş bir yaprak meydana getirir. Bir beta iplik (β iplik olarak da yazılır) 3 ila 10 amino asit uzunluğunda bir polipeptit zincirinden oluşur, polipeptir omurga neredeyse tamamen uzanık (İng. "extended") bir konformasyondadır. β yaprakların birleşmesinden kaynaklanan protein yığışımları (agregatlar) ve telcikler (fibriller), çeşitli hastalıkların oluşumunda rol oynar, bunların arasında Alzheimer gibi amiloidoz hastalıkları kayda değerdir.

En yaygın kullanımda "β iplik" terimi, en az bir diğer iplik ile omurga hidrojen bağları oluşturmuş, uzamış konformasyonlu tek bir bitişik polipeptit parçasına karşılık gelir; buna karşın "β yaprak" birbirine hidrojen bağlı ("H-bağlı") en az iki "β iplikten" oluşmuş toplaşma (İng. "assembly") demektir.

İlk β yaprak yapısı William Astbury tarafından 1930'larda önerilmiştir. Paralel veya antiparalel uzamış β ipliklerin peptit bağları arasında hidrojen bağlanması kavramını öne sürmüştür. Ancak, hatasız bir model inşa edebilmek için Astbury, amino asitlerin bağ geometrisi hakkında yeterli veriye sahip değildi, özellikle peptit bağının düzlemsel olduğunu bilmiyordu. Ayrıntılandırılmış bir model 1951'de Linus Pauling ve Robert Corey tarafından önerildi.

β yaprakların çoğu, diğer yapraklara bitişiktir ve komşularıyla yaygın bir hidrojen bağ ağı meydana getirirler. Bu ağda, bir ipliğin omurgasındaki N-H grupları bitişik bir ipliğin omurgasındaki C=O grupları arasındaki hidrojen bağlarından oluşur. Tamamen düzleştirilmiş β yaprakta, ardışık amino asit yan grupları yukarı, sonra aşağı, sonra yukarı, vb. doğrultulu olurlar. Bir β yapraktaki bitişik β ipliklerin atomları bitişiktir ve yan zincirler aynı yöne işaret edecek şekilde hizalıdır. β ipliklerin "plili" görünümü C atomundaki tetrahedral kimyasal bağlardan meydana gelir; örneğin, eğer bir yan zincir yukarı yönelmişse formula_1 atomuna olan bağ aşağı olmalıdır, çünkü bağ açısı yaklaşık 109,5°'dır. Pli oluşumu formula_2 ile formula_3 arasındaki uzaklığın yaklaşık 6 Å olmasına neden olur, trans konformasyonunda tamamen uzatılmış iki peptit bağındaki 7,6 Å (2 × 3,8 Å) uzaklığı yerine. Hidrojen bağlı β ipliklerde iki bitişik C atomu arasındaki "yanlamasına" mesafe yaklaşık 5 Å'dır.

Ancak, β iplikler ender olarak tamamen uzanıktır; kendilerini oluşturan amino asitlerin kiralliği nedeniyle bir burkulma gösterirler. (φ, ψ) = (–135°, 135°) civarındak enerjetik olarak tercihli olan dihedral açılar (Ramachandran çiziminin kabaca üst sol bölgesi), tamamen uzanık konformasyona karşılık gelen (φ, ψ) = (–180°, 180°)'den büyük oranda farklılık gösterir. 
Burkulma genelde dihedral açı değerlerinin almaşık değişim göstermesi ile ilişkilidir, bu sayede büyük bir yaprak içindeki bireysel β iplikler birbirinden ayrışmaz. Kuvvetle burkulmuş bir β yaprak örneği BPTI proteininde görülebilir.
Yan zincirler plilerin katlarından dışarı doğru uzanırlar, yaprak düzlemine yaklaşık dik olarak; ardışık amino asit kalıntıları yaprağın almaşık yüzlerine doğru uzanırlar.

Peptit zincirleri, N-uç ve C-uçlarına sahip olduklarından yönlüdürler, bundan dolayı β yaprakların da yönlü olduğu söylenebilir. Genelde protein topoloji çizimlerinde C-ucuna doğru bir ok ile gösterilirler. Bitişik β iplikler antiparalel, paralel veya karışık düzenli hidrojen bağları oluşturabilir.

Antiparalel düzende, birbirini izleyen β iplikler ters yönlüdür, öyle ki bir ipliğin ucu öbürünün C-ucuna bitişiktir. Bu düzen, en kuvvetli iplik arası stabiliteyi meydana getirir, çünkü karboniller ve aminler arasındaki iplik arası hidrojen bağlar düzlemsel olur, bu da onların tercihli doğrultusudur. Antiparalel yapraklarda peptit omurgasının dihedral açıları (φ, ψ) yaklaşık (–140°, 135°)'dir. Bu durumda iki atom formula_4 ve formula_5 birbirine hidrojen bağlı iki β iplikte birbirlerine bitişikseler, birbirlerinin peptit grupları ile karşılıklı hidrojen bağları oluştururlar; bu, "yakın çiftli" hidrojen bağları olarak adlandırılır.

Paralel düzende, birbirini izleyen β iplikler aynı yönlüdür; bu doğrultu biraz daha az stabildir çünkü iplikler arası hidrojen bağı örüntüsünün eşdüzlemli olmamasına neden olur. Paralel yapraklarda (φ, ψ) dihedral açıları yaklaşık (–120°, 115°)'dir. Bir motifte birbiriyle etkileşimli beşten az sayıda paralel iplik olması enderdir, muhtemelen daha az sayıda iplikler stabil olmadığı için. Ama, bir diğer neden, paralel β-yaprakların oluşması da temelde daha olmasıdır, çünkü N ve C uçları birbiri ile hizalanmış olan iplikler dizi içinde birbirlerinden uzakta olmak zorundadır. Paralel β-yaprakların daha stabil olabileceğine dair kanıtlar da mevcuttur, çünkü küçük amiloid diziler paralel β-ipliklerden oluşan β-yaprak fibrilleri olarak yığışır, oysa anti-paralel daha stabil olsa anti-paralel fibrillerin oluşması beklenirdi.

Paralel β-yaprak yapılarda iki atom formula_4 ve formula_5 birbirine hidrojen bağlı iki β iplikte bitişikseler, birbirleiyle hidrojen bağı kurmazlar. Bir amino asit kalıntısı öbürünü çevreleyen kalıntılarla hidrojen bağları kurar ama bunun tersi olmaz. Örneğin, kalıntı formula_8, kalıntı formula_9 ve formula_10 ile hidrojen bağları kurabilir. Bunlar, "geniş çiftli" hidrojen bağları olarak adlandırılır. Buna karşılık, formula_11 kalıntısı tamamen farklı kalıntılarla hidrojen bağ kurabilir veya hiçbir başka kalıntı ile bağ kurmayabilir de.

Bir iplik, karışık bağlanma düzeni de gösterebilir, bir tarafında paralel iplik, öbürü tarafında antiparalel iplik olabilir. Beta ipliklerin rastgele dağılması varsayımından beklenecek sıklıktan daha ender olarak bu gibi düzenler görülür, bu yüzden bu düzenin anti-paralel düzenden daha az stabil olduğu öne sürülmüştür. Ancak biyoenformatik analizlerle yapısal termodinamik hakkında çıkarımlar yapmak sorunludur, çünkü proteinlerde başka yapısal özellikler de vardır. Ayrıca, protein yapısı hem katlanma kinetiği hem de katlanma termodinamiği tarafından belirlenir, bu yüzden biyoenformatik analizlere dayanarak stabilite çıkarımları yapmakta dikatli olmak gerekir.

β ipliklerin hidrojen bağları mükemmel olmayabilir, beta yumru olarak adlandırılan yerel bozukluklar gösterebilirler.

Hidrojen bağları yaprak düzlemi düzlemi içinde yer alır, peptit karbonil grupları birbirini izleyen amino asit kalıntılarında ters yönlere dönük olurlar; buna karşılık, alfa sarmalda birbirini izleyen karboniller "aynı" doğrultudadır.

Büyük aromatik kalıntılar (Tyr, Phe ve Trp) ve β-dallı amino asitler (Thr, Val, Ile) β yaprakların ortasındaki β ipliklerde bulunma eğilimindedir. Bazı kalıntılar (Pro gibi) β yaprakların kenarlarında bulunur, muhtemelen yığışma ve amiloid oluşumuna neden olabilecek, proteinler arasında "kenar-kenara" birleşme olmasının önüne geçmek için. Paralel β-yapraklarda dipol momentler bazı kalıntıların (Lys ve Arg gibi) bu yapıya "başlık" olma eğilimine etki edebileceği öne sürülmüştür. Peptitlerde dipol C-uçtan (kısmen negatif) N-uca (kısmen pozitif) uzanır.

β yapraklarla ilgili çok basit bir yapısal motif beta firketedir. Bu motifte iki antiparalel iplik, iki ilâ beş amino asit kalıntısından oluşan kısa bir ilmikle birbirine bağlıdır. İlmikte genelde bir glisin veya prolin kalıntısı bulunur, her ikisi de sıkı bir dönüş yapmak için olağandışı dihedral açı konformasyonlarına girebilirler. Ancak, β iplikleri daha karmaşık yollarla da, örneğin alfa sarmal içeren uzun halkalar, hatta bütün protein bölgeleri ile birbirine bağlanabilir.

Yunan anahtar motifi dört bitişik antiparalel iplikten ve onları birleştirici ilmiklerden oluşur. Firketelerle bağlı üç antiparalel iplik vardır. Dördüncü iplik birinciye yanında yer alır ve üçüncüye uzun bir ilmikle bağlıdır. Bu tip yapı protein katlanma sürecinde kolaylıkla oluşur. Bu motif, antik Yunan dekorasyon sanatında görülen bir biçime atfen adlandırılmıştır (bakınız menderes (sanat)).

Kendilerini oluşturan amino asitlerin kiralliği nedeniyle, tüm ipliklerde, üst düzey β yaprak yapılarında belli olan, bir "sağ-elli" burkulma vardır. Özellikle, iki paralel iplik arasındaki birleştirici ilmik hemen hep bir sağ-elli bir krosover kirallığı gösterir, yaprağın doğasında olan burkulma bu özelliği kuvvetle destekler. Bu birleştirici ilmik sıklıkla bir sarmal bölge içerir, böyle durumlarda bu biçim β-α-β motifi olarak adlandırılır. Bununla yakından ilişkili bir motif olan β-α-β-α motifi, sık görülen protein üçüncül yapısı olan TIM fıçısının temel bileşenidir.

Bir firkete ilmik ile birleştirilmiş 2 veya daha çok ardışık antiparalel β-iplikten oluşmuş bir basit süperikincil protein topolojisi. Bu motif β-yapraklarda sıkça görülür. β-fıçı ve β-pervane dahil çeşitli yapı mimarilerinde bulunabilir.
Psi ilmik (Ψ-ilmik) motifi, iki antiparalel iplikten oluşur, bunlar her iki ikisine de hidrojen bağları ile bağlı bir iplik ile birleştirilmiştir. Tek Ψ-ilmikleri için dört olası iplik topolojisi vardır. Bu motif enderdir cünkü onun oluşuna yol açan sürecin, protein katlanması sırasında meydana gelmesi düşük olasılıklıdır. Ψ-ilmik ilk defa aspartik proteaz ailesinde tespit edilmiştir.

Beta yapraklar tüm-β (İng. "all-β") , α+β ve α/β bölgelerinde bulunurlar, SCOP protein sınıflandırma sistemine göre, ayrıca genel mimaridi iyi tanımlanmamış pek çok peptit ve küçük proteinde bulunur. tüm-β bölgeler β fıçı, β sandviç, β pervane ve β-sarmallar oluşturabilir

Bir β yaprağın "topolojisi", protein omurgası boyunca hidrojen bağlı β ipliklerin sırasını belirtir. Örneğin, flavodoksin katlaması 21345 topolojili, beş iplikli, paralel β yapraktan oluşur. Yani, kenar iplikler omurga üzerindeki 2. ve 5. β ipliklerdir. Daha açık olarak, β iplik 2, β iplik 1 ile H-bağlıdır, o da β iplik 3 ile H-bağlıdır, o da β iplik 4 ile H-bağlıdır, o da β iplik 5 ile. Bu sonuncusu β yaprağın öbür kenarını oluşturur. Aynı sisteme göre, yukarıda belirtilen Yunan anahtar motifi 4123 topolojisine sahiptir. Bir β yaprağın ikincil yapısı kabaca ipliklerin sayısı, onların topolojisi ve hidrojen bağlarının paralel mi anti paralel mi olduğu ile belirtilebilir.

β yapraklar "açık" olabilir, yani iki kenar iplikçiğe sahip olabilirler (flavodoxin katl