eo Sohbet Odaları gibi sosyal ağ dünyasında yeni olan özellikler içermektedir. Mobil uygulamalar ile de erişilebilen Google+, Google'ın en büyük sosyal ağ girişimi olarak 800.000.000 üyesi bulunan Facebook'un rakibi olarak görülmektedir. Bu servis, Google Buzz, Google Friend Connect ve Orkut'un ardından Google'ın dördüncü sosyal ağ girişimidir.

27 Aralık 2011 tarihinde 62.000.000 kullanıcı barajını aşan Google+'ın büyüme analizi göz önüne alındığında her gün 625.000 yeni üye kazanarak 2012 yılı sonunda 400.000.000 kullanıcı barajını aşacağı tahmin edilmiştir. 2012 yılı Aralık ayı itibarı ile Google+ 500 milyon kullanıcı sayısını geçmiştir.






Pierluigi Martini

Pierluigi Martini (d. 1961, Lugo), eski İtalyan Formula 1 yarışçısıdır.

Pierluigi Martini 124 yarışlık Formula Macerasına 1984 yılında Ayrton Senna'nın ekibi Toleman ile başlamıştır.Daha sonra 1985 yılında Toleman yarışlardan çekilmiştir.Pierluigi Minardi ise oradan ona kariyerinin 18 puanını kazandırıcak Minardi ekibine geçer.Kariyerinin en iyi finish ini ise 1989 Portekiz Grand Prix inde 4. olarak alır.Pierluigi Martini 1995 yılında Almanya Grand Prix inden sonra F1 kariyerini bitir.

Pierluigi Martini Le Mans 24 Saat kariyerine Joest Racing yarışında Porshe ile 1996 yılında başlar.1998 yılında ise BMW ekibine geçer.1999 yılında Yannick Dalmas ve Joachim Winkelhock ile birlikte Le Mans 24 Saat yarışlarını kazanır.Le Mans kariyeri 2006 yılında biter.

Pierluigi Martini daha sonra Grand Prix Masters yarışları ile F1 araçlarına geri döner.





Antandre

Antandre, Yunan mitolojisinde bir Amazon savaşçısıdır. Truva Savaşı'nda Penthesilea'nın 12 yardımcısından biridir. Adı, "Erkeklerden Önce Gelen, Erkeklerden Üstün Olan" anlamına gelir. Quintus Smyrnaeus
'un "Truva'nın Çöküşü" eserine göre Truva Savaşı'nda Achilles tarafından öldürüldü.

"Ama Peleus'un oğlu Amazonlar'ın öldürücü Antandre'sini parçaladı"




100 milyondan fazla etkin kullanıcısı olan sanal topluluklar listesi

100 milyondan fazla etkin kullanıcısı olan sanal topluluklar listesi, söz konusu on altı internet sitesi ve uygulamasının derlendiği dizin.





Kalıntı (biyokimya)

Biyokimya ve moleküler biyolojide bir 'kalıntı (veya rezidü), bir polisakkarit, protein veya nükleik asit polimerin içine dahil olmuş bir monomerdir. Monomer moleküller birleşip polimeri meydana getirdikten sonra polimer içinde kendilerinden arta kalan kısma kalıntı denir. Monomerik yapı taşları birbirleriyle reaksiyona girip polimerik zinciri oluştururken her monomerden bazı atomlar ayrılır (bunlar genelde birleşip bir su molekülü oluştururlar) ve dolayısıyla monomerin sadece bir "kalıntısı" reaksiyon ürününde yer alır.

Örneğin, "bu protein 118 amino asit kalıntısından oluşur" veya "histidin kalıntısı, imidazol halkası nedeniyle bazik sayılır" denebilir. Bir kalıntı, fonksiyonel gruptan farklıdır, yukarıda verilen örnekte imidazol grubu bir fonksiyonel gruptur.




Omega (anlam ayrımı)

Omega şu anlamlara gelebilir:





Tanşuğ Bleda

Tanşuğ Bleda, 1934 yılında Ankara'da doğdu.

Galatasaray Lisesi'ni bitirdi, ardından Ankara Üniversitesi Siyasal Bilgiler Fakültesi'nden 1957 yılında birinci olarak mezun oldu ve Dışişleri'ne birinci olarak girdi. Dışişleri Bakanlığı'nda çeşitli görevler yaptıktan sonra 1980-1983 arasında Tahran büyükelçisi, 1983-1988 yıllarında OECD nezdinde Türkiye Daimi Temsilcisi oldu. 1988-1991 arasında Dışişleri Bakanlığı müsteşar yardımcısı oldu. 1991-1998 yılları arasında Paris büyükelçiliği yapmış, 42 yıl dışişleri bakanlığında görev yaptı ve ardından emekliye ayrıldı. 3 yıl Karadeniz Ekonomik İşbirliği Teşkilatı Genel Sekreter yardımcısı olarak görev aldı. Alman Liyakat Nişanı ile Fransız Légion d'Honneur sahibi.

1961 yılında Paris'e üçüncü katip olarak atandığı dönemde, Reşat Nuri Güntekin'in kızı Ela Güntekin ile evlendi. 1968 yılında boşandı. Halen Erel Bleda ile evlidir ve ayrıca kendisi iki çocuk sahibidir (Aslı Bleda ve Elif Bleda)

Hariciye'deki anılarını, Maskeli Balo adlı kitapta yayınladı.




Alfa sarmal

Protein ikincil yapısında yaygın bir motif olan alfa sarmal (α-sarmal), sağ-elli burgulu bir biçimdir, omurgadaki her bir N-H grubu, kendinden dört amino asit kalıntısı gerideki omurgadaki C=O grubuna bir hidrojen bağı verir (formula_1 hidrojen bağlanması). Bu ikincil yapı bazen klasik Pauling-Corey-Branson alfa sarmalı olarak da adlandırılır (aşağıdaki metne bakınız). Proteinlerin lokal yapı tipleri arasında α-sarmal, en düzenli olan, diziden öngörüsü yapılması en kolay olan ve ayrıca en yaygın olandır.

1930'larda William Astbury, nemli yün veya saç lifleri gerildikleri zaman X-ışını lif kırınımında büyük değişiklikler meydana geldiğini göstermiştir. Verilerden anlaşılan, gerilmemiş liflerin 5,1 Å'luk bir tekrarlı birime sahip burgulu bir molekül yapısı olduğuydu.

Astbury, lifler için önce dirsekli bir yapı öne sürdü. Daha sonra, diğer araştırmacılara (özellikle Amerikalı kimyacı Maurice Higgins'e) katılıp aşağıdaki görüşleri savundu:

Ayrıntılarında hatalı olmasına rağmen, Astbury'nin bu biçimler hakkındaki modelleri esas olarak doğruydu ve 1951'de Linus Pauling, Robert Corey ve Herman Branson tarafından geliştirilen, ikincil yapının modern elemanları olan α-sarmal ve β-ipliğe karşılık gelmektedir (Astbury'nin özgün adlandırması korunmuştur). Bu araştırmacıların makalesinde hem sağ-elli hem de sol-elli sarmalların varlığın göstermiş, ama 1960'ta yayımlanan miyoglobin kristal yapısı sağ-elli biçimin yaygın olduğunu göstermiştir. Hans Neurath Astbury'nin modelinin ayrıntılarda doğru olamayacağını göstermiştir, çünkü modeldeki atomların birbirine temas etmesi gerekmektedir. Neurath'ın makalesi ve Astbury'nin verileri H. S. Taylor, Maurice Huggins ve Bragg ve çalışma arkadaşlarını keratin için bir yapı önermelerine ilham kaynağı olmuştur, bu önerilen yapı modern α-sarmala benzemektedir.

Modern α-sarmalın modellenmesinde iki anahtar gelişme, (1) amino asitler ve peptitlerin kristal yapılarının çözülmesi ve Pauling'in "düzlemsel" peptit bağının öngörüsü sayesinde bağ geometrisinin belirlenmesi, ve (2) onun, sarmaldaki bir dönmede bulunan kalıntı sayısı konusundaki varsayımından vazgeçmesi oldu. Tarihsel dönüm noktası 1948 ilkbaharı başlarında oldu, Pauling nezle oldu ve yatağına girdi. Canı sıkıldığından ötürü, boyutları yaklaşık doğru olan bir peptit zincirini bir kağıt şerit üzerine çizdi ve onu bir sarmal şeklinde katladı, düzlemsel peptit bağlarını korumaya dikkat ederek. Birkaç denemeden sonra, fiziksel olarak makul hidrojen bağları olan bir model meydana getirdi. Pauling sonra modelini yayımlamadan önce doğrulamak için Corey ve Branson ile çalıştı. 1954'te Pauling "kimyasal bağ üzerindeki araştırması ve bunun karmaşık bileşiklerin yapılarının çözülmesine uygulanması" için ilk Nobel Ödülünü kazandı

α sarmaldaki amino asitler sağ-elli sarmal yapıya sahiptir, her amino asit kalıntısı sarmal üzerinde 100°'lik bir dönmeye (yani sarmalda bir tam dönme başına 3,6 kalıntı vardır) ve sarmal ekseni boyunca 1,5 Å'luk bir ötelenmeye karşılık gelir. (Çok miktarda kiral olmayan glisin amino asit içeriği olunca kısa sol-elli sarmal parçaları bazen oluşabilir, ama diğer normal, biyolojik L-amino asitler) için bunlar uygun değildir.) Alfa sarmalın hatvesi (sarmalın bir tam dönüşü için eksen boyunca olan uzaklık) 5,4 Å'dur, bu 1,5 ve 3,6 sayılarının çarpımıdır. En önemli olan, bir amino asit kalıntısındaki N-H grubunun kendinden dört kalıntı gerideki C=O grubu ile bir hidrojen bağı kurmasıdır; bu tekrarlayan formula_1 hidrojen bağlanması α sarmalın en belirgin özelliğidir. Resmî uluslararası adlandırma kuralları α sarmalların tanımlanması için iki yol belirtir: kural 6.2, tekrar eden φ,ψ torsiyon açılarına göre tanımlar (metinde aşağıya bakınız), kural 6.3 ise hatve ve hidrojen bağlanmasının oluşturduğu birleşik örüntüye göre tanımlar. Protein yapılarında yer alan alfa sarmallar çeşitli berimsel yöntemlerle tespit edilebilir, bunlardan biri DSSP ("Dictionary of Protein Secondary structure", Protein ikincil yapı sözlüğü)'dür.
Benzer yapılar arasında 3 sarmalı (formula_3 hidrojen bağlanmalı) ve π-sarmal (formula_4 hidrojen bağı) sayılabilir. α sarmal 3.6 sarmal olarak da tanımlanabilir çünkü, daha sıkı olan 3 sarmala kıyasla, i + 4 aralıklama H-bağlı halkaya fazladan 3 atom daha ekler. Alt yazılı endeksler hidrojen bağı ile meydana gelen kapalı halkadaki (hidrojen atomu da dahil olmak üzere) atom sayısına karşılık gelir.
α-sarmallardaki kalıntılar tipik olarak (-60°, -45°) civarında omurga (φ, ψ) dihedral açıları oluştururlar. Daha genel ifade etmek gerekirse, bir kalıntının ψ dihedral açısı ile "sonraki" kalıntının φ dihedral açısının toplamı yaklaşık -105°'ye eşitliğini sağlayacak dihedral açılar oluştururlar. Bunun bir sonucu olarak, α-sarmal dihedral açıları, genelde Ramachandran çiziminde (-90°, -15°) ile (-35°, -70°) arasında çaprak bir şerit üzerine düşerler. Buna karşın, 3 sarmallar için dihedral açı toplamları yaklaşık -75°, π-sarmal için ise yaklaşık -130°'dir. "Trans" izomerlerden oluşan herhangi bir polipeptit sarmal için kalıntı başına dönme açısı Ω, aşağıdaki denklem ile ifade edilir:

α-sarmaldaki atomlar sıkıca istiflenmiştir; sarmal içinde hemen hiç boş hacim yoktur. Amino asit yan zincirleri sarmalın dışında yer alır ve kabaca "aşağıya" (yani N-uca doğru) uzanırlar, bir çam ağacı gibi. Protein yapısını çözerken ön çalışmalardaki düşük çözünürlüklü elektron yoğunluk haritalarına bakılırken bu özellikten yararlanılarak protein omurgasının yönü tayin edilebilir.

α-sarmalları temsil etmek için iki farklı cins 2 boyutlu çizim kullanılır. Biri "sarmal tekerlek" ("helical wheel"), öbürü "wenxiang çizimi"dir. İkincisinin adı, Çinde sivrisinekleri kaçırmak için kullanılan spiral şekilli bir tütsüye benzemesinden dolayıdır: 蚊香 (“venşiang” olarak okunur).

Wenxiang çiziminde her amino asit kalıntısı, onun tek harfli koduna karşılık gelen, içinde bir harf olan bir daire ile gösterilir. Hidrofobik bir kalıntı, içi dolu bir daire içinde beyaz bir senbolle belirtilir, hidrofilik kalıntı