eçimlerinde on dokuzuncu devlet başkanı ilan edildi ve 12 Şubat 2009 tarihinde göreve başladı.

Babası Meher Ali Mian, ünlü bir avukat ve Mymensingh Yerel Yönetim Kurulu Başkanı ve İlçe Yönetim Kurulu Üyesiydi. Dakka Üniversitesi Yüksek Lisans eğitim alarak bir hukuk diplomasını kazandı. Zillur Rahman 1952'de Bengali dili hareketine katıldı. Daha sonra bir Avami adayı olarak Pakistan 1970 ulusal seçimlerinde de parlamentonun bir üyesi olarak seçildi. Bangladeş Kurtuluş Savaşı sırasında sürgüne gönderildi.

Rahman savaştan sonra 1972 yılında Avami Genel Sekreteri oldu. 1973 yılında genel seçimlerde parlamentonun bir üyesi olarak seçildi. Zillur Rahman Şeyh Mucibur Rahman'ın öldürülmesinden sonra askeri cunta tarafından tutuklandı ve dört yılını hapiste geçirdi.

Rahman, 1996 ve 2001 yılları arasında Avami hükümetinin bir bakanı olarak görev yaptı.

Rahman, partisinin Kadın İlişkileri sekreteri olan Avami politikacı Ivy Rahman ile evlendi. Harkat ül Cihad El İslami (HUJI) teröristleri tarafından başlatılan 2004 Dakka bombalı saldırılarında eşi Ivy Rahman öldürülmüştür.

Zillur Rahman 10 Mart 2013 tarihinde kritik bir akciğer enfeksiyonu sonucu hava ambulansı ile uçakla Singapur'a götürülmüş, 20 Mart 2013'te Mount Elizabeth Hastanesi'nde hayatını kaybetmiştir. Meclis Başkanı Abdul Hamid, 14 Mart'ta cumhurbaşkanı vekili olarak atandı. Bir başkanlık sözcüsü sonra Hamid ulusal üç günlük yas ilan ettiğini duyurdu. "Dhaka en Banani" mezarlığına defnedildi.




Somali pasaportu

Somali pasaportu Somali vatandaşlarına uluslararası seyahat için verilen belgedir. Somali Biyometrik pasaportu Somali Geçici Federal Hükümeti (TFG) tarafından 2007 yılından bu yana yayımlanmıştır.

Somali'nin eski sosyalist hükümeti başlangıçta biyometrik olmayan Yeşil Pasaport kullanmıştır. Bu seyahat belgesi hala eski Başkanı Siad Barre rejiminin çöküşünden sonra kullanımda kaldı. Kasım 2010 yılında, ülkenin başkenti Mogadişu'da, yeni bir pasaport verme tesisi açıldı. Seyahat belgelerinin Yazdırılması önce, Birleşik Arap Emirliklerinde yapıldı. Resmen Somali Göçmenlik Dairesi tarafından yayınlanan Pasaportlar artık diğer ülkeler ile karşılaştırılabilir yerleşik güvenlik özelliklerine sahiptir.

2011 yılı Eylül, Geçici Federal Hükümet resmen Somali'nin eski Yeşil Pasaport kullanımını yasaklandı. Somali Göçmenlik Memuru, General Abdulaahi Gaafow Mohamoud'a göre, kimlik belgesi artık ayın sonuna kadar iş gezileri veya seyahatlerde kabul edilecektir Yeşil Pasaportların özellikle yeni mavi model olan e-pasaportlar ile değiştirilceğinide sözlerine ekledi.

Aralık 2013 yılında, Federal Hükümet resmen Somali yeni e-pasaportu vermeyi başlattı. Daha geniş bir girişimin parçası olarak, güvenliği güçlendirmek için pasaport, İçişleri Bakanlığına bağlı Göçmenlik Bakanlığı tarafından verilmektedir. Somali Vatandaşları, devlet tarafından verilen ulusal kimlik belgeleri ve doğum belgelerini ibraz etmeleri suretiyle bir e-pasaport alabilmektedirler.

Henley Vize Kısıtlamaları Endeksi 2016 raporuna göre Somali vatandaşları sınır kapısında vize alarak veya vizesiz 31 ülkeye seyahat edebilirler. Bu sayede Somali vatandaşları Dünya'da seyahat özgürlüğü açısından 104. sırada (en alt sıranın iki üstü) yer almaktadır.




Enzim kinetiği

Enzim kinetiği enzimler tarafından katalizlenen kimyasal reaksiyonların bilmidir. Enzim kinetiğinde reaksiyon hızı ölçülür ve reaksiyon şartlarını değiştirmenin etkisi araştırılır. Bir enzimin kinetiğinin bu şekilde çalışılması enzimin katalitik mekanizmasını, metabolizmadaki rolünü, aktivitesinin nasıl kontrol edildiğini ve bir ilaç veya zehrin enzimi nasıl inhibe edebileceğini ortaya koyabilir.

Enzimler genelde diğer molekülleri (enzimin substratları) manipüle eden protein molekülleridir. Bu hedef moleküller enzimin aktif bölgesine bağlanır ve, enzim mekanizması denen bir seri adımlar sonucunda, ürünlere dönüşür. Bu mekanizmalar tek substratlı ve çok substratlı mekanizmalar olarak ayrılabilir. Tek bir substrata bağlanan enzimler (triozfosfat izomeraz gibi) üzerinde yapılan kinetik çalışmalar, enzimin substratına bağlanma afinitesini (ilgisini) ve devir hızını ölçmeyi amaçlar.

Enzimler birden çok substrata bağlanınca, (sağda gösterilen) dihidrofolat redüktaz gibi, enzim kinetiği bu substratların bağlanma sırasını ve ürünlerin salınma sırasını gösterebilir. Bir tek substrata bağlanıp birden çok ürün salan enzimlere örnek, proteazlardır, bunlar bir protein substratı kesip iki polipeptit ürün oluştururlar. Başka enzimler iki substratı birleştirir, öreneğin DNA polimeraz'ın DNA'ya bir nükleotit eklemesi gibi. Bu mekanizmalar genelde karmaşık bir adımlar dizisi olsa da, tipik olarak bir "hız belirleyici basamak", tüm reaksiyonun hızını belirler. Bu hız belirleyici basamak kimyasal bir reaksiyon veya, enzim veya substratlarında konformasyonel bir değişim olabilir, ürünlerin enzimden salınması sırasında görüldüğü gibi.

Enzimin yapısının bilinmesi kinetik verilerin yorumlanmasında faydalıdır. Örneğin, yapının bilinmesi sayesinde substrat ve ürünlerin kataliz sırasında nasıl bağlandıkları, reaksiyon sırasından hangi değişikliklerin meydana geldiği, ve hatta mekanizmadaki belli amino asit kalıntılarınını rolleri tahmin edilebilir. Bazı enzimler mekanizma sırasında önemli derecede biçimlerini değiştirirler; böylesi durumlarda enzimin tek başına yapısının ve enzimatik reaksiyona girmeyen substrat analogları ona bağlı ikenki yapısının belirlenmesi yararlı olur.

Tüm biyolojik katalizörler protein değildir; ribozim ve ribozom gibi RNA-temelli katalizörler pek çok hücresel işlev için esastırlar, örneğin RNA uçbirleştirmesi ("splicing") ve çeviri (translasyon) gibi. Ribozimler ve enzimler arasındaki temel fark, RNA katalizörlerin nükleotitlerden, enzimlerin ise amino asitlerden oluşmasıdır. Ribozimler daha sınırlı bir reaksiyonlar grubunu katalizler, ama reaksiyon mekanizmaları ve kinetikleri protein enzimleri ile aynı yöntemlerle analiz edilebilir ve sınıflandırılabilir.

Bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyon, katalizlenmeyen reaksiyon ile aynı denge özelliklerine sahiptir. Diğer katalizörler gibi, enzimler substrat ve ürünler arasındaki dengenin konumunu değiştirmezler. Ancak, katalizlenmeyen bir kimyasal reaksiyondan farklı olarak, enzimle katalizlenen reaksiyonlar doyum kinetiği gösterirler. Belli bir enzim konsantrasyonu ve nispeten düşük substrat konsantrasyonu için, reaksiyon hızı substrat konsantrasyonu ile doğrusal orantılı olarak artar; enzim moleküllerinin çoğu, reaksiyonu katalizlemek için müsaittir ve substrat konsantrasyonun artırılması, enzim ve substrat moleküllerinin birbirine rastlama hızının artması demektir. Ancak, nispeten yüksek substrat konsantrasyonlarıda, reasiyon hızı asimptotik şekilde teorik maksimuma yaklaşır; enzim aktif bölgelerinin hemen hepsi doludur ve reaksiyon hızını, enzimin kendine has (içsel) devir hızı belirler. Bu iki sınır durumun ortasındaki substrat konsantrasyonu "K" olarak belirtilir. Bir diğer deyişle, en yüksek reaksiyon hızının ("V") yarısının elde edildiği substrat konsantrasyonu "K" olarak tanımlanır.

Bir enzimin en önemli iki kinetik özelliği, enzimin belli bir substrat ile ne kadar çabuk doyuma ulaştığı ve ulaşabildiği en hızlı reaksiyon hızıdır. Bu özelliklerin bilinmesi bir enzimin hücre içinde ne yaptığını ve o şartlardaki değişiklere nasıl tepki verdiği hakkında fikir verir.

Enzim ölçümleri enzim reakasiyonunun hızını ölçen laboratuvar yöntemleridir. Enzimler katalizledikleri reaksiyonlar tarafından tüketilmediği için, enzim ölçümlerinde reaksiyon hızını takip etmek için genelde ya substrat konsantrasyonu ya da ürün konsantrasyonu izlenir. Ölçüm için pek çok yöntem vardır. Spektrofotometrik ölçümlerde substrat ve ürünlerdeki ışık absorbansındaki değişim gözlemlenir; radyometrik ölçümlerde radyoaktivitenin bir ürüne dahil oluşu veya substrattan ayrılmasına bakarak zamana göre ürün oluşumunu ölçülür. Spektrofotometrik ölçümler en kullanışlıdır, çünkü reaksiyon hızının sürekli olarak ölçülmesi mümkündür. Radyometrik ölçümler numunelerin alınıp onların ölçümünü gerektirse de (yani kesintili 
ölçümlerdir) genelde daha duyarlıdırlar ve çok düşük enzim aktivite düzeyleri ölçülebilir. Benzer bir yaklaşım, kütle spektrometresi kullanarak, ürüne stabil bir izotopun enkorpore olmasının veya substrattan salınmasının izlenmesidir.

En duyarlı enzim ölçümleri bir mikroskop içinden odaklanmış bir lazer kullanarak reaksiyonunu katalizleyen tek bir enzim molekülünü gözlemler.Bu ölçümler enzimin reaksiyon mekanizması sırasında kofaktörlerin floresansındaki değişimi, veya protein üzerinde belli konumlara bağlanmış floresan boyalardaki değişimi ölçer, kataliz sırasındaki hareketleri izlemek için. Milyonlarca enzim molekülünün ortalama davranışını gözlemleyen geleneksel enzim kinetiğine karşın, bu tür çalışmalar tekil enzimlerin kinetiği ve dinamiği hakkında yeni bir bakış açısı sağlar.

Bir enzim ölçümü için bir ilerleme eğrisi örneği yukarıda gösterilmiştir. Enzim, reaksiyonun başlamasında sonra kısa bir süre için doğrusal şekilde ürün meydana getirir. Reaksiyon ilerledikçe ve substrat tüketildikçe, hızı gittikçe azalır (substrat doyum seviyesinde olmadıkça). İlk (ve en yüksek) hızı ölçmek için, enzim ölçümleri tipik olarak substratın sadece yüzde birkaçı tüketilene kadar yapılır. Bu ilk hız döneminin uzunluğu ölçüm şartlarına bağlıdır ve milisaniyeleden saatlere kadar değişebilir. Ancak, sıvıların çok hızlı karşmasını sağlayan araçlar, bir sanıyeden kısa sürelerde ilk hızların ölçülebilmesini olanak verir. Aşağıda anlatıldığı üzere, bu çok hızlı ölçümler, sabit durum öncesi ("pre-steady state") kinetiğinin ölçülmesi için şarttır.

Çoğu enzim kinetik çalışmaları enzim reaksiyonlarının bu ilk, yaklaşık doğrusal, kısmı üzerine yoğunlaşır. Ancak, tüm reaksiyonu ölçüp bu verileri doğrusal olmayan bir hız denklemine uydurmak da mümkündür. Enzim reaksiyonlarının bu şekilde ölçülmesi, ilerleme eğrisi analizi (İng. "progress-curve analysis") olarak adlandırılır. Eğer ilk hız, hızlı kinetik ile doğru ölçülem