zime bağlanmasıyla tetiklenir.

Tipik olarak görülen üçüncül yapılarla ilintili olarak proteinler kabaca üç ana sınıfa ayrılabilirler: küresel (globüler) proteinler, lifli (fibröz) proteinler ve zar (membran) proteinleri. Hemen bütün globüler proteinler suda çözünür ve çoğu enzimdir. Fibröz proteinler çoğunlukla yapısaldırlar; zar proteinleri ise sıkça reseptör olarak görev yapar veya suda çözünen küçük moleküllerin hücre zarından geçmeleri için kanal oluştururlar.

Proteinlerin içinde yer alan özel bir hidrojen bağı türüne dehidron denir, bunlar su molekülü saldırısından korunaklıdır ve kendi dehidrasyonlarını sağlarlar. Proteinlerin yapısının bozulmasına "denatürasyon" denir. Yapısının eski haline dönmesine "renatürasyon" denir.

Bir proteinin üçüncül yapısının veya onun parçası olduğu komplekslerin dördüncül yapısının keşfi, onun işlevi hakkında önemli ipuçları verebilir. Yapı belirlemek için kullanılan en yaygın deneysel teknikler X ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisidir, her ikisi de atomik çözünürlükte bilgi sağlarlar. Kriyoelektron mikroskopisi, çok büyük protein kompleksleri ve virüsler hakkında daha düşük çözünürlüklü yapısal bilgi üretmekte kullanılır; bunun bir çeşitlemesi sayılan elektron kristalografisi de bazı durumlarda, özellikle membran proteinlerinin iki boyutlarının kristalleri için, yüksek çözünürlüklü bilgi üretebilir. Çözülmüş yapılar genelde Protein Data Bank, (PDB) adlı veri tabanına kaydedilir, bu ücretsiz kaynaktan binlerce proteinin yapısal verileri proteindeki her atomun Kartezyen koordinatları olarak elde edilebilir.

Yapısı çözülmüş protein sayısından çok daha fazla sayıda gen vardır. Ayrıca, yapısı çözülmüş proteinler, yapı çözmede kullanılan başlıca deneysel tekniklere kolayca tabi tutulabilenlere ağırlıklıdır. Özellikle, globüler proteinlerin X-ışını kristlografisi için kristalleştirilmeleri nispeten kolaydır. Buna karşın membran proteinlerinin kristalleştirilmesi zordur ve PDB'de az sayıda temsil edilirler. Yapısal genomik girişimleri bu yetersizliklerin üstesinden gelmek amacıyla belli katlama sınıflarına ait yapıları sistematik olarak çözmektedirler. Protein yapı tahminleme yöntemleri, deneysel olarak yapısı belirlenmemiş proteinler hakkında makul yapıları üretmeyi amaçlar.

Proteinler genlerde kodlanmış bilgiler tarafından belirlenmiş görevleri yerine getirirler. Bazı RNA tipleri dışında hücrede bulunan çoğu diğer molekül, proteinlerin etki ettiği nispeten asıl elemanlardır. Proteinler bir E. coli hücresininin kuru ağırlığının yarısını oluştururlar, DNA ve RNA ise %3 ve %20'sini oluştururlar. Belli bir hücre veya hücre tipinde bulunan proteinlerin tamamı onun proteomu olarak adlandırılır.

Proteinlerin çeşitli hücresel işlevlerini yürütmelerini sağlayan başlıca özellikleri başka moleküllere spesifik ve sıkı bir şekilde bağlanabilemeleridir. Proteinin başka bir moleküle bağlanmasından sorumlu bölgesi bağlanma yeri (İngilizce "binding site") olarak bilinir ve genelde proteinin yüzeyinde bir çukur veya cep şeklindedir. Proteinin üçüncül yapısı bağlanma yerindeki cep ve etrafındaki amino asite yan zincirlerinin kimyasal özelliklerini belirler, bağlanma yeteneği onun tarafından oluşturulur. Protein bağlanması son derece sıkı ve spesifik olabilir; örneğin ribonükleaz inhibitör proteini insan anjiogenin'ine femtomolardan düşük bir ayrışma katsayısı ile bağlanır (1 M). Bağlanan molekülde çok ufak bir değişiklik, tek bir metil grubunun eklenmesi gibi, bağlanmayı neredeyse tamamen ortadan kaldırabilir; örneğin valin amino asidine spesifik olan aminoasil tRNA sentetaz ona çok benzeyen izolösin amino asidini ayırdedebilir.

Proteinler küçük moleküllere bağlanmanın yanı sıra başka proteinlere de bağlanabilirler. Proteinler kendilerinin diğer kopyalarına bağlandıkları zaman oligomerleşip ipliksi yapılar oluştururlar; bu süreç globüler monomerlerden oluşan, kendi kendisiyle birleşip bükülmez lifler meydana getiren yapısal proteinlerde sıkça görülür. Protein-protein etkileşimleri enzim etkinliğine de düzenler, hücre döngüsünde ilerlemeyi kontrol eder ve birbiriyle ilişkili pek çok reaksiyonu yürüten büyük protein komplekslerinin birleşmesini sağlar. Proteinler hücre zarına bağlanabilir veya ona entegre olabilir. Bağlanan bir proteinin konformasyon değişikliğine neden olma yeteneği karmaşık sinyalleşme ağlarının inşasına olanak sağlar.

Proteinlerin en iyi bilinen rolü kimyasal tepkimelerin katalizleyicisi olarak enzim görevleridir. Enzimler genelde bir veya birkaç tepkimeyi hızlandıran çok özgül katalizörlerdir. Enzimler metabolizma ve katabolizma ile ilgili çoğu tepkimeye etki eder, ayrıca DNA çoğalması, DNA onarımı ve RNA sentezinde de yer alırlar. Bazı enzimler çevrim sonrası değişim adı verilen bir süreç ile başka proteinler üzerinde etki ederler, kimyasal gruplar ekler veya çıkarırlar. Enzimlerin katalizlediği yaklaşık 4000 tepkime bilinmektedir. . Enzim katalizinin sağladığı hızlanma çoğu zaman muazamdır. Orotat dekarboksilaz durumunda hızlanma 10 kata ulaşabilir.

Enzimler tarafından bağlanan ve etki gören moleküller substrat olarak adlandırılır. Enzimler yüzlerce amino asitten oluşsalar da substratla temas kuranlar bunların çok ufak bir bölümüdür, doğrudan kataliz reaksiyonuyla ilişkili olanlar daha da küçük bir bölümünü oluşturur. Enzimin substrata bağlanan kısmına aktif yer ("active site") denir.

Çoğu protein hücre sinyallemesi ve sinyal aktarımı süreçlerinde yer alırlar. İnsülin gibi bazı proteinler, hücre dışı proteinler olup sentezlendikleri hücreden uzaktaki dokulardaki hücrelere bir sinyal taşırlar. Diğerleri reseptör olarak çalışan membran proteinleridir, ana işlevleribir sinyal molekülüne bağlanmak ve hücre içinde bir biyokimyasal tepkiye yol açmaktır. Çoğu reseptör, bağlanma yeri hücre yüzeyinde bulunan ve hücre içinde bir etki bölgesi olan membran proteinidir. Etki bölgesinin bir enzim etkinliği olabilir veya hücredeki başka proteinlerce algılanabilen bir konformasyon değişimine uğrayabilir.

Antikorlar, adaptif bağışıklık sisteminin protein bileşkeleridir, ana işlevleri antijenlere, yani vücuda yabancı olan maddelere, bağlanıp onların imha edilmeleri için işaretlemektir. Antikorlar hücre dışı ortama salgılanabilirler veya plazma hücresi olarak adlandırılan özelleşmiş B lenfositlerinin membranlarına takılabilirler. Enzimlerin substratlarına bağlanma gücü (afinitesi) onun reaksiyonunu yürütme gereğinden dolayı sınırlı olmasına karşın, antikorların böyle bir sınırlaması yoktur. Bir antikorun hedefine bağlanma afinitesi olağanüstü yüksektir.

Çoğu ligand taşıma proteini küçük moleküllere bağlanıp onları çok hücreli bir canlının vücudunda başka bir yere taşırlar. Bu proteinler ligandları yüksek konsantrasyonda olduğu zaman yüksek bir afiniteye sahip olmalı ama konsantrasyonun düşük olduğu hedef dokuda ligandı salmalıdır. Ligand-bağlayıcı proteinin klasik örneği hemoglobindir, omurgalılarda oksijeni akciğerlerden diğer organ ve dokulara taşır ve her biyolojik alemde yakın homologları vardır.

Transmembran proteinler hücre membranının küçük molekil ve iyonlara olan geçirgenliğini değiştirerek ligand taşıyıcı protein olarak görev yapabilirler. Membranın hidrofobik olan içi polar ve yüklü moleküllerin difüzyonuna elvermez. Membran proteinlerinde bulunan kanallar bu küçük moleküllerin hücreye girip çıkmalarını sağlar. Çoğu iyon kanalı belli bir iyon için özelleşmiştir; örneğin potasyum ve sodyum kanalları bu iki iyondan yalnızca birini geçirirler.

Yapısal proteinler akışkan biyolojik yapılara bükülmezlik ve peklik sağlarlar. Çoğu yapısal protein fibröz proteindir, örneğin aktin ve tübülin monomerleri globüler ve çözülgen proteinler olmalarına rağmen polimerleştikleri zaman hücre iskeletinin parçası olan, uzun ve bükülmez lifler oluştururlar. Hücre iskeleti hücrenin şeklini ve büyüklüğünü korumasını sağlar. Kollajen ve elastin bağ dokunun önemli bileşkeleridir; keratin ise saç, tırnak, tüy ve bazı hayvanlarda kabuk gibi sert veya lifli dokularda yer alır.

Yapısal görev yapan diğer proteinler arasında miyozin, kinesin ve dinein gibi motor proteinler vardır, bunlar mekanik kuvvet yaratırlar. Bu proteinler eşeyli çoğalan çok hücreli canlılarda sperm hücrelerinin ve tek hücreli canlıların hareket yeteneği (motilitesi) için çok önemlidir. Kasların kasılmasında oluşan kuvvet de bu proteinler tarafından meydana gelir.

Biyolojik moleküller arasında en fazla çalışılmış olanlardan olan proteinlerin etkinlikleri ve yapıları hem "in vitro" hem de "in vivo" olarak çalışılır. Saflaştırılmış proteinlerin kontrollü ortamlarda incelendiği "in vitro" çalışmalar bir proteinin nasıl işlev gördüğünü öğrenmeye yarar. Örneğin enzim kinetiği çalışmaları bir enzimin katalitik etkinliğinin kimyasal mekanizmasını ve olası substrat moleküllerine olan afinitesinin araştırılmasına yarar. Buna karşın, proteinlerin hücre içinde hatta bütün bür organizmadaki etkinlikleriyle ilgili "in vivo" deneyler bir proteinin nerede işlev gördüğü ve nasıl düzenlendiği hakkında tamamlayıcı bilgiler verir.

"İn vitro" analizler yapabilmek için bir proteinin diğer hücre bileşkelerinden saflaştırılması gerekir. Bu süreç genelde önce hücrenin parçalanmasıyla (sitoliz ile) başlar; hücre zarı bozulur ve hücrenin içeriği ham lizat ("crude lysate") olarak adlandırılan bir sıvı halinde salınır. Bu karışım ultrasantrifigasyon ile hücrenin farklı kısımlarından oluşmuş bölümlere ayrılır; çözünür proteinler, membran lipitleri ve proteinler, hücre organelleri ve nükleik asitler bu şekilde birbirlerinden ayrılırlar. Tuzla çökeltme ("salting out") yöntemi ile lizattaki proteinlerin konsantrasyonu artırılabilir. Bunun ardından, arzu edilen proteini saflaştırmak için onun büyüklüğü, elektrik yükü ve bağlanma afinitesi gibi özelliklerine dayanarak çeşitli kromatografi teknikleri kullanılır. Saflaştırmanın derecesini takip etmek için jel elektroforezi (eğer proteinin büyüklüğü biliniyorsa), spektroskopi (eğer proteinin ayırdedici spektroskopik özellikleri varsa) veya enzim ölçmeleri ile (eğer proteinin enzim etkinliği varsa) kullanıl