310ヘリックスおよびπヘリックスといったその他のらせんはエネルギー的に好ましい水素結合パターンを持つと計算されるが、ヘリックスの中心における不利な主鎖の詰め込みのためαヘリックスの末端を除いては天然のタンパク質ではめったに見られない。
经计算后发现其他螺旋，例如310螺旋及π螺旋，在能量上有着有利的氢键模式，但这些螺旋却是在自然的蛋白质中是很稀有的，要α螺旋在中央进行不利的骨架包装后，才可在末端中发现。