Axit amin

Axit amin (bắt nguồn từ danh xưng Pháp ngữ acide aminé), còn được viết là a-xít a-min, là những hợp chất hữu cơ sinh học quan trọng chứa nhóm chức amin (-NH₂) và axit cacboxylic (-COOH), cùng với một nhóm thế (hay còn gọi mạch bên, side-chain) (nhóm R) nhất định ở mỗi axit amin. Các nguyên tố chính của axit amin là cacbon, hiđrô, ôxy, và nitơ, và một số nguyên tố khác có mặt trong nhóm thế của từng axit amin. Tồn tại khoảng 500 axit amin đã được biết đến và phân loại theo nhiều cách khác nhau. Chúng có thể được phân loại tuân theo vị trí của nhóm chức trong cấu trúc chính như alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) hoặc delta- (δ-) axit amin; các phân loại khác liên quan đến mức độ phân cực, độ pH, và kiểu nhóm thế (hợp chất không vòng, hợp chất acyclic, tính thơm, chứa hydroxyl hoặc lưu huỳnh, vv.). Trong phân tử protein, axit amin chiếm số lượng nhiều thứ hai (nước là nhiều nhất) ở cơ, tế bào và mô. Bên ngoài protein, axit amin amino có vai trò quan trọng trong các quá trình như vận chuyển chất dẫn truyền thần kinh và sinh tổng hợp.
Trong ngành hóa sinh, axit amin đều có nhóm amin và nhóm axit cacboxylic liên kết với nguyên tử cacbon alpha đầu tiên có tính quan trọng đặc biệt. Chúng được biết đến như là 2-, alpha-, hoặc α-axit amin (công thức tổng quát H₂NCHRCOOH trong hầu hết các trường hợp, với R là một nhóm hữu cơ gọi là "nhóm thế"); thường thuật ngữ "axit amin" là nhắc tới cụ thể hợp chất hóa học này. Chúng bao gồm 23 axit amin cấu thành nên protein, mà khi kết hợp lại thành những chuỗi peptide ("polypeptide") để tạo thành những viên gạch của vô số protein. Tất cả chúng là những L-đồng phân lập thể (các đồng phân "thuận tay trái" (left-handed)), mặc dù một số nhỏ D-axit amin ("thuận tay phải") xuất hiện ở vỏ tế bào vi khuẩn, như chất điều biến neuron (neuromodulator; D-serine), và ở một số kháng sinh. 20 loại axit amin sinh protein được mã hóa trực tiếp bởi bộ ba mã hóa codon trong mã di truyền và được coi là những axit amin "chuẩn". Ba axit amin khác ("không chuẩn" hoặc "không chính tắc") là selenocysteine (có mặt ở nhiều sinh vật nhân sơ cũng như ở hầu hết sinh vật nhân thực, nhưng không do ADN mã hóa trực tiếp), pyrrolysine (chỉ thấy xuất hiện ở một số vi khuẩn cổ và một vi khuẩn) và N-formylmethionine (mà là axit amin khởi đầu của protein trong vi khuẩn, ty thể, và lục lạp). Pyrrolysine và selenocysteine được mã hóa thông qua một số codon khác nhau; ví dụ, selenocysteine được mã hóa bởi codon kết thúc (stop codon) và phần tử SECIS (SECIS element). Tổ hợp Codon–tRNA không tìm thấy trong tự nhiên cũng được sử dụng để "mở rộng" mã di truyền và tạo ra các protein chuyên biệt như alloprotein chứa các axit amin không chuẩn.
Nhiều axit amin chuẩn và các axit amin không chuẩn cũng có vai trò quan trọng khác bên trong cơ thể ngoài việc cấu tạo nên protein. Ví dụ, trong não người, glutamat (axit glutamic chuẩn) và axit gamma-amino-butyric ("GABA", axit gamma-amino không chuẩn) lần lượt là chất dẫn truyền thần kinh kích thích và ức chế (excitatory and inhibitory neurotransmitters); hydroxyproline (một thành phần chính trong collagen của mô liên kết) được tổng hợp từ proline; axit amin chuẩn glycine dùng để tổng hợp porphyrin ở hồng cầu; và axit amin không chuẩn carnitine tham gia vào quá trình vận chuyển lipid.
Có 9 axit amin sinh protein "thiết yếu" ở cơ thể người do chúng không được tổng hợp từ những hợp chất khác trong cơ thể do vậy cơ thể cần các axit amin này thông qua thức ăn đưa vào. Ngoài ra một số axit amin thiết yếu có điều kiện, nghĩa là bình thường chúng không nhất thiết phải có trong thức ăn, nhưng lại cần có trong khẩu phần của những người không tổng hợp được chúng với một lượng đủ. Axit amin thiết yếu cũng khác nhau tùy từng loài cụ thể.
Bởi vì ý nghĩa sinh học của chúng, các axit amin là những chất dinh dưỡng quan trọng và thường sử dụng trong bổ sung dinh dưỡng, phân bón, và công nghệ thực phẩm. Công nghiệp sử dụng bao gồm các sản phẩm thuốc, nhựa phân hủy bằng sinh học (biodegradable plastic), và các chất xúc tác bất đối xứng (asymmetric catalysis).

Lịch sử

Một vài axit amin đầu tiên đã được khám phá vào đầu thế kỷ 19. Năm 1806, hai nhà hóa học người Pháp Louis-Nicolas Vauquelin và Pierre Jean Robiquet đã cô lập hợp chất trong măng tây (asparagus) mà sau đó người ta đặt tên nó là asparagine, trở thành axit amin được khám phá đầu tiên. Cystine được phát hiện vào năm 1810, cho dù monome của nó, cysteine, chưa bị phát hiện cho đến tận năm 1884. Glycine và leucine được phát hiện vào năm 1820. Axit amin cuối cùng trong 20 axit amin phổ biến là threonine được William Cumming Rose phát hiện vào năm 1935, ông cũng xác định các axit amin thiết yếu và thiết lập mức nhu cầu đòi hỏi tối thiểu về axit amin hàng ngày cho sự phát triển tối ưu.
Thuật ngữ amino acid sử dụng trong tiếng Anh xuất hiện từ năm 1898. Các nhà hóa học tìm thấy protein cho thu được các axit amin từ các enzim tiêu hóa hoặc thủy phân axit. Năm 1902, Emil Fischer và Franz Hofmeister đề xuất protein hình thành từ liên kết giữa nhóm amin của một axit amin với nhóm cacboxyl của axit amin bên cạnh, tạo thành mạch thẳng mà Fischer đặt tên là "peptit".

Cấu trúc tổng quát

Cấu trúc tổng quát của proteinogenic alpha amino acid:
H₂N-CH(R)-COOH
Trong đó R là trục đặc biệt quan trọng đối với mỗi amino acid. Các amino acid thường được phân loại dựa theo đặc tính hóa học của trục (R) thành 4 nhóm. Chuỗi bên có thể xem giống như một axit yếu, base yếu, một hydrophile nếu chúng là cực, và hydrophobe nếu chúng là không cực.

Các dạng đồng phân

Hầu hết các amino acid đều có 2 dạng đồng phân lập thể đồng phân lập thể, là D và L. Dạng L gồm những amino acid có vai trò quan trọng có trong các protein. Còn dạng D chỉ gồm một số amino acid trong các protein có trong các sinh vật sống dưới nước, ví dụ ốc hình nón. Chúng cũng có nhiều các thành phần vách tế bào proteoglycan của bacteria. Đồng phân dạng D của aspartic acid có trong một số protein là kết quả của quá trình biến đổi sau dịch mã tự phát kết hợp với sự hóa già protein hoặc giống như là sản phẩm phụ của quá trình biến đổi enzyme được xúc tác bởi protein L-isoaspartyl methyltransferase.