John Kendrew

Životopis

Narodil sa v Oxforde ako syn Wilforda George Kendrewa, ktorý prednášal klimatológiu na tamojšej univerzite, a Evelyn May Graham Sandburgovej, historičky umenia. Po prípravke na Dragon School v Oxforde študoval na Clifton College v Bristole v rokoch 1930 – 1936. Pokračoval na Trinity College v Cambridge v roku 1936, kde promoval v odbore chémia v roku 1939. Prvé mesiace druhej svetovej vojny strávil výskumom reakčnej kinetiky a potom sa stal členom Air Ministry Research Establishment, kde pracoval na výskume radaru. V roku 1940 bol zamestnaný operačným výskumom na veliteľstve Royal Air Force a dostal čestnú hodnosť podplukovníka letectva. Počas ďalších rokov vojny sa začal čoraz viac zaujímať o biochemické problémy a rozhodol sa pracovať na štruktúre proteínov.

Kryštalografia

V roku 1945 začal spolupracovať s Dr. Maxom Perutzom v Cavendishovom laboratóriu v Cambridge. Podľa návrhu fyziológa Josepha Barcrofta začal pracovať na porovnávacej štúdii kryštalografie proteínov dospelého človeka a fetálneho hemoglobínu oviec.
V roku 1947 sa stal členom Fellow of Peterhouse a Medical Research Council (MRC) odsúhlasila vytvorenie výskumného oddelenia pre štúdium molekulárnej štruktúry biologických systémov na pokyn sira Lawrence Bragga. V roku 1954 sa stal profesorom Davy-Faradayových laboratórií pri Royal Institution v Londýne.

Kryštálová štruktúra myoglobínu

V roku 1962 získal spolu s Maxom Perutzom Nobelovu cenu za chémiu za určenie prvých štruktúr atómov proteínov za použitia röntgenovej kryštalografie. Pracovali v miestach, kde sa teraz nachádzajú MRC laboratória molekulárnej biológie v Cambridge. Kendrew určil štruktúru proteínu myoglobínu, ktorý viaže kyslík v svalových bunkách.
V roku 1947 MRC súhlasila s vytvorením výskumného oddelenia pre štúdium molekulárnych štruktúr biologických systémov. Pôvodná štúdia prebiehala na štruktúre hemoglobínu u oviec, ale s postupom práce a len čo boli k dispozície dosiahnuteľné zdroje, začal sa Kendrew venovať štúdiu myoglobínu, ktorého molekula dosahuje len štvrtinu veľkosti molekuly hemoglobínu. Počiatočným zdrojom materiálu bolo konské srdce, ale takto získané kryštály boli príliš malé pre rtg analýzu. Uvedomil si, že lepšie vyhliadky by mohlo ponúkať tkanivo zachovávajúce kyslík u cicavcov, ktorí sa potápajú pod vodu a náhodou sa mu podarilo získať veľkú časť veľrybieho mäsa z Peru. Veľrybí myoglobín mu poskytol veľké kryštály s čistými röntgenovými difrakčnými obrazcami. Avšak stále zostával problém neprekonaný, až v roku 1953 Max Perutz objavil, že problematická fáza analýzy difrakčných obrazcov by mohla byť vyriešená viacnásobným izomorfným nahradením – porovnaním zákonitostí z niekoľkých kryštálov; jedného z natívneho proteínu, a ďalšieho, ktorý by bol naložený v roztoku ťažkých kovov a mal ióny kovov dosadené na rôznych, presne stanovených pozíciách. Potom bola v roku 1957 získaná mapa elektrónov s hustotou rozlíšenia 6 angströmov (0,6 nanometra) a do roku 1959 mohol byť vytvorený atómový model o rozlíšení 2 angströmov (0,2 nm).

Neskoršie kariéra

V roku 1963 sa stal jedným zo zakladateľov European Molecular Biology Organization a tiež bol po mnoho rokov šéfredaktorom časopisu Journal of Molecular Biology. Stal sa členom American Society of Biological Chemists, v roku 1967 čestným členom Medzinárodnej akadémie vied. V roku 1974 sa mu podarilo presvedčiť vlády, aby založili European Molecular Biology Laboratory v Heidelbergu a stal sa ich prvým riaditeľom. Od roku 1974 do roku 1979 bol kurátorom Britského múzea, od roku 1974 do roku 1988 bol postupne generálnym tajomníkom, potom viceprezidentom a nakoniec prezidentom International Council of Scientific Unions.
Po jeho odchode do dôchodku z European Molecular Biology Laboratory sa stal prezidentom St. John's College na univerzite v Oxforde a tento post zastával od roku 1981 do roku 1987. Jeho záznam v zozname who'se Who obsahuje desiatky ďalších dôležitých národných a medzinárodných výborov, ktorých bol buď členom alebo im predsedal.