Klatrinas

Sunkioji grandinė

Dauguma organizmų turi vieną sunkiosios grandinės geno kopiją ir kaip manoma be įvairių splaisingo variantų. Tuo tarpu žmonių ląstelės koduoja ir antrą sunkiosios grandinės geną, kuris 85 % homologiškas pirmajam. Pirmasis geno variantas CLTC koduoja 1675 aminorūgščių ilgio baltymą CHC17, kuris dalyvauja pūslelių transporte, be to manoma, kad jis gali dalyvauti ir mitozėje. Antrasis geno variantas CLTD koduoja 1640 aminorūgščių ilgio baltymą CHC12. Jis sąlygiškai mažam lygyje ekspresuojamas kardialiniuose ir skeleto raumenų bei sėklidžių audiniuose, tačiau jo pagrindinė funkcija nėra žinoma. Manoma, kad jis galėtų dalyvauti membranų formavime.  
Klatrino sunkiojoje grandinėje yra daug įvairių sąveikos su baltymais regionų. Tyrimai parodė, kad klatrino kojos sunkiosios grandinės distalinės dalies gale esantis N-galinis domenas, kuris yra globulinės struktūros, turi daugybę sąveikos su baltymais sričių. Nustatyta, kad regionams, kurie sąveikauja su baltymais, būdinga LLpL(-) aminorūgščių seka, ji vadinama klatrino dėžute (clathrin box). Dalis sąveikos su baltymais regionų turi kitokią seką: PWDLW arba LMDLA, šie regionai vadinami II tipo klatrino dėžutėmis. 
Klatrino baltymai yra labai konservatyvūs. Žmogaus CHC17 baltymas pasižymi 70 % homologija su mielių sunkiąja grandine. Tai siejama su tuo, kad molekulė sąveikauja su labai daug įvairių baltymų, kurie dalyvauja klatrinu padengtų vezikulių susidaryme, o tam tikrų aminorūgščių pokytis klatrino baltymo struktūroje gali sąlygoti sąveiką su kitais baltymais, ko pasekoje gali nesusiformuoti svarbūs ryšiai tarp baltymų ir nesusidaryti transportinės pūslelės, kas stabdytų lipidų ir baltymų pernašą ląstelėje.

Lengvoji grandinė

Dauguma žinduolių ląstelių, taip pat ir žmogaus, turi du skirtingus lengvųjų grandinių tipus: a (LCa 218 a. r. ilgio) ir b (LCb 211 a. r. ilgio), kurie yra koduojami skirtingų genų. Jų aminorūgščių sekų panašumas yra 60 %. LCa koduojamas CLTA geno, LCb koduojama CLTB geno. Mielės ekspresuoja tik viena lengvosios grandinės variantą. Žinduolių ląstelėse galimi įvairūs LCa ir LCb genų splaisingų variantai. Žmogaus lengvųjų grandinių genų splaisingui būdinga, tai kad į LCa ir LCb genus įterpiami 30 ir 18 a. r. ilgio fragmentai. Abu baltymai gali asocijuotis su CHC17 baltymu, bet ne su CHC22 baltymu.  
Remiantis Wakeham, priežastis, kodėl turime du sunkiosios grandinės genus ir lengvosios grandinės genus yra ta, kad evoliucijos eigoje prieš 510-600 mln. metų galėjo įvykti dėl nepriklausomo genų duplikacijos. Klatrino lengvosios grandinės pagrindinė funkcija in vivo nėra žinoma. Yra nustatyta, kad jos jungiasi su HIP1 ir HIP1R baltymais. Tai rodo, kad lengvosios grandinės galėtų atlikti reguliacinę funkciją. Remiantis in vitro tyrimais iškelta teorija, kad lengvosios grandinės gali stabdyti klatrino tinklo susirinkimą, o tai reikštų, kad tinklo polimerizacija būtų priklausoma nuo adaptacinių baltymų ir būtų jų reguliuojama.

Sąveika su baltymais

Be klatrino į vezikulių struktūrą įeina ir kiti komponentai, iš kurių svarbiausias yra klatrino adaptacinių baltymų kompleksas (AB kompleksas), jis dalyvauja membranos inkarinių baltymų įjungimu į pumpuruojančias pūsleles. Adaptaciniai baltymai turi didelės įtakos parenkant molekules-krovinius, kurie bus inkorporuoti į vezikules ir transportuojami. Į klatrinu padengtas pūsleles dauguma pernešamų molekulių patalpinamos sąveikaujant su adaptacinių baltymų tetrameriniais subvienetais. Molekulės sąveikauja tam tikromis sritimis, pvz.: pernešamų molekulių sąveikos sričiai būdingas YXXΦ (X-bet kuri a. r., Φ-hidrofobinė a. r.) ar dvi leucino molekules turintis motyvas. 
Adaptaciniai baltymai padeda susirinkti mažiems tinklo fragmentams. Pats klatrinas nesąveikauja su lipidiniu sluoksniu, jį prie membranos tvirtina tam tikri baltymai, kaip, pavyzdžiui, adaptaciniai baltymai. Dauguma jų turi klatrino dėžutės sekas. Manoma, kad klatrino apgaubtos pūslelės susirinkimo iniciacijai būtini adaptaciniai baltymų kompleksai, bet tolesniems procesams jie nebūtini, prasidėjus tinklo polimerizacijos procesui tęstis pakanka klatrino ir membranos sąveikos. Klatrino molekulės suformuoja tinklą spontaniškai, tačiau kai klatrino tinkas išardomas yra naudojama energija. 
Yra žinoma, kad neuronuose esantys AP-2, AP180 ir auksilinas yra svarbūs endocitozės metu in vivo. Klatrinas tiesiogiai gali sąveikauti su šiais baltymais. Kitose ląstelėse randami jų homologai, kurie taip pat yra svarbūs vezikulių susidarymui. Nėra nustatyta, kaip veikia auksilinas susirenkant katrinui ir susidarant vezikulėms. Jis yra košaperonas ir yra žinoma, kad jis labai svarbus klatrino tinklo išsirinkime. Teigiama, kad auksilinas, prisijungęs prie klatrino molekulės dorsalinės dalies, gali susilpninti sąveika tarp dviejų susijungusių klatrino molekulių ir aktyvuoti Hsc70 baltymus, kurie kaip jungiasi prie atsipalaidavusio klatrino baltymo. Paprastai Hsc70 baltymai stabilizuodami nesusivyniojusių polipeptidų grandines stimuliuoja įvairių baltymų išsirinkimą ir išsivyniojimą. 
Be šių adaptacinių baltymų kompleksų su vezikulėmis labai trumpai sąveikauja ir daugybė kitų baltymų. Manoma, kad šios sąveikos yra svarbios užtikrinti endocitozės procesą bei reguliuoti įvairius kitus procesus. Dažnai baltymai susijungę su klatrinu sąveikauja ir su kitais endocitozės komponentais. Dauguma šių sąveikų reguliuojama baltymų bei lipidų fosforilinimu ir defosforilinimu, tai gali apsaugoti nuo įvairių baltymų susijungimo citozolyje ar polimerizacijos tarpląstelinėse vezikulėse, kaip, pvz., sinapsinėse pūslelėse. 
Nustatyti baltymai, kurie prisijungia prie klatrino, sąlygiškai gali būti suskirstyti į keturias funkcines klases, nors kai kurie iš jų gali priklausyti ir kelioms klasėms. Į pirmą klasę galima priskirti baltymus, kurie parenka transportuojamą molekulę, bei inicijuoja klatrinu dengtos pūslelės susidarymą plazminėje membranoje. Antroje klasėje baltymai, kurie sąveikauja su aktino citoskeletu. Trečios klasės baltymai dalyvauja vezikulės klatrino tinklo skaldyme, o ketvirtos – pūslelės išardyme.