Aminorūgštys

Aminorūgštys – chemijoje taip vadinama grupė organinių junginių, kurie turi mažiausiai po vieną amino grupę (-NH₂) bei karboksilo grupę (-COOH). Pagal šių grupių tarpusavio padėtį struktūroje jos skirstomos į alfa, beta, gama ir t. t. aminorūgštis. Kiekvienas toks tipas pasižymi jam būdingomis savybėmis. Alfa-aminorūgščių amino ir karboksilo grupės susijungusios per vieną tarpinį atomą, beta – per du tarpinius atomus ir t. t.
Alfa-aminorūgštys labai svarbios ir biochemijoje. Kitokio tipo nei alfa-aminorūgštys šioje srityje pasitaiko rečiau. Jei, kalbant apie biochemiją arba gamtinių junginių chemiją, nepaminimas rūgšties tipas, pagal nutylėjimą tai reiškia kad ji priklauso alfa tipui.

Kiek yra gamtinių aminorūgščių?

Baltymus sudarančių aminorūgščių, kurias koduoja DNR, yra 20. Tačiau šis skaičius nėra griežtai apribotas. Yra dvi aminorūgštys – selenocisteinas ir pirolizinas – kurias gali koduoti DNR, bet jos neįtrauktos į dvidešimtuką dėl savo retumo. Organizmai turi sugebėjimų „tobulinti“ savo baltymus, į juos vėliau įkomponuodami aminorūgštis, kurios nepriskiriamos toms 20-čiai. Naujosios panaudojamos įvairiems specializuotiems tikslams, pvz., ragui augimo metu suformuoti. Iš viso skaičiuojant ne vien alfa tipo, bet dar ir tas rūgštis, kurios nejungiamos į baltymus gyvuose organizmuose, sutinkama daugiau nei 500 aminorūgščių.

Aminorūgščių funkcija baltymuose

Aminorūgštys panaudojamos tartum įvairių formų plytelės statant baltymą. Bendras principas labai paprastas: DNR turi savyje ketvirtainį kodą, kurio trys DNR bitai (dar vadinami „kodonais“) koduoja vieną rūgštį sekoje. Papildomi „start“ ir „stop“ kodonai nurodo, kad vienas baltymas baigtas ir kad metas dekoduoti kitą. Bet turint galvoje tai, jog baltymas – tai ne simbolių eilutė, procesas virsta neįveikiamu uždaviniu net galingiausiems superkompiuteriams. Padedami kitų baltymų ir veikiami cheminių sąveikų, kurias sukelia įvairios papildomos aminorūgščių grupės, baltymai suformuoja tartum vieną kiek galima tikslesnę detalę ląstelei. Paskui baltymas paruošiamas darbui į jį įjungiant papildomas grupes. Papildoma grupe gali būti bet koks kitas elementas: pradedant vitaminu ar reta aminorūgštimi ir baigiant metalo jonu. Ji gali būti tiek pasyvi, dažnai padedanti baltymui išsilaikyti savo vietoje ką nors traukdama, tiek aktyvi kaip fermentuose. Užbaigus tokį trijų pagrindinių stadijų gamybos procesą baltymai nugabenami į „darbo“ vietą, kur jau visas baltymas veikia kaip ištisas vienetas. Keli netinkamai baltyme išsidėstę atomai gali visiškai sutrikdyti jo veikimą. Tuomet jis išardomas ir pakeičiamas nauju.

Aminorūgščių klasifikacija

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal struktūrines, elektrochemines bei fiziologines savybes.

Aminorūgščių stereochemija

Baltymai yra sudaryti iš alfa-aminorūgščių (išskyrus gliciną), turinčių chiralinį centrą, kurio konfigūracija gali būti D arba L. Baltymuose yra randamos tik L-aminorūgštys. D-aminorūgštys gamtoje randamos kai kuriuose antibiotikuose, taip pat bakterijų sieneles sudarančiame peptidoglikane.

Aminorūgščių fizikinės savybės

Aromatinės aminorūgštys sugeria ultravioletinius spindulius. Triptofano ir tirozino absorbcijos maksimumas yra 280 nm, fenilalanino – 260 nm. Šia aminorūgščių savybe naudojamasi baltymų koncentracijai nustatyti, matuojant sugertį UV spektro dalyje (280 nm).

Peptidinio ryšio susidarymas

Susidarant peptidiniam ryšiui aminorūgšties (grupė R2) aminogrupė reaguoja kaip nukleofilas ir pakeičia pirmosios aminorūgšties (grupė R1) hidroksigrupę. Aminogrupė yra geras nukleofilas, tačiau hidroksigrupė yra sunkiai nueinanti grupė. Cheminėje laboratorijoje sintetinti baltymus yra labai sudėtinga - vienas funkcines grupes reikia aktyvinti, kitas blokuoti. Vėliau blokuojančiąją grupę reikia pašalinti, susidariusį peptidą išgryninti ir prijungti naują aminorūgštį. Gyvajame organizme peptidinio ryšio susidarymas ir baltymų biosintezė vyksta labai greitai, efektyviai, saitai be šalutinių produktų.
Susijungusios dvi aminorūgštys sudaro dipeptidą, trys - tripeptidą, kelių aminorūgščių junginys vadinamas oligopeptidu. Susijungus daug aminorūgščių susidaro polipeptidas.

Aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose

Aminorūgštims būdingas amfoteriškumas, jos reaguoja tiek su rūgštimis tiek su bazėmis. Vandeniniuose tirpaluose, nuo karboksigrupės atskeliamas protonas, kuris linkęs jungtis su aminogrupe. Tokiu būdu aminorūgštis įgauna pavidalą RCH₂NH₃⁺COO⁻. Tai labai stipriai dipolinis jonas, vadinamas cviterjonu. Priklausomai nuo terpės pH, viena iš grupių daugiau ar mažiau gali vėl neutralizuotis. Negalima griežtai nustatyti, kokį pavidalą iš šių trijų – cviterjono, anijono, katijono – aminorūgštis įgavo tirpale. Jos molekulės nuolat keičia pavidalą, tik pH šį procesą palengvina.
Kadangi aminorūgštys turi karboksirūgšties grupę ir aminogrupę, joms būdingos tiek visos karboksirūgščių, tiek aminų savybės.

Alfa-aminorūgščių savybės

Kaitinant kiek aukštesnėje nei vandens virimo temperatūroje reaguoja su savimi ir susidaro heterocikliniai aminai.