電子伝達系

電子伝達系（でんしでんたつけい、英: Electron transport chain）は、生物が好気呼吸を行う時に起こす複数の代謝系の最終段階の反応系である。別名水素伝達系、呼吸鎖などとも呼ばれる。水素伝達系という言葉は高校の教科改定で正式になくなった（ただ言葉として使っている人はいる）。

概要

酸化還元反応により電子供与体から電子受容体へ電子を移動する一連の化合物である。電子伝達鎖の最終的な電子受容体は、酸素分子である。電子伝達鎖は、光合成による日光からのエネルギーの抽出や、糖の酸化、細胞呼吸等に用いられる。真核生物では、ATP合成酵素による酸化的リン酸化の場となっているミトコンドリア内膜で重要な電子伝達鎖が発見されている。また、葉緑体のチラコイド膜でも見られる。
電子伝達鎖は、電子供与体から電子受容体に電子を移動させる酸化還元反応である。電子伝達鎖は、空間的に離れた酸化還元系を形成し、その中で電子は電子供与体から電子受容体に伝達される。これらの反応を駆動する力は、反応物と生成物のギブス自由エネルギーである。系全体のギブス自由エネルギーを減らす全ての反応は、熱力学的に自発的に起こる。電子の移動は、膜を通したプロトンの移動と共役しており、プロトン勾配を作る。プロトン勾配は仕事を生み出すのに用いられる。1つの電子の移動から約30単位の仕事が行われる。
生体膜の内側と外側にプロトン(水素イオン)の濃度の差を生じさせることが目的であり、このプロトン濃度勾配を利用して、最終的にATP合成酵素がATPを生成する。ここでいう膜とは、真核生物の場合はミトコンドリアの内膜であり、原核生物の場合は細胞膜のことである。これらの膜上に存在する呼吸鎖複合体に電子が流れることによってプロトンポンプおよびスカラー反応がおこり、プロトンが膜の内側から外側に汲み出されプロトン濃度勾配が生じる。
電子伝達鎖の機能は、酸化還元反応の結果として、膜の内外にプロトン勾配を作り出すことである。プロトンが膜を通して戻れば、細菌の鞭毛の回転等の機械的な仕事を行うことができる。ATP合成酵素はこの機械的な仕事を化学エネルギーに変換し細胞のエネルギー源とするもので、全ての生物で高い保存性を持つ。
また、光合成でも電子伝達系は存在しており、これは葉緑体のチラコイド膜に存在するシトクロムb₆/f複合体にて行われる。葉緑体では、光が水から酸素、NADP+からNADPHへの変換を駆動し、細胞膜を通してプロトンを移動させる。ミトコンドリアでは、プロトン勾配の形成に必要な酸素から水、NADHからNAD+、コハク酸からフマル酸への変換が起こる。
電子伝達鎖は、酸素に電子が渡る主な場となって超酸化物を生じ、酸化ストレスを増加させる。

呼吸鎖複合体

呼吸鎖複合体（こきゅうさふくごうたい）とは、細胞呼吸（好気呼吸、嫌気呼吸関わらず）を行うほとんどの生物に見られる膜（ミトコンドリア内膜、チラコイド膜、原核生物の細胞膜）に存在する分子量10万から100万程度の巨大タンパク質である。呼吸鎖複合体 I, II, III, IV からなり、ATP合成酵素を呼吸鎖複合体 V とする事もある。

プロトン濃度勾配の生成

複合体I、III、IVを電子1個が通過すると、約5個のプロトンが膜外に放出される。したがって、クエン酸回路で得られたNADHやFADH₂の総数を合わせると、グルコース1分子辺り計100個以上のプロトンが膜外に放出される。これによって膜の内側のpHはおよそ8.0、膜の外側はpH7.0と10倍のプロトン濃度勾配が形成される。
ATP合成酵素（ミトコンドリアor細胞膜、F₀F₁）はプロトン濃度勾配を利用し、酸化的リン酸化によってアデノシン三リン酸 (ATP) の合成を行う。ATP合成酵素のF₀部分は、プロトンをマトリックス側に戻すイオンチャネルとして働く。この逆流により酸化型の電子キャリアを生み出す際に、自由エネルギーが放出される。自由エネルギーは、複合体のF1部分に触媒されるATP合成を駆動する。プロトン濃度勾配が電子伝達系と酸化的リン酸化を共役させるというプロセスは化学浸透共役説によって説明されるもので、これはノーベル化学賞受賞者のピーター・ミッチェルが提唱したものである。ATP合成酵素を呼吸鎖複合体Vとする教科書も存在している。実際、高等学校の生物学では酸化的リン酸化も電子伝達系に含んでいる場合も多い。しかしながら、多くの専門書では呼吸鎖複合体はIVまでしか存在せず、『ATP合成酵素』として表記されている。
また、プロトン濃度勾配を用いて、ATPの膜外への放出や共輸送によって膜内に物質を取り込むこともできる。

ミトコンドリアの役割

ミトコンドリアはピルビン酸と脂肪酸、酸素、ADP、Pi（リン酸）を周囲の細胞質から取り込み、ピルビン酸と脂肪酸はマトリックス内でアセチルCoAに変えられ、クエン酸回路を経由することでNADHと二酸化炭素に分解される。二酸化炭素はミトコンドリア外に排出される。
NADHは内膜に移り、NADに変換される過程でNADH脱水素酵素複合体、チトクロム複合体、チトクロム酸化酵素複合体の3呼吸酵素複合体からなる電子伝達系へ電子を供給し、電子伝達系はプロトン（H⁺）をマトリックス側から内外包膜の膜間部分に放出する。
3呼吸酵素複合体と同じく内膜に付いたATP合成酵素は膜間部分のプロトンをマトリックス側に戻る時のエネルギーによって、ADPとPiから大量のATPを合成する。
嫌気性分解では1分子のグルコースから2分子のATPしか得られなかったのが、ミトコンドリアによる好気性分解によって、1分子のグルコースから38分子のATPが合成できるようになった。

細菌における電子伝達鎖

一般的に、細菌の電子伝達経路は誘導可能である。その環境に応じ、細菌は異なる貫膜複合体を合成し、細胞膜内に異なる電子伝達鎖を作り出す。細菌は、複数の脱水素酵素、末端オキシダーゼ及び末端レダクターゼを含むDNAライブラリーから電子伝達鎖を選択する。このことから、細菌の電子伝達鎖は、分岐式、モジュール式、誘導可能であると言われる。
フマル酸脱水素酵素
真核生物では、NADHは最も重要な電子供与体である。関連する電子伝達鎖は、以下の通りである。
NADH → 複合体 I → ユビキノン → 複合体 III → シトクロム c → 複合体 IV → O₂
ここで、複合体I、III、IVはプロトンポンプ、ユビキノンとシトクロムcは電子キャリアであり、電子受容体は酸素分子である。
細菌や古細菌等の原核生物では、電子供与体や電子受容体は種類がさらに多いため、状況はより複雑である。一般的な細菌の電子伝達鎖は、以下のようなものである。
電子供与体→ 脱水素酵素               ↓
電子供与体→  キノン   →オキシダーゼまたはレダクターゼ→電子受容体               ↓
              bc₁ 
               ↓
電子供与体→ シトクロム →オキシダーゼまたはレダクターゼ→電子受容体
電子は、脱水素酵素、キノンプール、シトクロム電子キャリアの3つの位置から電子伝達鎖に入ることができる。この3つの位置は、その後のより小さな、酸化還元反応全体に対するギブス自由エネルギーの変化に対応する。
個々の細菌は、しばしば同時に複数の電子伝達鎖を用いる。細菌は、多くの異なる電子供与体、脱水素酵素、オキシダーゼやレダクターゼ、電子受容体を用いることができる。例えば、大腸菌は（グルコースをエネルギー源として好気的に育てると）、2種類の異なるNADH脱水素酵素と2種類の異なるキノールオキシダーゼを用い、合計で4種類の異なる電子伝達鎖が同時に動いている。
全ての電子伝達鎖の共通の特徴は、プロトン勾配を作るためのプロトンポンプの存在である。細菌の電子伝達鎖には、ミトコンドリアと同様に3つか、または1ないし2つのプロトンポンプを持つ。

電子供与体

今日の生物圏では、最も一般的な電子供与体は有機分子である。有機分子をエネルギー源として用いる生物は、有機栄養生物と呼ばれる。動物、菌類、原生成物等の有機栄養生物と植物、菌類等の光合成生物で、全ての生物の大多数を占める。
原核生物の中には、無機物質をエネルギー源として用いることのできるものもあり、このような生物は無機栄養生物と呼ばれる。無機の電子供与体には、水素、一酸化炭素、アンモニア、亜硝酸塩、硫黄、硫化物、第一鉄イオン等がある。無機栄養生物は、地球の表明から数千m地下の岩石形成領域で生育しているものも発見されている。その分布域の広さから、実際は無機栄養生物は、有機栄養生物や光合成生物を上回る数が生息しているのかもしれない。
この種の代謝は、有機分子の利用よりも先立っているはずであり、エネルギー源としての無機の電子供与体の利用は、特に進化学の分野で興味が持たれている。

脱水素酵素

細菌は様々な電子供与体を用いることができる。有機分子がエネルギー源になる場合は、電子供与体はNADHかコハク酸であり、この時電子はNADH脱水素酵素かコハク酸脱水素酵素を通して電子伝達鎖に入る。その他、様々なエネルギー源に対し、ギ酸脱水素酵素、乳酸脱水素酵素、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素、ヒドロゲナーゼ等、様々な脱水素酵素が用いられる。これらの脱水素酵素にはプロトンポンプであるものや電子をキノンプールに集めるものがある。

キノンキャリア

キノンは、膜に埋め込まれた大きく比較的不動の分子複合体を通して電子とプロトンを運ぶ脂質可溶キャリアである。細菌は、ミトコンドリアが使うキノンと同じユビキノンと、関連するメナキノン等の関連するキノンを用いる。

プロトンポンプ

プロトンポンプは、膜の内外にプロトン勾配を作り出すプロセスである。プロトンは物理的に膜を通り抜けることができ、この現象はミトコンドリアの複合体I及びIVで見られる。同様の作用は、電子が反対側に動くことによっても作り出される。その結果、プロトンが細胞質側から消え、ペリプラズム側に現れたように見える。ミトコンドリアの複合体IIIはこの2つ目の型のプロトンポンプで、キノン（Qサイクル）によって仲介される。
全てではないが脱水素酵素の一部もプロトンポンプである。オキシダーゼやレダクターゼのほとんどはプロトンポンプであるが、違うものもある。シトクロムbc₁は、全てではないが多くの細菌で見られるプロトンポンプである（大腸菌では見られない）。その名前が示す通り、細菌のbc₁は、ミトコンドリアのbc₁（複合体III）に似ている。
プロトンポンプは、電子伝達プロセスの中心であり、膜の内外での電気化学的勾配を作り、ATP合成酵素がATPを合成できるようにする。

シトクロム電子キャリア

シトクロムは、鉄を含む色素であり、2つの非常に異なった環境で見られる。
シトクロムの一部は水可溶キャリアであり、膜に埋め込まれた大きく不動の分子構造を通して電子を運ぶ。ミトコンドリア内の可動のシトクロム電子キャリアは、シトクロムcである。細菌は、多くの異なる可動のシトクロム電子キャリアを用いる。
別の種類のシトクロムは、複合体IIIやIV等の大きな分子中で見られる。これらの機能も電子キャリアであるが、非常に異なる点は、分子内の固体環境に存在している点である。
電子は、可動のシトクロムかキノンのキャリアから電子伝達鎖内に入る。例えば、無機の電子供与体由来の電子は、シトクロムから電子伝達鎖に入る。酸化還元レベルがNADHより大きい電子が入れば、電子伝達鎖は逆に動いて高エネルギー分子を作る。

末端のオキシダーゼとレダクターゼ

細菌が好気的環境下で育つと、末端の電子受容体である酸素分子は、オキシダーゼと呼ばれる酵素の働きで還元されて水となる。細菌が嫌気的な環境下で育つと、末端の電子受容体はレダクターゼと呼ばれる酵素で還元される。
ミトコンドリアでは、末端の膜複合体である複合体IVはシトクロムオキシダーゼである。好気性細菌は、多くの異なる末端オキシダーゼを用いる。例えば大腸菌はシトクロムオキシダーゼもbc₁複合体も持たない。好気的環境下では、どちらもプロトンポンプである2つの異なるキノールオキシダーゼを用いて酸素を水に還元する。
末端の電子受容体に酸素を用いない嫌気性細菌は、各々の末端電子受容体に応じたレダクターゼを持つ。例えば大腸菌は、その環境で入手できる受容体に応じて、ギ酸レダクターゼ、硝酸レダクターゼ、亜硝酸レダクターゼ、DMSOレダクターゼまたはトリメチルアミン-N-オキシドレダクターゼを用いる。
末端のオキシダーゼとレダクターゼのほとんどは誘導可能である。これらは周囲の環境に応じ、必要に応じて合成される。

電子受容体

嫌気的な環境下では、硝酸塩、亜硝酸塩、第一鉄イオン、硫黄、二酸化炭素やギ酸等の小分子が電子受容体として用いられる。
電子伝達鎖は酸化還元プロセスであるため、2つの酸化還元対の合計として記述できる。例えばミトコンドリアの電子伝達鎖は、NAD+/NADHの酸化還元対とO₂/H₂Oの酸化還元対の和として記述できる。NADHは電子供与体、O₂は電子受容体である。
熱力学的に、全ての供与体-受容体の組合せが可能な訳ではない。受容体の酸化還元ポテンシャルは、供与体のものと比べて正でなければならない。さらに、実際の環境条件は、標準的な酸化還元ポテンシャルを適用できる「標準的な」条件（1 mol濃度、分圧1 atm、pH7）とはかなり異なる。例えば、水素産生細菌は周囲の水素分圧が10⁻⁴ atmの環境で生育する。関連する酸化還元反応は、「標準的な」条件下では熱力学的に不可能である。