Thermus aquaticus

Sejarah

Ketika studi tentang organisme biologis di mata air panas dimulai pada 1960-an, para ilmuwan berpikir bahwa bakteri termofilik tidak dapat bertahan hidup pada suhu di atas sekitar 55 °C (131 °F). Namun demikian, ditemukan bahwa banyak bakteri di mata air yang berbeda tidak hanya bertahan hidup, tetapi juga berkembang dalam suhu yang lebih tinggi. Pada tahun 1969, Thomas D. Brock dan Hudson Freeze dari Indiana University melaporkan spesies baru bakteri termofilik yang mereka beri nama Thermus aquaticus. Bakteri ini pertama kali ditemukan di Lower Geyser Basin di Taman Nasional Yellowstone, dekat Great Fountain Geyser dan White Dome Geyser, dan sejak itu telah ditemukan di habitat termal yang serupa di seluruh dunia.

Biologi

Thermus aquaticus tumbuh subur pada 70 °C (158 °F), tetapi dapat bertahan hidup pada suhu 50 °C hingga 80 °C (122 °F hingga 176 °F). Bakteri ini adalah kemotrof—ia melakukan kemosintesis untuk mendapatkan makanan. Namun, karena kisaran suhu tumpang tindih dengan cyanobacteria fotosintetik yang berbagi lingkungan yang ideal, kadang-kadang ditemukan hidup bersama dengan tetangganya, memperoleh energi untuk pertumbuhan dari fotosintesis mereka.

Morfologi

Thermus aquaticus umumnya berbentuk silindris dengan diameter 0,5 μm hingga 0,8 μm. Bentuk batang yang lebih pendek memiliki panjang 5 μm hingga 10 μm. Bentuk filamen yang lebih panjang memiliki panjang yang sangat bervariasi dan dalam beberapa kasus melebihi 200 μm. Bakteri berbentuk batang memiliki kecenderungan untuk membentuk agregat. Asosiasi beberapa individu dapat mengarah pada pembentukan badan berbentuk bola berdiameter 10 μm hingga 20 μm, juga disebut badan-badan rotund.

Enzim dari T. aquaticus

T. aquaticus telah menjadi terkenal sebagai sumber enzim termostabil, terutama Taq polimerase DNA, seperti yang dijelaskan di bawah ini.

Aldolase

Studi pada bakteri termofilik ekstrim ini yang dapat ditumbuhkan dalam kultur sel pada awalnya berpusat pada upaya untuk memahami bagaimana enzim protein (yang biasanya terinaktivasi pada suhu tinggi) dapat berfungsi pada suhu tinggi di termofil. Pada tahun 1970, Freeze dan Brock menerbitkan sebuah artikel yang menjelaskan enzim aldolase termostabil dari T. aquaticus.

RNA polimerase

Enzim polimerase pertama yang diisolasi dari T. aquaticus pada tahun 1974 adalah RNA polimerase yang bergantung pada DNA, yang digunakan dalam proses transkripsi.

Enzim restriksi Taq I

Sebagian besar ahli biologi molekuler mungkin menyadari T. aquaticus pada akhir 1970-an atau awal 1980-an karena isolasi endonuklease restriksi yang berguna dari organisme ini. Penggunaan istilah Taq untuk merujuk pada Thermus aquaticus muncul pada masa ini dari konvensi pemberian nama pendek enzim restriksi, seperti Sal dan Hin, berasal dari genus dan spesies dari organisme sumber.

DNA polymerase ("Taq pol")

DNA polimerase pertama kali diisolasi dari T. aquaticus pada tahun 1976. Keuntungan pertama yang ditemukan untuk DNA polimerase termostabil ini (temperatur optimum 80 °C) adalah bahwa ia dapat diisolasi dalam bentuk yang lebih murni (bebas dari kontaminan enzim lain) daripada DNA polimerase dari sumber lain. Kemudian, Kary Mullis dan peneliti lain di Cetus Corporation menemukan enzim ini dapat digunakan dalam proses reaksi berantai polimerase (PCR) untuk memperbanyak segmen pendek DNA, menghilangkan kebutuhan untuk menambahkan enzim setelah setiap siklus denaturasi termal DNA. Enzim juga dikloning, diurutkan, dimodifikasi (untuk menghasilkan 'fragmen Stoffel' yang lebih pendek), dan diproduksi dalam jumlah besar untuk dijual secara komersial. Pada tahun 1989 majalah Science menyebut Taq polymerase sebagai "Molecule of the Year" pertama. Pada tahun 1993, Dr. Kary Mullis dianugerahi Penghargaan Nobel Kimia untuk karyanya dengan PCR.

Enzim lainnya

Suhu optimum yang tinggi untuk T. aquaticus memungkinkan para peneliti untuk mempelajari reaksi dalam kondisi di mana enzim lain kehilangan aktivitasnya. Enzim lain yang diisolasi dari organisme ini termasuk DNA ligase, alkalin fosfatase, NADH oksidase, isositrat dehidrogenase, amilomaltase, dan L-laktat dehidrogenase bergantung fruktosa 1,6-disfosfat.

Kontroversi

Penggunaan komersial enzim dari T. aquaticus tidak bebas dari kontroversi. Setelah studi Dr. Brock, sampel organisme itu disimpan di American Type Culture Collection, sebuah repositori publik. Ilmuwan lain, termasuk ilmuwan di Cetus, mendapatkannya dari sana. Ketika potensi komersial dari Taq polimerase menjadi jelas pada 1990-an, National Park Service melabeli penggunaannya sebagai "Great Taq Rip-off". Para peneliti yang bekerja di National Park Service sekarang diminta untuk menandatangani perjanjian "pembagian manfaat" yang akan mengirim sebagian dari laba yang didapatkan kembali ke Park Service.