אנזים

אֶנְזִים (באנגלית: Enzyme, מיוונית: Ένζυμο, שפירושו: 'בתוך שמר') הוא חלבון המזרז תהליכים כימיים ביצורים חיים. מקור השם "אנזים" הוא באנזים הראשון שהתגלה, כאשר בודדו תמצית מתאי שמרים. לצד האנזימים, המורכבים מחלבונים, קיים סוג נוסף של מולקולה קטליטית (מזרזת תגובות) בתא, המורכבת מ-RNA ומכונה ריבוזים. 
בכל תא של כל יצור חי מצויים אלפי אנזימים והתא החי אינו יכול לתפקד בלעדיהם. רובן המוחלט של התגובות הכימיות שעליהן מבוססים החיים אינן מסוגלות להתרחש בקצב הנדרש לקיום החיים בלא האנזימים. האנזימים מאפשרים את התרחשותן של תגובות אלו באמצעות זירוז קצבן בכמה סדרי גודל.
התחום בביוכימיה העוסק בחקר האנזימים קרוי אנזימולוגיה.

אופן פעולה

אנזימים מזרזים התרחשות תגובות כימיות שמבחינה תרמודינמית מסוגלות לצאת אל הפועל. התגובות המזורזות על ידי האנזים יתרחשו גם בהיעדרו, אך בקצב איטי ביותר שלא יאפשר את תפקוד התא החי. האנזים מזרז את התגובה באמצעות הורדת אנרגיית השפעול שלה. במקרים רבים נקשר האנזים לחומרים המגיבים, מקרב אותם ומכוון אותם בזווית הרצויה לתגובה. התקרבות זו בכיוונים הנכונים תיקח זמן רב עד שתקרה באופן מקרי ללא האנזים.
לכל אנזים אתר פעיל אחד או יותר, אליו נקשרים המגיבים ובו מתרחשת התגובה הכימית. לא תמיד מדובר בשני מגיבים או יותר; אנזימים מסוגלים לזרז תגובות בהן מתפרקת מולקולה גדולה לכמה מולקולות קטנות, למשל. המגיב או המגיבים מכונים סובסטרט (Substrate) במובן של חומר ומסומלים באות S. התוצרים שמתקבלים מפעולות האנזים נקראים Products או בעברית תוצרים ומסומלים באות P. האנזים עצמו מסומל באות E, ואנזים הקשור לסובסטרט מסומל ES ("קומפלקס אנזים-סובסטרט").
לאחר זיהוי הסובסטרט, גורם האתר הפעיל למספר שינויים בקשרים הכימיים במולקולות הסובסטרט. השינויים מסתיימים ביצירת קשר חדש בין שתי מולקולות או בפירוק מולקולות. לפעמים מתבטא השינוי רק בתזוזה של אטומים מסוימים בתוך המולקולה, היוצרת שינוי בתכונות המולקולה.
פעולת האנזימים מאופיינת בעזרת קבוע מיכאליס מנטן (Km) המייצגת בקשר הפוך את מידת הזיקה בין הסובסטרט לאנזים, וכן על פי מהירות הריאקציה המקסימלית כאשר ישנו עודף סובסטרט גדול מאוד (Vmax). מאפיינים אלו מוגדרים על פי קינטיקת מיכאליס-מנטן, והם נכונים עבור מודלים מסוימים בלבד.

מעכבים

מעכבי אנזימים הם חומרים שמתקשרים לאנזימים וגורמים להאטה בפעילותם. ישנם שני סוגים של מעכבים - מעכבים תחרותיים ומעכבים לא תחרותיים.
מעכבים תחרותיים - מעכבים בעלי מבנה דומה למבנה המרחבי של הסובסטרט, נקשרים לאתר הפעיל של האנזים, ובכך מעכבים את קשירת הסובסטרט לאתר הפעיל. במצב כזה, פעילותם של האנזימים תהיה נמוכה וכך גם התוצרים. הוא מתחרה עם הסובסטרט על האתר הפעיל. ככל שיעלה ריכוז הסובסטרט, השפעתו של המעכב תרד ופעילות האנזים תהיה יעילה יותר.
דוגמה לעיכוב תחרותי : פניצלין - חומר דימוי מצע המתחבר לאנזים הבונה דופן של תאי חיידק, ומונע את חיבור האנזים לדופן ← וכך החיידקים לא יכולים להתרבות ומתים
מעכבים לא תחרותיים - בעלי מבנה שונה ממבנה הסובסטרט והם אינם מתחרים עמו על האתר הפעיל. המעכבים נקשרים לאתר אחר באנזים שאינו האתר הפעיל, ומשנים את המבנה המרחבי כך שהאנזים אינו יכול להיות מתאים במבנה לסובסטרט, ולכן לא ייקשר אליו. הוספת סובסטרט אינה יעילה מול מעכבים לא תחרותיים ולא תשפיע על פעולת המעכב.

אנזימים מורכבים

אנזימים רבים מורכבים ממספר יחידות חלבון המחוברות יחדיו. אנזים כזה, על כל יחידותיו, קרוי הולואנזים (Holoenzyme). חלק מההולואנזימים מורכבים מחלק חלבוני גדול, אשר נטול פעילות אנזימטית, ומקבוצה קטנה, בה נמצא האתר הפעיל. החלק הגדול קרוי אפואנזים (Apoenzyme), ואילו החלק הקטן קרוי קופקטור (Cofactor). הקופקטור יכול להיות אנאורגני (בדרך-כלל אטומי מתכת, כגון ברזל או נחושת) או אורגני; במקרה האחרון נקרא הקופקטור קואנזים (Coenzyme). ויטמינים רבים משמשים כקואנזימים, אך גם חומרים אחרים - כגון קבוצת ה"הם" (Heme), המכילה אטום ברזל והנמצאת בהמוגלובין (אשר אינו אנזים) - יכולים לשמש בתפקיד זה.