Ensüüm

Ensüümide omadusi

Ensüümidele on omane suur efektiivsus ja kõrge substraadispetsiifilisus.
Enamik taimede, loomaliikide, bakterite, viiruste ja protistide füsioloogilistest nähtustest on allutatud ensümaatilisele kontrollile. Klassifitseeritud on üle 2500 valgulise ensüümi. Ensüümid on ka biopolümeerid, katalüsaatorid, inhibiitorid jne. Ka mõnedel RNA-molekulidel (väga harva) on katalüütiline aktiivsus, kuid tavaliselt ei nimetata neid ensüümideks, vaid katalüütilisteks RNA-deks ehk ribosüümideks.Veres on tõenäoliselt kõiki organismi ensüüme ja need vabanevad hävivatest rakkudest verre kudede pideva uuenemise tõttu.

Mõiste kujunemine

18. sajandi lõpus uurisid teadlased suhkrute kääritamist pärmirakkude poolt, püüdes leida vastuseid küsimusele, kas orgaanilisi ühendeid suudavad toota vaid elavad rakud. 19. sajandil tegi Eduard Büchner pärmirakkudega järgmise katse: ta purustas rakkude seinad (liivaga hõõrumisega) ja lisas suhkrut. Kuna käärimine toimus edasi, pidi kääritamist katalüüsima rakuvaba ekstrakt. Teadlaste Justus Van Liebigi, Louis Pasteuri jpt jaoks tähendasid fermendid ühendeid "pärmis" ning tuletati biokeemiliste katsete alusel, mille tulemusi tõlgendades arvati, et ensüümid asuvad rakkude sees. Jöns Jacob Berzelius ja Theodor Schwann ning paljud teised teadlased kasutasid 19. sajandil terminit "fermendid". Kuid fermentide mõistet kasutati sel ajal ka nende mikroorganismide kohta, kes fermentatsiooni põhjustavad. Vältimaks segadust pakkus saksa bioloog William Kuhne 1876. aastal välja termini "ensüümid", mida tema tundis selliste toitaineid lõhustavate ensüümidena nagu pepsiin, trüpsiin, ptüaliin, steapsiin. 19. sajandil arvati, et keemiateadus ei suuda ensüüme komplekteerida ega sünteesida, kuna neid leiduvat üksnes organismide protoplasmas, kust neid uurimise tarbeks eraldatakse. Termin ensüümid muutus rakkudes ning kudedes asetleidvaid muutusi põhjustavate ainete, mida varem tunti nimetusega "organiseerimata fermendid" (inglise keeles unorganized ferments), koondnimetuseks.
Sõna "ensüüm" (varasemas eesti keeles ka ferment) tuleneb kreekakeelsest sõnast ″ἐνζύμη″, mis tähendab ″pärmis″ (ehk pärmi sees). Eesliide ἐν- ("en-") tähendab ″sees″ ja ζύμη (″zýmē″) tähendab ″pärm″ või ″juuretis″.
Tänapäeval tegeletakse ensüümidega nii eraldi teadusharu ensümoloogia kaudu kui ka integreeritult botaanika, biokeemia, meditsiini, farmaatsia, põllumajanduse, geneetika, toiduainetetööstuse ja paljude muude teadusharude kaudu.

Tööpõhimõte

Ensüümid alandavad reaktsiooni aktivatsioonienergiat. Kuigi ensüüm võib reaktsiooni käigus muunduda, taastub ta reaktsiooni lõpuks endisele kujule ja võib katalüüsida järgmist reaktsiooni. 
Ensüümid kui globulaarsed valgud on multidomeensed ehk ühes domeenis võib neid asuda ensüümi aktiivtsenter, teises domeenis aga regulatoorne tsenter. Reaktsiooni lähtemolekulid (ensüümi substraadid) seonduvad ensüümi aktiivtsentrisse ja reaktsiooni lõpus dissotsieeruvad sealt produktid. Ensüümid on kõrge substraadispetsiifilisusega – nad võivad läbi viia vaid ühte või mõnda reaktsiooni. Nii saab erinevaid reaktsioone kontrollida vastava ensüümi hulga reguleerimise teel. Iga rakk sünteesib eluks vajalikke ensüüme (ühes rakus kuni 10 000 ensüümi) iseseisvalt ja iga üksik ensüüm võib juhtida erinevat reaktsiooni. Ensüümid on tundlikud paljude sise- ja väliskeskkonna tegurite, näiteks temperatuuri, pH jms suhtes.

Toitaineid lõhustavad ensüümid

Tähtsamad toitaineid lõhustavad ensüümid on: amülaas, pepsiin, trüpsiin, maltaas, laktaas, sahharaas, lipaas jpt. 
Kõhunäärme ehk pankrease nõre on normaalse füsioloogiaga loomorganismis toitaineid lõhustavate ensüümide poolest rikkalik.

Ajaloolist

Alexander Fleming avastas 1922 pisarates, süljes, nina ja soolestiku limaskestas tugeva antibakteriaalse fermendi lüsosüümi (lysozyme).