ATPaasid

ATPaasid on suur rühm ensüüme, mis katalüüsivad adenosiintrifosfaadi (ATP) lagunemist adenosiindifosfaadiks (ADP) ja fosfaatiooniks.
ATP lagunemisel ADP-ks vabaneb energia, mida näiteks organism kasutab mitmesuguste biokeemiliste reaktsiooni läbiviimiseks.
Enamus ATPaase kuuluvad primaarsete aktiivsete transporterite gruppi ja tegelevad peamiselt translokatsiooniga. ATPaasid jagunevad P-tüüpi, V-tüüpi ja F-tüüpi ATPaasideks, millel on iseloomulikud struktuurid ja mehhanismid.
P-tüüpi ATPaasid on membraanseoselised ATPaasid, mis tegelevad elusorganismides peamiselt toiteainete ehk suhkrute ja aminohapete transpordiga ning vastutavad raku normaalse ioonkontsentratsiooni eest.
V-tüüpi ATPaaside alla kuuluvad prootonpumbad, mille ülesandeks on tasakaalustada erinevate raku organellide happesisaldust.
F-tüüpi ATPaasid on iseloomulikud bakteritele, mitokondritele ja kolorplastidele ja on suutelised nii hüdrolüüsima kui ka sünteesima ATP-d.
Eraldi on veel olemas ka ABC-transporterid ja AAA-transporterid, mille peamiseks ülesandeks ei ole ATP energia kasutamine, kuid mis omavad mitmete teiste omaduste kõrval ka seda võimet.

P-tüüpi ATPaasid

P-tüüpi ATPaaside nimi tuleneb nende võimest fosforüleerida (ingl phosphorylate) vaheühendeid. P-tüüpi ATPaasid kasutavad substraatideks erinevaid aineid ioonidest fosfolipiidideni ja ATP hüdrolüüsist saadud energiat kasutatakse erinevate toiteainete transportimiseks rakku. Samuti võivad nad rakust välja pumbata toksilisi ja rakke kahjustavaid aineid ning kontrollivad ioongradienti püsivust. P-tüüpi ATPaasid on membraansed ATPaasid ja transport toimub rakus konformatsiooniliste muutuste tõttu, mille toob kaasa ATP-st vabanenud energia. Tüüpilisteks P-tüüpi ATPaaside mehhanismi näideteks on Ca2⁺-, Na⁺- ja K⁺-ATPaasid.
P-tüüpi ATPaasidel on omakorda viis alamperekonda. Nende ühiseks jooneks on see, et kõik omavad P-tüüpi ATPaasidele iseloomulikke domeene. Neid domeene on kokku viis. Aktuaatordomeen ehk täiturdomeen, nukleotiidide sidumisdomeen ja fosforüleerimisdomeen, on kolmekesi tsütoplasmaatilised domeenid. Transpordidomeen ja klassispetsiifiline domeen klassifitseeritakse membraani sisesteks domeeniteks. Ja viimasena R-domeen ehk regulatoorne domeen, mille ülesandeid täidavad P-tüüpi ATPaaside puhul tavaliselt kas N- või C-terminus või mõlemad koos, mis võivad käituda autoinhibiitoritena, mõjutades domeenide liikuvust, ioonide vastuvõtlikkust ja sidumist.
PI alamperekonda kuuluvad Cu⁺-, Zn²⁺-, ja Co²⁺-ATPaasid, mis tegelevad raskmetallide mürgistuse vastu võitlemisega, pumbates neid rakust välja. PII hulka kuuluvad kõige tavalisemad näited P-tüüpi ATPaasidest, mis hoiavad ioongradienti, nagu näiteks üleval mainitud Ca²⁺-, Na⁺- ja K⁺-ATPaasid. PIII alamperekonda klassifitseeritakse H⁺-ATPaasid, mis on analoogsed PII ATPaasidele ja täidavad sarnaseid ülesandeid, kuid neid leidub enamasti just seentes ja taimedes.
PIV koondab oletatavaid fosfolipiidide flipaase, mis on levinud eukarüootidel ja mille peamisteks ülesanneteks on korraldada vesiikulite transporti erinevates biokeemilistes radades, samuti on nad olulised fosfolipiidkihi säilimise juures, kuna nad korraldavad fosfolipiidide liikumist ühelt membraani poolelt teisele.
Viimaseks alamperekonnaks loetakse PV Orb transporterid, kuhu kuuluvad transporterid, mille puhul on kindlaks tehtud valgu järjestused, mis omavad iseloomulike P-tüüpi ATPaaside motiive, kuid tegelikkuses pole nende uurimisega väga kaugele jõutud ja ei teata, millist substraati nad kasutavad. Üheks paremini uuritud näiteks on pärmi S. cerevisiae helikaasne valk Spf1.
Na⁺/K⁺-ATPaas on transporter, mis transpordib rakku sisse üle membraani Na⁺-ioone ja rakust välja K⁺-ioone. Ioonide suhe on 3/2-le ehk 3 Na⁺-iooni kohta, mis sisenevad rakku, tuleb välja pumbata 2 K⁺-iooni. Na⁺/K⁺-ATPaasid esinevad loomsetes rakkudes ja kannavad ioone nende ioonigradienti vastu. Selleks kasutab ATPaas aktiivset transporti, mille käigus ATP hüdrolüüsitakse.
Üks praktiline näide P-tüüpi ATPaasidest on gastraalne vesinik-kaaliumpump: gastraalne vesinik-kaalium-ATPaas või H⁺/K⁺-ATPaas on kõhus asuv prootonpump. See vahetab kaaliumi sooli luumenist tsütoplasmaatilise vesiniku vastu ja on ensüüm, mis on peamiselt vastutav soolestiku koostise hapestamise eest. H⁺/K⁺-ATPaasi leidub pateriaalsetes rakkudes, mis on kõrgelt spetsialiseerunud epiteliaalsed rakud, lokaliseeritud mao rakkude sisemisse voodrisse, mida nimetatakse gastraalseks mukoosaks. Pateriaalsetel rakkudel on ulatuslik sekretoorne membraanisüsteem ja H⁺/K⁺-ATPaas on nende membraanide peamine koostisosa. Väike hulk H⁺/K⁺-ATPaasi leidub ka renaalses säsis.
Teine üks enim tuntumaid ATPaase on Ca²⁺-transporter, mille tähtsust ja funktsiooni on palju uuritud. Plasmamembraani Ca²⁺-ATPaas (plasma membrane Ca²⁺-ATPaas (PMCA) on transportvalk raku plasmamembraanis, mis tegeleb kaltsiumi (Ca²⁺) eemaldamisega rakust ja on nõnda eluliselt tähtis reguleerimaks Ca²⁺ hulka rakus. Plasmamembraani Ca²⁺-ATPaas seotud Ca²⁺ eemaldamisega kõigist eukarüootsetest rakkudest. Seal on väga suur transmembraanne elektrokeemiline gradient Ca²⁺-te, mis viib ioonide sisenemiseni rakku, siiski on rakkudele väga tähtis säilitada madal Ca²⁺ kontsentratsioon korralikuks rakku signaliseerimiseks, seetõttu on raku jaoks vajalik rakendada ioonpumpi Ca⁺ eemaldamiseks. 
Plasmamembraani Ca²⁺-ATPaas ja naatrium-kaltsiumvahetaja on koos peamised rakusisese Ca²⁺ kontsentratsiooni regulaatorid rakus. Kuna need transpordivad Ca²⁺ ekstratsellulaarsesse ruumi, on PMCA ka tähtis kaltsiumi kontsentratsiooni reguleerija ekstratsellulaarses ruumis.
Ta kuulub P-tüüpi esmase iooni transpordi ATPaaside perre, mis moodustab aspartüülfosfaadi vaheühendit.

ATP süntaas

ATP süntaas, mis on F-tüüpi ATPaas, omab nii hüdrolüüsi kui ka ATP sünteesi võimet. Tegemist on membraani läbiva ensüümiga. Oma struktuuri tõttu on ta võimeline kasutama prootonite või Na⁺ ioonide gradienti, liitmaks ADP-le ühe fosfaatiooni, mille tulemusena tekib ATP. Eukarüootidel on ta levinud mitokondriaalses aeroobses hingamisahelas ja taimedes, prokarüootide puhul on tõestatud nende olemasolu aeroobsetel bakteritel.
ATP süntaas koosneb kahest domeenist F₁ ja Fₒ, mõlemal on globulaarne struktuur ja neid ühendab painduv side, mis meenutab vart. Fₒ alamühik on membraanseoseline ja läbi selle transporditakse prootoneid. Saadud energia tekitab konformatsioonilise muudatuse nendevahelises varres, mille tõttu toimuvad muutused F₁ alamühiku aktiivtsenteris. Perifeerne vars koosneb ainult ühest alamühikust ja F₁ domeen on heksameerne struktuur, mis koosneb ά ja β alamühikutest. Kõik see kokku moodustab rootorit meenutava kompleksi, mis sarnaneb ratta mehhanismiga.
Nagu juba eespool mainitud, on ATP süntaasil F₁ domeenil ά ja β alamühikud, millest kumbagi on kolm ning β alamühik omab katalüütilist aktiivsust, mis on võimeline siduma ADP-d ja tegema läbi konformatsioonilise muutuse, mis võimaldab ADP-le siduda ühe fosfaatiooni ja saadakse ATP. Kõik kolm aktiivtsentrit on kogu aeg erinevas olekus, ühes asub ATP, mis on sünteesitud, ühes ADP, millele hakatakse fosfaatiooni lisama ja üks on tühi.
Gamma alamühik paikneb ά ja β alamühikute vahel ja teeb iga sünteesitud ATP kohta 120º pöörde. Kuid γ alamühik teeb ka vahel harva tagasipöörde samme, mille hinnaks on ühe ATP hüdrolüüs. Sellest tulenevalt omab ATPsüntaas ka ATPaasidele omast hüdrolüüsi võimet.

AAA-ATPaasid

AAA või AAA+ on lühend ingliskeelsest väljendist Atpases Associated with diverse cellular Activites ehk mitmekülgse raku aktiivsusega seotud ATPaasidest. Nad jagavad ühist konserveerunud moodulit, mis koosneb umbes 240 aminohappejäägist. See on suur,funktsionaalselt mitmekesine valgu perekond, kus AAA-d kuuluvad ringikujuliste P- ling NTPaaside superperekonna juurde, mida väljendab nende aktiivsus läbi energiast sõltuva ümbermodelleerimise või makromolekulide translokatsiooni. 
AAA-d kasutavad ATP hüdrolüüsi poolt saadud keemilist energiat konformatsioonilisteks muutusteks, mis on transdukteeritud mehaanilisse jõudu, mõjudes molekulaarsele substraadile.
AAA-valgud on funktsionaalselt ja organisatsiooniliselt mitmekesised, varieerudes aktiivsuse, stabiilsuse ja mehhanismi poolest. AAA perekonna liikmeid leidub kõikides organismides ja nad on eluliselt tähtsad mitmes rakulises funktsioonis. Nad on seotud selliste funktsioonidega nagu DNA replikatsioon, valgu degradatsioon, membraani ühinemine, mikrotuubulite segmenteerumine, peroksüsoomide biogenees, signaliseeritud transduktsioon ja geeniekspressiooni regulatsioon.
AAA-domeen sisaldab kahte alamdomeeni, N-terminaalset alfa/beeta domeeni, mis seob ja hüdrolüüsib nukleotiide (Rossmani volt) ja C-terminaalne alfa-helikaasne domeen. N-terminaalne domeen on 200–250 aminohapet pikk ja sisaldab Walker A ja Walker B motiivi, mis on laialdaselt levinud ka teiste P-ling NTPaaside seas.

ABC-transporterid

ATP-sidumiskasseti transporterid (ingl ATP-binding cassette transporters) ehk ABC-transporterid on valgu superperekonna liikmed, mis on üks suurimaid ja vanimaid perekondi, omades esindajaid kõikides säilinud hõimkondades prokarüootidest kuni inimeseni.
ABC-transporterid on transmembraansed proteiinid, mis kasutavad ära energiat adenosiintrifosfaadi (ATP) sidumisest ja hüdrolüüsist, et täita kindlaid bioloogilisi protsesse, kaasa arvatud erinevate substraatide translokatsioon üle membraanide ja mitte-transpordi-seoselised protsessid, nagu RNA translatsioon ja DNA parandamine. Need valgud rakendavad ATP energiat sidumaks ja/või hüdrolüüsimaks, mis viivad konformatsioonilise muudatusteni transmembraanses domeenis (ingl Transmembrane domain, TMD ) ja tulemusena transpordivad molekule.