deequilibrio aproxima-se de 1 (um), permitindo que a reaccao funcione em ambos ossentidos, isto e, no sentido da formacao de um alfa-cetoacido porremocao do grupo a-aminode um determinado aminoacido, e no sentido da biossintese de umaminoacido por adicao do um grupo a-aminoa um a-cetoacido(o que acontece por exemplo quando o suprimento de aminoacidos a partir dadieta nao for adequado para satisfazer as necessidades de sintese das celulas). Valor diagnostico dasaminotransferases plasmaticasAs aminotransferases, sao normalmente enzimas intracelulares, de modo que osbaixos niveis observados no plasma, representam a liberacao de conteudoscelulares durante a renovacao celular normal. A presenca de niveis plasmaticoselevados de aminotransferases indica lesao em celulas, ricas nessas enzimas.Por exemplo o trauma fisico ou um processo patologico, podemcausar lisecelular, resultando na liberacao dessas enzimas para o sangue. Tanto a AST comoa ALT, sao de valor diagnostico especial, quando aparecem elevadas no plasma eisso acontece acontece nas seguintes situacoes: 1- Doenca hepatica:Os niveis de AST e ALT estao elevados em quase todas as doencas hepaticas masestao especialmente elevadas nas doencas que causam necrose celular, como nahepatite viral, lesao toxica e colapso circulatorio prolongado. A ALT e maisespecifica do que a AST para as doencas hepaticas mas a AST e mais sensivel,pois o figado contem maior quantidade dessa enzima.2- Doenca nao hepatica:As aminotransferases podem estar elevadas em doencas nao hepaticas, como noinfarto do miocardio e doencas musculares. Essas doencas, no entanto, sao emgeral clinicamente distintas das doencas hepaticas.B)- DESAMINACAO: a glutamato desidrogenase. A desaminacao oxidativa consiste na remocao do grupo amino de um aminoacido,sob a forma de amonia livre. Esta reaccao e catalizada pela enzima glutamatodesidrogenase e ocorre principalmente no figado e no rim. As reaccoes dedesaminacao fornecem alfa-cetoacidos que podem entrar nas vias centrais do metabolismoenergetico, e amonia que serve para a sintese da ureia Ver figura). Figura:Reaccao de desaminacao oxidativa: Formacao do alfa-cetoglutarato e amonialivre, a partir do glutamato. Aglutamato desidrogenase: Comodescrito anteriormente, os grupos amino da maioria dos aminoacidos sao no fimtransferidos para o alfacetoglutarato, para a sinstese do glutamato, por meioda transaminacao. O glutamato e especial porque e o unico aminoacido que sofrerapida desaminacao oxidativa uma reaccao catalisada pela enzima glutamatodesidrogenase (ver figura).Portanto,a accao da transaminacao, resulta na coleta de grupos amino de outrosaminoacidos que sao inseridos no a-cetoglutarato,produzindo glutamato). A reaccao de desaminacao oxidativa subsequente desseglutamato, regenera o a-cetoglutaratoe fornece uma via pela qual os grupos amino da maioria dos aminoacidos podemser liberados como amonia (figura).A glutamato desidrogenase, tem as seguintes caracteristicas: 1- Coenzimas:A glutamato desidrogenase pode utilizar tanto o NAD+ como o NADP+ comocoenzima. O NAD+ e utilizado na reaccao de desaminacao oxidativa, enquanto queo NDP+ e utilizado na aminacao redutora, isto e, no ganho de amonia com reducaodo esqueleto carbonado, para formar glutamato. 2- Sentido da reaccao:O sentido da reaccao depende das concentracoes relativas do glutamato, a-cetoglutarato e amonia e darazao das coenzimas oxidadas e reduzidas. Por exemplo, apos a ingestao de umarefeicao contendo proteinas os niveis de glutamato no figado sao elevados e areaccao ocorre no sentido de degradacao de aminoacidos e da formacao de amonia.Esta reaccao tambem pode ser utilizada para sintetizar aminoacidos a partir de