celulas intestinais, em cujo citoplasma os dipeptideos sao tambemhidrolizados, liberando aminoacidos. Os aminoacidos sao entao liberados para osistema porta para serem metabolizados pelo figado ou liberados para acirculacao geral. No figado, os aminoacidos que serao degradados, sofrem antesde mais a remocao do seu grupo a-amino,a que ja fizemos referencia anteriormente.II - REMOCAO DOS GRUPOS AMINOFigura: Reaccao de transaminacao, catalisada pelas enzimasaminotransferases. O objectivo dessa reaccao, e produzir acido glutamico ediversos alfa-cetoacidos. A)-TRANSAMINACAO: Sintesedo acido glutamico a partir de varios aminoacidos. Transaminacao, talcomo o nome indica, a transaminacao e um processo de transferencia de um grupoamino de uma maolecula para outra. Esta reaccao e catalizada poer enzimasdenominadas de aminotransferases.O primeiro passo no catabolismo dos aminoacidos e atransferencia do seu grupo a-aminopara o a-cetoglutarato(figura),um intermediario do ciclo deKrebs. Os produtos dessa reaccao, sao um a-cetoacido resultante do aminoacido anterior, queperde o seu gruo a-amino,e o acido glutamico,resultante do a-cetoglutaratoapos receber o grupo a-amino.O a-cetoglutarato,desempenha um papel central no metabolismo dos aminoacidos, pois aceita gruposamino de outros aminoacidos e se transforma em glutamato (ou acidoglutamico).Essa transferencia de grupos amino de um esqueleto carbonado paraoutro, e catalizada por uma familia de enzimas denominada de aminotrasferases(anteriormente denominadas de transaminases) e as reaccoes catalizadas poressas enzimas sao denominadas de reaccoes de transaminacao. Estas enzimas saoencontradas no citoplasma de todas as celulas mas especialmente nas celulas dofigado, rins e musculo. Todos os aminoacidos, excepto a lisina e da treonina, perdemos seus grupos amina, por tansaminacao.Existem varias aminotransferases, sendo cada uma delas especifica para um ou nomaximo uns poucos doadores de grupos amino. As aminotransferases sao designadasa partir do doador especifico do grupo amino, pois o aceitador do mesmo grupo equase sempre o a-cetoglutarato.As duas mais importantes reaccoes de transaminacao, sao catalizadas pelasenzimas alanina-aminotransferase e aspartato-aminatransferase (figura).1)- Alanina-aminotransferase(ALT)Tambem ja foi chamada de glutamato:piruvato-transaminase(GPT), esta presente em muitos tecidos. A enzima cataliza atransferencia do grupo amino da alanina para o a-cetoglutarato, resultando naformacao do piruvato (a-cetoacido derivado da alanina) e glutamato (aminoacido derivadodo a-cetoglutarato). Durante ocatabolismo dos aminoacidos, essa reaccao e facilmente reversivel. No entanto,esta quase sempre favorecida a formacao do glutamato e desse modo o glutamatoactua efetivamente como um colector de nitrogenio a partir da alanina.2)- Aspartato aminotransferase(AST) Inicialmente denominada de glutamato:oxalacetato-transaminase (GOT), e uma excepcao a regra de queas aminotransferases afunilam os grupos amino para formar glutamato. Durante ocatabolismo dos aminoacidos, a AST transfere grupos amino do glutamato para ooxalacetato, formando aspartato, o qual e utilizado como fonte de nitrogenio nociclo da ureia. Figura: Interconversao ciclica do piridoxal-fosfato epiridoxamina fosfato, durante a reaccao da aspartato amino-transferase. Mecanismo de accao das aminotransferasesTodas as aminotransferases requerem a coenzima piridoxal-fosfato (um derivadoda vitamina B6), a qual esta covalentemente ligada ao grupo -aminode um residuo especifico de lisina no sitioactivo da enzima. As aminotransferases atuam transferindo o grupo amino de umaminoacido para a porcao piridoxal da coenzima, gerando piridoxamina-fosfato. A formapiridoxamina da coenzima reage entao com o a-cetoacidopara formar um aminoacido, ao mesmo tempo regenerando a forma aldeido originalda coenzima. A figura mostra essas duas reaccoes, componentes da reaccaocatalizada pela aspartato-aminotransferase.Equilibrio das reaccoes de tansaminacaoPara a maiorias das reaccoes de transaminacao, a constante