Um tipo de proteina, chamada chaperona molecular do estresse, impede que outras proteinas se colapsem durante situacoes estressantes para a vida celular as envolvendo numa especie de "abraco", segundo estudo publicado nesta quinta-feira na revista Cell. Os pesquisadores da Universidade Duke, na Carolina do Norte, e da Universidade de Michigan, na cidade de Ann Arbor, descobriram que quando o estresse e superado, a chaperona termina o "abraco", o que permite que as proteinas se reagrupem e retornem a vida normal dentro da celula."O novo estudo ilustra como a flexibilidade ajuda as proteinas, que sao cruciais para a maioria das tarefas celulares, a ter um bom desempenho sob condicoes estressantes", explicou Ursula Jakob, biologa molecular da Universidade de Michigan.A funcao de uma proteina depende de sua forma e esta depende de como se encaixam suas complexas configuracoes tridimensionais. As chaperonas moleculares sao mais conhecidas porque ajudam no processo de enovelamento proteico.A maioria das chaperonas moleculares esta ativa somente quando estao totalmente dobradas. Mas os cientistas descobriram recentemente que certas proteinas, especificas em situacoes de estresse, tornam-se chaperonas ativas somente quando estao parcialmente desdobradas e perdem parte de sua estrutura.Este achado contradiz os postulados mais comuns das chaperonas moleculares. No artigo, a equipe de pesquisa descreve como funciona uma destas proteinas, a Hsp33, que ajuda especificamente no estresse. A Hsp33 e uma proteina bacterial que se desdobra parcialmente e se torna ativa quando se expoe a oxidantes como a lixivia (hipoclorito de sodio).A Hsp33 ajuda que outras proteinas sobrevivam ao desdobramento proteico induzido pela lixivia e, ao faze-lo, torna a bacteria resistente a este poderoso oxidante. As chaperonas Hsp33 impedem que outras proteinas que se desdobram formem grandes amontoados destrutivos de proteina inativa que podem matar a bacteria. Junto com outras chaperonas, a Hsp33 ajuda assim que as proteinas "abracadas" recuperem sua estrutura uma vez que o estresse passou."A forma como operam estas proteinas faz sentido, ja que elas podem responder muito rapidamente as condicoes que desenovelam outras proteinas", acrescentou Ursula. Os pesquisadores descobriram que a Hsp33 emprega astutamente suas proprias regioes parcialmente desdobradas para se conectar com outras proteinas que estao se desenovelando e assim as protege.O "abraco" da Hsp33 ajuda a estabilizar ambas proteinas enquanto transcorre o acontecimento estressante e isto previne que elas se destruam.Para maiores informacoes clique aqui Tecnica pode pavimentar caminho para a construcao de microssensores capazes de monitorar a saude e a poluicao atmosfericaCientistas britanicos conseguiram construir os componentes basicos de um computador a partir de bacterias encontradas em seres humanos. Outras pesquisas ja haviam mostrado que era possivel construir um 'chip biologico', mas e a primeira vez que pesquisadores conseguem faze-lo se comportar de maneira muito semelhante ao equivalente eletronico. A pesquisa podera pavimentar o caminho para uma nova geracao de computadores biologicos que podem ajudar a monitorar a saude e o ambiente. O estudo foi publicado no periodico Nature Communications.Os especialistas da Imperial College London, na Inglaterra, demonstraram que e possivel construir circuitos logicos usados para processar informacoes nos microprocessadores, por exemplo a partir da Escherichia coli (E. coli), uma bacteria encontrada no intestino humano.Biocomputador -