Como se sabe, essa e uma doenca que comumente se apresenta em pessoas de mais idade. E caracterizada por uma disfuncao progressiva ou morte de neuronios, principalmente aqueles que secretam dopamina. Esta substancia e de importante no que diz respeito ao controle e execucao dos movimentos. A doenca ataca a area do cerebro responsavel por essas funcoes motoras, sendo que, os principais sintomas sao enrijecimento muscular, tremores, lentidao de movimento e instabilidade de postura.Duas proteinas principais estao relacionadas com a doenca. Estas sao a alfa-sinucleina e a parkina. A doenca e causado por defeitos na constituicao destas proteinas, o que leva ao acumulo dos chamados corpos de Lewy ( referencia aquele que observou pela primeira vez estas estruturas ). Estes corpos so sao visiveis atraves do mocroscopio.Os defeitos geneticos nos genes da alfa-sinucleina ou da perkina. Sao duas formas familiares da doenca de Parkinson, mas tambem podem ocorrer de forma simultanea. A forma nao familiar da doenca pode ocorrer devido a algum defeito que leve a inativacao de enzimas responsaveis pela degradacao da alfa-sinucleina e/ou da parkina.O gene PARK1, que codifica a alfa-sinucleina,codifica 144 aminoacidos que vao formar a proteina em questao. Esta proteina atua na sinalizacao entre neuronios. As mudancas ( mutacoes ) desta proteina sao pouco conhecidas, mas sabe-se que as alteracoes que causam as modificacoes sao extremamente sensiveis, chegando a mudar apenas um aminoacido.Outro gene que pode ser alterado,inclusive ocorrendo com maior frequencia, e o gene PARK2, que vai codificar a proteina parkina. Esta proteina possui varios dominios , que sao comuns a outras proteinas, que sofrem mutacoes importantes na doenca de Parkinson.Outro fator relacionado com a doenca de Parkinson,refere-se a presenca de ions metalicos e radicais livres, os quais sao produzidos normalmente nas reacoes metabolicas do organismo. Estes elementos podem causar lesoes cerebrais e provocar a oxidacao de proteinas, levando a disfuncao das mesmas.Referencias bibliograficas:Envelhecimento e neurodegeneracao: uma visao bioquimica,http://fourier.lambda.ele.puc-rio.brEscrito por: Elker Avila A acumulacao de alteracoes (por oxigenio, agua, e outros metabolitos abundantes) nao medidas por enzimas em proteinas estao relacionadas com o processo de envelhecimento normal, assim como o Alzheimer, a aterosclerose, e o diabetes. A fim de limitar as alteracoes maleficas em suas proteinas o organismo possui, alem da atividade proteolitica intracelular (mediada por lisossomos e proteossomos), varias estrategicas: defeitos em ligacoes covalentes sao reconhecidos e eficientemente reparados (restaurando a atividade de proteinas danificadas) por certas enzimas, tais como prolil cis-trans isomerase, metionina sulfoxido redutase, dissulfeto isomerase, etc. Uma danificacao comum em proteinas e a espontanea conversao intramolecular de residuos de L-aspartato e L-asparagina a residuos de L-succinimido, seguida prontamente de hidrolise nao enzimatica do anel succinimidico em seu grupo carbonilo gerando residuos normais de aspartato e residuos de isoaspartato, nos quais a sequencia peptidica procede preferencialmente pelo -carbonilo que a metade -carbonilo (dita reacao esta simplificada na figura abaixo). O succinimido atua mais rapidamente na racemizacao que elementos formados por cadeias carbonicas abertas, e a hidrolise do D-succinimido (provinda da racemizacao) produz D-aspartato e D-asparagina (formas estranhas de residuos de aminoacidos para o organismo, ja que as proteinas em mamiferos sao constituidas maioritariamente por