a proteina para ser degradada. E o proteassoma vai degrada-la.Quando o Complexo de Golgi analis a proteina, ela podera seguir tres caminhos:- Se a sintese esta correta: ela sera utilizada pelo organismo- Se a sintese nao esta correta: sera degradada via lisossomo- Se a vida util dela esta vencida: sera marcada pelas ubiquitinas (ficando poliubiquitinadas) e entao sera degradada por proteassoma.Os aminoacidos se originam de: dieta, sintese endogena e degradacao de proteina.Os aminoacidos vao servir para: sintese de proteina, sintese de outras moleculas, degradacao (excessos).Destino dos aminoacidos: sintese de proteina ou oxidacao para formacao de ATP (figado/musculo)4 OXIDACAO DOS AMINOACIDOSO grupo amino garante que o aminoacido seja degradado (oxidado). Quando e removido o grupo amino, o nitrogenio pode ser incorporado em outros compostos ou excretado e os esqueletos carbonicos convertidos em glicose, glicogenio, acidos graxos ou oxidados a CO2.Ou seja, sofrendo uma transaminacao (retirada do grupo amino para o alfa-cetoglutarato) possiblitara que os aminoacidos sejam utilizados como fonte de energia.4.1 TRANSAMINACAOOcorre em todas as celulasRemocao do grupo amino dos aminoacidosNo figado, o primeiro passo no catabolismo dos aminoacidos e a remocao de seus grupos amino por transaminacoes sao o principal processo para remover o nitrogenio dos aminoacidos.O grupo amino e transferido do aminoacido original para o alfa-cetoglutarato, formando glutamato, enquanto o aminoacido original e convertido em cetoacido correspondente. Essa reacao e catalisada por um grupo de enzimas denominada transaminases.O cetoacido alfa-cetoglutarato desempenha um papel central no metabolismo dos aminoacidos, recebendo os grupos amino de outros aminoacidos e transformando-se em glutamato. O grupo amino do glutamato formado pode ser transferido, por reacao de transaminacao, ao oxaloacetato, produzindo aspartato e regenerando o alfa-cetoglutarato.Todos os vinte aminoacidos proteicos, exceto a lisina e a trionina, transaminam com o alfa-cetoglutarato, dando os produtos glutamato e o cetoacido correspondente ao aminoacido transaminado. Para a maioria das reacoes de transaminacao, o alfa-cetoglutarato e o glutamato servem como um dos pares alfa-acido-aminoacido.O grupo amino deve ser eliminado porque e e toxico.As aminotransferases da maioria dos tecidos de mamiferos utilizam o alfa-cetoglutarato como aceptor do grupo amino, formando glutamato; podem reagir tambem, embora com afinidade menor, com o oxaloacetato, que e convertido em aspartato.Ou seja, o glutamato e o primeiro reservatorio temporario do grupo amino e o aspartato e o segundo depositorio do grupo amino.Depois que a transaminase glutamica piruvica (TGP) retira o grupo amino e passa para o glutamato, o glutamato pode seguir outro caminho de transaminacao que ocorre na conversao em aspartato, quem faz essa reacao e a transaminase glutamica oxalacetica (TGO) que retira o grupo amino do glutamato e transfere para o oxaloacetato formando aspartato.TGP: da origem a piruvato e glutamatoO aminoacido reage com alfa-cetoglutarato formando alfa-cetoacido + glutamatoTGO: da origem a alfa-cetoglutarato e aspartatoO glutamato reage com oxaloacetato formando alfa-cetoglutarato + aspartatoAs aminotransferases sao as responsaveis em catalisarem reacoes de transaminacaoImportante: o glutamato e o aminoacido mais abundante na corrente sanguinea pois todos os aminoacidos degradados irao liberar glutamato pela transaminacao.4.2 DESAMINACAOSeguindo a outra condicao do glutamato - desaminacao. Vai entao, ser desaminado oxidativamente pelo glutamato desidrogenase liberando o grupo amino como amonia livre e o alfa-cetoglutarato.