ENZIMASA importancia dasenzimas e ilustrada pela ocorrencia do albinismo, doenca congenita que semanifesta pela despigmentacao da pele, dos cabelos e da iris. O albinismodeve-se a falta da tirosinase, uma das muitas enzimas que regulam o metabolismoe as funcoes dos organismos vivos.Enzima e a designacaogeral de varias proteinas complexas, especializadas na catalise de reacoesbiologicas - facilitam e aceleram a maior parte das reacoes bioquimicas queocorrem no interior das celulas dos animais, vegetais e microrganismos.Como a catalise ocorre sem intervencao de reagentes, as enzimas nao se consomemao longo do processo.Existem diversos tiposde enzimas, com acao e finalidade nao muito variadas. Assim, contribuem paraque as moleculas dos principios nutritivos (proteinas, gorduras e hidratos decarbono) se desdobrem em outros menores, durante a digestao dos alimentos.Tambem facilitam a passagem dessas moleculas para o sangue atraves da paredeintestinal, catalisam a formacao de moleculas grandes e complexas destinadas aproduzir os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo deenergia. Em termos estritamente fisiologicos, as enzimas tambem ativam asfuncoes da reproducao, os processos da respiracao e da visao e todos os demaismecanismos biologicos.Constituicaodas enzimasDo ponto de vistaquimico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em sua estrutura umaproteina - substancia organica complexa que contem nitrogenio em sua molecula eque, por decomposicao hidrolitica ou adicao de agua, produz aminoacidos.A maioria das enzimasconstitui-se de uma proteina e de um componente chamado co-fator, que podeestar ausente. A proteina completa (enzima + co-fator) e a holoenzima.Suprimido o co-fator, a proteina perde sua atividade e recebe o nome deapoenzima. O co-fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre oumagnesio), uma molecula organica de tamanho medio chamada grupo protetico, ou umtipo especial de molecula que atua como substrato e se conhece como co-enzima.Esse co-fator facilita a funcao catalitica da enzima, como e o caso dos metaisou grupos prosteticos, ou participa da propria reacao catalisada, acao tipicadas co-enzimas.Formade atuacao das enzimasAs moleculas existentesnas celulas constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela magnitude da energia armazenadanas ligacoes entre os atomos que as compoem. Para ativar uma reacao, seriapreciso energia suficiente para romper tais ligacoes. A presenca de enzimas noorganismo dispensa a necessidade desse acrescimo de energia, pois se unem asmoleculas para formar compostos complexos intermediarios, que se decompoem econstituem os produtos finais. As enzimas liberam-se da reacao sem sofreremmudancas e ficam preparadas para continuar sua acao de catalisadores naformacao de novos produtos.A caracteristicaprincipal da acao enzimatica sobre o organismo e sua especialidade. Cada tipode enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deveencaixar-se a da enzima de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente.Esse processo pode ser comparado com a relacao entre uma chave e sua fechadura,pois cada substrato possui uma enzima especifica, capaz de abrir os caminhospara sua transformacao.Os grupos cataliticosdos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhao devezes maior que o de outras substancias analogas numa reacao nao-enzimatica.Inibicaodas enzimasExistem compostos deestrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao centroativo desta, impedem que ela desenvolva sua acao catalitica de maneirairreversivel ou reversivel (inibicao competitiva).Outros inibidores atuamsobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro