baseia no fato de que existem na natureza estruturas formadas de apenas algumas das mesmas proteinas que compoem o flagelo e que sao perfeitamente funcionais para desempenhar uma funcao completamente diferente. Geralmente esta funcao e a de secrecao. Estas duas funcoes aparentemente nao relacionadas, a secrecao e a motilidade, devem muito a estrutura modular das proteinas que compoem o flagelo bacteriano. Na bacteria Yersinia pestis (o agente causal da peste bulbonica), uma especie de versao vestigial do flagelo bacteriano (mas com cerca de mais de 20 proteinas a menos do que ele) exerce a funcao de secretar no hospedeiro diversas substancias que participam da sua patogenicidade. Existe grande semelhanca estrutural entre o sistema de secrecao do tipo III existente nestas bacterias e o flagelo de algumas eubacterias. A semelhanca nao e so estrutural: um elevado grau de homologia existe entre as proteinas das duas estruturas exercendo funcoes estruturais analogas. Diferentemente do flagelo porem, que possui adicionalmente o complexo de proteinas MotAB que serve como um transdutor do gradiente de protons responsavel por fazer girar o flagelo, o sistema de secrecao tipo III fica ancorado na parede bacteriana e e imovel. Uma estrutura homologa com cerca de 20 proteinas a menos e ainda assim funcional nao parece um exemplo muito convincente de complexidade irredutivel. Mas e o que dizer daquelas estruturas que nao possuem analogos que permitam inferir o seu caminho evolutivo? Ha alguma forma de aprendermos sobre a evolucao de estruturas moleculares sem um "registro fossil"? Em um artigo recente, Thornton JW e cols. (6) aplicaram uma serie de tecnicas envolvendo analise computacional filogenetica e sintese genetica para estudar a evolucao de uma estrutura molecular complexa - a bomba de protons V-ATPase dos fungos, uma estrutura que bombeia protons em vesiculas intracelulares e esta relacionada a funcoes como trafego de proteinas e endocitose mediada por receptor. Pode-se inclusive imaginar alguma semelhanca entre a estrutura da V-ATPase e o sistema movel do motor que compoe o flagelo, este tambem sensivel ao gradiente de protons. A V-ATPase dos fungos e composta de uma estrutura hexamerica (o anel Vo) que tambem possui movimento de rotacao para mover os protons atraves das organelas Figura mostrando a evolucao do anel Vo da H+-ATPase dos fungos. Em "a" a estrutura de dominios da proteina presente nos fungos e constituida de 3 diferentes proteinas e em "b" a filogenia provavel na evolucao do anel Vo nos fungos e em outros animais. Adaptado de (6).Na maioria das especies (todos os animais eucariotos por exemplo) o anel requer copias de apenas dois tipos de proteinas, a Vma3 e Vma16 (que compoem as subunidades 3 e 16 respectivamente), mas os fungos necessitam de uma copia de uma terceira proteina (Vma11). O que Thornton e seus colaboradores se propuseram a fazer foi tentar descobrir como o anel Vo evoluiu de uma estrutura em que apenas duas proteinas eram suficientes no anel Vo da H+ ATPase do ancestral comum dos fungos (de cerca de 800 milhoes de anos atras) para uma estrutura atual que requer obrigatoriamente 3 proteinas. O caminho que seguiram envolve uma