A maioria das enzimas sao proteinas, exceto um grupo pequeno de moleculas de RNA compropriedades cataliticas: as ribozimas.Algumas enzimas nao requerem nenhum outro grupo quimico, alem de seus residuos de aminoacidos e outras precisam de um componente quimico adicional chamado de co-fatorCo-fator: um ou mais ions inorganicosFe, Mg, Mn e ZnCoenzima e uma molecula organica complexa ou uma molecula metalorganicaAs enzimas podem atuar com a ajuda da coenzima ou do co-fator, ou de ambos.A coenzima ou ion metalico que esta ligado covalentemente a parte proteica da enzima e chamada de grupo prosteticoHaloenzima e uma enzima completa e cataliticamente ativa juntamente com sua coenzima ou ion metalico. A sua parte proeteica e chamada de apoenzima ou apoproteinaAs coenzimas funcionam como doadores transitorios de grupos funcionais especificos. Geralmente sao derivadas de vitaminas coenzima Exemplo de grupos quimicos transferidos Precursor dietetico em mamiferos biocitina CO2 biotina Coenzima A Grupos acila Acido pantotenico e outros compostos Cobalamina Atomos de H, grupos acila Vitamina B12 FAD Eletrons Riboflavina (Vit B12) Lipoato Eletrons, grupos acila Nao requerido na dieta NAD Ion hidreto (H-) niacina Piridoxal fosfato Grupos amina Piridoxina (Vit B6) Tetraidrofolato Grupos monocarbonicos folato Tiamina pirofosfato aldeidos Tiamina (Vit B1) Classificacao das enzimasSao classificadas de acordo com a reacao que catalisam, e muitas vezes a mesma enzima apresenta dois ou mais nomes, sao 6 grandes grupos: 1 oxido-redutases Transferencia de eletrons (ions hidreto ou atomos de H) 2 transferases Reacoes de transferencias de grupos 3 hidrolases Reacoes de hidrolise, transferencia de grupos funcionais para a agua 4 liases Adicao de grupos as duplas ligacoes por meio de remocao de grupos 5 isomerases Transferencia de grupos dentro da mesma molecula originando isomeros 6 ligases Formacao de ligacoes: C-C, C-S, C-O e C-N consumindo um ATP. As enzimas afetam a velocidade, mas nao o equilibrio quimico de uma reacao.E+S ES EP E+PAs enzimas aumentam a velocidade da reacao diminuindo a energia de ativacaoFonte Lehninger 3ed - Proteinas nao sao permanentes; - Estao em continuo processo de degradacao e sintese; - Meia-vida variavel: <> <> proteina meia-vida <> HbS 12 minutos <> <><> <> <> Hb <> <> 120 dias <> <><> Glicoquinase 1,25 dias Lactato desidrogenase <> <> 6 dias - Manutencao da concentracao de proteinas depende de forma diretamente proporcional da relacao sintese X degradacao; - Aminoacidos excedentes sao oxidados e seu nitrogenio excretado; Proteinas exogenas: provenientes da dieta e sao hidrolisadas no trato digestorio Proteinas endogenas: hidrolisadas intracelularmente Origem dos aminoacidos presentes nas celulas animais: 25% - proteinas endogenas 75% - proteinas exogenas Este conjunto de aminoacidos e utilizado para a sintese de proteinas e de outras moleculas que contenham nitrogenio.Os aminoacidos sao precursores de compostos nitrogenados nao-proteicos: - Base nitrogenada: componente de acidos nucleicos e coenzimas; - Lipidios: fosfolipidios e glicolipidios; - Polissacarideos: quitina e glisaminoglicanos; - Aminas e derivados: epinefrina, GABA, histamina, carnitina, creatina, porfirina, tiroxina. Degradacao Intracelular de Proteinas:Essencial para:-ciclo celular, transcricao genica e resposta inflamatoriaSao 2 os principais processos para degradacao proteica em celulas eucarioticas:1 - mais restrito catepsinas - proteases de lisossomos Degradam proteinas de membrana, extracelulares e de meia-vida longa 2