in vitro, celulas vermelhas do sangue. Estudos mais recentes mostraram que as preparacoes de ricina daquela epoca eram, na verdade, uma mistura de uma potente citotoxina, a ricina, e uma hematoaglutinina, a Ricinus communis aglutinina (RCA). Porem, sabe-se que esta hematoaglutinina e oralmente inativa, e so apresenta acao aglutinante de hemacias in vitro, ou quando administrada intravenosamente (Lampe, 1991). Assim, descarta-se a hipotese da intoxicacao ser causada por aglutinacao de eritrocitos.Varios trabalhos tentaram elucidar a acao da ricina em celulas animais. Foi assim que em 1988, Endo & Tsurugi divulgaram um trabalho decisivo, no qual descreveram o mecanismo da acao catalitica da ricina na unidade 60S dos ribossomos das celulas eucarioticas. Apos a divulgacao deste trabalho, varias proteinas estrutural e funcionalmente relacionadas a ricina foram descritas para uma grande variedade de plantas superiores. Estas proteinas, juntamente com a ricina, formam um grupo e sao coletivamente conhecidas como proteinas inativadoras de ribossomos (RIPs). Estas enzimas inativam especificamente e irreversivelmente ribossomos eucarioticos, impedindo a sintese proteica. Elas podem ocorrer como monomeros de aproximadamente 30kDa (chamadas RIPS tipo I), ou, em certos tecidos vegetais, como um heterodimero, no qual uma RIP tipo I esta covalentemente unida atraves de uma ponte dissulfeto a um segundo polipetideo, cuja massa tambem esta em torno de 30 kDa. Este segundo polipetideo e descrito como uma lectina ligadora de galactose, e o heterodimero formado e chamado de RIP tipo II (Lord et al., 1994). Como monomeros, as RIPs nao sao citotoxicas, pois nao atravessam a membrana celular eucariotica. Na verdade, certos tecidos vegetais ricos em RIPs tipo I, como o germe de trigo e o grao de cevada, sao largamente consumidos por seres humanos e animais sem nenhum dano celular. Porem, RIPs tipo II ligam-se as celulas eucarioticas atraves de interacoes com galactosideos da superficie celular e, apos subsequente entrada no citosol, promovem a morte celular por inibicao da sintese de proteinas (Lord et al., 1994).A ricina e uma RIP tipo II heterodimerica composta de uma enzima inibidora de ribossomo ligada, atraves de uma ponte dissulfeto, a uma lectina galactose/N-acetilgalactosamina-ligadora. A cadeia B da ricina liga-se a componentes contendo residuos terminais de galactose da superficie celular e, subsequentemente, a molecula de ricina entra na celula eucariotica por endocitose. Acredita-se que apos a endocitose, a cadeia B da ricina realize um papel secundario, facilitando a localizacao do substrato ribossomal pela cadeia A. Esta, apos localizar seu substrato, liga-se a ele, catalisando enzimaticamente a quebra N-glicosidica de um residuo de adenina especifico localizado no RNA ribossomal 28S, contido na unidade 60S do ribossomo. Sendo assim, a atividade enzimatica da cadeia A impossibilita a sintese de proteinas da celula por depurinacao do RNAr 28S, culminando em morte celular (Lord et al., 1994). Lampe (1991), cita que apenas a cadeia A da ricina entra no citosol, enquanto a cadeia B permanece ligada a superficie celular. As celulas da parede gastrintestinal sao as mais atingidas, sendo que uma unica molecula da toxina e suficiente para causar a morte destas celulas. As sementes possuem, tambem, um alcaloide brandamente toxico, a ricinina. Ha isoformas da ricina incluindo