ja ativadas.A pepsina vai degradar a proteina no estomago liberando polipeptideos. Entao, esses polipeptideos chegam no intestino delgado e como consequencia e liberado o suco pancreatico. Ao ser liberado, o suco pancreatico (bicabornato + zimogenios) deixa de ser acido (aumenta o pH), junto com os zimogeneos (tripsinogenio e quimiotripsinogenio).O tripsinogenio perde alguns aminoacidos formando a tripsina e o quimiotripsinogenio virando a quimotripsina, degradando os polipeptideos, liberando os aminoacidos.Tripsinogenios e quimiotripsinogenios sao zimogeneos inativos.Tripsina e quimiotripsina sao zimogeneos ativos.Os aminoacidos quebrados vao para o figado para a sintese proteica e os em excesso que nao forem utilizados vao ser degradados no figado tambem.Resumo:A proteina e ingerida atraves da bocaChega no estomago e entao o HCl + pepsinogenio vai desnatura-laO HCL ativa o pepsinogenio liberando a pepsinaNovos pepsinogenios sao ativados pelas pepsinasProteinas + pepsinas = polipeptideosNo intestino delgado, ha liberacao do suco gastrico (bicabornato + zimogenios inativos)Tripsinogenios e quimiotripsinogenios vao catalisar a degradacao das ligacoes polipeptidicas liberando aminoacidos.3 DEGRADACAO DE PROTEINAS ENDOGENAS OUDEGRADACAO INTRACELULAR DE PROTEINASInumeros processos fisiologicos sao controlados pela variacao da concentracao de proteinas especificas. Isso e devido a reciclagem intracelular das proteinas. Algumas proteinas estao presentes somente em uma determinada fase do ciclo celular; outras, como as enzimas reguladoras das vias metabolicas, precisam estar presentes e suas concentracoes ajustadas as variacoes das condicoes isto e, com alteracoes em sua composicao ou funcao, devem ser degradadas para que nao ocorra comprometimento a homeostasia celular e, assim, o balanca proteico intracelular e mantido.As proteinas intracelulares devem ser marcadas para degradacao pela ligacao covalente com a ubiquitina. A ubiquitina liga-se as proteinas destinadas a degradacao.O complexo proteico denominado proteossoma reconhece as proteinas ligadas a ubiquina e as hidrolisam, liberando a ubiquina livre.As proteinas reconhecidas pelo proteossoma sao degradadas ate aminoacidos e peptideos.A degradacao ocorre em dois processos:1 - O primeiro e realizado por proteases lisossomicas, denominadas catepsinas. Degrada principalmente proteinas de membranas, proteinas extracelulares e proteinas de meia-vida longa.2 - O segundo processo ocorre no citosol e acontece com a mediacao de uma proteina chamada ubiquitina. O primeiro passo da degradacao e a ligacao da ubiquina a proteina em uma sequencia de reacoes que ocorrem com gasto de ATP. O destino da proteina ligada a ubiquitina e a degradacao. A proteina ubiquitinada interage com um grande complexo proleolitico, o proteassoma, que hidrolisa todas as ligacoes, liberando os aminoacidos.As proteinas reconhecidas pelo proteossoma sao degradadas a aminoacidos e peptideos.A proteina sera degradada se foi produzida errada ou se o prazo de validade dela acabou. Neste caso ocorre a degradacao endogena de proteinas.Entao,Os aminoacidos sao absorvidos e serao utilizados para a sintese proteica nos tecidos. Os excessos serao degradados. O excesso de aminoacidos sera sempre degradado.A sintese de proteinas ocorre no RER (Reticulo Endoplasmatico Rugoso), onde ocorra a transformacao da proteina. No Complexo de Golgi sera analisada - verifica se a proteina esta certa - se nao estiver, sera degradada = sistema de reparo.Ou seja, o complexo de golgi, percebe que a proteina esta errada, ela vai ser ubiquitinada e sera degradada. Os aminoacidos poderao ser utilizados para outra sintese ou serao degradados. A ubiquitina libera