Презентація на тему «Амінокислоти. Історія їх відкриття»

content: Амінокислоти. Історія їх відкриття.Виконали : л-ст Капуста Є.С.л-ст Гаврилюк С.А.

content: Історія відкриття.До початку XIX століття з'являються перші роботи по хімічному вивченню білків. Вже в 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків - альбуміну і желатину - як речовин, що містять азот. У 1810 р. Ж. Гей -Люссак проводить хімічні аналізи білків - фібрину крові , казеїну і відзначає подібність їх елементного складу. Вирішальне значення для розуміння хімічної природи білків мало виділення при їх гідролізі амінокислот. Ймовірно , першим це зробив А. Браконно в 1820 р., коли , діючи на білки сірчаної кислотою , при кип'ятінні він отримав « клейовий цукор» , або глікокол ( гліцин ) , при гідролізі фібрину з м'яса - лейцин і при розкладанні вовни - також лейцин і суміш інших продуктів гідролізу . Першою відкритою амінокислотою був , мабуть , аспарагін , виділений Л. Вокленом з соку спаржі Asparagus ( 1806). В цей же час Ж. Пруст отримав лейцин при розкладанні сиру і сиру. Потім з продуктів гідролізу білка були виділені багато інших амінокислоти(табл. 1 ) .

content: АминокислотаГодИсточникКто впервые выделил1. Глицин1820ЖелатинА.Браконно2. Лейцин18201839Мышечные волокнаФибринб шерстьА.БраконноГ.Мульдер3. Тирозин1848КазеинФ.Бопп4. Серин1865ШелкЭ.Крамер5. Глутаминовая к-та1866Растительные белкиГ.Риттхаузен6. Аспарагиновая к-та1868Конглутин легуминГ.Риттхаузен7. Фенилаланин1881Ростки люпинаЭ.Шульце, Й.Барбьери8. Аланин1888Фиброин шелкаТ.Вейль9. Лизин1889КазеинЭ.Дрексель10. Аргинин1895Вещество рогаС.Хедин11. Гистидин1896Стуринб гистоныА.Коссель, С.Хедин12. Цистин1899Вещество рогаК.Мёрнер13. Валин1901КазеинЭ.Фишер14. Пролин1901КазеинЭ.Фишер15. Оксипролин1902ЖелатинЭ.Фишер16. Триптофан1902КазеинФ.Гопкинс, Д.Кол17.Изолейцин1904ФибринФ.Эрлих18. Метионин1922КазеинД. Мёллер19. Треонин1925Белки овсаС.Шрайвер20. Оксилизин1925Белки рыбС.Шрайвер

content: Перша концепція будівлі білків належить голландському хіміку Г. Мульдером (1836). Грунтуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю, що входить до складу всіх білків. Цю одиницю, якою приписувався склад 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвав протеїном (Рг), а свою концепцію - теорією протеїну.Пізніше склад протеїну був уточнений - C40H62N10O12 ; додатково до протеїну одиницям деякі білки містили сірку і фосфор. Формула білків , запропонована Мульдером в 1838 р. , виглядала так:     Г. Мульдер користувався структурними формулами і для позначення ряду фізіологічних процесів. У своєму підручнику фізіологічної хімії (1844) він розглядав дихання як окислення протеїну , травлення - як перебудову білка з зміною змісту S , Р , Са і т. п.Роботи Г. Мульдера сприяли широкому поширенню поглядів про єдність всіх білків , їх фундаментальному значенні в світі живої природи.     Однак незабаром настають важкі часи для теорії протеїну. У 1846 р. Н. Е. Лясковський , який працював у лабораторії Ю. Лібіха , довів неточність багатьох наведених Г. Мульдером аналізів. Свої сумніви у правильності теорії публічно висловив Ю. Лібіх . Г. Мульдер намагався коригувати формулу протеїну , але зрештою поступився під натиском нових фактів і відкриттів.

content: Структура і властивості амінокислотЗагальну структурну формулу будь амінокислоти можна представити таким чином: карбоксильная група (- СООН) та аміногрупи (- NH2) пов'язані з одним і тим же a-атомом вуглецю (рахунок атомів ведеться від карбоксильної групи за допомогою літер грецького алфавіту - α, β, γ і т. д.).По взаємному розташуванню функціональних груп:     α, β, γ ...     α-аміномасляна β-амінопропіоновая γ-аміномасляна

content: КласифікаціяПо радикалуНе полярні: гліцин, аланін, валін, ізолейцин, лейцин, пролін, метіонін,фенілаланін, триптофанПолярні незаряджені (заряди скомпенсовані) pH = 7: серин, треонін, цистеїн, аспарагін, глутамін, тирозинПолярні заряджені негативно при pH <7: аспартат, глутаматПолярні заряджені позитивно при pH> 7: лізин, аргінін, гістидинЗа функціональним групамаліфатичніМоноаміномонокарбоновие : гліцин , аланін , валін , ізолейцин , лейцинОксімоноамінокарбоновие : серин , треонінМоноамінодікарбоновие : аспартат , глутамат , за рахунок другої карбоксильної групи несуть в розчині негативний зарядАміди моноамінодікарбонових : аспарагін , глутамінДіаміномонокарбоновие : лізин , аргінін , несуть в розчині позитивний зарядСеросодержащіе : цистеїн , метіонінАроматичні : фенілаланін , тирозин , триптофан , ( гістидин )Гетероциклічні : триптофан , гістидин , пролінІмінокіслоти : пролін

content: 7Незамінні амінокислотиНезамінними називаються амінокислоти, які не можуть бути синтезовані організмом з речовин, що надходять з їжею, в кількостях, достатніх для того, щоб задовольнити фізіологічні потреби організму.

content: 7Незамінні амінокислотиНезамінними називаються амінокислоти, які не можуть бути синтезовані організмом з речовин, що надходять з їжею, в кількостях, достатніх для того, щоб задовольнити фізіологічні потреби організму.

content: Оптична ізомеріяВсі входять до складу живих організмів α-амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний атом вуглецю (треонін і ізолейцин містять два асиметричних атома) і володіють оптичною активністю. Майже всі зустрічаються в природі α-амінокислоти мають L-форму.

content: Свойства аминокислотАмінокислоти - безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді. Багато хто з них мають солодкий смак.Всі амінокислоти амфотерні сполуки, вони можуть виявляти як кислотні властивості, обумовлені наявністю в їх молекулах карбоксильної групи-COOH, так і основні властивості, обумовлені аминогруппой-NH2. Амінокислоти взаємодіють з кислотами і лугами.Амінокислоти зазвичай можуть вступати в усі реакції, характерні для карбонових кислот і амінів.Ізоелектричної точкою амінокислоти називають значення pH, при якому максимальна частка молекул амінокислоти володіє нульовим зарядом. При такому pH амінокислота найменш рухлива в електричному полі, і дане властивість можна використовувати для розділення амінокислот, а також білків і пептидів.

content: 11Хімічні властивості амінокислот? Специфічні реакції-амінокислотРеакции -аминокислот

content: Способи отриманняЛабораторнийПромисловийоцтова кислота → хлоруксусная кислота → амінооцтова кислотаСН3-СООН + Сl2 → СН2-СООН                                      |                                     ClСН2-СООН + NH3 → СН2-СООН     | |    Сl NH2Гідроліз білків

content: 13Способи отримання амінокислот Біологічний спосіб отримання амінокислотКорм з добавкою рацемической сумішіa-амінокислотВідходи з оптично активним ізомером? A-амінокислотиОчищенняОптично чистий ізомерa-аминокислоты

content: Використання амінокислотАмінокислоти знаходять широке застосування в якості харчових добавок.Наприклад, на лізин, триптофан, треонін і метіоніном збагачують кормисільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глутамінової кислоти (глутамату натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак.

content: У живих організмах:Природні амінокислоти (близько 150)Протеїногенні амінокислоти (близько 20) в білкахНезамінні:валін, лейцин, лізин, треонін, цистеїн та інАнтибіотики (пеніцилін)Поліамідні смоли (капрон, нейлон)* Добавка до корму

content: У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин і захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової системи (γ-аміномасляна і глутамінова кислоти, ДОФА).Амінокислоти використовуються при виготовленні лікарських препаратів , барвників , в парфумерної промисловості , у виробництві миючих засобів , синтетичних волокон і плівки і т. д.     Для господарських та медичних потреб амінокислоти отримують за допомогою мікроорганізмів шляхом так званого мікробіологічного синтезу (лізин , триптофан , треонін ) ; їх виділяють також з гідролізатів природних білків ( пролін , цистеїн , аргінін , гістидин ) . Але найбільш перспективні змішані способи отримання , що суміщають методи хімічного синтезу та іспользованіеферментов.

content: Спасибі за увагу!