ফ্রানৎস হোফমাইস্টার

ফ্রানৎস হোফমাইস্টার (৩০ আগস্ট ১৮৫৯, প্রাগ - ২৬ জুলাই ১৯২২, বার্জবার্গ) প্রথমদিকের আমিষ বিজ্ঞানী ছিলেন এবং আমিষের (প্রোটিন) দ্রবণীয়তা এবং গঠনগত স্থায়িত্বকে প্রভাবিত করে এমন লবণের গবেষণার জন্য বিখ্যাত ছিলেন। ১৯০২ সালে হোফমাইস্টার প্রথম প্রস্তাব করেন যে পলিপেপটাইডসমূহ পেপটাইড বন্ধনের দ্বারা অ্যামাইনো অ্যাসিডের সাথে যুক্ত থাকে, যদিও আমিষের প্রাথমিক গঠনের এই মডেলটি স্বাধীনভাবে এবং একই সাথে এমিল ফিশারও ধারণা করেছিলেন। হোফমাইস্টারের পিতা প্রাগের একজন চিকিৎসক ছিলেন, সেখানেই হোফমাইস্টার শারীরবৃত্তবিদ কার্ল হুগো হুপার্টের নিকট প্রথম পড়াশোনা শুরু করেন, হুপার্ট কার্ল লেহম্যানের ছাত্র ছিলেন। ১৮৭৯ সালে হোফমাইস্টারের হাবিলিটেশনসস্ক্রিফট পরিপাকতন্ত্রে হজমসংক্রান্ত পণ্যসমূহ নিয়ে নিবিষ্ট ছিল। হোফমাইস্টার ১৮৮৫ সালে প্রাগের চার্লস বিশ্ববিদ্যালয়ের চিকিৎসাবিজ্ঞান প্রথম অনুষদে ঔষধভিজ্ঞানের অধ্যাপক হন এবং শেষ পর্যন্ত ১৮৯৬ সালে স্ট্রাসবুর্গে চলে আসেন। হোফমাইস্টার এমন এক ধরনের লবণ আবিষ্কার করেছেন যা প্রোটিনের দ্রবণীয়তার উপর এবং (এটি পরে আবিষ্কার করা হয়েছিল) তাদের সেকেন্ডারি এবং টারশিয়ারি গঠনের স্থায়িত্বের উপর নিয়মিত প্রভাব ফেলে। অ্যানায়ন ক্যাটায়নের চেয়ে বেশি প্রভাব ফেলে বলে মনে হয় এবং সাধারণত নিম্ন ক্রমানুসারে সাজানো হয় F − ≈ S O 4 2 − > H P O 4 2 − > a c e t a t e > C l − > N O 3 − > B r − > C l O 3 − > I − > C l O 4 − > S C N − {\displaystyle \mathrm {F^{-}\approx SO_{4}^{2-}>HPO_{4}^{2-}>acetate>Cl^{-}>NO_{3}^{-}>Br^{-}>ClO_{3}^{-}>I^{-}>ClO_{4}^{-}>SCN^{-}} } (এটি একটি আংশিক তালিকা; আরও অনেক লবণ নিয়ে গবেষণা করা হয়েছে।) ক্যাটায়ন ক্রম সাধারণত নিম্নরূপ N H 4 + > K + > N a + > L i + > M g 2 + > C a 2 + > g u a n i d i n i u m {\displaystyle \mathrm {NH_{4}^{+}>K^{+}>Na^{+}>Li^{+}>Mg^{2+}>Ca^{2+}>guanidinium} } হোফমাইস্টার ধারার প্রক্রিয়া সম্পূর্ণ পরিষ্কার নয়, তবে এটি মূলত লবণের উচ্চতর ঘনত্বের দ্রবণের উপর প্রভাব (> 100 mM) থেকে আসে বলে মনে হয়। সিরিজের প্রাথমিক সদস্যরা দ্রাবক পৃষ্ঠের পীড়ন বৃদ্ধি করে এবং অপোলার অণুগুলির দ্রবণীয়তা হ্রাস করে (লবণ দূর হয়); বাস্তবে তারা হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়াটিকে শক্তিশালী করে। বিপরীতে সিরিজের পরবর্তী লবণের ফলে অপোলার অণুর দ্রবণীয়তা বৃদ্ধি পায় (লবণ যোগ হয়) এবং জলের ক্রম হ্রাস পায়; বাস্তবে, তারা হাইড্রোফোবিক প্রভাবকে দুর্বল করে। তবে এই লবণগুলি সরাসরি প্রোটিনের সাথেও মিথষ্ক্রিয়া করে (যা আধানযুক্ত হয় এবং শক্তিশালি ডাইপোল মোমেন্ট থাকে) এবং এমনকি এটি নির্দিষ্টভাবে বন্ধন ঘটাতে পারে (যেমন ফসফেট এবং সালফেট এর বন্ধনের ফলে রাইবোনিউক্লিজ এ গঠিত হয়)। I− এবং SCN− এর মতো শক্তিশালী সল্টিং রয়েছে এমন আয়নগুলি শক্তিশালী সঙ্কর, কারণ তারা পেপটাইড গ্রুপে লবণ যোগ করে এবং এইভাবে প্রোটিনের খোলা গঠনের সাথে এর আদি রূপের চেয়ে আরও শক্তিশালি মিথষ্ক্রিয়া করে। ফলস্বরূপ তারা উদ্ঘাটন বিক্রিয়া আকর্ষণ করে। তদুপরি কিছু আদর্শ হাইড্রোফোবিক অণুর সাথে তাদের সরাসরি মিথষ্ক্রিয়া হতে পারে যেমন, বেনজিন। প্রাথমিক প্রোটিনের কাজের জন্য হোফমাইস্টার ধারার গুরুত্বকে অবমূল্যায়ন করা উচিত নয়, যেহেতু এটি পরবর্তী ~৫০ বছরে প্রোটিন শুদ্ধ (সালফেট অধঃক্ষেপণ) করার প্রধান প্রক্রিয়া ছিল, এটি আজও ব্যবহৃত হয়। হোফমাইস্টার নিজেই প্রথম কোনও প্রোটিন মুরগির ডিম-সাদা অ্যালবুমিনের স্ফটিক তৈরি করেন। প্রোটিন বিজ্ঞানের প্রথম দিনগুলিতে পুনরাবৃত্ত স্ফটিকিকরণ ছিল একটি প্রধান পরিশোধন কৌশল এবং এটির উন্নয়ন প্রয়োজনীয় ছিল। হোফমাইস্টার বর্জন প্রক্রিয়া দ্বারা পেপটাইড বন্ধন গঠনের যুক্তি দিয়েছিলেন। C-C, ইথার এবং এস্টার বন্ধনসমূহ ট্রিপসিন দ্বারা অপসারণ বিবেচনা করার সম্ভাবনা কম ছিল। R=C-N-C=R বন্ধন অপসারণ করা যেতে পারে কারণ এটি পরীক্ষামূলকভাবে পর্যবেক্ষণের চেয়ে অনেক বেশি সংখ্যক কার্বোক্সিলেট গ্রুপকে বোঝায়। হোফমাইস্টার সকল প্রোটিনের সাথে বিউরেটের বিক্রিয়ার ভিত্তিতে পেপটাইড বন্ধনের পক্ষেও যুক্তি দিয়েছিলেন কিন্তু কখনই মুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে নয়। যেহেতু বিউরেটে NH2-CO-NH-CO-NH2 সংকেত রয়েছে যা প্রোটিনে অনুরূপ পেপটাইড বন্ধনের উপস্থিতি নির্দেশ করে। প্রধান গঠন পেপটাইড বন্ধন যুক্তরাজ্যের বিজ্ঞান ও সোসাইটির সাইটে হোফমাইস্টারের ছবি হোফমাইস্টার স্টিল মিস্টিফাইস, কেমিক্যাল অ্যান্ড ইঞ্জিনিয়ারিং নিউজ , ১৬ জুলাই, ২০১২। উইকিমিডিয়া কমন্সে ফ্রানৎস হোফমাইস্টার সংক্রান্ত মিডিয়া রয়েছে। "Hofmeister, Franz"। encyclopedia.com। সংগ্রহের তারিখ ৪ এপ্রিল ২০১৭।  "Protein, section: Classification of protein"। britannica.com। সংগ্রহের তারিখ ৪ এপ্রিল ২০১৭।  Baldwin RL. (১৯৯৬)। "How Hofmeister ion interactions affect protein stability"। Biophys J। 71 (4): 2056–63। ডিওআই:10.1016/S0006-3495(96)79404-3। পিএমআইডি 8889180। পিএমসি 1233672 । বিবকোড:1996BpJ....71.2056B।  Hofmeister F. (1888) Arch. Exptl. Pathol. Pharmakol., 24, 247. Zhang, Y; Cremer, P (ডিসেম্বর ২০০৬)। "Interactions between macromolecules and ions: The Hofmeister series"। Current Opinion in Chemical Biology। 10 (6): 658–63। ডিওআই:10.1016/j.cbpa.2006.09.020। পিএমআইডি 17035073।  Zhou, Huan-Xiang (অক্টোবর ২০০৫)। "Interactions of macromolecules with salt ions: an electrostatic theory for the Hofmeister effect"। Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics। 61 (1): 69–78। ডিওআই:10.1002/prot.20500। পিএমআইডি 16044460।  Tanford C and Reynolds J. (2001) Nature's robots: a history of proteins, Oxford University Press. আইএসবিএন ০-১৯-৮৫০৪৬৬-৭ Creighton TE. (1993) Proteins, 2nd ed., W. H. Freeman. আইএসবিএন ০-৭১৬৭-২৩১৭-৪ Jencks WP. (1969) Catalysis in Chemistry and Enzymology, Dover republication (1987). আইএসবিএন ০-৪৮৬-৬৫৪৬০-৫ Collins, KD.; Washabaugh, MW. (১৯৮৫)। "The Hofmeister effect and the behaviour of water at interfaces"। Q Rev Biophys। 18 (4): 323–422। পিএমআইডি 3916340।  John Leo, Abernethy (১৯৬৭)। "Franz Hofmeister - The impact of his life and research on chemistry"। Journal of Chemical Education। 44 (3): 177। ডিওআই:10.1021/ed044p177। বিবকোড:1967JChEd..44..177A।  ইন্টারনেট আর্কাইভে ফ্রানৎস হোফমাইস্টার কর্তৃক কাজ বা সম্পর্কে তথ্য