グリコゲニン

グリコゲニン（）は、グルコースからグリコーゲンへの変換に関与する酵素である。グリコゲニンはグルコース分子の重合のプライマーとして作用し、最初の数個の分子の重合を担う。その後の重合反応は他の酵素に引き継がれる。37 kDaのサブユニットからなるホモ二量体で、グリコシルトランスフェラーゼに分類される。
この酵素は次の化学反応を触媒する。
すなわち、この酵素の2つの基質はUDP-α--グルコースとグリコゲニンであり、2つの産物はUDPとα--グルコシルグリコゲニンである。
命名.
この酵素はグリコシルトランスフェラーゼファミリー、特にヘキソシルトランスフェラーゼ（hexosyltransferase）に属する。この酵素の系統名はUDP-α--グルコース:グリコゲニン α--グルコシルトランスフェラーゼ（UDP-alpha-D-glucose:glycogenin alpha-D-glucosyltransferase）である。他の慣用名には次のようなものがある。
グリコゲニンはグリコーゲン合成の開始を担い、グリコーゲンシンターゼが引き継ぐ。 
発見.
グリコゲニンは1984年にによって発見された。
機能.
肝臓や筋肉でのグリコーゲン合成はUDP-グルコースによって開始されるが、グリコーゲンの重合の主要な酵素であるグリコーゲンシンターゼは、少なくとも3つのグルコース残基の鎖が存在しているときにのみ、付加を行うことができる。グリコゲニンはグリコーゲン合成のプライマーとして作用し、グルコースの付加も行うことができる。この反応は自身へのグルコースの付加（自己触媒）によって行われ、UDP-グルコースのグルコースをチロシン194番残基のヒドロキシル基に結合させる。さらにグリコゲニンのグルコシルトランスフェラーゼ活性によって、UDP-グルコースに由来するグルコースを7つ付加することができる。十分なグルコース残基が付加されると、グルコース鎖の伸長はグリコーゲンシンターゼに引き継がれる。このときもグリコゲニンはグリコーゲン分子の還元端に共有結合的に結合したままである。
アイソザイム.
ヒトでは、グリコゲニンには2つのアイソフォームが存在する。"GYG1"遺伝子にコードされるグリコゲニン1は筋肉で発現し、"GYG2"遺伝子にコードされるグリコゲニン2は肝臓と心筋で発現しているが、骨格筋では発現しない。グリコゲニン1の欠乏患者が見つかっており、筋細胞にグリコーゲンを貯蔵することができないため、筋力低下と心臓疾患が引き起こされる。