Лактатдегидрогеназа, ЛДГ, англ. LDH (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH.
 Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид (НАД, NAD). NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью.
 Лактатдегидрогеназа открыта в 1909 году, её биологическая роль описана в 1933 году.
 Анализ на ЛДГ входит в биохимический анализ крови.
 Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы О. Мейергофом в 1909 году.[источник не указан 113 дней]
 ЛДГ была идентифицирована Б. Андерсоном (Bength Andersson) в 1933 году (Andersson B. Über Co-Zymaseaktievirung einiger Dehydrogenase :  . — Zeitschrift für Physiologische Chemie. — Band 217. — S. 186–190.), в своей статье он представил доказательства необходимости этого фермента для синтеза пирувата.
 Вывод Андерсона подтвердили спектрофотометическим методом У. фон Эйлер с коллегами в 1937 году.
 В 1940 году Б. Ф. Штрауб (нем. Ferenc Straub) выделил лактатдегидрогеназу из воловьего сердца и получил её в кристаллическом виде.
 Лактатдегидрогеназа устойчива к химическим воздействиям, например к действию реактивов, окисляющих или блокирующих сульфгидрильные группы, например йодоацетат и йодобензоат. Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10−4 М. Значительное инактивирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубировании с парахлормеркурибензоатом.
 Нормы (референсные значения) содержания ЛДГ в крови человека:
 Лактатдегидрогеназа катализирует взаимопревращение пирувата и лактата с сопутствующим взаимопревращением NADH и NAD+. Он превращает пируват, конечный продукт гликолиза, в лактат, когда кислород отсутствует или его не хватает, и он выполняет обратную реакцию во время цикла Кори в печени. При высоких концентрациях лактата фермент проявляет ингибирование с обратной связью, и скорость превращения пирувата в лактат снижается. Она также катализирует дегидрирование 2-гидроксибутирата, но это гораздо более бедный субстрат, чем лактат.
 ЛДГ у людей использует His(193) в качестве акцептора протонов и работает в унисон с коферментом (Arg 99 и Asn 138) и остатками, связывающими субстрат (Arg106; Arg169;Thr 248). Активный сайт(ошибка бота?) His (193) обнаружен не только в человеческой форме ЛДГ, но и у многих разных животных, что свидетельствует о конвергентной эволюции ЛДГ. Две разные субъединицы ЛДГ (ЛДГ-A, также известная как М-субъединица ЛДГ, и ЛДГ-B, также известная как Н-субъединица ЛДГ) сохраняют один и тот же активный сайт и одни и те же аминокислоты, участвующие в реакции. Заметным различием между двумя субъединицами, составляющими третичную структуру ЛДГ, является замена аланина (в М-цепи) на глютамин (в Н-цепи). Считается, что это крошечное, но заметное изменение является причиной того, что Н-субъединица может быстрее связывать NAD, а каталитическая активность М-субъединицы не снижается в присутствии ацетилпиридиндениндинуклеотида, тогда как активность Н-субъединицы снижается в пять раз.
 Изоферменты лактатдегидрогеназы имеют разный состав субъединиц М (muscle) и Н (heart). Нумерация идет в зависимости от подвижности в геле при электрофорезе:
 Изоферменты используются при диагностике инфарктов, ишемий, повреждения почек и т. д. Уровень лактатдегидрогеназы коррелирует со степенью тяжести заболевания, спровоцировавшего выброс фермента в кровь.