大阪テレビ放送（OTV）は、新日本放送 (NJB)（1958年、毎日放送(MBS)に社名変更）・朝日放送・毎日新聞社・朝日新聞社との合弁事業であったが、開局後、独立色の強いテレビ局となっていった。その一方で、近畿広域圏テレビ増波の知らせを聞きつけた新日本放送と朝日放送は競って免許申請を行い、お互い独自でテレビ開局を目指していた。事態の収拾を図るために、新日本放送の高橋信三が関西財界きっての長老である小林一三に相談したところ、小林は「くじで決めるのが一番だ。くじというのは神の声だ」と返答した。それを聞いた高橋が新日本放送社長の杉道助に進言した結果、後日、新日本放送の杉道助と朝日放送の飯島幡司の両代表者が大阪市内のホテルの一室にてジャンケンを行い、くじ引きをしてどちらかが免許申請をして、もう片方が大阪テレビ放送との合併をするか決め、その結果、新日本放送が免許申請を行い、朝日放送が大阪テレビ放送との合併を行うこととなった。この説については、新日本放送の後身である毎日放送側は事実だとしているが、朝日放送側、特に原清は「面白おかしくした話で信用しがたい」としてこれを否定している。原によれば、元来、大阪テレビ放送は朝日放送に合併させるつもりであったという。当時、電波行政を掌握していた人物が郵政大臣であった田中角栄であり、この田中角栄に朝日新聞社の当時の電波担当役員・永井大三が「福岡県のテレビ免許は九州朝日放送に与えてほしい。近畿広域圏では朝日放送と大阪テレビ放送を合併させてほしい。中京広域圏は他社との合弁会社にテレビ免許が降りてもやむを得ない」と陳情し、また毎日新聞社の実力者であった田中香苗は、田中角栄に「近畿広域圏は新日本放送にテレビ免許を与えてくれ」と陳情したのに対し、田中角栄は「テレビ免許はラジオ局に降ろすのではない。新聞社に降ろすのだ」とし、また「新日本放送から（大株主でありながら関西テレビ放送の開局にも携わっていた）阪急資本を追い出せ」と対応したとされる。つまりは出来レースであり、上述の「ジャンケンくじ引き」がなくとも、朝日放送が大阪テレビ放送を合併して新日本放送が新免許申請をするのは既定路線であった、というのが原ら朝日放送側の主張である。後日、田中角栄はこの結果「腸捻転」が発生したことに気付き、その解消に腐心することとなる。
大阪では大阪テレビ放送（OTV）→朝日放送（ABC）＝ラジオ東京（KRT）→TBS（東京放送）、毎日放送（MBS）＝日本教育テレビ（NET）という関係が続いていたが、1975年にTBS＝毎日放送、NET＝朝日放送と系列が変更された。これを「腸捻転解消」と呼ぶ。
脊椎動物においてソニック・ヘッジホッグ（SHH）はヘッジホッグの中で一番よく研究されたリガンドであり、ヘッジホッグシグナルのほとんどがソニック・ヘッジホッグに関するものである。ソニック・ヘッジホッグは最初45kDaほどの前駆体として翻訳され、自触媒反応的に切断されてN末端側20kDaのシグナルドメイン（SHH-N）とC末端側25kDa（SHH-C）に分かれる。この切断に際してコレステロール分子がSHH-NのC末端側に付加され、細胞外への放出や受容体との相互作用を行うようになる。ソニック・ヘッジホッグには自己分泌作用があり、それ自身が細胞にその産生を促す。細胞外放出やそれに続くヘッジホッグシグナルの傍分泌的作用はDispatchedを必要とする。SHHが標的細胞に到達すると受容体であるPatched-1（PTCH1）に結合する。SHHがない状態ではPTCH1はSmoothened（SMO）を阻害し、その下流の経路を抑制する。ある研究によると、PTCHは低分子やSMOの膜局在を調節することによって、その活性を制御しているという。PTCH1はニーマン・ピック病C1型の原因タンパク質であり、細胞膜における疎水性分子の輸送に関わるNPC1と相同性がある。PTCH1はステロールセンシングドメイン（sterol sensing domain: SSD）を有し、これがSMOの制御に重要な役割を果たしている。いま考えられている仮説では、PTCHがSMOからオキシステロールを取り去ることによってSMOを調節するとされている。つまり、PTCHが7-デヒドロコレステロールレダクターゼによって作られたオキシステロールをはき出すステロールのポンプのようなものとして働くとされ、そしてHhがPTCHに結合したり、SSDに変異が生じるとポンプが働かなくなり、SMOの周辺にオキシステロールが蓄積すると考えられている。このステロールの蓄積より、SMOは活性化ないし膜に長時間留まることが出来ると考えられている。この説は低分子でSMOにアゴニストやアンタゴニストとして働くものが多いという事実に支持されている。ShhによりSMOへの抑制がなくなると、GLI転写因子を活性化する。GLIには活性化型のGli1、Gli2と抑制型のGli3があるが、SMOからGLIファミリーにいたる一連の分子機構はあまりよくわかっていない。活性化したGLIは核に蓄積し、ヘッジホッグの標的遺伝子の転写を制御する。最近の研究によるとPTCH1はSmoothenedに依存的にヘッジホッグ標的遺伝子を抑制しているという。哺乳類ではPTCH1に加えて54%の相同性をもつPTCH2というヘッジホッグ受容体がある。3種類のヘッジホッグは全て、PTCH1とPTCH2に同じ親和性で結合するので、ヘッジホッグ同士での区別はなされていない。ただし、発現のパターンは異なっており、例えばPTCH2は精巣においてとりわけ高いレベルで発現しており、デザート・ヘッジホッグのシグナル伝達に関わっているが、PTCH2はシグナル伝達の下流においてPTCH1とは違うとされている。また、ヘッジホッグリガンドがない場合のPTCH2のSMO抑制能力はPTCH1に比べて弱い。加えて、PTCH2を過剰発現させても基底細胞癌で見られる変異が入ったPTCH1には及ばないことが知られている。脊椎動物でもショウジョウバエと同じようにPTCHにヘッジホッグがリガンドとして結合するとリガンドの隔離と内在化が起きる。その結果in vivoでは、受容体を発現している受容領域において一連のヘッジホッグシグナルが自らのシグナルを弱めることになる。一方、ショウジョウバエと異なるのは、脊椎動物にはヘッジホッグ相互作用タンパク質1（Hedgehog-interacting protein 1: HHIP1）という分子がありこれがヘッジホッグシグナルの調節に関わっている点である。このHHIP1はPTCHと同じようにヘッジホッグリガンドの隔離に働くが、PTCHと異なるのはSMOに対しては何も働かない点である。