14セグメントディスプレイは7セグメントディスプレイのセグメント数を十四個に増やし、ラテン文字の特に大文字も確実に表示できるようにしたものである。7セグメントディスプレイ（七画表示器）は数字を表示するのには十分だが、ラテン文字を表示させようとすると判別が困難な文字が出てくる。14セグメント（十四画）で7セグメントから追加されているセグメントは対角線上の4セグメントと中央を縦に通る2セグメントで、さらに中央を横に通るセグメントが2つに分割され、内側が「米」の字のようになっている。16セグメントディスプレイでは、さらに上と下の水平なセグメントがそれぞれ2つに分割されている。16セグメントでは、字形が原型を留めないことを気にしなければ、日本語のひらがなやカタカナも全て表示可能である。また、通常の7セグメントの中央に縦棒を追加した9セグメントディスプレイも存在し、通常は数字の「1」を中央に表示するレイアウトだが、タイメックスの腕時計や、バリー・ミッドウェイ製ピンボールのスコア表示では、英文字を表示するのに使用された。7セグメントを変形したりセグメントを追加したりすることで、エレベーターのインジケーターでB(地下)やR(屋上)、M(中二階など正規の階の間の階に使う)などの英字を表示可能にしたり、デジタル時計の日付表示用などに曜日の英語表示(SU・MO・TU・WE・TH・FR・SA、あるいはSUN・MON・TUE・WED・THU・FRI・SAT)を表示可能にしたものもある。LED、LCD、蛍光表示管を使ったものなどがある。
十種類の数字に加えて、7セグメントディスプレイでも幾つかのラテン文字を表示できる。大文字、A, B, C, E, F, G, H, I, J, L, N, O, P, S, U, Y, Zが表示できる。小文字は、a, b, c, d, e, g, h, i, l, n, o, q, r, t, uが表示できる。しかし、中には判別の難しいものや、全く同形で判別不能のものもある。（注: "8" と "B" ・ "2" と "Z" ・ "6" と "G" ・ "5" と "S" は、そのままでは判別できない）。ラテン文字を多少変形することで、7セグメントで全ての文字を判別可能にしたものもある。下に一例を示す。例えば、Sは5との区別のため、形が変えられていることが見て取れる。実際7セグメントディスプレイは各セグメントの点灯と消灯の全ての組合せが128通りあるため、字形が原型を留めないことを気にしなければ、キリル文字もギリシア文字も約物も全て表示可能である。ただし常に直観的に読むことはできない。CDプレイヤーなどで "no disc" のような短いメッセージを7セグメントディスプレイで表示するといった使用法がある。関連する話としては、電卓の表示を逆さにしてみるとアルファベットの言葉が読み取れる数字の組み合わせがあることは、よく知られている（例: 993→EGG、又は663→Egg。07734→hELLO→Helloなど）。これを英語で "calculator spelling" と呼ぶ。
7セグメントディスプレイ (seven-segment display) は、十進法のアラビア数字を、七つの画で表示する装置である。アラビア数字の一字を表現するために、それぞれ個別に点消できる七つのセグメント（画）から構成されているためこの名がある。
『北海道教育大学』と付属の小・中学校をはじめとして『北海道医療大学』あいの里キャンパス及び『北海道医療大学病院』等の教育・医療施設が揃っていることから『学園都市』とも呼ばれる。地区内を通る札沼線には、北東に進んだ当別町に『北海道医療大学』当別キャンパスがあることもあって『学園都市線』の愛称が付けられている。
札幌市の北東部に位置する。西側で拓北に隣接し、その他周辺は篠路町拓北に囲まれた形となっている。東部で僅かに篠路町福移に接している。
1980年代より計画的な整備が進められたニュータウンであり、現在は南あいの里の開発が続けられている。2019年7月現在の人口はあいの里が20,260人、南あいの里が3,968人。（2019年7月現在の住民基本台帳人口による）郵便番号は、あいの里1条から5条がそれぞれ002-8071から002-8075、南あいの里が002-8091。
ユビキチンリガーゼはE3とも呼ばれ、E1ユビキチン活性化酵素とE2ユビキチン結合酵素と共に働く。E1には1つの主要な酵素が存在し、全てのユビキチンリガーゼに共有される。E1酵素は、ATPを利用してユビキチンを活性化して結合し、それをE2酵素へ転移する。E2酵素はそれぞれ特異的なE3のパートナーと相互作用し、ユビキチンを標的タンパク質へ転移する。一般的には、特定のタンパク質基質へのユビキチン化反応標的化を担っているのはE3である。E3は複数のタンパク質からなる複合体であることもある。ユビキチン化反応は、E3ユビキチンリガーゼの作用機序に依存して、3段階または4段階で進行する。保存された最初の段階では、ATPによって活性化されたユビキチンのC末端のグリシンをE1のシステイン残基が攻撃し、Ub-S-E1チオエステル複合体が形成される。ATPの加水分解によるエネルギーがこの反応性チオエステルの形成を駆動し、続く段階は熱力学的に中立である。次に、チオール転移反応 (transthiolation) が起こり、E2のシステイン残基が攻撃を行ってE1に取って代わる。HECTドメイン型のE3リガーゼでは、ユビキチン分子はE3に転移し、その後基質へ転移される。一方、より一般的なRINGフィンガードメイン型のリガーゼでは、ユビキチンはE2から基質へ直接的に転移される。ユビキチン化反応の最終段階では、標的タンパク質のリジン残基のアミン基の攻撃によってシステインが除去され、安定なイソペプチド結合が形成される。注目すべき例外の1つはp21タンパク質である。このタンパク質のユビキチン化はN末端のアミンを利用して行われ、ユビキチンとはペプチド結合が形成されることとなる。