{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Nonproteinogenic AAs.svg|섬네일|오른쪽|320px|[[단백질생성성 아미노산]]은 모든 아미노산들 중 작은 부분을 차지하고 있음을 보여주는 [[벤 다이어그램]]]]

'''단백질비생성성 아미노산'''({{llang|en|non-proteinogenic amino acid}})은 [[생화학]]에서 [[단백질의 생합성]]을 위해 [[생명체]]의 [[게놈]](유전체)에 자연적으로 암호화되어 있는 22가지의 [[단백질생성성 아미노산]]([[진핵생물]]의 경우 21가지<ref group="주">게다가 미토콘드리아와 같은 원핵생물에서 유래한 진핵생물의 세포소기관에서는 [[N-폼일메티오닌|''N''-폼일메티오닌]]을 사용한다.</ref>)이 아닌 아미노산들을 지칭한다. 그러나 140가지 이상의 단백질비생성성 아미노산이 단백질에서 자연적으로 생성되며, 수천 가지 이상의 단백질비생성성 아미노산이 자연에서 생성되거나 실험실에서 합성될 수 있다.<ref>{{저널 인용| last1 = Ambrogelly | first1 = A. | last2 = Palioura | first2 = S. | last3 = Söll | first3 = D.
| doi = 10.1038/nchembio847 | title = Natural expansion of the genetic code
| journal = Nature Chemical Biology | volume = 3 | issue = 1 | pages = 29–35 | year = 2007 | pmid = 17173027
}}</ref> 다음과 같은 역할로 인해 많은 단백질비생성성 아미노산들은 중요하다.
* [[생합성]]에서의 [[대사 중간생성물]],
* [[단백질]]의 [[번역 후 변형]]에서,
* 생리학적 역할에서 (예: [[펩티도글리칸|세균의 세포벽]]의 구성 요소, [[신경전달물질]] 및 [[독소]]),
* 천연 또는 인공 약리학적 화합물,
* 운석에 존재하거나 생물 발생 이전에 대한 실험 (예: [[밀러와 유리의 실험]])에 사용된다.

== 존재의 부정에 대한 정의 ==
[[파일:Lysine fisher structure and 3d ball.svg|섬네일|220px|오른쪽|[[리신]]의 구조]]
기술적으로 [[아미노기]](–NH<sub>2</sub>)와 [[카복실기]](–COOH)를 가지고 있는 모든 유기 화합물은 아미노산이다. 단백질생성성 아미노산은 아미노기, 카복실기, [[곁사슬]], α-수소의 L-[[입체형태]]를 갖는 중심 탄소 원자(α-탄소 또는 2-탄소)를 가지고 있는 부류의 작은 부분 집합이다. [[카이랄성 (화학)|비카이랄성]]인 [[글리신]]과 아미노기가 2차 아민인 [[프롤린]]은 결과적으로 이민은 아니지만 전통적인 이유로 인해 종종 [[이미노산]]으로 불린다.

[[번역 (생물학)|번역]] 중에 단백질에 통합되는 20가지의 [[표준 아미노산]]들은 유전 부호로 암호화되어 있다. 그러나 [[셀레노시스테인]]과 [[피롤리신]]이라는 두 가지 추가적인 [[단백질생성성 아미노산]]이 있다. 이러한 비표준 아미노산은 전용 코돈이 없지만 특정 서열이 존재할 때 종결 코돈 대신에 첨가되며, 셀레노시스테인의 경우 UGA 코돈과 [[SECIS 요소]],<ref>{{저널 인용
| doi = 10.1016/0968-0004(91)90180-4
| last1 = Böck | first1 = A.
| last2 = Forchhammer | first2 = K.
| last3 = Heider | first3 = J.
| last4 = Baron | first4 = C.
| title = Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code
| journal = Trends in Biochemical Sciences
| volume = 16
| issue = 12
| pages = 463–467
| year = 1991
| pmid = 1838215
}}</ref> 피롤리신의 경우 UAG 코돈과 [[PYLIS 하류 서열]]을 필요로 한다.<ref>{{저널 인용
| last1 = Théobald-Dietrich | first1 = A.
| last2 = Giegé | first2 = R.
| last3 = Rudinger-Thirion | first3 = J. L.
| doi = 10.1016/j.biochi.2005.03.006
| title = Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins
| journal = Biochimie
| volume = 87
| issue = 9–10
| pages = 813–817
| year = 2005
| pmid = 16164991
}}</ref> 다른 모든 아미노산들은 단백질비생성성 아미노산이다.
<gallery>
파일:L-selenocysteine-2D-skeletal.png|셀레노시스테인의 구조. 이 β-탄소에 셀레놀기를 포함하고 있다.
파일:Pyrrolysine.svg|피롤리신의 구조. 이 아미노산은 리신의 ε-아미노기에 카복실화된 피롤린 고리가 결합하여 형성된다.
</gallery>

다음과 같이 다양한 아미노산의 부류들이 있다.<ref name="aa_rev">{{저널 인용| last1 = Lu | first1 = Y. | last2 = Freeland | first2 = S. | title = On the evolution of the standard amino-acid alphabet | journal = Genome Biology | volume = 7 | issue = 1 | pages = 102 | doi = 10.1186/gb-2006-7-1-102 | year = 2006 | pmid =  16515719| pmc =1431706 }}</ref>
* 20가지의 표준 아미노산
* 22가지의 단백질생성성 아미노산
* 고농도에서 무생물적으로 생성되는 80가지 이상의 아미노산
* 약 900가지는 자연적인 경로에 의해 생성된다.
* 118가지 이상의 인공적인 아미노산이 단백질에 삽입되었다.
이들 부류들은 서로 겹치는 부분이 있을 수 있지만 동일하지는 않다. 22가지의 모든 단백질생성성 아미노산은 생물에 의해 생합성되며 전부는 아니지만 일부는 비생물적(생물 발생 이전에 관한 실험 및 운석에서 발견됨)이기도 하다. [[노르류신]]과 같은 일부 천연 아미노산은 단백질 합성 과정의 오류로 인해 번역시 단백질로 잘못 삽입되기도 한다. [[오르니틴]]과 같은 많은 아미노산들은 [[생합성]]으로 생성되는 [[대사 중간생성물]]이지만 번역시 단백질에 삽입되지는 않는다. 단백질에서 아미노산 잔기들은 [[번역 후 변형]]을 통해 단백질생성성 아미노산에서 단백질비생성성 아미노산으로 변형된다. 다른 아미노산들은 비생물적 혼합물(예: α-메틸노르발린)에서만 발견된다. 30가지 이상의 비천연 아미노산들이 유전공학적 방법에 의해 번역시 단백질로 삽입되지만 생합성되지는 않았다.<ref name="aa_rev"/>

== 명명법 ==
유기 분자의 다양한 탄소를 구별하기 위한 [[유기화학의 IUPAC 명명법|IUPAC 번호 매기기 체계]] 외에도 카복실기를 구성하는 탄소의 다음 탄소부터 각 탄소에 순차적으로 그리스 문자를 표시하여 구분할 수도 있다. 여기서 α-탄소는 α-아미노산에서 아미노기, 카복실기, 곁사슬, 수소 원자와 결합하고 있는 중심 카이랄 탄소이다. 그리스 문자로 나타낼 시에 카복실기의 탄소는 고려하지 않는다.<ref>{{서적 인용|last1=Voet|first1= D.|last2=Voet|first2=J. G.|title= Biochemistry|url=https://archive.org/details/biochemistry00voet_1|url-access=registration|edition=3rd |publisher= John Wiley & Sons |year=2004|isbn=978-0471193500}}</ref> 따라서 많은 단백질비생성성 아미노산들의 IUPAC 이름은 "2-아미노-"로 시작하여 "-산"으로 끝난다.

== 천연 비-L-α-아미노산 ==
대부분의 천연 아미노산은 L-입체형태의 α-아미노산이지만 일부 예외가 존재한다.

=== 비-α-아미노산 ===
[[파일:Beta alanine comparison.svg|섬네일|250px|alt=Comparison of the structures of alanine and beta alanine.|β-알라닌 및 그의 α-알라닌 이성질체]]
일부 비-α-아미노산이 생물에 존재한다. 이러한 구조에서 아미노기는 아미노산 분자의 카복실기로부터 더 먼 곳에 위치한다. 따라서 β-아미노산은 카복실기의 탄소로부터 두 번째 탄소에 아미노기가 결합되어 있고, γ-아미노산은 세 번째 탄소에 아미노기가 결합되어 있다. 예로는 [[β-알라닌]], [[γ-아미노뷰티르산]](GABA), [[δ-아미노레불린산]]이 있다.

<gallery>
파일:Beta-alanine structure.svg|alt=β-alanine: an amino acid produced by aspartate 1-decarboxylase and a precursor to coenzyme A and the peptides carnosine and anserine.|β-알라닌: [[아스파르트산 1-탈카복실화효소]]에 의해 생성되는 아미노산이자 [[조효소 A]]<ref>{{저널 인용|last1 = Chakauya|first1 = E.|last2 = Coxon|first2 = K. M.|last3 = Ottenhof|first3 = H. H.|last4 = Whitney|first4 = H. M.|last5 = Blundell|first5 = T. L.|last6 = Abell|first6 = C.|last7 = Smith|first7 = A. G.|doi = 10.1042/BST0330743|title = Pantothenate biosynthesis in higher plants|journal = Biochemical Society Transactions|volume = 33|issue = 4|pages = 743–746|year = 2005|pmid = 16042590}}</ref> 및 펩타이드인 [[카르노신]]과 [[안세린]]의 전구체이다.
파일:Gamma-Aminobuttersäure - gamma-aminobutyric acid.svg|γ-아미노뷰티르산(GABA): 동물의 신경전달물질이다.
파일:Aminolevulinic acid.svg|δ-아미노레불린산: 테트라피롤([[헴]], [[엽록소]], [[코발라민]] 등) 생합성의 대사 중간생성물이다.
파일:4-Aminobenzoic acid.svg|[[4-아미노벤조산]](PABA): [[폴산]] 생합성의 대사 중간생성물이다.
</gallery>

α-아미노산이 단백질에 사용되는 이유는 운석 및 생물 발생 이전과 관련된 실험에서의 빈도와 관련이 있다.<ref name="Miller">{{저널 인용
| doi = 10.1007/BF01795749
| last1 = Weber | first1 = A. L.
| last2 = Miller | first2 = S. L.
| title = Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids
| journal = Journal of Molecular Evolution
| volume = 17
| issue = 5
| pages = 273–284
| year = 1981
| pmid = 7277510
| bibcode = 1981JMolE..17..273W
| s2cid = 27957755 }}</ref> 2차 구조의 측면에서<ref name="Miller"/> β-아미노산의 유해한 특성에 대한 초기 추측은 잘못된 것으로 밝혀졌다.<ref>{{서적 인용| last1 = Koyack | first1 = M. J. | last2 = Cheng | first2 = R. P. | doi = 10.1385/1-59745-116-9:95 | chapter = Design and Synthesis of β-Peptides With Biological Activity | title = Protein Design | series = Methods in Molecular Biology | volume = 340 | pages = 95–109 | year = 2006 | isbn = 978-1-59745-116-1 | pmid =  16957334}}</ref>

=== D-아미노산 ===
일부 아미노산에는 정상적인 리보솜에 의한 번역 및 전사에 사용할 수 없는 카이랄성이 반대인 화학 물질이 포함되어 있다. 대부분의 세균의 세포벽은 아미노당으로 구성된 중합체가 서로 짧은 올리고펩타이드로 가교된 [[펩티도글리칸]]으로 구성되어 있다. 올리고펩타이드는 비리보솜으로 합성되며 [[D-아미노산]]들, 일반적으로 D-알라닌과 D-글루탐산을 포함하는 여러 특성들을 가지고 있다. 추가적인 특징은 전자가 [[피리독살 인산]](PLP) 결합 효소(alr 또는 상동유전자인 dadX에 의해 암호화 됨)에 의해 라세미화되는 반면 후자는 보조 인자에 대해 독립적인 효소(murI에 의해 암호화 됨)에 의해 라세미화된다는 것이다. 일부 변형이 존재하는 데, [[테르모토가속]](''Thermotoga'')의 종에는 D-리신이 존재하며, 특정 [[반코마이신]] 내성 세균에는 D-세린이 존재(vanT 유전자)한다.<ref>{{저널 인용
 | last1 = Boniface | first1 = A. | last2 = Parquet | first2 = C. | last3 = Arthur | first3 = M. | last4 = Mengin-Lecreulx | first4 = D.
 | last5 = Blanot | first5 = D. | title = The Elucidation of the Structure of ''Thermotoga maritima'' Peptidoglycan Reveals Two Novel Types of Cross-link
 | doi = 10.1074/jbc.M109.034363 | journal = Journal of Biological Chemistry | volume = 284 | issue = 33 | pages = 21856–21862 | year = 2009
 | pmc = 2755910 | pmid = 19542229| doi-access = free }}</ref><ref>{{저널 인용
| doi = 10.1046/j.1365-2958.1999.01294.x | last1 = Arias | first1 = C. A. | last2 = Martín-Martínez | first2 = M. | last3 = Blundell | first3 = T. L.
| last4 = Arthur | first4 = M. | last5 = Courvalin | first5 = P. | last6 = Reynolds | first6 = P. E. | title = Characterization and modelling of vanT: A novel, membrane-bound, serine racemase from vancomycin-resistant ''Enterococcus gallinarum'' BM4174
| journal = Molecular Microbiology | volume = 31 | issue = 6 | pages = 1653–1664 | year = 1999 | pmid = 10209740
| s2cid = 25796469 }}</ref>

=== α-탄소에 수소가 없는 경우 ===
모든 단백질생성성 아미노산은 α-탄소에 적어도 하나의 수소를 가지고 있다. 글리신은 두 개의 수소를 가지고 있고, 다른 단백질생성성 아미노산은 한 개의 수소와 한 개의 곁사슬을 가지고 있다. 수소를 메틸기와 같은 더 큰 치환기로 치환하면 단백질 골격이 왜곡된다.<ref name="Miller"/>

일부 균류에서 [[α-아미노아이소뷰티르산]]은 펩타이드의 전구체로 생성되며, 그 중 일부는 [[항생제]]의 특성을 나타낸다.<ref>{{저널 인용
| last1 = Gao | first1 = X.
| last2 = Chooi | first2 = Y. H.
| last3 = Ames | first3 = B. D.
| last4 = Wang | first4 = P.
| last5 = Walsh | first5 = C. T.
| last6 = Tang | first6 = Y.
| doi = 10.1021/ja1101085
| title = Fungal Indole Alkaloid Biosynthesis: Genetic and Biochemical Investigation of the Tryptoquialanine Pathway in ''Penicillium aethiopicum''
| journal = Journal of the American Chemical Society
| volume = 133
| issue = 8
| pages = 2729–2741
| year = 2011
| pmid = 21299212
| pmc =3045477
}}</ref> 이 화합물은 알라닌과 유사하지만 α-탄소에 수소 대신에 [[메틸기]]를 가지고 있다. 따라서 α-아미노아이소뷰티르산은 카이랄성이 아니다. α-수소가 없는 알라닌과 유사한 또 다른 화합물로는 메틸렌 곁사슬을 가지고 있는 [[디하이드로알라닌]]이 있다. 이것은 자연적으로 생성되는 여러 [[디하이드로아미노산]]들 중 하나이다.
<gallery>
파일:L-Alanin - L-Alanine.svg|알라닌의 구조
파일:2-aminoisobutyric acid.svg|아미노아이소뷰티르산의 구조
파일:Dehydroalanin.svg|디하이드로알라닌의 구조
</gallery>

=== 트윈 아미노산 입체중심 ===
L-α-아미노산의 하위 집합은 두 말단 중 어느 쪽이 α-탄소인지 모호하다. 단백질에서 [[시스테인]] [[잔기]]는 다른 시스테인 잔기와 [[이황화 결합]]을 형성하여 단백질을 가교할 수 있다. 두 개의 가교된 시스테인은 [[시스틴]]을 형성한다. 시스테인과 메티오닌은 일반적으로 직접적인 황산화에 의해 생성되지만 일부 종에서는 활성화된 호모세린 또는 [[세린]]이 [[시스테인]] 또는 [[호모시스테인]]과 융합하여 [[시스타티오닌]]을 형성하는 [[황전환 경로]]에 의해 생성될 수 있다. 유사한 화합물로는 싸이오에스터 결합을 통해 연결된 두 개의 알라닌 분자로 볼 수 있는 [[란티오닌]]이 있으며, 이것은 다양한 생물들에서 발견된다. 유사하게 [[젱콜콩]]의 식물 독소인 [[젠콜산]]은 메틸렌기에 의해 연결된 두 개의 시스테인으로 구성된다. [[다이아미노피멜산]]은 펩티도글리칸에서 가교로 사용되며, 리신의 전구체로 ([[탈카복실화]]를 통해) 사용된다.
<gallery>
파일:Cystine-skeletal.png|시스틴의 구조
파일:Cystathionin.svg|시스타티오닌의 구조
파일:Lanthionin.svg|란티오닌의 구조
파일:Djenkolic acid.svg|젠콜산의 구조
파일:Diaminopimelic acid.svg|다이아미노피멜산의 구조
</gallery>

== 생물 발생 이전의 아미노산 및 대체생화학 ==
{{참고|대체생화학}}
운석과 생물 발생 이전의 실험(예: [[밀러와 유리의 실험]])에서는 20가지의 [[표준 아미노산]]보다 더 다양한 아미노산들이 발견되며, 그 중 일부는 표준 아미노산보다 더 높은 농도에서 발견된다. 아미노산에 기반한 생명체가 우주의 다른 곳에서 평행적으로 발생하였다면 아미노산의 75% 이상은 공유되지 않을 것이라고 추측되었다.<ref name="Miller"/> 가장 주목할만한 이상은 아미노뷰티르산의 부족이다.

{| class="wikitable"
|+ 글리신에 대비한 아미노산의 비율 (%)
|-
! 분자명 !! 방전 !! [[머치슨 운석]]
|-
| [[글리신]]|| 100 || 100
|-
| [[알라닌]]|| 180 || 36
|-
| α-아미노-''n''-뷰티르산 || 61 || 19
|-
| [[노르발린]]|| 14 || 14
|-
| [[발린]]|| 4.4 || 
|-
| [[노르류신]]|| 1.4 ||
|-
| [[류신]]|| 2.6 ||
|-
| [[아이소류신]]|| 1.1 || 
|-
| 알로아이소류신 || 1.2 ||
|-
| ''t''-류신 || < 0.005 || 
|-
| α-아미노-''n''-헵탄산 || 0.3 ||
|-
| [[프롤린]]|| 0.3 || 22
|-
| [[피페콜산]]|| 0.01 || 11
|-
| α,β-다이아미노프로피온산 || 1.5 ||
|-
| α,γ-다이아미노뷰티르산 || 7.6 ||
|-
| [[오르니틴]]|| < 0.01 ||
|-
| [[리신]]|| < 0.01 ||
|-
| [[아스파르트산]]|| 7.7 || 13
|-
| [[글루탐산]]|| 1.7 || 20
|-
| [[세린]]|| 1.1 ||
|-
| [[트레오닌]]|| 0.2 ||
|-
| 알로트레오닌 || 0.2 ||
|-
| [[메티오닌]]|| 0.1 ||
|-
| [[호모시스테인]]|| 0.5 ||
|-
| [[호모세린]]|| 0.5 ||
|-
| β-알라닌 || 4.3 || 10
|-
| β-아미노-''n''-뷰티르산 || 0.1 || 5
|-
| β-아미노아이소뷰티르산 || 0.5 || 7
|-
| γ-아미노뷰티르산 || 0.5 || 7
|-
| α-아미노아이소뷰티르산 || 7 || 33
|-
| [[아이소발린]]|| 1 || 11
|-
| [[사르코신]]|| 12.5 || 7
|-
| ''N''-에틸글리신 || 6.8 || 6
|-
| ''N''-프로필글리신 || 0.5 ||
|-
| ''N''-아이소프로필글리신 || 0.5 ||
|-
| ''N''-메틸알라닌 || 3.4 || 3
|-
| ''N''-에틸알라닌 || < 0.05 ||
|-
| ''N''-메틸-β-알라닌 || 1.0 ||
|-
| ''N''-에틸-β-알라닌 || < 0.05 ||
|-
| [[아이소세린]]|| 1.2 ||
|-
| α-hydroxy-γ-aminobutyric acid || 17 ||
|}

=== 직선형 곁사슬 ===
유전 부호는 동결 사건으로 설명되었으며 직선형 사슬이 있는 표준 아미노산(알라닌)이 하나만 있는 이유는 단순히 발린, 류신, 아이소류신이 중복되기 때문일 수 있다.<ref name="Miller"/> 그러나 직선형 아미노산은 훨씬 더 안정적인 α-나선을 형성하는 것으로 보고되었다.<ref>{{저널 인용
| doi = 10.1016/0022-2836(91)90553-I
| last1 = Padmanabhan | first1 = S.
| last2 = Baldwin | first2 = R. L.
| title = Straight-chain non-polar amino acids are good helix-formers in water
| journal = Journal of Molecular Biology
| volume = 219
| issue = 2
| pages = 135–137
| year = 1991
| pmid = 2038048
}}</ref>

<gallery>
파일:Glycin - Glycine.svg|글리신의 구조 (곁사슬이 수소 원자)
파일:L-Alanin - L-Alanine.svg|알라닌의 구조 (곁사슬이 메틸기)
파일:Alpha-aminobutyric acid.png|호모알라닌 또는 α-아미노뷰티르산의 구조 (곁사슬이 에틸기)
파일:L-Norvalin.svg|노르발린의 구조 (곁사슬이 ''n''-프로필기)
파일:L-Norleucin.svg|노르류신의 구조 (곁사슬이 ''n''-뷰틸기)
파일:Heptanoic acid.png|호모노르류신의 구조 (곁사슬이 ''n''-펜틸기)
</gallery>

=== 16족 원소 (칼코젠) ===
[[세린]], [[호모세린]], ''O''-메틸호모세린 및 ''O''-에틸호모세린은 하이드록시메틸기, 하이드록시에틸기, ''O''-메틸하이드록시메틸기 및 ''O''-메틸하이드록시에틸기가 있는 곁사슬을 가지고 있으며, [[시스테인]], [[호모시스테인]], [[메티오닌]] 및 [[에티오닌]]은 싸이올 등가물을 가지고 있다. 셀레놀 등가물은 셀레노시스테인, 셀레노호모시스테인, 셀레노메티오닌, 셀레노에티오닌이다. 다음과 같은 16족 원소를 가지고 있는 아미노산들도 자연에서 발견된다. [[아스페르길루스 푸미가투스]](''Aspergillus fumigatus'') [[아스페르길루스 테레우스]](''Aspergillus terreus'') 및 [[페니실리움 크리소게눔]](''Penicillium chrysogenum'')과 같은 여러 생물종들은 황이 없는 상태에서 [[텔루로시스테인]] 및 텔루로메티오닌을 생성하고 단백질로 통합될 수 있다.<ref>{{저널 인용
| doi = 10.1007/BF02917437
| last1 = Ramadan | first1 = S. E.
| last2 = Razak | first2 = A. A.
| last3 = Ragab | first3 = A. M.
| last4 = El-Meleigy | first4 = M.
| title = Incorporation of tellurium into amino acids and proteins in a tellurium-tolerant fungi
| journal = Biological Trace Element Research
| volume = 20
| issue = 3
| pages = 225–232
| year = 1989
| pmid = 2484755
| s2cid = 9439946 }}</ref>

== 확장된 유전 부호 ==
{{본문|확장된 유전 부호}}

== 역할 ==
세포 특히 [[독립영양생물]]에서 여러 단백질비생성성 아미노산들이 [[대사 중간생성물]]로 발견된다. 그러나 [[피리독살 인산]](PLP) 결합 효소의 촉매적 유연성에서 불구하고 많은 아미노산들이 [[케토산]](예: 4-메틸-2-옥소펜탄산에서 류신으로)으로 합성되고 마지막 단계에서 [[아미노화]]되어 단백질비생성성 아미노산의 대사 중간생성물의 수를 상당히 낮게 유지한다.

[[오르니틴]]과 [[시트룰린]]은 아미노산 [[이화작용]]의 일부인 [[요소 회로]]에서 생성된다(아래 참조).<ref>{{저널 인용
| last1 = Curis | first1 = E.
| last2 = Nicolis | first2 = I.
| last3 = Moinard | first3 = C.
| last4 = Osowska | first4 = S.
| last5 = Zerrouk | first5 = N.
| last6 = Bénazeth | first6 = S.
| last7 = Cynober | first7 = L.
| doi = 10.1007/s00726-005-0235-4
| title = Almost all about citrulline in mammals
| journal = Amino Acids
| volume = 29
| issue = 3
| pages = 177–205
| year = 2005
| pmid = 16082501
| s2cid = 23877884
}}</ref>

[[1차 대사]]에 더하여, 몇몇 단백질비생성성 아미노산은 작은 화합물 또는 [[비리보솜 펩타이드]](일부 [[독소]]와 같은)를 만들기 위한 [[2차 대사]]의 전구체 또는 최종 생성물이다.

=== 번역 후 단백질로 통합 ===
{{참고|번역 후 변형|인산화|미리스토일화|팔미토일화}}
유전 부호에 의해 단백질생성성 아미노산으로 암호화되지 않음에도 불구하고 일부 비표준 아미노산들이 단백질에서 발견된다. 이들은 표적 단백질에 존재하는 표준 아미노산의 곁사슬의 [[번역 후 변형]]에 의해 형성된다. 이러한 변형은 보통 단백질의 기능이나 조절에 필수적이다. 예를 들어 [[γ-카복시글루탐산]]에서 [[글루탐산]]의 [[카복실화]]는 칼슘 양이온과 더 잘 결합하게 하고,<ref>{{저널 인용
| last1 = Vermeer | first1 = C.
| title = Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase
| journal = The Biochemical Journal | volume = 266 | issue = 3 | pages = 625–636 | year = 1990 | pmid = 2183788 | pmc = 1131186 | doi=10.1042/bj2660625
}}</ref> [[하이드록시프롤린]]에서 [[프롤린]]의 [[하이드록실화]]는 [[결합 조직]]을 유지하는 데 중요하다.<ref>{{저널 인용|pmid=16036578|year=2005|last1=Bhattacharjee|first1=A|title=Collagen structure: The Madras triple helix and the current scenario|journal=IUBMB Life|volume=57|issue=3|pages=161–172|last2=Bansal|first2=M|doi=10.1080/15216540500090710|s2cid=7211864}}</ref> 또 다른 예는 리신 잔기의 변형을 통한 [[진핵생물 개시인자|번역 개시인자]]인 [[EIF5A]]에서 [[하이퓨신]]의 형성이다.<ref>{{저널 인용|pmid=16452303 |pmc=2494880 |year=2006 |last1=Park |first1=M. H. |title=The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A) |journal=Journal of Biochemistry |volume=139 |issue=2 |pages=161–169 |doi=10.1093/jb/mvj034 }}</ref> 이러한 변형은 또한 단백질의 국소화를 결정할 수 있으며, 예를 들어 긴 소수성 작용기를 첨가하면 단백질을 [[인지질]] 막에 결합시킬 수 있다.<ref>{{저널 인용|pmid=8129952 |year=1993 |last1=Blenis |first1=J |title=Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation |journal=Current Opinion in Cell Biology |volume=5 |issue=6 |pages=984–989 |last2=Resh |first2=M. D. |doi=10.1016/0955-0674(93)90081-z}}</ref>
<gallery>
파일:Carboxyglutamic acid.svg|카복시글루탐산의 구조. 글루탐산은 1개의 γ-카복실기를 가지고 있는 반면, 카복시글루탐산은 2개의 γ-카복실기를 가지고 있다.
파일:Hydroxyproline structure.svg|하이드록시프롤린의 구조. 이 이미노산은 고리의 4번 탄소의 하이드록실기로 인해 프롤린과 다르다.
파일:Hypusine natural.svg|[[하이퓨신]]의 구조. 이 아미노산은 리신의 ε-아미노기에 4-아미노뷰틸 부분([[스페르미딘]]으로부터 얻음)이 첨가되어 형성된다.
파일:(S)-Pyroglutamic acid Structural Formulae.png|피로글루탐산의 구조
</gallery>

아미노말론산이 단백질에 잘못 통합되어 존재할 수 있다는 예비적인 증거가 있다.<ref>{{저널 인용
| doi = 10.1016/0003-2697(92)90188-D
| last1 = Copley | first1 = S. D.
| last2 = Frank | first2 = E.
| last3 = Kirsch | first3 = W. M.
| last4 = Koch | first4 = T. H.
| title = Detection and possible origins of aminomalonic acid in protein hydrolysates
| journal = Analytical Biochemistry
| volume = 201
| issue = 1
| pages = 152–157
| year = 1992
| pmid = 1621954
}}</ref><ref>{{저널 인용
| doi = 10.1073/pnas.81.3.722
| last1 = Van Buskirk | first1 = J. J.
| last2 = Kirsch | first2 = W. M.
| last3 = Kleyer | first3 = D. L.
| last4 = Barkley | first4 = R. M.
| last5 = Koch | first5 = T. H.
| title = Aminomalonic acid: Identification in ''Escherichia coli'' and atherosclerotic plaque
| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences
| volume = 81
| issue = 3
| pages = 722–725
| year = 1984
| pmid = 6366787
| pmc = 344907
| bibcode = 1984PNAS...81..722V | doi-access = free }}</ref>

== 독성 유사체 ==
[[싸이알리신]]과 같은 몇몇 단백질비생성성 아미노산은 단백질생성성 아미노산의 특정 특성을 모방하는 능력으로 인해 독성이 있다. [[퀴스쿠알산]], [[카나바닌]], [[아제티딘-2-카복실산]]을 비롯한 일부 단백질비생성성 아미노산은 [[신경전달물질]](즉, [[단백질 생합성]]에 사용되지 않음)로 사용되는 아미노산을 모방하여 신경독성을 나타낸다.<ref>{{저널 인용| last1 = Dasuri | first1 = K. | last2 = Ebenezer | first2 = P. J. | last3 = Uranga | first3 = R. M. | last4 = Gavilán | first4 = E. | last5 = Zhang | first5 = L. | last6 = Fernandez-Kim | first6 = S. O. K. | last7 = Bruce-Keller | first7 = A. J. | last8 = Keller | first8 = J. N. | doi = 10.1002/jnr.22677 | title = Amino acid analog toxicity in primary rat neuronal and astrocyte cultures: Implications for protein misfolding and TDP-43 regulation | journal = Journal of Neuroscience Research | volume = 89 | issue = 9 | pages = 1471–1477 | year = 2011 | pmid =  21608013| pmc =3175609 }}</ref> [[세팔로스포린 C]]는 [[세팔로스포린]] [[부분 (화학)|부분]]으로 아마이드화된 α-아미노아디프산(호모글루탐산) 골격을 가지고 있다.<ref>{{저널 인용
| last1 = Trown | first1 = P. W.
| last2 = Smith | first2 = B.
| last3 = Abraham | first3 = E. P.
| title = Biosynthesis of cephalosporin C from amino acids
| journal = The Biochemical Journal
| volume = 86
| issue = 2
| pages = 284–291
| year = 1963
| pmid = 13994319
| pmc = 1201751
| doi=10.1042/bj0860284}}</ref> [[페니실라민]]은 작용 방식이 알려지지 않은 치료용 아미노산이다.

<gallery>
파일:Thialysine.png|싸이알리신의 구조
파일:Quisqualic acid.svg|퀴스쿠알산의 구조
파일:L-S-Canavanine.svg|카나바닌의 구조
파일:S-(-)-Azetidine-2-carboxylate.png|아제티딘-2-카복실산의 구조
파일:Cephalosporin C.svg|세팔로스포린 C의 구조
파일:Penicillamine structure.png|페니실라민의 구조
</gallery>
자연적으로 생성되는 [[사이아노톡신]]에는 단백질비생성성 아미노산들도 포함될 수 있다. 예를 들어 [[마이크로시스틴]]과 [[노둘라린]]은 둘 다 β-아미노산인 [[ADDA (아미노산)|ADDA]]로부터 유도된다.

== 아미노산이 아닌 것들 ==
[[타우린]]은 아미노설폰산이며 아미노카복실산이 아니지만 때때로 특정 생물체(고양이와 같은)에서 [[영양요구성]]을 억제하는 데 필요한 양이 비타민(보조 인자 영양요구성)보다 "필수 아미노산"(아미노산 영양요구성)에 더 가까운 것으로 간주된다.

삼투물질인 [[사르코신]] 및 [[트라이메틸글리신]]은 아미노산으로부터 유도되지만 각각 2차 아민 및 4차 아민을 가지고 있다.

== 같이 보기 ==
* [[아미노산]]
* [[단백질생성성 아미노산]]
* [[포도당생성성 아미노산]]
* [[케톤체생성성 아미노산]]

== 주해 ==
{{각주|group="주"}}

== 각주 ==
{{각주}}

{{단백질비생성성 아미노산}}

[[분류:비단백질성 아미노산| ]]
[[분류:아미노산]]