{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Mboxygenation.png|섬네일|300px|오른쪽|헴 보결분자단에 대한 산소의 결합]]
'''헴'''({{llang|en-US|heme}}, {{llang|en-GB|haem}})은 [[혈액]]에서 [[산소]]를 결합시키는 데 필요한 [[헤모글로빈]]의 고리 모양의 철 함유 분자 [[보결분자단|성분]]이다. 헴은 2개의 [[비닐기]]와 2개의 [[프로피온산]] [[곁사슬]]을 가진 4개의 [[피롤]] 고리로 구성된다.<ref>{{서적 인용|chapter-url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780124201699000084 |title=Dictionary of Toxicology |publisher=Academic Press |year=2015 |isbn=978-0-12-420169-9 |editor-last=Hodgson |editor-first=Ernest |edition=3rd |pages=173–184 |language=en |chapter=H |doi=10.1016/B978-0-12-420169-9.00008-4 |access-date=2024-02-21 |editor-last2=Roe |editor-first2=R. Michael |editor-last3=Mailman |editor-first3=Richard B |editor-last4=Chambers |editor-first4=Janice E}}</ref> 헴은 [[골수]]와 [[간]] 모두에서 [[생합성]]된다.<ref name="bloomer98">{{저널 인용|doi=10.1111/j.1440-1746.1998.01548.x|title=Liver metabolism of porphyrins and haem|year=1998|last1=Bloomer|first1=Joseph R.|journal=Journal of Gastroenterology and Hepatology|volume=13|issue=3|pages=324–329|pmid=9570250|s2cid=25224821}}
</ref>

헴은 산소 [[부분 (화학)|부분]]을 운반하는 능력으로 인해 [[포유류]]의 다양한 [[산화환원 반응]]에서 중요한 역할을 한다. 반응에는 [[산화적 대사]]([[사이토크롬 c 산화효소]], [[석신산 탈수소효소]]), [[사이토크롬 P450]] 경로를 통한 [[생체이물]] [[해독]](일부 [[약물 대사|약물의 대사]] 포함), 기체 감지([[구아닐산 고리화효소]], [[산화 질소 생성효소]]) 및 [[마이크로 RNA]] 처리(DGCR8)가 포함된다.<ref>{{저널 인용|last1=Dutt |first1=Sohini |last2=Hamza |first2=Iqbal |last3=Bartnikas |first3=Thomas Benedict |date=2022-08-22 |title=Molecular Mechanisms of Iron and Heme Metabolism |journal=Annual Review of Nutrition |language=en |volume=42 |issue=1 |pages=311–335 |doi=10.1146/annurev-nutr-062320-112625 |issn=0199-9885 |pmc=9398995 |pmid=35508203}}</ref><ref>{{인용|last1=Ogun |first1=Aminat S. |title=Biochemistry, Heme Synthesis |date=2024 |work=StatPearls |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK537329/ |access-date=2024-02-22 |place=Treasure Island (FL) |publisher=StatPearls Publishing |pmid=30726014 |last2=Joy |first2=Neena V. |last3=Valentine |first3=Menogh}}</ref>

생화학적 용어로 헴은 "[[4자리 리간드]] 역할을 하는 [[포르피린]]과 하나 또는 두 개의 축 리간드에 배위된 철 이온으로 구성된" [[배위 화합물]]이다.<ref>{{서적 인용|chapter-url=https://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|title=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|first=International Union of Pure and Applied|last=Chemistry|publisher=IUPAC|website=iupac.org|access-date=28 April 2018|doi=10.1351/goldbook.H02773|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170822011820/http://goldbook.iupac.org/html/H/H02773.html|archive-date=22 August 2017|chapter=Hemes (heme derivatives)|year=2009|isbn=978-0-9678550-9-7}}</ref> 정의는 느슨하며 많은 묘사에서 축 리간드가 생략된다.<ref>A standard biochemistry text defines heme as the "iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins"(Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. {{ISBN|1-57259-153-6}}.)</ref> [[금속단백질]]에 의해 [[보결분자단]]으로 배치된 금속포르피린 중에서 헴은 가장 널리 사용되는 것 중 하나이며<ref>{{저널 인용|last=Poulos|first=Thomas L.|date=2014-04-09|title=Heme Enzyme Structure and Function|url=|journal=Chemical Reviews|language=en|volume=114|issue=7|pages=3919–3962|doi=10.1021/cr400415k|issn=0009-2665|pmc=3981943|pmid=24400737}}</ref> [[헴단백질]]로 알려진 단백질의 부류를 정의한다. 헴은 [[혈액]]의 붉은색 [[생물 색소|색소]]인 [[헤모글로빈]]의 구성 요소로 가장 일반적으로 인식되지만 [[미오글로빈]], [[사이토크롬]], [[카탈레이스]], [[헴 과산화효소]] 및 [[내피 산화 질소 생성효소]]와 같은 [[생물학|생물학적으로]] 중요한 여러 다른 헴단백질에서도 발견된다.<ref>{{저널 인용|last=Paoli|first= M.|title=Structure-function relationships in heme-proteins.|journal=DNA Cell Biol.|year=2002|volume=21|issue=4|pages= 271–280|pmid=12042067|doi=10.1089/104454902753759690|hdl= 20.500.11820/67200894-eb9f-47a2-9542-02877d41fdd7|s2cid= 12806393|url= https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf|archive-url=https://web.archive.org/web/20180724145314/https://www.pure.ed.ac.uk/ws/files/9103491/Paoli_Marles_Wright_Smith_2002_Structure_function_relationships_in_heme_proteins.pdf|archive-date=2018-07-24|url-status=live}}</ref><ref>{{저널 인용|last=Alderton|first= W.K.|title=Nitric oxide synthases: structure, function and inhibition.|journal=Biochem. J.|year=2001|volume=357|issue=3|pages= 593–615|pmid=11463332|doi=10.1042/bj3570593|pmc=1221991}}</ref>

헴이라는 용어는 "혈액(blood)"를 의미하는 [[그리스어]] "{{lang|grc|αἷμα}} (haima)"로부터 유래되었다.
[[파일:Haem-B-3D-vdW.png|섬네일|오른쪽|220px|헴 B의 Fe-[[프로토포르피린 IX]] 소단위체의 [[공간채움 모형]]. 축 리간드는 생략되었다. 색 구성표: 회색=철, 파란색=질소, 검은색=탄소, 흰색=수소, 빨간색=산소.]]

== 기능 ==
[[파일:Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png|섬네일|오른쪽|[[석신산 탈수소효소]]의 헴기는 [[미토콘드리아]] [[전자전달계]]의 [[전자 운반체]]인 [[히스티딘]]에 결합되어 있다. 큰 반투명구는 [[철]] [[이온]]의 위치를 나타낸다. {{PDB|1YQ3}}.]]

[[헴단백질]]은 이원자 기체 운반, 화학 [[촉매 작용]], [[이원자 분자|이원자]] 기체 감지 및 [[전자 전달]]을 포함한 다양한 생물학적 기능을 가지고 있다. 헴 철은 전자 전달 또는 [[산화환원 반응]]이 일어나는 동안 [[전자 공여체]] 또는 [[전자 수용체]] 역할을 한다. [[과산화효소]]가 촉매하는 반응에서 [[포르피린]] [[분자]]는 전자 공여체 역할도 하며 공액 고리에서 라디칼 전자를 비편재화할 수 있다. 이원자 기체의 운반이나 검출에서 기체는 헴 철과 결합한다. 이원자 기체를 검출하는 동안 기체 [[리간드 (생화학)|리간드]]가 헴 철에 결합하면 주변 단백질의 [[입체구조적 변화]]가 유도된다.<ref>{{저널 인용|last=Milani|first= M.|title=Structural bases for heme binding and diatomic ligand recognition in truncated hemoglobins.|journal=J. Inorg. Biochem.|year=2005|volume=99|issue=1|pages= 97–109|pmid=15598494|doi=10.1016/j.jinorgbio.2004.10.035}}</ref> 일반적으로 이원자 기체는 Fe(II)처럼 환원된 헴에만 결합하는 반면, 대부분의 과산화효소는 Fe(III)와 Fe(IV) 사이를 순환하고 미토콘드리아에서의 산화환원반응, 산화 및 환원, Fe(II)와 Fe(III)사이의 순환에 관여하는 헴단백질이다.

[[헴단백질]]의 진화적 기능은 [[산소]] 분자가 출현하기 전 [[남세균]]과 유사한 조상격 [[생물]]의 원시 [[황]] 기반 [[광합성]] 경로에서의 전자 전달이었던 것으로 추측되어 왔다.<ref>{{저널 인용|last=Hardison|first= R.|title=The Evolution of Hemoglobin: Studies of a very ancient protein suggest that changes in gene regulation are an important part of the evolutionary story|journal=American Scientist|year=1999|volume=87|issue=2|pages= 126|doi= 10.1511/1999.20.809}}</ref>

헴단백질은 단백질 내의 헴 거대고리의 환경을 변형함으로써 놀라운 기능적 다양성을 달성한다.<ref>{{저널 인용|last=Poulos|first= T.|title=Heme Enzyme Structure and Function.|journal=Chem. Rev.|year=2014|volume=114|issue=7|pages=3919–3962|pmid=24400737|doi=10.1021/cr400415k|pmc=3981943}}</ref> 예를 들어 [[조직 (생물학)|조직]]에 [[산소]]를 효과적으로 전달하는 [[헤모글로빈]]의 능력은 헴 분자 근처에 위치한 특정 [[아미노산]] [[잔기]] 때문이다.<ref>{{저널 인용|last=Thom|first= C. S.|title=Hemoglobin Variants: Biochemical Properties and Clinical Correlates.|journal=Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine|year=2013|volume=3|issue=3|pages=a011858|pmid=23388674|doi=10.1101/cshperspect.a011858|pmc=3579210}}</ref> 헤모글로빈은 [[수소 이온 농도 지수|pH]]가 높고 [[이산화 탄소]]의 농도가 낮을 때 [[폐]]의 산소와 가역적으로 결합한다. 상황이 역전되면(낮은 pH 및 높은 이산화 탄소 농도) 헤모글로빈은 조직으로 산소를 방출한다. 헤모글로빈의 산소 결합 친화력이 [[산성도]]와 이산화 탄소의 농도에 [[반비례]]하는 이러한 현상을 [[보어 효과]]라고 한다.<ref name=":2">{{저널 인용|last=Bohr|author2=Hasselbalch, Krogh|title=Concerning a Biologically Important Relationship - The Influence of the Carbon Dioxide Content of Blood on its Oxygen Binding|url=http://www.udel.edu/chem/white/C342/Bohr%281904%29.html|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170418183908/http://www1.udel.edu/chem/white/C342/Bohr(1904).html|archive-date=2017-04-18}}</ref> 보어 효과의 배경이 되는 분자적 [[반응 메커니즘|메커니즘]]은 [[글로빈]] 사슬의 [[입체 효과|입체적]] 구성이다. 헴기에 인접한 [[히스티딘]] 잔기는 산성 조건(운동하는 근육 등에 [[탄산|용해된 CO<sub>2</sub>]]로 인해 발생)에서 양전하를 띠고 헴기로부터 산소를 방출한다.<ref>{{저널 인용|last1=Ackers|first1= G. K.|last2=Holt|first2=J. M.|title=Asymmetric cooperativity in a symmetric tetramer: human hemoglobin.|journal=J. Biol. Chem.|year=2006|volume=281|issue=17|pages=11441–3|pmid=16423822|doi=10.1074/jbc.r500019200|s2cid= 6696041|doi-access=free}}</ref>

== 종류 ==
=== 주요 헴 ===
생물학적으로 중요한 몇 가지 종류의 헴은 다음의 표와 같다.

{|class="wikitable"
|colspan=2|
![[헴 A]]
![[헴 B]]
![[헴 C]]
![[헴 O]]
|-
|colspan=2|PubChem 번호
|[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?sid=7888115 7888115]
|[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444098 444098]
|[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=444125 444125]
|[https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=6323367 6323367]
|-
|colspan=2|화학식
|C<sub>49</sub>H<sub>56</sub>O<sub>6</sub>N<sub>4</sub>Fe
|C<sub>34</sub>H<sub>32</sub>O<sub>4</sub>N<sub>4</sub>Fe
|C<sub>34</sub>H<sub>36</sub>O<sub>4</sub>N<sub>4</sub>S<sub>2</sub>Fe
|C<sub>49</sub>H<sub>58</sub>O<sub>5</sub>N<sub>4</sub>Fe
|-
|C<sub>3</sub>의 작용기
|rowspan=3|[[파일:Porphyrine General Formula V.1.svg|140px]]
|–CH(OH)CH<sub>2</sub>[[파르네센|Far]]
|[[바이닐기|–CH=CH<sub>2</sub>]]
|–CH([[시스테인|시스테인-''S''-yl]])CH<sub>3</sub>
|–CH(OH)CH<sub>2</sub>[[파르네센|Far]]
|-
|C<sub>8</sub>의 작용기
|–CH=CH<sub>2</sub>
|–CH=CH<sub>2</sub>
|–CH([[시스테인|시스테인-''S''-yl]])CH<sub>3</sub>
|–CH=CH<sub>2</sub>
|-
|C<sub>18</sub>의 작용기
|[[폼일기|–CH=O]]
|[[메틸기|–CH<sub>3</sub>]]
|–CH<sub>3</sub>
|–CH<sub>3</sub>
|}
[[파일:Heme b.svg|섬네일|오른쪽|220px|헴 B의 Fe-포르피린 소단위체의 구조]]

[[파일:Heme a.svg|섬네일|220px|헴 A의 Fe-포르피린 소단위체의 구조.<ref>{{저널 인용|last1=Caughey|first1=W. S.|last2=Smythe|first2=G. E.|last3=O'Keeffe|first3= D. H.|last4=Maskasky|first4=J. E.|last5=Smith|first5=M. L.|title=Heme A of Cytochrome c Oxidase: Structure and properties: comparisons with hemes B, C, and S and derivatives|journal=J. Biol. Chem.|year=1975|volume=250|issue=19|pages=7602–7622|doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0|pmid=170266|doi-access=free}}</ref> 헴 A는 헴 B로부터 합성된다. 두 개의 순차적인 반응에서 17-하이드록시에틸파르네실 부분이 2번 위치에 첨가되고 알데하이드가 8번 위치에 첨가된다.<ref>{{저널 인용|last=Hegg|first=Eric L.|title=Heme A Synthase Does Not Incorporate Molecular Oxygen into the Formyl Group of Heme A|journal=Biochemistry|year=2004|volume=43|issue=27|pages= 8616–8624|doi=10.1021/bi049056m|pmid=15236569}}</ref>]]

가장 일반적인 유형은 [[헴 B]]이다. 다른 중요한 유형으로는 [[헴 A]]와 [[헴 C]]가 있다. 분리된 헴은 일반적으로 대문자로 표기되는 반면, 단백질에 결합된 헴은 소문자로 표기된다. 사이토크롬 ''a''는 [[사이토크롬 c 산화효소|사이토크롬 ''c'' 산화효소]]의 일부를 형성하는 막 단백질과 특이적으로 결합된 헴 A를 지칭한다.<ref>{{저널 인용|last=Yoshikawa|first=S.|title=Structural studies on bovine heart cytochrome c oxidase|journal=Biochim. Biophys. Acta|year=2012|volume=1817|issue=4|pages= 579–589|pmid=22236806|doi=10.1016/j.bbabio.2011.12.012|doi-access=free}}</ref>

=== 기타 헴 ===
: 포르피린의 다음 탄소 번호 지정 시스템은 생화학자들이 사용하는 오래된 번호 지정 시스템이며 위 표에 표시된 [[국제 순수·응용 화학 연합]](IUPCA)에서 권장하는 1~24 번호 지정 시스템이 아니다.
* '''헴 ''l'''''은 [[락토퍼옥시데이스]], [[호산구 과산화효소]] 및 [[갑상샘 과산화효소]]의 단백질에 공유 결합으로 부착된 헴 B의 유도체이다. 락토퍼옥시데이스의 [[글루타밀]]<sup>375</sup> 및 [[아스파르틸]]<sup>225</sup>와 [[과산화물]]을 첨가하면 이들 아미노산 잔기와 헴 1-메틸기 및 5-메틸기 사이에 각각 에스터 결합이 형성된다.<ref name="pmid9774411"/> 이 두 메틸기와 유사한 에스터 결합이 호산구 과산화효소와 갑상샘 과산화효소에서 형성되는 것으로 생각된다. 햄 ''l''은 동물 과산화효소의 중요한 특성 중 하나이다. 식물 과산화효소는 헴 B를 포함한다. 락토퍼옥시데이스와 호산구 과산화효소는 침입한 세균과 바이러스를 파괴하는 보호 효소이다. 갑상샘 과산화효소는 중요한 갑상샘 호르몬의 생합성을 촉매하는 효소이다. 락토퍼옥시데이스는 폐와 배설물에 침입한 생물체를 파괴하기 때문에 중요한 보호 효소로 생각된다.<ref>{{저널 인용|last=Purdy|first= M.A.|title=Effect of growth phase and cell envelope structure on susceptibility of Salmonella triumphant to the lactoperoxidase-thiocyanate-hydrogen peroxide system|journal=Infect. Immun.|year=1983|volume=39|issue=3|pages= 1187–95|doi= 10.1128/IAI.39.3.1187-1195.1983|pmid=6341231|pmc=348082}}</ref>
* '''헴 ''m'''''은 [[미엘로퍼옥시데이스]]의 [[활성 부위]]에 공유 결합된 헴 B의 유도체이다. 헴 ''m''은 락토퍼옥시데이스 및 호산구 과산화효소와 같은 다른 포유류의 과산화효소의 헴 ''l''에도 존재하는 헴 1-메틸기 및 5-메틸기에 두 개의 [[에스터 결합]]을 포함한다. 또한 메티오닐 아미노산 잔기의 황과 헴 2-비닐기 사이에 독특한 [[설폰아마이드]] 이온 결합이 형성되어 이 효소에 [[염화물]]과 [[브로민화물]] 이온을 차아염소산염과 차아브로민산염으로 쉽게 산화시키는 독특한 능력을 부여한다. 미엘로퍼옥시데이스는 [[포유류]]의 [[호중구]]에 존재하며 침입한 [[세균]]과 [[바이러스]]를 파괴하는 역할을 한다. 아마도 "실수"로 [[차아브로민산염]]을 합성하는 것 같다. 차아염소산염과 차아브로민산염은 모두 돌연변이 유발 화합물인 할로젠화 뉴클레오사이드의 생성을 담당하는 반응성이 매우 큰 종이다.<ref>{{저널 인용|last=Ohshima|first= H.|title=Chemical basis of inflammation-induced carcinogenesis|journal=Arch. Biochem. Biophys.|year=2003|volume=417|issue=1|pages= 3–11|pmid=12921773|doi=10.1016/s0003-9861(03)00283-2}}</ref><ref>{{저널 인용|last=Henderson|first= J.P.|title=Phagocytes produce 5-chlorouracil and 5-bromouracil, two mutagenic products of myeloperoxidase, in human inflammatory tissue|journal=J. Biol. Chem.|year=2003|volume=278|issue=26|pages= 23522–8|pmid=12707270|doi=10.1074/jbc.m303928200|s2cid= 19631565|doi-access=free}}</ref>
* '''헴 D'''는 헴 B의 또 다른 유도체이지만, 6번 탄소의 [[프로피온산]] [[곁사슬]]이 역시 하이드록실화되어 γ-[[스피로락톤]]을 형성한다. 고리 III는 또한 새로운 락톤 그룹에 대한 트랜스 입체구조로 5번 위치에서 하이드록실화된다.<ref name="pmid8621527"/> 헴 D는 낮은 산소 장력에서 많은 유형의 세균이 산소를 물로 환원시키는 부위이다.<ref>{{저널 인용|last=Belevich|first= I.|title=Oxygenated complex of cytochrome bd from Escherichia coli: stability and photolability|journal=FEBS Letters|year=2005|volume=579|issue=21|pages= 4567–70|pmid=16087180|doi=10.1016/j.febslet.2005.07.011|s2cid= 36465802}}</ref>
* '''헴 S'''는 2번 위치에서 2-비닐기 대신 [[폼일기]]를 가짐으로써 헴 B와 관련된다. 헴 S는 몇몇 종의 해양 벌레의 헤모글로빈에서 발견된다. 헴 B와 헴 S의 정확한 구조는 [[독일]]의 화학자 [[한스 피셔]]에 의해 처음으로 밝혀졌다.<ref>{{서적 인용|title=Die Chemie des Pyrrols|last1=Fischer|first1=H.|last2=Orth|first2=H.|date=1934|publisher=Ischemia Verlagsgesellschaft|location=Liepzig|title-link=}}</ref>

[[사이토크롬]]의 이름은 일반적으로(항상 그런 것은 아님) 포함하고 있는 헴의 종류를 반영한다. 사이토크롬 ''a''는 헴 A를 포함하고, 사이토크롬 ''c''는 헴 C를 포함한다. 이러한 관례는 [[헴 A]]의 구조가 발표될 때 아마도 처음으로 적용되었다.

=== 헴의 종류를 지정하기 위한 대문자의 사용 ===
대문자로 헴을 지정하는 고나행은 푸스티넨(Puustinen)과 위크스트롬(Wikstrom)<ref>{{저널 인용|pmid=2068092|pmc=52034|title=The heme groups of cytochrome o from Escherichia coli|author = Puustinen A, Wikström M.|journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume = 88|issue=14|pages = 6122–6|year = 1991 |bibcode=1991PNAS...88.6122P|doi=10.1073/pnas.88.14.6122|doi-access=free}}</ref>의 논문 각주에서 공식화되었으며, 이는 다음과 같이 대문자를 사용해야 하는 조건을 설명한다. "우리는 헴 구조를 분리된 것으로 설명하기 위해 대문자를 사용하는 것을 선호한다. 소문자는 사이토크롬과 효소에 자유롭게 사용될 수 있을 뿐만 아니라 개별 단백질 결합 헴기를 설명하는 데에도 사용될 수 있다. (예를 들어 사이토크롬 ''bc''<sub>1</sub> 복합체 및 사이토크롬 ''aa''<sub>3</sub> 복합체, 사이토크롬 ''b''<sub>5</sub>, 사이토크롬 ''bc''<sub>1</sub> 복합체의 헴 ''c''<sub>1</sub>, 사이토크롬 ''aa''<sub>3</sub> 복합체의 헴 ''a''<sub>3</sub> 등)." 즉, 화합물은 대문자로 지정되지만 구조의 특정 경우는 소문자로 지정된다. 따라서 구조에 2개의 헴 A(헴 ''a''와 헴 ''a''<sub>3</sub>)가 있는 사이토크롬 산화효소는 단백질 1몰당 2몰의 헴 A를 포함한다. 헴 ''b''<sub>H</sub>, 헴 ''b''<sub>L</sub>, 헴 ''c''<sub>1</sub>이 있는 사이토크롬 ''bc''<sub>1</sub> 복합체는 헴 B와 헴 C를 2:1의 비율로 포함한다. 이러한 관행은 사이토크롬 ''aa''<sub>3</sub>의 헴에 대한 새로운 분리 절차의 산물을 이전의 것과 구별하기 위해 헴 A로 지정하는 코헤이(Caughey)와 요크(York)의 논문에서 시작된 것으로 보인다. "우리의 산물은 이전에 분리된 헴 a를 환원시켜 다른 작업자가 용액에서 얻은 헴 a와 모든 면에서 동일하지 않다 (2). 이러한 이유로, 우리는 명백한 차이가 합리화될 수 있을 때까지 생성물 헴 A를 지정한다."<ref>{{저널 인용|title=Isolation and some properties of the green heme of cytochrome oxidase from beef heart muscle.|vauthors=Caughey WS, York JL|journal = J. Biol. Chem.|volume = 237|pages = 2414–6|year = 1962|issue=7|doi=10.1016/S0021-9258(19)63456-3|pmid=13877421|doi-access=free}}</ref> 이후의 논문에서<ref>{{저널 인용|title=Heme A of cytochrome c oxidase. Structure and properties: comparisons with hemes B, C, and S and derivatives|vauthors=Caughey WS, Smythe GA, O'Keeffe DH, Maskasky JE, Smith ML|journal = J. Biol. Chem.|volume = 250|issue = 19|pages = 7602–22|year = 1975|doi=10.1016/S0021-9258(19)40860-0|pmid=170266|doi-access=free}}</ref> 코헤이의 연구팀은 헴 A 뿐만 아니라 분리된 헴 B와 헴 C에도 대문자를 사용했다.

== 합성 ==
{{본문|포르피린#생합성}}
{{추가 정보|코발라민 생합성}}
{|
|[[파일:Heme synthesis.svg|왼쪽|섬네일|660px|[[세포질]]과 [[미토콘드리아]]에서의 헴 합성]]
|}
모든 중간생성물은 화학적으로 [[포르피린]]으로 분류되는 [[테트라피롤]]이므로 헴을 생성하는 효소적 과정을 포르피린 합성이라고 부르는 것이 적절하다. 이 과정은 생물학 전반에 걸쳐 고도로 보존되어 있다. 사람의 경우 이 대사 경로는 거의 독점적으로 헴을 형성하는 역할을 한다. [[세균]]에서는 [[보조 인자 F430]]과 [[코발라민]]([[비타민 B12|비타민 B<sub>12</sub>]])과 같은 더 복잡한 물질도 생산한다.<ref>{{저널 인용|doi=10.1039/B002635M|title = Tetrapyrroles: The pigments of life|year = 2000|last1 = Battersby|first1 = Alan R.|journal = Natural Product Reports|volume = 17|issue = 6|pages = 507–526|pmid = 11152419}}
</ref>

이 경로는 [[아미노산]]인 [[글리신]]으로부터 [[δ-아미노레불린산]](dALA 또는 δALA)이 합성되고 [[시트르산 회로]]에서 [[석시닐-CoA]]가 합성되면서 시작된다. 이 반응을 담당하는 속도 제한 효소인 ALA 생성효소는 [[포도당]]과 헴 농도에 의해 음성적으로 조절된다. 헴 또는 헤민에 의한 ALA 생성효소의 저해 메커니즘은 mRNA 합성의 안정성을 감소시키고 [[미토콘드리아]]에서 [[mRNA]]의 유입을 감소시키는 것이다. 이 메커니즘은 치료적으로 중요하다. 아르긴산 헴 또는 하마틴과 포도당을 주입하면 ALA 생성효소의 전사를 감소시켜 이 과정의 [[선천적 대사 이상]]이 있는 환자의 [[급성 간헐성 포르피린증]]의 발병을 중단시킬 수 있다.<ref>{{학위논문 인용|url=http://escholarship.umassmed.edu/gsbs_diss/121/|title=Upregulation of Heme Pathway Enzyme ALA Synthase-1 by Glutethimide and 4,6-Dioxoheptanoic Acid and Downregulation by Glucose and Heme: A Dissertation|first=Kolluri|last=Sridevi|date=28 April 2018|journal=EScholarship@UMMS|access-date=28 April 2018|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20160808080738/http://escholarship.umassmed.edu/gsbs_diss/121/|archive-date=8 August 2016|doi=10.13028/yyrz-qa79|publisher=University of Massachusetts Medical School}}</ref>

헴 합성에 주로 관여하는 기관은 [[간]](전신의 헴 풀에 따라 합성 속도가 매우 다양함)과 [[골수]](헴 합성 속도는 상대적으로 일정하고 글로빈 사슬의 생성에 따라 다름)이지만 모든 세포가 제대로 기능하려면 헴이 필요하다. 그러나 독성으로 인해 [[헤모펙신]](Hx)과 같은 단백질이 합성에 사용되기 위해 생리학적 철분 저장을 유지하는 데 도움이 되어야 한다.<ref name="ReferenceA">{{저널 인용|last1=Kumar|first1=Sanjay|last2=Bandyopadhyay|first2=Uday|title=Free heme toxicity and its detoxification systems in human|journal=Toxicology Letters|date=July 2005|volume=157|issue=3|pages=175–188|doi=10.1016/j.toxlet.2005.03.004|pmid=15917143}}</ref> 헴은 [[빌리루빈 대사]] 과정에서 헤모글로빈의 이화작용의 중간생성물로 간주된다. 헴 합성시 다양한 효소의 결함으로 인해 포르피린증이라는 이상이 발생할 수 있으며 여기에는 [[급성 간헐성 포르피린증]], [[선천성 적혈구성 포르피린증]], [[만발성 피부 포르피린증]], [[유전성 코프로포르피린증]], [[혼합 포르피린증]], [[적혈구형성 프로토포르피린증]]이 포함된다.<ref>{{저널 인용|last1=Puy|first1=Hervé|last2=Gouya|first2=Laurent|last3=Deybach|first3=Jean-Charles|date=March 2010|title=Porphyrias|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0140673609619255|journal=The Lancet|language=en|volume=375|issue=9718|pages=924–937|doi=10.1016/S0140-6736(09)61925-5|pmid=20226990|s2cid=208791867}}</ref>

== 식품을 위한 합성 ==
식물성 [[대체육]]을 생산하는 [[임파서블 푸즈]]는 [[대두]] 뿌리의 [[레그헤모글로빈]]과 [[효모]]를 포함하는 가속화된 헴 합성 공정을 사용하여 고기가 없는([[비건]]) 임파서블 버거 패티와 같은 품목에 생성된 헴을 첨가한다. 레그헤모글로빈 생산을 위한 [[DNA]]는 대두의 [[뿌리혹]]에서 추출되었으며 고기 없는 버거에 사용하기 위한 헴을 과잉생산했다.<ref>{{저널 인용|last1=Fraser|first1=Rachel Z.|last2=Shitut|first2=Mithila|last3=Agrawal|first3=Puja|last4=Mendes|first4=Odete|last5=Klapholz|first5=Sue|date=2018-04-11|title=Safety Evaluation of Soy Leghemoglobin Protein Preparation Derived FromPichia pastoris, Intended for Use as a Flavor Catalyst in Plant-Based Meat|journal=International Journal of Toxicology|language=en-US|volume=37|issue=3|pages=241–262|doi=10.1177/1091581818766318|issn=1091-5818|pmc=5956568|pmid=29642729}}</ref> 이 과정으로 만들어진 제품에서 고기 맛이 난다고 주장한다.<ref>{{잡지 인용|url=https://www.wired.com/story/the-impossible-burger/|title=Inside the Strange Science of the Fake Meat That 'Bleeds'|date=2017-09-20|magazine=Wired|access-date=28 April 2018|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20180324042337/https://www.wired.com/story/the-impossible-burger/|archive-date=24 March 2018}}</ref><ref>{{뉴스 인용|url=https://www.economist.com/technology-quarterly/2015/03/05/silicon-valley-gets-a-taste-for-food|title=Silicon Valley gets a taste for food|date=2015-03-05|newspaper=The Economist|access-date=2019-04-08|issn=0013-0613}}</ref>

== 분해 ==
[[파일:Heme Breakdown.png|섬네일|헴 분해]]

분해는 [[지라 (해부학)|지라]]의 [[대식세포]] 내부에서 시작되며 [[순환계]]에서 오래되고 손상된 [[적혈구]]를 제거한다.

첫 번째 단계에서 헴은 [[헴 산소화효소]](HO)에 의해 [[빌리베르딘]]으로 전환된다.<ref>{{저널 인용|last=Maines|first=Mahin D.|date=July 1988|title=Heme oxygenase: function, multiplicity, regulatory mechanisms, and clinical applications|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1096/fasebj.2.10.3290025|journal=The FASEB Journal|language=en|volume=2|issue=10|pages=2557–2568|doi=10.1096/fasebj.2.10.3290025|pmid=3290025|s2cid=22652094|issn=0892-6638}}</ref> NADPH는 환원제로 사용되며, 산소 분자가 반응에 들어가고, [[일산화 탄소]](CO)가 생성되며 철은 분자에서 [[제일철]] 이온(Fe<sup>2+</sup>)으로 방출된다.<ref>{{서적 인용|title = Lehninger's Principles of Biochemistry|edition = 5th|publisher = W. H. Freeman and Company|year = 2008|isbn = 978-0-7167-7108-1|location = New York|pages = [https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_1/page/876 876]|url-access = registration|url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_1/page/876}}</ref> 일산화 탄소는 세포 신호전달자 역할을 하며 혈관 확장 기능을 한다.<ref>{{저널 인용|last=Hanafy|first= K.A.|title=Carbon Monoxide and the brain: time to rethink the dogma.|journal= Curr. Pharm. Des.|year=2013|volume=19|issue=15|pages= 2771–5|pmid=23092321|doi=10.2174/1381612811319150013|pmc=3672861}}</ref>

또한 헴 분해는 [[산화 스트레스]]에 대한 진화적으로 보존된 반응인 것으로 보인다. 간단히 말하면, 세포가 [[자유 라디칼]]에 노출되면 헴을 분해하는 스트레스 반응성 [[헴 산소화효소-1]](HMOX1) [[동질효소]]의 발현이 빠르게 유도된다(아래 참조).<ref>{{저널 인용|last1=Abraham|first1=N.G.|last2=Kappas|first2=A.|title=Pharmacological and clinical aspects of heme oxygenase.|journal= Pharmacol. Rev.|year=2008|volume=60|issue=1|pages= 79–127|pmid=18323402|doi=10.1124/pr.107.07104|s2cid=12792155|url=https://semanticscholar.org/paper/3b7e4405abd6e65b540c7b777a35210fe44644b8}}</ref> 세포가 산화 스트레스에 반응하여 헴을 분해하는 능력을 기하급수적으로 증가시켜야 하는 이유는 불분명하지만 이는 유리 헴의 유해한 효과를 피하는 세포 보호 반응의 일부인 것으로 보인다. 다량의 유리 헴이 축적되면 헴 해독/분해 시스템이 압도되어 헴이 해로운 효과를 발휘할 수 있게 된다.<ref name="ReferenceA"/>

두 번째 반응에서 [[빌리베르딘]]은 [[빌리베르딘 환원효소]](BVR)에 의해 [[빌리루빈]]으로 전환된다.<ref name="pmid18276984">{{저널 인용|last1 = Florczyk|first1=U.M.|last2=Jozkowicz|first2=A.|last3=Dulak|first3=J.|title = Biliverdin reductase: new features of an old enzyme and its potential therapeutic significance|journal = Pharmacological Reports|volume = 60|issue = 1|pages = 38–48|date = January–February 2008|pmid = 18276984|pmc = 5536200}}</ref>

빌리루빈은 단백질([[혈청 알부민]])과 결합하여 [[촉진 확산]]을 통해 간으로 운반되며, 여기서 [[글루쿠론산]]과 결합하여 수용성이 높아진다. 이 반응은 UDP-[[글루쿠로노실기전이효소]]에 의해 촉매된다.<ref>{{저널 인용|doi=10.2174/1389200003339171|title=UDP-Glucuronosyltransferases|year=2000|last1=King|first1=C.|last2=Rios|first2=G.|last3=Green|first3=M.|last4=Tephly|first4=T.|journal=Current Drug Metabolism|volume=1|issue=2|pages=143–161|pmid=11465080}}</ref>

이러한 형태의 빌리루빈은 간에서 [[쓸개즙]]으로 배설된다. 간에서 담도소관으로의 빌리루빈의 배설은 활동적이고 에너지 의존적이며 속도 제한 과정이다. [[장내 세균]]은 [[빌리루빈 다이글루쿠로나이드]]를 분리하여 유리 빌리루빈을 방출하는데, 이는 세균의 효소인 빌리루빈 환원효소에 의해 재흡수되거나 [[유로빌리노젠]]으로 환원될 수 있다.<ref>{{저널 인용|last1=Hall |first1=Brantley |last2=Levy |first2=Sophia |last3=Dufault-Thompson |first3=Keith |last4=Arp |first4=Gabriela |last5=Zhong |first5=Aoshu |last6=Ndjite |first6=Glory Minabou |last7=Weiss |first7=Ashley |last8=Braccia |first8=Domenick |last9=Jenkins |first9=Conor |last10=Grant |first10=Maggie R. |last11=Abeysinghe |first11=Stephenie |last12=Yang |first12=Yiyan |last13=Jermain |first13=Madison D. |last14=Wu |first14=Chih Hao |last15=Ma |first15=Bing |date=2024-01-03 |title=BilR is a gut microbial enzyme that reduces bilirubin to urobilinogen |journal=Nature Microbiology |volume=9 |issue=1 |pages=173–184 |language=en |doi=10.1038/s41564-023-01549-x |issn=2058-5276|doi-access=free |pmid=38172624 |pmc=10769871 }}</ref>

일부 유로빌리노젠은 장 세포에 흡수되어 [[콩팥]]으로 운반되며 [[소변]]으로 배설된다(유로빌리노젠의 산화 산물이며 소변의 노란색을 담당하는 [[유로빌린]]). 나머지는 소화관을 따라 이동하여 [[스테르코빌리노젠]]으로 전환된다. 스테로코빌리노젠은 [[스테르코빌린]]으로 산화되어 배설며며 [[대변]]의 갈색이 되는 원인이 된다.<ref>{{웹 인용|url=https://www.thoughtco.com/why-is-urine-yellow-feces-brown-606813|title=The Chemicals Responsible for the Color of Urine and Feces|last=Helmenstine|first=Anne Marie|website=ThoughtCo|language=en|access-date=2020-01-24}}</ref>

== 건강 및 질병에서 ==
[[항상성]] 하에서 헴의 반응성은 헴단백질의 "헴 포켓"에 삽입되어 제어된다. 그러나 산화 스트레스 하에서는 일부 헴단백질(예: 헤모글로빈)은 헴 보결분자단을 방출할 수 있다.<ref>{{저널 인용|last1 = Bunn|first1 = H. F.|last2 = Jandl|first2 = J. H.|date = Sep 1966|title = Exchange of heme among hemoglobin molecules|journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA|volume = 56|issue = 3|pages = 974–978|pmid = 5230192|doi = 10.1073/pnas.56.3.974|pmc=219955|bibcode = 1966PNAS...56..974B|doi-access = free}}</ref><ref>{{저널 인용|last1 = Smith|first1 = M. L.|last2 = Paul|first2 = J.|last3 = Ohlsson|first3 = P. I.|last4 = Hjortsberg|first4 = K.|last5 = Paul|first5 = K. G.|date = Feb 1991|title = Heme-protein fission under nondenaturing conditions|journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA|volume = 88|issue = 3|pages = 882–886|pmid = 1846966|doi=10.1073/pnas.88.3.882|bibcode = 1991PNAS...88..882S|pmc=50918|doi-access = free}}</ref> 이러한 방식으로 생성된 단백질에 결합되지 않은 (유리) 헴은 [[세포독성]]이 매우 높다. 이는 아마도 프로토포르피린 IX 고리 내에 포함된 철 원자로 인해 [[자유 라디칼]] 생성을 지유롭게 촉매하는 [[펜톤 시약]] 역할을 할 수 있기 때문일 것이다.<ref>{{저널 인용|last1=Everse|first1=J.|first2=N.|last2=Hsia|title = The toxicities of native and modified hemoglobins|journal = Free Radical Biology and Medicine|volume = 22|issue = 6|pages = 1075–1099|date=1197|pmid = 9034247|doi = 10.1016/S0891-5849(96)00499-6}}</ref> 이는 단백질의 산화 및 응집, 지질과산화를 통한 세포독성 과산화지질의 형성을 촉매하고 [[산화 스트레스]]를 통해 DNA를 손상시킨다. 친유성 특성으로 인해 [[미토콘드리아]] 및 [[세포핵|핵]]과 같은 [[세포소기관]]의 [[지질 이중층]]을 손상시킨다.<ref>{{저널 인용|last1=Kumar|first1=Sanjay|last2=Bandyopadhyay|first2=Uday|title=Free heme toxicity and its detoxification systems in humans|journal=Toxicology Letters|date=July 2005|volume=157|issue=3|pages=175–188|doi=10.1016/j.toxlet.2005.03.004|pmid=15917143}}</ref> 유리 헴의 이러한 특성은 [[말라리아]]<ref name="pmid17496899">{{저널 인용|title=Heme oxygenase-1 and carbon monoxide suppress the pathogenesis of experimental cerebral malaria|journal=Nature Medicine|last1=Pamplona|first1=A.|last2=Ferreira|first2=A.|date=Jun 2007|volume=13|issue=6|pages=703–710|doi=10.1038/nm1586|pmid=17496899|last3=Balla|first3=J.|last4=Jeney|first4=V.|last5=Balla|first5=G.|last6=Epiphanio|first6=S.|last7=Chora|first7=A.|last8=Rodrigues|first8=C. D.|last9=Gregoire|first9=I. P.|last10=Cunha-Rodrigues|first10=M.|last11=Portugal|first11=S.|last12=Soares|first12=M. P.|last13=Mota|first13=M. M.|s2cid=20675040}}</ref> 및 [[패혈증]]<ref>{{저널 인용|title=A central role for free heme in the pathogenesis of severe sepsis|journal=Science Translational Medicine|last1=Larsen|first1=R.|last2=Gozzelino|first2=R.|url=https://semanticscholar.org/paper/a1d7dc61c49ffa965cab6f17104d6f15ae4b8e4a|year=2010|volume=2|issue=51|pages=51ra71|doi=10.1126/scitranslmed.3001118|pmid=20881280|last3=Jeney|first3=V.|last4=Tokaji|first4=L.|last5=Bozza|first5=F. A.|last6=Japiassú|first6=A. M.|last7=Bonaparte|first7=D.|last8=Cavalcante|first8=M. M.|last9=Chora|first9=A.|last10=Ferreira|first10=A.|last11=Marguti|first11=I.|last12=Cardoso|first12=S.|last13=Sepúlveda|first13=N.|last14=Smith|first14=A.|last15=Soares|first15=M. P.|s2cid=423446}}</ref>과 같은 특정 염증성 질환의 발병에 중요한 역할을 하는 해로운 효과인 전염증성 작용제에 반응하여 [[프로그램된 세포 사멸]]을 겪도록 다양한 세포 유형을 민감하게 만들 수 있다.

=== 암 ===
고기에서 나오는 헴 철분의 다량 섭취와 [[결장암]]의 위험 증가 사이에는 연관성이 있다.<ref>{{저널 인용|journal = Cancer Prev. Res.|date = 2011|volume = 4|issue = 2|pages = 177–184|doi = 10.1158/1940-6207.CAPR-10-0113|title = Heme iron from meat and risk of colorectal cancer: a meta-analysis and a review of the mechanisms involved|last1 = Bastide|first1 = N. M.|last2 = Pierre|first2 = F. H.|last3 = Corpet|first3 = D. E.|pmid = 21209396|s2cid = 4951579|url = https://hal.archives-ouvertes.fr/file/index/docid/543808/filename/Bastide-Corpet-CAPR-2010-0113R1-Authors-V.pdf|url-status = live|archive-url = https://web.archive.org/web/20150925071420/https://hal.archives-ouvertes.fr/file/index/docid/543808/filename/Bastide-Corpet-CAPR-2010-0113R1-Authors-V.pdf|archive-date = 2015-09-25}}</ref> 붉은색 고기의 헴 함량은 닭고기와 같은 흰색 고기의 헴 함량보다 10배나 높다.<ref>{{저널 인용|url=http://cancerpreventionresearch.aacrjournals.org/content/4/2/177|title=Heme Iron from Meat and Risk of Colorectal Cancer: A Meta-analysis and a Review of the Mechanisms Involved|first1=Nadia M.|last1=Bastide|first2=Fabrice H. F.|last2=Pierre|first3=Denis E.|last3=Corpet|date=1 February 2011|journal=Cancer Prevention Research|volume=4|issue=2|pages=177–184|access-date=28 April 2018|via=cancerpreventionresearch.aacrjournals.org|doi=10.1158/1940-6207.CAPR-10-0113|pmid=21209396|s2cid=4951579|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20171011065331/http://cancerpreventionresearch.aacrjournals.org/content/4/2/177|archive-date=11 October 2017|doi-access=free}}</ref>

[[미국 암 연구소]](AICR)와 [[세계 암 연구 기금]](WCRF)은 보고서에서 헴 철을 함유한 식품이 대장암 위험을 증가시킨다는 제한적이지만 암시적인 증거가 있다고 결론지었다.<ref>[https://www.wcrf.org/wp-content/uploads/2021/02/Colorectal-cancer-report.pdf "Diet, nutrition, physical activity and colorectal cancer"]. wcrf.org. Retrieved 12 February 2022.</ref> 2019년 리뷰에서는 헴 철분 섭취가 [[유방암]] 위험 증가와 관련이 있는 것으로 나타났다.<ref>{{저널 인용|title=Iron intake, body iron status, and risk of breast cancer: a systematic review and meta-analysis|journal=BMC Cancer|author=Chang, Vicky C; Cotterchio, Michelle; Khoo, Edwin|year=2019|volume=19|issue=1|pages=543|doi=10.1186/s12885-019-5642-0|pmc=6555759|pmid=31170936|doi-access=free}}</ref>

== 유전자 ==
다음의 유전자들은 헴을 만드는 화학적 경로의 일부이다.

* [[델타-아미노레불린산 탈수효소|ALAD]]: 아미노레불린산, δ-, [[탈수효소]] (결핍은 알라-탈수효소 결핍 포르피린증을 유발함)<ref>{{저널 인용|last1=Plewinska|first1=Magdalena|last2=Thunell|first2=Stig|last3=Holmberg|first3=Lars|last4=Wetmur|first4=James|last5=Desnick|first5=Robert|title=delta-Aminolevulinate dehydratase deficient porphyria: identification of the molecular lesions in a severely affected homozygote|journal=American Journal of Human Genetics|date=1991|volume=49|issue=1|pages=167–174|pmid=2063868|pmc=1683193}}</ref>
* [[ALAS1]]: 아미노레불린산, δ-, 생성효소 1
* [[ALAS2]]: 아미노레불린산, δ-, 생성효소 2 (결핍은 철적혈모구빈혈/저색소성빈혈을 유발함)
* [[코프로포르피리노젠 III 산화효소|CPOX]]: 코프로포르피리노젠 [[산화효소]] (결핍은 유전성 코프로포르피린증을 유발함)<ref>{{저널 인용|last1=Aurizi|first1=C.|last2=Lupia Palmieri|first2=G.|last3=Barbieri|first3=L.|last4=Macri|first4=A.|last5=Sorge|first5=F.|last6=Usai|first6=G.|last7=Biolcati|first7=G.|title=Four novel mutations of the coproporphyrinogen III oxidase gene|journal=Cellular and Molecular Biology|date=February 2009|volume=55|issue=1|pages=8–15|pmid=19267996}}</ref>
* [[페로킬레이테이스|FECH]]: [[페로킬레이테이스]] (결핍은 [[적혈구생성 프로토포르피린증]]을 유발함)
* [[포르포빌리노젠 탈아미노화효소|HMBS]]: 하이드록시메틸빌레인 [[생성효소]] (결핍은 [[급성 간헐성 포르피린증]]을 유발함)<ref>{{저널 인용|last1=Bustad|first1=H. J.|last2=Vorland|first2=M.|last3=Ronneseth|first3=E.|last4=Sandberg|first4=S.|last5=Martinez|first5=A.|last6=Toska|first6=K.|title=Conformational stability and activity analysis of two hydroxymethylbilane synthase mutants, K132N and V215E, with different phenotypic association with acute intermittent porphyria|journal=Bioscience Reports|date=August 8, 2013|volume=33|issue=4|doi=10.1042/BSR20130045|pmid=23815679|pmc=3738108|pages=617–626}}</ref>
* [[프로토포르피리노젠 산화효소|PPOX]]: 프로토포르피리노젠 [[산화효소]] (결핍은 다양한 포르피린증을 유발함)<ref>{{저널 인용|last1=Martinez di Montemuros|first1=F.|last2=Di Pierro|first2=E.|last3=Patti|first3=E.|last4=Tavazzi|first4=D.|last5=Danielli|first5=M. G.|last6=Biolcati|first6=G.|last7=Rocchi|first7=E.|last8=Cappllini|first8=M. D.|title=Molecular characterization of porphyrias in Italy: a diagnostic flow-chart|date=December 2002|volume=48|issue=8|pages=867–876}}</ref>
* [[유로포르피리노젠 III 탈카복실화효소|UROD]]: [[유로포르피리노젠 탈카복실화효소]] (결핍은 [[만발성 피부 포르피린증]]을 유발함)<ref>{{저널 인용|last1=Badenas|first1=C.|last2=To Figueras|first2=J.|last3=Phillips|first3=J. D.|last4=Warby|first4=C. A.|last5=Muñoz|first5=C.|last6=Herrero|first6=C.|title=Identification and characterization of novel uroporphyrinogen decarboxylase gene mutations in a large series of porphyria cutanea tarda patients and relatives|journal=Clinical Genetics|date=April 2009|volume=75|issue=4|pages=346–353|doi=10.1111/j.1399-0004.2009.01153.x|pmid=19419417|pmc=3804340}}</ref>
* [[유로포르피리노젠 III 생성효소|UROS]]: [[유로포르피리노젠 III 생성효소]] (결핍은 선천성 적혈구생성 포르피린증을 유발함)

== 같이 보기 ==
* [[헴단백질]]
* [[헤모글로빈]]
* [[포르피린]]
* [[사이토크롬 P450]]

== 각주 ==
{{각주|2|refs =
<ref name="pmid9774411">{{저널 인용
|doi = 10.1074/jbc.273.43.27968
|last1 = Rae|first1 = T.
|last2 = Goff|first2 = H.
|title = The heme prosthetic group of lactoperoxidase. Structural characteristics of heme l and heme l-peptides
|journal = The Journal of Biological Chemistry
|volume = 273
|issue = 43
|pages = 27968–27977
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<ref name="pmid8621527">{{저널 인용
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|last1 = Murshudov|first1 = G.
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|title = Structure of the heme ''d'' of ''Penicillium vitale'' and ''Escherichia coli'' catalases
|journal = The Journal of Biological Chemistry
|volume = 271
|issue = 15
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{{헴 대사 중간생성물들}}
{{헴 및 포르피린 대사 효소}}
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{{전거 통제}}

[[분류:포르피린]]
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[[분류:철(II) 화합물]]
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