{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
| 이름 = 펩티딜기전이효소
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| EC_number = 2.3.2.12
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'''펩티딜기전이효소'''({{llang|en|peptidyl transferase}}) ({{EC number|2.3.2.12}})는 [[단백질 생합성]]의 [[번역 (생물학)|번역]] 과정에서 [[tRNA]]를 사용하여 인접한 [[아미노산]]들 사이에 [[펩타이드 결합]]을 형성하는 [[리보솜]]의 주요 [[효소]] 기능을 수행할 뿐만 아니라 [[아미노아실기전이효소]]이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE | title = The Peptidyl Transferase Center: a Window to the Past. | journal = Microbiol Mol Biol Rev | volume = 85 | issue = 4 | pages = e0010421 | date = November 2021 | pmid = 34756086 | doi = 10.1128/MMBR.00104-21 }}</ref> 펩티딜기전이효소의 [[기질 (화학)|기질]]은 두 개의 tRNA 분자인데, 하나는 생장하는 펩타이드 사슬을 가지고 있고 다른 하나는 펩타이드 사슬에 추가될 아미노산을 가지고 있다. 펩타이드 사슬과 아미노산은 이들 tRNA의 CCA-3' 말단에 있는 산소(O) 원자에 대한 에스터 결합을 통해 각각의 tRNA에 부착된다.<ref name = "Garrett_2012">{{서적 인용|title=Biochemistry | edition =5th | first1 = Reginald H. | last1 = Garrett | first2 = Charles M. | last2 = Grisham | name-list-style = vanc |publisher= Brooks/Cole |year= 2012 |isbn=978-1-133-10629-6 |location= Belmont CA }}</ref> 펩티딜기전이효소는 단백질 합성에서 [[폴리펩타이드]] 사슬을 신장시키기 위해 아미노산 잔기의 첨가를 촉매하는 효소이다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.axonmedchem.com/products/enzymes/transferases/acyltransferases/peptidyl-transferase|title=Peptidyl Transferase - Acyltransferases - Transferases - Enzymes - Products|website=www.axonmedchem.com|access-date=2018-11-10}}</ref> 펩티딜기전이효소는 펩타이드 결합의 형성을 촉매하는 리보솜의 큰 소단위체에 위치한다.<ref name=":0">{{웹 인용|url=http://www.bx.psu.edu/~ross/workmg/TranslationCh14.htm|title=Part Three: Gene Expression and Protein Synthesis|website=www.bx.psu.edu|access-date=2018-10-30}}</ref> 펩티딜기전이효소는 전적으로 [[RNA]]로 구성된다. 리보솜에 결합된 펩티딜 tRNA의 CCA 끝과 펩티딜기전이효소 가운데의 [[아미노아실-tRNA]] 사이의 정렬은 이러한 반응을 촉매하는 능력에 기여한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Moore PB, Steitz TA | title = After the ribosome structures: how does peptidyl transferase work? | journal = RNA | volume = 9 | issue = 2 | pages = 155–9 | date = February 2003 | pmid = 12554855 | pmc = 1370378 | doi = 10.1261/rna.2127103 }}</ref> 이 반응은 친핵성 변위를 통해 일어난다. 아미노아실-tRNA의 아미노기는 펩티딜 tRNA의 말단 카복실기를 공격한다.<ref name=":0" /> 펩티딜기전이효소 활성은 [[리보솜]]에 의해 수행된다. 펩티딜기전이효소 활성은 리보솜 단백질에 의해 매개되는 것이 아니라 [[리보자임]]인 [[리보솜 RNA]](rRNA)에 의해 매개된다. 리보자임은 단백질로 구성되는 것이 아닌 리보뉴클레오타이드로 구성되는 유일한 효소이다. 다른 모든 [[효소]]들은 [[단백질]]로 구성되어 있다. 이 RNA 유물은 [[RNA 세계]] 가설을 뒷받침하는 가장 중요한 증거이다.

*  [[원핵생물]]에서 50S 리보솜 소단위체([[23S 리보솜 RNA|23S]] 성분)는 펩티딜기전이효소 성분을 포함하며 리보자임으로 작용한다. 50S 소단위체의 펩티딜기전이효소의 중심은 A 자리 및 P 자리 tRNA의 하단 끝(수용체 말단)에 있다.<ref name = "Garrett_2012" />
* [[진핵생물]]에서 60S 리보솜 소단위체([[28S 리보솜 RNA|28S]] 성분)는 펩티딜기전이효소 성분을 포함하며 리보자임으로 작용한다.

펩티딜기전이효소는 번역에 국한되지 않지만 이 기능을 가지고 있는 효소는 상대적으로 적다.

== 기능 ==
펩티딜기전이효소는 [[활성화 에너지]]를 낮추어 [[반응 속도]]를 증가시킨다. 펩티딜기전이효소는 반응이 일어날 수 있도록 적절한 방향을 취할 수 있도록 함으로써 이를 수행한다. 펩티딜기전이효소는 근접성을 제공한다. 즉, 대상들을 서로 더 가깝게 가져오지만 대체 메커니즘을 제공하지는 않는다. 대신 적절한 기질의 방향을 제공하여 촉매 메커니즘이 일어날 가능성을 높인다.<ref name=":12">{{인용|last=Catalyst University|title=Peptidyl Transferase/Ribosome Physiology, Biochemistry, and Mechanism|url=https://www.youtube.com/watch?v=TzV98YYdq70&list=RDTzV98YYdq70&start_radio=1|access-date=2018-10-07}}</ref>

== 메커니즘 ==
=== 배경 ===
[[리보솜]]에는 P 자리, A 자리, E 자리의 세 가지 결합 자리가 있다. A 자리로 들어오는 것이 [[아미노아실-tRNA]]이기 때문에 A 자리는 아미노아실(aminoacyl) 자리이다. 구조는 A 자리에 부착된 에스터 결합에 있는 아미노산 잔기를 포함하며, 여기에는 유리 아민이 존재한다. 펩티딜(peptidyl)자리인 P 자리에는 붙어 있는 tRNA가 있다. 펩티딜기전이효소의 모든 주기 시작시 항상 P 자리에서 생장하는 펩타이드 사슬이 있는 tRNA로 시작한다는 점에 유의하는 것이 중요하다. 일단 일어나면 아미노아실-tRNA가 A 자리에 결합할 수 있다.<ref name=":12"/>

=== 실제 메커니즘<ref name=":12" /> ===
메커니즘과 관련하여 A 자리에 위치한 아민은 P 자리의 에스터 탄소에 대해 친핵성 공격을 한다. 친핵성 공격이 일어나면 사면체 [[중간생성물]]이 생성된다. 펩티딜기전이효소의 [[활성 부위]]에는 [[물]] [[잔기]]가 있다. 사면체 중간생성물이 형성될 때 산소는 하나의 여분 전자를 가지고 있기 때문에 이제 [[산소 음이온]]은 음전자를 갖게 된다. 물에 있는 수소는 부분적인 양전하를 가지며, 이는 사면체 산소 음이온 중간생성물을 안정화시킨다. 그러면 사면체 중간생성물이 붕괴되고 카보닐 결합의 재형성으로 이어져 [[이탈기]](tRNA가 부착된 P 자리 [[리보스]] 고리가 됨)가 손실되는 일이 발생한다. 이탈기의 방출과 함께 양성자는 물에서 분리되어 두 개의 주요 [[하이드록실기]]로부터 [[양성자]]를 분리하고 [[고립 전자쌍]]은 [[아미노산]]의 새로운 [[아미노기]]로부터 양성자를 분리한다. 메커니즘이 완성된 후, [[아실화]]되지 않은 tRNA는 P 자리에 남게 되고 여분의 아미노산과 함께 생장하는 전체 폴리펩타이드 사슬은 모두 A 자리에 있는 tRNA의 3개의 주요 하이드록실기에 [[에스터 결합]]으로 부착된다.

== 항생제 표적 ==
다음의 [[단백질 합성 저해제]]는 펩티딜기전이효소를 표적으로 한다.
* [[클로람페니콜]]은 리보솜의 [[23S 리보솜 RNA|23S rRNA]]에 있는 A2451 및 A2452 잔기에 결합하여 [[펩타이드 결합]]의 형성을 저해한다.<ref name="pmid7515506">{{저널 인용| vauthors = Gu Z, Harrod R, Rogers EJ, Lovett PS | title = Anti-peptidyl transferase leader peptides of attenuation-regulated chloramphenicol-resistance genes | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 91 | issue = 12 | pages = 5612–6 | date = June 1994 | pmid = 7515506 | pmc = 44046 | doi = 10.1073/pnas.91.12.5612 | bibcode = 1994PNAS...91.5612G | doi-access = free }}</ref>
* [[플류로무틸린]]도 또한 펩티딜기전이효소에 결합한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Long KS, Hansen LH, Jakobsen L, Vester B | title = Interaction of pleuromutilin derivatives with the ribosomal peptidyl transferase center | journal = Antimicrobial Agents and Chemotherapy | volume = 50 | issue = 4 | pages = 1458–62 | date = April 2006 | pmid = 16569865 | pmc = 1426994 | doi = 10.1128/AAC.50.4.1458-1462.2006 | url = }}</ref>
* [[마크롤라이드]] 항생제는 [[리보솜 자리옮김]]을 억제하는 것 외에도 펩티딜기전이효소를 저해하는 것으로 생각된다.<ref name=pharmamotion>{{웹 인용| url = http://pharmamotion.com.ar/protein-synthesis-inhibitors-macrolides-mechanism-of-action-animation-classification-of-agents/ | archive-url = https://web.archive.org/web/20081226204524/http://pharmamotion.com.ar/protein-synthesis-inhibitors-macrolides-mechanism-of-action-animation-classification-of-agents/ | url-status = dead | archive-date = December 26, 2008 | title = Protein synthesis inhibitors: macrolides mechanism of action animation. Classification of agents | work = Pharmamotion | first = Gary | last = Kaiser | name-list-style = vanc | publisher = The Community College of Baltimore County | access-date = July 31, 2009 }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[효소]]
* [[전이효소]]
* [[번역 (생물학)|번역]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Peptidyl+transferases}}

{{효소}}
{{아실기전이효소}}

[[분류:EC 2.3.2]]