{{위키데이터 속성 추적}}
'''동질효소'''(同質酵素, {{llang|en|isozyme}})는 [[생화학]]에서 다른 [[유전자 자리]]에 있는 [[유전자]]의 산물로 아미노산 서열이 다르지만 동일한 [[화학 반응]]을 [[촉매]]하는 [[효소]]이다. '''아이소자임''', '''동종효소'''(同種酵素)라고도 한다. 동질효소는 일반적으로 다른 반응 속도 매개변수(예: 다른 [[미카엘리스-멘텐 반응속도론|''K''<sub>M</sub>]] 값)을 가지거나 다르게 조절된다. 동질효소는 주어진 조직 또는 발달 단계의 특정 요구를 충족시키기 위해 물질대사의 미세 조정을 허용한다.

많은 경우에 동질효소는 시간이 지남에 따라 분기된 [[상동성|상동]] 유전자에 의해 암호화되어 있다. 엄밀히 말하면 동일한 반응을 촉매하는 다른 아미노산 서열을 가지고 있는 효소는 다른 유전자에 의해 암호화되는 경우 동질효소이고, 동일한 [[유전자]]의 다른 [[대립유전자]]에 의해 암호화되는 경우 [[동위효소]]라고 한다. 동질효소와 동위효소는 종종 같은 의미로 사용되기도 한다.

== 개관 ==
동질효소는 동일한 기능을 갖고 동일한 개체에 존재하는 동일한 효소의 다른 변이체로 정의한 R. L. 헌터(R. L. Hunter)와 [[클레멘트 마커트]]에 의해 1957년에 처음으로 기술되었다.<ref>{{저널 인용|last1=Markert|first1=Clement L.|last2=Moller|first2=Freddy|year=1959|title=Multiple forms of enzymes: tissue, ontogenetic, and species specific patterns.|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=45|issue=5|pages=753–763|doi=10.1073/pnas.45.5.753|pmc=222630|pmid=16590440|doi-access=free}}</ref> 이 정의는 (1) 서로 다른 유전자의 산물이므로 서로 다른 [[유전자 자리]]를 나타내는 효소 변이체(동질효소라고 함)과 (2) 동일한 유전자의 서로 다른 [[대립유전자]]의 산물인 효소(동위효소라고 함)을 포함한다.<ref name="Kearney">{{서적 인용|last1=Kearney |title=Fundamental Genetics |date=2014 |publisher=McNaughton Publishing |pages=413–414 |edition=3rd}}</ref>

동질효소는 일반적으로 [[유전자 중복]]의 결과이지만 [[배수체|배수체화]] 또는 [[핵산 혼성화]]에 의해서도 발생할 수 있다. 진화의 시간이 지나면서 새로운 변이체의 기능이 원래의 기능과 동일하게 유지된다면 [[돌연변이]]가 축적됨에 따라 둘 중 하나가 소실되어 [[위유전자]]가 생성될 가능성이 높아진다. 그러나 돌연변이가 효소의 기능을 즉시 방해하지 않고 대신 기능이나 [[유전자 발현|발현]] 패턴을 수정하면 두 변이가 모두 [[자연선택]]에 의해 선호되고 다른 기능에 특화될 수 있다.<ref>{{서적 인용|last1=Gerald, Gerald |title=The Biology Book: From the Origin of Life to Epigenetics, 250 Milestones in the History of Biology |date=2015 |publisher=Sterling |page=79}}</ref> 예를 들어 다른 발현 단계 또는 다른 조직에서 발현될 수 있다.<ref name="Huang">{{서적 인용|last1=Huang, Le |title=Genome |date=2009 |publisher=Grady-McPherson |page=299}}</ref>

알로자임은 [[점 돌연변이]] 또는 유전자의 암호화 서열에 영향을 미치는 삽입-결실로 인해 생성될 수 있다. 다른 새로운 돌연변이와 마찬가지로 새로운 동위효소에서 다음과 같은 세 가지 사건이 일어날 수 있다.

* 새로운 대립유전자가 기능하지 않을 가능성이 가장 높으며, 이 경우 [[적합도]]가 낮아지고 [[자연선택]]에 의해 [[개체군]]으로부터 제거될 것이다.<ref name="Alberts">{{서적 인용|last1=Alberts |title=Molecular Biology of the Cell |date=2017 |publisher=Garland Science |page=649 |edition=6th}}</ref>
* 대안적으로 변경된 [[아미노산]] [[잔기]]가 효소의 비교적 중요하지 않은 부분(예: [[활성 부위]]로부터 먼 거리)에 있는 경우, 돌연변이는 [[중립 진화 이론|선택적으로 중성]]이며 [[유전적 부동]]의 대상이 될 수 있다.<ref name="Walstrom">{{저널 인용|last1=Walstrom, Ford|display-authors=etal |title=Models of genetics and natural selection: a current biomolecular understanding |journal=Biomolecular Ecology |date=2014 |volume=70 |issue=2 |pages=1021–1034}}</ref>
* 드문 경우지만 돌연변이는 더 효율적인 효소를 생성하거나 약간 다른 [[화학 반응]]을 촉매할 수 있는 효소를 생성할 수 있다.<ref name="Walstrom" />

== 예 ==
[[파일:Isoenzyme1.jpg|섬네일|오른쪽|젖산 탈수소효소의 5가지 동질효소]]
[[파일:Isoenzyme2.jpg|섬네일|오른쪽|[[전기영동]]을 이용한 5가지 동질효소의 구별]]

동질효소의 예로는 [[포도당 6-인산]]에 의해 저해되지 않는 [[헥소키네이스]]의 변형인 [[글루코키네이스]]가 있다. 글루코키네이스의 다른 조절 기능과 포도당에 대한 낮은 친화도(다른 헥소키네이스에 비해)는 [[이자 (해부학)|이자]]의 [[β 세포]]에 의한 [[인슐린]] 방출의 조절 또는 [[간세포]]에 의한 [[글리코젠 합성]]의 개시와 같은 특정 기관의 세포에서 다른 기능을 수행할 수 있도록 한다. 이 두 과정은 모두 포도당이 풍부한 경우에만 일어나야 한다.

1. [[젖산 탈수소효소]]는 H형과 M형의 두 가지 다른 소단위체로 구성된 사량체이다. 이들은 조직에 따라 다른 [[조합]]으로 결합된다.<ref name=":0">{{서적 인용|title=Biochemistry|last=Satyanarayana, U.|date=2002|publisher=Books and Allied|isbn=8187134801|edition=2nd|location=Kolkata, India|oclc=71209231}}</ref>
    {| class="wikitable"
|-
! 유형 !! 구성 !! 위치
! 전기영동 이동도
! 열에 의해 파괴되는지
여부 (60 °C에서)
! 사람에서 정상
혈청의 비율
|-
| LDH<sub>1</sub> || HHHH || [[심장]]과 [[적혈구]]
| 가장 빠름
| 아니오
| 25%
|-
| LDH<sub>2</sub> || HHHM || 심장과 적혈구
| 더 빠름
| 아니오
| 35%
|-
| LDH<sub>3</sub> || HHMM || [[뇌]]와 [[콩팥]]
| 빠름
| 부분적
| 27%
|-
| LDH<sub>4</sub> || HMMM || [[골격근]]과 [[간]]
| 느림
| 예
| 8%
|-
| LDH<sub>5</sub> || MMMM || 골격근과 간
| 가장 느림
| 예
| 5%
|}

2. 크레아틴 포스포키네이스의 동질효소<ref name=":0" />인 크레아틴 키네이스 또는 크레아틴 포스포키네이스는 [[포스포크레아틴]]의 [[크레아틴]]으로의 상호전환을 촉매한다.

크레아틴 포스포키네이스는 3가지 동질효소로 존재한다. 각각의 동질효소는 2개의 소단위체 M(근육), B(뇌) 또는 둘 다의 이량체이다.<ref name=":0" />
{| class="wikitable"
|+
! 동질효소
! 소단위체
! 기원 조직
|-
| CPK<sub>1</sub>
| BB
| 뇌
|-
| CPK<sub>2</sub>
| MB
| 심장
|-
| CPK<sub>3</sub>
| MM
| 골격근
|}

3. 알칼리성 인산가수분해효소의 6가지 동질효소가 확인되었다.<ref name=":0" /> 효소는 [[단량체]]이며, 동질효소는 탄수화물 함량(시알산 잔기)의 차이 때문이다. 가장 중요한 알칼리성 인산가수분해효소는 α<sub>1</sub>-알칼리성 인산가수분해효소, α<sub>2</sub>-열 불안정성 알칼리성 인산가수분해효소, α<sub>2</sub>-열 안정성 알칼리성 인산가수분해효소, pre-β 알칼리성 인산가수분해효소 및 γ-알칼리성 인산가수분해효소이다. α<sub>2</sub>-열 불안정성 알칼리성 인산가수분해효소의 증가는 [[간염]]을 암시하는 반면, pre-β 알칼리성 인산가수분해효소는 뼈 질환을 나타낸다.

== 동질효소의 구별 ==
동질효소(및 동위효소)는 동일한 효소의 변이체이다. [[기질 (화학)|기질]] 및 [[효소 반응속도론]]과 같은 [[생화학|생화학적]] 특성이 동일하지 않은 경우 [[분석법|생화학적 분석]]으로 구별할 수 있다. 그러나 그러한 차이는 일반적으로 미묘하며, 특히 [[중립 진화 이론|중성 변이체]]인 [[동위효소]] 사이에서는 더욱 그렇다. 기능이 크게 다른 두 효소가 동질효소로 확인되지 않았을 가능성이 높기 때문에 이러한 미묘함이 예상된다.

동질효소는 기능면에서 거의 동일할 수 있지만 다른 면에서는 다를 수 있다. 특히 효소의 [[전하]]를 변화시키는 [[아미노산]]의 치환은 [[겔 전기영동]]으로 확인하기 쉽고, 이는 동질효소를 [[분자 표지자]]로 사용하는 기초를 제공한다. 동질효소를 동정하기 위해 동물 조직, 또는 식물 조직을 추출 완충액과 함께 분쇄하여 조단백질 추출물을 만들고, 겔 전기영동을 통해 추출물의 성분을 전하에 따라 분리한다. 역사적으로 이것은 일반적으로 [[감자 녹말]]로 만든 겔을 사용하여 수행되었지만 [[아크릴아마이드]] 겔이 더 나은 해상도를 제공한다.

조직의 모든 단백질은 겔에 존재하기 때문에 개별 효소는 기능을 염색 반응과 연결하는 분석을 사용하여 식별해야 한다. 예를 들어 검출은 [[효소]]의 활성 영역에서 생성되는 [[NADH]] 또는 [[NADPH]]와 같은 [[보조 인자]]에 의해 환원될 때 불용성이 되는 테트라졸륨 염과 같은 가용성 지시약 [[염료]]의 국부적인 [[침전]]을 기반으로 할 수 있다. 이 분석 방법은 분리 후에도 효소가 여전히 기능하는 것(네이티브 겔 전기영동)을 요구하며, 실험실 기술로 동질효소를 사용하는 데 가장 큰 어려움을 제공한다.

동질효소는 [[효소 반응속도론]]에서 차이가 난다([[미카엘리스-멘텐 반응속도론|''K''<sub>M</sub> 및 V<sub>max</sub>]] 값이 다름).

== 분자 표지자로서 동질효소 및 동위효소 ==
[[집단유전학]]은 본질적으로 개체군 내 및 개체군 간의 유전적 변이의 원인과 영향에 대한 연구이며, 과거에는 동질효소가 이러한 목적을 위해 가장 널리 사용되는 [[분자 표지자]] 중 하나였다. 지금은 보다 유용한 정보를 주는 [[DNA]] 기반의 접근 방식(예: [[DNA 시퀀싱]], [[단일염기 다형성]], [[미세부수체]])으로 대체되었지만 여전히 개발하기에 가장 빠르고 가장 저렴한 표지자 시스템 중 하나이며 낮은 수준의 유전적 변이(예: [[교배 방식]]을 정량화하기)만 식별해야 하는 프로젝트에 대한 탁월한 선택({{As of|2005|lc=on}})으로 남아 있다.

== 기타 주요 사례 ==
* [[사이토크롬 P450]] 동질효소는 [[물질대사|대사]] 및 [[스테로이드]] 생성에 중요한 역할을 한다.
* 다양한 형태의 [[포스포다이에스터레이스]]는 또한 다양한 [[생물학적 과정]]에서 중요한 역할을 한다. 이러한 [[효소]]의 한 가지 이상의 형태가 개별 세포에서 발견되었지만 이러한 효소의 동형은 [[생물체]]의 다양한 [[세포]]에 불균등하게 분포되어 있다. 임상적 관점에서 이들은 선택적으로 활성화 및 억제되는 것으로 밝혀져 치료에 사용하게 되었다.

== 같이 보기 ==
* [[효소]]
* [[동위효소]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 참고 문헌 ==
* {{저널 인용| last1 = Hunter | first1 = R. L. | last2 = Merkert | first2 = C.L. | year = 1957 | title = Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gels | journal = Science | volume = 125 | issue = 3261 | pages = 1294–1295 | doi=10.1126/science.125.3261.1294-a| pmid = 13432800 }}
* {{저널 인용| last1 = Weiss | first1 = B. | last2 = Hait | first2 = W.N. | year = 1977 | title = Selective cyclic nucleotide phosphodiesterase inhibitors as potential therapeutic agents | journal = Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. | volume = 17 | pages = 441–477 | doi=10.1146/annurev.pa.17.040177.002301 | pmid = 17360}}
* Wendel, JF, and NF Weeden. 1990. "Visualisation and interpretation of plant isozymes." pp.&nbsp;5–45 in D. E. Soltis and P. S. Soltis, eds. ''Isozymes in plant biology.'' Chapman and Hall, London.
* Weeden, NF, and JF Wendel. 1990. "Genetics of plant isozymes". pp.&nbsp;46–72 in D. E. Soltis and P. S. Soltis, eds. ''Isozymes in plant biology.'' Chapman and Hall, London
* Crawford, DJ. 1989. "Enzyme electrophoresis and plant systematics". pp.&nbsp;146–164 in D. E. Soltis and P. S. Soltis, eds. ''Isozymes in plant biology.'' Dioscorides, Portland, Oregon.
* Hamrick, JL, and MJW Godt. 1990. "Allozyme diversity in plant species". pp.&nbsp;43–63 in A. H. D. Brown, M. T. Clegg, A. L. Kahler and B. S. Weir, eds. ''Plant Population Genetics, Breeding, and Genetic Resources.'' Sinauer, Sunderland
* Biochemistry by jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer (Intro taken from this textbook)

== 외부 링크 ==
* [http://www.genetics.cf.adfg.state.ak.us/techfac/electro2.php Allozyme Electrophoresis Techniques] – a complete guide to starch gel electrophoresis
* [http://www.chem.ttu.ee/teadus/teema_en?t=T499 Development of new isozyme specific therapeutics] – Fatty Acid Dioxygenases and Eicosanoid Hormones (Estonia)

{{전거 통제}}

[[분류:효소]]
[[분류:생화학]]