{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:081-EF-Tu-1ttt.jpg|섬네일|Ef-Tu(파란색), tRNA(빨간색), GTP(노란색)의 삼원 복합체. 출처: 2006년 9월 PDB Molecule of the Month 신장인자.]]

'''신장인자'''(伸長因子, {{llang|en|elongation factor}})는 [[단백질 합성]] 중에 기능하며, 신장하는 [[폴리펩타이드]]의 첫 번째 [[펩타이드 결합]] 형성부터 마지막 펩타이드 결합 형성까지 [[번역 (생물학)|번역]] 과정에서의 신장을 촉진하는 단백질의 세트이다. 원핵생물에서 가장 흔한 신장인자는 [[EF-Tu]], [[EF-Ts]], [[EF-G]]이다.<ref>{{백과사전 인용|last1=Parker |first1=J. |title=Elongation Factors; Translation |encyclopedia=Encyclopedia of Genetics |date=2001 |pages=610–611 |doi=10.1006/rwgn.2001.0402|isbn=9780122270802 }}</ref> [[세균]]과 [[진핵생물]]은 서로 크게 상동적이지만 구조와 명명법이 다른 신장인자를 사용한다.<ref name=eef1>{{저널 인용|last1=Sasikumar|first1=Arjun N.|last2=Perez|first2=Winder B.|last3=Kinzy|first3=Terri Goss|date=July 2012|title=The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex|journal=Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA|volume=3|issue=4|pages=543–555|doi=10.1002/wrna.1118|issn=1757-7004|pmc=3374885|pmid=22555874}}</ref>

신장은 번역에서 가장 빠른 단계이다.<ref>{{저널 인용|last1=Prabhakar|first1=Arjun|last2=Choi|first2=Junhong|last3=Wang|first3=Jinfan|last4=Petrov|first4=Alexey|last5=Puglisi|first5=Joseph D.|date=July 2017|title=Dynamic basis of fidelity and speed in translation: Coordinated multistep mechanisms of elongation and termination|journal=Protein Science |volume=26|issue=7|pages=1352–1362|doi=10.1002/pro.3190|issn=0961-8368|pmc=5477533|pmid=28480640}}</ref> [[세균]]에서는 초당 15~20개의 [[아미노산]](초당 약 45~60개의 뉴클레오타이드)이 첨가되는 속도로 진행된다. [[진핵생물]]에서는 초당 약 2개의 아미노산(초당 약 6개의 뉴클레오타이드)이 첨가되는 속도로 진행된다. 신장인자는 이러한 과정들을 조절하고, 빠른 속도에서도 높은 정확도의 번역을 유지하는 역할을 담당한다.

== 상동적인 신장인자의 명명법 ==
{| class=wikitable
|+신장인자
|-
! 세균 !! 진핵생물/고세균 !! 기능
|-
| [[EF-Tu]] || [[eEF-1|eEF-1A]] (α)<ref name=eef1/> || [[아미노아실-tRNA]]가 [[리보솜]]의 A 자리로 들어가는 것을 매개한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A | title = Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis | journal = Molecular Microbiology | volume = 6 | issue = 6 | pages = 683–8 | date = March 1992 | pmid = 1573997 | doi = 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x | doi-access = free }}</ref>
|-
| [[EF-Ts]] || [[eEF-1|eEF-1B]] ([[EEF1B2|β]][[EEF1G|γ]])<ref name=eef1/> || EF-Tu에 대한 [[구아닌 뉴클레오타이드 교환인자]]로 작용하여 EF-Tu로부터 GDP의 방출을 촉매한다.<ref name=eef1/>
|-
| [[EF-G]] || [[eEF-2]] || 각 단계의 폴리펩타이드의 신장시 리보솜에서 tRNA와 mRNA의 전위를 촉매한다. [[입체형태]]의 변화를 크게 일으킨다.<ref>{{저널 인용|last1=Jørgensen |first1=R |last2=Ortiz |first2=PA |last3=Carr-Schmid |first3=A |last4=Nissen |first4=P |last5=Kinzy |first5=TG |last6=Andersen |first6=GR |title=Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase. |journal=Nature Structural Biology |date=May 2003 |volume=10 |issue=5 |pages=379–85 |doi=10.1038/nsb923 |pmid=12692531|s2cid=4795260 }}</ref>
|-
| [[Elongation factor P|EF-P]] || [[eIF-5A]] || 아마도 펩타이드 결합의 형성을 자극하고 막힘을 해소한다.<ref name=pmid24402910>{{저널 인용|last1=Rossi |first1=D |last2=Kuroshu |first2=R |last3=Zanelli |first3=CF |last4=Valentini |first4=SR |title=eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road. |journal=Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA |date=2013 |volume=5 |issue=2 |pages=209–22 |doi=10.1002/wrna.1211 |pmid=24402910|s2cid=25447826 }}</ref>
|-
| [[EF-4]] || (없음) || 교정
|-
| colspan=3 | <small>EF-P의 고세균 및 진핵생물에서의 상동체인 EIF5A는 개시인자로 명명되었지만 이제는 신장인자로도 간주된다.<ref name=pmid24402910/></small>
|}

진핵생물은 [[세포질]]의 번역 체계 외에도 [[미토콘드리아]]와 [[색소체]]에 독자적인 번역 체계를 가지고 있으며, 이들 [[세포소기관]]의 번역 체계는 세균의 것과 유사하다.<ref>{{저널 인용|doi-access=free |last1=Manuell |first1=Andrea L |last2=Quispe |first2=Joel |last3=Mayfield |first3=Stephen P |last4=Petsko |first4=Gregory A |title=Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation |journal=PLOS Biology |date=7 August 2007 |volume=5 |issue=8 |pages=e209 |doi=10.1371/journal.pbio.0050209|pmid=17683199 |pmc=1939882 }}</ref><ref name=":6">{{저널 인용|author1=G C Atkinson |author2=S L Baldauf | title=Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms| journal=Molecular Biology and Evolution| year=2011| volume=28| issue=3| pages=1281–92| pmid = 21097998| doi=10.1093/molbev/msq316 | doi-access=free}}</ref> 사람의 경우 [[TUFM]], [[TSFM]], [[GFM1]], [[GFM2]], [[GUF1]]이 해당된다. 명목상의 [[방출인자]]인 [[MTRFR]]도 신장에 역할을 할 수 있다.<ref>{{웹 인용|title=KEGG DISEASE: Combined oxidative phosphorylation deficiency |url=https://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ds:H00891 |website=www.genome.jp}}</ref>

세균에서 [[셀레노시스테인|셀레노시스테이닐-tRNA]]는 EF-Tu와 관련된 특수 신장인자인 ''SelB'' (P14081)를 필요로 한다. 몇몇 동족체도 고세균에서 발견되지만, 기능은 알려져 있지 않다.<ref>{{저널 인용|last1=Atkinson |first1=Gemma C |last2=Hauryliuk |first2=Vasili |last3=Tenson |first3=Tanel |title=An ancient family of SelB elongation factor-like proteins with a broad but disjunct distribution across archaea |journal=BMC Evolutionary Biology |date=21 January 2011 |volume=11 |issue=1 |page=22 |doi=10.1186/1471-2148-11-22|pmid=21255425 |pmc=3037878 |doi-access=free }}</ref>

== 표적 ==
일부 [[병원체]]의 독소는 신장인자를 표적으로 한다. 예를 들어 독소형 [[디프테리아균]](''Corynebacterium diphtheriae'')은 신장인자(EF-2)를 불활성화하여 숙주의 단백질 기능을 변경하는 [[디프테리아 독소]]를 생성한다. 이것은 [[디프테리아]]와 관련된 병리 및 증상을 초래한다. 마찬가지로 [[녹농균]](''Pseudomonas aeruginosa'')의 [[외독소 A]]는 EF-2를 불활성화시킨다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Lee H, Iglewski WJ | year = 1984 | title = Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 81 | pages = 2703&ndash;7  | pmid = 6326138 | doi = 10.1073/pnas.81.9.2703 | issue = 9 | pmc = 345138 | bibcode = 1984PNAS...81.2703L | doi-access = free }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[EF-Tu]]
* [[EF-Ts]]
* [[EF-G]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 더 읽을거리 ==
*Alberts, B. et al. (2002). ''Molecular Biology of the Cell'', 4th ed. New York: Garland Science. {{ISBN|0-8153-3218-1}}.
*Berg, J. M. et al. (2002). ''Biochemistry'', 5th ed. New York: W.H. Freeman and Company. {{ISBN|0-7167-3051-0}}.
*Singh, B. D. (2002). ''Fundamentals of Genetics'', New Delhi, India: Kalyani Publishers. {{ISBN|81-7663-109-4}}.

== 외부 링크 ==
* [https://web.archive.org/web/20121015234642/http://www.nobelprize.org/educational/medicine/dna/a/translation/elongation.html nobelprize.org] Explaining the function of eukaryotic elongation factors
* {{MeshName|Elongation+Factor}}
* {{MeshName|Peptide+Elongation+Factor+G}}
* {{MeshName|Peptide+Elongation+Factor+Tu}}
* {{EC number|3.6.5.3}}

{{산 무수물 가수분해효소}}

[[분류:단백질 생합성]]