{{위키데이터 속성 추적}}
'''단백질의 구조'''({{llang|en|protein structure}})는 [[아미노산]] 사슬에 있는 [[원자]]와 [[분자]]의 3차원 배열이다. [[단백질]]은 [[아미노산]]의 [[염기서열]]에서 형성된 [[생체고분자]](폴리펩타이드)이다. 단일 아미노산 단량체는 중합체의 반복 단위를 나타내는 잔기라고도 할 수 있다. 단백질은 [[축합 반응]]을 겪는 [[아미노산]]에 의해 형성되는데, 이 과정에 아미노산은 [[펩타이드 결합]]으로 서로 결합하기 위해 [[탈수 반응]]을 통해 물 분자 하나씩을 잃게 된다. 관례상, 아미노산 30개 이하의 사슬은 단백질이 아닌 [[펩타이드]]로 식별되는 경우가 많다.<ref name="Stoker2015">{{서적 인용|url=https://books.google.com/books?id=HRCdBQAAQBAJ&pg=PA371|제목=Organic and Biological Chemistry|성=H. Stephen Stoker|날짜=1 January 2015|출판사=Cengage Learning|쪽=371|isbn=978-1-305-68645-8}}</ref> 단백질은 생물학적 기능을 수행할 수 있도록 [[수소 결합]], [[이온 결합]], [[반데르발스 힘]], [[소수성 결합]]과 같은 다수의 비공유적 상호작용에 의해 구동되는 하나 이상의 특정한 공간적 형태로 [[단백질 접힘|접힌다]]. 단백질의 기능을 분자 수준에서 이해하려면, 단백질의 3차원 구조를 결정하는 것이 중요하다. [[엑스선결정학]], [[핵자기 공명]], 이중 편광 간섭법 등의 기법을 채용해 단백질의 구조를 결정한다.

단백질의 구조는 수만~수천 개의 아미노산의 크기를 갖는다.<ref name="Brocchieri2005">{{저널 인용|제목=Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes|저널=Nucleic Acids Research|날짜=2005-06-10|권=33|호=10|쪽=3390–3400|doi=10.1093/nar/gki615|pmc=1150220|pmid=15951512}}</ref> 물리적 크기에 따라 단백질은 1~100nm 사이의 [[나노입자]]로 분류된다. 단백질 소단위체로부터 매우 큰 중합체가 형성될 수 있다. 예를 들어 수천 개의 [[액틴]]이 결합해 [[미세섬유]]로 조립된다.

[[단백질]]은 일반적으로 생물학적 기능 수행에서 [[가역과정|가역적]] 구조적 변화를 겪는다. 동일한 [[단백질]]의 각기 다른 구조는 다른형태 이성질체로 지칭되며, 이들 사이의 전이를 형태 변화(Comformational Change)라고 한다.

== 단백질의 4가지 구조 ==
단백질의 구조에는 4가지 구조가 존재한다.

=== 1차 구조 ===
[[단백질의 1차 구조]]는 폴리펩타이드 사슬에서 [[아미노산]] 서열을 지칭한다. 1차 구조는 [[단백질 생합성]] 과정에서 만들어진 [[펩타이드 결합]]에 의해 유지된다. [[펩타이드|폴리펩타이드 사슬]]의 두 말단은 각 말단에서 잔기의 성질에 기초하여 [[C 말단]] 및 [[N 말단]]으로 지칭된다. 잔기의 수는 항상 [[N 말단]](NH<sub>2</sub>-그룹)에서 시작하는데, 이는 [[아미노기]]가 펩타이드 결합에 관여하지 않는 끝이다. [[단백질의 1차 구조]]는 단백질에 해당하는 [[유전자]]에 의해 결정된다. [[DNA]]의 특정 [[뉴클레오타이드]] 서열은 [[전령 RNA]]로 [[전사 (생물학)|전사]]되며, 이는 [[리보솜]]에 의해 [[번역 (생물학)|번역]]이라는 과정에서 읽힌다. 인슐린의 아미노산 서열은 [[프레더릭 생어]]에 의해 발견되어 단백질에 아미노산 서열이 존재함을 확인했다.<ref>{{저널 인용|제목=The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. I. The identification of lower peptides from partial hydrolysates|저널=The Biochemical Journal|성=Sanger|이름=F.|성2=Tuppy|이름2=H.|날짜=1951-09-01|권=49|호=4|쪽=463–481|doi=10.1042/bj0490463|issn=0264-6021|pmc=1197535|pmid=14886310}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=Chemistry of Insulin|저널=Science|성=Sanger|이름=F.|날짜=1959-05-15|권=129|호=3359|쪽=1340–1344|언어=en|doi=10.1126/science.129.3359.1340|issn=0036-8075|pmid=13658959}}</ref> 단백질의 서열은 그 단백질에 고유하며, 단백질의 구조 및 기능을 정의한다. 단백질의 순서는 에드만 분해 또는 [[질량 분석|질량 분석법]]과 같은 방법으로 확인할 수 있다. 또 [[유전 부호]]를 사용하여 유전자 서열에서 직접 읽을 수도 있다. [[펩타이드 결합]]이 형성될 때 물 분자(탈수 축합 반응)가 소실되어 단백질이 [[아미노기]]로 구성되므로, 단백질을 논의 할 때 아미노기라는 단어를 사용하는 것이 좋다. [[인산화]] 및 [[당화]]와 같은 번역 후 변형은 일반적으로 1차 구조의 일부로 간주되며 유전자에서 읽을 수 없다. 예를 들어 [[인슐린]]은 2개의 사슬에 51개의 아미노산으로 구성되어 있다. 하나의 사슬에는 31개의 아미노산이 있고 다른 사슬에는 20개의 아미노산이 있다.

=== 2차 구조 ===
[[파일:Alpha_helix.png|섬네일|232x232픽셀| [[수소 결합]]이 존재하는 [[알파 나선 구조]](노란색 점) ]]
[[단백질의 2차 구조]]는 실제 폴리펩타이드 골격 사슬 상의 매우 규칙적인 국소 구조를 뜻한다. [[단백질의 2차 구조]]인 알파 나선 구조, 베타 가닥, 베타 병풍 구조는 1951년 [[라이너스 폴링]]이 발견하였다.<ref name="Pauling1951">{{저널 인용|제목=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain|저널=Proc Natl Acad Sci USA|연도=1951|권=37|호=4|쪽=205–211|bibcode=1951PNAS...37..205P|doi=10.1073/pnas.37.4.205|pmc=1063337|pmid=14816373}}</ref> 이 [[단백질의 2차 구조]]는 주사슬 펩타이드 사이의 [[수소 결합]] 패턴에 의해 정의된다. 그들은 [[라마찬드란 조사구|라미찬드란 조사구]]의 다면각 ψ 및 φ의 특정 값으로 제한되는 규칙적인 형상을 가지고 있다. [[알파 나선 구조]] 및 [[베타 병풍 구조]]는 모두 펩타이드 골격에서 모든 수소 결합 공여체 및 수용체를 포화시키는 방법을 나타낸다. 이들은 고정된 3차원 구조가 결여된 펼쳐진 폴리펩타이드 쇄인 무작위 코일과 혼동되어서는 안된다.<ref name="ChiangYS2007">{{저널 인용|제목=New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage.|저널=Proteins|연도=2007|권=68|호=4|쪽=915–921|doi=10.1002/prot.21473|pmid=17557333}}</ref>

=== 3차 구조 ===
[[단백질의 3차 구조]]는 [[단량체]] 및 다량체 [[단백질]] 분자의 3차원 구조를 뜻한다. [[알파 나선 구조]] 및 [[베타 병풍 구조]]는 컴팩트한 [[구상 단백질|구형 구조]]로 접혀 있다. [[단백질 접힘|접힘]]은 비특이적 소수성 상호작용, 물로부터의 소수성 잔류물의 매장 등에 의해 추진되지만, [[단백질 도메인]]의 부분이 [[염다리]], [[수소 결합]], 잔기 및 [[다이설파이드 결합]]의 촘촘한 패킹과 같은 특정 3차 상호작용에 의해 제자리에 고정되어야만 구조가 안정된다. [[세포액]]이 일반적으로 [[환원]] 환경이기 때문에, [[다이설파이드 결합]]은 [[세포액]] 단백질에서는 극히 드물다.

=== 4차 구조 ===
[[단백질의 4차 구조]]는 단일 기능 단위(다량체)로서 작용하는 둘 이상의 개별 폴리펩타이드 사슬(서브 유닛)의 응집으로 이루어진 3차원 구조이다. 생성된 다량체는 [[단백질의 3차 구조]]에서와 동일한 비공유 상호작용 및 [[다이설파이드 결합]]에 의해 안정화된다.<ref name="pmid19059267">{{저널 인용|제목=A periodic table of coiled-coil protein structures|저널=J. Mol. Biol.|날짜=January 2009|권=385|호=3|쪽=726–32|doi=10.1016/j.jmb.2008.11.028|issn=0022-2836|pmid=19059267}}</ref>  둘 이상의 폴리펩타이드(다수의 서브 유닛)의 복합체를 다량체(Oligomer)라 한다. 구체적으로는 2개의 서브 유닛을 포함하면 [[이합체|이량체]](다이머), 3개의 서브 유닛을 포함하는 경우 [[단백질 삼량체|삼량체]], 4개의 서브 유닛을 포함하는 경우 사량체(테트라머), 5개의 서브 유닛을 포함하는 경우 오량체(펜타머)로 불린다. 동일한 서브 유닛으로 구성된 중합체는 'homo-'라는 접두사를 사용하며, 서로 다른 서브 유닛으로 구성된 중합체는 'hetero-'라는 접두사를 사용한다. 예를 들어 [[헤모글로빈]]의 알파 서브 유닛 2개와 베타 체인 2개와 같은 헤테로테트라머(Heterotetramer)가 있다.

== 단백질 구조의 도메인, 모티프, 접힘 ==
[[파일:Domain_Homology.png|오른쪽|섬네일| [[단백질 도메인]]. 표시된 2개의 [[단백질]]의 구조는 phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate 결합에 관여하는 공통 도메인 (적색), PH 도메인을 공유한다. ]]
단백질은 종종 여러 구조 단위로 구성된 것으로 설명된다. 이러한 단위에는 [[단백질 도메인]], 모티프, [[단백질 접힘|접힘]]이 포함된다. [[진핵생물]] 시스템에서 약 100,000개의 상이한 단백질이 발현된다는 사실에도 불구하고, 상이한 도메인, 구조적 모티프 및 접힘이 훨씬 적다.

=== 구조적 도메인 ===
구조적 도메인(Structural Domain)은 자체인 안정화와 종종 단백질 사슬의 나머지 부분과 독립적으로 [[단백질 접힘|접히는]] 단백질의 전체 구조의 요소이다.

많은 도메인 중 하나의 [[유전자]] 또는 하나의 유전자 패밀리의 단백질 산물에 고유하지 않지만 대신 다양한 단백질에 나타난다. 도메인은 그들이 속하는 [[단백질]]의 생물학적 기능을 두드러지게 나타 내기 때문에 이름이 붙여지고 분류된다. 예를 들어, [[칼슘]] 결합 [[칼모듈린]] 도메인(Calcuim-binding doamin of calmodulin)이 그 예이다. 이들이 독립적으로 안정하기 때문에, 도메인은 하나의 단백질과 다른 단백질 사이의 [[유전공학]]에 의해 스와핑되어 융합 단백질을 생성 할 수 있다.

=== 구조 및 서열 모티프 ===
구조 및 서열 모티프는 다수의 상이한 [[단백질]]에서 발견된 단백질 3차원 구조 또는 [[아미노산]] 서열의 짧은 세그먼트를 지칭한다.

=== 초 2차 구조 ===
초 2차 구조(Supersecondary Structure)는 β-α-β 단위 또는 나선-회전-나선 모티프와 같은 [[단백질의 2차 구조|2차 구조]] 요소의 특정 조합을 지칭한다. 이들 중 일부를 구조적 모티프라고도 한다.

=== 단백질 접힘 ===
[[단백질 접힘]](Protein Folding)은 나선 다발 구조(Helix bundle), 베타 통 구조(Beta barrel), 로즈만 접힘 또는 [[단백질]]의 구조적 분류 데이터베이스에 제공된 다른 접힘과 같은 일반적인 단백질 구조를 말한다.<ref name="Govinda rajan">{{저널 인용|제목=Estimating the total number of protein folds.|저널=Proteins|url=http://www3.interscience.wiley.com/journal/65000323/abstract|날짜=17 September 1999|권=35|호=4|쪽=408–414|doi=10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A|pmid=10382668|보존url=https://archive.today/20130105075413/http://www3.interscience.wiley.com/journal/65000323/abstract|보존날짜=5 January 2013|url-status=dead}}</ref> 관련 개념은 단백질 내의 접촉의 배열을 지칭하는 단백질 위상(Protein Topology)이다.

=== 초 도메인 ===
초 도메인(Superdomain)은 단일 단위로 상속되고 다른 [[단백질]]에서 발생하는 둘 이상의 관련이 없는 구조 도메인으로 구성된다.<ref>{{저널 인용|제목=Superdomain in the protein structure hierarchy: the case of PTP-C2.|저널=Protein Science|날짜=2015|권=24|호=5|쪽=874–82|doi=10.1002/pro.2664|pmc=4420535|pmid=25694109}}</ref> 그 예로, PTEN의 단백질 티로신 인산 가수 분해 효소 도메인 및 C2 도메인 쌍, 몇몇 텐신 단백질, [[옥신]]은 식물 및 진균의 단백질에 의해 제공된다. PTP-C2 초 도메인은 [[곰팡이]]의 발산 이전에 존재 한 것으로 보이며, 이 결과에 따라 [[식물]]과 [[동물]]의 나이는 약 15억 년이 될 것으로 보인다.

== 단백질 역학 ==
[[파일:Protein_translation.gif|섬네일|250x250픽셀| [[리보솜]]은 나노 스케일에서 단백질 역학을 이용하는 분자 기계이다. ]]
단백질은 정적으로 고정된 물체가 아니라 어떠한 형태에 맞게 그 상태를 변화시킨다. 이러한 상태 사이의 전환은 일반적으로 나노 스케일 상에서 발생하며, [[다른 자리 입체성 조절]]<ref name="pmid21570668">{{서적 인용|제목=Protein Structure and Diseases|연도=2011|총서=Advances in Protein Chemistry and Structural Biology|권=83|쪽=163–221|장=Proteins MOVE! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling|doi=10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7|isbn=9780123812629|pmid=21570668}}</ref>, 효소 촉매 분석<ref>
{{저널 인용|제목=Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis|저널=Nature|날짜=Dec 2009|권=462|호=7273|쪽=669–673|bibcode=2009Natur.462..669F|doi=10.1038/nature08615|pmc=2805857|pmid=19956261}}</ref>과 같은 기능적으로 관련된 현상과 연관되어 왔다. 단백질 역학 및 구조적 변화로 단백질은 세포 내에서 나노 크기의 분자 기계로 기능할 수 있으며, 종종 단백질 복합체의 형태로 작용한다.<ref>{{서적 인용|제목=Biochemistry|성=Donald|이름=Voet|날짜=2011|판=4th|출판사=John Wiley & Sons|위치=Hoboken, NJ|기타=Voet, Judith G.|isbn=9780470570951|oclc=690489261}}</ref>

근육 수축을 담당하는 [[미오신]]과 같은 [[모터 단백질]], [[미세소관]]을 따라 핵에서 세포 내부로 소포를 이동시키는 [[키네신]], 세포 내부로 소포를 핵 쪽으로 이동시키는 운동 섬모와 편모의 운동을 생성하는 디네인 등이 그 예다.

== 단백질 접힘 ==
[[RNA]]가 번역됨에 따라, 폴리펩타이드는 무작위 코일로서 [[리보솜]]을 빠져 나와 본래 상태로 접힌다.<ref>{{저널 인용|제목=Folding at the birth of the nascent chain: coordinating translation with co-translational folding|저널=Current Opinion in Structural Biology|성=Zhang|이름=Gong|성2=Ignatova|이름2=Zoya|날짜=2011-02-01|권=21|호=1|쪽=25–31|언어=en|doi=10.1016/j.sbi.2010.10.008|issn=0959-440X|pmid=21111607}}</ref><ref name="Alberts">{{서적 인용|제목=Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition|성=Alberts|이름=Bruce|저자링크=Bruce Alberts|성2=Alexander Johnson|연도=2002|출판사=Garland Science|위치=New York and London|장=The Shape and Structure of Proteins|isbn=978-0-8153-3218-3|성3=Julian Lewis|성4=Martin Raff|성5=Keith Roberts|성6=Peter Walters}}</ref> [[단백질 접힘]]은 폴리펩타이드에서 아미노산 사이의 상호 작용 네트워크에 의해 결정되므로, 단백질 사슬의 최종 구조는 [[아미노산]] 서열(Anfinsen's dogma)에 의해 결정된다.<ref name="Anfinsen">{{저널 인용|제목=The formation and stabilization of protein structure|저널=Biochem. J.|성=Anfinsen, C.|저자링크=Christian B. Anfinsen|연도=1972|권=128|호=4|쪽=737–49|doi=10.1042/bj1280737|pmc=1173893|pmid=4565129}}</ref>

== 단백질 안정성 ==
단백질 안정성은 1) 비공유 정전기 상호 작용, 2) 소수성 상호 작용과 같은 몇 가지 요인에 따라 달라진다. 이 상호 작용 에너지는 20-40kJ/mol 정도이다. [[단백질]]은 온도 변화에 매우 민감하며, 이 온도의 변화는 단백질을 펼쳐지거나 변성되게 할 수 있다. 단백질 [[변성 (생화학)|변성]]은 기능 상실을 초래한다.

[[엑스선결정학]] 및 열량 측정법은 단백질의 기능 및 구조에 대한 온도 변화의 영향을 설명하는 일반적인 메커니즘이 없음을 나타낸다. 이는 단백질이 에너지 관점에서 균일한 종류의 화학 물질이 아니라는 뜻이기도 하다. 개별 단백질의 구조 및 안정성은 극성 및 비극성 잔기의 비에 의존한다. 그들은 로컬 및 비로컬 상호 작용의 형태 및 순[[엔탈피]]에 기여한다.

구조적 완전성을 담당하는 분자 간 약한 상호 작용을 고려할 때, 가상의 [[자유에너지]] 균형 및 온도 의존성에 기여하는 알려지지 않은 요소가 너무 많기 때문에 온도의 영향을 예측하기가 어렵다. 내부의 염분 결합은 열 안정성을 생성하며, 저온으로 인해 이들 결합이 불안정화되는지 여부는 알려져 있지 않다.

== 단백질 구조 결정 ==
[[파일:Rate_of_Protein_Structure_Determination-2014.png|섬네일|400x400픽셀| 방법 및 연도에 따른 단백질 구조 결정률]]
[[단백질 정보 은행]]에서 이용할 수 있는 단백질 구조의 약 90%가 [[엑스선결정학|엑스선 결정법]]에 의해 결정되었다.<ref>{{저널 인용|제목=A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis|저널=Nature|성=Kendrew, J.C.|성2=Bodo, G.|연도=1958|권=181|호=4610|쪽=662–666|bibcode=1958Natur.181..662K|doi=10.1038/181662a0|pmid=13517261|성3=Dintzis, H. M.|성4=Parrish, R. G.|성5=Wyckoff, H.|성6=Phillips, D.C.}}</ref> 이 방법을 이용하면 [[결정화]]된 상태에서 단백질 내 [[전자]]의 3차원 밀도 분포를 측정 할 수 있으며, 이에 따라 모든 [[원자]]의 3차원 좌표가 특정 해상도로 결정되는 것을 유추 할 수 있다. 알려진 단백질 구조의 대략 9%가 [[핵 자기 공명]](NMR) 기술에 의해 얻어졌다. 큰 단백질 복합체는 [[저온전자현미경]]을 이용하여 단백질 구조를 결정할 수 있다. 일반적으로 해상도는 [[엑스선결정학]] 또는 [[핵자기 공명]]의 해상도보다 낮지만 최대 해상도는 꾸준히 증가하고 있다. 이 기술은 [[캡시드]] 및 [[아밀로이드]] 섬유와 같은 매우 큰 단백질 복합체에 특히 유용하다.

일반적인 2차 구조 조성은 원형이색성을 통해 결정될 수 있다. 펩타이드, 폴리펩타이드 및 단백질의 형태를 특성화하기 위해 [[적외선 분광법]]을 이용할 수도 있다.<ref name="pmid3541539">{{서적 인용|제목=Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins|날짜=1986|총서=Advances in Protein Chemistry|권=38|쪽=181–364|doi=10.1016/S0065-3233(08)60528-8|isbn=9780120342389|pmid=3541539}}</ref> 2차원 적외선 분광법은 다른 방법으로는 연구할 수 없는 유연한 펩타이드 및 단백질의 구조를 조사하는 유용한 방법이 되었다.<ref>{{저널 인용|제목=Identifying Residual Structure in Intrinsically Disordered Systems: A 2D IR Spectroscopic Study of the GVGXPGVG Peptide|저널=J. Am. Chem. Soc.|성=Lessing|이름=J.|성2=Roy, S.|url=https://www.rug.nl/research/portal/en/publications/identifying-residual-structure-in-intrinsically-disordered-systems(ff19c09b-088a-48f0-afee-2111a9b19252).html|연도=2012|권=134|호=11|쪽=5032–5035|doi=10.1021/ja2114135|pmid=22356513|성3=Reppert, M.|성4=Baer, M.|성5=Marx, D.|성6=Jansen, T.L.C.|성7=Knoester, J.|성8=Tokmakoff, A.|access-date=2020-04-02|archive-date=2020-08-06|archive-url=https://web.archive.org/web/20200806151928/https://www.rug.nl/research/portal/en/publications/identifying-residual-structure-in-intrinsically-disordered-systems(ff19c09b-088a-48f0-afee-2111a9b19252).html|url-status=dead}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=Two-dimensional infrared population transfer spectroscopy for enhancing structural markers of proteins|저널=Biophys. J.|성=Jansen|이름=T.L.C.|성2=Knoester, J.|연도=2008|권=94|호=5|쪽=1818–1825|bibcode=2008BpJ....94.1818J|doi=10.1529/biophysj.107.118851|pmc=2242754|pmid=17981904}}</ref> 단백질 구조에 대한보다 정성적인 그림은 종종 [[단백질분해과정|단백질 분해]]에 의해 얻어지며, 이는 보다 결정 성있는 단백질 샘플을 스크리닝하는 데 유용하다. 고속 병렬 단백질 분해 (FASTpp)를 이용하여 단백질을 정제할 필요없이 구조화된 분획 및 안정성을 조사 할 수 있다.<ref name="pmid23056252">{{저널 인용|제목=Determining biophysical protein stability in lysates by a fast proteolysis assay, FASTpp|저널=PLOS ONE|날짜=2012|권=7|호=10|쪽=e46147|bibcode=2012PLoSO...746147M|doi=10.1371/journal.pone.0046147|pmc=3463568|pmid=23056252}}</ref> 단백질의 구조가 실험적으로 결정되면, 그 구조의 [[분자동역학]] 시뮬레이션을 사용하여 계산에 대한 추가 세부 연구가 수행된다.<ref name="pmid28637405">{{저널 인용|제목=Molecular Dynamics Simulations, Challenges and Opportunities: A Biologist's Prospective|저널=Curr. Protein Pept. Sci.|날짜=August 2017|권=18|호=11|쪽=1163–1179|doi=10.2174/1389203718666170622074741|pmid=28637405}}</ref>

{| class="wikitable"
|-
| [[파일:Protein_structure_examples.png|700px ]]
|-
| [[단백질 정보 은행]]의 단백질 구조 예
|}

== 각주 ==
{{생체분자구조}}

[[분류:단백질 구조]]