{{위키데이터 속성 추적}}
{{Pfam box
| Name = 레그헤모글로빈, 철 결합 부위
| Symbol = Leghaemoglobin_Fe_BS
| PROSITE = PS00208
| InterPro = IPR019824
}}
[[파일:Leghemoglobin A.png|섬네일|220px|콩의 레그헤모글로빈 A (PDB: 1BIN)]]

'''레그헤모글로빈'''({{llang|en|leghemoglobin}})은 [[콩과 식물]]의 [[질소 고정]] [[뿌리혹]]에서 발견되는 [[산소 운반 단백질|산소 운반]] [[피토글로빈]]이다. '''레고글로빈'''({{llang|en|legoglobin}})이라고도 한다. 레그헤모글로빈은 식물과 세균 사이의 [[공생]] 상호작용의 일부로 뿌리에 질소 고정 세균([[근류균]])이 서식하는 것에 대한 반응으로 이러한 식물에 의해 생성된다. [[근류균]]이 콜로니를 형성하지 않은 뿌리는 레그헤모글로빈을 합성하지 않는다. 레그헤모글로빈은 [[헤모글로빈]]과 화학적, 구조적으로 매우 유사하며, 헤모글로빈과 마찬가지로 붉은색을 띤다. 원래 식물의 레그헤모글로빈에 대한 [[헴]] [[보결분자단]]은 공생 뿌리혹 내의 세균 공생체에 의해 제공되는 것으로 생각되었다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Nadler KD, Avissar YJ |title=Heme Synthesis in Soybean Root Nodules: I. On the Role of Bacteroid delta-Aminolevulinic Acid Synthase and delta-Aminolevulinic Acid Dehydrase in the Synthesis of the Heme of Leghemoglobin |journal=Plant Physiology |volume=60 |issue=3 |pages=433–6 |date=September 1977 |pmid=16660108 |pmc=542631 |doi=10.1104/pp.60.3.433}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=O'Brian MR, Kirshbom PM, Maier RJ |title=Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |volume=84 |issue=23 |pages=8390–3 |date=December 1987 |pmid=3479799 |pmc=299548 |doi=10.1073/pnas.84.23.8390 |bibcode=1987PNAS...84.8390O |doi-access=free}}</ref> 그러나 후속 연구에서는 식물 숙주가 뿌리혹 내에서 [[생합성]] [[유전자]]를 강력하게 발현하고 이러한 유전자의 활성화가 뿌리혹 발생시 레그헤모글로빈 [[유전자 발현]]과 상관관계가 있음을 보여준다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Sangwan I, O'Brian MR |title=Evidence for an inter-organismic heme biosynthetic pathway in symbiotic soybean root nodules |journal=Science |volume=251 |issue=4998 |pages=1220–2 |date=March 1991 |pmid=17799282 |doi=10.1126/science.251.4998.1220 |s2cid=11471787 |bibcode=1991Sci...251.1220S}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Sangwan I, O'Brian MR |title=Characterization of delta-Aminolevulinic Acid Formation in Soybean Root Nodules |journal=Plant Physiology |volume=98 |issue=3 |pages=1074–9 |date=March 1992 |pmid=16668729 |pmc=1080310 |doi=10.1104/pp.98.3.1074}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Sangwan I, O'Brian MR |title=Expression of the soybean (Glycine max) glutamate 1-semialdehyde aminotransferase gene in symbiotic root nodules |journal=Plant Physiology |volume=102 |issue=3 |pages=829–34 |date=July 1993 |pmid=8278535 |pmc=158853 |doi=10.1104/pp.102.3.829}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Madsen O, Sandal L, Sandal NN, Marcker KA |title=A soybean coproporphyrinogen oxidase gene is highly expressed in root nodules |journal=Plant Molecular Biology |volume=23 |issue=1 |pages=35–43 |date=October 1993 |pmid=8219054 |doi=10.1007/BF00021417 |s2cid=23011457}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Kaczor CM, Smith MW, Sangwan I, O'Brian MR |title=Plant delta-aminolevulinic acid dehydratase. Expression in soybean root nodules and evidence for a bacterial lineage of the Alad gene |journal=Plant Physiology |volume=104 |issue=4 |pages=1411–7 |date=April 1994 |pmid=8016269 |pmc=159307 |doi=10.1104/pp.104.4.1411}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Frustaci JM, Sangwan I, O'Brian MR |title=gsa1 is a universal tetrapyrrole synthesis gene in soybean and is regulated by a GAGA element |journal=The Journal of Biological Chemistry |volume=270 |issue=13 |pages=7387–93 |date=March 1995 |pmid=7706283 |doi=10.1074/jbc.270.13.7387 |doi-access=free}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Santana MA, Pihakaski-Maunsbach K, Sandal N, Marcker KA, Smith AG |title=Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules |journal=Plant Physiology |volume=116 |issue=4 |pages=1259–69 |date=April 1998 |pmid=9536042 |pmc=35032 |doi=10.1104/pp.116.4.1259}}</ref><ref>{{저널 인용|vauthors=Sangwan I, O'Brian MR |title=Expression of a soybean gene encoding the tetrapyrrole-synthesis enzyme glutamyl-tRNA reductase in symbiotic root nodules |journal=Plant Physiology |volume=119 |issue=2 |pages=593–8 |date=February 1999 |pmid=9952455 |pmc=32136 |doi=10.1104/pp.119.2.593}}</ref>

[[알팔파]]나 [[콩]]과 같이 근류균이 콜로니를 형성하는 식물의 뿌리혹에 산소가 있으면 대기 중의 [[질소]]를 고정하는 효소로 [[산소]]에 민감한 [[효소]]인 [[질소고정효소]]의 활성이 감소한다. 레그헤모글로빈은 뿌리혹의 적절한 기능을 보장하기 위해 감염된 식물 세포의 [[세포질]]에 있는 유리 산소의 농도를 완충시키는 것으로 나타났다. 즉, 질소 고정은 에너지 비용이 매우 많이 드는 과정이므로 높은 산소 농도를 필요로 하는 [[산소 호흡]]이 뿌리혹 세포에 필요하다.<ref>{{서적 인용|last1=Berg |first1=J. |last2=Tymoczko |first2=J. |last3=Gatto Jr. |first3=G. |last4=Stryer |first4=L. |title=Biochemistry |edition=8th |publisher=W.H. & Freeman Company |year=2015}}</ref> 레그헤모글로빈은 질소고정효소가 기능을 할 수 있을 만큼 낮은 유리 산소 농도를 유지하지만, 산소 호흡을 위해서는 충분히 높은 총 산소 농도(유리 산소 및 레그헤모글로빈에 결합된 산소)를 유지한다.

레그헤모글로빈은 [[카수아리나속]]과 같은 [[방선 식물]]의 뿌리혹 글로빈도 포함하는 '''공생 글로빈'''({{llang|en|symbiotic globin}}) 부류에 속한다. 카수아리나 공생 글로빈은 레그헤모글로빈과 비공생 피토글로빈-2의 중간체이다.<ref name="phytoglobin" /><ref name="Hill16">{{저널 인용|vauthors=Hill R, Hargrove MS, Arredondo-Peter R |title=Phytoglobin: a novel nomenclature for plant globins accepted by the globin community at the 2014 XVIII conference on Oxygen-Binding and Sensing Proteins |journal=F1000Research |date=2016 |volume=5 |page=212 |doi=10.12688/f1000research.8133.1 |pmid=26998237 |pmc=4792203 |doi-access=free }}</ref>

== 구조 ==
[[파일:Lba Oxygen Stabilization.png|섬네일|220px|레그헤모글로빈 A (PDB: 1BIN)의 산소 안정화]]
레그헤모글로빈은 분자량이 약 16 kDa인 단량체 단백질이며 구조적으로 [[미오글로빈]]과 유사하다.<ref name = Singh>Singh S., Varma A. (2017) Structure, Function, and Estimation of Leghemoglobin. In: Hansen A., Choudhary D., Agrawal P., Varma A. (eds) Rhizobium Biology and Biotechnology. Soil Biology, vol 50. Springer, Cham</ref> 하나의 레그헤모글로빈 단백질은 철과 결합된 헴과 하나의 폴리펩티이드 사슬(글로빈)로 구성된다.<ref name=Singh/> 미오글로빈 및 헤모글로빈과 유사하게 헴의 철은 생체 내에서 [[제일철]] 상태로 발견되며 산소와 결합하는 부분이다.<ref name=Singh/> 레그헤모글로빈과 동물 헤모글로빈 사이의 산소 결합 메커니즘의 유사성과 레그헤모글로빈과 동물 헤모글로빈이 공통 조상으로부터 진화해 왔다는 사실에도 불구하고, 이들 단백질 사이의 위치 상의 약 80%에서 아미노산 서열의 차이가 존재한다.<ref name=Singh/>

레그헤모글로빈의 산소 [[결합 친화도]]는 [[향유고래]]의 [[미오글로빈]]의 산소 결합 친화도보다 11~24배 더 높다.<ref name="ReferenceA">{{저널 인용|title=The structure of deoxy- and oxy-leghaemoglobin from lupin |vauthors=Harutyunyan EH, Safonova TN, Kuranova IP, Popov AN, Teplyakov AV, Obmolova GV, Rusakov AA, Vainshtein BK, Dodson GG, Wilson JC}}{{fcn|date=May 2023}}</ref> 친화도의 차이는 두 가지 유형의 [[단백질]] 간의 결합 비율이 다르기 때문에 발생한다.<ref name="ReferenceA"/> 이 현상에 대한 한 기지 설명은 미오글로빈에서 결합된 물 분자가 헴기를 둘러싼 주머니에서 안정화된다는 것이다. 산소가 결합하려면 이러한 물을 옮겨야 한다. 레그헤모글로빈의 유사한 주머니에는 그러한 물이 결합되어 있지 않으므로 산소 분자가 레그헤모글로빈의 헴에 접근하기가 더 쉽다.<ref name=Singh/> 레그헤모글로빈은 미오글로빈과 유사하게 산소 해리 속도가 느리다.<ref name=Wittenberg>{{저널 인용|vauthors=Wittenberg JB, Appleby CA, Wittenberg BA |date=January 1972 |title=The Kinetics of the Reactions of Leghemoglobin with Oxygen and Carbon Monoxide |journal=Journal of Biological Chemistry |volume=247 |issue=2 |pages=527–531 |doi=10.1016/S0021-9258(19)45734-7 |pmid=4333266 |doi-access=free |url=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(19)45734-7/pdf}}</ref> 미오글로빈 및 헤모글로빈과 마찬가지로 레그헤모글로빈은 [[일산화 탄소]]에 대한 친화력이 높다.<ref name=Wittenberg/>

대두의 레그헤모글로빈 A의 1차 구조에서는 미오글로빈의 [[세린]](F7)이 있는 자리에 [[발린]](F7)이 발견된다. 근위 히스티딘 곁사슬의 방향을 고정하는 수소 결합이 없으면 이미다졸 고리는 피롤 질소 원자 사이의 [[엇갈린 입체구조]]를 차지할 수 있으며 쉽게 헴 평면 위쪽으로 이동할 수 있다. 이는 철 원자의 반응성과 산소 친화도를 크게 증가시킨다. 레그헤모글로빈 A에서 원위 히스티딘 곁사슬은 또한 티로신과의 수소 결합 형성에 의해 결합된 리간드로부터 멀리 회전된다.<ref>{{저널 인용|last1=Smagghe |first1=Benoit J. |last2=Hoy |first2=Julie A. |last3=Percifield |first3=Ryan |last4=Kundu |first4=Suman |last5=Hargrove |first5=Mark S. |last6=Sarath |first6=Gautam |last7=Hilbert |first7=Jean-Louis |last8=Watts |first8=Richard A. |last9=Dennis |first9=Elizabeth S. |last10=Peacock |first10=W. James |last11=Dewilde |first11=Sylvia |last12=Moens |first12=Luc |last13=Blouin |first13=George C. |last14=Olson |first14=John S. |last15=Appleby |first15=Cyril A. |date=December 2009 |title=Review: correlations between oxygen affinity and sequence classifications of plant hemoglobins |journal=Biopolymers |volume=91 |issue=12 |pages=1083–1096 |doi=10.1002/bip.21256 |issn=0006-3525 |pmid=19441024|s2cid=1891302 }}</ref>

헴기는 알려진 모든 레그헤모글로빈에서 동일하지만 글로빈의 아미노산 서열은 세균 균주 및 콩과 식물 종에 따라 약간 다르다.<ref name=Singh/> 하나의 콩과 식물 내에서도 레그헤모글로빈의 여러 [[단백질 동질형|동질형]]이 존재할 수 있다. 이들은 종종 산소 친화력이 다르며, 뿌리혹 내의 특정 환경에서 세포의 요구를 충족시키는 데 도움을 준다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Kawashima K, Suganuma N, Tamaoki M, Kouchi H |title=Two types of pea leghemoglobin genes showing different O2-binding affinities and distinct patterns of spatial expression in nodules |journal=Plant Physiol. |date=2001 |volume=125 |issue=2 |pages=641–651 |doi=10.1104/pp.125.2.641|pmid=11161022 |pmc=64866 }}</ref>

== 주요 기능에 대한 논의 ==
1995년의 연구 결과에 따르면 뿌리혹 세포의 낮은 유리 산소 농도는 실제로 뿌리혹 세포의 낮은 산소 투과성 때문인 것으로 나타났다.<ref>{{서적 인용|vauthors=Ludwig RA, de Vries GE |veditors=Broughton WJ, Pühler S |title=Nitrogen Fixation, Vol. 4: Molecular Biology |chapter=Biochemical physiology of Rhizobium dinitrogen fixation |publisher=Clarendon University Press |year=1986 |location=Oxford, UK |pages=[https://archive.org/details/nitrogenfixation0000unse_h1p7/page/50 50–69] |isbn=978-0-19-854575-0 |chapter-url=https://archive.org/details/nitrogenfixation0000unse_h1p7}}</ref> 따라서 레그헤모글로빈의 주된 목적은 세포 내 제한된 유리 산소를 제거하고 산소를 [[세포 호흡]]을 위해 [[미토콘드리아]]로 전달하는 것이다. 그러나 2005년에 과학자들은 레그헤모글로빈이 산소 농도를 완충하고 미토콘드리아에 산소를 전달하는 역할을 한다고 제안했다.<ref name=pubmed.15797021>{{저널 인용|last1=Ott |first1=Thomas |last2=van Dongen |first2=Joost T. |last3=Günther |first3=Catrin |last4=Krusell |first4=Lene |last5=Desbrosses |first5=Guilhem |last6=Vigeolas |first6=Helene |last7=Bock |first7=Vivien |last8=Czechowski |first8=Tomasz |last9=Geigenberger |first9=Peter |last10=Udvardi |first10=Michael K. |date=2005-03-29 |title=Symbiotic leghemoglobins are crucial for nitrogen fixation in legume root nodules but not for general plant growth and development |journal=Current Biology |volume=15 |issue=6 |pages=531–535 |doi=10.1016/j.cub.2005.01.042 |issn=0960-9822 |pmid=15797021|doi-access=free }}</ref> 이들의 레그헤모글로빈 [[유전자 녹아웃|녹아웃]] [[돌연변이체]]에서 질소고정효소의 발현이 되지 않았는데, 이는 아마도 높은 유리 산소 농도에서의 질소고정효소의 분해 때문일 것이다. 이들의 연구는 또한 활성 레그헤모글로빈을 갖는 야생형 뿌리혹 세포에서 더 높은 [[아데노신 삼인산|ATP]]/[[아데노신 이인산|ADP]] 비율을 보여주었는데 이는 레그헤모글로빈이 세포 호흡을 위한 산소 전달에도 도움을 준다는 것을 시사한다.

식물은 공생 헤모글로빈과 비공생 헤모글로빈을 모두 포함하고 있다. 공생 헤모글로빈은 공생 질소 고정(SNF)에 중요한 것으로 생각된다. [[콩과 식물]]에서 공생 질소 고정은 박테로이드 또는 질소 고정 근류균을 포함하는 뿌리혹이라고 불리는 특수 기관에서 일어난다. 공생 레그헤모글로빈을 암호화하는 [[유전자]]를 포함하는 결절 특이적 식물 유전자의 유도는 뿌리혹의 발달을 동반한다. 레그헤모글로빈은 나노몰 범위의 유리 산소를 완충하기 위해 [[질소 고정]] 전에 감염된 식물 세포의 세포질에 밀리몰 농도로 축적된다. 이는 세포에서 세포 호흡을 위해 충분히 높은 산소 흐름을 유지하면서 산소에 불안정한 [[질소고정효소]]의 비활성화를 방지할 수 있습니다. 레그헤모글로빈은 공생 질소 고정에 필요하지만 외부 질소 고정 공급원이 있는 경우 식물 성장 및 발달에는 필요하지 않다. 레그헤모글로빈은 [[세포]]의 높은 에너지 상태를 유지하면서 낮은 유리 산소 농도를 설정하는 데 필수적인 역할을 한다. 이는 효과적인 공생 질소 고정을 위해 필요한 조건이다.<ref name=pubmed.15797021/>

== 기타 식물 헤모글로빈 ==
{{본문|피토글로빈}}
글로빈은 이후 공생 식물에만 국한되지 않고 많은 [[식물]] [[분류군]]에 공통적으로 존재하는 단백질로 확인되었다. 이러한 발견에 비추어, [[피토글로빈]]이라는 용어를 일반적으로 식물 글로빈을 지칭하는 데 사용하는 것이 제안되었다.<ref name="phytoglobin">{{저널 인용|last1=Becana |first1=Manuel |last2=Yruela |first2=Inmaculada |last3=Sarath |first3=Gautam |last4=Catalán |first4=Pilar |last5=Hargrove |first5=Mark S. |title=Plant hemoglobins: a journey from unicellular green algae to vascular plants |journal=New Phytologist |date=September 2020 |volume=227 |issue=6 |pages=1618–1635 |doi=10.1111/nph.16444|pmid=31960995 |doi-access=free }}</ref>

피토글로빈은 두 가지 분류군으로 나눌 수 있다. 3/3-접힘 유형은 속씨식물 피토글로빈의 클래스 I 및 클래스 II를 포함하며 모든 진핵생물에 공통적인 유형이다(세균의 플라보헤모글로빈의 [[수평적 유전자 이동]](HGT)). 엄격한 의미에서 레그헤모글로빈은 클래스 II 피토글로빈이다. 2/2-접힘 "TrHb2" 유형은 속씨식물 명명법에서 클래스 III을 포함하여 [[육상 식물]]의 조상에 의해 클로로플렉소타(Chloroflexota) (이전 [[녹만균문]])으로부터 획득한 것으로 보인다.<ref name="phytoglobin"/>

== 상업적 용도 ==
[[임파서블 푸즈]]는 육류 유래 [[헤모글로빈]]의 [[기능적 유사체 (화학)|유사체]]로서 식품에 재조합 콩 레그헤모글로빈을 사용하는 것에 대한 승인을 [[미국 식품의약국]](FDA)에 요청했다.<ref>{{웹 인용 |title=GRAS Notice 540 |url=https://www.accessdata.fda.gov/scripts/fdcc/index.cfm?set=GRASNotices&id=540 |website=www.accessdata.fda.gov |access-date=2018-01-21 |archive-date=2017-06-30 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170630052957/https://www.accessdata.fda.gov/scripts/fdcc/index.cfm?set=GRASNotices&id=540 |url-status= }}</ref><ref>{{웹 인용 |url=https://www.accessdata.fda.gov/scripts/fdcc/index.cfm?set=GRASNotices&id=737 |title=GRAS Notice 737 |website=www.accessdata.fda.gov |access-date=2018-08-22 }}{{깨진 링크|url=https://www.accessdata.fda.gov/scripts/fdcc/index.cfm?set=GRASNotices&id=737 }}</ref> 미국 식품의약국의 승인은 2019년 7월에 이루어졌으며,<ref>{{웹 인용|url=https://www.cnbc.com/2019/07/31/beyond-meats-competitor-impossible-foods-gets-fda-approval.html |title=Beyond Meat's competitor Impossible Foods plans to launch in grocery stores in September after getting FDA approval |date=31 July 2019 |website=CNBC |access-date=31 July 2019}}</ref> 이의를 제기한 후{{Efn|비영리 옹호 단체인 식품 안전 센터(Center for Food Safety)가 제출한 것이다.}} 2021년 5월 3일에 샌프란시스코 연방 항소 법원에서 승인되었다.<ref>{{웹 인용|author=Justine Calma |url=https://www.theverge.com/2021/5/3/22418036/impossible-foods-legal-battle-key-ingredient-heme-fda |date=May 3, 2021 |title=Impossible Foods clears legal battle over the ingredient that makes its meat 'bleed' |website=theverge.com |url-status=live |archive-url=https://web.archive.org/web/20210507190036/https://www.theverge.com/2021/5/3/22418036/impossible-foods-legal-battle-key-ingredient-heme-fda |archive-date=2021-05-07}}</ref><ref>{{웹 인용|author=Sally Ho |date=May 6, 2021 |url=https://www.greenqueen.com.hk/impossible-foods-wins-legal-battle-over-heme-ingredient-powering-bleeding-plant-based-burger/ |title=Impossible Foods Wins Legal Battle Over Heme Ingredient Powering 'Bleeding' Plant-Based Burger |website=greenqueen.com.hk |url-status=live |archive-url=https://web.archive.org/web/20210506070157/https://www.greenqueen.com.hk/impossible-foods-wins-legal-battle-over-heme-ingredient-powering-bleeding-plant-based-burger/ |archive-date=2021-05-06}}</ref> 현재 고기의 색, 맛, 질감을 모방하기 위해 제품에 사용되고 있다.<ref>{{웹 인용|last=Bandoim |first=L. |date=December 20, 2019 |title=What The FDA's Decision About Soy Leghemoglobin Means For Impossible Burger |website=[[Forbes]] |url=https://www.forbes.com/sites/lanabandoim/2019/12/20/what-the-fdas-decision-about-soy-leghemoglobin-means-for-impossible-burger/#5e0a8c7457f6 |access-date=March 4, 2020}}</ref>

== 같이 보기 ==
{{위키공용분류}}
* [[헤모사이아닌]]
* [[헤모글로빈]]
* [[미오글로빈]]
* [[피토글로빈]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 주해 ==
{{notelist}}

== 더 읽을거리 ==
<!-- The following two references need to be incorporated into the text. -->
* {{저널 인용|vauthors=Virtanen AI |title=Biological nitrogen fixation |journal=Annual Review of Microbiology |volume=2 |issue=1 |pages=485–506 |year=1948 |pmid=18122253 |doi=10.1146/annurev.mi.02.100148.002413}}
* {{서적 인용|last1=Taiz |first1=L. |last2=Zeiger |first2=E. |title=Plant Physiology Online |edition=3rd |publisher=Sinauwr Associates, Inc |year=2006 |location=Sunderland, MA |pages=269 |isbn=978-0-87893-856-8 |url=http://4e.plantphys.net/ |access-date=2008-05-03 |archive-date=2008-05-09 |archive-url=https://web.archive.org/web/20080509053904/http://4e.plantphys.net/ |url-status=dead }}
* [https://www.nytimes.com/2017/08/08/business/impossible-burger-food-meat.html? Impossible Burger’s ‘Secret Sauce’ Highlights Challenges of Food Tech]
* [https://www.fda.gov/food/cfsan-constituent-updates/fda-announces-effective-date-final-rule-adding-soy-leghemoglobin-list-color-additives-exempt Updates FDA Announces Effective Date for Final Rule Adding Soy Leghemoglobin to List of Color Additives Exempt from Certification]

{{헴단백질}}

[[분류:헴 단백질]]
[[분류:질소 대사]]
[[분류:피토케미컬]]