{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Monotopic membrane protein.svg|섬네일|지질과 외재성 막 단백질의 상호 작용]]
[[파일:Polytopic membrane protein.png|섬네일|지질과 막관통 단백질의 상호작용]]
'''단백질-지질 상호작용'''(蛋白質脂質相互作用, {{llang|en|protein-lipid interaction}})은 [[막 단백질]]이 [[지질 (생물학)|지질]]의 [[물리적 상태]]에 미치는 영향 또는 반대로 지질의 물리적 상태가 막 단백질에 미치는 영향을 지칭한다.

막의 [[구조]]와 [[기능 (생물학)|기능]]의 이해와 관련된 질문은 다음과 같다. 1) 고유의 막 단백질은 지질에 단단히 결합하는가? ([[고리형 지질 껍질]] 참조) 그리고 단백질에 인접한 지질층의 특성은 무엇인가? 2) 막 단백질은 막 지질의 순서나 동역학에 장기적으로 영향을 미치는가? 3) 지질은 막 단백질의 구조 및 기능에 어떤 영향을 미치는가? 4) 지질층의 표면에 결합하는 [[외재성 막 단백질]]은 어떻게 지질과 상호작용을 하고 지질의 행동에 영향을 미치는가?

== 지질 이중층 고유 막 단백질에 대한 지질의 결합 ==
대규모의 연구 노력에는 [[단백질]]이 특정 [[지질 (생물학)|지질]]에 특이적인 [[결합 부위]]를 가지고 있는지 여부와 단백질-지질 복합체가 일반적인 [[효소]]의 전환에 필요한 시간, 즉 10<sup>−3</sup>초 정도로 수명이 긴 것으로 간주될 수 있는지 여부를 알기 위한 접근법이 포함된다. 이것은 현재 [[중수소 핵자기 공명]](<sup>2</sup>H-NMR), [[전자 스핀 공명]](ESR) 및 [[형광]] 방법의 사용을 통해 알려져 있다.

특정 막 단백질에 결합하는 지질의 상대적 친화도를 측정하는 데 사용되는 두 가지 접근법이 있다. 여기에는 관심 있는 단백질을 포함하는 재구성된 [[인지질]] [[소포 (세포)|소포]]에서 지질 유사체의 사용이 포함된다. 1) [[스핀 표지]]된 인지질은 막 단백질에 인접할 때 움직임이 제한된다. 결과는 확장된 [[전자 스핀 공명 스펙트럼]]의 구성 요소이다. 실험 스펙트럼은 두 가지 구성 요소, 즉 날카로운 스펙트럼을 가진 "벌크" 지질 단계에서 빠르게 텀블링하는 종 및 단백질에 인접한 [[운동 (물리학)|운동]]이 제한된 구성 요소의 합으로 분석할 수 있다. 막 단백질의 변성은 전자 스핀 공명 스핀 라벨 스펙트럼을 더 넓히고 단백질-막 지질 상호작용에 더 많은 빛을 비추게 한다.<ref>{{저널 인용|last=YashRoy|first=Rakesh c.|date=1991|title=Protein heat denaturation and study of membrane lipid-protein interactions by spin label ESR|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0165022X91900817|journal=Journal of Biochemical and Biophysical Methods|language=en|volume=22|issue=1|pages=55–59|doi=10.1016/0165-022X(91)90081-7|pmid=1848569}}</ref> 2) 스핀 표지 및 브로민화 지질 유도체는 막 단백질의 본질적인 트립토판 형광을 소멸시킬 수 있다. 소멸 효율은 지질 유도체와 형광 트립토판 사이의 거리에 따라 달라진다.

== 측면 막 단백질의 존재로 인한 지질 이중층의 섭동 ==
중수소화된 인지질을 사용하는 대부분의 <sup>2</sup>H-NMR 실험은 단백질의 존재가 지질 이중층에서 지질의 순서 [[매개변수]] 또는 이완 시간으로 측정된 지질 [[동역학]]에 거의 영향을 미치지 않는다는 것을 보여준다. [[핵자기 공명]](NMR) 실험을 통해 얻은 전반적인 견해는 다음과 같다. 1) 경계 지질과 유리 지질 사이의 교환율이 빠르다(10<sup>−</sup><sup>7</sup> 초). 2) 결합된 지질의 순서 매개변수는 단백질에 인접하여 거의 영향을 받지 않는다. 3) [[아실기|아실 사슬]] 재배향의 동역학은 10<sup>−</sup><sup>9</sup> 초의 [[진동수]] 범위에서 약간만 느려진다. 4) 극성 머리 부분의 [[배향 (기하학)|배향]]과 동역학은 [[막관통 단백질]]에 인접함으로써 어떠한 실질적인 방식으로도 유사하게 영향을 받지 않는다. <sup>13</sup>C-NMR 스펙트럼은 또한 생체막의 특정 단백질-지질 상호작용에 대한 정보를 제공한다.<ref>{{저널 인용|last=YashRoy|first=Rakesh C.|date=1991|title=13C-NMR studies of membrane lipid-protein interactions upon protein heat denaturation|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0165022X9190019S|journal=Journal of Biochemical and Biophysical Methods|language=en|volume=23|issue=3|pages=259–261|doi=10.1016/0165-022X(91)90019-S|pmid=1779098}}</ref>

지질 이중층 내의 복굴절<ref>{{저널 인용|title=Optical Anisotropy of Supported Lipid Structures Probed by Waveguide Spectroscopy and Its Application to Study of Supported Lipid Bilayer Formation Kinetics|journal=Analytical Chemistry|last1=Mashaghi|first1=Alireza|last2=Swann|first2=Marcus|url=https://dx.doi.org/10.1021/ac800027s|year=2008|volume=80|issue=10|pages=3666–3676|doi=10.1021/ac800027s|pmid=18422336|last3=Popplewell|first3=Jonathan|last4=Textor|first4=Marcus|last5=Reimhult|first5=Erik}}</ref> 또는 순서를 측정하는 [[이중 편광 간섭법]]과 같은 비표지 광학 방법을 사용한 최근 결과는 펩타이드와 단백질 상호작용이 지질 이중층 순서에 어떻게 영향을 미칠 수 있는지를 보여주기 위해 사용되었으며, 특히 지질 이중층에 대한 실시간 연관성과 펩타이드가 지질 이중층 순서를 침투하고 방해한 후 중요한 펩타이드 농도를 보여준다.<ref>{{저널 인용|last1=Lee|first1=Tzong-Hsien|last2=Heng|first2=Christine|last3=Swann|first3=Marcus J.|last4=Gehman|first4=John D.|last5=Separovic|first5=Frances|last6=Aguilar|first6=Marie-Isabel|date=2010|title=Real-time quantitative analysis of lipid disordering by aurein 1.2 during membrane adsorption, destabilisation and lysis|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes|language=en|volume=1798|issue=10|pages=1977–1986|doi=10.1016/j.bbamem.2010.06.023|pmid=20599687|doi-access=free}}</ref>

== 막 단백질의 골격 및 고체 사슬 역학 ==
[[고체 핵자기 공명]] 기술은 막 단백질 내의 개별 아미노산 잔기의 동역학에 대한 자세한 정보를 얻을 수 있는 잠재력을 지니고 있다. 그러나 이 기술은 많은 양(100~200 mg)의 동위원소 표지 단백질을 필요로 할 수 있으며 분광 할당이 가능한 작은 단백질에 적용할 때 가장 유익하다.

== 지질 이중층에 대한 외재성 막 단백질의 결합 ==
많은 [[외재성 막 단백질]]은 주로 [[내재성 막 단백질]]과의 상호작용을 통해 막에 결합한다. 그러나 [[지질 이중층]]의 표면과 직접적으로 상호작용하는 다양한 단백질 그룹이 있다. [[미엘린 염기성 단백질]] 및 [[스펙트린]]과 같은 일부 단백질은 주로 구조적인 역할을 한다. 많은 [[수용성]] 단백질들이 일시적으로 또는 특정 조건에서 지질 이중층 표면에 결합할 수 있다.

일반적으로 단백질의 소수성 영역을 노출시키는 [[단백질병증|잘못 접힘 과정]]은 예를 들어 [[신경퇴행성 질환]], [[스트레스|신경 스트레스]] 및 [[세포사멸]] 동안 지질막에 대한 결합 및 후속 응집과 관련이 있다.<ref>{{저널 인용|last1=Sanghera|first1=Narinder|last2=Swann|first2=Marcus J.|last3=Ronan|first3=Gerry|last4=Pinheiro|first4=Teresa J.T.|date=2009|title=Insight into early events in the aggregation of the prion protein on lipid membranes|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005273609002594|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes|language=en|volume=1788|issue=10|pages=2245–2251|doi=10.1016/j.bbamem.2009.08.005|pmid=19703409|doi-access=free}}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[고리형 지질 껍질]]
* [[콜로디온 백]]
* [[지질 (생물학)|지질]]
* [[단백질-단백질 상호작용]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 더 읽을거리 ==
* Robert B. Gennis. "Biomembranes, Molecular structure and function". Springer Verlag, New York, 1989.
* H L Scott, Jr & T J Coe. "A theoretical study of lipid-protein interactions in bilayers". Biophys J. 1983 June; 42(3): 219–224.

[[분류:생화학]]
[[분류:단백질]]
[[분류:지질]]
[[분류:막생물학]]