{{위키데이터 속성 추적}}
{{chembox
| Watchedfields = changed
| verifiedrevid = 477228486
| Name = 아데노신 삼인산
| ImageFile = Adenosintriphosphat protoniert.svg
| ImageSize = 200px
|Section1={{Chembox Identifiers
| DrugBank_Ref = {{drugbankcite|correct|drugbank}}
| DrugBank = DB00171
| ChEBI_Ref = {{ebicite|correct|EBI}}
| ChEBI = 15422
| KEGG_Ref = {{keggcite|correct|kegg}}
| KEGG = C00002
| SMILES = O=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3O
| InChIKey = ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUBG
| PubChem = 5957
| IUPHAR_ligand = 1713
| SMILES1 = c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)O)O)N
| StdInChI_Ref = {{stdinchicite|correct|chemspider}}
| StdInChI = 1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H,23,24)(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
| StdInChIKey_Ref = {{stdinchicite|correct|chemspider}}
| StdInChIKey = ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N
| CASNo_Ref = {{cascite|correct|CAS}}
| CASNo = 56-65-5
| UNII_Ref = {{fdacite|correct|FDA}}
| UNII = 8L70Q75FXE
| ChEMBL_Ref = {{ebicite|correct|EBI}}
| ChEMBL = 14249
| ChemSpiderID_Ref = {{chemspidercite|correct|chemspider}}
| ChemSpiderID = 5742
 }}
| Section2={{Chembox Properties
|   C=10|H=16|N=5|O=13|P=3
|   MolarMass = 507.18 g/mol
|   MeltingPtC = 187
|   MeltingPt_notes = disodium&nbsp;salt; decomposes
|   Density = 1.04 g/cm<sup>3</sup> (disodium salt)
|   pKa = 6.5
| LambdaMax = 259 nm<ref name="lamda_source_1">{{웹 인용|title=Adenosine 5'-triphosphate disodium salt Product Information |url=https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/Product_Information_Sheet/a7699pis.pdf |publisher=Sigma |access-date=2019-03-22 |archive-url=https://web.archive.org/web/20190323054630/https://www.sigmaaldrich.com/content/dam/sigma-aldrich/docs/Sigma/Product_Information_Sheet/a7699pis.pdf |archive-date=2019-03-23 |url-status=live }}</ref>
| Absorbance = [[Molar attenuation coefficient|ε<sub>259</sub>]] = 15.4 mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup><ref name="lamda_source_1" />
 }}
}}
'''아데노신 삼인산'''({{llang|en|adenosine triphosphate}}, '''ATP''')은 근육 수축, [[신경 세포]]에서 흥분의 전도, 물질 합성 등 살아있는 [[세포]]에서 다양한 생명 활동을 수행하기 위해 에너지를 공급하는 [[유기 화합물]]이다. 모든 생명체에서 발견되는 ATP는 종종 세포 내 [[에너지]] 전달의 "분자 단위의 에너지 [[통화|화폐]]"라고 불린다.<ref>{{저널 인용|last=Knowles |first=J.&nbsp;R. |title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |pages=877–919 |year=1980 |pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305}}</ref> [[물질대사|대사]] 과정에서 ATP가 소비되면 [[아데노신 이인산]](ADP) 또는 [[아데노신 일인산]](AMP)으로 전환된다. 다른 대사 과정들은 인체가 매일 생명활동에 쓰이는 ATP를 충당할 수 있도록 ATP를 재생한다.<ref>{{저널 인용|last1=Törnroth-Horsefield |first1=S. |last2=Neutze |first2=R. |title=Opening and closing the metabolite gate |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |volume=105 |issue=50 |pages=19565–19566 |date=December 2008|pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |pmc=2604989}}</ref> 또한, ATP는 [[DNA]]와 [[RNA]]의 [[전구체|전구물질]]이며, [[조효소]]로도 사용된다.

[[생화학]]의 관점에서 ATP는 [[뉴클레오사이드 삼인산]]으로 분류되며, [[아데닌]](질소 염기), [[리보스]](5탄당), 삼인산의 세 가지 성분으로 구성되어 있다.

== 구조 ==
ATP는 [[아데닌]]의 9번 질소 원자와 [[리보스]]의 1' 탄소 원자가 서로 연결되어 있고, 리보스의 5' 탄소 원자에 삼인산이 연결되어 있다. 물질대사와 관련된 많은 반응에서 아데닌과 리보스는 변함없이 유지되지만, 삼인산이 이인산으로 전환되면 [[아데노신 이인산|ADP]], 일인산으로 전환되면 [[아데노신 일인산|AMP]]를 형성한다. 3개의 인산기는 리보스에 가까이 있는 인산기로부터 알파(α), 베타(β), 말단에 위치한 인산기는 감마(γ)로 지칭된다.

중성 용액에서 이온화된 ATP는 주로 ATP<sup>4−</sup>로 존재하며, 적은 비율의 ATP<sup>3−</sup>가 존재한다.<ref name=Storer>{{저널 인용|last1=Storer |first1=A. |last2=Cornish-Bowden |first2=A. | title = Concentration of MgATP<sup>2−</sup> and other ions in solution. Calculation of the true concentrations of species present in mixtures of associating ions | pmc=1164030 | journal = Biochem. J. | volume = 159 | issue = 1 | pages = 1–5 | year = 1976 | pmid = 11772 | doi=10.1042/bj1590001}}</ref>

=== ATP와 금속 양이온의 결합 ===
폴리음이온이며 잠재적으로 [[킬레이트|킬레이트성]] 폴리인산기를 특징으로 하는 ATP는 높은 친화력으로 금속 양이온과 결합한다. [[마그네슘|Mg<sup>2+</sup>]]에 대한 [[결합 상수 (화학)|결합 상수]]는 9.554이다.<ref>{{저널 인용|last1=Wilson |first1=J. |last2=Chin |first2=A. | title = Chelation of divalent cations by ATP, studied by titration calorimetry | journal = Anal. Biochem. | volume = 193 | issue = 1 | pages = 16–19 | year = 1991 | pmid = 1645933| doi=10.1016/0003-2697(91)90036-S}}</ref> 2가 양이온인 Mg<sup>2+</sup>와의 결합은 다양한 [[단백질]]과 ATP의 상호작용에 강하게 영향을 미친다. ATP-Mg<sup>2+</sup> 상호작용의 강도 때문에 ATP는 주로 인산기의 산소 중심에 결합된 Mg<sup>2+</sup>와 복합체로 세포 내에 존재한다.<ref name=Storer/><ref>{{저널 인용|last1=Garfinkel |first1=L. |last2=Altschuld |first2=R. |last3=Garfinkel |first3=D. | title = Magnesium in cardiac energy metabolism | journal = J. Mol. Cell. Cardiol. | volume = 18 | issue = 10 | pages = 1003–1013 | year = 1986 | pmid = 3537318 | doi = 10.1016/S0022-2828(86)80289-9 }}</ref>

두 번째 마그네슘 이온은 키네이스의 도메인에서 ATP의 결합에 중요하다.<ref name="Saylor">{{저널 인용|last1=Saylor |first1=P. |last2=Wang |first2=C. |last3=Hirai |first3=T. |last4=Adams |first4=J. | title = A second magnesium ion is critical for ATP binding in the kinase domain of the oncoprotein v-Fps | journal = Biochemistry | volume = 37 | issue = 36 | pages = 12624–12630 | year = 1998 | pmid = 9730835 | doi = 10.1021/bi9812672 }}</ref> Mg<sup>2+</sup>의 존재는 키네이스의 활성을 조절한다.<ref name=Lin>{{저널 인용|last1=Lin |first1=X. |last2=Ayrapetov |first2=M |last3=Sun |first3=G. | title = Characterization of the interactions between the active site of a protein tyrosine kinase and a divalent metal activator |pmc=1316873 | doi = 10.1186/1471-2091-6-25 | journal = BMC Biochem. | volume = 6 | pages = 25 | year = 2005| pmid = 16305747}}</ref>

== 화학적 특성 ==
ATP의 염은 무색의 고체로 분리될 수 있다.<ref>{{Merck13th}}</ref>

ATP는 촉매가 없는 pH 6.8에서 7.4 사이의 수용액에서 안정하다. 보다 극단적인 pH에서 ATP는 [[아데노신 이인산|ADP]]와 [[인산염|인산]]으로 빠르게 [[가수분해]]된다. 살아있는 세포는 ATP의 농도가 ADP의 농도보다 5배인 평형에서 ATP와 ADP의 비율을 평형으로부터 10배의 크기로 유지한다.<ref name=Nicholls>{{서적 인용|last1=Ferguson |first1=S.&nbsp;J. |last2=Nicholls |first2=David |last3=Ferguson |first3=Stuart |title=Bioenergetics 3 |publisher=Academic |location=San Diego, CA |year=2002 |isbn=978-0-12-518121-1 |edition=3rd}}</ref><ref name="Stryer p376">{{서적 인용|first1=J.&nbsp;M. |last1=Berg |first2=J.&nbsp; L. |last2=Tymoczko |first3=L. |last3=Stryer | title = Biochemistry | publisher = W.&nbsp;H. Freeman | year = 2003 | location = New York, NY | page = 376 |isbn = 978-0-7167-4684-3}}</ref> 생화학적 반응에서 P-O-P 결합은 [[고에너지 인산 결합]]으로 지칭된다.<ref>{{저널 인용|last1=Chance|first1= B. |last2=Lees|first2= H. |last3=Postgate|first3= J.&nbsp;G. | title = The Meaning of "Reversed Electron Flow" and "High Energy Electron" in Biochemistry|doi=10.1038/238330a0|journal = Nature | volume = 238 | pages = 330–331 | year = 1972 | pmid = 4561837 | issue = 5363 }}</ref>
[[파일:ATP-ADP.svg|섬네일|ATP의 합성 및 분해의 주기. 1과 2는 각각 에너지의 방출과 투입을 나타낸다.]]

ATP가 ADP와 무기 인산(P<sub>i</sub>)으로 가수분해되면 3.4&nbsp;kJ/mol의 자유 에너지의 변화와 함께 30.5&nbsp;kJ/mol의 엔탈피를 방출한다.<ref>{{저널 인용 |last1=Gajewski |first1=E. |last2=Steckler |first2=D. |last3=Goldberg |first3=R. |title=Thermodynamics of the hydrolysis of adenosine 5′-triphosphate to adenosine 5′-diphosphate |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/261/27/12733.pdf |journal=J. Biol. Chem. |volume=261 |issue=27 |pages=12733–12737 |year=1986 |pmid=3528161 |access-date=2019-08-27 |archive-date=2007-09-27 |archive-url=https://web.archive.org/web/20070927170509/http://www.jbc.org/cgi/reprint/261/27/12733.pdf }}</ref> [[표준 상태]] 1M에서 ATP로부터 인산(P<sub>i</sub>) 또는 피로인산(PP<sub>i</sub>)이 분해됨으로써 방출되는 에너지는 다음과 같다.<ref>{{서적 인용|title=Biochemistry |last=Berg |first=Jeremy M. |last2=Tymoczko|first2= John L.|last3= Stryer|first3= Lubert |year=2007 |edition=6th |publisher=W.&nbsp;H. Freeman |location=New York, NY |isbn=978-0-7167-8724-2 |page=413}}</ref>

:ATP + {{chem|H|2|O}} → ADP + P<sub>i</sub> {{pad|1em}} Δ''G''° = −30.5&nbsp;kJ/mol (−7.3&nbsp;kcal/mol)
:ATP + {{chem|H|2|O}} → AMP + PP<sub>i</sub> {{pad|1em}} Δ''G''° = −45.6&nbsp;kJ/mol (−10.9&nbsp;kcal/mol)

위의 축약된 화학 반응식은 좀 더 명확하게 쓰여질 수 있다. (R = [[아데노신|아데노실]]):
:[RO-P(O)<sub>2</sub>-O-P(O)<sub>2</sub>-O-PO<sub>3</sub>]<sup>4−</sup> + {{chem|H|2|O}} → [RO-P(O)<sub>2</sub>-O-PO<sub>3</sub>]<sup>3−</sup> + [PO<sub>4</sub>]<sup>3−</sup>  +  2 H<sup>+</sup>
:[RO-P(O)<sub>2</sub>-O-P(O)<sub>2</sub>-O-PO<sub>3</sub>]<sup>4−</sup> + {{chem|H|2|O}} → [RO-PO<sub>3</sub>]<sup>2−</sup> + [O<sub>3</sub>P-O-PO<sub>3</sub>]<sup>4−</sup>  +  2 H<sup>+</sup>

[[파일:MgATP2-small.gif|섬네일|이 이미지는 −2의 전하량을 가진 기체상의 단일 분자 [[마그네슘]]-ATP 킬레이트의 360도 회전을 보여준다. 음이온은 이론적인 수준인 UB3LYP/6-311++G(d,p)에서 최적화되었으며, 가능한 전자 구조를 반영하기 위해 수정된 원자간 결합이 있다.]]

한편 ATP의 가수분해는 막전위의 발생을 수반하는 [[이온 펌프|이온수송]]에 관여하기도 한다.

== AMP 및 ADP로부터 ATP의 생산 ==
=== 산소가 있는 조건에서 ATP의 생산 ===
전형적인 세포 내에서 ATP의 [[농도]]는 1~10&nbsp;[[몰 농도|mM]]로 풍부한 편이다.<ref>{{저널 인용| last1 = Beis |first1=I. |last2= Newsholme |first2=E.&nbsp;A. | date = October 1, 1975 | title= The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates | journal= Biochem. J. | volume=152 | pages= 23–32 | pmid=1212224 |pmc=1172435| issue = 1 | doi=10.1042/bj1520023}}</ref> 산소가 존재하는 대사 과정에서 ATP의 탈인산화와 ADP와 AMP의 재인산화는 반복적으로 일어난다.

ATP는 다수의 서로 다른 세포 내 대사 경로를 통해 생성될 수 있다. [[진핵생물]]에서 세 가지 주요 경로는 (1) [[해당과정]], (2) [[시트르산 회로]]/[[산화적 인산화]], (3) [[베타 산화]]이다. (1) 해당과정과 (2) 시트르산 회로/산화적 인산화의 조합인 과정은 [[세포 호흡]]으로 알려져 있으며, 포도당 1분자당 약 32 ATP를 생성한다.<ref name=Rich>{{저널 인용|last=Rich |first=P.&nbsp;R. |title=The molecular machinery of Keilin's respiratory chain |journal=Biochem. Soc. Trans. |volume=31 |issue=6 |pages=1095–1105 |year=2003 |pmid=14641005 |doi=10.1042/BST0311095}}</ref>

비[[광합성]] 산소 호흡 진핵생물에 의한 ATP 생산은 주로 [[미토콘드리아]]에서 일어나는데, 미토콘드리아는 전형적인 세포 부피의 약 25%를 차지한다.<ref name="Lodish">{{서적 인용|last1=Lodish |first1=H. |last2=Berk |first2=A. |last3=Matsudaira |first3=P. |last4=Kaiser |first4=C.&nbsp;A. |last5=Krieger |first5=M. |last6=Scott |first6=M.&nbsp;P. |last7=Zipursky |first7=S.&nbsp;L. |last8=Darnell |first8=J. | title=Molecular Cell Biology |edition=5th |publisher=W.&nbsp;H. Freeman |location=New York, NY |isbn = 978-0-7167-4366-8 | year=2004 }}</ref>

==== 해당과정 ====
{{본문|해당과정}}
[[해당과정]]에서 포도당과 글리세롤은 [[피루브산]]으로 대사된다. 해당과정은 두 가지 [[효소]]인 [[포스포글리세르산 키네이스]]와 [[피루브산 키네이스]]에 의해 촉매되는 [[기질수준 인산화]]를 통해 [[포도당]] 1분자당 2분자의 ATP를 생성한다. 포도당 1분자당 2분자의 [[NADH]]도 생성되며, NADH는 [[전자전달계]]를 통해 산화되어 [[ATP 생성효소]]에 의해 추가적인 ATP의 생성으로 이어진다. 해당과정의 최종 산물로 생성되는 피루브산은 [[피루브산 산화]] 과정의 기질이다.<ref name=Voet>{{서적 인용|last1=Voet |first1=D. |last2=Voet |first2=J.&nbsp;G. | year=2004 | title=Biochemistry |volume=1 |edition=3rd | publisher= Wiley |location=Hoboken, NJ | isbn = 978-0-471-19350-0}}</ref>

해당과정은 총 10단계로 구성되어 있다. 에너지 투자기(preparatory phase)인 단계 1~단계 5를 거치면서 1분자의 포도당은 2분자의 [[글리세르알데하이드 3-인산]](G3P)로 전환된다. 1분자의 ATP는 단계 1에 투자되고, 또 다른 1분자의 ATP는 단계 3에 투자된다. 해당과정의 단계 1과 단계 3을 "프라이밍 단계(priming steps)"라고 한다. 에너지 회수기(payoff phase)에서는 2분자의 글리세르알데하이드 3-인산이 2분자의 [[피루브산]]으로 전환된다. 단계 7에서 2분자의 ATP가 생성되며, 단계 10에서도 2분자의 ATP가 생성된다. 단계 7과 단계 10에서 ATP는 [[아데노신 이인산|ADP]]로부터 생성된다. 해당과정에서 2분자의 ATP가 순생산된다. 해당과정은 나중에 ATP를 추가로 생산하기 위해 [[피루브산의 산화]]와 [[시트르산 회로]]로 연결된다.

===== 해당과정의 조절 =====
해당과정에서 [[헥소키네이스]]는 자신이 만든 생성물인 [[포도당 6-인산]]에 의해 직접적으로 저해되고, [[피루브산 키네이스]]는 ATP에 의해 저해된다. 해당과정의 주요 조절 지점은 고농도의 ATP에 의해 [[다른 자리 입체성 조절|다른 자리 입체적으로 저해]]되고, 고농도의 AMP에 의해 활성화되는 [[포스포프럭토키네이스-1]](PFK-1)이다. ATP는 포스포프럭토키네이스-1에 의해 촉매되는 반응의 [[반응물|기질]]이기 때문에 ATP에 의한 포스포프럭토키네이스-1의 저해는 드문 경우이다. 포스포프럭토키네이스-1의 활성형은 2가지 입체 구조로 존재하는 [[사량체 단백질]]이며, 그 중에 하나만 기질인 [[과당 6-인산]]과 결합한다. 포스포프럭토키네이스-1은 ATP에 대해 두 개의 [[결합 부위]]를 가지고 있는데, [[활성 부위]]는 2가지 입체 구조에서 모두 ATP가 접근 가능하지만, 저해제 결합 부위에 ATP가 결합하면 과당 6-인산을 제대로 결합시키지 않는 입체구조를 안정화시킨다.<ref name="Voet" /> [[고리형 아데노신 일인산]](cAMP), [[암모늄 이온]], 무기 인산(P<sub>i</sub>), [[과당 1,6-이중인산]] 및 [[과당 2,6-이중인산]]을 포함하는 많은 다른 작은 분자들은 입체구조의 평형에서 ATP에 의한 유도 적합 변화를 보상할 수 있고, 포스포프럭토키네이스-1을 재활성화 할 수 있다.<ref name="Voet" />

==== 시트르산 회로와 산화적 인산화 ====
{{본문|시트르산 회로|산화적 인산화}}
[[미토콘드리아]]에서 [[피루브산]]은 [[피루브산 탈수소효소]] 복합체에 의해 [[아세틸기]]로 산화되며, 아세틸기는 [[시트르산 회로]]에 의해 [[이산화 탄소]]로 완전 산화된다. 시트르산 회로 1회전당 2분자의 CO<sub>2</sub>, 3분자의 [[NADH]], 1분자의 [[FADH2|FADH<sub>2</sub>]], 1분자의 ATP가 생성된다. 시트르산 회로에서 생성되는 ATP(또는 [[구아노신 삼인산|GTP]])는 [[석시닐-CoA]]가 [[석시닐-CoA 합성효소]]에 의해 [[석신산]]으로 전환되는 반응에서 [[기질수준 인산화]]를 통해 생성된다.  NADH 와 FADH<sub>2</sub>는 [[산화적 인산화]]에 의한 추가적인 ATP를 생성하는 데에 사용되며, 각각 NAD<sup>+</sup>와 [[FAD]]로 재활용된다. 1분자의 NADH 산화에 의해 약 2.5분자의 ATP가, 1분자의 FADH<sub>2</sub> 산화에 의해 약 1.5분자의 ATP가 생성된다.<ref name="Rich" /> 세포 호흡을 통해 생성되는 ATP의 대부분은 산화적 인산화를 통해 생성된다. 시트르산 회로 내에서 산소를 필요로 하진 않지만, 산화적 인산화를 통해 NADH와 FADH<sub>2</sub>를 각각 NAD<sup>+</sup>와 FAD로 전환하는 데 O<sub>2</sub>가 사용되기 때문에, [[산소]]가 공급되지 않으면 시트르산 회로도 작동을 멈춘다.<ref name="Lodish" />

세포질의 NADH로부터 미토콘드리아에 의한 ATP의 생성은 미토콘드리아 내막이 NADH와 NAD<sup>+</sup>에 대해 불투과성이기 때문에 [[말산-아스파르트산 왕복통로]] 또는 [[글리세롤 3-인산 왕복통로]]를 이용한다. 생성된 NADH를 운반하는 대신에 [[말산 탈수소효소]]가 [[옥살아세트산]]을 [[말산]]으로 전환시키고, 말산은 [[세포질]]에서 미토콘드리아 기질로 운반된다. 운반된 말산은 미토콘드리아 기질에 존재하는 말산 탈수소효소에 의해 다시 옥살아세트산으로 전환되고, 이 과정에서 NADH가 생성된다. 아스파르트산 아미노기전이효소는 [[옥살아세트산]]을 [[아스파르트산]]으로 전환시키고, 아스파르트산은 운반체를 통해 미토콘드리아 내막을 가로질러 막 사이 공간으로 운반된다.<ref name="Lodish" />

산화적 인산화에서 NADH와 FADH<sub>2</sub>로부터 고에너지 전자가 전자전달계를 통해 전달되는 과정에서 방출되는 에너지를 이용해 미토콘드리아 기질로부터 막 사이 공간으로 H<sup>+</sup>([[양성자]])가 능동수송된다. 이러한 양성자의 능동수송은 미토콘드리아 내막을 경계로 H<sup>+</sup>의 농도 기울기(pH의 차이)와 [[전위]] 차이의 형태로 위치 에너지를 발생시키며, 이는 양성자 구동력을 생성시킨다. 이러한 H<sup>+</sup>의 전기화학적 기울기에 의해 H<sup>+</sup>가 막 사이 공간에서 미토콘드리아 기질로 [[ATP 생성효소]]를 통해 확산될 때 ATP가 생성된다.<ref>{{저널 인용|last1=Abrahams |first1=J. |last2=Leslie |first2=A. |last3=Lutter |first3=R. |last4=Walker |first4=J. | title = Structure at 2.8&nbsp;Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria | journal = Nature | volume = 370 | issue = 6491 | pages = 621–628 | year = 1994 |pmid=8065448 | doi = 10.1038/370621a0 }}</ref> ATP 생성효소가 1회전 할 때 3 ATP가 생성된다.

미토콘드리아에서 합성된 ATP의 대부분은 세포질에서 세포의 대사를 수행하는 데 사용된다. 따라서 미토콘드리아 기질에서 만들어진 ATP는 미토콘드리아 밖으로 내보내져야 한다. 미토콘드리아 기질 쪽은 상대적으로 음전하를 띄는 데 비해 세포질 쪽은 상대적으로 양전하를 띄기 때문에 미토콘드리아 내막을 경계로 한 H<sup>+</sup>의 전기화학적 기울기는 ATP를 미토콘드리아 기질로부터 세포질로 나가도록 돕는다. 미토콘드리아 밖으로 운반되는 1분자의 ATP당 1H<sup>+</sup>가 소모된다. 따라서 1분자의 ATP를 만들고, 미토콘드리아 밖으로 운반하려면 4H<sup>+</sup>가 필요하다. 미토콘드리아 내막에 존재하는 [[역수송체]]인 ADP/ATP 전위효소는 막 사이 공간의 [[아데노신 이인산|ADP]]와 미토콘드리아 기질에서 새로 합성된 ATP를 서로 교환하는 데 사용되는 [[내재성 막단백질]]이다.<ref name="Brandolin">{{저널 인용|last1=Dahout-Gonzalez |first1=C. |last2=Nury |first2=H. |last3=Trézéguet |first3=V. |last4=Lauquin |first4=G. |last5=Pebay-Peyroula |first5=E. |last6=Brandolin |first6=G. | title = Molecular, functional, and pathological aspects of the mitochondrial ADP/ATP carrier | journal = Physiology | volume = 21 | pages = 242–249 | year = 2006| pmid = 16868313 | doi=10.1152/physiol.00005.2006 | issue = 4 }}</ref> ADP/ATP 전위효소는 3개의 음전하를 미토콘드리아 안으로 이동시키는 대가로 미토콘드리아 밖으로 약 4개의 음전하를 이동시키기 때문에 막전위에 의해 작동된다. 또한 미토콘드리아 안으로 인산을 수송하는 것도 필요하다. 인산 운반체는 인산과 함께 H<sup>+</sup>(양성자)를 이동시켜서 H<sup>+</sup>의 농도 기울기를 부분적으로 상쇄시킨다. 해당과정, 피루브산의 산화, 시트르산 회로, 산화적 인산화가 순차적으로 완료되면 포도당 1분자당 약 30~32 ATP가 생성된다.

===== 시트르산 회로의 조절 =====
[[시트르산 회로]]는 주로 핵심적인 [[반응물|기질]]의 이용가능성, 특히 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]와 NADH의 비율, [[칼슘]], 무기 인산, ATP, [[아데노신 이인산|ADP]], [[아데노신 일인산|AMP]]의 농도에 의해 조절된다. [[시트르산]]은 [[시트르산 생성효소]]의 피드백 억제제이며, 시트르산 회로와 해당과정 조절 사이에 직접적인 연관성이 있는 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)을 억제한다.<ref name="Voet" />

==== β 산화 ====
{{본문|β 산화}}
호기성 조건에서 관련 [[효소]]와 [[보조 인자]]가 있으면 지방산은 [[아세틸-CoA]]로 전환된다. 이러한 대사 경로를 [[β 산화]]라고 한다. β 산화의 각 사이클은 2개의 탄소 원자를 분해한 만큼 지방산 사슬을 짧게 만들고, 1분자의 아세틸-CoA, 1분자의 NADH, 1분자의 FADH<sub>2</sub>를 생성한다. 아세틸-CoA는 시트르산 회로에 의해 대사되어 ATP를 생성하며, NADH와 FADH<sub>2</sub>는 산화적 인산화에서 ATP를 생성하는 데 사용된다. 긴사슬 지방산의 β 산화에 의해 수십 분자의 ATP가 생성된다.<ref>{{저널 인용|last1=Ronnett |first1=G. |last2=Kim |first2=E. |last3=Landree |first3=L. |last4=Tu |first4=Y. | title = Fatty acid metabolism as a target for obesity treatment | journal = Physiol. Behav. | volume = 85 | issue = 1 | pages = 25–35 | year = 2005 | pmid = 15878185 | doi=10.1016/j.physbeh.2005.04.014 }}</ref>

===== 산화적 인산화의 조절 =====
[[산화적 인산화]]에서 핵심 조절 지점은 [[사이토크롬 c 산화효소]]에 의해 촉매되는 반응으로 환원형인 [[사이토크롬 c]] 기질의 이용가능성에 의해 조절된다. 이용가능한 환원형 사이토크롬 c의 양은 다른 기질의 양과 직접적으로 관련되어 있다.

:<math chem>
\frac12 \ce{NADH} + \ce{cyt}\ \ce{c_{ox}} + \ce{ADP} + \ce{P_i} \rightleftharpoons
\frac12 \ce{NAD^+} + \ce{cyt}\ \ce{c_{red}} + \ce{ATP}
</math>

이러한 [[화학 반응식]]을 직접적으로 내포하고 있는 것은 다음과 같다.

:<math>
\frac{[\mathrm{cyt~c_{red}}]}{[\mathrm{cyt~c_{ox}}]} = \left(\frac{[\mathrm{NADH}]}{[\mathrm{NAD}]^{+}}\right)^{\frac{1}{2}}\left(\frac{[\mathrm{ADP}] [\mathrm{P_i}]}{[\mathrm{ATP}]}\right)K_\mathrm{eq}
</math>

따라서 [NADH] 대 [NAD<sup>+</sup>]의 높은 비율 또는 [ADP][P<sub>i</sub>] 대 [ATP]의 높은 비율은 많은 양의 환원된 사이토크롬 c 및 사이토크롬 c 산화효소의 높은 활성을 의미한다.<ref name="Voet" /> 미토콘드리아 기질과 세포질 사이에 ATP와 NADH의 운반 속도에 의해 추가적인 조절이 이루어진다.<ref name="Brandolin" />

==== 케톤증 ====
{{본문|케톤체}}
[[케톤체]]는 [[미토콘드리아]]에서 산화될 때 아세토아세트산 분자당 22 ATP와 2 [[구아노신 삼인산|GTP]] 분자를 생성하는 연료로 사용될 수 있다. 케톤체는 [[간]]으로부터 다른 조직으로 운반되며, [[아세토아세트산]]과 [[β-하이드록시뷰티르산]]은 [[시트르산 회로]]를 통해 [[환원 당량]](NADH and FADH<sub>2</sub>)을 생성하기 위해 [[아세틸-CoA]]로 재전환될 수 있다. 간에는 β-케토아실-CoA 전이효소(또는 싸이오포레이스)가 없기 때문에 케톤체는 간에서 연료로 사용될 수 없다. 저농도의 아세토아세트산은 간에서 흡수되어 [[젖산]]으로 끝나는 메틸글리옥살 경로(methylglyoxal pathway)를 통해 해독된다. 고농도의 아세토아세트산은 간세포 이외의 다른 세포로 흡수되어 [[프로필렌 글리콜]]을 통해 다른 대사 경로로 들어간다. ATP를 필요로 하는 일련의 단계를 거쳐서, 프로필렌 글리콜은 피루브산으로 전환될 수 있다.<ref name="Environmental Protection Agency; TOXICOLOGICAL REVIEW OF ACETONE (CAS No. 67-64-1)">{{웹 인용| url=http://www.epa.gov/iris/toxreviews/0128tr.pdf | title=Integrated Risk Information System| date=2013-03-15}}</ref>

=== 혐기성 조건에서 ATP 생성 ===
[[발효]]는 산소가 없는 상태에서 [[유기 화합물]]의 [[물질대사]]이다. 발효는 [[세포 호흡]]에서의 [[산화적 인산화]]가 없는 [[기질수준 인산화|기질수준의 인산화]]를 포함한다. [[포도당]]이 [[젖산]]으로 [[산화·환원 반응|산화]]되는 [[화학 반응식]]은 다음과 같다.
: {{chem|C|6|H|12|O|6}} → 2&nbsp;{{chem|CH|3|CH(OH)COOH}} + 2&nbsp;ATP

[[무산소 호흡]]은 O<sub>2</sub>가 없는 상태에서의 호흡이다. [[원핵생물]]들은 다양한 [[전자수용체]]들을 이용할 수 있다. 이러한 [[전자수용체]]로는 [[질산염]], [[황산염]] 및 [[이산화 탄소]]가 포함된다.

=== 뉴클레오사이드 이인산 키네이스에 의한 ATP의 보충 ===
ATP는 고에너지 인산의 공여체로서 다른 뉴클레오사이드 삼인산을 사용하는 [[뉴클레오사이드 이인산 키네이스]]의 효소군 및 [[ATP:구아니도-포스포트랜스퍼레이스 효소군]]에 의해 촉매되는 몇 가지 보충 반응을 통해 합성될 수 있다.

=== 광합성에서 ATP 생성 ===
[[식물]]에서 ATP는 [[엽록체]]의 [[틸라코이드 막]]에서 합성된다. 이러한 과정을 [[광인산화]]라고 한다. 광인산화 과정은 화학삼투적인 방식으로 ATP를 합성한다는 점에서 [[미토콘드리아]]에서의 [[산화적 인산화]]와 유사하지만 [[전자전달계]]를 작동시키기 위한 고에너지 전자를 만드는 데 빛에너지를 이용한다는 점에서 차이가 있다.<ref>{{저널 인용| last = Allen | first = J. | title = Photosynthesis of ATP-electrons, proton pumps, rotors, and poise | journal = Cell | volume = 110 | issue = 3 | pages = 273–276 | year = 2002 | pmid = 12176312 | doi = 10.1016/S0092-8674(02)00870-X }}</ref> 광인산화에서 [[ATP 생성효소]]는 산화적 인산화와 동일한 방식으로 ATP를 생성한다. 엽록체에서 생성된 ATP의 일부는 [[캘빈 회로]]에서 소비된다.

=== ATP 재활용 ===
인체 내 ATP의 총량은 약 0.2[[몰 (단위)|몰]]이다. 대부분의 ATP는 앞서 언급한 과정에 의해 [[아데노신 이인산|ADP]]로부터 재활용된다. 따라서 주어진 시간에 ATP + ADP 총량은 상당히 일정하게 유지된다.

사람의 세포가 사용하는 에너지를 하루에 100~150몰의 ATP의 [[가수분해]]를 필요로 하며, 이는 약 50~75&nbsp;kg 에 해당한다. 사람은 보통 하루동안 자신의 몸무게 만큼의 ATP를 사용한다. ATP의 각 당량은 하루동안 500~750회(100 / 0.2 = 500회) 재활용된다.

[[파일:Rossmann-fold-1g5q.png|섬네일|로스만 폴드의 한 예로서, [[플라빈 모노뉴클레오타이드]] [[보조 인자]]가 결합된 세균 ''Staphylococcus epidermidis'' ({{PDB|1G5Q}})의 탈카복실화효소의 구조 도메인.]]

== 생화학적 기능 ==
=== 세포 내 신호전달 ===
ATP는 인산기를 전달하는 [[효소]]인 [[키네이스]]의 기질 여갈을 함으로써 [[신호전달]]에 관여한다. 키네이스는 가장 일반적인 ATP-결합 단백질이다. 키네이스들은 몇 개의 공통적인 접힘을 공유한다.<ref name=Scheeff>{{저널 인용|last1=Scheeff |first1=E. |last2=Bourne |first2=P. | title = Structural evolution of the protein kinase-like superfamily |pmc=1261164 | doi = 10.1371/journal.pcbi.0010049 | journal = PLoS Comput. Biol. | volume = 1 | issue = 5 | pages = e49 | year = 2005 | pmid = 16244704}}</ref> 키네이스에 의한 단백질의 [[인산화]]는 [[미토젠 활성화 단백질 키네이스]](MAP kinase) 캐스케이드와 같은 캐스케이드를 활성화시킬 수 있다.<ref>{{저널 인용|last1=Mishra |first1=N. |last2=Tuteja |first2=R. |last3=Tuteja |first3=N. | title = Signaling through MAP kinase networks in plants | journal = Arch. Biochem. Biophys. | volume = 452 | issue = 1 | pages = 55–68 | year = 2006 | pmid = 16806044 | doi = 10.1016/j.abb.2006.05.001 }}</ref>

ATP는 또한 [[G 단백질 연결 수용체]] 신호전달 경로에서 가장 흔한 [[아데닐산 고리화효소]]의 기질이며, 세포 내 저장소에서 칼슘을 방출함으로써 칼슘 신호를 촉발시키는 역할을 하는 [[2차 전달자|2차 신호전달자]]인 [[고리형 아데노신 일인산]](cAMP)으로 전환될 수 있다.<ref>{{저널 인용|last1=Kamenetsky |first1=M. |last2=Middelhaufe |first2=S. |last3=Bank |first3=E. |last4=Levin |first4=L. |last5=Buck |first5=J. |last6=Steegborn |first6=C. | title = Molecular details of cAMP generation in mammalian cells: a tale of two systems | journal = J. Mol. Biol. | volume = 362 | issue = 4 | pages = 623–639 | year = 2006 | pmid = 16934836 | doi = 10.1016/j.jmb.2006.07.045 | pmc = 3662476}}</ref> 신호 전달의 이러한 형태는 다른 여러 세포 과정의 조절에 관여하지만 뇌 기능에서 특히 중요하다.<ref>{{저널 인용|last1=Hanoune |first1=J. |last2=Defer |first2=N. | title = Regulation and role of adenylyl cyclase isoforms | journal = Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. | volume = 41 | pages = 145–174 | year = 2001| pmid = 11264454 | doi = 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145 }}</ref>

=== DNA와 RNA의 합성 ===
ATP는 [[RNA]]의 합성에 필요한 4가지 기질 중 하나이다. RNA의 합성은 [[RNA 중합효소]]에 의해 촉진된다.<ref>{{저널 인용|last1=Joyce |first1=C.&nbsp;M. |last2=Steitz |first2=T.&nbsp;A. |title=Polymerase structures and function: variations on a theme? |journal=J. Bacteriol. |volume=177 |issue=22 |pages=6321–6329 |year=1995 |pmid=7592405 |pmc=177480 |doi=10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995}}</ref> ATP가 [[디옥시리보뉴클레오타이드]]인 dATP로 대체되는 것을 제외하면 DNA의 합성에서도 비슷한 과정이 일어난다. 자연계에서 일어나는 많은 축합 반응들과 마찬가지로 [[DNA 복제]]와 [[전사 (생물학)|전사]]도 ATP를 소비한다.

=== 단백질 합성에서 아미노산 활성화 ===
{{본문|아미노산 활성화}}
[[아미노아실 tRNA 합성효소|아미노아실-tRNA 합성효소]]는 tRNA에 아미노산을 결합시키는 데 ATP를 소비하며, 아미노아실-tRNA 복합체를 형성하도록 한다. 아미노아실 전이효소는 AMP-아미노산을 tRNA에 결합시킨다. 짝지음 반응은 다음의 두 단계로 진행된다.

# 아미노산 + ATP ⟶ 아미노산-AMP + PP<sub>i</sub>
# 아미노산-AMP + tRNA ⟶ 아미노산-tRNA + AMP

아미노산은 에스터 결합을 통해 tRNA의 3' 말단(서열 CCA의 A)에 있는 뉴클레오타이드와 결합한다.

=== ATP-결합 카세트 수송체 ===
농도 기울기에 역행해서 세포 밖으로 물질을 운반하는 것은 종종 ATP의 가수분해와 관련이 있다. 운반은 [[ATP-결합 카세트 수송체]](ABC 수송체)에 의해 매개된다. 인간의 게놈은 약물, 지질, 기타 화합물을 세포 밖으로 운반하는 데 사용되는 48가지의 ATP-결합 카세트 수송체를 암호화하고 있다.<ref>{{저널 인용|title=Mammalian ABC transporters in health and disease|authors=Borst, P.; Elferink, R. Oude|journal=Annual Review of Biochemistry|year=2002|volume=71|pages=537–592|doi=10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055|pmid=12045106|url=https://pure.uva.nl/ws/files/3499814/42885_202387y.pdf}}</ref>

=== 세포 외 신호전달 및 신경전달 ===
세포는 [[퓨린작동성 신호전달]]이라고 불리는 과정에서 다른 세포와 연락하기 위해 ATP를 분비한다. ATP는 신경계의 많은 부분에서 신경전달물질로 작용하고, 혈관의 산소 공급 등에 영향을 미친다. ATP는 통로 단백질<ref name="RomanovLasher2018">{{저널 인용|last1=Romanov|first1=Roman A.|last2=Lasher|first2=Robert S.|last3=High|first3=Brigit|last4=Savidge|first4=Logan E.|last5=Lawson|first5=Adam|last6=Rogachevskaja|first6=Olga A.|last7=Zhao|first7=Haitian|last8=Rogachevsky|first8=Vadim V.|last9=Bystrova|first9=Marina F.|last10=Churbanov|first10=Gleb D.|last11=Adameyko|first11=Igor|last12=Harkany|first12=Tibor|last13=Yang|first13=Ruibiao|last14=Kidd|first14=Grahame J.|last15=Marambaud|first15=Philippe|last16=Kinnamon|first16=John C.|last17=Kolesnikov|first17=Stanislav S.|last18=Finger|first18=Thomas E.|title=Chemical synapses without synaptic vesicles: Purinergic neurotransmission through a CALHM1 channel-mitochondrial signaling complex|journal=Science Signaling|volume=11|issue=529|year=2018|pages=eaao1815|issn=1945-0877|doi=10.1126/scisignal.aao1815|pmid=29739879|pmc=5966022}}</ref><ref name="Dahl2015">{{저널 인용|last1=Dahl|first1=Gerhard|title=ATP release through pannexon channels|journal=Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences|volume=370|issue=1672|year=2015|pages=20140191|issn=0962-8436|doi=10.1098/rstb.2014.0191|pmid=26009770|pmc=4455760}}</ref>을 통해 세포막을 통해 직접 분비되거나 세포막과 융합되는 소낭<ref name="LarssonSawada2012">{{저널 인용|last1=Larsson|first1=Max|last2=Sawada|first2=Keisuke|last3=Morland|first3=Cecilie|last4=Hiasa|first4=Miki|last5=Ormel|first5=Lasse|last6=Moriyama|first6=Yoshinori|last7=Gundersen|first7=Vidar|title=Functional and Anatomical Identification of a Vesicular Transporter Mediating Neuronal ATP Release|journal=Cerebral Cortex|volume=22|issue=5|year=2012|pages=1203–1214|issn=1460-2199|doi=10.1093/cercor/bhr203|pmid=21810784}}</ref>으로 펌핑된다. 세포는 퓨린작동성 수용체 단백질인 P2X와 P2Y를 사용하여 ATP를 감지한다.

=== 단백질 용해도 ===
ATP는 최근 생물학적 향수성(向水性) 물질로 작용하는 것으로 제안되었으며,<ref>{{저널 인용|last=Hyman|first=Anthony A.|last2=Krishnan|first2=Yamuna|last3=Alberti|first3=Simon|last4=Wang|first4=Jie|last5=Saha|first5=Shambaditya|last6=Malinovska|first6=Liliana|last7=Patel|first7=Avinash|date=2017-05-19|title=ATP as a biological hydrotrope|journal=Science|language=en|volume=356|issue=6339|pages=753–756|doi=10.1126/science.aaf6846|issn=0036-8075|pmid=28522535}}</ref> 프로테옴 전체의 용해도에 영향을 미치는 것으로 밝혀졌다.<ref>{{저널 인용|last=Savitski|first=Mikhail M.|last2=Bantscheff|first2=Marcus|last3=Huber|first3=Wolfgang|last4=Dominic Helm|last5=Günthner|first5=Ina|last6=Werner|first6=Thilo|last7=Kurzawa|first7=Nils|last8=Sridharan|first8=Sindhuja|date=2019-03-11|title=Proteome-wide solubility and thermal stability profiling reveals distinct regulatory roles for ATP|journal=Nature Communications|language=en|volume=10|issue=1|pages=1155|doi=10.1038/s41467-019-09107-y|pmid=30858367|pmc=6411743|issn=2041-1723}}</ref>

== ATP 유사체 ==
생화학 실험실에서는 종종 ATP-의존적인 분자 과정을 탐구하기 위해 [[인 비트로|생체 외]](in vitro) 연구를 수행한다. ATP 유사체는 종종 다른 기질과 함께 ATP와 복합체를 형성하는 [[단백질의 구조]]를 결정하기 위해 [[X선 결정학]]을 사용한다.

[[키네이스]]와 같은 ATP-의존성 [[효소 저해제|효소의 저해제]]는 ATP-의존성 반응과 관련된 [[결합 부위]] 및 [[전이 상태]]를 조사하는 데 필요하다.

가장 유용한 ATP 유사체는 ATP처럼 가수분해되지 않는다. 대신에 ATP 유사체들은 ATP-결합 상태와 밀접하게 관련된 구조로 효소를 붙잡아 둔다. 아데노신 5'-γ-싸이오삼인산(adenosine 5′-γ-thiotriphosphate)은 감마 인산의 산소 중 하나가 [[황]] 원자로 대체된 매우 일반적인 ATP 유사체이다. 이러한 ATP 유사체는 ATP보다 매우 느린 속도로 가수분해되고, ATP-의존성 과정의 저해제로 작용한다. 결정학적 연구에서 ATP 가수분해의 [[전이 상태]]는 바나드산 이온이 결합된 상태에 의해 모델링된다.

일부 효소는 고농도에서 상당한 속도로 ATP 유사체를 가수분해할 수 있기 때문에 ATP 유사체를 사용한 실험의 결과를 해석할 때는 주의해야 한다.<ref name=Resetar>{{저널 인용|last1=Resetar |first1=A.&nbsp;M. |last2=Chalovich |first2=J.&nbsp;M. | year=1995 | title= Adenosine 5′-(gamma-thiotriphosphate): an ATP analog that should be used with caution in muscle contraction studies | volume=34 | issue=49 | pages=16039–16045 | pmid=8519760 | doi = 10.1021/bi00049a018 | journal= Biochemistry}}</ref>

== 역사 ==
ATP는 카를 로만(Karl Lohmann)<ref>{{웹 인용|url=http://www.nndb.com/people/075/000249325/|title=Karl Lohmann|website=www.nndb.com|accessdate=21 January 2018}}</ref><ref>{{저널 인용|last=Lohmann |first=K. |title=Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel |trans-title=On the pyrophosphate fraction in muscle |journal=Naturwissenschaften |volume=17 |issue=31 |pages=624–625 |date=August 1929 |doi=10.1007/BF01506215 |language=German}}</ref>과 옌드라시크(Jendrassik)<ref>{{저널 인용| title=The Determination of Phosphorus and the Discovery of Phosphocreatine and ATP: the Work of Fiske and SubbaRow | journal=Journal of Biological Chemistry| volume=277| issue=32| pages=e21| url=http://www.jbc.org/content/277/32/e21| year=2002| last1=Vaughan| first1=Martha| last2=Hill| first2=Robert L.| last3=Simoni| first3=Robert D.}}</ref>에 의해 1929년에 발견되었고, 이와는 별도로 [[하버드 의학전문대학원|하버드 의학대학원]]의 사이러스 피스크(Cyrus Fiske)와 옐라프라가다 수바로(Yellapragada Subba Rao)에 의해 발견되었는데,<ref>{{저널 인용|last=Maruyama |first=K. |title=The discovery of adenosine triphosphate and the establishment of its structure |journal=J. Hist. Biol. |volume=24 |issue=1 |pages=145–154 |date=March 1991 |doi=10.1007/BF00130477 }}</ref> 두 팀은 인산화물에 대한 실마리를 찾기 위해 서로 경쟁하였다. ATP는 1941년 [[프리츠 앨버트 리프먼]]에 의해 세포에서 에너지 생성 반응과 에너지 요구 반응 사이의 중개 물질로 제안되었다.<ref>{{저널 인용|last=Lipmann |first=F. |title=Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy.  |journal=Adv. Enzymol. |volume=1 |pages=99–162 |year=1941 |issn=0196-7398}}</ref> ATP는 1948년 [[알렉산더 토드]]에 의해 실험실에서 처음으로 합성되었다.<ref>{{웹 인용| url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/history.html | work=The Nobel Prize in Chemistry 1997| title= History: ATP first discovered in 1929| publisher=Nobel Foundation| accessdate=2010-05-26}}</ref> 1997년 [[노벨 화학상]]은 아데노신 삼인산(ATP)의 합성의 기초가 되는 효소 메커니즘을 밝힌 공로로 [[폴 D. 보이어]], [[존 E. 워커]]와 이온전달 효소인 Na<sup>+</sup>-K<sup>+</sup> ATPase를 처음으로 발견한 [[옌스 크리스티안 스코우]]에게 공동으로 수여되었다.<ref>{{웹 인용|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/|title=The Nobel Prize in Chemistry 1997|website=www.nobelprize.org|accessdate=21 January 2018}}</ref>

== 같이 보기 ==
{{div col|colwidth=30em}}
* [[아데노신 이인산]] (ADP)
* [[아데노신 일인산]] (AMP)
* [[아데노신-테트라포스파테이스]]
* [[ATP에이스]]
* [[ATP 측정법]]
* [[ATP 가수분해]]
* [[시트르산 회로]]
* [[크레아틴]]
* [[고리형 아데노신 일인산]] (cAMP)
* [[뉴클레오타이드 교환인자]]
* [[포스파젠]]
* [[기질수준 인산화]]
* [[산화적 인산화]]
* [[광인산화]]
{{div col end}}

== 각주 ==
{{각주|30em}}

== 외부 링크 ==
* {{위키공용분류-줄}}
* {{두피디아|101013000850193|ATP}}
* [http://www.ebi.ac.uk/pdbe-srv/PDBeXplore/ligand/?ligand=ATP ATP bound to proteins] in the PDB
* [https://web.archive.org/web/20160310134410/http://www.scienceaid.co.uk/biology/biochemistry/atp.html ScienceAid: Energy ATP and Exercise]
* [https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=5957 PubChem entry for Adenosine Triphosphate]
* [http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?cpd:C00002 KEGG entry for Adenosine Triphosphate]

{{핵염기}}
{{효소 보조 인자}}
{{물질대사}}
{{신경전달물질}}

{{전거 통제}}

[[분류:아데노신 수용체 작용제]]
[[분류:신경전달물질]]
[[분류:세포 호흡]]
[[분류:운동생리학]]
[[분류:뉴클레오타이드]]
[[분류:조효소]]
[[분류:퓨린]]
[[분류:인산 에스터]]
[[분류:경기력 향상 약물]]