{{위키데이터 속성 추적}}
{{chembox
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| ImageName = Skeletal formula of AMP
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| IUPACName = [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate
| OtherNames = Adenosine 5'-monophosphate, 5'-Adenylic acid
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| MeSHName = Adenosine+monophosphate
  }}
|Section2={{Chembox Properties
| C=10 | H=14 | N=5 | O=7 | P=1
| MolarMass = 347.22 g/mol
| Appearance = white crystalline powder
| pKa = 0.9, 3.8, 6.1
| Density = 2.32 g/mL
| MeltingPtC = 178 to 185 
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|Section3={{Chembox Hazards
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}}
'''아데노신 일인산'''({{llang|en|adenosine monophosphate}}, '''AMP''')은 [[RNA]]에서 [[단위체]]로 사용되는 [[뉴클레오타이드]]의 한 종류이다. '''5'-아데닐산''' 또는 '''아데닐산'''이라고도 한다. 아데노신 일인산은 뉴클레오타이드인 [[아데노신]]과 [[인산]]의 [[에스터]]이다. 아데노신 일인산은 [[핵염기]]인 [[아데닌]], [[5탄당]]인 [[리보스]], [[인산]]으로 구성되므로 리보뉴클레오사이드 일인산이다. [[치환기]]로 사용될 때는 접두사 "아데닐릴-"로 나타낸다.

AMP는 [[아데노신 이인산|ADP]] 또는 [[아데노신 삼인산|ATP]]로 상호 변환됨으로써 많은 세포 내 [[물질대사]] 과정에서 중요한 역할을 하며, [[RNA]] 합성에 있어 중요한 구성 요소이다.<ref>{{저널 인용|제목=Spontaneous Formation of RNA Strands, Peptidyl RNA, and Cofactors|저널=Angewandte Chemie|성=Jauker|이름=Mario|성2=Griesser|이름2=Helmut|성3=Richert|이름3=Clemens|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4678511/|날짜=2015-11-23|권=54|호=48|출판사=|쪽=14564–9|doi=10.1002/anie.201506593|pmc=4678511|pmid=26435376}}</ref>

== 생성 및 분해 ==
AMP는 [[아데노신 이인산|ADP]], [[아데노신 삼인산|ATP]]와는 달리 [[고에너지 인산 결합]]을 가지지 않는다. AMP는 ADP로부터 생성되기도 한다.

: 2 ADP → ATP + AMP

또는 AMP는 [[아데노신 이인산|ADP]]의 고에너지 인산 결합이 [[가수분해]]되면서 생성될 수도 있다.

: ADP + H<sub>2</sub>O → AMP + [[인산염|P<sub>i</sub>]]

AMP는 또한 [[아데노신 삼인산|ATP]]가 AMP와 [[피로인산]]으로 가수분해되면서 생성될 수도 있다.

: ATP + H<sub>2</sub>O → AMP + PP<sub>i</sub>

생명체에서 RNA가 분해되면 아데노신 일인산을 포함한 뉴클레오사이드 일인산이 생성된다.

AMP는 다음과 같이 ATP로 재생성될 수 있다.

: AMP + ATP → 2 ADP (아데닐산 키네이스에 의해 촉매된다.)
: ADP + P<sub>i</sub> → ATP (이러한 과정은 호기성 생물에서 [[산화적 인산화]]가 일어나는 동안 [[ATP 생성효소]]에 의해서 수행되는 경우가 가장 많다.)

AMP는 [[AMP 탈아미노효소]]에 의해 [[이노신 일인산]](IMP)으로 전환되며, 이 과정에서 [[아미노기]]가 유리된다.

[[포유류]]는 체내에서 아데노신 일인산을 [[이화작용]]을 통해 [[요산]]으로 전환시켜 배출할 수 있다.<ref>{{저널 인용|제목=Regulation of uric acid metabolism and excretion|저널=International Journal of Cardiology|성=Maiuolo|이름=Jessica|성2=Oppedisano|이름2=Francescs|성3=Gratteri|이름3=Santo|성4=Muscoli|이름4=
Carolina|성5=Mollace|이름5=Vincenzo|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0167527315303429|날짜=2016-6-15|권=213|쪽=8–14|doi=10.1016/j.ijcard.2015.08.109|pmid=26316329}}</ref>

== 생리학적 조절 ==
=== AMP-활성 단백질 키네이스 조절 ===
[[진핵생물]]이 가지고 있는 [[효소]]인 [[AMP-활성 단백질 키네이스]](AMPK)는 운동과 같이 세포의 에너지 소비가 많아질 때, 에너지 항상성을 유지하기 위해 AMP를 이용한다.<ref>{{저널 인용|제목=AMPK and the biochemistry of exercise: implications for human health and disease|저널=The Biochemical Journal|성=Richter|이름=Erik A.|성2=Ruderman|이름2=Neil B.|날짜=2009-2-11|권=418|호=2|출판사=|쪽=261–75|url=http://www.biochemj.org/content/418/2/261|doi=10.1042/BJ20082055|pmc=2779044|pmid=19196246|확인날짜=2019-3-31|언어=En}}</ref> ATP의 가수분해 반응은 생체 내의 다양한 과정에서 에너지원으로 활용되기 때문에 [[세포 호흡]]을 통한 ATP의 생성은 중요하다. AMP-활성 단백질 키네이스는 [[세포]]에 있는 에너지 센서로, ATP의 양이 감소함에 따라 사용 가능한 에너지가 적어지면 AMP에 의해 활성화되며, ATP의 소비를 억제하고 ATP의 생산을 증가시킨다.<ref>{{저널 인용|제목=AMP-activated protein kinase: nature's energy sensor|저널=Nature Chemical Biology|성=Carling|이름=David|성2=Mayer|이름2=Faith V.|성3=Sanders|이름3=Matthew J.|성4=Gamblin|이름4=Steven J.|url=https://www.nature.com/articles/nchembio.610|날짜=2011-7-18|권=7|호=8|쪽=512–8|언어=En|doi=10.1038/nchembio.610|pmid=21769098|확인날자=2019-3-31}}</ref>

인산화가 AMP-활성 단백질 키네이스의 주된 활성인자인 것처럼 보이지만, 일부 연구에서는 AMP가 [[다른 자리 입체성 조절]]인자 일 뿐만 아니라, AMP-활성 단백질 키네이스의 직접적인 [[작용제]]라고 보고하고 있다.<ref>{{저널 인용|제목=The AMP-activated protein kinase (AMPK) and cancer: many faces of a metabolic regulator|저널=Cancer Letters|성=Faubert|이름=Brandon|성2=Vincent|이름2=Emma E.|성3=Poffenberger|이름3=Maya C.|성4=Jones|이름4=Russell G.|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304383514000548|날짜=2015-1-28|권=356|호=2 Pt A|출판사=|쪽=165–70|언어=en|doi=10.1016/j.canlet.2014.01.018|pmid=24486219}}</ref> 한편 다른 연구들에서는 AMP 뿐만 아니라 AMP 대 ATP의 비율이 세포내에서 AMP-활성 단백질 키네이스를 활성화시킨다는 메커니즘을 제안한 바 있다. 예를 들어, [[예쁜꼬마선충]]과 [[노랑초파리]]의 AMP-활성 단백질 키네이스는 AMP에 의해 활성화된다는 것이 발견된 반면, [[효모]]와 [[식물]]의 AMP-활성 단백질 키네이스는 AMP에 의해 다른 자리 입체성 조절로 활성화되지 않았다.<ref>{{저널 인용|제목=AMP-activated protein kinase—an energy sensor that regulates all aspects of cell function|저널=Genes & Development|성=Hardie|이름=D. Grahame|url=http://genesdev.cshlp.org/content/25/18/1895|날짜=2011-09-15|권=25|호=18|쪽=1895–1908|언어=en|doi=10.1101/gad.17420111|issn=0890-9369|pmc=3185962|pmid=21937710}}</ref> 이것은 AMP 대 ATP의 비율에서 ATP가 상대적으로 낮거나 AMP가 상대적으로 높을 때 활성화를 전제할 수 있다는 의미로 가정해볼 수 있다. 이러한 맥락은 ATP의 전환과정이 포도당의 [[해당과정]]과 [[포도당신생합성|포도당재합성]]의 가역적 반응의 일예에서처럼 생명체의 [[에너지대사]]나 [[물질대사]]가 얼마나 정교하고 섬세하게 조절되는지를 설명하고 있다고 할 수 있다.

AMP는 AMP-활성 단백질 키네이스의 γ-소단위체와 결합하여 키네이스의 활성화를 유도하고, 이는 [[이화작용|이화경로]]의 활성화 및 [[동화작용|동화경로]]의 [[효소 저해제|억제]]와 같은 다른 과정의 캐스케이드를 통해 ATP를 재생성한다. 분자의 분해로 인한 에너지 방출을 통해 ATP를 생성하는 이화작용은 AMP-활성 단백질 키네이스에 의해 활성화되는 반면, ATP의 에너지를 물질 합성에 사용하는 동화작용은 억제된다.<ref>{{저널 인용|제목=Energy sensing by the AMP-activated protein kinase and its effects on muscle metabolism|저널=The Proceedings of the Nutrition Society|성=Hardie|이름=Grahame|url=https://www.cambridge.org/core/journals/proceedings-of-the-nutrition-society/article/energy-sensing-by-the-ampactivated-protein-kinase-and-its-effects-on-muscle-metabolism/FF76F9136C65292FFB9C9DF4B61D6B30|날짜=2011-2|권=70|호=1|쪽=92–9|언어=en|doi=10.1017/S0029665110003915|pmid=21067629}}</ref> γ-소단위체는 AMP/ADP/ATP와 결합할 수 있지만, AMP/ADP와 결합할 때만 효소의 구조적인 변화를 일으킨다. 이러한 AMP/ADP 결합과 ATP 결합의 차이는 효소에 대한 탈인산화 상태의 변화로 이어진다.<ref>{{저널 인용|제목=Adenosine monophosphate-activated kinase and its key role in catabolism: structure, regulation, biological activity, and pharmacological activation|저널=Molecular Pharmacology|이름1=Sukriti|성1=Krishan|이름2=Des R.|성2=Richardson|이름3=Sumit|성3=Sahni|url=http://molpharm.aspetjournals.org/content/87/3/363|날짜=2015-03-01|권=87|호=3|쪽=363–77|언어=en|doi=10.1124/mol.114.095810|pmid=25422142}}</ref> 다양한 단백질 포스파테이스를 통한 AMP-활성 단백질 키네이스의 탈인산화는 촉매 기능을 완전히 비활성화시킨다. AMP/ADP는 γ-소단위체에 결합하고 탈인산화 상태를 유지함으로써 AMP-활성 단백질 키네이스가 불활성화되지 않도록 보호한다.<ref>{{저널 인용|제목=Structure of mammalian AMPK and its regulation by ADP|저널=Nature|이름1=Bing|성1=Xiao |이름2=Matthew J. |성2=Sanders |이름3=Elizabeth|성3=Underwood|이름4=Richard|성4=Heath|이름5=Faith V.|성5=Mayer|이름6=David|성6=Carmena|이름7=Chun|성7=Jing|이름8=Philip A.|성8=Walker|이름9=John F.|성9=Eccleston|이름10=Lesley F.|성10=Haire|이름11=Peter|성11=Saiu|이름12=Steven A.|성12=Howell|이름13=Rein|성13=Aasland|이름14=Stephen R.|성14=Martin|이름15=David|성15=Carling|이름16=Steven J.|성16=Gamblin|날짜=2011-4-14|권=472|호=7342|쪽=230–3|언어=en|doi=10.1038/nature09932|pmc=3078618|pmid=21399626|url=https://www.nature.com/articles/nature09932}}</ref>

== cAMP ==
{{본문|고리형 아데노신 일인산}}
아데노신 일인산(AMP)은 또한 [[고리형 아데노신 일인산]](cAMP)으로 알려진 고리 구조로도 존재할 수 있다. 특정 세포 내에서 [[아데닐산 고리화효소]]는 ATP로부터 cAMP를 만드는데, 이 반응은 일반적으로 [[에피네프린]]이나 [[글루카곤]]과 같은 [[호르몬]]에 의해 조절된다. cAMP는 세포 내 신호 전달에서 중요한 역할을 한다.<ref>{{서적 인용|제목=Metabolic Control|성=Ravnskjaer|이름=Kim|성2=Madiraju|이름2=Anila|성3=Montminy|이름3=Marc|날짜=2015|총서=Handbook of Experimental Pharmacology|권=233|출판사=Springer, Cham|쪽=29–49|언어=en|doi=10.1007/164_2015_32|isbn=9783319298047|pmid=26721678|url=https://link.springer.com/chapter/10.1007%2F164_2015_32}}</ref>

== 같이 보기 ==
{{위키공용분류}}
{{Columns-list|colwidth=16em|
* [[DNA]]
* [[올리고뉴클레오타이드]]
* [[포스포다이에스터레이스]]
* [[이케다 기쿠나에]]
* [[감칠맛]]
* [[아지노모토]]
* [[글루탐산]]
* [[글루탐산 이나트륨]]
* [[글루탐산 칼륨]]
* [[이노신산 이나트륨]]
* [[구아노신 일인산]] (GMP)
* [[아데노신 이인산]] (ADP)
* [[아데노신 삼인산]] (ATP)
* [[이노신산]]
}}

== 각주 ==
{{각주}}

== 참고 문헌 ==
{{참고 자료 시작}}
* {{저널 인용|vauthors=Ming D, Ninomiya Y, Margolskee RF|title=Blocking taste receptor activation of gustducin inhibits gustatory responses to bitter compounds|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=96|issue=17|pages=9903–8|date=1999-8|pmid=10449792|pmc=22308|doi=10.1073/pnas.96.17.9903|url=|성=|이름=|출판사=}}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
* [http://gmd.mpimp-golm.mpg.de/Spectrums/661B03AA-D8B1-4A01-9CEA-6BCEF0E7B15C.aspx GMD MS Spectrum]

{{핵염기}}
{{신경전달물질}}

{{전거 통제}}

[[분류:퓨린]]
[[분류:뉴클레오타이드]]
[[분류:신경전달물질]]
[[분류:아데노신 수용체 작용제]]
[[분류:인산 에스터]]