{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Adenosintriphosphat protoniert.svg|220px|섬네일|오른쪽|ATP의 구조]]
[[파일:Adenosindiphosphat protoniert.svg|220px|섬네일|오른쪽|ADP의 구조]]
[[파일:Ortho resonance.svg|350px|섬네일|오른쪽|무기 인산의 4가지 가능한 공명 구조]]

'''ATP 가수분해'''({{llang|en|ATP hydrolysis}}) 또는 '''아데노신 삼인산 가수분해'''({{llang|en|adenosine triphosphate hydrolysis}})는 [[아데노신 삼인산]](ATP)의 [[고에너지 인산 결합]]이 분해될 때 저장된 [[화학 에너지]]가 방출되는 [[이화 과정]]이다. 예를 들어 ATP가 가수분해될 때 방출되는 에너지를 이용해서 [[근육]]에서 [[역학적 에너지]] 형태의 일을 할 수 있다. ATP 가수분해의 생성물은 [[아데노신 이인산]](ADP)와 [[무기 인산]](P<sub>i</sub>)이다. ADP는 더 가수분해되어 에너지, [[아데노신 일인산]](AMP), 다른 무기 인산(P<sub>i</sub>)을 생성할 수 있다.<ref name=":0">{{서적 인용|title=Molecular cell biology|url=https://archive.org/details/molecularcellbio0000unse_q3f9|last=Lodish, Harvey|date=2013|publisher=W.H. Freeman and Co|isbn=9781464109812|edition=7th|location=New York|pages=[https://archive.org/details/molecularcellbio0000unse_q3f9/page/n89 52], 53|oclc=171110915}}</ref> ATP 가수분해는 [[음식물]]이나 [[햇빛]]으로부터 유래된 [[에너지]]를 [[근육 수축]], [[생체막|막]]을 경계로 [[전기화학적 기울기]]의 형성, 생명 유지에 필요한 [[생합성]] 과정과 같은 유용한 생물학적 일들과 최종적으로 연결한다.

설명 및 일반적인 교과서에는 무수 결합을 "고에너지 결합(high-energy bond)"으로 표현하고 있다.  P-O 결합은 실제로 상당히 강한 결합(C-N 결합보다 약 30 kJ/mol 정도 더 강함)<ref name="Darwent1970"> Darwent, B. deB. (1970). "Bond Dissociation Energies in Simple Molecules", Nat. Stand. Ref. Data Ser., Nat. Bur. Stand. (U.S.) 31, 52 pages.</ref><ref name="WiredChemist bond energies"> {{웹 인용|url=http://www.wiredchemist.com/chemistry/data/bond_energies_lengths.html|title=Common Bond Energies (D|website=www.wiredchemist.com|access-date=2020-04-04}}</ref> 특히 자체적으로 끊어지가가 쉽지 않다. 아래에 언급된 바와 같이 에너지는 ATP의 가수분해에 의해 방출된다. 그러나 P-O 결합이 끊어지면 에너지의 투입이 필요하다. ATP의 가수분해로 인해 시스템의 전체 에너지를 낮출 수 있고 시스템을 더 안정적으로 만드는 더 많은 양의 에너지 방출과 함께 새로운 결합과 더 낮은 에너지의 무기 인산이 형성된다.<ref name=":0" />

ATP에서 [[인산기]]의 [[가수분해]]는 특히 [[에너지 방출반응|에너지 방출]]적이다. 이는 생성된 무기 인산 분자 이온이 다중 [[공명 구조]]에 의해 크게 안정화되어 [[생성물]](ADP 및 Pi)이 [[반응물]](ATP)보다 에너지가 낮기 때문이다. ATP의 인접한 3개의 인산염 단위와 관련된 높은 음전하 밀도는 분자를 불안정하게 하여 에너지를 더 높게 만든다. 가수분해는 이러한 정전기적 반발의 일부를 완화하여 [[효소]] 구조의 [[입체형태|입체형태적]] 변화를 일으키면서 이 과정에서 유용한 에너지를 방출한다.

사람의 경우 ATP의 가수분해로부터 방출되는 에너지의 약 60%는 [[열에너지]]로 방출된다.<ref>{{서적 인용|title=Berne & Levy physiology|url=https://archive.org/details/bernelevyphysiol0000unse|date=2010|publisher=Mosby/Elsevier|others=Berne, Robert M., 1918-2001., Koeppen, Bruce M., Stanton, Bruce A.|isbn=9780323073622|edition=6th, updated|location=Philadelphia, PA|oclc=435728438}}</ref> ATP, ADP, 무기 인산의 산-염기 특성으로 인해 ATP의 가수분해는 반응 매질의 pH를 낮추는 효과가 있다. 특정 조건에서 높은 수준의 ATP 가수분해는 [[젖산산증]]에 기여할 수 있다.

== 생산된 에너지의 양 ==
ATP의 말단 인산 무수 결합의 가수분해는 매우 에너지 방출적인 과정이다. 방출되는 에너지의 양은 특정 [[세포]]의 조건에 따라 다르다. 특히 방출되는 에너지는 ATP, ADP 및 P<sub>i</sub>의 농도에 따라 달라진다. 이러한 분자의 농도가 평형값에서 벗어나면 [[깁스 자유 에너지]] 변화 값(Δ''G'')이 점점 달라진다. 표준 조건(ATP, ADP 및 P<sub>i</sub>의 농도는 1 M, 물의 농도는 55 M)에서 Δ''G'' 값은 -28 ~ -34 kJ/mol이다.<ref>{{웹 인용|url=http://bionumbers.hms.harvard.edu/bionumber.aspx?s=y&id=101989&ver=2|title=Standard Gibbs free energy of ATP hydrolysis - Generic - BNID 101989|website=bionumbers.hms.harvard.edu|access-date=2018-01-25}}</ref><ref name=":1">{{웹 인용|url=http://book.bionumbers.org/how-much-energy-is-released-in-atp-hydrolysis/|title=» How much energy is released in ATP hydrolysis?|last=Philips|first=Ron Milo & Ron|website=book.bionumbers.org|language=en|access-date=2018-01-25}}</ref>

Δ''G'' 값의 범위가 존재하는 이유는 이 반응이 ATP 분자를 안정화시키는 Mg<sup>2+</sup> 양이온의 농도에 의존하기 때문이다. ATP 가수분해는 연구된 세포뿐만 아니라 주변 조직 및 세포 내 구획에도 의존하기 때문에 세포 환경도 Δ''G'' 값의 차이에 기여한다. 따라서 Δ''G'' 값의 변동성이 예상된다.<ref name=":1" />

표준 깁스 자유 에너지 변화 Δ<sub>r</sub>''G''<sup>o</sup>와 [[화학 평형]] 간의 관계가 밝혀졌다. 이 관계는 방정식 Δ<sub>r</sub>''G''<sup>o</sup> = -''RT'' ln(''K'')에 의해 정의되며, 여기서 ''K''는 [[평형 상수]]이며, 이는 평형에서 [[반응 지수]] ''Q''와 같다. 이 반응에 대한 Δ''G''의 표준값은 언급된 바와 같이 -28 ~ -34 kJ/mol이다. 그러나 실험적으로 결정된 관련 분자들의 농도는 반응이 평형 상태가 아님을 나타낸다.<ref name=":1" /> 이러한 사실을 감안할 때 평형 상수 ''K''와 반응 지수 ''Q''를 비교하면 통찰력을 얻을 수 있다. 평형 상수 ''K''는 표준 조건에서 일어나는 반응을 고려하지만, 세포 환경에서 관련된 분자들(즉, ATP, ADP, 및 P<sub>i</sub>)의 농도는 표준 조건인 1 M과 동떨어져 있다. 사실 농도는 M보다 1,000배 작은 mM 단위로 더 적절하게 측정된다.<ref name=":1" /> 이러한 비표준 농도를 사용하여 계산된 ''Q'' 값은 1보다 훨씬 작다. Δ''G'' = Δ<sub>r</sub>''G''<sup>o</sup> + ''RT'' ln(''Q'') 방정식을 사용하여 ''Q''를 Δ''G''에 관련시킴으로써 Δ<sub>r</sub>''G''<sup>o</sup>는 ATP 가수분해에 대한 깁스 자유 에너지의 표준 변화이며, Δ''G''의 크기가 표준값보다 훨씬 더 크다는 것을 알 수 있다. 세포의 비표준 조건들은 실제로 더 유리한 반응을 초래한다.<ref name=":2">{{웹 인용|url=https://cnx.org/contents/GFy_h8cu@11.1:mcCadNdV@8/ATP-Adenosine-Triphosphate|title=ATP: Adenosine Triphosphate|website=cnx.org|access-date=2018-05-16}}</ref>

한 특정 연구에서 사람의 [[생체 내]] Δ''G''를 결정하기 위해 [[핵자기 공명]]을 사용하여 ATP, ADP 및 P<sub>i</sub>의 농도를 측정했다.<ref name=":1" /> 휴식 상태에서 사람의 근육 세포에서 ATP의 농도는 약 4 mM이고 ADP의 농도는 약 9 μM인 것으로 나타났다. 이 값을 위의 방정식에 입력하면 Δ''G'' = -64 kJ/mol이 된다. [[허혈]] 후 근육이 운동에서 회복될 때 ATP의 농도는 1 mM 정도로 낮고 ADP의 농도는 약 7 μM이다. 따라서 절대 Δ''G''는 -69 kJ/mol 만큼 높다.<ref>{{저널 인용|last1=Wackerhage|first1=H.|last2=Hoffmann|first2=U.|last3=Essfeld|first3=D.|last4=Leyk|first4=D.|last5=Mueller|first5=K.|last6=Zange|first6=J.|date=December 1998|title=Recovery of free ADP, Pi, and free energy of ATP hydrolysis in human skeletal muscle|journal=Journal of Applied Physiology|volume=85|issue=6|pages=2140–2145|doi=10.1152/jappl.1998.85.6.2140|issn=8750-7587|pmid=9843537}}</ref>

Δ''G'' 의 표준값과 Δ''G''의 실험값을 비교하면 사람에서 측정했을 때 ATP의 가수분해에서 방출되는 에너지가 표준 조건에서 생성된 에너지의 거의 2배임을 알 수 있다.<ref name=":1" /><ref name=":2" />

== 같이 보기 ==
* [[아데노신 삼인산|ATP]]
* [[가수분해]]
* [[ATP가수분해효소]] (ATPase)
* [[인산화]]
* [[탈인산화]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 더 읽을거리 ==
* {{저널 인용|last1=Syberg |first1=F. |last2=Suveyzdis |first2=Y. |last3=Kotting |first3=C. |last4=Gerwert |first4=K. |last5=Hofmann |first5=E. |title=Time-Resolved Fourier Transform Infrared Spectroscopy of the Nucleotide-binding Domain from the ATP-binding Cassette Transporter MsbA: ATP Hydrolysis ID The Rate-Limiting Step in the Catalytic Cycle |journal=Journal of Biological Chemistry |year=2012 |volume=278 |issue=28 |pages=23923–23931 |doi=10.1074/jbc.M112.359208 |pmid=22593573 |pmc=3390668 |doi-access=free }}
* {{저널 인용|last1=Zharova |first1=T. V. |last2=Vinogradov |first2=A. D. |title=Proton-Translocating ATP-synthase of Paracoccus denitrificans: ATP- Hydrolytic Activity |journal=Biochemistry |location=Moscow |volume=68 |issue=10 |year=2003 |pages=1101–1108 |doi=10.1023/A:1026306611821 |pmid=14616081 |s2cid=19570212 }}
* {{저널 인용|last1=Kamerlin |first1=S. C. |last2=Warshel |first2=A. |year=2009 |title=On the energetics of ATP hydrolysis in solution |journal=Journal of Physical Chemistry |series=B |volume=113 |issue=47 |pages=15692–15698 |doi=10.1021/jp907223t |pmid=19888735 }}
* {{저널 인용|last1=Bergman |first1=C. |last2=Kashiwaya |first2=Y. |last3=Veech |first3=R. L. |year=2010 |title=The effect of pH and Free Mg2+ on ATP Linked Enzymes and the Calculation of Gibbs Free Energy of ATP Hydrolysis |journal=Journal of Physical Chemistry |series=B |volume=114 |issue=49 |pages=16137–16146 |doi= 10.1021/jp105723r|pmid=20866109 }}
* {{서적 인용|last1=Berg |first1=J. M. |last2=Tymoczko |first2=J. L. |last3=Stryer |first3=L. |title=Biochemistry |edition=International |publisher=W. H. Freeman |location=New York |year=2011 |page=287 }}

[[분류:세포 호흡]]
[[분류:운동생리학]]