{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
| 이름 = 히스티딘올 탈수소효소
| AltNames =
| 그림 = PDB 1k75 EBI.jpg
| 그림_크기 = 270px
| caption = 히스티딘올 탈수소효소(hisd)의 구조는 도메인 스와핑 및 유전자 복제와 관련이 있다.
| EC_number = 1.1.1.23
| CAS_number = 9028-27-7
| GO_code = 0004399
}}
'''히스티딘올 탈수소효소'''({{llang|en|histidinol dehydrogenase}}) ({{EC number|1.1.1.23}})는 다음과 같은 [[화학 반응]]을 [[촉매]]하는 [[효소]]이다.

:L-히스티딘올 + 2 NAD<sup>+</sup>  ⇄  L-히스티딘 + 2 NADH + 2 H<sup>+</sup>

히스티딘올 탈수소효소의 2가지 [[반응물|기질]]은 L-히스티딘올, [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]이며, 3가지 [[생성물]]은 [[히스티딘|L-히스티딘]], [[NADH]], [[수소 이온|H<sup>+</sup>]]이다.

히스티딘올 탈수소효소는 [[산화환원효소]] 부류에 속하며, 특히 공여체가 CH-OH기이고 수용체가 NAD<sup>+</sup> 또는 NADP<sup>+</sup>인 효소에 속한다. 히스티딘올 탈수소효소는 [[세균]], [[균류]] 및 [[식물]]에서 [[히스티딘]]의 [[생합성]]에서의 말단 단계, 즉 L-히스티딘올의 히스티딘으로의 4-전자 산화를 [[촉매]]한다.

4-전자 탈수소효소에서 단일 [[활성 부위]]는 2개의 분리된 [[산화]] 단계를 촉매한다. [[반응물|기질]]인 [[알코올]]을 [[중간생성물]]인 [[알데하이드]]로 산화시키는 단계, 알데하이드를 [[생성물]]인 [[산 (화학)|산]], 이 경우에는 히스티딘으로의 산화시키는 단계가 포함된다.<ref name="pmid3533140">{{저널 인용| vauthors = Grubmeyer CT, Gray WR | title = A cysteine residue (cysteine-116) in the histidinol binding site of histidinol dehydrogenase | journal = Biochemistry | volume = 25 | issue = 17 | pages = 4778–84 |date=August 1986 | pmid = 3533140 | doi = 10.1021/bi00365a009}}</ref> 반응은 단단하게 결합된 또는 공유 결합된 중간생성물을 통해 진행되며, 2개의 NAD<sup>+</sup> 분자가 필요하다.<ref name="pmid3533140" /> 대부분의 [[탈수소효소]]들과는 대조적으로 기질은 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]] [[조효소]]에 앞서서 결합된다.<ref name="pmid3533140" /> [[시스테인]](Cys) 잔기는 두 번째 산화 단계의 촉매 메커니즘과 관련이 있다.<ref name="pmid3533140" />

[[세균]]에서 히스티딘올 탈수소효소는 단일 사슬 폴리펩타이드이다. [[균류]]에서 히스티딘올 탈수소효소는 히스티딘 생합성의 3가지 상이한 단계들을 촉매하는 다기능성 [[효소]]의 C-말단 [[단백질 도메인|도메인]]이다. [[식물]]에서 히스티딘올 탈수소효소는 [[세포핵|핵]]에서 [[단백질]] [[단백질 전구체|전구체]]로 [[유전자 발현|발현]]되며 [[엽록체]]로 이동한다.<ref name="pmid2034659">{{저널 인용| vauthors = Nagai A, Ward E, Beck J, Tada S, Chang JY, Scheidegger A, Ryals J | title = Structural and functional conservation of histidinol dehydrogenase between plants and microbes | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 88 | issue = 10 | pages = 4133–7 |date=May 1991 | pmid = 2034659 | pmc = 51612 | doi = 10.1073/pnas.88.10.4133| bibcode = 1991PNAS...88.4133N | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid15299582">{{저널 인용| vauthors = Cowan-Jacob SW, Rahuel J, Nagai A, Iwasaki G, Ohta D | title = Crystallization and preliminary crystallographic analysis of cabbage histidinol dehydrogenase | journal = Acta Crystallogr. D | volume = 52 | issue = Pt 6 | pages = 1188–90 |date=November 1996 | pmid = 15299582 | doi = 10.1107/S0907444996008396 }}</ref><ref name="pmid11842181">{{저널 인용| vauthors = Barbosa JA, Sivaraman J, Li Y, Larocque R, Matte A, Schrag JD, Cygler M | title = Mechanism of action and NAD<sup>+</sup>-binding mode revealed by the crystal structure of L-histidinol dehydrogenase | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 99 | issue = 4 | pages = 1859–64 |date=February 2002 | pmid = 11842181 | pmc = 122284 | doi = 10.1073/pnas.022476199 | bibcode = 2002PNAS...99.1859B | doi-access = free }}</ref>

== 명명법 ==
히스티딘올 탈수소효소의 계통명은 '''L-히스티딘올::NAD<sup>+</sup> 산화환원효소'''({{llang|en|L-histidinol:NAD<sup>+</sup> oxidoreductase}})이다. 일반적으로 사용되는 다른 이름으로는 '''L-히스티딘올 탈수소효소'''({{llang|en|L-histidinol dehydrogenase}})가 있다.

== 유전자의 공동 조절 ==
히스티딘올 탈수소효송 유전자(HIS4)는 [[아미노산]] [[선택압]] 하에 있으면 인접한 유전자를 공동 조절하는 것으로 나타났다.<ref>{{웹 인용 |url=http://www.degruyter.com/view/j/afpuc.2015.62.issue-2/afpuc-2015-0031/afpuc-2015-0031.xml |제목=보관된 사본 |확인날짜=2022-07-21 |archive-date=2017-07-08 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170708164351/https://www.degruyter.com/view/j/afpuc.2015.62.issue-2/afpuc-2015-0031/afpuc-2015-0031.xml |url-status= }}</ref>

== 구조 연구 ==
2007년을 기준으로 이러한 부류의 효소에 대해 [[단백질 정보 은행|PDB]] 접근 코드 1K75, 1KAE, 1KAH, 1KAR의 4가지 구조가 해결되었다.

== 같이 보기 ==
* [[히스티딘|L-히스티딘]]
* [[탈수소효소]]
* [[산화환원효소]]

== 각주 ==
{{각주|1}}

== 더 읽을거리 ==
* {{저널 인용| author = Adams E | year = 1954 | title = Enzymatic synthesis of histidine from histidinol | journal = J. Biol. Chem. | volume = 209 | pages = 829&ndash;846 | pmid=13192138 | issue = 2| doi = 10.1016/S0021-9258(18)65512-7 | doi-access = free }}
* {{저널 인용| author = Adams E | year = 1955 | title = L-Histidinal, a biosynthetic precursor of histidine | journal = J. Biol. Chem. | volume = 217 | pages = 325&ndash;344 | pmid=13271397 | issue = 1| doi = 10.1016/S0021-9258(19)57184-8 | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Yourno J, Ino I | year = 1968 | title = Purification and crystallization of histidinol dehydrogenase from ''Salmonella typhimurium'' LT-2 | journal = J. Biol. Chem. | volume = 243 | pages = 3273&ndash;6 | pmid = 4872177 | issue = 12 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)93303-X | doi-access = free }}
* {{저널 인용| author = Loper JC | year = 1968 | title = Histidinol dehydrogenase from ''Salmonella typhimurium'' Crystallization and composition studies | journal = J. Biol. Chem. | volume = 243 | pages = 3264&ndash;72 | pmid = 4872176 | issue = 12 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)93302-8 | doi-access = free }}

{{효소}}
{{알코올 산화환원효소}}

[[분류:패밀리 단백질]]
[[분류:EC 1.1.1]]
[[분류:NADH 의존 효소]]
[[분류:구조가 알려진 효소]]