{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Activity distribution graph.png|섬네일|300px|알려진 [[효소반응속도론|효소 촉매 반응 속도]](''k<sub>cat</sub>/K<sub>M</sub>'')의 분포도. 대부분의 효소들은 반응 속도가 약 10<sup>5</sup> s<sup>−1</sup>M<sup>−1</sup>정도이다. 오른쪽에 있는 진한 영역의 가장 빠른 효소(>10<sup>8</sup> s<sup>−1</sup>M<sup>−1</sup>)는 확산에 지배받는다. (데이터는 참고 문헌에서 가져왔다<ref name="Bar-Even 4402–10">{{저널 인용|doi=10.1021/bi2002289 |pmid=21506553 |title=The Moderately Efficient Enzyme: Evolutionary and Physicochemical Trends Shaping Enzyme Parameters |journal=Biochemistry |volume=50 |issue=21 |pages=4402–10 |year=2011 |last1=Bar-Even |first1=Arren |last2=Noor |first2=Elad |last3=Savir |first3=Yonatan |last4=Liebermeister |first4=Wolfram |last5=Davidi |first5=Dan |last6=Tawfik |first6=Dan S |last7=Milo |first7=Ron }}</ref>)]]

'''확산 지배 효소'''(擴散支配酵素, {{llang|en|diffusion limited enzyme}})는 반응에서 매우 효과적인 [[촉매]]로 작용해 [[속도 결정 단계]]가 [[반응물]]이 [[활성 자리]]로 [[확산]]되거나 [[생성물]]이 확산되어 나오는 단계인 [[효소]]이다.<ref>{{서적 인용|last1=Berg |first1=Jeremy M. |first2=J. L. |last2=Tymoczko |first3=L. |last3=Stryer |chapter=Oxidative phosphorylation |title=Biochemistry |edition=5 |year=2006 |pages=491–526 |isbn=978-0716787242}}</ref> 이는 '''[[속도론적 완전성]]'''(kinetic perfection, catalytic perfection)으로도 알려져 있다. 이러한 효소에서 촉매 과정의 속도는 [[확산 지배 반응]]에 의해 결정되기 때문에, 진화에서 본질적이고 물리적인 제약([[적합도 지형]]에서 최고치의 높이)을 나타낸다. 확산 지배 완전 효소는 매우 드물다. 대부분의 효소는 반응이 한계보다 1,000-10,000 배는 느리게 촉매로 작용한다. 효소의 속도가 느린 이유는 어려운 반응의 화학적 제한과 이렇게 빠른 반응 속도가 어떠한 추가적인 [[적응도]]도 받아들이지 않는 진화적인 제한 때문이다.<ref name="Bar-Even 4402–10"/>

==역사==
[[파일:Enzyme-substrate difusion-controlled reaction.jpg|섬네일|400px|(a) 앨버티-햄즈-아이겐 모형과 (b) 저우의 모형을 나타내는 도식. 여기서 E는 활성 자리를 빨간색으로 표시한 효소를 나타내고, 반응물 S는 파란 색으로 나타냈다.]]
확산 지배 반응 이론은 원래 로버트 A. 앨버티와 [[고든 햄즈]], 그리고 [[만프레트 아이겐]]이 효소-반응물 반응의 상계를 추정하기 위해 사용되었다.<ref name=Alberty>{{저널 인용|doi=10.1021/j150560a005 |year=1958 |last1=Alberty |first1=Robert A. |last2=Hammes |first2=Gordon G. |journal=Journal of Physical Chemistry |volume=62 |issue=2 |pages=154–9 |title=Application of the Theory of Diffusion-controlled Reactions to Enzyme Kinetics }}</ref><ref name=Eigen>{{서적 인용|doi=10.1002/9780470122709.ch1 |chapter=Elementary Steps in Enzyme Reactions (as Studied by Relaxation Spectrometry) |title=Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology |year=2006 |last1=Eigen |first1=Manfred |last2=Hammes |first2=Gordon G. |editor1-first=F. F. |editor1-last=Nord |isbn=978-0-470-12270-9 |pages=1–38 |oclc=777630506 }}</ref> 이들의 추정에 따르면,<ref name=Alberty/><ref name=Eigen/> 효소-반응물의 속도의 상계는 10<sup>9</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>였었다.

1972년에 [[탄산 무수화 효소]]를 촉매로 이용한 H<sub>2</sub>CO<sub>3</sub>의 탈수 작용에서, 실험적으로 구한 2차 속도 상수는 약 1.5 × 10<sup>10</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>로,<ref name=Koenig>{{저널 인용|pmid=4627028 |year=1972 |last1=Koenig |first1=Seymour H. |last2=Brown |first2=Rodney D. |title=H<sub>2</sub>CO<sub>3</sub> as Substrate for Carbonic Anhydrase in the Dehydration of HCO<sub>3</sub><sup>−</sup> |volume=69 |issue=9 |pages=2422–5 |pmc=426955 |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |jstor=61783 |bibcode=1972PNAS...69.2422K |doi=10.1073/pnas.69.9.2422 }}</ref> 단순화된 모형을 기반으로 한 앨버티와 햄즈, 아이겐이 추정한 상계보다 더 큰 값이였다.<ref name=Alberty/><ref name=Eigen/>

이러한 모순을 다루기 위해 저우궈청 교수와 동료들은 효소와 반응물 간의 공간 계수와 역장 계수를 고려한 모형을 제안했고 상계가 10<sup>10</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>까지 도달할 수 있다는 것을 찾았으며<ref>{{저널 인용|pmid=4219062 |year=1974 |last1=Chou |first1=Kuo-Chen |last2=Jiang |first2=Shou-Ping |title=Studies on the rate of diffusion-controlled reactions of enzymes. Spatial factor and force field factor |volume=27 |issue=5 |pages=664–80 |journal=Scientia Sinica }}</ref><ref>{{저널 인용|pmid=824728 |year=1976 |last1=Chou |first1=Kuo-Chen|title=The kinetics of the combination reaction between enzyme and substrate |volume=19 |issue=4 |pages=505–28 |journal=Scientia Sinica }}</ref><ref>{{저널 인용|pmid=1273571 |year=1976 |last1=Li |first1=TT |last2=Chou |first2=KC |title=The quantitative relations between diffusion-controlled reaction rate and characteristic parameters in enzyme-substrate reaction systems. I. Neutral substrates |volume=19 |issue=1 |pages=117–36 |journal=Scientia Sinica }}</ref>, 분자 생물학에서 일부 이례적으로 빠른 반응 속도를 설명할 때 쓰일 수 있다.<ref name=Koenig/><ref>{{저널 인용|doi=10.1016/0022-2836(70)90074-4 |pmid=4924006 |title=The lac represser-operator interaction |journal=Journal of Molecular Biology |volume=53 |issue=3 |pages=401–17 |year=1970 |last1=Riggs |first1=Arthur D |last2=Bourgeois |first2=Suzanne |last3=Cohn |first3=Melvin }}</ref><ref>{{저널 인용|doi=10.1016/0022-2836(71)90230-0 |pmid=4326080 |title=Co-operative binding of nicotinamide-adenine dinucleotide to yeast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase |journal=Journal of Molecular Biology |volume=58 |issue=1 |pages=29–50 |year=1971 |last1=Kirschner |first1=Kasper |last2=Gallego |first2=Ernesto |last3=Schuster |first3=Inge |last4=Goodall |first4=David }}</ref>

저우 일행이 발견한 효소-반응물의 새로운 상계는 더 논의되었고 일련의 후속 연구에 의해 분석되었다.<ref>{{저널 인용|doi=10.1021/ja00369a043 |title=Role of the protein outside active site on the diffusion-controlled reaction of enzymes |year=1982 |last1=Chou |first1=Kuo Chen |last2=Zhou |first2=Guo Ping |journal=Journal of the American Chemical Society |volume=104 |issue= 5|pages= 1409–1413}}</ref><ref>{{저널 인용|doi=10.1016/0968-0004(83)90382-1 |title=Why are enzymes so large? |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=8 |issue=2 |pages=46 |year=1983 |last1=Payens |first1=T.A.J }}</ref><ref>{{저널 인용|doi=10.1016/0301-4622(83)85006-6 |pmid=6626685 |title=Diffusion-controlled reactions of enzymes |journal=Biophysical Chemistry |volume=18 |issue=2 |pages=125–32 |year=1983 |last1=Zhou |first1=Guozhi |last2=Wong |first2=Ming-Tat |last3=Zhou |first3=Guo-Qiang }}</ref>

확산 지배 효소와 반응물의 반응 속도나 효소-반응물 반응의 상계를 계산할 때 단순화된 앨버티-햄즈-아이겐의 모형('''a''')과 저우의 모형('''b''')간의 세부적인 차이는 논문에서 상세히 기술되었다.<ref>{{저널 인용|doi=10.1111/j.1432-1033.1982.tb06976.x |pmid=7151785 |title=Diffusion-Controlled Reactions of Enzymes |year=1982 |last1=Zhou |first1=Guo-Qiang |last2=Zhong |first2=Wei-Zhu |journal=European Journal of Biochemistry |volume=128 |issue=2–3 |pages=383–7 }}</ref>

==메커니즘==
속도론적으로 완벽한 효소의 [[특이성 상수]] ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> 10<sup>8</sup>에서 10<sup>9</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup> 정도이다. 효소 촉매 반응의 속도는 [[확산]]에 의해 제한되어 효소가 다른 분자를 만나기 전까지 [[반응물]]을 '처리'한다.<ref name="Bar-Even 4402–10"/>

일부 효소는 불가능해 보이는 반응 속도보다 빠르게 작용한다. 이 현상을 설명하기 위한 메커니즘들을 서술해 두었다. 일부 단백질은 반응물을 끌어들이고 쌍극자 전기장을 이용해 미리 방향을 잡아 촉매 반응을 가속하는 것으로 본다. 일부는 양성자나 전자가 활성화 장벽을 통과하는 양자 역학적인 [[양자 터널링|터널링]]을 이용해서 설명한다. 양성자 터널링 이론이 논란의 여지가 있는 개념이였다면,<ref>{{저널 인용|doi=10.1126/science.1088172 |pmid=14716003 |title=How Enzymes Work: Analysis by Modern Rate Theory and Computer Simulations |journal=Science |volume=303 |issue=5655 |pages=186–95 |year=2004 |last1=Garcia-Viloca |first1=M |last2=Gao |first2=Jiali |last3=Karplus |first3=Martin |last4=Truhlar |first4=Donald G |bibcode=2004Sci...303..186G }}</ref><ref>{{저널 인용|doi=10.1021/ja037233l |pmid=14995199 |title=Simulations of the Large Kinetic Isotope Effect and the Temperature Dependence of the Hydrogen Atom Transfer in Lipoxygenase |journal=Journal of the American Chemical Society |volume=126 |issue=9 |pages=2820–8 |year=2004 |last1=Olsson |first1=Mats H. M |last2=Siegbahn |first2=Per E. M |last3=Warshel |first3=Arieh }}</ref> 콩 리폭시게나아제의 경우에서 유일하게 가능한 메커니즘으로 증명되었다.<ref>{{저널 인용|doi=10.1063/1.4998941 |pmid=28938801 |title=A qualitative quantum rate model for hydrogen transfer in soybean lipoxygenase |journal=The Journal of Chemical Physics |volume=147 |issue=11 |pages=114108 |year=2017 |last1=Jevtic |first1=S |last2=Anders |first2=J |arxiv=1612.03773 |bibcode=2017JChPh.147k4108J }}</ref>

==진화==
속도론적으로 완전한 효소가 별로 없다는 것은 주목할 만 하다. 이는 [[자연 선택]]으로도 해석될 수 있다. 촉매의 속도 증가는 유기체에 일부 이점을 가져올 수 있다. 하지만, 촉매 속도가 확산 속도(예를 들어 반응물이 활성화 자리로 출입하고 반응물을 마주치기 까지의 속도)를 추월하게 되면 그 이상으로 속도가 증가해도 이점이 없다. 확산 지배 효소는 진화의 절대적인 물리적 제약을 나타낸다.<ref name="Bar-Even 4402–10"/> 촉매 속도가 확산 속도보다 빠르게 증가하는 것은 어떻게도 유기체를 촉진하지 않아서 [[적합도 지형]] 전역에서 최대를 나타낸다. 따라서, 완전한 효소는 '우연히' 퍼지게 된 무작위적 [[돌연변이]]에 의해 나타났거나, 또는 빠른 속도가 한 때는 효소의 조상에서 다른 반응의 일부에서 유용했었기 때문에 나타났다.{{출처|날짜=2017-09-29}}

== 예시 ==
* [[아세틸콜린에스터레이스]]
* [[베타-락타메이스|β-락타메이스]]
* [[카탈레이스]]
* [[탄산 무수화 효소]]
* [[CO 탈수소효소]]<ref>{{저널 인용|last=Domnik|first=Lilith|last2=Merrouch|first2=Meriem|last3=Goetzl|first3=Sebastian|last4=Jeoung|first4=Jae-Hun|last5=Léger|first5=Christophe|last6=Dementin|first6=Sébastien|last7=Fourmond|first7=Vincent|last8=Dobbek|first8=Holger|date=2017-11-27|title=CODH-IV: A High-Efficiency CO-Scavenging CO Dehydrogenase with Resistance to O2|journal=Angewandte Chemie International Edition|language=en|volume=56|issue=48|pages=15466–15469|doi=10.1002/anie.201709261|pmid=29024326|issn=1521-3773}}</ref>
* [[시토크롬c 과산화효소]]
* [[푸마라아제]]
* [[초과산화물 불균등화효소]]
* [[삼탄당인산 이성질화효소]]

== 같이 보기 ==
* [[확산 지배 반응]]
* [[효소]]
<!--** [[효소 반응]](Enzyme catalysis)-->
** [[효소반응속도론]]
** [[효소공학]]

== 각주 ==
{{각주|35em}}

<!--{{효소}}-->

[[분류:촉매]]
[[분류:효소반응속도론]]
<!--[[분류:화학반응공학]]-->