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'''보결분자단'''(補缺分子團, {{llang|en|prosthetic group}})은 헤테로단백질(heteroprotein) 또는 [[복합단백질]](conjugated protein)의 구조의 일부로 [[아포단백질]](apoprotein)에 단단히 결합되어 있는 비아미노산 성분이다. 보결분자단은 일반적으로 효소와 공유결합된 조효소 또는 금속 이온을 지칭한다.

비단백질(비[[아미노산]])에 비공유결합으로 [[주효소]](apoenzyme) ([[홀로단백질]](holoprotein) 또는 헤테로단백질(heteroprotein))에 결합하는 [[보조 인자]]와 혼동하지 않아야 한다.

보결분자단은 단백질의 생물학적 활성에 필요한 복합단백질의 구성 요소이다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/PR.html#24 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |date=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-url=https://www.webcitation.org/6HWn4s3aU?url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/PR.html#24 |archive-date=2013-06-20 |url-status=dead }}</ref> 보결분자단은 [[유기물]](예: [[비타민]], [[탄수화물|당류]], [[RNA]], [[인산염]] 또는 [[지질 (생물학)|지질]]) 또는 [[무기물]](예: [[금속|금속 이온]])일 수 있다. 보결분자단은 단백질에 단단히 결합되어 있으며, [[공유결합]]을 통해 부착될 수도 있다. 보결분자단은 보통 [[효소 촉매작용]]에서 중요한 역할을 한다. 보결분자단이 없는 단백질을 아포단백질이라고 하고, 보결분자단이 결합된 단백질을 홀로단백질이라고 한다. 비공유결합된 보결분자단은 일반적으로 단백질을 변성시키지 않고는 홀로단백질에서 제거할 수 없다. 따라서 "보결분자단"이라는 용어는 매우 일반적인 용어이며, 주요 강조점은 아포단백질에 대한 보결분자단의 결합 정도에 따른 특성에 있다. 기능적 특성을 정의하는 "[[조효소]](coenzyme)"라는 용어와는 달리 "보결분자단"이라는 용어는 구조적 특성을 정의한다.

보결분자단은 [[보조 인자]]의 하위 집합이다. 느슨하게 결합된 금속 이온과 조효소는 보조 인자이지만 일반적으로 보결분자단이라고 하지는 않는다.<ref>Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.</ref><ref>Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York</ref><ref>Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California</ref> 효소에서 보결분자단은 촉매 매커니즘에 관여하며 활성에 필요하다. 다른 보결분자단은 구조적 특성을 가지고 있다. 이것은 [[당단백질]]의 [[탄수화물|당]] 및 [[지질 (생물학)|지질]] [[부분 (화학)|부분]]과 [[리보솜]]의 [[지질단백질]] 또는 [[RNA]]의 경우이다. 예를 들어 [[프로테오글리칸]]에서 단백질의 주요 부분을 나타내는 경우에는 매우 클 수 있다.

== 예 ==
[[헤모글로빈]]의 [[헴]]기는 보결분자단이다. 유기 보결분자단의 예로는 [[티아민 피로인산]], [[피리독살 인산]], [[비오틴]]과 같은 [[비타민]] [[유도체]]들이 있다. 보결분자단은 보통 비타민이거나 비타민으로부터 만들어지기 때문에, 비타민은 사람의 식단에 필요하다. 무기 보결분자단은 일반적으로 [[철]]([[헴]]기, 예를 들어 [[사이토크롬 c 산화효소]] 및 [[헤모글로빈]]), [[아연]](예: [[탄산무수화효소]]), [[구리]](예: [[미토콘드리아]] [[전자전달계]]의 [[복합체 IV]]), [[몰리브데넘]](예: [[질산 환원효소]])과 같은 [[전이 금속]] 이온이다.

== 보결분자단의 목록 ==
아래의 표에는 가장 일반적인 보결분자단의 목록이 포함되어 있다.
{| class="wikitable"
 |- 
! 보결분자단
! 기능
! 분포
 |- 
 | [[플라빈 모노뉴클레오타이드]](FMN)<ref name="Joosten">{{저널 인용|author=Joosten V, van Berkel WJ |title=Flavoenzymes |journal=Curr Opin Chem Biol |volume=11 |issue=2 |pages=195–202 |year=2007 |pmid=17275397 |doi=10.1016/j.cbpa.2007.01.010}}</ref> || [[산화환원반응]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |- 
 | [[플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드]](FAD)<ref name="Joosten" /> || [[산화환원반응]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |-
 |[[피롤로퀴놀린 퀴논]](PQQ)<ref>{{저널 인용| author = Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O | title = A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases | journal = Nature | year = 1979 | volume = 280 | issue = 5725 | pages = 843–4 | doi = 10.1038/280843a0| pmid = 471057 | bibcode = 1979Natur.280..843S | s2cid = 3094647 }} {{PMID|471057}}</ref> || [[산화환원반응]]|| [[세균]]
 |-
 |[[피리독살 인산]]<ref>{{저널 인용|author=Eliot AC, Kirsch JF |title=Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=73 |pages=383–415 |year=2004 |pmid=15189147 |doi=10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021}}</ref> || [[아미노기 전이반응]], [[탈카복실화]] 및 [[탈아미노화]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |-
 |[[비오틴]]<ref>{{저널 인용|author=Jitrapakdee S, Wallace JC |title=The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements |journal=Curr. Protein Pept. Sci. |volume=4 |issue=3 |pages=217–29 |year=2003 |pmid=12769720 |doi=10.2174/1389203033487199}}</ref> || [[카복실화]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |-
 | [[메틸코발라민]]<ref>{{저널 인용|author=Banerjee R, Ragsdale SW |title=The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=72 |pages=209–47 |year=2003 |pmid=14527323 |doi=10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828|url=https://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1458&context=biochemfacpub }}</ref> || [[메틸화]] 및 [[이성질화]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |- 
 |[[티아민 피로인산]]<ref>{{저널 인용|author=Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF |title=Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes |journal=Cell. Mol. Life Sci. |volume=64 |issue=7–8 |pages=892–905 |year=2007 |pmid=17429582 |doi=10.1007/s00018-007-6423-5|s2cid=20415735 }}</ref> || 2-탄소 그룹의 전이, α 절단 || [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |- 
 |[[헴]]<ref>{{저널 인용|author=Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S |title=Biology of heme in health and disease |journal=Curr. Med. Chem. |volume=11 |issue=8 |pages=981–6 |year=2004 |pmid=15078160 |doi=10.2174/0929867043455521}}</ref> || [[산소]] 결합 및 [[산화환원반응]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |- 
 |[[몰리브도프테린]]<ref>{{저널 인용|author=Mendel RR, Hänsch R |title=Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants |journal=J. Exp. Bot. |volume=53 |issue=375 |pages=1689–98 |year=2002 |pmid=12147719 |doi=10.1093/jxb/erf038|doi-access=free }}</ref><ref>{{저널 인용|author=Mendel RR, Bittner F |title=Cell biology of molybdenum |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1763 |issue=7 |pages=621–35 |year=2006 |pmid=16784786 |doi=10.1016/j.bbamcr.2006.03.013|doi-access=free }}</ref> || [[산소화효소|산소화 반응]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
 |-
 |[[리포산]]<ref>{{저널 인용|author=Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH |title=Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease |journal=Free Radic. Biol. Med. |volume=24 |issue=6 |pages=1023–39 |year=1998 |pmid=9607614 |doi=10.1016/S0891-5849(97)00371-7}}</ref> || [[산화환원반응]]|| [[세균]], [[고세균]], [[진핵생물]]
|-
|[[보조 인자 F430]]
|[[메테인 생성]]
|[[고세균]]
|}

== 같이 보기 ==
* [[보조 인자]]
* [[조효소]]
* [[헴]]

== 각주 ==
{{각주|2}}

== 외부 링크 ==
* [http://www.bio.mtu.edu/%7Ehlyoungs/BL4010/cofactors.ppt Cofactors PowerPoint lecture] {{웨이백|url=http://www.bio.mtu.edu/%7Ehlyoungs/BL4010/cofactors.ppt |date=20161005230343 }}

{{효소 보조 인자}}

[[분류:보조 인자]]