{{위키데이터 속성 추적}}
'''세포 접착 분자'''(細胞接着分子, {{llang|en|cell adhesion molecule}}, '''CAM''')는 [[세포 접착]]이라 불리는 과정에서<ref>{{저널 인용|title=The molecular structure of cell adhesion molecules|journal=Annual Review of Biochemistry|last1=Chothia|first1=C.|last2=Jones|first2=E. Y.|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9242926/|date=1997|volume=66|pages=823–862|doi=10.1146/annurev.biochem.66.1.823|issn=0066-4154|pmid=9242926}}</ref> [[세포]]가 다른 세포 또는 [[세포 외 기질]](ECM)과 [[분자 결합|결합]]하는 데 관여하는 세포 표면 단백질의 하위 집합이다.<ref>{{MeshName|Cell+Adhesion+Molecules}}</ref> '''접착 분자'''(接着分子), '''세포 부착 분자'''(細胞附着分子), '''부착 분자'''(附着分子)라고도 한다. 본질적으로 세포 접착 분자는 세포가 서로 접착하고 주변 환경에 접착하도록 도와준다. 세포 접착 분자는 조직 구조와 기능을 유지하는 데 중요한 구성 요소이다. 완전히 발달한 동물에서 이러한 분자는 힘과 움직임을 생성하고 결과적으로 기관이 기능을 정상적으로 수행할 수 있도록 보장하는 데 필수적인 역할을 한다.<ref>{{저널 인용|last=Gumbiner|first=B. M.|date=1996-02-09|title=Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis|journal=Cell|volume=84|issue=3|pages=345–357|doi=10.1016/s0092-8674(00)81279-9|issn=0092-8674|pmid=8608588|doi-access=free}}</ref> 세포 접착 분자는 "분자 접착제" 역할 외에도 생장, 접촉 억제 및 [[세포자멸사]]의 세포 메커니즘에서 중요한 역할을 한다. 세포 접착 분자의 비정상적인 발현은 동상에서 암에 이르기까지 광범위한 병리를 유발할 수 있다.<ref name="pmid8199653">{{저널 인용| vauthors = Korthuis RJ, Anderson DC, Granger DN | title = Role of neutrophil-endothelial cell adhesion in inflammatory disorders | journal = J Crit Care | volume = 9 | issue = 1 | pages = 47–71 | date = March 1994 | pmid = 8199653 |issn = 0883-9441| doi = 10.1016/0883-9441(94)90032-9 }}</ref>

== 구조 ==
세포 접착 분자는 일반적으로 단일 통과 [[막관통 수용체]]이며<ref>{{웹 인용|url=https://membranome.org/protein_classes/3|title=Single-pass transmembrane adhesion and structural proteins|author=<!--Not stated-->|website=membranome|publisher=College of Pharmacy, University of Michigan|access-date=October 20, 2018}}in Membranome database</ref> 3개의 보존된 도메인([[세포골격]]과 상호작용하는 세포 내 도메인, 막관통 도메인, 세포 외 도메인)으로 구성된다. 이들 단백질은 여러 가지 다른 방식으로 상호작용할 수 있다.<ref name="pmid9242926">{{저널 인용| vauthors = Chothia C, Jones EY | title = The molecular structure of cell adhesion molecules | journal = Annu. Rev. Biochem. | volume = 66 | pages = 823–62 | date = 1997 | pmid = 9242926 | doi = 10.1146/annurev.biochem.66.1.823 | s2cid = 6298053 | url = http://pdfs.semanticscholar.org/53f7/61d7bdc29548ef2d54b6f9e4bd44923211a4.pdf }}</ref> 첫 번째 방법은 세포 접착 분자가 동일한 세포 접착 분자와 결합하는 동종친화성 결합(homophilic binding)을 이용하는 것이다. 이들은 또한 이종친화성 결합(heterophilic binding)이 가능하다. 즉, 한 세포의 세포 접착 분자가 다른 세포의 다른 세포 접착 분자와 결합한다.

== 세포 접착 분자의 패밀리 ==
세포 접착 분자에는 4개의 주요 슈퍼패밀리 또는 부류([[면역글로불린 슈퍼패밀리 세포 접착 분자]](IgSF CAM), [[카드헤린]], [[인테그린]], C형 렉틴 유사 도메인 단백질 슈퍼패밀리(CTLD)가 있다. [[프로테오글리칸]]도 또한 세포 접착 분자의 한 종류로 간주된다.

한 가지 분류 체계는 칼슘 비의존적 세포 접착 분자와 칼슘 의존적 세포 접착 분자의 구별을 포함한다.<ref name="pmid6165990">{{저널 인용|vauthors=Brackenbury R, Rutishauser U, Edelman GM |title=Distinct calcium-independent and calcium-dependent adhesion systems of chicken embryo cells |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=78 |issue=1 |pages=387–91 |date=January 1981 |pmid=6165990 |pmc=319058 |doi= 10.1073/pnas.78.1.387|bibcode=1981PNAS...78..387B |doi-access=free }}</ref> 면역글로불린 슈퍼패밀리 세포 접착 분자(IgSF CAM)은 Ca<sup>2+</sup>에 의존하지 않는 반면 인테그린, 카드헤린, 셀렉틴은 Ca<sup>2+</sup>에 의존한다. 또한 인테그린은 세포-기질 상호작용에 참여하는 반면, 다른 세포 접착 분자 패밀리는 세포-세포 상호작용에 참여한다.<ref>{{저널 인용|last1=Lodish|first1=Harvey|last2=Berk|first2=Arnold|last3=Zipursky|first3=S. Lawrence|last4=Matsudaira|first4=Paul|last5=Baltimore|first5=David|last6=Darnell|first6=James|date=2000-01-01|title=Cell–Cell Adhesion and Communication|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21599/|language=en}}</ref>

=== 칼슘 비의존적 ===
==== 면역글로불린 슈퍼패밀리 세포 접착 분자 (IgSF CAM) ====
{{본문|면역글로불린 슈퍼패밀리 세포 접착 분자}}

[[면역글로불린 슈퍼패밀리 세포 접착 분자]](IgSF CAM)는 가장 다양한 세포 접착 분자(CAM) 슈퍼패밀리로 간주된다. 이 패밀리는 면역글로불린 유사 도메인을 포함하는 세포 외 도메인을 특징으로 한다. 면역글로불린 도메인 뒤에는 [[피브로넥틴 III형 도메인]] 반복이 오고 IgSF는 GPI 부분에 의해 막에 고정된다. [[글리코실포스파티딜이노시톨]](GPI) [[부분 (화학)|부분]]에 의해 막에 고정된다. 이 패밀리는 동종친화성 결합(homophilic binding) 또는 이종친화성 결합(heterophilic binding) 모두에 관여하며 인테그린 또는 다른 IgSF CAM에 결합하는 능력을 가지고 있다.

=== 칼슘 의존적 ===
==== 인테그린 ====
{{본문|인테그린}}

[[세포 외 기질]](ECM) 내 주요 수용체 중 하나인 [[인테그린]]은<ref name="Brown1995">{{인용|title=The Role of Integrins during Vertebrae Development|year=1995|author1=Brown, K|author2=Yamada, K|journal=Developmental Biology|volume=6|issue=2|pages=69–77|doi=10.1016/s1044-5781(06)80016-2}}</ref> [[콜라겐]], [[피브리노겐]], [[피브로넥틴]] 및 [[비트로넥틴]]과 세포-세포 외 기질 상호작용을 중재한다.<ref name="Humphries2006">{{저널 인용|date=October 2006|title=Integrin ligands at a glance|journal=J. Cell Sci.|volume=119|issue=Pt 19|pages=3901–3|doi=10.1242/jcs.03098|pmc=3380273|pmid=16988024|vauthors=Humphries JD, Byron A, Humphries MJ}}</ref> 인테그린은 [[세포자멸사]], [[세포 분화]], [[세포 운명 결정|생존]] 및 [[전사 (생물학)|전사]]와 같은 세포 행동에서 역할을 할 수 있는 세포 외 환경과 세포 내 신호전달 경로 사이에 필수적인 연결을 제공한다.<ref name="Schnapp2006">{{서적 인용|title=Integrin, Adhesion/cell-matrix|last=Schnapp|first=L|publisher=Elsevier|year=2006|location=Seattle}}</ref>

인테그린은 α 소단위체 및 β 소단위체로 구성되는 [[이종이량체]]이다.<ref name="Garcia2005">{{저널 인용|date=December 2005|title=Get a grip: integrins in cell-biomaterial interactions|journal=Biomaterials|volume=26|issue=36|pages=7525–9|doi=10.1016/j.biomaterials.2005.05.029|pmid=16002137|author=García AJ}}</ref> 현재 18가지의 α 소단위체와 8가지의 β 소단위체가 조합되어 24가지의 서로 다른 인테그린 조합을 구성한다.<ref name="Humphries2006" /> α 소단위체 및 β 소단위체 각각에는 큰 세포 외 도메인, 막관통 도메인, 짧은 세포질 도메인이 있다.<ref name="Vinater1994">{{저널 인용|date=March 1995|title=Integrins and reproduction|journal=Eur J Obstet Gynecol Reprod Biol|volume=59|issue=1|pages=71–81|doi=10.1016/0028-2243(94)01987-I|pmid=7781865|author=Vinatier D|doi-access=free}}</ref> 세포 외 도메인은 [[리간드 (생화학)|리간드]]가 2가 [[양이온]]을 사용하여 결합하는 곳이다. 인테그린은 세포 외 도메인에 여러 개의 2가 양이온 결합 부위를 포함한다.<ref>{{저널 인용|last=Xiong|first=J.-P.|date=2002-04-05|title=Crystal Structure of the Extracellular Segment of Integrin alpha Vbeta 3 in Complex with an Arg-Gly-Asp Ligand|url=https://www.science.org/doi/10.1126/science.1069040|journal=Science|volume=296|issue=5565|pages=151–155|doi=10.1126/science.1069040|pmid=11884718|bibcode=2002Sci...296..151X|s2cid=24339086}}</ref> 인테그린 양이온 결합 부위는 Ca<sup>2+</sup> 또는 Mn<sup>2+</sup> 이온이 차지할 수 있다. 양이온은 인테그린이 비활성 구부러진 입체구조에서 활성 확장 입체구조로 전환하는데 필요하지만 충분하지는 않다. 인테그린이 확장된 구조와 수반되는 활성화를 달성하려면 인테그린에 대한 세포 외 기질(ECM) 리간드와의 직접적인 물리적 결합과 함께 다중 양이온 결합 부위에 결합된 양이온의 존재가 모두 필요하다.<ref>{{저널 인용|last1=Dai|first1=Aguang|last2=Ye|first2=Feng|last3=Taylor|first3=Dianne W.|last4=Hu|first4=Guiqing|last5=Ginsberg|first5=Mark H.|last6=Taylor|first6=Kenneth A.|date=November 2015|title=The Structure of a Full-length Membrane-embedded Integrin Bound to a Physiological Ligand|url= |journal=Journal of Biological Chemistry|language=en|volume=290|issue=45|pages=27168–27175|doi=10.1074/jbc.M115.682377|pmc=4646401|pmid=26391523|doi-access=free}}</ref> 따라서 세포 외 Ca<sup>2+</sup> 이온의 증가는 인테그린 이종이량체를 프라이밍하는 역할을 할 수 있다. 세포 내 Ca<sup>2+</sup>의 방출은 인테그린 내부 활성화에 중요한 것으로 나타났다.<ref>{{저널 인용|last1=Tharmalingam|first1=Sujeenthar|last2=Hampson|first2=David R.|date=2016|title=The Calcium-Sensing Receptor and Integrins in Cellular Differentiation and Migration|journal=Frontiers in Physiology|language=English|volume=7|page=190|doi=10.3389/fphys.2016.00190|issn=1664-042X|pmc=4880553|pmid=27303307|doi-access=free}}</ref> 그러나 세포 외 Ca<sup>2+</sup> 결합은 인테그린의 종류와 양이온의 농도에 따라 다른 효과를 발휘할 수 있다.<ref>{{저널 인용|last1=Zhang|first1=Kun|last2=Chen|first2=JianFeng|date=January 2012|title=The regulation of integrin function by divalent cations|url= |journal=Cell Adhesion & Migration|language=en|volume=6|issue=1|pages=20–29|doi=10.4161/cam.18702|issn=1933-6918|pmc=3364134|pmid=22647937}}</ref> 인테그린은 입체구조를 변화시켜 신체 내 활성을 조절한다. 대부분은 낮은 친화력을 갖는 휴지 상태로 존재하며, 이는 인테그린 내 입체구조적 변화를 유발하여 친화력을 증가시키는 외부 작용제를 통해 높은 친화력을 가지는 상태로 변경될 수 있다.<ref name="Schnapp2006" />

이에 대한 예로는 [[혈소판]]의 응집이 있다.<ref name="Schnapp2006" /> [[트롬빈]]이나 [[콜라겐]]과 같은 작용제는 인테그린을 높은 친화력을 갖는 상태로 유도하여 [[피브리노겐]] 결합을 증가시켜 혈소판의 응집을 유발한다.

==== 카드헤린 ====
{{본문|카드헤린}}

[[카드헤린]]은 동종친화성 Ca<sup>2+</sup> 의존성 [[당단백질]]이다.<ref name="Buxton1992">{{저널 인용|vauthors=Buxton RS, Magee AI |title=Structure and interactions of desmosomal and other cadherins |journal=Semin. Cell Biol. |volume=3 |issue=3 |pages=157–67 |date=June 1992 |pmid=1623205 |doi=10.1016/s1043-4682(10)80012-1}}</ref> 고전적인 카드헤린([[E-카드헤린]], [[N-카드헤린]], [[P-카드헤린]])은 [[접착 연접]]에 집중되어 있으며, 이는 [[카테닌]]이라는 특정 연결 단백질을 통해 [[액틴]] 필라멘트 네트워크에 연결된다.<ref name="Buxton1992" />

카드헤린은 배아의 발생 과정에서 주목할 만하다. 예를 들어 카드헤린은 [[내배엽]], [[중배엽]], [[외배엽]] 형성을 위한 [[낭배 형성]]에 중요하다. 카드헤린은 또한 신경계 발생에 크게 기여한다. 카드헤린의 뚜렷한 시간적, 공간적 위치는 이들 분자가 [[시냅스 안정화]] 과정에서 주요 역할을 한다는 것을 의미한다. 각 카드헤린은 칼슘에 의해 세심하게 제어되는 독특한 조직 분포 패턴을 나타낸다. 카드헤린의 다양한 패밀리로는 E-카드헤린(상피), P-카드헤린(태반), N-카드헤린(뉴런), [[CDH4|R-카드헤린]](망막), B-카드헤린 및 T-카드헤린(뇌), M-카드헤린(근육)이 있다.<ref name="Buxton1992" /> 많은 세포 유형은 카드헤린 종류의 조합을 나타낸다.

세포 외 도메인에는 세포 외 카드헤린 도메인(ECD)이라는 주요 반복 부분이 있다. 세포 외 카드헤린 도메인 사이의 Ca<sup>2+</sup> 결합과 관련된 서열은 [[세포 접착]]에 필요하다. 세포질 도메인에는 카테닌 단백질이 결합하는 특정 영역이 있다.<ref>{{저널 인용| title = The Function of E-Cadherin in Stem Cell Pluripotency and Self-Renewal | year = 2011 | journal = Genes | pages = 229–259 | volume = 2 | issue = 1 | doi = 10.3390/genes2010229 | pmid = 24710147 | pmc = 3924836 | last1 = Soncin | first1 = F. | first2 = M.C. |last2=Ward | doi-access = free }}</ref>

==== 셀렉틴 ====
{{본문|셀렉틴}}

[[셀렉틴]]은 [[푸코실화]]된 탄수화물(예: 결합을 위한 [[뮤신]])에 의존하는 이종친화성 세포 접착 분자의 패밀리이다. 세 가지 패밀리 구성원은 [[E-셀렉틴]]([[혈관내피|내피]]), [[L-셀렉틴]]([[백혈구]]), [[P-셀렉틴]]([[혈소판]])이다. 세 가지 셀렉틴에 대해 가장 잘 특성화된 리간드는 모든 백혈구에서 발현되는 뮤신형 당단백질인 P-셀렉틴 당단백질 리간드-1([[PSGL-1]])이다. 셀렉틴은 여러 역할과 관련되어 있지만 백혈구 유도 및 이동을 돕기 때문에 [[면역계]]에서 특히 중요하다.<ref name="pmid14964308">{{저널 인용| vauthors = Cavallaro U, Christofori G | title = Cell adhesion and signalling by cadherins and Ig-CAMs in cancer | journal = Nat. Rev. Cancer | volume = 4 | issue = 2 | pages = 118–32 | date = February 2004 | pmid = 14964308 | doi = 10.1038/nrc1276 | s2cid = 18383054 |issn = 1474-1768 }}</ref>

== 세포 접착 분자의 생물학적 기능 ==
세포 접착 분자의 다양성은 생물학적 환경에서 이러한 단백질의 다양한 기능으로 이어진다. 림프구 유도에 특히 중요한 세포 접착 분자 중 하나는 [[어드레신]]이다.<ref>{{저널 인용|last1=Berg|first1=Ellen Lakey|last2=Goldstein|first2=Leslie A.|last3=Jimla|first3=Mark A.|last4=Nakache|first4=Maurice|last5=Picker|first5=Louis J.|last6=Streeter|first6=Philip R.|last7=Wu|first7=Nora W.|last8=Zhou|first8=David|last9=Butcher|first9=Eugene C.|title=Homing Receptors and Vascular Addressins: Cell Adhesion Molecules that Direct Lymphocyte Traffic|journal=Immunological Reviews|date=1 April 1989|volume=108|issue=1|pages=5–18|doi=10.1111/j.1600-065X.1989.tb00010.x|pmid=2670744|s2cid=37831094|language=en|issn=1600-065X}}</ref> 림프구 유도는 강력한 면역계에서 일어나는 핵심 과정이다. 이는 신체의 특정 부위와 기관에 부착된 순환 림프구의 과정을 제어한다.<ref>{{저널 인용|last1=Picker|first1=Louis|title=Control of lymphocyte homing|journal=Current Opinion in Immunology|date=1 June 1994|volume=6|issue=3|pages=394–406|doi=10.1016/0952-7915(94)90118-X|pmid=7917107|language=en|issn=0952-7915}}</ref> 이 과정은 세포 접착 분자, 특히 MADCAM1이라고도 알려진 어드레신에 의해 고도로 조절된다. 이 항원은 림프구가 내피 세정맥에 조직 특이적 접착을 하는 역할로 알려져 있다.<ref name="pmid19860663">{{저널 인용| vauthors = Gorfu G, Rivera-Nieves J, Ley K | title = Role of beta7 integrins in intestinal lymphocyte homing and retention | journal = Curr. Mol. Med. | volume = 9 | issue = 7 | pages = 836–50 | date = September 2009 | pmid = 19860663 | pmc = 2770881 | issn = 1566-5240| doi = 10.2174/156652409789105525 }}</ref> 이러한 상호작용을 통해 순환 림프구를 조정하는데 중요한 역할을 한다.

[[암 전이]], [[염증]] 및 [[혈전증]]에서의 CAM 기능은 현재 고려되고 있는 실행 가능한 치료 표적이 된다. 예를 들어 전이성 암세포가 혈관 밖으로 유출되어 2차 부위로 이동하는 능력을 차단한다. 이는 폐에서 발생하는 전이성 흑색종에서 성공적으로 입증되었다. 쥐에서 폐 내피의 세포 접착 분자에 대한 항체를 치료제로 사용했을 때 전이 부위 수가 크게 감소했다.<ref>{{서적 인용|last1=Andreoli|first1=Thomas E.|last2=Brown|first2=A. M.|last3=Fambrough|first3=D. M.|last4=Hoffman|first4=Joseph F.|last5=Schultz|first5=Stanley G.|last6=Welsh|first6=Michael J.|title = Molecular Biology of Membrane Transport Disorders|date=2013|publisher=Springer Science & Business Media|isbn = 978-1-4613-1143-0|url = https://books.google.com/books?id=GvTjBwAAQBAJ&pg=PA34|language=en}}</ref>

== 같이 보기 ==
{{포털|생물학}}
{{위키공용분류|Cell adhesion molecules}}
* [[세포막]]
* [[세포 이동]]
* [[면역 시냅스]]
* [[트로고사이토시스]]

== 각주 ==
{{각주}}

{{세포 접착 분자}}

[[분류:세포 부착 분자]]
[[분류:단일 통과 막단백질]]