{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:1GZX Haemoglobin.png|섬네일|오른쪽|220px|철 결합 단백질의 일종인 사람 헤모글로빈의 구조]]
'''철 결합 단백질'''(鐵結合蛋白質, {{llang|en|iron-binding protein}})은 철 [[물질대사|대사]]<ref>{{저널 인용|title=Iron-binding proteins|journal=Acta Paediatrica Scandinavica. Supplement|year=1989|volume=361|pages=31–43|doi=10.1111/apa.1989.78.s361.31|pmid=2485582|vauthors=Brock JH|s2cid=44752615}}</ref>와 면역 반응에 중요한 [[운반체 단백질]] 및 [[금속단백질]]이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = De Sousa M, Breedvelt F, Dynesius-Trentham R, Trentham D, Lum J | title = Iron, iron-binding proteins and immune system cells | journal = Annals of the New York Academy of Sciences | volume = 526 | issue = 1 | pages = 310–22 | pmid = 3291685 | doi=10.1111/j.1749-6632.1988.tb55515.x| year = 1988 | bibcode = 1988NYASA.526..310S | s2cid = 12756539 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Kaplan J, Ward DM | title = The essential nature of iron usage and regulation | journal = Current Biology | volume = 23 | issue = 15 | pages = R642-6 | date = August 2013 | pmid = 23928078 | doi = 10.1016/j.cub.2013.05.033 | pmc = 3928970 }}</ref> 철은 생명에 필요하다.

철 의존성 효소는 다양한 생화학적 반응을 촉매하며 활성 부위의 구조에 따라 비헴 일철, 비헴 이철, 헴 중심의 3가지 광범위한 부류로 나눌 수 있다.<ref name="pmid11749238">{{저널 인용| vauthors = Solomon EI, Brunold TC, Davis MI, Kemsley JN, Lee SK, Lehnert N, Neese F, Skulan AJ, Yang YS, Zhou J | title = Geometric and electronic structure/function correlations in non-heme iron enzymes | journal = Chemical Reviews | volume = 100 | issue = 1 | pages = 235–350 | date = January 2000 | pmid = 11749238 | doi = 10.1021/cr9900275 }}</ref> 철 의존성 효소의 잘 알려진 패밀리에는 산소(O<sub>2</sub>)로부터 하나 또는 두 원자에 [[하이드록실기]]의 첨가를 촉진하는 [[산소화효소]]가 포함된다. 주목할만한 효소에는 트립토판 이산소화효소, 페레독신, 2-옥소글루타르산 이산소화효소가 포함된다.<ref name="pmid24434621">{{저널 인용| vauthors = Cheng AX, Han XJ, Wu YF, Lou HX | title = The function and catalysis of 2-oxoglutarate-dependent oxygenases involved in plant flavonoid biosynthesis | journal = International Journal of Molecular Sciences | volume = 15 | issue = 1 | pages = 1080–95 | date = January 2014 | pmid = 24434621 | pmc = 3907857 | doi = 10.3390/ijms15011080 | doi-access = free }}</ref>

== 헴단백질 ==
{{본문|헴단백질}}
[[파일:MbAction.png|섬네일|300px|헴기는 포르피린 고리에 있는 4개의 적도 리간드를 사용하며, 두 개의 축 리간드는 히스티딘 곁사슬과 산소 분자이다.]]
[[헴단백질]]은 [[보결분자단]]으로 [[헴]]을 가지고 있는 [[단백질]]이다. 헴기는 철 이온과 [[배위 결합]]된 [[포르피린]] 고리로 구성된다. 포르피린 고리에 있는 4개의 질소 원자는 중앙에 있는 철의 리간드 역할을 한다. 많은 경우에 적도 포르피린은 1개 또는 2개의 축 리간드에 의해 보완된다. 이에 대한 예는 헤모글로빈에 있는데 여기서 포르피린은 히스티딘 곁사슬 및 결합된 산소 분자(O<sub>2</sub>)와 함께 작용하여 [[팔면체형 분자기하|팔면체]] 복합체를 형성한다.

=== 헤모글로빈 ===
{{본문|헤모글로빈}}
[[파일:Hemoglobin t-r state ani.gif|섬네일|산소 결합시 헤모글로빈이 겪는 [[입체구조적 변화]]의 시각적인 묘사]]
[[헤모글로빈]]은 거의 모든 [[척추동물]]에서 발견되는 산소 운반 단백질이다. 헤모글로빈 A는 성인에게서 발견되는 주요 유형이다. 헤모글로빈은 2개의 α 소단위체와 2개의 β 소단위체로 구성된 [[사량체]]이다. 4개의 [[단량체]] 단위 각각은 [[포르피린]] 고리의 4개의 질소 원자 사이에 철 양이온이 결합된 [[헴]] [[보결분자단]]을 가지고 있다. [[히스티딘]]과 함께 아포 형태에는 철 원자를 둘러싸는 5개의 [[리간드 (생화학)|리간드]]가 있다. 산소는 빈 여섯 번째 위치에 결합하여 홀로 형태의 팔면체 복합체를 형성한다.<ref>{{저널 인용|last=Menis|first=Oscar | title = Technical Note 454 |date=1968 |journal =Analytical Coordination Chemistry Section: Summary of Activities July 1967 to June 1968 | publisher = Analytical Coordination Chemistry Section Analytical Chemistry Division Institute for Materials Research | doi =  10.6028/nbs.tn.454 |location=Gaithersburg, MD |doi-access=free }}</ref> 산소 결합은 각 소단위체에 대해 완전히 협력적이다. 이는 첫 번째 산소가 4개의 [[헴기]] 중 하나에 결합하면 단백질은 다른 3개의 소단위체의 산소 친화력을 급격히 증가시키는 극적인 [[입체구조적 변화]]를 겪기 때문이다.<ref name="pmid11259676">{{저널 인용| vauthors = Mihailescu MR, Russu IM | title = A signature of the T ---> R transition in human hemoglobin | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 98 | issue = 7 | pages = 3773–7 | date = March 2001 | pmid = 11259676 | pmc = 31128 | doi = 10.1073/pnas.071493598 | bibcode = 2001PNAS...98.3773M | doi-access = free }}</ref>

헤모글로빈은 pH, 구조, CO<sub>2</sub> 분압에 따라 다양한 친화력을 갖는다. [[태아 헤모글로빈]]은 2개의 β 소단위체 대신 2개의 γ 소단위체를 가지는 변종이다. 태아 헤모글로빈은 [[아기]]가 몇 달이 될 때까지 지배적인 형태이며, [[임신]] 중에 공급되는 산모 혈액의 낮은 산소압을 보상하기 위해 더 큰 산소 친화력을 가지고 있다.<ref>{{서적 인용| title = Biochemistry | first1 = Jeremy M | last1 = Berg | first2 = John L | last2 = Tymoczko | first3 = Lubert | last3 = Stryer | name-list-style = vanc | date = 2002 | publisher = W.H. Freeman | isbn = 0716730510 | edition = 5th | location = New York | oclc = 48055706 | url-access = registration | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere }}</ref> 헤모글로빈은 낮은 pH에서 산소 친화력이 더 낮다. 이는 산소와 결합한 헤모글로빈이 몸 전체의 세포로 운반됨에 따라 신속한 해리를 가능하게 한다. 호흡 세포에서 CO<sub>2</sub> 생성과 [[탄산]]의 물에 녹은 형태로 인해 산소화 헤모글로빈은 세포에 필요한 [[산소]]를 전달하기 위해 해리된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Hasselbalch KA | title = Calculation Of The Hydrogen Ion Concentration Of Blood From Free And Bound Carbon Dioxide Oxygen Binding As A Function Of Ph. | journal = Survey of Anesthesiology | date = December 1964 | volume = 8 | issue = 6 | pages = 607–32 | doi=10.1097/00132586-196412000-00059 }}</ref> 헤모글로빈에 대한 결합 친화력은 산소보다 [[일산화 탄소]]가 250배 더 크다. 이로 인해 [[일산화 탄소 중독]]시 헤모글로빈은 더 이상 조직 세포에 산소를 운반할 수 없게 된다.

=== 사이토크롬 ===
{{본문|사이토크롬}}

[[사이토크롬]]은 단일 전자 수송체, 특히 [[산화적 인산화]] 및 [[광합성]]에서 전자 셔틀 역할을 하는 헴 함유 효소이다. 잘 연구된 사이토크롬의 유형으로는 사이토크롬 a~c, 사이토크롬 산화효소, 사이토크롬 P450이 있다.<ref>{{서적 인용|title=Lehninger principles of biochemistry.|last=L.|first=Lehninger, Albert|date=2000|publisher=Worth Publishers|others=Nelson, David L. (David Lee), 1942-, Cox, Michael M.|isbn=1572591536|edition=3rd.|location=New York|oclc=42619569|url-access=registration|url=https://archive.org/details/lehningerprincip01lehn}}</ref> 이들 단백질은 [[제일철]](Fe<sup>2+</sup>)과 [[제이철]](Fe<sup>3+</sup>) 사이에서 헴 철 원자의 산화 상태를 전환함으로써 전자 셔틀 역할을 한다. 다양한 사이토크롬은 다른 산화환원 활성 분자와 결합하여 전자 전달 과정에서 에너지 결합 효율을 높이는 표준 환원 전위의 기울기를 형성한다.

== 철-황 단백질 ==
{{본문|철-황 단백질}}

철-황 단백질은 황을 포함하는 철 구조를 가지고 있는 단백질이다. 철과 황이 단백질을 취할 수 있는 형태는 다양하지만 가장 일반적인 형태는 [[2Fe-2S 클러스터|[2Fe-2S]]]와 [[4Fe-4S 클러스터|[4Fe-4S]]]이다. 클러스터는 종종 단백질 사슬의 [[시스테인]] [[잔기]]와 연관된다.<ref>{{저널 인용|last1=Johnson|first1=Deborah C.|last2=Dean|first2=Dennis R.|last3=Smith|first3=Archer D.|last4=Johnson|first4=Michael K.|date=Feb 18, 2005|journal=Annual Review of Biochemistry|language=en|volume=74|issue=1|pages=247–281|doi=10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518|pmid=15952888|issn=0066-4154|title=Structure, Function, and Formation of Biological Iron-Sulfur Clusters}}</ref>

== 비헴 철 단백질 ==
{{본문|비헴 철 단백질}}

=== 트랜스페린 ===
[[파일:Protein TF PDB 1a8e.png|섬네일|사람의 혈철 트랜스페린의 구조]]
{{본문|트랜스페린}}

[[트랜스페린]]은 사람의 [[혈장]]에서 발견되며 비헴 철을 운반하고 유입하는 데 사용된다.<ref name=":0">{{저널 인용| vauthors = Aisen P, Enns C, Wessling-Resnick M | title = Chemistry and biology of eukaryotic iron metabolism | journal = The International Journal of Biochemistry & Cell Biology | volume = 33 | issue = 10 | pages = 940–59 | date = October 2001 | pmid = 11470229 | doi = 10.1016/s1357-2725(01)00063-2 }}</ref> 트랜스페린은 세포 외 공간에서 자유롭게 이동한다.<ref name=":1">{{웹 인용|url=https://www.uniprot.org/uniprot/P02787|title=TF - Serotransferrin precursor - Homo sapiens (Human) - TF gene & protein|website=www.uniprot.org|language=en|access-date=2018-11-11}}</ref> 세포가 철분을 필요로 할 때 [[트랜스페린 수용체]]에 의해 [[세포질]]로 운반된다. 트랜스페린은 음이온(보통 탄산염)과 함께 두 개의 Fe(III)과 결합할 수 있다. 철을 방출하기 위해 탄산염 음이온이 양성자화된다. 이는 탄산염과 단백질의 상호작용을 변화시켜 입체구조를 변화시키고 Fe(III)가 전달되도록 한다.

트랜스페린의 분자량은 약 80 kDa이다. 트랜스페린은 [[당단백질]]이며, 이는 아미노산 사슬에 당이 부착되어 있음을 의미한다.

=== 락토페린 ===
{{본문|락토페린}}

[[락토페린]]은 트랜스페린 패밀리의 구성원이며, [[눈물]], [[젖]], [[침]]과 같은 [[포유류]]의 외분비물에서 발견되는 주요 단백질이다. 이는 약 700개의 [[잔기]]로 구성되며 주로 [[사량체]]로 존재하며, 단량체:사량체 비율은 10 μM 단백질 농도에서 1:4이다.<ref name="pmid16261257">{{저널 인용| vauthors = Baker EN, Baker HM | title = Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 62 | issue = 22 | pages = 2531–9 | date = November 2005 | pmid = 16261257 | doi = 10.1007/s00018-005-5368-9 | s2cid = 218464085 }}</ref> 3차 구조는 N 로브 및 C 로브라고 불리는 두 개의 로브로 구성되며, 각 로브에는 철 결합 포켓이 하나씩 있다. 각 포켓에는 4개의 [[아미노산]](2개의 [[티로신 (아미노산)|티로신]], 1개의 [[히스티딘]], 1개의 [[아스파르트산]])이 포함되어 있으며, 2개의 탄산염 또는 중탄산염 음이온과 함께 철 양이온 주위에 6개의 배위를 형성한다. 락토페린의 철에 대한 친화력을 트랜스페린보다 300배 더 크게 만드는 것은 바로 이 특별한 조합이다.<ref name="pmid6770907">{{저널 인용| vauthors = Mazurier J, Spik G | title = Comparative study of the iron-binding properties of human transferrins. I. Complete and sequential iron saturation and desaturation of the lactotransferrin | journal = Biochimica et Biophysica Acta | volume = 629 | issue = 2 | pages = 399–408 | date = May 1980 | pmid = 6770907 | doi = 10.1016/0304-4165(80)90112-9 }}</ref>
[[파일:Lactoferrin and an E. Coli siderophore.svg|섬네일|대장균의 사이드로포어(오른쪽) 상의 철에 대해 경쟁적으로 결합하는 락토페린(왼쪽)에 대한 묘사]]
락토페린은 상당한 항균 특성을 가지고 있다. 사람의 [[초유]](임신 말기에 생성되는 젖의 종류)에서 150 ng/mL의 최고 농도로 발견되며 새로 태어나는 아기에게 필요한 면역 지원을 제공한다.<ref name="pmid1599309">{{저널 인용| vauthors = Sánchez L, Calvo M, Brock JH | title = Biological role of lactoferrin | journal = Archives of Disease in Childhood | volume = 67 | issue = 5 | pages = 657–61 | date = May 1992 | pmid = 1599309 | pmc = 1793702 | doi = 10.1136/adc.67.5.657 }}</ref> 락토페린은 높은 철 친화력과 병원성 미생물로부터 유리 철 원자를 격리하는 능력 때문에 단지 정균제일 뿐이라고 널리 알려져 있다. 그러나 현재 중 주요 항균 추진력은 철 결합 주머니와 N 로브에 위치한 특정 펩타이드인 락토페리신의 살균 특성에 있다는 것이 알려져 있다. 락토페린은 [[세균]]의 [[지질다당류]](LPS) 층에 결합할 수 있으며 홀로 형태의 철 원자는 지질다당류를 산화시켜 외막을 용해시키는 동시에 독성을 지닌 [[과산화 수소]]를 생성한다.<ref name="pmid14568385">{{저널 인용| vauthors = Farnaud S, Evans RW | title = Lactoferrin--a multifunctional protein with antimicrobial properties | journal = Molecular Immunology | volume = 40 | issue = 7 | pages = 395–405 | date = November 2003 | pmid = 14568385 | doi = 10.1016/S0161-5890(03)00152-4 }}</ref> 또한 [[트립신]]에 의해 락토페린이 절단되면 H<sup>+</sup>-ATPase에 결합하는 [[펩타이드]]인 락토페리신이 생성되어 [[양성자]]의 자리옮김을 방해하고 궁극적으로 [[세포]]를 죽인다.<ref name="pmid9588189">{{저널 인용| vauthors = Kuwata H, Yip TT, Yip CL, Tomita M, Hutchens TW | title = Bactericidal domain of lactoferrin: detection, quantitation, and characterization of lactoferricin in serum by SELDI affinity mass spectrometry | journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 245 | issue = 3 | pages = 764–73 | date = April 1998 | pmid = 9588189 | doi = 10.1006/bbrc.1998.8466 }}</ref>

=== 페리틴 ===
[[파일:Ferritin.png|섬네일|완전히 조립된 페리틴의 단백질 구조. 단일 소단위체는 보라색으로 표시되어 있다.]]
{{본문|페리틴}}

페리틴은 개별 세포의 철 저장소이다. 이는 모든 세포 유형에서 발견되며 세포질에 국한된다. 페리틴은 철 원자로 가득 찬 코어를 둘러싸고 있는 24개의 소단위체로 구성된 거대 단백질이다. 페리틴은 0~4500개의 철 원자를 담을 수 있으며,<ref name=":2">{{저널 인용| vauthors = Andrews NC | title = Forging a field: the golden age of iron biology | journal = Blood | volume = 112 | issue = 2 | pages = 219–30 | date = July 2008 | pmid = 18606887 | pmc = 2442739 | doi = 10.1182/blood-2007-12-077388 }}</ref> 이는 세포의 요구에 대한 철의 저장소로 사용될 수 있다. 철분은 과잉 상태가 되면 저장되었다가 다시 필요할 때 회수된다.<ref name=":0" /> 소단위체는 H(무거운(heavy) 또는 심장(heart))과 L(가벼운(light) 또는 간(liver))의 혼합물이다. 소단위체는 70~80 [[옹스트롬|Å]] 너비의 클러스터를 형성하며 철 페리하이드라이트로 채워져 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Crichton RR, Charloteaux-Wauters M | title = Iron transport and storage | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 164 | issue = 3 | pages = 485–506 | date = May 1987 | pmid = 3032619 | doi=10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x| doi-access = free }}</ref>

페리틴은 생물의 모든 [[역 (생물학)|역]]에서 고도로 보존된 단백질이다. 말과 사람의 소단위체가 함께 모여 기능성 단백질을 만들 수 있을 정도로 보존되어 있다.<ref name=":0" /> 각 소단위체는 5개의 α 나선으로 구성된다.

페리틴은 사람의 낮은 철분 수치를 진단하는 데 사용된다.<ref name=":2" /> 이는 빈혈 진단에 도움이 되는 생체 이용 가능한 철분의 수준을 나타내는 데 사용될 수 있다. 남성의 경우 일반적인 범위는 18~270 ng/mL이고 여성의 경우 18~160 ng/mL이다.<ref>{{뉴스 인용|url=https://www.webmd.com/a-to-z-guides/ferritin-blood-test#2|title=What Is a Ferritin Blood Test? What Do the Results Mean?|work=WebMD|access-date=2018-11-11 }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[철]]
* [[결합 단백질]]
* [[헴단백질]]
* [[철-황 단백질]]
* [[비헴 철 단백질]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Iron-binding+proteins}}

{{운반체 단백질}}
{{철 결합 단백질}}

{{전거 통제}}
[[분류:철 대사]]