{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Guanosintriphosphat protoniert.svg|섬네일|오른쪽|220px|[[구아노신 삼인산]](GTP)의 구조]]
[[파일:Guanosindiphosphat protoniert.svg|섬네일|오른쪽|220px|[[구아노신 이인산]](GDP)의 구조]]
'''GTP가수분해효소'''({{llang|en|GTPase}})는 [[뉴클레오타이드]]인 [[구아노신 삼인산]](GTP)과 결합하고 이를 [[구아노신 이인산]](GDP)으로 [[가수분해]]하는 [[가수분해효소]]의 큰 계열이다.<ref name="pmid8462668">{{저널 인용|last1=Stouten |first1=PF |last2=Sander |first2=C |last3=Wittinghofer |first3=A |last4=Valencia |first4=A |date=1993 |title=How does the switch II region of G-domains work? |journal=FEBS Letters |volume=320 |issue=1 |pages=1–6 |doi=10.1016/0014-5793(93)81644-f |pmid=8462668 |doi-access=free }}</ref> '''구아노신 5'-삼인산가수분해효소'''({{llang|en|'''G'''uanosine 5'-'''T'''ri'''P'''hosphat'''ase'''}}, '''GTPase''')라고도 한다. GTP의 결합 및 가수분해는 많은 GTPase에 공통적인 [[단백질 도메인]]인 고도로 [[보존 서열|보존]]된 P-루프 "G 도메인"에서 일어난다.<ref name="pmid8462668"/>

== 기능 ==
GTP가수분해효소는 많은 기본적인 세포 과정에서 분자 스위치 또는 타이머로 기능한다.<ref name="pmid3113327">{{저널 인용|last1=Gilman |first1=AG |date=1987 |title= G proteins: transducers of receptor-generated signals |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1987_56_annual/page/615 |journal= Annual Review of Biochemistry |volume=56 |pages=615–649 |doi=10.1146/annurev.bi.56.070187.003151 |pmid=3113327 }}</ref>

GTP가수분해효소가 하는 역할의 예는 다음과 같다.
* [[미각]], [[후각]], [[시각]]을 매개하는 것과 같은 [[G 단백질 연결 수용체|막관통 수용체]]를 포함한 세포 표면 수용체의 활성화에 대한 반응으로의 [[신호 전달]].<ref name="pmid3113327"/>
* [[리보솜]]에서 [[단백질의 생합성]]([[번역 (생물학)|번역]]).
* [[세포]]의 [[세포 분화|분화]], [[세포 생장|증식]], [[세포 분열|분열]] 및 [[세포 이동|이동]]의 조절.
* [[세포막|막]]을 통한 [[단백질]]의 [[단백질 표적화#단백질 자리옮김|자리옮김]].
* 소포 코트 조립의 GTP가수분해효소의 제어를 통한 [[세포]] 내 [[소포 (세포)|소포]]의 수송, 소포 매개 분비 및 흡수.

GTP가수분해효소는 [[구아노신 삼인산|GTP]]와 결합할 때 활성화되고 [[구아노신 이인산|GDP]]와 결합할 때 비활성화된다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038">{{저널 인용|last1=Rodbell |first1=M |date=1995 |title=Nobel Lecture: Signal transduction: Evolution of an idea |journal=Bioscience Reports |volume=15 |issue=3 |pages=117–133 |doi=10.1007/bf01207453 |pmid=7579038 |s2cid=11025853 }}</ref> [[마틴 로드벨]]의 일반화된 수용체-변환기-효과기 신호전달 모델에서 신호전달 GTP가수분해효소는 효과기 단백질의 활성을 조절하는 변환기로 작용한다.<ref name="pmid7579038"/> 이러한 비활성-활성 스위치는 이러한 두 가지 형태를 구별하는 [[단백질]]의 [[입체구조적 변화]], 특히 활성 상태에서 이러한 효과기의 기능을 변경하는 파트너 단백질과 단백질-단백질 접촉을 만들 수 있는 "스위치" 영역의 입체구조적 변화로 인한 것이다.<ref name="pmid8462668"/>

== 메커니즘 ==
(활성) G 도메인-GTP가수분해효소에 결합된 GTP의 가수분해는 효소의 신호전달/타이머 기능의 비활성화를 유도한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> [[구아노신 삼인산]](GTP)의 세 번째(γ) [[인산기]]를 [[가수분해]]하여 [[구아노신 이인산]](GDP)과 [[무기 인산]](Pi)을 생성하는 것은 5가 전이 상태를 통해 S<sub>N</sub>2 메커니즘([[친핵성 치환]]을 참조)에 의해 일어나며 [[마그네슘]] [[이온]](Mg<sup>2+</sup>)의 존재에 의존한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/>

GTP가수분해효소의 활성은 GTP가 단백질에 결합한 활성 상태를 GDP가 단백질에 결합한 비활성 상태로 되돌려 GTP가수분해효소의 [[세포 신호전달|신호전달]] 역할에 대한 차단 메커니즘 역할을 한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> 대부분의 GTP가수분해효소는 기능적인 GTP가수분해효소 활성을 가지고 있어서 결합된 GTP를 결합된 GDP로 변환하여 스스로를 비활성화하기 전에 짧은 시간 동안만 활성 상태(즉, GTP와 결합함)를 유지할 수 있다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> 그러나 많은 GTP가수분해효소는 [[GTP가수분해효소 활성화 단백질]](GAP)이라는 보조 단백질을 사용하여 GTP가수분해효소 활성을 가속화한다. 이는 신호전달 GTP가수분해효소의 활성 수명을 더욱 제한한다.<ref name="pmid9430654">{{저널 인용|last1=Berman |first1=DM |last2=Gilman |first2=AG |date=1998 |title=Mammalian RGS proteins: barbarians at the gate |journal=Journal of Biological Chemistry |volume=273 |issue=3 |pages=1269–1272 |doi=10.1074/jbc.273.3.1269 |pmid=9430654 |doi-access=free }}</ref> 일부 GTP가수분해효소는 본질적인 GTPase 활성이 거의 또는 전혀 없으며 비활성화를 위해 GTP가수분해효소 활성화 단백질에 전적으로 의존(예: [[ADP 리보실화 인자]] 또는 세포 내 소포 매개 수송에 관여하는 저분자량 GTP 결합 단백질의 ARF 계열)한다.<ref name= "pmid3086320">{{저널 인용|last1=Kahn |first1=RA |last2=Gilman |first2=AG |date=1986 |title=The protein cofactor necessary for ADP-ribosylation of Gs by cholera toxin is itself a GTP binding protein |pmid=3086320 |journal=Journal of Biological Chemistry |volume=261 |issue=17 |pages=7906–7911 |doi=10.1016/S0021-9258(19)57489-0 |doi-access=free }}</ref>

활성화되려면, GTP가수분해효소가 GTP와 결합해야 한다. 결합된 GDP를 GTP로 직접적으로 전환하는 메커니즘이 알려져 있지 않기 때문에 비활성 GTP가수분해효소는 [[구아닌 뉴클레오타이드 교환인자]](GEF)라고 하는 별개의 조절 단백질의 작용에 의해 결합된 GDP를 방출하도록 유도된다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> [[뉴클레오타이드]]가 유리된 GTP가수분해효소는 GTP와 빠르게 재결합하는 데, 건강한 [[세포]]에서 GTP는 GDP보다 훨씬 많아서 GTP가수분해효소가 활성 [[입체구조]] 상태에 들어가 세포에 미치는 영향을 촉진한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> GTP가수분해효소 활성화 단백질(GAP)이 중요한 역할을 하지만 많은 GTP가수분해효소에서 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF)의 활성화는 GTP가수분해효소의 신호전달 기능을 자극하는 주요 제어 메커니즘이다. 이종삼량체 G 단백질 및 많은 저분자량 GTP 결합 단백질의 경우, 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF) 활성은 세포 외부의 신호에 대한 반응로 세포 표면 수용체에 의해 자극된다. 이종삼량체 G 단백질의 경우 [[G 단백질 연결 수용체]]는 그 자체가 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF)인 반면, 수용체 활성화된 [[저분자량 GTP가수분해효소]]의 경우 GEF는 세포 표면 수용체와 구별된다.

일부 GTP가수분해효소는 또한 GDP와 결합한 비활성 상태를 안정화하는 [[구아노신 뉴클레오타이드 해리 저해제]](GDI)라고 하는 보조 단백질과 결합한다.<ref name="pmid9588168">{{저널 인용|last1=Sasaki |first1=T |last2=Takai |first2=Y |date=1998 |title=The Rho Small G Protein Family-Rho GDI System as a Temporal and Spatial Determinant for Cytoskeletal Control |journal=Biochemical and Biophysical Research Communications |volume=245 |issue=3 |pages=641–645 |doi=10.1006/bbrc.1998.8253 |pmid=9588168 }}</ref>

활성 GTP가수분해효소의 양은 다음과 같이 여러 가지 방법으로 변경할 수 있다.
# 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF)에 의한 GDP의 해리의 가속화는 활성 GTP가수분해효소의 축적을 가속화한다.
# 구아노신 뉴클레오타이드 해리 저해제(GDI)에 의한 GDP 해리의 억제는 활성 GTP가수분해효소의 축적을 늦춘다.
# GTP가수분해효소 활성화 단백질(GAP)에 의한 GTP 가수분해의 가속화는 활성 GTP가수분해효소의 양을 감소시킨다.
# [[가수분해]]될 수 없는 GTP-γ-S, β,γ-메틸렌-GTP 및 β,γ-이미노-GTP와 같은 인공 GTP 유사체는 활성 상태에서 GTP가수분해효소를 걸어 잠글 수 있다.
# 돌연변이(예: 고유한 GTP 가수분해 속도를 감소시키는 돌연변이)는 활성 상태에서 GTP가수분해효소를 걸어 잠글 수 있으며, [[저분자량 GTP가수분해효소]]인 Ras에서의 이러한 [[돌연변이]]는 일부 형태의 [[암]]에서 특히 일반적이다.<ref name="pmid31255772">{{저널 인용|last1=Murugan |first1=AK |last2=Grieco |first2=M |last3=Tsuchida |first3=N |date=2019 |title=RAS Mutations in Human Cancers: Roles in Precision Medicine |journal=Seminars in Cancer Biology |volume= 59|pages= 23–35|doi=10.1016/j.semcancer.2019.06.007 |pmid=31255772 |s2cid=195761467 }}</ref>

== G 도메인 GTP가수분해효소 ==
대부분의 GTP가수분해효소에서 [[핵염기|염기]] [[구아닌]] 대 다른 뉴크레오타이드에 대한 특이성은 공통 서열 [N/T]KXD를 갖는 염기 인식 모티프에 의해 부여된다. 다음의 분류는 공유 기능을 기반으로 한다. 일부 예로는 [[기질 특이성]]을 가장 일반적으로 [[아데노신 삼인산|ATP]]로 전환시키는 염기 인식 모티프에서의 돌연변이가 있다.<ref name="pmid11916378">{{저널 인용|author=Leipe D.D. |author2=Wolf Y.I. |author3=Koonin E.V. |author4=Aravind, L. |name-list-style=amp |title=Classification and evolution of P-loop GTPases and related ATPases |journal=J. Mol. Biol. |volume=317 |issue=1 |pages=41–72 |year=2002 |doi=10.1006/jmbi.2001.5378 |pmid=11916378 |url= https://zenodo.org/record/1229904}}</ref>

=== TRAFAC 클래스 ===
G 도메인 단백질의 TRAFAC 클래스는 원형 구성원인 번역인자(<u>tra</u>nslation <u>fac</u>tor) G 단백질의 이름을 따서 명명되었다. 이들은 번역, 신호전달 및 세포의 운동성에서 역할을 한다. They play roles in translation, signal transduction, and cell motility.<ref name="pmid11916378"/>

==== 번역인자 슈퍼패밀리 ====
{{참고|EF-G#진화|EF-Tu#진화}}
다중 고전 번역인자 패밀리 GTP가수분해효소는 [[단백질 생합성]]의 개시, 신장, 종결에서 중요한 역할을 한다. GTP가수분해효소 다음의 β-EI 도메인으로 인해 유사한 리보솜 결합 모드를 공유하는 패밀리의 가장 잘 알려진 구성원은 EF-1A/[[EF-Tu]], EF-2/EF-G<ref name="pmid6113539">{{저널 인용|last1=Parmeggiani |first1=A |last2=Sander |first2=G |date=1981 |title=Properties and regulation of the GTPase activities of elongation factors Tu and G, and of initiation factor 2 |journal=Molecular and Cellular Biochemistry |volume=35 |issue=3 |pages=129–158 |doi=10.1007/BF02357085 |pmid=6113539 |s2cid=1388090 }}</ref> 및 클래스 2 [[방출인자]]이다. 다른 구성원으로는 EF-4(LepA), BipA(TypA),<ref name="pmid29235176">{{저널 인용|last1=Gibbs |first1=MR |last2=Fredrick |first2=K |date=2018 |title=Roles of elusive translational GTPases come to light and inform on the process of ribosome biogenesis in bacteria |journal=Molecular Microbiology |volume=107 |issue=4 |pages=445–454 |doi=10.1111/mmi.13895 |pmid=29235176 |pmc=5796857 }}</ref> SelB(세균의 셀로노시스테이닐-tRNA EF-Tu 파라로그), Tet(리보솜 보호에 의한 [[테트라사이클린]] 저항성)<ref>{{저널 인용|last1=Margus |first1=Tõnu |last2=Remm |first2=Maido |last3=Tenson |first3=Tanel |title=Phylogenetic distribution of translational GTPases in bacteria |journal=BMC Genomics |date=December 2007 |volume=8 |issue=1 |pages=15 |doi=10.1186/1471-2164-8-15|pmid=17214893 |pmc=1780047 }}</ref> 및 HBS1L(방출인자와 유사한 진핵생물의 리보솜 구조 단백질)이 있다.

슈퍼패밀리에는 효모의 Bms1 패밀리도 포함된다.<ref name="pmid11916378"/>

==== Ras 유사 슈퍼패밀리 ====
===== 이종삼량체 G 단백질 =====
{{본문|이종삼량체 G 단백질}}
[[이종삼량체 G 단백질]] 복합체는 알파(α), 베타(β), 감마(γ) 소단위체로 명명된 3가지 [[단백질 소단위체]]로 구성된다.<ref name="pmid10819326">{{저널 인용| vauthors = Hurowitz EH, Melnyk JM, Chen YJ, Kouros-Mehr H, Simon MI, Shizuya H | title = Genomic characterization of the human heterotrimeric G protein alpha, beta, and gamma subunit genes | journal = DNA Research | volume = 7 | issue = 2 | pages = 111–20 | date = April 2000 | pmid =10819326 | doi = 10.1093/dnares/7.2.111 | doi-access = free }}</ref> 알파 소단위체는 긴 조절 영역, 옆에 있는 GTP 결합/GTP가수분해효소 도메인을 포함하는 반면, 베타 및 감마 소단위체는 [[G 베타-감마 복합체|베타-감마 복합체]]라고 하는 안정적인 이량체 복합체를 형성한다.<ref name="pmid9131251">{{저널 인용|vauthors=Clapham DE, Neer EJ |title=G protein beta gamma subunits |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-pharmacology-and-toxicology_1997_37/page/167 |journal=Annual Review of Pharmacology and Toxicology |volume=37 |pages=167–203 |year=1997 |pmid=9131251 |doi=10.1146/annurev.pharmtox.37.1.167}}</ref> 활성화되면 이종삼량체 G 단백질은 활성화된 GTP 결합 알파 소단위체와 별도의 베타-감마 소단위체로 해리되며, 각각은 별개의 신호전달 역할을 수행할 수 있다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> α 및 γ 소단위체는 [[지질 고정 단백질]]에 의해 변형되어 원형질막의 내부 소엽과의 관련성을 증가시킨다.<ref name="pmid11313912">{{저널 인용|last1=Chen |first1=CA |last2=Manning |first2=DR |date=2001 |title=Regulation of G proteins by covalent modification |journal=Oncogene |volume=20 |issue=13 |pages=1643–1652 |doi=10.1038/sj.onc.1204185 |pmid=11313912 |doi-access=free }}</ref>

이종삼량체 G 단백질은 [[G 단백질 연결 수용체]]의 변환기로 작용하여 수용체 활성화를 하류 신호전달 효과기 및 [[2차 전령]]과 연결시킨다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/><ref name="pmid12209124">{{저널 인용|last1=Pierce |first1=KL |last2=Premont |first2=RT |last3=Lefkowitz |first3=RJ |date=2002 |title=Seven-transmembrane receptors |journal= Nature Reviews Molecular Cell Biology|volume=3 |issue=9 |pages=639–650 |doi=10.1038/nrm908 |pmid=12209124 |s2cid=23659116 }}</ref> 자극되지 않은 세포에서 이종삼량체 G 단백질은 GDP 결합, 비활성 삼량체(G<sub>α</sub>-GDP-G<sub>βγ</sub> 복합체)로 조립된다.<ref name="pmid3113327"/><ref name= "pmid7579038"/> 수용체 활성화시, 활성화된 수용체의 세포 내 도메인은 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF)로 작용하여 G 단백질 복합체로부터 GDP를 방출하고 그 자리에서 GTP와의 결합을 촉진한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> GTP와 결합한 복합체는 수용체에서 분리되고 복합체를 구성 요소인 G 단백질 알파 소단위체 및 베타-감마 소단위체로 분해하는 활성화 [[입체형태]] 전환을 겼는다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> 이러한 활성화된 G 단백질 소단위체는 이제 효과기를 자유롭게 활성화시킬 수 있으며 활성 수용체는 마찬가지로 추가적인 G 단백질을 활성화시킬 수 있다. 이는 하나의 수용체가 많은 G 단백질을 활성화시킬 수 있는 촉매 활성화 및 증폭을 허용한다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/>

G 단백질 신호전달은 결합된 [[구아노신 삼인산|GTP]]를 [[구아노신 이인산|GDP]]로 가수분해함으로써 종결된다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/> 이것은 α 소단위체의 고유한 GTP가수분해효소 활성을 통해 일어나거나 [[G 단백질 신호전달 조절인자]](RGS) 패밀리의 구성원과 같이 [[GTP가수분해효소 활성화 단백질]](GAP)로 작용하는 별도의 조절 단백질에 의해 가속화될 수 있다.<ref name="pmid9430654"/> 가수분해 반응의 속도는 신호의 길이를 제한하는 내부 클럭으로 작동한다. G<sub>α</sub>가 GDP와 결합된 상태로 돌아가면 이종삼량체의 두 부분이 원래의 비활성 상태로 다시 연결된다.<ref name="pmid3113327"/><ref name="pmid7579038"/>

이종삼량체 G 단백질은 α 단위의 [[서열 상동성]]과 기능적 표적에 따라 G<sub>s</sub> 패밀리, G<sub>i</sub> 패밀리, G<sub>q</sub> 패밀리, G<sub>12</sub> 패밀리의 4가지 패밀리로 분류할 수 있다.<ref name="pmid10819326"/> 이들 각각의 G<sub>α</sub> 단백질 패밀리는 포유류가 16가지의 별개의 <sub>α</sub>-소단위체 유전자를 갖도록 하는 다중 구성원을 포함한다.<ref name="pmid10819326"/> G<sub>β</sub> 및 G<sub>γ</sub>는 마찬가지로 많은 구성원들로 구성되어 이종삼량체의 구조적 다양성 및 기능적 다양성을 증가시킨다.<ref name="pmid10819326"/> 특정 G 단백질의 표적 분자 중에는 2차 전령 생성 효소인 [[아데닐산 고리화효소]]와 [[인지질가수분해효소 C]] 및 다양한 [[이온 통로]]들이 있다.<ref name="pmid12040175">{{저널 인용|last1=Neves |first1=SR |last2=Ram |first2=PT |last3=Iyengar |first3=R |date=2002 |title=G protein pathways |journal=Science |volume=296 |issue=5573 |pages=1636–1639 |doi=10.1126/science.1071550 |pmid=12040175 |bibcode=2002Sci...296.1636N |s2cid=20136388 }}</ref>

===== 저분자량 GTP가수분해효소 =====
{{본문|저분자량 GTP가수분해효소}}
[[저분자량 GTP가수분해효소]]는 [[단량체]]로 기능하며 주로 GTP가수분해효소 도메인으로 구성된 약 21 kD의 [[분자량]]을 갖는다.<ref name="pmid11152757">{{저널 인용|last1=Takai |first1=Y |last2=Sasaki |first2=T |last3=Matozaki |first3=T |date=2001 |title=Small GTP-binding proteins |url=https://archive.org/details/sim_physiological-reviews_2001-01_81_1/page/153 |journal=Physiological Reviews |volume=81 |issue=1 |pages=153–208 |doi=10.1152/physrev.2001.81.1.153 |pmid=11152757 }}</ref> 이들은 또한 저분자량 또는 단량체성 구아닌 뉴클레오타이드 결합 조절 단백질, 저분자량 또는 단량체성 GTP 결합 단백질, 저분자량 또는 단량체성 G 단백질이라고도 하며, [[Ras GTP가수분해효소|Ras]]로 명명된 최초로 확인된 단백질과 상당한 상동성을 가지고 있기 때문에 [[Ras 슈퍼패밀리]] GTP가수분해효소라고도 한다. 저분자량 GTP가수분해효소는 일반적으로 막, 소포, [[세포 골격]]과 관련된 다양한 [[세포 신호전달]] 사건들에 대한 분자 스위치 및 신호 변환기 역할을 한다.<ref name="pmid2116664">{{저널 인용|last1=Hall |first1=A |date=1990 |title=The cellular functions of small GTP-binding proteins |journal=Science |volume= 249|issue=4969 |pages=635–640 |doi=10.1126/science.2116664 |pmid=2116664 |bibcode=1990Sci...249..635H }}</ref><ref name="pmid11152757"/> 이들의 1차 아미노산 서열 및 생화학적 특성에 따라 많은 Ras 슈퍼패밀리 저분자량 GTP가수분해효소는 [[Ras GTP가수분해효소|Ras]], [[GTP가수분해효소의 Rho 패밀리|Rho]]("Ras-homology"), [[Rab (G 단백질)|Rab]], [[ADP 리보실화 인자|Arf]], [[Ran (단백질)|Ran]]과 같은 별개의 기능을 갖는 5가지의 서브패밀리로 더 세부적으로 나뉘어질 수 있다.<ref name="pmid11152757"/> 많은 저분자량 GTP가수분해효소가 세포 표면 수용체(특히 [[생장인자 수용체]])에서 나오는 세포 내 신호에 대한 반응으로 구아닌 뉴클레오타이드 교환인자(GEF)에 의해 활성화되는 반면, 많은 다른 저분자량 GTP가수분해효소에 대한 조절 GEF는 세포 표면 (외부) 신호가 아닌 고유 세포 신호에 대한 반응으로 활성화된다.

==== 미오신-키네신 슈퍼패밀리 ====
이 부류는 두 개의 베타 가닥과 추가적인 N-말단 가닥의 부재로 정의된다. 이 슈퍼패밀리의 이름을 딴 [[미오신]]과 [[키네신]]은 [[아데노신 삼인산|ATP]]를 사용하는 것으로 변경되었다.<ref name="pmid11916378"/>

===== 고분자량 GTP가수분해효소 =====
고분자량 단량체성 GTP가수분해효소의 프로토타입인 [[디나민]]을 참조.

=== SIMIBI 클래스 ===
GTP가수분해효소의 SIMIBI 클래스의 대부분은 이량체화에 의해 활성화된다.<ref name="pmid11916378"/> [[신호인식입자]](signal recognition particle, SRP), MinD, BioD의 이름을 따서 명명된 이 클래스는 단백질 국소화, 염색체 분할 및 막 수송에 관여한다. MinD 및 Get3를 포함한 이 클래스의 여러 구성원들은 [[기질 특이성]]이 [[ATP가수분해효소]]에 맞도록 변경되었다.<ref name=pmid27658684>{{저널 인용|last1=Shan |first1=SO |title=ATPase and GTPase Tangos Drive Intracellular Protein Transport. |journal=Trends in Biochemical Sciences |date=December 2016 |volume=41 |issue=12 |pages=1050–1060 |doi=10.1016/j.tibs.2016.08.012 |pmid=27658684 |pmc=5627767 |doi-access=free}}</ref>

==== 전위인자 ====
전위인자 및 GTP의 역할에 대한 논의는 [[신호인식입자]](SRP)를 참조.

== 기타 GTP가수분해효소 ==
[[튜불린]] 및 관련 구조 단백질들은 그들의 기능의 일부로서 GTP와 결합하고 GTP를 가수분해하여 세포 내 미세소관을 형성하지만, 이러한 단백질은 신호전달 GTP가수분해효소에 의해 사용되는 G 도메인과 관련이 없는 별개의 [[튜불린 도메인]]을 활용한다.<ref name="pmid9628483">{{저널 인용|vauthors=Nogales E, Downing KH, Amos LA, Löwe J | title = Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases | journal = Nat. Struct. Biol. | volume = 5 | issue = 6 | pages = 451–8 |date=June 1998 | pmid = 9628483 | doi =  10.1038/nsb0698-451| s2cid = 5945125 }}</ref>

G 도메인을 포함하는 슈퍼클래스가 아닌 다른 슈퍼클래스의 P-루프를 사용하는 GTP 가수분해 단백질도 있다. 예로는 자체 슈퍼클래스의 [[NACHT 도메인|NACHT]] 단백질과 [[AAA 단백질|AAA+]] 슈퍼클래스의 McrB 단백질이 있다.<ref name="pmid11916378"/>

== 같이 보기 ==
* [[ATP가수분해효소]] (ATPase)
* [[구아노신 삼인산|GTP]]
* [[가수분해]]
* [[G 단백질 연결 수용체]]
* [[생장인자 수용체]]
* [[셉틴]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|GTPase}}
* [http://www.mechanobio.info/Home/glossary-of-terms/mechano-glossary--p/Rho-family-of-GTPases#cdc42 MBInfo - RhoGTPases] {{웨이백|url=http://www.mechanobio.info/Home/glossary-of-terms/mechano-glossary--p/Rho-family-of-GTPases#cdc42 |date=20130331073020 }}

{{효소}}
{{산 무수물 가수분해효소}}

[[분류:신호 전달]]
[[분류:EC 3.6.5| ]]