{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Phosphate-3D-balls.png|섬네일|인산 음이온의 공-막대기 모형]]

'''인산가수분해효소'''(燐酸加水分解酵素, {{llang|en|phosphatase}}) 또는 '''포스파테이스'''는 [[생화학]]에서 [[물]]을 사용하여 [[인산]] [[에스터|모노에스터]]를 [[인산염]]과 [[알코올]]로 분해하는 [[효소]]이다. 인산가수분해효소는 [[반응물|기질]]의 [[가수분해]]를 [[촉매]]하기 때문에 [[가수분해효소]]의 하위 부류이다.<ref name=":0">{{웹 인용|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.-|title=ENZYME: 3.1.3.-|website=enzyme.expasy.org|language=en|access-date=2017-02-21}}</ref> 인산화([[키네이스]]에 의한) 및 [[탈인산화]](인산가수분해효소에 의한)는 세포 조절 및 [[세포 신호전달]]에서 다양한 역할을 수행하기 때문에 인산가수분해효소는 많은 생물학적 기능에 있어서 필수적이다.<ref>{{저널 인용|title=HuPho: the human phosphatase portal|journal=FEBS Journal|last=Liberti|first=Susanna|last2=Sacco|first2=Francesca|url=https://art.torvergata.it/bitstream/2108/77075/2/Hupho.pdf|date=2013-01-01|volume=280|issue=2|pages=379–387|language=en|doi=10.1111/j.1742-4658.2012.08712.x|pmid=22804825|last3=Calderone|first3=Alberto|last4=Perfetto|first4=Livia|last5=Iannuccelli|first5=Marta|last6=Panni|first6=Simona|last7=Santonico|first7=Elena|last8=Palma|first8=Anita|last9=Nardozza|first9=Aurelio P.}}</ref> 인산가수분해효소는 분자로부터 인산기를 제거하는 반응을 촉매하는 반면, [[키네이스]](인산화효소)는 [[아데노신 삼인산|ATP]]로부터 분자로 인산기를 전달하는 반응을 촉매한다. 키네이스와 인산가수분해효소는 함께 [[세포]]의 조절 네트워크에 필수적인 [[번역 후 변형]]에 관여한다.<ref name=":3">{{저널 인용|title=The human phosphatase interactome: An intricate family portrait|journal=FEBS Letters|last=Sacco|first=Francesca|last2=Perfetto|first2=Livia|date=2012-08-14|volume=586|issue=17|pages=2732–2739|doi=10.1016/j.febslet.2012.05.008|pmc=3437441|pmid=22626554|last3=Castagnoli|first3=Luisa|last4=Cesareni|first4=Gianni}}</ref>

인산가수분해효소는 무기인산(P<sub>i</sub>)을 공격기로 사용하여 [[반응물|기질]]의 [[공유 결합]]을 끊고 대신 기질로 인산기를 결합시키는 반응을 촉매하는 [[가인산분해효소]](phosphorylase)와 혼동해서는 안된다. 세포 조절에 광범위하게 관여하기 때문에 인산가수분해효소는 제약 산업에서 관심을 가지고 있는 분야이다.<ref name=":1">{{저널 인용|title=Elucidating Human Phosphatase-Substrate Networks|journal=Science Signaling|last=Li|first=Xun|last2=Wilmanns|first2=Matthias|date=2013-05-14|volume=6|issue=275|pages=rs10|doi=10.1126/scisignal.2003203|pmid=23674824|last3=Thornton|first3=Janet|last4=Köhn|first4=Maja}}</ref><ref>{{저널 인용|title=Phosphoproteomic Analysis Reveals Interconnected System-Wide Responses to Perturbations of Kinases and Phosphatases in Yeast|journal=Science Signaling|last=Bodenmiller|first=Bernd|last2=Wanka|first2=Stefanie|date=2010-12-21|volume=3|issue=153|pages=rs4|doi=10.1126/scisignal.2001182|pmc=3072779|pmid=21177495|last3=Kraft|first3=Claudine|last4=Urban|first4=Jörg|last5=Campbell|first5=David|last6=Pedrioli|first6=Patrick G.|last7=Gerrits|first7=Bertran|last8=Picotti|first8=Paola|last9=Lam|first9=Henry}}</ref>

== 생화학 ==
[[파일:General_phosphatase_mechanism.png|섬네일|542x542픽셀|인산가수분해효소에 의해 촉매되는 일반적인 반응]]
인산가수분해효소는 포스포모노에스터의 [[가수분해]]를 [[촉매]]하여 기질로부터 [[인산염]] [[부분 (화학)|부분]]을 제거한다. [[물]](H<sub>2</sub>O)은 반응해서 분리되며 [[하이드록실기]](-OH)는 인산염 이온에 부착되고 H<sup>+</sup>는 다른 [[생성물]]의 하이드록실기를 [[양성자화]]시킨다. 반응의 결과 포스포모노에서터가 분해되고 인산염 이온과 하이드록실기를 가지는 분자가 생성된다.<ref name=":1" />

인산가수분해효소는 기질의 다른 부위를 매우 특이적으로 탈인산화시킬 수 있다. 인산가수분해효소에 대한 기질 인식을 조절하는 메커니즘과 규칙인 "인산가수분해효소 코드"를 확인하는 것은 아직 진행 중인 작업이지만, 9종의 [[진핵생물]]의 "포스파톰(phosphatome)" [[유전체 (생명과학)|유전체]]에 암호화된 모든 [[단백질 인산가수분해효소]]에 대한 최초의 비교 분석이 현재 가능하다.<ref>{{저널 인용|title=Genomics and evolution of protein phosphatases|journal=Sci. Signal.|last=Chen|first=Mark J.|last2=Dixon|first2=Jack E.|date=2017-04-11|volume=10|issue=474|pages=eaag1796|language=en|doi=10.1126/scisignal.aag1796|issn=1945-0877|pmid=28400531|last3=Manning|first3=Gerard}}</ref> 연구에 따르면 소위 "결합 상호작용"이 기질의 결합에 중요한 역할을 한다.<ref name=":3" /> 인산가수분해효소는 기질을 다양한 [[모티프 (생물학)|모티프]](2차 구조의 요소)로 인식하고 상호작용을 한다. 이러한 모티프는 [[활성 부위]]에 포함되지 않는 인산가수분해효소의 결합 부위에 낮은 친화도로 결합한다. 각각의 개별 결합 상호작용은 약하지만 많은 상호작용들이 동시에 일어나서 결합 특이성에 누적 효과를 부여한다.<ref>{{저널 인용|title=Cracking the Phosphatase Code: Docking Interactions Determine Substrate Specificity|journal=Science Signaling|last=Roy|first=Jagoree|last2=Cyert|first2=Martha S.|date=2009-12-08|volume=2|issue=100|pages=re9|doi=10.1126/scisignal.2100re9|pmid=19996458}}</ref> 결합 상호작용은 또한 인산가수분해효소를 [[다른 자리 입체성 조절|다른 자리 입체적으로 조절]]하여 촉매 활성에 영향을 미칠 수 있다.<ref>{{저널 인용|title=Docking interactions in protein kinase and phosphatase networks|journal=Current Opinion in Structural Biology|last=Reményi|first=Attila|last2=Good|first2=Matthew C|date=2006-12-01|series=Catalysis and regulation / Proteins|volume=16|issue=6|pages=676–685|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.008|pmid=17079133|last3=Lim|first3=Wendell A}}</ref>

== 기능 ==
[[키네이스]]와는 달리 인산가수분해효소는 다양한 [[반응물|기질]]을 인식하고 [[화학 반응|반응]]을 [[촉매]]한다. 예를 들어 사람에서 Ser/Thr 키네이스는 Ser/Thr 인산가수분해효소보다 10배 더 많다.<ref name=":1" /> 어느 정도까지 이러한 불균형은 사람의 [[포스파톰]]에 대한 불완전한 지식에 기인한다. 포스파톰은 세포, 조직, 개체에서 발현되는 인산가수분해효소의 완전한 세트이다.<ref name=":3" /> 아직까지 발견하지 못한 인산가수분해효소들이 많으며, 알려져 있는 수 많은 인산가수분해효소들의 경우에도 아직 기질을 확인하지 못한 것이 많다. 그러나 잘 연구된 인산가수분해효소/키네이스 쌍 중에서 인산가수분해효소는 형태와 기능 모두에서 상응하는 키네이스보다 더 큰 다양성을 나타낸다. 이것은 인산가수분해효소들 간의 보존 정도가 낮기 때문일 수 있다.<ref name=":1" />
[[파일:Calcineurin.png|섬네일|칼시뉴린(PP2B)은 면역계에 관여하는 단백질 인산가수분해효소이다.]]

=== 단백질 인산가수분해효소 ===
{{본문|단백질 인산가수분해효소}}[[단백질 인산가수분해효소]]는 효소의 [[단백질]] [[반응물|기질]]의 [[아미노산]] [[잔기]]를 [[탈인산화]]시키는 [[효소]]이다. 단백질 키네이스는 단백질을 인산화하여 신호전달 분자로 작용하는 반면, 인산가수분해효소는 인산기를 제거하는 데, 이는 [[세포 신호전달|세포 내 신호전달]] 시스템이 향후 사용을 위해 재설정될 경우에 필수적이다. 키네이스와 인산가수분해효소의 직렬 작업은 세포 조절 네트워크의 중요한 요소를 구성한다.<ref name=":2" /> 인산화(및 탈인산화)는 단백질에서 [[번역 후 변형]]의 가장 일반적인 모드 중 하나이며, 주어진 시간에 모든 단백질의 최대 30%가 인산화되는 것으로 추정된다.<ref>{{저널 인용|title=The origins of protein phosphorylation|journal=Nature Cell Biology|last=Cohen|first=Philip|date=2002-05-01|volume=4|issue=5|pages=E127–130|doi=10.1038/ncb0502-e127|issn=1465-7392|pmid=11988757}}</ref><ref>{{저널 인용|title=Protein tyrosine phosphatases: from genes, to function, to disease|journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology|last=Tonks|first=Nicholas K.|year=2006|volume=7|issue=11|pages=833–846|doi=10.1038/nrm2039|pmid=17057753}}</ref> 두 가지 주목할 만한 단백질 인산가수분해효소는 PP2A와 PP2B이다. PP2A는 [[DNA 복제]], [[물질대사]], [[전사 (생물학)|전사]] 및 [[발생 (생물학)|발생]]과 같은 여러 조절 과정에 관여한다. [[칼시뉴린]]이라고도 불리는 PP2B는 [[T 세포]]의 증식에 관여한다. 이 때문에 PP2B는 [[면역계]]를 억제하려는 일부 약물들의 표적이 된다.<ref name=":2" />
[[파일:Nucleoside_nucleotide_general_format.png|섬네일|358x358픽셀|[[뉴클레오사이드]]에 한 개 이상의 인산기가 결합된 것을 [[뉴클레오타이드]]라고 하며, 뉴클레오사이드는 뉴클레오타이드가수분해효소에 의해 뉴클레오타이드로부터 인산기가 절단되어 생성된다.]]

=== 뉴클레오타이드가수분해효소 ===
{{본문|뉴클레오타이드가수분해효소}}
[[뉴클레오타이드가수분해효소]]는 [[뉴클레오타이드]]의 [[가수분해]]를 촉매하여 [[뉴클레오사이드]]와 [[인산염|인산염 이온]]을 생성하는 효소이다.<ref>{{웹 인용|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.31|title=ENZYME entry 3.1.3.31|website=enzyme.expasy.org|language=en-US|access-date=2017-03-21}}</ref> 뉴클레오타이드가수분해효소는 뉴클레오타이드/뉴클레오사이드의 균형있는 비율을 유지하는 데 부분적으로 책임이 있기 때문에 세포의 [[항상성]] 유지에 필수적이다.<ref>{{저널 인용|title=Interrelations between substrate cycles and de novo synthesis of pyrimidine deoxyribonucleoside triphosphates in 3T6 cells|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|last=Bianchi|first=V|last2=Pontis|first2=E|year=1986|volume=83|issue=4|pages=986–990|doi=10.1073/pnas.83.4.986|pmc=322995|pmid=3456577|last3=Reichard|first3=P}}</ref> 일부 뉴클레오타이드가수분해효소는 세포 외부에서 기능하며 세포로 운반될 수 있는 뉴클레오사이드를 생성하고 [[뉴클레오타이드 회수 경로]]를 통해 뉴클레오타이드를 재생하는 데 사용된다.<ref>{{저널 인용|title=Cellular function and molecular structure of ecto-nucleotidases|journal=Purinergic Signalling|last=Zimmermann|first=Herbert|last2=Zebisch|first2=Matthias|date=2012-09-01|volume=8|issue=3|pages=437–502|language=en|doi=10.1007/s11302-012-9309-4|issn=1573-9538|pmc=3360096|pmid=22555564|last3=Sträter|first3=Norbert}}</ref> [[세포]] 내에서 뉴클레오타이드가수분해효소는 스트레스 조건 하에서 에너지 수준을 유지하는 데 도움이 될 수 있다. 산소와 영양분이 부족한 세포는 더 많은 뉴클레오타이드를 [[이화작용|분해]]하여 세포의 주요 에너지 화폐인 [[아데노신 삼인산|ATP]]와 같은 [[뉴클레오사이드 삼인산]]의 수준을 높일 수 있다.<ref>{{저널 인용|title=The 5'-nucleotidases as regulators of nucleotide and drug metabolism|journal=Pharmacology & Therapeutics|last=Hunsucker|first=Sally Anne|last2=Mitchell|first2=Beverly S.|date=2005-07-01|volume=107|issue=1|pages=1–30|doi=10.1016/j.pharmthera.2005.01.003|issn=0163-7258|pmid=15963349|last3=Spychala|first3=Jozef}}</ref>

=== 포도당신생합성에서 ===
인산가수분해효소는 [[포도당신생합성]]의 [[대사 중간생성물]]과 같은 [[탄수화물]]에도 작용할 수 있다. 포도당신생합성은 비탄수화물 [[전구체]]로부터 [[포도당]]이 생성되는 [[생합성]] 경로이다. 많은 조직이 포도당으로부터만 에너지를 얻을 수 있기 때문에 포도당신생합성 경로는 필수적이다.<ref name=":2" /> 두 가지 인산가수분해효소인 [[포도당 6-인산가수분해효소]] 및 [[과당 1,6-이중인산가수분해효소]]는 포도당신생합성에서 비가역적인 단계를 촉매한다.<ref>{{웹 인용|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.9|title=ENZYME entry 3.1.3.9|website=enzyme.expasy.org|language=en-US|access-date=2017-03-21}}</ref><ref>{{웹 인용|url=http://enzyme.expasy.org/EC/3.1.3.11|title=ENZYME entry 3.1.3.11|website=enzyme.expasy.org|language=en-US|access-date=2017-03-21}}</ref> 각각의 효소는 6탄소 [[당인산]] 대사 중간생성물에서 인산기를 절단한다.

== 분류 ==
더 큰 부류의 인산가수분해효소 내에서 [[국제 생화학·분자생물학 연합]](IUBMB)은 104가지의 서로 다른 효소군을 인정하고 있다. 인산가수분해효소는 촉매 도메인에서 기질 특이성 및 서열 상동성에 따라 분류된다.<ref name=":3" /> 100가지 이상의 효소군으로 분류되었음에도 불구하고 모든 인산가수분해효소는 동일한 일반적인 가수분해 반응을 촉매한다.<ref name=":0" />

생체 외 실험에서 인산가수분해효소는 여러 가지 다른 종류의 기질들을 인식하는 것처럼 보이며 하나의 기질은 여러 가지 다른 종류의 인산가수분해효소들에 의해 인식될 수 있다. 그러나 실험이 생체 내에서 수행되는 경우에 인산가수분해효소는 기질에 대해 매우 특이적인 것으로 나타났다.<ref name=":3" /> 어떤 경우에는 단백질 인산가수분해효소(즉, 기질인 단백질의 인산화된 아미노산 잔기에서 인산기를 제거하는 효소)가 비단백질 기질의 탈인산화를 촉매할 수도 있다.<ref name=":1" /> 유사하게 [[단백질 티로신 인산가수분해효소]]는 [[티로신 (아미노산)|티로신]] [[잔기]] 뿐만 아니라 [[세린]] 잔기도 탈인산화시킬 수 있다. 따라서 하나의 인산가수분해효소는 여러 인산가수분해효소군(群)의 특성을 나타낼 수 있다.<ref name=":2">{{서적 인용|title=Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level|last=G.|first=Voet, Judith|last2=W.|first2=Pratt, Charlotte|date=2013-01-01|publisher=Wiley|isbn=9781118129180|oclc=892195795}}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[산성 인산가수분해효소]]
* [[알칼리성 인산가수분해효소]]
* [[핵산내부가수분해효소/핵산외부가수분해효소/인산가수분해효소 패밀리]]
* [[키네이스]]
* [[포스파톰]]
* [[인산기전이효소]]
* [[단백질 인산가수분해효소]]
* [[단백질 인산가수분해효소 2]] (PP2A)

== 각주 ==
{{각주}}

== 외부 링크 ==

* {{MeshName|Phosphatases}}

{{효소}}

[[분류:EC 3.1.3]]