{{위키데이터 속성 추적}}
{{Infobox protein
| Name = 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소
| caption = [[미코박테리움 스메그마티스]]''Mycobacterium smegmatis''의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 결정학적 구조<ref>{{웹 인용| url = http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3DTF | work = RCSB Protein Data Bank | title = Structure Summary for 3DTF - Structural analysis of mycobacterial branched chain aminotransferase - implications for inhibitor design }}</ref>
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'''가지사슬 아미노산 아미노기전이효소'''({{llang|en|branched-chain amino acid aminotransferase}}, '''BCAT''') ({{EC number|2.6.1.42}})는 [[가지사슬 아미노산]]에 작용하는 [[아미노기전이효소]]이다. '''가지사슬 아미노산 아미노트랜스퍼레이스''', '''가지사슬 아미노산 트랜스아미네이스'''({{llang|en|branched-chain amino acid transaminase}})라고도 한다. 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 사람의 BCAT2 [[유전자]]에 의해 암호화된다. 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 가지사슬 아미노산과 [[α-케토글루타르산]]을 가지사슬 [[α-케토산]]과 [[글루탐산]]으로 전환하는 과정을 촉매한다.

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 오른쪽 구조는 2.20 Å 해상도의 [[X선 회절]]을 사용하여 밝혀졌다. 오른쪽 사진의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[미코박테륨속]]으로부터 분리되었다. 이 단백질은 두 개의 동일한 [[폴리펩타이드 사슬]]로 구성되어 있으며 총 [[잔기]]의 수는 372개이다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3DTF |title=RCSB Protein Data Bank - Structure Summary for 3DTF - Structural analysis of mycobacterial branched chain aminotransferase- implications for inhibitor design }}</ref>

가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 생물학적 기능은 [[가지사슬 아미노산]]인 [[류신]], [[아이소류신]], [[발린]]의 합성 또는 분해를 촉매하는 것이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Hutson S | title = Structure and function of branched chain aminotransferases | journal = Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology | volume = 70 | pages = 175–206 | year = 2001 | pmid = 11642362 | doi = 10.1016/s0079-6603(01)70017-7 | isbn = 9780125400701 }}</ref> 사람에서는 가지사슬 아미노산이 [[필수 아미노산|필수적]]이며 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 의해 분해된다.

== 구조 및 기능 ==
사람에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 작은 소단위체(잔기 1~170)와 큰 소단위체(잔기 182~365)의 두 가지 도메인으로 구성딘 [[동종이량체]]이다. 이들 소단위체는 짧은 루프 연결 영역(잔기 171~181)에 의해 연결된다.<ref name="Conway_2002">{{저널 인용| vauthors = Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM | title = Identification of a peroxide-sensitive redox switch at the CXXC motif in the human mitochondrial branched chain aminotransferase | journal = Biochemistry | volume = 41 | issue = 29 | pages = 9070–8 | date = July 2002 | pmid = 12119021 | doi = 10.1021/bi020200i }}</ref> 두 소단위체 모두 4개의 [[α-나선]]과 [[β-시트]]로 구성된다.<ref name="Yennawar_2001">{{저널 인용| vauthors = Yennawar N, Dunbar J, Conway M, Hutson S, Farber G | title = The structure of human mitochondrial branched-chain aminotransferase | journal = Acta Crystallographica Section D | volume = 57 | issue = Pt 4 | pages = 506–15 | date = April 2001 | pmid = 11264579 | doi = 10.1107/s0907444901001925 }}</ref> 사람의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(hBCAT)의 구조 연구에 따르면 두 동질형의 펩타이드 결합은 Gly<sup>338</sup>~Pro<sup>339</sup> 잔기 사이의 결합을 제외하고 모두 트랜스인 것으로 나타났다.<ref name="Yennawar_2001" /> 효소의 [[활성 부위]]는 두 도메인사이의 경계면에 있다.<ref name="Yennawar_2001" /> 다른 아미노기전이효소(및 다른 부류의 많은 효소)와 마찬가지로 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 활성을 위해 [[보조 인자]]인 [[피리독살 인산]](PLP)을 필요로 한다. 피리독살 인산은 아미노기전이효소의 [[입체구조]]를 변경하여 효소의 [[리신]] [[잔기]]와 보조 인자의 카복실기 사이의 반응에서 [[시프 염기]]([[이민 (화학)|이민]]) 결합을 통해 효소의 입체구조를 고정시키는 것으로 밝혀졌다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Toney MD | title = Pyridoxal phosphate enzymology | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics | volume = 1814 | issue = 11 | pages = 1405–6 | date = November 2011 | pmid = 21871586 | doi = 10.1016/j.bbapap.2011.08.007 }}</ref> 이러한 입체구조적 변화로 인해 기질이 효소의 활성 부위 포켓에 결합할 수 있다.

=== 활성 부위 ===
시프 염기 연결 외에도 피리독살 인산은 Tyr<sup>207</sup> 및 Glu<sup>237</sup> 잔기에서 수소 결합을 통해 효소의 활성 부위에 고정된다. 또한 피리독살 인산 분자의 인산기의 산소 원자는 Arg<sup>99</sup>, Val<sup>269</sup>, Val<sup>270</sup>, Thr<sup>310</sup> 잔기와 상호작용을 한다.<ref name="Yennawar_2001" /> 포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 산화제에 민감하고 [[세포 신호전달]]을 조절하는 [[번역 후 변형]]인<ref>{{저널 인용|title=S-nitrosation: current concepts and new developments|journal=Antioxidants & Redox Signaling|date=October 2012|volume=17|issue=7|pages=934–6|doi=10.1089/ars.2012.4669|pmc=3411337|pmid=22530975|vauthors=Thomas DD, Jourd'heuil D}}</ref> ''S''-나이트로소화를 통해 조절되는<ref name="Hull_2012">{{저널 인용|title=Distribution of the branched chain aminotransferase proteins in the human brain and their role in glutamate regulation|journal=Journal of Neurochemistry|date=December 2012|volume=123|issue=6|pages=997–1009|doi=10.1111/jnc.12044|pmid=23043456|vauthors=Hull J, Hindy ME, Kehoe PG, Chalmers K, Love S, Conway ME|s2cid=206088992|doi-access=}}</ref> 독특한 [[구조 모티프]]인 CXXC(Cys<sup>315</sup> 및 Cys<sup>318</sup>)를 보여준다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Yennawar NH, Islam MM, Conway M, Wallin R, Hutson SM | title = Human mitochondrial branched chain aminotransferase isozyme: structural role of the CXXC center in catalysis | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 281 | issue = 51 | pages = 39660–71 | date = December 2006 | pmid = 17050531 | doi = 10.1074/jbc.M607552200 | doi-access = free }}</ref> 산화([[생체 내]]/[[생체 외]]) 또는 적정(생체 외)을 통한 이 두 시스테인 잔기의 변형은 효소 활성을 저해하는 것으로 밝혀졌으며,<ref name="Conway_2002" /> 이는 CXXC 모티프가 최적의 [[단백질 접힘]] 및 기능에 중요하다는 것을 나타낸다.<ref name="El_Hindy_2014">{{저널 인용| vauthors = El Hindy M, Hezwani M, Corry D, Hull J, El Amraoui F, Harris M, Lee C, Forshaw T, Wilson A, Mansbridge A, Hassler M, Patel VB, Kehoe PG, Love S, Conway ME | title = The branched-chain aminotransferase proteins: novel redox chaperones for protein disulfide isomerase--implications in Alzheimer's disease | journal = Antioxidants & Redox Signaling | volume = 20 | issue = 16 | pages = 2497–513 | date = June 2014 | pmid = 24094038 | pmc = 4026213 | doi = 10.1089/ars.2012.4869 }}</ref> [[산화]]에 대한 두 동질효소의 민감성은 세포 내 [[산화환원]] 환경에 대한 잠재적인 바이오마커가 된다.<ref name="Coles_2012">{{저널 인용| vauthors = Coles SJ, Hancock JT, Conway ME | title = Differential redox potential between the human cytosolic and mitochondrial branched-chain aminotransferase | journal = Acta Biochimica et Biophysica Sinica | volume = 44 | issue = 2 | pages = 172–6 | date = February 2012 | pmid = 22107788 | doi = 10.1093/abbs/gmr103 | doi-access = free }}</ref> CXXC 모티프는 포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에만 존재하지만 주변 아미노산 잔기는 원핵세포와 진핵세포 모두에서 고도로 보존되어 있는 것으로 밝혀졌다.<ref name="Conway_2003">{{저널 인용| vauthors = Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM | title = Human mitochondrial branched chain aminotransferase: structural basis for substrate specificity and role of redox active cysteines | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics | volume = 1647 | issue = 1–2 | pages = 61–5 | date = April 2003 | pmid = 12686109 | doi = 10.1016/S1570-9639(03)00051-7 | series = 3rd International Symposium on Vitamin B6, PQQ, Carbonyl Catalysis and Quinoproteins }}</ref> 콘웨이(Conway), 이나워(Yeenawar) 등은 포유류의 활성 부위가 3개의 표면(아미노산 기질의 분지형 곁사슬과 반데르발스 유형 상호작용으로 기질에 결합하는 표면 A(Phe<sup>75</sup>, Tyr<sup>207</sup>, Thr<sup>240</sup>), 표면 B(Phe<sup>30</sup>, Tyr<sup>141</sup>, Ala<sup>314</sup>), 표면 C(반대편 도메인에 위치한 Tyr<sup>70</sup>, Leu<sup>153</sup> and Val<sup>155</sup>))이 포함되어 있음을 발견했다.<ref name="Conway_2003" />

== 동질형 ==
=== 포유류 ===
포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 가지사슬 아미노산 대사의 첫 번째 단계인 가역적인 아미노기 전이에 이어 아미노기 전이의 생성물인 [[α-케토아이소카프로산]], α-케토-β-메틸발레르산, [[α-케토아이소발레르산]]을 각각 [[아이소발레릴-CoA]], 3-메틸뷰티릴-CoA, [[아이소뷰티릴-CoA]]로의 [[산화적 탈카복실화]]를 촉매한다.<ref name="Harper_1984">{{저널 인용| vauthors = Harper AE, Miller RH, Block KP | title = Branched-chain amino acid metabolism | journal = Annual Review of Nutrition | volume = 4 | issue = 1 | pages = 409–54 | date = 1984-01-01 | pmid = 6380539 | doi = 10.1146/annurev.nu.04.070184.002205 }}</ref> 이 반응은 아미노산 대사를 조절하며 몸 전체에 걸쳐 질소를 이동시키는 중요한 단계이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Bixel M, Shimomura Y, Hutson S, Hamprecht B | title = Distribution of key enzymes of branched-chain amino acid metabolism in glial and neuronal cells in culture | journal = The Journal of Histochemistry and Cytochemistry | volume = 49 | issue = 3 | pages = 407–18 | date = March 2001 | pmid = 11181743 | doi = 10.1177/002215540104900314 | doi-access = free }}</ref> 가지사슬 아미노산은 많은 생물체에 존재하며 모든 단백질의 35%, 모든 포유류에 필요한 아미노산의 40%를 차지한다.<ref name="Harper_1984" /> 포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCAT)에는 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATc)와 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATm)의 두 가지 동질형이 있다. 동질형은 58%의 상동성을 공유하지만,<ref name="D'Mello_2012">{{서적 인용| url = https://books.google.com/books?id=FBW1wCPqgG0C | title = Amino Acids in Human Nutrition and Health | last=D'Mello | first = J. P. Felix | date = 2012 | publisher = CABI | isbn = 978-1-84593-901-4 }}</ref> 존재 위치와 촉매 효율이 다르다.

==== 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 ====
세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(BCATc)는 두 가지 동질형 중 덜 일반적이며 신경계 전체에 걸쳐 거의 독점적으로 포유류 세포의 세포질에서 발견된다.<ref name="D'Mello_2012" /> 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 성인 조직의 소수에서만 발현되지만, 배아 발생 과정에서 높은 수준으로 발현된다.<ref name="Lin 48196–48205">{{저널 인용| vauthors = Lin HM, Kaneshige M, Zhao L, Zhang X, Hanover JA, Cheng SY | title = An isoform of branched-chain aminotransferase is a novel co-repressor for thyroid hormone nuclear receptors | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 51 | pages = 48196–205 | date = December 2001 | pmid = 11574535 | doi = 10.1074/jbc.M104320200  | doi-access = free }}</ref> 세포질의 동질형은 미토콘드리아의 동질형보다 대사 회전율이 약 2~5배 더 높다.<ref name="Davoodi_1998">{{저널 인용| vauthors = Davoodi J, Drown PM, Bledsoe RK, Wallin R, Reinhart GD, Hutson SM | title = Overexpression and characterization of the human mitochondrial and cytosolic branched-chain aminotransferases | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 273 | issue = 9 | pages = 4982–9 | date = February 1998 | pmid = 9478945 | doi = 10.1074/jbc.273.9.4982 | doi-access = free }}</ref> 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소보다 더 안정적인 것으로 밝혀졌으며, 2개의 이황화 결합을 암시하는 증거가 있다. 세포질의 동질효소는 하나의 싸이올기를 적정할 때 활성의 손실이 없음을 보여준다.<ref name="Davoodi_1998" /> 사람의 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(hBCATc)는 사람의 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소(hBCATm)보다 더 낮은 산화환원 전위(약 30mV)를 보여준다.<ref name="Coles_2012" /> 사람의 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 BCAT1 유전자에 의해 암호화된다.<ref>{{웹 인용|url=https://www.omim.org/entry/113520|title=OMIM Entry - * 113520 - BRANCHED-CHAIN AMINOTRANSFERASE 1; BCAT1}}</ref>

==== 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 ====
[[파일:1ekp.jpg|섬네일|220px|사람의 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 동종이량체]]

미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 모든 조직에 존재하는 두 가지 동질형 중 보다 일반적이다.<ref name="Hull_2012" /> 이자의 선조 조직은 신체에서 가장 높은 수준의 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소를 운반하는 것으로 밝혀졌다.<ref name="Zhou 33718–33726">{{저널 인용| vauthors = Zhou Y, Jetton TL, Goshorn S, Lynch CJ, She P | title = Transamination is required for {alpha}-ketoisocaproate but not leucine to stimulate insulin secretion | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 285 | issue = 44 | pages = 33718–26 | date = October 2010 | pmid = 20736162 | pmc = 2962470 | doi = 10.1074/jbc.M110.136846 | doi-access = free }}</ref> 또한, 정상적인 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 대한 두 가지 상동체가 발견되었다. 하나의 상동체는 태반 조직에서 발견되고, 다른 하나는 갑상샘 호르몬 핵 수용체를 공동 억제한다.<ref name="Lin 48196–48205"/><ref>{{저널 인용| vauthors = Than NG, Sümegi B, Than GN, Bellyei S, Bohn H | title = Molecular cloning and characterization of placental tissue protein 18 (PP18a)/human mitochondrial branched-chain aminotransferase (BCATm) and its novel alternatively spliced PP18b variant | journal = Placenta | volume = 22 | issue = 2–3 | pages = 235–43 | pmid = 11170829 | doi = 10.1053/plac.2000.0603 | year = 2001 }}</ref> 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 세포의 산화환원 환경에 더 민감하며 환경이 환원되더라도 니켈 이온에 의해 저해될 수 있다. 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 이황화 결합을 형성하지 않는 것으로 밝혀졌으며, 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 동질효소의 경우 2개의 설프하이드릴기(–SH)를 5,5'-다이싸이오비스(2-나이트로벤조산)으로 적정하면 효소의 활성이 완전히 제거된다.<ref name="Davoodi_1998" /> 사람에서 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 BCAT2 유전자에 의해 암호화된다.<ref>{{웹 인용|url=https://www.omim.org/entry/113530|title=OMIM Entry - * 113530 - BRANCHED-CHAIN AMINOTRANSFERASE 2; BCAT2}}</ref>

=== 식물의 동질형 ===
식물의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소도 확인되었지만 수와 서열 측면에서 종마다 다르다. [[애기장대]](''Arabidopsis thaliana'')에 대한 연구에서 서로 47.5%~84.1%의 상동성을 공유하는 6가지의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 동질형이 확인되었다. 이들 동질형은 또한 사람 및 [[사카로미세스 세레비시아|효모]](''Saccharomyces cerevisiae'')의 동질형과 약 30%의 서열 상동성을 공유한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Diebold R, Schuster J, Däschner K, Binder S | title = The branched-chain amino acid transaminase gene family in Arabidopsis encodes plastid and mitochondrial proteins | journal = Plant Physiology | volume = 129 | issue = 2 | pages = 540–50 | date = June 2002 | pmid = 12068099 | pmc = 161671 | doi = 10.1104/pp.001602 }}</ref> 애기장대에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소1(BCAT1)은 미토콘드리아에 위치하고, 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 2(BCAT2), 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 3(BCAT3), 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 5(BCAT5)는 엽록체에 위치하며, 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 4(BCAT4), 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소 6(BCAT6)은 세포질에 위치한다.<ref>{{저널 인용| last1 = Binder | first1 = Stefan | last2 = Knill | first2 = Tanja | last3 = Schuster | first3 = Joachim | date = November 2006 | title = Branched-chain amino acid metabolism in higher plants | journal = Physiologia Plantarum | volume = 129 | issue = 1 | pages = 68–78 |doi = 10.1111/j.1399-3054.2006.00800.x }}</ref> 그러나 감자(''Solanum tuberosum'')의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 대한 연구에서는 주로 엽록체에 위치한 683 염기쌍(bp) (BCAT1) 및 746 염기쌍(bp) (BCAT2) 길이의 두 가지 동질형이 밝혀졌다.<ref>{{저널 인용| last1 = Campbell | first1 = Michael A | last2 = Patel | first2 = Jignesh K | last3 = Meyers | first3 =Julie L | last4 = Myrick | first4 = Lindsey C | last5 = Gustin | first5 = Jeffrey L | date = October 2001 | title = Genes encoding for branched-chain amino acid aminotransferase are differentially expressed in plants | journal = Plant Physiology and Biochemistry | volume = 39 | issue = 10 | pages = 855–860 | doi = 10.1016/S0981-9428(01)01306-7 }}</ref>

=== 세균의 동질형 ===
세균에는 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 동질형이 하나만 있다. 그러나 효소의 구조는 생물체마다 다르다. [[대장균]](''Escherichia coli'')에서 효소는 6개의 동일한 소단위체를 포함하는 [[육량체]]이다. 각 소단위체는 34 kDa의 분자량을 가지며 308개의 아미노산 잔기로 구성된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Okada K, Hirotsu K, Sato M, Hayashi H, Kagamiyama H | title = Three-dimensional structure of Escherichia coli branched-chain amino acid aminotransferase at 2.5 A resolution | journal = Journal of Biochemistry | volume = 121 | issue = 4 | pages = 637–41 | date = April 1997 | pmid = 9163511 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021633 }}</ref> 대조적으로 [[락토코쿠스 락티스]](''Lactococcus lactis'')의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 포유류의 동질형과 유사한 동종이량체이다. 락토코쿠스 락티스의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 각 소단위체는 38 kDa의 분자량을 가지며 340개의 아미노산 잔기로 구성된다.<ref name="Yvon_2000">{{저널 인용| vauthors = Yvon M, Chambellon E, Bolotin A, Roudot-Algaron F | title = Characterization and role of the branched-chain aminotransferase (BcaT) isolated from Lactococcus lactis subsp. cremoris NCDO 763 | journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 66 | issue = 2 | pages = 571–7 | date = February 2000 | pmid = 10653720 | pmc = 91865 | doi = 10.1128/AEM.66.2.571-577.2000 | bibcode = 2000ApEnM..66..571Y }}</ref>

== 생리학적 역할 ==
=== 사람 ===
가지사슬 아미노산은 많은 단백질의 형성과 기능에 중요하기 때문에 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 포유류와 많은 생리학적 역할을 담당한다. 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 세포 복구와 적절한 [[단백질 접힘]]을 조절하는 효소의 일종인 단백질 이황화물 이성질화효소와 상호작용하는 것으로 밝혀졌다.<ref name="El_Hindy_2014" /> 가지사슬 아미노산 대사의 두 번째 단계([[가지사슬 α-케톤산 탈수소효소 복합체]]에 의한 [[산화적 탈카복실화]])는 인슐린 분비를 자극한다. 미토콘드리아 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 손실은 가지사슬 α-케토산 탈수소효소 복합체에 의해 자극된 인슐린 분비의 손실과 관련이 있지만, 다른 대사 경로에서 인슐린 분비의 손실과는 관련이 없다.<ref name="Zhou 33718–33726"/> 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 CD4<sup>+</sup> T 세포 활성화 동안 mTORC1 신호전달 및 TCR 유도 해당과정을 조절한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ananieva EA, Patel CH, Drake CH, Powell JD, Hutson SM | title = Cytosolic branched chain aminotransferase (BCATc) regulates mTORC1 signaling and glycolytic metabolism in CD4+ T cells | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 289 | issue = 27 | pages = 18793–804 | date = July 2014 | pmid = 24847056 | pmc = 4081922 | doi = 10.1074/jbc.M114.554113 | doi-access = free }}</ref> 뇌에서 세포질 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 신경전달물질로 사용되거나 향후 GABA(γ-아미노뷰티르산) 합성을 위한 글루탐산의 생성량을 조절한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Sweatt AJ, Garcia-Espinosa MA, Wallin R, Hutson SM | title = Branched-chain amino acids and neurotransmitter metabolism: expression of cytosolic branched-chain aminotransferase (BCATc) in the cerebellum and hippocampus | journal = The Journal of Comparative Neurology | volume = 477 | issue = 4 | pages = 360–70 | date = September 2004 | pmid = 15329886 | doi = 10.1002/cne.20200 | s2cid = 18780804 }}</ref>

=== 식물 ===
가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[식물]]에서도 역할을 하지만 포유류의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소만큼 광범위하게 연구되지는 않았다. [[멜론]](''Cucumis melo'')에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 멜론에 독특한 향과 풍미를 부여하는 휘발성 방향족 화합물을 생성하는 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Gonda I, Bar E, Portnoy V, Lev S, Burger J, Schaffer AA, Tadmor Y, Gepstein S, Giovannoni JJ, Katzir N, Lewinsohn E | title = Branched-chain and aromatic amino acid catabolism into aroma volatiles in Cucumis melo L. fruit | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 61 | issue = 4 | pages = 1111–23 | date = February 2010 | pmid = 20065117 | pmc = 2826658 | doi = 10.1093/jxb/erp390 }}</ref> 토마토(''Solanum lycopersicum'')에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[전자전달계]]에서 [[전자 공여체]] 역할을 하는 가지사슬 아미노산을 합성하는 역할을 한다. 전반적으로 식물의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[이화작용]] 및 [[동화작용]]을 조절하는 기능을 가지고 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Maloney GS, Kochevenko A, Tieman DM, Tohge T, Krieger U, Zamir D, Taylor MG, Fernie AR, Klee HJ | title = Characterization of the branched-chain amino acid aminotransferase enzyme family in tomato | journal = Plant Physiology | volume = 153 | issue = 3 | pages = 925–36 | date = July 2010 | pmid = 20435740 | pmc = 2899903 | doi = 10.1104/pp.110.154922 }}</ref>

=== 세균 ===
[[세균]]에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[α-케토산]]과 [[가지사슬 아미노산]]을 생성하는 두 가지 반응을 모두 수행한다. 생장에 적합한 아미노산의 비율이 부족한 배지에서 생장하는 세균은 증식하기 위해 가지사슬 아미노산을 합성할 수 있어야 한다.<ref>{{저널 인용| last1 = Engels | first1= Wim J. M. | last2 = Alting | first2 = Arno C. | last3 = Arntz | first3 = Marjoleine M. T. G. | last4 = Gruppen | first4 = Harry | last5 = Voragen | first5 = Alfons G. J. | last6 = Smit | first6 = Gerrit | last7 = Visser | first7 = Servaas | date = August 2000 | title = Partial purification and characterization of two aminotransferases from Lactococcus lactis subsp. cremoris B78 involved in the catabolism of methionine and branched-chain amino acids | journal=International Dairy Journal | volume = 10 | issue = 7 | pages = 443–452 | doi = 10.1016/S0958-6946(00)00068-6 }}</ref> 사람의 구강에 서식하고 [[충치]]의 원인이 되는 [[그람양성세균]]인 [[충치균]](''Streptococcus mutans'')에서 아미노산 생합성/분해는 해당과정을 조절하고 [[세포]] 내부의 pH를 유지하는 것으로 밝혀졌다. 이는 세균이 탄수화물의 분해로 인한 사람 구강의 산성 조건에서 생존할 수 있게 해준다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Santiago B, MacGilvray M, Faustoferri RC, Quivey RG | title = The branched-chain amino acid aminotransferase encoded by ilvE is involved in acid tolerance in Streptococcus mutans | journal = Journal of Bacteriology | volume = 194 | issue = 8 | pages = 2010–9 | date = April 2012 | pmid = 22328677 | pmc = 3318461 | doi = 10.1128/JB.06737-11 }}</ref>

== 용도 ==
=== 합성 유기화학 ===
가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 비용이 많이 들고 환경적으로 비친화적일 수 있는 중금속 촉매의 대안으로 일부 의약품의 합성에 사용되어 왔다. 일반적으로 아미노기전이효소는 펩타이드 모방 약물 및 농산물의 중요한 구성 요소인 비천연 아미노산을 생성하는 데 사용되어 왔다. [[대장균]]의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 일반적으로 과발현되도록 조작되어 전체 세포로부터 추출되어 [[화학 합성]]에 사용된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Taylor PP, Pantaleone DP, Senkpeil RF, Fotheringham IG | title = Novel biosynthetic approaches to the production of unnatural amino acids using transaminases | journal = Trends in Biotechnology | volume = 16 | issue = 10 | pages = 412–8 | date = October 1998 | pmid = 9807838 | doi = 10.1016/S0167-7799(98)01240-2 }}</ref> 아미노기전이효소는 일반적으로 한 단계에서 다단계 반응을 수행할 수 있고 광범위한 기질에서 반응을 수행할 수 있으며 높은 [[위치선택성]]과 [[거울상 선택성]]을 갖기 때문에 사용된다.<ref>{{저널 인용| last1 = Hwang | first1 = Bum-Yeol | last2 = Cho | first2 = Byung-Kwan | last3 = Yun | first3 = Hyungdon | last4 = Koteshwar | first4 = Kinera | last5 = Kim | first5 = Byung-Gee | date = December 2005 | title = Revisit of aminotransferase in the genomic era and its application to biocatalysis | journal=Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic | volume = 37 | issue = 1–6 | pages = 47–55 | doi = 10.1016/j.molcatb.2005.09.004 }}</ref> 합성 유기화학에서 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 일반적으로 L-류신을 2-케토글루타르산으로 전환하는 데 사용된다.

=== 약물 표적 ===
항경련제인 [[가바펜틴]](뉴로핀 또는 1-(아미노메틸)사이클로헥세인아세트산)은 [[신경병증]]성 통증 환자의 치료에 자주 사용되는 약물이다.<ref>{{저널 인용|last1=Wiffen|first1=Philip J.|last2=Derry|first2=Sheena|last3=Bell|first3=Rae F.|last4=Rice|first4=Andrew S. C.|last5=Tölle|first5=Thomas Rudolf|last6=Phillips|first6=Tudor|last7=Moore|first7=R. Andrew|date=2017-06-09|title=Gabapentin for chronic neuropathic pain in adults|journal=The Cochrane Database of Systematic Reviews|volume=6|issue=2|pages=CD007938|doi=10.1002/14651858.CD007938.pub4|issn=1469-493X|pmid=28597471|pmc=6452908}}</ref><ref>{{서적 인용| title = Gabapentin for Adults with Neuropathic Pain: A Review of the Clinical Evidence and Guidelines [Internet] | series = CADTH Rapid Response Reports | pmid = 25411680 | publisher = Canadian Agency for Drugs and Technologies in Health| location = Ottawa  | date = 26 September 2014 | url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmedhealth/PMH0069865/ }}</ref><ref>{{서적 인용| title = Gabapentin for Adults with Neuropathic Pain: A Review of the Clinical Efficacy and Safety [Internet] | series = CADTH Rapid Response Reports | pmid = 26180879 | publisher = Canadian Agency for Drugs and Technologies in Health| location = Ottawa  | date = 14 April 2015 | url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmedhealth/PMH0078634/ }}</ref> 이러한 신경병증성 통증은 [[당뇨병성 신경병증]] 및 [[대상포진]] 후 신경통을 포함한 여러 가지 원인으로 인해 발생할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Backonja M, Glanzman RL | title = Gabapentin dosing for neuropathic pain: evidence from randomized, placebo-controlled clinical trials | journal = Clinical Therapeutics | volume = 25 | issue = 1 | pages = 81–104 | date = January 2003 | pmid = 12637113 | doi = 10.1016/s0149-2918(03)90011-7 }}</ref> 가바펜틴은 두 가지 신경전달물질인 글루탐산(가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 의해 합성됨) 및 GABA와 구조적으로 유사한 아미노산 약물이다. 이 약물은 [[뇌]]에서 두 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소의 동질형을 경쟁적으로 저해하여 글루탐산의 생성을 늦춘다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Goldlust A, Su TZ, Welty DF, Taylor CP, Oxender DL | title = Effects of anticonvulsant drug gabapentin on the enzymes in metabolic pathways of glutamate and GABA | journal = Epilepsy Research | volume = 22 | issue = 1 | pages = 1–11 | date = September 1995 | pmid = 8565962 | doi = 10.1016/0920-1211(95)00028-9 | s2cid = 22622907 }}</ref> 가바펜틴은 또한 글루탐산과 GABA 대사 경로에 있는 두 가지 다른 효소인 [[GABA 아미노기전이효소]](GABA-T)와 [[글루탐산 탈수소효소]](GDH)를 저해한다.

=== 절인 고기 및 치즈 산업 ===
세균인 [[락토코쿠스 락티스]](''Lactococcus lactis'')는 치즈 숙성을 담당하는 주요 세균이며 세균 내 효소는 풍미, 질감 및 향 프로필의 생성에 중요한 역할을 한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = García-Cayuela T, Gómez de Cadiñanos LP, Peláez C, Requena T | title = Expression in Lactococcus lactis of functional genes related to amino acid catabolism and cheese aroma formation is influenced by branched chain amino acids | journal = International Journal of Food Microbiology | volume = 159 | issue = 3 | pages = 207–13 | date = October 2012 | pmid = 23107499 | doi = 10.1016/j.ijfoodmicro.2012.09.002 }}</ref> 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 존재하는 화합물의 양에 따라 과일향이나 맥아향을 부여하는 아이소발레르산, 아이소뷰티르산, 2-메틸뷰탄(알)(올), 3-메틸뷰탄(알)(올), 2-메틸프로판(알)(올)과 같은 화합물을 생성하는 데 도움을 준다.<ref>{{저널 인용| last1 = Rijnen | first1 = Liesbeth | last2 = Yvon | first2 = Mireille | last3 = van Kranenburg | first3 = Richard | last4 = Courtin | first4 = Pascal | last5 = Verheul | first5 = Annette | last6 = Chambellon | first6 = Emilie | last7 = Smit | first7 = Gerrit | date=2003-01-01 | title = Lactococcal aminotransferases AraT and BcaT are key enzymes for the formation of aroma compounds from amino acids in cheese | journal=International Dairy Journal | volume = 13 | issue = 10 | pages = 805–812 | doi = 10.1016/S0958-6946(03)00102-X }}</ref> 락토코쿠스 락티스의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 [[방향족 아미노산 아미노기전이효소]]와 함께 [[발효]] 중에 생성되는 휘발성 황 화합물로 인해 향/맛을 생성하는 데 도움을 준다.

세균인 [[스타필로코쿠스 카르노수스]](''Staphylococcus carnosus'')와 [[엔테로코쿠스 파에칼리스]](''Enterococcus faecalis'')는 육류의 발효 과정을 시작하기 위해 다른 젖산균과 함께 사용되는 경우가 많다. 이들 두 세균의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소는 육류 발효 중에 아미노기 전이를 수행하여 아미노산에 상응하는 α-케토산을 생성한다. 발효가 진행됨에 따라 이러한 α-케토산은 알데하이드, 알코올 및 카복실산을 포함하는 메틸-분지형 휘발성 물질로 알려진 화합물 부류로 분해되며, 이들은 모두 절인 고기의 독특한 향과 풍미에 기여한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Freiding S, Ehrmann MA, Vogel RF | title = Comparison of different IlvE aminotransferases in Lactobacillus sakei and investigation of their contribution to aroma formation from branched chain amino acids | journal = Food Microbiology | volume = 29 | issue = 2 | pages = 205–14 | date = April 2012 | pmid = 22202874 | doi = 10.1016/j.fm.2011.07.008 | series = Fermented MeatsFermented Meats }}</ref>

== 이상적인 조건 ==
이본(Yvon), 참벨론(Chambellon) 등에 의한 락토코쿠스 락티스의 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 대한 연구에서 다음과 같이 세균의 동질효소에 대한 이상적인 조건을 발견했다.
* pH: 약 7.5
* 온도: 약 35-40 °C (6 °C에서 보관하면 효소가 약 1주일 동안 안정적으로 유지된다)
* 카보닐, 설프하이드릴, Cu<sup>2+</sup> 또는 Co<sup>2+</sup> 시약/화합물 없음
* 효소는 가지사슬 아미노산(활성이 가장 높은 것부터 아이소류신, 류신, 발린 순)과의 반응을 가장 잘 촉매한다.
* 효소는 또한 메티오닌, 시스테인, 알라닌에 대해 최소한의 활성을 나타낸다.<ref name="Yvon_2000" />

== 각주 ==
{{각주|33em}}

== 외부 링크 ==
{{위키공용분류}}
* {{MeshName|branched-chain-amino-acid+transaminase}}
* {{웹 인용|url=http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3DTF |title=RCSB Protein Data Bank - Structure Summary for 3DTF - Structural analysis of mycobacterial branched chain aminotransferase- implications for inhibitor design }}

{{효소}}
{{질소 전이효소}}
{{아미노산 대사 효소}}

[[분류:인간 19번 염색체상 유전자]]
[[분류:EC 2.6.1]]