{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
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{{Pfam_box
| Symbol = Transaldolase
| Name = 트랜스알돌레이스
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| caption = 사람의 트랜스알돌레이스의 결정학적 구조.<ref name="pmid10869557"/><ref name="pmid15264254">Molecular graphics images were produced using the UCSF Chimera package from the Resource for Biocomputing, Visualization, and Informatics at the University of California, San Francisco. {{저널 인용|vauthors=Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, Couch GS, Greenblatt DM, Meng EC, Ferrin TE | title = UCSF Chimera–a visualization system for exploratory research and analysis | journal = J Comput Chem | volume = 25 | issue = 13 | pages = 1605–12 |date=October 2004 | pmid = 15264254 | doi = 10.1002/jcc.20084 | s2cid = 8747218 }}</ref>
| Pfam = PF00923
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| Symbol = TALDO1
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{{infobox protein
|Name = 트랜스알돌레이스 B
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'''트랜스알돌레이스'''({{llang|en|transaldolase}}) ({{EC number|2.2.1.2}})는 [[오탄당 인산 경로]]의 [[오탄당 인산 경로#비산화적 단계|비산화적 단계]]에 참여하는 [[효소]]이다. 사람에서 트랜스알돌레이스는 TALDO1 [[유전자]]에 의해 암호화되어 있다.<ref name="entrez">{{웹 인용| title = Entrez Gene: transaldolase 1| url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=6888 }}</ref><ref name="pmid9339383">{{저널 인용|vauthors=Banki K, Eddy RL, Shows TB, Halladay DL, Bullrich F, Croce CM, Jurecic V, Baldini A, Perl A | title = The human transaldolase gene (TALDO1) is located on chromosome 11 at p15.4-p15.5 | journal = Genomics | volume = 45 | issue = 1 | pages = 233–8 |date=October 1997 | pmid = 9339383 | doi = 10.1006/geno.1997.4932 }}</ref>

트랜스알돌레이스는 다음과 같은 화학 반응을 촉매한다.

: [[세도헵툴로스 7-인산]] + [[글리세르알데하이드 3-인산]]  ⇄  [[에리트로스 4-인산]] + [[과당 6-인산]]

== 임상적 중요성 ==
[[오탄당 인산 경로]]는 다음과 같이 두 가지 대사적 기능을 가지고 있다. 첫째는 환원적 생합성을 위한 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드 인산(환원형인 [[NADPH]])의 생성이며, 둘째는 [[아데노신 삼인산|ATP]], [[DNA]], [[RNA]]의 필수 구성 성분인 [[리보스]]의 생성이다. 트랜스알돌레이스는 오탄당 인산 경로를 [[해당과정]]과 연결시킨다. 트랜스알돌레이스가 결핍된 환자의 경우 [[에리트리톨]]([[에리트로스 4-인산]]으로부터 생성됨), D-[[아라비톨]], [[리비톨]]이 축적된다.<ref name="pmid11283793"/><ref name="pmid17613166">{{저널 인용| author = Perl A | title = The pathogenesis of transaldolase deficiency | journal = IUBMB Life | volume = 59 | issue = 6 | pages = 365–73 |date=June 2007 | pmid = 17613166 | doi = 10.1080/15216540701387188 | s2cid = 10428599 | doi-access = free }}</ref>

TALDO1 [[유전자]]의 3개의 [[염기쌍]]의 결실은 고도로 보존된 영역의 일부인 트랜스알돌레이스의 171 위치에서 [[세린]]의 부재를 초래하며, 이는 [[돌연변이]]가 [[적혈구]] 및 [[림프아구]]에서 발견되는 트랜스알돌레이스의 결핍을 유발한다는 것을 시사한다.<ref name="pmid11283793">{{저널 인용|vauthors=Verhoeven NM, Huck JH, Roos B, Struys EA, Salomons GS, Douwes AC, van der Knaap MS, Jakobs C | title = Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway | journal = Am. J. Hum. Genet. | volume = 68 |issue = 5 | pages = 1086–92 |date=May 2001 | pmid = 11283793 | pmc = 1226089 | doi = 10.1086/320108 }}</ref> 이 아미노산의 결실은 유아기 초기에 [[간경변]]과 [[간지라비대]]([[간]]과 [[지라 (해부학)|지라]]의 비대)로 이어질 수 있다. 트랜스알돌레이스는 [[다발성 경화증]] 환자의 [[자가면역]] 표적이기도 하다.<ref name="pmid15286385">{{서적 인용
|vauthors=Niland B, Perl A | title = Autoimmunity | chapter = Evaluation of autoimmunity to transaldolase in multiple sclerosis | journal = Methods Mol. Med. | volume = 102 | pages = 155–71 | year = 2004 | pmid = 15286385 | doi = 10.1385/1-59259-805-6:155 | isbn = 978-1-59259-805-2 }}</ref>

== 구조 ==
트랜스알돌레이스는 337개의 [[아미노산]]으로 구성된 단일 도메인이다. 핵심 구조는 8개의 평행한 [[β-시트]]와 7개의 [[α-나선]]으로 구성된 다른 클래스 I 알돌레이스와 유사한 [[단백질 접힘 클래스|α/β 배럴]]이다. 배럴의 일부가 아닌 7개의 추가 α-나선도 있다. 소수성 아미노산은 배럴의 β-시트와 주변 α-나선 사이에 위치하여 Leu<sup>168</sup>, Phe<sup>170</sup>, Phe<sup>189</sup>, Gly<sup>311</sup>, Phe<sup>315</sup>가 포함된 영역과 같이 패킹에 기여한다. 결정 구조에서 사람의 트랜스알돌레이스는 이량체를 형성하며, 두 개의 소단위체는 각 소단위체에서 18개의 잔기에 의해 연결된다. 보다 자세한 사항은 왼쪽의 메커니즘을 참고하기 바란다.
{|
|[[파일:Transaldolase Active Site.jpg|섬네일|왼쪽|300px|촉매 작용에 관여하는 주요 아미노산 잔기(Asp<sup>27</sup>, Glu<sup>106</sup>, Lys<sup>142</sup>)를 강조한 트랜스알돌레이스의 활성 부위.<ref name="pmid10869557"/>]]
|}
배럴의 가운데에 위치한 활성 부위는 Lys<sup>142</sup>, Glu<sup>106</sup>, Asp<sup>27</sup>의 세 가지 핵심적인 잔기들을 포함하고 있다. 리신은 당을 제자리에 위치시키는 것을 유지하며, 글루탐산과 아스파르트산은 양성자 공여체와 양성자 수용체 역할을 한다.<ref name="pmid10869557">{{PDB|1F05}}; {{저널 인용|vauthors=Thorell S, Gergely P, Banki K, Perl A, Schneider G |title = The three-dimensional structure of human transaldolase | journal = FEBS Lett. | volume = 475 | issue = 3 | pages = 205–8 |date=June 2000 | pmid = 10869557 | doi = 10.1016/S0014-5793(00)01658-6 |s2cid = 33590067 }}</ref>

== 촉매 메커니즘 ==
알돌레이스의 [[활성 부위]]에 위치한 Lys142 [[잔기]]는 활성 부위의 또 다른 잔기인 Glu106에 의한 [[탈양성자화]] 후 [[세도헵툴로스 7-인산]]의 [[카보닐기]](케톤)와 [[시프 염기]]를 형성한다. 반응 메커니즘은 [[알돌레이스]]에 의해 [[촉매]]되는 역반응과 유사하다. 3번 탄소와 4번 탄소를 연결하는 결합이 끊어지고 시프 염기를 통해 효소와 결합한 [[다이하이드록시아세톤]]을 남긴다. 이러한 절단 반응은 특이한 알도스 당인 [[에리트로스 4-인산]]을 생성한다. 그런 다음 트랜스알돌레이스는 [[글리세르알데하이드 3-인산]]과 다이하이드록시아세톤의 시프 염기의 축합을 촉매하여 효소에 결합된 [[과당 6-인산]]을 생성한다. 시프 염기의 가수분해는 오탄당 인산 경로의 [[생성물]] 중 하나인 과당 6-인산을 유리시킨다.

{{Gallery
|title=
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|Image:transaldolasemech.jpg|세도헵툴로스 7-인산으로부터 과당 6-인산으로의 전환 반응의 모식도.<ref name="pmid9007983">{{저널 인용 | vauthors = Jia J, Schörken U, Lindqvist Y, Sprenger GA, Schneider G | title = Crystal structure of the reduced Schiff-base intermediate complex of transaldolase B from Escherichia coli: mechanistic implications for class I aldolases | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 1 | pages = 119–24 | date = January 1997 | pmid = 9007983 | pmc = 2143518 | doi = 10.1002/pro.5560060113 | url = http://www.proteinscience.org/cgi/content/abstract/6/1/119 | access-date = 2023-05-03 | archive-date = 2008-05-01 | archive-url = https://web.archive.org/web/20080501182716/http://www.proteinscience.org/cgi/content/abstract/6/1/119 | url-status =  }}</ref>
|Image:transaldolaserepofppp.jpg|오탄당 인산 경로의 모식도 (베르호벤, 2001년)<ref name="pmid11283793" />
}}

== 같이 보기 ==
* [[전이효소]]
* [[트랜스케톨레이스]]
* [[오탄당 인산 경로]]
* [[트랜스알돌레이스 결핍증]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Transaldolase}}

{{효소}}
{{알데하이드-케톤 전이효소}}
{{오탄당 인산 경로 효소}}

[[분류:EC 2.2.1]]
[[분류:인간 11번 염색체상 유전자]]