{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:AminoAcidball.svg|섬네일|계통명을 정의하는 데 필요한 "중성" 형태의 일반적인 L-아미노산의 구조. 이 형태가 수용액이나 고체 상태에서 실제로 검출가능한 양으로 존재한다는 의미는 아니다.]]

'''아미노산'''({{llang|en|amino acid}})은 [[아미노기]](생물학적 조건에서 [[양성자화]]된 −NH<sub>3</sub><sup>+</sup> 형태), [[카복실기]](생물학적 조건에서 [[탈양성자화]]된 −COO<sup>−</sup> 형태), 특정한 [[곁사슬]](R기)를 가지고 있는 [[유기 화합물]]이다.<ref>{{Lehninger4th | name-list-style = vanc }}</ref> 모든 아미노산에 존재하는 [[원소 (화학)|원소]]는 [[탄소]](C), [[수소]](H), [[산소]](O), [[질소]](N)이다. 또한 [[황]](S)은 [[시스테인]]과 [[메티오닌]]의 곁사슬에 존재하고, [[셀레늄]](Se)은 덜 일반적인 아미노산인 [[셀레노시스테인]]의 곁사슬에 존재한다. 2020년을 기준으로 500가지 이상의 자연적으로 생성되는 아미노산들이 존재한다. 이 중 일부는 단백질을 비롯한 펩타이드의 단량체 단위를 구성하는 것으로 알려져 있지만<ref>{{저널 인용| title = Norine: update of the nonribosomal peptide resource |first1 =Areski |last1 = Flissi |first2 = Emma |last2= Ricart |first3 = Clémentine |last3= Campart |first4 = Mickael |last4= Chevalier |first5 = Yoann |last5= Dufresne |first6 = Juraj |last6= Michalik |first7 = Philippe |last7= Jacques |first8 = Christophe |last8= Flahaut |first9 = Frédérique |last9= Lisacek |first10 = Valérie |last10= Leclère |first11 = Maude |last11= Pupin | journal =Nucleic Acids Research | volume = 48| issue = D1 | year = 2020 | pages= D465–D469 |doi = 10.1093/nar/gkz1000| pmid =31691799 |pmc = 7145658 }}</ref> [[유전 부호]]에는 22가지의 α-아미노산만 나타나며<ref>{{웹 인용|year=2009 |editor=Richard Cammack |title=Newsletter 2009 |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/newsletter/2009.html#item35 |url-status=dead |archive-url=https://web.archive.org/web/20170912194130/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/newsletter/2009.html#item35 |archive-date=2017-09-12 |access-date=2012-04-16 |publisher=Biochemical Nomenclature Committee of IUPAC and NC-IUBMB |at=Pyrrolysine}}</ref><ref name="pmid20847933">{{저널 인용|last1=Rother |first1=Michael |last2=Krzycki |first2=Joseph A. |date=2010-01-01 |title=Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea |journal=Archaea |volume=2010 |pages=1–14 |doi=10.1155/2010/453642 |issn=1472-3646 |pmc=2933860 |pmid=20847933 |doi-access=free}}</ref> 그 중 20가지는 고유한 지정된 [[코돈]]을 가지고 있고, 나머지 2가지(모든 [[진핵생물]]에 존재하는 [[셀레노시스테인]]과 일부 [[원핵생물]]에 존재하는 [[피롤리신]])는 특수 코딩 메커니즘을 가지고 있다.

아미노산은 핵심적인 구조 작용기의 위치에 따라 알파-아미노산(α-아미노산), 베타-아미노산(β-아미노산), 감마-아미노산(γ-아미노산) 또는 델타-아미노산(δ-아미노산)으로 분류할 수 있다. 다른 분류 범주는 [[극성 (화학)|극성]], [[이온화]] 및 곁사슬 작용기의 유형([[지방족 화합물|지방족]], [[비고리형 화합물|비고리형]], [[방향족 화합물|방향족]], [[하이드록실기]] 또는 [[황]]의 함유 여부 등)과 관련된다. 사람의 [[근육]] 및 기타 [[조직 (생물학)|조직]]에서 단백질의 형태로서의 아미노산 [[잔기]]들은 두 번째로 큰 구성 성분([[물]]이 가장 큼)을 차지한다.<ref>{{서적 인용|title = Human nutrition in the developing world|last = Latham|first = Michael C.|name-list-style = vanc|publisher = Food and Agriculture Organization of the United Nations|year = 1997|location = Rome|chapter = Chapter 8. Body composition, the functions of food, metabolism and energy|chapter-url = http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364|series = Food and Nutrition Series – No. 29|access-date = 9 September 2012|archive-date = 8 October 2012|archive-url = https://web.archive.org/web/20121008212843/http://www.fao.org/docrep/W0073e/w0073e04.htm#P1625_217364|url-status = live}}</ref> 아미노산은 단백질의 잔기로서의 역할 외에도 [[신경전달물질]], [[생합성]]과 같은 여러 과정들에 관여한다. 이는 지구상의 [[생명의 기원|생명체의 출현]]을 가능하게 하는 데 핵심적인 역할을 한 것으로 생각된다.

아미노산은 그림에 표시된 가상의 "중성" 구조의 관점에서 [[국제 순수·응용 화학 연합|IUPAC]]-[[국제 생화학·분자생물학 연합|IUBMB]] 생화학 명명 공동 위원회에 의해 공식적으로 명명되었다. 예를 들어 알라닌의 계통명은 화학식 {{chem2|CH3\sCH(NH2)\sCOOH}}에 기반한 2-아미노프로판산이다. IUPAC-IUBMB 생화학 명명 공동 위원회는 이러한 접근 방식을 다음과 같이 정당화했다.<ref name = iupaciub>{{웹 인용| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html | title = Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | publisher = IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | year = 1983 | access-date = 17 November 2008 | archive-url = https://web.archive.org/web/20081009023202/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html | archive-date = 9 October 2008 | url-status=dead}}</ref>

{{인용문2|주어진 계통명과 화학식은 아미노기가 양성자화되지 않고 카복실기가 탈양성자화되지 않은 가상의 형태를 나타낸다. 이러한 규칙은 다양한 명명 문제를 피하는 데 유용하지만 이러한 구조가 아미노산 분자의 상당한 부분을 나타내는 것으로 간주해서는 안된다.|IUPAC-IUBMB 생화학 명명 공동 위원회}}

== 역사 ==
1800년대 초에 몇몇 아미노산들이 최초로 발견되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Vickery HB, Schmidt CL | year = 1931 | title = The history of the discovery of the amino acids | journal = Chem. Rev. | volume = 9 | issue = 2| pages = 169–318 | doi=10.1021/cr60033a001}}</ref><ref>{{웹 인용|last=Hansen |first=Sabine |name-list-style=vanc |title=Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois |location=Berlin |date=May 2015 |url=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Entdeckung-der-Aminos%C3%A4uren.pdf |archive-url=https://web.archive.org/web/20171201232937/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Entdeckung-der-Aminos%C3%A4uren.pdf |archive-date=1 December 2017 |language=de}}</ref> 1806년에 [[프랑스]]의 화학자 [[루이니콜라 보클랭]]과 [[피에르 장 로비케]]는 [[아스파라거스]]로부터 화합물을 분리하였는데, 이 화합물은 최초로 발견된 아미노산이었으며 [[아스파라긴]]으로 명명되었다.<ref>{{저널 인용|title=The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus |vauthors=Vauquelin LN, Robiquet PJ |journal=Annales de Chimie |year=1806 |volume=57 |pages=88–93}}</ref><ref name=Anfinsen>{{서적 인용|title=Advances in Protein Chemistry |vauthors=Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM |year=1972 |pages=[https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 99, 103] |publisher=Academic Press |location=New York |isbn=978-0-12-034226-6 |url=https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 }}</ref> [[시스틴]]은 1810년에 발견되었지만<ref>{{저널 인용|title=On cystic oxide, a new species of urinary calculus | vauthors = Wollaston WH |s2cid=110151163 |journal=Philosophical Transactions of the Royal Society |year=1810 |volume=100|pages=223–230 |doi=10.1098/rstl.1810.0015}}</ref> 시스틴의 [[단량체]]인 [[시스테인]]은 1884년에 이르러서야 발견되었다.<ref>{{저널 인용|title=Über cystin und cystein | vauthors = Baumann E |journal=Z Physiol Chem |year=1884 |volume=8 |issue=4 |pages=299–305 |url=http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16533 |access-date=28 March 2011 |archive-url=https://web.archive.org/web/20110314075450/http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16533 |archive-date=14 March 2011 |url-status=dead }}</ref><ref name=Anfinsen/>{{efn|늦은 발견은 시스테인이 공기 중에서 시스틴으로 산화된다는 사실에 의해 설명된다.}} 1820년에는 [[글리신]]과 [[류신]]이 발견되었다.<ref>{{저널 인용|title=Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique | vauthors = Braconnot HM |journal=Annales de Chimie et de Physique |series=2nd Series |year=1820 |volume=13 |pages=113–125}}</ref> 20가지 [[표준 아미노산]]들 중 마지막으로 발견된 아미노산은 [[트레오닌]]으로 1935년에 [[윌리엄 커밍 로즈]]가 발견하였다. 로즈는 또한 [[필수 아미노산]]을 결정하고 최적의 생장을 위한 모든 아미노산들의 최소 일일 요구량을 설정했다.<ref>{{저널 인용|vauthors = Simoni RD, Hill RL, Vaughan M|title = The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]|journal = The Journal of Biological Chemistry|volume = 277|issue = 37|pages = E25|date = September 2002|doi = 10.1016/S0021-9258(20)74369-3|pmid = 12218068|url = http://www.jbc.org/content/277/37/e25|doi-access = free|access-date = 4 July 2015|archive-date = 10 June 2019|archive-url = https://web.archive.org/web/20190610150715/http://www.jbc.org/content/277/37/e25|url-status = live}}</ref><ref>{{저널 인용|title=Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid|vauthors = McCoy RH, Meyer CE, Rose WC|year = 1935|journal = Journal of Biological Chemistry|volume = 112|pages = 283–302|doi = 10.1016/S0021-9258(18)74986-7|doi-access = free}}</ref>

아미노산들의 화학적 범주의 단일성은 1865년에 [[샤를 아돌프 뷔르츠]]에 의해 인식되었지만 그는 이것에 대해 특별한 명칭을 부여하지 않았다.<ref>Menten, P. ''Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historique''. De Boeck, Bruxelles. [https://books.google.com/books?id=NKTKDgAAQBAJ link] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20191228193229/https://books.google.com/books?id=NKTKDgAAQBAJ |date=28 December 2019 }}.</ref> [[영어]]에서 "아미노산({{llang|en|amino acid}})"이라는 용어가 처음으로 사용된 것은 1898년부터이며<ref>{{웹 인용|url=https://www.etymonline.com/word/amino- |last=Harper |first=Douglas |name-list-style=vanc |work=Online Etymology Dictionary |title=amino- |access-date=19 July 2010 |archive-date=2 December 2017 |archive-url=https://web.archive.org/web/20171202102757/https://www.etymonline.com/word/amino- |url-status=live }}</ref> [[독일어]]에서 "아미노산({{llang|de|Aminosäuren}})"이라는 용어는 영어에서보다 더 일찍 사용되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Paal C | year = 1894 | title = Ueber die Einwirkung von Phenyl‐i‐cyanat auf organische Aminosäuren | journal = Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft | volume = 27 | pages = 974–979 | doi = 10.1002/cber.189402701205 | url = https://zenodo.org/record/1425732 | archive-url = https://web.archive.org/web/20200725075835/https://zenodo.org/record/1425732 | url-status = dead | archive-date = 2020-07-25 }}</ref> [[단백질]]이 [[효소]]적으로 [[소화]]되거나 [[산성 가수분해]]되면 아미노산으로 분해된다는 것이 밝혀졌다. 1902년에 [[에밀 피셔]]와 [[프란츠 호프마이스터]]는 각각 독립적으로 단백질이 많은 아미노산들로부터 형성되며, 이 과정에서 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기 사이에 결합이 형성되어 선형 구조를 생성한다고 제안했다.<ref>{{서적 인용|title=Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences|last=Fruton|first=Joseph S.|year=1990|volume=191|publisher=American Philosophical Society|pages=163–165|chapter=Chapter 5- Emil Fischer and Franz Hofmeister|isbn=978-0-87169-191-0|name-list-style=vanc}}</ref> 피셔는 이 선형 구조를 "[[펩타이드]]"라고 명명했다.

== 일반 구조 ==
{|
|[[파일:ProteinogenicAminoAcids.svg|섬네일|1000px|왼쪽|[[진핵생물]]에서 발견되는 21가지의 [[단백질생성성 아미노산|단백질생성성 α-아미노산]]들이 곁사슬의 [[산 해리 상수|p''K''<sub>a</sub>]]값 및 [[수소 이온 농도 지수#생물체|생리학적 pH (7,4)]]에서의 전하에 따라 분류되어 있다.]]
|}
그림에 표시된 구조에서 R은 각 아미노산의 특정한 [[곁사슬]]을 나타낸다. [[카복실기]] 옆에 있는 [[탄소]] 원자를 α-탄소라고 한다. α-탄소에 직접적으로 결합된 [[아미노기]]를 가지고 있는 아미노산을 α-아미노산이라고 한다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.merriam-webster.com/medical/alpha-amino%20acid|title=Alpha amino acid|work=The Merriam-Webster.com Medical Dictionary|publisher=Merriam-Webster Inc.|access-date=3 January 2015|archive-date=3 January 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150103191856/http://www.merriam-webster.com/medical/alpha-amino%20acid|url-status=live}}.</ref> 여기에는 [[2차 아민]]인 [[프롤린]]과 [[하이드록시프롤린]]이 포함된다.{{efn|하이드록시프롤린은 매우 적은 단백질, 특히 [[콜라겐]]에 존재한다.}} 과거에는 종종 [[이미노산]]이라고 불렸는데 이는 [[이민 (화학)|이민]] 부분({{chem2|HN\dC}})을 포함하지 않기 때문에 부적절한 명칭이다.<ref name=goldbook>{{GoldBookRef|file=I02959|title=Imino acids}} Retrieved 2 April 2012</ref>

=== 이성질체 ===
일반적인 천연 형태의 아미노산은 아미노기({{chem2|\sNH3+}}, 프롤린의 경우 {{chem2|\sNH2+\s}})와 카복실기({{chem2|\sCO2-}})가 동일한 α-탄소 원자에 결합되어 있기 때문에 α-아미노산이다. 비카이랄성인 글리신을 제외하고 천연 아미노산은 L-입체배치를 가지고 있으며<ref name="Creighton">{{서적 인용|last=Creighton |first=Thomas H. |name-list-style=vanc |title=Proteins: structures and molecular properties |publisher=W. H. Freeman |location=San Francisco |year=1993 |chapter=Chapter 1 |isbn=978-0-7167-7030-5 |chapter-url-access=registration |chapter-url=https://archive.org/details/proteinsstructur0000crei }}</ref> [[리보솜]]에서 [[번역 (생물학)|번역]]되는 동안 단백질에서 발견되는 형태는 L-아미노산이다.

아미노산의 입체배치에 대한 L 및 D 규칙은 아미노산 자체의 광학 활성을 따른 것이 아니라 이론산 그 아미노산이 합성될 수 있는 [[글리세르알데하이드]]의 [[이성질체]]의 광학 활성을 따른 것이다. D-글리세르알데하이드는 우선성, L-글리세르알데하이드는 좌선성이다.

다른 규칙은 [[칸-인골드-프렐로그 순위 규칙|(''S'') 및 (''R'') 지정자]]를 사용하여 [[절대배치]]를 지정하는 것이다.<ref name=Cahn /> 단백질의 거의 모든 아미노산은 α-탄소에 (''S'')가 있고, [[시스테인]]은 (''R'')이며, 글리신은 [[카이랄성]]이 아니다.<ref>{{웹 인용| last = Hatem | first = Salama Mohamed Ali |name-list-style=vanc | year = 2006 | url = http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2006/3038/index.html | title = Gas chromatographic determination of Amino Acid Enantiomers in tobacco and bottled wines | publisher = University of Giessen | access-date = 17 November 2008 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090122104055/http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2006/3038/index.html | archive-date = 22 January 2009 | url-status = dead }}</ref> 시스테인은 다른 아미노산들과 동일한 기하학적 위치에 곁사슬을 가지고 있지만, ''R''/''S'' 용어는 [[칸-인골드-프렐로그 순위 규칙]]에 의해 곁사슬에 더 높은 우선 순위를 부여하는 카복실 산소에 비해 [[황]]의 원자 번호가 더 높디 때문에 반대이다. 대부분의 다른 곁사슬에 있는 원자들은 카복실기에 비해 우선 순위가 낮다.<ref name=Cahn>{{저널 인용| author = Cahn, R.S. | author2 = Ingold, C.K. | author3 = Prelog, V. | title = Specification of Molecular Chirality | journal = [[Angewandte Chemie International Edition]] | volume = 5 | issue = 4 | pages = 385–415 | year = 1966 | doi = 10.1002/anie.196603851}}</ref>

드물게 [[D-아미노산]] [[잔기]]가 단백질에서 발견되며 [[번역 후 변형]]으로 L-아미노산으로부터 전환된다.<ref>{{저널 인용|last=Genchi |first=Giuseppe |date=2017-09-01 |title=An overview on d-amino acids |url=https://doi.org/10.1007/s00726-017-2459-5 |journal=Amino Acids |language=en |volume=49 |issue=9 |pages=1521–1533 |doi=10.1007/s00726-017-2459-5 |issn=1438-2199}}</ref>

=== 곁사슬 ===
아미노산은 아미노기의 질소 원자가 카복실기 탄소 옆의 탄소 원자인 α-탄소에 결합될 때 α-아미노산으로 지정된다. 아미노산을 분류하는 방법에는 여러 가지가 있다. 그러나 이들은 종종 이 섹션의 머리 부분에 있는 그래픽에 묘사된 것처럼 곁사슬의 극성에 따라 분류된다.

이 단락 아래의 모든 경우에서 <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값(있는 경우)은 단백질의 아미노산 잔기로서 작용기의 이온화를 나타낸다. 이는 유리 아미노산(생화학적 중요성이 거의 없음)에 대한  <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값이 아니다.

==== 지방족 곁사슬 ====
[[파일:L-Proline (At physiological pH).svg|L-프롤린의 구조|섬네일|오른쪽]]
여러 곁사슬들은 H와 C만 가지고 있으며 이온화되지 않는다. 해당하는 아미노산들은 다음과 같다(괄호 안에 세 문자 약어 및 한 문자 약어 포함).

* [[글리신]] (Gly, G): {{chem2|H\s}}
* [[알라닌]] (Ala, A): {{chem2|CH3\s}}
* [[발린]] (Val, V): {{chem2|(CH3)2CH\s}}
* [[류신]] (Leu, L): {{chem2|(CH3)2CHCH2\s}}
* [[아이소류신]] (Ile, I): {{chem2|CH3CH2CH(CH3)}}
* [[프롤린]] (Pro, P): {{chem2|\sCH2CH2CH2\s}}, 아민이 고리화됨

==== 극성 중성 곁사슬 ====
두 가지 아미노산은 곁사슬에 하이드록실기를 포함하고 있다. 이들은 정상적인 조건에서 이온화되지 않지만 세린은 세린 프로테에이스에 의한 촉매 작용 동안 [[탈양성자화]]된다. 이것은 심하게 교란되는 예이며 일반적인 세린 잔기의 특징은 아니다.
* [[세린]] (Ser, S, 심하게 교란되지 않은 경우 <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값이 없음): {{chem2|HOCH2\s}}
* [[트레오닌]] (Thr, T, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값 없음): {{chem2|CH3CHOH\s}}

트레오닌은 2개의 카이랄 중심을 가지고 있는데 이는 카이랄성이 아닌 글리신을 제외한 모든 아미노산들이 공유하고 있는 α-탄소의 L(2''S'') 카이랄 중심 뿐만 아니라 β-탄소의 (3''R'') 카이랄 중심을 가지고 있다. 전체 입체화학적 사양은 L-트레오닌(2''S'',3''R'')이다.

==== 아마이드 곁사슬 ====
다음의 2가지 아미노산은 아마이드 곁사슬을 가지고 있다.
* [[아스파라긴]] (Asn, N): {{chem2|NH2COCH2\s}}
* [[글루타민]] (Gln, Q): {{chem2|NH2COCH2CH2\s}}

이러한 곁사슬은 정상 범위의 pH에서 이온화되지 않는다.

==== 황 함유 곁사슬 ====
다음의 2가지 아미노산의 곁사슬에는 황 원자가 포함되어 있으며, 그 중 하나는 정상 범위(<math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>로 표시됨)에서 이온화되고 다른 하나는 이온화되지 않는다.
* [[시스테인]] (Cys, C, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 8.3</math>): {{chem2|HSCH2\s}}
* [[메티오닌]] (Met, M, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값 없음): {{chem2|CH3SCH2CH2\s}}

==== 방향족 곁사슬 ====
[[파일:Aromatic amino acid side-chains.png|섬네일|페닐알라닌(왼쪽), 티로신(가운데), 트림토판(오른쪽)의 곁사슬|360px]]
다음의 세 가지 아미노산은 곁사슬에 방향족 고리를 가지고 있다. 이 중 티로신은 정상 범위에서 이온화되며, 다른 2가지는 이온화되지 않는다.
* [[페닐알라닌]] (Phe, F, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값 없음): 그림에서 왼쪽에 표시되어 있다.
* [[티로신 (아미노산)|티로신]] (Tyr, Y, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 9.6</math>): 그림에서 가운데에 표시되어 있다.
* [[트립토판]] (Trp, W, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>값 없음): 그림에서 오른쪽에 표시되어 있다.

==== 음이온 곁사슬 ====
두 가지 아미노산은 보통의 pH에서 음이온인 곁사슬을 가지고 있다. 이러한 아미노산은 보통 카복실산으로 같이 지칭되지만 가장 적절한 pH 값에서 탈양성자화되기 때문에 보다 정확하게는 카복실산염({{llang|en|carboxylate}})이라고 한다. 음이온성 카복실산염 작용기는 [[포유류]]의 [[위 (해부학)|위]]에서와 같이 pH가 매우 낮은 환경에서 작용하는 [[펩신]]과 같은 [[효소]]를 제외하고 모든 환경에서 [[브뢴스테드-로우리 산염기 이론|브뢴스테드 염기]]로 작용한다.
* [[아스파르트산]] (Asp, D, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.1</math>): {{chem2|^{-}O2CCH2\s}}
* [[글루탐산]] (Glu, E, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.5</math>): {{chem2|^{-}O2CCH2CH2\s}}

==== 양이온 곁사슬 ====
[[파일:Histidine_lysine_arginine_sidechains.png|섬네일|히스티딘(왼쪽), 리신(가운데), 아르기닌(오른쪽)의 곁사슬|450px]]
중성  pH에서 양이온인 곁사슬을 가지고 있는 3가지 아미노산이 있다(히스티딘에는 양이온 및 중성 형태가 모두 존재한다.). 이들은 일반적으로 염기성 아미노산이라고 불리지만, 이 용어는 오해의 소지가 있다. 히스티딘은 중성 pH에서 브뢴스테드산과 브뢴스테드 염기로 작용할 수 있으며, 리신은 브뢴스테드 산으로 작용하며, 아르기닌은 고정된 양전하를 가지며 중성 조건에서 이온화되지 않는다. 히스티디늄(histidinium), 리스늄(lysinium), 아르기니늄(argininium)이라는 명칭이 구조에 대한 더 정확한 명칭이지만 기본적으로 통용되지 않는다.
* [[히스티딘]] (His, H, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 6.3</math>): 평형 상태에서의 양성자화된 형태 및 탈양성자화된 형태는 그림의 왼쪽에 표시되어 있다.
* [[리신]] (Lys, K, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 10.4</math>): 그림에서 가운데에 표시되어 있다.
* [[아르기닌]] (Arg, R, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} > 12</math>): 그림에서 오른쪽에 표시되어 있다.

==== β-아미노산 및 γ-아미노산 ====
{{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCO2-}} 구조의 아미노산들, 예를 들어 [[β-알라닌]], [[카르노신]] 및 몇 가지 다른 펩타이드들의 구성 성분은 β-아미노산이다. {{chem2|NH3+\sCXY\sCXY\sCXY\sCO2-}}의 구조를 갖는 것은 γ-아미노산이고, 여기서 X와 Y는 2개의 치환기(그 중 하나는 일반적으로 H임)이다.<ref name = iupaciub />

=== 양쪽성 이온 ===
{{본문|양쪽성 이온}}

[[파일:Bronsted_character_of_ionizing_groups_in_proteins.png|섬네일|upright=1.8|아미노산의 N-말단 아미노기, C-말단 카복실기, 곁사슬의 이온화 및 브뢴스테드 특성]]

수용액의 적당한 pH에서 아미노산은 [[양쪽성 이온]]으로 존재하는데, 즉 하전된 상태에서  –{{chem2|NH3+}}와 –{{chem2|CO2-}}가 둘 다 있는 쌍극자 이온으로 존재하므로 전체 구조는 {{chem2|NH3+\sCHR\sCO2-}}이다. 생리학적 pH에서 소위 "중성 형태"인 {{chem2|\sNH2\sCHR\sCO2H}}는 측정 가능한 정도로 존재하지 않는다.<ref>{{서적 인용| last1 = Steinhardt | first1 = J. | first2 = J. A. | last2 = Reynolds | title = Multiple equilibria in proteins | publisher = Academic Press | place= New York | isbn = 978-0126654509| pages = 176–21|date = 1969
}}</ref> 실제 구조에서 두 개의 전하를 합하면 0이 되지만 순 전하가 0인 화학종을 "하전되지 않았다"라고 하는 것은 잘못된 것이다.

매우 낮은 pH(pH 3 미만)에서 카복실기는 양성자화되고 구조는 {{chem2|NH3+\sCHR\sCO2H}}이 된다. 이것은 포유류의 위 및 [[리소좀]]과 같은 산성 환경에서 활성인 펩신과 같은 효소와 관련이 있지만 세포 내 효소에는 크게 적용되지 않는다. 매우 높은 pH(pH 10 초과, 생리학적 조건에서는 일반적으로 볼 수 없음)에서 아미노기는 탈양성자화되어 {{chem2|NH2\sCHR\sCO2-}}를 생성한다.

산과 염기에 대한 다양한 정의가 화학에서 사용되지만 수용액에서 유용한 유일한 정의는 [[브뢴스테드-로우리 산염기 이론|브뢴스테드의 정의]]이다.<ref>{{저널 인용| last1 = Brønsted | first1= J. N. | journal = Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas | volume = 42 | pages = 718–728 |year= 1923| title = Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen| issue= 8 | doi= 10.1002/recl.19230420815 |trans-title = Remarks on the concept of acids and bases}}</ref><ref name=":1" /> 브뢴스테드의 정의에 따르면 산은 다른 화학종에게 [[양성자]]를 줄 수 있는 [[화학종]]이고 염기는 양성자를 받을 수 있는 화학종이다. 이 기준은 위의 그림에서 그룹에 라벨을 지정하는데 사용된다. 아스파르트산과 글루탐산은 브뢴스테드 염기로 작용하는 주요 그룹이며, 이들을 산성 아미노산(C 말단과 함께)이라고 언급하는 것은 완전히 잘못된 것이며 오해의 소지가 있다. 마찬가지로 소위 염기성 아미노산(이 역시 잘못된 것이며, 오해의 소지가 있다)으로 불리는 아미노산에는 브뢴스테드 산과 염기로 둘 다 작용하는 하나(히스티딘), 주로 브뢴스테드 산으로 작용하는 하나(리신), 고정된 양전하를 가지고 있어서 일반적으로 산-염기 거동과 관련이 없는 하나(아르기닌)가 포함된다. 또한 중성 pH에서 주로 산으로 작용하는 티로신과 시스테인은 보통 일반적인 분류에서 잊혀진다.

=== 등전점 ===
[[파일:Titration Curves of 20 Amino Acids Organized by Side Chain.png|섬네일|오른쪽|360px|곁사슬의 범주별로 분류된 20가지 단백질생성성 아미노산들의 [[적정 곡선]]들]]

전하를 띠지 않는 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 두 p''K''<sub>a</sub> 값 사이의 pH 값에서 양쪽성 이온이 우세하지만 소량의 순 음이온 및 순 양이온과 [[화학 평형|평형 상태]]로 공존한다. 두 p''K''<sub>a</sub> 값 사이의 중간 지점에서 미량의 순 음이온과 미량의 순 양이온은 균형을 이루기 때문에 존재하는 모든 형태의 평균 순 전하는 0이 된다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Fennema OR |title=Food Chemistry 3rd Ed |publisher=CRC Press |pages=327–328 |isbn=978-0-8247-9691-4 |date=1996-06-19 }}</ref> 이 pH는 [[등전점]](p''I'')로 알려져 있으며, p''I'' = {{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a2</sub>)로 계산할 수 있다.

하전된 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 곁사슬의 p''K''<sub>a</sub>가 관련된다. 따라서 음전하로 하전된 곁사슬을 갖는 아스파르트산 또는 글루탐산의 경우 말단 아미노기는 본질적으로 완전히 하전된 형태인 {{chem2|\sNH3+}}이지만, 이 양전하는 C 말단의 카복실기가 음으로 하전된 상태에 의해 균형을 이룰 필요가 있다. 이것은 두 카복실기의  p''K''<sub>a</sub> 값의 중간에서 일어나며, p''I'' = {{sfrac|1|2}}(p''K''<sub>a1</sub> + p''K''<sub>a(R)</sub>), 여기서 p''K''<sub>a(R)</sub>은 곁사슬의 p''K''<sub>a</sub>이다.<ref name=":1">{{서적 인용|last=Vollhardt |first=K. Peter C. |url=https://www.worldcat.org/oclc/61448218 |title=Organic chemistry : structure and function |date=2007 |publisher=W.H. Freeman |others=Neil Eric Schore |isbn=0-7167-9949-9 |edition=5th |location=New York |pages=58-66 |oclc=61448218}}</ref>

글루탐산(아스파르트산과 유사) 뿐만 아니라 양전하로 하전된 곁사슬을 가지고 있는 시스테인, 히스티딘, 리신, 티로신, 아르기닌을 포함한 이온화가 가능한 곁사슬을 가지고 있는 다른 아미노산에도 유사한 고려 사항이 적용된다.

아미노산은 [[전기영동]]시 등전점에서 이동성이 0이지만, 이러한 움직임은 단일 아미노산에서 보다 펩타이드와 단백질에서 더 일반적으로 이용된다. 양쪽성 이온은 등전점에서 최소 용해도를 가지며 일부 아미노산들(특히 비극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산 포함)은 pH를 필요한 등전점으로 조정하여 물에 침전시켜 분리할 수 있다.

== 물리화학적 특성 ==
20가지의 표준 아미노산은 특성에 따라 분류할 수 있다. 특성을 결정하는 중요한 요소로는 [[전하]], [[친수성]], [[소수성]], [[크기]], [[작용기]] 등이 있다.<ref name="Creighton" /> 이러한 특성은 [[단백질의 구조]]와 [[단백질-단백질 상호작용]]에 영향을 미친다. 수용성 단백질은 소수성 잔기([[류신]], [[아이소류신]], [[발린]], [[페닐알라닌]], [[트립토판]])가 단백질의 중간에 묻혀 있는 경향이 있는 반면, 친수성 곁사슬은 수용성 용매에 노출되어 있다. [[생화학]]에서 [[잔기]]는 [[다당류]], [[단백질]], [[핵산]]의 [[중합체]] 사슬 내의 특정 [[단량체]]를 나타낸다. [[내재성 막 단백질]]은 [[지질 이중층]]에 자신을 고정시키는 노출된 [[소수성]] 아미노산의 외부 고리를 갖는 경향이 있다. 일부 [[외재성 막 단백질]]은 표면의 막에 자신을 고정시키는 소수성 아미노산 부분이 있다. 유사한 방식으로 양전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 [[글루탐산]] 및 [[아스파르트산]]과 같은 음전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있는 반면, 음전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 [[리신]] 및 [[아르기닌]]과 같은 양전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있다. 예를 들어 리신과 아르기닌은 핵산 결합 [[단백질의 낮은 복잡성 영역|단백질의 복잡성이 낮은 영역]]에 매우 풍부하다.<ref name=":0">{{저널 인용| vauthors = Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, Oliver SG, Amoutzias GD | display-authors = 6 | title = Low complexity regions in the proteins of prokaryotes perform important functional roles and are highly conserved | journal = Nucleic Acids Research | volume = 47 | issue = 19 | pages = 9998–10009 | date = November 2019 | pmid = 31504783 | pmc = 6821194 | doi = 10.1093/nar/gkz730 }}</ref> 아미노산 잔기에 대한 다양한 [[소수성 척도]]가 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Urry DW | title = The change in Gibbs free energy for hydrophobic association: Derivation and evaluation by means of inverse temperature transitions | journal = Chemical Physics Letters | volume = 399 | issue = 1–3 | pages = 177–183 | year = 2004 | doi = 10.1016/S0009-2614(04)01565-9 | bibcode = 2004CPL...399..177U }}</ref>

일부 아미노산은 다른 시스테인 잔기에 대한 공유 결합인 [[이황화 결합]]을 형성할 수 있는 시스테인, 폴리펩타이드 골격에 대한 [[고리형 화합물|고리형 구조]]를 형성하는 [[프롤린]], 다른 아미노산들보다 더 유연한 글리신과 같은 특별한 특성을 가지고 있다.

또한 글리신과 프롤린은 진핵생물 및 원핵생물 단백질의 복잡성이 낮은 영역 내에서 매우 풍부한 반면 시스테인, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 발린, 류신, 아이소류신과 같은 반응성이 높거나 복잡하거나 소수성 아미노산의 경우 반대(과소 표현됨)가 관찰되었다.<ref name=":0" /><ref>{{저널 인용| vauthors = Marcotte EM, Pellegrini M, Yeates TO, Eisenberg D | title = A census of protein repeats | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 293 | issue = 1 | pages = 151–60 | date = October 1999 | pmid = 10512723 | doi = 10.1006/jmbi.1999.3136 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Haerty W, Golding GB | title = Low-complexity sequences and single amino acid repeats: not just "junk" peptide sequences | journal = Genome | volume = 53 | issue = 10 | pages = 753–62 | date = October 2010 | pmid = 20962881 | doi = 10.1139/G10-063 | veditors = Bonen L }}</ref>

많은 단백질들은 다양한 [[번역 후 변형]]을 거치면서 추가적인 작용기들이 아미노산의 곁사슬에 부착된다. 일부 번역 후 변형에서 소수성 [[지질단백질]],<ref>{{저널 인용| vauthors = Magee T, Seabra MC | title = Fatty acylation and prenylation of proteins: what's hot in fat | journal = Current Opinion in Cell Biology | volume = 17 | issue = 2 | pages = 190–196 | date = April 2005 | pmid = 15780596 | doi = 10.1016/j.ceb.2005.02.003 }}</ref> 또는 친수성 [[당단백질]]<ref>{{저널 인용| vauthors = Pilobello KT, Mahal LK | title = Deciphering the glycocode: the complexity and analytical challenge of glycomics | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 11 | issue = 3 | pages = 300–305 | date = June 2007 | pmid = 17500024 | doi = 10.1016/j.cbpa.2007.05.002 }}</ref>이 생성될 수 있다. 이러한 유형의 변형을 통해 단백질을 막에 가역적으로 표적화할 수 있다. 예를 들어 일부 신호전달 단백질의 시스테인 잔기에 지방산인 [[팔미트산]]을 첨가 및 제거하면 단백질을 세포막에 부착시켰다가 분리시킬 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Smotrys JE, Linder ME | title = Palmitoylation of intracellular signaling proteins: regulation and function | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 73 | issue = 1 | pages = 559–587 | year = 2004 | pmid = 15189153 | doi = 10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954 }}</ref>

=== 표준 아미노산의 약어 및 특성에 관한 표 ===
{{본문|단백질생성성 아미노산}}

비록 한 문자 약어가 표에 표시되어 있지만 IUPAC-IUBMB는 "한 문자 약어의 사용은 긴 서열을 비교할 때로 제한되어야 함"을 권장하고 있다.<ref name="iupaciub" />

{| class="wikitable" style="text-align:center;"
! rowspan=2 | 아미노산
! colspan=2 | 3문자 및 1문자 약어
! colspan=3 | 곁사슬
! rowspan=2 | [[소수성 지표]]<ref>{{저널 인용| vauthors = Kyte J, Doolittle RF | title = A simple method for displaying the hydropathic character of a protein | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 157 | issue = 1 | pages = 105–132 | date = May 1982 | pmid = 7108955 | doi = 10.1016/0022-2836(82)90515-0 | citeseerx = 10.1.1.458.454 }}</ref>
! colspan=2 | [[분자 흡수 계수]]<ref name="Freifelder">{{서적 인용| title=Physical Biochemistry| edition=2nd|vauthors = Freifelder D | publisher=W. H. Freeman and Company| isbn=978-0-7167-1315-9 | year=1983}}</ref>
! rowspan=2 | [[분자량]]
! rowspan=2 | 단백질에서의 풍부도 (%)<ref>{{저널 인용| vauthors = Kozlowski LP | title = Proteome-p''I'': proteome isoelectric point database | journal = Nucleic Acids Research | volume = 45 | issue = D1 | pages = D1112–D1116 | date = January 2017 | pmid = 27789699 | pmc = 5210655 | doi = 10.1093/nar/gkw978 }}</ref>
! rowspan=2 | 표준 유전 부호,<br/>[[핵산 표기법#IUPAC 표기법|IUPAC 표기법]]
|-
! 3
! 1
! 부류
! 극성<ref name="Hausman">{{서적 인용| last1 = Hausman | first1 = Robert E. | last2 = Cooper | first2 = Geoffrey M. | name-list-style = vanc |title=The cell: a molecular approach |publisher=ASM Press |location=Washington, D.C |year=2004 |page=51 |isbn=978-0-87893-214-6}}</ref>
! pH 7.4에서의 순전하<ref name="Hausman" />
! 파장,<br/>''λ''<sub>max</sub> (nm)
! 계수 ''ε''<br/>(mM<sup>−1</sup>·cm<sup>−1</sup>)
|-
| [[알라닌]]
| Ala
| A
| 지방족
| 비극성
| 중성
| 1.8
| 
|
| 89.094
| 8.76
| GCN
|-
| [[아르기닌]]
| Arg
| R
| 고정 양이온
| 염기성 극성
| 양전하
| −4.5
| 
|
| 174.203
| 5.78
| MGR, CGY<ref>Codons can also be expressed by: CGN, AGR</ref>
|-
| [[아스파라긴]]
| Asn
| N
| 아마이드
| 극성
| 중성
| −3.5
| 
|
| 132.119
| 3.93
| AAY
|-
| [[아스파르트산]]
| Asp
| D
| 음이온
| 브뢴스테드 염기
| 음전하
| −3.5
| 
|
| 133.104
| 5.49
| GAY
|-
| [[시스테인]]
| Cys
| C
| 싸이올
| 브뢴스테드 염기
| 중성
| 2.5
| 250
| 0.3
| 121.154
| 1.38
| UGY
|-
| [[글루타민]]
| Gln
| Q
| 아마이드
| 극성
| 중성
| −3.5
|
|
| 146.146
| 3.9
| CAR
|-
| [[글루탐산]]
| Glu
| E
| 음이온
| 브뢴스테드 염기
| 음전하
| −3.5
|
|
| 147.131
| 6.32
| GAR
|-
| [[글리신]]
| Gly
| G
| 지방족
| 비극성
| 중성
| −0.4
|
|
| 75.067
| 7.03
| GGN
|-
| [[히스티딘]]
| His
| H
| 방향족 양이온
| 브뢴스테드 산 및 염기
| 양전하, 10%<br/>중성, 90%
| −3.2
| 211
| 5.9
| 155.156
| 2.26
| CAY
|-
| [[아이소류신]]
| Ile
| I
| 지방족
| 비극성
| 중성
| 4.5
|
|
| 131.175
| 5.49
| AUH
|-
| [[류신]]
| Leu
| L
| 지방족
| 비극성
| 중성
| 3.8
|
|
| 131.175
| 9.68
| YUR, CUY<ref>codons can also be expressed by: CUN, UUR</ref>
|-
| [[리신]]
| Lys
| K
| 양이온
| 브뢴스테드 산
| 양전하
| −3.9
|
|
| 146.189
| 5.19
| AAR
|-
| [[메티오닌]]
| Met
| M
| 싸이오에터
| 비극성
| 중성
| 1.9
|
|
| 149.208
| 2.32
| AUG
|-
| [[페닐알라닌]]
| Phe
| F
| 방향족
| 비극성
| 중성
| 2.8
| 257, 206, 188
| 0.2, 9.3, 60.0
| 165.192
| 3.87
| UUY
|-
| [[프롤린]]
| Pro
| P
| 고리 구조
| 비극성
| 중성
| −1.6
|
|
| 115.132
| 5.02
| CCN
|-
| [[세린]]
| Ser
| S
| 하이드록실기가 있음
| 극성
| 중성
| −0.8
|
|
| 105.093
| 7.14
| UCN, AGY
|-
| [[트레오닌]]
| Thr
| T
| 하이드록실기가 있음
| 극성
| 중성
| −0.7
|
|
| 119.119
| 5.53
| ACN
|-
| [[트립토판]]
| Trp
| W
| 방향족
| 비극성
| 중성
| −0.9
| 280, 219
| 5.6, 47.0
| 204.228
| 1.25
| UGG
|-
| [[티로신 (아미노산)|티로신]]
| Tyr
| Y
| 방향족
| 브뢴스테드 산
| 중성
| −1.3
| 274, 222, 193
| 1.4, 8.0, 48.0
| 181.191
| 2.91
| UAY
|-
| [[발린]]
| Val
| V
| 지방족
| 비극성
| 중성
| 4.2
|
|
| 117.148
| 6.73
| GUN
|}

일부 생물종에서는 일반적으로 [[종결 코돈]]으로 해석되는 [[코돈]]에 의해 암호화되는 두 가지 추가적인 아미노산이 있다.

{| class="wikitable" style="text-align:center;"
|-
! 21번째 및 22번째 아미노산
! 3문자 약어
! 1문자 약어
! [[분자량]]
|-
| [[셀레노시스테인]]
| Sec
| U
| 168.064
|-
| [[피롤리신]]
| Pyl
| O
| 255.313
|}

특정 아미노산 코드 외에도 플레이스홀더는 펩타이드 또는 단백질의 [[단백질 서열분석법|화학적]] 또는 [[엑스선결정학|결정학적]] 분석이 잔기의 정체를 확실하게 결정할 수 없는 경우에 사용된다. 이들은 또한 [[보존 서열|보존된 단백질 서열]] 모티프를 요약하는 데 사용된다. 유사한 잔기의 세트를 나타내는 단일 문자의 사용은 [[핵산 명명법|축퇴 염기에 대한 약어 코드]]의 사용과 유사하다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ | title = Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains | journal = FEBS Letters | volume = 513 | issue = 1 | pages = 141–144 | date = February 2002 | pmid = 11911894 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x }}</ref><ref>{{저널 인용| author = IUPAC–IUB Commission on Biochemical Nomenclature | title = A one-letter notation for amino acid sequences | journal = Pure and Applied Chemistry | volume = 31 | issue = 4 | pages = 641–645 | pmid = 5080161 | year = 1972 | doi = 10.1351/pac197231040639| doi-access = free }}</ref>

{| class="wikitable" style="text-align:center;"
|-
! 모호한 아미노산
! 3문자 약어
! 1문자 약어
! 포함되는 아미노산
! 포함되는 코돈
|-
| 모두 / 알 수 없음
| Xaa
| X
| All
| NNN
|-
| [[아스파라긴]] 또는 [[아스파르트산]]
| Asx
| B
| D, N
| RAY
|-
| [[글루타민]] 또는 [[글루탐산]]
| Glx
| Z
| E, Q
| SAR
|-
| [[류신]] 또는 [[아이소류신]]
| Xle
| J
| I, L
| YTR, ATH, CTY<ref>Codons can also be expressed by: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG</ref>
|-
| [[소수성]] 아미노산
|
| Φ
| V, I, L, F, W, Y, M
| NTN, TAY, TGG
|-
| [[방향족 아미노산]]
|
| Ω
| F, W, Y, H
| YWY, TTY, TGG<ref>Codons can also be expressed by: TWY, CAY, TGG</ref>
|-
| [[지방족 화합물|지방족]] 아미노산
|
| Ψ
| V, I, L, M
| VTN, TTR<ref>Codons can also be expressed by: NTR, VTY</ref>
|-
| 크기가 작은 아미노산
|
| π
| P, G, A, S
| BCN, RGY, GGR
|-
| [[친수성]] 아미노산
|
| ζ
| S, T, H, N, Q, E, D, K, R
| VAN, WCN, CGN, AGY<ref>Codons can also be expressed by: VAN, WCN, MGY, CGP</ref>
|-
| [[양전하]]를 띤 아미노산
|
| +
| K, R, H
| ARR, CRY, CGR
|-
| [[음전하]]를 띤 아미노산
|
| −
| D, E
| GAN
|}

'''Unk'''는 때때로 '''Xaa''' 대신 사용되지만 덜 표준적이다.

'''Ter''' 또는 '''*''' (종결에서)는 종결 코돈이 존재할 때 단백질의 돌연변이 표기법으로 사용된다.<ref name="HGSV_recommendations">{{웹 인용|url=http://varnomen.hgvs.org/recommendations/protein/variant/substitution/ |title=HGVS: Sequence Variant Nomenclature, Protein Recommendations |access-date=23 September 2021 |archive-date=24 September 2021 |archive-url=https://web.archive.org/web/20210924091505/http://varnomen.hgvs.org/recommendations/protein/variant/substitution/ |url-status=live }}</ref>

또한 많은 [[단백질비생성성 아미노산|비표준 아미노산]]에는 특정 코드가 있다. 예를 들어 [[보르테조밉]] 및 [[MG132]]와 같은 여러 펩타이드 약물들은 인공적으로 합성되며 특정 코드가 있는 [[보호기]]를 유지한다. 보르테조밉은 [[피라진산|Pyz]]–Phe–boroLeu이고 MG132는 [[클로로폼산 벤질|Z]]–Leu–Leu–Leu–al이다. 단백질 구조의 분석을 돕기 위해 [[광반응성 아미노산 유사체]]를 사용할 수 있다. 여기에는 포토류신(pLeu)과 포토메티오닌(pMet)이 포함된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C | title = Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein–protein interactions in living cells | journal = Nature Methods | volume = 2 | issue = 4 | pages = 261–267 | date = April 2005 | pmid = 15782218 | doi = 10.1038/nmeth752 | doi-access = free }}</ref>

== 생화학에서의 생성 및 기능 ==
{{multiple image
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<!-- Header -->| header_align      = <!-- center (default), left, right -->
| header            = <!--image 5-->
| image5            = Protein primary structure.svg
| alt5              = A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids
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| caption5          = [[폴리펩타이드]]는 아미노산들의 가지가 없는 사슬이다.

<!--image 6-->| image6            = Beta alanine comparison.svg
| alt6              = Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine
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| caption6          = α-알라닌과 β-알라닌의 구조

<!--image 7-->| image7            = Selenocysteine skeletal 3D.svg
| alt7              = A diagram showing the structure of selenocysteine
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| caption7          = [[셀레노시스테인]]의 구조
}}

[[카복실기]] 옆의 α-탄소 원자에 [[아미노기]]가 부착된 아미노산은 [[단백질 합성]]에 참여하기 때문에 [[생물체]]에서 중요한 역할을 한다.<ref name="NIGMS"/> 이들은 2-아미노산 알파-아미노산 또는 α-아미노산으로 알려져 있다. 대부분의 경우 일반식이 {{chem2|H2NCHRCOOH}}이며,{{efn|[[프롤린]]은 이러한 일반 화학식의 예외이다. 곁사슬의 [[고리 화합물|고리화]]로 인해 {{chem2|NH2}} 작용기가 변형되었기 때문에 [[이미노산]]으로 알려져 있다. 프롤린은 특수 구조화된 아미노산의 범주에 속한다.}} 여기서 R기는 [[곁사슬]]로 알려진 [[유기화학|유기]] [[치환기]]이다.<ref>{{웹 인용|title = An introduction to amino acids|url = http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html|website = chemguide|access-date = 4 July 2015|date = August 2007|last = Clark|first = Jim|archive-date = 30 April 2015|archive-url = https://web.archive.org/web/20150430051143/http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html|url-status = live}}</ref> 보통 아미노산이라는 용어는 이들을 구체적으로 언급하는 데 사용된다. 여기에는 22가지의 [[단백질생성성 아미노산]]이 포함되며,<ref>{{백과사전 인용|year = 2008|title = Amino acids|encyclopedia = Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia|url = https://books.google.com/books?id=doe9NwgJTAsC&pg=PA20|publisher = Wiley-VCH|location = Germany|isbn = 9783527621170|via = Google Books|page = 20|last1 = Jakubke|first1 = Hans-Dieter|last2 = Sewald|first2 = Norbert|name-list-style = vanc|access-date = 5 January 2016|archive-date = 17 May 2016|archive-url = https://web.archive.org/web/20160517144350/https://books.google.com/books?id=doe9NwgJTAsC&pg=PA20|url-status = live}}</ref><ref>{{서적 인용|editor1-first = Loredano|editor1-last = Pollegioni|editor2-first = Stefano|editor2-last = Servi | name-list-style = vanc | title = Unnatural Amino Acids: Methods and Protocols|year = 2012|publisher = Humana Press|isbn = 978-1-61779-331-8|page = v|oclc = 756512314|series = Methods in Molecular Biology |volume=794|doi = 10.1007/978-1-61779-331-8|s2cid = 3705304}}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Hertweck C | title = Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid| journal = [[Angewandte Chemie International Edition]] | volume = 50 | issue = 41 | pages = 9540–9541 | date = October 2011 | pmid = 21796749 | doi = 10.1002/anie.201103769 | s2cid = 5359077}}{{Closed access}}
</ref> 이 아미노산들은 펩타이드 사슬([[폴리펩타이드]])로 결합하여 방대한 단백질 배열의 빌딩 블록을 형성한다.<ref name="NIGMS">{{웹 인용|url = https://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html|title = Chapter 1: Proteins are the Body's Worker Molecules|publisher = National Institute of General Medical Sciences|access-date = 20 May 2008|date = 27 October 2011|website = The Structures of Life|archive-date = 7 June 2014|archive-url = https://web.archive.org/web/20140607084902/https://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html|url-status = dead}}</ref> 이들은 모두 L-[[입체 이성질체]]("왼손" [[거울상 이성질체]])이지만 일부 D-아미노산("오른손" 거울상 이성질체)는 [[세균 피막]], [[신경조절물질]](D-[[세린]]) 및 일부 [[항생제]]에서 발견된다.<ref>{{서적 인용| title = Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology | publisher = Wiley-Blackwell | year = 2012 | isbn = 978-0-470-14684-2 | location = Oxford | editor-last = Michal | editor-first = Gerhard | editor2-last = Schomburg | editor2-first = Dietmar | name-list-style = vanc | page = 5 | edition = 2nd }}</ref>

많은 [[단백질생성성 아미노산]] 및 [[단백질비생성성 아미노산]]은 생물학적 기능을 가지고 있다. 예를 들어 [[사람의 뇌]]에서 [[글루탐산]](표준 아미노산) 및 [[γ-아미노뷰티르산]](GABA, 비표준 γ-아미노산)은 각각 주요 흥분성 [[신경전달물질]] 및 억제성 신경전달물질이다.<ref name="pmid12467378">{{저널 인용| vauthors = Petroff OA | s2cid = 84891972 | title = GABA and glutamate in the human brain | journal = The Neuroscientist | volume = 8 | issue = 6 | pages = 562–573 | date = December 2002 | pmid = 12467378 | doi = 10.1177/1073858402238515 }}</ref> [[결합 조직]]인 [[콜라겐]]의 주성분인 [[하이드록시프롤린]]은 [[프롤린]]으로부터 합성된다. [[글리신]]은 [[적혈구]]에서 사용되는 [[포르피린]] 생합성의 전구체이다. [[카르니틴]]은 지질 수송에 사용된다. 9가지의 단백질생성성 아미노산은 인체에서 다른 [[화합물]]로부터 생성할 수 없어서 음식물을 통해 섭취해야 하기 때문에 [[필수 아미노산]]이라고 불린다. 다른 아미노산들은 특정 연령이나 의학적 상태에 대해 조건부로 필수적일 수 있다. 필수 아미노산도 [[생물종]]에 따라 다를 수 있다.{{efn|예를 들어 소와 같은 [[반추동물]]은 처음 두 개의 위실에서 [[미생물]]을 통해 많은 아미노산들을 얻는다.}} 생물학적 중요성 때문에 아미노산은 영양에 중요하며 일반적으로 [[영양 보충제]], [[비료]], [[동물 사료|사료]] 및 [[식품공학|식품 산업]]에 사용된다. 산업적 용도로는 [[약물]], [[생분해성 플라스틱]] 및 [[거울상선택적 합성|카이랄성 촉매]] 생산 등이 있다.

=== 단백질생성성 아미노산 ===
{{본문|단백질생성성 아미노산}}
{{참고|단백질의 1차 구조|번역 후 변형}}

아미노산은 [[단백질]]의 [[전구체]]이다. 아미노산들은 탈수 축합 반응에 의해 서로 결합하여 펩타이드라고 하는 짧은 [[중합체]] 사슬이나 [[폴리펩타이드]] 또는 단백질이라고 하는 더 긴 중합체 사슬을 형성한다. 이들 사슬은 선형이고 가지가 없으며 각 아미노산 잔기들이 서로 펩타이드 결합에 의해 연결되어 있다. 자연에서 유전 물질인 DNA 및 RNA에 의해 암호화된 단백질을 만드는 과정을 [[번역 (생물학)|번역]]이라고 하며, [[리보솜]]이라고 하는 [[리보자임]]에 의해 신장되는 단백질에 아미노산이 단계적으로 첨가된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W | title = How ribosomes make peptide bonds | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 32 | issue = 1 | pages = 20–26 | date = January 2007 | pmid = 17157507 | doi = 10.1016/j.tibs.2006.11.007 }}</ref> 아미노산이 첨가되는 것은 [[생물]]의 [[유전자]] 중 하나의 [[RNA]] 사본인 [[mRNA]] 주형의 [[유전 부호]]에 따른다.

22가지 아미노산은 폴리펩타이드에 자연적으로 통합되며 [[단백질생성성 아미노산]] 또는 천연 아미노산이라고 불린다.<ref name="Creighton" /> 이 중 20가지는 보편적인 유전 부호에 의해 암호화된다. 나머지 2가지인 [[셀레노시스테인]]과 [[피롤리신]]은 독특한 합성 메커니즘에 의해 단백질에 통합된다. 셀레노시스테인은 번역되는 mRNA에 [[SECIS 요소]]가 포함될 때 단백질에 통합되며 UGA 코돈은 [[종결 코돈]] 대신 셀레노시스테인을 암호화하게 된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Driscoll DM, Copeland PR | title = Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis | journal = Annual Review of Nutrition | volume = 23 | issue = 1 | pages = 17–40 | year = 2003 | pmid = 12524431 | doi = 10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318 }}</ref> [[피롤리신]]은 일부 [[메테인 생성균|메테인생성]] [[고세균]]에 의해 [[메테인]]을 생성하는 데 사용하는 효소에서 사용된다. 피롤리신은 다른 생물에서 일반적으로 종결 코돈으로 사용되는 UAG 코돈에 의해 암호화된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Krzycki JA | title = The direct genetic encoding of pyrrolysine | journal = Current Opinion in Microbiology | volume = 8 | issue = 6 | pages = 706–712 | date = December 2005 | pmid = 16256420 | doi = 10.1016/j.mib.2005.10.009 }}</ref> 이 UAG 코돈은 [[PYLIS 하류 서열]]의 뒤를 따른다.<ref name="pmid16164991">{{저널 인용| vauthors = Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J | title = Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins | journal = Biochimie | volume = 87 | issue = 9–10 | pages = 813–817 | year = 2005 | pmid = 16164991 | doi = 10.1016/j.biochi.2005.03.006 }}</ref>

여러 독립적인 진화 연구들에 따르면 글리신, 알라닌, 아스파르트산, 발린, 세린, 프롤린, 글루탐산, 류신, 트레오닌은 초기 유전 부호를 구성하는 아미노산의 부류에 속할 수 있는 반면 시스테인, 메티오닌, 티로신, 트립토판, 히스티딘, 페닐알라닌은 유전 부호에 나중에 추가된 아미노산의 부류로 구분할 수 있다.<ref>{{저널 인용| 
doi=10.1073/pnas.72.5.1909| 
title=A Co-Evolution Theory of the Genetic Code| 
year=1975| 
last1=Wong| 
first1=J. T.-F.| 
journal=Proceedings of the National Academy of Sciences| 
volume=72| 
issue=5| 
pages=1909–1912| 
pmid=1057181| 
pmc=432657| 
bibcode=1975PNAS...72.1909T| 
doi-access=free}}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Trifonov EN |date=December 2000|title=Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code |journal=Gene |volume=261|issue=1|pages=139–151|doi=10.1016/S0378-1119(00)00476-5|pmid=11164045}}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Higgs PG, Pudritz RE | title = A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code | journal = Astrobiology | volume = 9 | issue = 5 | pages = 483–90 | date = June 2009 | pmid = 19566427 | doi = 10.1089/ast.2008.0280 | arxiv = 0904.0402 | bibcode = 2009AsBio...9..483H | s2cid = 9039622 }}</ref>

=== 표준 아미노산 및 비표준 아미노산 ===
보편적인 유전 부호의 코돈에 의해 직접적으로 암호화되어 있는 20가지의 아미노산들을 [[표준 아미노산]]이라고 한다. 메티오닌의 변형된 형태인 [[N-폼일메티오닌|''N''-폼일메티오닌]]은 보통 세균, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산으로 메티오닌 대신에 사용된다. 이 외의 다른 아미노산들은 비표준 아미노산이라고 한다. 대부분의 비표준 아미노산은 [[단백질비생성성 아미노산]](즉, [[번역 (생물학)|번역]] 중에 단백질에 통합될 수 없음)이지만, 그 중 2가지는 단백질생성성 아미노산이다. 이 두 가지 아미노산은 보편적인 유전 부호에 의해 암호화되지 않은 정보를 이용하여 번역 과정에서 단백질에 통합될 수 있다.

이 두 가지 비표준 단백질생성성 아미노산은 [[셀레노시스테인]](대부분의 [[진핵생물]] 뿐만 아니라 많은 [[원핵생물]]에 존재하지만 DNA에 의해 직접적으로 암호화되어 있지는 않음)과 [[피롤리신]](일부 [[고세균]] 및 적어도 하나의 [[세균]]에서만 발견됨)이다. 이러한 비표준 아미노산의 단백질로의 통합은 드물다. 예를 들어 사람의 25가지 단백질은 1차 구조에 셀레노시스테인을 포함하며<ref>{{저널 인용| vauthors = Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN | title = Characterization of mammalian selenoproteomes | journal = Science | volume = 300 | issue = 5624 | pages = 1439–1443 | date = May 2003 | pmid = 12775843 | doi = 10.1126/science.1083516 | bibcode = 2003Sci...300.1439K | s2cid = 10363908 | url = http://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1072&context=biochemgladyshev | access-date = 12 June 2019 | archive-date = 23 July 2018 | archive-url = https://web.archive.org/web/20180723073438/http://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1072&context=biochemgladyshev | url-status = live }}</ref> 구조적으로 특성화된 효소(셀레노효소)는 활성 부위의 촉매 [[부분 (화학)|부분]]에 셀레노시스테인을 사용한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Gromer S, Urig S, Becker K | title = The thioredoxin system—from science to clinic | journal = Medicinal Research Reviews | volume = 24 | issue = 1 | pages = 40–89 | date = January 2004 | pmid = 14595672 | doi = 10.1002/med.10051 | s2cid = 1944741 }}</ref> 피롤리신과 셀레노시스테인은 변이 코돈을 통해 암호회된다. 예를 들어 셀레노시스테인은 종결 코돈과 [[SECIS 요소]]에 의해 암호화된다.<ref name="Tjong">{{학위논문 인용|url=https://diginole.lib.fsu.edu/islandora/object/fsu%3A175939|last=Tjong|first=Harianto|name-list-style=vanc|title=Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding|date=2008|publisher=Florida State University|type=PhD thesis|page=1 footnote|access-date=28 January 2020|archive-date=28 January 2020|archive-url=https://web.archive.org/web/20200128234717/https://diginole.lib.fsu.edu/islandora/object/fsu:175939|url-status=live}}</ref><ref name="VoJw6fIISSkC p.299">{{저널 인용|last1=Stewart|first1=L.|last2=Burgin|first2=A. B.|name-list-style=vanc|date=2005|title=Whole Gene Synthesis: A Gene-O-Matic Future|url=https://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299|journal=Frontiers in Drug Design and Discovery|publisher=Bentham Science Publishers|volume=1|page=299|doi=10.2174/1574088054583318|isbn=978-1-60805-199-1|issn=1574-0889|editor3-first=Gary W.|editor2-first=Barry A|editor2-last=Springer|editor1-last=Atta-Ur-Rahman|editor3-last=Caldwell|access-date=5 January 2016|archive-date=14 April 2021|archive-url=https://web.archive.org/web/20210414224011/https://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299|url-status=live}}</ref><ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{웹 인용|date=7 April 2008|title=The Genetic Codes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c|access-date=10 March 2010|publisher=National Center for Biotechnology Information (NCBI)|vauthors=Elzanowski A, Ostell J|archive-date=20 August 2016|archive-url=https://web.archive.org/web/20160820125755/http://130.14.29.110/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c|url-status=live}}</ref>

[[N-폼일메티오닌|''N''-폼일메티오닌]](세균, [[미토콘드리아]], [[엽록체]]에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산인 경우가 많음)은 일반적으로 별도의 단백질생성성 아미노산이 아난 [[메티오닌]]의 한 형태로 간주된다. 자연에서 발견되지 않는 코돈-[[tRNA]] 조합은 또한 [[확장된 유전 부호|유전 부호를 확장]]하고 [[단백질비생성성 아미노산]]을 포함하는 [[알로단백질]]로 알려진 새로운 단백질을 형성하는 데 사용될 수 있다.<ref name="pmid16260173">{{저널 인용| vauthors = Xie J, Schultz PG | title = Adding amino acids to the genetic repertoire | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 9 | issue = 6 | pages = 548–554 | date = December 2005 | pmid = 16260173 | doi = 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 }}</ref><ref name="pmid19318213">{{저널 인용| vauthors = Wang Q, Parrish AR, Wang L | title = Expanding the genetic code for biological studies | journal = Chemistry & Biology | volume = 16 | issue = 3 | pages = 323–336 | date = March 2009 | pmid = 19318213 | pmc = 2696486 | doi = 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 }}</ref><ref name="isbn0-387-22046-1">{{서적 인용| vauthors = Simon M | title = Emergent computation: emphasizing bioinformatics | url = https://archive.org/details/emergentcomputat00simo_754 | url-access = limited | publisher = AIP Press/Springer Science+Business Media | location = New York | year = 2005 | pages = [https://archive.org/details/emergentcomputat00simo_754/page/n116 105–106] | isbn = 978-0-387-22046-8 }}</ref>

=== 단백질비생성성 아미노산 ===
{{본문|단백질비생성성 아미노산}}
22가지의 [[단백질생성성 아미노산]] 외에도 많은 [[단백질비생성성 아미노산]]들이 알려져 있다. 이들은 단백질(예: [[카르니틴]], [[GABA]], [[레보티록신]])에서 발견되지 않거나 세포의 번역 체계에 의해 직접적으로 분리되어 생성되지 않는다(예: [[하이드록시프롤린]] 및 [[셀레노메티오닌]]).

단백질에서 발견되는 단백질비생성성 아미노산은 [[번역 후 변형]]에 의해 형성된다. 이러한 변형은 보통 단백질의 기능이나 조절에 필수적이다. 예를 들어 [[글루탐산]]의 [[카복실화]]는 [[생물학에서의 칼슘|칼슘 양이온]]과 더 잘 결합하게 하고,<ref>{{저널 인용| vauthors = Vermeer C | title = Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase | journal = The Biochemical Journal | volume = 266 | issue = 3 | pages = 625–636 | date = March 1990 | pmid = 2183788 | pmc = 1131186 | doi = 10.1042/bj2660625 }}</ref> [[콜라겐]]에는 [[프롤린]]의 [[하이드록실화]]에 의해 생성된 [[하이드록시프롤린]]이 포함되어 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Bhattacharjee A, Bansal M | title = Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario | journal = IUBMB Life | volume = 57 | issue = 3 | pages = 161–172 | date = March 2005 | pmid = 16036578 | doi = 10.1080/15216540500090710 | s2cid = 7211864 }}</ref> 또 다른 예는 리신 잔기의 변형을 통한 [[진핵생물 번역 개시인자|번역 개시인자]] [[EIF5A]]에서 [[하이퓨신]]의 형성이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Park MH | title = The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A) | journal = Journal of Biochemistry | volume = 139 | issue = 2 | pages = 161–169 | date = February 2006 | pmid = 16452303 | pmc = 2494880 | doi = 10.1093/jb/mvj034 }}</ref> 이러한 변형은 또한 단백질의 국재화(局在化, localization)를 결정할 수 있으며, 예를 들어 긴 소수성 작용기를 추가하면 단백질이 [[인지질]] 막에 결합할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Blenis J, Resh MD | title = Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation | journal = Current Opinion in Cell Biology | volume = 5 | issue = 6 | pages = 984–989 | date = December 1993 | pmid = 8129952 | doi = 10.1016/0955-0674(93)90081-Z }}</ref>

일부 단백질비생성성 아미노산은 단백질에서 발견되지 않는다. 예로는 [[2-아미노아이소뷰티르산]] 및 [[신경전달물질]]인 [[γ-아미노뷰티르산]]이 있다. 단백질비생성성 아미노산은 표준 아미노산의 [[대사 경로]]에서 [[대사 중간생성물]]로 종종 생성된다. 예를 들어 [[오르니틴]]과 [[시트룰린]]은 아미노산 [[분해 대사]]의 일부인 [[요소 회로]]에서 생성된다(아래 참조).<ref>{{저널 인용| vauthors = Curis E, Nicolis I, Moinard C, Osowska S, Zerrouk N, Bénazeth S, Cynober L | s2cid = 23877884 | title = Almost all about citrulline in mammals | journal = Amino Acids | volume = 29 | issue = 3 | pages = 177–205 | date = November 2005 | pmid = 16082501 | doi = 10.1007/s00726-005-0235-4 }}</ref> 생물학에서 α-아미노산의 우세에 대한 드문 예외는 β-아미노산인 [[β-알라닌]](3-아미노프로판산)이며, 이는 식물과 미생물에서 [[조효소 A]]의 구성 요소인 [[판토텐산]](비타민 B<sub>5</sub>)의 합성에 사용된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Whitney HM, Blundell TL, Abell C, Smith AG | title = Pantothenate biosynthesis in higher plants | journal = Biochemical Society Transactions | volume = 33 | issue = Pt 4 | pages = 743–746 | date = August 2005 | pmid = 16042590 | doi = 10.1042/BST0330743 }}</ref>

=== 사람의 영양에서 ===
[[파일:Amino acids in food and blood.png|섬네일|오른쪽|380px|사람의 식단에서 아미노산 비율과 사람의 혈액에서의 아미노산의 비율. 글루탐산과 글루타민은 10% 이상으로 음식에서 가장 흔한 반면, 알라닌, 글루타민, 글리신은 혈액에서 가장 흔하다.|alt=Diagram showing the relative occurrence of amino acids in blood serum as obtained from diverse diets.]]
{{본문|필수 아미노산}}
{{추가 정보|단백질 (영양소)|아미노산 합성}}

20가지 [[표준 아미노산]]은 음식물로부터 인체로 흡수되면 [[단백질]], 기타 [[생체분자]]들을 합성하는 데 사용되거나 에너지원으로 사용되기 위해 [[암모니아]]와 [[이산화 탄소]]로 산호된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Sakami W, Harrington H | title = Amino acid metabolism | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 32 | issue = 1 | pages = 355–398 | year = 1963 | pmid = 14144484 | doi = 10.1146/annurev.bi.32.070163.002035 }}</ref> 산화 경로는 [[아미노기전이효소]]에 의한 [[아미노기]]의 제거로부터 시작된다. 그런 다음 아미노기는 [[요소 회로]]로 들어간다. [[아미노기 전이반응]]의 다른 산물은 [[시트르산 회로]]로 들어가는 [[케토산]]이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Brosnan JT | title = Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism | journal = The Journal of Nutrition | volume = 130 | issue = 4S Suppl | pages = 988S–990S | date = April 2000 | pmid = 10736367 | doi = 10.1093/jn/130.4.988S | doi-access = free }}</ref> [[포도당생성성 아미노산]]은 또한 [[포도당신생합성]]을 통해 [[포도당]]으로 전환될 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Young VR, Ajami AM | title = Glutamine: the emperor or his clothes? | journal = The Journal of Nutrition | volume = 131 | issue = 9 Suppl | pages = 2449S–2459S, 2486S–2487S | date = September 2001 | pmid = 11533293 | doi = 10.1093/jn/131.9.2449S | doi-access = free }}</ref> 20가지 표준 아미노산들 중 9가지([[히스티딘]], [[아이소류신]], [[류신]], [[리신]], [[메티오닌]], [[페닐알라닌]], [[트레오닌]], [[트립토판]], [[발린]])는 [[인체]]가 정상적인 성장에 필요한 수준으로 다른 화합물로부터 [[생합성|합성]]할 수 없기 때문에 [[필수 아미노산]]이라고 불리며, 따라서 이들은 음식물로부터 섭취해야 한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Young VR | title = Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations | journal = The Journal of Nutrition | volume = 124 | issue = 8 Suppl | pages = 1517S–1523S | date = August 1994 | pmid = 8064412 | doi = 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Fürst P, Stehle P | title = What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans? | journal = The Journal of Nutrition | volume = 134 | issue = 6 Suppl | pages = 1558S–1565S | date = June 2004 | pmid = 15173430 | doi = 10.1093/jn/134.6.1558S | doi-access = free }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Reeds PJ | title = Dispensable and indispensable amino acids for humans | journal = The Journal of Nutrition | volume = 130 | issue = 7 | pages = 1835S–1840S | date = July 2000 | pmid = 10867060 | doi = 10.1093/jn/130.7.1835S | doi-access = free }}</ref> 또한 [[시스테인]], [[티로신 (아미노산)|티로신]], [[아르기닌]]은 준필수 아미노산으로 간주되며, 타우린은 어린이에게 준필수 아미노설폰산으로 간주된다. 이러한 단량체를 합성하는 대사 경로는 완전히 밝혀지지 않았다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Imura K, Okada A | title = Amino acid metabolism in pediatric patients | journal = Nutrition | volume = 14 | issue = 1 | pages = 143–148 | date = January 1998 | pmid = 9437700 | doi = 10.1016/S0899-9007(97)00230-X }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Lourenço R, Camilo ME | title = Taurine: a conditionally essential amino acid in humans? An overview in health and disease | journal = Nutricion Hospitalaria | volume = 17 | issue = 6 | pages = 262–270 | year = 2002 | pmid = 12514918 }}</ref> 필요한 양은 또한 개인의 나이와 건강에 따라 다르기 때문에 일부 아미노산에 대한 식이 요구량에 대해서 일반적인 설명을 하기는 어렵다. 비표준 아미노산인 [[β-메틸아미노-L-알라닌]](BMAA)에 대한 식이 노출은 [[근위축성 측삭경화증]]을 포함한 사람의 신경퇴행성 질환과 관련이 있다.<ref name="Holtcamp">{{저널 인용| vauthors = Holtcamp W | title = The emerging science of BMAA: do cyanobacteria contribute to neurodegenerative disease? | journal = Environmental Health Perspectives | volume = 120 | issue = 3 | pages = A110–A116 | date = March 2012 | pmid = 22382274 | pmc = 3295368 | doi = 10.1289/ehp.120-a110 }}</ref><ref name="Cox and Davis">{{저널 인용| vauthors = Cox PA, Davis DA, Mash DC, Metcalf JS, Banack SA | title = Dietary exposure to an environmental toxin triggers neurofibrillary tangles and amyloid deposits in the brain | journal = Proceedings: Biological Sciences | volume = 283 | issue = 1823 | pages = 20152397 | date = January 2016 | pmid = 26791617 | pmc = 4795023 | doi = 10.1098/rspb.2015.2397 }}</ref>

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| caption1          = 신체 운동 및 특정 아미노산 또는 그 유도체(주로 [[류신|L-류신]] 및 [[베타-하이드록시 베타-메틸뷰티르산|HMB]])에 대한 반응으로 [[근원섬유]] 단백질 합성 및 [[미토콘드리아 생물발생]]에 관여하는 [[세포 신호전달]]의 모식도.<ref name="Skeletal muscle homeostasis 2016 review">{{저널 인용| vauthors = Brook MS, Wilkinson DJ, Phillips BE, Perez-Schindler J, Philp A, Smith K, Atherton PJ | title = Skeletal muscle homeostasis and plasticity in youth and ageing: impact of nutrition and exercise | journal = Acta Physiologica | volume = 216 | issue = 1 | pages = 15–41 | date = January 2016 | pmid = 26010896 | pmc = 4843955 | doi = 10.1111/apha.12532 }}</ref> 식품 단백질에서 유래한 많은 아미노산들은 [[mTORC1]]의 활성화를 촉진하고 [[Rag GTPase]]를 통한 [[신호 전달]]을 통해 [[번역 (생물학)|단백질 합성]]을 증가시킨다.<ref name="Skeletal muscle homeostasis 2016 review" /><ref name="The neurology of mTOR">{{저널 인용| vauthors = Lipton JO, Sahin M | title = The neurology of mTOR | journal = Neuron | volume = 84 | issue = 2 | pages = 275–291 | date = October 2014 | pmid = 25374355 | pmc = 4223653 | doi = 10.1016/j.neuron.2014.09.034 }}<br/>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4223653/figure/F2/ Figure 2: The mTOR Signaling Pathway] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200701094741/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4223653/figure/F2/ |date=1 July 2020 }}</ref><br/>{{hidden|약어 및 명칭:|{{bull}}PLD: [[포스포라이페이스 D]]<br/>{{bull}}PA: [[포스파티드산]]<br/>{{bull}}mTOR: [[라파마이신의 기계적 표적]] (mechanistic target of rapamycin)<br/>{{bull}}AMP: [[아데노신 일인산]]<br/>{{bull}}ATP: [[아데노신 삼인산]]<br/>{{bull}}AMPK: [[AMP-활성화 단백질 키네이스]]<br/>{{bull}}PGC‐1α: [[PGC-1α|퍼옥시좀 증식자-활성화 수용체 감마 공활성화인자-1α]]<br/>{{bull}}S6K1: [[p70S6 키네이스]]<br/>{{bull}}4EBP1: [[EIF4EBP1|진핵생물 번역 개시인자 4E-결합 단백질 1]]<br/>{{bull}}eIF4E: [[진핵생물 번역 개시인자 4E]]<br/>{{bull}}RPS6: [[리보솜 단백질 S6]]<br/>{{bull}}eEF2: [[진핵세포 신장인자 2]]<br/>{{bull}}RE: 저항 운동; EE: 지구력 운동<br/>{{bull}}Myo: [[근원섬유]]; Mito: [[미토콘드리아]]l<br/>{{bull}}AA: 아미노산<br/>{{bull}}HMB: [[β-하이드록시 β-메틸뷰티르산]]<br/>{{bull}}↑ 활성화를 나타냄<br/>{{bull}}Τ 억제됨을 나타냄 | headerstyle=background:#ccccff | style=text-align:center; }}
<!--image 2-->| image2            = Resistance exercise-induced muscle protein synthesis.jpg
| alt2              = Graph of muscle protein synthesis vs time
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| caption2          = 저항 운동은 운동 후 최대 48시간 동안 근육 단백질 합성(MPS)를 자극한다(밝은 점선으로 표시).<ref name="Muscle hypertrophy review" /> 이 기간 중 어느 시점에서든 단백질이 풍부한 식사를 하면 운동으로 인한 근육 단백질 합성이 증가한다(실선으로 표시).<ref name="Muscle hypertrophy review">{{저널 인용| vauthors = Phillips SM | title = A brief review of critical processes in exercise-induced muscular hypertrophy | journal = Sports Medicine | volume = 44 |issue= Suppl. 1 | pages = S71–S77 | date = May 2014 | pmid = 24791918 | pmc = 4008813 | doi = 10.1007/s40279-014-0152-3 }}</ref>
}}

=== 비단백질 기능 ===
[[파일:Catecholamine and trace amine biosynthesis.svg|섬네일|오른쪽|580px|카테콜아민과 미량 아민의 생합성 경로]]

{{추가 정보|아미노산 신경전달물질}}

사람에서 단백질비생성성 아미노산은 [[신경전달물질]]인 [[γ-아미노뷰티르산]](GABA)의 생합성과 같은 [[대사 중간생성물]]로서 중요한 역할을 한다. 많은 아미노산들이 다음의 예와 같은 다른 분자들을 합성하는 데 사용된다.
* [[트립토판]]은 신경전달물질인 [[세로토닌]]의 전구체이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, Rajan I, Yang Q, Cullinan E, Lanthorn TH | title = Genetic disruption of both tryptophan hydroxylase genes dramatically reduces serotonin and affects behavior in models sensitive to antidepressants | journal = PLOS ONE| volume = 3 | issue = 10 | pages = e3301 | year = 2008 | pmid = 18923670 | pmc = 2565062 | doi = 10.1371/journal.pone.0003301 | veditors = Bartolomucci A | bibcode = 2008PLoSO...3.3301S | doi-access = free }}</ref>
* [[티로신 (아미노산)|티로신]](및 그 전구체인 페닐알라닌)은 [[카테콜아민]] [[신경전달물질]]인 [[도파민]], [[에피네프린]], [[노르에피네프린]] 및 다양한 [[미량 아민]]의 전구체이다.
* [[페닐알라닌]]은 사람에서 [[펜에틸아민]]과 티로신의 전구체이다. 페닐알라닌은 식물에서 식물 대사에 중요한 다양한 [[페닐프로파노이드]]의 전구체이다.
* [[글리신]]은 [[헴]]과 같은 [[포르피린]]의 전구체이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Shemin D, Rittenberg D | title = The biological utilization of glycine for the synthesis of the protoporphyrin of hemoglobin | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 166 | issue = 2 | pages = 621–625 | date = December 1946 | doi = 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 | pmid = 20276176 | url = http://www.jbc.org/cgi/reprint/166/2/621 | doi-access = free | access-date = 3 November 2008 | archive-date = 7 May 2022 | archive-url = https://web.archive.org/web/20220507191150/https://www.jbc.org/cgi/reprint/166/2/621 | url-status = live }}</ref>
* [[아르기닌]]은 [[산화 질소]]의 전구체이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, Page RC, Haque MM, Hemann C, Zweier JL, Misra S, Stuehr DJ | title = Stabilization and characterization of a heme-oxy reaction intermediate in inducible nitric-oxide synthase | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 283 | issue = 48 | pages = 33498–33507 | date = November 2008 | pmid = 18815130 | pmc = 2586280 | doi = 10.1074/jbc.M806122200 | doi-access = free }}</ref>
* [[오르니틴]]과 [[S-아데노실메티오닌|''S''-아데노실메티오닌]]은 [[폴리아민]]의 전구체이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA | title = Mathematical modeling of polyamine metabolism in mammals | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 281 | issue = 31 | pages = 21799–21812 | date = August 2006 | pmid = 16709566 | doi = 10.1074/jbc.M602756200 | doi-access = free }}</ref>
* [[아스파르트산]], [[글리신]], 및 [[글루타민]]은 [[뉴클레오타이드]]의 전구체이다.<ref name="Stryer_2002">{{서적 인용| last1 = Stryer | first1 = Lubert | last2 = Berg | first2 = Jeremy M. | last3 = Tymoczko | first3 = John L. | name-list-style = vanc | title = Biochemistry | url = https://archive.org/details/biochemistry200100jere | url-access = registration | date = 2002 | publisher = W.H. Freeman | location = New York | isbn = 978-0-7167-4684-3 | edition = 5th | pages = [https://archive.org/details/biochemistry200100jere/page/693 693–698] }}</ref> 그러나 다른 비표준 아미노산들의 모든 기능들이 알려진 것은 아니다.

일부 비표준 아미노산은 식물의 [[초식에 대한 식물의 방어|초식동물에 대한 방어]] 수단으로 사용된다.<ref name="Hylin1969">{{저널 인용|last=Hylin |first=John W. | name-list-style = vanc |year=1969 |title=Toxic peptides and amino acids in foods and feeds |journal=Journal of Agricultural and Food Chemistry |volume=17 |issue=3 |pages=492–496 |doi=10.1021/jf60163a003}}</ref> 예를 들어, [[카나바닌]]은 많은 [[협과|콩류]]에서 발견되는 [[아르기닌]]의 유사체이며,<ref name="Turner1967">{{저널 인용| vauthors = Turner BL, Harborne JB | year = 1967 | title = Distribution of canavanine in the plant kingdom | journal = Phytochemistry | volume = 6 | issue = 6 | pages = 863–866 | doi = 10.1016/S0031-9422(00)86033-1 }}</ref> 특히 [[카나발리아 글라디아타]](''Canavalia gladiata'')에서 다량으로 발견된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ekanayake S, Skog K, Asp NG | title = Canavanine content in sword beans (Canavalia gladiata): analysis and effect of processing | journal = Food and Chemical Toxicology | volume = 45 | issue = 5 | pages = 797–803 | date = May 2007 | pmid = 17187914 | doi = 10.1016/j.fct.2006.10.030 }}</ref> 이 아미노산은 곤충과 같은 포식자로부터 식물을 보호하고 일부 유형의 콩류는 가공하지 않고 먹으면 사람에게 질병을 유발할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Rosenthal GA | s2cid = 3144019 | title = L-Canavanine: a higher plant insecticidal allelochemical | journal = Amino Acids | volume = 21 | issue = 3 | pages = 319–330 | year = 2001 | pmid = 11764412 | doi = 10.1007/s007260170017 }}</ref> 단백질비생성성 아미노산인 [[미모신]]은 다른 콩과 식물, 특히 [[은자귀나무]](''Leucaena leucocephala'')에서 발견된다.<ref>{{저널 인용|last=Hammond |first=Andrew C. |date=1 May 1995 |title=Leucaena toxicosis and its control in ruminants |url=https://academic.oup.com/jas/article-abstract/73/5/1487/4718854?redirectedFrom=fulltext |journal=Journal of Animal Science |volume=73 |issue=5 |pages=1487–1492 |doi=10.2527/1995.7351487x |pmid=7665380 |access-date=7 May 2022 |archive-date=7 May 2022 |archive-url=https://web.archive.org/web/20220507185253/https://academic.oup.com/jas/article-abstract/73/5/1487/4718854?redirectedFrom=fulltext |url-status=live }}</ref> 이 화합물은 [[티로신 (아미노산)|티로신]]의 유사체이며, 이러한 식물을 뜯어먹는 동물을 독살시킬 수 있다.

== 산업에서의 용도 ==
아미노산은 산업에서 다양한 용도로 사용되지만 주요 용도는 [[동물 사료]]의 첨가제이다. [[대두]]와 같은 이러한 사료의 많은 벌크 성분은 수준이 낮거나 일부 [[필수 아미노산]]이 부족하기 때문에 아미노산을 필요로 한다. 리신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판은 이러한 사료의 생산에서 상당히 중요하다.<ref name=Leuchtenberger2005>{{저널 인용| vauthors = Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K | s2cid = 24161808 | title = Biotechnological production of amino acids and derivatives: current status and prospects | journal = Applied Microbiology and Biotechnology | volume = 69 | issue = 1 | pages = 1–8 | date = November 2005 | pmid = 16195792 | doi = 10.1007/s00253-005-0155-y }}</ref> 이러한 산업에서 아미노산은 또한 보충제에서 무기 염류 흡수를 개선하기 위해 금속 양이온을 킬레이트화하는 데 사용되며, 이는 이러한 동물의 건강이나 생산성을 향상시키는 데 필요할 수 있다.<ref>{{서적 인용|last=Ashmead|first=H. DeWayne | name-list-style = vanc |title=The Role of Amino Acid Chelates in Animal Nutrition|year=1993|publisher=Noyes Publications|location=Westwood}}</ref>

[[식품 산업]]은 또한 아미노산, 특히 [[향미 (맛)|향미 증강제]]로 사용되는 [[글루탐산]]과<ref name=Garattini>{{저널 인용| vauthors = Garattini S | title = Glutamic acid, twenty years later | journal = The Journal of Nutrition | volume = 130 | issue = 4S Suppl | pages = 901S–909S | date = April 2000 | pmid = 10736350 | doi = 10.1093/jn/130.4.901S | doi-access = free }}</ref> 저칼로리 [[인공 감미료]]로 사용되는 [[아스파르탐]](아스파르틸페닐알라닌 1-메틸 에스터)의 주요 소비처이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Stegink LD | title = The aspartame story: a model for the clinical testing of a food additive | journal = The American Journal of Clinical Nutrition | volume = 46 | issue = 1 Suppl | pages = 204–215 | date = July 1987 | pmid = 3300262 | doi = 10.1093/ajcn/46.1.204 }}</ref> 동물의 영양에 사용되는 것과 유사한 기술이 무기 염류의 흡수를 개선하고 무기 염류 보충의 부정적인 부작용을 줄임으로써 빈혈과 같은 무기 염류 결핍 증상을 완화시키기 위해 사람을 대상으로 한 영양 산업에서 사용된다.<ref>{{웹 인용|last=Albion Laboratories, Inc.|title=Albion Ferrochel Website|url=http://www.albionferrochel.com|access-date=12 July 2011|archive-date=3 September 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20110903054502/http://www.albionferrochel.com/|url-status=live}}</ref>

아미노산의 킬레이트화 능력은 철 황백증과 같은 무기 염류 결핍을 개선하기 위해 식물에 무기 염류 전달을 촉진하기 위한 용도로 농업용 비료에 사용되었다. 이 비료는 또한 결핍이 발생하는 것을 방지하고 식물의 전반적인 건강을 개선하는 데 사용된다.<ref>{{서적 인용|last=Ashmead|first=H. DeWayne | name-list-style = vanc |title=Foliar Feeding of Plants with Amino Acid Chelates|year=1986|publisher=Noyes Publications|location=Park Ridge}}</ref> 나머지 아미노산들은 [[의약품]] 및 [[화장품]]의 합성에 사용된다.<ref name=Leuchtenberger2005/>

유사하게 일부 아미노산 유도체들은 제약 산업에서 사용된다. 예로는 우울증의 실험적 치료에 사용되는 [[5-하이드록시트립토판]](5-HTP),<ref>{{저널 인용| vauthors = Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD | title = Serotonin a la carte: supplementation with the serotonin precursor 5-hydroxytryptophan | journal = Pharmacology & Therapeutics | volume = 109 | issue = 3 | pages = 325–338 | date = March 2006 | pmid = 16023217 | doi = 10.1016/j.pharmthera.2005.06.004 | s2cid = 2563606 | url = https://escholarship.org/uc/item/58h866d5 | access-date = 12 June 2019 | archive-date = 13 April 2020 | archive-url = https://web.archive.org/web/20200413044234/https://escholarship.org/uc/item/58h866d5 | url-status = live }}</ref> [[파킨슨병]] 치료에 사용되는 L-다이하이드록시페닐알라닌(L-DOPA),<ref>{{저널 인용| vauthors = Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R | s2cid = 33603501 | title = Peculiarities of L-DOPA treatment of Parkinson's disease | journal = Amino Acids | volume = 28 | issue = 2 | pages = 157–164 | date = March 2005 | pmid = 15750845 | doi = 10.1007/s00726-005-0162-4 }}</ref> [[오르니틴 탈카복실화효소]]를 저해하여 [[수면병]] 치료에 사용되는 [[에플로르니틴]] 등이 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Heby O, Persson L, Rentala M | s2cid = 26273053 | title = Targeting the polyamine biosynthetic enzymes: a promising approach to therapy of African sleeping sickness, Chagas' disease, and leishmaniasis | journal = Amino Acids | volume = 33 | issue = 2 | pages = 359–366 | date = August 2007 | pmid = 17610127 | doi = 10.1007/s00726-007-0537-9 }}</ref>

=== 확장된 유전 부호 ===
{{본문|확장된 유전 부호}}

2001년부터 40가지의 비천연 아미노산들이 단백질에 추가되어 고유한 코돈(리코딩)을 생성하고 이에 상응하는 다양한 물리화학적 및 생물학적 특성을 지닌 [[tRNA]]와 [[아미노아실 tRNA 합성효소|아미노아실-tRNA 합성효소]]의 쌍을 생성하여 [[단백질의 구조]] 및 기능을 탐색하거나 신규 또는 강화된 단백질을 생성하는 도구로 사용된다.<ref name="pmid16260173" /><ref name="pmid19318213" />

=== 널로머 ===
{{본문|널로머}}

널로머는 이론상 아미노산을 암호화하고 있는 코돈이지만 자연에서 이 코돈을 사용하여 다른 아미노산을 사용하는 것에 대한 선택적 편향이 있다. 예를 들어 세균은 아르기닌에 대한 코돈으로 AGA 대신 CGA를 사용하는 것을 선호한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Cruz-Vera LR, Magos-Castro MA, Zamora-Romo E, Guarneros G | title = Ribosome stalling and peptidyl-tRNA drop-off during translational delay at AGA codons | journal = Nucleic Acids Research | volume = 32 | issue = 15 | pages = 4462–4468 | year = 2004 | pmid = 15317870 | pmc = 516057 | doi = 10.1093/nar/gkh784 }}</ref> 이것은 게놈에 나타나지 않는 일부 서열을 생성한다. 이러한 특성을 활용하여 새로운 선택적 항암제를 만들고<ref>{{웹 인용|url=https://www.newscientist.com/article/dn22424-molecules-too-dangerous-for-nature-kill-cancer-cells.html|title=Molecules 'too dangerous for nature' kill cancer cells|work=New Scientist|date=October 2012|first=Coghlan|last=Andy|name-list-style=vanc|access-date=24 August 2017|archive-date=25 April 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150425171809/http://www.newscientist.com/article/dn22424-molecules-too-dangerous-for-nature-kill-cancer-cells.html|url-status=live}}</ref> 범죄 현장 조사에서 DNA 샘플의 교차 오염을 방지하는 데 사용할 수 있다.<ref>{{잡지 인용|title=Lethal DNA tags could keep innocent people out of jail|url=https://www.newscientist.com/article/mg21829155.900-lethal-dna-tags-could-keep-innocent-people-out-of-jail.html|magazine=New Scientist|date=2 May 2013|access-date=24 August 2017|archive-date=30 April 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150430163903/http://www.newscientist.com/article/mg21829155.900-lethal-dna-tags-could-keep-innocent-people-out-of-jail.html|url-status=live}}</ref>

=== 화학적 빌딩 블록 ===
{{추가 정보|거울상선택적 합성}}

아미노산은 저비용 [[원재료|공급 원료]]로서 중요하다. 이들 화합물은 [[거울상 이성질체]]의 순수한 빌딩 블록으로서 [[카이랄 풀]] 합성에 사용된다.<ref name="Hanessian1993">{{저널 인용| vauthors = Hanessian S | year =1993 | title = Reflections on the total synthesis of natural products: Art, craft, logic, and the chiron approach |journal=Pure and Applied Chemistry | volume = 65 | issue = 6 | pages = 1189–1204 | doi = 10.1351/pac199365061189 | s2cid =43992655 }}</ref>

아미노산은 비대칭 수소화 반응과 같은 전구체 카이랄 촉매로 조사되었지만 상업적 응용은 존재하지 않는다.<ref name="Blaser1992">{{저널 인용| last = Blaser | first = Hans Ulrich | name-list-style = vanc | year = 1992 | title = The chiral pool as a source of enantioselective catalysts and auxiliaries |journal=Chemical Reviews |volume=92 |issue=5 |pages=935–952 |doi=10.1021/cr00013a009}}</ref>

=== 생분해성 플라스틱 ===
{{추가 정보|생분해성 플라스틱|생체고분자}}

아미노산은 [[친환경|환경 친화적인]] 포장재와 [[약물 전달]] 및 [[보철]] 임플란트에 활용되는 생분해성 고분자의 구성 요소로 간주되어 왔다.<ref name="Sanda1999">{{저널 인용| vauthors = Sanda F, Endo T | year = 1999 | title = Syntheses and functions of polymers based on amino acids | journal = Macromolecular Chemistry and Physics | volume = 200 | issue = 12 | pages = 2651–2661 | doi = 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P }}</ref> 이러한 재료의 흥미로운 예는 일회용 [[기저귀]] 및 농업에 활용될 수 있는 수용성 생분해성 중합체인 [[폴리아스파르트산]]이다.<ref name="Gross2002">{{저널 인용| vauthors = Gross RA, Kalra B | title = Biodegradable polymers for the environment | journal = Science | volume = 297 | issue = 5582 | pages = 803–807 | date = August 2002 | pmid = 12161646 | doi = 10.1126/science.297.5582.803 | bibcode = 2002Sci...297..803G | url = https://zenodo.org/record/1231185 | access-date = 12 June 2019 | archive-date = 25 July 2020 | archive-url = https://web.archive.org/web/20200725075829/https://zenodo.org/record/1231185 | url-status = live }}</ref> 용해도와 금속 이온을 [[킬레이트]]화하는 능력으로 인해 폴리아스파르트산은 생분해성 스케일링 방지제 및 [[부식 방지제]]로도 사용되고 있다.<ref>{{서적 인용|title= Commercial poly(aspartic acid) and Its Uses | vauthors = Low KC, Wheeler AP, Koskan LP |series= Advances in Chemistry Series |volume= 248 |publisher= American Chemical Society |location= Washington, D.C. |year= 1996}}</ref><ref name="Thombre2005">{{저널 인용| vauthors = Thombre SM, Sarwade BD | year = 2005 | title = Synthesis and Biodegradability of Polyaspartic Acid: A Critical Review | journal = Journal of Macromolecular Science, Part A | volume = 42 | issue = 9 | pages = 1299–1315 | doi = 10.1080/10601320500189604| s2cid = 94818855 }}</ref> 또한 방향족 아미노산인 [[티로신 (아미노산)|티로신]]은 [[폴리카보네이트]] 제조에서 [[비스페놀 A]]와 같은 페놀을 대체할 수 있는 것으로 간주되었다.<ref name="Bourke2003">{{저널 인용| vauthors = Bourke SL, Kohn J | title = Polymers derived from the amino acid L-tyrosine: polycarbonates, polyarylates and copolymers with poly(ethylene glycol) | journal = Advanced Drug Delivery Reviews | volume = 55 | issue = 4 | pages = 447–466 | date = April 2003 | pmid = 12706045 | doi = 10.1016/S0169-409X(03)00038-3 }}</ref>

== 합성 ==
{{본문|아미노산 합성}}
[[파일:Strecker amino acid synthesis scheme.svg|섬네일|400px|오른쪽|스트렉커 아미노산 합성법|alt=For the steps in the reaction, see the text.]]

=== 화학 합성 ===
아미노산의 상업적 생산은 일반적으로 탄소원으로 포도당을 사용하여 개별 아미노산을 과잉 생산하는 돌연변이 세균에 의존한다. 일부 아미노산은 합성 중간생성물의 효소적 전환으로 생성된다. 예를 들어 [[2-아미노싸이아졸린-4-카복실산]]은 [[L-시스테인]]의 산업적 합성에서의 중간생성물이다. [[아스파르트산]]은 분해효소를 사용하여 [[푸마르산]]에 암모니아를 첨가하여 생성된다.<ref name=Ullmann>{{Ullmann|first1=Karlheinz |last1=Drauz |first2=Ian |last2=Grayson |first3=Axel |last3=Kleemann |first4=Hans-Peter |last4=Krimmer |first5=Wolfgang |last5=Leuchtenberger |first6=Christoph |last6=Weckbecker |name-list-style=vanc |year=2006| doi=10.1002/14356007.a02_057.pub2}}</ref>

=== 생합성 ===
[[식물]]에서 [[질소]]는 먼저 [[미토콘드리아]]에서 [[α-케토글루타르산]]과 [[암모니아]]로부터 형성된 [[글루탐산]] 형태의 유기 화합물로 동화된다. 다른 아미노산의 경우 식물은 아미노기를 글루탐산에서 다른 [[α-케토산]]으로 전이시키기 위해 [[아미노기전이효소]]를 사용한다. 예를 들어 아스파르트산 아미노기전이효소는 글루탐산과 [[옥살로아세트산]]을 α-케토글루타르산과 아스파르트산으로 전환시킨다.<ref>{{서적 인용| last1 = Jones | first1 = Russell Celyn | last2 = Buchanan | first2 = Bob B. | last3 = Gruissem | first3 = Wilhelm | name-list-style = vanc | title = Biochemistry & molecular biology of plants | publisher = American Society of Plant Physiologists | location = Rockville, Md | year = 2000 | pages = [https://archive.org/details/biochemistrymole00buch/page/371 371–372] | isbn = 978-0-943088-39-6 | url = https://archive.org/details/biochemistrymole00buch/page/371 }}</ref> 다른 생물들도 아미노산 합성을 위해 아미노기전이효소를 사용한다.

비표준 아미노산은 일반적으로 표준 아미노산의 변형을 통해 형성된다. 예를 들어 [[호모시스테인]]은 [[황전환 경로]]를 통해 또는 [[대사 중간생성물]]인 [[S-아데노실메티오닌|''S''-아데노실메티오닌]]을 통한 [[메티오닌]]의 [[탈메틸화]]에 의해 형성되는 반면,<ref name="Brosnan">{{저널 인용| vauthors = Brosnan JT, Brosnan ME | title = The sulfur-containing amino acids: an overview | journal = The Journal of Nutrition | volume = 136 | issue = 6 Suppl | pages = 1636S–1640S | date = June 2006 | pmid = 16702333 | doi = 10.1093/jn/136.6.1636S | doi-access = free }}</ref> [[하이드록시프롤린]]은 [[프롤린]]의 [[번역 후 변형]]에 의해 만들어진다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Kivirikko KI, Pihlajaniemi T | title = Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology | chapter = Collagen hydroxylases and the protein disulfide isomerase subunit of prolyl 4-hydroxylases | volume = 72 | pages = 325–398 | year = 1998 | pmid = 9559057 | doi = 10.1002/9780470123188.ch9 | isbn = 9780470123188 | series = Advances in Enzymology – and Related Areas of Molecular Biology }}</ref>

[[미생물]]과 [[식물]]은 흔하지 않는 많은 아미노산들을 합성한다. 예를 들어 일부 미생물들은 [[2-아미노아이소뷰티르산]] 및 알라닌의 황화물 가교 유도체인 [[란티오닌]]을 생성한다. 이 두 가지 아미노산은 모두 [[알라메티신]]과 같은 펩타이드성 [[란티바이오틱스]]에서 발견된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Whitmore L, Wallace BA | s2cid = 24638475 | title = Analysis of peptaibol sequence composition: implications for in vivo synthesis and channel formation | journal = European Biophysics Journal | volume = 33 | issue = 3 | pages = 233–237 | date = May 2004 | pmid = 14534753 | doi = 10.1007/s00249-003-0348-1 }}</ref> 식물에서 [[1-아미노사이클로프로페인-1-카복실산]]은 식물 호르몬인 [[에틸렌]] 생성에서의 대사 중간생성물인 작은 이치환된 고리형 아미노산이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Alexander L, Grierson D | title = Ethylene biosynthesis and action in tomato: a model for climacteric fruit ripening | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 53 | issue = 377 | pages = 2039–2055 | date = October 2002 | pmid = 12324528 | doi = 10.1093/jxb/erf072 | doi-access = free }}</ref>

== 반응 ==
아미노산은 구성 작용기의 예상되는 반응을 겪는다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Elmore DT, Barrett GC | title = Amino acids and peptides | url = https://archive.org/details/aminoacidspeptid00barr_040 | url-access = limited |publisher=Cambridge University Press |location=Cambridge, UK |year=1998 |pages=[https://archive.org/details/aminoacidspeptid00barr_040/page/n64 48]–60 |isbn=978-0-521-46827-5}}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Gutteridge A, Thornton JM | title = Understanding nature's catalytic toolkit | journal = Trends in Biochemical Sciences | volume = 30 | issue = 11 | pages = 622–629 | date = November 2005 | pmid = 16214343 | doi = 10.1016/j.tibs.2005.09.006 }}</ref>

=== 펩타이드 결합의 형성 ===
{{참고|펩타이드 합성|펩타이드 결합}}

[[파일:Peptidformationball.svg|섬네일|오른쪽|400px|두 개의 아미노산이 축합되어 [[다이펩타이드]]를 형성한다. 두 개의 아미노산 잔기들은 [[펩타이드 결합]]을 통해 연결된다.|alt=Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide.]]

한 아미노산의 [[아미노기]]와 다른 아미노산의 [[카복실기]]가 반응하여 [[펩타이드 결합]]을 형성하여 결합될 수 있다. 이러한 아미노산들의 [[중합 반응]]을 통해 단백질이 생성된다. 두 개의 아미노산이 [[펩타이드 결합]]으로 연결될 때 물이 생성된다. [[세포]]에서 이 반응은 직접적으로 일어나지 않는다. 대신에 아미노산은 먼저 [[에스터 결합]]을 통해 [[tRNA]] 분자에 부착되어 활성화된다. 이 [[아미노아실-tRNA]]는 [[아미노아실 tRNA 합성효소|아미노아실-tRNA 합성효소]]에 의해 수행되는 [[아데노신 삼인산|ATP]] 의존성 반응으로 생성된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ibba M, Söll D | title = The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis | journal = EMBO Reports | volume = 2 | issue = 5 | pages = 382–387 | date = May 2001 | pmid = 11375928 | pmc = 1083889 | doi = 10.1093/embo-reports/kve095 }}</ref> 이 아미노아실-tRNA는 리보솜의 기질이 되며, 이는 에스터 결합에서 신장되는 단백질 사슬의 아미노기의 공격을 촉매한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Lengyel P, Söll D | title = Mechanism of protein biosynthesis | journal = Bacteriological Reviews | volume = 33 | issue = 2 | pages = 264–301 | date = June 1969 | pmid = 4896351 | pmc = 378322 | doi = 10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969 }}</ref> 이러한 메커니즘의 결과로 [[리보솜]]에 의해 만들어지는 모든 단백질들은 [[N 말단|N-말단]]에서 시작하여 [[C 말단|C-말단]] 쪽으로 합성된다.

그러나 모든 펩타이드 결합들이 이런 방식으로 형성되는 것은 아니다. 몇몇 경우에 펩타이드는 특정 효소에 의해 합성된다. 예를 들어 [[트라이펩타이드]]인 [[글루타티온]]은 [[산화 스트레스]]에 대한 세포 방어의 필수적인 부분이다. 이 펩타이드는 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND | title = Glutathione metabolism and its implications for health | journal = The Journal of Nutrition | volume = 134 | issue = 3 | pages = 489–492 | date = March 2004 | pmid = 14988435 | doi = 10.1093/jn/134.3.489 | doi-access = free }}</ref> 첫 번째 단계에서 [[γ-글루타밀시스테인 합성효소]]는 [[글루탐산]]의 곁사슬에 있는 카복실기(이 곁사슬의 γ 탄소)와 [[시스테인]]의 아미노기 사이에 펩타이드 결합을 형성하게 하여 글루탐산과 시스테인을 축합한다. 이 다이펩타이드는 [[글루타티온 합성효소]]에 의해 글리신과 축합되어 글루타티온을 형성한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Meister A | title = Glutathione metabolism and its selective modification | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 263 | issue = 33 | pages = 17205–17208 | date = November 1988 | doi = 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 | pmid = 3053703 | doi-access = free }}</ref>

화학에서 펩타이드는 다양한 반응에 의해 합성된다. [[펩타이드 합성|고체상 펩타이드 합성]]에서 가장 많이 사용되는 것 중 하나는 아미노산의 방향족 옥심 유도체를 활성화 단위로 사용하는 것이다. 이들은 고체 수지 지지체에 부착된 신장되는 펩타이드 사슬에 순서대로 첨가된다.<ref>{{저널 인용| first1 = Louis A. | last1 = Carpino | name-list-style = vanc | year = 1992 | title = 1-Hydroxy-7-azabenzotriazole. An efficient peptide coupling additive |journal=Journal of the American Chemical Society |volume=115 |pages=4397–4398 |doi=10.1021/ja00063a082 |issue=10}}</ref> 펩타이드 라이브러리는 [[고속대량 스크리닝]]을 통한 약물 발견에 사용된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M | title = Past and future perspectives of synthetic peptide libraries | journal = Current Protein & Peptide Science | volume = 9 | issue = 5 | pages = 447–467 | date = October 2008 | pmid = 18855697 | doi = 10.2174/138920308785915209 }}</ref>

작용기의 조합은 아미노산이 금속-아미노산 킬레이트에 대한 효과적인 다좌 리간드가 될 수 있도록 한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C | title = Structural determination and characterization of copper and zinc bis-glycinates with X-ray crystallography and mass spectrometry | journal = Journal of Coordination Chemistry | year = 2010 | volume = 63 | issue = 19 | doi = 10.1080/00958972.2010.514336 | pages = 3335–3347 | s2cid = 94822047 }}</ref> 또한 아미노산의 다양한 곁사슬들은 화학 반응을 겪을 수 있다.

=== 이화작용 ===
[[파일:Amino acid catabolism revised.png|섬네일|300px|단백질생성성 아미노산의 이화작용. 아미노산은 주요 분해 산물의 특성에 따라 분류할 수 있다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Stipanuk MH | date = 2006 | title = Biochemical, physiological, & molecular aspects of human nutrition | edition = 2nd | publisher = Saunders Elsevier }}</ref> <br/>* [[포도당생성성 아미노산]]: [[포도당신생합성]]에 의해 [[포도당]]을 생성할 수 있는 아미노산<br/>* [[케톤체생성성 아미노산]]: 케톤체의 전구물질인 아세틸-CoA로 직접적으로 분해될 수 있는 아미노산. 이러한 아미노산은 [[케톤체생성]] 또는 [[지질 합성]]에 사용될 수 있다.<br/>* 아미노산은 포도당새성성 및 케톤체생성성 산물로 [[이화대사]]된다.]]

아미노산 분해는 보통 아미노기를 [[α-케토글루타르산]]으로 전이시켜 [[글루탐산]]을 생성하는 과정에서 [[탈아미노화]]를 수반한다. 이 과정에는 보통 아미노산 합성 동안 [[아미노화]]에 사용되는 것과 동일한 [[아미노기전이효소]]가 사용된다. 많은 [[척추동물]]에서 아미노기는 [[요소 회로]]를 통해 제거되고 [[요소 (화학)|요소]]의 형태로 배설된다. 아미노산 분해에서 요소 대신에 [[요산]]이나 암모니아를 생성할 수도 있다. 예를 들어 [[세린 탈수효소]]는 세린을 피루브산과 암모니아로 전환한다.<ref name = "Stryer_2002" /> 하나 이상의 아미노기를 제거한 후 아미노산의 나머지 부분은 때때로 새로운 아미노산을 합성하는 데 사용되거나 또는 오른쪽 그림에서 자세히 설명된 대로 [[해당과정]]이나 [[시트르산 회로]]로 들어가 에너지로 사용될 수 있다.

=== 착물 형성 ===
아미노산은 [[전이 금속 아미노산 착물]]을 형성하는 두 자리 리간드이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA | title = The Use of Carbon Monoxide and Imines as Peptide Derivative Synthons: A Facile Palladium-Catalyzed Synthesis of α-Amino Acid Derived Imidazolines | journal = Angewandte Chemie | volume = 40 | issue = 17 | pages = 3228–3230 | date = September 2001 | pmid = 29712039 | doi = 10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C }}</ref>
{|
|[[파일:AAcomplexation.png|섬네일|왼쪽|420px|전형적인 아미노산의 착물 형성에 대한 일반 반응식]]
|}

== 화학적 분석 ==
유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 결정된다. 총 켈달 질소(total Kjeldahl nitrogen, TKN)는 일반적으로 폐수, 토양, 식품, 사료 및 유기물의 분석에 널리 사용되는 질소 측정법이다. 이름에서 알 수 있듯이 [[켈달법]]이 적용된다. 더 민감한 방법을 사용할 수도 있다.<ref name="pmid23959242">{{저널 인용| vauthors = Muñoz-Huerta RF, Guevara-Gonzalez RG, Contreras-Medina LM, Torres-Pacheco I, Prado-Olivarez J, Ocampo-Velazquez RV | title = A review of methods for sensing the nitrogen status in plants: advantages, disadvantages and recent advances | journal = Sensors | location = Basel, Switzerland | volume = 13 | issue = 8 | pages = 10823–43 | date = August 2013 | pmid = 23959242 | pmc = 3812630 | doi = 10.3390/s130810823 | bibcode = 2013Senso..1310823M | doi-access = free }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Martin PD, Malley DF, Manning G, Fuller L |date=2002|title=Determination of soil organic carbon and nitrogen at thefield level using near-infrared spectroscopy |journal=Canadian Journal of Soil Science |volume=82|issue=4|pages=413–422 |doi=10.4141/S01-054 }}</ref>

== 같이 보기 ==
{{포털|생물학|화학}}
{{div col|colwidth=20em}}
* [[단백질생성성 아미노산]]
* [[단백질비생성성 아미노산]]
* [[포도당생성성 아미노산]]
* [[케톤체생성성 아미노산]]
* [[필수 아미노산]]
* [[방향족 아미노산]]
* [[가지사슬 아미노산]]
* [[이차 아미노산]]
* [[D-아미노산]]
* [[이미노산]]
* [[아미노산 연대 측정]]
* [[베타-펩타이드|β-펩타이드]]
* [[데그론]]
* [[에렙신]]
* [[호모카이랄성]]
* [[고아미노산혈증]]
* [[류신류]]
* [[밀러와 유리의 실험]]
* [[염기서열]]
* [[DNA 및 RNA 코돈표]]
{{div col end}}

== 주해 ==
{{notelist}}

== 각주 ==
{{각주}}

== 더 읽을거리 ==
{{참고 자료 시작}}
* {{서적 인용| last = Tymoczko | first = John L. | name-list-style = vanc | year = 2012 | title = Biochemistry | url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg | url-access = limited | publisher = W. H. Freeman and company | location = New York | chapter = Protein Composition and Structure | pages = 28–31 | chapter-url = https://archive.org/details/biochemistryseve00berg/page/n61 | isbn = 9781429229364}}
* {{서적 인용| vauthors = Doolittle RF | veditors = Fasman GD | year = 1989 | title = Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation | publisher = Plenum Press | location = New York | chapter = Redundancies in protein sequences | pages = 599–623 | isbn = 978-0-306-43131-9 | lccn = 89008555}}
* {{서적 인용| last1 = Nelson | first1 = David L. | last2 = Cox | first2 = Michael M. | name-list-style = vanc | year = 2000 | title = Lehninger Principles of Biochemistry | publisher = Worth Publishers | edition = 3rd | isbn = 978-1-57259-153-0 | lccn = 99049137 | url-access = registration | url = https://archive.org/details/lehningerprincip01lehn}}
* {{서적 인용| last = Meierhenrich | first = Uwe | name-list-style = vanc  | year = 2008 | title = Amino acids and the asymmetry of life | publisher = Springer Verlag | location = Berlin | isbn = 978-3-540-76885-2 | lccn = 2008930865 | url = http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | url-status = dead | archive-url = https://web.archive.org/web/20120112005425/http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf | archive-date = 12 January 2012}}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
* {{위키공용-줄}}

{{아미노산}}
{{화학 결합}}
{{단백질의 일차 구조}}
{{전거 통제}}

[[분류:아미노산| ]]
[[분류:질소 대사]]
[[분류:양쪽성 이온]]