{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
| 이름 = 엔올레이스
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| 그림 = Enolase 2ONE wpmp.png
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'''엔올레이스'''({{llang|en|enolase}}) 또는 '''포스포피루브산 수화효소'''({{llang|en|phosphopyruvate hydratase}}) ({{EC number|4.2.1.11}})는 [[해당과정]]의 9번째 단계를 촉매하며, [[2-포스포글리세르산]]을 [[포스포엔올피루브산]]으로 전환시키는 반응을 촉매하는 [[금속단백질|금속효소]]이다. 엔올레이스가 촉매하는 [[화학 반응|반응]]은 다음과 같다.

:2-포스포글리세르산 ⇄ 포스포엔올피루브산 + H<sub>2</sub>O

엔올레이스는 [[분해효소]] 부류에 속하며, 특히 탄소-산소 결합을 분해하는 하이드로-분해효소에 속한다. 이 효소의 계통명은 '''2-포스포-D-글리세르산 하이드로-분해효소 (포스포엔올피루브산-형성)'''({{llang|en|2-phospho-D-glycerate hydro-lyase (phosphoenolpyruvate-forming)}})이다.

[[반응물|기질]]의 주변 농도에 따라 엔올레이스 반응은 가역적이다.<ref name=Pancholi>{{저널 인용| vauthors = Pancholi V | title = Multifunctional alpha-enolase: its role in diseases | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 58 | issue = 7 | pages = 902–20 | date = June 2001 | pmid = 11497239 | doi = 10.1007/PL00000910 | url = http://link.springer.de/link/service/journals/00018/bibs/1058007/10580902.htm | archive-url = https://archive.today/20130105234536/http://link.springer.de/link/service/journals/00018/bibs/1058007/10580902.htm | url-status = dead | archive-date = 2013-01-05 }}</ref> 사람의 엔올레이스의 최적 pH는 6.5이다.<ref name=Hoorn>{{저널 인용|vauthors=Hoorn RK, Flickweert JP, Staal GE |title=Purification and properties of enolase of human erythroctyes |journal=Int J Biochem |volume=5 |issue= 11–12|pages=845–52 |year=1974 |doi=10.1016/0020-711X(74)90119-0|hdl=1874/18158 |hdl-access=free }}</ref> 엔올레이스는 [[해당과정]] 또는 [[발효]]가 가능한 모든 [[생물]]에 존재한다. 엔올레이스는 1934년에 로만(Lohmann)과 [[오토 프리츠 마이어호프]]에 의해 발견되었으며,<ref name="Lohmann_Meyerhof_1934">Lohman K & Meyerhof O (1934) Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure und phosphorsäure (Enzymatic transformation of phosphoglyceric acid into pyruvic and phosphoric acid). Biochem Z 273, 60–72.</ref> 이후 사람의 [[근육]]과 [[적혈구]]를 포함한 다양한 세포로부터 분리되었다.<ref name=Hoorn/> 사람에서 [[엔올레이스 결핍증]]은 유전성 [[용혈성 빈혈]]과 관련이 있는 반면, ENO3 결핍은 [[글리코젠 축적병]] X형과 관련이 있다.

== 동질효소 ==
사람에는 α, β, γ의 3가지 엔올레이스 소단위체가 있는데, 각각 별개의 유전자에 의해 암호화되어 있으며, 서로 조합되어 αα, αβ, αγ, ββ, γγ의 5가지의 서로 다른 [[동질효소]]를 형성한다.<ref name=Pancholi/><ref name=Peshavaria>{{저널 인용| vauthors = Peshavaria M, Day IN | title = Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3) | journal = The Biochemical Journal | volume = 275 | issue = Pt 2 | pages = 427–33 | date = April 1991 | pmid = 1840492 | pmc = 1150071 | doi = 10.1042/bj2750427 }}</ref> 이들 동질효소들 중 동종이량체 3가지(αα, ββ, γγ)는 다른 것들 보다 사람의 성인 세포에서 보다 일반적으로 발견된다.

* αα 또는 비뉴런 엔올레이스는 엔올레이스 1이라고도 한다. 엔올레이스 1은 [[간]], [[뇌]], [[콩팥]], [[비장|지라]], [[지방 조직]]을 포함한 다양한 조직에서 발견된다. 엔올레이스 1은 모든 정상적인 사람 세포에 어느 정도 존재한다.
* ββ 또는 근육 특이적 엔올레이스는 엔올레이스 3이라고도 한다. 엔올레이스는 분포 장소가 근육으로 크게 제한되며, 근육에 매우 높은 수준으로 존재한다.
* γγ 또는 뉴런 특이적 엔올레이스는 엔올레이스 2라고도 한다. 엔올레이스 2는 뉴런 및 신경 조직에서 매우 높은 수준으로 발현되며, 총 가용성 단백질의 3%를 차지할 수 있다. 엔올레이스 2는 대부분의 [[포유류]] 세포에서 훨씬 낮은 수준으로 발현된다.

동일한 세포에 존재할 때, 상이한 [[동질효소]]들은 이종이량체(heterodimer)를 용이하게 형성한다.

== 구조 ==
엔올레이스는 커다란 [[엔올레이스 슈퍼패밀리]]의 일원이다. 엔올레이스의 분자량은 동질효소의 종류에 따라 82,000-100,000 Da이다.<ref name=Pancholi/><ref name=Hoorn/> 사람의 알파-엔올레이스에서, 2개의 소단위체는 배열 방향이 [[역평행 (생화학)|역평행]]이어서 한 소단위체의 [[글루탐산|Glu]]<sup>20</sup>이 [[아르지닌|Arg]]<sup>414</sup>와 [[이온 결합]]을 형성한다.<ref name=Pancholi/> 각각의 소단위체는 두 개의 별개의 도메인이 있다. 더 작은 N-말단 도메인은 3개의 [[α-나선]] 및 4개의 [[β-시트]]로 구성되어 있다.<ref name=Pancholi/><ref name=Peshavaria/> 더 큰 [[C 말단]] 도메인은 2개의 β-시트로 시작하고 이어서 2개의 α-나선으로 이어지며, β-시트가 α-나선으로 둘러싸이도록 배열된 β-시트와 α-나선이 번갈아가며 구성된 배럴로 끝난다.<ref name=Pancholi/><ref name=Peshavaria/> 효소의 조밀하고 구형인 구조는 이들 두 도메인 사이의 상당한 소수성 상호작용에 기인한다.

엔올레이스는 활성에 특히 중요한 활성 부위에 5개의 잔기를 가지고 있는 고도로 보존된 효소이다. 야생형의 엔올레이스와 비교했을 때, [[글루탐산|Glu]]<sup>168</sup>, Glu<sup>211</sup>, [[리신|Lys]]<sup>345</sup> 또는 Lys<sup>396</sup> [[잔기]]에서의 돌연변이는 엔올레이스의 활성 수준을 크게 감소시킨다.<ref name=Pancholi/> 또한, [[히스티딘|His]]<sup>159</sup>에 영향을 미치는 [[돌연변이]]는 원래 [[촉매]] 활성의 0.01%만 가지게 된다.<ref name=Pancholi/> 엔올레이스의 필수적인 부분은 [[활성 부위]]에서 2개의 Mg<sup>2+</sup> [[보조 인자]]이며, 이는 기질의 음전하를 안정화시키는 역할을 한다.<ref name=Pancholi/><ref name=Peshavaria/>

최근에 플리스미노젠과의 상호작용과 같은 몇몇 엔올레이스의 문라이팅(moonlighting) 기능은 효소의 촉매 루프 및 이들의 구조적 다양성에 관심을 불러 일으켰다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ehinger S, Schubert WD, Bergmann S, Hammerschmidt S, Heinz DW | title = Plasmin(ogen)-binding alpha-enolase from Streptococcus pneumoniae: crystal structure and evaluation of plasmin(ogen)-binding sites | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 343 | issue = 4 | pages = 997–1005 | date = October 2004 | pmid = 15476816 | doi = 10.1016/j.jmb.2004.08.088 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Raghunathan K, Harris PT, Spurbeck RR, Arvidson CG, Arvidson DN | title = Crystal structure of an efficacious gonococcal adherence inhibitor: an enolase from Lactobacillus gasseri | journal = FEBS Letters | volume = 588 | issue = 14 | pages = 2212–6 | date = June 2014 | pmid = 24859038 | doi = 10.1016/j.febslet.2014.05.020 }}</ref>

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| Image:Enolase with differentiated subunits.jpg|역평행 방향에서 엔올레이스 이량체의 3D 구조. 이량체의 N-말단의 Glu<sup>20</sup>은 다른 이량체의 C-말단의 Arg<sup>414</sup>와 이온 결합을 형성하여 효소의 4차 구조를 안정화시킨다.|Image:Enolase active site.jpg|C-말단 도메인 배럴 중간에 위치한 엔올레이스의 활성 부위. 적절한 촉매 기능을 위해 필수적인 2개의 Mg<sup>2+</sup> 보조 인자와 5개의 고도로 보존된 잔기들인 His<sup>159</sup>, Glu<sup>168</sup>, Glu<sup>211</sup>, Lys<sup>345</sup>, Lys<sup>396</sup>이 기술되어 있다.}}

== 메커니즘 ==
[[파일:Enolase mechanism2.png|섬네일|500px|엔올레이스에 의해 2-포스포글리세르산이 포스포엔올피루브산으로 전환되는 메커니즘.]]
동위원소 탐침을 사용한 [[2-포스포글리세르산]]의 [[포스포엔올피루브산]]으로의 전환 반응의 전체적인 메커니즘은 카르보음이온 [[중간생성물]]을 포함하는 [[E1cB-제거 반응]]으로 제안된다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Dinovo EC, Boyer PD |title=Isotopic probes of the enolase reaction mechanism |journal=J Biol Chem |volume=240 |issue= |pages=4586–93 |year=1971}}</ref> 다음의 자세한 메커니즘은 [[효소]]의 결정 구조 및 [[효소 반응 속도론]]에 대한 연구를 기반으로 한다.<ref name=Pancholi/><ref>{{저널 인용| vauthors = Poyner RR, Laughlin LT, Sowa GA, Reed GH | title = Toward identification of acid/base catalysts in the active site of enolase: comparison of the properties of K345A, E168Q, and E211Q variants | journal = Biochemistry | volume = 35 | issue = 5 | pages = 1692–9 | date = February 1996 | pmid = 8634301 | doi = 10.1021/bi952186y }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Reed GH, Poyner RR, Larsen TM, Wedekind JE, Rayment I | title = Structural and mechanistic studies of enolase | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 6 | issue = 6 | pages = 736–43 | date = December 1996 | pmid = 8994873 | doi = 10.1016/S0959-440X(96)80002-9 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Wedekind JE, Reed GH, Rayment I | title = Octahedral coordination at the high-affinity metal site in enolase: crystallographic analysis of the MgII--enzyme complex from yeast at 1.9 A resolution | journal = Biochemistry | volume = 34 | issue = 13 | pages = 4325–30 | date = April 1995 | pmid = 7703246 | doi = 10.1021/bi00013a022 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Wedekind JE, Poyner RR, Reed GH, Rayment I | title = Chelation of serine 39 to Mg2+ latches a gate at the active site of enolase: structure of the bis(Mg2+) complex of yeast enolase and the intermediate analog phosphonoacetohydroxamate at 2.1-A resolution | journal = Biochemistry | volume = 33 | issue = 31 | pages = 9333–42 | date = August 1994 | pmid = 8049235 | doi = 10.1021/bi00197a038 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Larsen TM, Wedekind JE, Rayment I, Reed GH | title = A carboxylate oxygen of the substrate bridges the magnesium ions at the active site of enolase: structure of the yeast enzyme complexed with the equilibrium mixture of 2-phosphoglycerate and phosphoenolpyruvate at 1.8 A resolution | journal = Biochemistry | volume = 35 | issue = 14 | pages = 4349–58 | date = April 1996 | pmid = 8605183 | doi = 10.1021/bi952859c }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Duquerroy S, Camus C, Janin J | title = X-ray structure and catalytic mechanism of lobster enolase | journal = Biochemistry | volume = 34 | issue = 39 | pages = 12513–23 | date = October 1995 | pmid = 7547999 | doi = 10.1021/bi00039a005 }}</ref> 기질인 2-포스포글리세르산이 α-엔올레이스에 결합할 때, 2-포스포글리세르산의 [[카복실기]]는 효소의 [[활성 부위]]에서 2개의 [[마그네슘]] 이온 [[보조 인자]]에 위치하게 된다. 이는 알파 수소의 산성도를 증가시켜면서 탈양성자화된 [[산소]]의 음전하를 안정화시킨다. 엔올레이스의 [[리신|Lys]]<sup>345</sup>는 알파 수소를 탈양성자화시키고, 생성된 음전하는 카복실산 산소에 대한 공명 및 마그네슘 이온 보조 인자에 의해 안정화된다. [[탄소 음이온]] 중간생성물의 생성에 이어 C3 상의 수산화물은 Glu<sup>211</sup>의 도움으로 물로 제거되고, 포스포엔올피루브산이 생성된다.

또한, 촉매 작용을 돕는 효소 내에서 입체구조의 변화가 일어난다. 사람의 α-엔올레이스에서, 기질을 2개의 촉매 마그네슘 이온, [[글루타민|Gln]]<sup>167</sup> 및 Lys<sup>396</sup>과의 상호작용으로 인해 효소에 결합할 때 위치로 회전한다. 루프의 이동으로 인해 [[세린|Ser]]<sup>36</sup>에서 [[히스티딘|His]]<sup>43</sup>으로, Ser<sup>158</sup>에서 [[글리신|Gly]]<sup>162</sup>로, [[아스파르트산|Asp]]<sup>255</sup>에서 [[아스파라진|Asn]]<sup>256</sup>으로 이동하면 Ser<sup>39</sup>는 Mg<sup>2+</sup>와 조정하여 활성 부위를 폐쇄할 수 있다. 촉매 마그네슘 이온과의 배위에 더하여,  His<sup>159</sup>에 의한 포스포릴기의 양성자화 및 Arg<sup>374</sup>.에의 근접성으로 인해 [[반응물|기질]]의 알파 수소의 pKa가 낮아진다. Arg<sup>374</sup>는 또한 활성 부위의 Lys<sup>345</sup>가 탈양성자화되도록 하여, 메커니즘에서의 역할을 대비하기 위해 Lys<sup>345</sup>를 준비시킨다.

== 진단용 ==
최근의 의료 실험에서, 특정 상태와 그 심각성을 진단하기 위해 엔올레이스의 농도가 샘플링되었다. 예를 들어, [[뇌척수액]]에서 높은 농도의 엔올레이스는 시험된 다른 효소들([[알돌레이스]], [[피루브산 키네이스]], [[크레아틴 키네이스]] 및 [[젖산 탈수소효소]])보다 [[별아교세포종]]과 더 강한 상관관계가 있었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Royds JA, Timperley WR, Taylor CB | title = Levels of enolase and other enzymes in the cerebrospinal fluid as indices of pathological change | journal = Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry | volume = 44 | issue = 12 | pages = 1129–35 | date = December 1981 | pmid = 7334408 | pmc = 491233 | doi = 10.1136/jnnp.44.12.1129 }}</ref> 같은 연구에서 뇌척수액의 엔올레이스 수치가 가장 높은 환자에서 가장 빠른 종양 성장 속도가 나타났다. 최근 [[심근 경색]] 또는 [[뇌졸중]] 사고를 겪은 환자에서 증가된 수준의 엔올레이스가 확인되었다. 뇌척수액 뉴런-특이적 엔올레이스, 혈청 뉴런-특이적 엔올레이스 및 크레아틴 키네이스(BB형)의 수준은 심정지 희생자의 예후 평가를 나타내는 것으로 확인되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Roine RO, Somer H, Kaste M, Viinikka L, Karonen SL | title = Neurological outcome after out-of-hospital cardiac arrest. Prediction by cerebrospinal fluid enzyme analysis | journal = Archives of Neurology | volume = 46 | issue = 7 | pages = 753–6 | date = July 1989 | pmid = 2742544 | doi = 10.1001/archneur.1989.00520430047015 }}</ref> 다른 연구는 뇌혈관 사고 피해자의 뉴런-특이적 엔올레이스 수준의 예후 값에 중점을 두었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Hay E, Royds JA, Davies-Jones GA, Lewtas NA, Timperley WR, Taylor CB | title = Cerebrospinal fluid enolase in stroke | journal = Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry | volume = 47 | issue = 7 | pages = 724–9 | date = July 1984 | pmid = 6747647 | pmc = 1027902 | doi = 10.1136/jnnp.47.7.724 }}</ref>

α-엔올레이스에 대한 [[자가항체]]는 [[하시모토 뇌병증]]이라고 불리는 희귀 증후군과 관련이 있다.<ref name="pmid15833368">{{저널 인용| vauthors = Fujii A, Yoneda M, Ito T, Yamamura O, Satomi S, Higa H, Kimura A, Suzuki M, Yamashita M, Yuasa T, Suzuki H, Kuriyama M | title = Autoantibodies against the amino terminal of alpha-enolase are a useful diagnostic marker of Hashimoto's encephalopathy | journal = Journal of Neuroimmunology | volume = 162 | issue = 1–2 | pages = 130–6 | date = May 2005 | pmid = 15833368 | doi = 10.1016/j.jneuroim.2005.02.004 }}</ref>

== 저해제 ==
엔올레이스의 저분자 저해제는 효소의 촉매 메커니즘의 화학적 탐침(기질 유사체)로 합성되어 왔으며, 최근에는 암과 전염병의 잠재적 치료법으로 연구되고 있다.<ref name="Anderson_1984">{{저널 인용| vauthors = Anderson VE, Weiss PM, Cleland WW | title = Reaction intermediate analogues for enolase | journal = Biochemistry | volume = 23 | issue = 12 | pages = 2779–86 | date = June 1984 | pmid = 6380574 | doi=10.1021/bi00307a038}}</ref><ref name="Jung_2013">{{저널 인용| authors = Jung DW, Kim WH, Park SH, Lee J, Kim J, Su D, Ha HH, Chang YT, Williams DR.  | title = A unique small molecule inhibitor of enolase clarifies its role in fundamental biological processes. | journal = ACS Chemical Biology | volume = 8 | issue = 6 | pages = 1271–1282 | date = April 2, 2013 | pmid = 23547795 | doi = 10.1021/cb300687k}}</ref> 대부분의 저해제는 금속 킬레이트 특성을 가지며, 마그네슘과의 상호작용으로 효소와 결합한다.<ref name="Poyner_1992">{{저널 인용| vauthors = Poyner RR, Reed GH | title = Structure of the bis divalent cation complex with phosphonoacetohydroxamate at the active site of enolase | journal = Biochemistry | volume = 31 | issue = 31 | pages = 7166–73 | date = August 1992 | pmid = 1322695 | doi=10.1021/bi00146a020}}</ref><ref name="Zhang_1994">{{저널 인용| vauthors = Zhang E, Hatada M, Brewer JM, Lebioda L | title = Catalytic metal ion binding in enolase: the crystal structure of an enolase-Mn2+-phosphonoacetohydroxamate complex at 2.4-A resolution | journal = Biochemistry | volume = 33 | issue = 20 | pages = 6295–300 | date = May 1994 | pmid = 8193144 | doi=10.1021/bi00186a032}}</ref> 이들 중 가장 강력한 것은 포스포아세토하이드록사메이트이며,<ref name="Zhang_1994"/> 이는 양성자화되지 않은 형태로 효소에 대한 pM 친화도를 갖는다. 포스포노아세토하이드록사메이트는 2-포스포글리세르산과 포스포엔올피루브산 사이에서 추정되는 촉매 중간생성물과 구조적으로 유사하다. 이 저해제는 항트리파노솜 약물로,<ref name="Navarro_2007">{{저널 인용| authors = de A S Navarro MV, Gomes Dias SM, Mello LV, da Silva Giotto MT, Gavalda S, Blonski C, Garratt RC, Rigden DJ | title = Structural flexibility in Trypanosoma brucei enolase revealed by X-ray crystallography and molecular dynamics | journal = The FEBS Journal | volume = 274 | issue = 19 | pages = 5077–89 | date = October 2007 | pmid = 17822439 | doi = 10.1111/j.1742-4658.2007.06027.x | doi-access = free }}</ref> 보다 최근에는 항암제로 구체적으로 1p36 종양 억제 유전자 좌위의 일부인 ENO1 유전자의 동형 접합 결실([[합성치사]])로 인한 엔올레이스 결핍인 [[교모세포종]]에서 이 저해제를 사용하려는 시도가 있었다.<ref name="Muller_2012">{{저널 인용| vauthors = Muller FL, Colla S, Aquilanti E, Manzo VE, Genovese G, Lee J, Eisenson D, Narurkar R, Deng P, Nezi L, Lee MA, Hu B, Hu J, Sahin E, Ong D, Fletcher-Sananikone E, Ho D, Kwong L, Brennan C, Wang YA, Chin L, DePinho RA | title = Passenger deletions generate therapeutic vulnerabilities in cancer | journal = Nature | volume = 488 | issue = 7411 | pages = 337–42 | date = August 2012 | pmid = 22895339 | doi = 10.1038/nature11331 | pmc=3712624}}</ref> 특히 혐기성 조건에서 그람 양성 세균 및 그람 음성 세균에 대해 활성인 천연물인 [[포스폰산]] 항생제 SF2312 ([[CAS 등록번호|CAS]] 107729-45-3)<ref name="Watanabe_1986">{{저널 인용|title=Studies on a new phosphonic acid antibiotic, SF-2312.|journal=Sci Rep Meiji Seika Kaisha.|authors=Watanabe H, Yoshida J, Tanaka E, Ito M, Miyadoh S, Shomura T.|date=1986|volume=25|pages=12–17}}</ref>는 포스포노아세토하이드록사메이트(4za0)와 유사한 방식으로 결합하는 엔올레이스(4zcw)의 고효능 저해제이다.<ref name="Leonard_2016">{{저널 인용| vauthors = Leonard PG, Satani N, Maxwell D, Lin YH, Hammoudi N, Peng Z, Pisaneschi F, Link TM, Lee GR, Sun D, Prasad BA, Di Francesco ME, Czako B, Asara JM, Wang YA, Bornmann W, DePinho RA, Muller FL | title = SF2312 is a natural phosphonate inhibitor of enolase | journal = Nature Chemical Biology | volume = 12 | issue = 12 | pages = 1053–1058 | date = December 2016 | pmid = 27723749 | doi = 10.1038/nchembio.2195 | pmc=5110371}}</ref> 알로스테릭 결합제인 ENOblock<ref name="Jung_2013"/>은 처음에 엔올레이스의 저해제로 설명되었지만, 실제로는 효소를 저해하지는 않고, 세포 외에서 엔올레이스의 효소 분석을 방해하는 것으로 나타났다.<ref name="Satani N_2016">{{저널 인용| authors = Satani N, Lin YH, Hammoudi N, Raghavan S, Georgiou DK, Muller FL.| title =ENOblock Does Not Inhibit the Activity of the Glycolytic Enzyme Enolase.| journal = PLOS ONE | volume = 11 | issue =12| date = December 28, 2016 | pmid = 28030597 | doi = 10.1371/journal.pone.0168739 | pmc=5193436 | page=e0168739}}</ref> ENOblock은 전사 조절과 같은 해당과정 이외의 기능에 영향을 미치는 엔올레이스의 세포에서 위치를 바꾸는 것으로 밝혀졌다.<ref name="Cho H_2017">{{저널 인용| authors = Cho H, Um J, Lee JH, Kim WH, Kang WS, Kim SH, Ha HH, Kim YC, Ahn YK, Jung DW, Williams DR.| title =ENOblock, a unique small molecule inhibitor of the non-glycolytic functions of enolase, alleviates the symptoms of type 2 diabetes.| journal = Scientific Reports | volume = 7 | date = March 8, 2017 | pmid = 28272459 | doi = 10.1038/srep44186 | pmc=5341156 | page=44186}}</ref> 상업적 분석을 사용한 후속 분석은 또한 ENOblock이 생물학적 맥락, 예컨데 세포 및 동물 조직에서의 엔올레이스 활성을 저해할 수 있음을 나타냈다.<ref name="Cho H_2017">{{저널 인용| authors = Cho H, Um J, Lee JH, Kim WH, Kang WS, Kim SH, Ha HH, Kim YC, Ahn YK, Jung DW, Williams DR.| title =ENOblock, a unique small molecule inhibitor of the non-glycolytic functions of enolase, alleviates the symptoms of type 2 diabetes.| journal = Scientific Reports | volume = 7 | date = March 8, 2017 | pmid = 28272459 | doi = 10.1038/srep44186 | pmc=5341156 | page=44186}}</ref> 메틸글리옥살도 사람의 엔올레이스의 저해제로 기술되어 있다.<ref name="Pietkiewicz J_2009">{{저널 인용| authors = Pietkiewicz J, Gamian A, Staniszewska M, Danielewicz R.| title =Inhibition of human muscle-specific enolase by methylglyoxal and irreversible formation of advanced glycation end products.| journal = J Enzyme Inhib Med Chem | volume = 24 | issue = 2 | pages = 356–364 | date = April 29, 2009 | pmid = 18830874 | doi = 10.1080/14756360802187679}}</ref>

[[플루오린화물]]은 엔올레이스의 [[반응물|기질]]인 [[2-포스포글리세르산]]과 엔올레이스의 [[활성 부위]]를 두고 경쟁하는 것으로 알려져 있다. 플루오린화물은 마그네슘 및 인산과 복합체를 형성할 수 있으며, 이는 2-포스포글리세르산 대신에 엔올레이스의 활성 부위에 결합할 수 있다.<ref name="Hoorn" /> 한 연구에 따르면 플루오린화물은 [[생체외]]에서 세균의 엔올레이스를 저해할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Hüther FJ, Psarros N, Duschner H | title = Isolation, characterization, and inhibition kinetics of enolase from Streptococcus rattus FA-1 | journal = Infection and Immunity | volume = 58 | issue = 4 | pages = 1043–7 | date = April 1990 | pmid = 2318530 | pmc = 258580 | url = http://iai.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2318530 }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[2-포스포글리세르산]]
* [[포스포엔올피루브산]]
* [[피루브산 키네이스]]

== 각주 ==
{{각주|33em}}

== 더 읽을거리 ==
{{참고 자료 시작}}
* {{저널 인용| vauthors = Holt A, Wold F | title = The isolation and characterization of rabbit muscle enolase | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 236 | pages = 3227–31 | date = December 1961 | pmid = 13908561 }}
* Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 5, Academic Press, New York, 1961, p.&nbsp;471-494.
* {{저널 인용| vauthors = Westhead EW, Mclain G | title = A purification of brewers' and bakers' yeast enolase yielding a single active component | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 239 | pages = 2464–8 | date = August 1964 | pmid = 14235523 }}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Enolase}}

{{효소}}
{{해당과정}}
{{해당과정의 효소}}
{{탄소-산소 분해효소}}

[[분류:해당]]
[[분류:EC 4.2.1]]
[[분류:문라이팅 단백질]]