{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:HI-virion-structure en.svg|섬네일|[[비리온]] 상태의 [[HIV]] 구조를 나타낸 다이어그램]]
'''[[HIV]]의 유전체와 구조'''는 1983년 이 바이러스의 발견 이래 광범위하게 연구되어 왔다.<ref name="pmid6189183">{{저널 인용| vauthors = Barré-Sinoussi F, Chermann JC, Rey F, Nugeyre MT, Chamaret S, Gruest J, Dauguet C, Axler-Blin C, Vézinet-Brun F, Rouzioux C, Rozenbaum W, Montagnier L | title = Isolation of a T-lymphotropic retrovirus from a patient at risk for acquired immune deficiency syndrome (AIDS) | journal = Science | volume = 220 | issue = 4599 | pages = 868–71 | date = May 1983 | pmid = 6189183 | doi = 10.1126/science.6189183 | bibcode = 1983Sci...220..868B | s2cid = 390173 | url = https://semanticscholar.org/paper/7872732fd9c2e2bc5102408b477a8fd7adbe633f }}</ref><ref name="pmid6601823">{{저널 인용| vauthors = Gallo RC, Sarin PS, Gelmann EP, Robert-Guroff M, Richardson E, Kalyanaraman VS, Mann D, Sidhu GD, Stahl RE, Zolla-Pazner S, Leibowitch J, Popovic M | title = Isolation of human T-cell leukemia virus in acquired immune deficiency syndrome (AIDS) | journal = Science | volume = 220 | issue = 4599 | pages = 865–7 | date = May 1983 | pmid = 6601823 | doi = 10.1126/science.6601823 | bibcode = 1983Sci...220..865G }}</ref> 연구 초기에는 [[인간 T세포 백혈병 바이러스]](Human T-cell leukemia virus, HTLV)의 하나로 여겨져 왔으나, [[파스퇴르 연구소]]에서 [[AIDS]]를 일으키는 [[병원체]]로 [[레트로바이러스]]의 일종인 이 바이러스를 분리해 내고 [[인간면역결핍 바이러스]](Human Immunodeficiency Virus, HIV)로 이름을 붙였다.<ref>{{백과사전 인용| vauthors = Churi C, Ross MW |date=2015|chapter=Hiv/Aids | veditors = Whelehan P, Bolin A |title=The international encyclopedia of human sexuality|chapter-url-access=subscription|publisher=Wiley|chapter-url=http://vlib.excelsior.edu/login?url=https://search.credoreference.com/content/entry/wileyhs/hiv_aids/0?institutionId=1649|isbn=9781405190060 |oclc=949701914}}</ref> [[비리온]] 상태의 HIV는 [[바이러스 외피]] 안에 두 개의 [[RNA]] 유전체와 몇 개의 [[효소]]가 [[캡시드]]로 둘러싸여 있다. HIV는 AIDS 발병의 첫 사례가 알려진 지 2년 뒤에 발견되었다.<ref name="Pneumocycstis Pneumonia - Los Angeles">{{저널 인용| author=Centers for Disease Control  | title = Pneumocystis pneumonia--Los Angeles | journal = MMWR. Morbidity and Mortality Weekly Report | volume = 30 | issue = 21 | pages = 250–2 | date = June 1981 | pmid = 6265753}}</ref><ref name="MMWR 1981-07">{{저널 인용| title = Kaposi's sarcoma and Pneumocystis pneumonia among homosexual men--New York City and California | journal = MMWR. Morbidity and Mortality Weekly Report | volume = 30 | issue = 25 | pages = 305–8 | date = July 1981 | pmid = 6789108 | url = https://www.cdc.gov/hiv/resources/reports/mmwr/pdf/mmwr04jul81.pdf | access-date = 2017-09-15 | url-status = unfit | df =mdy-all  | archive-url = https://web.archive.org/web/20121022231153/http://www.cdc.gov/hiv/resources/reports/mmwr/pdf/mmwr04jul81.pdf | archive-date = 2012-10-22 | author1 = Centers for Disease Control (CDC) }}</ref>

== 구조 ==
[[파일:The structure of the immature HIV-1 capsid in intact virus particles.png|섬네일| HIV-1의 캡시드.]]
[[파일:Protein Structure Diagram of Fusion Peptide Epitope on HIV Spike (41863579304).jpg|섬네일|HIV 바이러스 외피의 다이어그램. 녹색은 [[스파이크단백질]], 빨간색은 [[항원 결정기]], 노란색은 중화 항체에 결합되어 융해된 팹티드이다.]]
감영성 비리온 상태의 HIV-1(제1형 인간면역결핍 바이러스)를 이용하여 유전체 전체를 단일 [[뉴클레오티드]] 단위로 분석하면<ref name="pmid19661910">{{저널 인용| vauthors = Watts JM, Dang KK, Gorelick RJ, Leonard CW, Bess JW, Swanstrom R, Burch CL, Weeks KM | title = Architecture and secondary structure of an entire HIV-1 RNA genome | journal = Nature | volume = 460 | issue = 7256 | pages = 711–6 | date = August 2009 | pmid = 19661910 | pmc = 2724670 | doi = 10.1038/nature08237 | bibcode = 2009Natur.460..711W }}</ref> HIV 유전체는 몇 개의 [[바이러스 단백질]]의 생성을 지시하고 있다. 이 HIV 단백질들은 숙주 세포의 단백질이 바이러스 복제 과정을 돕도록 조종한다.<ref name=li2016>{{저널 인용| vauthors = Li G, De Clercq E | title = HIV Genome-Wide Protein Associations: a Review of 30 Years of Research | journal = Microbiology and Molecular Biology Reviews | volume = 80 | issue = 3 | pages = 679–731 | date = September 2016 | pmid = 27357278 | pmc = 4981665 | doi = 10.1128/MMBR.00065-15 }}</ref>

HIV는 다른 [[레트로바이러스]]와는 다른 구조를 지니고 있다. HIV의 크기는 100 [[나노미터|nm]]이하로 가장 안쪽의 갭시드에 두 벌의 [[RNA]]와 [[역전사 효소]], [[통합효소]], [[단백질분해효소]] 그리고 몇 개의 작은 단백질을 지니고 있다.<ref>{{서적 인용|chapter=Hiv|date=2006 | veditors = Singleton P, Sainsbury D |title=Dictionary of microbiology & molecular biology|edition=3rd|publisher=Wiley|chapter-url=http://vlib.excelsior.edu/login?url=https://search.credoreference.com/content/entry/wileymicrob/hiv/0?institutionId=1649|chapter-url-access=subscription|location=Hoboken, NJ|oclc=71223221|isbn=9780470035450 }}</ref> 유전체인 RNA는 바이러스 복제에 필수적인 8개의 바이러스 단백질의 생성을 위한 [[유전 부호]]를 담고 있다.<ref name=li2016/>

HIV-1의 RNA는 외가닥으로 되어 있으며 [[공유 결합]]이 없고 [[RNA 스플라이싱]]도 하지 않으며 역전사에서 1대 1의 전사가 이루어지는 포지티브 [[센스 (분자생물학)|센스]]를 보인다. 이를 둘러싼 원뿔 모양의 캡시드는 p24 캡시드 단백질로 이루어져 있어 전형적인 [[렌티바이러스]]의 특징을 보인다.<ref name="Montagnier, Luc 1999">{{백과사전 인용|year=1999|title=Human Immunodeficiency Viruses (Retroviridae)|encyclopedia=Encyclopedia of Virology |last=Montagnier |first=Luc | name-list-style = vanc |edition=2nd |pages=763–774 }}</ref><ref name="Kun 2011">{{저널 인용| vauthors = Lu K, Heng X, Summers MF | title = Structural determinants and mechanism of HIV-1 genome packaging | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 410 | issue = 4 | pages = 609–33 | date = July 2011 | pmid = 21762803 | pmc = 3139105 | doi = 10.1016/j.jmb.2011.04.029 }}
</ref> HIV는 두 벌의 유전체를 지니고 있지만 숙주 세포에 침입하여 복제할 때는 하나의 DNA로 역전사된다. 이를 유사이배성이라고 한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Hwang CK, Svarovskaia ES, Pathak VK | title = Dynamic copy choice: steady state between murine leukemia virus polymerase and polymerase-dependent RNase H activity determines frequency of in vivo template switching | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 98 | issue = 21 | pages = 12209–14 | date = October 2001 | pmid = 11593039 | pmc = 59793 | doi = 10.1073/pnas.221289898 | bibcode = 2001PNAS...9812209H | doi-access = free }}</ref> RNA를 구성하는 [[뉴클레오타이드]]는 9,749 개로<ref>{{저널 인용| vauthors = Wain-Hobson S, Sonigo P, Danos O, Cole S, Alizon M | title = Nucleotide sequence of the AIDS virus, LAV | journal = Cell | volume = 40 | issue = 1 | pages = 9–17 | date = January 1985 | pmid = 2981635 | doi = 10.1016/0092-8674(85)90303-4 | s2cid = 33055050 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Ratner L, Haseltine W, Patarca R, Livak KJ, Starcich B, Josephs SF, Doran ER, Rafalski JA, Whitehorn EA, Baumeister K | title = Complete nucleotide sequence of the AIDS virus, HTLV-III | journal = Nature | volume = 313 | issue = 6000 | pages = 277–84 | year = 1985 | pmid = 2578615 | doi = 10.1038/313277a0 | bibcode = 1985Natur.313..277R | s2cid = 4316242 }}</ref> 5’프라임 말단과 3’말단 그리고 다수의 [[오픈 리딩 프레임]]으로 구성되어 있다.<ref name="Castelli, Joann C 2002">{{백과사전 인용|year=2002|title=HIV (Human Immunodeficiency Virus)|encyclopedia=Encyclopedia of Cancer| vauthors = Castelli JC, Levy A |edition=2nd|volume=2|page=407–415 }}</ref> 바이러스 복제에서 활성화 되는 것은 오픈 리딩 프레임으로 이를 통해 숙주 세포에 복제에 필요한 바이러스 단백질의 생성을 지시한다.<ref name="Castelli, Joann C 2002"/>

캡시드 안에 있는 RNA는 한 가닥씩 p7 뉴클레오캡시드 단백질에 단단히 달라붙어 있고 그 뒤에 p6 단백질과 결합한다. 숙주 세포에 침투하여 캡시드가 열리면 함께 들어 있는 효소들이 활성화 되면서 복제가 시작된다. HIV의 바이러스 복제는 역전사와 통합이 중요하게 작용한다. [[라이신]] [[tRNA]]가 마그네슘 의존적인 역전사 과정의 [[프라이머]] 역할을 한다.<ref name="Montagnier, Luc 1999"/> 뉴클레오캡시드는 [[육량체]] 마다 분자 하나로 이루어진 유전체 RNA와 결합되어 있고 숙주 세포의 자기 보호 수단인 [[뉴클레아제]]가 RNA를 해체하는 것을 막는다. 또한 HIV의 캡시드 안에는 [[바이러스 전염 인자]](Viral infectivity factor, Vif)<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2519636/ Structural Insight into the Human Immunodeficiency Virus Vif SOCS Box and Its Role in Human E3 Ubiquitin Ligase Assembly]</ref>,  [[R 바이러스 단백질]](Viral Protein R, Vpr)<ref>[https://meshb.nlm.nih.gov/record/ui?name=Vpr%20Gene%20Products,%20Human%20Immunodeficiency%20Virus vpr Gene Products, Human Immunodeficiency Virus]</ref> [[네거티브 조절 인자]](Negative Regulatory Factor, Nef)<ref>[https://www.sciencedirect.com/topics/immunology-and-microbiology/nef-protein Nef (Protein)], Science Direct</ref>와 같은 바이러스 단백질이 들어있다.

[[바이러스 외피]]는 숙주 세포의 [[세포막]]에서 기원하여 생성된 바이러스 단백질 p17을 기반으로 하는데 바이러스 복제의 마지막 단계에서 다른 내부 물질들을 싸고 비리온 형태를 만들어 숙주 세포를 떠나 다른 숙주 세포에 침입한다. 비리온 형태의 HIV 표면은 [[gp120]]과 [[gp41]] 등의 [[당단백질]]로 되어 있다. 이들 당단백질은 [[CD4]]나 [[CCR5]]와 같은 숙주 세포의 수용기에 결합하여 숙주 세포에 침입할 통로를 만들 수 있는 표지가 된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Checkly MA, Freed EO | title = HIV-1 envelope glycoprotein biosynthesis, trafficking, and incorporation | language = en | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 410 | issue = 4 | pages = 582–608 | date = 22 July 2011 | pmid = 21762802 | pmc = 3139147 | doi = 10.1016/j.jmb.2011.04.042 | url = }}</ref> HIV의 외피가 숙주 세포의 세포막에서 기원하였기 때문에 숙주 세포는 HIV의 침입을 자신의 정상적 세포 활동과 구분할 수 없다.

한편 [[HIV 백신 개발|HIV 백신]]은 HIV 외피의 당단백질인 gp120 와  gp41 을 표적으로 삼는다.<ref name=nih1998>{{보도자료 인용| author=National Institute of Health | title=Crystal structure of key HIV protein reveals new prevention, treatment targets | date=June 17, 1998 |url=http://www3.niaid.nih.gov/news/newsreleases/1998/hivprotein.htm | access-date = September 14, 2006 |archive-url=https://web.archive.org/web/20060219112450/http://www3.niaid.nih.gov/news/newsreleases/1998/hivprotein.htm |archive-date=February 19, 2006}}</ref> HIV 외피의 [[단백질 삼량체]] 질량의 절반 이상을 이루는 바이러스 돌기는 [[N형 결합 당화]]를 통해 형성되어 있다. 스파이크단백질의 밀도는 기저에 있는 [[글리칸]]만큼 높아서 [[항체]] 반응을 통해 중화될 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Behrens AJ, Vasiljevic S, Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA, Struwe WB, Cupo A, Kumar A, Zitzmann N, Seabright GE, Kramer HB, Spencer DI, Royle L, Lee JH, Klasse PJ, Burton DR, Wilson IA, Ward AB, Sanders RW, Moore JP, Doores KJ, Crispin M | title = Composition and Antigenic Effects of Individual Glycan Sites of a Trimeric HIV-1 Envelope Glycoprotein | language = en | journal = Cell Reports | volume = 14 | issue = 11 | pages = 2695–706 | date = March 2016 | pmid = 26972002 | pmc = 4805854 | doi = 10.1016/j.celrep.2016.02.058 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Pritchard LK, Spencer DI, Royle L, Bonomelli C, Seabright GE, Behrens AJ, Kulp DW, Menis S, Krumm SA, Dunlop DC, Crispin DJ, Bowden TA, Scanlan CN, Ward AB, Schief WR, Doores KJ, Crispin M | title = Glycan clustering stabilizes the mannose patch of HIV-1 and preserves vulnerability to broadly neutralizing antibodies | journal = Nature Communications | volume = 6 | pages = 7479 | date = June 2015 | pmid = 26105115 | pmc = 4500839 | doi = 10.1038/ncomms8479 | bibcode = 2015NatCo...6.7479P }}</ref>

돌기를 형성하는 [[스파이크단백질]]은 [[엑스선결정학|엑스선 결정 분석]]<ref>{{저널 인용| vauthors = Julien JP, Cupo A, Sok D, Stanfield RL, Lyumkis D, Deller MC, Klasse PJ, Burton DR, Sanders RW, Moore JP, Ward AB, Wilson IA | title = Crystal structure of a soluble cleaved HIV-1 envelope trimer | journal = Science | volume = 342 | issue = 6165 | pages = 1477–83 | date = December 2013 | pmid = 24179159 | pmc = 3886632 | doi = 10.1126/science.1245625 | bibcode = 2013Sci...342.1477J }}</ref>과 [[저온전자현미경]]을 통해 자세히 규명되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Lyumkis D, Julien JP, de Val N, Cupo A, Potter CS, Klasse PJ, Burton DR, Sanders RW, Moore JP, Carragher B, Wilson IA, Ward AB | title = Cryo-EM structure of a fully glycosylated soluble cleaved HIV-1 envelope trimer | journal = Science | volume = 342 | issue = 6165 | pages = 1484–90 | date = December 2013 | pmid = 24179160 | pmc = 3954647 | doi = 10.1126/science.1245627 | bibcode = 2013Sci...342.1484L }}</ref> 이로서 [[이황화 결합]]을 통해 HIV-1 외피 돌기의 당단백질인 gp41의 [[아이소류신]]을 [[프롤린]]으로 대체하여 전염성을 중화시키는 SOSIP가 가능하게 되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Sanders RW, Derking R, Cupo A, Julien JP, Yasmeen A, de Val N, Kim HJ, Blattner C, de la Peña AT, Korzun J, Golabek M, de Los Reyes K, Ketas TJ, van Gils MJ, King CR, Wilson IA, Ward AB, Klasse PJ, Moore JP | title = A next-generation cleaved, soluble HIV-1 Env trimer, BG505 SOSIP.664 gp140, expresses multiple epitopes for broadly neutralizing but not non-neutralizing antibodies | journal = PLOS Pathogens | volume = 9 | issue = 9 | pages = e1003618 | date = September 2013 | pmid = 24068931 | pmc = 3777863 | doi = 10.1371/journal.ppat.1003618 }}</ref> SOSIP는 스파이크단백질 뿐만 아니라 외피가 형성되는 과정인 미성숙 바이러스의 글리칸에 대해서도 같은 효과를 보인다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Pritchard LK, Vasiljevic S, Ozorowski G, Seabright GE, Cupo A, Ringe R, Kim HJ, Sanders RW, Doores KJ, Burton DR, Wilson IA, Ward AB, Moore JP, Crispin M | title = Structural Constraints Determine the Glycosylation of HIV-1 Envelope Trimers | journal = Cell Reports | volume = 11 | issue = 10 | pages = 1604–13 | date = June 2015 | pmid = 26051934 | pmc = 4555872 | doi = 10.1016/j.celrep.2015.05.017 }}</ref> 이렇게 재조합된 바이러스 돌기 삼량체는 숙주 세포에서 기원한 기존의 바이러스 외피와는 다른 특징을 보여 [[항원결정기]]의 역할을 할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = de Taeye SW, Ozorowski G, Torrents de la Peña A, Guttman M, Julien JP, van den Kerkhof TL, Burger JA, Pritchard LK, Pugach P, Yasmeen A, Crampton J, Hu J, Bontjer I, Torres JL, Arendt H, DeStefano J, Koff WC, Schuitemaker H, Eggink D, Berkhout B, Dean H, LaBranche C, Crotty S, Crispin M, Montefiori DC, Klasse PJ, Lee KK, Moore JP, Wilson IA, Ward AB, Sanders RW | title = Immunogenicity of Stabilized HIV-1 Envelope Trimers with Reduced Exposure of Non-neutralizing Epitopes | journal = Cell | volume = 163 | issue = 7 | pages = 1702–15 | date = December 2015 | pmid = 26687358 | pmc = 4732737 | doi = 10.1016/j.cell.2015.11.056 }}</ref> [[면역계|면역 반응]]에서 제일 선행되는 것은 정상적인 자기 자신과 그렇지 않은 것을 구분하는 [[항원]] 인식이기 때문이다.

== 유전체 구성 ==
[[파일:HIV-genome.png|섬네일|가운데|600px|HIV-1의 RNA 유전체 구조]]
HIV는 모든 레트로바이러스에서 발견되며 몇 개의 중요한 단백질 형성을 지시하는 유전체와 HIV만이 가지고 있는 몇 개의 비구조적 유전체를 포함하고 있다. HIV만 가지고 있는 자잘한 비구조적 유전체는 "액세서리"라고 불린다.<ref name="Mushahwar, Isa K. 2007">{{저널 인용|last=Mushahwar|first=Isa K. | name-list-style = vanc |date=2007|title=Human Immunodeficiency Viruses: Molecular Virology, pathogenesis, diagnosis and treatment|journal=Perspectives in Medical Virology|volume=13|pages=75–87|doi=10.1016/S0168-7069(06)13005-0|isbn=9780444520739}}</ref> 유전자는 모두 9개로 이를 통해 15 종의 단백질을 생성한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Li G, Piampongsant S, Faria NR, Voet A, Pineda-Peña AC, Khouri R, Lemey P, Vandamme AM, Theys K | title = An integrated map of HIV genome-wide variation from a population perspective | language = En | journal = Retrovirology | volume = 12 | issue = 1 | pages = 18 | date = February 2015 | pmid = 25808207 | pmc = 4358901 | doi = 10.1186/s12977-015-0148-6 }}</ref> 이들 단백질은 비리온 내부에서 중합효소, 당단백질 등을 형성하는 항원이다.<ref name="Votteler, J 2008">{{백과사전 인용|year=2008|title=Human Immunodeficiency Viruses: Molecular Biology|encyclopedia=Encyclopedia of Virology| vauthors = Votteler J, Schubert U |edition=3rd|pages=517–525}}</ref> 또한 몇 가지 조절 역할을 하는 보조적인 단백질이 형성된다.<ref name="Votteler, J 2008"/> HIV-1은 Tat와 Rev 두 개의 중요 조절 인자와 Nef, Vpr, Vif, Vpu 등의 "액세서리" 인자가 있다.<ref name="Votteler, J 2008" />

9개의 유전자를 지닌 HIV의 유전체의 크기는 최소 10kb로 유전자는 각기 다른 방식의 [[RNA 스플라이싱]]을 통해 발현된다.<ref name="Feinberg 1992">{{저널 인용|vauthors=Feinberg Mark B, Greene Warner C | year = 1992 | title = Molecular Insights into human immunodeficiency virus type1 pathogenesis | journal = Current Opinion in Immunology | volume = 4 | issue = 4| pages = 466–474 | doi=10.1016/s0952-7915(06)80041-5| pmid = 1356348 }}</ref> 스플라이스 되지 않는 유전체의 크기는 9.2kb로 각종 항원 단백질을 생성한다.<ref name="Feinberg 1992"/>

<br clear="all" />

{| class="wikitable" border="1" style="margin: 1em auto 1em auto;"
|+ HIV 유전체가 지시하는 단백질
! 종류 !! 유전자 이름 !! 개시 단백질 !! 형성 단백질
|-
| rowspan=3 | 바이러스 형성 단백질
| ''gag'' || Gag 중합단백질 || MA, CA, SP1, NC, SP2, P6
|-
| ''pol'' || Pol 중합단백질 || RT, RNase H, IN, PR
|-
| ''env'' || gp160 || gp120, gp41
|-
| rowspan=2 | 필수 조절 인자
| ''tat'' || Tat ||
|-
| ''rev'' || Rev ||
|-
| rowspan=4 | 엑세서리 조절 인자
| ''nef'' || Nef ||
|-
| ''vpr'' || Vpr ||
|-
| ''vif'' || Vif ||
|-
| ''vpu'' || Vpu ||
|}

===바이러스 형성 단백질 ===
[[파일:P24 HIV-capsid.png|섬네일|HIV 캡시드의 모습. 약 200 개의 p24 단백질로 구성되어 있다. 확대된 p24의 그림은 위쪽이 탄소 구조를 나타낸 것이고 아래는 등위곡면으로 표현한 것이다.]]

* ''[[그룹 특성 항원|gag]]'' (그룹 특성 항원) - 일반적인 레트로바이러스의 단백질 p2(레트로바이러스 메트릭스 단백질, MA)가 돌연변이를 일으켜 HIV를 특정할 수 있는 항원이 되었다. 이 외에 캡시드 단백질인 p24, 간격 조절 펩타이드인 SP1과 SP2, 뉴클레오캡시드 단백질인 p7, 그리고 P6 단백질이 특성 항원이 된다.<ref name="King, Steven R. 1994">{{저널 인용| vauthors = King Steven R | year = 1994 | title = HIV: Virology and Mechanisms of disease | url = https://archive.org/details/sim_annals-of-emergency-medicine_1994-09_24_3/page/443 | journal = Annals of Emergency Medicine | volume = 24 | issue = 3| pages = 443–449 | doi=10.1016/s0196-0644(94)70181-4| pmid = 7915889 }}</ref>
* ''[[Pol (HIV)|pol]]'' - [[역전사 효소]]와 [[리보핵산 H]], [[통합효소]], [[단백질분해효소]]를 만든다.<ref name="Votteler, J 2008"/> 별다른 역할이 없는 리보핵산 H를 제외하면 이들 효소는 모두 HiV 복제의 핵심적인 역할을 한다.
* ''[[Env (gene)|env]]'' - 봉합(envelope)을 위한 효소이다. 수주 세포의 분해효소를 이용하여 [[소포체]]의 [[퓨린]]을 당화시켜 당단백질 [[gp160]], 그리고 [[CD4]] 수용체에 부착되는 돌기를 형성한다.<ref name="Mushahwar, Isa K. 2007"/><ref name="King, Steven R. 1994"/>

=== 필수 조절 인자 ===
* ''[[Tat (HIV)|tat]]'' - HIV 전환 활성 인자(HIV trans-activator)이다. 역전사 과정에서 바이러스 RNA를 DNA로 치환하는 [[mRNA]]를 형성하는 역할을 한다.<ref name="Votteler, J 2008"/> HIV 감염 초기 단계에서 결정적인 역할을 한다.<ref name="Montagnier, Luc 1999"/><ref name="Votteler, J 2008"/>
* ''[[Rev (HIV)|rev]]'' - 바이러스 단백질 조절 및 발현 인자(regulator of expression of virion proteins)이다. [[아르기닌]]을 표지자로 삼아 바이러스의 역전사 DNA와 숙주 DNA의 통합 위치를 결정한다.<ref name="Montagnier, Luc 1999"/><ref name="Votteler, J 2008"/>

=== 엑세서리 조절 인자 ===
* ''[[바이러스 단백질 R|vpr]]'' - [[렌티바이러스]] 단백질 R(Lentivirus protein R)은 [[유전자 발현의 조절]]을 담당하며 바이러스가 서로 다른 [[생물종]] 숙주 사이를 넘나들게 하는 [[셔틀 벡터]]이다.<ref name="Votteler, J 2008"/>
* ''[[바이러스 전염 인자|vif]]'' - 바이러스 전염 인자(Viral infectivity factor, Vif)는 HIV 바이러스에서 거의 변이가 없는 매우 높은 수준의 [[보존 서열]]으로 23 kDa 크기의 [[인단백질]]이다. HIV-1의 전염성과 관련이 깊다.<ref name="Votteler, J 2008"/>
* ''[[네거티브 조절 인자|nef]]''- 네거티브 조절 인자(negative regulation factor, Nef)는 인단백질과 결합하여 세포막의 [[미리스트산]]화를 진행하는 것을 포함하여 바이러스 복제의 여러 단계에 관여한다. 숙주 세포의 [[세포 자살]]을 유도하여 전염성을 높이는 것으로 추측되고 있다.<ref name="Votteler, J 2008"/>
* ''[[바이러스 단백질 U|vpu]]'' - 바이러스 단백질 U(Virus protein U, Vpu)는 HIV-1만 가지고 있는 [[올리고머]]이다. 숙주 세포의 [[유비퀴틴]]과 [[프로테아좀]]에 관여하여 [[CD4]] 수용기를 분해하고 바이러스의 전염성을 높인다.<ref name="Montagnier, Luc 1999"/><ref name="Votteler, J 2008"/>
* ''tev'': HIV-1 가운데 일부에서만 발견된다. ''tat'', ''env'', ''rev'' 유전자의 복합체이다. [[Tat (HIV)|tat]]과 같은 역할을 하지만 그 외의 바이러스 복제 조절은 거의 하지 않는다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Benko DM, Schwartz S, Pavlakis GN, Felber BK | title = A novel human immunodeficiency virus type 1 protein, tev, shares sequences with tat, env, and rev proteins | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-virology_1990-06_64_6/page/2505 | journal = Journal of Virology | volume = 64 | issue = 6 | pages = 2505–18 | date = June 1990 | pmid = 2186172 | pmc = 249426 | doi = 10.1128/JVI.64.6.2505-2518.1990 }}</ref>

== RNA 이차구조 ==
[[파일:RF01418.png|섬네일| HIV-1의 RNA 이차구조 예측도]]

다른 RNA들과 같이 HIV의 RNA 역시 한 가닥으로 이루어져 있지만 [[염기서열]]들은 [[전기 음성도]]에 따른 상호 결합으로 접혀 이차구조를 형성한다.<ref name="Kun 2011"/> HIV의 유전체 RNA는 3개의 [[스템-루프 구조]]를 갖는 것으로 파악되었다. 비리온 상태에서는 스템-루프 구조를 유지하다가 숙주에 침투하여 캡시드가 풀리면 역전사 효소가 결합을 풀고 바이러스 복제를 시작한다.<ref name="pmid18974280">{{저널 인용| vauthors = Wang Q, Barr I, Guo F, Lee C | title = Evidence of a novel RNA secondary structure in the coding region of HIV-1 pol gene | journal = RNA | volume = 14 | issue = 12 | pages = 2478–88 | date = December 2008 | pmid = 18974280 | pmc = 2590956 | doi = 10.1261/rna.1252608 }}</ref>

== V3 루프 ==
HIV의 유전체는 3차 변형 루프(third variable loop, V3 loop)도 갖는 다는 점과 이것이 HIV의 전염성과 연관이 있다는 점이 확인되었지만 정확히 어떤 구조를 이루는 지는 아직 알려져 있지 않다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Takeda S, Takizawa M, Miyauchi K, Urano E, Fujino M, Murakami T, Murakami T, Komano J | title = Conformational properties of the third variable loop of HIV-1AD8 envelope glycoprotein in the liganded conditions | journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 475 | issue = 1 | pages = 113–8 | date = June 2016 | pmid = 27178216 | doi = 10.1016/j.bbrc.2016.05.051 }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[HIV/AIDS 연구]]

== 외부 링크 ==
{{위키공용분류}}
* [http://rfam.org/family/RF01418 Rfam entry for HIV pol-1 stem loop]
* [https://web.archive.org/web/20131004222718/http://visualscience.ru/en/projects/hiv/illustrations/ 3D model of the complete HIV1 virion]
* {{서적 인용| pmid = 20888479 | doi=10.1016/S0076-6879(10)83014-9 | volume=483 | pmc=3056484 | year=2010 | pages=267–90 |vauthors=Liu J, Wright ER, Winkler H | title = Cryo-EM, Part C: Analyses, Interpretation, and Case studies | series = Methods in Enzymology | isbn = 9780123849939 | chapter = 3D Visualization of HIV Virions by Cryoelectron Tomography }}

== 각주 ==
{{각주}}

[[분류:HIV/AIDS]]