{{위키데이터 속성 추적}}
'''단백질의 1차 구조'''(Protein Primary Structure)는 [[펩타이드]] 또는 [[단백질]]에서 [[아미노산]]의 선형 서열이다.<ref name="sanger">{{서적 인용|url=|제목=The arrangement of amino acids in proteins|성=SANGER F|연도=1952|총서=Advances in Protein Chemistry|권=7|쪽=1–67|doi=10.1016/S0065-3233(08)60017-0|isbn=9780120342075|pmid=14933251}}</ref> 통상적으로 단백질의 1차 구조는 [[N 말단]]에서 [[C 말단]]으로 생성된다. [[단백질 생합성]]은 [[세포]]의 [[리보솜]]에 의해 이루어진다. 실험실에서도 펩타이드를 합성할 수 있다. 단백질 1차 구조는 직접 서열을 분석하거나 DNA 서열로부터 추론된다.

== 형성 ==

=== 생물학적 ===
[[아미노산]]은 [[펩타이드 결합]]을 통해 중합되어 긴 골격을 형성하며, 다른 아미노산 [[곁사슬]]이 돌출되어있다. 생물학적 관점에서, [[단백질]]은 세포의 [[리보솜]]의 [[번역 (생물학)|번역]]에 의해 생성된다. 또한 일부 유기체는 비리보솜 펩타이드 합성에 의해 짧은 [[펩타이드]]를 만들 수 있는데, 이는 20개의 표준 아미노산 이외의 [[아미노산]]을 사용하며 고리화, 변형, 가교될 수있다.

=== 화학적 ===
펩타이드는 다양한 실험실 방법을 통해 화학적으로 합성될 수 있다. 화학적 방법은 전형적으로 생물학적 단백질 합성과 반대 순서로 펩타이드를 합성한다([[C 말단]]에서 시작).

== 표기법 ==
단백질 서열은 일련의 문자로 표시되며, [[N 말단]]에서 시작하여 [[C 말단]]까지 아미노산이 열거된다. 세 글자 약어(Three Letter Codes) 또는 한 글자 약어(One Letter Codes)를 사용하여 20개의 자연 발생 [[아미노산]]뿐만 아니라 혼합물 또는 모호한 [[아미노산]](핵산 표기법과 유사)을 나타낼 수 있다.<ref name="sanger">{{서적 인용|url=|제목=The arrangement of amino acids in proteins|성=SANGER F|연도=1952|총서=Advances in Protein Chemistry|권=7|쪽=1–67|doi=10.1016/S0065-3233(08)60017-0|isbn=9780120342075|pmid=14933251}}</ref><ref name="letter">{{저널 인용|제목=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|저널=FEBS Letters|성=Aasland|이름=Rein|성2=Abrams|이름2=Charles|url=|날짜=2002-02-20|권=513|호=1|쪽=141–144|doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|성3=Ampe|이름3=Christophe|성4=Ball|이름4=Linda J.|성5=Bedford|이름5=Mark T.|성6=Cesareni|이름6=Gianni|성7=Gimona|이름7=Mario|성8=Hurley|이름8=James H.|성9=Jarchau|이름9=Thomas}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|저널=European Journal of Biochemistry|날짜=1968-07-01|권=5|호=2|쪽=151–153|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x|issn=1432-1033|pmid=11911894}}</ref>

[[펩타이드]]는 직접 서열을 분석하거나 DNA 서열로부터 추론 될 수있다. 알려진 단백질 서열을 대조하는 큰 서열 데이터베이스가 존재한다.

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{| class="wikitable sortable"
|+20개의 표준 아미노산 표기법
!아미노산
!세 글자 약어<ref name="Hausman">{{서적 인용|title=The cell: a molecular approach|publisher=ASM Press|year=2004|isbn=978-0-87893-214-6|location=Washington, D.C|page=51|author1=Hausman, Robert E.|author2=Cooper, Geoffrey M.}}</ref>
!한 글자 약어<ref name="Hausman" />
|- style="text-align:center;"
|[[알라닌]](Alanine)
|Ala
|A
|- style="text-align:center;"
|[[아르기닌]](Arginine)
|Arg
|R
|- style="text-align:center;"
|[[아스파라긴]](Asparagine)
|Asn
|N
|- style="text-align:center;"
|[[아스파르트산]](Asparatic Acid)
|Asp
|D
|- style="text-align:center;"
|[[시스테인]](Cysteine)
|Cys
|C
|- style="text-align:center;"
|[[글루탐산]](Glutamic Acid)
|Glu
|E
|- style="text-align:center;"
|[[글루타민]](Glutamine)
|Gln
|Q
|- style="text-align:center;"
|[[글라이신]](Glycine)
|Gly
|G
|- style="text-align:center;"
|[[히스티딘]](Histidine)
|His
|H
|- style="text-align:center;"
|[[아이소류신]](isoleucine)
|Ile
|I
|- style="text-align:center;"
|[[류신]](Leucine)
|Leu
|L
|- style="text-align:center;"
|[[라이신]](Lysine)
|Lys
|K
|- style="text-align:center;"
|[[메티오닌]](Methionine)
|Met
|M
|- style="text-align:center;"
|[[페닐알라닌]](Phenylalanine)
|Phe
|F
|- style="text-align:center;"
|[[프롤린]](Proline)
|Pro
|P
|- style="text-align:center;"
|[[세린]](Serine)
|Ser
|S
|- style="text-align:center;"
|[[트레오닌]](Threonine)
|Thr
|T
|- style="text-align:center;"
|[[트립토판]](Tryptophan)
|Trp
|W
|- style="text-align:center;"
|[[티로신]](Tyrosine)
|Tyr
|Y
|- style="text-align:center;"
|[[발린]](Valine)
|Val
|V
|}

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{| class="wikitable"
|+모호한 아미노산 표기법
!표기
!설명
!대표 잔기
|-
|X
|모든 아미노산 또는 불명
|All
|-
|B
|[[아스파르트산]] 또는 [[아스파라긴]]
|D, N
|-
|Z
|[[글루탐산]] 또는 [[글루타민]]
|E, Q
|-
| J
|[[류신]] 또는 [[아이소류신]]
|I, L
|-
|Φ
|소수성 아미노산
|V, I, L, F, W, M
|-
|Ω
|방향성 아미노산
|F, W, Y, H
|-
|Ψ
|지방족 아미노산
|V, I, L, M
|-
|π
|분자량이 작은 아미노산
|P, G, A, S
|-
|ζ
|친수성 아미노산
|S, T, H, N, Q, E, D, K, R, Y
|-
| +
|양전하를 띠는 아미노산
|K, R, H
|-
| -
|음전하를 띠는 아미노산
|D, E
|}
{{col-float-end}}

== 변형 ==
일반적으로 [[폴리펩타이드]]는 비분지형 중합체이므로 이들의  차 구조는 종종 그의 골격을 따라 [[아미노산]] 서열에 의해 특정된다. 그러나 [[단백질]]은 가장 일반적으로 이황화 결합에 의해 가교 결합 될 수 있으며, 단백질의 이황화결합에 관여하는 [[시스테인]]이 필요하다. 다른 가교에는 데스모신(Desmosine)이 포함된다.

=== 이성질화 ===
폴리펩타이드 사슬의 [[광학 이성질체]]는 라세미화를 겪을 수 있다. 순서는 변경되지 않지만 순서의 화학적 특성에 영향을 미친다. 특히 [[단백질]]에서 정상적으로 발견되는 <small>L-</small>아미노산은 자연적으로 이성질화 될 수있다. <math>\mathrm{C^{\alpha}}</math> 대부분의 [[단백질 가수 분해 효소]]에 의해 분해 될 수 없는 <small>D-</small>아미노산을 형성하는 원자가 존재한다. 또한 [[프롤린]]은 [[펩타이드 결합]]에서 안정한 트랜스 [[이성질체]]를 형성 할 수 있다.

=== 번역 후 변형 ===
마지막으로 단백질은 다양한 번역 후 변형을 겪을 수 있다.

폴리펩타이드의 [[N 말단]]은 다음과 같이 변형 될 수 있다.
[[파일:N-terminal_acetylation.svg|왼쪽|섬네일|220x220픽셀| '''그림 1.''' [[N 말단]] 아세틸화 ]]

* '''아세틸화''' <math>\mathrm{-C(=O)-CH_{3}}</math>

: [[N 말단]] 아미노기의 [[양전하]]는 아세틸기로 변형됨로써 제거 될 수 있다([[N 말단]] 차단).

* '''포르밀화''' <math>\mathrm{-C(=O)H}</math>

: 번역 후 일반적으로 발견되는 [[N 말단]] [[메티오닌]]은 포르밀기로 차단된 [[N 말단]]을 갖는다. 이 포르 밀기는 탈포르밀효소(Defromylase)에 의해 제거된다.

* '''파이로 글루탐산(Pyroglutamate)'''

[[파일:Formation_of_pyroglutamate.svg|오른쪽|섬네일|308x308픽셀| '''그림 2.''' [[N 말단]] [[글루타민]]으로부터 파이로 글루탐산의 형성 ]]

: [[N 말단]] [[글루타민]]은 그 자체를 공격하여 순환적 파이로 글루탐산을 형성할 수 있다.

* '''미리스토일화''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{12}-CH_{3}}</math>

: 미리스토일화는 아세틸화와 유사하다. 미리스일기는 단순한 [[메틸기]] 대신 14개의 소수성 탄소 꼬리를 가지고 있어 [[단백질]]을 [[세포막]]에 고정시키는 데 사용된다.

폴리펩타이드의 [[C 말단]]은 다음과 같이 변형될 수 있다.
[[파일:C-terminal_amidation.svg|왼쪽|섬네일|220x220픽셀| '''그림 3.'''  [[C 말단]] 아미노화 ]]

* '''아미노화''' (그림 참조)

: [[C 말단]]은 아미노화에 의해 차단 될 수 있다(따라서 음전하를 중화시킴).

* '''글리코실포스파티딜이노시톨(GPI)의 부착'''

: 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI)은 단백질을 [[세포막]]에 고정시키는 큰 소수성 인지질 그룹이다. 이는 아미노 결합을 통해 폴리펩타이드 [[C 말단]]에 부착되고, 이후 [[에탄올]] 아민에 연결되고, 최종적으로 포스파티딜이노시톨의 지질 부분에 연결된다.

마지막으로 펩타이드 [[곁사슬]]은 또한 공유적으로 변형 될 수 있다.

* '''인산화'''

: 절단 이외에 [[인산화]]는 [[단백질]]의 가장 중요한 화학적 변형이다. 인산기는 [[세린]], [[트레오닌]], [[티로신]] [[잔기]]의 [[곁사슬]] [[하이드록시기]]에 부착 될 수 있으며, 그 부위에 음전하를 부가하고 비천연 아미노산을 생성한다. 이러한 반응은 [[키네이스|인산화 효소]]에 의해 촉매되고 역반응은 인산 가수 분해 효소에 의해 촉매된다. 인산화 [[티로신]]은 종종 단백질이 서로 결합 할 수 있는 핸들로서 작용하는 반면, [[세린]]/[[트레오닌]]의 인산화는 음전하 때문에 구조적 변화를 유도한다. [[세린]]/[[트레오닌]] 잔기를 [[글루탐산]]으로 변화시킴으로써 세린/트레오닌의 인산화 효과를 확인할 수 있다.

* '''당화'''

: [[당화]](Glycosylation)는 매우 일반적이고 이질적인 화학적 변형이 잘 일어난다. 당 Moiety는 [[세린]]/[[트레오닌]]의 [[곁사슬]] [[하이드록시기]] 또는 [[아스파라긴]]의 [[곁사슬]] [[아미노기]]에 부착 될 수있다. 이러한 부착물은 용해도 증가에서 복잡한 인식에 이르기까지 다양한 기능을 수행할 수 있다. 모든 당화는 튜니카마이신과 같은 특정 억제제로 차단 될 수 있다.

* '''탈아미드화'''(석신이미드 형성)

: 이 변형에서, [[아스파라긴]] 또는 [[아스파르트산]]의 [[곁사슬]]은 [[펩타이드 결합]]을 공격하여 대칭 숙신이미드 [[중간체]]를 형성한다. 중간체의 [[가수 분해]]는 [[아스파르트산]] 또는 β 아미노산, 동형 아스파르트산을 생성한다. [[아스파라긴]]의 경우, 어느 하나의 생성물은 [[아미노기]]의 손실을 초래하여 탈아미드화가 된다.

* '''하이드록시화'''

: [[프롤린]] [[잔기]]는 [[라이신]](한 원자에서) 일 수 있는 것처럼, 두 원자 중 하나에서 [[하이드록시기]]를 가질 수 있다. [[프롤린]]은 [[콜라겐]]의 중요한 성분으로, 결핍시 콜라겐이 불안정하다. 하이드록시화 반응은 [[비타민 C]]을 필요로 하는 [[효소]]에 의해 촉매되며, 결핍시 [[괴혈병]]과 같은 많은 [[결합 조직]] 질환을 유발한다.

* '''메틸화'''

: 몇몇 단백질 [[잔기]], 특히 [[라이신]] 및 [[아르기닌]]의 [[양전하]] 단백질이 메틸화 될 수 있다. [[아르기닌]] 잔기는 핵산-인산 골격과 상호 작용하고 단백질-DNA 복합체에서 염기 잔기, 특히 [[구아닌]]과 [[수소 결합]]을 형성한다. [[라이신]] 잔기는 [[단일 결합]], [[이중 결합]], [[삼중 결합]]으로 메틸화 될 수 있다. 그러나 메틸화는 [[곁사슬]] 상의 [[양전하]]를 변화시키지 않는다.

* '''아세틸화'''

: [[라이신]] 아미노기의 아세틸화는 [[N 말단]]의 아세틸화와 화학적으로 유사하다. 그러나 기능적으로, [[라이신]] 잔기의 아세틸화는 핵산에 대한 [[단백질]]의 결합을 조절하는데 사용된다. [[라이신]] 상의 [[양전하]]의 제거는(음전하) [[핵산]]에 대한 정전기적 인력을 약화시킨다.

* '''황화'''

: [[티로신]]은 <math>\mathrm{O^{\eta}}</math> 원자로 황화 반응이 일어난다. 다소 특이하게도 이러한 변형은 [[소포체]]가 아닌 [[골지체]]에서 발생한다. 인산화 [[티로신]]과 유사하게, 황화 [[티로신]]은 세포 표면상의 케모카인 수용체에서 특정 인식을 위해 사용된다. 인산화와 마찬가지로, 황화는 이전 중립 위치에 [[음전하]]를 추가한다.

* '''프레닐화''' 및 '''팔미토일화''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{14}-CH_{3}}</math>

: 소수성 이소프렌(파네실, 제라닐, 제라닐제라닐기) 및 팔미토일기는 <math>\mathrm{S^{\gamma}}</math> [[세포막]]에 [[단백질]]을 고정시키는 [[시스테인]] 잔기의 원자이다. GPI 및 미리토일앵커와 달리, 이들 그룹은 반드시 말단에 추가 될 필요는 없다.

* '''카복실화'''

: [[글루탐산]] [[곁사슬]]에 여분의 [[글루탐산]] 그룹 (이중 음전하)을 첨가하여 [[글루타민]] [[잔기]]를 생성하는데, 비교적 드문 변형이다. 이것은 [[칼슘]]과 같은 경질 금속 이온에 대한 결합을 강화하는 데 사용된다.

* '''ADP-리보실화'''

: 큰 ADP-리보실기는 이종 효과를 가지면서 [[단백질]] 내의 여러 유형의 [[곁사슬]]로 옮길 수 있다. 이 변형은 ''Vibrio cholerae,'' ''Corynebacterium diphtheriae,'' ''Bordetella pertussis''와 같은 이종 [[세균]]의 강력한 [[독소]]를 표적으로 한다.

* '''유비퀴틴화''' 및 '''SUMO화'''

: 다양한 형태의 접힌 단백질이 그들의 [[C 말단]]에서 다른 단백질의 [[라이신]]의 [[곁사슬]] 암모늄기에 부착 될 수 있다. [[유비퀴틴]]이 이들 중 가장 흔하며, 일반적으로 유비퀴틴 표시된 [[단백질]]이 분해되어야 한다는 신호를 보낸다.

위에서 열거된 폴리펩타이드 변형은 [[진핵생물]]의 세포 내 [[세포소기관|소기관]]인 [[소포체]]에서 발생하고, [[리보솜]]에서 합성 된 후에 발생한다.

많은 다른 화학 반응(시아닐화)은 생물학적 시스템에서는 발견되지 않지만 화학자들에 의해 단백질에 적용되었다.

=== 분열 및 결찰 ===
상기에 열거된 것 이외에, 단백질의 1차 구조의 가장 중요한 변형은([[가수분해|가수 분해]] 또는 [[단백질 가수 분해 효소]]에 의한)[[단백질분해과정|펩타이드 절단]]이다. 단백질은 종종 비활성 [[전구체]] 형태로 합성된다. 일반적으로 [[N 말단]] 또는 [[C 말단]] 세그먼트는 단백질의 [[활성 자리]]를 차단하여 그 기능을 억제한다. 단백질은 억제 펩타이드를 절단함으로써 활성화된다.

일부 [[단백질]]은 스스로를 쪼개는 힘을 가지고 있다. 전형적으로 [[세린]]의 [[하이드록시기]](드물게 [[트레오닌]]) 또는 [[시스테인]] 잔기의 티올기는 앞선 [[펩타이드 결합]]의 카르보닐 탄소를 공격하여 사면 결합 된 중간체(히드록시옥사졸리딘, [[세린]]/[[트레오닌]]으로 분류 됨) 또는 히드록시티아졸리딘([[시스테인]]중간체)가 그 예이다. 아미드 형태는 일반적으로 [[자유에너지]]에 의해 선호되므로, 이 중간체는 아미드 형태로 되돌아가는 경향이 있다. 그러나 추가적인 분자 상호 작용은 아미드 형태를 덜 안정적으로 만들 수 있다. 대신에 [[아미노기]]가 방출되어 [[펩타이드 결합]] 대신에 [[에스터 결합]]([[세린]]/[[트레오닌]]) 또는 티오에스터 결합([[시스테인]])이 생성된다. 이 화학 반응을 'N-O 아실기 이동'이라고 한다.

* 간단한 [[가수 분해]]는 치환된 [[아미노기]]가 새로운 [[N 말단]]이 되는 폴리펩타이드 사슬을 분할한다. 이것은 glycosylasparaginase의 성숙에서 볼 수 있다. 또한 β 제거 반응은 사슬을 분할하지만, 새로운 [[N 말단]]에서 피루보일기를 초래한다. 이 피루보일기는 일부 [[효소]], 특히 피루보일기의 전자 흡인력을 이용하는 S-DC( S-adenosylmethionine decarboxylase)와 같은 탈탄산효소(decarboxylaase)에서 [[공유 결합]]된 촉매 [[보조인자]]로 사용될 수 있다. 분자 내 에스터 교환으로 분지형 폴리펩타이드가 생성된다. 인테인(Intein)에서, 새로운 [[에스터 결합]]은 곧 [[C 말단]] [[아스파라긴]]에 의한 분자 내 공격에 의해 파괴된다. 분자 간 에스터 교환 반응은 헤지호그 단백질 처리에서 볼 수 있듯이, 전체 세그먼트를 한 폴리펩타이드에서 다른 폴리펩타이드로 옮길 수 있다.

== 다른 분자의 1차 구조 ==
임의의 선형 사슬 이형 중합체는 단백질에 대한 용어의 사용과 유사하게 1차 구조를 가질 수 있지만, 이 사용은 단백질과 관련하여 매우 일반적인 사용과 비교하여 드물다. 광범위한 2차 구조를 갖는 [[RNA]]에서, 염기의 선형 사슬은 일반적으로 [[DNA]]에서와 같이 서열로 지칭된다. [[다당류]]와 같은 다른 생물학적 중합체도 기본 구조는 아니지만 1차 구조를 갖는 것으로 간주 될 수 있다.

== 2차 및 3차 구조와의 관계 ==
생물학적 중합체의 1차 구조는 대부분 3차원 형태(3차 구조)를 결정한다. 단백질 서열은 2차 구조의 세그먼트 또는 막 관통 영역과 같은 국소 특징을 예측하는데 사용될 수 있다. 그러나 [[단백질 접힘]]의 복잡성은 현재 그 서열만으로 [[단백질의 3차 구조]]를 예측하는 것을 금지한다. 유사한 상동성 서열의 구조(동일한 단백질 군의 구성원)를 알면 상동성 모델링에 의해 3차 구조를 매우 정확하게 예측할 수 있다. 전장 단백질 서열이 이용 가능하다면, [[등전점]]과 같은 일반적인 생물리학적 특성 을 추정 할 수 있다.

== 같이 보기 ==
* 단백질 서열
* [[염기서열|핵산의 1차 구조]](염기 서열)
* [[번역 (생물학)|번역]]
* 유사 아미노산 조성

== 각주 ==
{{각주}}

{{단백질의 일차 구조}}
{{생체분자구조}}

[[분류:입체화학]]
[[분류:단백질 구조]]