{{위키데이터 속성 추적}}
{{Infobox protein family
| Symbol = Globin
| Name = 글로빈 패밀리 (패밀리 M)
| image = PDB 1hba EBI.jpg
| width = 
| caption = 디옥시헤모글로빈 로스차일드 37 베타 Trp----Arg의 구조: 소단위체간 염화물 결합 부위를 생성하는 돌연변이<ref name="pmid1567857">{{저널 인용|vauthors=Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A |title=High-resolution X-ray study of deoxyhemoglobin Rothschild 37 beta Trp----Arg: a mutation that creates an intersubunit chloride-binding site |journal=Biochemistry |volume=31 |issue=16 |pages=4111–21 |date=April 1992 |pmid=1567857 |doi= 10.1021/bi00131a030}}</ref>
| Pfam = PF00042
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| InterPro = IPR000971
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| PROSITE = PS01033
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{{Infobox protein family
| Symbol = Bac_globin
| Name = 세균 유사 글로빈 (패밀리 T)
| image = PDB 1s56 EBI.jpg
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| caption = 제논(Xe) 원자로 적셔진 결핵균(''mycobacterium tuberculosis'')의 "잘린" 헤모글로빈 n (Hbn)의 결정 구조
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{{Infobox protein family
| Symbol = Protoglobin
| Name = 프로토글로빈 (패밀리 S)
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}}
'''글로빈'''({{llang|en|globin}})은 [[산소]] 결합 및 운반에 관여하는 [[헴]] 함유 [[구상 단백질]]의 [[단백질 슈퍼패밀리|슈퍼패밀리]]이다. 이들 [[단백질]]은 모두 일련의 8개의 [[알파 나선|알파 나선형 부분]]인 글로빈 접힘을 포함한다. 두 가지 주요 구성원으로는 [[미오글로빈]]과 [[헤모글로빈]]이 있다. 이들 두 단백질은 모두 [[헴]] [[보결분자단]]을 통해 가역적으로 산소와 결합한다. 이들은 많은 [[생물체]]들에 널리 분포되어 있다.<ref name="pmid17540514">{{저널 인용|vauthors=Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR | title = A model of globin evolution | journal = Gene | volume = 398 | issue = 1–2 | pages = 132–42 |date=August 2007 | pmid = 17540514 | doi = 10.1016/j.gene.2007.02.041 }}</ref>

== 구조 ==
글로빈 슈퍼패밀리 구성원은 공통된 [[단백질의 3차 구조|3차원 접힘]]을 공유한다.<ref>{{서적 인용|title=Introduction to protein structure|last2=Tooze|first2=John|date=1999|publisher=Garland Pub.|isbn=978-0815323051|edition=2nd|location=New York|last1=Branden|first1=Carl}}</ref> 이 '글로빈 접힘'은 일반적으로 8개의 [[알파 나선|α 나선]]으로 구성되지만 일부 단백질은 말단에 추가적인 나선 확장이 있다.<ref>{{저널 인용|last2=Onesti|first2=S|last3=Gatti|first3=G|last4=Coda|first4=A|last5=Ascenzi|first5=P|last6=Brunori|first6=M|year=1989|title=Aplysia limacina myoglobin. Crystallographic analysis at 1.6 a resolution|journal=Journal of Molecular Biology|volume=205|issue=3|pages=529–44|pmid=2926816|last1=Bolognesi|first1=M|doi=10.1016/0022-2836(89)90224-6}}</ref> 글로빈 접힘에는 나선만 포함되어 있으므로 전체 α 단백질 접힘으로 분류된다.

글로빈 접힘은 이름이 같은 글로빈 [[단백질 패밀리|패밀리]]와 [[피코사이아닌]]에서 발견된다. 따라서 글로빈 접힘은 발견된 최초의 단백질 접힘이었다(미오글로빈은 구조가 밝혀진 최초의 단백질이었다).

=== 나선 패키징 ===
글로빈 접힘 코어의 8개의 나선은 1차 서열에서 서로 가까운 [[아미노산]]이 공간적으로도 가까운 다른 [[구조 모티프|구조적 모티프]]와 달리 중요한 비국소적 구조를 공유한다. 나선은 약 50도의 평균 각도로 함께 모여 있는데, 이는 [[나선 다발]]과 같은 다른 나선형 패킹보다 상당히 가파른 것이다. 나선 패킹의 정확한 각도는 단백질의 서열에 따라 달라진다. 왜냐하면 패킹은 나선 경계면 근처의 [[아미노산]] [[곁사슬]]의 [[입체 효과|입체적 상호작용]]과 [[소수성 상호작용]]에 의해 매개되기 때문이다.

== 진화 ==
글로빈은 [[공통 조상]]으로부터 [[진화]]해 왔으며 다음과 같이 세 가지 계통으로 나눌 수 있다.<ref name="pmid16061809">{{저널 인용|last1=Vinogradov |first1=SN |last2=Hoogewijs |first2=D |last3=Bailly |first3=X |last4=Arredondo-Peter |first4=R |last5=Guertin |first5=M |last6=Gough |first6=J |last7=Dewilde |first7=S |last8=Moens |first8=L |last9=Vanfleteren |first9=JR |title=Three globin lineages belonging to two structural classes in genomes from the three kingdoms of life. |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |date=9 August 2005 |volume=102 |issue=32 |pages=11385–9 |doi=10.1073/pnas.0502103102 |pmid=16061809|pmc=1183549 |doi-access=free }}</ref><ref name=pmid23541529>{{저널 인용|last1=Vinogradov |first1=Serge N. |last2=Tinajero-Trejo |first2=Mariana |last3=Poole |first3=Robert K. |last4=Hoogewijs |first4=David |title=Bacterial and archaeal globins — A revised perspective |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics |date=September 2013 |volume=1834 |issue=9 |pages=1789–1800 |doi=10.1016/j.bbapap.2013.03.021 |pmid=23541529|url=https://www.zora.uzh.ch/id/eprint/81249/1/Vingradov-Hoogewijs_BBA-Proteins_and_Proteomics_2013-main.pdf }}</ref>
* 패밀리 M(미오글로빈 유사) 또는 패밀리 F(태아 헤모글로빈(FHb) 유사)<ref name="pmid32863222">{{저널 인용|last1=Keppner |first1=A |last2=Maric |first2=D |last3=Correia |first3=M |last4=Koay |first4=TW |last5=Orlando |first5=IMC |last6=Vinogradov |first6=SN |last7=Hoogewijs |first7=D |title=Lessons from the post-genomic era: Globin diversity beyond oxygen binding and transport. |journal=Redox Biology |date=October 2020 |volume=37 |pages=101687 |doi=10.1016/j.redox.2020.101687 |pmid=32863222 |pmc=7475203}}</ref>는 전형적인 3/3 접힘을 갖는다.
** 플라보헤모글로빈에 대한 서브패밀리 태아 헤모글로빈(FHb), [[융합 단백질|키메라]].
** 단일 도메인 글로빈에 대한 서브패밀리 SDgb(SSDgb와 혼동하지 말것).
* 패밀리 S(센서 유사용), 다시 3/3 접힘.
** 글로빈 결합 센서에 대한 서브패밀리 GCS, 키메라.
** 프로토글로빈에 대한 서브패밀리 PGb, 단일 도메인.
** 센서 단일 도메인 글로빈에 대한 서브패밀리 SSDgb.
* 패밀리 T(잘린 경우), 2/2 접힘,<ref name="pmid26788940">{{저널 인용|last1=Bustamante |first1=JP |last2=Radusky |first2=L |last3=Boechi |first3=L |last4=Estrin |first4=DA |last5=Ten Have |first5=A |last6=Martí |first6=MA |title=Evolutionary and Functional Relationships in the Truncated Hemoglobin Family. |journal=PLOS Computational Biology |date=January 2016 |volume=12 |issue=1 |pages=e1004701 |doi=10.1371/journal.pcbi.1004701 |pmid=26788940|pmc=4720485 |bibcode=2016PLSCB..12E4701B }}</ref> 모든 서브패밀리는 키메라, 단일 도메인 또는 직렬로 연결될 수 있다.<ref name="pmid32863222"/>
** 서브패밀리 TrHb1(또한 T1 또는 N).
** 서브패밀리 TrHb2(또한 T2 또는 O). 2/2 [[피토글로빈]]을 포함한다.
** 서브패밀리 TrHb3(또한 T3 또는 P).

글로빈의 패밀리 M/F는 [[고세균]]에 없다. 진핵생물에는 GCS, Pgb 및 T3 서브패밀리 글로빈이 부족하다.<ref name="pmid32863222"/>

다음과 같이 8가지 글로빈(안드로글로빈(Adgb), [[사이토글로빈]](Cygb), 글로빈 E(GbE, 새의 눈에서 유래), 글로빈 X(GbX, 포유류나 조류에서는 발견되지 않음), 글로빈 Y(GbY, 일부 포유류에서 유래), [[헤모글로빈]](Hb), [[미오글로빈]](Mb), [[뉴로글로빈]](Ngb))이 [[척추동물]]에서 생성되는 것으로 알려져 있다.<ref name="pmid32863222"/> 이러한 모든 유형은 동물에서 발견되는 F/M 패밀리<ref name="pmid32863222"/>의 단일 글로빈 유전자로부터 진화해 왔다.<ref>{{저널 인용|last1=Burmester |first1=T |last2=Hankeln |first2=T |title=Function and evolution of vertebrate globins. |journal=Acta Physiologica |date=July 2014 |volume=211 |issue=3 |pages=501–14 |doi=10.1111/apha.12312 |pmid=24811692|s2cid=33770617 }}</ref> 이 단일 유전자는 다른 동물 그룹에서도 산소를 운반하는 "헤모글로빈"을 여러 번 발생시켰다.<ref>Solène Song, Viktor Starunov, Xavier Bailly, Christine Ruta, Pierre Kerner, Annemiek J.&nbsp;M. Cornelissen, Guillaume Balavoine: [https://bmcevolbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12862-020-01714-4 Globins in the marine annelid Platynereis dumerilii shed new light on hemoglobin evolution in bilaterians]. In: BMC Evolutionary Biology Vol.&nbsp;20, Issue&nbsp;165. 29 December 2020. [[doi:10.1186/s12862-020-01714-4]]. See also:
* [https://eurekalert.org/pub_releases/2020-12/c-asg122920.php A single gene 'invented' haemoglobin several times]. On: EurekAlert! 29 December 2020. Source: CNRS</ref> 기능적으로 다른 여러 헤모글로빈이 동일한 [[종 (생물학)|종]]에 공존할 수 있다.

=== 서열 보존 ===
글로빈 슈퍼패밀리의 접힘은 [[진화]]적으로 고도로 [[보존 서열|보존]]되어 왔지만, 접힘을 형성하는 서열은 16%만큼 낮은 서열 동일성을 가질 수 있다. 접힌 부분의 서열 특이성은 엄격하지 않지만 구조가 안정적이고 [[용해도|가용성]]을 유지하려면 단백질의 소수성 코어가 유지되어야 하며 일반적으로 [[친수성]] 용매에 노출된 표면의 소수성 패치를 피해야 한다. 글로빈 접힘의 가장 유명한 [[돌연변이]]는 헤모글로빈을 구성하는 하나의 사슬에서 [[글루탐산]]이 [[발린]]으로 치환되는 것이다. 이 돌연변이는 단백질 표면에 분자간 응집을 촉진하는 "소수성 패치"를 생성하며, 이는 [[낫 모양 적혈구 빈혈증]]을 유발한다.

== 서브패밀리 ==
* [[레그헤모글로빈]], {{InterPro|IPR001032}}
* [[미오글로빈]], {{InterPro|IPR002335}}
* [[에리트로크루오린]], {{InterPro|IPR002336}}
* [[헤모글로빈 소단위체 베타]], {{InterPro|IPR002337}}
* [[헤모글로빈 소단위체 알파]], {{InterPro|IPR002338}}
* 미오글로빈, 흡충류, 유형, {{InterPro|IPR011406}}
* 글로빈, 선충류, {{InterPro|IPR012085}}
* 글로빈, 칠성장어/먹장어류, {{InterPro|IPR013314}}
* 글로빈, 환형동물형, {{InterPro|IPR013316}}
* 헤모글로빈, 세포 외, {{InterPro|IPR014610}}

== 예 ==
글로빈 단백질을 암호화하는 사람의 유전자는 다음과 같다.
* [[사이토글로빈|CYGB]]
* [[헤모글로빈 소단위체 알파|HBA1]], [[헤모글로빈, 알파 2|HBA2]], [[헤모글로빈 소단위체 베타|HBB]], [[헤모글로빈 소단위체 델타|HBD]], [[HBE1]], [[HBG1]], [[HBG2]], [[뮤 헤모글로빈|HBM]], [[HBQ1]], [[헤모글로빈 소단위체 제타|HBZ]], [[미오글로빈|MB]]

글로빈에는 다음이 포함된다.

* [[헤모글로빈]](Hb)
* [[미오글로빈]](Mb)
* [[뉴로글로빈]]: [[척추동물]]의 [[뇌]]와 [[망막]]에서 [[유전자 발현|발현]]되는 미오글로빈 유사 헴단백질로, [[저산소증]]이나 [[허혈]]로 인한 손상으로부터 신경을 보호하는 데 관여한다.<ref name="pmid12962627">{{저널 인용|vauthors=Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M | title = Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity | journal = Structure | volume = 11 | issue = 9 | pages = 1087–95 |date=September 2003 | pmid = 12962627 | doi = 10.1016/S0969-2126(03)00166-7| doi-access = free }}</ref> 뉴로글로빈은 [[진화]] 초기에 갈라진 글로빈 패밀리의 한 부류에 속한다.
* [[사이토글로빈]]: 여러 [[조직 (생물학)|조직]]에서 [[유전자 발현|발현]]되는 산소 센서이다. [[뉴로글로빈]]과 관련이 있다.<ref name="pmid15804833">{{저널 인용|vauthors=Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE | title = Functional properties of neuroglobin and cytoglobin. Insights into the ancestral physiological roles of globins | journal = IUBMB Life | volume = 56 | issue = 11–12 | pages = 689–96 | year = 2004 | pmid = 15804833 | doi = 10.1080/15216540500037299 | s2cid = 21182182 | doi-access = free }}</ref>
* [[에리트로크루오린]]: [[환형동물]]과 [[절지동물]]에서 발현되는 고도로 협력적인 세포 외 호흡 [[단백질]]은 180개의 소단위체로 육각형 이중층으로 조립된다.<ref name="pmid17084861">{{저널 인용|vauthors=Royer WE, Omartian MN, Knapp JE | title = Low resolution crystal structure of Arenicola erythrocruorin: influence of coiled coils on the architecture of a megadalton respiratory protein | journal = J. Mol. Biol. | volume = 365 | issue = 1 | pages = 226–36 |date=January 2007 | pmid = 17084861 | pmc = 1847385 | doi = 10.1016/j.jmb.2006.10.016 }}</ref>
* [[레그헤모글로빈]](legHb 또는 공생 Hb): [[콩과 식물]]의 [[뿌리혹]]에서 생성되며, 여기서 [[질소 고정]]을 촉진하기 위해 공생 세균에 산소 [[확산]]을 촉진시키는 역할을 한다.
* 비공생 헤모글로빈(NsHb): 비콩과 식물에서 생성되며 스트레스를 받는 [[식물]]에서 과발현될 수 있다.
* 플라보헤모글로빈(FHb): N-말단 글로빈 도메인과 C-말단 페레독신 환원효소 유사 NAD/FAD 결합 도메인을 갖는 키메라이다. FHb는 [[전자]]를 글로빈의 [[헴]]으로 전달하는 C-말단 도메인을 통해 [[산화 질소]]로부터 보호하는 역할을 한다.<ref name="pmid11092893">{{저널 인용|vauthors=Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR | title = Flavohemoglobin, a globin with a peroxidase-like catalytic site | journal = J. Biol. Chem. | volume = 276 | issue = 10 | pages = 7272–7 |date=March 2001 | pmid = 11092893 | doi = 10.1074/jbc.M009280200 | doi-access = free }}</ref>
* 글로빈 E: 새의 망막에 산소를 저장하고 전달하는 역할을 하는 글로빈이다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T |title= Oxygen supply from the bird's eye perspective: Globin E is a respiratory protein in the chicken retina |journal= J. Biol. Chem. |volume=286|issue=30|pages=26507–15|year=2011|pmid=21622558|doi= 10.1074/jbc.M111.224634|url=https://www.sciencedaily.com/releases/2011/06/110623130749.htm |pmc=3143615|doi-access= free }}</ref>
* 글로빈 결합 센서: [[세균]]의 화학수용체의 [[세포질]] [[세포 신호전달|신호전달]] 도메인과 유사한 N-말단 미오글로빈 유사 도메인과 C-말단 도메인을 가지고 있는 키메라이다. 이들은 산소와 결합하고 공기주성 반응을 시작하거나 [[유전자 발현]]을 [[전사 조절|조절]]하는 역할을 한다.<ref name="pmid11481493">{{저널 인용|vauthors=Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M | title = Globin-coupled sensors: a class of heme-containing sensors in Archaea and Bacteria | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 98 | issue = 16 | pages = 9353–8 |date=July 2001 | pmid = 11481493 | pmc = 55424 | doi = 10.1073/pnas.161185598 | bibcode = 2001PNAS...98.9353H | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid15598488">{{저널 인용|vauthors=Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M | title = Globin-coupled sensors, protoglobins, and the last universal common ancestor | journal = J. Inorg. Biochem. | volume = 99 | issue = 1 | pages = 23–33 |date=January 2005 | pmid = 15598488 | doi = 10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024 }}</ref>
* 프로토글로빈: 글로빈 결합 센서의 N 말단 도메인과 관련된 [[고세균]]에서 발견되는 단일 도메인 글로빈이다.<ref name="pmid15096613">{{저널 인용|vauthors=Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, Gonzalez G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M | title = Ancestral hemoglobins in Archaea | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 101 | issue = 17 | pages = 6675–80 |date=April 2004 | pmid = 15096613 | pmc = 404104 | doi = 10.1073/pnas.0308657101 | bibcode = 2004PNAS..101.6675F | doi-access = free }}</ref>
* 잘린 2/2 글로빈: 첫 번째 나선이 부족하여 표준 3-오버-3 [[알파 나선|알파 나선형]] 샌드위치 [[단백질 접힘|접힘]] 대신 2-오버-2를 제공한다. [[단백질의 2차 구조|구조적]] 특징에 따라 세 가지 주요 그룹(I, II, III)으로 나눌 수 있다.
* HbN(또는 GlbN): 매우 높은 친화력과 느린 [[해리 (화학)|해리]] 속도로 산소와 협력적으로 결합하는 절단된 헤모글로빈 유사 단백질로, 산소 운반에서 제외될 수 있다. 이는 [[세균|세균성]] 산화 질소 [[해독]] 및 질산화 [[스트레스]]에 관여하는 것으로 보인다.<ref name="pmid16814781">{{저널 인용|vauthors=Lama A, Pawaria S, Dikshit KL | title = Oxygen binding and NO scavenging properties of truncated hemoglobin, HbN, of Mycobacterium smegmatis | journal = FEBS Lett. | volume = 580 | issue = 17 | pages = 4031–41 |date=July 2006 | pmid = 16814781 | doi = 10.1016/j.febslet.2006.06.037 | doi-access = free }}</ref>
* 사이아노글로빈(또는 GlbN): [[남세균]]에서 발견되는 잘린 헴단백질로 산소 친화력이 높고 [[호흡 색소]]가 아닌 말단 산화효소의 일부로 역할을 하는 것으로 보인다.<ref name="pmid10684619">{{저널 인용|vauthors=Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN | title = Solution 1H NMR study of the heme cavity and folding topology of the abbreviated chain 118-residue globin from the cyanobacterium Nostoc commune | journal = Biochemistry | volume = 39 | issue = 6 | pages = 1389–99 |date=February 2000 | pmid = 10684619 | doi = 10.1021/bi992081l}}</ref>
* HbO(또는 GlbO): HbN보다 산소 친화력이 낮은 잘린 헤모글로빈 유사 단백질이다. HbO는 세균의 [[세포막]]과 결합하여 이 단백질이 부족한 막에 비해 산소 흡수를 크게 증가시킨다. HbO는 말단 산화효소와 [[단백질-단백질 상호작용|상호작용]]을 하는 것으로 보이며, [[호기성 대사]] 중 산소 전달을 촉진하는 산소/전자 전달 과정에 참여할 수 있다.<ref name="pmid11796724">{{저널 인용|vauthors=Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Dikshit KL | title = Mycobacterium tuberculosis hemoglobin HbO associates with membranes and stimulates cellular respiration of recombinant Escherichia coli | journal = J. Biol. Chem. | volume = 277 | issue = 18 | pages = 15293–302 |date=May 2002 | pmid = 11796724 | doi = 10.1074/jbc.M111478200 | doi-access = free }}</ref>
* Glb3: HbN보다 HbO와 더 밀접하게 관련되어 있는 것으로 보이는 [[식물]]의 핵 암호화 잘린 헤모글로빈이다. [[애기장대]](''Arabidopsis thaliana'')의 Glb3는 산소와 [[이산화 탄소]]의 농도와 무관한 특이한 결합을 나타낸다.<ref name="pmid11526234">{{저널 인용|vauthors=Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES | title = A hemoglobin from plants homologous to truncated hemoglobins of microorganisms | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 98 | issue = 18 | pages = 10119–24 |date=August 2001 | pmid = 11526234 | pmc = 56925 | doi = 10.1073/pnas.191349198 | bibcode = 2001PNAS...9810119W | doi-access = free }}</ref>

== 글로빈 접힘 ==
글로빈 접힘(cd01067)에는 일부 비헴 단백질도 포함되어 있다. 그 중 일부는 [[2성분 조절 시스템]]인 [[히스티딘 키네이스]]의 N-말단 도메인, RsbR, RsbN인 [[피코빌리단백질]]이다.

== 같이 보기 ==
{{포털|생물학}}
{{colbegin}}
* [[C-풍부 안정성 요소]]
* [[구상 단백질]]
* [[헤모글로빈]]
* [[헴]]
* [[미오글로빈]]
* [[피토글로빈]]
{{colend}}

== 각주 ==
{{각주}}

{{헴단백질}}
{{InterPro content|IPR001486}}

[[분류:단백질 슈퍼패밀리]]
[[분류:단백질 접힘]]