{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Nonproteinogenic AAs.svg|섬네일|오른쪽|320px|단백질생성성 아미노산은 모든 아미노산들 중 작은 부분을 차지하고 있음을 보여주는 벤 다이어그램]]
'''단백질생성성 아미노산'''({{llang|en|proteinogenic amino acid}})은 [[번역 (생물학)|번역]] 과정에서 [[단백질의 생합성]]에 사용되는 [[아미노산]]이다. "단백질생성성(proteinogenic)"이라는 단어는 "단백질 생성(protein creating)"을 의미한다. 알려진 모든 [[생물체]]에서 22가지의 유전적으로 암호화된(단백질생성성) 아미노산이 있으며, 표준 [[유전 부호]]로 20가지, 특수 번역 메커니즘에 의해 통합될 수 있는 2가지([[셀레노시스테인]] 및 [[피롤리신]])이 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ambrogelly A, Palioura S, Söll D | title = Natural expansion of the genetic code | journal = Nature Chemical Biology | volume = 3 | issue = 1 | pages = 29–35 | date = January 2007 | pmid = 17173027 | doi = 10.1038/nchembio847 }}</ref> '''표준 아미노산'''({{llang|en|common amino acid}})이라고도 한다.

대조적으로 [[단백질비생성성 아미노산]]은 [[단백질]]에 통합되지 않거나([[GABA]], [[L-도파]] 또는 [[트라이아이오도티로닌]]과 같은) 유전적으로 암호화된 아미노산 대신 잘못 통합되거나 세포에 의해 직접적으로 분리되거나 생성되지 않는 아미노산(예: [[하이드록시프롤린]])이다. 후자는 보통 단백질의 [[번역 후 변형]]으로 인해 발생한다. 일부 단백질비생성성 아미노산은 비리보솜 펩타이드 합성효소에 의해 합성되는 [[비리보솜 펩타이드]]에 통합된다.

[[진핵생물]]과 [[원핵생물]] 모두 [[SECIS 요소]]로 알려진 [[뉴클레오타이드]] 서열을 통해 [[셀레노시스테인]]을 단백질에 통합시킬 수 있으며, 이는 세포가 근처의 UGA [[코돈]]을 [[셀레노시스테인]](UGA는 일반적으로 [[종결 코돈]])으로 번역하도록 지시한다. 일부 [[메테인생성]] 원핵생물에서 UAG 코돈(일반적으로 종결 코돈)은 [[피롤리신]]으로 번역될 수도 있다.<ref name="LobanovTuranov2010">{{저널 인용| vauthors = Lobanov AV, Turanov AA, Hatfield DL, Gladyshev VN | title = Dual functions of codons in the genetic code | journal = Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology | volume = 45 | issue = 4 | pages = 257–65 | date = August 2010 | pmid = 20446809 | pmc = 3311535 | doi = 10.3109/10409231003786094 }}</ref>

진핵생물에는 표준 유전 부호의 20가지 아미노산에 [[셀레노시스테인]]을 더한 21가지의 단백질생성성 아미노산이 있다. 사람은 이들 단백질생성성 아미노산들 중 12가지를 서로 간 또는 다른 [[대사 중간생성물]]로부터 합성할 수 있다. 나머지 9가지는 음식물로부터 섭취해야 하기 때문에(보통 단백질 유도체로) [[필수 아미노산]]이라고 한다. 필수 아미노산은 [[히스티딘]], [[아이소류신]], [[류신]], [[리신]], [[메티오닌]], [[페닐알라닌]], [[트레오닌]], [[트립토판]], [[발린]]이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Young VR | title = Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations | journal = The Journal of Nutrition | volume = 124 | issue = 8 Suppl | pages = 1517S–1523S | date = August 1994 | pmid = 8064412 | doi = 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S | url = http://jn.nutrition.org/cgi/reprint/124/8_Suppl/1517S.pdf }}</ref>

단백질생성성 아미노산은 [[리보자임]]의 자동아미노아실화 시스템에 의해 인식될 수 있는 [[아미노산]]의 세트와 관련이 있는 것으로 밝혀졌다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Erives A | title = A model of proto-anti-codon RNA enzymes requiring L-amino acid homochirality | journal = Journal of Molecular Evolution | volume = 73 | issue = 1–2 | pages = 10–22 | date = August 2011 | pmid = 21779963 | pmc = 3223571 | doi = 10.1007/s00239-011-9453-4 | bibcode = 2011JMolE..73...10E }}</ref> 따라서 단백질비생성성 아미노산은 뉴클레오타이드 기반 생명체의 우발적인 진화적 성공에 의해 제외되었을 것이다. 특정 단백질비생성성 아미노산이 일반적으로 단백질에 통합되지 않는 이유를 설명하기 위해 다른 이유들이 제시되었다. 예를 들어 [[오르니틴]]과 [[호모세린]]은 펩타이드 골격에 대해 고리를 형성하고 상대적으로 짧은 [[반감기]]로 단백질을 파편화하는 반면, 다른 것들은 아르기닌 유사체인 [[카나바닌]]과 같이 단백질에 실수로 통합될 수 있기 때문에 독성이 있다.

[[원시 수프]]에서 특정 단백질생성성 아미노산의 [[진화|진화적]] 선택은 단백질비생성성 아미노산과 달리 폴리펩타이드 사슬에 더 잘 통합되기 때문인 것으로 제안되었다.<ref>{{저널 인용|last1=Frenkel-Pinter|first1=Moran|last2=Haynes|first2=Jay W.|last3=C|first3=Martin|last4=Petrov|first4=Anton S.|last5=Burcar|first5=Bradley T.|last6=Krishnamurthy|first6=Ramanarayanan|last7=Hud|first7=Nicholas V.|last8=Leman|first8=Luke J.|last9=Williams|first9=Loren Dean|date=2019-08-13|title=Selective incorporation of proteinaceous over nonproteinaceous cationic amino acids in model prebiotic oligomerization reactions|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences|language=en|volume=116|issue=33|pages=16338–16346|doi=10.1073/pnas.1904849116|issn=0027-8424|pmc=6697887|pmid=31358633|doi-access=free}}</ref>

== 구조 ==
다음 그림은 진핵생물의 유전 부호에 의해 단백질 합성에 직접적으로 사용되는 21가지 아미노산들의 구조와 약어이다. 그림에 나타난 구조는 수용액에서 존재하는 일반적인 [[양쪽성 이온]]의 형태가 아닌 표준 화학 구조이다.
{|
|[[파일:Proteinogenic Amino Acid Table.png|frame|left|곁사슬의 기능에 따라 분류된 세 문자 약어 및 한 문자 약어가 표시된 21가지 단백질생성성 아미노산의 구조]]
|}

<gallery>
파일:L-alanine-skeletal.png|[[알라닌|L-알라닌]]<br>(Ala&nbsp;/&nbsp;A)
파일:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[아르기닌|L-아르기닌]]<br>(Arg&nbsp;/&nbsp;R)
파일:L-asparagine-skeletal.png|[[아스파라긴|L-아스파라긴]]<br>(Asn&nbsp;/&nbsp;N)
파일:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[아스파르트산|L-아스파르트산]]<br>(Asp&nbsp;/&nbsp;D)
파일:L-cysteine-skeletal.png|[[시스테인|L-시스테인]]<br>(Cys&nbsp;/&nbsp;C)
파일:L-glutamic-acid-skeletal.png|[[글루탐산|L-글루탐산]]<br>(Glu&nbsp;/&nbsp;E)
파일:L-glutamine-skeletal.png|[[글루타민|L-글루타민]]<br>(Gln&nbsp;/&nbsp;Q)
파일:Glycine-skeletal.png|[[글리신]]<br>(Gly&nbsp;/&nbsp;G)
파일:L-histidine-skeletal.png|[[히스티딘|L-히스티딘]]<br>(His&nbsp;/&nbsp;H)
파일:L-isoleucine-skeletal.svg|[[아이소류신|L-아이소류신]]<br>(Ile&nbsp;/&nbsp;I)
파일:L-leucine-skeletal.png|[[류신|L-류신]]<br>(Leu&nbsp;/&nbsp;L)
파일:L-lysine-skeletal.png|[[리신|L-리신]]<br>(Lys&nbsp;/&nbsp;K)
파일:L-methionine-skeletal.png|[[메티오닌|L-메티오닌]]<br>(Met&nbsp;/&nbsp;M)
파일:L-phenylalanine-skeletal.png|[[페닐알라닌|L-페닐알라닌]]<br>(Phe&nbsp;/&nbsp;F)
파일:L-proline-skeletal.png|[[프롤린|L-프롤린]]<br>(Pro&nbsp;/&nbsp;P)
파일:L-serine-skeletal.png|[[세린|L-세린]]<br>(Ser&nbsp;/&nbsp;S)
파일:L-threonine-skeletal.png|[[트레오닌|L-트레오닌]]<br>(Thr&nbsp;/&nbsp;T)
파일:L-tryptophan-skeletal.png|[[트립토판|L-트립토판]]<br>(Trp&nbsp;/&nbsp;W)
파일:L-tyrosine-skeletal.png|[[티로신 (아미노산)|L-티로신]]<br>(Tyr&nbsp;/&nbsp;Y)
파일:L-valine-skeletal.png|[[발린|L-발린]]<br>(Val&nbsp;/&nbsp;V)
</gallery>

[[IUPAC]] 및 [[IUBMB]]는 현재 다음의 두 가지 아미노산에 대한 표준 약어도 권장한다.
<gallery>
파일:L-selenocysteine-2D-skeletal.png|[[셀레노시스테인|L-셀레노시스테인]]<br>(Sec&nbsp;/&nbsp;U)
파일:Pyrrolysine.svg|[[피롤리신|L-피롤리신]]<br>(Pyl&nbsp;/&nbsp;O)
</gallery>

== 화학적 특성 ==
다음은 표준 아미노산의 한 문자 기호, 세 문자 기호 및 곁사슬의 화학적 특성을 나열한 표이다. 표시된 질량은 [[자연 존재비]]에서 [[동위원소]]의 가중 평균을 기반으로 한다. [[펩타이드 결합]]을 형성하면 [[물]] 분자가 제거된다. 따라서 단백질의 질량은 펩타이드 결합당 18.01524 Da을 뺀 값으로 구성된 아미노산들의 질량과 같다.

=== 일반 화학적 특성 ===
{| class="wikitable" style="text-align: center"
|-
! scope="col" | 아미노산
! scope="col" | 한 문자 약어
! scope="col" | 세 문자 약어
! scope="col" | 평균 질량 ([[원자 질량 단위|Da]])
! scope="col" | {{abbr|[[등전점|pI]]|등전점}}
! scope="col" | [[해리 상수|pK]]<sub>1</sub><br>(α-COOH)
! scope="col" | pK<sub>2</sub><br>(α-NH<sub>3</sub><sup>+</sup>)
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| 89.09404
| 6.01
| 2.35
| 9.87
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| 121.15404
| 5.05
| 1.92
| 10.70
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| 133.10384
| 2.85
| 1.99
| 9.90
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| 147.13074
| 3.15
| 2.10
| 9.47
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| 165.19184
| 5.49
| 2.20
| 9.31
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| 75.06714
| 6.06
| 2.35
| 9.78
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| 155.15634
| 7.60
| 1.80
| 9.33
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| 131.17464
| 6.05
| 2.32
| 9.76
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| 146.18934
| 9.60
| 2.16
| 9.06
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| 131.17464
| 6.01
| 2.33
| 9.74
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| 149.20784
| 5.74
| 2.13
| 9.28
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| 132.11904
| 5.41
| 2.14
| 8.72
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| 255.31
| {{dunno}}
| {{dunno}}
| {{dunno}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| 115.13194
| 6.30
| 1.95
| 10.64
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| 146.14594
| 5.65
| 2.17
| 9.13
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| 174.20274
| 10.76
| 1.82
| 8.99
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| 105.09344
| 5.68
| 2.19
| 9.21
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| 119.12034
| 5.60
| 2.09
| 9.10
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| 168.053
| 5.47
| 1.91
| 10
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| 117.14784
| 6.00
| 2.39
| 9.74
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| 204.22844
| 5.89
| 2.46
| 9.41
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| 181.19124
| 5.64
| 2.20
| 9.21
|}

=== 곁사슬의 특성 ===
{| class="wikitable" style="text-align: center"
! scope="col" | 아미노산
! scope="col" | 한 문자 약어
! scope="col" | 세 문자 약어
! scope="col" | 곁사슬
! scope="col" | 소수성
! scope="col" | {{abbr|[[산 해리 상수|pKa]]<sup>§</sup>|산 해리 상수}}
! scope="col" | [[극성 (화학)|극성]]
! scope="col" | [[수소 이온 농도 지수|pH]]
! scope="col" | 작음
! scope="col" | 아주 작음
! scope="col" | [[방향족 아미노산|방향족]]<br>또는 [[지방족 화합물|지방족]]
! scope="col" | [[반데르발스 반지름|반데르발스<br> 부피]] (Å<sup>3</sup>)
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| -CH<sub>3</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| {{ya}}
| 지방족
| 67
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| -CH<sub>2</sub>[[싸이올|SH]]
| {{ya}}
| 8.55
| {{ya}}
| 산성
| {{ya}}
| {{ya}}
| -
| 86
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| -CH<sub>2</sub>COOH
| {{na}}
| 3.67
| {{ya}}
| 산성
| {{ya}}
| {{na}}
| -
| 91
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>COOH
| {{na}}
| 4.25
| {{ya}}
| 산성
| {{na}}
| {{na}}
| -
| 109
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| -CH<sub>2</sub>C<sub>6</sub>H<sub>5</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| 방향족
| 135
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| -H
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| {{ya}}
| -
| 48
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| -CH<sub>2</sub>-[[이미다졸|C<sub>3</sub>H<sub>3</sub>N<sub>2</sub>]]
| {{na}}
| 6.54
| {{ya}}
| 약염기성
| {{na}}
| {{na}}
| 방향족
| 118
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| -CH(CH<sub>3</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| 지방족
| 124
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NH<sub>2</sub>
| {{na}}
| 10.40
| {{ya}}
| 염기성
| {{na}}
| {{na}}
| -
| 135
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| -CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| 지방족
| 124
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[황|S]]CH<sub>3</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| 지방족
| 124
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| -CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub>
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| -
| {{ya}}
| {{na}}
| -
| 96
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NHCO[[피롤린|C<sub>4</sub>H<sub>5</sub>N]]CH<sub>3</sub>
| {{na}}
|N.D.
| {{ya}}
| 약염기성
| {{na}}
| {{na}}
| -
| {{dunno}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| {{na}}
| -
| 90
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub>
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| -
| 114
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>3</sub>NH-C(NH)NH<sub>2</sub>
| {{na}}
| 12.3
| {{ya}}
| 강염기성
| {{na}}
| {{na}}
| -
| 148
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| -CH<sub>2</sub>OH
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| -
| {{ya}}
| {{ya}}
| -
| 73
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| -CH(OH)CH<sub>3</sub>
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| -
| {{ya}}
| {{na}}
| -
| 93
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| -CH<sub>2</sub>[[셀레놀|SeH]]
| {{na}}
| 5.43
| {{na}}
| 산성
| {{ya}}
| {{ya}}
| -
| {{dunno}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| -CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{ya}}
| {{na}}
| 지방족
| 105
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| -CH<sub>2</sub>[[인돌|C<sub>8</sub>H<sub>6</sub>N]]
| {{ya}}
| -
| {{na}}
| -
| {{na}}
| {{na}}
| 방향족
| 163
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| -CH<sub>2</sub>-C<sub>6</sub>H<sub>4</sub>OH
| {{na}}
| 9.84
| {{ya}}
| 약산성
| {{na}}
| {{na}}
| 방향족
| 141
|}

§: 아스파르트산(Asp), 시스테인(Cys), 글루탐산(Glu), 히스티딘(His), 리신(Lys), 티로신(Tyr)에 대한 값은 알라닌 펜타펩타이드의 중앙에 배치된 아미노산 잔기를 사용하여 결정되었다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN | title = pK values of the ionizable groups of proteins | journal = Protein Science | volume = 15 | issue = 5 | pages = 1214–8 | date = May 2006 | pmid = 16597822 | pmc = 2242523 | doi = 10.1110/ps.051840806 }}</ref> 아르기닌(Arg)에 대한 값은 페이스(Pace) 등의 저자들의 논문(2009)<ref>{{저널 인용| vauthors = Pace CN, Grimsley GR, Scholtz JM | title = Protein ionizable groups: pK values and their contribution to protein stability and solubility | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 284 | issue = 20 | pages = 13285–9 | date = May 2009 | pmid = 19164280 | pmc = 2679426 | doi = 10.1074/jbc.R800080200 | doi-access = free }}</ref>을 참조하였다. 셀레노시스테인(Sec)에 대한 값은 변(Byun)과 강(Kang)의 논문(2011)<ref>{{저널 인용| vauthors = Byun BJ, Kang YK | title = Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue | journal = Biopolymers | volume = 95 | issue = 5 | pages = 345–53 | date = May 2011 | pmid = 21213257 | doi = 10.1002/bip.21581 | s2cid = 11002236 }}</ref>을 참조하였다.

N.D.: 피롤리신의 pKa값은 보고되지 않았다.

주: 작은 펩타이드에 있는 아미노산 잔기의 pKa값은 일반저으로 단백질 내부에 있을 때와 약간 다르다. 이러한 상황에서 아미노산 잔기의 pKa값의 변화를 계산하기 위해 [[단백질 pKa 계산]]이 때때로 사용된다.

=== 유전자 발현 및 생화학 ===
{| class="wikitable" style="text-align: center"
! scope="col" rowspan="2" | 아미노산
! scope="col" rowspan="2" | 한 문자 약어
! scope="col" rowspan="2" | 세 문자 약어
! scope="col" rowspan="2" | 코돈
! scope="col" colspan="4" | 존재
! scope="col" rowspan="2" | 사람에서 필수 아미노산[[#essentialnote|‡]]
|-
! scope="col" | 고세균의 단백질에 존재<br>(%)[[#occurrencenote|&]]
! scope="col" | 세균의 단백질에 존재<br>(%)[[#occurrencenote|&]]
! scope="col" | 진핵생물의 단백질에 존재<br>(%)[[#occurrencenote|&]]
! scope="col" | 사람의 단백질에 존재<br>(%)[[#occurrencenote|&]]
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| GCU, GCC, GCA, GCG
|8.2
|10.06
|7.63
| 7.01
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| UGU, UGC
|0.98
|0.94
|1.76
| 2.3
| {{Maybe|조건부}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| GAU, GAC
|6.21
|5.59
|5.4
| 4.73
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| GAA, GAG
|7.69
|6.15
|6.42
| 7.09
| {{Maybe|조건부}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| UUU, UUC
|3.86
|3.89
|3.87
| 3.65
| {{Yes}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| GGU, GGC, GGA, GGG
|7.58
|7.76
|6.33
| 6.58
| {{Maybe|조건부}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| CAU, CAC
|1.77
|2.06
|2.44
| 2.63
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| AUU, AUC, AUA
|7.03
|5.89
|5.1
| 4.33
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| AAA, AAG
|5.27
|4.68
|5.64
| 5.72
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
|9.31
|10.09
|9.29
| 9.97
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| AUG
|2.35
|2.38
|2.25
| 2.13
| {{Yes}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| AAU, AAC
|3.68
|3.58
|4.28
| 3.58
| {{No}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| UAG[[#pyrronote|*]]
|0
|0
|0
| 0
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| CCU, CCC, CCA, CCG
|4.26
|4.61
|5.41
| 6.31
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| CAA, CAG
|2.38
|3.58
|4.21
| 4.77
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG
|5.51
|5.88
|5.71
| 5.64
| {{Maybe|조건부}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
|6.17
|5.85
|8.34
| 8.33
| {{No}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| ACU, ACC, ACA, ACG
|5.44
|5.52
|5.56
| 5.36
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| UGA[[#selenonote|**]]
|0
|0
|0
| >0
| {{No}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| GUU, GUC, GUA, GUG
|7.8
|7.27
|6.2
| 5.96
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| UGG
|1.03
|1.27
|1.24
| 1.22
| {{Yes}}
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| UAU, UAC
|3.35
|2.94
|2.87
| 2.66
| {{Maybe|조건부}}
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | 종결 코돈[[#stopnote|†]]
| -
| Term
| UAA, UAG, UGA[[#stopcodonnote|††]]
| {{dunno}}
| {{dunno}}
| {{dunno}}
| {{n/a}}
| {{n/a}}
|}
<span id="pyrronote">*</span> UAG는 일반적으로 [[종결 코돈|앰버 종결 코돈]]이지만 pylTSBCD 유전자 클러스터에 의해 암호화되는 생물학적 시스템을 포함한 생물에서는 피롤리신을 지정한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Rother M, Krzycki JA | title = Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea | journal = Archaea | volume = 2010 | pages = 1–14 | date = August 2010 | pmid = 20847933 | pmc = 2933860 | doi = 10.1155/2010/453642 | doi-access = free }}</ref><br />
<span id="selenonote">**</span> UGA는 일반적으로 오팔(또는 엄버) 종결 코돈이지만 [[SECIS 요소]]가 있는 경우 셀레노시스테인을 지정한다.<br />
<span id="stopnote">†</span> [[종결 코돈]]은 아미노산을 지정하지는 않지만 완전성을 위해 포함시킨다.<br />
<span id="stopcodonnote">††</span> UAG 및 UGA가 항상 종결 코돈으로 작용하는 것은 아니다(위 참조).<br />
<span id="essentialnote">‡</span> 필수 아미노산은 인체에서 합성할 수 없기 때문에 반드시 음식물로 섭취해야 한다. 조건부 필수 아미노산은 일반적으로 식단에 필요하지 않지만 적절한 양으로 합성되지 않는 특정 개체군에게는 [[외인성|외부로부터]] 공급되어야 한다.<br />
<span id="occurrencenote">&</span> 아미노산의 존재 여부는 각각 135가지의 고세균 프로테옴, 3,775가지의 [[세균]] 프로테옴, 614가지의 진핵생물 프로테옴 및 사람의 프로테옴(21,006가지의 단백질)을 기반으로 한 것이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Kozlowski LP | title = Proteome-pI: proteome isoelectric point database | journal = Nucleic Acids Research | volume = 45 | issue = D1 | pages = D1112–D1116 | date = January 2017 | pmid = 27789699 | pmc = 5210655 | doi = 10.1093/nar/gkw978 }}</ref>

=== 질량분석법 ===
펩타이드와 단백질의 [[질량분석법]]에서 잔기의 질량에 대한 지식은 유용하다. 펩타이드 또는 단백질의 질량은 잔기의 질량과 물의 질량의 합([[단일 동위원소 질량]] = 18.01056 Da, 평균 질량 = 18.0153 Da)이다. 잔기의 질량은 [[화학식]] 및 원자량으로부터 계산된다.<ref>{{웹 인용|url=http://physics.nist.gov/cgi-bin/Compositions/stand_alone.pl |title=Atomic Weights and Isotopic Compositions for All Elements |access-date=2016-12-12 |publisher=NIST }}</ref> 질량분석법에서 이온은 하나 이상의 [[양성자]]를 포함할 수도 있다(단일 동위원소 질량 = 1.00728 Da, 평균 질량* = 1.0074 Da). *양성자는 평균 질량을 가질 수 없다. 이것은 중양성자를 유효한 동위원소로 혼란스럽게 추론하지만, 이들은 다른 화학종이어야 한다([[히드론]]을 참조).

{| class="wikitable" style="text-align: center"
|-
! scope="col" | 아미노산
! scope="col" | 한 문자 약어
! scope="col" | 세 문자 약어
! scope="col" | 화학식
! scope="col" | 단일 동위원소 질량[[#monmassnote|§]] ({{abbr|[[원자 질량 단위|Da]]|Daltons}})
! scope="col" | {{abbr|Avg. mass|Average mass}} ({{abbr|[[원자 질량 단위|Da]]|Daltons}})
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| C<sub>3</sub>H<sub>5</sub>NO
| 71.03711
| 71.0779
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| C<sub>3</sub>H<sub>5</sub>NOS
| 103.00919
| 103.1429
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| C<sub>4</sub>H<sub>5</sub>NO<sub>3</sub>
| 115.02694
| 115.0874
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| C<sub>5</sub>H<sub>7</sub>NO<sub>3</sub>
| 129.04259
| 129.1140
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| C<sub>9</sub>H<sub>9</sub>NO
| 147.06841
|147.1739
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| C<sub>2</sub>H<sub>3</sub>NO
| 57.02146
| 57.0513
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| C<sub>6</sub>H<sub>7</sub>N<sub>3</sub>O
| 137.05891
| 137.1393
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| C<sub>6</sub>H<sub>11</sub>NO
| 113.08406
| 113.1576
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| C<sub>6</sub>H<sub>12</sub>N<sub>2</sub>O
| 128.09496
| 128.1723
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| C<sub>6</sub>H<sub>11</sub>NO
| 113.08406
| 113.1576
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| C<sub>5</sub>H<sub>9</sub>NOS
| 131.04049
| 131.1961
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| C<sub>4</sub>H<sub>6</sub>N<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
| 114.04293
| 114.1026
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| C<sub>12</sub>H<sub>19</sub>N<sub>3</sub>O<sub>2</sub>
| 237.14773
| 237.2982
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| C<sub>5</sub>H<sub>7</sub>NO
| 97.05276
| 97.1152
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| C<sub>5</sub>H<sub>8</sub>N<sub>2</sub>O<sub>2</sub>
| 128.05858
| 128.1292
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| C<sub>6</sub>H<sub>12</sub>N<sub>4</sub>O
| 156.10111
| 156.1857
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| C<sub>3</sub>H<sub>5</sub>NO<sub>2</sub>
| 87.03203
| 87.0773
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| C<sub>4</sub>H<sub>7</sub>NO<sub>2</sub>
| 101.04768
| 101.1039
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| C<sub>3</sub>H<sub>5</sub>NOSe
| 150.95364
| 150.0489
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| C<sub>5</sub>H<sub>9</sub>NO
| 99.06841
| 99.1311
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| C<sub>11</sub>H<sub>10</sub>N<sub>2</sub>O
| 186.07931
| 186.2099
|- 
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| C<sub>9</sub>H<sub>9</sub>NO<sub>2</sub>
| 163.06333
| 163.1733
|}
<span id="monmassnote">§</span> [[단일 동위원소 질량]]

=== 세포의 화학량론 및 대사 비용 ===
아래의 표는 대장균 세포에서의 풍부한 아미노산과 아미노산 합성을 위한 대사 비용(ATP)을 나열한 것이다. 음수는 대사 과정이 에너지적으로 유리하고 세포의 순ATP를 소모하지 않음을 나타낸다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N |title=Physical biology of the cell |isbn=978-0-8153-4450-6 |edition=Second | publisher = Garland Science | page = 178 |year=2013 }}</ref> 풍부한 아미노산은 유리된 형태와 중합된 형태(단백질)의 아미노산을 포함한 것이다.

{| class="wikitable" style="text-align: center"
|-
! scope="col" rowspan="2" | 아미노산
! scope="col" rowspan="2" | 한 문자 약어
! scope="col" rowspan="2" | 세 문자 약어
! scope="col" rowspan="2" | 풍부도 <br>([[대장균]] 세포당of molecules <br>분자수 (×10<sup>8</sup>))
! scope="col" colspan="2" | 합성시 ATP 비용
|-
! scope="col" | 호기성<br>조건
! scope="col" | 혐기성<br>조건
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| 2.9
| -1
| 1
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| 0.52
| 11
| 15
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| 1.4
| 0
| 2
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| 1.5
| -7
| -1
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| 1.1
| -6
| 2
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| 3.5
| -2
| 2
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| 0.54
| 1
| 7
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| 1.7
| 7
| 11
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| 2.0
| 5
| 9
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| 2.6
| -9
| 1
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| 0.88
| 21
| 23
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| 1.4
| 3
| 5
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| -
| -
| -
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| 1.3
| -2
| 4
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| 1.5
| -6
| 0
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| 1.7
| 5
| 13
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| 1.2
| -2
| 2
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| 1.5
| 6
| 8
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| -
| -
| -
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| 2.4
| -2
| 2
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| 0.33
| -7
| 7
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| 0.79
| -8
| 2
|}

=== 비고 ===
{| class="wikitable"
! scope="col" | 아미노산
! scope="col" colspan="2" | 약어
! scope="col" | 비고
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[알라닌]]
| A
| Ala
| 알라닌은 매우 풍부하고 다재다능하며 글리신보다 더 뻣뻣하지만 단백질의 [[입체형태]]에 대해 작은 입체적 한계를 나타낼 만큼 충분히 작다. 알라닌은 상당히 중립적으로 행동하며 단백질 외부의 친수성 영역과 내부의 소수성 영역 모두에 위치할 수 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]] 또는 [[아스파르트산]]
| B
| Asx
| 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[시스테인]]
| C
| Cys
| 황 원자는 [[중금속]] 이온에 쉽게 결합한다. 산화되는 조건에서 두 개의 시스테인이 [[이황화 결합]]으로 결합하여 [[시스틴]]을 형성할 수 있다. 시스틴이 단백질의 일부인 경우(예: [[인슐린]]) [[단백질의 3차 구조|3차 구조]]가 안정화되어 단백질이 [[변성 (생화학)|변성]]에 더 잘 견디게 된다. 따라서 이황화 결합은 소화 효소(예: [[펩신]] 및 [[키모트립신]]) 및 구조 단백질(예: [[케라틴]])을 포함한 가혹한 환경에서 기능을 해야 하는 단백질에서 일반적으로 발견된다. 이황화물은 자체적으로 안정적인 모양을 유지하기에는 너무 작은 펩타이드(예: 인슐린)에서도 발견된다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파르트산]]
| D
| Asp
| 아스파르트산은 글루탐산과 유사하게 행동하며 강한 음전하를 갖는 친수성 산성기를 운반한다. 아스파르트산은 일반적으로 단백질의 외부 표면에 위치하여 단백질을 수용성으로 만든다. 아스파르트산은 양전하를 띤 분자와 이온에 결합하여 보통 효소에서 금속 이온을 고정시키는 데 사용된다. 단백질 내부에 위치할 때, 아스파르트산 및 글루탐산은 일반적으로 아르기닌 및 리신과 짝을 이룬다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]]
| E
| Glu
| 글루탐산은 아스파르트산과 유사하게 행동하며 더 길고 약간 더 유연한 곁사슬을 가지고 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[페닐알라닌]]
| F
| Phe
| 사람에게 필수적인 페닐알라닌, 티로신, 트립토판은 곁사슬에 크고 단단한 [[방향족성|방향족]] 작용기를 포함하고 있다. 이들은 크기가 큰 아미노산들이다. 아이소류신, 류신, 발린과 마찬가지로 이들 아미노산은 소수성이며 접힌 단백질에서 분자의 내부를 향하는 경향이 있다. 페닐알라닌은 티로신으로 전환될 수 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글리신]]
| G
| Gly
| α-탄소에 있는 두 개의 수소 원자 때문에 글리신은 [[거울상 이성질체|광학적으로 활성]]이 아니다. 글리신은 가장 작은 아미노산으로 쉽게 회전하며 단백질 사슬에 유연성을 부여한다. 글리신은 [[콜라겐]]의 삼중 나선과 같은 가장 좁은 공간에 들어갈 수 있다. 너무 많은 유연성은 일반적으로 바람직하지 않기 때문에 구조적 구성 요소로서 글리신은 알라닌보다 덜 일반적이다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[히스티딘]]
| H
| His
| 히스티딘은 사람에게 필수적이다. 약간 산성인 조건에서도 질소의 [[양성자화]]가 일어나 히스티딘과 폴리펩타이드의 특성이 전체적으로 변한다. 이것은 조절 메커니즘으로 많은 단백질에 의해 사용되며, 후기 [[엔도솜]] 또는 [[리소좀]]과 같은 산성 영역에서 폴리펩타이드의 형태와 행동을 변화시켜 [[효소]]의 [[입체형태]]의 변화를 강화한다. 그러나 이를 위해서는 소수의 히스티딘만 필요하기 때문에 히스타민은 비교적 희소하다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아이소류신]]
| I
| Ile
| 아이소류신은 사람에게 필수적이다. 아이소류신, 류신, 발린은 큰 지방족 소수성 곁사슬을 가지고 있다. 이들 분자는 단단하고, 이들 사슬은 단백질 분자 내부에 위치하는 경향이 있기 때문에 이들 상호간의 소수성 상호작용은 단백질의 올바른 접힘에 중요하다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]] 또는 [[아이소류신]]
| J
| Xle
| 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[리신]]
| K
| Lys
| 리신은 사람에게 필수적이며 아르기닌과 유사하게 행동한다. 리신은 양전하를 띤 길고 유연한 곁사슬을 가지고 있다. 사슬의 유연성으로 인해 리신과 아르기닌은 표면에 음전하가 많은 분자와 결합하기에 적합하다. 예를 들어 DNA 결합 단백질은 아르기닌과 리신이 풍부한 활성 영역을 가지고 있다. 강한 전하로 인해 이 두 아미노산은 단백질의 친수성 외부 표면에 쉽게 위치하게 된다. 내부에서 발견되면 일반적으로 음전하를 띤 아미노산(예: 아스파르트산 또는 글루탐산)과 짝을 이룬다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[류신]]
| L
| Leu
| 류신은 사람에게 필수적이며 아이소류신 및 발린과 유사하게 행동한다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[메티오닌]]
| M
| Met
| 메티오닌은 사람에게 필수적이다. 단백질에 통합되는 첫 번째 아미노산이며, 번역 후에 제거되기도 한다. 시스테인과 마찬가지로 황을 포함하고 있지만 수소 대신에 [[메틸기]]가 있다. 이 메틸기는 활성화될 수 있으며, 새로운 탄소 원자가 다른 분자에 첨가되는 많은 반응에 사용된다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아스파라긴]]
| N
| Asn
| [[카복실기]]를 가지고 있는 아스파르트산과 유사하며, 아스파라긴은 [[아마이드]]기를 가지고 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[피롤리신]]
| O
| Pyl
| 피롤리신은 [[리신]]과 유사하지만 [[피롤린]] 고리가 붙어 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[프롤린]]
| P
| Pro
| 프롤린은 N-말단의 아미노기에 특이한 고리를 포함하고 있으며 CO-NH 아마이드 서열을 고정된 입체형태로 만든다. 이것은 [[알파 나선|α 나선]] 또는 [[베타 병풍|β 시트]]와 같은 [[단백질 접힘]] 구조를 파괴하여 단백질 사슬에 원하는 꼬임을 강요할 수 있다. [[콜라겐]]에서 흔히 볼 수 있으며, 종종 [[번역 후 변형]]에 의해 [[하이드록시프롤린]]으로 변형된다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루타민]]
| Q
| Gln
| [[카복실기]]를 가지고 있는 글루탐산과 유사하며, 글루타민은 [[아마이드]]기를 가지고 있다. 글루타민은 단백질에서 사용되며 [[암모니아]]를 저장하는 데 사용되고, 몸에서 가장 풍부한 아미노산이다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[아르기닌]]
| R
| Arg
| 기능적으로 리신과 유사하다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[세린]]
| S
| Ser
| 세린과 트레오닌은 하이드록실기로 끝나는 짧은 곁사슬을 가지고 있다. 세린과 트레오닌의 수소는 제거하기 쉽기 때문에 세린과 트레오닌은 종종 효소에서 수소 공여체로 작용한다. 둘 다 매우 친수성이기 때문에 용해성 단백질의 외부 영역에는 세린과 트레오닌이 풍부한 경향이 있다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트레오닌]]
| T
| Thr
| 트레오닌은 사람에게 필수적이며 세린과 유사하게 행동한다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[셀레노시스테인]]
| U
| Sec
| [[황]] 원자가 [[셀레늄]]으로 치환된 시스테인의 셀레늄 유사체이다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[발린]]
| V
| Val
| 발린은 사람에게 필수적이며 아이소류신 및 류신과 유사하게 행동한다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[트립토판]]
| W
| Trp
| 트립토판은 사람에게 필수적이며 페닐알라닌 및 티로신과 유사하게 행동한다. 트립토판은 [[세로토닌]]의 전구체이며 자연적으로 [[형광|형광성]]이다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | 알려지지 않은
| X
| Xaa
| 아미노산이 알려지지 않았거나 중요하지 않은 경우의 자리 표시자.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[티로신]]
| Y
| Tyr
| 티로신은 페닐알라닌(티로신의 전구체) 및 트립토판과 유사하게 행동하며, [[멜라닌]], [[에피네프린]], [[갑상샘 호르몬]]의 전구체이다. 자연적으로 [[형광|형광성]]이며 일반적으로 트립토판으로의 에너지 전달에 의해 형광성이 소멸된다.
|-
! scope="row" {{rh2|align=right}} | [[글루탐산]] 또는 [[글루타민]]
| Z
| Glx
| 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자.
|}

=== 이화작용 ===
{|
|[[파일:Amino acid catabolism revised.png|섬네일|400px|왼쪽|아미노산의 이화작용]]
|}
아미노산은 주요 생성물의 특성에 따라 다음과 같이 분류할 수 있다.<ref>{{서적 인용| vauthors = Ferrier DR | chapter = Chapter 20: Amino Acid Degradation and Synthesis | veditors = Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR |title=Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews) |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |isbn=978-0-7817-2265-0 | year = 2005 }}</ref>

* [[포도당생성성 아미노산]] – [[포도당신생합성]]에 의해 [[포도당]]으로 전환될 수 있는 아미노산이다.
* [[케톤체생성성 아미노산]] – [[케톤체]]의 전구체인 [[아세틸-CoA]]로 직접적으로 분해될 수 있는 아미노산이다. 이들은 [[케톤체생성]] 또는 [[지질 합성]]에 사용될 수 있다.
* 포도당생성성 아미노산이면서 케톤체생성성 아미노산이기도 한 아미노산

== 같이 보기 ==
* [[아미노산]]
* [[단백질비생성성 아미노산]]
* [[포도당생성성 아미노산]]
* [[케톤체생성성 아미노산]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 참조 문헌 ==
{{참고 자료 시작}}
* {{서적 인용|last=Nelson |first=David L. |author2=Cox, Michael M. |title=Lehninger Principles of Biochemistry |edition=3rd |year=2000 |publisher=Worth Publishers |isbn=978-1-57259-153-0 |url-access=registration |url=https://archive.org/details/lehningerprincip01lehn }}
* {{저널 인용| vauthors = Kyte J, Doolittle RF | title = A simple method for displaying the hydropathic character of a protein | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 157 | issue = 1 | pages = 105–32 | date = May 1982 | pmid = 7108955 | doi = 10.1016/0022-2836(82)90515-0 | citeseerx = 10.1.1.458.454 }}
* {{서적 인용|last=Meierhenrich |first=Uwe J. |title=Amino acids and the asymmetry of life |edition=1st |year=2008 |publisher=Springer |isbn=978-3-540-76885-2 }}
* {{서적 인용|last=Biochemistry |first=Harpers |title=Harpers Illustrated Biochemistry |edition=30st |year=2015 |publisher=Lange |isbn=978-0-07-182534-4 }}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
{{위키공용분류|Proteinogenic amino acids}}
* [http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/Dayhoff.html The origin of the single-letter code for the amino acids]

{{아미노산}}

[[분류:단백질성 아미노산| ]]
[[분류:질소 대사]]
[[분류:영양]]