{{위키데이터 속성 추적}}
{{infobox protein
| Name = 과당 1,6-이중인산가수분해효소
| caption= 과당 1,6-이중인산가수분해효소와 과당 2,6-이중인산의 복합체. PDB [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3FBP 3FBP]로부터 렌더링되었다.
| image = Fructose-1.6-bisphosphatase-pdb-3FBP.png
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| HGNCid = 3606
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{{Infobox protein family
| Symbol = FBPase과당 1,6-이중인산가수분해효소
| Name = 과당 1,6-이중인산가수분해효소
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| caption = 2.3 Å의 해상력에서 토끼 간의 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 결정 구조
| Pfam = PF00316
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{{Infobox protein family
| Symbol = FBPase_2
| Name = Firmicute 과당 1,6-이중인산가수분해효소
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| Pfam = PF06874
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{{Infobox protein family
| Symbol = FBPase_3
| Name = 과당 1,6-이중인산가수분해효소
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| caption = 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 결정 구조
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'''과당 1,6-이중인산가수분해효소'''({{llang|en|fructose 1,6-bisphosphatase}}, '''FBPase-1''') ({{EC number|3.1.3.11}})는 [[동화작용|동화 경로]]인 [[포도당신생합성]]과 [[캘빈 회로]]에서 [[과당 1,6-이중인산]]을 [[과당 6-인산]]으로 전환하는 [[화학 반응|반응]]을 [[촉매]]하는 [[효소]]이다.<ref name="pmid2159755">{{저널 인용| vauthors = Marcus F, Harrsch PB | title = Amino acid sequence of spinach chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase | journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 279 | issue = 1 | pages = 151–7 | date = May 1990 | pmid = 2159755 | doi = 10.1016/0003-9861(90)90475-E }}</ref><ref name="pmid3008716">{{저널 인용| vauthors = Marcus F, Gontero B, Harrsch PB, Rittenhouse J | title = Amino acid sequence homology among fructose-1,6-bisphosphatases | journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 135 | issue = 2 | pages = 374–81 | date = Mar 1986 | pmid = 3008716 | doi = 10.1016/0006-291X(86)90005-7 }}</ref> '''과당 1,6-비스인산가수분해효소''', '''프럭토스 1,6-비스포스파테이스'''라고도 하며, 계통명은 '''D-과당 1,6-이중인산 1-포스포하이드롤레이스'''({{llang|en|D-fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphohydrolase}})이다.

:D-과당 1,6-이중인산 + H<sub>2</sub>O  →  D-과당 6-인산 + 인산

[[포스포프럭토키네이스-1]] ({{EC number|2.7.1.11}})은 [[해당과정]]에서 [[과당 6-인산]]을 [[과당 1,6-이중인산]]으로 전환하는 역반응을 촉매하지만, 이것은 단순한 역반응이 아니다. 왜냐하면 보조 기질(co-substrate)이 다르기 때문(따라서 열역학적 요구 사항에 위배되지 않음)이다. 이 두 효소는 각각 한쪽 방향으로의 반응만을 촉매하며 [[과당 2,6-이중인산]]과 같은 [[대사 산물]]에 의해 조절되어 한 효소의 높은 활성은 다른 효소의 낮은 활성을 수반하게 된다. 보다 구체적으로 과당 2,6-이중인산은 과당 1,6-이중인산가수분해효소를 [[다른 자리 입체성 조절|알로스테릭하게]] 저해하며, 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)을 활성화시킨다. 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 다양한 [[대사 경로]]에 관여하며 대부분의 [[생물]]에서 발견된다. 과당 1,6-이중인산가수분해효소-1은 촉매 작용을 위해 금속 이온을 필요로 하며([[Mg²⁺|Mg<sup>2+</sup>]] 및 [[Mn2+|Mn<sup>2+</sup>]]가 선호됨) [[Li+|Li<sup>+</sup>]]에 의해 강력하게 저해된다.

== 구조 ==
[[돼지]]의 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 [[단백질 접힘|접힘]]은 이노시톨 1-인산가수분해효소(IMPase)와 동일한 것으로 나타났다.<ref name="pmid8382485">{{저널 인용| vauthors = Zhang Y, Liang JY, Lipscomb WN | title = Structural similarities between fructose-1,6-bisphosphatase and inositol monophosphatase | journal = Biochemical and Biophysical Research Communications | volume = 190 | issue = 3 | pages = 1080–3 | date = Feb 1993 | pmid = 8382485 | doi = 10.1006/bbrc.1993.1159 }}</ref> 이노시톨 1-피로인산가수분해효소(IPPase), 이노시톨 1-인산가수분해효소(IMPase) 및 과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)은 금속 이온과 결합하고 촉매 작용에 참여하는 것으로 밝혀진 [[서열 모티프]]([[아스파르트산|Asp]]-[[프롤린|Pro]]-[[아이소류신|Ile]]/[[류신|Leu]]-Asp-[[글리신|Gly]]/[[세린|Ser]]-[[트레오닌|Thr]]/Ser)를 공유한다. 이 모티프는 유연 관계가 먼 [[균류]], [[세균]] 및 [[효모]]의 IMPase 동족체에서도 발견된다. 이 [[단백질]]은 이노시톨 신호전달, 포도당신생합성, 황산염 동화 및 아마도 퀴논 대사를 포함한 다양한 [[대사 경로]]에 관여하는 오래 전부터 구조적으로 보존된 패밀리를 정의한다고 제안되었다.<ref name="pmid7761465">{{저널 인용| vauthors = York JD, Ponder JW, Majerus PW | title = Definition of a metal-dependent/Li<sup>+</sup>-inhibited phosphomonoesterase protein family based upon a conserved three-dimensional core structure | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 92 | issue = 11 | pages = 5149–53 | date = May 1995 | pmid = 7761465 | pmc = 41866 | doi = 10.1073/pnas.92.11.5149 | bibcode = 1995PNAS...92.5149Y | doi-access = free }}</ref>

== 생물종에서의 분포 ==
세 가지 다른 부류의 FBPase가 [[진핵생물]]과 [[세균]]에서 확인(FBPase I, FBPase II, FBPase III)되었다.<ref name="pmid10986273">{{저널 인용| vauthors = Donahue JL, Bownas JL, Niehaus WG, Larson TJ | title = Purification and characterization of glpX-encoded fructose 1, 6-bisphosphatase, a new enzyme of the glycerol 3-phosphate regulon of ''Escherichia coli'' | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_2000-10_182_19/page/5624 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 182 | issue = 19 | pages = 5624–7 | date = Oct 2000 | pmid = 10986273 | pmc = 111013 | doi = 10.1128/jb.182.19.5624-5627.2000 }}</ref> 지금까지 [[고세균]]에서는 발견되지 않은 IMPase의 활성을 나타내는 새로운 FBPase의 부류(FBPase IV)가 최근에 고세균에서 확인되었다.<ref name="pmid11062561">{{저널 인용| vauthors = Stec B, Yang H, Johnson KA, Chen L, Roberts MF | title = MJ0109 is an enzyme that is both an inositol monophosphatase and the 'missing' archaeal fructose-1,6-bisphosphatase | journal = Nature Structural Biology | volume = 7 | issue = 11 | pages = 1046–50 | date = Nov 2000 | pmid = 11062561 | doi = 10.1038/80968 | s2cid = 7617099 }}</ref>

FBPase의 새로운 부류(FBPase V)는 호열성 고세균과 고호열성 세균인 [[아퀴펙스 아에올리쿠스]](''Aquifex aeolicus'')에서 발견된다.<ref name="pmid12065581">{{저널 인용| vauthors = Rashid N, Imanaka H, Kanai T, Fukui T, Atomi H, Imanaka T | title = A novel candidate for the true fructose-1,6-bisphosphatase in archaea | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 277 | issue = 34 | pages = 30649–55 | date = Aug 2002 | pmid = 12065581 | doi = 10.1074/jbc.M202868200 | doi-access = free }}</ref> 이들 부류의 특성화된 구성원들은 과당 1,6-이중인산에 대한 엄격한 [[기질 특이성]]을 나타내며 이러한 [[생물]]들에서 진정한 FBPase로 제안된다.<ref name="pmid12065581"/><ref name="pmid15274916">{{저널 인용| vauthors = Nishimasu H, Fushinobu S, Shoun H, Wakagi T | title = The first crystal structure of the novel class of fructose-1,6-bisphosphatase present in thermophilic archaea | journal = Structure | volume = 12 | issue = 6 | pages = 949–59 | date = Jun 2004 | pmid = 15274916 | doi = 10.1016/j.str.2004.03.026 | doi-access = free }}</ref> [[단백질의 2차 구조|구조적]] 연구에 따르면 FBPase V는 일반적인 5개 층의 α-β-α-β-α 배열과 달리 4개 층의 α-β-β-α 샌드위치를 형성하는 [[당 인산가수분해효소]]에 대한 새로운 [[단백질 접힘|접힘]]을 가지고 있다.<ref name="pmid15274916"/> [[촉매]] [[곁사슬]] 및 금속 [[리간드]]의 배열은 다른 FBPase에 대해 제안된 3-금속 [[이온]] 보조 촉매 메커니즘과 일치하는 것으로 밝혀졌다.

[[후벽균]](낮은 GC 함량을 가지고 있는 [[그람양성세균]])에서 발견되는 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 다른 [[생물체]]의 [[효소]]와 유의미한 [[서열 (생물학)|서열]] 유사성을 나타내지 않는다. [[고초균]](''Bacillus subtilis'')의 효소는 [[아데노신 일인산|AMP]]에 의해 저해되지만 이는 [[포스포엔올피루브산]]에 의해 극복될 수 있으며 [[Mn2+|Mn<sup>2+</sup>]]에 의존한다.<ref name="pmid221467">{{저널 인용| vauthors = Fujita Y, Freese E | title = Purification and properties of fructose-1,6-bisphosphatase of Bacillus subtilis | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 254 | issue = 12 | pages = 5340–9 | date = Jun 1979 | doi = 10.1016/S0021-9258(18)50601-3 | pmid = 221467 | doi-access = free }}</ref><ref name="pmid9696785">{{저널 인용| vauthors = Fujita Y, Yoshida K, Miwa Y, Yanai N, Nagakawa E, Kasahara Y | title = Identification and expression of the Bacillus subtilis fructose-1, 6-bisphosphatase gene (fbp) | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1998-08_180_16/page/4309 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 180 | issue = 16 | pages = 4309–13 | date = Aug 1998 | pmid = 9696785 | pmc = 107433 | doi =  10.1128/JB.180.16.4309-4313.1998}}</ref> 이 효소가 결핍된 [[돌연변이체]]는 [[말산]] 및 [[글리세롤]]과 같은 포도당신생합성의 [[기질 (화학)|기질]]에서 여전히 생장할 수 있다.

<gallery>
파일:Beta-D-Fructose-1,6-bisphosphat2.svg |[[과당 1,6-이중인산]]의 구조
파일:Beta-D-Fructose-6-phosphat.svg |[[과당 6-인산]]의 구조
</gallery>

== 동면 및 저온 적응 ==
과당 1,6-이중인산가수분해효소는 또한 동면, 유지, 동면으로부터의 각성 및 장기 [[휴면]]을 허용하기 위한 조정을 촉진하기 위해 [[물질대사|대사]] 과정의 엄격한 조절이 필요한 [[동면]]에서 중요한 역할을 한다.<ref name="Storey_1997">{{저널 인용| vauthors = Storey KB | title = Metabolic regulation in mammalian hibernation: enzyme and protein adaptations | journal = Comparative Biochemistry and Physiology A | volume = 118 | issue = 4 | pages = 1115–24 | date = December 1997 | pmid = 9505421 | doi = 10.1016/S0300-9629(97)00238-7 }}</ref><ref name="Heldmaier_2004">{{저널 인용| vauthors = Heldmaier G, Ortmann S, Elvert R | title = Natural hypometabolism during hibernation and daily torpor in mammals | journal = Respiratory Physiology & Neurobiology | volume = 141 | issue = 3 | pages = 317–29 | date = August 2004 | pmid = 15288602 | doi = 10.1016/j.resp.2004.03.014 | s2cid = 32940046 }}</ref><ref name = "Brooks_1992">{{저널 인용| last1 = Brooks | first1 = Stephen P.J. | last2 = Storey | first2 = Kenneth B. | name-list-style = vanc | title = Mechanisms of glycolytic control during hibernation in the ground squirrel Spermophilus lateralis | journal = Journal of Comparative Physiology B | date = January 1992 | volume = 162 | issue = 1 | pages = 23–28 | doi = 10.1007/BF00257932 | s2cid = 1881399 }}</ref> 동면 중인 동물의 대사율은 안정시 대사율의 약 1/25로 감소할 수 있다.<ref name="Heldmaier_2004" /><ref name="Brooks_1992" /><ref name="MacDonald_2002">{{저널 인용| vauthors = MacDonald JA, Storey KB | title = Purification and characterization of fructose bisphosphate aldolase from the ground squirrel, Spermophilus lateralis: enzyme role in mammalian hibernation | journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 408 | issue = 2 | pages = 279–85 | date = December 2002 | pmid = 12464282 | doi = 10.1016/S0003-9861(02)00579-9 }}</ref> 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 동면 동물에서 변형되어 적정 온도의 동물보다 온도에 더 민감하다.<ref name="Storey_1997" /><ref name="Brooks_1992" /><ref name="MacDonald_2002" /> 동면하는 [[박쥐]]의 [[간]]에 있는 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 37 °C에서보다 5 °C에서 기질인 [[과당 1,6-이중인산]](F1,6BP)에 대한 K<sub>m</sub>이 75% 감소한 것으로 나타났다.<ref name="Storey_1997" /> 그러나 적정 온도의 박쥐에서 이 감소는 25%에 불과했으며, 이는 동면하는 박쥐와 적정 온도의 박쥐 사이의 온도 민감도의 차이를 보여준다.<ref name="Storey_1997" /> [[아데노신 일인산|AMP]], [[아데노신 이인산|ADP]], [[무기 인산]], [[과당 2,6-이중인산]]과 같은 알로스테릭 저해제에 대한 감수성을 조사한 결과 동면하는 박쥐의 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 적정 온도의 박쥐의 과당 1,6-이중인산가수분해효소보다 저온에서 [[효소 저해제|저해제]]에 훨씬 더 민감했다.<ref name="Storey_1997" /><ref name="Ekdahl_1984">{{저널 인용| vauthors = Ekdahl KN, Ekman P | title = The effect of fructose 2,6-bisphosphate and AMP on the activity of phosphorylated and unphosphorylated fructose-1,6-bisphosphatase from rat liver | journal = FEBS Letters | volume = 167 | issue = 2 | pages = 203–9 | date = February 1984 | pmid = 6321241 | doi =10.1016/0014-5793(84)80127-1 | s2cid = 22515761 }}</ref><ref name="Taketa_1965">{{저널 인용| vauthors = Taketa K, Pogell BM | title = Allosteric Inhibition of Rat Liver Fructose 1,6-Diphosphatase by Adenosine 5'-Monophosphate | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 240 | pages = 651–62 | date = February 1965 | issue = 2 | doi = 10.1016/S0021-9258(17)45224-0 | pmid = 14275118 | url = http://www.jbc.org/content/240/2/651.long | doi-access = free }}</ref>

동면 중에는 호흡도 급격히 감소하여 조직에 상대적인 [[저산소증|무산소 상태]]가 발생한다. 무산소 조건은 [[해당과정]]을 자극하는 동안 [[포도당신생합성]], 따라서 과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)를 억제하며, 이것은 동면 동물에서 감소된 FBPase-1 활성의 또 다른 이유이다.<ref name="Underwood_1967">{{저널 인용| vauthors = Underwood AH, Newsholme EA | title = Control of glycolysis and gluconeogenesis in rat kidney cortex slices | url = https://archive.org/details/sim_biochemical-journal_1967-07_104_1/page/n315 | journal = The Biochemical Journal | volume = 104 | issue = 1 | pages = 300–5 | date = July 1967 | pmid = 4292000 | pmc = 1270577 | doi = 10.1042/bj1040300}}</ref> 과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)의 기질인 과당 1,6-이중인산은 또한 해당과정에서 [[피루브산 키네이스]]를 활성화시키는 것으로 나타났으며, 동면 중에 FBPase-1의 활성이 감소할 때 증가된 해당과정을 감소된 포도당신생합성과 연결한다.<ref name="Brooks_1992" />

동면 외에도 과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)의 활성이 동면하지 않는 동물의 경우에도 따뜻한 계절과 추운 계절 간에 크게 다르다는 증거가 있다.<ref name="Fischer_1974">{{서적 인용| veditors = Fischer EH, Krebs EG, Neurath H, Stadtman ER | title = Metabolic Interconversion of Enzymes 1973 Third International Symposium held in Seattle, June 5-8, 1973 | date = 1974 | publisher = Springer | location = Berlin, Heidelberg | isbn = 978-3-642-80817-3 }}</ref> 저온에 노출된 [[토끼]]에서 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 활성은 저온에 노출된 기간 동안 감소하고 온도가 다시 따뜻해지면 증가한다.<ref name="Fischer_1974" /> 이러한 과당 1,6-이중인산가수분해효소 억제의 메커니즘은 [[리소좀]]의 [[단백질가수분해효소]]에 의한 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 소화로 생각되며, 이는 추운 기간 동안 더 높은 수준으로 방출된다.<ref name="Fischer_1974" /> [[단백질 분해]] 소화를 통한 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 억제는 동면과 유사하게 추운 기간 동안 해당과정에 비해 포도당신생합성을 감소시킨다.<ref name="Fischer_1974" />

[[과당 1,6-이중인산 알돌레이스]]는 동면 중에 해당과정과 포도당신생합성의 조절에 중요한 역할을 하는 또 다른 온도 의존성 효소이다.<ref name="MacDonald_2002" /> 과당 1,6-이중인산 알돌레이스의 [[기질 (화학)|기질]]은 과당 1,6-이중인산가수분해효소와 동일하기 때문에 과당 1,6-이중인산 알돌레이스의 활성은 포도당신생합성에서 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 활성에 영향을 미친다. [[알돌레이스]]는 저온에서 최적 pH의 상향 이동과 같이 저온에서 과당 1,6-이중인산가수분해효소와 유사한 활성 변화를 보인다. 이러한 적응은 과당 1,6-이중인산가수분해효소 및 과당 1,6-이중인산 알돌레이스와 같은 효소가 동면 동물의 세포 내 pH의 변화를 추적하고 활성의 범위를 이러한 이동과 일치시킬 수 있게 한다.<ref name="MacDonald_2002" /> 알돌레이스는 또한 해당과정의 산물을 증가시켜 무산소 조건(위에서 논의됨)에서 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 활성을 보완하는 반면 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 억제는 포도당신생합성의 활성을 감소시킨다.<ref name="Dawson_2013">{{저널 인용| vauthors = Dawson NJ, Biggar KK, Storey KB | title = Characterization of fructose-1,6-bisphosphate aldolase during anoxia in the tolerant turtle, ''Trachemys scripta elegans'': an assessment of enzyme activity, expression and structure | journal = PLOS ONE | volume = 8 | issue = 7 | pages = e68830 | date = 2013 | pmid = 23874782 | pmc = 3715522 | doi = 10.1371/journal.pone.0068830 | bibcode = 2013PLoSO...868830D | doi-access = free }}</ref>

== 당뇨병 ==
[[파일:Adenosinmonophosphat_protoniert.svg|섬네일|AMP의 구조]]
과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)는 또한 [[제2형 당뇨병]]의 치료에서 핵심적인 역할을 한다. 제2형 당뇨병에서 [[고혈당증]]은 많은 심각한 문제들을 야기하며 치료는 종종 혈당 수치를 낮추는 데 중점을 둔다.<ref name="Dang_2012">{{서적 인용| first1 = Qun | last1 = Dang | first2 = Paul D. | last2 = Van Poelje | first3 = Mark D. | last3 = Erion | editor-last1 = Jones | editor-first1 = Robert M. | name-list-style = vanc | chapter = Chapter 11: The Discovery and Development of MB07803, a Second-Generation Fructose-1,6-bisphosphatase Inhibitor with Improved Pharmacokinetic Properties, as a Potential Treatment of Type 2 Diabetes | title = New Therapeutic Strategies for Type 2 Diabetes: Small Molecule Approaches | date = 2012 | publisher = The Royal Society of Chemistry | location = Cambridge | isbn = 978-1-84973-414-1 | doi = 10.1039/9781849735322-00306 }}</ref><ref name="Arch_2011">{{서적 인용| first = Jonathan R. S. | last = Arch | editor-last1 = Schwanstecher | editor-first1 = Mathias | name-list-style = vanc | title = Diabetes - Perspectives in Drug Therapy | chapter = Thermogenesis and Related Metabolic Targets in Anti-Diabetic Therapy | date = 2011  | publisher = Springer | location = Berlin, Heidelberg | isbn = 978-3-642-17214-4 | edition = 1st | page = 203 }}</ref><ref name="van_Poelje_2006">{{저널 인용| vauthors = van Poelje PD, Potter SC, Chandramouli VC, Landau BR, Dang Q, Erion MD | title = Inhibition of fructose 1,6-bisphosphatase reduces excessive endogenous glucose production and attenuates hyperglycemia in Zucker diabetic fatty rats | url = https://archive.org/details/sim_diabetes_2006-06_55_6/page/n234 | journal = Diabetes | volume = 55 | issue = 6 | pages = 1747–54 | date = June 2006 | pmid = 16731838 | doi = 10.2337/db05-1443 | doi-access = free }}</ref> 간에서 포도당신생합성은 이러한 환자에서 포도당 과잉 생산의 주요 원인이기 때문에 포도당신생합성을 억제하는 것이 제2형 당뇨병을 치료하는 합리적인 방법이다. 과당 1,6-이중인산가수분해효소는 [[속도 제한 단계]]를 촉매하고 모든 3탄소 기질이 포도당으로 통합되는 것을 조절하지만 글리코젠 분해에는 관여하지 않고 경로의 미토콘드리아 단계에서 제거되기 때문에 포도당신생합성 경로에서 표적화하기에 좋은 효소이다.<ref name="Dang_2012" /><ref name="Arch_2011" /><ref name="van_Poelje_2006" /> 과당 1,6-이중인산가수분해효소의 활성을 변경하면 포도당신생합성에 큰 영향을 줄 수 있는 동시에 [[저혈당증]]의 위험과 포도당신생합성에서 다른 효소로 변경함으로써 발생할 수 있는 기타 잠재적인 부작용의 위험을 줄일 수 있음을 의미한다.<ref name="Dang_2012" /><ref name="Arch_2011" />

과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)에 대한 [[아데노신 일인산|AMP]]의 저해 활성을 모방하는 약물 후보들이 개발되었다.<ref name="Dang_2012" /><ref name="van_Poelje_2006" /> AMP의 알로스테릭 저해 효과를 모방하면서 구조적으로 가능한 한 약물을 다르게 만들려고 노력했다.<ref name="van_Poelje_2006" /> 2세대 과당 1,6-이중인산가수분해효소 저해제가 개발되어 사람이 아닌 포유류와 사람을 대상으로 한 임상 시험에서 좋은 결과를 얻었다.<ref name="Dang_2012" /><ref name="pmid29055870">{{저널 인용| vauthors = Kaur R, Dahiya L, Kumar M | title = Fructose-1,6-bisphosphatase inhibitors: A new valid approach for management of type 2 diabetes mellitus | journal = European Journal of Medicinal Chemistry | volume = 141 | pages = 473–505 | date = December 2017 | pmid = 29055870 | doi = 10.1016/j.ejmech.2017.09.029 }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[포스포프럭토키네이스-1]] (PFK-1)
* [[과당 1,6-이중인산가수분해효소 결핍증]]
* [[과당]]
* [[포도당신생합성]]
* [[물질대사]]

== 각주 ==
{{각주|33em}}

== 더 읽을거리 ==
* {{서적 인용| first1 = Jeremy Mark | last1 = Berg | first2 = John L. | last2 = Tymoczko | first3 = Lubert | last3 = Stryer | name-list-style = vanc | year = 2002 | title = Biochemistry | chapter = Glycolysis and Gluconeogenesis | editor = Susan Moran | edition = 5th | publisher = W. H. Freeman and Company | location = New York| isbn = 0-7167-3051-0 | url = https://archive.org/details/biochemistrychap00jere | url-access = registration }}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Fructose-1,6-Biphosphatase}}

{{해당과정의 효소}}
{{효소}}
{{에스터레이스}}

{{전거 통제}}

[[분류:EC 3.1.3]]
[[분류:인간 9번 염색체상 유전자]]
[[분류:패밀리 단백질]]