{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
| 이름 = 포스포프럭토키네이스-1
| AltNames =
| 그림 = Phosphofructokinase 6PFK wpmp.png
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| EC_number = 2.7.1.11
| CAS_number = 9001-80-3
| GO_code = 0003872
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'''포스포프럭토키네이스-1'''({{llang|en|Phosphofructokinase-1, '''PFK-1'''}}) ({{EC number|2.7.1.11}})은 [[해당과정]]에서 가장 중요한 조절 [[효소]] 중 하나이다. 포스포프럭토키네이스-1은 4개의 소단위체로 구성되고 많은 [[효소 활성화제|활성화제]]와 [[효소 저해제|저해제]]에 의해 조절되는 [[알로스테릭 효소]]이다. 포스포프럭토키네이스-1은 [[과당 6-인산]]과 [[아데노신 삼인산|ATP]]를 [[과당 1,6-이중인산]] 및 [[아데노신 이인산|ADP]]로 전환시키는 해당과정의 중요한 개입 단계(committed step)를 촉매한다. 해당과정은 혐기성 호흡 및 호기성 호흡에서의 기본적인 대사 과정이다. 포스포프럭토키네이스-1은 과당 6-인산을 과당 1,6-이중인산으로 전환시키는 ATP-의존적 [[인산화]]를 촉매하기 때문에 해당과정의 주요 조절 단계 및 [[속도 제한 단계]] 중 하나이다. 포스포프럭토키네이스-1은 알로스테릭 저해를 통해 해당과정을 조절할 수 있으며, 이러한 방식으로 [[세포]]는 세포의 에너지 요구에 따라 해당과정의 [[물질대사|대사]] 속도를 증가시키거나 감소시킬 수 있다. 예를 들어, ADP에 대한 ATP의 비율이 높으면 포스포프럭토키네이스-1 및 해당과정이 저해된다. [[진핵생물]]과 [[원핵생물]]에서 포스포프럭토키네이스-1 조절의 주요 차이점은 진핵생물에서 포스포프럭토키네이스-1은 [[과당 2,6-이중인산]]에 의해 활성화된다는 것이다. 과당 2,6-이중인산은 ATP에 의한 포스포프럭토키네이스-1의 저해를 대체하여 진핵생물이 [[글루카곤]] 및 [[인슐린]]과 같은 [[호르몬]]에 의한 조절에 더 큰 민감성을 갖도록 한다.<ref name="Usenik" />

== 구조 ==
[[포유류]]의 포스포프럭토키네이스-1은 [[근육]](M), [[간]](L), [[혈소판]](P)의 세 가지 유형의 소단위체의 다른 조합으로 구성된 340 kD<ref name="Stryer"/>의 사량체이다. 포스포프럭토키네이스-1 [[사량체]]의 조성은 이 효소가 존재하는 조직의 유형에 따라 다르다. 예를 들어, 성숙한 근육은 M [[동질효소]]만을 발현시키므로 [[근육]]의 포스포프럭토키네이스-1은 M4의 동종사량체로 구성된다. [[간]]과 [[콩팥]]은 주로 L 동질효소를 발현시킨다. [[적혈구]]에서 M 및 L 소단위체는 무작위적으로 사량체화되어 M4, L4 및 3가지 하이브리드 형태의 효소(ML3, M2L2, M3L)를 형성한다. 결과적으로 다양한 동질효소 풀의 동역학적 특성 및 조절 특성은 소단위체 구성에 의존적이다. 포스포프럭토키네이스-1의 활성 및 동질효소 함량의 조직 특이적 변화는 상이한 [[조직 (생물학)|조직]]에 대해 관찰된 [[해당과정]]의 속도 및 [[포도당신생합성]]의 속도의 다양성에 크게 기여한다.<ref name="Dunaway"/>

포스포프럭토키네이스-1은 알로스테릭 효소이며, 이량체의 이량체인 [[헤모글로빈]]과 유사한 구조를 가지고 있다.<ref name="pmid6115424">{{PDB|4pfk}}; {{저널 인용 | vauthors = Evans PR, Farrants GW, Hudson PJ | title = Phosphofructokinase: structure and control | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society B | volume = 293 | issue = 1063 | pages = 53–62 | date = June 1981 | pmid = 6115424 | doi = 10.1098/rstb.1981.0059 | lay-url = http://www.pdb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb50_4.html | laysource = PDB Molecule of the Month | doi-access = free | access-date = 2021-03-15 | archive-date = 2011-06-08 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110608222916/http://www.pdb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb50_4.html }}</ref> 각각의 이량체의 절반은 ATP [[결합 부위]]를 갖는 반면, 다른 절반은 기질(과당 6-인산) 결합 부위와 별도의 알로스테릭 결합 부위를 가지고 있다.<ref name="Shirakihara"/>

사량체의 각각의 소단위체는 319개의 아미노산으로 구성되고, 2개의 도메인 중 하나는 기질인 ATP와 결합하는 도메인이며, 다른 하나는 과당 6-인산과 결합하는 도메인이다. 각각의 도메인은 β 배럴이며, α-나선으로 둘러싸인 원통형의 β-시트가 있다.

각 활성 부위로부터 각각의 소단위체의 반대쪽에는 이량체의 소단위체 사이의 계면에 있는 알로스테릭 부위가 존재한다. ATP와 AMP는 이 부위를 두고 경쟁한다. N-말단 도메인은 ATP와 결합하는 [[촉매]] 역할을 하며, C-말단은 조절 역할을 한다.<ref name="Banaszak"/>

== 메커니즘 ==
포스포프럭토키네이스-1은 알로스테릭 대칭 모델을 사용하여 활성을 기술할 수 있는 알로스테릭 효소로서,<ref name="Peskov"/> 효소적으로 비활성인 T 상태에서 R 상태로의 합치된 전이가 있다. 과당 6-인산은 T 상태의 효소가 아닌 R 상태의 효소에 높은 친화도로 결합한다. 포스포프럭토키네이스-1에 결합하는 모든 과당 6-인산 분자에 대해, 효소는 T 상태에서 R 상태로 점진적으로 전이한다. 따라서 과당 6-인산 농도 증가에 대한 포스포프럭토키네이스-1의 활성을 나타내는 그래프는 알로스테릭 효소와 전통적으로 관련된 [[시그모이드 함수|시그모이드 곡선]] 형태를 나타낸다.
{|
|[[파일:F6P-F1,6BP.PNG|왼쪽|500px|섬네일|포스포프럭토키네이스-1에 의한 과당 6-인산에서 과당 1,6-이중인산으로의 인산화, ΔG'°= –14.2 kJ/mol]]
|}
포스포프럭토키네이스-1은 [[포스포트랜스퍼레이스]] 부류에 속하며, ATP로부터 과당 6-인산으로의 γ-인산의 전이를 촉매한다. 포스포프럭토키네이스-1의 [[활성 부위]]는 ATP-Mg<sup>2+</sup>의 결합 부위와 과당 6-인산의 결합 부위를 둘 다 포함한다. 대장균의 포스포프럭토키네이스-1에서 기질의 결합과 관련된 일부 잔기들은 [[아스파르트산|Asp]]<sup>127</sup>과 [[아르지닌|Arg]]<sup>171</sup>을 포함한다.<ref name="Hellinga"/> 지오바실루스 스테아로테르모필루스(''Geobacillus stearothermophilus'')에서 곁사슬의 양전하로 하전된 [[아르지닌|Arg]]<sup>162</sup> [[잔기]]는 과당 6-인산의 음전하로 하전된 인산기와 수소 결합을 형성하고, 이러한 상호작용은 T 상태에 비해 R 상태를 안정화시키고 과당 6-인산의 결합의 호모트로픽(homotropic) 효과를 부분적으로 담당한다. T 상태에서 효소의 입체 구조는 약간 변형되어 Arg<sup>162</sup>에 의해 이전에 차지되었던 공간이 [[글루탐산|Glu]]<sup>161</sup>로 대체된다. 인접한 아미노산 잔기 사이의 이러한 위치 교환은 과당 6-인산이 효소에 결합하는 것을 저해한다.

[[아데노신 일인산|AMP]] 및 [[아데노신 이인산|ADP]]와 같은 알로스테릭 활성화제는 알로스테릭 부위에 결합하여 효소의 구조적 변화를 유도함으로써 R 상태의 형성을 촉진시킨다. 유사하게 [[아데노신 삼인산|ATP]] 및 [[포스포엔올피루브산]]과 같은 저해제는 동일한 알로스테릭 부위에 결합하여 T 상태의 형성을 촉진하여 효소의 활성을 저해한다.

1번 탄소의 [[하이드록시기|하이드록실]] 산소는 ATP의 β 인산에 [[친핵체|친핵성]] 공격을 한다. 이들 전자는 ATP의 β 인산과 γ 인산 사이에 무수물 산소로 밀린다.<ref name="Phong"/><ref name="Papagianni"/>

[[파일:AbhinavBiochemMechanism.JPG|섬네일|오른쪽|220px|포스포프럭토키네이스-1의 작용 기작]]

== 조절 ==
포스포프럭토키네이스-1은 포유류의 해당과정에서 가장 중요한 부위이다. 포스포프럭토키네이스-1이 촉매하는 단계는 [[생리학적 조건]] 하에서 고도로 에너지 방출성일 뿐만 아니라 [[개입단계]], 즉 해당과정에 고유한 첫 번째 비가역적 반응이기 때문에 광범위한 조절의 대상이 된다. 이 단계는 [[포도당]] 및 다른 [[단당류]]인 [[갈락토스]]와 [[과당]]이 해당과정을 따라 대사되는 것을 정확하게 조절한다. 이 효소의 반응 전에, [[포도당 6-인산]]은 잠재적으로 [[오탄당 인산 경로]]를 따라 대사되거나, [[글리코젠 합성]]을 위해 [[포도당 1-인산]]으로 전환될 수 있다.

포스포프럭토키네이스-1은 높은 농도의 [[아데노신 삼인산|ATP]]에 의해 [[다른 자리 입체성 조절]]로 저해되지만, [[아데노신 일인산|AMP]]에 의해 촉진된다. 따라서 세포의 ATP/AMP의 비율이 낮아지면 효소의 활성이 증가한다. 그러므로 에너지 소모량이 증가하면 해당과정이 촉진된다. 포스포프럭토키네이스-1은 [[반응물|기질]]이면서 [[효소 저해제|저해제]]인 ATP에 대해 다른 친화도를 갖는 2개의 부위를 가지고 있다.<ref name="Stryer"/>

포스포프럭토키네이스-1은 또한 낮은 pH 수준에 의해 저해되어 ATP의 저해 효과를 증대시킨다. 근육이 [[젖산 발효|혐기적으로 대사]]하여 과도한 양의 [[젖산]]을 생성할 때 pH가 낮아진다(비록 젖산이 pH 감소의 원인은 아니지만<ref>{{저널 인용|title=Applying physicochemical principles to skeletal muscle acid-base status|journal=American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology|last=Lindinger|first=Michael I.|last2=Kowalchuk|first2=John M.|url=http://ajpregu.physiology.org/content/289/3/R891|date=2005-09-01|volume=289|issue=3|pages=R891–R894|language=en|doi=10.1152/ajpregu.00225.2005|issn=0363-6119|pmid=16105823|last3=Heigenhauser|first3=George J. F.|access-date=2020-09-11|archive-date=2017-07-20|archive-url=https://web.archive.org/web/20170720104354/http://ajpregu.physiology.org/content/289/3/R891|url-status=}}</ref>). 이러한 저해 효과는 너무 과도한 산의 축적으로 인한 손상으로부터 근육을 보호하는 역할을 한다.<ref name="Stryer"/>

마지막으로 포스포프럭토키네이스-1은 [[포스포엔올피루브산]], [[시트르산]], [[아데노신 삼인산|ATP]]에 의해 다른 자리 입체적으로 저해된다. 포스포엔올피루브산은 [[해당과정]]의 보다 하위 단계에서 만들어지는 생성물이다. 시트르산 회로의 효소들이 최대 속도에 도달할 때 시트르산이 축적되지만, 정상적인 생리 조건에서 시트르산이 포스포프럭토키네이스-1을 저해하기에 충분한 농도로 축적되는지는 의문의 여지가 있다. ATP의 축적은 에너지 과잉 상태를 나타내며 포스포프럭토키네이스-1에 [[다른 자리 입체성 조절|다른 자리 입체성 조절 부위]]가 있어서 포스포프럭토키네이스-1의 기질에 대한 친화력이 감소한다.

포스포프럭토키네이스-1은 고농도의 [[아데노신 일인산|AMP]]에 의해 다른 자리 입체적으로 활성화되지만, 가장 강력한 활성화제는 [[과당 2,6-이중인산]]이며, 과당 2,6-이중인산도 또한 [[포스포프럭토키네이스-2]]에 의해 과당 6-인산으로부터 생성된다. 따라서 과당 6-인산이 풍부해지면 과당 2,6-이중인산의 농도가 높아지게 된다. 과당 2,6-이중인산이 포스포프럭토키네이스-1에 결합하게 되면 과당 6-인산에 대한 포스포프럭토키네이스-1의 친화성이 증가하게 되고, ATP의 억제 효과를 감소시키게 된다. 이것은 포도당이 풍부할 때 해당과정이 빨라지는 피드포워드 자극의 예이다.<ref name="Stryer"/>

포스포프럭토키네이스-1의 활성은 [[글루카곤]]에 의한 합성의 억제를 통해 감소된다. 글루카곤은 [[단백질 키네이스 A]]를 활성화시켜 [[포스포프럭토키네이스-2]]의 키네이스 활성을 차단한다. 이것은 과당 6-인산으로부터 과당 2,6-이중인산의 합성을 역방향으로 진행시켜 포스포프럭토키네이스-1을 불활성화시킨다.

포스포프럭토키네이스-1의 정확한 조절은 [[해당과정]]과 [[포도당신생합성]]이 동시에 일어나는 것을 방지한다. 그러나 과당 6-인산과 과당 1,6-이중인산 사이에는 [[낭비회로]]가 존재한다. 과당 1,6-비스포스파테이스(FBPase-1)는 [[과당 1,6-이중인산]]을 [[과당 6-인산]]으로 다시 가수분해하는 반응을 촉매하여, 이에 대한 역반응은 포스포프럭토키네이스-1에 의해 촉매된다. 해당과정이 일어나는 동안 약간의 과당 1,6-비스포스파테이스(FBPase-1)의 활성이 있으며, 포도당신생합성이 일어나는 동안 일부 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)의 활성이 있다. 이러한 회로는 ATP의 가수분해에 의한 열 발생 및 대사 신호의 증폭을 일으킨다.

[[세로토닌]](5-HT)은 5-HT(2A) 수용체에 결합하여 포스포프럭토키네이스-1을 증가시켜 포스포프럭토키네이스-1의 [[티로신]] [[잔기]]가 포스포라이페이스 C에 의해 인산화되도록 한다. 이것은 차례로 [[골격근]] 세포 내에서 포스포프럭토키네이스-1을 재분배시킨다. 포스포프럭토키네이스-1은 해당과정을 조절하는 효소이기 때문에, 포스포프럭토키네이스-1을 조절하는 세로토닌도 또한 해당과정의 조절에 관여한다.<ref name="Coelho"/>

== 유전자 ==
사람에게는 다음과 같이 3가지 포스포프럭토키네이스 유전자가 있다.
* [[PFKL]] – [[간]]
* [[PFKM]] – [[근육]]
* [[PFKP]] – [[혈소판]]

== 임상적 중요성 ==
[[PFKM]] 유전자의 돌연변이는 [[포스포프럭토키네이스 결핍증]]을 야기하는데, 이는 에너지원으로 [[탄수화물]]을 사용하는 특정 유형의 세포가 손상되는 [[글리코젠 축적병]]이다.<ref name="Nakajima"/>

포스포프럭토키네이스 결핍증은 근육 약화(근육병), 운동 유발 경련 및 경련, 미오글로빈뇨(소변에 미오글로빈이 존재하며, 이는 근육 파괴를 나타냄), 보상 용혈을 나타내는 글리코젠 축적병이다. ATP는 해당과정을 통한 ATP의 불필요한 생성을 방지하기 위해서 포스포프럭토키네이스-1의 천연적인 알로스테릭 저해제이다. 그러나 [[아스파르트산|Asp]](543)[[알라닌|Ala]]에서의 [[돌연변이]]는 포스포프럭토키네이스-1의 억제성 알로스테릭 결합 부위에 대한 결합 증가로 인해 더 강한 저해 효과를 가질 수 있도록 한다.<ref name="Bruser" /><ref name="pmid22995305">{{저널 인용| vauthors = Brüser A, Kirchberger J, Schöneberg T | title = Altered allosteric regulation of muscle 6-phosphofructokinase causes Tarui disease | journal = Biochem. Biophys. Res. Commun. | volume = 427 | issue = 1 | pages = 133–7 |date=October 2012 | pmid = 22995305 | doi = 10.1016/j.bbrc.2012.09.024 }}</ref>

포스포프럭토키네이스의 돌연변이 및 암: 암세포는 빠른 세포 생장과 분열로 인해 에너지 요구량이 많기 때문에 과활성화된 포스포프럭토키네이스-1을 가지고 있을 때 보다 효과적으로 생존한다.<ref name="Gomez" /><ref name="Vaz" /> 암세포가 빠르게 생장하고 분열할 때, 초기에는 혈액의 공급량이 많지 않아서 [[저산소증]](산소 결핍)을 일으킬 수 있으며, 이는 포스포프럭토키네이스-1의 [[세린|Ser]]<sup>529</sup>에서 ''O''-연결 ''N''-아세틸글루코사민의 결합을 유발하여 암세포에 선택적 생장 이점을 제공한다. 이러한 변형은 포스포프럭토키네이스-1 높은 활성이 [[암]]에 필요하다는 견해와는 대조적으로 포스포프럭토키네이스-1 활성을 억제하고 암의 증식을 촉진한다. 이는 [[활성산소]]를 해독하기 위해 [[NADPH]]를 생성하는 포도당의 대사 흐름을 [[오탄당 인산 경로]]로 재설정하기 때문일 수 있다.<ref name="Yi" />

단순포진 및 포스포프럭토키네이스: [[인간면역결핍 바이러스]](HIV), 사람 거대세포 바이러스(HCMV), 마야로 바이러스를 포함한 일부 [[바이러스]]는 포스포프럭토키네이스-1 활성의 [[감염다중도]](multiplicity of infection, MOI) 의존성 증가에 의한 해당과정과 같은 세포의 대사 경로에 영향을 미친다. 헤르페스가 포스포프럭토키네이스-1의 활성을 증가시키는 메커니즘은 효소의 세린 잔기를 인산화시키는 것이다. 단순헤르페스 바이러스-1(HSV-1)은 해당과정을 유도하여 바이러스의 복제에 중요한 ATP의 함량을 증가시킨다.<ref name="Abrantes"/>

== 같이 보기 ==
* [[과당 6-인산]]
* [[과당 1,6-이중인산]]
* [[포스포프럭토키네이스-2]] (PFK2)
* [[이인산-과당 6-인산 1-포스포트랜스퍼레이스]] (PFP)
* [[과당 1,6-비스포스파테이스]] (FBPase-1)

== 각주 ==
{{각주|35em|refs=

<ref name="Stryer">{{서적 인용| vauthors = Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL  | title = Biochemistry | url = https://archive.org/details/biochemistry0006berg  | edition = Sixth | language = | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2007 | origyear = | pages = | quote = | isbn = 978-0-7167-8724-2  }}</ref>

<ref name="Dunaway">{{저널 인용| vauthors = Dunaway GA, Kasten TP, Sebo T, Trapp R | title = Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues | journal = Biochem. J. | volume = 251 | issue = 3 | pages = 677–83 |date=May 1988 | pmid = 2970843 | pmc = 1149058| doi =  10.1042/bj2510677}}</ref>

<ref name="Shirakihara">{{저널 인용| vauthors = Shirakihara Y, Evans PR | title = Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products | journal = J. Mol. Biol. | volume = 204 | issue = 4 | pages = 973–94 |date=December 1988 | pmid = 2975709 | doi = 10.1016/0022-2836(88)90056-3  }}</ref>

<ref name="Hellinga">{{저널 인용| vauthors = Hellinga HW, Evans PR | title = Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase | journal = Nature | volume = 327 | issue = 6121 | pages = 437–9 | year = 1987 | pmid = 2953977 | doi = 10.1038/327437a0  }}</ref>

<ref name="Peskov">{{저널 인용| vauthors = Peskov K, Goryanin I, Demin O | title = Kinetic model of phosphofructokinase-1 from Escherichia coli | journal = J Bioinform Comput Biol | volume = 6 | issue = 4 | pages = 843–67 |date=August 2008 | pmid = 18763746 | doi = 10.1142/S0219720008003643 }}</ref>

<ref name="Nakajima">{{저널 인용| vauthors = Nakajima H, Raben N, Hamaguchi T, Yamasaki T | title = Phosphofructokinase deficiency; past, present and future | journal = Curr. Mol. Med. | volume = 2 | issue = 2 | pages = 197–212 |date=March 2002 | pmid = 11949936 | doi = 10.2174/1566524024605734 }}</ref><ref name="Bruser">{{저널 인용| vauthors = Bruser A, KirchbergerJ,  Schoneberg T | title = Altered allosteric regulation of muscle 6-phosphofructokinase causes Tarui disease | journal = Biochem Biophys Res Commun | volume = 427 | issue = 1 | pages = 133–7 |date=Oct 2012 | pmid = 22995305| pmc = | doi = 10.1016/j.bbrc.2012.09.024 }}</ref>

<ref name="Coelho">{{저널 인용| vauthors = Coelho WS, Sola-Penna M | title = Serotonin regulates 6-phosphofructo-1-kinase activity in a PLC-PKC-CaMK II- and Janus kinase-dependent signaling pathway | journal = Mol. Cell. Biochem. | volume = 372| issue = 1–2 | pages = 211–20 |date=Jan 2013 | pmid = 23010892| pmc = | doi = 10.1007/s11010-012-1462-0 }}</ref>

<ref name="Banaszak">{{저널 인용| vauthors = Banaszak K, Mechin I, Obmolova G, Oldham M, Chang SH, Ruiz T, Radermacher M, Kopperschläger G, Rypniewski W | title = The crystal structures of eukaryotic phosphofructokinases from baker's yeast and rabbit skeletal muscle | journal = J Mol Biol | volume =  407| issue = 7 | pages = 284–97 |date=March 2011 | pmid = 21241708 | pmc = | doi = 10.1016/j.jmb.2011.01.019 }}</ref>

<ref name="Yi">{{저널 인용| vauthors = Yi W, Clark PM, Mason DE, Keenan MC, Hill C, Goddard WA, Peters EC, Driggers EM, Hsieh-Wilson LC | title = Phosphofructokinase 1 glycosylation regulates cell growth and metabolism | journal = Science  | volume = 337| issue = 6097 | pages = 975–80 |date=Aug 2012 | pmid = 22923583 | pmc = 3534962| doi = 10.1126/science.1222278 }}</ref>

<ref name="Abrantes">{{저널 인용| vauthors = Abrantes JL, Alves CM, Costa J, Almeida FC, Sola-Penna M, Fontes CF, Souza TM | title = Herpes simplex type 1 activates glycolysis through engagement of the enzyme 6-phosphofructo-1-kinase (PFK-1)| journal = Biochim Biophys Acta | volume = 1822| issue = 8| pages = 1198–206 |date=Aug 2012 | pmid = 22542512 | pmc = | doi = 10.1016/j.bbadis.2012.04.011 | doi-access = free }}</ref>

<ref name="Phong">{{저널 인용| vauthors = Phong WY, Lin W, Rao SP, Dick T, Alonso S, Pethe K | title = Characterization of Phosphofructokinase Activity in Mycobacterium tuberculosis Reveals That a Functional Glycolytic Carbon Flow Is Necessary to Limit the Accumulation of Toxic Metabolic Intermediates under Hypoxia | journal = PLOS ONE | volume = 8 | issue = 2 | pages = 1198–206 |date=Aug 2013| pmid = 23409118
| pmc = 3567006| doi = 10.1371/journal.pone.0056037 | editor1-last = Parish | editor1-first = Tanya }}</ref><ref name="Gomez">{{저널 인용| vauthors = Gomez LS, Zancan P, Marcondes MC, Ramos-Santos L, Meyer-Fernandes JR, Sola-Penna M, Da Silva D | title = Resveratrol decreases breast cancer cell viability and glucose metabolism by inhibiting 6-phosphofructo-1-kinase| journal = Biochimie | volume = 95| issue = 6| pages = 1336–43|date=Feb 2013| pmid = 23454376| pmc = | doi = 10.1016/j.biochi.2013.02.013 }}</ref>

<ref name="Vaz">{{저널 인용| vauthors = Vaz CV, Alves MG, Marques R, Moreira PI, Oliveira PF, Maia CJ, Socorro S | title = Androgen-responsive and nonresponsive prostate cancer cells present a distinct glycolytic metabolism profile| journal = Int J Biochem Cell Biol | volume = 44 | issue = 11 | pages = 2077–84 |date=Feb 2013 | pmid = 22964025 | pmc = | doi = 10.1016/j.biocel.2012.08.013  }}</ref>

<ref name="Papagianni">{{저널 인용| vauthors = Papagianni M, Avramidis N | title = Engineering the central pathways in Lactococcus lactis: functional expression of the phosphofructokinase (pfk) and alternative oxidase (aox1) genes from Aspergillus niger in Lactococcus lactis facilitates improved carbon conversion rates under oxidizing conditions| journal = Enzyme and Microbial Technology | volume = 51| issue = 113 | pages = 125–30 |date=May 2012 | pmid = 22759530 | pmc = | doi = 10.1016/j.enzmictec.2012.04.007 }}</ref>

<ref name="Usenik">{{저널 인용| vauthors = Usenik A, Legiša M | title = Evolution of allosteric citrate binding sites on 6-phosphofructo-1-kinase| journal = PLOS ONE | volume = 5| issue = 11|pages = 677–683|date=Nov 2010 | pmid = 21124851 | pmc = 2990764 | doi = 10.1371/journal.pone.0015447 | editor1-last = Kobe | editor1-first = Bostjan }}</ref>

}}

== 외부 링크 ==
* {{MeshName|Phosphofructokinase-1}}
* [http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Phosphofructokinase_%28PFK%29 Proteopedia.org Phosphofructokinase]

{{효소}}
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{{해당과정의 효소}}

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[[분류:EC 2.7.1]]