{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:Tertiary_Structure_of_a_Protein.svg|대체글=Tertiary Structure of a Protein|테두리|프레임| 단백질 3차 구조는 폴리펩타이드가 복잡한 분자 형태로 형성되는 방식으로 구성된다. 이는 이온 결합, 수소 결합, 이황화 결합, 소수성 및 친수성 상호 작용과 같은 [[작용기]] 상호 작용에 의해 발생한다. ]]
'''단백질의 3차 구조'''(Protein Tertiary Structure)는 3차원 형태의 [[단백질]]이다. 단백질의 3차 구조는 하나 이상의 [[단백질의 2차 구조]]인 [[단백질 도메인]]을 갖는 단일 폴리펩타이드 사슬 골격을 갖는다. [[아미노산]]의 [[곁사슬]]은 다양한 방법으로 상호 작용하고 결합 할 수 있다. 특정 단백질 내 [[곁사슬]]의 상호 작용 및 결합은 단백질의 3차 구조를 결정한다.<ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref> 여러 개의 단백질 3차 구조는 [[단백질의 4차 구조]]로 접힌다.<ref name="kyte">Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{ISBN|0-8153-1701-8}}</ref>

== 결정 요인 ==

=== 안정성 ===

==== 열 안정성 ====
고유 상태 또는 고유 형태로 접힌 [[단백질]]은 일반적으로 펼쳐진 형태보다 낮은 [[기브스 자유 에너지]]([[엔탈피]]와 [[엔트로피]]의 조합)를 갖는다. 단백질은 저에너지 형태로 향하는 경향이 있으며, 이는 [[세포]] 환경에서 [[단백질 접힘]]을 결정합니다. 많은 유사한 형태가 유사한 에너지를 가지기 때문에, 단백질 구조는 동적이며, 이들 유사한 구조 사이에서 변동이 심하다.

[[구상 단백질]]은 [[소수성]] 아미노산 잔기의 핵과 [[물]]에 노출된 [[친수성]] 잔기의 표면 영역을 갖는다. 이 배열은 단백질의 3차 구조 내의 상호 작용을 안정화시킬 수 있다. 예를 들어, [[세포질]]에서 [[시스테인]] 잔기 사이의 [[다이설파이드 결합]]은 단백질의 3차 구조를 유지하는 것을 돕는다. 다양한 기능과 다양한 진화의 단백질에서 볼 수있는 안정적인 단백질의 3차 구조의 공통점이 있다. 예를 들어, 효소 [[트리오스 포스페이트 이소메라제|트리오스 포스페이트 이소머레이스]](Triosephosphate isomerase)로 명명된 TIM 배럴은 매우 안정적인 [[이합체]] 코일드 코일(Coiled coil) 구조와 같은 일반적인 단백질의 3차 구조이다. 따라서 [[단백질]]은 보유하는 구조에 따라 분류 될 수 있다. 이러한 분류를 사용하는 단백질의 데이터베이스에는 SCOP 및 CATH가 포함된다.

==== 활동적 트랩 ====
접힘 역학은 고에너지 입체 구조에서 [[단백질]]을 포획 할 수 있는데, 즉 고에너지 중간 입체 구조는 최저 에너지 입체 구조에 대한 접근을 차단한다. 고에너지 입체 형태는 단백질의 기능에 기여할 수 있다. 예를 들어, [[인플루엔자]]의 [[헤마글루티닌]]은 활성화 될 때 [[단백질분해과정|단백질 분해과정]]을 통해 절단되어 2개의 폴리펩타이드 사슬을 형성하는 단일 폴리펩타이드 사슬이다. 두 사슬은 고에너지 형태로 유지된다. 국소 [[수소 이온 농도 지수|pH]]가 떨어지면, 단백질은 숙주 [[세포막]]을 관통 할 수 있게 하는, 에너지적으로 유리한 형태 재배열을 실행한다.

==== 준안정성 ====
일부 단백질 3차 구조는 예상되는 가장 안정적인 상태가 아닌 오래 지속되는 상태로 존재할 수 있다. 예를 들어 많은 세르핀은 [[준안정]]성을 보여주는 대표적인 예이다. 단백질의 루프가 [[단백질 가수 분해 효소]]에 의해 절단 될 때 형태 변화를 겪는다.<ref name="whis">{{저널 인용|제목=Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding|저널=Current Opinion in Structural Biology|성=Whisstock J|url=|연도=2006|권=16|호=6|쪽=761–68|doi=10.1016/j.sbi.2006.10.005|pmid=17079131}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=Serpin structure, mechanism, and function|저널=Chem Rev|성=Gettins PG|연도=2002|권=102|호=12|쪽=4751–804|doi=10.1021/cr010170|pmid=12475206}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin|저널=J Mol Biol|연도=2000|권=296|호=2|쪽=685–99|doi=10.1006/jmbi.1999.3520|pmid=10669617}}</ref>

=== 샤페로닌 단백질 ===
일반적으로 단백질의 고유 상태는 [[열역학|열역학적]]으로 가장 안정적이며 단백질이 변환 되기 전에 화학적 동역학을 고려할 때, 단백질이 원래 상태에 도달 할 것이라고 가정한다. 세포의 [[세포질]] 내의 [[샤페로닌]]은 새로 합성된 폴리펩타이드가 본래 상태를 달성하도록 돕는다. 일부 [[샤페로닌]] 단백질은 단백질의 다이설파이드 이성질화 효소의 기능도 한다.

=== 세포질 환경 ===
단백질의 3차 구조의 예측은 [[단백질의 1차 구조]]를 알고 [[단백질 정보 은행]]에서 알려진 단백질의 3차 구조와 가능한 예측된 단백질의 3차 구조를 비교하는 데 의존한다. 이것은 유사한 세포질 환경이 단백질 정보 은행에 기록된 단백질의 구조에 영향을 줄 수 있을 정도로 [[단백질 생합성]] 시 존재하는 세포질 환경만을 고려한다.

=== 리간드 결합 ===
단백질, 예를 들어 [[효소]]와 같은 자연적인 [[리간드]]는 [[보조 인자]]의 결합에 따라 변할 수 있다. 이 경우 [[리간드]]에 결합된 단백질의 구조는 아포 구조(Apo Structure)로서 결합되지 않은 단백질의 홀로 구조(Holo Structure)로 알려져 있다.<ref>{{저널 인용|제목=Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations|저널=PLOS Computational Biology|성=Seeliger|이름=D|성2=De Groot|이름2=B. L.|연도=2010|권=6|호=1|쪽=e1000634|doi=10.1371/journal.pcbi.1000634|pmc=2796265|pmid=20066034}}</ref>

== 측정 ==
[[구상 단백질]]의 3차 구조에 대한 지식은 [[막 단백질]]의 지식보다 더 밝혀졌는데, 그 이유는 구상 단백질이 현재 개발된 기술로 연구하기 쉽기 때문이다.

=== 엑스선 결정학 ===
[[엑스선결정학|엑스선 결정학]]은 [[단백질의 구조]]를 결정하는 데 사용되는 가장 일반적인 방법이다. 단백질의 구조를 보는 데 높은 해상도를 제공하지만 단백질의 형태에 대한 정보는 제공하지 않는다.

=== 핵자기 공명 ===
단백질 [[핵자기 공명]]은 단백질 구조의 분해능이 비교적 낮다. 따라서 더 작은 단백질로 제한된다. 그러나 용액 내 단백질의 형태 변화에 대한 정보를 제공받을 수 있다.

=== 저온전자현미경 ===
[[저온전자현미경]](cryo-EM)은 단백질의 3차 구조 및 [[단백질 4차 구조|단백질의 4차 구조]]에 대한 정보를 제공 받을 수 있다. 특히 대형 단백질과 단백질 서브 유닛의 복합체의 관측에 적합하다.

=== 이중 편광 간섭법 ===
이중 편광 간섭법(Dual Polarisation Interferometry)은 표면에 포획된 단백질에 대한 정보를 제공한다. 시간의 흐름에 따라 달라지는 단백질의 구조 변화를 확인할 수 있다.

== 같이 보기 ==
* [[구조생물학]]
* [[구조 모티프]]
== 각주 ==
{{각주}}

{{생체분자구조}}

[[분류:단백질 구조]]