{{위키데이터 속성 추적}}
[[파일:3OC2_Wiki.png|오른쪽|섬네일|300픽셀| 녹농균[http://www.pdb.org/pdb/explore.do?structureId=3OC2 (]''Pseudomonas aeruginosa'')의 페니실린 결합 단백질 3의 3차원 구조 ]]
{{단백질족 정보|Pfam=PF00905|InterPro=IPR001460|PROSITE=|OPM family=195|OPM protein=5hlb}}
[[파일:Penicillin_inhibition.svg|오른쪽|섬네일| 일반적으로 페니실린 결합 단백은 세균의 세포벽의 가교를 촉매하지만, 페니실린 또는 기타 β-락탐 항생제에 의해 영구적으로 억제 될 수있다. (NAM = N- 아세틸 무라 민산; NAG = N- 아세틸 글루코사민) ]]
'''페니실린 결합 단백질'''({{llang|en|penicillin binding protein}}, '''PBP''')은 [[페니실린]]에 대한 친화력 및 결합력이 있는 [[단백질]]의 그룹이다. 페니실린 결합 단백질은 많은 [[세균|박테리아]]의 정상적인 구성 성분이다. 모든 [[베타-락탐계열 항생제]](글루타민 합성 효소를 억제하는 타톡신-β-락탐 제외)는 박테리아 [[세포벽]] 합성에 필수적인 PBP에 결합한다. PBP는 트랜스펩티데이스(transpeptidases)라고하는 효소의 하위 그룹에 존재한다.

== 다양성 ==
일반적으로 각 유기체에 여러 개의 PBP가 있으며 막 결합 단백질과 세포질 단백질에서 발견된다. Spratt(1977)는 분자량이 40,000에서 91,000까지의 모든 [[대장균]] 균주에서 일반적인 6가지 PBP가 검출된다고 보고했으며,<ref name="pmid319999">{{저널 인용|제목=Properties of the penicillin-binding proteins of Escherichia coli K12,.|저널=Eur J Biochem|성=Spratt BG|url=|연도=1977|권=72|호=2|쪽=341–52|doi=10.1111/j.1432-1033.1977.tb11258.x|pmc=|pmid=319999}}</ref> 상이한 PBP는 세포 당 다양한 수로 발생하고 페니실린에 대해 다양한 친화도를 갖는다. 일반적으로 PBP는 고분자량(HMW) 및 저분자량(LMW) 범주로 크게 분류된다.<ref name="pmid1624470">{{저널 인용|제목=Purification and partial characterization of a penicillin-binding protein from Mycobacterium smegmatis.|저널=J Bacteriol|url=|연도=1992|권=174|호=14|쪽=4829–32|doi=|pmc=206282|pmid=1624470}}</ref> PBP로부터 진화 된 단백질은 많은 더 높은 유기체에서 발생하며 포유류에서는 LACTB 단백질을 포함한다.<ref name="pmid18226203">{{저널 인용|제목=Evolution of a family of metazoan active-site-serine enzymes from penicillin-binding proteins: a novel facet of the bacterial legacy|저널=BMC Evolutionary Biology|날짜=2008|권=8|호=|쪽=16|doi=10.1186/1471-2148-8-26|pmc=2266909|pmid=18226203}}</ref> 

== 기능 ==
PBP는 세균 세포벽의 주요 성분인 [[펩티도글리칸]] 합성의 최종 단계에 관여한다. 세균의 세포벽 합성은 세균의 성장, 세포 분열 번식, 세포 구조 유지에 필수적이다.  

PBP는 지질 중간체로부터 가교된 펩티도글리칸을 합성하고 펩티도글리칸의 전구체로부터 <small>D-</small>[[알라닌]]의 제거를 매개하는 과정에 수반되는 많은 반응을 촉매하는 것으로 나타났다. 정제 된 [[효소]]는 <small>D-</small>알라닌 카르복시펩티데이스, 펩티도글리칸트랜스펩티데이스, 펩티도글리칸엔도펩티데이스와 같은 반응을 촉매하는 것으로 나타났다. 연구된 모든 세균에서 효소는 하나 이상의 상기 반응을 촉매하는 것으로 나타났다.<ref name="pmid319999">{{저널 인용|제목=Properties of the penicillin-binding proteins of Escherichia coli K12,.|저널=Eur J Biochem|성=Spratt BG|url=|연도=1977|권=72|호=2|쪽=341–52|doi=10.1111/j.1432-1033.1977.tb11258.x|pmc=|pmid=319999}}</ref> 효소는 페니실린 민감성 트랜스글리코실레이스 [[N 말단]] 도메인(선형 글리칸 가닥 형성에 관여) 및 페니실린 민감성 트랜스펩티데이스 [[C 말단]] 도메인(펩타이드 서브 유닛의 가교에 관여)을 가지며 활성 부위의 [[세린]]은 PBP군의 모든 구성원에게 보전된다.<ref name="pmid1624470">{{저널 인용|제목=Purification and partial characterization of a penicillin-binding protein from Mycobacterium smegmatis.|저널=J Bacteriol|url=|연도=1992|권=174|호=14|쪽=4829–32|doi=|pmc=206282|pmid=1624470}}</ref> 

== 항생제 ==
PBP는 화학적 구조상 펩티도글리칸을 형성하는 모듈형 조각과 유사하기 때문에 [[베타-락탐계열 항생제|β-락탐계열 항생제]]에 결합한다.<ref name="pmid7181854">{{저널 인용|제목=Isolation of the membrane-bound 26 000-Mr penicillin-binding protein of Streptomyces strain K15 in the form of a penicillin-sensitive D-alanyl-D-alanine-cleaving transpeptidase.|저널=Biochem J|url=|연도=1982|권=207|호=1|쪽=109–15|doi=10.1042/bj2070109|pmc=1153830|pmid=7181854}}</ref> 이들이 페니실린에 결합 할 때, β-락탐 아미드 결합은 파열되어 PBP 활성 부위에서 촉매 세린 잔기와 공유 결합을 형성한다. 이 반응은 돌이킬 수 없으며 효소를 비활성화시킨다. 

항생제와 내성에서 PBP의 역할 때문에 많은 연구가 진행되었다. 세균 세포벽 합성 및 합성에서 PBP의 역할은 대사 경로 및 효소가 세균에 한정되어 있기 때문에 선택적 독성 약물에 대해 매우 좋은 표적이 된다.<ref name="pmid10081507">{{저널 인용|제목=Penicillin-binding protein-mediated resistance in pneumococci and staphylococci.|저널=J Infect Dis|성=Chambers HF|url=|연도=1999|권=179 Suppl 2|호=|쪽=S353-9|doi=10.1086/513854|pmc=|pmid=10081507}}</ref> 항생제에 대한 내성은 PBP의 과잉 생산과 페니실린에 대한 친화력이 낮은 PBP의 형성을 통해 생겨났다. 이 실험은 단백질에 다른 아미노산을 추가하여 PBP의 구조를 변경하여 약물이 단백질과 상호 작용하는 방식에 대한 새로운 발견을 허용다. PBP에 대한 연구는 새로운 반합성 β-락탐의 발견으로 이어졌는데, 여기서 원래 페니실린 분자의 곁사슬을 변경하면 페니실린에 대한 PBP의 친화력이 증가하여 내성이 발달하는 세균의 효과가 증가한다. 

β-락탐 고리는 모든 β-락탐 항생제에 공통적인 구조이다. 

== 같이 보기 ==
* [[페니실린]]

== 각주 ==
{{각주}}

[[분류:단백질]]