{{위키데이터 속성 추적}}
{{enzyme
| Name = 글리세롤 3-인산 탈수소효소 (NAD<sup>+</sup>)
| EC_number = 1.1.1.8
| CAS_number = 9075-65-4
| IUBMB_EC_number = 1/1/1/8
| GO_code = 0004367
| image = Glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1.png
| width = 
| caption = 사람의 글리세롤 3-인산 탈수소효소의 결정학적 구조<ref name="pmid16460752">{{PDB|1X0V}}; {{저널 인용| vauthors = Ou X, Ji C, Han X, Zhao X, Li X, Mao Y, Wong LL, Bartlam M, Rao Z | title = Crystal structures of human glycerol 3-phosphate dehydrogenase 1 (GPD1) | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 357 | issue = 3 | pages = 858–69 | date = Mar 2006 | pmid = 16460752 | doi = 10.1016/j.jmb.2005.12.074 }}</ref>
}}
{{enzyme
| Name = 글리세롤 3-인산 탈수소효소 (퀴논)
| EC_number = 1.1.5.3
| CAS_number = 9001-49-4
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{{Infobox protein family
| Symbol = NAD_Gly3P_dh_N
| Name = NAD-의존성 글리세롤 3-인산 탈수소효소 N-말단
| image = PDB 1bg6 EBI.jpg
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| caption = 아르트로박터 종의 ''n''-(1-D-카복실레틸)-L-노르발린 탈수소효소의 결정 구조
| Pfam = PF01210
| Pfam_clan = CL0063
| InterPro = IPR011128
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| PROSITE = PDOC00740
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}}
{{Infobox protein family
| Symbol = NAD_Gly3P_dh_C
| Name = NAD-의존성 글리세롤 3-인산 탈수소효소 C-말단
| image = PDB 1txg EBI.jpg
| width = 
| caption = 아르카에오글로부스 풀기두스(''archaeoglobus fulgidus'')의 글리세롤 3-=인산 탈수소효소의 구조
| Pfam = PF07479
| Pfam_clan = CL0106
| InterPro = IPR006109
| SMART = 
| PROSITE = PDOC00740
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| OPM protein = 
| CAZy = 
| CDD = 
}}
'''글리세롤 3-인산 탈수소효소'''({{llang|en|glycerol 3-phosphate dehydrogenase}}, '''GPDH''')는 [[다이하이드록시아세톤 인산]]을 ''sn''-[[글리세롤 3-인산]]으로 가역적 산화환원 전환하는 반응을 [[촉매]]하는 [[효소]]이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ou X, Ji C, Han X, Zhao X, Li X, Mao Y, Wong LL, Bartlam M, Rao Z | title = Crystal structures of human glycerol 3-phosphate dehydrogenase 1 (GPD1) | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 357 | issue = 3 | pages = 858–69 | date = Mar 2006 | pmid = 16460752 | doi = 10.1016/j.jmb.2005.12.074 }}</ref>

글리세롤 3-인산 탈수소효소는 [[탄수화물 대사]]와 [[지질 대사]]의 사이에서 중요한 연결 고리 역할을 한다. 또한 [[미토콘드리아]]의 [[전자전달계]]로의 주요 [[전자 공여체|전자 공급원]]이다.

글리세롤 3-인산 탈수소효소에 대한 이전 용어로는 알파 글리세롤 3-인산 탈수소효소 및 글리세롤인산 탈수소효소 등이 있다. 그러나 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 [[기질 (화학)|기질]]이 [[알코올]]이 아닌 [[알데하이드]]인 [[글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소]](GAPDH)와 동일하지 않다.

== 대사 기능 ==
글리세롤 3-인산 탈수소효소는 지질 [[생합성]]에서 중요한 역할을 한다. [[다이하이드록시아세톤 인산]]을 [[글리세롤 3-인산]]으로 환원함으로써 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 글리세롤 3-인산을 [[글리세롤]]로 신속하게 [[탈인산화]]한다.<ref name="Harding Jr. 1975 223–229">{{저널 인용| vauthors = Harding JW, Pyeritz EA, Copeland ES, White HB | title = Role of glycerol 3-phosphate dehydrogenase in glyceride metabolism. Effect of diet on enzyme activities in chicken liver | journal = The Biochemical Journal | volume = 146 | issue = 1 | pages = 223–9 | date = Jan 1975 | pmid = 167714 | pmc = 1165291 | doi=10.1042/bj1460223}}</ref> 또한 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 [[미토콘드리아 내막]]을 가로질러 [[산화환원 전위]]를 유지하는 데 관여하는 효소 중 하나이다.<ref name="Harding Jr. 1975 223–229"/>
{|
|[[파일:Schematic overview of fermentative and oxidative glucose metabolism of Saccharomyc.png|섬네일|왼쪽|550px|[[맥주효모균]](''Saccharomyces cerevisiae'')의 발효 및 산화적 포도당 대사의 개략도. (A) 두 개의 당 [[인산화]] 반응을 포함하는 [[해당과정]]의 상단부. (B) 과당 1,6-이중인산 알돌레이스에 의한 6탄소 분자의 2분자 삼탄당 인산으로의 분해. (C) 삼탄당 인산 이성질화효소에 의한 다이하이드록시아세톤 인산과 글리세르알데하이드 3-인산의 상호전환. (D) 글리세롤 3-인산 탈수소효소에 의해 다이하이드록시아세톤 인산을 [[글리세롤 3-인산]]으로 환원시킨 후, 글리세롤 3-인산가수분해효소에 의해 글리세롤로 탈인산화되는 경로. (E) 해당과정의 하단부는 일련의 5가지 효소를 통해 글리세르알데하이드 3-인산을 피루브산으로 전환시키면서 1분자의 NADH와 2분자의 ATP를 생성한다. (F) 알코올 발효: 피루브산 탈카복실화효소에 의한 피루브산의 탈카복실화에 이어 아세트알데하이드를 에탄올로 환원시킴. (G) 미토콘드리아의 피루브산 탈수소효소는 피루브산을 아세틸-CoA로 전환시켜 아세틸-CoA가 시트르산 회로로 유입되도록 한다. (H) 외부 미토콘드리아 [[NADH 탈수소효소]] (I) 미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소. 이들 3가지 탈수소효소의 전자는 퀴논 풀(Q)의 수준에서 전자전달계로 들어간다. (J) 미토콘드리아 내부의 NADH 탈수소효소. (K) ATP 생성효소. (L) 말산-아스파르트산 셔틀. (M) 폼산 탈수소효소에 의한 폼산의 산화<ref name="Geertman 2006 532–542">{{저널 인용| vauthors = Geertman JM, van Maris AJ, van Dijken JP, Pronk JT | title = Physiological and genetic engineering of cytosolic redox metabolism in Saccharomyces cerevisiae for improved glycerol production | journal = Metabolic Engineering | volume = 8 | issue = 6 | pages = 532–42 | date = Nov 2006 | pmid = 16891140 | doi = 10.1016/j.ymben.2006.06.004 }}</ref>]]
|}

== 반응 ==
[[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]/[[NADH]] [[조효소]] 커플은 [[물질대사]]의 [[산화환원반응]]을 위한 전자 저장소 역할을 하며 한 반응에서 다른 반응으로 전자를 운반한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Ansell R, Granath K, Hohmann S, Thevelein JM, Adler L | title = The two isoenzymes for yeast NAD+-dependent glycerol 3-phosphate dehydrogenase encoded by GPD1 and GPD2 have distinct roles in osmoadaptation and redox regulation | journal = The EMBO Journal | volume = 16 | issue = 9 | pages = 2179–87 | date = May 1997 | pmid = 9171333 | pmc = 1169820 | doi = 10.1093/emboj/16.9.2179 }}</ref> 이러한 물질대사 반응의 대부분은 [[미토콘드리아]]에서 일어난다. 추가적인 사용을 위해 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]를 재생하려면 [[세포질]]의 [[NADH]] 풀을 재산화해야 한다. [[미토콘드리아 내막]]은 NADH와 NAD<sup>+</sup> 모두에 대해 불투과성이므로 이들은 세포질과 [[미토콘드리아 기질]] 사이에서 자유롭게 교환될 수 없다.<ref name="Geertman 2006 532–542"/>

막을 가로질러 이 환원 당량을 이동시키는 한 가지 방법은 2가지 형태의 글리세롤 3-인산 탈수소효소를 사용하는 [[글리세롤 3-인산 셔틀]]을 이용하는 것이다.

* 세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPDH) 또는 GPD1은 [[세포질]]과 마주하는 미토콘드리아 외막에 국한되어 있으며 [[다이하이드록시아세톤 인산]]을 [[글리세롤 3-인산]]으로 환원하는 것을 촉매한다.
* 이와 함께 미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPDH) 또는 GPD2는 세포질을 내려다보는 [[미토콘드리아 내막]]의 바깥쪽 표면에 묻혀 있으며 글리세롤 3-인산을 다이하이드록시아세톤 인산으로 산화하는 것을 촉매한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Kota V, Rai P, Weitzel JM, Middendorff R, Bhande SS, Shivaji S | title = Role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in mouse sperm capacitation | journal = Molecular Reproduction and Development | volume = 77 | issue = 9 | pages = 773–83 | date = Sep 2010 | pmid = 20602492 | doi = 10.1002/mrd.21218 | s2cid = 19691537 }}</ref>

세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(가용성) 및 미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응은 다음과 같다.

{|
|[[파일:GPDH shuttle.png|섬네일|왼쪽|450px|글리세롤 3-인산 탈수소효소의 세포질형(GPDH-C) 및 미토콘드리아형(GPDH-M)에 의해 촉매되는 짝지음 반응.<ref name="isbn0-7167-4684-0">{{서적 인용|author1=Stryer, Lubert |author2=Berg, Jeremy Mark |author3=Tymoczko, John L. | title = Biochemistry | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2002 | isbn = 0-7167-4684-0 | chapter = Chapter 18.5: Glycerol 3-Phosphate Shuttle | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=stryer&part=A2548&rendertype=figure&id=A2548 }}</ref> GPDH-C와 GPDH-M은 각각 [[NADH]]와 [[퀴놀]](QH)를 [[전자 공여체]]로 사용한다. GPDH-M은 또한 [[FAD]]를 보조 인자로 사용한다.]]
|}

== 변형 ==
글리세롤 3-인산 탈수소효소는 다음과 같이 두 가지 형태가 있다.
{| class="wikitable" style="text-align: center;"
|-
!  colspan="3" |  효소 !! colspan="3" | 단백질 !! colspan="2" | 유전자
|-
!  EC 번호 !! 이름 !! 공여체 / 수용체 !! 이름 !! 세포 내 위치 !! 약어 !! 이름 !! 기호
|-
| 1.1.1.8 || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 || NADH / NAD<sup>+</sup> || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 [NAD<sup>+</sup>] || 세포질 || GPDH-C || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 1 (가용성) || GPD1
|-
| 1.1.5.3 || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 || 퀴놀 / 퀴논 || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 || 미토콘드리아 || GPDH-M || 글리세롤 3-인산 탈수소효소 2 (미토콘드리아) || GPD2
|}

다음의 사람 유전자는 글리세롤 3-인산 탈수소효소 활성을 갖는 단백질을 암호화한다.
{|
|{{infobox protein
| Name = 글리세롤 3-인산 탈수소효소 1 (가용성)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 4455
| Symbol = GPD1
| AltSymbols =
| EntrezGene = 2819
| OMIM = 138420
| RefSeq = NM_005276
| UniProt = P21695
| PDB =
| ECnumber = 1.1.1.8
| Chromosome = 12
| Arm = q
| Band = 12
| LocusSupplementaryData=-q13
}}
|{{infobox protein
| Name = 글리세롤 3-인산 탈수소효소 2 (미토콘드리아)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 4456
| Symbol = GPD2
| AltSymbols =
| EntrezGene = 2820
| OMIM = 138430
| RefSeq = NM_000408
| UniProt = P43304
| PDB =
| ECnumber = 1.1.5.3
| Chromosome = 2
| Arm = q
| Band = 24.1
| LocusSupplementaryData =
}}
|}

=== GPD1 ===
세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPD1)는 [[다이하이드록시아세톤 인산]]을 [[글리세롤 3-인산]]으로 환원시키는 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]] 의존성 효소이다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Guindalini C, Lee KS, Andersen ML, Santos-Silva R, Bittencourt LR, Tufik S | title = The influence of obstructive sleep apnea on the expression of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1 gene | journal = Experimental Biology and Medicine | volume = 235 | issue = 1 | pages = 52–6 | date = Jan 2010 | pmid = 20404019 | doi = 10.1258/ebm.2009.009150 | s2cid = 207194967 | url = http://ebm.rsmjournals.com/cgi/content/full/235/1/52 | access-date = 2011-05-16 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110724152256/http://ebm.rsmjournals.com/cgi/content/full/235/1/52 | archive-date = 2011-07-24 | url-status = dead }}</ref> 동시에 [[NADH]]는 다음의 반응에서 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]로 산화된다.
{|
|[[파일:GPD1 Reaction Mechanism.png|섬네일|왼쪽|550px|세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPD1)의 반응 메커니즘]]
|}
결과적으로 NAD<sup>+</sup>는 추가적인 대사를 위해 재생된다.

GPD1은 2개의 소단위체로 구성되어 있으며,<ref>{{저널 인용| vauthors = Bunoust O, Devin A, Avéret N, Camougrand N, Rigoulet M | title = Competition of electrons to enter the respiratory chain: a new regulatory mechanism of oxidative metabolism in Saccharomyces cerevisiae | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 280 | issue = 5 | pages = 3407–13 | date = Feb 2005 | pmid = 15557339 | doi = 10.1074/jbc.M407746200 | doi-access = free }}</ref> 다음과 같은 상호작용을 통해 다이하이드록시아세톤 인산 및 NAD<sup>+</sup>와 반응한다.

=== GPD2 ===
미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPD2)는 [[글리세롤 3-인산]]에서 [[다이하이드록시아세톤 인산]]으로의 비가역적 산화를 촉매하고 동시에 2개의 전자를 [[FAD]]로 전달하여 FADH<sub>2</sub>를 생성한다. GPD2는 4개의 동일한 소단위체들로 구성된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Kota V, Dhople VM, Shivaji S | title = Tyrosine phosphoproteome of hamster spermatozoa: role of glycerol-3-phosphate dehydrogenase 2 in sperm capacitation | journal = Proteomics | volume = 9 | issue = 7 | pages = 1809–26 | date = Apr 2009 | pmid = 19333995 | doi = 10.1002/pmic.200800519 | s2cid = 9248320 }}</ref>
{|
|[[파일:GPD2 Reaction Mechanism.png|섬네일|왼쪽|550px|미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소(GPD2)의 반응 메커니즘]]
|}

=== 환경 스트레스에 대한 반응 ===
* 연구에 따르면 글리세롤 3-이난 탈수소효소는 [[수소 이온 농도 지수|pH]] 변화에 대해 대부분 영향을 받지 않는다. 특정 pH 조건에서는 GPD1 또는 GPD2가 선호되지 않는다.
* 높은 염 농도(예: [[NaCl]])에서 배지의 염도가 증가하면 반응으로 [[글리세롤]]이 축적되기 때문에 GPD1의 활성이 GPD2보다 향상된다.
* 온도의 변화는 GPD1과 GPD2 모두에게 유리한 것으로 보이지 않는다.<ref name="pmid20644932">{{저널 인용| vauthors = Kumar S, Kalyanasundaram GT, Gummadi SN | title = Differential response of the catalase, superoxide dismutase and glycerol-3-phosphate dehydrogenase to different environmental stresses in Debaryomyces nepalensis NCYC 3413 | journal = Current Microbiology | volume = 62 | issue = 2 | pages = 382–7 | date = Feb 2011 | pmid = 20644932 | doi = 10.1007/s00284-010-9717-z | s2cid = 41613712 }}</ref>

== 글리세롤 3-인산 셔틀 ==
{{본문|글리세롤 3-인산 셔틀}}
미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소와 세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 서로 협력하여 작동한다. 세포질의 글리세롤 3-인산 탈수소효소에 의해 [[NADH]]는 NAD<sup>+</sup>로 산화되고 다이하이드록시아세톤 인산이 [[글리세롤 3-인산]]으로 전환된다. 일단 글리세롤 3-인산이 [[미토콘드리아 내막]]을 통해 이동하면 [[퀴논]]을 [[산화제]]로 사용하고 [[FAD]]를 [[보조 인자]]로 사용하는 미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소에 의해 다이하이드록시아세톤 인산으로 산화될 수 있다. 결과적으로 [[아데노신 삼인산|ATP]] 1분자에 필적하는 에너지의 순손실이 일어난다.<ref name="isbn0-7167-4684-0"/>

이러한 효소의 조합된 작용은 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]/[[NADH]] 비율을 유지하여 대사의 지속적인 작동을 가능하게 한다.

== 질병에서의 역할 ==
[[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]/[[NADH]] 퍼텐셜을 유지하는 글리세롤 3-인산 탈수소효소의 기본적인 역할과 [[지질 대사]]에서의 역할을 글리세롤 3-인산 탈수소효소를 [[비만]]과 같은 지질 불균형 질환의 요인으로 만든다.

* 글리세롤 3-인산 탈수소효소의 활성 향상, 특히 GPD2는 [[글리세롤]]의 생산을 증가시킨다. 글리세롤은 지질 대사의 주요 [[단백질 소단위체|소단위체]]이기 때문에 글리세롤이 풍부하면 [[세포]] 수준에서 [[트라이글리세라이드]]의 축적이 쉽게 증가할 수 있다. 그 결과 [[지방 조직]]이 형성되어 [[비만]]에 유리한 [[지방]]이 축적되는 경향이 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Xu SP, Mao XY, Ren FZ, Che HL | title = Attenuating effect of casein glycomacropeptide on proliferation, differentiation, and lipid accumulation of in vitro Sprague-Dawley rat preadipocytes | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_2011-02_94_2/page/676 | journal = Journal of Dairy Science | volume = 94 | issue = 2 | pages = 676–83 | date = Feb 2011 | pmid = 21257036 | doi = 10.3168/jds.2010-3827 | doi-access = free }}</ref>
* 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 또한 [[브루가다 증후군]]에서 역할을 하는 것으로 밝혀졌다. GPD1을 암호화하는 [[유전자]]의 [[돌연변이]]는 [[전자전달계]]에 결함을 일으키는 것으로 입증되었다. 세포에서 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]/[[NADH]] 수준과의 이러한 충돌은 심장 [[나트륨 이온 통로]] 조절의 결함에 기여하는 것으로 믿어지며 유아기에 치명적인 [[부정맥]]을 유발할 수 있다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Van Norstrand DW, Valdivia CR, Tester DJ, Ueda K, London B, Makielski JC, Ackerman MJ | title = Molecular and functional characterization of novel glycerol-3-phosphate dehydrogenase 1 like gene (GPD1-L) mutations in sudden infant death syndrome | journal = Circulation | volume = 116 | issue = 20 | pages = 2253–9 | date = Nov 2007 | pmid = 17967976 | pmc = 3332545 | doi = 10.1161/CIRCULATIONAHA.107.704627 }}</ref>

== 약리학적 표적 ==
미토콘드리아의 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 [[제2형 당뇨병]]의 1차 약물인 [[메트포르민]]에 의해 저해되는 것으로 생각된다.<ref name="PhimisterFerrannini2014">{{저널 인용| vauthors = Ferrannini E | title = The target of metformin in type 2 diabetes | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 371 | issue = 16 | pages = 1547–8 | date = Oct 2014 | pmid = 25317875 | doi = 10.1056/NEJMcibr1409796 }}</ref>

=== 생물학적 연구 ===
[[사르코파가 바르바타]](''Sarcophaga barbata'')는 미토콘드리아에서 글리세롤 3-인산의 산화를 연구하는 데 사용되었다. 글리세롤 3-인산은 피루브산과는 달리 미토콘드리아 기질로 들어가지 않는 것으로 밝혀졌다. 이것은 미토콘드리아 내막에 있는 글리세롤 3-인산 플라보단백질 산화환원효소를 찾는 데 도움을 준다.

== 구조 ==
글리세롤 3-인산 탈수소효소는 두 개의 [[단백질 도메인]]으로 구성된다. [[N 말단|N-말단]] 도메인은 [[NAD]] 결합 도메인이고, [[C 말단|C-말단]] 도메인은 기질 결합 도메인으로 작용한다.<ref name="pmid10801498">{{저널 인용| vauthors = Suresh S, Turley S, Opperdoes FR, Michels PA, Hol WG | title = A potential target enzyme for trypanocidal drugs revealed by the crystal structure of NAD-dependent glycerol-3-phosphate dehydrogenase from Leishmania mexicana | journal = Structure | volume = 8 | issue = 5 | pages = 541–52 | date = May 2000 | pmid = 10801498 | doi = 10.1016/s0969-2126(00)00135-0 | doi-access = free }}</ref> 그러나 글리세롤 3-인산 탈수소효소는 RNA 결합 및 안정성의 조절을 포함하여 여러 달빛(moonlighting) 활성을 나타낼 수 있기 때문에 [[이량체]] 및 [[사량체]] 계면 [[잔기]]는 글리세롤 3-인산 탈수소효소와 [[RNA]]의 결합에 관여한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = White MR, Khan MM, Deredge D, Ross CR, Quintyn R, Zucconi BE, Wysocki VH, Wintrode PL, Wilson GM, Garcin ED | title = A dimer interface mutation in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase regulates its binding to AU-rich RNA | language = en | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 290 | issue = 3 | pages = 1770–85 | date = Jan 2015 | pmid = 25451934 | pmc = 4340419 | doi = 10.1074/jbc.M114.618165 | doi-access = free }}</ref>

== 같이 보기 ==
* [[글리세롤 3-인산]]
* [[다이하이드록시아세톤 인산]]
* [[글리세롤 3-인산 셔틀]]
* [[크레아틴 키네이스]]
* [[해당과정]]
* [[포도당신생합성]]

== 각주 ==
{{각주|35em}}

== 더 읽을거리 ==
{{참고 자료 시작|35em}}
* {{서적 인용| author = Baranowski T |veditors=Boyer PD, Lardy H, Myrbäck K | title = The Enzymes | edition = 2nd | year = 1963 | publisher = Academic Press | location = New York | pages = 85–96 | chapter = α-Glycerophosphate dehydrogenase }}
* {{저널 인용| vauthors = Brosemer RW, Kuhn RW | title = Comparative structural properties of honeybee and rabbit alpha-glycerophosphate dehydrogenases | journal = Biochemistry | volume = 8 | issue = 5 | pages = 2095–105 | date = May 1969 | pmid = 4307630 | doi = 10.1021/bi00833a047 }}
* {{저널 인용| vauthors = O'Brien SJ, MacIntyre RJ | title = The -glycerophosphate cycle in Drosophila melanogaster. I. Biochemical and developmental aspects | journal = Biochemical Genetics | volume = 7 | issue = 2 | pages = 141–61 | date = Oct 1972 | pmid = 4340553 | doi = 10.1007/BF00486085 | s2cid = 22009695 }}
* {{저널 인용| vauthors = Warkentin DL, Fondy TP | title = Isolation and characterization of cytoplasmic L-glycerol-3-phosphate dehydrogenase from rabbit-renal-adipose tissue and its comparison with the skeletal-muscle enzyme | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 36 | issue = 1 | pages = 97–109 | date = Jul 1973 | pmid = 4200180 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02889.x | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Albertyn J, van Tonder A, Prior BA | title = Purification and characterization of glycerol-3-phosphate dehydrogenase of Saccharomyces cerevisiae | journal = FEBS Letters | volume = 308 | issue = 2 | pages = 130–2 | date = Aug 1992 | pmid = 1499720 | doi = 10.1016/0014-5793(92)81259-O | s2cid = 39643279 | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Koekemoer TC, Litthauer D, Oelofsen W | title = Isolation and characterization of adipose tissue glycerol-3-phosphate dehydrogenase | url = https://archive.org/details/sim_international-journal-of-biochemistry-cell-biology_1995-06_27_6/page/625 | journal = The International Journal of Biochemistry & Cell Biology | volume = 27 | issue = 6 | pages = 625–32 | date = Jun 1995 | pmid = 7671141 | doi = 10.1016/1357-2725(95)00012-E }}
* {{저널 인용| vauthors = Påhlman IL, Larsson C, Averét N, Bunoust O, Boubekeur S, Gustafsson L, Rigoulet M | title = Kinetic regulation of the mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase by the external NADH dehydrogenase in Saccharomyces cerevisiae | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 277 | issue = 31 | pages = 27991–5 | date = Aug 2002 | pmid = 12032156 | doi = 10.1074/jbc.M204079200 | url = http://www.jbc.org/content/277/31/27991.full | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Overkamp KM, Bakker BM, Kötter P, van Tuijl A, de Vries S, van Dijken JP, Pronk JT | title = In vivo analysis of the mechanisms for oxidation of cytosolic NADH by Saccharomyces cerevisiae mitochondria | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_2000-05_182_10/page/2823 | journal = Journal of Bacteriology | volume = 182 | issue = 10 | pages = 2823–30 | date = May 2000 | pmid = 10781551 | pmc = 101991 | doi = 10.1128/JB.182.10.2823-2830.2000 | citeseerx = 10.1.1.335.5313 }}
* {{저널 인용| vauthors = Dawson AG, Cooney GJ | title = Reconstruction of the alpha-glycerolphosphate shuttle using rat kidney mitochondria | journal = FEBS Letters | volume = 91 | issue = 2 | pages = 169–72 | date = Jul 1978 | pmid = 210038 | doi = 10.1016/0014-5793(78)81164-8 | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Opperdoes FR, Borst P, Bakker S, Leene W | title = Localization of glycerol-3-phosphate oxidase in the mitochondrion and particulate NAD+-linked glycerol-3-phosphate dehydrogenase in the microbodies of the bloodstream form to Trypanosoma brucei | journal = European Journal of Biochemistry | volume = 76 | issue = 1 | pages = 29–39 | date = Jun 1977 | pmid = 142010 | doi = 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11567.x }}
* {{저널 인용| vauthors = Eswaramoorthy S, Bonanno JB, Burley SK, Swaminathan S | title = Mechanism of action of a flavin-containing monooxygenase | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 103 | issue = 26 | pages = 9832–7 | date = Jun 2006 | pmid = 16777962 | pmc = 1502539 | doi = 10.1073/pnas.0602398103 | bibcode = 2006PNAS..103.9832E | doi-access = free }}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
* equivalent entries:
** {{MeshName|alphaGPDH}}
** [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=mesh&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=68050536 GPDH]
* Yeast genome database GO term: [http://db.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=4367 GPDH] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20071224215040/http://db.yeastgenome.org/cgi-bin/GO/goTerm.pl?goid=4367 |date=2007-12-24 }}

{{InterPro content|IPR011128}}

{{InterPro content|IPR006109}}

{{효소}}
{{알코올 산화환원효소}}

[[분류:단백질 도메인]]
[[분류:EC 1.1.1]]
[[분류:인간 12번 염색체상 유전자]]
[[분류:인간 2번 염색체상 유전자]]