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'''소 혈청 알부민'''(BSA, Bovine Serum Albumin 또는 Fraction V)은 [[소]]에서 추출한 [[혈청]] [[알부민]] 단백질이다. 실험실에서 단백질의 농도 표준으로 사용된다.

Fraction V라는 별칭은 [[혈장 단백질]]의 차등 용해도 특성을 사용하는 Edwin Cohn 정제 방법론의 다섯 번째 분획인 알부민을 나타낸다. 용매 농도, pH, 염분 수준, 온도를 조작함으로써 Cohn은 혈장 의 연속적인 분획을 추출 할 수 있었다. 이 공정은 의료용 인간 알부민으로 처음 상용화되었고 나중에 BSA 생산에 선택되었다.
[[파일:Sample_of_Bovine_Serum_Albumin.jpg|오른쪽|섬네일|364x364픽셀| 동결 건조된 소 혈청 알부민]]

== 속성 ==
전장 소 혈청 알부민 전구체 단백질은 길이가 607개의 [[아미노산]]이다. [[N 말단]]의 18 잔기 [[시그널 펩타이드]]는 분비 시 전구체 단백질로부터 절단되므로 초기 단백질 생성물은 589개의 아미노산 잔기를 포함한다. 추가로 6개의 아미노산이 절단되어 583개의 아미노산을 포함하는 성숙한 소 혈청 알부민이 생성된다.<ref>{{저널 인용|제목=Structural and immunologic characterization of bovine, horse, and rabbit serum albumins|저널=Molecular Immunology|날짜=October 2012|권=52|호=3–4|쪽=174–82|doi=10.1016/j.molimm.2012.05.011|pmc=3401331|pmid=22677715}}</ref>
{| class="wikitable"
!펩타이드
! 위치
! 길이 (AA)
! MW [[원자 질량 단위|Da]]
|-
| 전장 전구체
|&nbsp;1 – 607
| align="right" | 607
| align="right" | 69,324
|-
| [[시그널 펩타이드]]
|&nbsp;1 -&nbsp;18
| align="right" | 18
| align="right" | 2,107
|-
| 단
| 19 –&nbsp;24
| align="right" | 6
| align="right" | 478
|-
| 성숙된 단백질
| 25 – 607
| align="right" | 583
| align="right" | 66,463
|}
BSA의 물리적 특성은 다음과 같다.

* 아미노산 잔기 수 : 583
* 분자량 : 66,463 Da (= 66.5kDa)
* 25°C 물에서의 [[등전점]] : 4.7<ref name="pmid9493841">{{저널 인용|제목=Bovine serum albumin adsorption onto immobilized organotrichlorosilane surface: influence of the phase separation on protein adsorption patterns|저널=Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition|연도=1998|권=9|호=2|쪽=131–50|doi=10.1163/156856298x00479|pmid=9493841}}</ref>
* 279nm에서의 소광계수 43,824M<sup>-1</sup>cm<sup>-1</sup><ref name="Peters_1975">{{서적 인용|제목=The Plasma Proteins|성=Peters T|연도=1975|편집자-성=Putman FW|출판사=Academic Press|쪽=133–181}}</ref>
* 크기 : 140×40×40Å (a = b < c인 경우 연장 타원체)<ref name="pmid1167468">{{저널 인용|제목=Hydrodynamic structure of bovine serum albumin determined by transient electric birefringence|저널=Biophysical Journal|날짜=Feb 1975|권=15|호=2 Pt 1|쪽=137–41|doi=10.1016/S0006-3495(75)85797-3|pmc=1334600|pmid=1167468}}</ref>
* 1% 용액의 pH : 5.2-7<ref name="Putman_1975">{{서적 인용|제목=The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control|성=Putnam FW|연도=1975|판=2nd|권=1|출판사=Academic Press|위치=New York|쪽=141, 147|asin=B007ESU1JQ}}</ref><ref name="Sigma-Aldrich ref01">{{웹 인용|url=http://www.sigmaaldrich.com/etc/medialib/docs/Sigma/Product_Information_Sheet/b4287pis.Par.0001.File.tmp/b4287pis.pdf|제목=Albumin from bovine serum|출판사=Sigma-Aldrich|확인날짜=5 July 2013|archive-date=2013-10-08|archive-url=https://web.archive.org/web/20131008011800/http://www.sigmaaldrich.com/etc/medialib/docs/Sigma/Product_Information_Sheet/b4287pis.Par.0001.File.tmp/b4287pis.pdf|url-status=dead}}</ref>
* 광학 회전: [α]<sub>259</sub> : -61°; [α]<sub>264</sub> : -63°<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 스톡스 반경, R<sub>s</sub> : 3.48nm<ref name="Axelsson_1978">{{저널 인용|제목=Characterization of proteins and other macromolecules by agarose gel chromatography|저널=Journal of Chromatography A|날짜=May 1978|권=152|호=1|쪽=21–32|doi=10.1016/S0021-9673(00)85330-3}}</ref>
* 침강 상수, S<sub>20,W</sub>×10<sup>13</sup> : 4.5(단량체), 6.7(이량체)<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 확산 상수, D<sub>20,W</sub>×10<sup>-7</sup>cm<sup>2</sup>/s : 5.9<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 부분 비체적, V<sub>20</sub> : 0.733<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 고유 점도, η: 0.0413<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 마찰비, f/f0: 1.30<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 굴절률 증분 (578nm)×10<sup>-3</sup> : 1.90<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 광학 흡광도, A<sup>279nm</sup><sub>1g/L</sub> : 0.667<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* ε<sub>280</sub> = 43.824mm<sup>-1</sup>cm<sup>-1</sup><ref>{{웹 인용|url=https://assets.thermofisher.com/TFS-Assets/LSG/Application-Notes/TR0006-Extinction-coefficients.pdf|제목=TECH TIP #6 Extinction Coefficients|출판사=Thermo Fisher Scientific|확인날짜=29 April 2021}}</ref>
* 평균 잔류 회전, [m']<sub>233</sub> : 8443<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 평균 잔류 타원율: 21.1 [θ] <sub>209nm</sub> ; 20.1 [θ] <sub>222nm</sub><ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 추정된 a-나선, %: 54<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />
* 추정된 b형, %: 18<ref name="Putman_1975" /><ref name="Sigma-Aldrich ref01" />

== 적용 ==
BSA는 [[효소결합면역흡착검사]] (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay, ELISA), 면역 블롯 및 면역조직화학을 포함한 수많은 생화학적 응용법을 가지고 있다. BSA는 작고 안정적이며 중간 정도의 비반응성 단백질이기 때문에 면역조직화학에서 차단제로서 자주 사용된다.<ref>{{웹 인용|url=http://sbkb.org/fs/serum-albumins-and-allergies|제목=Serum Albumins and Allergies|날짜=October 2013|웹사이트=Structural Biology Knowledgebase|출판사=National Institute of General Medical Sciences of the National Institutes of Health|확인날짜=2021-10-11|archive-date=2021-10-23|archive-url=https://web.archive.org/web/20211023192302/http://sbkb.org/fs/serum-albumins-and-allergies|url-status=}}</ref> 항체를 사용하여 세포의 항원을 식별하는 과정인 면역조직화학 동안, 조직 섹션은 비특이적 결합 부위에 결합하기 위해 BSA 차단제와 함께 배양된다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.immunohistochemistry.us/what-is-immunohistochemistry.html|제목=What Is Immunohistochemistry (IHC)|웹사이트=Immunohistochemistry|출판사=Sino Biological Inc.}}</ref><ref>{{저널 인용|제목=Thyroid hormone regulates the expression of laminin in the developing rat cerebellum|저널=Endocrinology|날짜=September 1999|권=140|호=9|쪽=4221–7|doi=10.1210/en.140.9.4221|pmid=10465295}}</ref> BSA가 비특이적 결합 부위에 결합하면 항체가 관심 항원에만 결합할 가능성이 높아진다. BSA 차단제는 사이트가 중간 정도의 반응성이 없는 단백질로 덮여 있기 때문에 배경 소음을 줄여 감도를 향상시킨다.<ref name=":0">{{웹 인용|url=http://www.madsci.org/posts/archives/2006-12/1166983221.Bc.r.html|제목=How Blocking Works in Immunocytochemical Analysis with Serum or BSA|성=Ouellet|이름=Michel|날짜=December 24, 2006|웹사이트=MadSci Network: Biochemistry|출판사=MadSci Network}}</ref><ref>{{웹 인용|url=https://www.thermofisher.com/order/catalog/product/37525|제목=Blocker™ BSA (10X) in PBS|웹사이트=Thermo Fisher Scientific|출판사=Thermo Fisher Scientific Inc.|보존url=https://web.archive.org/web/20170330084559/https://www.thermofisher.com/order/catalog/product/37525|보존날짜=2017-03-30|url-status=dead}}</ref> 이 과정에서 가장 높은 신호 대 잡음비를 얻기 위해서는 항체의 비특이적 결합을 최소화하는 것이 필수적이다.<ref name=":0" /> BSA는 세포 및 미생물 배양에서 영양소로 사용된다. 제한 소화에서 BSA는 DNA 소화 동안 일부 효소를 안정화하고 효소가 반응 튜브, 피펫 팁 및 기타 용기에 부착되는 것을 방지하는 데 사용된다.<ref>{{웹 인용|url=http://www.neb.com/nebecomm/products/faqproductB9001.asp#572|제목=BSA FAQ|출판사=Invitrogen|보존url=https://web.archive.org/web/20111228204619/http://www.neb.com/nebecomm/products/faqproductB9001.asp#572|보존날짜=2011-12-28|url-status=dead|확인날짜=19 January 2012}}</ref> 이 [[단백질]]은 안정화에 필요하지 않은 다른 효소에는 영향을 미치지 않는다. BSA는 알려지지 않은 양의 단백질과 알려진 양의 BSA를 비교하여 다른 단백질의 양을 결정하는 데 일반적으로 사용된다 ([[브래드퍼드 단백질 정량법]]). BSA는 분석에서 신호를 증가시키는 능력, 많은 생화학적 반응에서 효과가 부족하고, 가축 산업의 부산물인 소 혈액에서 많은 양을 쉽게 정제할 수 있기 때문에 비용이 저렴하다. BSA의 또 다른 용도는 필요한 효소의 활성을 차단하는 물질을 일시적으로 분리하여 [[중합효소 연쇄 반응]](PCR)을 방해하는 데 사용할 수 있다는 것이다.<ref name="pmid8975603">{{저널 인용|제목=Relief of amplification inhibition in PCR with bovine serum albumin or T4 gene 32 protein|저널=Applied and Environmental Microbiology|날짜=March 1996|권=62|호=3|쪽=1102–6|pmc=167874|pmid=8975603}}</ref> BSA는 나노 구조를 합성하기 위한 주형으로 널리 사용되어 왔다.<ref>{{저널 인용|제목=A novel and high performance enzyme-less sensing layer for electrochemical detection of methyl parathion based on BSA templated Au–Ag bimetallic nanoclusters.|저널=New Journal of Chemistry|날짜=2018|권=42|호=9|쪽=7213–22|doi=10.1039/C8NJ00425K}}</ref>

또한 BSA는 일반적인 세포 배양 배지인 [[소태아혈청]]의 주성분이다.

== 같이 보기 ==
* [[일일 흡수 허용량]]
* [[단백질 알레르기]]
* 인간 혈청 알부민
* 혈청 알부민

== 각주 ==
{{각주}}
 
[[분류:혈액 단백질]]