{{위키데이터 속성 추적}}
{{enzyme
| Name = 젖산 탈수소효소
| EC_number = 1.1.1.27
| CAS_number = 9001-60-9
| GO_code = 0004459
| image = 1i10.jpg
| width = 270
| caption = 사람의 젖산 탈수소효소 M 사량체 (LDH5)
}}

'''젖산 탈수소효소'''({{llang|en|lactate dehydrogenase}}, '''LDH''' 또는 '''LD''')는 거의 모든 살아 있는 [[생물]]의 [[세포]]에서 발견되는 [[효소]]이다. 젖산 탈수소효소는 [[젖산]]을 [[피루브산]]으로 전환하는 반응을 촉매할 때 NAD<sup>+</sup>를 [[NADH]]로 전환하며, 이의 역반응도 촉매한다. [[탈수소효소]]는 [[수소화물]]을 한 분자에서 다른 분자로 옮기는 반응을 촉매하는 효소이다.

젖산 탈수소효소는 4가지 부류로 나눌 수 있다. 이 문서는 이 4가지 부류 중 특히 [[NAD(P)]]-의존성 L-젖산 탈수소효소에 관한 것이다. 다른 젖산 탈수소효소는 D-젖산에 작용하거나(NAD(P)-의존성 D-젖산 탈수소효소) [[사이토크롬 c]]에 의존([[L-젖산 탈수소효소 (사이토크롬)]], [[D-젖산 탈수소효소 (사이토크롬)]])한다.

젖산 탈수소효소는 혈액 세포 및 심장 근육과 같은 신체 조직에서 광범위하게 발현된다. 젖산 탈수소효소는 [[조직 (생물학)|조직]] 손상시에 방출되기 때문에 [[심부전]]과 같은 일반적인 부상 및 [[질병]]의 지표로 활용된다.

== 반응 ==
[[파일:Reaction catalyzed by lactate dehydrogenase.png|섬네일|젖산 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응]]

젖산 탈수소효소는 [[피루브산]]과 [[젖산]]의 상호전환과 이에 수반되는 NADH와 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]의 상호전환을 촉매한다. 젖산 탈수소효소는 산소가 없거나 산소의 공급이 부족할 때 [[해당과정]]의 최종 생성물인 피루브산을 젖산으로 전환하고 [[간]]에서 일어나는 [[코리 회로]]에서 이의 역반응을 수행한다. 고농도의 젖산에서 젖산 탈수소효소는 피드백 억제를 나타내며 피루브산이 젖산으로 전환되는 속도가 감소한다. 젖산 탈수소효소는 또한 [[2-하이드록시뷰티르산]]의 [[탈수소화]]를 촉매하지만 이것은 젖산보다 훨씬 더 열악한 기질이다.

== 활성 부위 ==
[[파일:Lactate dehydrogenase mechanism.png|섬네일|300px|젖산 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응의 메커니즘]]

사람의 젖산 탈수소효소는 [[히스티딘|His]]<sup>193</sup>을 양성자 수용체로 사용하고 조효소([[아르기닌|Arg]]<sup>99</sup>, [[아스파라긴|Asn]]<sup>138</sup>) 및 기질 (Arg<sup>106</sup>, Arg<sup>169</sup>, [[트레오닌|Thr]]<sup>248</sup>) 결합 잔기와 함께 작동한다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Holmes RS, Goldberg E | title = Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs | journal = Computational Biology and Chemistry | volume = 33 | issue = 5 | pages = 379–85 | date = October 2009 | pmid = 19679512 | pmc = 2777655 | doi = 10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006 }}</ref><ref>{{저널 인용| vauthors = Wilks HM, Holbrook JJ | title = A Specific, Highly Active Malate Dehydrogenase by Redesign of a Lactate Dehydrogenase Framework | journal = Science | volume = 242 | issue = 4885 | pages = 1541–44 | date = December 1988 | doi = 10.1126/science.3201242 | pmid = 3201242 | bibcode = 1988Sci...242.1541W }}</ref> His<sup>193</sup> [[활성 부위]]는 사람의 젖산 탈수소효소에서만 발견될 뿐만 아니라 다른 많은 동물에서도 발견되며 젖산 탈수소효소의 수렴 진화를 보여준다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 두 가지 다른 소단위체(LDH의 M 소단위체로도 알려진 LDHA와 LDH의 H 소단위체로도 알려진 LDHB)는 둘 다 동일한 활성 부위와 반응에 참여하는 동일한 아미노산을 가지고 있다. 젖산 탈수소효소의 3차 구조를 구성하는 두 소단위체 사이의 눈에 띄는 차이점은 [[알라닌]](M 사슬)이 [[글루타민]](H 사슬)으로 대체된다는 것이다. 이 작지만 눈에 띄는 변화는 H 소단위체가 NAD+에 더 빨리 결합할 수 있고 M 소단위체의 촉매 활성이 아세틸피리딘 아데닌 다이뉴클레오타이드의 존재 하에서 감소되지 않는 반면 H 소단위체의 활성은 5배 감소하는 이유인 것으로 여겨진다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Eventoff W, Rossmann MG, Taylor SS, Torff HJ, Meyer H, Keil W, Kiltz HH | title = Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 74 | issue = 7 | pages = 2677–81 | date = July 1977 | pmid = 197516 | doi =  10.1073/pnas.74.7.2677| pmc=431242| bibcode = 1977PNAS...74.2677E | doi-access = free }}</ref>

== 동질효소 ==
효소적으로 활성인 젖산 탈수소효소는 4개의 소단위체(테트라머)로 구성된다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 가장 일반적인 두 가지 소단위체는 LDH-M과 LDH-H 펩타이드로 각각 근육 및 심장 조직에서 발견되어서 그 이름이 명명되었으며, 각각 LDHA 및 LDHB 유전자에 의해 암호화된다. 이들 2가지 소단위체는 5가지의 가능한 사량체 동질효소(LDH-1 (4H), LDH-2 (3H1M), LDH-3 (2H2M), LDH-4 (1H3M), LDH-5 (4M))를 형성할 수 있다. 이들 5가지 동질효소는 효소적으로 유사하지만 분포하는 조직이 다르다.

* LDH-1 (4H) – [[심장]], [[적혈구]], [[뇌]]<ref name="Zhang_2014">{{저널 인용| vauthors = Zhang Y, Chen K, Sloan SA, Bennett ML, Scholze AR, O'Keeffe S, Phatnani HP, Guarnieri P, Caneda C, Ruderisch N, Deng S, Liddelow SA, Zhang C, Daneman R, Maniatis T, Barres BA, Wu JQ | display-authors = 6 | title = An RNA-sequencing transcriptome and splicing database of glia, neurons, and vascular cells of the cerebral cortex | journal = The Journal of Neuroscience | volume = 34 | issue = 36 | pages = 11929–47 | date = September 2014 | pmid = 25186741| pmc = 4152602 | doi = 10.1523/JNEUROSCI.1860-14.2014 }}</ref>
* LDH-2 (3H1M) – [[세망내피계]]
* LDH-3 (2H2M) – [[폐]]
* LDH-4 (1H3M) – [[콩팥]], [[태반]], [[이자]]
* LDH-5 (4M) – [[간]], [[가로무늬근]],<ref>{{서적 인용| vauthors = Van Eerd JP, Kreutzer EK | title = Klinische Chemie voor Analisten deel 2 |pages=138–139 |year=1996 |isbn=978-90-313-2003-5}}</ref> 뇌<ref name="Zhang_2014" />에도 존재함

LDH-2는 일반적으로 [[혈청]]에서 우세한 형태이다. LDH-2 수치보다 높은 LDH-1 수치("뒤집힌 패턴")은 [[심근경색]](심장 조직의 손상으로 인해 LDH-1이 풍부한 심장의 LDH가 혈류로 방출됨)을 암시한다. 심근경색을 진단하기 위한 이러한 현상의 사용은 [[트로포닌]] I 또는 T를 측정하는 것으로 대체되었다.

LDH 사량체에 포함될 수 있는 포유류의 LDH 소단위체에는 2가지가 더 있다(LDHC 및 LDHBx). LDHC는 LDHC 유전자에 의해 암호화되는 고환 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 [[퍼옥시좀]] 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 LDHB의 번역초과 형태이다. LDHBx는 LDHB [[mRNA]]의 [[번역 (생물학)|번역]]에 의해 생성되지만 [[종결 코돈]]이 [[아미노산]]을 암호화하는 [[코돈]]으로 해석된다. 결과적으로 번역은 다음 종결 코돈까지 계속된다. 이것은 정상적인 LDH-H 단백질에 7개의 아미노산 [[잔기]]가 추가되도록 한다. 이러한 확장에는 [[퍼옥시좀 표적 신호]]가 포함되어 있기 때문에 LDHBx는 퍼옥시좀으로 이동한다.<ref name="pmid25247702">{{저널 인용| vauthors = Schueren F, Lingner T, George R, Hofhuis J, Gartner J, Thoms S | title = Peroxisomal lactate dehydrogenase is generated by translational readthrough in mammals | journal = eLife | volume = 3 | pages = e03640 | date = 2014 | pmid = 25247702 | doi = 10.7554/eLife.03640 | pmc=4359377}}</ref>

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{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = [[젖산 탈수소효소 A]]<br />(M 소단위체)
| image = Lactate dehydrogenase M4 (muscle) 1I10.png
| caption = 사람의 젖산 탈수소효소 M<sub>4</sub> ([[골격근]]에서 발견되는 [[동질효소]]). {{PDB|1I10}}에서.
| HGNCid = 6535
| Symbol = LDHA
| AltSymbols = LDHM
| EntrezGene = 3939
| OMIM = 150000
| RefSeq = NM_005566
| UniProt = P00338
| PDB = 
| ECnumber = 1.1.1.27
| Chromosome = 11
| Arm = p
| Band = 15.4
| LocusSupplementaryData = 
}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = 젖산 탈수소효소 B<br />(H 소단위체)
| image = Lactate Dehydrogenase B.png
| caption = 젖산 탈수소효소 B의 결정 구조. {{PDB|1T2F}}에서.
| HGNCid = 6541
| Symbol = LDHB
| AltSymbols = LDHL
| EntrezGene = 3945
| OMIM = 150100
| RefSeq = NM_002300
| UniProt = P07195
| PDB = 
| ECnumber = 1.1.1.27
| Chromosome = 12
| Arm = p
| Band = 12.2–12.1
| LocusSupplementaryData = 
}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = 젖산 탈수소효소 C
| image = Lactate Dehydrogenase C.png
| caption = 쥐의 고환의 젖산 탈수소효소 (C<sub>4</sub>)의 결정 구조. {{PDB|2LDX}}에서.
| width = 
| HGNCid = 6544
| Symbol = LDHC
| AltSymbols = 
| EntrezGene = 3948
| OMIM = 150150
| RefSeq = NM_002301
| UniProt = P07864
| PDB = 
| ECnumber = 1.1.1.27
| Chromosome = 11
| Arm = p
| Band = 15.5–15.3
| LocusSupplementaryData = 
}}

{{col-end}}

== 단백질 패밀리 ==
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{{Infobox protein family
| Symbol = Lact-deh-memb
| Name = D-젖산 탈수소효소, 막 결합
| image = PDB 1f0x EBI.jpg
| width = 
| caption = 말초 막 호흡 효소인 D-젖산 탈수소효소의 결정 구조
| Pfam = PF09330
| Pfam_clan = CL0277
| InterPro = IPR015409
| SMART = 
| PROSITE = 
| MEROPS = 
| SCOP = 1f0x
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
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| CDD = 
}}
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{{Infobox protein family
| Symbol = Ldh_1_N
| Name =  젖산/말산 탈수소효소, NAD 결합 도메인
| image = 
| width = 
| caption = 
| Pfam = PF00056
| Pfam_clan = CL0063
| InterPro = IPR001236
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| SCOP = 6ldh
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{{Infobox protein family
| Symbol = Ldh_1_C
| Name = 젖산/말산 탈수소효소, 알파/베타 C-말단 도메인
| image = 
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| Pfam = PF02866
| Pfam_clan = CL0341
| InterPro = IPR022383
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| SCOP = 6ldh
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| OPM protein = 
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}}
{{col-end}}

이러한 단백질 패밀리는 또한 혐기성 해당과정의 마지막 단계인 [[젖산|L-젖산]]의 [[피루브산]]으로의 전환을 촉매하는 L-젖산 탈수소효소를 포함한다. 말산의 옥살로아세트산으로의 상호전환을 촉매하고 시트르산 회로에 참여하는 말산 탈수소효소 및 L-2-하이드록시아이소카프로산 탈수소효소도 이 단백질 패밀리의 구성원이다. [[N 말단|N-말단]]은 [[로스만 접힘|로스만 NAD-결합 접힘]]이고 [[C 말단|C-말단]]은 특이한 알파+베타 접힘이다.<ref name="pmid10075524">{{저널 인용| vauthors = Chapman AD, Cortés A, Dafforn TR, Clarke AR, Brady RL | title = Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenases: crystal structure of a ternary complex of porcine cytoplasmic malate dehydrogenase, alpha-ketomalonate and tetrahydoNAD. | journal = J Mol Biol | volume = 285 | issue = 2 | pages = 703–12 | year = 1999 | doi = 10.1006/jmbi.1998.2357 | pmid = 10075524 }}</ref><ref name="pmid12029364">{{저널 인용| vauthors = Madern D | s2cid = 469660 | title = Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family. | journal = J Mol Evol | volume = 54 | issue = 6 | pages = 825–40 | year = 2002 | doi = 10.1007/s00239-001-0088-8 | pmid = 12029364 | bibcode = 2002JMolE..54..825M }}</ref>

== 효소 조절 ==
젖산 탈수소효소는 [[다른 자리 입체성 조절]]의 [[모르페인]] 모델을 사용할 수 있다.<ref name="pmid22182754">{{저널 인용| vauthors = Selwood T, Jaffe EK | title = Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function | journal = Arch. Biochem. Biophys. | volume = 519 | issue = 2 | pages = 131–43 | date = March 2012 | pmid = 22182754 | pmc = 3298769 | doi = 10.1016/j.abb.2011.11.020 }}</ref>

=== 에탄올 유도 저혈당증 ===
[[에탄올]]은 [[알코올 탈수소효소]]에 의해 아세트알데하이드로 [[탈수소화]]되고, [[아세트알데하이드 탈수소효소]]에 의해 [[아세트산]]으로 추가적으로 탈수소화된다. 이 반응 동안 2 NADH가 생성된다. 많은 양의 에탄올이 존재하면 많은 양의 NADH가 생성되어 NAD<sup>+</sup>가 고갈된다. 따라서 NAD<sup>+</sup>의 관련 재생으로 인해 [[피루브산]]에서 젖산으로의 전환이 증가한다. 따라서 음이온-차(anion-gap) 대사성 산증([[젖산산증]])이 [[에탄올 중독]]으로 이어질 수 있다.

증가된 NADH/NAD<sup>+</sup> 비율은 또한 [[술]]을 마셨고 [[혈당량]]을 유지하기 위해 [[포도당신생합성]]에 의존하는 (그렇지 않으면) [[단식]]하는 사람에서 [[저혈당증]]을 유발할 수 있다. [[알라닌]]과 젖산은 피루브산의 형태로 포도당신생합성에 사용되는 포도당신생합성의 주요 [[전구체]]이다. NADH/NAD<sup>+</sup> 비율이 높으면 젖산 탈수소효소의 평형이 젖산으로 이동하여 더 적은 피루브산이 형성될 수 있으므로 포도당신생합성이 손상된다.

=== 기질 조절 ===
젖산 탈수소효소는 또한 [[기질 (화학)|기질]]의 상대적인 농도에 의해 조절된다. 젖산 탈수소효소는 극도의 근육 활동 기간 동안 젖산 탈수소효소 반응에 대한 기질의 증가로 인해 더 활성화된다. [[골격근]]이 높은 수준의 힘을 생산하는 동안 산소 호흡에 의한 [[아데노신 삼인산|ATP]]의 공급과 관련하여 ATP에 대한 수요는 유리 [[아데노신 이인산|ADP]], [[아데노신 일인산|AMP]] 및 [[무기 인산|P<sub>i</sub>]]의 축적으로 이어진다. 이어지는 [[해당과정]], 특히 피루브산의 생산은 [[피루브산 탈수소효소]] 및 다른 셔틀 효소가 피루브산을 대사하는 능력을 초과한다. 젖산 탈수소효소를 통한 흐름은 피루브산과 NADH의 증가된 수준에 반응하여 피루브산을 젖산으로 대사하는 것을 증가시킨다.<ref name="pmid10776894">{{저널 인용| vauthors = Spriet LL, Howlett RA, Heigenhauser GJ | title = An enzymatic approach to lactate production in human skeletal muscle during exercise. | journal = Med Sci Sports Exerc | volume = 32 | issue = 4 | pages = 756–63 | year = 2000 | pmid = 10776894 | doi = 10.1097/00005768-200004000-00007 }}</ref>

=== 전사 조절 ===
젖산 탈수소효소(LDH)는 PGC-1α에 의한 [[전사 조절]]을 받는다. PGC-1α는 LDH A mRNA 전사 및 피루브산을 젖산으로 전환시키는 [[효소]]의 활성을 감소시켜 젖산 탈수소효소를 조절한다.<ref name="pmid23650363">{{저널 인용| vauthors = Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C | title = Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A. | journal = Proc Natl Acad Sci U S A | volume = 110 | issue = 21 | pages = 8738–43 | year = 2013 | pmid = 23650363 | pmc = 3666691 | doi = 10.1073/pnas.1212976110 | bibcode = 2013PNAS..110.8738S | doi-access = free }}</ref>

== 유전학 ==
젖산 탈수소효소의 M 소단위체와 H 소단위체는 다음과 같이 두 가지 서로 다른 [[유전자]]에 의해 암호화된다.
* M 소단위체는 [[11번 염색체]]의 p 15.4에 위치한 LDHA에 의해 암호화된다([[사람의 멘델 유전 온라인]]({{OMIM|150000}})).
* H 소단위체는 12번 염색체의 p12.2-p12.1에 위치한 LDHB애 의해 암호화된다(사람의 멘델 유전자 온라인({{OMIM|150100}})).
* 세 번째 동질형인 LDHC 또는 LDHX는 [[고환]]에서만 발현된다(사람의 멘델 유전자 온라인({{OMIM|150150}})). 이 유전자는 LDHA의 중복 가능성이 높으며 11번 염색체(11p15.5-p15.3)에도 존재한다.
* 네 번째 동질형은 [[퍼옥시좀]]에 국한된다. 이것은 LDHB 유전자에 의해 암호화되는 하나의 LDHBx 소단위체를 포함하는 사량체이다. LDHBx 단백질은 LDHB (LDH-H) 단백질보다 아미노산 잔기가 7개 더 많다. 이러한 아미노산의 확장은 기능적 번역초과에 의해 일어난다.<ref name="pmid25247702"/>

M 소단위체의 돌연변이는 희귀 질환인 운동성 [[미오글로빈뇨증]]([[OMIM]] 문서 참조)과 관련이 있으며 H 소단위체의 돌연변이는 설명되었지만 질병을 유발하는 것으로 보이지는 않는다.

=== 돌연변이 ===
[[파일:Mutated_LDH-5.png|섬네일|이것은 일반적으로 골격근에서 발견되는(LDH-5)의 돌연변이 버전이다.]]

드문 경우지만, 젖산 탈수소효소의 생산을 조절하는 유전자의 돌연변이는 젖산 탈수소효소 결핍증으로 알려진 의학적 상태로 이어질 수 있다. 어떤 유전자가 돌연변이를 가지고 있는지에 따라 젖산 탈수소효소 A 결핍증(글리코젠 축적병 XI라고도 함) 또는 젖산 탈수소효소 B 결핍증이라는 두 가지 유형 중 하나가 발생할 수 있다. 이들 두 가지 상태는 신체가 주로 특정 근육 세포에서 당을 분해하는 방식에 영향을 미친다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증은 [[젖산 탈수소효소 A|LDHA]] 유전자의 돌연변이로 인해 일어나는 반면, 젖산 탈수소효소 B 결핍증은 LDHB 유전자의 돌연변이로 인해 일어난다.<ref>{{웹 인용| url = https://ghr.nlm.nih.gov/condition/lactate-dehydrogenase-deficiency | title = Lactate dehydrogenase deficiency | date = 29 February 2016 | website = Genetics Home Reference
| access-date = 2 March 2016 }}</ref>

이 상태는 상염색체 열성 패턴으로 유전되며, 이는 이 상태가 발현되기 위해서는 두 부모 모두 돌연변이 유전자를 자식에게 물려주어야 함을 의미한다.<ref>{{웹 인용| url = https://www.mda.org/disease/metabolic-diseases-of-muscle/causes-inheritance | title = Diseases – Metabolic Diseases – Causes/Inheritance | website = Muscular Dystrophy Association | date = 18 December 2015 | access-date = 2 March 2016 }}</ref>

완전한 젖산 탈수소효소는 4개의 [[단백질 소단위체]]로 구성된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Millar DB, Frattali V, Willick GE | title = The quaternary structure of lactate dehydrogenase. I. The subunit molecular weight and the reversible association at acid pH | journal = Biochemistry | volume = 8 | issue = 6 | pages = 2416–21 | date = June 1969 | pmid = 5816379 | doi = 10.1021/bi00834a025 }}</ref> 젖산 탈수소효소에서 발현되는 두 가지 가장 흔한 소단위체는 LDHA 및 LDHB 유전자에 의해 암호화되기 때문에 이 질병의 변이는 신체에서 발견되는 많은 젖산 탈수소효소에 이상을 유발한다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증의 경우 LDHA 유전자의 [[돌연변이]]로 인해 다른 소단위체와 결합하여 완전한 [[효소]]를 형성할 수 없는 비정상적인 젖산 탈수소효소 A 소단위체가 생성된다. 이러한 기능적 소단위체의 결핍은 형성되는 효소의 양을 감소시켜 전반적인 활성의 감소로 이어지게 된다. [[해당과정]]의 혐기성 단계([[코리 회로]])에서 돌연변이가 일어난 젖산 탈수소효소는 세포가 필요로 하는 추가적인 에너지를 생성하기 위해 [[피루브산]]을 [[젖산]]으로 전환할 수 없게 된다. 이 소단위체는 골격근(운동을 담당하는 주요 근육)에서 발견되는 젖산 탈수소효소에서 농도가 가장 높기 때문에 고강도의 신체 활동에 필요한 에너지는 이러한 혐기성 단계에서 생성되는 에너지의 양으로는 불충분하게 된다.<ref>{{저널 인용| vauthors = Kanno T, Sudo K, Maekawa M, Nishimura Y, Ukita M, Fukutake K | title = Lactate dehydrogenase M-subunit deficiency: a new type of hereditary exertional myopathy | journal = Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry | volume = 173 | issue = 1 | pages = 89–98 | date = March 1988 | pmid = 3383424 | doi = 10.1016/0009-8981(88)90359-2 }}</ref> 이것은 차례로 [[근육 조직]]을 약화시키고 결국 파괴하여, [[횡문근융해증]]으로 알려진 상태가 된다. 횡문근융해증의 과정은 또한 혈액으로 [[미오글로빈]]을 방출시키며, 이는 결국 [[소변]]으로 들어가 소변을 붉은색이나 갈색이 되도록 하는데, 이것은 [[미오글로빈뇨증]]으로 알려진 또 다른 상태이다.<ref>{{웹 인용| url = http://neuromuscular.wustl.edu/msys/myoglob.html | title = Myoglobinuria; Rhabdomyolysis | website = neuromuscular.wustl.edu | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 다른 일반적인 증상으로는 피로, 근육통, 운동 중 경련, 피부 발진으로 구성된 운동 불내성이 있다.<ref>{{서적 인용| url = https://books.google.com/books?id=iRxvzLRYdlQC | title = Inherited Metabolic Diseases | vauthors = Hoffmann GF | date = 1 January 2002 | publisher = Lippincott Williams & Wilkins | isbn = 9780781729000 }}</ref><ref name=":0">{{웹 인용| url = http://neuromuscular.wustl.edu/msys/glycogen.html#ldh | title = Glycogenoses | website = neuromuscular.wustl.edu | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 심한 경우 미오글로빈뇨증은 [[신장 (해부학)|신장]]을 손상시켜 생명을 위협하는 [[신부전]]으로 이어질 수 있다.<ref>{{웹 인용| url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gtr/conditions/C2752022/ | title = Glycogen storage disease XI – Conditions – GTR – NCBI | website = www.ncbi.nlm.nih.gov | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 확실한 진단을 내리기 위해 근육 생검을 수행하여 젖산 탈수소효소의 활성이 낮거나 없음을 확인할 수 있다. 현재 이러한 상태에 대한 특정 치료법은 없다.

젖산 탈수소효소 B 결핍증의 경우 LDHB 유전자의 돌연변이로 인해 다른 소단위체와 결합하여 완전한 효소를 형성할 수 없는 비정상적인 젖산 탈수소효소 B 소단위체가 생성된다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증과 마찬가지로 이 돌연변이는 젖산 탈수소효소의 전반적인 효과를 감소시킨다.<ref>{{웹 인용| url = https://ghr.nlm.nih.gov/gene/LDHB | title = LDHB gene
| date = 29 February 2016 | website = Genetics Home Reference | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 그러나 이 두 가지 경우에는 몇 가지 중요한 차이점이 있다. 첫 번째는 상태가 나타나는 위치이다. 젖산 탈수소효소 B 결핍증이 있는 경우 [[심장 근육]] 또는 [[심장]] 내에서 B 소단위체의 농도가 가장 높다. 심장 내에서 젖산 탈수소효소는 젖산을 다시 피루브산으로 전환시키는 역할을 하여 피루브산이 다시 사용되어 더 많은 에너지를 생성할 수 있도록 한다.<ref>{{웹 인용| url = http://www.worthington-biochem.com/ldh/default.html | title = Lactate Dehydrogenase – Worthington Enzyme Manual | website = www.worthington-biochem.com | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 돌연변이가 일어난 효소를 사용하면 이러한 전환율이 전반적으로 감소한다. 그러나 젖산 탈수소효소 A 결핍증과는 달리 이 돌연변이는 이 상태와 관련된 증상이나 건강 문제를 유발하지 않는 것으로 보인다.<ref name=":0" /><ref>{{웹 인용| url = http://www.omim.org/entry/614128
| title = OMIM Entry # 614128 – LACTATE DEHYDROGENASE B DEFICIENCY; LDHBD | website = www.omim.org | access-date = 2 March 2016 }}</ref> 현재로서 이것이 왜 그런지 명확히지 않다. 영향을 받는 사람은 일반적으로 일상적인 [[혈액 검사]]에서 [[혈액]] 내에 낮은 젖산 탈수소효소 수치가 나타날 때만 발견된다.

== 근육 피로에서의 역할 ==
격렬한 운동 시의 산증의 시작은 일반적으로 젖산으로부터 분리된 수소 이온의 축적에 기인한다. 이전에는 젖산이 근육 피로를 유발하는 것으로 생각했었다. 이러한 추론으로부터 젖산의 생성이 운동시 근육 피로의 주요 원인이라는 생각이 널리 채택되었다. 혐기성 조건 하에서 젖산의 생성에 대한 보다 정밀하고 기계적인 분석은 산증에 기여하는 젖산 탈수소효소를 통한 젖산의 생성에 관한 생화학적 증거가 없음을 보여준다. 젖산 탈수소효소의 활성은 근육 피로와 관련이 있지만<ref name="pmid716962">{{저널 인용| vauthors = Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J | title = Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man. | journal = Acta Physiol Scand | volume = 103 | issue = 4 | pages = 413–20 | year = 1978 | pmid = 716962 | doi = 10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x }}</ref> 젖산 탈수소효소 복합체에 의한 젖산의 생성은 근육 피로의 시작을 지연시키는 시스템으로 작용한다. 젖산 셔틀을 발견한 [[UC 버클리]]의 조지 브룩스(George Brooks)와 그 동료들은 젖산이 실제로 [[대사 노폐물|노폐물]]이나 근육 피로의 원인이 아닌 대사 연료 임을 보여주었다.

젖산 탈수소효소는 여러 가지 방법으로 근육 부전과 피로를 방지한다. 젖산 형성 반응은 [[세포질]]의 [[NAD+|NAD<sup>+</sup>]]를 생성하며, 이는 [[글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소]]의 반응으로 공급되어 세포질의 산화환원 전위를 유지하고 [[아데노신 삼인산|ATP]]의 생성을 촉진하기 위해 [[해당과정]]의 [[해당과정#에너지 회수기|에너지 회수기]]를 통한 기질의 흐름을 촉진하는 것을 돕는다. 이것은 사실상 과중한 작업 부하 하에서 수축하는 근육에 더 많은 에너지를 공급한다. 세포에서 젖산의 생성 및 제거는 또한 젖산 탈수소효소 반응에서 소비된 양성자를 방출한다. 이 [[발효]] 반응의 여파로 생성된 과잉의 양성자의 제거는 근육 산증에 대한 완충 시스템으로 작용한다. 일단 양성자의 축적이 젖산 탈수소효소 동반수송을 통한 젖산 생성 및 제거의 흡수율을 초과하면 근육성 산증이 일어난다.<ref name="pmid14559724">{{저널 인용| vauthors = Juel C, Klarskov C, Nielsen JJ, Krustrup P, Mohr M, Bangsbo J | title = Effect of high-intensity intermittent training on lactate and H+ release from human skeletal muscle. | journal = Am J Physiol Endocrinol Metab | volume = 286 | issue = 2 | pages = E245-51 | year = 2004 | pmid = 14559724 | doi = 10.1152/ajpendo.00303.2003 }}</ref>

== 혈액 검사 ==
{| class="wikitable" align="right"
|+젖산 탈수소효소에 대한 [[혈액 검사의 참고 기준치]]
! 하한치
! 상한치
! 단위
! 비고
 |-
 | 50<ref name=bloodbook>[http://www.bloodbook.com/ranges.html Blood Test Results – Normal Ranges] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20121102092931/http://www.bloodbook.com/ranges.html |date=2012-11-02 }} Bloodbook.Com</ref>  || 150<ref name=bloodbook/>  || U/L  ||
 |-
 | 0.4<ref name=Nohring>{{서적 인용| vauthors = Nöhring FJ |title=Langenscheidt Fachwörterbuch Medizin kompakt Englisch englisch-deutsch, deutsch-englisch |date=2004 |location=Berlin | publisher = Elsevier, Urban&FischerVerlag |isbn=978-3-437-15120-0 |edition=2nd }}</ref> || 1.7<ref name=Nohring/> || μmol/L ||
 |-
 | 1.8<ref name=uppsala>{{웹 인용| title = Laborationslista | trans-title = Laboratory list (Reference range list) | work = Uppsala University Hospital | id = Artnr 40284 Sj74a | date = 22 April 2008 | url = https://media.medfarm.uu.se/play/attachmentfile/video/5741/Laborationslista_UAS_140325.pdf }}</ref> || 3.4<ref name=uppsala/> || µ[[캐탈|kat]]/L || < 70 세<ref name=uppsala/>
|}

[[혈액 검사]]에서 높은 수준의 젖산 탈수소효소는 일반적으로 조직 손상을 나타내며, 여기에는 광범위한 조직 분포를 반영하는 다음과 같은 여러 잠재적인 원인들이 있다.
* [[용혈성 빈혈]]<ref name=labtestsonline>{{웹 인용|url=https://labtestsonline.org/tests/lactate-dehydrogenase-ld|title=Lactate Dehydrogenase (LD)|website=Lab Tests Online |access-date=June 22, 2018}}</ref>
* [[악성 빈혈]]<ref name=labtestsonline/>
* [[감염성 단핵구증]], [[수막염]], [[뇌염]], [[HIV/AIDS]]와 같은 [[감염]]. 특히 [[패혈증]]에서 증가한다.<ref name=labtestsonline/>
* [[창자 경색]], [[심근 경색]] 및 [[폐경색]]과 같은 [[경색증|경색]]<ref name=labtestsonline/>
* [[급성 신부전]]<ref name=labtestsonline/>
* [[급성 간부전]]<ref name=labtestsonline/>
* [[횡문근융해증]]<ref name="pmid24596694">{{저널 인용| vauthors = Keltz E, Khan FY, Mann G | title = Rhabdomyolysis. The role of diagnostic and prognostic factors | journal = Muscles, Ligaments and Tendons Journal | volume = 3 | issue = 4 | pages = 303–312 | date = October 2013 | pmid = 24596694 | pmc = 3940504 | doi = 10.32098/mltj.04.2013.11 }}</ref>
* [[췌장염]]<ref name=labtestsonline/>
* [[골절]]<ref name=labtestsonline/>
* [[암]], 특히 [[고환암]]과 [[림프종]]. [[화학 요법]] 후 높은 젖산 탈수소효소 수치는 치료가 성공적이지 않았음을 나타낼 수 있다.<ref name=labtestsonline/>
* 심한 [[쇼크]]<ref name=labtestsonline/>
* [[저산소증]]<ref name=labtestsonline/>

낮거나 정상적인 젖산 탈수소효소 수치는 일반적으로 병리를 나타내지 않는다.<ref name=labtestsonline/> 젖산 탈수소효소의 낮은 수치는 [[비타민 C]]의 다량 섭취로 인해 발생할 수 있다.

젖산 탈수소효소는 일반적으로 몸 전체에 소량으로 나타나는 단백질이다.

=== 암 검사 ===
[[파일:LDH activity- normal vs canceous cells.png|섬네일|정상 세포와 암세포에서의 젖산 탈수소효소 활성의 비교|400px]]

많은 암들이 젖산 탈수소효소 수치를 높일 수 있기 때문에 젖산 탈수소효소는 [[종양 표지자]]로 사용될 수 있지만 동시에 특정 암을 식별하는 데 유용하지 않다. 젖산 탈수소효소의 수치를 측정하면 암 치료를 모니터링하는 데 도움이 될 수 있다. 암이 아니지만 젖산 탈수소효소의 수치를 높일 수 있는 상태로는 [[심부전]], [[갑상선 기능 저하증]], [[빈혈]], [[임신중독증]], [[수막염]], [[뇌염]], [[급성 췌장염]], [[HIV]], [[폐질환]], [[간질환]] 등이 있다.<ref name="url_Cancer_Diagnosis_Stanford_Cancer_Center">{{웹 인용| url = http://cancer.stanford.edu/information/cancerDiagnosis | title = Cancer Diagnosis – Understanding Cancer | author = Stanford Cancer Center | work = Understanding Cancer | publisher =  Stanford Medicine }}</ref>

[[괴사|조직 분해]]는 젖산 탈수소효소를 방출하기 때문에 젖산 탈수소효소는 조직 분해(예: [[용혈]])의 대용물로 측정할 수 있다. 젖산 탈수소효소는 젖산 탈수소효소 검사(LDH 검사)로 측정한다. 측정된 젖산 탈수소효소(LDH) 값을 정상 범위와 비교하면 진단에 도움이 된다.<ref name="url_Lactate_dehydrogenase_test">{{웹 인용| url = https://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/article/003471.htm | title = Lactate dehydrogenase test: MedlinePlus Medical Encyclopedia | work = MedlinePlus | publisher = U.S. National Library of Medicine }}</ref>

=== 용혈 ===
[[의학]]에서 젖산 탈수소효소는 [[적혈구]]에 풍부하고 [[용혈]]에 대한 표지자로 기능을 할 수 있기 때문에 조직 파괴의 표지자로 자주 사용된다. 잘못 처리된 혈액 샘플은 [[적혈구]]의 손상으로 인해 위양성(false-positive)의 높은 젖산 탈수소효소 수치를 나타낼 수 있다.

또한 젖산 탈수소효소는 [[심근 경색]]의 표지자로 사용될 수 있다. 심근 경색 후 젖산 탈수소효소의 수치는 3~4일에 정점에 도달하고 최대 10일 동안 상승된 상태를 유지한다. 이러한 방식으로 상승된 젖산 탈수소효소(LDH)의 수치(LDH1의 수치가 LDH2의 수치보다 높은 경우(즉, LDH 플립) 일반적으로 혈청에서는 LDH2가 LDH1보다 높음)는 흉통이 발생하고 며칠 후에 의사를 찾는 경우 환자가 심근 경색인지 여부를 판단하는 데 유용할 수 있다.

=== 조직 회전율 ===
다른 용도로는 일반적으로 [[괴사|조직 파괴]] 평가가 있다. 이것은 [[용혈]]의 다른 지표가 없을 때 가능하다. [[암]](특히 [[림프종]]) 환자를 추적하는 데 사용되는 데, 이는 [[암세포]]가 높은 비율로 전환되고 파괴된 세포가 LDH 활성을 증가시키기 때문이다.

=== 인간 면역결핍 바이러스 (HIV) ===
젖산 탈수소효소는 종종 [[주폐포자충 폐렴]](PCP)에 대한 비특이적 표지자로 HIV 감염 환자에서 측정된다. [[HIV]] 환자의 상기도 증상에서 상승된 젖산 탈수소효소의 수치는 주폐포자충 폐렴을 시사하지만 진단적이지는 않다. 그러나 호흡기 증상이 있는 HIV 양성 환자의 경우 매우 높은 LDH 수치(>>600 IU/L)는 120명의 주폐포자충 폐렴 환자와 30명의 [[히스토플라스마증]](9.33배 더 높음)을 나타냈다.<ref name="pmid12161854">{{저널 인용| vauthors = Butt AA, Michaels S, Greer D, Clark R, Kissinger P, Martin DH | title = Serum LDH level as a clue to the diagnosis of histoplasmosis | journal = AIDS Read | volume = 12 | issue = 7 | pages = 317–21 | date = July 2002 | pmid = 12161854 }}</ref>

== 다른 체액에서의 검사 ==
=== 삼출액 및 누출액 ===
[[흉수|흉막삼출액]](또는 심낭삼출액)에서 흡인된 체액에서 젖산 탈수소효소를 측정하면 [[삼출|삼출액]](예: [[염증]]으로 인해 능동적으로 분비되는 액체) 또는 [[누출|누출액]](높은 정수압 또는 낮은 [[교질삼투압]]으로 인해 수동적으로 분비되는 액체)을 구별하는 데 도움이 될 수 있다. 일반적인 기준(라이트의 기준에 포함됨)은 혈청의 젖산 탈수소효소에 대한 흉막의 젖산 탈수소효소의 비율이 0.6보다 크거나<ref name="Heffner">{{저널 인용| vauthors = Heffner JE, Brown LK, Barbieri CA | title = Diagnostic value of tests that discriminate between exudative and transudative pleural effusions. Primary Study Investigators | journal = Chest | volume = 111 | issue = 4 | pages = 970–80 | date = April 1997 | pmid = 9106577 | doi = 10.1378/chest.111.4.970 }}</ref> 혈청의 젖산 탈수소효소에 대한 정상 실험실 값의 2/3보다 크면<ref name="Light's">{{저널 인용| vauthors = Light RW, Macgregor MI, Luchsinger PC, Ball WC | title = Pleural effusions: the diagnostic separation of transudates and exudates | journal = Ann. Intern. Med. | volume = 77 | issue = 4 | pages = 507–13 | date = October 1972 | pmid = 4642731 | doi = 10.7326/0003-4819-77-4-507 }}</ref> 삼출액을 나타내고, 이보다 적은 비율은 누출액을 나타낸다. 실험실마다 혈청의 젖산 탈수소효소의 상한값이 다르지만 예를 들어 200<ref name=joseph2001>{{저널 인용| vauthors = Joseph J, Badrinath P, Basran GS, Sahn SA | title = Is the pleural fluid transudate or exudate? A revisit of the diagnostic criteria | journal = Thorax | volume = 56 | issue = 11 | pages = 867–70 | date = November 2001 | pmid = 11641512 | pmc = 1745948 | doi = 10.1136/thorax.56.11.867 }}</ref> 및 300<ref name=joseph2001/> [[국제 단위|IU]]/L이 있다.<ref name=Joseph2002>{{저널 인용| vauthors = Joseph J, Badrinath P, Basran GS, Sahn SA | title = Is albumin gradient or fluid to serum albumin ratio better than the pleural fluid lactate dehydroginase in the diagnostic of separation of pleural effusion? | journal = BMC Pulm Med | volume = 2 | pages = 1 | date = March 2002 | pmid = 11914151 | pmc = 101409 | doi = 10.1186/1471-2466-2-1 }}</ref> [[축농증]]에서 젖산 탈수소효소의 수치는 일반적으로 1000 IU/L을 초과한다.

=== 수막염 및 뇌염 ===
[[뇌척수액]]에서 높은 수준의 젖산 탈수소효소는 보통 [[세균|세균성]] [[수막염]]과 관련이 있다.<ref name="Stein1998">{{서적 인용| vauthors = Stein JH | title = Internal Medicine|url=https://books.google.com/books?id=mqg2dPYS-u0C&pg=PA1408|access-date=12 August 2013 | year=1998 | publisher = Elsevier Health Sciences | isbn = 978-0-8151-8698-4 | pages = 1408–}}</ref> [[바이러스|바이러스성]] 수막염의 경우, 일반적으로 높은 젖산 탈수소효소는 [[뇌염]]의 존재와 나쁜 [[예후 (의학)|예후]]를 나타낸다.

== 암 치료에서 ==
젖산 탈수소효소는 종양 개시 및 [[물질대사|대사]]에 관여한다. [[암세포]]는 [[미토콘드리아]]의 [[세포 호흡|호기성 호흡]]과 더불어 증가된 [[해당과정]]에 의존하여 산소가 충분한 조건에서도([[바르부르크 효과]]로 알려진 과정) 미토콘드리아의 호기성 호흡을 증가시킨다.<ref name="pmid13298683">{{저널 인용| vauthors = Warburg O | title = On the origin of cancer cells. | journal = Science | volume = 123 | issue = 3191 | pages = 309–14 | year = 1956 | pmid = 13298683 | doi = 10.1126/science.123.3191.309 | bibcode = 1956Sci...123..309W }}</ref> [[발효]]에서 이 상태는 젖산 탈수소효소 A에 의해 촉매된다. 이 메커니즘은 종양 세포가 산소의 이용 가능성에 관계없이 저장된 포도당의 대부분을 젖산염으로 전환하여 포도당 대사 산물의 사용을 단순한 에너지 생산에서 가속화된 세포 생장 및 복제 촉진으로 전환하도록 한다.

젖산 탈수소효소 A와 그 활성의 억제 가능성은 발암성 세포의 증식을 방지하는 데 중점을 둔 암 치료에서 유망한 표적으로 확인되었다. 젖산 탈수소효소 A의 화학적 억제는 암세포의 대사 과정 및 전반적인 생존에 현저한 변화를 입증했다. [[옥삼산염]]은 젖산 탈수소효소 A의 세포질 저해제로 종양 세포에서 ATP의 생성을 현저하게 감소시킬 뿐만 아니라 [[활성 산소]]의 생성을 증가시킨다. 이러한 활성 산소는 저농도에서 세포 주기 진행 생장 인자를 구동하는 키네이스를 활성화하여 암세포의 증식을 유도하지만,<ref name="pmid9054359">{{저널 인용| vauthors = Irani K, Xia Y, Zweier JL, Sollott SJ, Der CJ, Fearon ER, Sundaresan M, Finkel T, Goldschmidt-Clermont PJ | s2cid = 19733670 | title = Mitogenic signaling mediated by oxidants in Ras-transformed fibroblasts. | journal = Science | volume = 275 | issue = 5306 | pages = 1649–52 | year = 1997 | pmid = 9054359 | doi = 10.1126/science.275.5306.1649 }}</ref> 고농도에서는 [[산화 스트레스]]를 통해 [[DNA]]를 손상시킬 수 있다. 2차 지질 산화 생성물은 또한 젖산 탈수소효소를 비활성화하고 NADH를 재생하는 능력에 영향을 미쳐<ref name="pmid24552270">{{저널 인용| vauthors = Ramanathan R, Mancini RA, Suman SP, Beach CM | title = Covalent Binding of 4-Hydroxy-2-nonenal to Lactate Dehydrogenase Decreases NADH Formation and Metmyoglobin Reducing Activity. | journal = J Agric Food Chem | volume = 62 | issue = 9 | pages = 2112–7 | year = 2014 | pmid = 24552270 | doi = 10.1021/jf404900y }}</ref> 젖산을 피루브산으로 전환시키는 효소의 능력을 직접적으로 방해한다.

최근의 연구에 따르면 젖산 탈수소효소의 활성이 반드시 전이 위험의 지표는 아니지만<ref name="pmid24439336">{{저널 인용| vauthors = Xu HN, Kadlececk S, Profka H, Glickson JD, Rizi R, Li LZ | title = Is Higher Lactate an Indicator of Tumor Metastatic Risk? A Pilot MRS Study Using Hyperpolarized (13)C-Pyruvate. | journal = Acad Radiol | volume = 21 | issue = 2 | pages = 223–31 | year = 2014 | pmid = 24439336 | doi = 10.1016/j.acra.2013.11.014 | pmc = 4169113 }}</ref> 젖산 탈수소효소의 발현은 암의 예후에서 일반적인 표지자로 작용할 수 있다. 종양 및 간질에서 LDH5 및 VEGF의 발현은 미만성 또는 혼합형 위암에 대한 강력한 예후 인자인 것으로 밝혀졌다.<ref name="pmid24401755">{{저널 인용| vauthors = Kim HS, Lee HE, Yang HK, Kim WH | title = High lactate dehydrogenase 5 expression correlates with high tumoral and stromal vascular endothelial growth factor expression in gastric cancer. | journal = Pathobiology | volume = 81 | issue = 2 | pages = 78–85 | year = 2014 | pmid = 24401755 | doi = 10.1159/000357017 | doi-access = free }}</ref>

== 원핵생물 ==
캡-[[세포막|멤브레인]] 결합 [[단백질 도메인|도메인]]은 [[원핵생물]]의 젖산 탈수소효소에서 발견된다. 이것은 [[α-나선]]이 양쪽 측면에 있는 큰 7가닥의 [[역평행 (생화학)|역평행]] [[β-시트]]로 구성된다. 이것은 [[세포막|막]] 결합을 허용한다.<ref name="pmid10944213">{{저널 인용| vauthors = Dym O, Pratt EA, Ho C, Eisenberg D | title = The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 97 | issue = 17 | pages = 9413–8 | date = August 2000 | pmid = 10944213 | pmc = 16878 | doi = 10.1073/pnas.97.17.9413 | bibcode = 2000PNAS...97.9413D | doi-access = free }}</ref>

== 같이 보기 ==
{{포털|생물학|border=no}}
* [[젖산]]
* [[탈수소효소]]
* [[산화환원효소]]
* [[젖산 발효]]

== 각주 ==
{{각주|33em}}

== 더 읽을거리 ==
{{참고 자료 시작|33em}}
* {{저널 인용| vauthors = Johnson WT, Canfield WK | title = Intestinal absorption and excretion of zinc in streptozotocin-diabetic rats as affected by dietary zinc and protein. | journal = J Nutr | volume = 115 | issue = 9 | pages = 1217–27 | year = 1985 | pmid = 3897486 | doi =  10.1093/jn/115.9.1217}}
* {{저널 인용| vauthors = Ein SH, Mancer K, Adeyemi SD | title = Malignant sacrococcygeal teratoma--endodermal sinus, yolk sac tumor--in infants and children: a 32-year review. | journal = J Pediatr Surg | volume = 20 | issue = 5 | pages = 473–7 | year = 1985 | pmid = 3903096 | doi = 10.1016/s0022-3468(85)80468-1 }}
* {{저널 인용| vauthors = Azuma M, Shi M, Danenberg KD, Gardner H, Barrett C, Jacques CJ, Sherod A, Iqbal S, El-Khoueiry A, Yang D, Zhang W, Danenberg PV, Lenz HJ | title = Serum lactate dehydrogenase levels and glycolysis significantly correlate with tumor VEGFA and VEGFR expression in metastatic CRC patients. | journal = Pharmacogenomics | volume = 8 | issue = 12 | pages = 1705–13 | year = 2007 | pmid = 18086000 | doi = 10.2217/14622416.8.12.1705 }}
* {{저널 인용| vauthors = Masepohl B, Klipp W, Pühler A | title = Genetic characterization and sequence analysis of the duplicated nifA/nifB gene region of Rhodobacter capsulatus. | journal = Mol Gen Genet | volume = 212 | issue = 1 | pages = 27–37 | year = 1988 | pmid = 2836706 | doi = 10.1007/bf00322441 | s2cid = 21009965 }}
* {{저널 인용| vauthors = Galardo MN, Regueira M, Riera MF, Pellizzari EH, Cigorraga SB, Meroni SB | title = Lactate Regulates Rat Male Germ Cell Function through Reactive Oxygen Species. | journal = PLOS ONE | volume = 9 | issue = 1 | pages = e88024 | year = 2014 | pmid = 24498241 | pmc = 3909278 | doi = 10.1371/journal.pone.0088024 | bibcode = 2014PLoSO...988024G | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J | title = Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man. | journal = Acta Physiol Scand | volume = 103 | issue = 4 | pages = 413–20 | year = 1978 | pmid = 716962 | doi = 10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x }}
* {{저널 인용| vauthors = Beck O, Jernström B, Martinez M, Repke DB | title = In vitro study of the aromatic hydroxylation of 1-methyltetrahydro-beta-carboline (methtryptoline) in rat. | journal = Chem Biol Interact | volume = 65 | issue = 1 | pages = 97–106 | year = 1988 | pmid = 3345575 | doi = 10.1016/0009-2797(88)90034-8 }}
* {{저널 인용| vauthors = Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C | title = Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A. | journal = Proc Natl Acad Sci U S A | volume = 110 | issue = 21 | pages = 8738–43 | year = 2013 | pmid = 23650363 | pmc = 3666691 | doi = 10.1073/pnas.1212976110 | bibcode = 2013PNAS..110.8738S | doi-access = free }}
* {{저널 인용| vauthors = Robergs RA, Ghiasvand F, Parker D | title = Biochemistry of exercise-induced metabolic acidosis. | journal = Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol | volume = 287 | issue = 3 | pages = R502-16 | year = 2004 | pmid = 15308499 | doi = 10.1152/ajpregu.00114.2004 | s2cid = 2745168 }}
* {{저널 인용| vauthors = Kresge N, Simoni RD, Hill RL | title = Otto Fritz Meyerhof and the elucidation of the glycolytic pathway. | journal = J Biol Chem | volume = 280 | issue = 4 | pages = e3 | year = 2005 | doi = 10.1016/S0021-9258(20)76366-0 | pmid = 15665335 | doi-access = free }}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
*{{위키공용분류-줄}}

{{효소}}
{{알코올 산화환원효소}}
{{해당과정의 효소}}

[[분류:인간 11번 염색체상 유전자]]
[[분류:인간 12번 염색체상 유전자]]
[[분류:화학병리학]]
[[분류:종양 표지자]]
[[분류:EC 1.1.1]]
[[분류:구조가 알려진 효소]]