{{위키데이터 속성 추적}}
{{효소 정보
| 이름 = 포도당 6-인산 이성질화효소
| AltNames = 
| 그림 = 1hox.jpg
| 그림_크기 = 270px
| caption = 토끼의 포도당 6-인산 이성질화효소 이량체
| EC_number = 5.3.1.9
| CAS_number = 9001-41-6
| GO_code = 0004347
}}

'''포도당 6-인산 이성질화효소'''({{llang|en|glucose 6-phosphate isomerase, '''GPI'''}}) ({{EC number|5.3.1.9}})는 사람에서 19번 염색체 상의 ''GPI'' [[유전자]]에 의해 암호화되는 [[효소]]이다.<ref name="uniprot">{{웹 인용|url=https://www.uniprot.org/uniprot/P06744|title=UniProtKB: P06744 (G6PI_HUMAN)|accessdate=}}</ref> '''포스포헥소스 이성질화효소'''({{llang|en|phosphohexose isomerase, '''PHI'''}}) 또는 '''포스포글루코스 이성질화효소'''({{llang|en|phosphoglucose isomerase/phosphoglucoisomerase, '''PGI'''}})라고도 한다. 이 유전자는 글루코스 인산 이성질화효소 단백질 군(群)의 구성원을 암호화한다. 암호화된 단백질은 기계적으로 구분된 여러 가지 기능들을 수행하는 능력에 근거하여 문라이팅 단백질(moonlighting protein)로 확인되었다. [[세포질]]에서 이 유전자의 생성물은 [[포도당 6-인산]](G6P)과 [[과당 6-인산]](F6P)을 상호전환시키는 [[해당과정]]의 [[효소]](포도당 6-인산 이성질화효소)로 기능을 한다. 세포 외적으로, 암호화된 [[단백질]](또한 뉴로류킨으로도 지칭됨)은 [[골격근]]의 운동 뉴런 및 감각 뉴런의 생존을 촉진하는 신경영양인자 및 [[면역글로불린]] 분비를 유도하는 림포카인으로 기능을 한다. 암호화된 단백질은 또한 [[신생물|종양]]에서 분비된 [[사이토카인]] 및 [[혈관신생]]인자로서의 추가적인 기능에 기초하여 자가분비 운동성 인자(autocrine motility factor, AMF)로 지칭된다. 이 유전자의 결함은 비구형적혈구 용혈성 빈혈의 원인이며, 심각한 효소의 결핍은 태아수종, 신생아 사망 및 신경학적 손상과 관련될 수 있다. [[선택적 스플라이싱]]은 다수의 전사물을 생성시킬 수 있다. [2014년 1월 RefSeq 제공]<ref name="entrez">{{웹 인용| title = Entrez Gene: GPI glucose phosphate isomerase| url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=2821| accessdate = }}</ref>

== 구조 ==
포도당 6-인산 이성질화효소는 두 개의 동일한 단위체로 구성된 64 kDa의 이량체이다.<ref name="pmid10653639" /><ref name=pmid11004567>{{저널 인용|vauthors=Haga A, Niinaka Y, Raz A |title=Phosphohexose isomerase/autocrine motility factor/neuroleukin/maturation factor is a multifunctional phosphoprotein. |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1480 |issue= 1–2 |pages= 235–44 |year= 2000 |pmid= 11004567 |doi=  10.1016/s0167-4838(00)00075-3}}</ref> 두 개의 단위체는 두 개의 돌출부를 통해 상호작용을 한다. 각 단위체의 활성 부위는 두 개의 도메인과 이량체 계면 사이의 틈에 의해 형성된다.<ref name="pmid10653639" />

포도당 6-인산 이성질화효소는 두 개의 도메인으로 구성되는데, 하나는 큰 도메인이라고 불리는 두 개의 부분으로 구성되고, 다른 하나는 작은 도메인이라고 불리는 부분으로 구성된다.<ref name="pmid10318897">{{저널 인용|vauthors=Sun YJ, Chou CC, Chen WS, Wu RT, Meng M, Hsiao CD |title=The crystal structure of a multifunctional protein: phosphoglucose isomerase/autocrine motility factor/neuroleukin |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=96 |issue=10 |pages=5412–5417 |date=May 1999 |pmid=10318897 |pmc=21873 |doi=10.1073/pnas.96.10.5412}}</ref> 2개의 도메인은 각각 αβα 샌드위치이고, 작은 도메인은 α-나선으로 둘러싸인 5가닥의 β-시트를 가지고 있고, 큰 도메인은 6가닥의 β-시트를 가지고 있다.<ref name="pmid10653639">{{저널 인용|vauthors=Jeffery CJ, Bahnson BJ, Chien W, Ringe D, Petsko GA |title=Crystal structure of rabbit phosphoglucose isomerase, a glycolytic enzyme that moonlights as neuroleukin, autocrine motility factor, and differentiation mediator |journal=Biochemistry |volume=39 |issue=5 |pages=955–64 |date=February 2000 |pmid=10653639 |doi=10.1021/bi991604m}}</ref> [[N 말단|N-말단]]에 위치한 큰 도메인 및 각각의 단량체의 [[C 말단|C-말단]]은 또한 팔 모양의 돌출부를 포함하고 있다.<ref name="pmid10318897" /><ref name=pmid12573240>{{저널 인용|last1=Cordeiro|first1=AT|last2=Godoi|first2=PH|last3=Silva|first3=CH|last4=Garratt|first4=RC|last5=Oliva|first5=G|last6=Thiemann|first6=OH|title=Crystal structure of human phosphoglucose isomerase and analysis of the initial catalytic steps.|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics|date=21 February 2003|volume=1645|issue=2|pages=117–22|pmid=12573240|doi=10.1016/s1570-9639(02)00464-8}}</ref> 작은 도메인의 몇몇 [[잔기]]들은 인산염과 결합하는 역할을 하는 반면, 큰 도메인 및 C-말단 도메인의 다른 잔기들, 특히 His<sup>388</sup>은 포도당 6-인산 이성질화효소에 의해 촉매되는 당의 개환(開環) 단계에서 중요하다. 이성질화 활성은 이량체 계면에서 일어나기 때문에 포도당 6-인산 이성질화효소의 이량체 구조는 이 효소의 촉매 기능에 중요하다.<ref name=pmid12573240/>

포도당 6-인산 이성질화효소의 세린 잔기의 [[인산화]]는 그 분비 형태에 대한 입체 구조의 변화를 유도한다고 가정된다.<ref name=pmid11004567/>

== 메커니즘 ==
포도당 6-인산 이성질화효소와 [[과당 6-인산]]([[알도스]]에서 [[케토스]]로)을 상호전환하는 데 사용되는 메커니즘은 포도당 고리를 열고, 엔다이올 중간생성물을 통해 [[포도당]]을 [[과당]]으로 [[이성질화]]하고, 과당 고리를 닫는 3가지 주요 단계로 구성된다.<ref name="pmid11371164">{{저널 인용|vauthors=Read J, Pearce J, Li X, Muirhead H, Chirgwin J, Davies C |title=The crystal structure of human phosphoglucose isomerase at 1.6 A resolution: implications for catalytic mechanism, cytokine activity and haemolytic anaemia |journal=J Mol Biol |volume=309 |issue=2 |pages=447–63 |date=June 2001 |pmid=11371164 |doi=10.1006/jmbi.2001.4680 }}</ref>

=== 포도당의 이성질화 ===
{|
|[[파일:G6P-F6P.PNG|왼쪽|450px|섬네일|포도당 6-인산 이성질화효소에 의한 포도당 6-인산과 과당 6-인산의 상호전환, ΔG'°= 1.7 kJ/mol]]
|}
포도당 6-인산은 [[피라노스]] 형태로 포도당 6-인산 이성질화효소에 의해 결합한다. 고리는 C5 산소를 [[양성자화]]시키는 His<sup>388</sup>및 C1 [[하이드록실기]]를 탈양성자화시키는 Lys<sup>518</sup>에 의해 "푸시-풀(push-pull)" 메커니즘으로 열린다. 이는 사슬형 [[알도스]]를 생성하게 한다. 이어서 기질을 C3-C4 결합 주위에서 회전시켜 이성질화를 위해 기질을 위치시킨다. 이 지점에서 Glu<sup>357</sup>은 C2를 탈양성자화시켜 Arg<sup>272</sup>에 의해 안정화된 시스-엔다이올레이트 중간생성물을 생성시킨다. 이성질화를 완료하기 위해 Glu<sup>357</sup>은 양성자를 C1에 제공하고, C2의 하이드록실기는 양성자를 잃고, 사슬형 [[케토스]]인 [[과당 6-인산]]이 생성된다. 마지막으로 고리는 C3-C4 결합에 대해 기질을 다시 회전시키고 Lys<sup>518</sup>로 C5 하이드록실기를 탈양성자화시킴으로써 닫힌다.<ref name="pmid15342241">{{저널 인용|vauthors=Graham Solomons JT, Zimmerly EM, Burns S, Krishnamurthy N, Swan MK, Krings S, Muirhead H, Chirgwin J, Davies C |title=The crystal structure of mouse phosphoglucose isomerase at 1.6A resolution and its complex with glucose 6-phosphate reveals the catalytic mechanism of sugar ring opening |journal=J Mol Biol |volume=342 |issue=3 |pages=847–60 |date=September 2004 |pmid=15342241 |doi=10.1016/j.jmb.2004.07.085}}</ref>

== 기능 ==

이 유전자는 포도당 6-인산 이성질화효소 패밀리에 속한다.<ref name="entrez"/> 이 [[유전자]]에 의해 암호화된 포도당 6-인산 이성질화효소는 [[포도당 6-인산]]과 [[과당 6-인산]] 사이의 가역적인 [[이성질화]]를 촉매하는 이량체 [[효소]]이다.<ref name="pmid10916680">{{저널 인용|vauthors=Kugler W, Lakomek M | title = Glucose-6-phosphate isomerase deficiency | journal =Best Practice & Research Clinical Haematology | volume = 13 | issue = 1 | pages = 89–101 |date=March 2000 | pmid = 10916680 | doi = 10.1053/beha.1999.0059}}</ref><ref name=pmid21970785>{{저널 인용|last1=Somarowthu|first1=S|last2=Brodkin|first2=HR|last3=D'Aquino|first3=JA|last4=Ringe|first4=D|last5=Ondrechen|first5=MJ|last6=Beuning|first6=PJ|title=A tale of two isomerases: compact versus extended active sites in ketosteroid isomerase and phosphoglucose isomerase.|journal=Biochemistry|date=1 November 2011|volume=50|issue=43|pages=9283–95|pmid=21970785|doi=10.1021/bi201089v}}</ref> 반응이 가역적이기 때문에 그 방향은 포도당 6-인산 및 과당 6-인산의 농도에 의해 결정된다.<ref name=pmid12573240/>

:[[포도당 6-인산]] ⇄ [[과당 6-인산]]

포도당 6-인산 이성질화효소는 [[세포]] 내부와 외부에서 다른 기능을 가지고 있다. [[세포질]]에서 [[단백질]]은 [[오탄당 인산 경로]]뿐만 아니라 [[해당과정]] 및 [[포도당신생합성]]에 관여한다.<ref name=pmid12573240/> 세포 외부에서 포도당 6-인산 이성질화효소는 뉴로류킨이라 불리는 척수 뉴런 및 감각 뉴런에 대한 [[신경영양인자]]로 기능한다.<ref name=pmid21970785/> 동일한 단백질은 또한 [[암세포]]에 의해 분비되는 데, 이는 자가분비 운동성 인자<ref name="pmid17029220">{{저널 인용|vauthors=Dobashi Y, Watanabe H, Sato Y, etal |title=Differential expression and pathological significance of autocrine motility factor/glucose-6-phosphate isomerase expression in human lung carcinomas |url=https://archive.org/details/sim_journal-of-pathology_2006-12_210_4/page/431 |journal=J. Pathol. |volume=210 |issue=4 |pages=431–40 |date=December 2006 |pmid=17029220 |doi=10.1002/path.2069}}</ref>라고 하며, [[전이 (의학)|전이]]를 자극한다.<ref>{{저널 인용|vauthors=Watanabe H, Takehana K, Date M, Shinozaki T, Raz A |title=Tumor cell autocrine motility factor is the neuroleukin/phosphohexose isomerase polypeptide |journal=Cancer Res. |volume=56 |issue=13 |pages=2960–3 |date=1 July 1996|pmid=8674049 |url=http://cancerres.aacrjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8674049 }}</ref> 세포 외 포도당 6-인산 이성질화효소는 또한 성숙 인자로 기능하는 것으로 알려져 있다.<ref name=pmid12573240/><ref name=pmid21970785/>

===뉴로류킨===

원래 별개의 단백질로 취급되었지만, 복제 기술은 포도당 6-인산 이성질화효소가 단백질 뉴로류킨(neuroleukin)과 거의 동일하다는 것을 증명했다.<ref name="pmid3352744">{{저널 인용|vauthors=Chaput M, Claes V, Portetelle D, Cludts I, Cravador A, Burny A, Gras H, Tartar A |title=The neurotrophic factor neuroleukin is 90% homologous with phosphohexose isomerase |journal=Nature |volume=332 |issue=6163 |pages=454–5 |date=March 1988 |pmid=3352744 |doi=10.1038/332454a0}}</ref> 뉴로류킨은 척수 뉴런 및 감각 뉴런의 신경영양인자이다. 뉴로류킨은 [[근육]], [[뇌]], [[심장]] 및 [[콩팥]]에서 대량으로 발견된다.<ref name="pmid3764429">{{저널 인용|vauthors=Gurney ME, Heinrich SP, Lee MR, Yin HS |title=Molecular cloning and expression of neuroleukin, a neurotrophic factor for spinal and sensory neurons |journal=Science |volume=234 |issue=4776 |pages=566–74 |date=October 1986 |pmid=3764429 |doi=10.1126/science.3764429}}</ref> 뉴로류킨은 또한 렉틴에 의해 자극된 T 세포에 의해 분비된 [[림포카인]]으로 작용한다. 뉴로류킨은 항체 분비 세포를 활성화시키는 반응의 일부로서 [[B 세포]]에서 면역글로불린 분비를 유도한다.<ref name="pmid3020690">{{저널 인용|vauthors=Gurney ME, Apatoff BR, Spear GT, Baumel MJ, Antel JP, Bania MB, Reder AT |title=Neuroleukin: a lymphokine product of lectin-stimulated T cells |journal=Science |volume=234 |issue=4776 |pages=574–81 |date=October 1986 |pmid=3020690 |doi=10.1126/science.3020690}}</ref>

===자가분비 운동성 인자===
클로닝 실험은 또한 포도당 6-인산 이성질화효소가 자가분비 운동성 인자(autocrine motility factor, AMF)로 알려진 단백질과 동일하다는 것을 밝혀냈다.<ref name="pmid8674049">{{저널 인용|vauthors=Watanabe H, Takehana K, Date M, Shinozaki T, Raz A |title=Tumor cell autocrine motility factor is the neuroleukin/phosphohexose isomerase polypeptide | journal=Cancer Res. |volume=56 |issue=13 |pages=2960–3 |date=July 1996 |pmid=8674049 |url=http://cancerres.aacrjournals.org/content/56/13/2960.long}}</ref> 암세포에 의해 생성되고 분비되는 자가분비 운동성 인자는 [[생장인자]]로서 세포의 성장 및 운동성을 자극한다.<ref name="pmid8392842">{{저널 인용|vauthors=Silletti S, Raz A |title=Autocrine motility factor is a growth factor | journal=Biochem Biophys Res Commun |volume=194 |issue=1 |pages=454–5 |date=July 1993 |pmid=8392842 |doi=10.1006/bbrc.1993.1840}}</ref> 자가분비 운동성 인자는 MAPK/ERK 경로 또는 PI3K/AKT 경로를 활성화시켜 [[암]] [[전이 (의학)|전이]]에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.<ref name=pmid21252914/><ref name="pmid3085086">{{저널 인용|vauthors=Liotta LA, Mandler R, Murano G, Katz DA, Gordon RK, Chiang PK, Schiffmann E |title=Tumor cell autocrine motility factor | journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=83 |issue=10 |pages=3302–6 |date=May 1986 |pmid=3085086 |url=http://cancerres.aacrjournals.org/content/56/13/2960.long |doi=10.1073/pnas.83.10.3302 |pmc=323501}}</ref><ref name=pmid23248119>{{저널 인용|last1=Kho|first1=DH|last2=Nangia-Makker|first2=P|last3=Balan|first3=V|last4=Hogan|first4=V|last5=Tait|first5=L|last6=Wang|first6=Y|last7=Raz|first7=A|title=Autocrine motility factor promotes HER2 cleavage and signaling in breast cancer cells.|journal=Cancer Research|date=15 February 2013|volume=73|issue=4|pages=1411–9|pmid=23248119|doi=10.1158/0008-5472.can-12-2149|pmc=3577983}}</ref> PI3K/AKT 경로에서, AMF는 gp78/AMFR과 상호작용을 하여 [[소포체]] 칼슘 방출을 조절하고, 따라서 소포체 스트레스에 반응하여 [[아폽토시스]]로부터 보호한다.<ref name=pmid21252914>{{저널 인용|last1=Fu|first1=M|last2=Li|first2=L|last3=Albrecht|first3=T|last4=Johnson|first4=JD|last5=Kojic|first5=LD|last6=Nabi|first6=IR|title=Autocrine motility factor/phosphoglucose isomerase regulates ER stress and cell death through control of ER calcium release.|journal=Cell Death & Differentiation|date=June 2011|volume=18|issue=6|pages=1057–70|pmid=21252914|doi=10.1038/cdd.2010.181|pmc=3131941}}</ref>

==원핵생물의 이기능성 포도당 6-인산 이성질화효소==

일부 [[고균]] 및 [[세균]]에서 포도당 6-인산 이성질화효소 또한 [[만노스 6-인산 이성질화효소]] 활성을 나타내는 이기능성(二機能性) [[효소]]이다. [[진핵생물]]의 포도당 6-인산 이성질화효소와 밀접한 관련이 없지만, 이기능성 효소는 [[서열 (생물학)|서열]]이 통상적인 포도당 6-인산 이성질호효소에서 당 인산 결합 부위를 형성하는 [[트레오닌]] 및 [[세린]]의 클러스터를 포함할 정도로 충분히 유사하다. 포도당 6-인산 이성질화효소는 [[포도당 6-인산]]과 [[과당 6-인산]]의 상호전환을 위해 [[포도당]]의 개환(開環) 및 [[이성질화]]에 동일한 메커니즘을 사용하는 것으로 생각된다.<ref name="pmid15252053">{{저널 인용|vauthors=Swan MK, Hansen T, Schonheit P, Davies C | title = A novel phosphoglucose isomerase (PGI)/phosphomannose isomerase from the crenarchaeon Pyrobaculum aerophilum is a member of the PGI superfamily: structural evidence at 1.16-A resolution | journal = J. Biol. Chem. | volume = 279 | issue = 38 | pages = 39838–45 |date=September 2004 | pmid = 15252053 | doi = 10.1074/jbc.M406855200 | url = | doi-access = free }}</ref>

== 임상적 중요성 ==

포도당 6-인산 이성질화효소의 결핍은 [[해당과정]]을 촉매하는 효소의 결핍으로 인한 [[용혈성 빈혈]]의 4%를 차지한다.<ref name="pmid10916680"/><ref name=pmid21970785/><ref name="pmid8499925">{{저널 인용|vauthors=Walker JI, Layton DM, Bellingham AJ, Morgan MJ, Faik P | title = DNA sequence abnormalities in human glucose 6-phosphate isomerase deficiency | journal = Hum. Mol. Genet. | volume = 2 | issue = 3 | pages = 327–9 |date=March 1993 | pmid = 8499925 | doi = 10.1093/hmg/2.3.327 }}</ref><ref name="pmid8822954">{{저널 인용|vauthors=Kanno H, Fujii H, Hirono A, Ishida Y, Ohga S, Fukumoto Y, Matsuzawa K, Ogawa S, Miwa S | title = Molecular analysis of glucose phosphate isomerase deficiency associated with hereditary hemolytic anemia | journal = Blood | volume = 88 | issue = 6 | pages = 2321–5 |date=September 1996 | pmid = 8822954 | doi = 10.1182/blood.V88.6.2321.bloodjournal8862321| url = | doi-access = free }}</ref> 최근에 몇몇 포도당 6-인산 이성질화효소의 결핍 사례가 확인되었다.<ref>{{웹 인용|title=GPI Deficiency|url=http://www.gpideficiency.org/|확인날짜=2020-09-02|archive-date=2014-05-17|archive-url=https://web.archive.org/web/20140517142116/http://gpideficiency.org/|url-status=}}</ref>

혈청의 포도당 6-인산 이성질화효소의 증가는 [[대장암]], [[유방암]], [[폐암]], [[신장암]] 및 기타 [[암]]에 대한 예후 [[바이오마커]]로 사용되어 왔다.<ref name=pmid11004567/><ref name=pmid21970785/> 자가분비 운동성 인자로서, 포도당 6-인산 이성질화효소는 침습 및 [[전이 (의학)|전이]] 동안 세포 이동을 조절하는 데 기인한다.<ref name=pmid11004567/> 한 연구에 따르면 유방 종양 스페로이드(BTS)의 외부층이 포도당 6-인산 이성질화효소를 분비하여, 유방 종양 스페로이드에서 [[상피간엽 전환]](EMT), 침습 및 전이를 유도한다. 포도당 6-인산 이성질화효소의 저해제인 ERI4P 및 6PG는 BTS의 전이를 차단하지만, BTS의 해당과정 또는 섬유아세포의 생존력은 차단하지 않는 것으로 밝혀졌다. 또한, 포도당 6-인산 이성질화효소는 정상 세포가 아닌 종양 세포에 의해 독점적으로 분비된다. 이러한 이유로, 포도당 6-인산 이성질화효소 저해제는 항암 치료에 대한 보다 안전하고 표적화된 접근법일 수 있다.<ref name=pmid24440856>{{저널 인용|last1=Gallardo-Pérez|first1=JC|last2=Rivero-Segura|first2=NA|last3=Marín-Hernández|first3=A|last4=Moreno-Sánchez|first4=R|last5=Rodríguez-Enríquez|first5=S|title=GPI/AMF inhibition blocks the development of the metastatic phenotype of mature multi-cellular tumor spheroids.|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|date=June 2014|volume=1843|issue=6|pages=1043–53|pmid=24440856|doi=10.1016/j.bbamcr.2014.01.013|doi-access=free}}</ref> 또한, 포도당 6-인산 이성질화효소는 HER2의 발현을 향상시키고, HER2의 과발현은 포도당 6-인산 이성질화효소의 발현을 향상시키는 등 주요 유방암 치료 표적인 HER2와의 [[양성 피드백]] 루프에 참여한다. 결과적으로 포도당 6-인산 이성질화효소의 활성은 [[트라스투주맙]]을 사용한 HER2 기반 치료법에 대한 유방암 세포에 내성을 부여할 가능성이 높으며, 환자 치료시 추가적인 대상으로 고려해야 한다.<ref name=pmid23248119/>

== 상호 작용 ==
포도당 6-인산 이성질화효소는
* [[AMFR]],<ref name=pmid21252914/><ref name=pmid23248119/> 및
* [[HER2]].<ref name=pmid23248119/>와 상호작용하는 것으로 알려져 있다.

== 같이 보기 ==
* [[포도당 6-인산]]
* [[이성질화효소]]
* [[포스포프럭토키네이스]]

== 각주 ==
{{각주}}

== 더 읽을거리 ==
{{참고 자료 시작| 2}}
*{{저널 인용|vauthors=Walker JI, Faik P, Morgan MJ |title=Characterization of the 5' end of the gene for human glucose phosphate isomerase (GPI). |journal=Genomics |volume=7 |issue= 4 |pages= 638–43 |year= 1990 |pmid= 2387591 |doi=10.1016/0888-7543(90)90212-D  }}
*{{저널 인용|vauthors=Brownstein BH, Silverman GA, Little RD, etal |title=Isolation of single-copy human genes from a library of yeast artificial chromosome clones. |journal=Science |volume=244 |issue= 4910 |pages= 1348–51 |year= 1989 |pmid= 2544027 |doi=10.1126/science.2544027  }}
*{{저널 인용| author=Mizrachi Y |title=Neurotrophic activity of monomeric glucophosphoisomerase was blocked by human immunodeficiency virus (HIV-1) and peptides from HIV-1 envelope glycoprotein. |journal=J. Neurosci. Res. |volume=23 |issue= 2 |pages= 217–24 |year= 1989 |pmid= 2547084 |doi= 10.1002/jnr.490230212 }}
*{{저널 인용|vauthors=Gurney ME, Apatoff BR, Spear GT, etal |title=Neuroleukin: a lymphokine product of lectin-stimulated T cells. |journal=Science |volume=234 |issue= 4776 |pages= 574–81 |year= 1986 |pmid= 3020690 |doi=10.1126/science.3020690  }}
*{{저널 인용|vauthors=Faik P, Walker JI, Redmill AA, Morgan MJ |title=Mouse glucose-6-phosphate isomerase and neuroleukin have identical 3' sequences. |journal=Nature |volume=332 |issue= 6163 |pages= 455–7 |year= 1988 |pmid= 3352745 |doi= 10.1038/332455a0 }}
*{{저널 인용|vauthors=Zanella A, Izzo C, Rebulla P, etal |title=The first stable variant of erythrocyte glucose-phosphate isomerase associated with severe hemolytic anemia. |journal=Am. J. Hematol. |volume=9 |issue= 1 |pages= 1–11 |year= 1981 |pmid= 7435496 |doi=10.1002/ajh.2830090102  }}
*{{저널 인용|vauthors=Faik P, Walker JI, Morgan MJ |title=Identification of a novel tandemly repeated sequence present in an intron of the glucose phosphate isomerase (GPI) gene in mouse and man. |journal=Genomics |volume=21 |issue= 1 |pages= 122–7 |year= 1994 |pmid= 7545951 |doi= 10.1006/geno.1994.1233 }}
*{{저널 인용|vauthors=Xu W, Beutler E |title=The characterization of gene mutations for human glucose phosphate isomerase deficiency associated with chronic hemolytic anemia. |journal=J. Clin. Invest. |volume=94 |issue= 6 |pages= 2326–9 |year= 1995 |pmid= 7989588 |doi=10.1172/JCI117597  | pmc=330061  }}
*{{저널 인용|vauthors=Xu W, Lee P, Beutler E |title=Human glucose phosphate isomerase: exon mapping and gene structure. |journal=Genomics |volume=29 |issue= 3 |pages= 732–9 |year= 1996 |pmid= 8575767 |doi= 10.1006/geno.1995.9944 }}
*{{저널 인용|vauthors=Baronciani L, Zanella A, Bianchi P, etal |title=Study of the molecular defects in glucose phosphate isomerase-deficient patients affected by chronic hemolytic anemia. |journal=Blood |volume=88 |issue= 6 |pages= 2306–10 |year= 1996 |pmid= 8822952 |doi=  10.1182/blood.V88.6.2306.bloodjournal8862306|doi-access=free }}
*{{저널 인용|vauthors=Beutler E, West C, Britton HA, etal |title=Glucosephosphate isomerase (GPI) deficiency mutations associated with hereditary nonspherocytic hemolytic anemia (HNSHA). |journal=Blood Cells Mol. Dis. |volume=23 |issue= 3 |pages= 402–9 |year= 1998 |pmid= 9446754 |doi= 10.1006/bcmd.1997.0157 }}
*{{저널 인용|vauthors=Kanno H, Fujii H, Miwa S |title=Expression and enzymatic characterization of human glucose phosphate isomerase (GPI) variants accounting for GPI deficiency. |journal=Blood Cells Mol. Dis. |volume=24 |issue= 1 |pages= 54–61 |year= 1998 |pmid= 9616041 |doi= 10.1006/bcmd.1998.0170 }}
*{{저널 인용|vauthors=Kugler W, Breme K, Laspe P, etal |title=Molecular basis of neurological dysfunction coupled with haemolytic anaemia in human glucose-6-phosphate isomerase (GPI) deficiency. |journal=Hum. Genet. |volume=103 |issue= 4 |pages= 450–4 |year= 1998 |pmid= 9856489 |doi=10.1007/s004390050849  }}
*{{저널 인용|vauthors=Belyaeva OV, Balanovsky OP, Ashworth LK, etal |title=Fine mapping of a polymorphic CA repeat marker on human chromosome 19 and its use in population studies. |journal=Gene |volume=230 |issue= 2 |pages= 259–66 |year= 1999 |pmid= 10216265 |doi=10.1016/S0378-1119(99)00056-6  }}
*{{저널 인용|vauthors=Yakirevich E, Naot Y |title=Cloning of a glucose phosphate isomerase/neuroleukin-like sperm antigen involved in sperm agglutination. |journal=Biol. Reprod. |volume=62 |issue= 4 |pages= 1016–23 |year= 2000 |pmid= 10727272 |doi=10.1095/biolreprod62.4.1016  |doi-access=free }}
*{{저널 인용|vauthors=Haga A, Niinaka Y, Raz A |title=Phosphohexose isomerase/autocrine motility factor/neuroleukin/maturation factor is a multifunctional phosphoprotein. |journal=Biochim. Biophys. Acta |volume=1480 |issue= 1–2 |pages= 235–44 |year= 2000 |pmid= 11004567 |doi=  10.1016/s0167-4838(00)00075-3}}
{{참고 자료 끝}}

== 외부 링크 ==
* [http://www.expasy.org/prosite/PDOC00157 Glucose-6-phosphate isomerase] in PROSITE
* [http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime2/2001/phosphoglucose%20isomerase/FRAMES/text.htm Phosphoglucose Isomerase]
* [http://www.gpideficiency.org Glucose phosphate isomerase deficiency] {{웨이백|url=http://www.gpideficiency.org/ |date=20140517142116 }}

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