qas: question: ما هي البروتينات ؟
answers: answer_id: 840973
question_id: 941817
text: هي جزيئات حيوية ضخمة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية
answer_end: 74
is_impossible: no

question: ما هي وظائف البروتينات في أجسام الكائنات الحية؟

answers: answer_id: 840974
question_id: 941818
text: تقوم البروتينات بوظائف كثيرة ومتنوعة داخل أجسام الكائنات منها: تحفيز التفاعلات الأيضية، تضاعف الدنا، الاستجابة للمنبهات، توفير بنية للخلايا والكائنات
answer_end: 225
is_impossible: no

question: ما هي المجموعات الغير ببتيدية التي قد ترتبط بالبروتينات؟

answers: answer_id: 840975
question_id: 941819
text: .
answer_end: 462
is_impossible: no
context: البروتينات هي جزيئات حيوية ضخمة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية. تقوم البروتينات بوظائف كثيرة ومتنوعة داخل أجسام الكائنات منها: تحفيز التفاعلات الأيضية، تضاعف الدنا، الاستجابة للمنبهات، توفير بنية للخلايا والكائنات، ونقل الجزيئات من مكان لآخر. تختلف البروتينات عن بعضها أساسا حسب تسلسل أحماضها الأمينية الذي يحدده تسلسل نوكليوتيدات الجينات المشفرة لها، تسلسل الأحماض الأمينية هذا يحدد تطوي البروتين إلى بنية خاصة ثلاثية الأبعاد تحدد نشاط هذا البروتين.
ترتبط الأحماض الأمينية الفردية مع بعضها البعض بواسطة روابط ببتيدية لتشكل سلسلة خطية من الأحماض الأمينية تسمى عديد الببتيد، يحتوي البروتين على الأقل على جزيء عديد ببتيد واحد طويل. عديدات الببتيد القصيرة التي تحوي أقل من 20-30 حمضا أمينيا نادرا ما تُعتبر بروتينات ويطلق عليها في الغالب اسم البيبتيدات وأحيانا قليلات الببتيد. تحدد الشيفرة الجينية 20 حمضا أمينيا مولدا للبروتين لكن يمكن أن تشمل الشيفرة الجينية لبعض الكائنات على السيلينوسيستئين وفي بعض العتائق على بيروليسين. أثناء التخليق الحيوي للبروتين أو بعده بوقت قصير يتم تعديل الأحماض الأمينية المكونة له كيميائيا عبر تعديلات ما بعد الترجمة، والتي تغير الخصائص الفيزيائية والكيميائية، تطوي، استقرار، نشاط، وأخيرا وظيفة هذه البروتينات. يكون للبروتينات في بعض الأحيان مجموعات غير ببتيدية مرتبطة بها، والتي يمكن أن تسمى مجموعات ضميمية أو عوامل مرافقة. يمكن للعدة جزيئات بروتينية أن تعمل معا لتحقيق وظيفة معينة، وغالبا ما تترابط معا لتشكيل مركبات بروتينية مستقرة.
لا يمكن للبروتينات البقاء بعد أن يتم تخليقها سوى لفترة محددة ثم يتم تحليلها وإعادة تدويرها بواسطة آلية الخلية عبر عملية تعرف بدورة البروتين. يُقاس عمر البروتينات حسب عمرها النصفي ويشمل مجالا واسعا، حيث يمكنها التواجد لدقائق فقط أو لسنوات عديدة، متوسط عمر البروتينات هو 1-2 يوم في خلايا الثدييات، تتحلل البروتينات المضطربة أو المتطوية بشكل خاطئ بصفة أسرع بسبب استهدافها لتدميرها أو لكونها غير مستقرة.
البروتينات جزيئات مهمة -مثل الجزيئات الضخمة الأخرى كعديدات السكاريد والأحماض النووية- للكائنات وتساهم تقريبا في جميع العمليات داخل الخلايا. العديد من البروتينات هي إنزيمات تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية وهي أساسية لعملية الأيض. للبروتينات وظائف بنائية أو حركية مثل الأكتين والميوسين في العضلات والبروتينات في الهيكل الخلوي، والتي تشكل نظام سقالة يحافظ على شكل الخلية، بعض البروتينات الأخرى مهمة في نقل واستقبال إشارات الخلايا، الاستجابات المناعية، التصاق الخلايا، ودورة الخلية. من الضروري وجود البروتينات في غذاء الحيوانات والإنسان لتوفير الأحماض الأمينية الأساسية التي لا يمكن تخليقها. تفك عملية الهضم البروتينات لاستخدامها في الأيض إن دعت الحاجة.
يمكن تنقية البروتينات من المكونات الخلوية الأخرى باستخدام تقنيات عديدة مثل: الطرد المركزي التبايني، الترسيب، الرحلان الكهربائي، والاستشراب. تَقدُّم الهندسة الوراثية جعل تنقية البروتينات أسهل عبر استخدام طرق ذات صلة. من الطرق الشائعة الاستخدام في دراسة بنية البروتين: الكيمياء النسيجية المناعية، التطفر نوعي الموقع، علم البلورات السيني، الرنين المغناطيسي النووي، ومطيافية الكتلة.
الكيمياء الحيوية.
تتكون معظم البروتينات من مكاثير خطية متكونة من سلسلة قد تصل حتى 20 L-α حمضا أمينيا مختلفا. تمتلك جميع الأحماض الأمينية المولدة للبروتين ميزات بنيوية مشتركة، منها كربون-α الذي ترتبط به مجموعة أمينية، مجموعة كربوكسيلية وسلسلة جانبية متغيرة. لا يختلف عن هذه البنية الأساسية سوى البرولين حيث يحتوي حلقة غير اعتيادية في النهاية الأمينية والتي تجبر جزء الأميد CO–NH على اتخاذ بنية ثابتة. السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية القياسية -المفصلة في قائمة الأحماض الأمينية القياسية- تملك تنوعا كبيرا في البنى الكيميائية والخصائص. وتوليفة تأثير هذه السلاسل الجانبية لجميع الأحماض الأمينية في البروتين هي من يحدد في النهاية بنيته الثالثية وتفاعله الكيميائي. ترتبط الأحماض الأمينية في عديد الببتيد بواسطة روابط ببتيدية، وحين ترتبط في سلسلة البروتين يسمى الحمض الأميني الواحد وحدة بناء وتعرف سلاسل ذرات الكربون والنيتروجين والأكسجين المرتبطة بالسلسلة الأساسية أو العمود الفقري للبروتين.
للرابطة الببتيدية بنيتا رنين تساهمان ببعض خصائص الرابطة المضاعفة وتمنعان الدوران حول محورها، وتكون فيهما الذرات المرتبطة بكربون ألفا على نفس المستوى تقريبا. تحدد الزاويتان الزوجيتان الأخرتان في الرابطة الببتيدية الشكل المحلي المتخذ من قبل العمود الفقري للبروتين. تُعرف النهاية التي تحتوي على مجموعة أمينية حرة بالنهاية الأمينية أو النهاية N، في حين تسمى نهاية البروتين التي تحتوي على مجموعة كربوكسيلية حرة بالنهاية الكربوكسيلية أو النهاية C (يُكتب تسلسل البروتين من النهاية الأمينية إلى النهاية الكربوكسيلية، من اليسار إلى اليمين).
الكلمات: بروتين، عديد الببتيد وببتيد مبهمة قليلا ويمكن أن تتداخل في معناها. تُستخدم كلمة البروتين عادة للإشارة إلى جزيء بيولوجي مكتمل له بنية مستقرة، في حين أن كلمة ببتيد تُستخدم في الغالب مع الأحماض الأمينية قليلة الوحدات التي لا تملك في الغالب بنية مستقرة ثلاثية الأبعاد. الحدود بين هاتين الكلمتين غير معرفة بدقة وتكون في الغالب بين 20-30 وحدة. يمكن أن يشار بكلمة عديد الببتيد لأي سلسلة خطية فردية من الأحماض الأمينية بغض النظر عن طولها، لكن في العادة استخدام عديد الببتيد يوحي بغياب بنية محددة لتلك السلسلة الخطية.
تآثرات.