Karakteristik Protein  dan Nitrogen Non Protein Daging Ikan Cucut Lanyam (Charcharhinus limbatus)
(Characteristics of Protein and Non Protein Nitrogen in Lanyam Shark Muscle)
Yuspihana Fitrial
Staf Pengajar Fakultas Perikanan Universitas Lambung Mangkurat

## Abstract
The aim of these research were to study the characteristics of protein and non protein nitrogen  contained  in  Lanyam  shark  muscle, to  obtain  the  protein  solubility curve  and iso-electric  point.  This research begins  with  the  analysis  of  protein solubility of shark muscle at several levels of pH (from 1.5-12  with intervals of 0.5),. Then,  performed classification of shark muscle protein nitrogen solubility in  some solvents by using the classification Osborn,  to observed  the influence of the process of washing  and boiling  on    non-protein  nitrogen and  urea  in  shark  muscle  and  to study  the  thermal  stability  of  muscle  protein  with  differential  scanning  calorimetric study.
Based  on  protein  solubility  of Lanyam  muscle  at  pH  1.5  to  12  obtained  two points which  is minimum solubility  at  pH 4.5  and  pH  9.  Based  on  the  classification Osborn,  Lanyam  muscle  contained  albumin (28.64%),  globulin  (13:44%),  prolamin (03.29%), glutelin (33.70%). Observation of non-protein nitrogen levels indicated that the  washing  process  was very effective  to  reduce non-protein  nitrogen  levels  up  to 62.34%  and urea  levels  up  to  58%  .  Differential  Scanning Calorimetry  Study  of Lanyam  mince showed  two types of  protein  that has  a  different stability to heat  and after added 2.5% NaCl formed a peak which is a fusion of both these proteins.
Key words: protein, non protein nitrogen, urea, shark muscle

## PENDAHULUAN
Ikan cucut termasuk ikan demersal  dan juga  sebagai ikan  pelagis yang  hidup  pada  daerah  pantai  sampai lepas  pantai.    Ikan  cucut  merupakan ikan  buas  yang  penyebarannya  hampir terdapat  di  seluruh  pantai  Indonesia. Daerah  perairan  pantai  Indonesia  yang menghasilkan ikan cucut adalah perairan  pantai  barat  Sumatera,  Selat Malaka,  Timur  Sumatera,  Selatan  dan Utara  Jawa,  Bali,  Nusa  Tenggara, Timor,  Selatan/Barat  Kalimantan,  Timur Kalimantan, Selatan dan Utara
Sulawesi,  Maluku  dan  Irian  (Direktorat Jendral Perikanan, 1999).
Pada  beberapa  daerah  Indonesia, daging  ikan  cucut  hasil  tangkapan nelayan  biasanya  diolah  sebagai  cucut asin  atau  pindang.    Akan  tetapi  lebih dari  70  persen  cucut  yang  tertangkap dalam operasi penangkapan tuna
dengan longline dibuang kembali ke laut setelah diambil siripnya untuk dikeringkan. Dengan demikian pemanfaatan ikan cucut belum
maksimal.
Komposisi bagian tubuh  dari seekor ikan cucut
Carcharhinus
limbatus adalah  badan  69,3%,  daging 56,0%,  kepala  19,3%,  isi  perut  13,2%, hati  3,1%,  tulang  2,6%,  sirip  1,5%  dan kulit  7,2%.    Panjang  maksimumnya adalah  2,47  m  dengan  rata-rata  1,5  m
(Kreuzer dan Ahmed, 1978). Berdasarkan  hal  tersebut  komposisi dagingnya  cukup  tinggi,  akan  tetapi pemanfaatannya sebagai sumber protein  hewani  masih  sangat  terbatas. Faktor penyebab
rendahnya pemanfaatan  daging  ikan  cucut  adalah bau  pesing  yang  cukup  tajam  karena tingginya  kadar  urea  dalam  daging  ikan cucut.    Urea  merupakan  salah  satu senyawa  golongan  nitrogen  non  protein yang  paling  dominan  yang  merupakan karakteristik dari daging ikan cucut.
Pada  penelitian ini  dilakukan
karakterisasi  dari  protein  dan  nitrogen non  protein  daging  Ikan  Cucut  Lanyam sebagai informasi dasar untuk
pemanfaatan daging ikan cucut sebagai sumber protein.

## METODE PENELITIAN

## Bahan
Bahan  yang  digunakan  pada penelitian  ini  adalah  ikan  cucut  jenis
Lanyam ( Carcharhinus
limbatus ).
Bahan  kimia  yang  diperlukan  untuk analisis  antara  lain  :    NaOH,  HCl, Coomassie  Brilliant  Blue ,  etanol,  asam
fosfat,  BSA,  NaCl, Trichloroacetic  acid (TCA).

## Alat
Peralatan yang dipergunakan pada  penelitian  ini  adalah  sentrifus,
spektrofotometer, pH meter, DSC ( Differential  Scanning  Calormeter )  merk Shimadzu  tipe  DSC-40  dan  peralatan- peralatan gelas.

## Metode

## Analisis Kelarutan Protein
Analisis  kelarutan  protein  daging ikan cucut  pada  beberapa  tingkat  pH
(pH 1-12) dilakukan berdasarkan metode  Samson et  al .  (1971).    Pelarut yang  digunakan  adalah  larutan  0,5  N NaOH atau 0,5 N HCl.  pH pelarut diatur dan  dicek  kembali  setelah  diaduk dengan  menggunakan magnetic  stirrer selama  30  menit  sehingga  diperoleh volume  akhir  40  ml.    Selanjutnya disentrifus  pada  4300xg  selama  20 menit.    Supernatan  disaring  dengan Whatman  No.1  untuk  menghilangkan
flocculent .    Supernatan  dianalsis  kadar proteinnya dengan
menggunakan metode Bradford.

## Karakterisasi  Protein  Daging  Ikan Cucut
Karakterisasi  daging  ikan  cucut dilakukan berdasarkan klasifikasi Osborne menurut Poulter (1981). Daging  ikan  cucut  yang  sudah dikering- bekukan  dihaluskan  sehingga  menjadi
tepung.    Dua  gram  tepung  tersebut diekstrak  dengan  100  ml  akuades selama  60  menit,  kemudian  disentrifus pada 20700xg dengan suhu 5 5  menit.    Kadar  albumin  ditentukan dengan mengambil 5-10  ml supernatant dan  dianalisis  dengan  metode  Kjeldahl, sementara  residunya  diekstrak  dengan NaCl  0,86  M  selama  60  menit, kemudian disentrifus. Supernatan diambil sebanyak 5-10 ml dan dianalisis dengan metode Kjehdahl untuk menentukan  kadar  globulin.    Residunya diekstrak dengan etanol 70% selama 60 menit  dilanjutkan  dengan  sentrifus. Supernatan diambil dan dianalisis dengan metode Kjehdahl untuk menentukan kadar prolamin.  Residunya diekstrak dengan NaOH 0,25 M selam,a 60 menit, kemudian disentrifus.
Supernatan  dianalisis  dengan  Kjehdahl
untuk menentukan kadar glutelin.
Residunya  dianalsis  dengan  Kjehdahl
untuk menentukan kadar nitrogen sisa.
Nitrogen non protein (NNP).
Daging  ikan  cucut  yang  sudah dikering- bekukan  sebanyak  1,0  g  diekstrak dengan  40  ml  TCA  0,8  N  (13,6%)
selama 30 menit. Selanjutnya
disentrifus  dengan  kecepatan  1975xg selama  3-6  menit.    Supernatan  diambil 10  ml  untuk  dianalisis  dengan  Kjehdahl untuk menentukan NNP.

## Protein Larut Air
Penentuan protein larut air menurut  metode  Miller  &  Groniger
(1976).    Sampel  daging  ikan  cucut dilarutkan  dalam  air  destilata  dan  pH diatur  hingga  7,0.    Diekstrak  selama  60 menit dilanjutkan dengan sentrifus selama  15  menit  pada  8000  rpm. Supernatan  diambil  untuk  menentukan kadar  protein  larut  air  dengan  metode Kjehdahl.

## Protein Larut Garam
Penentuan  kadar  protein  larut garam  pada  daging  ikan  cucut  menurut metode  Saffle  &  Galbreath  (1964). Sampel  daging  ikan  cucut  dilarutkan  ke dalam larutann garam 5% dan pH diatur hingga  7,0.    Diekstrak  selama  60  menit dilanjutkan  dengan  sentrifus  selama  15 menit pada kecepatan 1450xg. Supernatan  diambil  untuk  menentukan kadar  protein  larut  garam  dengan metode Kjehdahl.

## Analisis Kadar Urea
Penentuan kadar urea
berdasarkan  metode  AOAC  (1984). Satu gram sampel dalam bentuk tepung ditimbang  dalam  labu  ukur  500  ml. kemudian  ditambahkan  100  g  arang aktif,  250  ml  akuades,  5  ml  Zn(OAc) 2 dan  5  ml  K 4 Fe(CN) 5 .    Selanjutnya distirer selama  30 menit dengan kecepatan  tinggi  kemudian  disaring dengan  Whatman  No.40  dan  diambil filtratnya  yang  bening.    Setelah  itu dipipet  sebanyak  5  ml  ke  dalam  tabung reaksi,  ditambahkan  5  ml  DMAB  dan dikocok  sampai  rata.      Bersama-sama
dengan  larutan  blanko  5  ml,  kedua tabung  tersebut  dibiarkan  selama  10 menit  dalam  bak  air  25 diukur pada  panjang  gelombang  420 nm.
Studi Differential Scanning Calorimetry Daging Ikan Cucut
DSC  adalah  alat  yang  digunakan untuk  menganalisis  adanya  perubahan energi/panas.    Kerja  DSC  adalah memanaskan contoh dan standar dalam kondisi yang sama, dengan laju
pemanasan 10
recorder  10  mm/menit, amplifier  range 100  mJ/detik, temperature  range 33-
120 dari  DSC  berupa  kurva  hubungan antara  panas  endotermik  dengan  suhu. Kalibrasi suhu pelelehan dengan menggunakan  standar  asam  benzoat, dengan  suhu  pelelehan  122,4 panas peleburan 33,89 kal/g.

## HASIL DAN PEMBAHASAN

## Kelarutan Protein Daging Ikan Cucut Lanyam
Kelarutan  protein  daging  Ikan Cucut Lanyam pada pH larutan berkisar antara  1,5  sampai  12,0  dapat  dilihat pada  Gambar  1.    Pada  kondisi  asam (pH  1,5),  kelarutan  protein  sebesar 0,526 mg protein/mg sampel kering dan terus menurun hingga pH 4,5.  Pada pH 4,5,  kelarutan  protein  minimum  (titik isoelektrik),  yaitu  sebesar  0,069  mg
protein/mg  sampel  kering.    Di  atas  pH 4,5,  kelarutan  protein  terus  meningkat hingga  0,334  mg  protein/mg  sampel kering pada pH 7,5.  Pada kondisi alkali, yaitu  pH  di  atas  7,5  kelarutan  menurun hingga  0,225  mg    protein/mg  sampel kering  pada  pH  9,0.    Di  atas  pH  9,0 kelarutan  kembali  meningkat  hingga mencapai  maksimum  pada  pH  12,0, yaitu  0,746  mg  protein/mg  sampel kering.
Gambar  1.  Kurva  kelarutan  protein  daging Ikan Cucut Lanyam
Perubahan pH menyebabkan perubahan  distribusi  sisi  polar,  kationik, anionik  dan  non-ionik  dari  molekul protein, dimana hal
tersebut
mempengaruhi  interaksi  air-protein  dan protein-protein  (Wong,  1989).      Pada titik isoelektrik, terjading interaksi elektrostatik  antara  grup-grup  yang bermuatan  sehingga  molekul  protein mempunyai muatan nol, molekul protein menjadi mengerut dan protein
menunjukkan  jumlah  maksimum  atau
kelarutan  yang  minimum.    Pada  kondisi tersebut,  grup  yang  bermuatan  paling sedikit tersedia untuk berinteraksi
dengan  molekul  air,  akibatnya  jumlah yang  berikatan  dengan  air  menurun hingga  minimum.    Selain  itu,  molekul protein mengalami hidrasi, pengembangan  dan  kelarutan  yang minimum.    Jauh  dari  titik  isoelektrik, molekul protein bermuatan dan kelarutannya meningkat (Schnepf,
1992).    Di  atas  titik  isoelektrik,  protein memiliki  muatan  negatif  (kisaran  pH basa)  dan  pada  kisaran  pH  asam, protein bermuatan positif.
Venugol et  al .(1994)  mempelajari pengaruh penambahan asam asetat/laktat terhadap pH dan viskositas dari  homogenate  miofibril  daging  ikan hiu,  dengan  menggunakan Brabender viscoamylograph . Hasilnya menunjukkan bahwa viskositas homogenate  maksimum,  yaitu  65  unit
skala  Brabender,  dicapai  setelah  pH diturunkan  hingga  4,5.      Hal  ini menunjukkan bahwa penambahan asam  organk  lemah  hingga  pH  4,5
menyebabkan terjadinya perubahan konformasi  protein  yang  diperlukan pada  proses  gelasi.    Asam  kuat  seperti
HCl,  tidak  efektif  untuk  meningkatkan viskositas
dan gelasi karena mengakibatkan  penurunan  pH  secara drasts sehingga
menyebabkan terjadinya  denaturasi  protein  secara random dan pengendapan protein.

## Klasifikasi  Protein Daging Ikan Cucut Lanyam
Klasifikasi  protein  daging  Ikan Cucut  Lanyam  berdasarkan  klasifikasi Osborn  dibandingkan  dengan  protein daging  ikan  Gurami,  Tambakan  dan Bandeng, dapat dilihat pada Tabel 1.
Berdasarkan Tabel 1 terlihat daging  Ikan  Cucut  Lanyam  memiliki kadar glutelin yang lebih tinggi dibandingkan  dengan  protein  lainnya.
Glutelin  merupakan  jenis  protein  yang larut  pada  NaOH  (0,2%).    Hal  tersebut berkaitan dengan kurva kelarutan protein pada Gambar 1, yang menunjukkan  bahwa  kelarutan  protein maksimum  terjadi  pada  pH  11,5-12. Kadar protein Globulin (kelarutan
nitrogen  pada  larutan  NaCl  pH  7,0) hanya  13,44%.    Menurut  Rinaldi  (1992) kelarutan  nitrogen  daging  Ikan  Cucut Lanyam  pada  larutan  NaCl  maksimum diperoleh  pada  pH  9,0  yaitu  80,72%. Hal  ini  menunjukkan  bahwa  kelarutan nitrogen  pada  larutan  NaCl  pH  7,0 belum  dicapai  hasil  yang  maksimal. Jika  dibandingkan  dengan ikan  Gurami, Tambakan (ikan air tawar) dan Bandeng (ikan  air  payau),  ikan  cucut  memiliki persen kelarutan globulin lebih rendah.
Tabel 1. Klasifikasi protein daging ikan cucut berdasarkan kelarutannya Fraksi Cucut Lanyam Gurami a Tambakan a Bandeng a Albumin (%) b 28,64 15,8 18,3 30,5 Globulin (%) b 13,44 31,1 20,8 43,0 Prolamin (%) b 3,29 4,1 1,9 2,8 Glutelin (%) b 33,70 23,4 34,7 13,7 Residu tidak terlarut (%) b 20,93 25,5 24,3 9,9 Nitrogen non protein total 30,71 - - -
Keterangan  : a Sumber  :  Pujawati  (1988); b persen  dari  total  N,  belum  dikoreksi  dengan  Nitrogen NonProtein
Hal  tersebut  diduga  karena  selain jenis  ikan  yang  berbeda,    juga  kondisi ikan  yang  digunakan  untuk  ekstraksi yang  berbeda.    Ikan  gurami,  tambakan dan  bandenng  merupakan  jenis  ikan budidaya  yang  dapat  diperoleh  dalam kondisi  hidup,  sebaliknya  pada  ikan cucut  yang  diperoleh  dari  TPI  sudah dalam  keadaan  mati  dengan  pH  daging sekitar 6,30.  Efektifitas ekstraksi protein larut garam (myofibril) sangat dipengaruhi  oleh  kondisi  rigor  mortis (Kramlich, 1973).  Ekstraksi protein larut garam  pada  saat  daging  prerigor  dapat mencapai  hasil  50  persen  lebih besar daripada  daging  postrigor.      Pada  saat rigor  mortis,  pH  daging  akan  mencapai titik  isoelektrik  dan  protein  daging mempunyai kelarutan yang paling rendah  dibandingkan  dengan  kelarutan pada pH sebelum dan sesudah melampaui  pH  isoelektrik  sehingga
protein  yang  terekstrak  akan  lebih sedikit.

## Kadar  Nitrogen  Non  Protein    dari Daging Ikan Cucut.
Ikan Cucut Lanyam termasuk ikan bertulang  rawan.    Kandungan  nitrogen non  protein  pada  ikan  bertulang  rawan lebih  tinggi  dibandingkan  dengan  ikan bertulang  keras.  Pada  ikan  bertulang keras,  kandungan  nitrogen  non  protein berkisar antara 9-19% dari total nitrogen, sedangkan pada ikan
bertulang rawan berkisar antara 33-38% (Haard et  al .,  1994).    Adapun  kadar nitrogen  non  protein  pada  Ikan  Cucut Lanyam  segar  dan pengaruh pencucian serta  perebusan  dapat  dilihat  pada Tabel 2.
Tabel  2.  Perubahan  kadar  nitrogen  non protein pada daging Ikan Cucut Lanyam Perlakuan % N Total % N non protein % N protein Segar 17.20 5.28 11.92 Setelah dicuci 15.91 1.99 13.92 Setelah dicuci dan direbus pada suhu 90 10.35 1.65 8.71
Tabel  2  memperlihatkan  bahwa senyawa  N  non  protein  Ikan  Cucut Lanyam  adalah  30.70%  dari  total nitrogen.    Pencucian  sebanyak  4  kali ulangan  menyebabkan  berkurangnya kadar  N  non  protein  sebesar  62.34% dari  total  N  non  protein  Ikan  Cucut Lanyam  segar.    Sedangkan  perebusan menyebabkan berkurangnya senyawa N non protein sebesar 17.09% dari total N non  protein  daging  giling  yang  dicuci atau  sebesar  68.77%  dari  total  N  non protein ikan cucut segar.
Urea merupakan golongan senyawa nitrogen non protein yang tidak
berwarna,  yang  dapat  terurai  menjadi biuret (NH 2 CONHCONH 2 ) dan ammonia oleh panas.  Urea juga dapat dihidrolisis menjadi  CO 2 dan  ammonia  oleh  asam dan basa.  Urea terurai oleh panas, larut dalam  air,  etil  alkohol  dan  metanol (Weast, 1982).
Pada  ikan  jenis  elasmobranchii seperti  ikan  cucut,  urea  berfungsi  pada sistem osmoregulasi.   Urea terbentuk di
dalam  darah  dan  cairan tubuh  dan ditahan  di  dalam  darah.    Akibatnya, darah  memiliki  konsentrasi  urea  yang tinggi sehingga tekanan osmotik menjadi tinggi dan ikan dapat menyerap air  segar  melalui  membran  secara osmosis. Kondisi tersebut menyebabkan  ikan  cucut  tidak  minum seperti  ikan  bertulang  keras.    Urea terakumulasi  di  dalam  daging  ikan cucut.    Jika  ikan  mati,  enzim  urease yang dihasilkan oleh
bakteri mengakibatkan  urea  terurai  menjadi amoniak  yang  menimbulkan bau  pesing pada  daging  ikan  cucut.    Adapun  kadar urea  dari  daging  Ikan  Cucut  Lanyam segar,  yang  dicuci  dan  direbus  pada suhu 90 dapat dilihat pada Tabel 3.
Tabel  3.    Kadar  urea  pada  daging  ikan cucut Sampel daging ikan cucut Kadar urea (mg/g sampel kering) Daging ikan cucut segar 74.35 Daging ikan cucut giling yang dicuci 31.20 Daging ikan cucut giling yang dipanaskan pada suhu 90 27.39
Pada  Tabel  3  terlihat  bahwa pencucian  daging  giling  ikan  cucut sebanyak  4 kali  ulangan  dengan perbandingan  air  dan  daging  giling  3:1 mampu mengurangi kadar urea sebesar
58  persen  dibandingkan  dengan  daging segarnya.    Proses  perebusan  pada suhu  90 C  hanya  mampu  menurunkan 12  persen.    Hal  tersebut  diduga  karena urea  mempunyai  titik  lebur  135 (Weast, 1982) sehingga jika dipanaskan pada  suhu  jauh  di  bawah  titik  leburnya kemungkinan hanya  sedikit  yang terurai dan  penurunan  paling  besar  diduga karena  urea  terlarut  di  dalam  air  yang digunakan  sebagai  media  perebusan. Hasil penelitian dari Pastoriza & Sampedro  (1991)  menunjukkan  bahwa proses  perebusan  (suhu  100 10  menit)  yang  dilanjutkan  dengan pengalengan  (110 mampu  menurunkan  kadar  urea  daging Ikan  Pari  hingga  74%. Hal ini menunjukkan  bahwa  proses  perebusan mampu  menurunkan  kadar  urea  dalam jumlah  besar  jika dilanjutkan pada  suhu di  atas  100
Dengan demikian terlihat bahwa pencucian  merupakan  cara  yang  paling efektif menurunkan kadar
urea
dibanding perebusan. Kreuzer dan Ahmed (1978)
menyimpulkan  bahwa  bau  yang  timbul akibat  urea  tidak  terdeteksi  jika  residu urea  pada  daging  ikan  cucut  di  bawah 1200  mg%  dan  1400  mg  %  jika  daging ikan  cucut  diberi  perlakuan  dengan panambahan  garam  atau  bumbu  atau digoreng.    Setelah  dikonversi  dalam berat  basah,  daging  giling  ikan  cucut yang  direbus  mengandung  510  mg% urea.    Dengan  demikian  berarti  residu
urea  pada  daging  ikan  cucut  yang direbus  masih  di  bawah  ambang  batas tersebut.
Studi Differential Scanning Calorimetry Daging Ikan Cucut Studi Differential Scanning Calorimetry daging  ikan  cucut  dengan menggunakan alat DSC pada penelitian ini  untuk  memonitor  suhu  terjadinya perubahan  fisiko-kimia  protein  daging ikan  cucut  pada  proses  perebusan. Pada  daging  ikan  cucut  giling  yang dicuci sebanyak 4 kali ulangan dihasilkan thermogram dengan  dua peak ,  yaitu  pada  kisaran  suhu  (1)  62-
63 (2)  68-70 menunjukkan  bahwa  ada  dua  jenis protein pada daging giling yang memiliki kestabilan terhadap panas yang berbeda. Setelah  ditambah  garam  2.5%, terbentuk  satu peak pada  kisaran  suhu
70-71 antara  87-92 et al. (1985) thermogram DSC dari miofibril ikan Tilapia sp.  menunjukkan  bahwa peak pada  suhu  sekitar  57 miosin  dan  suhu  sekitar  67 aktin.    Sedangkan  menurut  Chen (1995), peak DSC dari miosin ikan cucut terjadi pada suhu sekitar 53
Penambahan  NaCl  0.5  M  pada  surimi ikan cucut akan meningkatkan kekuatan ionik sehingga dapat  melarutkan protein miofibril  dan  mengakibatkan  miosin bebas bergabung dengan aktin
membentuk  aktomiosin.    Hal  tersebut ditunjukkan  dengan  hilangnya peak miosin  pada  suhu  53 peak sekitar suhu 61 menunjukkan komplek aktomiosin.

## KESIMPULAN
Berdasarkan kelarutan protein daging Ikan Cucut Lanyam pada pH 1.5 hingga  12  diperoleh  dua  titik  dimana kelautan protein daging ikan cucut yang minimum  yaitu  pada  pH  4.5  dan  pH  9. Berdasarkan  klasifikasi  Osborn,   daging
Ikan Cucut Lanyam mengandung Albumin  (28.64%),  globulin  (13.44%), prolamin (3.29%), glutelin (33.70%).
Proses  pencucian  mengakibatkan penurunan  kadar  nitrogen  non  protein daging  ikan  cucut  sebesar  62.34% sementara  pencucian  yang  dilanjutkan dengan perebusan mengakibatkan penuruan  sebesar  68.77%  dari  total  N non  protein  ikan  cucut  segar.      Daging Ikan  Cucut  Lanyam  segar  mengandung urea  74.35  mg  urea/g  sampel  kering. .Setelah dicuci menjadi 31.20 mg urea/g sampel  kering  dan  setelah  direbus menjadi 27.39 mg urea/g sampel kering. Proses  pencucian  mampu  menurunkan kadar urea hingga 58 %. Studi Differential Scanning Calorimetry daging ikan cucut menunjukkan  adanya  dua  jenis  protein pada  daging  giling  yang  memiliki kestabilan terhadap panas yang berbeda dan  setelah  ditambah  NaCl 2.5% terbentuk satu peak yang merupakan  gabungan  dari  kedua  jenis protein tersebut.

## DAFTAR PUSTAKA
Association of Official Analytical Chemists.  1984.  Official Methods of Analysis.  Association of Official Analytical Chemists Publisher, Washington DC. Direktorat  Jendral  Perikanan.    1999. Statistik Perikanan 1997. Direktorat Jenderal Perikanan,
Deptan, Jakarta.
Haard,  NF,  BK  Simpson  and  BS  Pan. 1994.  Sarcoplasmic  protein  and other  nitrogenous  compounds.    Di dalam  :  ZE  Sikorski  (Eds.). Seafood  Proteins.    Chapman  & Hall, New York.
Hastings,  RJ,  GW  Rodger,  R  Park,  AD
Matthews  and  EM  Anderson. 1985. Differential scanning calorimetry  of  fish:  the  effect  of processing  and  species  variation.
J Food Science 50:503-510.
Kramlich,  WE.    1973.    Sausage products.    Di  dalam  :  J.F.  Price and  B.S.  Schweigert  (Eds.).      The
Science of Meat and Meat
Products.    W.H.    Freeman  and
Co., San Francisco.
Kreuzer, R and R Ahmed.  1978.  Shark Utilization and Marketing.  Food & Agriculture  Organization  of  united Nations, Rome.
Pastoriza,  L  and  G Sampedro.    1991. Loss  of  urea  from  the  flesh  of  ray ( Raja  radiata )  during  the  scanning process. International  J.  Food Science  and  Technology 26:211- 213.
Poulter, NH.  1981.  Properties of some protein  fraction  from  banbara ground nut ( Voandzeia subterranean (L)  Thouars). J.
Science  Food  Agriculture 32  :  44-
50.
Pujawati, S.  1988.  Sifat Fisik dan Kimia Produk  Surimi  dari  Ikan  Bandeng ( Chanos  chanos ),  Ikan  Gurami
( Osphronemus  gouramy Lac)  dan Ikan Tambakan ( Helostoma temmincki C.V.). Skripsi. Fakultas Teknologi Pertanian, IPB, Bogor.
Miller,  R  and  HS  Groniger.    1976. Functional  properties  of  enzyme modified  acylated  fish  protein derivates. J. Food Science
41:268-272.
Rinaldi.    1992.    Pembuatan  Isolat Protein  Miofibril  dari  Ikan  Hiu
Lanyam  ( Carcharhinus  limbatus ) serta Aplikasinya dalam Pembuatan Sosis. Skripsi. Fakultas Teknologi Pertanian, IPB, Bogor.
Saffle,  RL  and  JW Galbreath.      1964.
Quantitative  determination  of  salt- soluble  protein  in  various  types  of meat. Food Technolog y,
December : 119-120.
Samson,  AS,  RN  Khaund,  CM  Cater
and  KF Mattil.    1971.    Extract ability  of  coconut  proteins. J. Food Science 36: 725-728.
Schnepf,  MI.    1992.    Protein-water
interactions.    Di  dalam  :  B.J.F.
Hudson  (Ed.).    Biochemistry  of
Food  Proteins.    Elsevier  Applied
Science, London.
Stefansson,  G  and  HO Hultin.    1994. On  the  solubility  of  cod  muscle  in water. J. Agriculuture food Chemistry 42:2656-2664.
Venugopal,  V.,  S.N.  Doke  and  P.M.  air. 1994.      Gelation  of  shark myofibrillar  proteins  by weak organic  acids. Food  Chemistry , 50:185-190.
Weast,  RC.    1982.  Handbook  of Chemistry  and  Physics.    62 nd Edition.  CRC Press, Ohio.
Wong,  DWS.    1989.    Mechanism  and Theory  in  Food  Chemistry.    An AVI Book, Van Nostrand Reinhold, New York.