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蛋白脆饼

**蛋白霜**（法語：Meringue）是一種泡沫蛋糕甜點，經常與法國或瑞士烹飪法互相關聯。它的口感清淡，輕快並甘甜。主要通過攪拌蛋白和白糖而製成，蛋白霜也可以根據不同菜色變化而加入塔塔粉，醋和沸騰的糖漿。

## 歷史

蛋白霜號稱發明於瑞士的邁林根小鎮，並隨後在十八世紀義大利廚師 Gasparini 手下完善。但是這是一個具有爭議的歷史。

在牛津英語詞典中，「Meringue」（蛋白霜英文）是一個法國詞語，具有未知的來源。這個詞語在 François Massialot 1692 年出版的菜譜中第一次正式出現。

Elinor Fettiplace 女士在 1604 年出版的烹飪書具有稱為「白色餅乾麵包」的甜點，其做法和外表與蛋白霜十分相似。同樣，Rachel Fane 女士的烹飪書中成為「pets」的甜點也與蛋白霜的製作方式和形狀也十分相似。如今，慢式烘焙的蛋白霜仍在法國羅亞爾地區成為 「pets」因為它們的輕巧和蓬鬆的質地 。

## 種類

製作蛋白霜有很多種不同的方式。比如說，加甜的，有蛋清打出來的在漂浮孤島（英文 Floating Island，法文 île flottante）中的「島」，與部分烤熟的檸檬蛋白派和類似的蛋白西點，以及經典的輕盈蛋白霜最後的樣式都非常不同。不同的製作方式能做出不同種類的蛋白霜。

* 法式：這是最流行的製作蛋白霜的方式。通過將細白砂糖攪拌進蛋白而做出。
* 義式：這種方式最常用於點心例如檸檬蛋白派和熟烤阿拉斯加。將沸騰的糖漿攪拌進蛋白，所製作出的脆餅會十分穩定柔軟，不容易垮塌。
* 瑞式：脆餅在雙鍋爐中加熱後再攪拌蛋白，然後再穩當地一直攪拌直到蛋白完全冷卻。烘烤後地脆餅將會形成一種稠密，光滑和棉花糖形狀的蛋白霜。

## 化學原理

蛋白霜攪拌以後在化學原理中具有變性的效果。當蛋白被攪拌後，部分卵清蛋白中的氫氣鍵會被打斷，導致蛋白質被展開。是這種化學結構的變化導致蛋白霜著名的僵硬頂端。蛋白霜的製作具有三個階段，通過攪拌蛋白時掀起攪拌機後頂端的樣子來判定：柔軟，堅硬和僵硬。蛋白和白砂糖都是吸濕和吸水性的化學品。因此，蛋白霜在冰箱或高濕度環境下會變得潮濕。

## 作用

蛋白霜可以直接食用，但在密封保存盒中至少可以儲藏一個星期。蛋白霜需要在烤箱中烘焙很長時間，因此得到了「忘卻的餅乾」這個別稱。這個甜點不應該變成黃褐色，但是蛋白霜應該具有乾脆的外表。蛋白霜也製作很多其他不同樣式的甜點的基礎材料，例如檸檬蛋白派、Eton’s mess、天使蛋糕、帕夫洛娃、女王的布丁、熟烤阿拉斯加和墨西哥萊檬派都需要這個甜點為原料。從裝飾的角度，蛋白霜可以被塑造成各種各樣的形狀，例如照片中的蘑菇形狀。有一種特殊的做法通過利用一個糕點袋來擠出一個形狀近似籃子的蛋白霜，烘烤後變得乾脆以後加入蛋糕，水果或鮮花作為點綴。

## 營養成分

蛋白霜是一種不含脂肪的甜點，因為即使少量的脂肪都會導致蛋白的倒塌，不會形成最後的蛋白霜。蛋白霜主要的營養成分為蛋白中的高質量蛋白質和細白砂糖中的簡單碳水化合物。

## 注釋及參考來源

## 外部連結

* 瑞士烹飪遺產資料庫 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）中關於蛋白霜 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）的網頁
* 關於不同蛋白霜種類的討論 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* 道格拉斯・穆斯特，蛋白霜的起因和歷史
* 蛋白霜的營養成分 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
蛋白色

**蛋白色**或乳白色，是一種由光的散射引起的結構色。

## 釋義

蛋白色是一種有乳白色、混濁的外觀的顏色。常見的和劣質的蛋白石都具有這樣的顏色，因此叫做蛋白色。

蛋白色的形成是由於顆粒對光線的散射作用。例如白天的藍色天空，日落時的紅色天空，另外實例就是把一滴牛奶滴入一杯清水中所呈現的色彩，就是蛋白色。

## 誤解

由於蛋白色是以蛋白石（Opal）的名字命名的，所以蛋白色經常被錯誤地用來描述蛋白石的另外一種罕見的、美麗的變彩（Play of Colour）現象，其實這種現象是比較純淨的蛋白石才會表現的，而具有這種變彩能力的蛋白石才是寶石。

## 另見

* 結構色
* 彩虹色
* 砂金效應
* 冰長石暈彩

## 參考資料

* KURT NASSAU, 2001, _The Physics and Chemistry of Color: The Fifteen Causes of Color_, 2nd Edition, Wiley. ISBN 978-0-471-39106-7
蛋白草

**酸模**（學名：_Rumex acetosa_），又名**蕦**、**薞蕪**，蓼科多年生草本植物，歐洲和西亞大多數的草原均可見到其蹤跡。酸模含有豐富的維他命 A、維他命 C 及草酸，草酸導致此植物嚐起來有酸溜口感，常作料理調味用。酸模亦具藥用價值，有利尿、發汗、行血等功效。

## 圖片

* * * *

## 延伸閱讀

[編]

　
: 《欽定古今圖書集成・博物彙編・草木典・酸模部》，出自陳夢雷《古今圖書集成》

　
: 《植物名實圖考・酸模》，出自吳其濬《植物名實圖考》

## 參考資料

* Herbs & Spices: The Cook's Reference by Jill Norman, 1ed 2002 , DK Publishing
* 香草與辛香料 by Jill Norman (中譯版), 初版 2005, 品度
* 小酸模. [2019-07-08]. （原始內容存檔於 2019-09-17） （中文）.
蛋白複合物

**蛋白質複合體**（英語：protein complex）是有兩個以上功能相關的多肽鏈通過二硫鍵或其它蛋白質相互作用所形成的複合物。蛋白質複合體的種類繁多，許多種的性質與功能都還不為人所知，而成為蛋白質組研究的重要的研究對象。一般蛋白質複合體可區分為結構型的蛋白質複合體和功能型蛋白質複合體兩大類。

## 參閱

* 蛋白質亞基
* 生物分子複合體

## 參考文獻
蛋白質A

**蛋白質 A**（英語：Protein A）為金黃色葡萄球菌表面上發現的一種表面蛋白，大小約為 42 kDa。該蛋白由 _spa_ 基因轉譯而成，並由 DNA 的拓樸結構、包內滲透壓，以及一個名為 ArlS-ArlR 的雙單元調控系統調控。該蛋白可以與免疫球蛋白結合，故常用於生化研究。該蛋白三維構造中有五個同源性免疫球蛋白結合域，每個結合域都能與多種哺乳類的免疫球蛋白結合，最主要為 IgG。蛋白質 A 能與大多數免疫球蛋白重鏈的 Fc 區域結合，甚至可與人類 VH3 蛋白質家族的 Fab 區域結合。當蛋白質 A 與免疫球蛋白結合後，這些免疫球蛋白便失去了作用，進而摧毀免疫系統的吞噬作用及調理作用。

## 參考文獻
蛋白質三級結構

**蛋白質三級結構**（英語：Protein tertiary structure）是在生物化學裡指蛋白質整體幾何形狀，亦稱為其摺疊。蛋白質分子是一連串的胺基酸一條線地接結，基本上假定其會有一可作用其生物功能的三維結構。對蛋白質三級結構的研究稱為結構生物學。蛋白質的三級結構是由它的原子坐標定義的。這些坐標可參照或一個蛋白質結構域或整個三級結構。許多三級結構可以摺疊形成一個四級結構。

## 蛋白質摺疊

若蛋白質的一級結構較為弱，則必須藉由分子伴侶（molecular chaperone）來幫助蛋白質摺疊。

其一級結構的強弱取決於自由能（△G），當它小於零時則會自然發生摺疊；當它大於零時則須靠分子伴侶的協助。

## 參見

* 蛋白質結構
  * 蛋白質一級結構
  * 蛋白質二級結構
  * 蛋白質三級結構
  * 蛋白質四級結構
* 結構生物學

## 參考資料

## 外部連結

* Display, analyse and superimpose protein 3D structures （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* Protein Data Bank
* Critical Assessment of Structure Prediction (CASP)
* Structural Classification of Proteins (SCOP)
* CATH Protein Structure Classification
蛋白質亞基

**蛋白質亞基**（英語：Protein subunit）又稱**蛋白質次單元**、**蛋白亞基**，在結構生物學中是指一條多肽鏈或單個蛋白分子，其與別的蛋白組裝（或「共組」）以形成蛋白複合體。蛋白亞基屬於組成具完整結構或功能蛋白質的一部分，其為相對獨立的「結構域」、「結構片段」或「次級結構單位」；亞基也是蛋白質的最小共價單位，具有完整的三級結構。蛋白質的大型裝配體（如病毒）往往只使用少量類型的蛋白亞基作為構建單元。

一些天然存在的蛋白質具有相對少量的亞基，因此被描述為寡聚體，例如血紅蛋白或 DNA 聚合酶。其他蛋白可能由非常多的亞基組成，因此被描述為多聚體，例如微管和其他細胞骨架蛋白。多聚體蛋白質的亞基可以是相同，同源或完全不同的（每個亞基行使不同的功能）。

在一些蛋白質複合物中，一個亞基可以是酶催化反應的「催化亞基」，另一條「調節亞基」將促進或抑制此催化活性。儘管端粒酶以端粒酶逆轉錄酶作為催化亞基，但調節卻由蛋白質以外的因子完成。組裝時由調節亞基和催化亞基組成的酶通常稱為全酶。例如，PI3K 激酶由 p110 催化亞基和 p85 調節亞基組成。

一個亞基由一條多肽鏈組成；一條多肽鏈具有一個編碼它的基因，這意味著一個蛋白質的每個獨特的亞基都必須具有一個基因對應之。

## 參考

## 參見

* 蛋白質複合體
* 四級結構
* 亞單位疫苗
蛋白質交互作用

**蛋白質交互作用**（英語：Protein–protein interactions，縮寫：PPIs）是指兩種或以上的蛋白質結合的過程，通常旨在執行其生化功能。在細胞中，大量蛋白質元件組成分子機器，透過蛋白質交互作用執行細胞內多數重要的分子過程，如 DNA 複製。

蛋白質交互作用在絕大多數生化功能中扮演極重要的角色。例如，信號分子經由蛋白質交互作用，將細胞外部的信號傳入內部。這個過程稱為訊息傳遞，是許多生化功能的基礎，也與許多疾病有關，包括癌症。蛋白質亦可透過長時間的交互作用，形成部分的蛋白質複合體，負責攜帶另一個蛋白質，例如從細胞質至細胞核，或反之，如核孔核轉運蛋白的情形；或藉由短暫的交互作用修飾另一個蛋白質，例如負責將磷酸鹽轉移到目標蛋白上的蛋白激酶。蛋白質經修飾後也可能改變其蛋白質交互作用，例如有些 SH2 結構域的蛋白質只與其他被胺基酸酪胺酸磷酸化的蛋白質結合，布羅莫結構域則專門辨別乙醯離胺酸。

蛋白質交互作用廣泛參與了生物化學、量子化學、分子動力學、訊息傳遞等代謝或遺傳學／表觀遺傳學圖論。事實上，它是所有活體細胞中整個交互作用組學系統的核心。近來，蛋白質交互作用也被應用於奈米生物科技的研究領域。

蛋白質交互作用主宰了活體細胞內幾乎所有的生化反應。透過研究這些交互作用，人們可以更深入了解疾病，進而成為新治療方法的基礎。

## 延伸閱讀

1. De Las Rivas J, Fontanillo C. Lewitter, Fran , 編. Protein-protein interactions essentials: key concepts to building and analyzing interactome networks. PLoS Comput Biol. 2010, **6** (6): e1000807. PMC 2891586 . PMID 20589078. doi:10.1371/journal.pcbi.1000807 （英語）.
2. Phizicky EM, Fields S. Protein-protein interactions: methods for detection and analysis. Microbiol. Rev. 1995: 94–123. PMC 239356 . PMID 7708014 （英語）.

## 外部連結

* 開放式目錄計劃中和 Proteins and Enzymes 相關的內容（英文）
* Biological General Repository for Interaction Datasets (BioGRID)- http://nar.oxfordjournals.org/content/34/suppl\_1/D535.full （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* Human Portein Reference Database (HPRD)- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14681466 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* IntAct Molecular Interaction Database - http://nar.oxfordjournals.org/content/32/suppl\_1/D452.abstract （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* Molecular Interactions Database (MINT) - http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17135203 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* MIPS Protein Interaction Resource on Yeast (MIPS-MPact) - http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16381906 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* MIPS Mammalian Protein-Protein Interaction Database (MIPS-MPPI) - http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15531608 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* Library of Modulators of Protein-Protein Interactions (PPI) - http://www.chemdiv.com/portfolio/library-of-modulator-of-protein-protein-interactions-ppi/ （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* Casado-Vela J, Matthiesen R, Sellés S, Naranjo, JR Protein-Protein Interactions: Gene Acronym Redundancies and Current Limitations Precluding Automated Data Integration （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） Proteomes 2013, 1 (1), 3-24.
蛋白質區塊

**蛋白質結構域**（英語：protein domain）是蛋白質中的一類結構單元，是構成蛋白質（三級）結構的基本單元。

有些球形蛋白的一條肽鏈，或以共價鍵相連的兩條或多條肽鏈在空間結構上可以區分為若干個球狀的子結構，其中的每一個球狀子結構就被稱為一個結構域。

同一個蛋白的各個結構域之間是以肽鏈相互連結的，而連結兩個蛋白質結構域的絕大多數都是單股肽鏈，只有在極個別的情況下會有少數的雙股肽鏈聯繫不同的結構域。在 X 射線晶體學衍射實驗繪製的電子密度圖中，可以清楚地看到有些球狀蛋白地的部存在一些裂隙，這些裂隙就是各個結構域之間的連結部分，蛋白質結構域之間的連結雖然是鬆散的，但他們仍然屬於同一條肽鏈，靠肽鏈連結這一點和蛋白質的各個亞基之間依靠非鍵相互作用維繫結構有著本質的區別。

蛋白質結構域在空間上具有臨近相關性：即在蛋白質一級結構上相互臨近的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的三維空間結構上也相互臨近，在蛋白質一級結構上相互遠離的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的空間結構上也相互遠離，甚至分別屬於不同的蛋白質結構域。

蛋白質結構域與蛋白質完成生理功能有著密切的關係，有時幾個結構域共同完成一項生理功能，有時一個結構域就可以獨立完成一項生理功能，但是一個結構不完整的蛋白質結構域是不可能產生生理功能的。因此蛋白質結構域是蛋白質生理功能的結構基礎，但必須指出的是，雖然蛋白質結構域與蛋白質的功能關係密切，但是蛋白質結構域和功能域的概念並不相同。

## 背景

結構域（domain）的概念首先在 1973 年由 Wetlaufer 在研究母雞溶菌酶和木瓜蛋白酶的 X 射線晶體學研究和對有限的免疫球蛋白的蛋白水解研究後提出。 Wetlaufer 將結構域定義為可以自主摺疊的蛋白質結構的穩定單位。 在過去，結構域曾被描述為以下的單位：

* 緊湊結構
* 功能和演化
* 摺疊

每個定義是有效的並且經常重疊，即在多種蛋白質之間發現的緊密結構域可能在其結構環境內獨立摺疊。在自然中，通常將幾個結構域結合在一起以形成具有大量可能性的多結構域和多功能蛋白質。在多結構域蛋白中，每個結構域可以獨立地或以與其鄰居協同的方式實現其自身的功能。 結構域可以用作構建大組裝體如病毒顆粒或肌肉纖維的模塊，或者可以提供在酶或調節蛋白中發現的特異性催化或結合位點。

## 蛋白質結構域類型

* 全 alpha 結構域 是由 α 螺旋和蛋白質結構環連接而成。而相對的全 beta 結構域是只含有不重複的 beta 摺疊構成。混合 alpha/beta 是指含有螺旋 - 轉角 - 螺旋這類結構模體的超二級結構的結構域，alpha+beta 結構域含有 alpha 螺旋和 beta 摺疊二級結構且沿著肽鍵排列。

## 蛋白質結構域的例子

* EF 手：是在信號傳送鈣調蛋白的所有結構域和肌肉蛋白質肌鈣蛋白 C 中發現的一種螺旋 - 轉角 - 螺旋結構域。
* Src 同源 2 結構域: SH2 結構域通常在信號轉導蛋白中發現。 SH2 結構域賦予與磷酸化酪氨酸（pTyr）結合。 命名為 src 病毒癌基因的磷酸酪氨酸結合結構域，其本身是酪氨酸激酶。 參見：SH3 結構域。
* 鋅手指 DNA 結合結構域（ZnF\_GATA）：含有 ZnF\_GATA 結構域的蛋白質通常是通常與啟動子的 DNA 序列 [AT] GATA [AG] 結合的轉錄因子。

## 參考文獻

## 參見

* 蛋白質
  * 蛋白質結構
  * 蛋白質結構預測
  * 蛋白質結構預測軟體列表
  * 蛋白質家族
  * 蛋白質超家族
  * 功能域
* 結構生物學
* 蛋白質資料庫結構分類
蛋白質合成

**蛋白質合成**是根據 DNA 和 RNA 組成蛋白質。蛋白質自然合成和人工合成的方法大不相同。

* 有關生物學（自然）上的蛋白質合成，請見蛋白質生物合成。
* 有關人工的蛋白質合成，請見肽合成。
蛋白質生物合成

**蛋白質生物合成**是指在生物細胞內製造新的蛋白質；此合成是為了平衡蛋白酶解或蛋白派送所造成的細胞蛋白損耗。蛋白質的生物合成也稱為轉譯，它是基因表現的最後一步。轉譯，是在核糖體組裝蛋白質，是生物合成途徑的一個重要組成部分，隨著生成的信使 RNA（mRNA），轉移 RNA（tRNA 的）胺醯化，合作翻譯轉運，並翻譯後修飾。蛋白質的生物合成在多個步驟有嚴格的調控，和已建立錯誤檢查機制。它們主要是轉錄（從 DNA 模板合成 RNA 的現象）和轉譯（從 RNA 中胺基酸組裝的現象）。

順反子 DNA 被轉錄成 RNA 的各種中間體。經過轉錄後修飾成熟 mRNA 作為合成多肽鏈的模板。蛋白質通常會直接從基因通過翻譯的 mRNA 合成。

這個名詞曾經是指蛋白質的轉譯，但現時則是指一個多重的步驟，以轉錄開始及翻譯作結。

原核生物的蛋白質生物合成雖然與真核生物的很相似，但是它們有所不同。

除了通過核糖體轉譯合的成蛋白質外，亦存在非核糖體合而由 NRPS 酶催化合成的非核糖體肽（nonribosomal peptide,NRP)，常為微生物合成的毒素。

## 胺基酸合成

將胺基酸聚合就可以得到蛋白質。胺基酸合成是一系列的生物化學過程（代謝途徑）將從葡萄糖等建立胺基酸。並非所有胺基酸都可以生物合成，例如成人的全部 20 種胺基酸中，就有 8 種（數目有爭議）胺基酸是人體無法自身合成的，需要從食物中攝取，為必需胺基酸。胺基酸會被運送至轉運 RNA（tRNA）用在翻譯的過程。

## 轉錄

轉錄是由基因組產生含有蛋白質序列的信使 RNA（mRNA）模板，以進行翻譯。只需要去氧核糖核酸（DNA）雙螺旋的其中一條鏈就能進行轉錄，此鏈稱為模板鏈。轉錄可以分為 3 個階段：起始，延伸和終止，每個階段由大量蛋白質調節，例如轉錄因子和共活化因子，確保正確的基因被轉錄。

1. 核糖核酸聚合酶（RNA 聚合酶）先與 DNA 的用作轉錄起始的特別區域結合。這個結合區域稱為啟動子。當 RNA 聚合酶與啟動子結合後，該 DNA 鏈會開始捲開。
2. 第二個轉錄步驟是轉錄延伸。RNA 聚合酶與未編碼的模板鏈一起，合成核糖核苷酸聚合物。RNA 聚合酶並不會使用已編碼的鏈為模板，這是因為任何一股的拷貝會生產一組補充的基礎序列，所以只有未編碼鏈才會作為模板來複製已編碼鏈。
3. 當聚合酶到達最後階段，全新轉錄的信使 RNA（mRNA）需要修飾以能夠到達細胞的其他部份，包括細胞質及內質網。一個 5' 端帽會加入並保護 mRNA，免於降解。聚 A 尾會被加入 3' 端保護，並成為接下步驟的模板。在真核生物中，最重要的基因拼接步驟會於此階段出現，移除內含子及合併外顯子。

轉錄的第一個產物在原核細胞中與真核細胞不同，因為在原核細胞中第一個產物是信使 RNA（mRNA），其不需要轉錄後修飾，而在真核細胞中，第一個產物被稱為初級轉錄物，需要後 轉錄修飾（用 7 - 甲基鳥苷加帽，用聚 A 尾加尾）得到 hnRNA（異源核 RNA）。 然後 hnRNA 通過剪接體經歷內含子（基因的非編碼部分）的剪接以產生最終信使 RNA（mRNA）。

## 轉譯

在轉譯的過程中，先前從 DNA 被轉錄的 mRNA 會被特別的細胞結構解碼以製造蛋白質，這個特別的細胞結構稱為核糖體。蛋白質生物合成會被分為起始、延伸及完成階段。

核糖體可以提供場所，讓另一種特別的 RNA，稱為轉運 RNA（tRNA）與 mRNA 結合。tRNA 內有一組「反密碼子」能將相對應的序列與 mRNA 在核糖體內互相形成氫鍵。因此，相對應的的 tRNA（化學上與特定的胺基酸結合）會被導向至核糖體，加入在發展中的多肽。以下展示了兩個胺基酸聯合的化學過程：

核糖體會一個接一個的在 mRNA 的密碼子運行，另一個 tRNA 會借核糖體附著 mRNA。首個 tRNA 會被釋放，但附著該 tRNA 的胺基酸會被運送至第二個 tRNA，並與它的胺基酸結合。這種轉移不斷進行，直至生成一條胺基酸的長鏈。

當整個單位到達 mRNA 最後的密碼子時，它會離開及新形成的蛋白質會被釋放，這就是完成的階段。在這個步驟中，有很多的酶會用來協助整個過程。

## 蛋白質翻譯之後的事件

生物合成之後的事件包括翻譯後修飾和蛋白質折疊。在合成的期間和之後，多肽鏈往往折疊捲曲成所謂的原生二級結構和三級結構。這就是所謂的蛋白質折疊。

很多蛋白質會進行翻譯後修飾。這包括雙硫鍵的形成或附在任何生化官能團，如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及醣類。有些酶亦會將多肽鏈前端的一個或以上的胺基酸移除，或者促進多肽鏈形成鏈內或鏈間二硫鍵。

## 參考文獻

## 參見

## 外部連結

* （英文）轉錄起始的交互式 Java 仿真模擬。來自尼爾斯・玻爾研究所的生命模型中心（頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）。
* （英文）關於蛋白質合成網站 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）.
蛋白質組

**蛋白質體**（也稱**蛋白質組，**proteome），是在特定時間內，是一個由基因組、細胞、組織、或生物體表達的或可以表達的整套蛋白質。 它是在給定時間，在給定條件下在給定類型的細胞或生物中表達的蛋白質的集合。 研究蛋白質體的學科就是蛋白質體學。

## 系統

該術語已應用於幾種不同類型的生物系統。

**細胞蛋白質體**是在特定環境條件下（例如暴露於激素刺激下）在特定細胞類型中發現的蛋白質的集合。

考慮生物體的**完整蛋白質體**也很有用，可以將其概念化為來自所有各種細胞蛋白質體的蛋白質的完整集合。 這非常近似於基因組的蛋白質等效物。

術語「蛋白質體」也已用於表示某些亞細胞生物系統中蛋白質的收集。 例如，病毒中的所有蛋白質都可以稱為**病毒蛋白質體**。 粒線體中的所有蛋白質體成了**粒線體蛋白質體**，從而產生了自己的研究領域。

## 歷史

該詞最早由馬克・威爾金斯（Marc Wilkins）和基思・威廉士（Keith Williams）於 1994 年在義大利錫耶納舉行的「二維電泳：從蛋白質圖譜到基因組」研討會提出，並於 1995 年 7 月在期刊《電泳》（Electrophoresis）上發表。威爾金斯（Wilkins）使用該術語來描述由一個基因組，細胞，組織，或生物體表現的蛋白質的全體。

## 在癌症中的重要性

可以使用蛋白質體來比較分析不同的癌細胞系。 蛋白質體研究已被用於鑑定膀胱癌細胞株 KK47 和 YTS1 中轉移的可能性，並發現其含有 36 種未調控的蛋白質和 74 種下調的蛋白質。 蛋白質表現的差異可以幫助鑑定新的癌症信號傳導機制。

已經通過基於質譜法的蛋白質體分析發現了癌症的生物標誌物 (Biomarker)。 蛋白質體學的使用或蛋白質體的研究是個性化醫學 (personalized medicine) 的一大進步，可以根據患者特定的蛋白質體學和基因組特徵定製藥物混合物。

## 大小和內容

蛋白質組的體量大於基因組，這種差距在真核生物中表現得更為明顯。因為很多 mRNA 在轉錄完成以後，會經歷 RNA 剪接（RNA splicing）的階段。同一條 mRNA 經由不同的方式的剪接，會形成不同的成熟 RNA 產物（即剪切變體，splice variant）。此外，大部分蛋白質在轉譯階段結束後，會經歷轉譯後修飾（蛋白質特定殘基被修飾，如磷酸化、醣基化等）。例如，截至 2014 年，在人類蛋白質體中共發現 92179 種蛋白質，其中 71173 個是剪接變體。另一方面，並不是所有的基因最終都會生成蛋白質，許多已知的基因編碼的最終產物是 RNA。此外，完整的蛋白質體大小取決於生物所處的界。 例如，2016 年發布的一項研究顯示，真核生物，細菌，古菌，和病毒平均在其基因組中分別編碼有 15145、3200、2358 和 42 種蛋白質。

血漿蛋白質體資料庫（Plasma Proteome database） （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）包含有關 10,500 種血漿蛋白質的資訊。 由於血漿中蛋白質含量的範圍非常大，因此與含量豐富的蛋白質相比，很難檢測到往往含量稀缺的蛋白質。 有一個分析極限，可能是檢測超低濃度蛋白質的障礙。

當前，有一個名為「人類蛋白質體圖 (Human Proteome Map) （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）」的項目。 與人類基因組計劃非常相似，人類蛋白質體圖試圖將所有蛋白質定序資料發佈到一個資料庫中。 目前，該資料庫具有由 17,000 多種人類基因編碼的蛋白質。 該資料庫包含來自不同胎兒和成人組織以及不同類型造血細胞的蛋白質體學分析。 此外，資料庫 neXtprot 和 UniProt （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）包含人類蛋白質體資料和分析特定特徵的方法。

## 蛋白質體研究方法

分析蛋白質比分析核酸序列更加困難。 雖然只有 4 個核苷酸組成 DNA，但至少有 20 個不同的胺基酸可以組成蛋白質。 另外，目前還沒有已知的高通量技術來複製單個蛋白質。 研究蛋白質，蛋白質體，或整個蛋白質體的方法很多。 實際上，蛋白質經常被間接地研究，例如，使用計算方法和基因組分析蛋白質。 以下僅舉幾個例子。

### 分離技術和電泳

和蛋白質組有關的研究，稱作蛋白質體學，最常用在從粹取物中分離蛋白質的方法是二維電泳（2-D Electrophoresis），二維電泳的第一維過程中，蛋白質依其等電點的不同被分離開來，第二維的過程是用十二烷基硫酸鈉聚丙烯醯胺凝膠電泳 (SDS-PAGE) 將蛋白質依分子量的不同加以分離，電泳結束後可將膠片以銀染或考馬斯亮藍染色法的方式染色，讓蛋白質顯現出來。凝膠上的斑點是已經遷移到特定位置的蛋白質。

### 質譜法

質譜法是研究蛋白質體的關鍵方法之一。 一些重要的質譜方法包括 LTQ 軌道阱質譜，MALDI（受質輔助雷射解吸 / 電離）和 ESI（電噴霧電離）。

### 色譜法

液相色譜法是蛋白質體研究中的重要工具。它可以根據它們對受質的親和力非常敏感地分離不同種類的蛋白質。

### 墨點法

西方墨點法可以被使用來定量某些蛋白質的豐度。 通過使用對目標蛋白質具有特異性的抗體，可以從蛋白質混合物中探測特定蛋白質的存在。

## 參見

* 人類蛋白質體計劃
* 蛋白質組學 (Proteomics)
* 生物資訊學
* 轉錄組 (Transcriptome)
* 代謝物組（Metabolome）

## 參考文獻

## 外部鏈接

* （英文）PIR database
* （英文）UniProt database （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* （英文）Pfam database，存檔於美國國會圖書館（存檔日期 2011-05-06）
蛋白質組研究期刊

**蛋白質組研究期刊**（_Journal of Proteome Research_）是由美國化學學會自 2002 年以來所發行的一份同行評審之科學期刊，於 2006 年出刊頻率從雙月刊改成單月刊。目前總編輯為威廉・S・漢考克（William S. Hancock）。

## 文摘和索引

該期刊的文摘和索引收錄在 EBSCO 資訊服務（EBSCO Information Services）、PubMed、斯高帕斯資料庫，以及科學網絡（Web of Science）等資料庫。

根據 2013 年湯森路透期刊引證報告的報導和 ISI（Web of Science）的統計，《蛋白質組研究期刊》有 5.001 的影響因子，位居「生物化學研究方法（Biochemical Research Methods）」類別的 75 種期刊中之第 10 位。

## 參見

* 臨床蛋白質組學期刊

## 參考資料

## 外部連結

* 官方網站
蛋白質缺乏症

**瓜西奧科兒症**（英語：Kwashiorkor），即**惡性營養不良病**，又稱**蛋白質缺乏症**、**夸休可爾症**，台灣亦稱作**紅孩兒症**，是一種營養不良症，其致病原因尚有爭議，目前普遍認為是由於蛋白質攝入不足所致。此病症通常發病人群為 1-4 歲兒童，年齡稍大的兒童和成人亦會發病。牙買加兒科醫生西塞莉・D・威廉士在她 1935 年的報告中將該病的名稱引入國際科學界。處於哺乳期的嬰兒，一般會從母親的乳汁獲得生長所必須的胺基酸。在斷奶後，如果替代食物的碳水化合物含量過高，而蛋白質不足，就有可能患上惡性營養不良病。

病症的名稱來自迦納沿海地區的一種語言，字面的意思為「優先 - 第二」，意譯為「落選的一個」，指稍大的兒童斷奶的原因通常由於弟弟和妹妹的誕生。

## 症狀

惡性營養不良病的症狀包括腫脹的腹部，深淺交錯的頭髮（如同旗幟一樣），以及體重下降。皮膚的表現為皮炎和褪色。

## 可能的致病原因

惡性營養不良病的病因有多種解釋，至今存在爭議。目前接受的觀點為蛋白質的缺乏，和結合能量及微量營養素的缺乏，顯然是重要原因，但是可能不是關鍵因素。情形就如缺少某種重要營養元素（如鐵、葉酸、碘、硒、維他命 C），特別是具有那些抗氧化保護作用的元素。患有惡性營養不良病的兒童體內重要的抗氧化劑減少，包括穀胱甘肽、清蛋白、維他命 E 和多不飽和脂肪酸。因此當兒童體內某種重要的營養元素或抗氧化劑減少時，患上惡性營養不良病的可能性增加。

營養不良可能是一個因素。美國康乃爾大學國際營養計劃主任拉瑟姆博士引用了一個病例，個案中的父母用紅薯餵養孩子，而忽略了營養均衡，因為浮腫是由綜合因素引起，並堅持認為儘管缺少蛋白質，孩子的營養仍然良好。

另一個導致惡性營養不良病的重要因素是黃麴毒素中毒。黃麴毒素是由黴菌產生，並攝入了發霉的食品。它們與肝臟的血紅蛋白質 P450 系統發生反應，生成的環氧化物破壞肝臟的 DNA。由於很多血清蛋白，特別是白蛋白，是由肝臟產生的，惡性營養不良病的症狀也因此容易解釋了。值得注意的是，惡性營養不良病多發生在溫暖濕潤的地區，這種氣候使黴菌易於繁殖。在氣候乾燥地區營養不良的表現症狀更多的是消瘦症。這樣就對病人的後續治療很關鍵：合成代謝的原因需要補充蛋白質，分解代謝因素則補充碳水化合物和脂肪。

## 參考資料
蛋白質複合物

**蛋白質複合體**（英語：protein complex）是有兩個以上功能相關的多肽鏈通過二硫鍵或其它蛋白質相互作用所形成的複合物。蛋白質複合體的種類繁多，許多種的性質與功能都還不為人所知，而成為蛋白質組研究的重要的研究對象。一般蛋白質複合體可區分為結構型的蛋白質複合體和功能型蛋白質複合體兩大類。

## 參閱

* 蛋白質亞基
* 生物分子複合體

## 參考文獻
蛋白質資料庫

**蛋白質資料庫**（**Protein Data Bank**，簡稱 **PDB**）是一個專門收錄蛋白質及核酸的三維結構資料的數據庫。由 Worldwide Protein Data Bank 監管。PDB 可以經由網絡免費訪問，是結構生物學研究中的重要資源。為了確保 PDB 資料的完備與權威，各個主要的科學雜誌、基金組織會要求科學家將自己的研究成果提交給 PDB。在 PDB 的基礎上，還發展出來若干依據不同原則對 PDB 結構數據進行分類的資料庫，例如 GO 將 PDB 中的數據按基因進行了分類。這些資料和數據一般是世界各地的結構生物學家經由 X 射線晶體學或 NMR 光譜學實驗所得，並釋放到公有領域供公眾免費使用。

## 歷史

PDB 的歷史可以追溯到 1971 年，當時布魯克黑文國家實驗室的 Walter Hamilton 決定在 Brookhaven 建立這個資料庫。1973 年 Hamilton 去世後，Tom Koeztle 接管了 PDB。1994 年 1 月，以色列魏茨曼科學研究學院的 Joel Sussman 被任命為 PDB 負責人。在 1998 年 10 月，PDB 被移交給了 Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (RCSB)，並與 1999 年 6 月移交完畢，新的負責人是羅格斯大學 (Rutgers 大學)（RCSB 成員）的 Helen M. Berman。2003 年，PDB 作為 wwPDB 的核心，成為了一個國際性組織。同時，wwPDB 的其他成員，包括 PDBe（歐洲）、RCSB（美國）、PDBj（日本）也為 PDB 提供了數據積累、處理和發布的中心。BMRB 於 2006 年加入。值得一提的是，雖然 PDB 的數據是由世界各地的科學家提交的，但每條提交的數據都會經過 wwPDB 工作人員的審核與註解，並檢驗數據是否合理。PDB 及其提供的軟體現在對公眾免費開放。

## 內容

PDB 資料庫每週更新（UTC+0 星期三）。 同樣，PDB 館藏列表也每週更新一次。 截至截至 2017 年 3 月 14 日 (2017-03-14)，現有統計信息如下：

　
: : PDB 中的 103,514 個結構具有結構因子文件。

　
: 9,057 個結構具有 NMR 約束文件。

　
: PDB 中的 2,826 個結構具有化學位移文件。

　
: PDB 中的 1,403 個結構在 EM Data Bank 中存有 3DEM 地圖文件

這些數據表明大多數結構是由 X 射線衍射確定的，但是現在約 10％的結構由蛋白質 NMR 確定。 當使用 X 射線衍射時，獲得蛋白質原子坐標的近似值，而通過 NMR 實驗發現蛋白質原子對之間距離的估計值。 因此，在後一種情況下，通過求解距離幾何問題來獲得蛋白質的最終構象。 一些蛋白質由低溫電子顯微鏡確定。 （單擊原始表中的數字將顯示由該方法確定的結構示例。）

上述結構因子文件的意義在於，對於具有結構文件的由 X 射線衍射確定的 PDB 結構，可以查看電子密度圖。 這些結構的數據存儲在「電子密度服務器」上
。

過去，PDB 的結構數量以近似指數的速度增長，通過了 1982 年的 100 個註冊結構里程碑，1993 年的 1,000 個，1999 年的 10,000 個，以及 2014 年的 100,000 個。然而，自 2007 年以來，新蛋白質結構的積累速率似乎已經趨於穩定。

## 以下為 PDB 成員網站

* PDB 歐洲分站 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* PDB 日本分站 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* PDB 美國分站
* 生物核磁共振資料庫（美國） （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）

## 參見

* 科學可視化

## 參考文獻

## 外部連結

* （英文）PDB 的官方網站（總站） （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館），區域網站（下）
* （英文）The Worldwide Protein Data Bank (wwPDB)— parent site to regional hosts (below)
  * （英文） （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） (美國蛋白質結構資料庫)
  * （英文）PDBe （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） (歐洲蛋白質結構資料庫，PDBe: Protein Data Bank Europe)
  * （英文）（中文）PDBj （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） （日本蛋白質結構資料庫，PDBj: Protein Data Bank Japan)
  * BMRB, Biological Magnetic Resonance Data Bank （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） (USA)
* wwPDB Documentation （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） — documentation on both the PDB and PDBML file formats
* （英文）Looking at Structures （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） — The RCSB's introduction to crystallography
* （英文）PDBsum Home Page （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） — Extracts data from other databases about PDB structures.
* （英文）Nucleic Acid Database, NDB （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） — a PDB mirror especially for searching for nucleic acids
* （英文）Introductory PDB tutorial sponsored by PDB
* （英文）PDBe: Quick Tour on EBI Train OnLine （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
蛋白質陣列

**蛋白質微陣列**（英語：Protein microarray，亦稱為**蛋白質晶片**）是一種高通量方法，用於跟蹤蛋白質的相互作用和活性，並確定它們的功能，並大規模確定的功能。 它的主要優勢在於可以並行跟蹤大量蛋白質。 該晶片由載玻片、硝酸纖維素膜、珠子或微量滴定板等支持表面組成，捕獲蛋白陣列結合到該支持表面上。通常用螢光染料標記的探針分子被添加到陣列中。 探針和固定化蛋白質之間的任何反應都會發出螢光信號，雷射掃描儀可以讀取該信號。蛋白質微陣列是快速、自動化、經濟且高度靈敏，消耗少量樣品和試劑。

該晶片將不同的具有生物活性的蛋白質分別置於微量板的不同孔內來進行蛋白質功能篩選的文庫。它實質上是 cDNA 陣列文庫的繼續。

## 製作

構建蛋白質陣列文庫的第一步是建立全長 cDNA 表達文庫，再將 cDNA 文庫轉化成蛋白質文庫。原則上所有 cDNA 都可以用於蛋白質文庫的構建，然而大多數蛋白質因不具備體外可檢測的生物活性，因而不適於文庫篩選。目前能適用於體外高通量功能篩選的蛋白質主要有細胞膜「表面蛋白」和「分泌型蛋白」。大部分分泌型蛋白質在氨基末端含有 20 至 40 個胺基酸的信號肽。而膜蛋白均含有跨膜疏水性的 α 螺旋結構。利用電腦程式可以預測這兩類蛋白，從而挑選相應的 cDNA 構建蛋白質陣列文庫。一旦 cDNA 文庫確定後，可將 cDNA 克隆到表達標記蛋白的載體內，應用高通量自動化的蛋白表達系統來表達和純化帶有標記的靶蛋白。

## 比較

和 cDNA 文庫相比，蛋白質文庫穩定性差，因為蛋白質易降解和沉澱。為了保證蛋白質的活性通常需要新鮮製備用於篩選的蛋白質。

## 參見

* 生物晶片
* 核酸序列
* DNA 測序
* DNA 微陣列
* 蛋白質陣列文庫

## 參考文獻
蛋白質雙聚體

在生物化學中，二聚體為由兩個分子組合而成的高分子配合物，常以非共價鍵鍵結。像是蛋白質或是核酸皆為高分子。蛋白二聚體是一種蛋白質四級結構。

**同源二聚體**，可由兩個相同的分子組合而成（此過程稱為同源二聚作用 homodimerization）；**異源二聚體**則是由兩種不同的高分子所形成（稱為異源二聚作用 heterodimerization）。蛋白二聚體依此可分為：蛋白同源二聚體、蛋白異源二聚體。

生物化學中的大部分蛋白二聚體並不是用共價鍵相連結的。例如：反轉錄酶為一種非共價鍵連接的異源二聚體酵素，是由兩種不同的胺基酸鏈連結的。另一個例外為雙聚體蛋白 NEMO，由雙硫鍵連結的二聚體。有些蛋白會包含特殊的區域，確保二聚作用（二聚區域）的形成。

## 例子

常見的二聚體有：

* 受體酪氨酸激酶
* 一些轉錄因子，包括：
  * 帶有亮氨酸拉鏈基序的蛋白
  * 一些核受體
* 14-3-3 蛋白
* G 蛋白偶聯受體
* G 蛋白 βγ 亞基二聚體
* 驅動蛋白
* 磷酸丙糖異構酶（TIM）
* 醇脫氫酶
* Factor XI
* Factor XIII
* Toll 樣受體
* 纖維蛋白原
* Variable surface glycoproteins of the _Trypanosoma_ parasite

## 參考文獻
蛋白質電泳

**蛋白質電泳**（英語：Protein electrophoresis）是根據蛋白質帶電量或分子量的大小把不同的蛋白質分開，起到分離純化的效果。根據帶電量分離的叫「等電點電泳」（二維電泳），根據分子量分的是用「十二烷基硫酸鈉聚丙烯醯胺凝膠電泳」。後者的運用較廣泛，與轉膜技術，抗原抗體反應，和成像技術合起來就是分子生物學實驗室常用的「蛋白質印跡法」（western blotting）。
蛋白質體

**蛋白質體**（英語：Proteinoplast, proteoplast, aleuroplast, aleuronaplast），又稱**造蛋白體**、**蛋白體**，是植物細胞中的一種質粒體，又可細分為白色體的一種，主要功能為儲存結晶形式的蛋白質，亦可作為和這些蛋白質相關的酵素反應的部位。

蛋白質體雖在 1960、1970 年代就被辨認出來，人們對它的認識卻非常少，甚至尚不確定它是不是特化的儲存胞器，如同澱粉體之於澱粉和油粒體之於脂質。一本寫於 2007 年的書提到過去 25 年來沒有任何一篇發表的論文提到蛋白質體。「蛋白質體」的說法也漸漸不被使用。

## 分布與形態

蛋白質體是一種特化的白色體，主要功能為蛋白質的儲存及提供與涉及這些蛋白質的酵素作用部位。蛋白質體常被發現於分生組織、表皮和根冠細胞中，也常在種子中出現，如花生和巴西堅果的種子。

和其他質粒體一樣，蛋白質體含有環狀 DNA。根據內共生理論，質粒體可能起源於早期原核生物和真核細胞的共生。

除了蛋白質體之外，特化為儲存功能的白色體還有澱粉體（儲存澱粉）和油粒體（儲存脂質）。

## 相關

除了蛋白質體之外，糊粉粒也是常見於植物細胞的蛋白質儲存形式，例如禾本科植物種子胚乳外層特化的糊粉層細胞中便有許多糊粉粒。糊粉粒是液泡特化成的胞器，內含蛋白質與脂質組成的結晶狀物質，以及無機鹽與其他有機物形成的結晶。

## 參考文獻

## 參見

* 原質粒體
* 白色體
  * 澱粉體
  * 油粒體
蛋白质-蛋白质对接

**分子對接**（macromolecular docking ）是分子模擬的重要方法之一，其本質是兩個或多個分子之間的識別過程，其過程涉及分子之間的空間匹配和能量匹配。分子對接方法在藥物設計、材料設計等領域有廣泛的應用。

## 歷史

分子對接這一想法的歷史可以追溯到 19 世紀提出的受體學說，Fisher 提出的受體學說認為，藥物與體內的蛋白質大分子即受體會發生類似鑰匙與鎖的識別關係，這種識別關係主要依賴兩者的空間匹配。隨著受體學說的發展，人們對生理活性分子與生物分子的相互作用有了更加深刻的認識，從基於空間匹配的剛性模型逐漸發展成為基於空間匹配和能量匹配的柔性模型。模型的優化使通過計算模擬分子間相互作用的設想更容易實現。另一方面，計算機和計算科學的迅速發展又使得人們能夠處理大量數據，這兩方面的因素共同促成了分子對接方法的出現。

早期的分子對接方法用分子力學方法或者量子化學方法計算小分子之間分子識別，在一些分子模擬軟體包中也含有分子對接的模塊。但是由於算法和計算機處理能力的限制，早期的對接方法較難處理含有大分子的分子對接過程。

1995 年由 Accelrys 公司開發的計算化學軟體 Affinity 上市，這是第一個可以進行有大分子參與的商業化分子對接軟體，此後，商業化和免費的分子對接軟體層出不窮。現在應用中的分子對接軟體涵蓋了剛性對接、半柔性對接、柔性對接等各種對接方法，在能量優化方面則使用了人工神經網絡、遺傳算法、模擬退火、禁忌搜索、局部搜索等各種方法，目前的分子對接方法是研究小分子與大分子相互作用模式、生物大分子間識別、分子自組裝、超分子結構等課題的常用方法之一。

## 原理與方法

分子對接方法的兩大課題是分子之間的空間識別和能量識別。空間匹配是分子間發生相互作用的基礎，能量匹配是分子間保持穩定結合的基礎。對於幾何匹配的計算，通常採用格點計算、片斷生長等方法，能量計算則使用模擬退火、遺傳算法等方法。

各種分子對接方法對體系均有一定的簡化，根據簡化的程度和方式，可以將分子對接方法分為三類。

**剛性對接**：剛性對接方法在計算過程中，參與對接的分子構像不發生變化，僅改變分子的空間位置與姿態，剛性對接方法的簡化程度最高，計算量相對較小，適合於處理大分子之間的對接。

 
**半柔性對接**：半柔性對接方法允許對接過程中小分子構像發生一定程度的變化，但通常會固定大分子的構像，另外小分子構像的調整也可能受到一定程度的限制，如固定某些非關鍵部位的鍵長、鍵角等，半柔性對接方法兼顧計算量與模型的預測能力，是應用比較廣泛的對接方法之一。

**柔性對接**：柔性對接方法在對接過程中允許研究體系的構像發生自由變化，由於變量隨著體系的原子數呈幾何級數增長，因此柔性對接方法的計算量非常大，消耗計算機時很多，適合精確考察分子間識別情況。

## 主要分子對接軟體

### DOCK

Dock 是目前應用最廣泛的分子對接軟體之一，由 Kuntz 課題組開發。Dock 應用半柔性對接方法，固定小分子的鍵長和鍵角，將小分子配體拆分成若干剛性片斷，根據受體表面的幾何性質，將小分子的剛性片斷重新組合，進行構像搜索。在能量計算方面，Dock 考慮了靜電相互作用、范德華力等非鍵相互作用，在進行構像搜索的過程中搜索體系勢能面。最終軟體以能量評分和原子接觸罰分之和作為對接結果的評價依據。

### AutoDock

Autodock 是另外一個應用廣泛的分子對接程序，由 Olson 科研組開發。AutoDock 應用半柔性對接方法，允許小分子的構像發生變化，以結合自由能作為評價對接結果的依據。自從 AutoDock3.0 版本以後，對能量的優化採用拉馬克遺傳算法 (LGA)，LGA 將遺傳算法與局部搜索方法相結合，以遺傳算法迅速搜索勢能面，用局部搜索方法對勢能面進行精細的優化。

### FlexX

FlexX 是德國國家信息技術研究中心生物信息學算法和科學計算研究室開發的分子對接軟體，目前已經作為分子設計軟體包 BioSolveIT LeadIT 的一個模塊實現商業化。FlexX 使用碎片生長的方法尋找最佳構像，根據對接自由能的數值選擇最佳構像。FlexX 程序對接速度快效率高，可以用於小分子資料庫的虛擬篩選。

## 參考文獻

## 參見

* 分子力學
* 分子模擬
* 計算化學
蛋白质乙酰化

**蛋白質乙醯化**是指在乙醯基轉移酶的催化下，在蛋白質特定的位置添加乙醯基的過程，是細胞通過翻譯後修飾控制基因表達、蛋白質活性或生理過程的一種機制。

## 參見

* 翻譯後修飾
* 乙醯化

## 參考文獻

现代分子生物学（第三版）. 高等教育出版社. ISBN 978-7-04-022214-2 （中文（簡體））.
蛋白质亚基

**蛋白質亞基**（英語：Protein subunit）又稱**蛋白質次單元**、**蛋白亞基**，在結構生物學中是指一條多肽鏈或單個蛋白分子，其與別的蛋白組裝（或「共組」）以形成蛋白複合體。蛋白亞基屬於組成具完整結構或功能蛋白質的一部分，其為相對獨立的「結構域」、「結構片段」或「次級結構單位」；亞基也是蛋白質的最小共價單位，具有完整的三級結構。蛋白質的大型裝配體（如病毒）往往只使用少量類型的蛋白亞基作為構建單元。

一些天然存在的蛋白質具有相對少量的亞基，因此被描述為寡聚體，例如血紅蛋白或 DNA 聚合酶。其他蛋白可能由非常多的亞基組成，因此被描述為多聚體，例如微管和其他細胞骨架蛋白。多聚體蛋白質的亞基可以是相同，同源或完全不同的（每個亞基行使不同的功能）。

在一些蛋白質複合物中，一個亞基可以是酶催化反應的「催化亞基」，另一條「調節亞基」將促進或抑制此催化活性。儘管端粒酶以端粒酶逆轉錄酶作為催化亞基，但調節卻由蛋白質以外的因子完成。組裝時由調節亞基和催化亞基組成的酶通常稱為全酶。例如，PI3K 激酶由 p110 催化亞基和 p85 調節亞基組成。

一個亞基由一條多肽鏈組成；一條多肽鏈具有一個編碼它的基因，這意味著一個蛋白質的每個獨特的亞基都必須具有一個基因對應之。

## 參考

## 參見

* 蛋白質複合體
* 四級結構
* 亞單位疫苗
蛋白质分离器

**蛋白質分離器**又稱蛋分器、蛋白分離器，它是一種用於海水魚缸及海水養殖的過濾系統。

## 在海洋養殖中的用途

在寵物水族箱及海水生物養殖場中，魚類的排泄物及飼料的殘渣經分解後會產生大量的大分子有機物質，這將給魚類和軟體生物構成威脅，蛋白質分離器利用大分子有機物在海水中的張力特性，通過旋渦泵或充氧設備製造出大量的氣泡，小分子氣泡會迅速破滅消失，大分子氣泡此時會吸附水中懸浮物如魚類的糞便、多投的餌料等，經長時間匯聚形成泡沫，溢出水面，從而達到淨化水質的目的。
蛋白质列表

關於蛋白質（包括蛋白質複合物）的列表。此表旨在編理蛋白質界的相關信息。

除了標示有 **「\*」** 的蛋白質，其餘的蛋白質均存在於人類蛋白質組中。

若某一蛋白質擁有 EC 編號，那麼該蛋白質已列入酶列表中，所以本頁不再收入（不論該蛋白質是否屬於以下某個分類）。

更多關於蛋白質的分類的資料，見蛋白質分類列表。

## 纖維蛋白

### 細胞骨架・細胞骨架蛋白

* 肌動蛋白
* Arp2/3 複合體
* 冠蛋白
* 肌萎縮蛋白（或稱作「肌營養不良蛋白」）
* FtsZ \*
* 角蛋白
* 肌球蛋白
* 血影蛋白
* 微管相關蛋白
* 微管蛋白

### 細胞外基質・細胞外基質蛋白

* 膠原蛋白
* 彈性蛋白
* 底板反應蛋白
* 皮卡丘素

## 球狀蛋白質

### 血漿・血漿蛋白

* 血清白蛋白
* 血清澱粉樣 P 成分

#### 凝血因子

* 補體系統中的補體蛋白
  * C1 抑制因子（或稱作「C1 脂酶抑制因子」）
  * C3 轉化酶
* 凝血因子 VIII（或稱作「第八因子」、「抗血友病因子」）
* 凝血因子 XIII（或稱作「第十三因子」）
* 纖維蛋白原
* 蛋白 C
* 蛋白 S
* 蛋白 Z
* 蛋白 Z 相關蛋白酶抑制劑
* 凝血酶
* 血管假性血友病因子（或稱作「血管性血友病因子」）

#### 急性時相蛋白

* C - 反應蛋白

### 血紅蛋白

### 細胞粘附分子

* 鈣黏蛋白
* 室管膜蛋白
* 整合素
* 神經細胞黏附分子
* 選凝素

### 跨膜運輸蛋白

_離子泵酶收入在有關酶的部分中。_

* 囊性纖維化跨膜轉導調節子（CFTR）
* 血型糖蛋白 D
* 脂質爬行酶

#### 離子通道

* 乙醯膽鹼受體
  * 毒蕈鹼型乙醯膽鹼受體 —— _這些蛋白質並不是離子通道，而是 G 蛋白偶聯受體。見下_
  * 菸鹼乙醯膽鹼受體
* 鉀離子通道

#### 同向運輸 / 逆向運輸・同向運輸蛋白 / 逆向運輸蛋白

* 葡萄糖轉運蛋白

### 激素與生長因子

* 表皮生長因子
* 胰島素
* 胰島素樣生長因子
* 催產素

### 受體

* _具有酶活性的受體收入在有關酶的部分。_
* _屬於離子通道的受體收入在離子通道部分。_

#### 跨膜受體

* G 蛋白偶聯受體
  * 視紫紅質

#### 細胞內受體

* 雌激素受體

### DNA 結合蛋白

* 組蛋白

#### 轉錄調控・轉錄因子

* CI 蛋白 \*

_屬於受體的轉錄調控蛋白收入在受體部分。_

* C-myc 蛋白
* FOXP2 蛋白
* FOXP3 蛋白
* MyoD 蛋白
* P53 蛋白

### 免疫系統・免疫系統蛋白

* 免疫球蛋白
* 主要組織相容性抗原
* T 細胞受體

### 營養物質儲存 / 運輸中的蛋白質

* 鐵蛋白（或稱作「鐵 - 脫鐵鐵蛋白複合體」）

### 伴侶蛋白

* 分子伴侶 GroEL \*

### 酶

## 包括蛋白質的多種物質複合成的複合物

* 核小體
* 核糖核蛋白
* 信號識別蛋白（或稱為「信號識別顆粒」）
* 剪接體

## 參見

* MeSH 代碼列表 (D12.776)（醫學主題詞蛋白質的分類）
* 蛋白質設計
* 蛋白家族
* 酶列表
* 結構域
* 聚乙二醇化修飾
* 分類：生物
* 分類：酶
* 分類：基因
* 分類：蛋白質
蛋白质变性

**變性**（英語：Denaturation）在生物化學中是指蛋白質或核酸受到某些理化因素的作用，其高級結構發生破壞從而喪失生物活性的現象。

## 蛋白質

蛋白質的變性理論最早由吳憲在 1931 年提出，他認為蛋白質的活性喪失是其構象在特定因素下發生改變的結果。變性與水解不同的是，變性不涉及蛋白質一級結構的變化（如肽鍵斷裂），只是維繫蛋白質高級結構的次級鍵被嚴重破壞。

能夠使蛋白質變性的方式有：高溫，極端低溫，酸，鹼，重金屬離子，有機溶劑，甲醛，尿素，高強度輻射等。

高溫可以使食物中的微生物的蛋白質和核酸變性，殺死微生物，因此高溫，如將雞蛋和肉類加熱，是常用的消毒手段。醫用酒精可以消毒也是同樣的原因，酒精可以破壞親水性胺基酸之間的氫鍵，以及疏水性胺基酸之間的相吸引。

## 核酸

核酸的變性是指雙鏈的 DNA、RNA 兩者的雜交分子在高溫、物理作用或酶的作用下，鹼基間的氫鍵斷裂，變成兩條單鏈的過程。

## 參見

* 蛋白質摺疊
* 變性中點
蛋白质合成

**蛋白質合成**是根據 DNA 和 RNA 組成蛋白質。蛋白質自然合成和人工合成的方法大不相同。

* 有關生物學（自然）上的蛋白質合成，請見蛋白質生物合成。
* 有關人工的蛋白質合成，請見肽合成。
蛋白质合成GTP酶

**蛋白質合成 GTP 酶**（英語：Protein-synthesizing GTPases，EC 3.6.5.3）是指許多參與 mRNA 翻譯為蛋白質的起始因子（IF）、延伸因子（EF）和釋放因子（RF），其系統名為 _GTP phosphohydrolase (mRNA-translation-assisting)_，包括翻譯的起始因子如 IF-2 和延伸因子如 EF-Tu。

## 參考文獻

## 外部連結

* 醫學主題詞表（MeSH）：_Protein-synthesizing+GTPase_
蛋白质合成抑制剂

**蛋白質合成抑制劑**，是通過擾亂直接導致新的蛋白質生成過程來阻止或減緩細胞生長或增殖之物質。

雖然對該定義的廣泛解釋可用於描述幾乎所有抗生素，但在實踐中，它通常是指在核糖體水平起作用的物質（核糖體本身或翻譯因子），利用主要差異存在於原核的和真核的核糖體結構之間。

## 機制

通常，蛋白質合成抑制劑在原核 mRNA 翻譯成蛋白質的不同階段起作用，如起始，延伸（包括氨醯 tRNA 進入，校對，肽基轉移酶和核糖體易位）和終止。

## 結合位點

以下抗生素與核糖體的 30S 亞基結合：

* 氨基糖苷類抗生素
* 四環素

以下抗生素與 50S 核糖體亞基結合：

* 氯黴素
* 紅黴素
* 克林黴素
* 利奈唑胺（是一種惡唑烷酮 Oxazolidinone）
* 泰利黴素
* 鏈陽性菌素
* 瑞他莫林

## 參見

* 蛋白質生物合成
* 原核翻譯
* 真核翻譯

## 參考文獻
蛋白质合成抑制剂类抗生素

**蛋白質生物合成抑制劑類抗生素**是一類通過抑制原核生物內蛋白質生物合成，從而達到殺死病原體目的的抗生素。

原核細胞合成蛋白質包括氨基醯 - tRNA 合成、肽鏈合成的起始、延伸及終止等階段，不同蛋白質生物合成抑制劑類抗生素可以作用在不同階段。

## 抑制氨基醯 - tRNA 合成

部分蛋白質生物合成抑制劑類抗生素能與氨基醯 - tRNA 合成酶特異性結合從而使該類酶失去催化胺基酸與 tRNA 結合的能力。

例如，tRNA 活化反應中吲哚黴素能與色氨酸競爭與色氨酸激活酶（色氨酸 - tRNA 合成酶）結合，抑制色氨酸 - tRNA 的形成。

## 抑制蛋白質合成起始

## 抑制肽鏈延伸

部分蛋白質生物合成抑制劑類抗生素這部分抗生素可主要分為四環素類抗生素、醯胺醇類抗生素、大環內酯類抗生素等。

### 四環素類抗生素

四環素類抗生素能進進入 70S 核糖體 A 位點中位於 30S 核糖體亞基中的部分封閉 A 位點，使氨基醯 - tRNA 上的反密碼子不再能在該位點內與 mRNA 結合，令肽鏈延伸受阻。這類抗生素包括四環素、氯四環素、氧四環素及吡甲四環素等。

大多數抗四環素的菌株都是以改變其細胞膜的通透性或表達出可令這類抗生素失活的酶來形成抗藥性。雖然真核細胞的 80S 核糖體也對這部分抗生素敏感，但由於這部分抗生素無法透過真核細胞膜，所以它們不能抑制活體真核細胞的蛋白質合生。

### 醯胺醇類抗生素

醯胺醇類抗生素能選擇性他與原核細胞內 70S 核糖體的 50S 核糖體亞基或真核細胞粒線體核糖體 39S 核糖體亞基結合，抑制其中肽醯轉移酶的活性，從而阻斷肽鍵的形成。但這類抗生素不會抑制真核細胞粒線體外的蛋白質合成。這類抗生素包括氯黴素、疊氮氯黴素、甲碸黴素及氟甲碸黴素等。

### 大環內酯類抗生素

大環內酯類抗生素也能與 50S 亞基結合，但它抑制的是翻譯中的移位過程。這類抗生素包括紅黴素、麥迪黴素、螺旋黴素及梭鏈孢酸等。

### 其他

環己亞胺作用於真核細胞內 80S 核糖體的 60S 核糖體亞基而抑制其肽醯轉移酶活性，但不抑制原核細胞或粒線體內蛋白質合成。

## 抑制蛋白質合成終止

## 參考文獻

## 外部連結
蛋白质四级结构

**蛋白質四級結構**（英語：Protein quaternary structure）是生物化學中用於描述多亞基蛋白質複合物中各個摺疊蛋白質亞基的排列組合。

## 描述和示例

許多蛋白質實際上是多個多肽鏈的組裝。 四級結構是指蛋白質亞基相對於彼此的數目和排列。具有四級結構的蛋白質的實例包括血紅蛋白，DNA 聚合酶和離子通道。

由具有不同功能的亞基組成的酶有時被稱為全酶，其中一些部分可以稱為調節亞基，功能核被稱為催化亞基。作為多蛋白質複合體的其它組件也具有四級結構。實例包括核小體和微管。四級結構的變化可以通過個體亞基內的構象變化或通過亞基相對於彼此的重新取向而發生。 正是通過這種變化，其在「多聚」酶中協同性和別構調節的基礎，許多蛋白質經歷調節並且執行它們的生理功能。

上述定義遵循生物化學的經典方法，其在蛋白質和功能性蛋白質單元之間的區別難以闡明的時候建立。最近，人們在討論蛋白質的四級結構時考慮蛋白質 - 蛋白質相互作用，並考慮蛋白質的所有組裝作為蛋白質複合體（protein complexes）。

## 四級結構的命名

具有四級結構的蛋白質複合物通常可以使用以 - mer 結尾的名稱（希臘語為「部分，亞基」）描述寡聚複合物中亞基的數目。 正式和希臘拉丁文名稱通常用於前十種類型，可用於多達二十個亞單位，而較高順序的複合體通常用亞單位的數量描述，隨後是 - meric。例如，含兩個亞基稱為二聚體，三個則為三聚體，以此類推（只有一個蛋白質多肽鏈的稱為單聚體）。通常情況下，細胞中的蛋白質複合物很少超過八聚體。

　
: \*「沒有已知的例子」

儘管大多數蛋白質都很少被觀察到比八聚體更高的複合物，但也有一些重要的例外。病毒衣殼甚至可以為 60 聚體。在細胞中還發現了幾種分子機器，例如，蛋白酶體（四個七聚體環 = 28 個亞基），轉錄複合物和剪接體。 核糖體可能是最大的分子機器，由許多 RNA 和蛋白質分子組成。

在一些情況下，蛋白質形成複合物，然後組裝成更大的複合物。 在這種情況下，人們使用命名法，例如「二聚體的二聚體」或「三聚體的三聚體」來表明該複合體在解離成單體之前可能解離成較小的亞複合體。

## 四級結構的測定

### 複合物質量直接分析方法

* 分析型超速離心
* 質譜

### 複合物大小直接分析方法

* 靜態光散射
* 分子排阻色譜

### 複合物大小間接分析方法

* 分析型超速離心
* 動態光散射
* 螢光各向異性度測量

## 蛋白質交互作用

蛋白質能夠形成非常緊密的複合物。 例如，核糖核酸酶抑制劑以約 20fM 的解離常數與核糖核酸酶 A 結合。 其他蛋白質已經進化成特異性結合另一種蛋白質上的異常部分，例如生物素基團（抗生物素蛋白 avidin），磷酸化酪氨酸（SH2 結構域）或富含脯氨酸的區段（SH3 結構域）。

## 參見

* 蛋白質結構
  * 蛋白質一級結構
  * 蛋白質二級結構
  * 蛋白質三級結構
  * 蛋白質四級結構
* 結構生物學
* 蛋白質複合體

## 參考資料
蛋白质域

**蛋白質結構域**（英語：protein domain）是蛋白質中的一類結構單元，是構成蛋白質（三級）結構的基本單元。

有些球形蛋白的一條肽鏈，或以共價鍵相連的兩條或多條肽鏈在空間結構上可以區分為若干個球狀的子結構，其中的每一個球狀子結構就被稱為一個結構域。

同一個蛋白的各個結構域之間是以肽鏈相互連結的，而連結兩個蛋白質結構域的絕大多數都是單股肽鏈，只有在極個別的情況下會有少數的雙股肽鏈聯繫不同的結構域。在 X 射線晶體學衍射實驗繪製的電子密度圖中，可以清楚地看到有些球狀蛋白地的部存在一些裂隙，這些裂隙就是各個結構域之間的連結部分，蛋白質結構域之間的連結雖然是鬆散的，但他們仍然屬於同一條肽鏈，靠肽鏈連結這一點和蛋白質的各個亞基之間依靠非鍵相互作用維繫結構有著本質的區別。

蛋白質結構域在空間上具有臨近相關性：即在蛋白質一級結構上相互臨近的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的三維空間結構上也相互臨近，在蛋白質一級結構上相互遠離的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的空間結構上也相互遠離，甚至分別屬於不同的蛋白質結構域。

蛋白質結構域與蛋白質完成生理功能有著密切的關係，有時幾個結構域共同完成一項生理功能，有時一個結構域就可以獨立完成一項生理功能，但是一個結構不完整的蛋白質結構域是不可能產生生理功能的。因此蛋白質結構域是蛋白質生理功能的結構基礎，但必須指出的是，雖然蛋白質結構域與蛋白質的功能關係密切，但是蛋白質結構域和功能域的概念並不相同。

## 背景

結構域（domain）的概念首先在 1973 年由 Wetlaufer 在研究母雞溶菌酶和木瓜蛋白酶的 X 射線晶體學研究和對有限的免疫球蛋白的蛋白水解研究後提出。 Wetlaufer 將結構域定義為可以自主摺疊的蛋白質結構的穩定單位。 在過去，結構域曾被描述為以下的單位：

* 緊湊結構
* 功能和演化
* 摺疊

每個定義是有效的並且經常重疊，即在多種蛋白質之間發現的緊密結構域可能在其結構環境內獨立摺疊。在自然中，通常將幾個結構域結合在一起以形成具有大量可能性的多結構域和多功能蛋白質。在多結構域蛋白中，每個結構域可以獨立地或以與其鄰居協同的方式實現其自身的功能。 結構域可以用作構建大組裝體如病毒顆粒或肌肉纖維的模塊，或者可以提供在酶或調節蛋白中發現的特異性催化或結合位點。

## 蛋白質結構域類型

* 全 alpha 結構域 是由 α 螺旋和蛋白質結構環連接而成。而相對的全 beta 結構域是只含有不重複的 beta 摺疊構成。混合 alpha/beta 是指含有螺旋 - 轉角 - 螺旋這類結構模體的超二級結構的結構域，alpha+beta 結構域含有 alpha 螺旋和 beta 摺疊二級結構且沿著肽鍵排列。

## 蛋白質結構域的例子

* EF 手：是在信號傳送鈣調蛋白的所有結構域和肌肉蛋白質肌鈣蛋白 C 中發現的一種螺旋 - 轉角 - 螺旋結構域。
* Src 同源 2 結構域: SH2 結構域通常在信號轉導蛋白中發現。 SH2 結構域賦予與磷酸化酪氨酸（pTyr）結合。 命名為 src 病毒癌基因的磷酸酪氨酸結合結構域，其本身是酪氨酸激酶。 參見：SH3 結構域。
* 鋅手指 DNA 結合結構域（ZnF\_GATA）：含有 ZnF\_GATA 結構域的蛋白質通常是通常與啟動子的 DNA 序列 [AT] GATA [AG] 結合的轉錄因子。

## 參考文獻

## 參見

* 蛋白質
  * 蛋白質結構
  * 蛋白質結構預測
  * 蛋白質結構預測軟體列表
  * 蛋白質家族
  * 蛋白質超家族
  * 功能域
* 結構生物學
* 蛋白質資料庫結構分類
蛋白质复合体

**蛋白質複合體**（英語：protein complex）是有兩個以上功能相關的多肽鏈通過二硫鍵或其它蛋白質相互作用所形成的複合物。蛋白質複合體的種類繁多，許多種的性質與功能都還不為人所知，而成為蛋白質組研究的重要的研究對象。一般蛋白質複合體可區分為結構型的蛋白質複合體和功能型蛋白質複合體兩大類。

## 參閱

* 蛋白質亞基
* 生物分子複合體

## 參考文獻
蛋白质家族

**蛋白質家族**（英語：Protein family）是一組與演化相關的蛋白質。在許多情況下，蛋白質家族具有相應的基因家族，其中每個基因編碼具有 1:1 關係的相應蛋白質。

術語「蛋白質家族」的「家族」（Family）不應該與「科 (生物)」（英語：Family (biology)）混淆，因為「科 (生物)」用於生物分類學。

家族中的蛋白質來自共同的祖先（見同源），通常具有相似的三維結構，功能和顯著的序列相似性。其中最重要的是序列相似性（通常是胺基酸序列），因為它是同源的最嚴格指標，因此是共同祖先的最清晰的指標。使用序列比對方法評估一組序列之間的相似性的重要性存在相當完善的框架。不共享共同祖先的蛋白質不太可能顯示統計學上顯著的序列相似性，使序列比對成為識別蛋白質家族成員的有力工具。

有時候，家族有時被分組成更大的演化支稱為蛋白質超家族，基於結構和機械相似性，即使沒有可識別的序列同源性。

目前，已經定義了超過 60,000 個蛋白質家族，儘管在「蛋白質家族」定義中的歧義導致不同的研究人員在得到的蛋白質家族總數上有數量的變化。

## 術語和用法

與許多生物學術語一樣，術語「蛋白質家族」的使用在一定程度上取決於上下文。 它可能表示具有儘可能低的可檢測序列相似性水平的大群的蛋白質，或者表示具有幾乎相同的序列，功能和三維結構的非常狹窄的蛋白質群，或介於兩者之間的任何群。 為了區分這些情況，術語「蛋白質超家族」通常用於遠距離相關的蛋白質，這些蛋白質的相關性無法通過序列相似性檢測到，而只能通過共享的結構特徵來檢測。這些年來，諸如蛋白質類別（class），組別（group），氏族（clan），和亞家族（sub-family）之類的其他術語也被創造出來了，但是它們在用法上都存在相似的歧義。 一種常見用法是，超家族（結構同源性）包含具有亞家族的家族（序列同源性）。 因此，一個超家族，例如蛋白酶的蛋白酶 PA 氏族，其序列保守性遠低於其所包含的家族之一的 C04 家族。 不太可能會商定確切的定義，而是由讀者來確定確切地在特定上下文中使用這些術語的方式。

## 蛋白質的結構域和模體

蛋白質家族的概念是在還很少知道蛋白質結構或序列的時候被構想的。 那時，在結構上理解的主要是小的和單一結構域的蛋白，例如肌紅蛋白，血紅蛋白和細胞色素 c。 從那時起，發現許多蛋白質包含多個獨立的結構和功能單元或**結構域**（protein domain）。 由於演化改組，一個蛋白質中的不同結構域已經有獨立的演化。 近年來，這導致了對蛋白質結構域家族的關注。 許多在線資源致力於標識和分類這樣的結構域（請參閱本文結尾處的列表）。

每種蛋白質的區域具有不同的功能限制（對於蛋白質的結構和功能至關重要的特徵）。 例如，酶的活性位點需要某些胺基酸殘基在三個維度上精確定向。 另一方面，蛋白質與蛋白質的結合界面可能由較大的表面組成，並限制了胺基酸殘基的疏水性或極性。 蛋白質的功能限制區比無限制區（如表面環）進化得更慢，當比較蛋白質家族的序列時，會形成可辨別的保守序列區（請參閱多重序列比對）。 儘管使用了許多其他術語（塊，簽名，指紋等），但這些塊通常被稱為**模體**(motif)。 同樣，許多在線資源都致力於識別和分類蛋白質模體（請參閱文章結尾處的列表）。

## 蛋白質家族的演化

根據目前的共識，蛋白質家族以兩種方式產生。 首先，將親本物種分離為兩個遺傳分離的後代物種可以使基因 / 蛋白質獨立地積累這兩個譜系中的變異（突變）。 這產生了直系同源蛋白家族，通常具有保守的序列基序。 其次，基因重複可以產生基因的第二個拷貝（稱為旁系同源物）。 因為原本的基因仍然能夠執行其功能，所以複製的基因可以自由發散並可以獲取新功能（通過隨機突變）。某些基因 / 蛋白質家族，特別是在真核生物中，在進化過程中會經歷極端的擴張和收縮，有時會與全基因組複製相一致。 蛋白質家族的這種擴張和收縮是基因組進化的顯著特徵之一，但是其重要性和後果目前尚不清楚。

## 蛋白質家族的用途和重要性

隨著已經被測序蛋白質總數的增加以及對蛋白質組分析的興趣不斷擴大，人們正在努力將蛋白質組織成家族並描述其組成結構域和模體。 可靠地鑑定蛋白質家族對於系統發生分析，功能注釋以及在給定的系統發育分支中探索蛋白質功能的多樣性至關重要。酶功能倡議（Enzyme Function Initiative，EFI）正在使用蛋白質家族和超家族作為開發基於序列 / 結構的策略的基礎，以用於未知功能酶的大規模功能分配。

用於大規模建立蛋白質家族的算法手段是基於相似性的概念。 在大多數情況下，我們可以訪問的唯一相似性是序列相似性。

## 蛋白質家族資源

有許多生物資料庫記錄蛋白質家族的例子，並允許用戶識別新鑑定的蛋白質是否屬於已知家族。 以下是幾個例子：

* Pfam - 蛋白家族資料庫比對和 HMMs
* PROSITE - 蛋白質結構域，家族和功能位點的資料庫
* InterPro - 超家族分類系統
* PASS2 - Protein Alignment as Structural Superfamilies v2 - PASS2@NCBS
* Superfamily database - 超家族的資料庫
* SCOP 和 CATH - 蛋白質結構的分類分為超家族，家族和結構域

類似地，存在許多資料庫搜索算法，例如：

* BLAST - DNA 序列相似性檢索
* BLASTp - 蛋白質序列相似性檢索
* OrthoFinder: （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） 一種快速，可擴展且準確的將蛋白質聚類為家族（正交群）的方法

## 參見

* 基因家族
* 蛋白質超家族
* 蛋白質亞家族
* 蛋白質結構
* 蛋白質結構域
* 序列比對

## 參考文獻
蛋白质微阵列

**蛋白質微陣列**（英語：Protein microarray，亦稱為**蛋白質晶片**）是一種高通量方法，用於跟蹤蛋白質的相互作用和活性，並確定它們的功能，並大規模確定的功能。 它的主要優勢在於可以並行跟蹤大量蛋白質。 該晶片由載玻片、硝酸纖維素膜、珠子或微量滴定板等支持表面組成，捕獲蛋白陣列結合到該支持表面上。通常用螢光染料標記的探針分子被添加到陣列中。 探針和固定化蛋白質之間的任何反應都會發出螢光信號，雷射掃描儀可以讀取該信號。蛋白質微陣列是快速、自動化、經濟且高度靈敏，消耗少量樣品和試劑。

該晶片將不同的具有生物活性的蛋白質分別置於微量板的不同孔內來進行蛋白質功能篩選的文庫。它實質上是 cDNA 陣列文庫的繼續。

## 製作

構建蛋白質陣列文庫的第一步是建立全長 cDNA 表達文庫，再將 cDNA 文庫轉化成蛋白質文庫。原則上所有 cDNA 都可以用於蛋白質文庫的構建，然而大多數蛋白質因不具備體外可檢測的生物活性，因而不適於文庫篩選。目前能適用於體外高通量功能篩選的蛋白質主要有細胞膜「表面蛋白」和「分泌型蛋白」。大部分分泌型蛋白質在氨基末端含有 20 至 40 個胺基酸的信號肽。而膜蛋白均含有跨膜疏水性的 α 螺旋結構。利用電腦程式可以預測這兩類蛋白，從而挑選相應的 cDNA 構建蛋白質陣列文庫。一旦 cDNA 文庫確定後，可將 cDNA 克隆到表達標記蛋白的載體內，應用高通量自動化的蛋白表達系統來表達和純化帶有標記的靶蛋白。

## 比較

和 cDNA 文庫相比，蛋白質文庫穩定性差，因為蛋白質易降解和沉澱。為了保證蛋白質的活性通常需要新鮮製備用於篩選的蛋白質。

## 參見

* 生物晶片
* 核酸序列
* DNA 測序
* DNA 微陣列
* 蛋白質陣列文庫

## 參考文獻
蛋白质方法

**蛋白質方法**（英語：Protein methods）指那些用於研究蛋白質的技術。

其中有研究蛋白質的遺傳學方法、檢測蛋白質的方法、分離與純化蛋白質的方法以及其他表徵蛋白質結構與功能的方法，其中常常需要首先將蛋白質純化。

### 遺傳學方法

* 概念翻譯

許多蛋白質永遠無法直接被測序，但是它們的胺基酸序列可以通過對已知 mRNA 序列進行「概念翻譯」的手段獲知。見：「遺傳密碼」。

* 位點專一誘變

### 檢測蛋白質

* 顯微術，蛋白質免疫染色
* 蛋白質免疫沉澱
* 免疫擴散
* 免疫電泳
* 免疫凝集
* 免疫印跡
* BCA 蛋白質測定
* 蛋白質印跡
* 分光光度法
* 酶活性測定

### 蛋白質純化

* 蛋白質分離
  * 色譜法
* 凝膠電泳
* 等電聚焦

### 蛋白質結構

* X 射線晶體學
* 蛋白質核磁共振波譜法

## 蛋白質 - DNA 相互作用

* ChIP-on-chip
* Chip-Sequencing
* DamID
* 微型熱遷移

## 其他方法

* 氫 - 氘交換
* 質譜法
* 分子動力學
* 蛋白質結構預測
* 蛋白質測序
* 蛋白質結構比對
* 蛋白質本體論
* 蛋白質合成
* 蛋白質組學
* 肽質量指紋圖譜

## 參考文獻

* _Protein Methods_, 2nd Edition by Daniel M. Bollag, Michael D. Rozycki and Stuart J. Edelstein (1996) Published by Wiley Publishers ISBN 0-471-11837-0.
蛋白质构象病

在醫學上，**蛋白質構象病**（英語：**proteopathy**）是指某些蛋白質的結構變得異常，從而破壞身體細胞、組織和器官的功能的疾病。 通常這些蛋白質無法摺疊成它們本來的正常結構；當處於這種錯誤摺疊的狀態時，它們在某種程度上可能變得有毒（毒性作用增強）或失去它們正常的功能。 蛋白質構象病（又稱**蛋白質錯誤摺疊病**）包括如克雅二氏病和其他朊毒體疾病、阿爾茨海默病、帕金森病、澱粉樣變和一系列其他的疾病。

蛋白質構象病的概念可以追溯到 19 世紀中葉。1854 年，魯道夫・菲爾紹提出使用澱粉樣蛋白（「澱粉樣」）這個術語來描述大腦中的一種叫做澱粉樣小體的物質。這種物質表現出類似於纖維素的化學反應。1859 年，尼古拉斯・弗里德里希和凱庫勒證明了「澱粉樣蛋白」實際上富含大量蛋白質，而不是纖維素組成的。 隨後的研究表明，許多不同的蛋白質都可以形成澱粉樣蛋白，並且所有的澱粉樣蛋白質在經剛果紅染色後的交叉偏振光中都有共同的雙折射；當用電子顯微鏡觀察時會出現一個纖維狀的亞顯微結構。 然而，一些蛋白質病變沒有雙折射現象，它們包含很少甚至沒有像阿爾茨海默病患病者腦中瀰漫性沉積的 Aβ 蛋白那樣典型的澱粉樣纖維。 此外有證據表明，小的非纖維狀蛋白質聚集體（低聚物）對受影響器官的細胞來說是有毒的，而纖維狀澱粉樣蛋白相對而言是良性的。

## 病理生理學

大多數情況下，如果不是所有的蛋白質病變，三維摺疊（構象）的變化都會增加特定蛋白質與其自身結合的趨勢。 在這種聚集形式下，蛋白質對清除有抗性，並且可能干擾受影響器官的正常功能。在通常情況下，蛋白質錯誤摺疊會導致其喪失常規功能。例如，囊腫性纖維化是由有缺陷的囊腫性纖維化跨膜傳導調節因子（CFTR）蛋白引起的。 而在肌萎縮側索硬化 / 額顳葉變性（FTLD）中，某些基因調節蛋白不適當地聚集在細胞質中，無法在核內執行其正常任務。 蛋白質有一個稱為多肽骨架的共同的結構特徵，所以所有蛋白質在某些情況下都可能發生錯誤摺疊。 然而，只有少量蛋白質錯誤摺疊與蛋白質構象病有關。這可能是由於蛋白質自身脆弱的結構特質。例如，通常作為單體（即單一的、未結合的蛋白質分子）展開或相對不穩定的蛋白質更容易錯誤摺疊導致構象異常。 幾乎在所有情況下，致病分子構型都涉及蛋白質的 β 摺疊二級結構的增加。 一些蛋白質構象病中的異常蛋白已被證明可摺疊成多個三維形狀；這些變體蛋白質結構由其不同的致病性、生物化學性質和構象特性來定義。 目前已經對被稱為蛋白質菌株的朊毒體疾病進行了相當深入的研究。

## 參見

* 澱粉樣變

## 參考資料
蛋白质水解剂

**蛋白酶解**或**蛋白水解**（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。通常情況下，被水解的都是肽鍵，且在蛋白酶的作用下進行，因此常用**蛋白酶解**。但也可能發生分子內消化，以及不依賴酶的途徑，如酸和熱的作用而產生的降解。

蛋白酶解在有機體中有多種用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，為機體提供胺基酸；完成轉譯的多肽鏈也需要水解加工才能產生有活性的蛋白質；某些生理和細胞過程的調控也是通過蛋白質的酶解進行；還有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白質在細胞中的積累。

## 蛋白質的轉譯後修飾

蛋白質生物合成過程中，許多肽鏈在轉譯之後的要切除一些片段才能形成有功能的蛋白質。比如 N - 末端甲硫胺酸的去除，信號肽的去除，無活性的蛋白質原切除前體變為有活性的蛋白質。一些蛋白質最初合成時為前蛋白原（preproprotein），切除一段肽鏈後成為蛋白原（proprotein），再切除一段肽鏈後才成為有功能的蛋白質。比如，白蛋白在剛合成時是包含信號肽的前白蛋白原。在信號肽被切除後成為白蛋白原，進一步切除 N - 末端的 6 個胺基酸殘基後才成為有活性的白蛋白。

### 移除 N - 末端甲硫胺酸

起始的甲硫胺酸（在原核生物中是 fMet）可在蛋白質的轉譯之初就被移除。比如在大腸桿菌中，甲醯甲硫胺酸會在第二個胺基酸殘基的側鏈基團較小或不帶電荷時會被有效地移除，但第二個胺基酸殘基較大或帶電荷則不會。在原核生物和真核生物中，都可以通過暴露的 N - 末端殘基的 N 端法則來確定蛋白質的半衰期。

### 切除信號肽

蛋白質是通過 N - 末端的信號肽來到達最終目的地或特定胞器的。在蛋白質的完成跨膜後，信號肽就會被切除。

### 多聚蛋白的切割

一些蛋白和真核生物的大部分肽類激素在轉譯時是以多個肽段聚合成一個大的肽鏈被合成的，這被稱為多聚蛋白質（polyprotein），多聚蛋白需要切割才能形成有功能的肽段。如多聚蛋白質前阿片黑素細胞皮質激素（POMC）就包含了多條多肽類激素。而 POMC 的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的多肽激素組合來。

許多病毒也將其多個蛋白以單一多肽鏈的形式合成（由一個多順反子 mRNA 轉譯而來），這個多肽隨後也會被切割成有功能的肽鏈。

### 前體蛋白的切除

許多蛋白質和激素在合成時先形成了它們的前體形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。這些蛋白質需要進行切割才能形成最後的有活性的形式，如胰島素，以前胰島素原（preproinsulin）的形式合成，切除信號肽後形成胰島素原（proinsulin）。胰島素原要轉變為胰島素，需要在兩個位置切割一段肽鏈，形成兩條多肽鏈，並由兩個二硫鍵連接起來。如果只是合成胰島素的兩個最後的多肽鏈，可能難以摺疊成有效的形式，故其前體胰島素原對肽鏈的正確摺疊起到至關重要作用。

蛋白酶通常是以無活性的形式合成以使它們可以安全地存儲在細胞中，在用到時釋放足夠數量以應對需要。如果這些蛋白酶在不適當的情況下活化，會對機體造成很大損害，故要確保蛋白酶只在正確的環境下活化。由酶原水解切割成酶正是這些機制之一，比如胰蛋白酶原切割成胰蛋白酶，使蛋白質結構發生微小的重排，產生蛋白酶的活性位點，從而活化該蛋白。

因此，蛋白酶解可以作為調控各種生物進程方式，通過水解切割使蛋白活化或失活來進行。一個好的例子是凝血級聯中，一個初始事件觸發了許多特異性蛋白酶的有序地級聯反應，最終導致血液凝固。還有免疫反應中的補體系統也涉及複雜而有序的蛋白水解活化和交互作用，使之能對入侵病原體進行攻擊。

## 蛋白質降解

食物中的蛋白質需要在細胞外被水解切割為較小的肽和胺基酸才能被有機體吸收利用。而細胞內的蛋白質也需要持續不斷地降解為胺基酸，這一過程有如下幾個作用：移除受損和異常的蛋白質，防止其堆積；或是用於移除酶及不再需要的調控蛋白，來調節細胞內的各個過程。最後，降解成的胺基酸可再次被用於蛋白質合成。

### 溶體及蛋白酶體

細胞內的蛋白質降解通常以兩種形式實現：在溶體中水解，或是通過泛素依賴途徑來將不需要蛋白置於蛋白酶體中降解。溶體中含有組織蛋白酶等大量的蛋白酶，溶體自噬途徑通常是個非選擇性的過程，但在受飢餓脅迫下，它會選擇性地降解帶有胺基酸序列 KFERQ 或類似序列的蛋白質。

泛素介導的酶解過程則是有選擇性的，細胞不需要的蛋白質會被標記上一個泛素分子。一旦蛋白質被標記上一個泛素分子，就會被加上更多的泛素分子形成「多泛素鏈」。多泛素化的蛋白質就會被蛋白酶體（一種 ATP 依賴的蛋白酶複合體）降解，降解完成後，泛素分子會被重新再利用。

### 細胞內蛋白質降解的速率

### 消化作用

## 細胞調控

### 細胞周期調控

週期素是一組織蛋白質，能活化參與細胞分裂激酶。週期素的降解是管轄退出有絲分裂和進展到下一個細胞周期的關鍵步驟。

### 細胞凋亡調控

胱天蛋白酶是細胞凋亡過程中的重要酶類，胱天蛋白酶的前體 —— 胱天蛋白酶原（procaspase）可在結合凋亡複合體後被水解活化，此後通過顆粒酶 B 或腫瘤壞死因子受體執行下一步反應。

## 參見

* 蛋白酶
* 蛋白酶體

## 參考文獻

## 外部連結

* （英文）The Journal of Proteolysis （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館） is an open access journal that provides an international forum for the electronic publication of the whole spectrum of high-quality articles and reviews in all areas of proteolysis and proteolytic pathways.
* eMedicine Dictionary 上的 Proteolysis
* （英文）Proteolysis MAP from Center on Proteolytic Pathways
蛋白质测序

**蛋白質定序**是指通過實驗方法對蛋白質的胺基酸序列以及其高級結構進行測定。雖然根據中心法則蛋白質的序列可以通過核酸序列進行推定，但對蛋白質進行定序可以對轉錄後修飾（PTM）進行更好的追蹤。一般來說，如果是對較常見物種的蛋白質進行定序，只要確定出蛋白質的部分序列，就能通過與蛋白質序列資料庫進行比對，就能倒推出相關序列來自哪一種蛋白。

最早的蛋白定序法是由弗雷德里克・桑格（Frederic Sanger）發明的。他於 1953 年對牛胰島素進行了定序，是人類歷史上第一次蛋白定序。後來，桑格使用的這套辦法以他名字得到命名，稱為桑格法。目前，最常用的蛋白質定序方法是蛋白質譜法定序。這種方法中，蛋白質先被分解為較短的肽段，再通過質譜儀獲得其電荷與分子質量之比，進而推斷出胺基酸序列。不過，基於化學反應的埃德曼降解法也仍占一席之地，尤其是對蛋白質的 N 端（靠近自由胺基基團的一端）進行定序。

## 參見

* 定序、DNA 定序、RNA 定序

## 參考資料
蛋白质消化率校正氨基酸评分

**蛋白質消化率校正胺基酸評分**（英語：Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score，縮寫 PDCAAS）是一種蛋白質消化吸收率校正評分質量的評價指標，藉由衡量蛋白質的消化率以及其是否能夠滿足人體胺基酸的需求而對不同的蛋白質進行評分。1993 年，美國食品與藥品管理局、聯合國糧農組織及世界衛生組織開始將 PDCAAS 作為首選的蛋白質品質評價標準。

## 意義

不同種類的飲食蛋白質，因其必需胺基酸的含量和比例不同，而有不同的體內利用效率，且不同食物蛋白質的消化率也不同。若攝取品質優良的蛋白質 (消化率及利用效率都高)，如雞蛋或乳類蛋白質，則需要量小；若攝取蛋白質的品質低 (消化 率及利用效率都低)，則需要量大。因此，判斷食物所含蛋白質營養價值之優劣時，「質」與「量」必須同時考慮。高品質蛋白質食物所含蛋白質分子中的必需胺基酸 (essential amino acids)，除必須組成比例好、易為人體消化吸收外，所含的量也必須足夠。

1993 年 FAO/WHO 推薦以蛋白質消化率校正之胺基酸分數 (The protein digestibility-corrected amino acid score, PDCAAS) 評估蛋白質的品質。PDCAAS 以三方面去評定蛋白質的優劣：高消化率、有完整必需胺基酸和能被人體完全吸收，評分值以 1 為最高，代表生物利用率最高其計算公式如下： PDCAAS= 胺基酸分數 x 食物中蛋白質的消化率，胺基酸分數是利用化學分析法評定蛋白質品質的方法，係將所欲評估的蛋白質，分析其胺基酸成分，並分別計算每克蛋白質中所含各種必需胺基酸的含量， 再與 1985 年 FAO/WHO 所定的每克蛋白質中各種必需胺基酸含量的參考標準作比較，即為胺基酸分數。因此，在蛋白質中的每一種必需胺基酸皆有一個 PDCAAS 值，其中 PDCAAS 值最小的必需胺基酸，稱之為第一缺乏必需胺基酸，PDCAAS 值次小的必需胺基酸，稱為第二缺乏必需胺基酸，再其次為第三缺乏必需胺基酸。例 如玉米的第一、二、三缺乏必需胺基酸，分別為離胺酸、色胺酸及異白胺酸。 PDCAAS 值是目前最廣為接受的方法，主要是因為 PDCAAS 是由人體對胺基酸真正的需求所推衍而來，較符合人體需要。

## 方法

PDCAAS 的使用方法：透過將特定食物蛋白質的胺基酸質量 (品質、含量) 與標準胺基酸質量 (品質、含量) 進行比較，來確定蛋白質質量排名，最高可能得分為 1.0。這個分數意味著，在蛋白質被消化後，它為每單位蛋白質提供了 100% 或更多的必需胺基酸。

PDCAAS 百分率的計算公式為：(1g 試驗蛋白中的必需胺基酸 / 1g 參考蛋白值中的相同胺基酸)× 糞便真實消化率。

PDCAAS 值不同於從蛋白質利用效率（Protein efficiency ratio; PER）和生物價（Biological value; BV）方法測量蛋白質的質量。PER 是基於生長大鼠的胺基酸需求，這與人類的胺基酸需求有很大不同。PDCAAS 則是根據人類需求評估食品蛋白質品質，因為它根據 2~5 歲兒童（被認為是營養需求最高的年齡層）的胺基酸需求（根據消化率調整）來測量。BV 方法以氮吸收為基礎，沒有考慮到影響蛋白質消化的一些因素，並且應用於人類蛋白質需求上的用途有限，因為 BV 所測量是品質的最大潛力，而不是需求平均上對品質的估計。然而，BV 可以被用來評估食物中蛋白質的需求量以比較蛋白質在品質上的差異，並且測量氮的吸收比例作為測量蛋白質合成的指標。

因此，FDA 在 1993 年給出了採用 PDCAAS 的兩個原因:

1）PDCAAS 基於人類對胺基酸的需求，這使得它比基於動物的胺基酸需求的計算方法更適合人類。

2) 糧食及農業組織 / 世界衛生組織 (FAO/WHO) 之前曾推薦 PDCAAS 用於監管目的。

## PDCAAS 評分

PDCAAS 評分以 1 分為滿分，0 分為最低分。超過 1 分以一分計算。以下為部分食物的評分：

 

## 參考文獻
蛋白质生物合成

**蛋白質生物合成**是指在生物細胞內製造新的蛋白質；此合成是為了平衡蛋白酶解或蛋白派送所造成的細胞蛋白損耗。蛋白質的生物合成也稱為轉譯，它是基因表現的最後一步。轉譯，是在核糖體組裝蛋白質，是生物合成途徑的一個重要組成部分，隨著生成的信使 RNA（mRNA），轉移 RNA（tRNA 的）胺醯化，合作翻譯轉運，並翻譯後修飾。蛋白質的生物合成在多個步驟有嚴格的調控，和已建立錯誤檢查機制。它們主要是轉錄（從 DNA 模板合成 RNA 的現象）和轉譯（從 RNA 中胺基酸組裝的現象）。

順反子 DNA 被轉錄成 RNA 的各種中間體。經過轉錄後修飾成熟 mRNA 作為合成多肽鏈的模板。蛋白質通常會直接從基因通過翻譯的 mRNA 合成。

這個名詞曾經是指蛋白質的轉譯，但現時則是指一個多重的步驟，以轉錄開始及翻譯作結。

原核生物的蛋白質生物合成雖然與真核生物的很相似，但是它們有所不同。

除了通過核糖體轉譯合的成蛋白質外，亦存在非核糖體合而由 NRPS 酶催化合成的非核糖體肽（nonribosomal peptide,NRP)，常為微生物合成的毒素。

## 胺基酸合成

將胺基酸聚合就可以得到蛋白質。胺基酸合成是一系列的生物化學過程（代謝途徑）將從葡萄糖等建立胺基酸。並非所有胺基酸都可以生物合成，例如成人的全部 20 種胺基酸中，就有 8 種（數目有爭議）胺基酸是人體無法自身合成的，需要從食物中攝取，為必需胺基酸。胺基酸會被運送至轉運 RNA（tRNA）用在翻譯的過程。

## 轉錄

轉錄是由基因組產生含有蛋白質序列的信使 RNA（mRNA）模板，以進行翻譯。只需要去氧核糖核酸（DNA）雙螺旋的其中一條鏈就能進行轉錄，此鏈稱為模板鏈。轉錄可以分為 3 個階段：起始，延伸和終止，每個階段由大量蛋白質調節，例如轉錄因子和共活化因子，確保正確的基因被轉錄。

1. 核糖核酸聚合酶（RNA 聚合酶）先與 DNA 的用作轉錄起始的特別區域結合。這個結合區域稱為啟動子。當 RNA 聚合酶與啟動子結合後，該 DNA 鏈會開始捲開。
2. 第二個轉錄步驟是轉錄延伸。RNA 聚合酶與未編碼的模板鏈一起，合成核糖核苷酸聚合物。RNA 聚合酶並不會使用已編碼的鏈為模板，這是因為任何一股的拷貝會生產一組補充的基礎序列，所以只有未編碼鏈才會作為模板來複製已編碼鏈。
3. 當聚合酶到達最後階段，全新轉錄的信使 RNA（mRNA）需要修飾以能夠到達細胞的其他部份，包括細胞質及內質網。一個 5' 端帽會加入並保護 mRNA，免於降解。聚 A 尾會被加入 3' 端保護，並成為接下步驟的模板。在真核生物中，最重要的基因拼接步驟會於此階段出現，移除內含子及合併外顯子。

轉錄的第一個產物在原核細胞中與真核細胞不同，因為在原核細胞中第一個產物是信使 RNA（mRNA），其不需要轉錄後修飾，而在真核細胞中，第一個產物被稱為初級轉錄物，需要後 轉錄修飾（用 7 - 甲基鳥苷加帽，用聚 A 尾加尾）得到 hnRNA（異源核 RNA）。 然後 hnRNA 通過剪接體經歷內含子（基因的非編碼部分）的剪接以產生最終信使 RNA（mRNA）。

## 轉譯

在轉譯的過程中，先前從 DNA 被轉錄的 mRNA 會被特別的細胞結構解碼以製造蛋白質，這個特別的細胞結構稱為核糖體。蛋白質生物合成會被分為起始、延伸及完成階段。

核糖體可以提供場所，讓另一種特別的 RNA，稱為轉運 RNA（tRNA）與 mRNA 結合。tRNA 內有一組「反密碼子」能將相對應的序列與 mRNA 在核糖體內互相形成氫鍵。因此，相對應的的 tRNA（化學上與特定的胺基酸結合）會被導向至核糖體，加入在發展中的多肽。以下展示了兩個胺基酸聯合的化學過程：

核糖體會一個接一個的在 mRNA 的密碼子運行，另一個 tRNA 會借核糖體附著 mRNA。首個 tRNA 會被釋放，但附著該 tRNA 的胺基酸會被運送至第二個 tRNA，並與它的胺基酸結合。這種轉移不斷進行，直至生成一條胺基酸的長鏈。

當整個單位到達 mRNA 最後的密碼子時，它會離開及新形成的蛋白質會被釋放，這就是完成的階段。在這個步驟中，有很多的酶會用來協助整個過程。

## 蛋白質翻譯之後的事件

生物合成之後的事件包括翻譯後修飾和蛋白質折疊。在合成的期間和之後，多肽鏈往往折疊捲曲成所謂的原生二級結構和三級結構。這就是所謂的蛋白質折疊。

很多蛋白質會進行翻譯後修飾。這包括雙硫鍵的形成或附在任何生化官能團，如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及醣類。有些酶亦會將多肽鏈前端的一個或以上的胺基酸移除，或者促進多肽鏈形成鏈內或鏈間二硫鍵。

## 參考文獻

## 參見

## 外部連結

* （英文）轉錄起始的交互式 Java 仿真模擬。來自尼爾斯・玻爾研究所的生命模型中心（頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）。
* （英文）關於蛋白質合成網站 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）.
蛋白质生物合成抑制剂类抗生素

**蛋白質生物合成抑制劑類抗生素**是一類通過抑制原核生物內蛋白質生物合成，從而達到殺死病原體目的的抗生素。

原核細胞合成蛋白質包括氨基醯 - tRNA 合成、肽鏈合成的起始、延伸及終止等階段，不同蛋白質生物合成抑制劑類抗生素可以作用在不同階段。

## 抑制氨基醯 - tRNA 合成

部分蛋白質生物合成抑制劑類抗生素能與氨基醯 - tRNA 合成酶特異性結合從而使該類酶失去催化胺基酸與 tRNA 結合的能力。

例如，tRNA 活化反應中吲哚黴素能與色氨酸競爭與色氨酸激活酶（色氨酸 - tRNA 合成酶）結合，抑制色氨酸 - tRNA 的形成。

## 抑制蛋白質合成起始

## 抑制肽鏈延伸

部分蛋白質生物合成抑制劑類抗生素這部分抗生素可主要分為四環素類抗生素、醯胺醇類抗生素、大環內酯類抗生素等。

### 四環素類抗生素

四環素類抗生素能進進入 70S 核糖體 A 位點中位於 30S 核糖體亞基中的部分封閉 A 位點，使氨基醯 - tRNA 上的反密碼子不再能在該位點內與 mRNA 結合，令肽鏈延伸受阻。這類抗生素包括四環素、氯四環素、氧四環素及吡甲四環素等。

大多數抗四環素的菌株都是以改變其細胞膜的通透性或表達出可令這類抗生素失活的酶來形成抗藥性。雖然真核細胞的 80S 核糖體也對這部分抗生素敏感，但由於這部分抗生素無法透過真核細胞膜，所以它們不能抑制活體真核細胞的蛋白質合生。

### 醯胺醇類抗生素

醯胺醇類抗生素能選擇性他與原核細胞內 70S 核糖體的 50S 核糖體亞基或真核細胞粒線體核糖體 39S 核糖體亞基結合，抑制其中肽醯轉移酶的活性，從而阻斷肽鍵的形成。但這類抗生素不會抑制真核細胞粒線體外的蛋白質合成。這類抗生素包括氯黴素、疊氮氯黴素、甲碸黴素及氟甲碸黴素等。

### 大環內酯類抗生素

大環內酯類抗生素也能與 50S 亞基結合，但它抑制的是翻譯中的移位過程。這類抗生素包括紅黴素、麥迪黴素、螺旋黴素及梭鏈孢酸等。

### 其他

環己亞胺作用於真核細胞內 80S 核糖體的 60S 核糖體亞基而抑制其肽醯轉移酶活性，但不抑制原核細胞或粒線體內蛋白質合成。

## 抑制蛋白質合成終止

## 參考文獻

## 外部連結
蛋白质电泳

**蛋白質電泳**（英語：Protein electrophoresis）是根據蛋白質帶電量或分子量的大小把不同的蛋白質分開，起到分離純化的效果。根據帶電量分離的叫「等電點電泳」（二維電泳），根據分子量分的是用「十二烷基硫酸鈉聚丙烯醯胺凝膠電泳」。後者的運用較廣泛，與轉膜技術，抗原抗體反應，和成像技術合起來就是分子生物學實驗室常用的「蛋白質印跡法」（western blotting）。
蛋白质移位

**蛋白質移位**是指蛋白質的穿膜運動。蛋白質在真核細胞中穿越細胞器膜或在細菌細胞中穿越細胞膜都屬於穿膜運動，蛋白質移位中穿越的每種膜都有專門的通道。蛋白質移位可根據其與翻譯發生的時序分為翻譯後移位與翻譯時移位兩類。

* 翻譯後移位是蛋白質生物合成過程中和從核糖體上釋放出來以後的穿膜運動。
* 翻譯時移位指蛋白質在合成過程中的穿膜運動，這個術語通常只用於核糖體與通道結合的事例。這種形式的移位只限於在內質網膜上發生。
蛋白质纯化

**蛋白質純化**是指將一種或幾種蛋白質從複雜的混合物（通常是細胞、組織或整個器官）中分離的一系列過程。對於表徵蛋白質功能、結構和相互作用來說，蛋白質純化是十分重要的一步。蛋白質純化過程能夠分離混合物的蛋白質和非蛋白質部分，最後將所需蛋白質與所有其他蛋白質分離。將一種蛋白質與其他蛋白質分離通常是蛋白質純化中最費力的方面。分離步驟通常利用蛋白質大小，物理化學性質，結合親和力和生物活性的差異。純化結果可稱為蛋白質分離物。

## 目的

蛋白質純化可以用於蛋白質製備或者分析。製備性純化目的是獲得相對大量的純化蛋白用於後續使用，包括一些商業產品的製備，諸如酶（例如乳糖酶），營養性蛋白質（例如大豆蛋白分離物）和某些生物藥物（例如胰島素）。一些製備性純化也通常被用來去除副產物，例如會對患者健康構成潛在威脅的宿主細胞蛋白。分析性純化則是通過獲得少量的蛋白質，並將其用於各種研究或分析，包括蛋白質的識別、定量分析以及蛋白質結構和翻譯後修飾、功能的研究。胃蛋白酶和脲酶是第一批被純化到可以結晶的蛋白質。 

## 預處理

### 提取

如果目標蛋白質並非直接被生物體分泌到周圍的溶液中，那麼通常純化過程的第一步是破壞含有蛋白質的細胞。根據蛋白質的脆弱程度和細胞的穩定程度，可從以下方法中選擇一種：（1）反覆反覆凍融、（2）超聲處理、（3）高壓均質化（法壓）、（4）通過研磨（珠磨機）均質化、和（5）通過洗滌劑（例如 Triton X-100）和 / 或酶（例如溶菌酶）進行通透化。最後，通過離心除去細胞碎片，使蛋白質和其他可溶性化合物保留在上清液中。

細胞裂解過程中也會同時釋放出的蛋白酶，並消化分解溶液中的蛋白質。如果目標蛋白質對易水解，建議儘快進行此步驟，並保持低溫，以減緩蛋白質分解速度。或者，可以在細胞破碎之前立即將一種或多種蛋白酶抑制劑加入裂解緩衝液中。有時還需要添加脫氧核糖核酸酶（DNA 酶）以降低由於含有大量 DNA 而引起的細胞裂解物的粘度。

### 沉澱與差異化溶解

在大量蛋白質純化中，通常第一步是用硫酸銨 ${\ce {(NH4)2SO4}}$ 沉澱的方式來分離蛋白質。該方法通過逐漸增加硫酸銨的添加量，收集每一部分產生的沉澱蛋白質。最後硫酸銨可以通過透析除去。蛋白質上的疏水基團暴露在外界環境中，吸引其他蛋白質疏水基團然後聚集在一起。沉澱的蛋白質通常足以肉眼可見。該方法的一個優點是可以廉價地大量獲得蛋白質。

純化蛋白質過程中首先得到的是水溶性蛋白質。整合膜蛋白的純化需要破壞細胞膜，以便將某一特定蛋白質與同一膜結構中的其他蛋白質分離。有時可以首先分離特定的膜結構，例如在純化位於粒線體膜中的蛋白質之前，從細胞中分離粒線體。某些去污劑（諸如十二烷基硫酸鈉（SDS））可用於溶解細胞膜並在純化過程中將膜蛋白保留在溶液中；然而，由於 SDS 會導致蛋白質變性，一般在完全純化過程中使用較溫和的洗滌劑（如 Triton X-100 或 CHAPS）來保持蛋白質的天然構象。 

## 參考文獻
蛋白质组

**蛋白質體**（也稱**蛋白質組，**proteome），是在特定時間內，是一個由基因組、細胞、組織、或生物體表達的或可以表達的整套蛋白質。 它是在給定時間，在給定條件下在給定類型的細胞或生物中表達的蛋白質的集合。 研究蛋白質體的學科就是蛋白質體學。

## 系統

該術語已應用於幾種不同類型的生物系統。

**細胞蛋白質體**是在特定環境條件下（例如暴露於激素刺激下）在特定細胞類型中發現的蛋白質的集合。

考慮生物體的**完整蛋白質體**也很有用，可以將其概念化為來自所有各種細胞蛋白質體的蛋白質的完整集合。 這非常近似於基因組的蛋白質等效物。

術語「蛋白質體」也已用於表示某些亞細胞生物系統中蛋白質的收集。 例如，病毒中的所有蛋白質都可以稱為**病毒蛋白質體**。 粒線體中的所有蛋白質體成了**粒線體蛋白質體**，從而產生了自己的研究領域。

## 歷史

該詞最早由馬克・威爾金斯（Marc Wilkins）和基思・威廉士（Keith Williams）於 1994 年在義大利錫耶納舉行的「二維電泳：從蛋白質圖譜到基因組」研討會提出，並於 1995 年 7 月在期刊《電泳》（Electrophoresis）上發表。威爾金斯（Wilkins）使用該術語來描述由一個基因組，細胞，組織，或生物體表現的蛋白質的全體。

## 在癌症中的重要性

可以使用蛋白質體來比較分析不同的癌細胞系。 蛋白質體研究已被用於鑑定膀胱癌細胞株 KK47 和 YTS1 中轉移的可能性，並發現其含有 36 種未調控的蛋白質和 74 種下調的蛋白質。 蛋白質表現的差異可以幫助鑑定新的癌症信號傳導機制。

已經通過基於質譜法的蛋白質體分析發現了癌症的生物標誌物 (Biomarker)。 蛋白質體學的使用或蛋白質體的研究是個性化醫學 (personalized medicine) 的一大進步，可以根據患者特定的蛋白質體學和基因組特徵定製藥物混合物。

## 大小和內容

蛋白質組的體量大於基因組，這種差距在真核生物中表現得更為明顯。因為很多 mRNA 在轉錄完成以後，會經歷 RNA 剪接（RNA splicing）的階段。同一條 mRNA 經由不同的方式的剪接，會形成不同的成熟 RNA 產物（即剪切變體，splice variant）。此外，大部分蛋白質在轉譯階段結束後，會經歷轉譯後修飾（蛋白質特定殘基被修飾，如磷酸化、醣基化等）。例如，截至 2014 年，在人類蛋白質體中共發現 92179 種蛋白質，其中 71173 個是剪接變體。另一方面，並不是所有的基因最終都會生成蛋白質，許多已知的基因編碼的最終產物是 RNA。此外，完整的蛋白質體大小取決於生物所處的界。 例如，2016 年發布的一項研究顯示，真核生物，細菌，古菌，和病毒平均在其基因組中分別編碼有 15145、3200、2358 和 42 種蛋白質。

血漿蛋白質體資料庫（Plasma Proteome database） （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）包含有關 10,500 種血漿蛋白質的資訊。 由於血漿中蛋白質含量的範圍非常大，因此與含量豐富的蛋白質相比，很難檢測到往往含量稀缺的蛋白質。 有一個分析極限，可能是檢測超低濃度蛋白質的障礙。

當前，有一個名為「人類蛋白質體圖 (Human Proteome Map) （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）」的項目。 與人類基因組計劃非常相似，人類蛋白質體圖試圖將所有蛋白質定序資料發佈到一個資料庫中。 目前，該資料庫具有由 17,000 多種人類基因編碼的蛋白質。 該資料庫包含來自不同胎兒和成人組織以及不同類型造血細胞的蛋白質體學分析。 此外，資料庫 neXtprot 和 UniProt （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）包含人類蛋白質體資料和分析特定特徵的方法。

## 蛋白質體研究方法

分析蛋白質比分析核酸序列更加困難。 雖然只有 4 個核苷酸組成 DNA，但至少有 20 個不同的胺基酸可以組成蛋白質。 另外，目前還沒有已知的高通量技術來複製單個蛋白質。 研究蛋白質，蛋白質體，或整個蛋白質體的方法很多。 實際上，蛋白質經常被間接地研究，例如，使用計算方法和基因組分析蛋白質。 以下僅舉幾個例子。

### 分離技術和電泳

和蛋白質組有關的研究，稱作蛋白質體學，最常用在從粹取物中分離蛋白質的方法是二維電泳（2-D Electrophoresis），二維電泳的第一維過程中，蛋白質依其等電點的不同被分離開來，第二維的過程是用十二烷基硫酸鈉聚丙烯醯胺凝膠電泳 (SDS-PAGE) 將蛋白質依分子量的不同加以分離，電泳結束後可將膠片以銀染或考馬斯亮藍染色法的方式染色，讓蛋白質顯現出來。凝膠上的斑點是已經遷移到特定位置的蛋白質。

### 質譜法

質譜法是研究蛋白質體的關鍵方法之一。 一些重要的質譜方法包括 LTQ 軌道阱質譜，MALDI（受質輔助雷射解吸 / 電離）和 ESI（電噴霧電離）。

### 色譜法

液相色譜法是蛋白質體研究中的重要工具。它可以根據它們對受質的親和力非常敏感地分離不同種類的蛋白質。

### 墨點法

西方墨點法可以被使用來定量某些蛋白質的豐度。 通過使用對目標蛋白質具有特異性的抗體，可以從蛋白質混合物中探測特定蛋白質的存在。

## 參見

* 人類蛋白質體計劃
* 蛋白質組學 (Proteomics)
* 生物資訊學
* 轉錄組 (Transcriptome)
* 代謝物組（Metabolome）

## 參考文獻

## 外部鏈接

* （英文）PIR database
* （英文）UniProt database （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）
* （英文）Pfam database，存檔於美國國會圖書館（存檔日期 2011-05-06）
蛋白质组学_(杂志)

**《蛋白質組學》**（英語：_Proteomics_）是一份同行評審科學期刊，主要刊載蛋白質組分析、蛋白性能分析、疾病、藥物、農業及生物學應用、細胞系統分析、組織和蛋白信息等方面的論文。2009 年的影響因子為 4.426。

## 參見

* 蛋白質組研究期刊 (Journal of Proteome Research)
* 臨床蛋白質組學期刊 (Clinical Proteomics)
* 分子與細胞蛋白質組學期刊 (Molecular & Cellular Proteomics)
蛋白质组学标准化倡议

**蛋白質組學標準化倡議**（PSI）是人類蛋白質組組織（HUPO）所屬的一個工作小組。它的目的是為蛋白質組學定義數據標準，促進數據比較，數據交換和驗證。

蛋白質組學標準化倡議關注以下主題：

* 定義了所有蛋白質學實驗應該提供的基本元數據的蛋白質組學實驗最簡信息指導。
* 能夠為數據和元數據編碼的數據置標語言。
* 保證注釋與表達一致性的本體構建。

## 外部連結

* PSI web site (psidev.info) （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）

## 引用
蛋白质结构域

**蛋白質結構域**（英語：protein domain）是蛋白質中的一類結構單元，是構成蛋白質（三級）結構的基本單元。

有些球形蛋白的一條肽鏈，或以共價鍵相連的兩條或多條肽鏈在空間結構上可以區分為若干個球狀的子結構，其中的每一個球狀子結構就被稱為一個結構域。

同一個蛋白的各個結構域之間是以肽鏈相互連結的，而連結兩個蛋白質結構域的絕大多數都是單股肽鏈，只有在極個別的情況下會有少數的雙股肽鏈聯繫不同的結構域。在 X 射線晶體學衍射實驗繪製的電子密度圖中，可以清楚地看到有些球狀蛋白地的部存在一些裂隙，這些裂隙就是各個結構域之間的連結部分，蛋白質結構域之間的連結雖然是鬆散的，但他們仍然屬於同一條肽鏈，靠肽鏈連結這一點和蛋白質的各個亞基之間依靠非鍵相互作用維繫結構有著本質的區別。

蛋白質結構域在空間上具有臨近相關性：即在蛋白質一級結構上相互臨近的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的三維空間結構上也相互臨近，在蛋白質一級結構上相互遠離的胺基酸殘基，在蛋白質結構域的空間結構上也相互遠離，甚至分別屬於不同的蛋白質結構域。

蛋白質結構域與蛋白質完成生理功能有著密切的關係，有時幾個結構域共同完成一項生理功能，有時一個結構域就可以獨立完成一項生理功能，但是一個結構不完整的蛋白質結構域是不可能產生生理功能的。因此蛋白質結構域是蛋白質生理功能的結構基礎，但必須指出的是，雖然蛋白質結構域與蛋白質的功能關係密切，但是蛋白質結構域和功能域的概念並不相同。

## 背景

結構域（domain）的概念首先在 1973 年由 Wetlaufer 在研究母雞溶菌酶和木瓜蛋白酶的 X 射線晶體學研究和對有限的免疫球蛋白的蛋白水解研究後提出。 Wetlaufer 將結構域定義為可以自主摺疊的蛋白質結構的穩定單位。 在過去，結構域曾被描述為以下的單位：

* 緊湊結構
* 功能和演化
* 摺疊

每個定義是有效的並且經常重疊，即在多種蛋白質之間發現的緊密結構域可能在其結構環境內獨立摺疊。在自然中，通常將幾個結構域結合在一起以形成具有大量可能性的多結構域和多功能蛋白質。在多結構域蛋白中，每個結構域可以獨立地或以與其鄰居協同的方式實現其自身的功能。 結構域可以用作構建大組裝體如病毒顆粒或肌肉纖維的模塊，或者可以提供在酶或調節蛋白中發現的特異性催化或結合位點。

## 蛋白質結構域類型

* 全 alpha 結構域 是由 α 螺旋和蛋白質結構環連接而成。而相對的全 beta 結構域是只含有不重複的 beta 摺疊構成。混合 alpha/beta 是指含有螺旋 - 轉角 - 螺旋這類結構模體的超二級結構的結構域，alpha+beta 結構域含有 alpha 螺旋和 beta 摺疊二級結構且沿著肽鍵排列。

## 蛋白質結構域的例子

* EF 手：是在信號傳送鈣調蛋白的所有結構域和肌肉蛋白質肌鈣蛋白 C 中發現的一種螺旋 - 轉角 - 螺旋結構域。
* Src 同源 2 結構域: SH2 結構域通常在信號轉導蛋白中發現。 SH2 結構域賦予與磷酸化酪氨酸（pTyr）結合。 命名為 src 病毒癌基因的磷酸酪氨酸結合結構域，其本身是酪氨酸激酶。 參見：SH3 結構域。
* 鋅手指 DNA 結合結構域（ZnF\_GATA）：含有 ZnF\_GATA 結構域的蛋白質通常是通常與啟動子的 DNA 序列 [AT] GATA [AG] 結合的轉錄因子。

## 參考文獻

## 參見

* 蛋白質
  * 蛋白質結構
  * 蛋白質結構預測
  * 蛋白質結構預測軟體列表
  * 蛋白質家族
  * 蛋白質超家族
  * 功能域
* 結構生物學
* 蛋白質資料庫結構分類