アクチベーター
アクチベータータンパク質は、DNA結合ドメインと活性化ドメインという2つの主要なドメインから構成される。DNA結合ドメインは配列特異的にDNAに結合し、活性化ドメインは他の分子との相互作用によって遺伝子の転写を増加させる機能を持つ。アクチベーターのDNA結合ドメインには、ヘリックスターンヘリックス、ジンクフィンガー、ロイシンジッパーなどさまざまな構造がある。こうしたDNA結合ドメインには特定のDNA配列に対する特異性があり、特定の遺伝子のみを活性化する。活性化ドメインにもさまざまなタイプがあり、アミノ酸配列によって、アラニンリッチドメイン、グルタミン酸リッチドメイン、酸性ドメインなどに分類される。これらのドメインによる相互作用は特異的ではなく、さまざまな標的分子と相互作用する傾向がある。
アクチベーターにはアロステリック部位が存在する場合もあり、アクチベーター自身の活性化と不活性化を担う。
アクチベーターの一部は細胞内での活性に影響する翻訳後修飾が行われる。リン酸化、アセチル化、ユビキチン化などの修飾がアクチベーターの活性を調節することが観察されている。付加される化学基やアクチベーター自身の性質に依存して、翻訳後修飾はアクチベーターの活性を増加させたり低下させたりする。例えば、アセチル化は一部のアクチベーターのDNA結合親和性を増加させることで活性を増大させる。一方、ユビキチン化はアクチベーターがその機能を終えた後の分解の標識となるため、アクチベーターの活性を低下させる。
カタボライト活性化タンパク質(英語版)(CAP)またはcAMP受容体タンパク質(英語版)(CRP)は、大腸菌のlacオペロンの転写を活性化する。環状アデノシン一リン酸(cAMP)はグルコース飢餓状態で産生され、CAPに結合するアロステリックエフェクターとして作用し、CAPのコンフォメーション変化を引き起こしてlacプロモーターに近接する部位への結合を可能にする。その後、CAPはRNAポリメラーゼとの直接的なタンパク質間相互作用によって、RNAポリメラーゼをlacプロモーターにリクルートする。
アクチベーター活性自体もさまざまな方法で調節され、適切な時期とレベルでのアクチベーターによる遺伝子転写促進が保証されている。アクチベーターの活性は、環境刺激や他の細胞内シグナルに応答して増大したり低下したりする。