タンパク質凝集
Bi-chaperone systemはHsp70システム(大腸菌ではDnaK-DnaJ-GrpE、酵母ではSsa1-Ydj1/Sis1-Sse1/Fes1)とHsp100(大腸菌ではClpB、酵母ではHsp104)シャペロンを利用してタンパク質の脱凝集とリフォールディングを行う。
Hsp70はタンパク質凝集体と相互作用し、Hsp100をリクルートする。Hsp70は活性化されたHsp100を安定化する。Hsp100は芳香族アミノ酸に富むポアループが存在し、スレッディング(糸通し)によってポリペプチドのもつれを解くために利用される。このスレッディング活性はN末端からでもC末端からでも、ポリペプチドの中間からでも開始することができる。ポリペプチドは一連の段階を経てHsp100の内部を通過して移動し、その各段階でATPが利用される。この過程を経てポリペプチドはアンフォールドされ、その後自発的にまたは他の熱ショックタンパク質の助けのもとでリフォールディングを行う。