HLA-A
TAPはタパシン(英語版)と呼ばれるタンパク質とともにPLCに結合する。この時点のPLCには、HLA-A(α鎖)、β2-ミクログロブリン(β鎖)、ERp57、カルレティキュリン、TAP(とそれに結合したペプチド断片)、タパシンが含まれている。タパシンはTAPの安定性を高めるとともに、PLC全体を安定化する。TAPは小胞体内腔へ輸送されたペプチドを放出するが、PLCの形成はHLA-Aの溝とTAPが近接して位置するよう保証しており、ペプチドが溝に結合する可能性を高めている。ペプチドのHLA-Aに対する親和性が十分に高い場合には、そのペプチドは溝に結合する。タパシンは積極的にTAPからHLA-Aへペプチドをローデングし、また高親和性のペプチドが結合するまでMHCクラスI分子を小胞体内腔に保持する役割を果たしている可能性が研究からは示唆されている。
十分に高い親和性のペプチドがMHCクラスI分子に結合すると、カルレティキュリン、ERp57、TAP、タパシンはMHCクラスI分子を放出する。この時点のMHCクラスI分子はHLA-Aタンパク質とそれに結合したβ2-ミクログロブリン、そして短いペプチドから構成されているが、HLA-Aの膜貫通ドメインによって小胞体膜に固定されている。何らかの時点で小胞体がシグナルを受け取ると、この複合体を保持している膜領域が出芽し、さらなるプロセシングのために輸送される。この複合体は小胞輸送によって、ゴルジ体を経て細胞膜へ輸送される。小胞の細胞膜への融合過程で、ペプチドを保持している部分を含む小胞体内腔側が細胞外側に露出する。