SNAREタンパク質
v-SNAREとt-SNAREは可逆的に集合し、トランスSNARE複合体(trans-SNARE complex)と呼ばれる強固な4-ヘリックスバンドルを形成する。シナプス小胞で容易に形成される準安定的状態であるトランスSNARE複合体は、細胞膜に位置するシンタキシンとSNAP-25、そして小胞の膜に固定されたシナプトブレビン(VAMP、vesicle-associated membrane proteinとも呼ばれる)から構成される。シンタキシンとシナプトブレビンはC末端ドメインでそれぞれの膜に固定されているが、SNAP-25はいくつかのシステイン残基に結合したパルミトイル鎖を介して細胞膜に結合している。シンタキシンとシナプトブレビンは1本ずつ、SNAP-25は2本のαヘリックスを提供し、4-ヘリックスバンドルが形成される。
細胞膜に位置するSNAREは微小ドメインまたはクラスターとして存在することが示されており、それらは細胞がエキソサイトーシスを完全に行うために必須である。
活動電位が軸索終末に到達すると、脱分極によって電位依存性カルシウムチャネル(voltage-gated calcium channel、VGCC)の開口が刺激され、電気化学勾配に従ってカルシウムが急激に流入する。カルシウムはシナプトタグミン1(英語版)との結合を介してエキスサイトーシスを促進する。しかし、SNAP-25はグルタミン酸作動性神経細胞においてVGCCの機能を負に制御することが示されている。SNAP-25はVGCCによる電流密度を減少させ、そのためシナプトタグミンに結合するカルシウムの量は減少し、エキソサイトーシスは減少する。逆に、SNAP-25の発現低下はVGCCの電流密度を増加させエキソサイトーシスを増大させる。
さらなる調査によって、SNAP-25の過剰発現/発現低下とさまざまな脳疾患が関係している可能性が示唆されている。注意欠陥・多動性障害(ADHD)ではSNAP-25の遺伝子座の多型が疾患と関連付けられており、その症状における役割が示唆されている。このことは、coloboma変異体マウスを用いて行われたSNAP-25のヘテロノックアウトによる研究でADHDに特徴的な表現型がみられたことからもさらに示唆される。研究からは、SNAP-25の過剰発現/発現低下と統合失調症の発症との相関も示唆されている。
膜融合の過程において、別々の膜に存在するv-SNAREとt-SNAREがトランスSNARE複合体を形成する。トランスSNARE複合体は「SNAREpin」という名称でも知られる。膜の融合の段階に応じて、複合体は異なる名前で呼ばれることがある。
膜の融合後はこの複合体はシスSNARE複合体(cis-SNARE complex)と呼ばれる。なぜなら、この段階ではSNAREタンパク質が同じ(cis)膜上に存在しているからである。融合後、シスSNARE複合体はアダプタータンパク質であるαSNAP(英語版)によって解体される。その後、六量体AAA-ATPアーゼであるNSF(英語版)がATP依存的にSNAREタンパク質を巻き戻し、リサイクルのために細胞質へ放出する。
SNAREは膜融合装置の核となる要素であると考えられており、細胞質の付加的な補助タンパク質とは独立に機能する。このことはSNAREドメインが細胞質ではなく細胞外領域に位置するよう「フリップした」SNAREを用いることで実証された。このようなフリップしたv-SNAREを持つ細胞とt-SNAREを持つ細胞が接触すると、トランスSNARE複合体が形成され、続いて細胞融合が起こった。