ミオシン
ミオシンIIは、2本ずつの重鎖(英語版)と、個々の重鎖に2本ずつの軽鎖(英語版)の、合計6本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。後に、二量体を形成しないミオシンI が発見された。この際に、筋肉由来のミオシンは2つの重鎖を持ち、新しく発見されたミオシンIは重鎖を1つ持つ事から、発見された順番とは逆にナンバリングされた。これ以降に発見されたミオシンIII以降は、単純に同定された順番が反映されている。ミオシンファミリーはミオシンIIのように二量体を形成するミオシンと、ミオシンIのように単量体で働くミオシンが存在する。重鎖に結合する軽鎖の数にはファミリー間でばらつきがあり、ミオシンIIでは各重鎖に2個ずつであるが、ミオシンVでは各6個ずつ結合する。筋繊維に多量に存在し、筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮では、II型ミオシンが関与している。
筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの相対的位置変化により起こる。まず、ATPがミオシンと結合する。加水分解により、ADPとリン酸に分解される。この分解で、ミオシンの頭部の構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。
分子内張力によるATP加水分解サイクル制御は、現在迄に多くのミオシン分子を用いてレーザートラップを用いた1分子計測により確認されている。1つのミオシン二量体内に於いて、進行方向側のアクチンフィラメントに結合したミオシンには進行方向逆向きの分子内張力が働く事になり、一方で、進行方向後ろ側(次に力発生するミオシン)には進行方向側の分子内張力が働く事になる。通常の律速段階もADP放出であるが、進行方向逆側の分子内張力が働く事で、ミオシンからのADP放出はさらに抑制される。一方で、進行方向側の分子内張力が働いたミオシンからのADP放出は促進されると考えられている。そのために、ミオシン二量体に於いて、常に進行方向後ろ側のミオシンからのみADPの放出が起こる事になる。ADP解離が起こったミオシンには、ATPが結合する事が出来る為に、次のATP加水分解サイクルが開始される。このように、分子内張力によって常に進行方向後ろ側のミオシンからのみADP放出が起こり、ATP結合が起こるように制御されている。また、この分子内張力によるATP加水分解サイクル制御機構は、ノンプロセッシブ型ミオシンでも確認されており、ミオシンファミリー内に於いて一般的な性質であると考えられている。
単量体のミオシンIXによる連続歩行機構は未だに解明されていない点が多いが、アクチンフィラメントと相互作用を行うと考えられているLoop2構造が、ミオシンIXでは他のミオシンファミリーと比較して特異的に長い事から、この部分の特殊な構造は、単量体による連続運動を可能にしていると推察されている。