グランザイムB
グランザイムBはパーフォリンとともに放出され、パーフォリンは標的細胞の細胞膜にポアを形成する。パーフォリンのポアの半径は5.5 nmであるのに対し、グランザイムBのストークス半径(英語版)は2.5 nmであるため、パーフォリンのポアを通って標的を破壊することができる。
また、放出されたグランザイムBは、標的細胞表面の負に帯電したヘパラン硫酸を含む受容体に結合し、エンドサイトーシスされる。その後、グランザイムBを含んだ小胞は破裂し、グランザイムBは細胞質とそこに位置する基質に対して露出する。また、Hsp70もグランザイムBの移行の補助に関係している。
グランザイムBは、自身に結合しているセルグリシンを標的細胞膜の負に帯電したリン脂質と交換することで標的に移行することも提唱されている。移行はabsorptive pinocytosisと呼ばれる飲作用過程で行われる。
グランザイムBの最も一般的な阻害因子はSERPINB9(英語版)であり、PI-9(proteinase inhibitor 9)という名称でも知られる。376アミノ酸からなり、核と細胞質に存在する。PI-9は多くの細胞種で、グランザイムBを介した偶発的な細胞死からの保護のために産生されている。PI-9は準安定状態で存在し、グランザイムBに結合した際にエネルギー的に有利なコンフォメーションをとる。PI-9のRCL(reactive loop center)領域は偽基質として作用し、まず可逆的なミカエリス複合体を形成する。RCLのP1位とP1'位の間のペプチド結合が切断されると、グランザイムBは恒久的に阻害される。しかし、RCLの切断が効率的に行われた場合、PI-9は1:1の自殺基質(英語版)としては作用せず、グランザイムBは阻害されない。グランザイムM(英語版)は核内と細胞質のPI-9を切断し、グランザイムBの阻害を緩和させる。アデノウイルスのL4-100Kタンパク質も非活性部位と基質結合ポケットに結合することでグランザイムBを阻害する。L4-100Kはヘキソンカプソメアを核内へ運搬する組み立てタンパク質である。100 kDaのタンパク質はグランザイムHによって90 kDaの断片へと切断されることで阻害は緩和され、これはアデノウイルスの複製の抑制やグランザイムBを介した細胞死への再感作に重要である。