タンパク質構造
アミノ酸は縮合反応により結合する。この反応を繰り返して長い側鎖の鎖が作られる。この反応はリボソームという酵素によって触媒され、翻訳と呼ばれる。ペプチド結合はによる電子の非局在化のため二重結合に近くなることからにほぼ平面構造であり、その二面角ω(C1-N間)は180°に近い。二面角φ(N-Cα間)と二面角ψ(Cα-C1間)は特定の範囲の間の値を持つ。これらの角はタンパク質の自由度を表し、三次構造を決める。これらの角は二次構造によっても制限され、ラマチャンドランプロット上に表される。いくつかの重要な結合長を以下に示す。
タンパク質の構造の可視化、分析用に、フリーソフトのSTINGなど多くのソフトウェアのパッケージが流通している。他にはウェブソフトのFeatureMap3Dなどがあり、タンパク質間のアライメントを三次元で見ることができ、イントロン/エクソンのアノテーションなども可能である。
Quantum Pharmaceuticalsのものなどいくつかのソフトウェアはタンパク質の機能に影響を与えるコンフォメーションの変化の予測に使われる。
異なったタンパク質の構造同士の比較をするための方法もいくつか考案されている。またコンピュータは実験や理論モデルの間違いをチェックするためにも用いられている。