Βシート
大半のストランドは、別のストランドに隣接して配列して、一方のストランド骨格のN-H基が隣接するもう一方のストランド骨格のC=O基と水素結合を形成することで、広範な水素結合ネットワークを形成している。完全に伸長したβストランドにおいては、連続した側鎖が真上、次に真下、次に真上などを指す。βシートの中で隣り合うβストランドは、C原子が隣り合い、側鎖が同じ方向を向くように配置される。βストランドが「プリーツ」状に見えるのは、C原子の四面体化学結合によるものである。たとえば、側鎖が真上を向いている場合、C′の結合角は約109.5°であるため、その結合はわずかに下を向いている必要がある。このプリーツにより、Cαi と Cαi + 2 の間の距離は、完全に伸長した2つのトランスペプチドから予想される7.6Å(0.76 nm)ではなく、約6Å(0.60 nm)となる。
βシートのトポロジーは、骨格に沿って水素結合しているβストランドの順序を表す。たとえば、フラボドキシンフォールドは、5本ストランドからなるトポロジー21345の平行βシートを持っている。したがって端部ストランドは、骨格に沿ってβストランド2とβストランド5になる。明示的に綴ると、βストランド2はβストランド1とH結合し、βストランド3とH結合し、βストランド4とH結合し、βストランド5とH結合し、その他の端部ストランドと結合する。同系統で、上述のグリークキー・モチーフは、4123のトポロジーを持っている。βシートの二次構造は、ストランドの数、それらのトポロジー、およびそれらの水素結合が平行か逆平行かで大まかに説明できる。
βシートには、開いている(2本の端部ストランドを持つ)ものと(例:フラボドキシンフォールドや免疫グロブリンフォールド)、閉じているβバレルがある(例:TIMバレルなど)。βバレルは、しばしばそれらのずれや傾斜を用いて表現される。 開いたβシートの中には、非常に湾曲していて折り重なるものや(例:SH3ドメイン)、馬蹄型をしているものもある(例:リボヌクレアーゼ阻害剤)。開いたβシートは、面と面を合わせても(例:βプロペラドメインや免疫グロブリンフォールド)、端と端を合わせても、一つの大きなβシートを形成することができる。
βシートは、all-β(英語版)、α+β(英語版)、α/β(英語版)ドメインに存在し、また多くのペプチドや小タンパク質にも存在するが、全体的な構造は完全に明らかにされていない。all-β(英語版)ドメインは、βバレル、βサンドウィッチ、βプリズム、βプロペラ、βヘリックスを形成することがある。
ペプチド鎖にはN末端とC末端による方向性があるため、βストランドでも方向性があると言える。それらは通常、タンパク質トポロジー図でC末端を指す矢印で表される。隣接するβストランドは、逆平行、平行、または混合配列で水素結合を形成することができる。
逆平行配列では、連続したβストランドが交互に方向を変え、一方のストランドのN末端が次のストランドのC末端に隣接する。これは、カルボニルとアミンの間のストランド間水素結合が有利な配向である平面になるため、最も強いストランド間安定性を生み出す配置である。ペプチド骨格の二面角(φ, ψ)は、逆平行シートでは約(–140°, 135°)である。この場合、2つの原子 Cαi と Cαj が水素結合した2つのβストランドで隣接していれば、互いのペプチド基に2つの共有骨格の水素結合を形成することになる。これは近接ペア水素結合として知られている。
平行配列では、連続するストランドのN末端がすべて同じ方向に向いている。この配列は、ストランド間の水素結合パターンに非平面性が生じるため、わずかに不安定になる可能性がある。平行シートの二面角(φ, ψ)は約(–120°, 115°)である。1つのモチーフの中で、相互作用する平行なストランドが5本以下であることは稀であり、ストランドの数が少ないと不安定になることが示唆されるが、N末端とC末端が整列しているストランドは必然的に非常に離れていなければならないため、平行βシートの形成は基本的に困難である。また、小さなアミロイド形成配列は、一般的に、主に平行βシートストランドからなるβシートフィブリルに凝集するように見えることから、平行βシートがより安定している可能性があるという証拠もある。
平行βシート構造では、水素結合している2つのβストランドにおいて、2つの原子 Cαi と Cαj が隣接している場合、お互いに水素結合するのではなく、一方の残基が他方の残基を挟むように水素結合を形成する(その逆はない)。たとえば、残基 i は、残基 j − 1 および j + 1 と水素結合を形成することがあり、これはワイドペア水素結合として知られている。一方、残基 j は、異なる残基と水素結合するかもしれないし、まったく結合しないこともある。
平行βシートの水素結合配列は、11個の原子を持つアミドリング(英語版)モチーフの配列に似ている。
最後に、個々のストランドは混合結合パターンを示すことがあり、これは一方が平行ストランドで他方が逆平行ストランドからなる。このような配列は、ランダムな配向分布が示唆するほど一般的ではなく、このパターンが逆平行配列よりも不安定であることを示唆している。しかし、タンパク質全体には他の構造的特徴が常に多数存在するため、バイオインフォマティクス解析で構造熱力学を引き出すことはどうしても困難である。また、タンパク質は、フォールディング熱力学だけでなく、フォールディング動力学によって本質的に制約を受けるため、バイオインフォマティクス解析から安定性を結論づけるには常に注意が必要である。
βストランドの水素結合は完全である必要はなく、βバルジとして知られる局所的な破壊が見られることがある。
水素結合はシートの平面にほぼ沿っており、ペプチドカルボニル基は連続する残基と交互方向を向いている。これと比較して、αヘリックスでは連続するカルボニル基は同じ方向を向いている。