アミロイド前駆体タンパク質
“Physicochemical characteristics of soluble oligomeric Abeta and their pathologic role in Alzheimer's disease”. Neurological Research 27 (8): 869–81. (Dec 2005). doi:10.1179/016164105X49436. PMID 16354549.
“New insights into potential functions for the protein 4.1 superfamily of proteins in kidney epithelium”. Frontiers in Bioscience 11 (1): 1646–66. (2006). doi:10.2741/1911. PMID 16368544. https://digital.library.unt.edu/ark:/67531/metadc892527/.
“Amyloidogenic processing of beta-amyloid precursor protein in intracellular compartments”. Neurology 66 (2 Suppl 1): S69–73. (Jan 2006). doi:10.1212/01.wnl.0000192107.17175.39. PMID 16432149.
“[Recurrent intraparenchimal haemorrhages in a patient with cerebral amyloidotic angiopathy: description of one autopsy case]”. Pathologica 98 (1): 44–7.
APPの天然状態での生物学的役割はアルツハイマー病研究において関心が高いものの、未解明の部分が多い。
APPの配列には、大部分が独立してフォールディングを行う、明確な構造ドメインが多数同定されている。細胞外領域は細胞内領域よりもずっと大きく、E1ドメインとE2ドメインに分けられ、両者は酸性ドメイン(AcD)によって連結されている。E1は成長因子様ドメイン(英語版)(GFLD)と銅結合ドメイン(CuBD)の2つのサブドメインからなり、両者は密接に相互作用している。セリンプロテアーゼ阻害因子ドメインがAcDとE2ドメインの間に存在するが、脳で発現しているアイソフォームには存在しない。APPの完全な結晶構造は解かれていないが、個々のドメインの結晶化には成功しており、GFLD、CuBD、完全なE1ドメインとE2ドメインの構造が得られている。
アミロイド前駆体タンパク質は次に挙げる因子と相互作用することが示されている
APBA1(英語版)
APBA2(英語版)
APBA3(英語版)
APBB1(英語版)
APPBP1(英語版)
APPBP2(英語版)
BCAP31(英語版)
BLMH(英語版)
CLSTN1(英語版)
CAV1
COL25A1(英語版)
FBLN1(英語版)
GSN(英語版)
HSD17B10(英語版)
SHC1(英語版)
APPは、アルツハイマー病を含む多数の脳疾患に関係しているタンパク質であるリーリンとも相互作用する。
“Regulation and expression of the Alzheimer's beta/A4 amyloid protein precursor in health, disease, and Down's syndrome”. Annals of the New York Academy of Sciences 695 (1 Transduction): 91–102. (Sep 1993). doi:10.1111/j.1749-6632.1993.tb23035.x. PMID 8239320.
“Long time dynamic simulations: exploring the folding pathways of an Alzheimer's amyloid Abeta-peptide”. Accounts of Chemical Research 35 (6): 473–81. (Jun 2002). doi:10.1021/ar010031e. PMID 12069633.
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“The beta-amyloid precursor protein (APP) and Alzheimer's disease: does the tail wag the dog?