プロテインキナーゼB
Aktは通常、ターンモチーフに位置する450番目のスレオニン残基が翻訳時にリン酸化される。この残基がリン酸化されていないときは、Aktは正しくフォールディングしない。450番目の残基がリン酸化されず、誤ったフォールディングがなされたAktは、ユビキチン化されてプロテアソームによって分解される。また、IGF-1への応答によって308番目のスレオニン残基と473番目のセリン残基がリン酸化されると、ユビキチンリガーゼ (E3リガーゼ) であるNEDD4によって部分的なユビキチン化がなされる。リン酸化されてユビキチン化されたAktはプロテアソームによって分解される一方、その一部はユビキチン依存的に核へ移行し、基質のリン酸化を行う。がん由来のAkt変異体 (E17K) は、野生型Aktよりも容易にユビキチン化とリン酸化がなされ、より効率的に核へと移行する。この機構が、ヒトでのE17K変異によるがんに寄与している可能性がある。
Aktは腫瘍細胞の生存、増殖、そして侵襲性に関連している。またAktの活性化は、ヒトのがんと腫瘍細胞において最も頻繁に観察される変化の1つである。Aktが恒常的に活性化されている腫瘍細胞は、その生存がAktに依存している可能性がある。それゆえ、Aktとその関連経路について理解することは、がんや腫瘍細胞に対するより良い治療法を生み出すために重要となる。AKT1のモザイク活性化変異 (c. 49G>A, p.Glu17Lys) はプロテウス症候群と関連しており、皮膚、結合組織、脳や他の組織の過成長が引き起こされる。