アニリン (タンパク質)
アニリンは、G-アクチンではなくF-アクチンに特異的に結合する。アニリンのF-アクチンへの結合は、細胞分裂時にのみ生じる。また、アニリンはアクチンフィラメントを束ね(バンドリング)、それらの間での相対的なスライドを駆動する。こうした収縮挙動はミオシンやATPには依存しておらず、アクチンフィラメントの脱重合と共役している可能性がある。ショウジョウバエではF-アクチンへの結合を行うためには258–340番残基で十分であるが、アクチンフィラメントのバンドリングには246–371番残基が必要である。アクチンに結合してバンドリングを行うというアニリンの活性は、多くの種で保存されている。アニリンはアクチンバンドリングを調節することで、細胞分裂時のアクトミオシンの収縮効率を高めていると考えられている。アニリンとF-アクチンはどちらも収縮環に存在し、両者は独立してリクルートされるものの、F-アクチンはアニリンの標的化効率を高めることが知られている。また、アニリンはフォルミン(英語版)タンパク質mDia2の活性型を安定化することで、F-アクチンの脱重合の促進に関与している可能性もある。