フィブリル
コラーゲンは、動物の多くの結合組織の細胞外にある主要な構造タンパク質である。結合組織の主成分として、哺乳類のタンパク質の中では最も量が多く、体内の全タンパク質量の25~35%を占めている。
コラーゲンのフィブリルは波状構造(クリンプ構造)である。腱などのコラーゲンの応力-ひずみ曲線は、いくつかの領域に細分化される。小さなひずみの領域である「爪先(つまさき)」領域は、光学顕微鏡で見ることができるコラーゲンフィブリルの中で、巨視的な波状構造の移動に対応する。より大きなひずみの「踵(かかと)」および「線形」領域では、それ以上の構造変化は見られない。
トロポコラーゲン(英語版)は分子成分繊維であり、3本の左巻きポリペプチド鎖が互いに巻き付いて(図を参照)、右巻きの三重らせんを形成している。
原線維形成(英語版)(英: fibrillogenesis)とは、結合組織のコラーゲン線維に多く見られる微細なフィブリルの伸長である。原線維形成の明確なメカニズムは未だに不明であるものの、基礎研究から得られた多くの仮説により、多くの可能性のあるメカニズムが発見されている。初期の実験では、組織からI型コラーゲンを蒸留し、溶液を制御してフィブリルに再結合させることができた。後の研究では、コラーゲンモノマー上の結合部位の組成と構造を理解するのに役立っている。コラーゲンは、コラーゲンの自己組織化をサポートする可溶性前駆体であるプロコラーゲンとして合成される。コラーゲンフィブリルは生体内で50個近くの結合成分を有するため、生体内で原線維形成を起こすための明確な要件は依然として不可解である。
酸性溶液や生理食塩水を用いてコラーゲンを組織から抽出し、温度やpHを変化させることでフィブリルに再配列させることができる。実験により、コラーゲンモノマー間の引力が再配列を助けることが発見された。コラーゲンは合成反応の前駆体であるプロコラーゲンの役割を果たしており、コラーゲンの自己重合が確認されている。
自然界には30種類以上のコラーゲンが存在し、化学組成は似ているものの結晶構造が異なる。圧倒的にI型コラーゲンとII型が豊富である。それらは実験室(in vitro)で自発的にフィブリルを形成するが、フィブロネクチン、フィブロネクチン結合、コラーゲン結合インテグリン、およびコラーゲンVは、I型コラーゲン形成に不可欠であり、XI型コラーゲンはII型コラーゲン形成に不可欠である。したがって、細胞機構は、タンパク質の自己組織化プロセスにおいて重要な役割を果たしている。