N-ホルミルメチオニン
fMetは細菌のタンパク質合成の開始残基であり、伸長するポリペプチド鎖のN末端に位置する。fMetは、mRNA上の開始コドン5'-AUG-3'と対合するアンチコドン3'-UAC-5'を持つ、専用のtRNA(tRNA)によって、リボソーム(30S)-mRNA複合体へ運ばれる。
fMetはメチオニンと同じAUGコドンによってコードされるが、AUGが開始コドンとして利用される場合にはメチオニンの代わりにfMetが使われ、ペプチド鎖の最初のアミノ酸となる。その後mRNA上に再び出現したAUGコドンには、通常のメチオニンが使われる。この基本的機構は、多くの生物に利用されている。
メチオニンへのホルミル基の付加は、メチオニルtRNAホルミルトランスフェラーゼによって触媒される。この修飾は、アミノアシルtRNA合成酵素によってメチオニンがtRNAにロードされた後に行われる。
メチオニンは、tRNAとtRNAの両方にロードされるが、トランスホルミラーゼは、メチオニンがtRNAにロードされている場合にのみ、メチオニンにホルミル基を付加する。
このN末端のfMetは、宿主タンパク質と組換えタンパク質のいずれにおいても、大部分のタンパク質では連続的な2つの酵素反応によって除去される。まず、ペプチドデホルミラーゼがfMetを通常のメチオニンに脱ホルミル化する。続いて、メチオニンアミノペプチダーゼがN末端のメチオニンを除去する。
ヒトを含む真核生物のミトコンドリアや、植物細胞の葉緑体でも、タンパク質合成はfMetから開始される。ミトコンドリアと葉緑体が細菌と共通してfMetによるタンパク質合成開始を行うことは、細胞内共生説の証拠として引用される。