ラミニン
YIGSRペプチドががんの転移を防ぐ。YIGSRを参照のこと。YIGSR以外のラミニンペプチドもがん細胞に作用する。
1987年まで、マウスEHS肉腫由来のラミニンだけが、ラミニンとして研究されていた。
1988年、ところが、ラミニン分子のα鎖, β鎖, γ鎖のcDNA塩基配列によく似た新しいタンパク質が、シュワン細胞、横紋筋、トロホブラストの基底膜に見つかった。タンパク質はメローシン(merosin)と命名された。
1989年、ラットの神経筋接合部のシナプス間隙にラミニンによく似た新しいタンパク質が発見され、synaptic(シナプスの)の頭文字をとって、s-ラミニン(s-laminin)と命名された。その後、いくつかのラミニン類似タンパク質が発見され、名称が複雑になり、混乱気味になってきた。
1994年、世界中の主要なラミニン研究者が相談し、ラミニンの新しい名称として、サブユニットα, β, γのあとに数字をつけ、ラミニンの名称を統一的に分類した。例えば、今まで述べてきたEHS肉腫由来のラミニンはラミニン‐1で、構成サブユニットはα1、β1、γ1である。
ラミニンはα鎖が5種、β鎖が3種、γ鎖が3種、見つかった。従って、理論的な組み合わせの最大数は、5×3×3=45で、45種類のラミニン分子が可能である。しかし、α鎖、β鎖、γ鎖のすべての組み合わせが見つかっているわけではない。
α鎖のC末端側のドメインで、遺伝子で書くとLAMA1; LAMA2; LAMA3; LAMA4; LAMA5が持っている。 特に重要なのは、Gドメイン(globular domain)である。Gドメインはラミニンの細胞作用に重要なドメインで、細胞接着、細胞移動、細胞内シグナル伝達、細胞分化に機能している。α鎖のC末端近くにあり、5回繰返し構造を持つ(LG 1、LG 2、・・・LG 5)。ヘパリン結合部位、細胞接着部位がある。 Gドメインの二次構造はペントラキシン(pentraxin)に類似している 5つのGドメインの内、LG 4とLG 5だけが、ヘパリン、硫酸化糖脂質、αジストログリカンに結合する。