コンデンシン
コンデンシン複合体のコアとして働くSMC2量体は、極めて特徴的なV字構造を形成する(図3;SMCタンパク質の項を参照)。その形状は、原核生物型・真核生物型ともに電子顕微鏡によって捉えられている。SMC2量体の腕部の長さは ~50 nmにも達する(これは2重鎖DNA~150 bpに相当する)ことからも、コンデンシンがいかに巨大なタンパク質複合体であるかがわかる。真核細胞型では、kleisinサブユニットがSMCサブユニットのヘッドドメインに結合し、SMC2量体とHEATリピートサブユニットの相互作用を橋渡ししている(図2)。
タンパク質X線結晶構造解析は、大腸菌型MukBEFや枯草菌型SMC−ScpAB が先行している。真核生物型では、SMC2量体(SMC2-SMC4)の一部(ヒンジとロッドドメイン)に加え、CAP-G/CAP-Hのサブ複合体およびそのDNAとの共結晶、さらにCAP-D2/CAP-Hのサブ複合体の構造が報告されている。また、コンデンシン I のATP結合と加水分解に伴う大きなコンフォメーション変化の一端がcryo-EM (cryo-electron microscopy) によって捉えられている。一方、高速AFM (atomic force microscopy) 観察によると、SMC2量体の腕部はこれまで予想されていた以上にフレキシブルな構造をとっているらしい。