生化学の歴史
通常、-ase(アーゼ)という接尾辞が基質の名称(例:ラクターゼはラクトースを分解する酵素)や反応の種類(例:DNAポリメラーゼはDNAポリマーを生成する)に付加される。
酵素が生体細胞の外でも機能することが示された後、次に酵素の生化学的本性の決定が行われた。多くの初期の研究者は酵素活性がタンパク質と関係があると考えたが、ノーベル賞受賞者のリヒャルト・ヴィルシュテッターを始めとする一部の科学者は、タンパク質は単に真の酵素の運搬体に過ぎず、タンパク質それ自体は触媒能力を持たないとして反論した。しかし1926年、ジェームズ・サムナーはウレアーゼという酵素が純粋なタンパク質であることを示し、結晶化に成功した。また、1937年にはカタラーゼという酵素について同様のことを行った。純粋のタンパク質が酵素になりうることは、ジョン・ノースロップとウェンデル・スタンリー(消化酵素であるペプシン(1930)、トリプシン、キモトリプシンに関して研究していた人物)によって決定的に証明された。サムナー、ノースロップ、スタンリーの3人は1946年にノーベル化学賞を受賞した 。
酵素が結晶化可能であることの発見は、X線結晶構造解析による酵素の構造決定に繋がった。最初に構造が決定された酵素はリゾチームである。リゾチームは涙、唾液、卵白の中で見つかった酵素で、一部の細菌の被覆物を消化する働きを持つ。この酵素の構造はデヴィッド・チルトン・フィリップスの研究グループによって決定され、1965年に発表された。リゾチームの高分解能構造の決定は構造生物学と呼ばれる学術分野の夜明けとなり、酵素がどのように働くかを原子レベルで解明する努力が始まった。
細胞と外界とを仕切る生体膜は脂質を主成分とする二重構造により構成されることが1935年にDanielliとDavsonによって提唱された。生体膜は細胞膜だけでなく、細胞内器官であるミトコンドリアや小胞体などにも存在し、それぞれ機能が異なっている。 1972年にSingerとNicolsonとは流動モザイクモデルを提唱し、機能タンパク質が組み込まれた脂質二重膜により生体膜が構成されることが判明した。
生体膜には脂質やタンパク質以外にも糖鎖が結合している。生体膜糖鎖の構造は細胞の自己認識に重要である。ABO式血液型は赤血球膜表面の糖鎖の種類の相違により認識される。