翻訳終結因子
eRF1は、N(N-terminal)、M(middle)、C(C-teminal)、minidomainの4つのドメインに分けられる。
Nドメインは終止コドンの認識を担う。認識モチーフは、TASNIKSとYxCxxxFである。
MドメインのGGQモチーフはペプチジル-tRNAヒドロラーゼ活性に重要である。
細菌型の終結因子とは異なり、eRF1–eRF3–GTPは複合体として共にリボソームへ結合する。eRF1とeRF3の結合は、eRF3上のGRFTLRDモチーフを介して行われる。終止コドンの認識によってeRF3はGTPを加水分解し、その結果生じる動きによってGGQモチーフはPTCに移動してペプチジルtRNAの加水分解が可能となる。また、この動きによってこの終結前複合体のtoeprint(英語版)には+2ヌクレオチドのシフトが引き起こされる。古細菌のaRF1–EF1α–GTP複合体も同様に機能し、aa-tRNA–EF-Tu–GTPの機構と類似している。
真核生物では、相同な系であるDom34/Pelota(英語版)–Hbs1(英語版)によって、何らかの問題で翻訳中に停止したリボソームの解体が行われる。これらにはGGQモチーフは存在しない。再生や分割の過程はABCE1(英語版)によって媒介される。
mRNAの翻訳時には、大部分のコドンはチャージされた(アミノ酸が付加された)tRNA分子(アミノアシルtRNA)によって認識される。アミノアシルtRNAには、各tRNAのアンチコドンに特異的に対応するアミノ酸が付加されている。標準的な遺伝暗号には、UAG(amber)、UAA(ochre)、UGA(opalもしくはumber)と呼ばれる3種類の終止コドンが存在し、これら終止コドンは通常のコドンと同様に3塩基からなるが、tRNAによって解読されるわけではない。このことは1967年にマリオ・カペッキによって発見され、通常はtRNAは終止コドンを全く認識しておらず、"release factor"と名付けられたペプチド鎖の放出を担う因子はtRNAではなくタンパク質であることが示された。後に、異なる終止コドンは異なる終結因子によって認識されていることが示された。