タンパク質複合体
一時的タンパク質複合体は、生体内(in vivo)で一時的に形成・分解されるのに対し、永続的複合体は比較的長い半減期を持っている。通常、偏性相互作用 (英語: obligate interactions; 偏性複合体のタンパク質-タンパク質相互作用) は永続的であるのに対し、非偏性相互作用は永続的または一時的のいずれかであることが判明している。偏性相互作用と非偏性相互作用の間には明確な区別はなく、むしろ、pHやタンパク質濃度などのさまざまな条件に依存する連続体が存在していることに注意を要する。
ただし、一時的相互作用と永続的/安定的相互作用の特性には重要な違いがある。安定した相互作用は高度に保存されているが、一時的な相互作用は保存されていないこと、安定した相互作用の両端にある相互作用タンパク質は一時的な相互作用よりも共発現する傾向が強いこと (実際、一時的に相互作用する2つのタンパク質間の共発現確率はランダムな2つのタンパク質よりも高くはない)、一時的な相互作用は安定した相互作用に比べて共局在化していないことが挙げられる。
本質的には一過性であるが、一時的相互作用は細胞生物学にとって非常に重要である。ヒトのインタラクトーム(英語版)にはそのような相互作用が豊富に含まれており、これらの相互作用が遺伝子制御やシグナル伝達の主役となっており、天然変性領域 (英語: intrinsically disordered regions (IDR): ネイティブ状態で動的な相互変換構造を示すタンパク質中の領域) を持つタンパク質は、一時的な制御とシグナル伝達の相互作用に富んでいることがわかっている。
タンパク質が生体内(in vivo)で単独で (他の関連タンパク質を伴わずに) 安定した十分に折りたたまれた構造を形成できる場合、そのようなタンパク質が形成する複合体は「非偏性タンパク質複合体」(英語: non-obligate protein complexes)と呼ばる。しかし、タンパク質の中には、単独では安定した十分に折りたたまれた構造を形成できず、構成タンパク質を安定化するタンパク質複合体の一部として存在するものもある。このようなタンパク質複合体は「偏性タンパク質複合体」(英語: obligate protein complexes)と呼ばれている。
誤ったアセンブリ(英語: assembly; 組み立て)は破壊的な結果を招く可能性があるため、多タンパク質複合体の適切なアセンブリは重要である。アセンブリ経路を研究するために、研究者は経路の中間段階を調べる。これを可能にする技術の一つが、異なる中間状態を同時に識別できるエレクトロスプレー質量分析法である。これにより、ほとんどの複合体が秩序だったアセンブリ経路に従うことが明らかになった。変性アセンブリが可能な場合によっては、非変性状態から変性状態への変化が凝集を引き起こすため、複合体の機能を機能不全へと移行をもたらす。
多タンパク質複合体がどのようにしてアセンブリするかについては、タンパク質の構造がその役割を果たしている。タンパク質間の界面を利用して、アセンブリ経路を予測することができる。タンパク質の固有の柔軟性も重要な役割を果たしており、柔軟性の高いタンパク質ほど、相互作用に利用できる表面積が大きくなる。
アセンブリと分解とは異なるプロセスであるが、それらはホモマー複合体とへテロマー複合体のそれぞれで可逆的である。したがって全体的なプロセスは、逆アセンブリ (英語: (dis)assembly) と呼ぶことができる。