免疫グロブリンG
IgGはまた、アレルギー反応の調節にも関与している。Finkelmanによると、全身性アナフィラキシーには2つの経路がある。抗原は、肥満細胞の受容体FcεRIに結合したIgEを架橋することによって、古典的な経路を介してマウスの全身性アナフィラキシーを引き起こすことがあり、ヒスタミンと血小板活性化因子(PAF)の両方の放出を刺激する。代替経路では、抗原はIgGと複合体を形成し、IgGはマクロファージの受容体FcγRIIIを架橋し、PAF放出のみを刺激する。
IgG抗体は、特定の抗原が肥満細胞に結合したIgEに結合する前にこれを阻止することで、IgEを介したアナフィラキシーを防ぐことができる。その結果、IgG抗体は少量の抗原による全身性アナフィラキシーを阻止し、大量の抗原によって誘発される全身性アナフィラキシーを媒介することができる。
IgGとIgMには類似点もあり、ともにオプソニン化により、病原体などの微生物の表面にこれらの免疫グロブリンが取り付き、マクロファージなどによる貪食などの食作用を促進する。マクロファージにはオプソニン化を検出するレセプターとして調節因子CR1があり、これによってオプソニン化による結合された微生物が検出されている。
免疫グロブリンには5つのクラスが知られており5種類に分類されるが、そのうちIgGはさらにサブクラスによって分類される。
ヒトには4種類のIgGサブクラス(IgG1、2、3、4)があり、血清中の含有量が多い順に命名されている(IgG1が最も豊富)。
食細胞上のFc受容体に対するIgGの親和性は、抗体のクラスだけでなく、抗体がどの生物種に由来するかによって異なる。ヒンジ領域(図中でCH1領域とCH2領域に挟まれた領域)の構造は、4つのIgGクラスのそれぞれに固有な生物学的特性に寄与する。それらのFc領域には約95%の類似性があるのに対し、ヒンジ領域の構造は相対的に異なっている。
IgGサブクラスの相反する特性(補体を固定する/固定しない、Fc受容体に結合する/結合しない)や、ほとんどの抗原に対する免疫応答には4つのサブクラスが混在している事実を考えると、IgGサブクラスがどのように連携して防御免疫を発揮するのかを理解することは困難であった。2013年に、ヒトのIgEおよびIgGの機能に関する「経時モデル(Temporal Model)」が提案された。 このモデルでは、IgG3(およびIgE)が応答の初期に現れることを示唆している。IgG3は親和性が比較的低いものの、IgG媒介防御がIgM媒介防御に加わることで外来抗原を除去することができる。