グルコキナーゼ
グルコキナーゼは膵臓のα細胞でもグルコースの検知を行うことが提唱されている。α細胞はβ細胞や他の細胞と混ざった状態で膵島に存在する。β細胞はグルコースレベルの上昇に対しインスリンを分泌することで応答するが、α細胞はグルカゴンの分泌を低下させることで応答する。血糖値が低血糖症レベルにまで低下すると、α細胞はグルカゴンを放出する。グルカゴンは肝細胞に対するインスリンの作用を遮るタンパク質ホルモンであり、肝細胞でのグリコーゲン分解、糖新生、グルコキナーゼ活性の低下を誘導する。β細胞におけるグルコキナーゼを介したインスリン応答ほどではないが、α細胞でのグルコキナーゼを介したグルカゴンの分泌抑制に関する証拠も蓄積が進んでおり、広く受け入れられつつある。
ヒトのグルコキナーゼは465アミノ酸からなる単量体タンパク質で、分子量は約50,000である。グルコキナーゼの立体構造には少なくとも2つの割れ目(cleft)が存在し、一方はグルコースとMg-ATPが結合する活性部位で、他方は未同定のアロステリック活性化因子の結合部位であると推定されている。
グルコキナーゼのATP結合ドメインの構造は、ヘキソキナーゼや他のタンパク質と共通しており、その共通構造はアクチンフォールドと名付けられている。
肝臓型グルコキナーゼは脊椎動物に広く存在しているが、普遍的に存在しているわけではない。遺伝子構造やアミノ酸配列はほとんどの哺乳類で高度に保存されている。しかしいくつかの例外も存在する。一部の爬虫類、鳥類、両生類や魚類もグルコキナーゼを有するのに対し、ネコとコウモリでは未発見である。グルコキナーゼが膵臓や他の器官でも同様に存在しているのかについては未解明である。肝臓におけるグルコキナーゼの存在は、動物の食事に含まれる炭水化物の量やグルコース除去の必要性を反映していると推測されている。