SARSコロナウイルス2
これによって境界部位のアミノ酸配列はS[PRRA]R↓SVASになっており、宿主細胞内でスパイクタンパク質が合成された直後に、「↓」の部分で宿主細胞の持つフーリンによる開裂を受けると考えられている。
フーリンによるS1/S2開裂を受けたスパイクタンパク質を持ったウイルスでは、スパイクタンパク質が次の宿主細胞のACE2受容体に結合すると、受容体近傍の細胞膜上にある宿主細胞のTMPRSS2プロテアーゼによって S2'部位が開裂され、そのまま感染が成立する。
これに対して、S1/S2開裂を受けていないスパイクタンパク質を持った SARS-CoV などの通常のコロナウイルスでは、スパイクタンパク質が次の宿主細胞のACE2受容体に結合したのち、ウイルス本体がエンドサイトーシスで宿主細胞内に取り込まれ、エンドゾーム内のカテプシンLプロテアーゼによって、2箇所の境界部位が開裂され、エンドゾームの細胞膜と融合して感染するという手順を取る。
2020年に、米テキサス大学医学部を中心とする研究チームが、アミノ酸配列 [PRRA] がどの程度SARS-CoV-2のS1/S2開裂に寄与し、その結果どの程度ウイルスの感染力を強化しているのかを検証するために、SARS-CoV-2野生型オリジナルのRNA配列からSタンパク質の [PRRA] に対応する遺伝情報のみを削除したΔPRRAと名づけられた変異種を合成し、Calu-3細胞(実験用に培養したヒト肺線腫細胞)を用いて、SARS-CoV、SARS-CoV-2野生型、SARS-CoV-2ΔPRRA変異株の3種類のウイルスの感染実験を行い比較検討を実施した。