AMP活性化プロテインキナーゼ
AMPKの活性化は、ミトコンドリアの生合成や能力の向上、筋肉のグリコーゲンの増加、GLUT4やヘキソキナーゼIIなどの細胞内へのグルコースの取り込みに特化した酵素の増加といった、1回の運動または長期のトレーニング中に骨格筋で起こる生化学的適応の多くを媒介していると考えられている。さらに、AMPKは脈管形成や血管新生を促進して安定化することで、運動やトレーニングを行った筋細胞への血液供給の増加に直接的に関与することが近年の発見からは示唆されている。これらの適応は、運動や長期トレーニング中AMP:ATP比の増加によって引き起こされる、AMPK活性の一時的または持続的な増大の結果生じている可能性が高いと考えられている。
AMPKは急激な運動中に、ヘキソキナーゼIIの発現上昇、GLUT4の細胞膜への移行、解糖系の促進によって、収縮を行う筋細胞が直面するエネルギー問題への適応を行う。また、運動中の脂肪酸の酸化(β酸化)も増大にもAMPKの活性化が関与していると考えられており、特に中程度の強度で継続的な運動が行われる場合に顕著となる。
AMPKの活性は運動によって上昇するが、AMPKのαサブユニットのT172のリン酸化を行う主要なAMPKKはLKB1/MO25/STRAD複合体であると考えられている。
AMP活性化プロテインキナーゼ(AMPかっせいかプロテインキナーゼ、英: 5' adenosine monophosphate-activated protein kinase、略称: AMPK)は、細胞のエネルギー状態の恒常性に関係する酵素(EC 2.7.11.31)で、細胞のエネルギーが低下しているときにグルコースと脂肪酸の取り込みと酸化を活性化する。高度に保存されたタンパク質ファミリーに属し、酵母のオルソログはSNF1、植物ではSnRK1と呼ばれる。AMPKは3つのタンパク質(サブユニット)によって機能的な酵素が構成されており、酵母からヒトまで保存されている。AMPKは、肝臓、脳、骨格筋など多数の組織で発現している。AMPとADPの結合に伴うAMPKの活性化によって、肝臓での脂肪酸の酸化の促進、ケトン生成(英語版)、骨格筋での脂肪酸の酸化とグルコースの取り込みの促進、コレステロール合成の阻害、脂質生成(英語版)、脂肪細胞での脂肪分解の阻害、膵臓のβ細胞でのインスリン分泌の調節が行われる。