ヒストンH1
他のヒストンとは異なり、H1はヌクレオソームの「ビーズ」を構成しない。H1はビーズ構造上に位置し、DNAがヌクレオソームの周囲を巻くよう適切な位置に維持している。ヌクレオソームのビーズは4種類のヒストン2分子ずつから構成されるが、H1は1分子である。ヌクレオソームへの結合に加えて、H1タンパク質はヌクレオソーム間の「リンカーDNA」(約20–80ヌクレオチドの長さ)に結合し、ジグザグ型の30 nmクロマチン繊維の安定化を助けている。ヒストンH1に関しては精製されたクロマチン繊維を用いて多くの研究がなされている。天然のクロマチンや再構成されたクロマチンからリンカーヒストンを除去すると、低浸透圧条件下で30 nm繊維からbeads-on-a-string型ヌクレオソームへ高次構造の解消が促進される。
H1はリンカーDNAの露出部分を短くしてソレノイド状のクロマチン繊維の形成を促進しているのか、それともリンカーの長さには影響を与えることなく単に隣接するヌクレオソームの角度の変化を促進しているだけであるのかは明確ではない。しかしながら、リンカーヒストンは強力な601ヌクレオソームポジショニングエレメントからなる合成DNAを用いてin vitroで再構成されたクロマチン繊維の凝縮を駆動することが示されている。ヌクレアーゼ分解実験やDNAフットプリンティング実験からは、ヒストンH1の球状ドメインはヌクレオソームのダイアド(dyad)部分の近傍に位置していることが示唆されており、ヒストンH1の存在によってさらに約15–30塩基対のDNAが保護される。
他のヒストンと同様、ヒストンH1ファミリーも広範囲にわたって翻訳後修飾を受ける。セリンとスレオニンのリン酸化、リジンのアセチル化、メチル化、ユビキチン化などが含まれる。こうした翻訳後修飾はさまざまな機能を持つが、他のヒストンの翻訳後修飾を比較して研究は進んでいない。