プロリルイソメラーゼ
プロリルイソメラーゼ(Prolyl isomerase、またはペプチジルプロリルイソメラーゼ Peptidylprolylisomerase:略称PPIase)は異性化酵素(イソメラーゼ)の一種で、タンパク質分子中のプロリン残基のシス・トランス異性化を触媒する。EC 5.2.1.8。全ての生物に知られている。
アミノ酸間のペプチド結合は一般にトランス体がシス体に比べてはるかに安定(エネルギーの低い状態)で、この状態が自然に達成される。ところがプロリン残基ではその特異な構造(正確にはアミノ酸でなくイミノ酸)により、N側ペプチド結合がシス体としても比較的安定に存在する。タンパク質の正確なフォールディングの為にはこれらがいずれかに定まる必要がある。ただしこの結合のシス・トランス異性化に必要な活性化エネルギーは約20kcal/molと比較的高いので、この結合は自然には異性化しにくく、フォールディングにはプロリン残基の異性化が触媒される必要がある。