核膜孔
核膜孔の数は細胞の状態によって様々だが、1核あたり出芽酵母では平均100個強 (約10個/μm) 、ラットNRK細胞では1700個前後 (約3個/μm) 、という報告がある。
ヒトの核膜孔複合体は約 110 MDaの構造である。核膜孔複合体を作り上げるタンパク質はヌクレオポリン(nucleoporin, Nup) として知られる。核膜孔複合体は少なくとも456個のタンパク質分子からなり、34種類の異なるタンパク質(ヌクレオポリン)を含む。典型的にはヌクレオポリンの約半数はソレノイド状のタンパク質ドメイン――α-ソレノイドまたはβ-プロペラを持っており、その両方を別々の構造ドメインとして含んでいることもある。残りの半数は、典型的な天然変性タンパク質の構造的特徴を示す非常に柔軟なタンパク質で、安定な立体構造を持たない。これらのタンパク質はFGヌクレオポリンと呼ばれ、その名はそのアミノ酸配列にはフェニルアラニンーグリシンの反復配列が多数存在することに由来する。
核膜孔複合体全体の直径は、脊椎動物では約 120 nmである。
核局在化シグナル/配列 (nuclear localization signal/seuence, NLS) が露出している積み荷タンパク質は、迅速かつ効率的に孔を通って目的地へ送られる。NLSの配列はいくつか知られており、一般的には PKKKRKV のような塩基性残基からなる保存された配列を含んでいる。NLSを有する物質はインポーチンによって核へ取り込まれる。
NLSを持つタンパク質の輸送の典型的なスキームは、まずインポーチンαがNLS配列に結合することから始まる。インポーチンαはインポーチンβが結合するためのブリッジとして機能する。インポーチンβ-インポーチンα-積み荷タンパク質複合体は核膜孔を通過して拡散する。いったん複合体が核内へ入ると、GTP結合型Ran (Ran-GTP) がインポーチンβに結合し、インポーチンβを複合体から解離させる。その後、cellular apoptosis susceptibility protein (CAS) という核内でRan-GTPと結合するエクスポーチンがインポーチンαを積み荷タンパク質から解離させる。