プロテインホスファターゼ1
しかしながら、ウイルスのLポリメラーゼはPP1によるVP30の脱リン酸化がなくともウイルスゲノムを複製することができる。
単純ヘルペスウイルスタンパク質ICP34.5(英語版)はPP1を活性化し、ウイルス感染に対するストレス応答を克服する。プロテインキナーゼRはウイルスの二本鎖RNAによって活性化され、eIF2α(英語版)と呼ばれるタンパク質をリン酸化しeIF2(英語版)を不活性化する。eIF2は翻訳に必要であるため、細胞はeIF2の不活性化によって自身のタンパク質合成装置がウイルスに乗っ取られることを防ぐ。ヘルペスウイルスはこの防御機構に打ち勝つため、ICP34.5を進化させている。ICP34.5はPP1を活性化し、eIF2αを脱リン酸化することで翻訳を再び可能にする。ICP34.5はPP1の調節サブユニット15A/BのC末端の調節ドメインと共通した構造を持っている(InterPro(英語版): IPR019523)。
PP1は肝臓での血糖値の調節とグリコーゲン代謝に重要な役割を果たしている。PP1はグリコーゲン代謝の相互調節に重要であり、グリコーゲンの分解と合成が反対方向に調節されるよう保証している。ホスホリラーゼaは肝細胞におけるグルコースセンサーとして機能する。グルコースレベルが低いときには、活性型であるR状態のホスホリラーゼaはPP1を強固に結合している。このホスホリラーゼaへの結合はPP1のホスファターゼ活性を阻害し、グリコーゲンホスホリラーゼを活性のあるリン酸化型構造に維持する。そのため、ホスホリラーゼaは適切なグルコースレベルが達成されるまでグリコーゲン分解を加速する。グルコース濃度が高くなりすぎると、ホスホリラーゼaは不活性なT状態へと変換される。ホスホリラーゼaのT状態への遷移によって、PP1は複合体から解離する。この解離によってグリコーゲンシンターゼは活性化され、ホスホリラーゼaはホスホリラーゼbへ変換される。ホスホリラーゼbはPP1を結合しないため、PP1の活性化状態が維持される。
筋肉がグリコーゲン分解やグルコース濃度の増加が必要であるというシグナルを発すると、それに従ってPP1は調節される。プロテインキナーゼAはPP1の活性を低下させることができる。GMのグリコーゲン結合領域がリン酸化されると、PP1の触媒サブユニットの解離が引き起こされる。触媒サブユニットの解離によって脱リン酸化活性は大きく低下する。また、他の基質がプロテインキナーゼAによってリン酸化され、PP1の触媒サブユニットに直接結合することで阻害を行う。