グルタチオン合成酵素
ヒトと酵母のグルタチオン合成酵素はホモ二量体であり、同一な2つのサブユニットが非共有結合によって互いに結合している。一方、大腸菌のグルタチオン合成酵素はホモ四量体である。ATP-graspスーパーファミリーに属する。各サブユニットは互いにαヘリックスとβシートの水素結合を介して相互作用し、2つのドメインから構成される。1つのドメインはATP-graspと呼ばれATPとの相互作用を促進し、もう一方はγ-グルタミルシステインの触媒活性部位である。ATP-graspフォールドはATP-graspスーパーファミリー内で保存されており、ATP分子を保持する2つのαヘリックスとβシートによって特徴づけられる。活性部位を含むドメインは、興味深い特異性を示す。γ-グルタミルシステイン合成酵素(英語版)とは異なり、グルタチオン合成酵素はγ-グルタミルシステインのグルタミン酸が修飾されたさまざまなアナログを受容するが、システインが修飾されたアナログに対する特異性はずっと高い。GSH、ADP、2つのマグネシウムイオンと硫酸イオンを結合したグルタチオン合成酵素の結晶構造が解かれている。2つのマグネシウムイオンはアシルリン酸中間体を安定化し、ATPの結合を促進し、ATPからのリン酸基の除去を活性化する機能がある。硫酸イオンは、活性部位内でアシルリン酸中間体が形成された際のリン酸基の位置を模していると考えられる。

2007年末時点で、7個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1GLV、1GSA、1GSH、1M0T、1M0W、2GLT及び2HGSである。