脱ユビキチン化酵素
脱ユビキチン化酵素(だつユビキチンかこうそ、英: deubiquitinating enzyme、略称: DUB)は、タンパク質からユビキチンを切断除去するプロテアーゼのグループである。他にdeubiquitinating peptidase、deubiquitinating isopeptidase、deubiquitinase、ubiquitin protease、ubiquitin hydrolase、ubiquitin isopeptidaseなどとも呼ばれる。ユビキチンは、プロテアソームとリソソームを介したタンパク質分解の調節や、タンパク質の細胞内局在の調整、タンパク質の活性化や不活性化、タンパク質間相互作用の調節のためにタンパク質に付加される。DUBはユビキチンと基質の間のペプチド結合またはイソペプチド結合(英語版)を切断することで、ユビキチン化による効果を逆転させる。ヒトには約100種類のDUBの遺伝子が存在し、システインプロテアーゼとメタロプロテアーゼという2つの主要なクラスに分類される。システインプロテアーゼグループのDUBは、USP(ubiquitin-specific protease)、UCH(ubiquitin C-terminal hydrolase)、MJD(Machado-Josephin domain protease)、OTU(ovarian tumour protease)ファミリーなどからなる。メタロプロテアーゼグループのDUBは、JAMM(Jab1/Mov34/Mpr1 Pad1 N-terminal+)ドメインプロテアーゼのみが含まれる。