シャペロン
リボソームで合成された新生ポリペプチド鎖は、多くの場合シャペロンの介添をうけてフォールディングする。
シャペロンが必要とされる理由は、作られたばかりのポリペプチド鎖では疎水性のアミノ酸残基が露出しており、水分子から逃れるために最初に遭遇した他の疎水性残基と結合しようとするためである(天然体では疎水性残基は内部にあり、周囲の水分子から隔離されている)。 生体細胞内は非常にタンパク質濃度が高いため最も近くの疎水性領域と手当たり次第に結合してしまうと間違ったフォールディングを導く。これを防ぐのが(新生ポリペプチド鎖に対する)シャペロンの働きである。
なお、フォールディングに失敗したタンパク質は凝集する傾向があり、細胞にとって非常に有害である(例としては牛海綿状脳症の原因であるプリオンタンパク質や、アルツハイマー病の原因となるβアミロイドタンパク質など)。
シャペロンは、正しい結合相手が現れるまで新生ポリペプチドの疎水性部分を水分子から隠す働きを持つ。