前骨髄球性白血病タンパク質
急性前骨髄球性白血病(APL)の患者を対象としたGrignaniらによる1996年の研究での知見まで、PMLの機能はあまり理解されていなかった。この研究においてAPLの患者の90%の核型で相互転座が起きており、17番染色体(英語版)のレチノイン酸受容体(RARα)遺伝子と15番染色体のPML遺伝子が融合していることが初めて明らかにされた。その結果生じたPML/RARα融合遺伝子は正常なPMLとRARαの機能を妨げ、血液の前駆細胞の最終分化を阻害して、がんの進行のための未分化細胞の蓄えが維持されるようになることが示された。この病理学的文脈への示唆によって、PML遺伝子は大きく注目されることとなった。
PMLボディの分布と濃度は細胞周期の進行によって変化する。G0期では、SUMO化されたPMLボディはほとんど存在しないが、G1期からS期、G2期へと進行するにつれて、その数は増加する。有糸分裂中のクロマチン凝縮の際、PMLの脱SUMO化によって多くの結合タンパク質の解離が引き起こされ、PMLは自己凝集し、MAPP(mitotic accumulations of PML proteins)と名付けられたいくつかの巨大な凝集体を形成する。数の変化に加え、PMLボディは周期の段階に応じて異なるタンパク質を結合しており、その構成に関しては生化学的に大きな変化が起こっている。
細胞周期のS期の間、クロマチンの足場がDNA複製を通じて変化するためPMLボディはばらばらになる。PMLボディの小断片への物理的な解体はG2期においてPMLボディがより多く形成されるよう促進するが、一方でPMLの発現レベルは上昇していない。この過程はPMLボディが結合している染色分体の方向性の維持、またはDNA複製フォークの完全性の監視に役立っている可能性があると考えられている。