ラミノパシー
ラミンは、動物細胞の核膜の下で足場となっている核ラミナを形成する、中間径フィラメントタンパク質である。ラミンはファルネシル基のアンカーを介して核膜に接着し、ラミンB受容体やエメリンといった核内膜タンパク質(英語版)と相互作用する。核ラミナは動物の移動性への適応であるようであり、植物や菌類といった固着性の生物はラミンを持っておらず、多くのラミノパシーの症状には筋肉の欠陥が含まれる。これらの遺伝子の変異はフィラメントの重合または核膜への結合の欠陥をもたらし、筋線維、骨格、皮膚、結合組織といった物理的なストレスを受ける組織において核膜の安定性をおびやかす。
LMNA遺伝子から産生されるmRNAは選択的スプライシングが行われ、ラミンAとラミンCへ翻訳される。ラミンAは、膜へのアンカーとなるファルネシル化が行われる。この状態のタンパク質はプレラミンAと呼ばれる。ファルネシル化されたプレラミンAは、さらにメタロプロテアーゼによって末端の15アミノ酸とファルネシル化されたシステイン残基が除去され、成熟したラミンAへとプロセシングされる。これによってラミンAは核膜から解離し、核での機能を発揮することが可能になる。ラミノパシーを引き起こす変異はこれらの過程にさまざまな段階で干渉する。