主鎖
タンパク質(proteins)は重要な生体分子であり、ウイルス、細菌、真核細胞の構造や機能に不可欠な役割を果たしている。その骨格は、20種類のアミノ酸のそれぞれのα炭素に結合したアミノ基とカルボン酸基が重合してできたアミド結合を特徴としている。これらのアミノ酸配列は、細胞質内のリボソームによって細胞内のmRNAから翻訳される。リボソームには酵素活性があり、この酵素の指示により、連続した各アミノ酸の間にアミド結合を作る縮合反応が起こる。これは、翻訳と呼ばれる生物学的プロセス中に起こる。この酵素のメカニズムでは、共有結合したtRNAシャトルが縮合反応の脱離基として機能する。新たに遊離したtRNAは、別のペプチドを「拾い上げ」、この反応に継続的に関与することができる。ポリペプチド骨格のアミノ酸の配列は、タンパク質の一次構造として知られている。この一次構造を経て、タンパク質はバックボーンのカルボニル酸素とアミン水素の間の水素結合によって形成される二次構造へと折りたたまれる。個々のアミノ酸残基間のさらなる相互作用により、タンパク質の三次構造が形成される。そのため、ポリペプチド骨格に含まれるアミノ酸の一次構造はタンパク質の最終的な構造の「地図」であり、その生物学的機能を示している。主鎖原子の空間的な位置は、主鎖再構築のための計算ツールを使用して、α炭素の位置から再構築することができる。