アルデヒドデヒドロゲナーゼ
ホモ四量体またはホモ二量体の構造をとる。
アルデヒドデヒドロゲナーゼ反応において、アルデヒドはALDHの表面から突出したチャネル部分から活性部位へ入り、補因子であるNAD(P)と反応して酸化される。そのため、このチャネル部分の大きさや形が基質となる物質の選択に影響を与えていると考えられており、実際に脊椎動物のALDH1はレチナールを、ALDH2はアセトアルデヒドを主な基質とする。活性部位はロスマンフォールドを含んでおり、それを構成するシステインとグルタミン酸が補因子と直接結合している。
複数のドメインからなるホモ四量体を形成し、アミノ末端にホルミルトランスフェラーゼドメイン、カルボキシ末端にALDHドメインを持つ。細胞内ではミトコンドリアと細胞質の両方に局在する。ALDH1L1は補基質の選択性が他のALDHと異なり、NADP+をより選択する。ALDH1L1遺伝子は肺、腎臓で高発現している。
10-ホルミルテトラヒドロ葉酸 (10-FTHF) 脱水素酵素 (10-FTHFD)という名前でも知られており、10-FTHFからテトラヒドロ葉酸(THF)を合成する反応を触媒する。
ALDH1L1を培養したがん細胞で高発現させると、細胞増殖を抑えることが示されている。また、ALDH1L1遺伝子の一塩基多型は閉経後の乳がんのリスクを上昇させる。
肝臓におけるメタノールからギ酸への変換に重要な働きをしていることが知られており、他の動物に比べてヒトがメタノールの毒性に対して耐性が低いのは肝臓においてALDH1L1の活性が相対的に低いことが原因であると考えられている。
詳細は「ALDH2」を参照
ミトコンドリア局在性のALDHでありホモ四量体として存在する。肝臓や腎臓、心臓などの器官において発現している。エタノール代謝におけるアセトアルデヒドの主要酸化酵素であり、その機能欠損を引き起こす多型はアセトアルデヒドの蓄積によるアルコール毒性を引き起こす。
アセトアルデヒドの酸化以外にも、脂肪酸過酸化由来のアルデヒドの酸化にも関与することや、硝酸還元酵素として機能することなども報告されている。