インフラマソーム
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パイリンインフラマソームは細菌の毒素やエフェクタータンパク質によってその組み立てが開始され、病原体によって駆動される細胞骨格のダイナミクスの乱れが検知される。具体的には、パイリンは細菌性因子によるRho GTPアーゼ RHOA(英語版)の不活性化を検出する。RHOAの不活性化が検出されると、パイリンはN末端のPYDを介してASCと相互作用し、カスパーゼ-1の活性化を誘導する。
パイリンは2つのPYD、2つのBボックス、コイルドコイルドメイン、そしてC末端にはB30.2ドメインが存在する。B30.2ドメインはヒトのパイリンにのみ存在する。
AIM2は343アミノ酸からなる非NLRファミリーのタンパク質で、DAPINドメイン(PYD)とHIN200ドメインを持つ。HIN200ドメインは二本鎖DNA(dsDNA)を結合する。
NLRP1はNODとLRRに加えて、N末端にPYD、C末端にFIINDモチーフとCARDを持つ点で他のインフラマソームと異なる。ヒトではNLRP1タンパク質は1種類しか存在しないが、齧歯類では異なるパラログの存在が知られている。活性化に伴って、C末端のCARDはカスパーゼ-1前駆体またはカスパーゼ-5前駆体のCARDと同型相互作用を行うのに対し、N末端のPYDはアダプタータンパク質ASCのPYDと同型相互作用を行い、ASCのCARDがさらに他のカスパーゼ-1をリクルートする。こうしたカスパーゼ-1のリクルートと切断がカスパーゼ-1の下流のすべての経路を活性化する。
NAIP/NLRCインフラマソームは最もよく記載されている上皮インフラマソームであり、サルモネラや腸粘膜肥厚症菌(英語版)Citrobacter rodentiumなどの腸内細菌科細菌の感染の初期段階における上皮内の細菌集団の制限に重要な役割を果たす。細胞内の細菌はインフラマソーム活性化の引き金となり、細菌量を減少させるために感染細胞の上皮からの特異的排除が引き起こされる。この過程はepithelial cell extrusionとも呼ばれ、上皮バリアの完全性を損なうことなく行われる。さらに、大腸がんのマウスモデルにおいて、NAIP/NLRCインフラマソームはがん幹細胞を除去することで腫瘍量を減少させることが示されている。