非リボソームペプチド
各伸長モジュールにつき、アミノ酸が1つ付加し鎖が伸長する。前モジュールまでに伸長されてきたペプチド鎖のチオエステルと、当該モジュールのPCP部位に結合したアミノ酸のアミノ基とが、Cドメイン上で反応しアミド結合が形成される。これによりペプチド鎖が隣のモジュールのPCPドメイン上に移動する。 CドメインがCyドメインに置き換わることがある。Cyドメインはアミド結合形成に加えてセリン、トレオニン、システインといったアミノ酸側鎖をアミド結合を形成している窒素原子と反応させ、オキサゾリジンやチアゾリジン骨格を導入するといった役割を持つ。ここにEドメインが挿入されると、L-アミノ酸の立体配置を逆転(エピマー化)させD-アミノ酸が合成され、鎖の伸長に用いられる。
PCPドメインの活性には翻訳後修飾が必要とされている。4-ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ(PPTase)に触媒されることで、補酵素A(コエンザイムA)のパンテテイン基がPCPドメインの活性部位に位置するセリンへと付加されることで、PCPドメインは長く柔軟で端にチオールを持つ「腕」を得る。
まずAドメインでアミノ酸のカルボン酸がATPにより活性化され、アミノアシルAMPが合成される。続いてPCPドメインにより、同じくPCPドメインに翻訳後修飾(下記参照)されている4-ホスホパンテテインのチオール部位とアミノアシルAMPとがチオエステルを形成し、アミノ酸がPCPドメインに結合する。このときFドメインやMTドメインを間に挟むと、アミノ基にホルミル基やメチル基が導入された修飾アミノ酸が導入される。またAドメインによっては活性にMbtH様タンパク質との相互作用が必要とされる。