プロリンラセマーゼ
プロリンラセマーゼの生化学機構は、1960年代にCardinaleとAbelesにより、Clostridium sticklandiiのCsPRACを用いて研究が進められた。2006年には、TcPRACを競合阻害剤として知られていたピロールカルボン酸とともに共結晶化して構造を解いたBuschiazzo、Goytiaらにより修正された。これらの研究により、酵素は2つの触媒ポケットを持つことが示された。その後、等温滴定型熱量計により、溶液中でピロールカルボン酸2分子がTcPRACと結合し、恐らくは負の協同性の機構のためこの結合が時間依存であることが示された。さらに生化学上の新しい知見も、単量体に活性部位が2つあることと合致し、それまでの単量体当たり1つの活性部位という見方に変更を迫った。
Stadtman TC and Elliott P (October 1957). “Studies on the enzymic reduction of amino acids. II. Purification and properties of D-proline reductase and a proline racemase from Clostridium sticklandii”. J. Biol. Chem. 228 (2): 983-97. PMID 13475375.
Stenta M, Calvaresi M, Altoe P, Spinelli D, Garavelli M, Bottoni A (January 2008). “The catalytic activity of proline racemase: a quantum mechanical/molecular mechanical study”. J Phys Chem B 112 (4): 1057-9. doi:10.1021/jp7104105. PMID 18044876.
Chamond N, Goytia M, Coatnoan N, Barale JC, Cosson A, Degrave WM, Minoprio P (October 2005).