ヒルの式
近年の文献では K D {\displaystyle K_{D}} と表わされることがある。
n {\displaystyle n} :ヒル係数、協同性を表わす(ヒルの式が用いられる文脈に依存してその他の生化学的性質を表わす)。
ヒル係数が1ならば、リガンドは飽和率に関係なく全く独立に結合する。この場合は形の上では酵素反応のミカエリス・メンテン式と同じである。
ヒル係数が1より大きければ、正の協同性、つまり飽和率が高いほど結合は促進されることを示す。
逆にヒル係数が1より小さければ、負の協同性、つまり飽和に伴い結合は抑制されること(アロステリック抑制)を示す。
ヘモグロビンのヒル係数は2.8から3であるが、この値はボーア効果(pHの影響)や2,3-ジホスホグリセリン酸により変化する。
式を変形した後、両辺の対数をとれば、次の直線関係に書き直せて、線形回帰によりデータ解析が容易になる:
log  ( θ 1 − θ ) = n log  [ L ] − n log  K A {\displaystyle \log \left({\theta \over 1-\theta }\right)=n\log {[L]}-n\log {K_{A}}}
log [θ/(1-θ)]とlog[L]を表したグラフをヒルプロットという。