二次構造
タンパク質中でらせん配座を取りやすいアミノ酸には、メチオニン、アラニン、ロイシン、グルタミン、リシンがある(アミノ酸の1文字表記で "MALEK")。対照的に、大きな芳香族残基(トリプトファン、チロシン、フェニルアラニン)およびC-分岐アミノ酸(イソロイシン、バリン、スレオニン)はβ鎖配座を取りやすい。しかしながら、これらの傾向は、配列のみから二次構造を予測する信頼性のある手法を確立できるほど強いわけではない。
低周波集団振動はタンパク質内の局部剛性に敏感であると考えられており、β構造はα構造あるいは不規則タンパク質よりも一般的に剛直であることが明らかにされている。中性子散乱測定は~1 THzのスペクトル特性をβバレルタンパク質GFPの二次構造の集団運動を直接的に結び付けた。
二次構造中の水素結合パターンは大きくゆがんでおり、これが二次構造の自動的な決定を困難にしている。タンパク質二次構造を形式的に決定する手法はいくつか存在する(例: DSSP、DEFINE、STRIDE、ScrewFit、SST)。