相同組換え
RecAリコンビナーゼファミリーのタンパク質は、共通の祖先型リコンビナーゼの子孫であると考えられている。RecAリコンビナーゼファミリーには、細菌のRecA、真核生物のRad51とDmc1、古細菌のRadA、そしてリコンビナーゼのパラログタンパク質が含まれる。Rad51、Dmc1、RadA間の進化的関係をモデル化した研究からは、これらが単系統、すなわち共通の分子的祖先を持つことが示唆されている。さらにこのタンパク質ファミリー内では、Rad51とDmc1は同じグループに分類され、RadAは異なる系統群に分類される。また、これらの3つのタンパク質をRecAとは異なる同一のグループに分類する根拠の1つとしては、これらにはすべて、タンパク質がDNAに結合するのを助ける、変形したヘリックスターンヘリックスモチーフがN末端に存在することが挙げられる。太古の真核生物のRecAの遺伝子に遺伝子重複が生じ、その後の変異によって現在のRAD51とDMC1の遺伝子の起源となったと提唱されている。
このファミリーのタンパク質には一般的に、RecA/Rad51ドメインとして知られる長い保存性領域が存在する。このタンパク質ドメイン内には、Walker AモチーフとWalker Bモチーフという2つの配列モチーフが存在する。これらのモチーフによってRecA/Rad51タンパク質ファミリーはATPの結合と加水分解が可能となる。
いくつかの他のタンパク質の助けを借りながら、Rad51タンパク質(加えて減数分裂時にはDmc1)はRPAで覆われた一本鎖DNAを用いて核酸とタンパク質からなるフィラメント(ヌクレオプロテインフィラメント)を形成する。このヌクレオプロテインフィラメントは3'オーバーハングの配列に似たDNA配列の探索を開始する。そうした配列を発見すると、一本鎖ヌクレオプロテインフィラメントは類似または同一の配列を持つDNA二重らせんに侵入する。この過程はstrand invasionと呼ばれる。有糸分裂を行う細胞では、一般的に受容側となるDNA二重らせんは損傷したDNA分子と同一の配列を持つ姉妹染色分体であり、修復のための鋳型として利用される。一方で減数分裂の際には、受容側となるDNA分子は類似しているが必ずしも同一ではない相同染色体となる。3'オーバーハングと相同染色体の間のstrand invasionの際には、鎖が置き換わったDループ(displacement loop)構造が形成される。Strand invasionの後、DNAポリメラーゼが新たなDNAを合成し、侵入してきた3'オーバーハングの末端を伸長する。これによってDループはホリデイジャンクションと呼ばれる交差型の構造へ変化する。
細菌においても、相同組換えはDNA修復の主要な過程である。細菌集団の遺伝的多様性を生み出すためにも重要であるが、その過程は真核生物のゲノムのDNA損傷を修復したり多様性をもたらしたりする減数分裂時の組換えとは大きく異なる。細菌における相同組換えは大腸菌E. coliで最もよく研究が行われ、理解が進んでいる。細菌のDNAに生じた二本鎖切断は相同組換えのRecBCD経路によって修復される。2本のDNA鎖の一方にのみ生じた切断は、RecF経路(英語版)によって修復されると考えられている。RecBCD経路とRecF経路はどちらも、2つの交差した二本鎖DNA分子の間で1本のDNA鎖が交換される分岐点移動と呼ばれる過程と、それらが切り離されて通常の二本鎖状態が回復される解消過程を伴う。
相同組換えの経路は機械的にはさまざまであるが、相同組換えを行う能力は生命の3つのドメインを通じて普遍的に保存されている。アミノ酸配列の類似性に基づくと、多くのタンパク質のホモログが複数のドメイン間で見つかり、それらがはるか昔に進化し、共通の祖先タンパク質から分かれたものであることが示唆される。
RecAリコンビナーゼファミリーのメンバーはほとんどすべての生物種に存在し、細菌ではRecA、真核生物ではRad51とDMC1、古細菌ではRadA、T4ファージではUvsXである。
相同組換えや他の多くの過程に重要な一本鎖結合タンパク質も、関連タンパク質がすべてのドメインに存在する。
Rad54、Mre11、Rad50や多数の他のタンパク質も、古細菌と真核生物の双方に存在している。