グリコシルホスファチジルイノシトール
GPIアンカーは、ホスファチジルイノシトールにN-アセチルグルコサミン残基とマンノース残基3分子が線状にグリコシド結合し、非還元末端のマンノースにはホスホエタノールアミンがリン酸エステル結合し、そのアミノ基にはタンパク質のC末端がアミド結合した構造をしている。右図の中央のコア四糖にはタンパク質の種類によって様々な糖が結合する。また、右端の脂肪酸残基(R1、R2)にも種類がいろいろある。
タンパク質をつけたGPIアンカーは糖タンパク質と同じように細胞膜の外面にある。これは、GPIアンカーがゴルジ体から放出された分泌小胞の膜の内面にあり、それが細胞膜まで運搬されると小胞の内膜が細胞膜の外面になるように融合するためである(詳しくはゴルジ体を参照)。GPIアンカーと結合する前のタンパク質はC末端側に20~30の疎水性アミノ酸残基(シグナルペプチド)を持っている。これはGPIアンカーと結合するときに除去される。GPIアンカーと結合したタンパク質は後にホスファチジルイノシトールに特異的なホスホリパーゼによって処理されると細胞膜から切断される。