バクテリオロドプシン
バクテリオロドプシンは、構造生物学上初めて立体構造が解明された膜タンパクの一つである。また水素イオンの輸送がいかにして行われるか、そのメカニズムも明らかになっている。
1975年 ヘンダーソンらによって Halobacterium salinarum のバクテリオロドプシンの二次元結晶の電子線回折実験から、7本のαヘリックス構造が膜を貫いていることが明らかになった。
1997年 神取、前田によって様々な光反応サイクル中のレチナール中間体が明らかになった。
1999年 リュッケらによって3次元結晶を用いたX線結晶構造解析が行われ1.55Åの分解能で立体構造が明らかになった。
以上の事柄により、光エネルギーを受け取ったレチナールが異性化し、タンパク質にエネルギーを提供して骨格や側鎖のコンフォーメーション変化が発生、および水分子の水素結合変化が明らかになった。これらは、同位体置換試料や変異タンパクを用いた実験で明らかになってきたことである。
結果、プロトン輸送過程はレチナールの光異性化と3つのカルボン酸 (Asp96, Asp85, Glu204) を経由して行われることが明らかになった。