ジンギパイン
ジンギバインは2000年にボストン大学の研究者らによってX線結晶構造解析が行われた。
酵素は221アミノ酸からなり、Asn96とAsn154の2か所でN-結合型グリコシル化が行われている。ジンギバインのポリペプチド鎖はほぼ同じ大きさの2つのドメインへとフォールディングし、1つ目のドメインは主にαヘリックスからなり、2つ目のドメインには逆平行βシ-トが含まれる。両者の間には中性の溝が存在し、活性部位もここに位置する。活性部位にはCys25、His159、Asn175の触媒三残基が含まれ、協働的に酸塩基触媒を行う。溝の深さは5.5 Å、長さは9.5 Åであり、中性であることで広い範囲の基質との相互作用が可能となっている。
ジンギバインは、P2位にプロリンを持つペプチド基質に対して結合特異性を示す。P2位を認識するS2 subsiteと呼ばれる領域にはTrp67、Met68、Asn69、Thr133、Ala157が含まれ、パパインファミリーの他の酵素で好まれる大きな疎水性芳香族残基はこの部位に入れなくなっている。