ダイナクチン
多くの場合、ダイナクチンはダイニンの活性に必要不可欠であり、微小管に沿って輸送すべきオルガネラに対するダイニンの結合を調節する「ダイニン受容体」とみなすことができる。ダイナクチンは細胞質ダイニンやキネシン2のモーターのプロセシビティを高める。細胞分裂時には、ダイナクチンは染色体の整列や紡錘体の組織化などさまざまな過程に関与する。ダイナクチンはNuMA(英語版)への結合を介して紡錘体極の収束に寄与する。また、DCTN2/dynamitinとZW10との結合を介してキネトコアへ標的化され、紡錘体チェックポイントの不活性化に関与する。前中期には、ダイナクチンはCDK1によってリン酸化されたDCTN6/p27を介してPLK1のキネトコアへの標的化を補助し、適切な微小管-キネトコア間接着と紡錘体チェックポイントタンパク質Mad1のリクルートに関与する。さらに、ショウジョウバエ、ゼブラフィッシュ、さまざまな菌類では、ダイナクチンが核の位置の維持に必要不可欠な役割を果たしていることが示されている。前期の間、ダイニンとダイナクチンは核膜へ濃縮され、DCTN4/p62、Arp11サブユニットを介して核膜の解体を促進する。また、ダイナクチンは微小管の中心体への固定と中心体の完全性の維持に必要とされる。中心体のダイナクチンの不安定化はG1期に異常な中心小体分離を引き起こし、S期への移行の遅れが引き起こされる。このことは、ダイナクチンが重要な細胞周期調節因子の中心体へのリクルートに寄与していることを示唆している。細胞質のさまざまなオルガネラの輸送に加えて、ダイナクチンはキネシン2をオルガネラへ連結する役割も果たしている。
高度に精製された細胞質ダイニンは膜小胞を微小管に沿って移動させる活性を失うが、in vitroでこの活性を可能にする因子としてダイナクチンは同定された。この活性は多タンパク質複合体によるものであることが示され、ダイニンを活性化する役割(dynein activation)からダイナクチンと命名された。
ダイナクチンの主要な構造的特徴は、急速凍結ディープエッチング、回転蒸着を行った試料の電子顕微鏡解析によって明らかにされている。外観は、Fアクチンに似た約37 nmの長さの短いフィラメントから、より細いアームが横方向に伸びた形状である。抗体ラベリングによって、ダイナクチンの各サブユニットの位置がマッピングされている。