走化性
CheWタンパクおよびCheAタンパクは受容体に結合している。外部刺激による受容体の活性化は、ヒスチジンキナーゼであるCheAの高度に保存された1ヒスチジン残基を自己リン酸化する。CheAは続いてリン酸基を応答調節因子のCheBおよびCheYに保存されたアスパラギン酸残基へと転移する(CheAはヒスチジンキナーゼであってリン酸基をアクティブに転移するわけではなく、応答調節因子CheBがリン酸基をCheAから奪うかたちである)。このシグナル伝達の機構は二成分制御系(two-component regulatory system)と呼ばれ、細菌におけるシグナル伝達の一般的な形態である。CheYタンパクは鞭毛のスイッチタンパクであるFliMと相互反応して、鞭毛の回転を反時計回転から時計回転へと変えることでタンブルを誘導する。一つの鞭毛の回転状態が変わることで鞭毛全体の束が乱れ、タンブルが起きるのである。
細菌の走化性とは対照的に、真核細胞が移動するメカニズムは解明が不十分である。外部からの走化性濃度勾配を感知する機構が存在するらしく、それが細胞内のホスファチジルイノシトール三リン酸(PIP3)という物質の濃度勾配となり、シグナル伝達によって最終的にアクチンフィラメントの重合が起きる。アクチンフィラメントの+端(成長する側、アクチンの項を参照)は様々なペプチドを通じて細胞膜の内側と連結し、仮足を形成する。PIP3の産生がDOCK2と呼ばれるタンパク質の細胞膜への集積を起こし、さらにホスファチジン酸というリン脂質が産生されDOCK2と結合することで仮足形成が効率的に進むことが明らかになっている。 真核細胞の繊毛も化学走性を起こす。この場合は主にCa(カルシウムイオン)依存性に、基底小体と9+2構造の微小管からなるシステムが繊毛運動を誘導される。数百に及ぶ繊毛が、基底小体相互間に作られた細胞膜下のシステムによって協調運動を行うが、シグナル伝達経路の全容は未解明である。
細胞の走化性能やリガンドの走化性誘引・忌避の性質を評価するためのさまざまな技術が可能となっている。 基本的に測定が必要なものは以下のとおり:
濃度勾配が比較的速やかに作成され系の中で長時間安定しているかどうか
走化性能とケモキネシス能が区別できること
細胞移動が濃度勾配の軸に対して自由に進んだり後退したりできているか
検出された反応が真に細胞移動によるものかどうか
理想的な走化性アッセイというものはまだ可能ではないが、上記のような状態にかなり合致できるための実験プロトコル(手順)や装置が準備されている。最もよく使用されるものを以下の表に示した: