EF-Tu
その結果、EF-Tuに結合したGTPはGDPとリン酸に加水分解される。このように、リボソームはEF-Tuに対して GTPアーゼ活性化タンパク質(GAP)のような機能を果たす。GTPの加水分解に伴ってEF-Tuのコンフォメーションは劇的に変化し、aa-tRNAを解離してリボソームから出てゆく。その後aa-tRNAはA部位に深く入り込み、そのアミノ酸部分はP部位のポリペプチドに近接する。そしてリボソームはP部位のポリペプチドからA部位のアミノ酸への共有結合の転移を触媒する。
細胞質では、細菌の翻訳伸長因子EF-Ts(英語版)によって、不活性化されたEF-Tu•GDPからGDPが取り除かれる。EF-TsがEF-Tuから解離すると、EF-TuはGTPと複合体を形成する。これは細胞質のGTPの濃度がGDPの濃度よりも5-10倍高いためである。このようにして再活性化されたEF-Tu•GTPは、再び別のaa-tRNAと三者複合体を形成する。
EF-Tuはタンパク質合成のポリペプチドの伸長過程に関与する。細菌では、EF-Tuの主要な機能は正しいaa-tRNAをリボソームのA部位に運搬することである。EF-TuはGタンパク質であり、その機能には GTP が利用される。リボソーム外で、GTPを結合したEF-Tu(EF-Tu•GTP)がaa-tRNAと安定なEF-Tu•GTP•aa-tRNA三者複合体を形成する。EF-Tu•GTPは、開始tRNAとセレノシステイン-tRNA を除く、全ての正しくアミノ酸が付加されたaa-tRNAとほぼ同じ親和性で結合する。アミノ酸残基の性質はそれぞれ異なるが、側鎖の結合親和性の差を補償するさまざまな構造をtRNAは持っている。
三者複合体はリボソームのA部位に移動し、tRNAのアンチコドンがmRNAのコドンと対合する。正しいアンチコドンがmRNAのコドンに対合している場合には、リボソームはその構成を変化させてEF-Tuの GTPアーゼドメインの形状を変化させる。