ヌクレオソーム
こうした分解はアポトーシス(プログラム細胞死)時など自然条件下でも生じる。
ヌクレオソーム内のタンパク質相互作用
コアヒストンタンパク質はヒストンフォールド(英語版)と呼ばれる特徴的な構造モチーフが含まれる。ヒストンフォールドは、2つのループ(L1–2)で隔てられた3本のαヘリックス(α1–3)から構成される。溶液中では、ヒストンタンパク質はH2A-H2Bヘテロ二量体とH3-H4ヘテロ四量体を形成する。ヒストンは長いα2ヘリックスを介して逆平行方向に二量体化する。さらに2つのH3-H4二量体は、H3どうしの広範囲にわたる相互作用によって安定化された4ヘリックスバンドルを形成する。H2A-H2B二量体は、H4-H2B間の相互作用によってH3-H4四量体に結合する。H4-H2B間の相互作用には疎水的クラスターの形成が含まれる。ヒストン八量体は中心となるH3-H4四量体が2つのH2A-H2B二量体の間に挟まれることで形成される。4種類のコアヒストンすべてが高い塩基性を有するため、ヒストン八量体はDNAの存在下か高塩濃度条件下でのみ安定である。
ヒストン-DNA間相互作用
ヌクレオソームには120か所以上の直接的なタンパク質-DNA間相互作用と、数百か所の水分子を介した相互作用が含まれている。直接的なタンパク質-DNA間相互作用は八量体の表面に均等に分布しているのではなく、特定の部位に局在している。
2007年の研究では、酵母ゲノム中のヌクレオソームの位置の一覧が作成され、プロモーター領域や複製起点ではヌクレオソームが失われていることが示された。酵母ゲノムの約80%はヌクレオソームで覆われているようであり、ヌクレオソームの位置には転写の調節領域、転写される領域、DNA複製を開始する領域などと関係した特有のパターンが観察された。最近では、ゲノム全体での転写リプログラミング時のヌクレオソーム配置の動的な変化を調べる研究が行われ、出芽酵母Saccharomyces cerevisiaeのゲノム全体でのヌクレオソームの位置変化が明らかにされた。その結果からは、プロモーター領域に局在していたヌクレオソームは、熱ショックなどのストレスに応答して位置が変化することが示唆された。さらに、ヌクレオソームの除去は転写の活性化に、ヌクレオソームの置換は転写の抑制に対応しており、これらはおそらく転写因子の結合部位がアクセスしやすくなったりしにくくなったりするためである。一般的には、プロモーター上の1つか2つのヌクレオソームが再配置されるだけで、こうした転写の変化がもたらされる。しかし、転写変化を伴わない染色体領域でもヌクレオソームの配置変化は観察されており、DNAがヌクレオソームで覆われていたりいなかったり、ということが必ずしも転写と関連した現象を引き起こすわけではないことが示唆された。また、ヌクレオソームのない領域の保護にはHMGBタンパク質が大きな役割を果たしていることが示唆された。
真核生物のゲノムはクロマチンを形成しているが、細胞は大量のクロマチンとは無関係に特定の遺伝子座を空間的・時間的に調節する必要がある。DNA複製、修復、転写などの核内過程の調整に必要な高いレベルの制御を達成するため、細胞はクロマチンの構造と機能を局所的・特異的に調節するさまざま手段を発達させている。これには、ヒストンの共有結合修飾、ヒストンバリアントの組み込み、ATP依存的リモデリング酵素による非共有結合的な再構成などがある。