BiP (タンパク質)
BiPのATPaseサイクルは、ADPの解離の際にATPの結合を促進するヌクレオチド交換因子(英語版)と、ATPの加水分解を促進するJタンパク質(英語版)の双方のコシャペロンによって促進される。
BiPのアップレギュレーションは、小胞体ストレスによって誘導される心機能不全や拡張型心筋症と関係している。またBiPは、ホモシステイン誘導性の小胞体ストレスの緩和、血管内皮細胞のアポトーシスの防止、コレステロール/トリグリセリドの生合成を担う遺伝子の活性化の阻害、そして組織因子の凝血促進活性の抑制によって、アテローム性動脈硬化の発症を抑えると提唱されている。これらはすべてアテローム斑の蓄積に寄与する過程である。
プロテアソーム阻害剤など一部の抗がん剤は、心不全の合併症と関係している。新生ラットの心筋細胞では、BiPの過剰発現はプロテアソームの阻害によって誘導される心筋細胞の細胞死を減少させる。
細胞がグルコース飢餓にさらされると、グルコース調節タンパク質(英語版)(glucose-regulated protein、GRP)と呼ばれるいくつかのタンパク質の合成が顕著に上昇する。GRP78(HSPA5)はBiPとも呼ばれ、Hsp70ファミリーのメンバーであり小胞体でのタンパク質のフォールディングや組み立てに関与する。BiPのレベルは、小胞体内の分泌タンパク質(IgGなど)の量と強く相関している。
BiPによる基質の解離と結合は、新生タンパク質のフォールディングや組み立て、誤ってフォールディングしたタンパク質の凝集の防止、分泌タンパク質の移行、小胞体ストレス応答(unfolded protein response、UPR)の開始など、小胞体での多様な機能を促進する。