タウタンパク質
タウタンパク質の過剰なリン酸化(タウ封入体、pTau)は、対らせん状細線維 (paired helical filament) と直線状細繊維 (straight filament) の凝集体の自己集合を引き起こす。これらは、アルツハイマー病、前頭側頭型認知症や他のタウオパチーの病理に関係している。
アルツハイマー病の脳の対らせん状細線維では、タウの6つのアイソフォームの全てがしばしば過剰なリン酸化がなされた状態で存在している。他の神経変性疾患では、蓄積した凝集体には特定のアイソフォームが多く含まれることが報告されている。誤ったフォールディングが起こることで、可溶性の高いタンパク質も極めて不溶性の凝集体を形成し、多くの神経変性疾患に寄与する。
神経原線維変化 (neurofibrillary tangle) はタウタンパク質が互いに結合した凝集体で、脳の細胞へ分配される必須栄養素を遮断することで細胞死を引き起こす。
アルツハイマー病において、タウはエクソソームを介した機構で細胞外へ放出されていることが近年の研究では示唆されている。
ヒトの脳のさまざまな領域でのジェンダー特異的なタウの遺伝子発現とタウオパチーの症状やリスクのジェンダー間の差異との関係が近年示唆されている。
疾患の機能のいくつかの側面は、プリオンタンパク質との類似性が示唆される。