ソルターゼ
ソルターゼ(Sortase)は、原核生物の酵素の一群の一つである。細胞表面タンパク質のC末端に位置する識別シグナルを認識してこれを切断し、表面タンパク質を改変する。ソルターゼはほぼ全てのグラム陰性菌と一部のグラム陽性菌(Shewanella putrefaciensなど)と一部の古細菌(Methanobacterium thermoautotrophicumなど)で確認されている。ソルターゼはアミノ酸配列の類似性から6つのクラス(A~F)に分類される。クラスAソルターゼは、とても広範な標的タンパク質への活性を示すためハウスキーピングソルターゼとも呼ばれる。その他のクラスは基質特異性の高いものが多く、様々な機能を持つクラスB、ピリンの性繊毛への組み立てを触媒するクラスC、胞子の形成にも重要な役割を果たすクラスDなどがあり、クラスEとFについては不明な点が多い。
Staphylococcus aureus のソルターゼAは一種のペプチド転移酵素であり、表面タンパク質を細胞壁に結合させる。最もよく知られているソルターゼの基質となる識別シグナルは、LPXTGモチーフ(Leu-Pro-any-Thr-Gly)から、次いで疎水性の高い膜貫通タンパク質配列、最末端にはアルギニンといった塩基性残基の集まる配列からなる。切断はトレオニン残基とグリシン残基の間で起こり、ソルターゼの活性部位のシステイン残基を標的のトレオニン残基に一時的に結合させた後、表面タンパク質を細胞壁成分に共有結合させる。結果、トレオニンのカルボキシル基と細胞壁のペプチドグリカンのアミノ基との間にアミド結合が形成される。