Hsp47
Hsp47 は I 型ないし V 型のコラーゲンと相互作用することが示されている。Hsp47 は、その N 末端から見て、プロコラーゲンの少なくともトレオニン(プロリンなども可)残基-グリシン残基-X残基(ここは何でもよい)-アルギニン残基の並びを認識して結合すると考えられている。計算シミュレーションでは、さらにその 1 つ前(すなわち、アルギニン残基から見て 4 つ前)はフェニルアラニン残基またはプロリン残基が好ましいとされる。 このうち、アルギニン残基が一番、次にトレオニン残基が重要であるとされる。
一方、Hsp47 側は、222 番(以下、いずれもイヌにおける配列順による)のアルギニン残基、303 番のアラニン残基、305 番のセリン残基、381 番の ロイシン残基、383 番のチロシン残基、385 番のアスパラギン酸残基が結合に関与する。この中では、プロコラーゲン側のアルギニン残基と塩橋を形成するアスパラギン酸残基及びトレオニン残基等と塩橋を形成するアルギニン残基が特に重要であるということができる。また、後述するように、Hsp47 が pH の低下によりプロコラーゲンから離れるという事実から、273 番と 274 番の両ヒスチジン残基が pH の低下によるプロコラーゲンからの離脱の点で重要な役割を果たすと考えられる。さらに、209 番のヒスチジン残基が未成熟なプロコラーゲンの放出を防ぐことが指摘されている。
Hsp47 は、プロリル4-ヒドロキシラーゼと競合するために、プロリン残基の水酸化を遅らせることができる。
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