不凍タンパク質
生物組織を普通に凍結させると、組織が破壊され、高次機能が失われる。これは生体内の水が凍結する際に粗大な結晶となり、組織の構造を破壊されることによる。また凍結時は低温であるため組織の柔軟性が下がっていることも、これに拍車をかける。さらに凍結後に生体組織を構成していた溶液が濃縮され、組織に浸透圧による化学的ストレスと傷害を与えることも加わる。
人為的に低温での凍結を抑制する場合、ポリエチレングリコールや糖類の添加や置換、浸透圧の向上といった手法を用いることができる。しかしながら、生体では代謝の問題上、そうした手段をとることができない。
不凍タンパク質類は微小な氷結晶に結合し、結晶性の熱的安定性を下げることによってその結晶性を制御する。また、水に対して熱的ヒステリシスを与え、凝固点を下げる一方で融解点を下げない(通常0.2~0.3°C、昆虫においては5°C程度下げるものもあるとされる)。
植物の不凍タンパク質は、まだかなり未解明であり、研究が進められている。他の種に含まれる不凍タンパク質類と比較して、その活性は低いものが多いとされる。これまでに、麦類、ニンジン、ジャガイモ、キャベツなどから発見されたとの報告がある。また、その作用は氷の再結晶防止というよりも、氷の形成防止といった方が適切との指摘がある。
不凍タンパク質の不凍性機構は、吸着‐抑制機構による結晶成長阻止に由来するものとの説が有力である。凍結初期に形成された微小な氷板に不凍タンパク質が吸着されると、熱力学的に氷晶の成長が抑制される。その結果として、六角板形状である氷板はファンデルワールス力による表面の形成の妨害に従い、単独で紡錘形に近い形状となる。
通常の氷の結晶面は、基本面 (0001) およびプリズム面 (1010) を示し、板状の結晶となって成長する。しかしながら、不凍タンパク質 (AFP typeI) が存在する場合、結晶成長は2021面に制限される。この機構はさらに精密に解明され、AFP typeIは水の水素結合に介入して氷晶の成長を阻害していることが明らかとなった。しかしながら、タンパク質の水素結合に関与すると考えられた部分を変異させたものを用いた実験においても、不凍性の低下は測定できなかった。このため、現在では、水素結合への介入は不凍性の主たる作用ではないとの説がある。この機構については、分子動力学法やモンテカルロ法による分子運動シミュレーションを用いた解析が有効ではないかと思われ、分析が進められている。