SNAP25
“Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library”. Gene 200 (1–2): 149–56. (1997). doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
“Mints, Munc18-interacting proteins in synaptic vesicle exocytosis”. J. Biol. Chem. 272 (50): 31459–64. (1998). doi:10.1074/jbc.272.50.31459. PMID 9395480.
“Targeting of SNAP-23 and SNAP-25 in polarized epithelial cells”. J. Biol. Chem. 273 (6): 3422–30. (1998). doi:10.1074/jbc.273.6.3422. PMID 9452464.
“Protease resistance of syntaxin.SNAP-25.VAMP complexes. Implications for assembly and structure”. J. Biol. Chem. 273 (18): 11370–7. (1998). doi:10.1074/jbc.273.18.11370. PMID 9556632.
SNARE複合体の形成の際には、シナプトブレビン、シンタキシン1、SNAP-25は結合し、互いに巻き付いてコイルドコイル構造を形成し始める。シナプトブレビンとシンタキシン1の双方のαヘリックスがSNAP25のαヘリックスと結合する。シナプトブレビンはSNAP-25のαヘリックスのC末端近傍に結合するが、シンタキシン1はN末端近傍に結合する。
SNAP-25はシナプス前のP型(英語版)、Q型(英語版)、L型(英語版)の電位依存性カルシウムチャネルを阻害し、シナプトタグミン(英語版)のC2BドメインにCa非依存的に結合する。SNAP-25はグルタミン酸作動性シナプスではCa応答性を低下させるが、GABA作動性シナプスには存在しない。
SNAP-25には2つのアイソフォーム(mRNAのスプライスバリアント)が存在し、それぞれSNAP25A、Bと呼ばれている。2つのアイソフォーム間には9アミノ酸残基の差異が存在し、4つのシステイン残基のうちの1つも位置が異なる。両者の主要な特徴は下の表に記されている。