PDIA3
PDIA3タンパク質は、a、b、b′、a′という4つのチオレドキシン様ドメインから構成される。a、a'ドメインはCys-Gly-His-Cys活性部位モチーフ(それぞれC57-G58-H59-C60、C406-G407-H408-C409)を持ち、触媒活性を有する。b、b′ドメインには正に帯電したカルネキシン結合部位が存在し、高度に保存された残基(K214、K274、R282)がカルネキシンのPドメインの負に帯電した残基と相互作用する。結合部位の大部分はb′ドメインによって構成されるが、bドメインのβ4-β5ループによる接触(K214)によって相互作用は強化される。触媒モチーフのN末端のシステインと基質の間で一過的にジスルフィド結合が形成され、そしてC末端のシステインがN末端システインを攻撃することで結合が切断されて基質は放出される。
早期の子宮頸がんにおいて、PDIA3の発現のダウンレギュレーションは予後の悪さと相関していることが示されている。またメラノーマ細胞株では、PDIA3が特定のDNA断片を結合することが示されている。PDIA3は乳がんの遠隔再発として最も一般的な、骨転移にも関与している。がんの他にも、PDIA3の過剰発現は腎線維症と関係しており、細胞外マトリックスの過剰な合成と分泌によって引き起こされる小胞体ストレスによって特徴づけられる。