脱ユビキチン化酵素
DUBはユビキチン経路でいくつかの役割を果たす。DUBの最もよく特徴づけられている機能は、タンパク質からのモノユビキチンとポリユビキチン鎖の除去である。ユビキチン化は翻訳後修飾(タンパク質の合成後に付加されたもの)であり、基質タンパク質のリジン残基に1つのユビキチンまたはユビキチンの鎖が付加される。ユビキチンは、ユビキチン活性化酵素(E1)、ユビキチン結合酵素(E2)、ユビキチンリガーゼ(E3)からなるユビキチン化装置によってタンパク質に付加され、最終的にはリジン残基にイソペプチド結合で付加されたユビキチンとなる。ユビキチン化は多くの方法でタンパク質に影響を与え、プロテアソームとリソソームを介したタンパク質の分解を調節し、タンパク質の細胞内局在を調整し、タンパク質を活性化したり不活性化したりし、タンパク質間相互作用を調節する。DUBはユビキチン化修飾を除去することでこれらの作用に対抗する役割を果たし、タンパク質の運命を逆転させる。さらに、あまり理解は進んでいないものの、DUBはSUMOやNEDD8(英語版)などのユビキチン様タンパク質の除去にも関与しており、一部のDUBはこれらのタンパク質と基質タンパク質の間のイソペプチド結合を切断する。
DUBは、不活性型として発現するユビキチンをタンパク質分解によって活性化する。哺乳類ではユビキチンは、UBA52(英語版)、RPS27A(英語版)、UBB(英語版)、UBC(英語版)の4つの異なる遺伝子にコードされている。