プロテアーゼ活性化受容体
プロテアーゼ活性化受容体(PAR)はGタンパク質と共役した内在性膜タンパク質で、N末端の特定の配列が切除され、新たに形成されたN末端配列がリガンドとして細胞外ループ2(ECL2)の保存性領域に結合することによって活性化される。この結合はPARのコンフォメーションに特定の変化を引き起こし、細胞内のGタンパク質に対する親和性を変化させる。分子クローニング(英語版)によってこれまで4つのタイプのPAR受容体が同定されており、活性化を行う主要な酵素に従って分類されている。血液凝固カスケード、免疫細胞、消化管の内在性プロテアーゼなど、大規模なプロテアーゼ群がPAR受容体の切断と活性化を行うことが決定されている。一方、昆虫、細菌、植物や菌類に由来する外因性のプロテアーゼによって特異的に切断され、不可逆的に活性化される場合もある。
PARは主にトロンビン(PAR1、3、4に作用)やトリプシン(PAR2に作用)によって活性化される。これらの酵素は受容体のN末端を切断し、新たに形成されたN末端はテザーリガンド(tethered ligand、受容体と連結されたリガンド)として機能する。