リボソーム
同じ真核細胞内でも細胞質リボソームとミトコンドリアリボソームが存在することで明示されているように、リボソームは、生物種間だけでなく同一細胞内でも組成が不均質である。一部の研究者は、哺乳動物のリボソームタンパク質の組成の不均一性が遺伝子調節に重要であることを示唆している。これは特殊化リボソーム仮説(specialized ribosome hypothesis)である。しかし、この仮説は論争の的であり、研究が進行中のトピックである。
リボソーム組成の不均一性は、Vince Mauroとジェラルド・エデルマンによって、タンパク質合成の翻訳制御に関与することが初めて提案された。彼らは、リボソームの制御機能を説明するために、リボソームフィルター仮説を提唱した。その結果、異なる細胞集団に特異的な特殊化リボソームが、遺伝子の翻訳方法に影響を与える可能性が示唆された。いくつかのリボソームタンパク質は、組み立てられた複合体から細胞質のコピーと差し替えられ、まったく新しいリボソームを合成しなくても、生体内のリボソームの構造を変更できることが示唆された。
原核生物のリボソームは直径が約20 nm(200 Å)、65%のrRNAと35%のリボソームタンパク質(英語版)からなる。真核生物のリボソームは直径が25-30 nm(250-300 Å)、rRNAとタンパク質の比率は1に近い。結晶学的研究により、ポリペプチド合成の反応部位近傍にリボソームタンパク質が存在しないことが明らかになった。このことから、リボソームのタンパク質成分は、ペプチド結合形成の触媒作用には直接関与せず、むしろrRNAのタンパク質合成能力を高める足場として機能している可能性が考えられる(リボザイムを参照)。
原核生物のリボソームサブユニットと真核生物のリボソームサブユニットは非常によく似ている。
リボソームサブユニットやrRNA断片の表記に用いられる単位はスヴェドベリ(S)で、サイズではなく遠心分離における沈降速度を表している。たとえば細菌の70Sリボソームは50Sと30Sのサブユニットで構成されるなど、断片の名称が一致しないのはこのためである。
タンパク質を構成するアミノ酸の配列をコードするデオキシリボ核酸(DNA)の配列は、mRNA鎖に転写される。リボソームはmRNAに結合し、その塩基配列から、特定のタンパク質を生成するための正しいアミノ酸の配列を決定する。アミノ酸は、転移RNA(tRNA)分子によって選択され、リボソームへと運ばれ、アンチコドンのステムループを介してmRNA鎖に結合する。mRNAの各コーディングトリプレット(三連符、コドン)に対して、アンチコドンが正確に一致した固有のtRNAがあり、成長するポリペプチド鎖に組み込むために正しいアミノ酸を運ぶ。タンパク質が生成されると、折り重なって機能的な三次元構造を形成することができる。
リボソームは、リボ核酸(RNA)とタンパク質の複合体(英語版)からなるリボ核タンパク質複合体(英語版)である。各リボソームは、サブユニットと呼ばれる小サブユニット(30S)と大サブユニット(50S)が互いに結合して構成される。
小サブユニット(30S)は主に解読機能を担っており、mRNAとも結合する。
大サブユニット(50S)は主に触媒機能を担っており、アミノアシルtRNAとも結合する。
タンパク質が構成要素から合成される過程は、開始、伸長、終結、リサイクルの4つの段階で行われる。すべてのmRNA分子の開始コドンはAUGという配列を持っている。
リボソームはRNAワールドで誕生し、自己複製する複合体として出現し、その後、アミノ酸が出現したときにタンパク質を合成する能力を進化させたのではないかと考えられている。古代のリボソームはすべてrRNAで構成され、ペプチド結合を合成する能力を発達させたのではないかとする研究もある。さらに、古代のリボソームは自己複製複合体であったことを示唆する強い証拠があり、リボソーム内のrRNAは、リボソームの自己複製に必要なtRNAやタンパク質をコードし、情報伝達・構造・触媒の目的を持っていた可能性がある。自己複製RNAを持ち、DNAを持たない仮説上の細胞生物は、リボサイト(ribocyte)またはリボセル(ribocells)と呼ばれる。
原始的な条件下でRNAワールドにアミノ酸が徐々に出現すると、アミノ酸との相互作用によって、触媒となるRNA分子の機能範囲と効率がそれぞれ向上する。したがって、リボソームの形態が古代の自己複製機械から現在の翻訳機械へと進化した原動力は、リボソームの自己複製機構にタンパク質を組み込んで自己複製能力を高めることを可能にする選択圧である可能性がある。
各サブユニットは、1つまたは複数のrRNAと、いくつかのr-タンパク質から構成されている。小サブユニット(細菌と古細菌は30S、真核生物は40S)は解読機能を担っているのに対し、大サブユニット(細菌と古細菌は50S、真核生物は60S)はペプチド結合の形成を触媒し、これをペプチジルトランスフェラーゼ活性(ペプチド転移酵素活性)という。細菌と古細菌の小サブユニットは16S rRNAと21個のr-タンパク質(大腸菌)を含み、真核生物の小サブユニットは18S rRNAと32個のr-タンパク質(出芽酵母、数は種によって異なる)を含む。細菌の大サブユニットには5Sおよび23S rRNAと34個のr-タンパク質(大腸菌)を含み、真核生物の大サブユニットは5S、5.8Sおよび25S/28S rRNAと46個のr-タンパク質(出芽酵母の場合、正確な数は種によって異なる)を含む。