ホスホエノールピルビン酸カルボキシキナーゼ
PEPCKはヒトでは細胞質基質型のPEPCK-C(P35558)とミトコンドリア型のPEPCK-M(Q16822)の2つのアイソフォームが存在し、両者の配列は63.4%が同一である。PEPCK-Cは糖新生に重要である。
PEPCKのX線結晶構造解析によって、PEPPCKの構造と酵素活性機構に関する知見が得られている。大腸菌Escherichia coliのPEPCKの構造が解かれ、活性部位はN末端ドメインとC末端ドメインの間に位置し、両ドメインが回転することで閉じることが観察されている。また、ニワトリ肝臓ミトコンドリアのPEPCKのMn、Mn-PEP、Mn-GDPとの複合体構造により、どのように反応を触媒するかに関する情報が得られている。
大腸菌のPEPCKでは、ATPの結合の際にATPのリン酸基が重なり型の立体配座をとることでリン酸基の転移が促進される。重なり型配座は高エネルギー状態であるため、リン酸基転移の活性化エネルギーが減少し、転移はより容易になる。この転移はSN2反応と似た機構で起こると考えられている。
PEPCKをコードする遺伝子は多くの種に存在するが、そのアミノ酸配列は種ごとに異なる。例えば、ヒト、大腸菌E. coli、トリパノソーマTrypanosoma cruziでは、その構造と基質特異性は異なる。