リボヌクレアーゼインヒビター
RIとリボヌクレアーゼの親和性は、おそらく他のどんなタンパク質間相互作用よりも強い。RI-RNase A複合体の解離定数は生理条件下で約20fMであり、RI-アンギオゲニン複合体ではそれより小さい(<1fM)。RIは配列同一性の低い様々なRNasesと結合することができる。構造の研究から、RNaseはRIのC末端と会合し、ちょうど"瓶の栓"のようになっていることが示された。この相互作用は静電的なもので、RNaseの表面積の大部分を埋めている (>25 nm) 。
リボヌクレアーゼは特に癌細胞に対して毒性、増殖抑制効果を示すため、癌治療薬としての研究が続けられている。だが、RIはどこにでも存在し、RIと結合したリボヌクレアーゼは効果がないことから、これを回避する手段が不可欠となる。ヒョウガエルから得られたRNaseの一種ランピルナーゼ(英語版)(オンコナーゼ)はヒトRIに認識されないようであり、癌治療薬として調査されている。ヒトRNaseを組換え、RNase活性を残しつつもRIに認識されないようにする研究は現在進行中である。