ストレプトアビジン
これが高い親和性の主な原因であるとも考えられている。具体的には、ポケットには保存されたトリプトファン残基が並んでいる。最後に、βストランド3と4を繋ぐ柔軟なループ(L3/4)の安定化がビオチンの結合に付随して起こる。このループは結合したビオチンを覆って閉じ、結合ポケットの蓋のように働き、極めて遅いビオチンの解離速度の一因となる。
ストレプトアビジンに変異を入れるとほとんどの場合、ビオチンに対する結合親和性が低下する。これはこのような高度に最適化された形では予期されることである。しかしながら、traptavidinと命名されたストレプトアビジンの改変変異体は、より高い熱安定性と力学的安定性に加えて、ビオチン解離速度が10倍以上遅いことが明らかにされた。この解離速度の低下に付随して、会合速度の2倍の低下も起こった。