プロテインジスルフィドイソメラーゼ
PDIは酸化還元酵素と異性化酵素としての性質を持ち、どちらの活性もPDIに結合する基質のタイプとPDIの酸化還元状態の変化に依存している。これらの活性はタンパク質の酸化的フォールディングを可能にする。酸化的フォールディングは新生タンパク質の還元型システイン残基の酸化を伴う過程であり、システイン残基が酸化されてジスルフィド結合が形成されることでタンパク質は安定化され、ネイティブ状態をとることができるようになる。
プロテインジスルフィドイソメラーゼまたはタンパク質ジスルフィドイソメラーゼ(英: protein disulfide isomerase、略称: PDI)は、真核生物の小胞体や細菌のペリプラズムに存在する酵素で、タンパク質がフォールディングする際にタンパク質内のシステイン残基の間のジスルフィド結合の形成と切断を触媒する。タンパク質は完全にフォールディングした状態の適切なジスルフィド結合パターンを迅速に見つけることができるようになるため、PDIはフォールディングを触媒する酵素として作用する。