トリオースリン酸イソメラーゼ
TPIは相同サブユニットの二量体で、それぞれは約250アミノ酸残基からできている。サブユニットの三次元構造は、外側に8つのαヘリックス、内側に8つの平行βシートである。右図では、それぞれのサブユニットの背骨を表す帯は、N末端からC末端の方に青色から赤色で着色されている。この構造のモチーフはαβバレルまたはTIMバレルと呼ばれ、タンパク質のフォールディングでは、非常によく見られるものである。活性中心は、バレルの中心にある。グルタミン酸とヒスチジンの残基は、触媒に関わっている。活性部位付近の配列は、既知の全てのTPIで保存されている。
TPIは、その構造が機能を助けている。エンジオールを形成するのに正確な場所にグルタミン酸とヒスチジンの残基が配置されているのに加え、10または11のアミノ酸鎖が中間体を安定させるためのループとして働く。
トリオースリン酸イソメラーゼ(Triosephosphate isomerase、EC 5.3.1.1)またはTPI、TIMは、トリオースリン酸の異性体であるジヒドロキシアセトンリン酸(DHAP)とD-グリセルアルデヒド-3-リン酸(GAP)の間の可逆的な相互変換を触媒する酵素である。
TPIは、解糖系において重要な役割を果たし、エネルギーの生産に不可欠である。TPIは、ほ乳類や昆虫のような動物から、菌類、植物、細菌に至るまで、ほぼ全ての生物で見られる。しかし、ウレアプラスマ属等の解糖系を持たないいくつかの細菌はTPIを持たない。
ヒトでは、TPIの欠損は、トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症と呼ばれる進行性の重篤な神経障害と関連がある。トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症は、慢性の溶血性貧血が特徴である。この病気を引き起こす様々な突然変異があるが、そのほとんどで104番残基のグルタミン酸がアスパラギン酸に変異している。
TPIは非常に効率のよい酵素であり、水溶液中で自然に起こるのと比べ、数十億倍も反応を速める。反応が非常に効率的であるため、「完全触媒」と呼ばれる。基質が拡散により酵素の活性中心に入り、出ていく速度にのみ速度が制限される。