プラストシアニン
還元型プラストシアニンでは、His87はプロトン化される。
銅結合部位近くのタンパク質の分子表面はわずかに異なるが、すべてのプラストシアニンにおいて、銅結合部位に露出するヒスチジンの周囲に疎水性表面が存在している。植物のプラストシアニンでは、高度に保存されたチロシン83の両側には酸性残基が位置している。藻類やセリ科の維管束植物のプラストシアニンは似た酸性残基を含むが、残基57及び58がないため植物のプラストシアニンのものとは形状が異なる。シアノバクテリアにおいては、表面の荷電残基の分布は真核生物のプラストシアニンとは異なり、細菌種間の多様性が大きい。多くのシアノバクテリアのプラストシアニンは107個のアミノ酸からなる。酸性のパッチは細菌では保存されていないが疎水性のパッチは常に存在している。これらの疎水性および酸性のパッチは電子伝達に関わる他のタンパク質の認識/結合部位であると考えられている。