Hsp70
Hsp70はタンパク質の完全性を全体的に改善する役割に加えて、アポトーシスを直接的に阻害する。アポトーシスの特徴の1つはシトクロムcの放出であり、その後シトクロムcはApaf-1とdATP/ATPをアポトソーム(英語版)複合体へリクルートする。この複合体はプロカスパーゼ-9を切断してカスパーゼ-9を活性化し、最終的にはカスパーゼ-3の活性化を介してアポトーシスを誘導する。Hsp70は、プロカスパーゼ-9のApaf-1/dATP/シトクロムcアポトソーム複合体へのリクルートを遮断することでこの過程を阻害する。 Hsp70はプロカスパーゼ-9結合部位に直接結合するわけではないが、コンフォメーション変化を誘導することでプロカスパーゼ-9の結合を起こりにくくしていると考えられる。Hsp70は小胞体ストレスのセンサータンパク質であるIRE1α(英語版)と相互作用し、小胞体ストレスによるアポトーシスから細胞を保護する。Hsp70とIRE1αの相互作用はXBP1(英語版)のmRNAのスプライシングを延長し、その結果EDEM1(英語版)、ERdj4(英語版)、P58IPK(英語版)といった、スプライシングされたXBP1の標的因子の転写がアップレギュレーションされ、細胞はアポトーシスから保護される。