ERMファミリー
ERMタンパク質は高度に制御されたタンパク質であり、以下の2つの形で存在する。
FERMドメインはF-アクチン結合部位と相互作用し、この相互作用がERMタンパク質の折り畳み型を維持する。この状態では、膜内在性タンパク質やアクチンとの結合が阻害され不活性となっている。
この相互作用がなければ、ERMタンパク質は非折り畳み型を取り、分子が開いて活性型となる。
培養細胞では、約80–85%が折り畳み型を取る。
現在のモデルでは、以下の2段階を経るとされる。
最初に、ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸が細胞膜と相互作用し、ERM分子が開く前段階(pre-opening)を誘導する。
次に、未同定のキナーゼがC末端ドメインの高保存領域のトレオニンをリン酸化し、このリン酸化が分子が開いた状態を安定化する。