Hsp47
Hsp47 は、コラーゲン分子と結合して、コラーゲン分子の凝集を防ぎ、そのフォールディングをサポートする分子シャペロンである。熱ショックにより小胞体において発現量が上昇する。Hsp47 は小胞体においてコラーゲン分子と結合し、シス・ゴルジ網において解離して、小胞体に戻ってくる。Hsp47 の欠損又は変異により、コラーゲンの生成の不全が生じ、胎生致死や骨形成不全症となる。一方、Hsp47 の機能が正常であっても、多くの病気において、コラーゲンの異常生成との関係がみられる。また、がん治療の標的の1つである IRE1α (英語版)との相互作用が指摘されるなど、コラーゲン分子の産生とは関係がない機能の存在が発見されており、新たな広がりをみせている。
Hsp47 は、熱ショックにより発現量が上昇する。小胞体ストレス由来では、熱ショック以外では発現しない。 熱ショックにより、熱ショック因子1 が Hsp47 を生成するための mRNA の転写を活性化する。
また、ゴルジ体ストレスによっても発現量が上昇する。
遺伝子的には、例えば、ヒトにおいては 418 個の、セキショクヤケイにおいては 405 個のアミノ酸残基から構成される。N 末端のシグナル配列の切断後は、ヒトにおいては 400 個の、ニワトリにおいては 390 個のアミノ酸残基から構成される。
Hsp47 は、シグナル配列を持つ前駆体(分子量 42,000)として翻訳され、シグナル配列が切断されて分子量 41,000 の分子になり、その後、グリコシル化、アセチル化などを受けて、成熟した分子になると考えられる。