ラミニン
図1に示すように、ラミニンはα鎖、β鎖、γ鎖をそれぞれ1本ずつ持つヘテロ三量体構造をとる。ラミニン‐111(マウスEHS肉腫由来のラミニン)は、分子量440kDaのα1鎖、220kDaのβ1鎖、205kDaのγ1鎖の3つのポリペプチド鎖がS-S結合(ジスルフィド結合)で1:1:1に会合した巨大な糖タンパク質である。約15%の糖、約30%のαヘリックス、約15%のβシートを含む。
ラミニン(英: laminin)は、細胞外マトリックスの基底膜を構成する巨大なタンパク質である。多細胞体制・組織構築とその維持、細胞接着、細胞移動、細胞増殖を促進し、がん細胞と関係が深い。胚発生の初期(2細胞期)に発現する。
ドメインIIIと同じである。
結合する細胞外マトリックス分子とラミニン側の結合部位を示す。
ラミニン:自己会合する。β鎖のドメインV、γ鎖のドメインV
αジストログリカン(α-dystroglycan、クレイニン cranin):α鎖のドメインIのGドメイン
ヘパラン硫酸(heparan sulfates)、ヘパリン
硫酸化糖脂質(sulfated glycolipids):β鎖のドメインVI、γ鎖のドメインVI
IV型コラーゲン(type IV collagen)
パールカン(perlecan)
アグリン(agrin)
ナイドジェン(nidogen):α鎖のドメインIII