RAF1
BAD、アデニル酸シクラーゼのいくつか、ミオシン軽鎖ホスファターゼ(MYPT)、心筋トロポニンT(TnTc)などがc-Rafによって直接リン酸化される。Rbタンパク質やCdc25ホスファターゼも基質である可能性が示唆されている。
全てのRaf型酵素の最も重要な標的は、MEK1とMEK2である。c-RafとMEK1の酵素-基質複合体の構造は未解明であるが、KSR2-MEK1複合体の構造から正確なモデリングを行うことが可能である。この複合体では実際には触媒は行われないが、Rafの基質への結合様式はきわめて類似していると考えられている。主要な相互作用面は両者のキナーゼドメインのC末端ローブによってもたらされ、MEK1とMEK2に特有の大きく、ディスオーダーしたプロリンに富むループもRaf(とKSR)の配置に重要な役割を果たす。MEKはRafへの結合に伴って活性化ループの少なくとも2か所がリン酸化され、これによってMEKは活性化される。このキナーゼカスケードの標的はERK1(英語版)とERK2であり、MEK1またはMEK2によって選択的に活性化される。ERKは細胞内に無数の基質を持ち、転写因子を活性化するために核内へ移行させることもできる。活性化されたERKは細胞生理の多能的なエフェクターであり、細胞分裂サイクル、細胞移動、アポトーシスの阻害、細胞分化に関与する遺伝子の発現制御に重要な役割を果たす。