タンパク質を構成しないアミノ酸
L-α-アミノ酸の一部では、2つの末端のどちらがα炭素であるかについては曖昧である。タンパク質中では、システイン残基は他のシステイン残基とジスルフィド結合を形成して、タンパク質を架橋することができる。2つの架橋したシステインは、シスチン分子を形成する。システインとメチオニンは、一般的には直接のスルフリル化で形成されるが、いくつかの種はトランススルフレーション経路で形成され、ここでは活性化されたホモセリンまたはセリンがシステインまたはホモシステインと融合してシスタチオニンを形成する。似た化合物にランチオニンがあり、2つのアラニン分子がチオエステル結合で結合したもので、様々な生物で見られる。同様に、ジリンマメの毒であるジェンコル酸では、2つのシステインがメチレン基で繋がっている。ジアミノピメリン酸は、ペプチドグリカンの架橋や脱炭酸によりリシンの前駆体として用いられる。
シスチン
シスタチオニン
ランチオニン
ジエンコル酸
ジアミノピメリン酸
タウリンは、アミノスルホン酸でありアミノ酸ではないが、ネコ等の特定の生物では栄養要求を満たすのに必要な量がビタミンよりも必須アミノ酸に近い。
オスモライトであるサルコシンやトリメチルグリシンはアミノ酸に由来するが、それぞれ第2級アミン、第4級アミンを持つ。
タンパク質を構成するアミノ酸のように遺伝コードでコードされていないが、非標準アミノ酸のいくつかはタンパク質中で見られる。これらは、タンパク質中の標準アミノ酸の側鎖が翻訳後修飾されたものである。このような翻訳後修飾は、しばしばタンパク質の機能や制御に必要なものである。例えば、グルタミン酸のカルボキシル化物であるγ-カルボキシグルタミン酸は、カルシウムカチオンとより結合しやすく、プロリンのヒドロキシル化物であるヒドロキシプロリンは、結合組織(コラーゲン)の維持に不可欠である。他の例として、真核生物翻訳開始因子EIF5Aに含まれるヒプシンは、リシン残基を修飾したものである。このような修飾は、タンパク質の局在を決めることもある。例えば、長い疎水性の官能基が付加すると、タンパク質はリン脂質膜に結合しやすくなる。
グルタミン酸は1つのγ-カルボキシル基を持つが、カルボキシグルタミン酸は2つ持つ。
ヒドロキシプロリンは、プロリンの4番炭素にヒドロキシル基が付いたイミノ酸である。
ヒプシンは、リシンのε-アミノ基に4-アミノブチル基が付いたものである。
ピログルタミン酸
おそらく誤取込みによって、タンパク質中にアミノマロン酸が含まれることもあるという予備的証拠も得られている。