Bcl-2ファミリー
Bcl-2ファミリーのタンパク質には、疎水性のαヘリックスが両親媒性αヘリックスで囲まれた一般的構造が存在する。メンバーの一部にはC末端に膜貫通ドメインが存在し、主にミトコンドリア局在化機能を果たす。
Bcl-xLは233アミノ酸残基からなるタンパク質で、膜貫通αヘリックスと推定される非常に疎水的な領域(210–226番残基)が存在する。Bcl-xLのホモログにはBaxやBakがあり、これらもアポトーシスに影響を与える。ヒトBcl-xLの単量体可溶型構造がX線結晶構造解析とNMRによって高分解能で決定されている。中心的な2つの疎水性αヘリックスが両親媒性ヘリックスで囲まれた構造をしており、αヘリックスの配置はジフテリア毒素(英語版)やコリシン(英語版)のものと類似している。ジフテリア毒素は膜を貫通するポアを形成し、毒性を持つ触媒ドメインを細胞質へ移行させる。コリシンも同様に脂質二重層にポアを形成する。この構造的相同性は、BH1ドメインとBH2ドメインを持つBcl-2ファミリーのメンバー(Bcl-xL、Bcl-2、Bax)が同じように機能することを示唆している。