ATP合成酵素
ATP合成の素過程は、以下のようなモデルが提唱されている。
カラ型βサブユニットは「開いた」構造をとっている。
1個目のプロトンが Fo 部位を通過する (out→in)。
Fo 部位は細胞内側から見て 120° 左回転を行う。
それに伴い、Fo 部位に結合した F1 部位も 120° の左回転を行う。
そのときADPがβサブユニットに入ることにより「閉じた」構造へ変化する。
2個目のプロトンが Fo 部位を通過し、さらに左120° 回転する。
回転した F1 部位にてβサブユニットに入ったADPにリン酸化反応が起きる。
3個目のプロトンが Fo 部位を通過し、さらに左120° 回転する。
βサブユニットは「開いた」構造をとり、ATPを放出してカラ型に戻る。1. に戻る。
このように、3個のプロトンが Fo 部位を out→in 通過するごとに、F1 部位がADPのリン酸化を行う。現時点では F1 部位の回転は直視されており確実性はあるが、Fo 部位の回転はいまだ確認されていない。しかしながらcサブユニットの立体構造から回転子であることが提案されており、おそらく回転していると考えられている。また、逆反応については、F1 部位の右回転(細胞内側から見て)が Fo 部位に伝わり、ATP合成酵素全体が右回転する仕組みとなっていると考えられている。
120° の回転を行うことは一分子観測の実験でも確認されており、低濃度 (20 nmol/L) のATP存在下ではアクチンフィラメントが 120° ごとに回転している様子が観察されている。また、ADPがつっかえてATP合成酵素が動かなくなったり、ATP合成酵素が「間違えて逆回転する」現象も観察されている。