ヒストンH1
核内のヒストンH1の大部分はクロマチンに結合している一方で、H1分子はかなり高率でクロマチン間を移行することが知られている。
こうした動的なタンパク質がどのようにクロマチンの構造的構成要素となっているのかを理解するのは難しいが、核内での定常状態の平衡はH1とクロマチンの結合がかなり有利であることが示唆されている。このことは、そのダイナミクスにもかかわらず、どの時点においても大多数のH1はクロマチンに結合した状態であることを意味している。H1はDNAに力がかかっている状態やクロマチンの組み立て時において、DNAを圧縮して安定化することが示されており、H1の動的な結合はヌクレオソームを除去する必要がある状況下でDNAを保護していることが示唆される。
クロマチン上でのヒストンH1の動的な交換には細胞質の因子が必要であるようであるが、具体的には未同定である。H1のダイナミクスの一部はO-グリコシル化とリン酸化によって媒介されている可能性がある。H1のO-グリコシル化はクロマチンの凝縮を促進する可能性がある。間期の間のH1のリン酸化はクロマチンに対する親和性を低下させることが示されており、クロマチンの脱凝縮と活発な転写を促進している可能性がある。しかしながら、有糸分裂期のリン酸化はH1の染色体に対する親和性を増大させ、染色体凝縮を促進することが示されている。