SNAREタンパク質
シンタキシンは、膜貫通ドメイン、αヘリックスからなるSNAREドメイン、短いリンカー領域、そして3つのαヘリカル領域からなるHabcドメインから構成される。シンタキシンのSNAREドメインは、SNARE複合体に必要な4-ヘリックスバンドルを形成しその後の膜融合を行うために、SNAP-25とシナプトブレビンが結合する標的部位である。しかし、Habcドメインはシンタキシンの自己阻害ドメインとして機能する。Habcドメインは折り返されてSNAREドメインと結合して「閉じた」状態を誘導し、SNAREの形成の物理的な障壁となる。逆に、HabcドメインがSNAREドメインから解離するとシンタキシンは自由にSNAP-25やシナプトブレビンと結合する。
SNAREを介した膜融合が起こるために必要なエネルギーは、SNARE複合体の解体過程に由来するものである。想定されているエネルギー源は、膜融合に関与するATPアーゼNSFである。NSFのホモ六量体は、NSFの補助因子αSNAPとともに、ATPの加水分解と共役する形でSNARE複合体に結合して解体する。この過程によってシナプトブレビンは再び小胞へ取り込まれるが、他のタンパク質は細胞膜へ結合したままである。
解離したSNAREタンパク質は、より安定なシスSNARE複合体よりも高エネルギー状態である。融合を駆動するエネルギーは、低エネルギー状態であるシスSNARE複合体への移行に由来するものであると考えられている。ATP加水分解と共役したSNARE複合体の解体は、「銃の撃鉄を起こす」のに似たエネルギー投資であり、いったん小胞融合の引き金が引かれれば、一連の過程は自発的に最適の速度で進行する。類似した過程は筋肉でも起こり、ミオシンの頭部はアクチンとの相互作用に必要なコンフォメーションを取るために最初にATPを加水分解する必要があり、その後パワーストロークが起こる。
SNAREタンパク質(スネアタンパクしつ、英: SNARE proteins)は、小胞が標的の膜結合性区画(リソソームなど)へ融合する過程(小胞融合)を媒介するタンパク質である。酵母では少なくとも24種類、哺乳類細胞では60種類以上のメンバーから構成され、SNARE複合体(soluble NSF attachment protein receptor complex)を形成する。最もよく研究されているSNAREは、神経細胞においてシナプス小胞が細胞膜(シナプス前膜)へ融合する過程を媒介するものである。また、SNAREタンパク質はボツリヌス症や破傷風を引き起こす細菌の神経毒の標的となっている。