グリコシル化
N-結合型グリコシル化は真核生物のタンパク質のいくつかの折り重ねにとって重要である。 N-結合型グリコシル化の過程は、真核生物と広範囲の古細菌で起こるが、ごく稀にバクテリアでも起こる。
N-結合型タンパク質糖鎖において、14糖鎖の前駆体は標的タンパク質のポリペプチド鎖のアスパラギンへ付加される。この前駆体の構造は、一般的な真核生物では、3分子のグルコース、9分子のマンノース、2分子のN-アセチルグルコサミンを含む。この複合体は、キャリアー分子であるドリコールリン酸に結合してポリペプチド鎖の適した位置へ運搬される。
N-結合型糖鎖には主に、高マンノース型糖鎖と複合型糖鎖の2種のタイプがある。
高マンノース型糖鎖は、2分子のN-アセチルグルコサミンと多数のマンノース残基からできている。
複合型糖鎖は、多種の糖と元々の2分子より多くのN-アセチルグルコサミンを持つ。
タンパク質は、異なる部分で両方の型のグリコシル化ができる。糖鎖が高マンノース型糖鎖か複合型糖鎖かどうかは、ゴルジ体の糖タンパク質に影響を受けやすいためそれに依存すると考えられている。
オリゴ糖鎖は、オリゴ糖トランスフェラーゼ(OST , EC 2.4.1.119)によってトリペプチド配列がAsn-X-SerまたはAsn-X-Thrのアスパラギン(Asn)残基に結合される(Xはプロリン以外のアミノ酸)。