インターロイキン-5
IL-5受容体はタイプIサイトカイン受容体ファミリーに属する細胞膜上に存在するタンパク質複合体である。IL-5受容体はIL-5受容体α鎖(CDw125)とβ鎖(CDw131)からなるヘテロ二量体であり、β鎖はIL-3受容体とGM-CSF受容体と共有であることから共通β鎖(βc)とも呼ばれる。IL-5に対する結合特異性はα鎖によって規定されており、α鎖はIL-5に対して低親和性であるのに対してβc鎖はそれ自体結合能を有していない。しかし、α鎖とβc鎖が複合体を形成した場合にIL-5に対して高い親和性を示すようになる。いずれの鎖も細胞外ドメインと膜貫通ドメイン、細胞内ドメインから構成されており、細胞内ドメインにシグナル伝達分子が結合してシグナルが発生する。IL-5受容体の選択的スプライシング産物である可溶性IL-5受容体α鎖(sIL-5Rα)もまたIL-5との結合能を有しているが、sIL-5Rα鎖はβc鎖と親和性がない。
受容体の細胞外ドメインにリガンドであるIL-5が結合すると、α鎖及びβc鎖細胞内ドメインに存在する特定のチロシン残基にリン酸化が生じ、それに引き続いて種々のシグナル伝達経路の活性化を引き起こす。IL-5によって活性化される経路として、Ras-MAPキナーゼ経路、JAK-STAT経路、PI3キナーゼ経路、Srcファミリーキナーゼなどが知られている。