エピトープ
タンパク質抗原のエピトープは、その構造やパラトープとの相互作用によって、配座エピトープ(英語版)と線状エピトープ(英語版)の2つに分類される。配座エピトープと線状エピトープは、そのエピトープが採る三次元立体配座(関与するエピトープ残基の表面の特徴と、抗原の他のセグメントの形状または三次構造によって決定される)に基づいてパラトープと相互作用する。配座エピトープは、不連続なアミノ酸残基の相互作用によって決まる三次元的立体配座によって形成される。対照的に、線状エピトープは、連続したアミノ酸残基の相互作用によって決まる三次元的立体配座によって形成される。したがって線状エピトープは、関与するアミノ酸の一次構造だけで決まるわけではない。そのようなアミノ酸残基に隣接する残基や、抗原のより遠くにあるアミノ酸残基は、一次構造残基がエピトープの三次元立体配座をとる能力に影響を与える。立体構造的なエピトープの割合は不明である。
T細胞エピトープは、T細胞受容体に結合する抗原部分である。T細胞エピトープは、抗原提示細胞の表面に提示され、これは主要組織適合性複合体(MHC)分子と結合している。ヒトの場合、プロフェッショナルな抗原提示細胞は、MHCクラスIIのペプチドを提示するように特化されているが、ほとんどの有核体細胞はMHCクラスIのペプチドを提示する。MHCクラスI分子が提示するT細胞エピトープは、典型的には8~11アミノ酸長のペプチドであるが、MHCクラスII分子は13~17アミノ酸長さのより長いペプチドを提示し、また非古典的MHC分子は糖脂質などの非ペプチド性エピトープも提示する。