タンパク質ドメイン
ドメインスワッピングは、多量体を作る機構である。ドメインスワッピングでは、単量体タンパク質の二次構造や三次構造は別のタンパク質の同じ要素で置き換えられる。ドメインスワッピングの範囲は、二次構造の中の要素から構造ドメイン全体までに及ぶ。これは、サブユニットの表面に活性部位を持つ多量体酵素のように、多量体による機能適応に向けた進化のモデルでもある。
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タンパク質の中のマルチドメインの存在は、タンパク質に柔軟性と可動性を与える。観察された最も大きなドメインの動きの1つはピルビン酸リン酸ジキナーゼの回転機構である。ヌクレオチド結合ドメインの活性部位からホスホエノールピルビン酸/ピルビン酸ドメインにリン酸基を移動させるために、ホスホイノシチドドメインが両者の間を回転する。リン酸基は45Å、ドメインは約100°も動く。ドメインの動きは次のような働きに重要である。
触媒
活性の調節
代謝産物の輸送
タンパク質構造の形成
細胞運動
酵素では、あるドメインが他のドメインと閉じることによって基質が捕獲される。このような動きは異なる環境での三次元結晶構造を比較したり、核磁気共鳴分光法での実験によって見ることができる。Gersteinらの詳細な研究によって、ドメインの動きはヒンジ(ちょうつがい)型とはさみ型という2つの基本的なクラスに分類された。またドメインの再配列の際に大きなコンフォメーションの変化を引き起こすのは、インタードメインリンカーと言われる、鎖の小さな部分であることが明らかとなった。
二次構造の簡単な組み合わせがいくつかのタンパク質の中で見られることがあり、超二次構造またはモチーフと呼ばれる。例えばβヘアピンは2つの逆平行βストランドが小さなループで結合された構造をしている。これは単独でリボンとしても、より複雑なβシートの一部としても現れる。他の超二次構造の例としてはβ-α-βモチーフがあり、平行βストランドの繋ぎ目でよく見られる。中央のαヘリックスが1番目のストランドのC末端と2番目のストランドのN末端を結合する。