ActA
ActAの中心にあるプロリンリッチ領域は、効率的な細菌の運動性を確保するために重要である。FPPPPモチーフかFPPIPモチーフのどちらかを含む4つのプロリンリッチ反復配列がある。これらの領域は、焦点接着やストレスファイバーと関連することが知られている宿主の細胞骨格タンパク質ザイキシン、ビンキュリンおよびpalladinの模倣物となる 。血管拡張因子刺激リン酸化タンパク質(VASP)は、そのEna/VASP homology 1ドメイン(EVH1ドメイン)を介して中央のプロリンリッチ領域に結合し、アクチン単量体結合タンパク質であるプロフィリンを動員し、アクチンフィラメントの反矢じり端で重合を促進する。さらに、VASPはC末端のEVH2ドメインを介してF-アクチンと相互作用し、細菌をアクチン重合体(アクチンロケット)と連結させるようである 。この推測は、ActAが複数のEna/VASPタンパク質と同時に結合でき、ActAとEna/VASPとの間に高い親和性を有するという事実によって支持されている。VASPはin vitroでアクチンのY分枝の頻度を減少させることが示されており、したがって、並列して形成されてアクチンロケットを構成するフィラメントの割合が増加する。
ActAは、宿主細胞中に存在する核形成促進因子(NPF)であるウィスコット・アルドリッチ症候群タンパク質(WASP)の模倣物として作用するタンパク質である。哺乳動物細胞のNPFはアクチン関連タンパク質2および3の複合体(Arp2/3複合体)を集合させて結合し、Arp2/3複合体を活性型コンフォメーションへと誘導する。このコンフォメーション変化によりNPFはアクチンフィラメントの重合を70°の角度で開始し、運動性細胞の最先端に特徴的なY分枝アクチン構造を導く。ActAは細菌の古い極に局在し、細菌細胞膜と細胞壁の両方に分布しており、外へは拡散しないように制御されている。 従って、ActAは細菌表面上に偏極かつ固定されて存在し、アクチン重合の開始はこの領域でのみ起こる。ActAの発現は、哺乳動物の宿主細胞に入った後に限定して誘導される。
アクチンフィラメントの形成は、宿主の細胞質内の細菌を前方へと押す力を発生させる。アクチン重合の連続により細胞質内での運動性と隣接細胞への感染能力が生まれる。
ActAは液胞の破壊においても役割を果たす。 ActA欠失突然変異体は液胞からの脱出能力を欠く。酸性領域のN末端における11アミノ酸区間(32〜42)は、ファゴソームの破壊にとって重要であることが示されている。