ジンギパイン
ジンギバインはペプチド結合を加水分解するために、活性部位のCys、His、Asnの触媒三残基を利用する。Asn175の存在はHisのイミダゾール環を安定化し、加水分解の触媒に最適な配置を保証する。
触媒機構はCys25からHis159へのプロトン転移で開始される。その後、スルフィドアニオンがアミノ酸のα炭素を攻撃してアミン基を置換し、アミンはHis159に結合する。安定化されたアミノ酸のα炭素は水分子による攻撃を受け、Cys25のスルフィドが置換されてカルボン酸に変換され、酵素の活性部位から放出される。
チオール基を保護するジチオトレイトールを実験的に加えることでタンパク質分解活性が改善することから、酵素活性における中心のシステイン残基の重要性は確証されている。
ジンギバインは60°Cで最大のターンオーバー数を示し、70°Cで速やかに変性する。パパインやフィカインの至適温度はジンギバインよりも高いが、ブロメラインはわずかに低い範囲で作用する。
ジンギバインが最も高いタンパク質分解活性を示すpHは6.0であるが、肉のマリネに適したpH 4.5から6.0の間で活性がある。
より酸性度の高いアイソザイムであるGP-IIのpIは4.82、GP-Iは5.05または5.16である。GP-Iに複数のpI値が存在することは、GP-Iが2つのタンパク質の混合物であるという仮説を支持している。