DNAメチルトランスフェラーゼ
ヒトのがん細胞では、DNMT1はがん抑制遺伝子のde novoメチル化と維持メチル化の双方を担っている。この酵素は約1620アミノ酸から構成される。最初の1100アミノ酸は調節ドメインを構成し、残りの残基が触媒ドメインを構成する。両者はグリシン-リジンのリピート配列によって連結されている。DNMT1の触媒機能にはどちらのドメインも必要である。
DNMT1には体細胞型のDNMT1、スプライスバリアントのDNMT1b、卵母細胞特異的なDNMT1oと呼ばれるアイソフォームが存在する。DNMT1oは卵母細胞の細胞質で合成されて貯蔵され、初期胚発生時に細胞核へ移行する。一方、体細胞型のDNMT1は体細胞組織の細胞核に常に存在する。
DNMT1を欠損した胚性幹細胞は生存可能であるが、メチル化DNAの比率やメチル基転移酵素活性は低くなる。Dnmt1をホモ欠損したマウスの胚は妊娠10–11日の段階で死亡する。
哺乳類では3つのDNAメチル基転移酵素が同定されており、DNMT1、DNMT3A、DNMT3Bと命名されている。以前DNMT2という名称で知られていた酵素はDNAメチルトランスフェラーゼではないことが判明している(下を参照)。
DNMT3LはDNMT3AとDNMT3Bと構造的に近縁でDNAメチル化に重要なタンパク質であるが、それ自身はメチル化活性を持たないようである。