カタニン
カタニンは神経系に豊富に存在することが知られている。他の器官と比較して神経系では2つのサブユニットの量比が大きく異なっており、微小管切断の制御には量比の調節が重要となる。単量体型p80サブユニットは神経の全ての区画に存在しており、その機能はカタニンの標的化にとどまらない。p80は中心体への標的化、p60サブユニットによる微小管切断作用の促進、そして切断の抑制といった、さまざまな機能を有する複数のドメインを持つ。神経系に豊富に存在するカタニンは軸索に沿って移動することが示されている。軸索の分岐点やの成長円錐では、微小管の切断が生じる。神経系におけるカタニンの分布は、微小管の長さや数の調節、中心体からの放出といった現象の理解に役立つと考えられている。
カタニンは、他のタンパク質のリン酸化によって調節されると考えられている。また、微小管の屈曲はカタニンのアクセス性を高め、切断を促進する。
β-チューブリンに結合したGTPの加水分解に伴って、微小管プロトフィラメントの構造は直線形から屈曲したコンフォメーションへ変化することが電子顕微鏡を用いた構造解析により明らかにされている。しかしながら、プロトフィラメントが重合した微小管の一部となっている場合には、周囲の格子によって生み出される安定化相互作用によって、GTP加水分解後もサブユニットは直線形のコンフォメーションに固定される。ATPが結合したカタニンは微小管壁上でリング構造へと多量体化し、こうした安定化相互作用を破壊する。また一部のケースでは、多量体化によってカタニンの微小管への親和性が高まり、ATPアーゼ活性が刺激される。この微小管上での多量体構造の形成によってカタニンによるATP加水分解が刺激され、おそらくチューブリンサブユニットの機械的ひずみを生じさせるようなコンフォメーション変化が生じることで、微小管格子内の相互作用が不安定化される。コンフォメーション変化はカタニンのチューブリンに対する親和性や、他のカタニン分子に対する親和性も低下させると予測されており、カタニンのリング構造の解体と個々の不活化タンパク質のリサイクリングが引き起こされる。