ターン (生化学)
タンパク質の折り畳みへのターンの関与については2つの説が提唱されている。1つの説では、ターンは分子内相互作用を促進する決定的な役割を担っているとしている。この説は、いくつかのタンパク質のターンが特定の残基に対して決定的な影響を示すという突然変異の研究により支持されている。またX-プロリンの非天然型のペプチド結合がいくつかのタンパク質で折り畳みを完全に阻害することも分かっている。もう1つの説では、ターンはタンパク質の折り畳みに関してそれほど大きな役割は持たないとしている。この説は、多くのターンで、それほどアミノ酸配列の保存性が高くないという事実から支持されている。またX-プロリンの非天然型のペプチド結合は折り畳みの形そのものにはあまり影響を与えないことも分かっている。
ターンは、その二面角の符号を入れ変えることによって逆ターン(鏡像ターン)になる(Cα原子のキラリティーは保たれるため、逆ターンは真の鏡像異性体ではない)。例えば γ {\displaystyle \gamma } -ターンは二面角 (φ, ψ) の値が (75°, −65°) であるが、符号を入れ替えた (−75°, 65°) が逆ターンとなる。β-ターンだけでも少なくとも8つの型が確認されている。これらのβ-ターンはペプチド結合のcis型が含まれるかどうかと、中心の2残基の二面角が異っている。古典的β-ターンおよび逆β-ターンは、プライム記号によって区別される(例: I型とI'型)。もしi->i+3の水素結合をターンの基準とするならば、Venkatachalamの4種のカテゴリー(I、II、II'、I')で全ての可能なβ-ターンを記述することができる。これら4種全てはタンパク質で頻繁に見られるが、I型が最も一般的であり、II型、I'型、II'型の順で続く。