Βシート
プサイループ・モチーフ(Ψ-loop)は、2本の逆平行ストランドと、その間に水素結合で結合した1本のストランドで構成されている。単一のΨループには、4つの可能なストランドトポロジーがある。このモチーフは、タンパク質のフォールディング中に形成される可能性が低いと思われるために珍しい。Ψループは、アスパラギン酸プロテアーゼファミリーで初めて発見された。
グリークキー・モチーフ(Greek key motif)は、隣接する4本の逆平行ストランドとその連結ループから構成されている。これは、3本の逆平行ストランドがヘアピンで結ばれており、4本目は1本目に隣接し、より長いループで3本目と結ばれている。このタイプの構造は、タンパク質フォールディングの過程で容易に形成される。ギリシャの装飾用アートワークによく見られるパターンにちなんで名付けられた(ギリシア雷文を参照)。
最初のβシート構造は、1930年代にウィリアム・アストベリーによって提案された。彼は、平行または逆平行に伸長したβストランドのペプチド結合間の水素結合というアイデアを提案した。しかし、アストベリーは、正確なモデルを構築するために必要なアミノ酸の結合形状に関するデータを持っておらず、特に、ペプチド結合が平面であることを知らなかった。1951年にライナス・ポーリングとロバート・コリーによって改良版が提案された。このモデルには、ペプチド結合の平面性が組み込まれていた(ケト-エノール互変異性化によるものと彼らが以前に説明したもの)。
βヘリックスは、2本または3本の短いβストランドが短いループで連結した構造単位の繰り返しから形成される。これらの単位は、同じストランドの連続した部分が互いに平行に水素結合するように、らせん状に積み重ねられている。詳細についてはβヘリックスの記事を参照のこと。
左巻きのβヘリックスでは、ストランド自体は真っ直ぐでねじれておらず、結果としてらせん表面はほぼ平坦で、右図の古細菌の炭酸脱水酵素(PDB: 1QRE)のように正三角柱の形状をなしている。他にも、リピドA合成酵素LpxAや、片面にThr側鎖が規則的に並びて、氷の構造を模倣した昆虫の不凍タンパク質などがあげられる。
左図のペクチン酸リアーゼ(英語版)酵素やP22ファージテイルスパイクタンパク質(英語版)に代表されるように、右巻きβヘリックスは、断面があまり規則的ではなく、より長く、片側がくぼんでいる。3つの連結ループのうち、1つは一貫してわずか2残基の長さであり、他は可変であり、結合部位や活性部位を形成するためにしばしば精巧に作られている。
細菌メタロプロテアーゼの中には、二面βヘリックス(右巻き)が存在する。その2つのループはそれぞれ6残基長で、GGXGXD配列モチーフの骨格とAsp側鎖酸素を利用して、安定化カルシウムイオンに結合し、構造の完全性を維持する。このフォールドは、SCOP分類でβロールと呼ばれている。