インターロイキン-17
IL17Aは155アミノ酸からなるタンパク質であり、ジスルフィド結合で連結されたホモ二量体を形成する、35 kDaの分泌型糖タンパク質である。ホモ二量体の各サブユニットは約15-20 kDaである。IL-17は23アミノ酸のシグナルペプチドに続いて、IL-17ファミリーに特徴的な123アミノ酸の領域が存在する。タンパク質中のN-結合型グリコシル化部位は、精製後のタンパク質に15 kDaと20 kDaの2つのバンドがみられたことから同定された。また、IL-17ファミリーの異なるメンバー間の比較により、2つのジスルフィド結合を形成する4つの保存されたシステイン残基が明らかにされた。IL-17は他の既知のインターロイキンとの類似性が見られない点で独特である。さらに、他の既知のタンパク質や構造ドメインとも類似性が見られない。
IL-17Aと50%の類似性を持つIL-17Fの結晶構造からは、IL-17Fが神経栄養因子などシスチンノットファミリーのタンパク質と構造的に類似していることが明らかにされた。シスチンノットフォールドは、3つのジスルフィド相互作用によって安定化された、2組のβストランド対によって特徴づけられる。しかし、他のシスチンノットタンパク質とは対照的に、IL-17Fは3つ目のジスルフィド結合を欠いており、この位置のシステインはセリンに置き換わっている。この独特な特徴は、他のIL-17ファミリーのメンバーでも保存されている。IL-17Fの二量体化の様式は、神経成長因子(NGF)や他の神経栄養因子と同様である。