モノアミン酸化酵素
モノアミン酸化酵素(モノアミンさんかこうそ)またはモノアミンオキシダーゼ(英: monoamine oxidase、略称: MAO、EC 1.4.3.4)は、モノアミンの酸化を触媒する酵素ファミリーであり、酸素を用いてモノアミンからアミンを除去する。体中の大部分の細胞種でミトコンドリア外膜に結合して存在している。1928年にMary Bernheimによって肝臓に発見され、チラミンオキシダーゼ(tyramine oxidase)と名付けられた。MAOはフラビン含有アミンオキシドレダクターゼ(英語版)ファミリーに属する。
MAOは食物から摂取されたモノアミンの分解に重要であるとともに、モノアミン神経伝達物質の不活性化にも寄与する。後者の機能のため、MAOは多数の精神疾患や神経疾患に関与しており、その一部はMAOの作用を遮断するモノアミン酸化酵素阻害薬(MAOI)によって治療することができる。
MAOは多数存在するモノアミン酸化酵素阻害薬の作用標的であるため、薬理学においてよく知られた酵素である。MAO-Aは食物から摂取されたモノアミンの異化に特に重要である。どちらのタイプのMAOもモノアミン神経伝達物質の不活性化に必須であるが、異なる特異性を示す。
セロトニン、メラトニン、ノルアドレナリン、アドレナリンは主にMAO-Aによって分解される。
フェネチルアミン、ベンジルアミンは主にMAO-Bによって分解される。
ドーパミン、チラミン、トリプタミンは両者によって同程度分解される。
MAOによって触媒される具体的な反応には次のようなものがある。
アドレナリンまたはノルアドレナリンを3,4-ジヒドロキシマンデル酸(英語版)へ
メタネフリンまたはノルメタネフリンをバニリルマンデル酸へ
ドーパミンを3,4-ジヒドロキシフェニル酢酸へ
3-メトキシチラミンをホモバニリン酸へ