RNAポリメラーゼII
RPB3はRNAポリメラーゼIIの組み立てに関与している。RPB2とRPB3のサブコンプレックスはサブユニットの合成の直後に出現する。この複合体はその後RPB1と相互作用する。RPB1が複合体に取り込まれると、RPB5やRPB7などの他のサブユニットが取り込まれる。RPB5はRPB6とRPB8と結合し、RPB3はRPB10、RPB11、RPB12を取り込む。RPB4とRPB9は複合体の大部分が組み立てられてから取り込まれる。RPB4はRPB7と複合体を形成する。
RNAポリメラーゼII(英: RNA polymerase II、略称: RNAP II、Pol II)は複数のタンパク質からなる複合体で、真核生物の細胞核に存在する3つのRNAポリメラーゼのうちの1つである。DNAの転写を触媒し、mRNAの前駆体、snRNAの大部分とmiRNAを合成する。12種類のサブユニットからなる 550 kDaの複合体で、真核生物のRNAポリメラーゼのうちで最もよく研究が行われている。遺伝子の上流のプロモーターに結合して転写を開始するには、ポリメラーゼの他にさまざまな転写因子が必要である。
真核生物のRNAポリメラーゼIIのコア酵素は転写アッセイによってはじめて精製された。精製されたコア酵素は10から12種類のサブユニット(ヒトと酵母では12種類)を含んでおり、特定のプロモーターを認識する能力は持たない。多くのサブユニット間相互作用が知られている。
RPB1(POLR2A(英語版))– ヒトではPOLR2A遺伝子、酵母ではRPO21遺伝子にコードされている。RPB1はRNAポリメラーゼIIの最大のサブユニットである。ポリメラーゼ活性に必須な、最大52個のヘプタペプチドリピート配列(YSPTSPSの7アミノ酸からなるリピート配列)から構成されるC末端ドメイン(CTD)を含んでいる。CTDはトロント大学のC. J. Inglesの研究室とジョンズ・ホプキンズ大学のJ. L. Cordenによって最初に発見された。RPB1は他のいくつかのサブユニットとともにポリメラーゼのDNA結合ドメインを形成し、DNAの鋳型がRNAへ転写される溝を形成する。RPB8と強く相互作用する。
RPB2(POLR2B(英語版))– 2番目に大きなサブユニットであり、少なくとも2つの他のサブユニットとともにポリメラーゼ内部の構造を形成し、酵素の活性部位でDNA鋳型と新生RNAとの接触を維持する。
RPB3(POLR2C(英語版))– 3番目に大きなサブユニット。他のサブユニットRPB11とのヘテロ二量体として存在し、組み立ての際のコアとなる。RPB3はRPB1–5、7、10–12と強く相互作用する。
RPB1のC末端領域はC末端ドメイン(CTD)を形成する。RNAポリメラーゼIIのCTDは、一般的にはTyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Serのリピート配列からなり、最大52個のリピート配列から構成される。CTDはRNAポリメラーゼIIのコアからRNAの出口となるexit channelへと伸び、RNAのプロセシング装置の構成要素と直接的・間接的な相互作用を介してRNAのプロセシング反応を誘導するために効率的な配置となっている。CTDはRNAポリメラーゼIやRNAポリメラーゼIIIには存在しない。CTDはトロント大学のC. J. Inglesの研究室とジョンズ・ホプキンズ大学のJ. Cordenの研究室において、それぞれ酵母とマウスのRPB1サブユニットをコードするDNAのシーケンシングの過程で発見された。CTDには他のタンパク質がしばしば結合し、ポリメラーゼの活性を活性化する。このドメインは、転写開始、RNA転写産物への5'キャップの付加、RNAスプライシングのためのスプライソソームの結合などに関与している。