リボヌクレアーゼP
細菌のRNase Pは、M1 RNAと呼ばれるRNA鎖とC5タンパク質と呼ばれるポリペプチド鎖の2つの構成要素からなる。In vivoでリボザイムとして適切に機能するためには双方の構成要素が必要であるが、in vitroではM1 RNAのみで触媒として機能することができる。C5タンパク質の主要な役割は基質との結合親和性とM1 RNAの触媒速度を増加させることであり、おそらく活性部位への金属イオンの親和性の向上を担っていると考えられる。tRNAを結合した細菌RNase Pホロ酵素の結晶構造が近年解かれ、同軸的スタッキングをした大きなヘリカルドメインが、tRNA前駆体を形状に基づいて認識していることが示された。この結晶構造は、基質認識と触媒に関する初期のモデルを裏付け、活性部位の位置を特定し、タンパク質構成要素がどのようにRNase Pの機能を向上させているのかを明らかにした。
リボヌクレアーゼP(EC 3.1.26.5、英: ribonuclease P、略称: RNase P)は、RNAを切断するリボヌクレアーゼの1種である。RNase Pは、リボザイム(タンパク質ベースの酵素と同様に触媒として機能するリボ核酸)であるという点で他のリボヌクレアーゼとは異なり独特である。RNase Pの機能は、tRNA分子から余分な前駆体配列を切除することである。RNase Pは、自然界に存在する、複数回の反応を行うことのできる2種類の既知のリボザイムのうちの1つである(もう1つはリボソーム)。RNase Pなどのリボザイムの発見により、シドニー・アルトマンとトーマス・チェックは1989年にノーベル化学賞を受賞した。1970年代、アルトマンは隣接配列(5'リーダー配列)を持ったtRNA前駆体が存在すること、RNase Pがその配列の除去(プロセシング)を行うことを発見した。また、近年RNase Pの新たな機能も明らかにされている。ヒトの核内のRNase Pは、tRNA、5S rRNA、SRP RNA、U6 snRNAなど、さまざまな低分子ノンコーディングRNAの正常で効率的な転写に必要である。これらのRNAの転写は、ヒト細胞における3つの主要なRNAポリメラーゼのうちの1つであるRNAポリメラーゼIIIによって行われる。