プレクチン
“Myopathy, myasthenic syndrome, and epidermolysis bullosa simplex due to plectin deficiency”. Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 58 (8): 832–46. (Aug 1999). doi:10.1097/00005072-199908000-00006. PMID 10446808.
“Binding of integrin alpha6beta4 to plectin prevents plectin association with F-actin but does not interfere with intermediate filament binding”. The Journal of Cell Biology 147 (2): 417–34. (Oct 1999). doi:10.1083/jcb.147.2.417. PMC 2174221. PMID 10525545. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2174221/.
“Identification of the cytolinker plectin as a major early in vivo substrate for caspase 8 during CD95- and tumor necrosis factor receptor-mediated apoptosis”. Molecular and Cellular Biology 20 (15): 5665–79.
プレクチンのノックアウトマウスを用いた研究によって、プレクチンの機能にが明らかにされた。マウスは出生後2–3日で死亡し、角化細胞の変性を含む皮膚の顕著な異常がみられた。また、骨格筋と心筋も大きな影響を受けていた。心筋の介在板は崩壊しサルコメア(英語版)は不定形となり、異常な孤立した筋原線維の束やZ膜構成要素の細胞内蓄積も観察された。筋細胞でのビンキュリンの発現は大きくダウンレギュレーションされていた。金コロイドによる免疫電子顕微鏡像、イムノブロッティング、免疫蛍光染色(英語版)実験によって、プレクチンは細胞骨格の3つの主要構成要素の全てと結合していることが判明した。筋肉ではプレクチンはZ膜の周縁部に結合し、中間径フィラメントタンパク質デスミンとともに、隣接するZ膜との横方向の連結を形成している可能性がある。このプレクチンとデスミンとの相互作用は、Z膜周辺とサルコメアの残りの部分の双方において、筋原線維とミトコンドリアとの密接な結合も促進しているようである。またプレクチンは、デスモソームやヘミデスモソームといった、細胞間の中間径フィラメントネットワークを連結している細胞間ジャンクションと細胞骨格との連結にも機能している。プレクチンはデスモソームに局在することが示されており、in vitroでの研究では、デスモソームタンパク質デスモプラキンと中間径フィラメントとの間のブリッジを形成することが示されている。ヘミデスモソームでは、プレクチンはhemidesmosome plaqueのインテグリンβ4サブユニットと相互作用し、中間径フィラメントのサイトケラチンをジャンクションへ連結させるクランプのように機能する。