インターロイキン-1
インターロイキン-1 (英:Interleukin-1、IL-1) はサイトカインと呼ばれる生理活性物質の一種であるインターロイキンの中でも最初に同定された分子である。炎症反応に深く関与し、炎症性サイトカインと呼ばれるグループに含まれる。IL-1には現在IL-1αとIL-1βの2種類が同定されている。IL-1はもともと内因性発熱物質やリンパ球活性化因子などとして発見された。その後1984年-1985年にIL-1α及びβの2種類が存在することが明らかになり、これらが同一のインターロイキン-1受容体に結合して生理作用を発現することも分かった。2種類のIL-1の間に生理作用の差はないものと考えられている。また、近年ではIL-18もIL-1ファミリーに含まれると考えられている。
リガンドの結合による細胞内シグナル伝達経路はTLRと同様であり、以下の通りである。まず、IL-1受容体のTLRにアダプタータンパク質であるミエロイド系分化因子88(英:Myeloid Differentiation Protein-88、MyD88)を介してセリン/スレオニンキナーゼであるIL-1受容体関連キナーゼ(英:IL-1 Receptor Associating Kinase、IRAK)を活性化する。さらにIRAKの下流にあるアダプタータンパク質TRAF-6(TNF Receptor-associated Factor-6)を介して炎症反応に関与するNFκB(Nuclear Factor κB)やMAPキナーゼ等の活性化を引き起こし、転写活性を示す。
IL-1は分子量17.5kDaのタンパク質である。構造中に12個のβシート構造を有する。
以下にIL-1のアミノ酸配列を示す(NCBIより引用)。