EF-Tu
EF-Tuは細菌の細胞骨格にも多く見つかり、細胞の形状を維持する細胞骨格の要素であるMreB(英語版)とともに細胞膜の直下に局在している。EF-Tuの欠陥によって、細菌の形態に欠陥が生じることも示されている。加えて、EF-Tuはシャペロンのような機能を示すことがあり、in vitroでは多くの変性タンパク質の再フォールディングを促進することを示唆する実験的なエビデンスが存在する。
翻訳伸長因子は、リボソームでの翻訳によって新しいタンパク質を合成するメカニズムの一部である。
tRNAはタンパク質配列に組み込まれる個々のアミノ酸を運搬する。アミノアシルtRNAには、tRNAのアンチコドンに対応するアミノ酸が付加されている。mRNAはタンパク質の一次構造をコードする遺伝情報を保有しており、mRNA上の各コドンがアミノ酸を指定している。リボソームは、mRNAの情報に従ってaa-tRNAのアミノ酸をポリペプチド鎖に組み込んでいき、タンパク質の鎖を作りあげる。
リボソームにはtRNAの結合部位が3つ存在する。A部位(aminoacyl/acceptor site)、P部位(peptidyl site)、そしてE部位(exit site)である。P部位には合成中のポリペプチド鎖に結合したtRNAが結合しており、A部位では、そこに位置するmRNAのコドンに相補的なアンチコドンを持つaa-tRNAの選別と結合が起こる。A部位でのaa-tRNAの結合の後、P部位のtRNAのポリペプチド鎖とA部位のtRNAのアミノ酸の間でペプチド結合が形成され、ポリペプチド鎖全体がP部位のtRNAからA部位のtRNAへ転移する。その後、細菌の翻訳伸長因子EF-G(歴史的には translocase として知られる)に触媒される形でtRNAとmRNAの協調的な移動(トランスロケーション)が起こり、P部位のtRNAがE部位へ移動してリボソームから解離し、A部位のtRNAが代わりにP部位へ移動する。
EF-Tu は単量体タンパク質で、大腸菌Escherichia coliでは分子量は約43kである。タンパク質は、GTP結合ドメイン(ドメインI)と、オリゴヌクレオチド結合ドメイン(ドメインII、III)の3つの構造ドメインから構成される。N末端のドメインIは6本のα-ヘリックスに囲まれた6本のβ-ストランドのコアからなり、ドメインIIとIIIは両方ともβ-バレル構造をとる。
GTPを結合するドメインIはGTPのGDPへの加水分解によって劇的なコンフォメーション変化が起こり、それによってEF-Tuはaa-tRNAを解離してリボソームから出ていく。EF-Tuの再活性化は細胞質でのGTPの結合によって行われ、再び大きなコンフォメーション変化によってEF-TuのtRNA結合部位が再活性化される。特に、EF-TuへのGTPの結合によって、ドメインIはドメインII、IIIに対して約90°回転し、tRNA結合の活性部位の残基が露出する。