XVII型コラーゲン α1
しかし、マウス、ニワトリ、イヌ、ブタの「XVII型コラーゲン α1」のNC16Aドメインのアミノ酸番号528-547には、フリン転換酵素で切断されるモチーフがないので、フリン転換酵素で直接切断されるのではない。フリン転換酵素は、タンパク質分解酵素のシェッダーゼ(sheddase)であるアダム(ADAM、a disintegrin and metalloproteinase)を活性化し、アダムによって「XVII型コラーゲン α1」が切断される。切断は脂質ラフト(lipid raft)に依存する。さらに、リン酸化の影響も受ける。エクトカゼインキナーゼ2(ecto-casein kinase 2)がNC16Aをリン酸化すると、切断は阻害される。
C末端側の120 kDa・・・細胞外にある。120 kDaの棒状ドメインで、コラーゲン配列に典型的なG-X-Y反復配列がある。コラーゲン配列をもつサブドメインが15個ある(COL1~COL15、collagenous sequences) 。コラーゲン・サブドメイン15(Col15)は232個のアミノ酸からなる最大のコラーゲン・サブドメインで、XVII型コラーゲン三量体の安定性、棒状構造の柔軟性、耐熱性に重要である。
C末端ドメイン・・・ラミニン-332(ラミニン5)に結合する。ラミニン-332が細胞外マトリックスを形成するとき、XVII型コラーゲンが必要である。この部位が自己抗体の2つ目のエピトープである。
240 kDaは、後に230 kDaと修正(さらに315 kDaと修正)されるが、「BP230」(ジストニン-e)である。180 kDaは、この記事で説明するタンパク質・BP180(XVII型コラーゲン α1)である。
1992年、ウィスコンシン医科大学に移籍していたディアズは、BP180のcDNAを単離し、塩基配列を解明した。意外なことに、15~242個のアミノ酸からなるコラーゲン配列が15個あった。それため、コラーゲンの新しい仲間「XVII型コラーゲン α1」に分類した。
なお、XVII型コラーゲン α1の一次構造(塩基配)が解明されると、膜貫通配列を持つという特徴もみつかった。膜貫通配列は、コラーゲンXIII型、XXIII型、XXV型にもみられるが、コラーゲンの一般的特性ではない。つまり、BP180(XVII型コラーゲン α1)は、膜貫通タンパク質(transmembrane protein)で、半接着斑の細胞接着分子の1つである。
別称一覧 BP180; XVII型コラーゲン; type XVII collagen; 180 kDa bullous pemphigoid autoantigen; BP180 antigen; BP180 autoantigen; BP180 protein; Bpag protein; BPAG2 protein; bullous pemphigoid antigen 2; bullous pemphigoid autoantigen, BP180; COL17A1 protein; collagen alpha-1(XVII) chain; collagen XVII; collagen, type XVII, alpha 1 chain ; collagen, type XVII, alpha 1 protein; collagen, type XVII, alpha 1, human ; LAD-1 protein,; procollagen。