RNAポリメラーゼ
T. Aquaticus のRNAポリメラーゼコア酵素はカニのはさみのようである。主にツメの一つはβサブユニット、もう一つはβ'サブユニットが占める。α1と2はヒンジにあり、それぞれβ、β'に結合している。小さなωサブユニットはβ'サブユニットのC末端に巻きついており、はさみでいう峰に存在する。触媒活性中心 (catalytic center, 活性部位) は、βとβ'サブユニットの内部である活性中心溝 (channel) における付け根にある。広さ約25 Åの空間である。ここにはマグネシウムイオン (Mg) がβサブユニット中の3つのアスパラギン酸にキレート結合している。この3つはアミノ酸配列 NADFDGD(Dがアスパラギン酸)に含まれており、全ての細菌で保存されている。
電気泳動の結果から、Rpb1サブユニットには215 kDのIIaと240 kDと測定されたIIoの2つの形態が存在する。IIaのC末端にはCTD (carboxyl-terminal domain) と呼ばれる、7個のアミノ酸(heptad)から成る共通配列 Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser が反復した配列がある。IIoはCTDのヒドロキシ基を持ったアミノ酸(セリン、スレオニン、チロシン)がリン酸化したものである。しかし、哺乳類のhaptadは52回反復するが、これが全てリン酸化したとしてもIIaとIIoの分子量差を埋めることはできない。実際の分子量が大きく見えるよう、泳動度が遅くなるよう、リン酸化は立体構造の変化を引き起こすと考えられている。異なるRpb1サブユニットを所有するRNAポリメラーゼIIをそれぞれRNAポリメラーゼIIA (RNA polymerase IIA) およびRNAポリメラーゼIIO (RNA polymerase IIO) と区別する。前者はプロモーターに最初に結合するときの形態で、後者は伸長反応を行う。