ラミニン
ドメインIIIはグリシンとシステインが多いので、ペプチド鎖の折れ曲がりが多い。8個のシステインを持つ約60アミノ酸の繰り返し構造がある。この繰り返し構造のアミノ酸配列は、EGFやトランスフォーミング増殖因子αに類似しているので、EGF様ドメインとも呼ばれる 。または、「ラミニンタイプのEGF様」(laminin-type EGF-like)ドメインとも呼ばれる(LE)。この「ラミニンタイプのEGF様」ドメインは、ラミニンによってコピー数が3から22と多様である。マウスのラミニンγ1は7番目の「ラミニンタイプのEGF様」ドメインだけがナイドジェン(nidogen)に結合する 。
ドメインIIIは全部のラミニンα鎖、β鎖、γ鎖に存在するだけでなく、他のタンパク質にも類似配列が見つかっている。遺伝子で書くと、それらは、AGRIN; ATRN; ATRNL1; CELSR1; CELSR2; CELSR3; CRELD1; HSPG2; MEGF10; MEGF12; MEGF6; MEGF8; MEGF9; NSR1; NTN1; NTN2L; NTN4; NTNG1; NTNG2; RESDA1; SCARF1; SCARF2; SREC; STAB1; USH2Aである。
1987年、米国・NIHの国立歯科・頭蓋顔面研究所の山田吉彦(ヨシ・ヤマダ)らが組換えDNA技術をもちいてラミニンβ鎖とγ鎖のcDNA塩基配列を解明し、タンパク質の一次構造を決定した。翌1988年にα鎖のcDNA塩基配列も解明し、現在のラミニン-111の全一次構造を決定した。
ラミニンはα鎖が5種、β鎖が3種、γ鎖が3種、で17種類(19種類?)の組み合わせが見つかっている。ラミニンの機能、分布はその種類により異なる。
ラミニンの英語版ウィキペディア・lamininでは、5種のα鎖、4種のβ鎖、3種のγ鎖のそれぞれに項目が立てられている(2013年8月現在、β4は遺伝子のみ確認)。ウィキペディア日本語版もそれに対応したので、各論は、以下の各項目を参照されたい。
5種のα鎖: LAMA1、 LAMA2、 LAMA3、 LAMA4、 LAMA5
4種のβ鎖: LAMB1、 LAMB2、 LAMB3、 LAMB4
3種のγ鎖: LAMC1、 LAMC2、 LAMC3
ここでは、ラミニン・ファミリー全体の一覧を以下の表に示す。現名称につけたハイフン・「‐」はなくてもよい。例えば、「ラミニン-111」は「ラミニン111」でもよい。
ドメインVIは、N末端近くにあるドメインで、LNドメインとも呼ばれる。ラミニンが細胞外マトリックスを構築する時、他分子との会合も必要だが、自己会合も必要で、ドメインVIが自己会合ドメインである。。 α2のドメインVIが遺伝的に欠損した疾患・筋ジストロフィーが見つかっている。
ドメインVIは、α3A、α4、γ2 以外のラミンにも存在する。つまり、LAMA1; LAMA2; LAMA3; LAMA5; LAMB1; LAMB2; LAMB3; LAMB4; LAMC1; LAMC3がもっている。細胞外マトリックスにある別のタンパク質・ネトリン(netrins)もこのドメインVI構造を持っている。つまり、NTN1; NTN2L; NTN4; NTNG1; NTNG2; USH2Aがもっている。
ラミニンが基底膜をどのように形作るのだろうか? その仕組みが徐々に解明されてきた。