ジンギパイン
ジンギバイン
ジンジバイン
ジンギベイン
ジンジベイン
ジンギパイン
ジンジパイン
ジンギパイン(英: zingipain)、ジンギバイン(英: zingibain)またはショウガプロテアーゼ(英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67)は、ショウガ(Zingiber officinale)の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。
システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやコラゲナーゼ(英語版)としての活性も記されている。
ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。
一方で、プロリンは複数の非共有結合的相互作用によって安定化される。
酵素の構造は水素結合とともに、3対のシステイン残基の間のジスルフィド結合(Cys22-Cys63、Cys56-Cys95、Cys153-Cys200)によって安定化されている。これはパパインファミリーの他の酵素の多くと類似している。
酵素は溶液中では単量体として存在するが、結晶化したジンギバインは各サブユニットの糖鎖によって連結された四量体、より正確には二量体どうしが二量体化したdimer of dimersを形成していた。ジンギバインの2つの残基には複合型のN-結合型糖鎖が存在する。糖鎖は5–13単位の長さで、N-アセチルグルコサミン、フコース、マンノース、キシロースから構成される。ジンギバインの糖鎖は、エンジュSophora japonicaの種子のレクチンやセイヨウカジカエデAcer pseudoplatanusのラッカーゼA、アブラナBrassica campestrisのS糖タンパク質に同定されているものとほぼ同一である。