アニリン (タンパク質)
アニリンは非筋細胞ミオシンIIと直接相互作用し、またF-アクチンを介して間接的相互作用も行う。ツメガエルではアニリンのN末端近傍の142–254番残基がミオシンへの結合に必要不可欠である。また、アニリンとミオシンの相互作用はミオシン軽鎖のリン酸化にも依存している。アニリンとミオシンの相互作用はミオシンのリクルートではなく、組織化に関与しているようである。ショウジョウバエでは、アニリンは細胞化の最前線(cellularization front)においてミオシンをリング状に組織化するために必要である。ショウジョウバエやヒトでは、アニリンの除去によって細胞質分裂時のミオシンの時空間的安定性に変化が生じる。C. elegansでは、ANI-1は細胞質分裂時にミオシンをfociへと組織化して極性の確立に寄与しているが、ANI-2は生殖巣のrachisの表面に位置して生殖巣の構造の維持に必要とされる。
ショウジョウバエでは、F-アクチンと微小管の双方と相互作用することを利用したアニリンの単離が行われている。また、ショウジョウバエ細胞をラトランクリンA(英語版)で処理した後に形成されるアニリンに富む構造体は、微小管のプラス端に局在する。アニリンと微小管が相互作用していることは、アニリンが紡錘体の位置を細胞表層へ伝えるシグナル伝達因子として作用し、細胞質分裂時の適切な収縮環形成を保証している可能性を示唆している。