グルタミン酸ラセマーゼ
MurIの大きさは、おおよそ35 A × 40 A × 45 Aであり、α/β構造を持つ2つのコンパクトなドメインから構成されている。2つのドメインの間に活性部位があり、N末端ドメインは1から97番目の残基と207から264番目の残基、C末端ドメインは98から206番目の残基で形成されている。これにより、酵素は、D-グルタミン酸からL-異性体を作ることができる。また、N末端ドメインは5鎖のβシート、C末端ドメインは4鎖のβシートで構成されている。このような構造上の特徴は、異なる種のMurIで同一である訳ではない。化膿レンサ球菌や枯草菌は、ほぼ相同なMurIを持っている。二量体のMurIも珍しくない。
N末端とC末端のちょうど間に存在する活性部位は、2つのシステイン残基の間にもある。この部分は溶媒と接触し、いくつかの水分子が活性部位に入る。いくつかの種では、活性部位は硫酸イオンを持ち、アミド骨格や側鎖と水素結合を形成している。