EGF様ドメイン
セレクチンは炎症部位への白血球のローリングに関与するタンパク質群であり、EGF様ドメインとレクチンドメイン、ショートコンセンサスリピート(SCR)を含んでいる。EGF様ドメインの機能はセレクチンのタイプによって異なる。L-セレクチン(英語版)(リンパ球で発現している)のEGF様ドメインは最大の細胞接着能力を発揮するために必要な領域ではないが、P-セレクチン(英語版)(血小板で発現している)のEGF様ドメインはリガンドの認識と接着に関与しており、タンパク質間相互作用にも関与している可能性がある。レクチンドメインと炭水化物リガンドとの相互作用に加えて、EGF様ドメインを介した相互作用もカルシウム依存的である可能性が示唆されている。
ヒトの未成熟の樹状細胞は、その成熟過程でセレクチンのEGF様ドメインとの相互作用が必要なようである。抗EGF様ドメイン抗体によってこの相互作用を遮断すると、樹状細胞の成熟が妨げられる。
EGF様ドメイン(英: EGF-like domain)または単にEGFドメイン(英: EGF domain)とは進化的に保存されたタンパク質ドメインであり、その名称は最初に記載が行われたタンパク質である上皮成長因子(EGF)に由来する。30から40アミノ酸残基程度の長さであり、多数のタンパク質に存在し、その大部分は動物のタンパク質である。EGF様ドメインの大部分は膜結合タンパク質の細胞外ドメインまたは分泌されるタンパク質に存在しているが、その例外としてはシクロオキシゲナーゼが挙げられる。EGF様ドメインには6つのシステイン残基が含まれており、上皮成長因子では3つのジスルフィド結合を形成していることが示されている。ラミニンやインテグリンのものなど、4つのジスルフィド結合を持つEGF様ドメインの構造も解かれている。EGF様ドメインの主な構造は、2本のストランドからなるβシートからループが続き、さらにC末端側に短い2本のストランドが続く、というものである。これら2つのβシートは、N末端側のものがメジャーβシート、C末端側のものがマイナーβシートと呼ばれることもある。EGF様ドメインは、タンパク質内に多数のコピーがタンデムに並んだ形で存在していることが多い。通常こうしたリピートは共にフォールディングしてソレノイド型のドメインブロックを形成し、このブロックが機能的な単位となる。