グルタチオン
酸化ストレスによって蓄積した過酸化水素 (H2O2)などによりタンパク質内チオールはスルフェン酸に酸化され、さらにスルフィン酸、スルホン酸まで順次酸化される。通常、チオールの酸化により生じたスルホン酸は不可逆的修飾であり、タンパク質の活性および機能は失われる。一方、タンパク質のスルフェン酸に対しグルタチオンが反応し、ジスルフィド結合を形成することで(S-グルタチオン化)不可逆的な過酸化を防ぐことが可能である。S-グルタチオン化は可逆的であり、細胞内レドックスが還元状態になるとグルタレドキシンおよびチオレドキシン系を介して元のチオールの状態に還元される。
グルタチオンはタンパク質中のジスルフィド結合の切断にも関与している。グルタレドキシンの触媒作用によってジスルフィド結合が還元され2つのチオール基に戻り、グルタチオンは酸化される。この反応は「チオール交換反応」と呼ばれる。
また、グルタチオンは細胞のシステイン源でもある。グルタチオンは、細胞外にあるγ-グルタミルトランスペプチターゼとジペプチターゼによって、構成アミノ酸であるグルタミン酸、システイン、グリシンにまで分解された後、細胞内に取り込まれる(大腸菌ではジペプチターゼは細胞内にある)。これらはアミノ酸源として利用される他、細胞内のグルタチオン再合成にも使われる。システインは単独で存在すると、容易に2分子が反応してシスチンとなり、その際ラジカルを発生する。このため、細胞中のシステイン濃度は比較的低く抑えられており、グルタチオンがシステインの貯蔵庫として利用されると考えられる。また酵母では、グルタチオンは、窒素源としても利用されると考えられている。