ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
Rtt109は他のHATとは異なる機構を利用する。酵母の酵素はヒストンシャペロンタンパク質Asf1やVps75が存在しない場合には触媒活性が非常に低く、これらはヒストン基質の酵素への送達に関与している可能性がある。さらに、このHATに関しては一般酸も一般塩基も未同定である。
一般的に、HATは3本のβシートとその片側に平行に伸びる長いαヘリックスによって構成される、構造的に保存されたコア領域によって特徴づけられる。GNATタンパク質のモチーフA、B、Dに対応するコア領域の両側にはそれぞれN末端とC末端のα/βセグメントが位置し、これらはHATの各ファミリーに固有の構造である。中心部のコアと隣接するセグメントはコアの上に溝を形成し、そこがヒストン基質が触媒前に結合する部位となる。中心部のコアドメイン(GNATのモチーフA)はアセチルCoAの結合と触媒に関与し、N末端、C末端セグメントはヒストン基質の結合を補助する。HATファミリーによって異なる配列や構造を持つN末端、C末端領域と関連した特徴は、HAT間で異なるヒストン基質の特異性の差異の説明の1つとなる可能性がある。CoAの結合はGcn5のC末端セグメントを外側へ移動させ、ヒストンが結合する中心部のコアの溝を広げることが観察されている。さらに、CoAとタンパク質との間の接触はヒストン-タンパク質間の有利な接触を促進し、in vivoにおいてCoAの結合がヒストンの結合に先立って起こるのはこのためである可能性が高い。