キネシン
キネシン(英語: Kinesin)とは、真核生物の細胞質中に含まれるモータータンパク質の一種。酵母からラット、ヒトを含め広く存在するタンパク質の一群で、この中では最初に発見された conventional kinesin (遺伝子名kinesin-1)の研究がもっとも盛んに行われている。キネシンは主にATPを加水分解しながら微小管に沿って運動する性質を持ち、細胞分裂や神経軸索輸送などの細胞内物質輸送に重要な役割を果たしている。
分子モータータンパク質キネシンの多くの理論モデルが提案されている。 タンパク質構造の役割、ATPからのエネルギーが機械的仕事に変換される正確な方法、熱的ゆらぎが果たす役割に関する不確実性が残っていることを考えると、理論的研究には多くの課題がある。これはかなり活発な研究分野である。特にタンパク質の分子構造と実験的研究から得られたデータとの関連をより良くするアプローチが必要である。
単一分子の動力学はすでに十分に説明されているが、これらのナノスケールマシンは通常、大規模なチームで動作するようである。最近の実験的研究で、キネシンは微小管に沿って移動しながら、相互に作用し、その相互作用は短距離で弱い引力であることが示された(1.6±0.5 KBT)。開発された1つのモデルは、これらの粒子の相互作用 [38] を考慮に入れており、動的速度は相互作用のエネルギーに応じて変化する。エネルギーが正ならば、結合の生成速度 (q) は高くなり、結合の切断速度 (r) は低くなる。微小管への出入りの速度もエネルギーによって変化することがわかる(参考文献30の図1参照)。第2のサイトが占有されている場合、参入率はα*qとなり、最後から1つのサイトが占有されている場合、退出率はβ*rとなる。この理論的アプローチは、特に非常に大きな負エネルギーの極限の場合、このモデルに対するモンテカルロシミュレーションの結果と一致する。(またはTASEP)結果に対する通常の完全に非対称な単純な排除過程は、エネルギーを0にしてこのモデルから回復できる。
キネシンスーパーファミリーの分子構造は多様であるが、主なものは、分子量約12万の重鎖2本と分子量約6万の軽鎖2本からなる二量体である。重鎖はモータードメイン、ストーク、尾部(ここに軽鎖が結合する)からなる。モータードメインは通常アミノ酸配列の N 末端側にあり、ここで ATP を分解し微小管と結合する。ストークはコイルドコイル構造を持ち、2本の重鎖がねじれあってこの領域で結合している。尾部はさまざまな荷物(小胞や細胞内小器官など)と結合するため、多くのバリエーションがある。
分子形状は約80nmの棒状(というより、カイワレ大根のような形状)で、微小管との相互作用部位は重鎖N末端にあるATPアーゼ活性部位を持ち、微小管と結合する部位を持つ。このモータードメインの構造はミオシンやGタンパクと似ている。このモータードメインには、微小管の存在しないところでは通常ADPが結合しており、その解離は非常に遅いが、微小管によってその解離が1000倍以上速くなる。
キネシンの微小管上での移動は単分子でも可能で、微小管に結合すると1秒以上微小管に結合したままおおむね1μm程度移動することができる。