クローディン
マウスのクローディン15は幅約3nmの大きさの分子であり4回膜貫通型タンパク質である。一次構造ではN末端からTM1、ECS1、ECH、TM2、TM3、ECS2、TM4と配列している。結晶構造からマウスのクローディン15は左巻きの4本ヘリックスバンドルからなる膜貫通領域(TM1-TM4)と2つの細胞外ループ部分が形成するβシート構造領域があることが明らかになった。膜貫通領域(TM1-TM4)にはグリシンやアラニンなどの小さな側鎖を多く含み、ヘリックス同士が固く巻き付いた構造をとっていた。クローディンの膜貫通領域(TM1-TM4)の変位で難聴や低マグネシウム血症などの遺伝子疾患が報告されており4本ヘリックスバンドル構造がクローディンの生理機能に重要と考えられた。
ウェルシュ菌エンテロトキシンは芽胞形成時に産出される特徴的な毒素と考えられている。
菌で汚染された食物を加熱調理すると、耐熱性の芽胞は生残していて、調理後の冷却とともに発芽し、食物中に急激に増殖する。食物とともに腸管に達した菌は芽胞を形成する。このときにエンテロトキシンが作られ、菌体の融解に伴って放出される。この毒素が腸管粘膜細胞に作用して症状が発現する。
分離されるウェルシュ菌のうち約5%がCPEを産出する。ほとんどCPE陽性株はA型ウェルシュ菌に分類されるがC型やD型であることも一般的である。変異CPEを産出する菌も認められるがA型、C型、D型のウェルシュ菌が産出するCPE蛋白質のアミノ酸配列は原則として同一と考えられている。E型ウェルシュ菌の産出するCPEは10アミノ酸程度の変異が知られている。
CPEはN末端の細胞障害性領域とC末端の結合領域の2つの機能的ドメインからなるA-B毒素である。1997年にCPE受容体が同定され、1999年にCPE受容体がクローディン-4と同一であることが判明した。
クローディンは細胞内で合成された後、直接密着結合に輸送されるのではなく、一度細胞表面に輸送された後で密着結合に向かって移動し、クローディン同士の相互作用を介して密着結合に取り込まれる。培養細胞におけるクローディン5の半減期は90分と非常に短い。クローディン4の半減期は6時間でクローディン2の半減期は9時間である。クローディンの密着結合への局在に脂質修飾であるパルミトイル化が重要という意見もある。