アミロイドβ
低温・低塩状態では、β構造を持たない五量体の円盤状のオリゴマーを単離することが可能である。対照的に、界面活性剤の存在下で調製された可溶性オリゴマーは、線維のものとは異なる、平行型と逆平行型が混合したβシート構造を相当量含むという特徴があるようである。計算機を用いた研究では、膜に埋め込まれたオリゴマーはβ-ターン-βモチーフ構造であることが示唆されている。
Aβが神経を損傷し細胞死を引き起こす方法として示唆されている機構には、自己凝集の過程における活性酸素種の産生も含まれている。In vitroでは、神経細胞膜でこれが起こると、脂質過酸化反応が引き起こされて4-ヒドロキシノネナール(英語版)と呼ばれる有毒なアルデヒドが産生され、イオン駆動性ATPアーゼ、グルコーストランスポーター、グルタミン酸トランスポーターの機能を損傷する。結果として、Aβは神経細胞膜の脱分極、カルシウムの過剰な流入、ミトコンドリアの損傷を促進する。Aβペプチドの凝集はin vitroで膜を破壊する。
一部の研究者は、Aβのオリゴマーがインスリン受容体の結合部位に関してインスリンと競合することで脳のグルコース代謝が損なわれ、アルツハイマー病の症状の一部が引き起こされることを発見した。前駆体タンパク質APPからAβを作り出すタンパク質分解酵素であるγ-セクレターゼやβ-セクレターゼなど、Aβの産生を担う機構に関しては集中的にかなりの労力が注がれてきた。Aβは主に可溶性のAβ40の形態で脳脊髄液や脳間質液などの体液中を循環する。老人斑はAβ40とAβ42の双方を含み、脳血管のアミロイドは主に短いAβ40からなるが、どちらの病変においても複数種類の配列のAβが見つかる。中枢神経系におけるAβの生成は神経細胞の軸索の膜において、APPによって媒介されてβ-セクレターゼとプレセニリン1 (PS1) が軸索へ輸送された後に起こる。
Aβの総量、またはAβ40とAβ42の相対的濃度[前者は脳血管の斑に、後者はneuritic plaque(周囲に神経突起を伴う老人斑)に濃縮されている]のいずれかの増加と、家族性・孤発性アルツハイマー病の病理との関係が示唆されている。