免疫グロブリンA
免疫グロブリンA(めんえきグロブリンA、英: Immunoglobulin A, IgA)は、哺乳類および鳥類に存在する免疫グロブリンの一種であり、2つの重鎖(α鎖)と2つの軽鎖(κ鎖およびλ鎖)から構成される。IgA分子は2つの抗原結合部位を有しているが、気道や腸管などの外分泌液中ではJ鎖(英語版)と呼ばれるポリペプチドを介して結合することにより2量体を形成して存在しているため4箇所の抗原結合部位を持つ。2量体IgA(分泌型IgA、SIgA)は粘膜免疫の主役であり、消化管や呼吸器における免疫機構の最前線として機能している。IgAをコードする遺伝子にはIgA1とIgA2の2種類が存在するが、血清中に存在する単量体あるいは2量体IgA(血清型IgA)にはIgA1が約90%と圧倒的に多い。その一方で分泌型IgAではIgA2の割合が30-50%と血清型に比べて多くなっている。全IgA中における血清IgAの占める割合は10-20%程度であり、IgAのほとんどは二量体として存在している。また、分泌型IgAは初乳中に含有され、新生児の消化管を細菌・ウイルス感染から守る働きを有している(母子免疫)。母子免疫には免疫グロブリンGも関与していることが知られているが、こちらは胎盤を介して胎児に移行する。ヒトにおけるIgAの産生量は各種免疫グロブリンの中でもIgGに次いで2番目に多い。分子量16万(単量体)。