グルタミンシンテターゼ
GSは、8、10、または12の同一のサブユニットから構成され、2層のリング構造が互いに向かい合って結合した形状をしている。細菌のGSは十二量体であり、それぞれのモノマー間に計12個の活性部位が存在する。各活性部位は、3つの異なる基質(ヌクレオチド、アンモニウムイオン、アミノ酸)の結合部位となる「トンネル」を形成している。このトンネルは中央部がくびれた "bifunnel" 構造であり、bifunnelの頂部が外部への開口部となっており、そこにATPが結合する。そして、グルタミン酸は底部に結合する。bifunnelの中央部には、2価カチオン(マンガンイオンMnまたはマグネシウムイオンMg)の結合部位が2つ存在する。1つはATPからグルタミン酸へのリン酸基の転移に関与しており、もう1つはGSの活性型構造を安定させてグルタミン酸の結合を助けている。
GSの2層のリング間の結合は、水素結合と疎水的相互作用によって保たれている。各サブユニットのC末端領域 (helical thong) が、反対側のリングの向かい合ったサブユニットの疎水的領域に入り込み、GSの構造を安定化している。加えて、リングの中央部のチャネルは、リングの両側のサブユニットで形成された4枚の逆平行β-シート構造が6つ並ぶことで構成されている。