酵素
酵素は作用する物質を選択する能力を持ち、その特性を基質特異性(英: substrate specificity)と呼ぶ。
たとえば、あるペプチド分解酵素(ペプチターゼ)を作用させてタンパク質を分解する場合は、特定の部位のペプチド結合を加水分解するため、部位によっては基質として認識せずにまったく作用しない。
一方、タンパク質を(酵素ではなく)酸・塩基触媒で加水分解する場合は、ペプチド結合の任意の箇所に作用する。また、ペプチド分解酵素はペプチド結合だけに反応し、ほかの結合(エステルやグリコシド結合)には作用しないが、酸・塩基触媒ならばペプチド結合もほかの結合も区別することなく分解する。
この特性は酵素研究のごく初期から認識されており、鍵と鍵穴に例えたモデルで説明されていた。20世紀中頃以降、X線結晶解析で酵素分子の立体構造が特定できるようになり、鍵穴の仕組みの手がかりが入手できるようになった。
日本工業規格に「酵素は選択的な触媒作用をもつタンパク質を主成分とする生体高分子物質」(JIS K 3600:2000-1418)と定義されているように触媒として利用されるが、化学工業などで用いられる典型的な金属触媒とは反応の特性が異なる。
第一に酵素反応の場合、基質濃度[S]が高くなると反応速度が飽和する現象が見られる。酵素の場合、基質濃度を高く変えると、反応速度は飽和最大速度 Vmax へと至る双曲線を描く。一方、金属触媒の場合、反応初速度 [ν] は触媒濃度に依存せず基質濃度 [S] の一次式で決定される。
これは、酵素と金属触媒との粒子状態の違いによって説明できる。金属触媒の場合、触媒粒子の表面は金属原子で覆われており、無数の触媒部位が存在する。それに対して酵素の場合は、酵素分子が基質に比べて巨大な場合が多く、活性中心を多くても数か所程度しか持たない。したがって、金属触媒に比べて、基質と触媒(酵素)とが衝突しても(活性中心に適合し)反応を起こす頻度が小さい。そして基質濃度が高まると、少ない酵素の活性中心を基質が取り合うようになるため、飽和現象が生じる。このように酵素反応では、酵素と基質が組み合った基質複合体を作る過程が反応速度を決める律速過程になっていると考えられる。
現存するすべての生物種において、酵素を含むすべてのタンパク質の設計図はDNA上の遺伝情報であるゲノムに基づいている。一方、DNA自身の複製や合成にも酵素を必要としている。つまり、酵素の存在はDNAの存在が前提であり、一方でDNAの存在は酵素の存在が前提であるから、ゲノムの起源においてDNAの確立が先か酵素の確立が先かというパラドックスが存在していた。最近の研究では、このパラドックスについて、いまだ確証はないものの以下のように説明している。
1986年にアメリカのトーマス・チェックらによって発見されたリボザイムは、触媒作用を持つRNAであり、次の3種類の反応を触媒することが知られている。
自分自身に作用してRNAを切断する。(グループ I, II, III イントロンの自己スプライシング)
他の RNA に作用してRNAを切断する。(リボヌクレアーゼP)
ペプチド結合の形成。(リボゾーム23S rRNA)
特性1.および2.からは、RNAは自己複製していた段階の存在があるとも考えられる。また、特性3.からは、RNAが酵素の役割も担う場合があることがわかる。このことから、仮説ではあるが、現在のゲノムの発現機構(セントラルドグマと言い表される)が確立する前段階において、遺伝子と酵素との役割を同じRNAが担っているRNAワールドという段階が存在したと考えられている。
なお、特性3.の例として挙げた23S rRNAは、大腸菌のタンパク質を合成するリボゾーム内に存在する。
一連の代謝過程を担当する複数の酵素がクラスターを形成して複合酵素となることも多い。
代表例として脂肪酸合成系の複合酵素を示す。これらは [ACP]S-アセチルトランスフェラーゼ(AT; E.C. 2.3.1.38)、マロニルトランスフェラーゼ(MT; E,C.2.3.1.39)、3-オキソアシル-ACPシンターゼI(KS)、3-オキソアシル-ACPレダクターゼ(KR; E.C. 1.1.1.100)、クロトニル-ACPヒドラターゼ(DH; E.C. 4.2.1.58)、エノイル-ACPレダクターゼ(ER; E.C. 1.3.1.10)の6種類の酵素がアシルキャリアタンパク質(ACP)とともにクラスターとなって複合酵素を形成している。脂肪酸合成系はほとんどが複合酵素で、単独の酵素はアセチルCoAカルボギラーゼ(TE; E.C. 6.4.1.2)だけである。