タンパク質生合成
細胞内で産生されたタンパク質の多くは細胞外に分泌され、細胞外タンパク質として機能する。細胞外タンパク質は、さまざまな条件にさらされる。タンパク質の立体構造を安定化させるために、タンパク質内で共有結合が形成されたり、あるいは四次構造内の異なるポリペプチド鎖間で共有結合が形成される。最も一般的な種類は、ジスルフィド結合(ジスルフィド架橋と呼ばれる)である。ジスルフィド結合は、硫黄原子を含む側鎖の化学基を用いて2つのシステインアミノ酸の間に形成される。これらの化学基はチオール官能基として知られている。ジスルフィド結合は、タンパク質の既存の構造を安定させる働きがある。ジスルフィド結合は、2つのチオール基の間の酸化反応で形成されるため、反応するには酸化性環境が必要である。そのため、ジスルフィド結合は通常、小胞体内の酸化性環境下において、プロテインジスルフィドイソメラーゼと呼ばれる酵素の触媒作用によって形成される。細胞質内は還元性環境であるためジスルフィド結合はほとんど形成されない。
アセチル基は、アセチル補酵素A(アセチルCoA)と呼ばれる供与体分子から除去され、標的タンパク質に転移する。ヒストンは、ヒストンアセチルトランスフェラーゼと呼ばれる酵素によって、リシン残基がアセチル化(英語版)される。アセチル化の効果は、ヒストンとDNAの間の電荷相互作用を弱めることで、それによってDNA中のより多くの遺伝子が転写できるようになる。
一般的な翻訳後の化学基修飾の最後はリン酸化である。リン酸化とは、タンパク質内の特定のアミノ酸(セリン、スレオニン、チロシン)に、リン酸基を可逆的に共有結合で付加することである。リン酸基は、プロテインキナーゼによって供与体分子のアデノシン三リン酸(ATP)から除去され、標的アミノ酸のヒドロキシ基に転移し、副産物としてアデノシン二リン酸が生成される。このプロセスを逆にして、プロテインホスファターゼ酵素によってリン酸基を除去することができる。リン酸化は、リン酸化タンパク質上に結合部位を作成し、他のタンパク質と相互作用して、巨大な多タンパク質複合体の生成を可能にする。あるいは、リン酸化によってタンパク質の基質結合能力が変化し、タンパク質の活性レベルを変えることができる。