グランザイムB
ヒトでは、グランザイムBは14番染色体(英語版)のq11.2に位置するGZMB(英語版)遺伝子にコードされる。GZMB遺伝子の長さは約3.2 kbで5つのエクソンから構成される。グランザイムはヒトでは5種類、マウスでは10種類存在するが、これらの中でもグランザイムBは最も豊富に存在する。グランザイムBはグランザイムH(英語版)と関連した祖先から進化したと考えられており、他のグランザイムよりも低い濃度でも高い効果を示す。
グランザイムBはまず、N末端にペプチド配列が付加された不活性な酵素前駆体として存在する。この配列はカテプシンC(英語版)によって切断され、2アミノ酸が除去される。カテプシンHもグランザイムBを活性化することが報告されている。
グランザイムBの構造は、6本のストランドからなるβシートと3つのtrans-domain segmentから構成される。細胞傷害性リンパ球の粒子内では、2つのグリコシル化形態で存在する。高マンノース型は32 kDa、複合型は35 kDaである。
グランザイムBの活性部位にはヒスチジン-アスパラギン酸-セリンの触媒三残基が存在し、P1位に位置するアスパラギン酸の後を選択的に切断する。切断されるアスパラギン酸残基は酵素の結合ポケットのアルギニン残基と結合する。グランザイムBは中性のpHで活性があり、そのため細胞傷害性T細胞の酸性顆粒内では不活性である。また、顆粒内ではセルグリシン(英語版)の結合によっても不活性化されており、細胞傷害性T細胞内で自身のアポトーシスが開始されないようにしている。