リポタンパク質リパーゼ
LPLは、 グリコシル化ホモ二量体として実質細胞から分泌され、その後、 細胞外マトリックスを介して、内皮細胞を横切って毛細管内腔に移動する。翻訳後、新たに合成されたタンパク質は、 小胞体内でグリコシル化される。LPLのグリコシル化部位は、Asn-43、Asn-257、およびAsn-359である。その後、 グルコシダーゼは末端グルコース残基を除去する。LPLがホモ二量体を形成し、触媒的に活性化するのに必要な立体配座変化の原因であると考えられていた。ゴルジ装置では、 オリゴ糖は、さらに2つの複合鎖、または2つの複合体および1つの高マンノース鎖のいずれかになるように改変される。最終タンパク質において、炭水化物は分子量の約12%(55-58kDa)を占める。
ホモ二量体化は、LPLが細胞から分泌される前に必要である。分泌後、LPLは、内皮細胞を横切って運ばれ、タンパク質グリコシルホスファチジルイノシトール固定化された高密度リポタンパク質結合タンパク質1によって毛細管管腔に提示される。
LPLの活性部位は、保存されたSer-132、Asp-156およびHis-241トライアドからなる。触媒作用のためのN末端ドメインの他の重要な領域は、 オキシアニオンホール (Trp-55、Leu-133)、蓋領域(残基216〜239)、ならびにβ5ループ(残基54〜64)を含む。ApoC-II結合部位は現在のところ未知であるが、この相互作用が起こるためにN末端ドメインおよびC末端ドメインの両方の残基が必要であることが予測される。C末端ドメインは、LPLの基質特異性を付与するようである。それは、コレステロールに富むリポタンパク質よりも大きいトリアシルグリセリドに富むリポタンパク質に対してより高い親和性を有する。C末端ドメインは、 LDLの受容体への結合にも重要である。NおよびC末端ドメインの両方は、脂質結合部位の遠位のヘパリン結合部位を含む。したがって、LPLは、細胞表面とリポタンパク質との間の橋渡しとして役立つ。