ポロ様キナーゼ
Plkはサイクリン依存性キナーゼ(Cdk)と協働して細胞分裂を組織化していることが知られている。M期への移行はCdk1-サイクリンBの活性化を介して制御される。Cdc25はCdk1を脱リン酸化し、有糸分裂の開始を促進するホスファターゼである。Plk1はPBDを介してリン酸化されたCdc25に結合する。PlkはCdc25をリン酸化し、それによってCdc25と間接的にCdk1を調節する。ヒトでは、Cdc25の核外搬出シグナル内のセリン残基(Ser198)のリン酸化はCdc25の核内への蓄積を促進する。PBDは特定のセリン/スレオニン部位が既にリン酸化されたタンパク質に対して高い親和性を有する。このことは、ドッキング部位を形成するためにPlk自身またはCdk1などの他のキナーゼによる基質のプライミングが必要であることを意味しいている。しかし、結合に寄与する、リン酸化非依存的な構造的特徴が存在する可能性もある。Plo1(出芽酵母のPlk)は細胞分裂に必要な遺伝子の発現を制御するポジティブフィードバックループの一部を構成している。
PlkはG2期からM期への移行に必要であることも示されている。