ストレプトアビジン
ストレプトアビジンとビオチンの共結晶構造は1989年に2つのグループによって報告された。コロンビア大学のHendricksonらは多波長異常分散法(英語版)を用いて、E. I. デュポン中央研究開発部(英語版)のWeberらは多重同形置換法(英語版)を用いて構造を解いた。2017年5月現在、蛋白質構造データバンクには170の構造が登録されている。全長タンパク質のN末端およびC末端の159残基は切断され、より短い「コア」ストレプトアビジンが生成する(大抵は13番目から139番目の残基)。N末端およびC末端に除去は高いビオチン結合親和性に必須である。ストレプトアビジン単量体の二次構造は8つの逆平行βストランドから構成され、これらは折り畳まれて逆平行βバレル三次構造を取る。ビオチン結合部位はそれぞれのβバレルの一方の端に位置する。4個の同じストレプトアビジン単量体(すなわち4個の同一のβバレル)は会合し、ストレプトアビジンの四量体四次構造となる。それぞれのバレル中のビオチン結合部位はバレルの内側の残基と隣りのサブユニットの保存されたTrp120残基から成る。このようにして、それぞれのサブユニットは隣りのサブユニット上の結合部位に寄与し、そのため四量体は機能性二量体の二量体と見なすこともできる。
特定分子の検出、固定化、単離などに広く用いられる。例えば、DNA断片や抗体をビオチンで標識しておくと、これらはそれぞれ相補的なDNA・RNA配列、および対応する抗原分子を標的として結合する性質がある。また、ストレプトアビジンに色素または色素を生成する酵素を結合しておき、これを既に標的と結合したDNAまたは抗体と反応させることで、標的の可視的な検出あるいは定量ができる。これはブロッティング(ノーザン・サザン・ウェスタンの各方法)やELISAに応用される。
ストレプトアビジンを固定化しておけば、ビオチン標識した分子を固定化できる。これは標的分子の分離(アフィニティクロマトグラフィー等)にも応用される。