ルマジンタンパク質
X線結晶構造解析により、LumPの高次構造は明らかとなっている(下図参考)。現在までに2種類のLumPの結晶構造が明らかとなっている。その全体構造は、大きく2つのドメイン(N末端側ドメインとC末端側ドメイン)に分けることができる。このことはアミノ酸配列からも、N末端側とC末端側は配列類似性が高いことから確認できる。それぞれのドメインには、6本の逆平行βストランドで構成されるβバレルを持ち、2つのαヘリックスが存在する。このうち、リガンドが確認できるのは、N末端側ドメインのみであり、C末端側には存在しない。なぜ、N末端ドメインにしか、リガンドが結合していないのか、といった点は不明である。
これらの構造学的特徴は、アミノ酸配列上相同性の高い、リボフラビン合成酵素(以下、RS)でも確認することができる。ただし、RSではC末端側にもリガンドが結合し、また、C末端には大きく突き出たαヘリックスが一本存在する。