LIG3
ジンクフィンガーはDNA結合ドメインと協働してDNA結合モジュールを形成し、さらにアデニル化ドメインとOBフォールドドメインも2つ目のDNA結合モジュールを形成する。Ellenbergerらによって提唱されたジャックナイフモデルでは、ジンクフィンガー-DNA結合ドメインモジュールは、鎖切断部の末端の性質とは無関係に一本鎖の切断部に結合する、鎖切断センサーとして作用するとされる。切断部のライゲーションが可能である場合には、ライゲーション可能なニックに対して特異的に結合するアデニル化ドメイン-OBフォールドドメインモジュールへ切断部は受け渡される。LIG1やLIG4と比較して、LIG3はDNA二本鎖の分子間の結合活性が最も高い酵素である。この活性は主にLIG3のジンクフィンガーに依存しており、LIG3の2つのDNA結合モジュールが2つの二本鎖DNAの末端に同時に結合する可能性を示唆している。
選択的翻訳開始や選択的スプライシング機構によって、LIG3の触媒領域に隣接するN末端、C末端配列は変化する。選択的スプライシング機構によって、LIG3αのC末端領域はより短く正に帯電した核局在シグナルとして機能する配列に置き換わる。このスプライシングバリアントはLIG3βと呼ばれ、これまでのところオスの生殖細胞でのみ検出されている。その精子形成時の発現パターンに基づくと、LIG3βは減数分裂時の組換えまたは半数体精子におけるDNA修復に関与している可能性が高いが、このことは明確に実証されたわけではない。LIG3のmRNAには複数の翻訳開始部位が存在し、オープンリーディングフレーム(ORF)内部に位置するATGコドンが選択的に利用されるものの、ORFの最初に位置するATGコドンからの翻訳開始も行われ、それによってN末端にミトコンドリア標的化配列を持つポリペプチドが合成される。