デオキシリボースリン酸アルドラーゼ
“2-deoxyribose-5-phosphate aldolase of Salmonella typhimurium: purification and properties”. Arch. Biochem. Biophys. 126 (3): 795–802. (1968). doi:10.1016/0003-9861(68)90473-6. PMID 4879701.
“Purification and properties of deoxyriboaldolase from human erythrocytes”. Biochim. Biophys. Acta 212 (3): 478–87. (1970). doi:10.1016/0005-2744(70)90254-8. PMID 4989681.
“Enzymatic synthesis and breakdown of desoxyribose phosphate”. J. Biol. Chem. 196 (1): 347–65. (1952). PMID 12980976.
“The mechanism of action of aldolases. VI. Crystallization of deoxyribose 5-phosphate aldolase and the number of active sites”. J. Biol. Chem. 240: 1512–1516. (1965). PMID 14285485.
アルドラーゼの中でも、DERAは2つのアルデヒドを産生する唯一の酵素である。この酵素はクラスIアルドラーゼであることが結晶学的に示されており、そのため反応機構は活性部位のLys167とのシッフ塩基の形成を経て進行する。近傍の残基Lys201はプロトン化されたLys167の酸性度を高め、シッフ塩基の形成をより容易にする。
反応の平衡は反応物の側にあるため、DERAは逆アルドール反応の触媒としても利用できる。この酵素は、さまざまなカルボニル化合物を基質として受容する、特異性の低さを示すことが知られている。例えば、アセトアルデヒドを他の小さなアルデヒドやアセトンに置き換えたり、D-グリセルアルデヒド3-リン酸の代わりにさまざまなアルデヒドを利用することができる。しかし、活性部位の求電子性アルデヒドの安定化相互作用の空間的配置のためアルドール反応には立体特異性があり、反応性炭素は(S)配座となる。活性部位の分子モデリングでは、Thr170とLys172によって形成された親水性ポケットがD-グリセルアルデヒド-3-リン酸のC2-ヒドロキシ基を安定化させ、C2-水素は疎水性ポケットで安定化されていることが示されている。基質としてグリセルアルデヒド-3-リン酸のラセミ混合物を用いた場合には、D型異性体のみが反応する。
デオキシリボースリン酸アルドラーゼ(英: deoxyribose-phosphate aldolase、略称: DERA、EC 4.1.2.4)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
2-デオキシ-D-リボース-5-リン酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-グリセルアルデヒド-3-リン酸 + アセトアルデヒド
したがって、この酵素の基質は2-デオキシ-D-リボース-5-リン酸、生成物はグリセルアルデヒド-3-リン酸とアセトアルデヒドの2つである。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するアルデヒドリアーゼに分類される。系統名は、2-デオキシ-D-リボース-5-リン酸 アセトアルデヒドリアーゼ (D-グリセルアルデヒド-3-リン酸形成) (2-deoxy-D-ribose-5-phosphate acetaldehyde-lyase (D-glyceraldehyde-3-phosphate-forming))である。他に、phosphodeoxyriboaldolase、deoxyriboaldolase、deoxyribose-5-phosphate aldolase、2-deoxyribose-5-phosphate aldolase、2-deoxy-D-ribose-5-phosphate acetaldehyde-lyaseなどとも呼ばれる。