オートファジー
オートファジー遺伝子は、出芽酵母による遺伝学的スクリーニングによって初めて同定された。それに続いて、オートファジー遺伝子に機能の特徴が発見され、様々な異なる生物におけるオートファジー遺伝子のオルソログが同定され、研究されていった。2022年現在、36種類のAtgタンパク質がオートファジーにとって特に重要であると分類されており、そのうち18種類はオートファゴソームの生成に必須となっている。
哺乳動物では、アミノ酸や成長因子、活性酸素などの量を目安にしてプロテインキナーゼ(以後単にキナーゼと呼ぶ)であるmTORおよびAMPKの活性が調節されている。これらのキナーゼは、Unc-51様キナーゼであるULK1およびULK2(Atg1(英語版)の哺乳類ホモログ)の抑制性リン酸化を介してオートファジーを調節する。オートファジーの誘導は、ULKの脱リン酸化と活性化をもたらす。ULKは、Atg13、Atg101、FIP200(英語版)を含むタンパク質複合体の一部として、Beclin-1(Atg6(英語版)の哺乳類ホモログ)をリン酸化して活性化する。オートファジー誘導性のBeclin-1複合体には、タンパク質PIK3R4 (p150)、Atg14L、そしてクラスIII PI3キナーゼであるVps34が含まれている。
大隅らが酵母でのオートファジー遺伝子の同定を行っていた当時、ヒトやマウスの全ゲノム解読DNAが行われていた。これらの成果を基にATG遺伝子のヒトやマウスのホモログが発見されていった。1998年に初の哺乳類AtgホモログであるAtg12とAtg5が、1999年にAtg6ホモログであるBeclin1が発見された。2000年にはAtg8の哺乳類ホモログであるLC3の論文が発表された。
オートファジーの機構とよく似たものの一つに、マクロファージや好中球などの食細胞が行う食作用(しょくさよう、ファゴサイトーシスや貪食とも呼ぶ)がある。これらの食細胞は、体内に侵入した異物や病原体をエンドサイトーシスによって、ファゴソームという小胞に包んだ形で取り込む。ファゴソームは細胞質内で、オートファゴソームと同様にリソソームと膜融合してファゴリソソームとなり小胞内部の異物を消化分解する。
しかしリステリア属の細菌は、内部からファゴソームを破壊して貪食の機構から逃れ、細胞質内に感染(細胞内感染)しようとする。オートファジーはこのようにして細胞質内に逃れた細菌を、再び捕えなおして分解する働きも果たしており、この働きによって生体を微生物による感染から守っていると考えられている。