ペプチド結合
窒素原子上の孤立電子対が大きく非局在化することで、ペプチド基は部分二重結合(英語版)特性を持つ。この部分二重結合によって、アミド基は平面的になり、シス型またはトランス型の異性体が存在する。タンパク質のアンフォールド(展開)状態では、ペプチド基は自由に異性化して両方の異性体を採用することができるが、しかし、フォールド状態では、各位置で単一の異性体しか採用されない(まれな例外を除く)。ほとんどのペプチド結合では、トランス型が圧倒的に好まれる(トランス型とシス型の比は約1000:1)。ただし、X-Proペプチド群の比率は、約30:1の割合で存在する傾向がある。これは、おそらくプロリン(Pro)の C α {\displaystyle \mathrm {C^{\alpha }} } 原子と C δ {\displaystyle \mathrm {C^{\delta }} } 原子の間の対称性により、シス型とトランス型異性体のエネルギーがほぼ等しくなるためと考えられる(下図参照)。
ペプチド基( C α − C ′ − N − C α {\displaystyle C^{\alpha }-C^{\prime }-N-C^{\alpha }} の4つの原子で定義される)に関連する二面角を ω {\displaystyle \omega } とし、シス型異性体(シンペリプラナー配座)では ω = 0 ∘ {\displaystyle \omega =0^{\circ }} 、トランス型異性体(アンチペリプラナー配座)では ω = 180 ∘ {\displaystyle \omega =180^{\circ }} となる。