キャップスナッチング
ブニヤウイルス目のウイルスも分節型の-ssRNAウイルスである。Mn依存性のエンドヌクレアーゼがLタンパク質のN末端に位置することが確認されている。このN末端ドメインはさまざまな科で保存されており、進化的類似性が示唆される。
ラッサウイルス(アレナウイルス科)のNPタンパク質には、2つ目のヌクレアーゼ活性が存在する。このヌクレアーゼはインターフェロン応答の減弱に関与していることが提唱されているが、dTTP結合部位を含んでおり、キャップスナッチングに利用されている可能性もある。このモデルでは、Lタンパク質とN(NP)タンパク質がキャップスナッチング過程で協働するとされる。こうした2ドメインモデルはハンタウイルスでも提唱されているが、リフトバレー熱ウイルス(フェニュイウイルス科)は同様の特徴を持たない。
キャップスナッチングはハンタウイルス科(ブニヤウイルス目)でも詳細な研究が行われている。Nタンパク質が5'キャップに結合し、細胞装置による分解から保護している証拠が得られている。Nタンパク質は細胞質のP-body(英語版)に蓄積し、ウイルスmRNA合成を開始する際にRdRpが利用可能なプールとして5'キャップを保護し隔離している。ウイルスはキャップの下流14ヌクレオチドのG残基で選択的にmRNAを切断する。さらに、活発に翻訳が行われているmRNAではなく、ナンセンスmRNAのキャップが切断されることが多い。Nタンパク質はP-bodyがなくとも宿主のmRNAを保護することができるが、RdRpによるそれらの利用効率は低い。
ハンタウイルス科のRdRpは"prime and realign"機構も利用する。宿主のオリゴヌクレオチドはmRNA転写をプライミングし、末端のG残基から転写が開始される。ヌクレオチドがいくつか付加された後、新生RNA鎖はvRNA末端の反復配列(AUCAUCAUC)上を逆戻りして再配置され、伸長が再開される。