LIG1
N末端の4か所のセリン残基に対しリン酸化が行われ、Ser51、Ser76、Ser91のリン酸化はサイクリン依存性キナーゼ(CDK)によって、Ser66のリン酸化はカゼインキナーゼ2(CK2)によってそれぞれ行われる。Rossiらは、Ser66が脱リン酸化されているときにRFTSはPCNAと相互作用すると提唱しており、Tomらによってin vitroでの確証が行われている。どちらのデータもDNAリガーゼIのN末端領域がin vivoで核内での酵素機能を調節する役割を果たすことに対する妥当なエビデンス提供している。さらに、触媒を行うC末端ドメインにはサイクリン結合モチーフ(Cyモチーフ)が同定されており、変異体解析からSer76とSer91のリン酸化に関与していることが示された。N末端の複数のセリンがCDKとCK2の基質となり、DNAリガーゼIが細胞周期のS期に複製工場へリクルートされた際にRFTSとPCNAとの相互作用を調節しているようである。