コラーゲン
線維性コラーゲン。I型コラーゲン、III型コラーゲンの含まれている組織に、少量含まれている。V型コラーゲンは、α1(V型)鎖、α2(V型)鎖、α3(V型)鎖が様々な割合で混合した三量体の混合物である。無脊椎動物の線維性コラーゲンは、V型に近い。
短鎖コラーゲン(short chain collagen)と呼ばれる。肥大軟骨層に多く存在する。遺伝子の異常は骨の成長に影響を与える。
非線維性コラーゲン。別名、BP180、BPAG2。遺伝子はCOL17A1。上皮細胞などがつくる膜貫通タンパク質(transmembrane protein)で、細胞結合の1つ・半接着斑(ヘミデスモソーム)の細胞接着分子である。関連疾患として、水疱性類天疱瘡(bullous pemphigoid:BP)、接合部型表皮水疱症(junctional epidermolysis bullosa)がある。
脊椎動物は30種近くのコラーゲンタンパク質を有することが報告されており、それぞれのコラーゲンはI型、II型のようにローマ数字を使って2007年時点で28の型に分類されている。真皮、靱帯、腱、骨などではI型コラーゲンが、関節軟骨ではII型コラーゲンが主成分である。また、すべての上皮組織の裏打ち構造である基底膜にはIV型コラーゲンが主に含まれている。体内で最も豊富に存在しているのはI型コラーゲンである。
これらのコラーゲンタンパク質は、すべてがコラーゲン細線維を形成するタイプではない。コラーゲン細線維の主成分となるタイプのコラーゲンタンパク質は "線維性コラーゲン"、線維を形成しないものを "非線維性コラーゲン" と呼ぶ。非線維性コラーゲンでは、コラーゲン線維の表面に結合するFACIT(Fibril Associated Collagens with Interrupted Triple helices)や基底膜構造の主成分となる非常に細い網目構造を作るものや、細胞膜に結合して存在するコラーゲンもある。
下記は、ヒトのコラーゲンの各型の性質と主な分布である。(一部)
口から摂取し消化されたコラーゲンに特徴的なヒドロキシプロリンの血中への移行は、ゼラチンでは1962年に、さらに分解されたコラーゲンペプチドでは2005年から解明されてきた。国立健康・栄養研究所は2012年に食べて「美肌」「関節」に期待する効果が現れるかは現時点での科学的知見では「分からない」との見解を示した。2016年以降は、消費者庁管轄の機能性表示食品の制度で、科学的根拠を元に「膝関節が気になる方に」といった表示が認可されている。2019年のシステマティック・レビューでは、皮膚の創傷の回復や老化対策に有望な予備的結果を示すランダム化比較試験があった。
タンパク質の一種であるコラーゲンのアミノ酸残基は、グリシンが約1/3、プロリンおよび(プロリンが水酸化されたものである)ヒドロキシプロリンがそれぞれ約10%、残りがその他のアミノ酸で構成されている。
コラーゲンの特徴は、ほかの大部分がアミノ酸にまで分解されるタンパク質の消化とは多少異なる。ほかのタンパク質と比べて、さらにアミノ酸へまで分解されるのではないオリゴペプチドの状態で吸収されていることが明らかとなっている。上記コラーゲンの成分のうちヒドロキシプロリンがコラーゲンに特徴的なアミノ酸である。