Gタンパク質共役受容体
Gタンパク質共役受容体は膜タンパク質 であり、7本の膜貫通ヘリックスを持っている。 細胞外部分はグリコシル化(糖鎖修飾)されていることもある。細胞外ループには2つのよく保存されたシステイン残基が含まれ、ジスルフィド結合によって受容体構造を安定化している。7回貫通型ヘリックスを持つ似たタンパク質には、イオンチャネルとして働くチャネルロドプシン のように、Gタンパク質共役受容体とはまったく異なる機能を持つものがある。
Gタンパク質共役受容体の構造の初期のモデルは、バクテリオロドプシン との弱い相同性に基づいていた。バクテリオロドプシンの構造は、1900年代に電子線回折(PDB: 2BRD, 1AT9)や X線結晶回折法 (1AP9)で解かれていた。 2000年に、哺乳類のGタンパク質共役受容体の構造がウシの ロドプシン (1F88) で初めて解明された。7つの膜貫通ヘリックスなど大まかな構造はバクテリオロドプシンと似ていたが、ヘリックス同士の位置関係は大きく異なっていた。
ソマトスタチンの受容体