14-3-3タンパク質
大部分の哺乳類には7種類の異なる14-3-3タンパク質をコードする遺伝子が存在し(ヒトの遺伝子に関しては下を参照)、シロイヌナズナでは13から15種類と推定され、酵母では2種類である。
14-3-3タンパク質は構造的にはテトラトリコペプチドリピート(英語版)(TPR)スーパーファミリーに類似しており、一般的には9本か10本のαヘリックスを持ち、通常はN末端のヘリックスの相互作用によってホモ二量体またはヘテロ二量体を形成する。これらのタンパク質には既知の修飾ドメインが多数含まれており、二価カチオンとの相互作用や、リン酸化、アセチル化、タンパク質分解による切断などが行われる領域が同定または予測されている。
14-3-3はペプチドを結合する。14-3-3タンパク質の一般的な認識モチーフにはリン酸化セリンまたはスレオニン残基が含まれるが、リン酸化されていないリガンドも報告されている。こうしたリガンドとの相互作用は両親媒的性質を持つ溝で行われる。