カナマイシンキナーゼ
APH(3')は熱力学的に二量体型を好み、2つの同一なAPH(3')単量体はCys19とCys156の2つのジスルフィド結合で連結され、活性部位は互いに向かい合っている。しかし各単量体の活性部位は大きく離れており、これらは協働的ではなく互いに独立して機能していることが示唆される。さらに、APH(3')の二量体化は酵素活性に影響を与えない。
各単量体はβシートに富むN末端ローブとαヘリックスに富むC末端ローブの2つのローブから構成され、両者は12アミノ酸の領域で連結されている。N末端ローブは5本の逆平行βシートからなり、シート3と4の間にはαヘリックスが存在する。C末端ローブは中心となるコア領域(2本のαヘリックス、ヘアピンループとそれに続く4本のβシート)、挿入領域(ループで連結された2本のαヘリックス)、C末端領域(2本のαヘリックス)へと分割される。2つのローブで覆われたポケットが酵素の活性部位を構成している。ポケットの大部分は負に帯電したアミノ酸残基によって構成され、活性部位内で基質の正電荷を安定化し配向を整えている。さらに、このポケットは基質の曖昧性にも寄与していると考えられており、いくつかの異なる種類のアミノグリコシドが結合し安定化される。
“Inactivation of kanamycin, neomycin, and streptomycin by enzymes obtained in cells of Pseudomonas aeruginoa”. Applied Microbiology 16 (9): 1276–81. (Sep 1968). PMC 547640. PMID 4970990. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC547640/.
“The Streptococcus faecalis oxidases for reduced diphosphopyridine nucleotide. III. Isolation and properties of a flavin peroxidase for reduced diphosphopyridine nucleotide”. The Journal of Biological Chemistry 225 (1): 557–73. (Mar 1957). PMID 13416259.