自己リン酸化
プロテインキナーゼは細胞増殖、分化、代謝、遊走、生存の制御に重要であるが、その多くは自己リン酸化によって調節される。プロテインキナーゼやその活性化因子や抑制因子をコードする遺伝子の変異は、個体内のさまざまな機能に影響を与える場合がある。リン酸化修飾はホスファターゼによって除去することができる。そのため、キナーゼ活性の「オン」と「オフ」の切り替えの効率的な方法であり、細胞のシグナル伝達に必要不可欠な過程であると認識されている。負に帯電したリン酸基の付加は微小環境に変化をもたらし、他の残基や分子の誘引や反発を引き起こす可能性がある。その結果、コンフォメーション変化によって触媒部位やアロステリック部位が表面に露出したり、または内部へと隠されたりする。リン酸化残基が触媒部位に存在する場合、電荷相互作用によって基質の結合を促進したり妨げたりし、また分子認識に必要な相補的な形状を提供したり認識を妨げたりする。さらに、リン酸基は水素結合や塩橋が形成されうる領域を作り出す。後者では一般的にリン酸化残基とアルギニン残基との相互作用が関与する。リン酸化残基がアロステリック部位の一部を構成している場合、エフェクター分子の結合にも同じような影響が生じる可能性がある。また、自己リン酸化は細胞のエンドサイトーシスやタンパク質分解の能力に影響を与えることも報告されている。