ActA
ActAのC末端ドメインは、細菌膜中のタンパク質を固定する疎水性領域を有する。
そのほかの特記事項として
アクチン結合領域に配列相同性がない。
ActAは、宿主NPFとの主な違いとして、RhoファミリーのGTP加水分解酵素などの調節タンパク質と結合する部位を持たず、宿主からの制御を受け付けない。宿主に干渉されないL. monocytogenesのアクチン核形成活性はこの細菌の感染力と病原性にとって有利に働く。
ActAは、レシチナーゼ陰性のTn917-lacリステリア突然変異株の分析を通じて発見された。この突然変異株は、アクチンベースの運動性があれば可能な細胞から細胞への拡散ができない表現型であった。野生株と同様に効率的にファゴソームから逃げ出し宿主細胞内で増殖したが、野生株のように細胞表面にアクチンは現れなかった。さらなる分析の結果、Tn917-lacがオペロンの第2遺伝子であるactAに挿入されていたことが示された。このオペロンの第3遺伝子plcBはレシチナーゼをコードする。actA自体、plcB、下流の他の共転写領域のどれがアクチン集合に関与するかどうかを決定するために突然変異株が作成された。actA突然変異体を除く全ての突然変異体はF-アクチンとの関連および細胞-細胞間の拡散に関して野生株と近似していた。actA突然変異体のactAを補完すると、野生株の表現型が回復した。