ヒストンH4
ヒストンのN末端テールに対するさまざまな共有結合的修飾は、高等真核生物のDNAの機能に必要なさまざまなクロマチン構造の形成を可能にする。メチル化(モノ-、ジ-、トリメチル化)やアセチル化などの修飾がテールに対して行われる。
ヒストンのメチル化はアルギニン、リジン、ヒスチジン残基に対して行われる。ヒストンH2A、H3、H4に対するモノ-、ジ-、トリメチル化が発見されている。ヒストンのメチル化は、転写、DNA複製、DNA修復などのDNA損傷応答、ヘテロクロマチン形成、体細胞のリプログラミングなど、さまざまな細胞機能と関係している。これらの生物学的機能の中でも、転写抑制と活性化が最もよく研究されている。PRMT1(英語版)(ヒストンメチルトランスフェラーゼ)によるH4のR3のメチル化は、in vivoでの広範囲の活性化型クロマチン修飾の確立と維持に必要不可欠なようであることが研究から示されている。また、PRMT1によるヒストンH4のメチル化はその後のN末端テールのアセチル化の許容に十分である。しかしながら、H4のアセチル化はPRMT1によるメチル化を阻害する。