タンパク質構造
四次構造はペプチド結合のいくつかの鎖の相互作用である。それぞれの鎖はサブユニットと呼ばれる。それぞれのサブユニットは共有結合で結合している必要はなく、ジスルフィド結合などでも良い。全てのタンパク質が四次構造を持つわけではなく、単量体で機能を持つタンパク質もある。四次構造は三次構造と同じ要因によって安定化される。2つ以上のポリペプチドからなる複合体は多量体と呼ばれる。特にサブユニットが2つの場合は二量体(ダイマー)、3つの場合は三量体(トリマー)、4つの場合は四量体(テトラマー)と言われる。また同じサブユニットだけから構成されているものはホモ(ホモテトラマーなど)、別々のサブユニットから構成されているものはヘテロ(ヘテロダイマーなど)と呼ばれる。
タンパク質構造(タンパクしつこうぞう、英: protein structure)では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。
アミノ酸残基の数は特定の生化学的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのG-アクチンがアクチン繊維(F-アクチン)を作るように、多くのタンパク質サブユニットが集合して1つの構造を作ることもある。
二次構造の要素は、常にループやターンなどを介してコンパクトに折り畳まれている。三次構造の形成は、疎水性残基が水と反発してタンパク質の中に潜ろうとする力によって進み、水素結合、イオン結合、ジスルフィド結合などによっても構造が安定化される。三次構造には、二次構造に含まれなかった全ての非共有結合が含まれ、タンパク質全体の形を決定している。また通常タンパク質の機能