E-セレクチン
E-セレクチンは、炎症時に損傷部位への白血球のリクルートに重要な役割を果たす。炎症組織におけるマクロファージによるIL-1とTNF-αの局所的な放出は、近接する血管内皮細胞でE-セレクチンの過剰発現を誘導する。適切なリガンドを発現している血中の白血球は、血流によるずり応力下でもE-セレクチンに対して低い親和性で結合し、一過的な相互作用の形成と崩壊によって血管の内壁に沿って「ローリング」する。
炎症反応が進行すると、損傷組織から放出されたケモカインが血管に進入してローリングしている白血球を活性化し、白血球は内皮表面への強固な結合が可能となって組織への進入が開始される。
P-セレクチンも同様の機能を持つが、P-セレクチンは必要に応じて合成されるのではなく細胞内に貯蔵されているため、数分以内に内皮細胞表面に発現する。
E-セレクチンは、N末端のC型レクチン(英語版)ドメイン、EGF様ドメイン、6つのSushiドメイン(英語版)(SCRリピート)、膜貫通ドメイン(TM)、細胞内の細胞質テール(cyto)から構成される。ヒトのE-セレクチンのリガンド結合領域(C型レクチンドメインとEGF様ドメイン)の構造は、1994年に2.0 Åの分解能で決定されている。その構造からは、2つのドメイン間の限定的な接触と、他のC型レクチンからは予想されていなかった様式でのカルシウムイオンの配位が明らかにされた。構造機能解析からは、リガンド結合に関与している可能性のある領域とアミノ酸側鎖が特定された。シアリルルイスX(英語版)(SLe、NeuNAcα2,3Galβ1,4[Fucα1,3]GlcNAc)四糖と結合したE-セレクチンの構造は2000年に解かれた。