FtsZ
また、古細菌の中でも、真核生物に近い系統であるプロテオ古細菌も細胞分裂にFtsZやMinシステムを必要としない。こちらは真核生物において細胞分裂の最終段階を担うESCRTシステムを細胞分裂に使用し、FtsZは所持しないか、所持しても細胞分裂に使用しない。
チューブリンと微小管の動的重合反応についてはよく研究されているが、FtsZの反応についてはあまりわかっていない。チューブリンでは一本鎖の原繊維13本が縒り集まって微小管をつくるが、Zリング中でFtsZ原繊維が複数寄り集まっている構造は知られていない。
近年、チューブリンとFtsZに類似したタンパク質が、バシラス属の複数の種の大型プラスミドの中に発見された。これらは、セグロソーム(英:en:segrosome)のような機能を持っていると考えられている。セグロソームというのは、バクテリアにある、複数のタンパク質からなる構造であり、ゲノムやプラスミドを分配する。チューブリン・FtsZとホモログ(相同)であるこのタンパク質は、繊維状に重合する能力を保持しているらしい。
細胞が十分に成長したところでZリング形成が始まるメカニズムについては、ある理論モデルによる説明がある。E. coliの隔壁の形成位置不全変異株から、Minファミリーという一連のタンパク質が発見されているが、これらがFtsZの重合と緊密に関係している。Minタンパク質は、細胞の中側や核内でFtsZリングが形成されるのを阻止しているが、ある仮説によればFtsZが細胞の中間位置で重合するための制御機構にも関係しており、その機構は分裂の前の細胞のサイズの増大にリンクしている。
MinC,D,Eシステムは、細胞膜の特定地点付近でのFtsZの重合を阻害する。MinDは、細胞の極の細胞膜にのみ位置するもので、ATPアーゼおよびATP結合の働きをするドメイン(部分)を持っている。MinDは、ATPと結合している時にだけ細胞膜と結合するので、ATP結合ドメインは重要である。
MinDがいったん細胞膜に結合すると、それらは重合して、MinDのかたまりをつくる。このかたまりは、別のタンパク質であるMinCと結合して、それを活性化させる。MinCはMinDと結合したときのみ活性を持つ。MinCはFtsZの重合を阻害する働きを持つ。細胞の極には、FtsZ重合阻害タンパク質(つまりMinD/C)が高濃度になっているので、FtsZは、細胞中央以外では、分裂を開始するのを妨害されている。
MinEは、細胞中央での、MinCD複合体の形成を妨げる役割を持つ。MinEは、両方の細胞極の近くで、リングを形成する。このリングはZリングとは直接関係はない。ただし、MinDのATPアーゼ機能を活性化することによって、MinDを細胞膜から離すという触媒作用がある。