アデニリル化
ATaseドメインは原核生物のタンパク質に多く見つかるが、AMP化活性が確認されているのはグルタミン合成酵素-AMP化酵素 (glutamine synthetase adenylyl transferase, GS-ATase)/GlnE とレジオネラの DrrA/SidM の2つのみである。
GS-ATaseによるグルタミン合成酵素のAMP化は、細胞内のグルタミンとα-ケトグルタル酸の比によって調節されている。グルタミンの比率が高い状態は細胞内の窒素量が十分な状態であることの指標であり、グルタミンの比率が高いほどAMP化は進行してグルタミン合成酵素の活性は低下する。反対に比率が低い状態は窒素量が不足していることを示しており、グルタミン合成酵素によるアンモニア固定が必要な状況であることを示している。このような状況では、GS-ATaseの別のドメインにより脱AMP化が行われ、グルタミン合成酵素の活性は向上する。脱AMP化反応によって、AMP修飾は加リン酸分解されADPとして遊離する。