結合部位
阻害剤結合(inhibitor binding)によるタンパク質の阻害は、経路制御、恒常性制御、生理学的機能の阻害を誘発する可能性がある。
競合阻害剤は、基質と競合して活性部位で遊離酵素に結合するため、結合時に酵素-基質複合体の産生を阻害する。たとえば、一酸化炭素中毒は、ヘモグロビン中の酸素ではなく一酸化炭素が競合的結合することによって引き起こされる。
あるいは不競合阻害剤は、活性部位で基質と同時に結合する。酵素基質 (ES) 複合体に結合すると、酵素基質阻害剤 (ESI) 複合体が形成される。競合阻害剤と同様に、生成物の形成速度も低下する。
最後に、混合阻害剤は、遊離酵素と酵素-基質複合体の両方に結合することができる。しかしながら、競合阻害剤および不競合阻害剤とは対照的に、混合阻害剤はアロステリック部位に結合する。アロステリック結合は、基質に対するタンパク質の親和性を高める可能性のあるコンフォメーション変化を引き起こす。この現象を正変調と呼ぶ。逆に、基質に対するタンパク質の親和性を低下させるアロステリック結合は、負変調と呼ばれている。