PDIA3
PDIA3はプロテインジスルフィドイソメラーゼ活性を有するチオール酸化還元酵素である。また、PDIA3はMHCクラスI分子のペプチドローディング複合体(英語版)(PLC)の一部を構成する。PLCは抗原の最終的なコンフォメーションの形成や小胞体から細胞表面への輸送に必要不可欠である。PDIA3はカルレティキュリンやカルネキシンなどのレクチン型シャペロンと相互作用し、新たに合成されたタンパク質のフォールディングを調節する。PDIA3はジスルフィド結合の形成を促進することでタンパク質のフォールディングに関与し、カルネキシンは基質を触媒システイン残基に隣接して配置する過程を促進していると考えられている。この機能はmTORC1を活性化する酸化還元センサーとしての作用を可能にしており、mTOR複合体の組み立てによる酸化損傷への適応を媒介する。骨の低酸素微小環境などにおいて、PDIA3はこのようにして酸素濃度に応じた細胞成長と細胞死を調節している。さらに、PDIA3はβアクチンやビメンチンなどの細胞分裂や細胞骨格と関係したタンパク質と複合体を形成してTUBB3(英語版)のフォールディングや微小管のキネトコアへの適切な接着を制御することで、骨での細胞固定を活性化する。PDIA3はSTAT3シグナル伝達など、サイトカイン依存的なシグナル伝達にも関与している。
PDIA3は膜結合型受容体として、ビタミンDシグナル(具体的にはカルシトリオール)の伝達に関与している可能性もある。