グルコキナーゼ
2つの重要な速度論的性質によって、グルコキナーゼは他のヘキソキナーゼと区別され、グルコースのセンサーとしての特別な機能が可能となっている。
グルコキナーゼは他のヘキソキナーゼよりもグルコースに対する親和性が低い。グルコキナーゼは、生理学的に重要な4–10 mM(72–180 mg/dL)の範囲で、グルコース濃度の上昇とともにコンフォメーションまたは機能の変化が生じる。約8 mM(144 mg/dL)のグルコース濃度で半飽和となる。
グルコキナーゼは反応産物であるグルコース-6-リン酸によって阻害されない。この性質のため、反応産物が多く存在する条件下でもシグナルの出力(インスリン放出の誘導など)を継続することができる。
これらの2つの特徴によって、基質の供給量によって代謝経路を調節することが可能となる。すなわち、最終産物の要求量ではなく、グルコースの供給量によってグルコキナーゼの酵素反応の速度は決定される。
グルコキナーゼの他の特徴としては緩やかな協同性が挙げられ、ヒル係数(nH)は約1.7である。グルコキナーゼにはグルコースの結合部位が1つしか存在せず、基質協同性を示す唯一の単量体酵素である。協同性は、異なる反応速度を持つ2つの酵素状態間の「緩やかな転移」を伴う過程によるものであると想定されている。優勢な酵素状態がグルコース濃度に依存して変化する場合には、観察されているような見かけ上の協同性が作り出される。
この協同性のため、グルコキナーゼのグルコースとの速度論的相互作用は典型的なミカエリス・メンテン型の速度論には従わない。
インスリンは多くの細胞種でグルコースの取り込みと利用を可能にし、肝臓へグリコーゲン合成のシグナルを伝達する。α細胞はグルコースレベルの上昇に応答してグルカゴンの分泌を低下させ、血糖値が低いときにはより多くのグルカゴンを分泌する。グルカゴンは肝臓でグリコーゲン分解と血中へのグルコースの放出のシグナルとして機能する。膵臓のβ細胞では、グルコキナーゼは重要な調節酵素である。グルコキナーゼはグルコースのセンサーとして機能し、血糖値に応じてインスリンの分泌を調節する。グルコキナーゼをコードする遺伝子の変異は、高血糖症と低血糖症の双方を引き起こす可能性がある。 視床下部のグルコース感受性ニューロン グルコースレベルの上昇と低下に応答して、視床下部の細胞は分極または脱分極を行う。低血糖に対する中枢神経系の応答は自律神経系を介して膵臓のα細胞へ伝達され、グルカゴンの分泌を促進する。グルコキナーゼはここでも同様にグルコースシグナル伝達に関与していると考えられる。グルコキナーゼは脳下垂体前葉の細胞にも見つかる。 小腸のエンテロサイト グルコキナーゼのセンサーシステムのうち最も理解が進んでいない。β細胞と同様にこれらの細胞でもグルコキナーゼが消化中のグルコース流入に対するセンサーとして機能し、インクレチンによる食事中のインスリン分泌の増幅などへ関与することが推測されていたが、主要な役割を果たしていないとの報告もある。