カルネキシン
カルネキシンはタンパク質フォールディング酵素ERp57と結合し、糖タンパク質特異的なジスルフィド結合の形成を触媒するとともに、小胞体膜におけるMHCクラスI分子α鎖のフォールディングのシャペロンとしても機能する。新たに合成されたMHCクラスI分子α鎖が小胞体膜へ移行すると、カルネキシンが結合して部分的にフォールディングした状態に保持する。β2-ミクログロブリンがペプチドローディング複合体(英語版)(PLC)に結合した後、カルネキシンはMHCクラスI分子に対するシャペロン作業をカルレティキュリンとERp57に引き継ぎ、そしてタパシン(英語版)がPLCと抗原処理関連トランスポーター(TAP)とを関連付ける。この結合によって、MHCクラスI分子が細胞表面に提示する抗原を結合する準備が整ったこととなる。
カルネキシンと変異型PMP22ミスフォールドタンパク質との長期の結合はシャルコー・マリー・トゥース病の原因となることが知られており、PMP22が隔離・分解されることで髄鞘形成のためにシュワン細胞表面への輸送を行うことができなくなる。カルネキシンへの結合が何度か繰り返された後、変異型PMP22はプロテアソームによる分解のためのユビキチン修飾がなされるとともに、ゴルジ体へ逃れたミスフォールドPMP22タンパク質も小胞体への逆送経路によって送り返される。
X線結晶構造解析によって、カルネキシンの球状のレクチンドメインと突出した長い疎水的アームの構造が明らかにされている。
カルネキシン(英: calnexin)は、小胞体に位置する67 kDaの膜タンパク質である(ウエスタンブロッティングでは90 kDa、80 kDa、もしくは75 kDaなどさまざまな位置にみられる)。ヒトでは、CANX遺伝子にコードされる。N末端のカルシウム結合ドメイン(小胞体内腔側)、1本の膜貫通ヘリックス、そして短い(90残基)酸性の細胞質テールから構成される。