細胞核
クラストソーム (clastosome) は小さな構造体で (0.2–0.5 μm)、構造体周縁部のカプセルのために厚いリング状に観察される。その名称はギリシャ語の klastos (壊れた) と soma (体) に由来する。クラストソームは典型的には通常の細胞に存在せず、検出することは難しい。核内部のタンパク質分解活性が高いときに形成され、活性が低下するか、細胞がプロテアソーム阻害剤によって処理されると分解される。クラストソームが細胞にわずかしか存在しないということは、それがプロテアソームの機能に必須なわけではないことを示している。浸透圧ストレスも、クラストソームの形成を引き起こすことが示されている。この核内構造体は、プロテアソームの触媒サブユニットと調節サブユニット、そしてその基質を含んでおり、タンパク質分解部位であることが示唆される。
新しく合成されたmRNA分子は、一次転写産物またはpre-mRNAとして知られている。それらは、細胞質へ輸送される前に核内で転写後修飾を受けなければならず、これらの修飾を受けずに細胞質へ移動したmRNAは、タンパク質への翻訳よりも分解が行われる。行われる修飾は、5'キャッピング、3'ポリアデニル化、そしてRNAスプライシングである。核内では、pre-mRNAは hnRNP (heterogeneous nuclear ribonucleoprotein) として知られる複合体中の様々なタンパク質と相互作用している。5'キャップの付加は転写と同時に起こり、転写後修飾の最初のステップである。3'のポリ(A)テールは、転写が完了した後に付加される。
RNAスプライシングはスプライソソームと呼ばれる複合体によって行われ、イントロン、もしくはタンパク質をコードしていない領域がpre-mRNAから除去され、残ったエクソンが1本の連続的なRNA分子として再形成される。このプロセスは通常、5'キャッピングと3'ポリアデニル化の後に起こるが、多数のエクソンからなる転写産物の場合は転写が完了する前に開始される。抗体をコードするものをはじめとして、多くのpre-mRNAが複数通りにスプライシングされ、異なるタンパク質配列をコードする成熟RNAが作り出される。このプロセスはオルタナティブスプライシングとして知られ、限られた量のDNAから多様なタンパク質を作り出すことが可能となっている。
典型的な哺乳類細胞の核膜には約3000から4000の核膜孔があり、内膜と外膜が融合する地点のそれぞれに8回対称のリング状の構造が存在している。そのリングから核質側へは核バスケット (nuclear basket) と呼ばれる構造が突出しており、細胞質側へは一連のフィラメントが伸びている。両方の構造が核輸送タンパク質の結合に関与している。
ほとんどのタンパク質、リボソームのサブユニット、そしていくつかのDNAは、カリオフェリンとして知られる輸送因子ファミリーによって、核膜孔複合体を通って輸送される。核内への移動を媒介するカリオフェリンはインポーチン、核外への移動を媒介するものはエクスポーチンと呼ばれる。ほとんどのカリオフェリンはその積み荷 (cargo) と直接相互作用するが、いくつかのものはアダプタータンパク質を利用する。コルチゾールやアルドステロンのようなステロイドホルモンや、細胞間シグナル伝達に関与する他の脂溶性低分子は細胞膜を通過して細胞質へ拡散するが、そこで核内受容体に結合し核へと輸送される。核内受容体はリガンドが結合時には転写因子として機能し、リガンドがないときには、その多くが遺伝子発現を抑制するヒストン脱アセチル化酵素として機能する。
核スペックル (スペックル、スプライシングスペックル、speckle) は、pre-mRNAスプライシング因子に富む核内構造体で、哺乳類細胞の核質のクロマチン間領域 (interchromatin region) に位置している。蛍光顕微鏡のレベルでは不定形の点状構造で大きさや形も様々であるが、電子顕微鏡ではクロマチン間顆粒(英語版) (interchromatin granule) のクラスターとして観察される。核スペックルは動的な構造で、タンパク質やRNA-タンパク質複合体の構成要素は絶えずスペックル間や、転写の活性部位を含む、核の他の領域を循環している。核スペックルの構成要素、構造、挙動についての研究からは、核の機能的区画化と、遺伝子発現装置、スプライシングsnRNP、他のpre-mRNAスプライシングに必要なタンパク質の組織化に関与しているというモデルが立てられている。細胞が必要とするものの変化によって、これらの構造体の構成要素や位置も、mRNAの転写や特定のタンパク質のリン酸化による調節を通じて変化する。核スペックルは上に挙げた名称の他にも、splicing factor compartment (SF compartment)、interchromatin granule cluster (IGC)、B snurposomes などとして知られる。B snurposome は両生類の卵母細胞の核や、キイロショウジョウバエの胚で観察されている。両生類の核の電子顕微鏡像からは、B snurposome は単独で存在するか、カハール体に付着しているように見える。IGC はスプライシング因子の貯蔵部位として機能している。
骨を溶かし、再構築にかかわる。
動物細胞では、2種類の中間径フィラメントのネットワークによって核は機械的に支持されている。核ラミナは核膜の内側にメッシュ状に組織されたネットワークを形成しており、細胞質側は比較的組織されていない。両方のシステムが核膜の機械的支持や、染色体や核膜孔のアンカー部位として機能している。
核ラミナの大部分はラミンタンパク質で構成されている。他の全てのタンパク質と同様、ラミンは細胞質で合成される。その後、核の内部へ輸送され、そこで重合して既存の核ラミナのネットワークに組み込まれる。核ラミナは核膜内側のエメリン、細胞質側のネスプリン(英語版)などを介して細胞骨格と連結されている。ラミンは核質の内部にも見つかり、核質ヴェール (nucleoplasmic veil) として知られる、蛍光顕微鏡で観察可能な別の構造を形成している。このヴェールの機能は不明だが、核小体からは排除されており、細胞周期の間期に存在する。