ヒストンH4
骨形成性成長ペプチド(osteogenic growth peptide、OGP)は、ヒストンH4のmRNAから代替的翻訳によって産生される14アミノ酸からなるペプチドであり、ヒストンH4とC末端の配列ALKRQGRTLYGFGGを共有している。翻訳はヒストンH4のmRNAの85番目のアミノ酸から開始され、19アミノ酸からなるペプチド(preOGP)が合成される。そして、N末端の5アミノ酸が切除されることでOGPに変換される。OGPは、ヒトとラットの血液と再生中の骨髄で確認されている。血清中では、α2-マクログロブリンと他の2種類の未同定のタンパク質に結合した状態で存在している。特異的受容体は同定されていないが、その骨再生機能には一部のシグナル伝達経路が関与していることが明らかにされている。
アセチル基の負電荷はDNAのリン酸骨格の電荷と反発してヒストンのDNAに対する結合親和性を低下させるため、ヒストンのアセチル化は凝縮したヘテロクロマチン構造を緩和すると考えられている。この仮説は、いくつかの転写活性化複合体にヒストンアセチルトランスフェラーゼ(HAT)活性が発見されたことで検証された。ヒストンのアセチル化はいくつかの方法でクロマチン構造に影響を与える。第一に、ヒストンのアセチル化はアセチル化ヒストンテールを認識するドメインを持つタンパク質が結合するためのタグとなる。第二に、ヒストンのアセチル化はクロマチンリモデリング因子の機能を防ぐ。第三に、リジン残基の正電荷を中和する。ヒストンH4のK16のアセチル化(H4K16ac(英語版))はさまざまな真核生物のクロマチンの構造と機能に特に重要であり、特異的なHATによって触媒される。プロジェリアのモデルマウスにおいて、H4K16の低アセチル化はDNA損傷部位へのDNA修復タンパク質のリクルートの遅れを引き起こすようである。H4K16acは転写活性化とユークロマチンの維持にも関与している。