コラーゲン
コラーゲンの両端には、コラーゲンの主たる抗原部位であるテロペプチドが存在する。この部分を酵素処理で取り外すと、コラーゲンの抗原性が極端に低くなる。これをアテロコラーゲンと呼び、医療用のインプラント材料や組織工学用の足場材料に応用されている。また、一部の化粧品にも利用されている。
線維性コラーゲン。硝子軟骨のコラーゲン線維の主成分。眼球の硝子体液の成分でもある。II型コラーゲンは、3本のα1(II型)鎖から構成されるホモトライマーである。
短鎖コラーゲン(short chain collagen)と呼ばれる。血管内皮細胞などがつくっている。また盛んに形態形成が起こっている組織で多くつくられている。
機能性表示食品としては29名でのランダム化比較試験 (RCT) などを根拠に「膝関節が気になる方に」といった表示が認可されている。変形性関節症に対するメタアナリシスでは証拠の質は低いが、コラーゲン加水分解物が痛みの軽減に効果量0.8以上と大きな効果を示し、未変性II型コラーゲンでは偽薬との有意な差は示すがその大きさは小さい。
2005年には、京都府立大教授の佐藤健司らの研究グループは、食べたコラーゲンが体内で働くメカニズムを発見した(#消化、吸収)。分子量が30万個であるコラーゲンを加水分解したものがコラーゲンペプチドで、分子量は数百以上からとなる。2012年までの研究で確認されていることはコラーゲンペプチドは線維芽細胞を増やすことで、間接的にコラーゲンやヒアルロン酸、エラスチンの産生を促しているということである。国立健康・栄養研究所が2012年には、コラーゲンを食べても分子量が大きいため吸収のためにアミノ酸やペプチドに分解されるとし、分子量が500などの低分子コラーゲンでも、再びコラーゲンの合成の利用に使われるかや、「美肌」「関節」に期待する効果が出るかどうかは現時点での科学的知見では「分からない」との見解を示した。