Hsp70
Hsp70システムはタンパク質の伸長したペプチドや部分的にフォールディングしたタンパク質と相互作用し、タンパク質の凝集を防ぐ。Hsp70は基質ペプチドと相互作用していないときには、通常ATP結合状態である。Hsp70自身は非常に弱いATPアーゼ活性によって特徴づけられ、自発的な加水分解は何分間にもわたって起こらない。新たに合成されたタンパク質がリボソームから出てくると、Hsp70の基質結合ドメインは疎水的なアミノ酸配列を認識して相互作用する。この相互作用は可逆的であり、ATP結合状態のHsp70は比較的自由にペプチドの結合と解離を行う。しかし、基質結合ドメインへのペプチドの結合はHsp70のATPアーゼ活性を促進し、通常は遅いATPの加水分解反応が加速される。ATPがADPへ加水分解されるとHsp70の基質結合ポケットは閉じ、トラップされたペプチド鎖は強固に結合する。Jドメインコシャペロン(英語版)(真核生物では主にHsp40、原核生物ではDnaJ(英語版))によって、ATP加水分解のさらなる加速が行われる。これらのコシャペロンは、相互作用するペプチドが存在する場合にHsp70のATPアーゼ活性を劇的に増大させる。
Hsp70(70 kDa heat shock protein)ファミリーまたはDnaKファミリーは、普遍的に発現している保存された熱ショックタンパク質のファミリーである。類似した構造を持つタンパク質は事実上すべての生物に存在する。Hsp70はタンパク質のフォールディング装置の重要な部分をなし、ストレスからの細胞の保護を助けている。
Hsp70は部分的に合成されたペプチド配列(未完成のタンパク質)に結合することで、それらが凝集したり非機能的なものとなることを防ぐ。タンパク質が完全に合成されると、ヌクレオチド交換因子(英語版)(原核生物ではGrpE(英語版)、真核生物ではBAG1(英語版)やHspBP1(英語版)が同定されている)がADPの解離と新たなATPの結合を促進し、基質結合ポケットを開く。タンパク質は放出され、その後自身でフォールディングを行うか、または他のシャペロンに引き渡されてさらなるプロセシングが行われる。Hop(英語版)はHsp70とHsp90(英語版)の双方に同時に結合し、Hsp70からHsp90へのペプチドの転移を媒介する。
また、Hsp70はタンパク質が部分的にフォールディングした状態を安定化することで、タンパク質の膜を越えた輸送を助ける。Hsp70はリン酸化されることが知られており、それによっていくつかの機能が調節される。
Hsp70は損傷したタンパク質や欠陥のあるタンパク質の廃棄にも関与するようである。E3ユビキチンリガーゼであるCHIP(英語版)は、Hsp70からユビキチン化・タンパク質分解経路へのタンパク質の受け渡しを可能にする。