ペプチド
リボソームペプチドはmRNAの翻訳により合成され、(しばしば)成熟型を形成するためにタンパク質分解を受ける。これらの機能は、典型的に高等生物においてはホルモンとシグナル分子である。いくつかの下等生物は(microcin J25のような)抗生物質としてペプチドを産生する。翻訳された時点に含まれるアミノ酸残基は20種類(例外的に、一部の細菌や古細菌において、本来ストップコドンであるUGAがセレノシステイン(21番目のアミノ酸)を、UAGがピロリジン(22番目のアミノ酸)をコードするケースがある)に限られており、翻訳後修飾によってリン酸化、水酸化、スルホン化、ジスルフィド形成等がされる。これらは一般に線状であるが、投げ縄構造も普通である。
ペプチド(独: Peptid、仏・英: peptide 英語: [ˈpɛptaɪd], ギリシャ語の πεπτος 〈消化できる〉に由来する)は、アミノ酸がペプチド結合(英: peptide bond)により短い鎖状につながった分子の総称。
ペプチド結合は、2個以上のアミノ酸の間で一方のアミノ基から水素が、もう一方のカルボキシル基からヒドロキシ基が、水分子としてとれ(脱水)、(−CO−NH−)の形で縮合している。ペプチドに組み込まれたアミノ酸を残基(英: residue)という。残基が2個のものをジペプチド、3個のものをトリペプチド、4個のものをテトラペプチドなどといい、残基が10個以下のものをオリゴペプチド、多数つながればポリペプチドなどと呼ぶ。およそ50個以上つながった長いペプチドはタンパク質として理解され得る が境界はあいまいであり、アミロイドβ(残基は36–43個)やインスリン(残基は51個)などは長いペプチドとされている。
ペプチド(アミド)結合は典型的な炭素・窒素単結合よりもいくらか短い、そして部分的に二重結合の性質をもつ。なぜならその炭素原子は酸素原子と二重結合し、窒素は一つの非共有電子対を結合へ利用できるからである。
機能性ペプチドは、皮膚細胞の増殖活性を促すとして、化粧品原料として用いられることもある。 生体内で産生されるペプチドはリボソームペプチド、非リボソームペプチド、消化ペプチドの3つに大別される。
非リボソームペプチドはモジュラー酵素の複合体(その機能は工場のベルトコンベヤーに似ている)を使用して合成され、主に単細胞生物、植物、菌類に限定されている。核構造が全てのこれらの複合体に共通であり、生成物の操作をする多くの異なったモジュールを含む。それらのペプチドは一般に環状であるが(しばしば高度に複合した環状構造を持つ)、しかしながら線形の非リボソームペプチドも普通である。システムがモジュールで、脂肪酸とポリケチドを形成する機構と密接に関連しているので、構成体化合物がしばしばみられる。オキサゾール、チアゾール、及びそれらの還元された対応物はしばしば化合物がこの方法で合成される事を示す。詳細は非リボソームペプチドを参照。