ポリアデニル化
ポリA化はあらゆる生物に見られるわけではない。だが、全ドメインの大部分の生物がこの機能を持つことから、全生物の共通祖先がおそらく何らかのポリA化機構を持っていたと推定される。mRNAをポリA化しない生物は、進化の過程でこの機能を喪失したと考えられる。その実例は細菌Mycoplasma gallisepticum ・高度好塩菌Haloferax volcaniiから得られたmRNAのみで、真核生物では確認されていない。
最も古いポリA化酵素は、RNAを分解する複合体(細菌ではデグラドソーム、古細菌ではエキソソーム複合体)の一部であるPNPaseである。この酵素はRNAを3' 末端から加リン酸分解し、NDPに変換する。この反応は可逆なため、RNAにヌクレオチドを付加して伸長させることもできる。エネルギー通貨であるATPが他のNTPより高濃度であるため、伸長した鎖はAリッチである。RNA分解へのAリッチ鎖の関与が、その後のポリAポリメラーゼ(純粋なポリA鎖の合成酵素)の進化を促したことが示唆されている。
ポリAポリメラーゼの起源は古くなく、tRNAの3' 末端を終端するCCA付加酵素から、細菌と真核生物で独立に進化した。その活性ドメインは他のポリメラーゼと相同である。真核生物への、細菌のCCA付加酵素遺伝子の水平伝播により、古細菌様CCA付加酵素がポリAポリメラーゼに機能を変更することができたと推測されている。古細菌や藍藻はポリAポリメラーゼを進化させなかった。