性ホルモン結合グロブリン
性ホルモン結合グロブリンはホモ二量体であり、同一のペプチド鎖を2本持つ構造となっている。アミノ酸配列は、精巣で産生されるアンドロゲン結合タンパク質と同じであるが、異なるオリゴ糖が結合している。
SHBGには2つのラミニンG様ドメインがあり、疎水性の分子を結合するポケットを形成している。ステロイドはタンパク質のアミノ末端にあるLGドメインに結合する。ドメインのポケット内にはセリン残基があり、これが2種類のステロイドを異なる場所に引き寄せ、向きを変えさせる。アンドロゲンはA環のC3官能基で結合し、エストロゲンはD環のC17水酸基で結合する。この2つの異なる配向により、ポケットへの入り口とtrp84の位置(ヒトの場合)を覆うループが変化する。このようにして、タンパク質全体が、自身の表面にどのようなホルモンを搭載しているかを知らせている。ステロイド結合LGドメインは、エクソン2から5でコードされている。リンカー領域は2つのLGドメインを結合している。
SHBGの前駆体は、産生当初は29個のアミノ酸からなるシグナルペプチドが連結している。残りのペプチドは373個のアミノ酸で構成されており、2箇所にジスルフィド結合を有する。
糖は、2箇所のアスパラギンのN-グリコシル化部位(351と367)と、1箇所のトレオニンのO-グリコシル化部位(7)に結合している。