タンパク質設計
タンパク質は多数のタンパク質と相互作用する可能性があるため、タンパク質間相互作用の設計には高い特異性が求められる。設計を成功させるには選択的結合剤(selective binder)が必要である。したがって、タンパク質設計アルゴリズムは、オンターゲット結合(またはポジティブデザイン)とオフターゲット結合(またはネガティブデザイン)を区別できなければならない。特異性のための設計の最も顕著な例の一つは、Amy Keatingらによる、20のbZIP(英語版)ファミリーのうち19のbZIPに特異的な結合ペプチドの設計である。これらのペプチドのうち8つは、競合するペプチドよりも意図したパートナーに特異的であった。さらに、ポジティブデザインとネガティブデザインは、Andersonらが新薬に抵抗性を示す薬物標的の活性部位の変異を予測するためにも用いられた。ポジティブデザインは野生型の活性を維持するために、ネガティブデザインは薬物の結合を阻害するために使用された。また、Costas Maranasらが最近行った計算的再設計では、Candida boidinii 由来のキシロースレダクターゼの補因子特異性をNADPHからNADHに実験的に切り替えることが可能であった。
タンパク質設計(たんぱくしつせっけい、英: protein design)とは、新規の活性、動作、または目的を設計し、タンパク質機能の基礎的な理解を深めるための、新しいタンパク質分子の合理的な設計である。タンパク質設計には、ゼロから設計する方法(de novo設計、デノボせっけい、de novo design)と、既知のタンパク質構造とその配列を数理モデルで作る方法(タンパク質再設計、protein redesign)がある。合理的タンパク質設計(英: rational protein design)のアプローチでは、特定の構造に折りたたまれるようにタンパク質の配列を予測する。次に、これらの予測された配列は、ペプチド合成、部位特異的変異誘発(英語版)、または人工遺伝子合成などの方法で実験的に検証される。
合理的タンパク質設計の歴史は1970年代半ばにまでさかのぼる。しかし最近では、タンパク質の構造安定性に寄与するさまざまな要因の理解が深まり、より優れた計算手法が開発されたこともあって、水溶性および膜貫通型のペプチドやタンパク質の合理的設計に成功した例が数多く見られるようになった。
タンパク質設計で最も望ましい用途の一つは、特定の化合物の存在を感知するタンパク質であるバイオセンサーである。バイオセンサーの設計では、トリニトロトルエン(TNT)などの非天然分子用のセンサーを設計する試みもなされている。最近では、KuhlmanらがPAK1のバイオセンサーを設計した。