生化学
Fruton, Joseph S. Proteins, Enzymes, Genes: The Interplay of Chemistry and Biology. Yale University Press: New Haven, 1999. ISBN 0-300-07608-8
Keith Roberts, Martin Raff, Bruce Alberts, Peter Walter, Julian Lewis and Alexander Johnson, Molecular Biology of the Cell 4th Edition, Routledge, March, 2002, hardcover, 1616 pp. ISBN 0-8153-3218-1 3rd Edition, Garland, 1994, ISBN 0-8153-1620-8 2nd Edition, Garland, 1989, ISBN 0-8240-3695-6
Kohler, Robert.
三次構造とは、タンパク質の全体的な立体形状を指し、アミノ酸の配列によって決定される。実際、ヘモグロビンのα鎖には146個のアミノ酸残基が含まれ、その6位のグルタミン酸残基がバリン残基に置換された鎌状赤血球症のように、配列の一つの変えると構造全体が変わることがある。四次構造は、4つのサブユニットを持つヘモグロビンのように、複数のペプチドサブユニットを持つタンパク質の構造を扱っている。すべてのタンパク質が複数のサブユニットを持つわけではない。
摂取されたタンパク質は、通常、小腸で個々のアミノ酸やジペプチドに分解され、体内に吸収される。その後、再び組み合わされて新しいタンパク質が作られる。アミノ酸は、解糖、クエン酸回路、ペントースリン酸経路の中間生成物を使用して作られる。ほとんどの細菌や植物は、20種類すべてのアミノ酸を作るのに必要な酵素を持っている。しかし、ヒトをはじめとする哺乳類は一部の酵素を持たないため、イソロイシン、ロイシン、リシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、バリンを作ることができない。これらは食餌から摂取しなければならないため必須アミノ酸と呼ばれる。哺乳類は、アラニン、アスパラギン、アスパラギン酸、システイン、グルタミン酸、グルタミン、グリシン、プロリン、セリン、チロシンを合成することができ、これらは非必須アミノ酸と呼ぶ。アルギニンやヒスチジンは作ることができるが、成長期の動物には十分な量を産生できないので、必須アミノ酸とされることがある。
アミノ酸からアミノ基を取り除くと、α-ケト酸という炭素骨格が生成する。
目的の生体高分子の精製は古くは半透膜による透析が行われたが、20世紀後半からはゲル濾過クロマトグラフィーやアフィニティークロマトグラフィーにより目的物を精製することが可能になった。
代謝による生体内物質の移動や変化の追跡にはトレーサー物質が利用される。古くから放射性あるいは非放射性同位体を組み込んだ生体内物質が広く利用された。しかし同位体置換した生体内物質を用意することは困難をともない、放射性トレーサーの場合はラジオアイソトープセンターなど専用実験施設が必要な為、今日では抗体染色やELISA法など同位体を使用しないトレーサーが広く利用されている。また、微量機器分析技術の進展によりMALDI法などの質量分析でクロマトグラフィ・スポット(ピーク)から直接、標的物質の同定も可能である。
イオンチャネルの研究においては、生体膜にガラスの毛細管を押し当てることで、管内にイオンチャネルを閉じ籠めて生化学実験を行うパッチクランプの実験技術によって上記のように生体成分を分離せずに実験を行う技法も開発された。
1990年代以降には特定の無機イオンに反応して蛍光を発する標識色素やルシフェラーゼ遺伝子を応用した形質導入によって、細胞外から蛍光顕微鏡で発光現象を追跡することで間接的に生化学反応をトレースすることも可能になってきている。