抗原処理関連トランスポーター
TAPのATPアーゼ活性は正しい基質の存在に高度にイオンしており、ペプチドの結合はATP加水分解の必要条件となっている。これによって、ペプチド非依存的な加水分解によるATPの浪費が防止されている。
TAPの基質特異性は、グリコシル化を利用して小胞体中のペプチドを捕捉する方法で調査されている。TAPは8から16残基のペプチドに対して等しい親和性で結合する一方、ペプチドの輸送は8から12残基の長さが最も効率的であり、12残基より長いペプチドに関しては効率が低下した。一方で効率は低いものの、40残基以上のペプチドも輸送される。MHCクラスI分子への親和性が低いペプチドはATP依存的な排出タンパク質によって小胞体外へ輸送される。こうした大まかな機構は、高い親和性を有するペプチドのみがMHCクラスI分子に結合することを保証する機構となっている可能性がある。