前骨髄球性白血病タンパク質
PMLは自身や他のSUMO化タンパク質との相互作用に必要なSUMO結合ドメインを含んでいる。PMLのユビキチン化とSUMO化の双方がプロテアソームによる分解を誘導し、PMLの細胞内における不安定性の調節の手段として用いられている。
PMLは細胞質で翻訳されるが、N末端に核局在化配列が存在するため核内へ輸送される。核内では、SUMO化されたPMLはRBCCドメインどうしの相互作用によって多量体化する。これによって核マトリックス(英語版)に結合するリング状の構造が形成され、PMLボディが形成される。リング状のタンパク質多量体の端からはタンパク質の糸がリングから伸びてクロマチン繊維と接触しており、PMLボディの核内での位置とタンパク質の安定性が維持されている。アポトーシス時のようにクロマチンがストレスを受けると、PMLボディは不安定となり微小な構造へと再配置される。これらの微小構造はPMLタンパク質を含んでいるが、通常PMLボディに結合している相互作用タンパク質の多くは含まれていない。
PMLボディは核内でランダムに分布しているのではなく、他の核内構造体であるスプライシングスペックルや核小体、または遺伝子に富み転写が活発に行われている領域と結合しているのが一般的である。特に、PMLボディはMHCクラスI遺伝子クラスターやp53などの遺伝子と結合することが示されている。この結合の正確な意義は不明であるが、PMLボディが特定の遺伝子部位の転写に影響を与えている可能性が示唆されている。