SRSF1
ASF/SF2は心臓発生、胚発生、組織形成、細胞の運動性、一般的な細胞生存にも重要な役割を果たすことが示されている。
ASF/SF2のRSドメインのセリン残基は、SR特異的プロテインキナーゼSRPK1によってリン酸化される。SRPK1とASF/SF2の見かけ上の解離定数は 50 nMであり、著しく安定な複合体を形成する。SRPK1はASF/SF2のRSドメイン内の最大12個所のセリン残基に対し選択的なリン酸化を行い、C末端側からN末端側へ移動してゆく方向的・進行的な反応を行う。この複数個所のリン酸化によってASF/SF2は核へ移行し、スプライシングと関係した多数のタンパク質間相互作用に影響を与える。ASF/SF2による成熟mRNAの核外輸送機能はそのリン酸化状態に依存しており、ASF/SF2の脱リン酸化はTAPへの結合を促進する一方、リン酸化はASF/SF2の核スペックルへの移行を促進する。適切なスプライシングが行われるためにはリン酸化と脱リン酸化のどちらもが重要であり、逐次的なリン酸化と脱リン酸化はスプライシングの段階間の移行の標識となる。また、ASF/SF2は他のキナーゼClk/Sty1(英語版)による調節も受けており、これによって引き起こされる低リン酸化状態と高リン酸化状態はスプライシングの阻害をもたらす。