O-結合型グリコシル化
GalNAcは、GALNTの活性によって前駆体分子からセリンまたはスレオニン残基へ付加される。この前駆体はタンパク質への付加が行われる場所へ糖を輸送するために必要である。多数の酵素が糖の付加を行い、そのそれぞれが異なる残基に対する選択性を持つため、GalNAcは特定の残基に特異的に付加されるというわけではない。しかし、セリンまたはスレオニンの近傍にはプロリン残基が存在していることが多い。
1つ目の糖が付加されると、他のグリコシルトランスフェラーゼがさらなる糖の付加を触媒する。形成される最も一般的な構造はコア1とコア2である。コア1は1つ目のGalNAcにガラクトース(Gal)が付加されることで形成される。コア2はコア1に加えてさらにN-アセチルグルコサミン(GalNAc)が存在する。コア2にGlcNAcとGalが交互に付加されることで、ポリ-N-アセチルラクトサミン構造が形成される。
O-グリカンの末端の糖はレクチンによる認識に重要であり、免疫系で重要な役割を果たす。フコシルトランスフェラーゼ(英語版)によるフコースの付加によってルイスエピトープが形成され、ABO式血液型の決定因子の足場となる。フコースのみが付加されることでH抗原が形成され、この抗原はO型に存在するタイプである。この構造さらにGalが付加されることにより、B型のB抗原が形成される。代わりにGalNAcが付加されることにより、A型のA抗原が形成される。