ヘキソキナーゼ
ヘキソキナーゼIと同様に、筋肉においてグルコース-6-リン酸を生産している酵素。インスリンにより、ヘキソキナーゼIV等の代謝に関連する酵素とともにその発現は調整されている。具体的には、インスリンはヘキソキナーゼIIの転写を促進する効果を持つ。この効果は、例えば、食事を摂り過剰のグルコースを取り込んだときに働く。グルコース濃度の上昇はインスリンの分泌を促し、解糖を介したグルコースの燃焼を促す。
通常、ヘキソキナーゼIIはその最大あるいはそれに近い酵素反応速度で働いている。なぜなら、血中(グルコース濃度は約4~5 mM)から筋細胞に取り込まれたグルコースは、細胞中のヘキソキナーゼIIを飽和するのに十分な濃度をもたらすためである。ヘキソキナーゼIIはグルコースとの親和性が強く、その1/2飽和濃度は約0.1 mMと低い。
ヘキソキナーゼIIはIと同様にその生成物であるグルコース-6-リン酸からアロステリック阻害を受ける。すなわち、細胞内のグルコース-6-リン酸の濃度が正常よりも高くなると、一時的にその生産が抑えられる。これは、ヘキソキナーゼIIの酵素反応を定常状態に復帰させ、グルコース-6-リン酸の生成速度と利用速度のバランスを保つ。
Hexose-CH2OH + MgATP2− → Hexose-CH2O-PO2−3 + MgADP− + H
Hexose − CH 2 OH + MgATP 2 − {\displaystyle {\ce {Hexose-CH2OH {}+ MgATP^{2-}\ }}} → {\displaystyle \rightarrow } Hexose − CH 2 O − PO 3 2 − + MgADP − + H + {\displaystyle {\ce {\ Hexose-CH2O^-PO3^{2-}\ {}+ MgADP^- {}+ H^+}}}
ほかの多くのキナーゼと同様にヘキソキナーゼはその活性にMgを必要とする。それは、この酵素の基質のひとつは、ATPとMgが配位結合した[MgATP]だからである。多くの文献ではそれを省略して、ヘキソキナーゼの基質をATPと表記している。