リボソーム
さまざまなリボソームでは、サイズこそ大きく異なるものの、コア構造は非常によく似ている。多くのRNAは、たとえば同軸スタッキングを示すシュードノットのように、さまざまな三次構造モチーフに高度に組織化されている。大型のリボソームの余分なRNAは、いくつかの長く連続した挿入部分に含まれ、コア構造を破壊したり変化させることなくループを形成している。リボソームの触媒活性はすべてリボザイムであるRNAによって担われており、リボソームタンパク質(英語版)は表面に存在して構造を安定化させているようである。また、タンパク質は翻訳の開始・終結点の決定、翻訳の制御と維持も行っている。
リボソームの一般的な分子構造は、1970年代初頭から知られていたが、2000年代初頭、その構造が数オングストロームの高分解能で明らかにされた。
リボソームの構造を原子レベルの分解能で示した最初の論文は、2000年後半にほぼ同時に発表された。原核生物の50S大サブユニットの構造は、古細菌のハロアーキュラ・マリスモルツイ(英語版)(Haloarcula marismortui)(図4)と細菌のデイノコッカス・ラディオデュランス(Deinococcus radiodurans)から、30Sサブユニットの構造は高度好熱菌のサーマス・サーモフィルス(Thermus thermophilus)から決定された。これらの構造研究は2009年のノーベル化学賞を受賞した。2001年5月には、この座標を用いて、サーマス・サーモフィルスの70S粒子全体を5.5 Åの分解能で再現した(図3)。
2005年11月、大腸菌(Escherichia coli)の70Sリボソームの構造について、2つの論文が発表された。空のリボソームの構造は、X線結晶構造解析により3.5 Åの分解能で決定された。その2週間後、新たに合成されたタンパク質鎖がタンパク質伝導路を通過する際のリボソームの構造を、低温電子顕微鏡(クライオ電子顕微鏡)により11-15 Åの分解能で描写した論文が発表された。
リボソームが、どれかのオルガネラで必要なタンパク質を合成し始めると、そのタンパク質を作っているリボソームが「膜結合型」になることがある。真核細胞では、小胞体(ER)の粗面小胞体と呼ばれる領域でこの現象が起こる。新たに生成されたポリペプチド鎖は、ベクター生成(英語版)中のリボソームから小胞体に直接挿入され、分泌経路を経て目的地に送り届けられる。膜結合リボソームは通常、細胞膜(原形質膜)内で使用されるタンパク質や、エキソサイトーシスにより細胞外に排出されるタンパク質を生成する。
リボソームは「遊離(型)リボソーム(free ribosomes)」と「膜結合(型)リボソーム(Membrane-bound ribosomes)」に分類される。
遊離リボソームと膜結合リボソームは、空間的な分布が異なるだけで、構造は同じである。リボソームが遊離状態と膜結合状態のどちらで存在するかは、合成されるタンパク質上の小胞体ターゲティング・シグナル配列の有無に依存する。したがって個々のリボソームは、あるタンパク質を合成しているときは膜結合状態であり、別のタンパク質を作っているときは細胞質で遊離している可能性がある。
リボソームはオルガネラ(organelle、細胞小器官)と呼ばれることもあるが、オルガネラという用語はもっぱらリン脂質膜を持った細胞分画を指すことが多く、全体が粒子状であるリボソームはオルガネラではない。このため、リボソームは「非膜系オルガネラ(non-membranous organelles)」と呼ばれることもある。