タンパク質構造予測
タンパク質は、アミノ酸がペプチド結合でつながった鎖である。この鎖は、各α炭素原子(Cα原子)を中心に回転するため、多くのコンフォメーション(立体構造)が可能である。タンパク質の三次元構造の違いは、このようなコンフォメーション変化によるものである。鎖内の各アミノ酸は極性を持っている。つまり、正と負の電荷を持つ領域が分かれており、水素結合のアクセプターとなる遊離カルボニル基と、水素結合のドナーとなるNH基を持っている。そのため、これらの基はタンパク質の構造の中で相互作用することができる。20種類のアミノ酸は、構造的にも重要な役割を果たす側鎖の化学的性質によって分類できる。グリシンは、最も小さい側鎖を持ち、水素原子が1つしかないため、タンパク質構造の局所的な柔軟性を高めることができるという特別な立場にある。一方、システインは別のシステイン残基と反応して構造全体を安定化させる架橋を形成することができる。
タンパク質の構造は、αヘリックスやβシートなどの二次構造的要素の並びと考えることができ、これらの要素が組み合わさってタンパク質鎖の全体的な立体構造を構成している。このような二次構造では、隣接するアミノ酸間で水素結合の規則的パターンが形成され、アミノ酸のΦ角とΨ角は類似している。
これらの構造の形成は、各アミノ酸の極性基を中和する。二次構造は、疎水性環境のタンパク質コアにしっかりと詰め込まれている。各アミノ酸側鎖が占有する体積は限られており、近くにある他の側鎖との相互作用の数も限られているため、分子モデリングやアライメントの際にはこの状況を考慮する必要がある。
ポリペプチド鎖上の他のセグメントの存在にかかわらず、三次元構造に折りたたむことができるポリペプチド鎖のセグメント。あるタンパク質の別個のドメインは、広範囲に渡って相互作用することもあれば、ポリペプチド鎖の長さのみで結合することもある。複数のドメインを持つタンパク質は、異なる分子との機能的な相互作用のために、これらのドメインを使用する場合がある。
タンパク質ファミリーの保存アミノ酸配列パターン。そのパターンには、表現された配列上の各位置にマッチする可能性のある一連のものが含まれているが、パターンにも配列にも挿入や削除の位置はない。対照的に、配列プロファイルは、挿入や削除を含む類似のパターンの集まりを表すスコアリングマトリックスの一種である。