発光バクテリア
この報告から、ルシフェラーゼはαサブユニット(約40kDa)とβサブユニット(36kDa)からなるヘテロダイマーを形成しており、それぞれ独立した(beta/alpha)8バレルドメインを有している事がわかった。αサブユニットとβサブユニットは、アミノ酸レベルでの同一性が、40%程度と非常に高い。そのため、3次構造も互いに非常に似ている。遺伝子組み換えにより大腸菌にβサブユニットだけを大量に発現させると、βホモダイマーを形成し、αβヘテロダイマーと同じような構造をとることが報告されている。しかしβサブユニットだけのダイマーでは発光能を有さず、その機能的役割については不明のままである。
一方で、2001年に、分子モデル計算と変異体の機能解析より、活性中心がαサブユニットに存在すると提案されている。そして2009年に、FMNとの複合体結晶構造解析が報告され、αサブユニットにFMNが結合、つまり活性中心が存在することが証明された。しかしながら、もうひとつの基質である脂肪族アルデヒドの結合部位の特定は、少なくとも結晶構造学的手法ではなされていない。
発光バクテリア種間では、ルシフェラーゼのDNA配列、およびアミノ酸配列は非常に似ており、その高次構造もまた同様のものだと考えられている。しかし現在のところ(2009年時点)、結晶構造が明らかとなっているのは、V. harveyi由来のルシフェラーゼの構造のみである(αβ、ββ、αβ+FMNの3種の構造において)。