Βヘリックス
三本鎖らせん構造は歪んだ三角柱を形成し、それぞれの面はヘリックス内水素結合に対し平行になっている。3つのシートのうち繰り返しモチーフを含む1つは、二本鎖らせんを作る他の2つに対して曲がっているように見える。ループで繋がった他の2つのシートは任意の長さを持ち別のドメインを持つこともある。右巻きのものにも左巻きのものも、特徴的な6残基の繰り返し配列を持っている。三本鎖構造は二本鎖構造よりかなり長いことが知られている。
βヘリックスはペクチン酸リアーゼを構成するものが最初に発見された。これは7残基で1回転し、1回転当たり34Å進むものだった。またP22ファージは、13残基で1回転し、1回転当たり200Å進むβヘリックス構造を持つ。この内部には核がなく密に詰まっていて、疎水残基と荷電残基が塩橋によって中和されている。
ペクチン酸リアーゼもP22ファージのタンパク質も右巻きであり、左巻きのものはUDP-N-アセチルグルコサミンアシルトランスフェラーゼや古細菌の炭酸脱水酵素などの酵素に見られる。他にβヘリックス構造を持つタンパク質としては、ミールワームやトウヒノシントメハマキの不凍液タンパク質などが知られ、このタンパク質ではβヘリックス中のトレオニンが氷の表面に結合し、結晶の成長を妨げている。