二次構造
生体高分子の大まかな二次構造含量(例えば、「このタンパク質は40%のαヘリックスと20%のβシートを含む」)は分光法により推定することができる。タンパク質に対しては、遠紫外(170–250 nm)円偏光二色性スペクトル測定が一般的な手法である。208および222 nmにおける目立った二重極小はαヘリックス構造を示すのに対して、204 nmまたは217 nmにおける単一極小はランダムコイルまたはβシート構造をそれぞれ反映している。水素結合によるアミド基の結合振動における違いを検出する手法である赤外分光法も用いられるがあまり一般的ではない。二次構造含量はNMRスペクトルの化学シフトを使って正確に推定することができる。
βシートは、φとψが同じ角度で繰り返し、水素結合が2本のポリペプチド鎖の間にある構造である。βシートには平行βシートと逆平行βシートがある。水素結合が適切にできるためには完全な平面構造(φ=180°=ψ)ではなく襞(プリーツ)状をとる。襞の周期は7.0Åである。
球状のタンパク質においてヘリックスやシート構造は全体の半分ほどで、それ以外の部分はループと呼ばれるひも状の状態をとる。球状タンパクでは二次構造の間にペプチド鎖が急にターンする場所があり、この部分はβターン(逆ターン)と呼ばれる。βターンにはI型とII型が存在し、両方ともアミノ酸4残基で構成されている。βターンは3残基離れたアミノ酸と水素結合して安定化するが、構造がずれて水素結合できないこともある。また、II型βターンでは2番目のアミノ酸残基の酸素原子が3番目のアミノ酸残基のCβと衝突するため、ほとんどの3番目のアミノ酸はグリシンである。