グリコシルホスファチジルイノシトール
GPI化はこういったタンパク質が膜へと付着する唯一の手段であるため、ホスホリパーゼによるGPI基の切断は膜からのタンパク質の制御された放出をもたらすこととなる。後者の機構はin vitroで用いられる。すなわち、酵素アッセイにおいて膜から放出された膜タンパク質はGPI化タンパク質である。
ホスホリパーゼC(PLC)はGPIアンカー化されたタンパク質に含まれるホスホグリセロール結合を切断することが知られている酵素である。PLCによる処理は、細胞外膜からのGPI結合タンパク質の遊離を引き起こす。T細胞マーカーThy-1およびアセチルコリンエステラーゼは、腸および胎盤のアルカリホスファターゼと同様に、GPI結合タンパク質であることが知られており、PLCを用いた処理によって遊離する。GPI結合型タンパク質は脂質ラフトに優先的に局在していると考えられており、これは原形質膜ミクロドメイン内での高度な秩序を示唆している。