KIF11
ヒトキネシン-5のL5ループは阻害剤結合時にはその周囲に閉じ、阻害剤が存在しないときには開いた構造をとる。こうした構造的変化は、触媒活性部位のその他の変化と連動している。また、キネシン-5のモータードメインには他の阻害剤結合部位も同定されている。L5のポケットに結合する阻害剤の場合には、触媒活性部位からのADPの放出を遅らせることで阻害作用を示し、ATP依存的な指向性移動を阻害する。モータードメインがモノストロールによって阻害された場合には、キネシン-5にはこれまで知られていなかった拡散的な動きが生じることが示されている。
ヒトキネシン-5阻害剤で誘発される有糸分裂の停止によってアポトーシスが引き起こされることは、一部の腫瘍細胞株やヒト腫瘍異種移植モデルで示されている。こうした有望な前臨床研究をもとに、イスピネシブ(ispinesib、SB-715992)、SB-743921、MK-0731、フィラネシブ(英語版)(ARRY-520)、リトロネシブ(litronesib、LY2523355)の臨床試験が開始されている。こうした第二世代のキネシン-5阻害剤はより良い成果を収めているものの、がん治療薬としての開発が完了し市販されているものは未だない。
1分子運動アッセイで観察されたキネシン-5の速度は微小管グライディングアッセイで得られた値と同程度であり、モーターは弱いプロセシビティを有することが観察された。
光トラップ実験では、キネシン-5分子はビーズに接着され、ビーズはレーザー光によって一定の位置に保持される。ビーズを微小管の近くへ動かすことで、キネシンは微小管に結合してステップを開始し、ビーズを引き寄せようとする。ビーズは光トラップによって一定の位置に保持されているためにばねのように作用し、キネシンの進行に抵抗する力が発生する。この手法により、キネシンのstall force(モーターが微小管から解離する前に発揮される最大力)を測定することができる。光トラップ実験では、キネシン-5は解離前に最大7 pNの力を産生することが示されたが、解離前にキネシンの速度低下がみられないといった従来型キネシンとは異なる挙動が観察された。光トラップ実験において観察されたキネシン-5の最大力は実際には過小評価されており、理論的には最大9 pNの力を発揮できることが速度論的データの外挿から示唆されているが、その検証にはさらなる実験が必要である。