膜内プロテアーゼ
膜内プロテアーゼ(まくないプロテアーゼ、英: intramembrane protease、略称: IMP)もしくは膜内切断プロテアーゼ(まくないせつだんプロテアーゼ、英: intramembrane-cleaving protease、略称: I-CLiP)は、膜貫通タンパク質の膜貫通ドメインを切断する性質を持った酵素(プロテアーゼ)である。既知の膜内プロテアーゼは全て、それ自体も複数の膜貫通ドメインを持つ膜貫通タンパク質であり、その活性部位は細胞の膜の脂質二重層内に埋め込まれている。膜内プロテアーゼは、制御的膜内切断(regulated intramembrane proteolysis、RIP)と呼ばれる細胞シグナル伝達におけるタンパク質分解切断を担う。
膜内プロテアーゼは典型的な可溶性プロテアーゼとは進化的に関係しておらず、その触媒部位の共通性は収斂進化によるものである。
膜内プロテアーゼの発見は近年であるが、生物学的に重要な機能を持ち、またヒトの疾患とも関係しているため大きな関心が寄せられている。