ルマジンタンパク質
リボフラビン合成酵素においては、このC末端側のヘリックスがつがいの役目を果たし、三量体を形成することがわかっている。N末端、C末端側にリガンド結合サイトが存在することにより、三量体中で、あるRS分子のN末端側リガンド結合ドメインが隣り合う別のRS分子のC末端側のリガンド結合ドメインと近接することで、反応を触媒し、リボフラビンを合成するモデルが立てられている。LumPでは、C末端のαヘリックスを持たず、C末端側にはリガンドが結合しないために、触媒活性も持たず、単量体で存在するのだと考えられる。
現在までに本来の発色団であるDMRL、およびアナログ分子であるリボフラビン、フラビンモノヌクレオチド (FMN) の3種での構造解析が終了しており、それぞれの構造情報から予想される結合の強さと、既報の生化学的データは矛盾しないことがわかっている。
図. Lumazine protein(DMRL複合体)の全体構造
N末端側ドメインを青、C末端側ドメインを水色で示す。 リガンドはN末端側にのみ結合する。