P14ARF
N末端のアセチル化の効率は末端から2番目の残基の影響を受け、酸性残基によって促進され、塩基性残基によって阻害される。p19ARFのN末端のアミノ酸配列はMet-Gly-Arg、p14ARFはMet-Val-Argであり、メチオニンアミノペプチダーゼによってメチオニンは除去されるがアセチル化は行われないことで、ユビキチン化の進行が可能となる。smARFの配列はメチオニンで開始されるがメチオニンアミノペプチダーゼで切断されず、おそらくアセチル化され、ユビキチン化なしでプロテアソームによって分解される。
核小体に存在する全長のARFはNPMによって安定化されているようである。NPM-ARF複合体はARFのN末端を保護するわけではないが、ARFへの分解装置のアクセスを防いでいると考えられる。ミトコンドリアマトリックスタンパク質p32(英語版)はsmARFを安定化する。このタンパク質はさまざまな細胞タンパク質やウイルスタンパク質に結合するが、その正確な機能は不明である。p32のノックダウンによってsmARFのターンオーバーが上昇し、smARFレベルは劇的に低下する。一方、p19ARFのレベルはp32のノックダウンの影響を受けない。p32は特異的に安定化し、おそらくプロテアソームまたはミトコンドリアのプロテアーゼからsmARFを保護している。