カゼインキナーゼ1
これらの変異はDBTのキナーゼドメインにマッピングされる。DBTの短周期型と長周期型のアレルは核内でのPERの分解をそれぞれ強めたり弱めたりし、適切なPERの分解が24時間周期の確立に重要な決定因子であることが示されている。タンパク質分解への影響に加えて、DBTはPERの核内への蓄積の時期にも影響を与える。短周期型変異体であるdbtSではPERの核内蓄積が遅れ、この現象はPERタンパク質の安定性とは無関係である。非周期型では、PERの恒常的な核内蓄積がみられる。
哺乳類のCK1δとCK1εには密接に関連した123アミノ酸からなるC末端ドメインが存在し、キナーゼ活性の自己調節を行っている。CK1δとCK1εの同一性は53%である。これらのドメインはDBTのC末端ドメインとの関連性はないことから、哺乳類とハエのホモログは進化の過程で分岐したことが示唆される。シロイヌナズナ、ショウジョウバエ、アカパンカビでは、CK2にも同様の機能が報告されている。
CK1ファミリーは単量体型セリン/スレオニンプロテインキナーゼであり、酵母からヒトまでの真核生物に存在する。哺乳類には、 α、β1、γ1、γ2、γ3、δ、εの7種類のメンバーが存在する。これらはアイソフォームと呼ばれることもあるが、異なる遺伝子にコードされる。大きさは22 kDaから55 kDaまでさまざまであり、真核生物の膜、細胞核、細胞質、さらに哺乳類細胞では紡錘体にも同定されている。このファミリーのメンバーはキナーゼドメインが最も高い相同性を示す(53–98%の同一性)が、キナーゼドメインVIIIのAPE配列の代わりにSIN配列が存在するという点で他の大部分のプロテインキナーゼとは異なる。このファミリーのメンバーはin vitroにおける基質特異性が類似しており、in vivoでの基質選択は細胞内局在や特異的基質に存在するドッキング部位によって調節されていると考えられている。リン酸化のコンセンサス配列の1つはS/Tp-X-X-S/Tである。S/Tpはホスホセリンまたはホスホスレオニン、Xはどのアミノ酸でもよいことを意味し、下線部が標的部位である。すなわち、このコンセンサス配列は他のキナーゼによるプライミングを必要とする。一方、CK1はプライミングされていない部位もリン酸化する。標的のS/TのN末端側に酸性アミノ酸クラスターを持つ配列が最適であり、-3位に酸性残基が存在することが特に重要であるようである。NFATやβ-カテニン など重要な標的のいくつかでは、-3位のプライミングは必要とされず、酸性残基クラスターが後に続くSLS配列の最初のセリンがリン酸化される。しかしながらこうした配列のリン酸化効率は最適配列よりも低い。
CK1ε(英語版)は、Wntシグナル経路のDishevelledをリン酸化する役割が示唆されている。CK1α(英語版)はβ-カテニンに結合し、リン酸化を行う。
植物では、Jade-1(英語版)のリン酸化はCK1によって調節されている。
ヒトではCK1γは3種類存在する。ツメガエルXenopusのCK1γは細胞膜に結合しており、LRPと結合する。CK1γはLRPを介したWntシグナルの伝達に必要であり、脊椎動物やショウジョウバエの細胞ではLRP6を介したシグナル伝達に必要かつ十分である。WntのLRPへの結合は、CK1γによるLRPの細胞質ドメインのリン酸化を迅速に増加させる。CK1γによるLRP6のリン酸化は、LRPへのAxinの結合を促進し、Wntシグナル経路を活性化する。