カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI
CPT1は、哺乳類の組織ではCPT1A、CPT1B、CPT1Cの3種類のアイソザイムが存在する膜内在性タンパク質(英語版)である。CPT1AとCPT1Bは大部分の組織においてミトコンドリア外膜に発現しているが、これらの相対的比率は組織によって異なる。肝臓などの脂質生成組織ではCPT1Aが優勢である一方、心臓や骨格筋など高い脂肪酸酸化能を持つ組織や褐色脂肪細胞ではCPT1Bが優勢である。どちらもペプチド鎖中の2つの膜貫通領域によってミトコンドリア外膜に内在しており、CPT1Aに関してはトポロジーの記載がなされている。複数回膜貫通タンパク質であり、N末端とC末端はミトコンドリア外膜の細胞質基質側に露出し、2つの膜貫通ドメインをつなぐ短いループがミトコンドリア膜間腔へ突出している。
3つ目のアイソザイムであるCTP1Cは2002年に同定され、ミトコンドリアと小胞体の双方で発現している。通常は神経(脳)でのみ発現しているが、特定のがんでは発現が変化している。
CPT1の正確な構造はどのアイソザイムも未決定であるが、カルニチンアセチルトランスフェラーゼ(英語版)(CRAT)など密接に関連したカルニチンアシルトランスフェラーゼの構造をもとにさまざまなin silicoモデルが作成されている。
カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI(英: carnitine palmitoyltransferase I、略称: CPT1、CPTI)は、長鎖アシルCoAのアシル基のL-カルニチンへの転移を触媒し、アシルカルニチンの形成を担うミトコンドリアの酵素である。カルニチンアシルトランスフェラーゼI(carnitine acyltransferase I, CAT1)、CoA:カルニチンアシルトランスフェラーゼ(CoA:carnitine acyl transferase, CCAT)、パルミトイルCoAトランスフェラーゼI(palmitoyl-CoA transferase I)などの名称でも知られ、カルニチンアシルトランスフェラーゼと呼ばれる酵素ファミリーに属する。多くの場合、反応産物はパルミトイルカルニチン(英語版)である(名称はこのことに由来する)が、他の脂肪酸も基質となる可能性がある。この反応によって、その後のアシルカルニチンの細胞質基質からミトコンドリア膜間腔への移動が可能となる。
CPT1には、CPT1A、CPT1B、CPT1Cという3つのアイソザイムの存在が現在知られている。CPT1はミトコンドリア外膜に結合している。この酵素は、脂肪酸合成の方向決定段階の中間体であるマロニルCoAによって阻害される。脂肪酸代謝(英語版)における役割のため、CPT1は糖尿病など多くの代謝疾患において重要である。結晶構造は未知であり、正確な作用機序は不明である。