ホスホフルクトキナーゼ2
この二機能性酵素の単量体は、2つの機能的ドメインへと明確に分割される。キナーゼドメインはN末端側に位置し、5本の平行ストランドと末端の1本の逆平行エッジストランドからなるβシートが7本のαヘリックスに囲まれた構造をしている。最初のβストランドのC末端側にはヌクレオチド結合フォールドが位置している。キナーゼドメインは、アデニル酸シクラーゼなどのモノヌクレオチド結合タンパク質スーパーファミリーと密接な関係にあるようである。
一方、ホスファターゼドメインはC末端側に位置する。このドメインはホスホグリセリン酸ムターゼ(英語版)や酸性ホスファターゼなどのタンパク質ファミリーと類似している。このドメインは中心部に6本のストランドからなるβシートを持つα/β混合型構造で、加えてαヘリカルサブドメインが活性部位を覆っている。最後に、N末端領域がキナーゼ活性とホスファターゼ活性を調節し、酵素の二量体を安定化している。
中心部の触媒コアは全てのPFK-2で保存されているが、アイソフォーム間にはアミノ酸配列の差異や選択的スプライシングによるわずかな構造的多様性が存在する。一部の例外を除いて、PFK-2の典型的なサイズは約55 kDaである。
この酵素の独特な二機能構造は、原始的細菌のPFK-1とムターゼ/ホスファターゼとの遺伝子融合によって生じたものであると考えられている。