TPX2
TPX2は微小管の重合や脱重合の際、微小管末端でチューブリンサブユニットの解離を直接抑制していることが蛍光顕微鏡観察で確認されている。また、TPX2は遊離チューブリンサブユニットを隔離し、複数のサブユニットからなる小さなチューブリン複合体の核形成を行うことで、遊離チューブリンの実効濃度を低下させている。TPX2は微小管末端で隣接するチューブリンとの結合安定性をランダムに高めることにより、チューブリンの速度論を抑制していることが計算機シミュレーションから提唱されている。
TPX2はクロマチン依存的な紡錘体組み立てに重要であることが示されている。中心体の複製が行われている場合で、逆平行に束化した微小管列を持つ安定した双極型紡錘体を形成するためにはTPX2が必要である。より具体的には、TPX2はAugminと協働して微小管重合時の微小管の分枝に寄与し、微小管の量を増加させるとともに極性を維持する。TPX2による分枝核形成はRanGTPが存在しない場合でも観察されるが、RanGTPとTPX2の双方が存在する場合には、より広い扇型構造の微小管枝が形成される。また、分枝形成の速度もRanとTPX2の双方が存在することでRan単独の場合よりも高くなる。
微小管の分枝核形成に必要なTPX2の領域は、C末端側(アミノ酸319番から716番)に位置する。
TPX2はN末端の43アミノ酸の配列を用いてオーロラAキナーゼの触媒ドメインに結合し、キナーゼを活性型コンフォメーションに固定することで活性化を行う。具体的には、この相互作用によってキナーゼの活性化セグメントが基質結合に適したコンフォメーションとなり、また通常は露出してPP1による不活性化の標的となっている重要なリン酸化スレオニン残基が内部に埋め込まれた配置へと変換されることで、オーロラAは活性型コンフォメーションへと固定される。TPX2とオーロラAの間の認識は、cAMP依存性プロテインキナーゼの触媒コアとその隣接領域との間で行われるものと類似しており、キナーゼ調節の一般的様式であることが示唆される。活性化されたオーロラAはTPX2をリン酸化するが、オーロラAによるリン酸化がTPX2の活性にどのように影響を与えているのかは不明である。