マトリックスメタロプロテイナーゼ-3
触媒ドメインに位置する2つ目の亜鉛イオンとカルシウムイオンの役割はあまり理解されていないが、MMPはこれらのイオンを高い親和性で結合することが示されている。
MMP-3の触媒ドメインはTIMP(英語版)(tissue inhibitor of metalloproteinase)によって阻害される。TIMPのN末端領域は、MMP-3の活性部位の溝にペプチド基質のように結合する。TIMPのCys1残基は触媒亜鉛とキレートを形成し、触媒グルタミン酸残基(Glu202)のカルボン酸酸素の1つと水素結合を形成する。これらの相互作用によって酵素の機能に必要不可欠な、亜鉛に結合した水分子が追い出される。TIMPによる水分子の喪失と活性部位の遮断によって、酵素反応は不可能となる。
MMPのヘモペキシン様ドメインは高度に保存されており、血漿タンパク質ヘモペキシンと配列が類似している。ヘモペキシン様ドメインは基質結合やTIMPとの相互作用に関与していることが示されている。