免疫グロブリンG
IgG抗体は、4本のペプチド鎖からなる分子量約150 kDaの大きな球状タンパク質である。これには2つの同一のγ重鎖(ガンマじゅうさ、約50 kDa)と2つの同一の軽鎖(約25 kDa)を含んでおり、4分割の四次構造になる。2本の重鎖は、ジスルフィド結合によって互いに結合し、それぞれ軽鎖と結合している。その結果、四次構造は2つの同じ半分を持ち、それらが一緒になってY字型の形を形成する。フォークの両端には、それぞれ同一の抗原結合部位がある。典型的なIgGのさまざまな領域とドメインを左図に示す。
IgGのFc領域には、重鎖の定常領域のアスパラギン297に高度に保存されたN-グリコシル化部位が存在する。この部位に結合しているN-グリカンは、主に複合型のコア-フコシル化二分岐構造である。さらに、これらのN-グリカンの少数は、二分するGlcNAcとα2,6結合シアル酸残基も含んでいる。IgGのN-グリカン組成は、いくつかの自己免疫疾患、感染症、代謝疾患に関連している。