FADD
オートファジーはストレス条件下での細胞生存を可能にする過程であるが、細胞死をもたらす場合もある。
FADDはDDを用いて、オートファジーに関与するタンパク質ATG5(英語版)と相互作用する。この相互作用は、IFN-γによって誘導される、オートファジーによる細胞死に必要不可欠である。
対照的に、FADDはオートファジーによる細胞死を阻害し、細胞生存を促進することも示されている。FADDはATG5と結合し、さらにATG12(英語版)、カスパーゼ-8、RIPK1も含む複合体を形成する。この複合体の形成は、オートファジーシグナルによって刺激される。その後、カスパーゼ-8はRIPK1を切断し、このシグナル伝達を阻害するとで細胞死を阻害する。
FADDは効率的な抗ウイルス応答に必要である。ウイルス感染に際して、FADDはIFN-αの産生に必要なIRF7(英語版)のレベルの上昇に必要である。IFN-αはウイルスに対する応答に関与する重要な分子である。
FADDはプロテインキナーゼC(PKC)を脱リン酸化して不活性化するホスファターゼの活性化にも関与している。FADDが存在しない場合、PKCは活性化状態のままとなり、細胞骨格の再構成や細胞の運動性などの過程を引き起こすシグナル伝達カスケードが継続される。
FADDはグルコースレベルの調節にも関与している可能性が示されており、この機能にはリン酸化型のFADDが重要である。
FADDはT細胞の細胞周期の調節に関与していると考えられている。この調節はFADDのセリン194番のリン酸化に依存しており、リン酸化はCKIα(英語版)によって行われる。このリン酸化型FADDは主に核内に存在し、細胞周期のG2期に大幅に増加するのに対し、G1期にはごくわずかに検出されるだけである。リン酸化型FADDは紡錘体に位置し、G2/M期の移行を媒介することが提唱されているが、その機構は未解明である。