ルマジンタンパク質
しかし、なぜブルーシフトが起きるのか、またどのようにルシフェラーゼとの複合体を形成しているのか、その詳細な発光変調のメカニズムはわかっていない。
大腸菌を用いて、LumPの組み替えタンパク質を作製することは可能であるが、通常の条件(大腸菌の至適温度である37度で、LB培地で培養)すると、大量に発現するものの(1リットルのLB培地から、20~30 mg程度)、うまく構造をとれず、不溶性画分において、その存在が確認できる。しかし、尿素を用いて可溶化、リフォールディングを行うことができる。このリコンビナントタンパク質は、リガンドとの結合能、蛍光特性、CDスペクトルなどの結果から、機能・構造的には天然由来のLumPと全く遜色ない事がわかっている。これを用いて、大量のLumPタンパク質を得る事が可能なため、生化学的データ、および後述する構造学的データは、この方法を用いたリコンビナントタンパク質にて得られている。
ルマジンタンパク質 (Lumazine protein、LumP) は発光バクテリア内在の蛍光タンパク質の一種であり、バクテリアルシフェラーゼの発光色を緑(極大発光波長495 nm)から青(極大発光波長475 nm)へとシフトさせる機能を持つ。また、色を変えるだけでなく、発光強度も3倍程度まで高めることが知られている。そのため、LumPをもつ発光バクテリア種は、ルシフェラーゼしかもたない種と比べて、発光強度が高い。LumPはルマジン誘導体を発色団とする。
現在、LumPはPhotobacterium属でのみ保有していることが確認されている。LumPを保有している種として、P. phosphoreum、そしてP. leiognathiが知られている。近年、P. phosphoreumの近縁種である、P. kishitaniiにおいても、その存在が確認された。