競合阻害
競合阻害において、いかなる時でも、酵素は阻害剤に結合した状態、基質に結合した状態、どちらとも結合していない状態をとれるが、阻害剤と基質の両方に同時に結合することはできない。
実質的に全ての場合において、競合阻害剤は基質と同じ結合部位へ結合するが、同一部位への結合は必要条件ではない。競合阻害剤は、基質が結合している時にアロステリック部位へ結合しない限りは、遊離酵素のアロステリック部位へ結合し、基質の結合を妨げることもありうる。
競合阻害では、反応の最大速度 ( V max {\displaystyle V_{\max }} ) は変化しないが、結合部位への基質の見かけの親和性が低下する(解離定数 K d {\displaystyle K_{d}} は一見増加する)。 K m {\displaystyle K_{m}} (ミカエリス・メンテン定数)の変化は K d {\displaystyle K_{d}} の変化と平行である。いかなる競合阻害剤濃度も、基質が酵素への結合において阻害剤を打ち負かす場合では、基質の濃度を増加させることによって乗り越えることができる。