H2AX
“ATP-dependent reorganization of human sperm nuclear chromatin”. Journal of Cell Science 108 (2): 755–65. (Feb 1995). PMID 7769017.
“Characterization of the human histone H2A.X gene. Comparison of its promoter with other H2A gene promoters”. The Journal of Biological Chemistry 269 (39): 24189–94. (Sep 1994). PMID 7929075.
“Chromosomal localization of the human histone H2A.X gene to 11q23.2-q23.3 by fluorescence in situ hybridization”. Human Genetics 94 (3): 303–6. (Sep 1994). doi:10.1007/BF00208289. PMID 8076949.
“DNA double-stranded breaks induce histone H2AX phosphorylation on serine 139”. The Journal of Biological Chemistry 273 (10): 5858–68. (Mar 1998). doi:10.1074/jbc.273.10.
ヒストンバリアントH2AXは、哺乳類のクロマチン中のH2Aの約2–25%を構成する。DNAに二本鎖切断が形成されると、H2AXの変化を伴う一連のイベントが生じる。
二本鎖切断の形成直後、クロマチン構造と相互作用して影響を与える特定のタンパク質がリン酸化され、その後クロマチンから放出される。このタンパク質HP1β(CBX1(英語版))は、リジン9番がメチル化されたヒストンH3(H3K9me)に結合している。HP1βは、DNA損傷から1秒以内に最大放出量の半数が放出される。クロマチン構造の動的な変化は、このHP1βの放出によって開始される。このクロマチン構造の変化は、ATM、ATR、DNA-PKによるH2AXのリン酸化を促進し、γH2AXの形成を可能にする。γH2AXは細胞への放射線照射後早ければ20秒で検出され、1分後には最大蓄積量の半数が蓄積する。γH2AXを持つクロマチンはDNA二本鎖切断の両側約100万塩基対にまで広がる。