フェリチン
ミトコンドリアフェリチンは多くの役割を演ずる。鉄や、遷移金属といった金属イオンとの結合活性や、フェロキシダーゼ活性、酸化還元酵素活性を有する。生理学的には酸化還元反応、鉄イオンの膜輸送、鉄の細胞内濃度のホメオスタシスに関与する。
フェリチンの遺伝子は種間で高度に保存されている。全ての脊椎動物のフェリチン遺伝子は3つのイントロンと4つのエクソンを有する。ヒトのフェリチン遺伝子においては14-15、34-35、82-83番目間のアミノ酸残基に当たる領域にイントロンが存在する。加えて、寄り合わされたエクソンの両端にも100-200塩基対の非翻訳領域がある。27番目のチロシン残基は無機化に関与すると考えられている。
植物と微生物は一種類だけフェリチンを有し、それは脊椎動物のH型サブユニットに最もよく類似している。一つのフェリチンにおける各サブユニットの個数割合は各遺伝子の発現量の比に依存する。この割合によって等電点や局在場所が異なる。ヒトの場合、L型とH型の割合が異なる臓器特異的なイソフェリチンが20数種類以上知られている。
腹足類モノアラガイ属(Lymnaea)では体細胞性フェリチンが2種類発見されている。この体細胞性フェリチンと類似のサブユニットは真珠貝において貝殻の形成に関与している。住血吸虫属(Schistosoma )は、雌雄で種類の異なるフェリチンを持つ。上記の無脊椎動物のフェリチンは、特に一次構造は脊椎動物のH型に類似している。大腸菌Escherichia coliにおいてはヒトH型フェリチンと20%の相同性が認められている。
ミトコンドリアフェリチンはミトコンドリアに存在するタンパク質前駆体である。ミトコンドリアフェリチンは細胞質のリボソームで合成された後にミトコンドリアに取り込まれると、ミトコンドリア内でプロセシングを受けフェリチンとなる。