翻訳終結因子
細菌のクラス1因子は4つのドメインに分けられる。触媒に重要なモチーフには次のようなものがある。
ドメイン2のトリペプチドアンチコドン(tripeptide anticodon)モチーフ: RF1のP[AV]T、RF2のSPF配列。実際に水素結合を介して終止コドンの認識に関与しているのは1残基のみである。
ドメイン3のGGQモチーフ: ペプチジル-tRNAヒドロラーゼ活性に重要。
リボソームのAサイトに結合したRF1/2は、ドメイン2、3、4が翻訳伸長時のtRNAと同じ位置を占める。終止コドンの認識によってRFは活性化され、コンパクトなコンフォメーションから開いたコンフォメーションへの変化が促進される。その結果、GGQモチーフはPサイトのtRNAの3'末端に隣接したpeptidyl transferase center(PTC、ペプチド結合形成反応の活性中心)へ移動する。ペプチジルtRNAのペプチド-tRNA間のエステル結合の加水分解(この反応はin vitroではpH依存性を示す)に伴い、切断されたペプチドは遊離する。RF3はこの翻訳終結複合体からRF1/2を解離させるためにも必要である。
ペプチドの放出後、Pサイトに残されたtRNAやmRNAを放出してリボソームを再利用可能なものとするためには、再生(recycling)過程が必要がある。この過程はIF1(英語版)–IF3(英語版)もしくはRRF(英語版)–EF-Gなどの因子によって担われており、70Sリボソームの50S、30Sサブユニットへの分割などが行われる。
翻訳終結因子(ほんやくしゅうけついんし、英: release factor、略称: RF)は、mRNA配列中の終止コドンを認識し、翻訳を終結させるタンパク質である。翻訳終結因子は新生ペプチドをリボソームから放出させるため、release factorと呼ばれる。