RAF1
このヒンジ領域には、14-3-3タンパク質の認識を担う、小さな保存された領域(short linear motif)が含まれるが、認識が行われるのは重要なセリン残基(ヒトのc-Rafではセリン259番残基(Ser259))がリン酸化されているときのみである。同様のモチーフはすべてのRafのC末端付近(キナーゼドメインよりも下流、リン酸化されるSer621を中心とする領域)にも存在する。
c-RafのC末端側の半分は単一のドメインへと折りたたまれ、触媒活性を担う。このキナーゼドメインの構造は、c-RafとB-Rafの双方で詳細に解明されている。このドメインは他のRafキナーゼやKSR(kinase suppressor of Ras)タンパク質ときわめて類似しており、MLK(mixed lineage kinase)ファミリーなど、他のMAP3Kの一部とも明らかに類似している。これらはプロテインキナーゼのTKL(tyrosine kinase like)グループを構成する。これらの触媒ドメインの特徴の一部はチロシンキナーゼとも共通であるが、TKLグループのキナーゼの活性は標的タンパク質のセリンとスレオニン残基のリン酸化に限定されている。Rafキナーゼの最も重要な基質は(自身を除くと)MEK1とMEK2(英語版)キナーゼであり、これらキナーゼの活性はRafによるリン酸化に厳密に依存している。