脱ユビキチン化酵素
6種類のUSPには、約120残基からなるDUSPドメインが1つ、または複数個がタンデムに並んで存在している。DUSPドメインの機能は現在のところ不明であるが、タンパク質間相互作用、特にDUBの基質の認識に関与している可能性がある。この予測は、USP15のDUSPドメインには疎水的な溝が存在すること、そしてDUSP含有USPで観察されるタンパク質相互作用の一部はDUSPドメインがなくなることで生じなくなることに基づいている。DUSPドメインは3本のαヘリックスと3本のストランドからなる逆平行βシートから構成され、三脚のような形へフォールディングする。αヘリックスが脚の部分、βシートが座面に相当する。USPのDUSPドメイン内にはPGPIモチーフと呼ばれる保存されたアミノ酸配列が存在し、3ヘリックスバンドルに対してパッキングすることで高度に安定した構造となる。