リガンド依存性イオンチャネル
これは、タンパク質のサブユニット (通常はααβγδ) の五量体で構成されており、アセチルコリンの2つの結合部位 (各αサブユニットの境界に1つ) がある。アセチルコリンが結合すると、受容体の構成が変化し (T2ヘリックスがねじれ、細孔をブロックするロイシン残基を、チャネル経路の外に移動させる)、細孔の収縮が約3オングストロームから8オングストロームに広がり、イオンが通過できる。この細孔により、Naイオンが、電気化学的勾配を下って細胞内に流入する。一度に十分な数のチャネルが開くと、Naイオンによって運ばれた正電荷の内向きの流れが、シナプス後膜を十分に脱分極させて活動電位を引き起こす。
バクテリアのような単細胞生物は、活動電位の伝達をほとんど必要としないが、LICに対するバクテリアのホモログは同定されており、それにもかかわらず化学受容体として作用すると仮定されている。この原核生物の nAChR 変異体は、それが同定された種「Gloeobacter Ligand-gated Ion Channel」にちなんで、GLIC受容体(英語版)として知られている。
Cysループ型受容体には、αヘリックスと10個のβストランドを持つ大きな細胞外ドメイン (ECD) があり、よく保存された構造要素がある。ECDに続いて、4つの膜貫通セグメント (TMS) が細胞内および細胞外ループ構造によって接続されている。TMS 3-4ループを除いて、それらの長さはわずか7-14残基である。TMS 3-4ループは、細胞内ドメイン (ICD) の最大部分を形成しており、これらの相同受容体の間で最も可変的な領域を示している。ICDは、TMS 3-4ループと、イオンチャネル孔の前のTMS 1-2ループによって定義されている。結晶化により、このファミリーの一部のメンバーの構造が明らかにされているが、結晶化を可能にするために、細胞内ループは通常、原核生物のcysループ型受容体に存在する短いリンカーで置換されているため、その構造は不明である。しかしながら、この細胞内ループは脱感作、薬理学的物質によるチャネル生理機能の調節、および翻訳後修飾で機能しているようである。また、細胞内ループの中には輸送に重要なモチーフが存在し、ICDは抑制性シナプス形成を可能にする足場タンパク質と相互作用する。