インテグリン
インテグリンはタンパク質で、分子としては、α鎖とβ鎖が1:1で会合しているヘテロダイマーである。
インテグリンα鎖は、1,000 - 1,200個のアミノ酸からなる分子量120 - 180 kDaの糖タンパク質で、少なくとも18種類が報告されている。
いくつかのα鎖には、細胞外領域のN末端側(図2では左側)に、約200個のアミノ酸からなるIドメイン(あい どめいん)がある(「I」はinserted、「挿入された」の意)。
Iドメインがある・・・α1, α2, α10, α11, αD, αE, αL, αM, αX
Iドメインがある・・・α3, α4, α5, α6, α7, α8, α9, αV, αIIb
分子中央からN末端側(図2では左側)にDXDXDGXXD(Xは任意のアミノ酸)を基本構造とする配列が3 - 4個あり、これが2価カチオン結合部位である(図2ではCaを示してある)。
細胞膜近くの細胞外領域で、いくつかのα鎖(α3、α5、α6、αIIb、αv)は、ペプチド結合が1箇所、切断されているが、S‐S結合でつながっている。このため、還元剤ありなしでSDS電気泳動での移動位置が異なる。
さらにC末端の方にいくと(図2の右側)、細胞膜を貫通する領域があり、さらに、細胞内に約50個のアミノ酸からなる部分がある。
インテグリンβ鎖は、通常約750個のアミノ酸からなる分子量90 - 110 kDaの糖タンパク質で、少なくとも8種類が報告されている。このうちβ4だけが例外的な分子で、細胞質にさらに約1,000個のアミノ酸からなる部分がある。
図1に示すように、細胞外のN末端側にRGD配列に結合する部位がある。この結合には、α鎖の協力も必要である。
細胞外に4つのEGF様繰り返し構造があり。ここはシステインに富む(図1のクルクル丸くした部分)。このシステイン高含有領域があるため、還元剤なしでSDS電気泳動すると、β鎖の泳動位置は約140 kDa付近になる。
β鎖も細胞内に約80個のアミノ酸からなる部分があるが、特筆すべきことは、1個または2個のNPXY(Asn-Pro-Xaa-Tyr)モチーフ(Xは任意のアミノ酸)、つまり、リン酸化されるチロシン残基(Y)があることだ。このチロシンのリン酸化で、細胞膜裏打ちのタンパク質の結合など、インテグリンの細胞内シグナル伝達機能にとても重要な役割を果たす。
なお、機能との関係はつかめていないがα3、α6、β3、β4には選択的スプライシングが起こる。