Αヘリックス
αヘリックス中のアミノ酸は5.4 Å単位の右巻きらせん構造をしている。それぞれのアミノ酸はらせん中で100°向きを変え(つまりらせんは3.6残基で1回転し)、らせんの軸の方向に1.5 Å進む。アミノ酸のアミノ基は4残基離れたアミノ酸のカルボキシル基と水素結合を作っている。これに対して、水素結合が3残基ごとのものは310ヘリックス、5残基ごとのものはΠヘリックスと呼ばれる。αヘリックス以外のヘリックス構造はあまり見られないが、310ヘリックスはαヘリックスの末端部で見られることがある。水素結合が2残基ごとの不安定なヘリックス(δヘリックスと呼ばれることがある)が、αヘリックス形成の中間体として分子動力学法を使ったシミュレーション中に現れたという報告もある。
αヘリックス中のアミノ酸の二面角は(φ, ψ)=(-60°, -45°)であることが多い。より一般的には、ある残基のψの二面角と次の残基のφの二面角の値の合計がおよそ-105°になる。
最初にX線結晶構造解析がなされたタンパク質であるミオグロビンは全体の70 %程度が8つのαヘリックスでからなり、残りがループかランダムである。
コイルドコイルは、2つかそれ以上のαヘリックスが互いの周りを囲みスーパーコイル構造を作って安定化した形である。コイルドコイルには7連子と言われる、保存性の高い7残基の繰り返しモチーフがある。1番目と4番目の残基は常に疎水性のアミノ酸(4残基目はロイシンであることが多い)で、らせんの束の内部で密着している。5番目と7番目の残基は反対の電荷を持ち、塩橋で架橋されている。ケラチンやミオシンのような繊維状タンパク質ではコイルドコイル構造がよく現れる。コイルドコイルと4ヘリックスバンドルはタンパク質に最もよく見られるモチーフである。例えばヒトの成長ホルモンや何種類かのシトクロムでも見られる。細菌の持つプラスミドの複製を促進するRopタンパク質では、1つのポリペプチド鎖がコイルドコイル構造を取り、2つの単量体が集まって4ヘリックスバンドル構造を取るという、興味深い構造をしている。