細胞周期調節メチル化酵素
孤立MTaseは、細菌および古細菌で一般的である。CcrMのホモログ遺伝子は、ほぼすべてのアルファプロテオバクテリア以下の系統で見出されるが、リケッチア目及びMagnetococcales目では見られない。また、イプシロンプロテオバクテリア(Epsilonproteobacteria)とガンマプロテオバクテリア綱(Gammaproteobacteria)においても、ホモログ遺伝子が見つかることがある。アルファプロテオバクテリアは、自由生活から基質関連までさまざまなライフステージを持つ生物であり、それらのいくつかは植物、動物、さらにはヒトの細胞内病原体である。これらのグループにおいて、CcrMは細胞周期の進行に重要な役割を果たしていると考えられている。
CcrMの不完全な発現は、C. crescentus、植物共生生物Sinorhizobium meliloti 、およびヒト病原体Brucellaabortusといったさまざまなアルファプロテオバクテリアにおいて、細胞周期調節と分化の深刻な不全を生み出すことが示されている。また、CcrM遺伝子は、さまざまなアルファプロテオバクテリアの生存に不可欠であることが証明されている。
CcrMはII型DNAメチルトランスフェラーゼであり、メチル供与体SAMからヘミメチル化DNAの5'-GANTC-3 '認識部位にあるアデニンのN6にメチル基を転移する。SAM結合を形成する保存されたモチーフ、活性部位、およびCcrMの配列内の標的認識ドメインの順序に基づいて、βクラスのアデニンN6メチルトランスフェラーゼとして分類できる。アルファプロテオバクテリアのCcrMホモログは80残基のC末端ドメインを持っており 、十分に特徴付けられていない機能を持っている。
CcrMは、高度な配列識別を特徴とし、AANTCサイトよりもGANTCサイトに対して非常に高い特異性を示し、二本鎖DNAと一本鎖DNAの両方でこの配列を認識してメチル化することができる。dsDNA構造と複合体を形成したCcrMが解明され、酵素が新しいDNA相互作用メカニズムを示す事が明らかになった。具体的には、DNA認識部位でDNA二本鎖が1本鎖に分割され(メチルトランスフェラーゼの協調メカニズムは標的塩基の反転に依存する)、酵素がDNAと相互作用することが示された。異なるモノマー相互作用を持つホモダイマーを形成する。
CcrMは、多数の5'-GANTC-3 '部位を短時間でメチル化できる非常に効率的な酵素であるが、酵素がプロセッシブ(酵素がDNAに結合し、解離前にいくつかのメチル化部位をメチル化する)または分布性(酵素は各メチル化後にDNAから解離します)なのかは、まだ議論中である。最初の論文報告では後者のケースが主張されたが 、より最近の研究では、CcrMはプロセッシブ酵素であることが示されている。