プリオン
PrPは、細胞膜上に存在する正常なタンパク質である。ヒトの場合は209アミノ酸から構成される分子量35 - 36 kDaのタンパク質で、1つのジスルフィド結合を持ち、αヘリックス構造を多く含んでいる。いくつかの異なる膜トポロジー型が存在し、糖脂質にアンカーされた1種類の膜表面型と、2種類の膜貫通型がある。機能は未だ完全には解明されていない。PrPは銅(II)イオンと高親和的に結合する。この意義は不明であるが、おそらくPrPの構造か機能に関係しているのではないかと推測されている。PrPはプロテイナーゼKにより即座に断片化されるほか、in vitroではホスホイノシチドホスホリパーゼC(PI-PLC)がグリコシルホスファチジルイノシトール(GPI)糖脂質アンカーの開裂を触媒し、PrPを細胞表面から遊離させる。PrPが神経細胞の細胞間接着に機能することや、脳内の細胞間シグナル伝達に関与することが示唆されている。
PrPの正常機能の一つとして、長期記憶の維持がある可能性が示唆されている。マグリオらは、PrPをコードする遺伝子を欠損したマウスが、海馬の長期増強に変化を与えることを示した。
長崎大学は、2022年6月15日までに解剖実習で使うための遺体から異常型プリオンたんぱく質が検出されたと発表した。プリオン病と未診断の解剖実習遺体からプリオンが発見され、同病と確定したのは世界初であった。