セプチン
ヒトではセプチンは、他のタンパク質をリクルートしたり、拡散の障壁として機能したりすることで、細胞質分裂、繊毛形成、神経発生に関与している。13のヒト遺伝子がセプチンをコードする。これらの遺伝子から産生されるセプチンタンパク質は、その創設メンバーの名称に由来する4つのサブファミリーへと分類される。(i) SEPT2(英語版)(SEPT1(英語版)、SEPT4(英語版)、SEPT5(英語版))、(ii) SEPT3(英語版)(SEPT9(英語版)、SEPT12(英語版))、(iii) SEPT6(英語版)(SEPT8(英語版)、SEPT10(英語版)、SEPT11(英語版)、SEPT14(英語版))、(iv) SEPT7(英語版)の4種類である。セプチンタンパク質複合体はヘテロ六量体(3つの異なるグループから1種類ずつで各種類2コピーずつ)またはヘテロ八量体(4つの異なるグループから1種類ずつで各種類2コピーずつ)のいずれかへと組み立てられる。これらのヘテロオリゴマーがフィラメントやリングなどのより高次な構造を形成する。
セプチンはPループ型NTPaseタンパク質であり、大きさは30–65 kDaである。セプチンは真核生物の間で高度に保存されている。セプチンのN末端はプロリンに富むさまざまな長さの配列で、膜への結合に重要な塩基性のホスホイノシチド結合モチーフが含まれる。続いてGTP結合ドメイン、高度に保存されたSUE(septin unique element)ドメインが存在し、C末端にはさまざまな長さのコイルドコイルドメインが含まれる。
セプチンはGTP結合ドメインか、N末端とC末端の双方か、これらのいずれかを介して相互作用を行う。発現するセプチンの数は生物種によって異なるが、対称的なオリゴマーを形成する。例えば、ヒトではSEPT7-SEPT6-SEPT2-SEPT2-SEPT6-SEPT7のように結合した複合体が形成され、酵母ではCdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11が形成される。その後こうした複合体どうしが結合し、極性を持たないフィラメント、フィラメントバンドル、ケージまたはリング状の構造が細胞内に形成される。