ピルビン酸キナーゼ
無益回路を避けるため、解糖系と糖新生が細胞内で同時に作動することが決してないよう高度に調節されている。そのためグルカゴン、cAMP、アドレナリンによるピルビン酸キナーゼの阻害は解糖系を遮断するだけでなく、糖新生の刺激も行う。反対に、インスリンはグルカゴン、cAMP、アドレナリンの作用に干渉し、ピルビン酸キナーゼの正常な機能と糖新生の遮断を引き起こす。グルコースは糖新生を阻害するが、ピルビン酸キナーゼの活性と解糖系には影響を与えない。全体として、ホルモン間の相互作用は細胞内の解糖系と糖新生の機能と調節に重要な役割を果たしている。
さらに、MnはYPKに対して同様かつより強い効果を持つことが示されている。ピルビン酸キナーゼの金属結合部位への金属イオンの結合は、この反応を加速させる。
ピルビン酸キナーゼによって触媒される反応は、解糖系の最終段階である。この反応はこの経路の3つの律速段階のうちの1つである。律速段階はある経路の中でより遅く、そして調節を受ける段階であり、そのためこの段階によってその経路全体の速度が決定される。解糖系の律速段階はATPの加水分解またはADPのリン酸化のいずれかと共役しており、そのためこの経路はエネルギー的に有利かつ細胞内で本質的に不可逆なものとなっている。ピルビン酸は他の代謝経路の重要な中間体となるビルディングブロックでもあるため、この最終段階は高度な調節を受け、かつ不可逆なものとなっている。産生されたピルビン酸は、好気条件下でさらなるATP産生のためにTCA回路に入るか、または嫌気条件下で乳酸またはエタノールへ変換される。
四量体はPEPに対する親和性が高いのに対し、二量体は低い。高活性の四量体型PKM2をリン酸化によって不活性な二量体へ変換することでPKM2の酵素活性は調節される。
PKM遺伝子は12個のエクソンと11個のイントロンから構成される。PKM1とPKM2は選択的スプライシングによる産物であり(PKM1がエクソン9を含むのに対し、PKM2はエクソン10を含む)、C末端の56アミノ酸(378–434番)のうちの23アミノ酸だけが異なる。PKM遺伝子はhnRNPA1やhnRNPA2(英語版)といったhnRNPによって調節されている。ヒトのPKM2単量体は531アミノ酸からなり、A、B、Cのドメインに分けられる。PKM1とPKM2のアミノ酸配列の差異のため、PKM2はFBPによる調節や二量体・四量体形成による調節が行われるのに対し、PKM1は四量体のみを形成する。
ピルビン酸キナーゼ欠損症は常染色体劣性形質である。哺乳類にはPKLRとPKMの2種類のピルビン酸キナーゼ遺伝子が存在するが、PKLRのみが赤血球型アイソザイムをコードし、ピルビン酸キナーゼ欠損症に影響を与える。ピルビン酸キナーゼ欠損症に関係した変異として、250種類以上の変異がPKLR遺伝子に同定されている。DNA検査によって1番染色体上のPKLR遺伝子が位置が発見され、ピルビン酸キナーゼ欠損症の分子診断のための直接的なシーケンシング検査が開発されている。
ピルビン酸キナーゼ(ピルビンさんキナーゼ、英: pyruvate kinase)は、解糖系の最終段階に関与する酵素である。ピルビン酸キナーゼは、ホスホエノールピルビン酸(PEP)からアデノシン二リン酸(ADP)へのリン酸基の転移を触媒し、1分子のピルビン酸と1分子のATPを生成する。「ピルビン酸キナーゼ」という名称は、この酵素がピルビン酸のリン酸化を直接触媒しないことが認識される以前に(一般的なキナーゼとは異なる)不適切な命名がなされたものであり、この反応は生理的条件下では起こらない。ピルビン酸キナーゼは動物では4種類の組織特異的アイソザイムが存在し、そのそれぞれが多様な組織での代謝要求変動への適応に必要な速度論的特性を持つ。