一次構造
この修飾ではアスパラギンやアスパラギン酸の側鎖がスクシンイミド中間体を作る。中間体が加水分解されるとアスパラギン酸かβアミノ酸のイソアスパラギンができる。どちらにしてもアスパラギンからアミド基が失われるため、「脱アミド化」という。
通常ポリペプチドには分岐がないため、一次構造はアミノ酸の配列と一致する。しかしタンパク質はジスルフィド結合などで交差しうるため、交差点のアミノ酸(この場合はシステイン)を明示する必要がある。その他の交差にはデスモシンなどがある。
ポリペプチド鎖中のキラル中心はラセミ化している。特にタンパク質中に見られるLアミノ酸は、ほとんどのプロテアーゼで切ることのできないDアミノ酸に自発的に異性化する。
最終的に、タンパク質は様々な翻訳後修飾を受ける。これらを以下に簡潔に述べる。
ポリペプチド鎖のN末端のアミノ酸は以下のような修飾基と共有結合している。
大きなADPリボシル基は、タンパク質の様々な残基に導入される。この修飾は細菌の強力な毒素によって引き起こされる。