酵素
酵素は生体内での代謝経路のそれぞれの生化学反応を担当するために、有機化学で使用されるいわゆる触媒とは異なる基質特異性や反応特異性などの機能上の特性を持つ。
また、酵素はタンパク質をもとに構成されているため、ほかのタンパク質と同様に失活の特性、すなわち熱やpHによって変性し活性を失う特性を持つ。次に酵素に共通の特性である基質特異性、反応特異性、および失活について説明する。
一般に化学反応の進行する方向は化学ポテンシャルが小さくなる方向(エネルギーを消費する方向)に進行し、反応速度は反応の活性化エネルギーが高いか否かに大きく左右される(化学平衡や反応速度論を参照)。
酵素反応は触媒反応で、化学反応の一種なので、その性質は同様である。ただし、一般に触媒反応は化学反応の中でも活性化エネルギーが低いのが通常であるが、酵素反応の活性化エネルギーは特に低いものが多い。
一般に活性エネルギーが15,000cal/molから10,000cal/molに低下すると、反応速度定数はおよそ4.5×10倍になる。
今日では、洗剤や化粧品などの日用品に高い付加価値をつけるために酵素が利用される場合が多い。
たとえば洗濯の場合、汗しみや食べ物しみは石鹸だけでは落としにくい。単純な油しみと違って固形物であるタンパク質を含んでおり、しみ成分が固形分と絡まって衣類の繊維に強く接着しているため、界面活性剤だけで洗濯しても汚れを落としきれない。そこで、タンパク質を分解する酵素であるプロテアーゼを含んだ酵素入り洗剤が広く利用されている。
ただし、通常のプロテアーゼは石鹸が溶けたアルカリ性領域では作用しないため、アルカリ性領域で良好に作用する(至適pHを持つ)アルカリプロテアーゼが利用されている。
アルカリプロテアーゼは、1947年にオッテセン(M. Ottesen)らが好アルカリ菌から発見した。今日ではアルカリプロテアーゼは酵素入り洗剤用に大量生産されており、工業製品として生産されるプロテアーゼの60%以上を占めるようになっている。
単純な構造の無機触媒や酸塩基触媒等とは異なり、酵素は基質特異性を発揮し、ターゲットとする反応のみの活性化エネルギーを下げている。こういった、酵素特有の特徴を生み出す酵素反応の機構については、いまだ統一的な見解は得られていない。しかし今日では、構造生物学の発展や組み換えタンパク質等の変異導入といった諸技法によって、その片鱗が明らかにされつつある。
たとえば、タンパク質分解酵素セリンプロテアーゼでは、酵素と複合体を形成することで基質は遷移状態に近い分子構造で束縛され(反応系のエントロピー減少)、その結果として活性化エネルギーの低下(反応の促進)が起こる(エントロピー・トラップ)。。
酵素と結合した基質は、酵素の活性中心付近において分子構造が規制され(誘導適合)、より反応しやすい状態となり、生成物への反応が進行する。ここでは、セリンプロテアーゼの一種であるキモトリプシンの例を示す。
Hisがプロトンを負に荷電したAspに譲渡する。
Hisが塩基となり、活性中心のSerからプロトンを奪う。
Serが活性化されて(負に荷電して)基質を攻撃する。
Hisがプロトンを基質に譲渡する
AspからHisがプロトンを奪い、1.の状態に戻る。
1926年にジェームズ・サムナーがナタマメウレアーゼの結晶化に成功し、初めて酵素の実体を発見した。サムナーは自らが発見した酵素ウレアーゼはタンパク質であると実験結果とともに提唱したが、当時サムナーが研究後進国の米国で研究していたこともあり、酵素の実体がタンパク質であるという事実はなかなか認められなかった。
その後、タンパク質からなる酵素の存在がジョン・ノースロップとウェンデル・スタンレーによって証明され、酵素の実体がタンパク質であるということが広く認められるようになった。
最適pHと同様に、酵素の活動がもっとも激しくなる温度が存在する。これを最適温度(optimal temperature)、もしくは至適温度ともいう。ヒトの酵素の場合、通常は生理的温度である35°Cから40°C付近とされる。最適pHと同様に、最適温度が酵素をもっとも安定化させる温度ではないことに注意が必要である。