U1 snRNA
ヒトでは、U1 snRNAの長さは164塩基であり、4つのステムループを形成し、5'末端にトリメチル化グアノシンのキャップを有している。3番から10番までの塩基の配列は保存されており、RNAスプライシングの際にイントロンの5'スプライス部位を塩基対を形成する。126番から133番までの塩基はSm部位を形成し、その周囲にSmタンパク質(英語版)のリングが組み立てられる。ステムループIはU1-70K(英語版)タンパク質に、ステムループIIはU1-A(英語版)タンパク質に、ステムループIIIとIVはコアRNPドメイン、SmB/B'、SmD1/2/3、SmE、SmF、SmGからなるヘテロ七量体Smリングに結合する。U1-C(英語版)は主にタンパク質間相互作用を行う。
5'スプライス部位へのU1 snRNAの結合はスプライソソームの組み立てに必要であるが、十分ではないことが実験的に示されている。U2 snRNPとU5.
U1 snRNPは多くの疾患、特にミスフォールディングしたタンパク質によって特徴づけられる疾患への関与が示唆されている。例えば、U1 snRNPのタンパク質構成要素の1つであるU1-70Kに関して、健康な人物の脳細胞由来のU1-70Kはアルツハイマー病患者の脳細胞由来のアミロイド凝集体の存在下で不溶性となることが判明している。
同様に、家族性の筋萎縮性側索硬化症(ALS)患者由来の線維芽細胞では、U1 snRNPのコア構成要素(すなわちSmタンパク質とU1 snRNA)は、変異型FUSタンパク質との細胞質での誤った共局在がみられる(本来、FUSには露出した核局在化配列が存在するため核に局在するべきである)。この研究では、U1 snRNPの実験的なノックダウンによって運動ニューロンの切断が引き起こされており、スプライシングの欠陥がALSの病因に役割を果たしている可能性が示唆されている。
また、U1の過剰発現はオートファジーのレベルを上昇させ、リソソームの生合成を変化させる。