結合部位
タンパク質の結合部位の位置を予測するために、多くの計算ツールが開発されている。これらのツールは、配列に基づくものと構造に基づくものに大別される。配列に基づく手法は、結合部位などタンパク質の機能的に保存されている部分の配列が保存されていることを前提としている。構造に基づく方法は、タンパク質の三次元構造を必要とする。これらの方法は、鋳型に基づく方法とポケットに基づく方法に細分化される。鋳型に基づく方法では、標的タンパク質と結合部位が既知のタンパク質との三次元的な類似性を検索する。ポケットに基づく方法では、疎水性や水素結合能などの特徴を備え、リガンドを高い親和性で結合できる、標的タンパク質の凹面や埋もれたポケットを検索する。ここではポケットという用語が使われているが、同様の方法を使用して、より平面的なタンパク質-タンパク質相互作用で使用される結合部位を予測できる。
酵素は、基質や生成物よりも遷移状態に強く結合することで触媒反応を引き起こす。触媒結合部位では、いくつかの異なる相互作用が基質に作用することがある。これらの相互作用には、電気触媒、酸および塩基触媒、共有結合触媒、金属イオン触媒などがある。これらの相互作用は、高エネルギー分子を安定化させるために有利な相互作用を提供することにより、化学反応の活性化エネルギーを減少させる。酵素の結合により、反応に無関係な物質をより接近させ、排除することができる。副反応もまた、この特異的な結合によって抑制される。
このような作用を行うことができる酵素の種類には、酸化還元酵素、転移酵素、加水分解酵素、分解酵素、異性化酵素、および合成酵素が含まれる。
例えば、転移酵素ヘキソキナーゼは、グルコースのリン酸化を触媒してグルコース-6-リン酸を作る。ヘキソキナーゼの活性部位残基は、活性部位におけるグルコース分子の安定化を可能にし、有利な相互作用の代替経路の開始を促進し、活性化エネルギーを減少させる。