HSP90AA1
“The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review”. Pharmacology & Therapeutics 79 (2): 129–68. (Aug 1998). doi:10.1016/S0163-7258(98)00013-8. PMID 9749880.
“Hsp90: a specialized but essential protein-folding tool”. The Journal of Cell Biology 154 (2): 267–73. (Jul 2001). doi:10.1083/jcb.200104079. PMC 2150759. PMID 11470816. https://www.ncbi.nlm.nih.
翻訳後修飾は、Hsp90の調節に大きな影響を及ぼす。Hsp90が持つ多くの機能を調節するため、リン酸化、アセチル化、S-ニトロシル化(英語版)、酸化、ユビキチン化による修飾がなされる。修飾部位はPhosphoSitePlusで知ることができる。こうした部位の多くはHsp90αとHsp90βで保存されているが、いくつかの違いによってHsp90α特異的な機能が発揮される。
Hsp90のリン酸化はクライアントタンパク質、コシャペロン、ヌクレオチドの結合に影響を与えることが示されている。Hsp90α特異的なリン酸化も行われることが示されている。こうしたユニークなリン酸化部位は、Hsp90αの分泌などの機能のシグナルとなったり、DNA損傷領域への移動や、特異的コシャペロンとの相互作用を引き起こす。また、Hsp90αの高アセチル化も分泌を引き起こし、がんの浸潤性の増加をもたらす。
Hsp90αとHsp90βのアミノ酸配列には共通点がみられるが、発現調節の方法は異なっている。Hsp90αはストレスによって誘導されるのに対し、Hsp90βは恒常的に発現している。HSP90AA1の上流にはいくつかの熱ショックエレメント(heat shock element、HSE)が位置しており、誘導発現を可能にしている。