RNAポリメラーゼ
コーンバーグらはDNAと合成したRNA両方と結合したRNAポリメラーゼIIの撮影にも成功した。単独でクランプモジュールは開いて外から活性中心に近づけたが、伸長複合体のクランプモジュールは閉じ、鋳型鎖と転写産物を覆う。後述するように、転写中のDNAは内部で折れ曲がらなければならない。しかし、転写が開始する前のDNAは比較的強固なまっすぐな構造をしている。最初にDNAを入れるときは開いているが、途中からDNAが酵素から離れないように閉じるのである。メタルAは、最近付加された2つのリボヌクレオチド間のリン酸に結合できる位置にある。活性中心の近くには溝にまたがったブリッジヘリックス (bridge helix) が観察される。まっすぐに伸びた状態では基質のリボヌクレオチド三リン酸が入れるようポア1は開いている。一方で、Thr831とAla832の付近で曲がる状態もあり、活性中心は閉ざされる。
内部のDNAは入口の所でその先にある壁のために無理やり曲げられる。酵素表面でほどかれた鋳型鎖はRNAと二重らせん形成するが、この長さはラダー (rudder, 舵) と呼ばれるタンパク質が障害物となり9bpに制限される。それ以上付加されると、塩基対形成している最後のリボヌクレオチドがDNAから離れ、RNAの出口から抜け出す。DNAも別の出口で脱出し、鋳型鎖と非鋳型鎖は二重らせんに戻る。RNAポリメラーゼの進路、DNAの下流を前とするなら、後ろの壁から上にRNA・DNA出口が、下にポア1が開いている。
RNAポリメラーゼ (RNA polymerase) とは、リボヌクレオチドを重合させてRNAを合成する酵素(RNA合成酵素)。
DNAの鋳型鎖(一本鎖)の塩基配列を読み取って相補的なRNAを合成する反応(転写)を触媒する中心となる酵素をDNA依存性RNAポリメラーゼという(単に「RNAポリメラーゼ」とも呼ぶ)。真核生物では、DNAを鋳型にしてmRNAやsnRNA遺伝子の多くを転写するRNAポリメラーゼIIがよく知られる。このほかに35S rRNA前駆体を転写するRNAポリメラーゼI、tRNAとU6 snRNA、5S rRNA前駆体等を転写するRNAポリメラーゼIIIなどがあり、この三種はDNA依存性RNAポリメラーゼと呼ばれる。
また、RNAを鋳型にRNAを合成するRNA依存性RNAポリメラーゼもあり、多くのRNAウイルスで重要な機能を果たす以外に、microRNAの増幅過程にも利用される。
鋳型を必要としない物もあり、初めて発見されたRNA ポリメラーゼであるポリヌクレオチドホスホリラーゼ(ポリヌクレオチドフォスフォリレース、ポリニュークリオタイドフォスフォリレース)もそのひとつとしてあげられる。この酵素は実際には細菌の細胞内でヌクレアーゼとして働くが、試験管内ではRNAを合成することができる。
β'サブユニットとともに転写産物の伸長を担う。どちらもDNAとの結合部位を持つが、βサブユニットのそれはN末端近くのMet30〜Met102の領域である。静電相互作用で弱く結合する。エフゲニー・ナドラー (Evgeny Nudler) の1996年の実験によると、DNAの-6〜+1が結合標的であり、転写中この部位は融解している。DNAとの接続で中心になるのは別のβ'サブユニットの結合部位であるが、βサブユニットのそれはその上流に位置する。このため、上流へと吐き出される転写産物が鋳型鎖との結合を脅かしたとしても、RNAポリメラーゼの活性に大きな影響はない。また、ナドラーの別の実験によると、βサブユニットはβ’の結合にも関わるようである。
ホロ酵素の活性部位を構成するタンパク質の一つであり、補因子であるMgと結合する3つのアスパラギン酸を持つ。
βサブユニットは微生物に対する代表的な抗生物質であるリファンピシンとストレプトリジギンの直接的な作用標的である。したがってこの2つの抗生物質は転写の伸長を阻害する。ただし、ストレプトリジギンは開始段階に効果があるとされている。これは、開始段階にも10ntのRNA(アボーティブ転写産物)を合成する過程があり、これを阻害するためである。