HIPK2
DNA損傷条件下では、HIPK2は安定化されて正の調節を受ける。HIPK2の活性はカスパーゼ-6(英語版)の作用によって増大する。カスパーゼ-6はHIPK2をD916とD977残基で切断する。その結果、自己阻害ドメインが除去されてHIPK2の活性は増大する。HIPK2の活性はチェックポイントキナーゼの作用によっても増大する。これらのキナーゼはHIPK2関連ユビキチンリガーゼをリン酸化し、HIPK2への結合を妨げる。その結果、ユビキチン-プロテアソーム経路によるHIPK2の分解が阻害される。酸化ストレス条件下では、HIPK2のSUMO化が防がれてアセチル化が促進され、その結果アポトーシスを促進する機能が維持される。HIPK2のアセチル化は、p300(英語版)を介して行われる。HIPK2のT880とS882のリン酸化は他のキナーゼまたは自己リン酸化によって行われ、PIN1(英語版)のリクルートとHIPK2の安定化がもたらされ、その結果HIPK2のアポトーシス機能は増大する。
HIPK2は次に挙げる因子と相互作用する。
CREB結合タンパク質(英語版)
p53
p300(英語版)
SKI(英語版)
TP53INP1(英語版)
ATM
PIN1(英語版)
HMGA1(英語版)
SIAH1(英語版)
WSB1(英語版)
カスパーゼ-6(英語版)
TACR3(英語版)
Mdm2
CTBP1(英語版)
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 96 (22): 12350–5. (October 1999). doi:10.1073/pnas.96.22.12350. PMC 22920. PMID 10535925. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC22920/.
“The homeodomain protein NK-3 recruits Groucho and a histone deacetylase complex to repress transcription”. The Journal of Biological Chemistry 274 (47): 33194–7. (November 1999). doi:10.1074/jbc.274.47.33194. PMID 10559189.
“The serine/threonine kinase HIPK2 interacts with TRADD, but not with CD95 or TNF-R1 in 293T cells”. Biochemical and Biophysical Research Communications 277 (2): 513–7.