インフラマソーム
ラットのNLRP1BとNLRP2は炭疽菌Bacillus anthracisの致死因子(英語版)に応答することが知られている。炭疽菌致死因子はNLRP1Bを切断し、受容体のユビキチン化とプロテアソーム分解への標的化を行う。この分解によって生じたC末端断片は、タンパク質の残りの部分と非共有結合的に結合する。この過程を通じて、C末端断片に位置するCARDはインフラマソームの組み立てのためにアクセスが可能となる。現在のところ、こうしたプロテアソームによる分解に依存した活性化機構はインフラマソームの中でも独特のものである。
NLRP1の活性は抗アポトーシスタンパク質Bcl-2、Bcl-xLによって調節されている。静止細胞では、これらのタンパク質はNLRP1に結合してその活性を阻害している。
NLRC4(IPAFとも呼ばれる)は、インフラマソームを形成することが知られている唯一のNLRCファミリーのメンバーである。NODとLRRに加えてCARDのみを持ち、CARDを用いてアダプタータンパク質ASCまたは直接カスパーゼ-1前駆体をリクルートする。他のインフラマソームとは異なり、NLRC4はNAIP(NLR family apoptosis inhibitory proteins)と呼ばれるタンパク質群を上流の受容体として利用する。