膜孔形成毒素
β-PFTは最初、水溶性単量体として存在し、標的細胞膜上で集合して多量体となり膜孔を構成するタンパク質である。図1は、最初に同定された膜孔形態のβ-PFTの結晶構造であるα溶血素の細孔形態を示す。キノコの笠は細胞の外側表面に位置取り、キノコの茎は細胞膜を貫通する通路となり、細胞膜を透過性に変える。キノコの茎は、各モノマーから2本の鎖が供与された14ストランドのβバレルから成る。
膜孔形態のコレラ菌(Vibrio cholerae)細胞溶解素の構造もまた7量体である。黄色ブドウ球菌(Staphylococcus aureus)γ溶血素は八量体構造と16本ストランドの茎を形成する 。
パントンバレンタインロイコシジンSの膜孔形態はα溶血素と高度に関連した構造を示すが、水溶性単量体形態では、茎を形成するストランドの立体配座が大きく異なる (図2)。
Lysinibacillus sphaericusのBin toxinは人工膜および蚊の培養細胞に膜孔を形成することができるが、リサイクリングエンドソームにおける毒素の取り込みおよび大型のオートファゴソームの生成などの他の一連の細胞変化をも引き起こす。このことから、Bin toxinによる細胞死の原因はアポトーシスである可能性がある。同様の細胞毒性は他のToxin_10ファミリー毒素にも見られる。
β-PFTはほぼβストランドベースのドメインで構成されており、β-PFT単量体が集合してβバレル多量体を形成する。ロイコシジン、Etx-Mtx2、エロリジンなどの多くのタンパク質ファミリーの多様な配列を含む。X線結晶構造解析によると、α溶血素とパントンバレンタインロイコシジン の構造は関連している。同様に、エロリジンとクロストリジウムε毒素とMtx2はEtx/Mtx2ファミリーと関連する。
β-PFTには、害虫の防除に商業的に可能性のある化学物質が多い。これらの毒素は強力で、かつ限られた範囲の標的昆虫に対してのみ高度に特異的であり、安全な防虫剤として活用できる。
Etx/Mtx2ファミリーの殺虫性物質には、ヒト疾患の媒介となる蚊を防除できるLysinibacillus sphaericus由来のMtx2とMtx3 、ならびに、農業上の害虫防除に有益なBacillus thuringiensis 由来のCry15、Cry23、Cry33、Cry38、Cry45、Cry51、Cry60およびCry74がある 。