Αヘリックス
1930年代前半、ウィリアム・アストベリーは湿った羊毛や髪の毛は、伸ばす前と後でX線繊維回折の結果が大きく違ってくることを発見した。この結果は、伸ばす前の繊維の分子は5.1 Å以下の周期でコイル状の構造を持っていることを示していた。
この実験の結果より、アストベリーは、
伸ばす前のタンパク質分子はα型と言われるらせん状の構造をしている
タンパク質を伸ばすことによってらせん構造が壊れ、β型と言われる引き伸ばされた構造に変化する
というモデルを提唱した。
詳細について誤りはあったにせよ、アストベリーのこのモデルは概ね正しく、1951年にライナス・ポーリング、ロバート・コリー、ヘルマン・ブランソンらが提唱した二次構造の概念とも合致した。アストベリーのモデルでは原子同士がぶつかってしまっているため正しくない部分があると初めて指摘したのは、ハンス・ノイラートであった。ノイラートの論文とアストベリーのデータに刺激を受けたヒュー・テイラー、モーリス・ハギンズ、ローレンス・ブラッグらによってα-ヘリックスとよく似たケラチン分子の構造モデルが提唱された。
近年のα-ヘリックスのモデルに関する2つの大きな進展は、アミノ酸やペプチドの結晶構造やポーリングの予測したペプチド結合に基づく正しい結合配置の決定と、らせん1回りの残基数が整数であるという誤った予測を捨てたことであった。決定的瞬間は、1948年1月にポーリングが風邪を引いて寝ている時に訪れた。退屈な彼は紙にペプチド鎖の絵を描き、それをらせんに折って注意深く観察していた。その時に彼はモデルに水素結合を導入することに気付いたのである。ポーリングはこの説を公表する前にコリー、ブランソンと共に入念な確認の実験を行った。