乳酸ラセマーゼ
C. beijerinckiiでは、酵素のスルフヒドリル基にα-カルボニル中間体が共有結合する機構で酵素が働くという証拠が得られている。
L. sakeiから精製した乳酸ラセマーゼは乳酸脱水素酵素活性は示さない。またこの酵素は、AMP、オキサミン酸、アタブリン、アデノシン一硫酸塩、シアニド、そしていくつかの鉄キレート剤で阻害されることが分かっている。この酵素で触媒される化学反応は、D型とL型の存在量が等モルになった点で平衡に達する。
L. plantarumでは、最初にL-乳酸が生成され、乳酸ラセマーゼの活性を誘導する。乳酸ラセマーゼはL-乳酸の不存在下では発現しない。酵素の活性が誘導されると、D-乳酸が生成されるようになり、最終的にほぼ等量のD-乳酸とL-乳酸が生成し、平衡に達する。この種では、lar活性は、D-乳酸によって抑制され、larオペロン活性はL-乳酸によって正の制御を受ける。つまり、larオペロン活性は、L-乳酸/D-乳酸比によって制御されることになる。
乳酸ラセマーゼ(lactate racemase)は、乳酸の2つの立体異性体の間の相互変換を触媒する酵素である。
(S)-乳酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } (R)-乳酸
(S)-乳酸・L-乳酸
(R)-乳酸・D-乳酸