第XII因子
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Hovinga JK, Schaller J, Stricker H, Wuillemin WA, Furlan M, Lämmle B (August 1994). "Coagulation factor XII Locarno: the functional defect is caused by the amino acid substitution Arg 353-->Pro leading to loss of a kallikrein cleavage site". Blood.
ヒトの第XII因子は596アミノ酸長で、重鎖(353残基)と軽鎖(243残基)という2本の鎖がジスルフィド結合で連結された構造をしており、約80kDaである。重鎖は2つのフィブロネクチン型ドメイン(I型とII型)、2つのEGF様ドメイン、クリングルドメイン(英語版)、プロリンリッチ領域を含んでおり、軽鎖はプロテアーゼドメインを含んでいる。近年、重鎖のフィブロネクチンI型ドメイン-EGF様ドメインの構造がX線結晶構造解析によって解かれた。第XII因子の軽鎖の構造は、不活性状態と、阻害剤に結合した活性化状態が決定されている。