RNAポリメラーゼ
あらゆる真正細菌におけるσ因子のアミノ酸配列は領域1から4に分類できる。ハーマン (Helmann) とチェンバーリン (Chamberlin) は各領域の機能を以下のように提唱した。
領域1は主要σ因子にしか存在しない。σ因子がRNAポリメラーゼを伴わずにプロモーターと結合することを阻害する。このため、DNAと結合するためにはRNAポリメラーゼコア酵素と結合して、後述する領域2.4と4.2のドメインを露出させなければならない。σ因子単独の結合はコア酵素とプロモーター間の結合の阻害につながるためこの機能は重要である。
領域2は全てのσ因子に存在し、あらゆる生物で最も共通性が高い。さらに領域2.1から2.4に分類される。特に重要なのは領域2.4で、これは-10ボックスに特異的に強く結合する。
真核生物にはRNAポリメラーゼI、II、IIIといった3種類のRNAポリメラーゼがある。1969年にロバート・ローダー (Robert Roeder) とウィリアム・ラター William Rutter が発見した。3つは合成するRNAが異なり、RNAポリメラーゼIはrRNA前駆体を合成する。RNAポリメラーゼIIは、タンパク質をコードするmRNAのほか、いまだ謎の多いヘテロ核内RNA (heterogeneous nuclear RNA, hnRNA) や大部分の核内低分子RNA (small nuclear RNA, snRNA) を合成する。hnRNAとsnRNAは成熟mRNAの合成に関わる。RNAポリメラーゼIIIはtRNAや5S rRNA、前述とは別のいくつかのsnRNAの前駆体を担う。また、細胞内の分布も別で、RNAポリメラーゼIは核小体にだけ、IIとIIIが核質にだけ存在する。
細菌は開始因子が1つ (σ因子) だけだったが、真核生物では複数の基本転写因子 (general transcription factor, GTF) を必要とする。しかし、実際にはヌクレオソームがあるためさらにDNA結合調節タンパク、いわゆる介在複合体、ヌクレオソーム修飾酵素をはじめとしたいくつかのタンパク質を必要とする。