プロテアーゼ活性化受容体1
PAR1の細胞質テールのリン酸化とその後のアレスチンの結合は、PAR1をGタンパク質シグナル伝達から脱共役させる。リン酸化されたPAR1はエンドソームを介して細胞内へ送り返され、ゴルジ体へ送られる。その後、切断されたPAR1は選別されてリソソームへ輸送され、分解される。このインターナリゼーションと分解は、受容体シグナル伝達を終結させるために必要な過程である。
細胞がトロンビンに対する応答性を再獲得するためには、PAR1が細胞膜へ再補充されなければならない。細胞膜の未切断のPAR1には、細胞内のC末端のチロシンモチーフにAP2アダプター複合体(英語版)が結合し、エンドサイトーシスが促進される。これらはその後、細胞質のクラスリン被覆小胞に貯蔵され、タンパク質分解から保護される。未切断のPAR1は再合成に依存しない形でこうした小胞から細胞膜へ定常的に供給され、細胞は再びトロンビンに対して感作状態となってシグナル伝達経路が再設定される。
Structural similarity to the proteinase activated receptor-2 gene”. The Journal of Biological Chemistry 271 (16): 9307–12. (April 1996). doi:10.1074/jbc.271.16.9809. PMID 8621593.
“Cloning and identification of regulatory sequences of the human thrombin receptor gene”. The Journal of Biological Chemistry 271 (42): 26320–8. (October 1996). doi:10.1074/jbc.271.42.26320. PMID 8824285.
“Role of the thrombin receptor's cytoplasmic tail in intracellular trafficking. Distinct determinants for agonist-triggered versus tonic internalization and intracellular localization”. The Journal of Biological Chemistry 271 (51): 32874–80. (December 1996). doi:10.1074/jbc.271.51.32874. PMID 8955127.