ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
HATの触媒活性は2種類の機構によって調節される。1つは調節タンパク質サブユニットとの相互作用、もう1つは自己アセチル化である。特定のHATは複数の方法で調節される場合があり、同じエフェクターであっても異なる条件下では異なる結果をもたらす場合もある。HATの多タンパク質複合体との結合がin vivoでHATの活性と基質特異性の双方の調節機構となっていることは明らかであるが、その実際の分子機構は大部分が不明瞭である。しかしながら、結合したサブユニットはHAT複合体のヒストン基質への生産的な結合を促進し、このことが触媒への寄与の一因となっていることがデータからは示唆されている。
MYSTファミリーのHAT、p300/CBP、Rtt109は自己アセチル化によって調節されることが示されている。ヒトのMOF、酵母のEsa1やSas2は活性部位の保存されたリジン残基が自己アセチル化され、この修飾はin vivoでの機能に必要である。ヒトのp300はHATドメイン内に塩基性の高いループが埋め込まれており、活性型酵素ではこの部位が高アセチル化されている。不活性なHATではこのループは負に帯電した基質結合部位に位置しており、自己アセチル化に伴って放出されることが提唱されている。酵母のRtt109ではLys290のアセチル化が完全な触媒活性に必要である。反対に、一部のHATはアセチル化によって阻害される。例えば、核内受容体コアクチベーターACTRのHAT活性はp300/CBPによるアセチル化によって阻害される。