ポロ様キナーゼ
Plkのセリン/スレオニンキナーゼドメインはタンパク質のN末端に位置する。調節ドメインはC末端に位置し、polo box domain(PBD)と呼ばれる2つの特徴的なモチーフを含んでいる。PBDはPlkの基質特異性を助け、有糸分裂時に特定の分裂期構造体へPlkを局在させる。こうした構造体には、M期序盤における中心体、後期の序盤と終盤におけるスピンドルミッドゾーン(spindle midzone、紡錘体の中央領域)、細胞質分裂時の中央体が含まれる。
Plkは、上流のキナーゼとホスファターゼの作用や、特定の細胞内構造体への局在によって、タンパク質合成と分解のレベルで制御されている。Plkは触媒ドメインのTループ(または活性化ループ)と呼ばれる短い領域内部のリン酸化によって活性化され、ループ内にはいくつかのセリン/スレオニンのリン酸化部位が同定されている。Plkk1(英語版)とプロテインキナーゼA(PKA)がin vitroでPlk1をリン酸化することが示されている。Plk1のPBDはリン酸化ペプチド結合モチーフであり、基質認識や局在に重要である。有糸分裂の終結時には、Plkはユビキチンリガーゼである後期促進複合体(APC)と接触し、ユビキチン-プロテアソーム経路を介して分解される。