前骨髄球性白血病タンパク質
PML遺伝子はおよそ53kbの長さで、15番染色体の長腕(q)上に位置している。10個のエクソンから構成され、選択的スプライシングによって15種類以上のアイソフォームが生じることが知られている。アイソフォーム間ではC末端ドメインに差異が存在する一方、遺伝子の最初の3つのエクソンによってコードされているtripartiteモチーフはすべてのアイソフォームに共通している。tripartiteモチーフは、亜鉛結合性のRINGフィンガードメイン(英語版)、B1、B2ボックスと名付けられた2つの亜鉛結合ドメイン、そしてRBCC二量体化ドメインと呼ばれる2本のαヘリックスからなるコイルドコイルドメインを含んでいる。
PML遺伝子は、転写、翻訳、翻訳後の段階で制御されている。遺伝子のプロモーター領域は、STAT、インターフェロン調節因子(英語版)、p53の標的配列を含んでおり、細胞機能への関与の複雑さが示唆される。選択的スプライシングによる調節に加え、タンパク質産物はアセチル化やリン酸化といった翻訳後修飾を受ける。C末端はカゼインキナーゼ(英語版)によってリン酸化されるセリン残基を含んでおり、他にもリン酸化の標的となるチロシン残基やスレオニン残基がいくつか存在する。PMLのリン酸化は、SUMO結合酵素(SUMO-conjugating enzyme)UBC9(英語版)によるRINGドメインへのSUMOタンパク質の付加を引き起こす。このSUMO化は細胞周期依存的に行われる。