受容体型チロシンキナーゼ
血管内皮細胞増殖因子(VEGF)は、内皮細胞の増殖と血管の透過性の主要な誘導因子の1つである。細胞表面では2つのRTK、 VEGFR-1(Flt-1)とVEGFR-2(KDR/Flk-1)がVEGFを結合する。
VEGF受容体は、7つのIg様ドメインからなる細胞外部分を持っており、そのためFGFRと同じく免疫グロブリンスーパーファミリーに属する。また、1本の膜貫通領域、分割されたチロシンキナーゼドメインを含む細胞内部分を有している。VEGF-AはVEFGR-1とVEGFR-2に結合する。VEGFR-2がVEGFに対する既知の細胞応答のほぼすべてを媒介するようである。VEGFR-1の機能はよくわかっていないが、VEGFR-2のシグナル伝達を調節すると考えられている。VEGFR-1の他の機能としては、VEGFがVEGFR-2へ結合しないようにするダミーの受容体として働く可能性がある。これは胚での脈管形成中に特に重要なようである。3つ目の受容体(VEGFR-3)が発見されているが、VEGF-Aはこの受容体のリガンドではない。VEGFR-3は、VEGF-CとVEGF-Dに応答してリンパ管新生(英語版)を媒介する。
プロテインチロシンホスファターゼ(PTP)は、リン酸化チロシン特異的なホスホヒドロラーゼ活性を持つ酵素のグループである。PTPはRTKの活性を正にも負にも調節することができる。PTPはRTKの活性化されたリン酸化チロシン残基を脱リン酸化し、シグナルを事実上終結させる。PTP1Bは細胞周期やサイトカイン受容体シグナル伝達の調節に関与することが広く知られているPTPであるが、EGF受容体とインスリン受容体の脱リン酸化を行うことが示されている。一方、一部のPTPは細胞シグナルの増幅に正の役割を果たす細胞表面受容体である。細胞表面の糖タンパク質であるCD45は、Src経路を阻害する特定のリン酸化チロシン残基に対し、抗原刺激による脱リン酸化に重要な役割を果たす。