カルパイン
特定のアミノ酸配列がカルパインによって一意的に認識されるわけではない。タンパク質の基質の一次配列よりはむしろ三次構造の要素が、特定の基質を切断へと誘導している可能性が高い。ペプチドもしくは低分子基質について最も一貫して報告されている特異性は、P2部位(切断部位からN末端側に2つ目のアミノ酸)に小さな疎水的アミノ酸(ロイシン、バリン、イソロイシンなど)が、そしてP1部位(切断部位のN末端側のアミノ酸)に大きな疎水的アミノ酸(フェニルアラニン、チロシンなど)があるというものである。おそらく、現在入手可能な最良の蛍光性基質は(EDANS)-Glu-Pro-Leu-Phe-Ala-Glu-Arg-Lys-(DABCYL) であり、Phe-Ala間の結合が切断される。
カルパインの生理的機能については未だ不明な点が多いが、細胞の運動性や細胞周期の進行のほか、神経細胞における長期増強や筋芽細胞における細胞融合といった細胞種特異的な機能にも関与していることが示されている。生理的条件下において、細胞への一過的なカルシウムの流入によって、少数のカルパインが局所的に(例えばカルシウムチャネルの近傍などで)活性化され、標的タンパク質の限定分解を触媒することでシグナルを伝達する。
他のカルパインの機能として、血液凝固や血管径の調節に寄与し、また記憶にも関与していることが報告されている。カルパインはアポトーシスに関与しており、壊死の必須の要素であるように思われる。
CAPNS1によるカルパインの活性の向上は、低酸素条件下での血小板の過活性化に有意に寄与する。
脳では、μ-カルパインは主に神経細胞の細胞体や樹状突起に存在し、軸索やグリア細胞には少ない。一方で、m-カルパインはグリア細胞と少数の軸索に存在している 。カルパインはまた、運動や栄養状況の変化による骨格筋タンパク質の分解にも関与している。