オートファジー
この結合タンパク質はその後Atg16L1と結合し、2つ目のユビキチン様結合システムの一部として機能するE3様複合体を形成する。この複合体はAtg3を結合して活性化し、最もよく研究されているLC3タンパク質であるユビキチン様酵母タンパク質Atg8の哺乳類ホモログ(LC3A-C、GATE16、GABARAPL1-3)をオートファゴソーム表面の脂質ホスファチジルエタノールアミン(PE)に共有結合させる。こうして脂質化されたLC3はオートファゴソームの閉鎖に寄与し、特定の積み荷やセクエストソーム-1などのアダプタータンパク質のドッキングを可能にする。オートファゴソームは、SNAREやUVRAGなどの複数のタンパク質の作用によってリソソームと融合する。融合後、LC3は小胞の内側に保持され、分解される。一方、外側に付着したLC3分子はAtg4によって切断され、リサイクルされる。オートリソソームの内容物はその後分解され、それらのビルディングブロックはパーミアーゼの作用によって小胞から放出される。
サーチュイン1(SIRT1)はオートファジーに必要なタンパク質のアセチル化を防ぐことによってオートファジーを活性化しており、このことは培養細胞や胚、新生児組織で示されている。この機能は、サーチュイン遺伝子の発現と、カロリー制限による栄養制限に対する細胞応答とを関連付けている。