VDAC2
ヒトのVDACの3つのアイソフォームは、特に立体構造の観点から高度に保存されている。VDACは幅の広いβバレル構造を形成し、その内側ではN末端の残基がポアを部分的に閉じている。VDAC2の配列はシステイン残基に富んでジスルフィド結合の形成が可能であり、このことはβバレルの柔軟性に影響を与えている。また、VDAC2にはミトコンドリア標的化配列が含まれており、タンパク質はミトコンドリアの外膜に移行する。VDAC2は他の2つのアイソフォームと比較して、11残基長いN末端を有する。
“Cloning and functional expression in yeast of two human isoforms of the outer mitochondrial membrane channel, the voltage-dependent anion channel”. The Journal of Biological Chemistry 268 (3): 1835–41. (Jan 1993). doi:10.1016/S0021-9258(18)53930-2. PMID 8420959.
“VDAC2 and aldolase A identified as membrane proteins of K562 cells with increased expression under iron deprivation”. Molecular and Cellular Biochemistry 311 (1–2): 225–31. (Apr 2008). doi:10.1007/s11010-008-9712-x. PMID 18278581.
“Conformational changes in the mitochondrial channel protein, VDAC, and their functional implications”. Journal of Structural Biology 121 (2): 207–18. (1998).