GTPアーゼ
チューブリンを除いては、GTPの結合・加水分解に関与する部分にはGドメインと呼ばれる共通性の高い構造がある。いずれもGTPの末端(γ位)のリン酸基を加水分解しGDPにする。この末端リン酸基の結合は高エネルギーリン酸結合であるが、そのエネルギーはATPアーゼのように輸送や運動(分子モーター)に直接用いられるのではなく、タンパク質のコンフォメーション変化に使われていると考えられる。機能からは次のように分けられる。
細胞内シグナル伝達:味覚・嗅覚・視覚などの感覚情報も含む。
タンパク質の生合成と輸送
細胞骨格およびその調節
細胞分裂・分化の調節
細胞内の小胞輸送
Gタンパク質と低分子量GTPアーゼは、いずれもシグナル伝達等において分子スイッチとして働き、GTP結合状態(オンまたは活性化状態)から、GTPの加水分解を経て、GDP結合状態(オフまたは不活性化状態)へ、さらにGDPからGTPへの交換を経てGTP結合状態へと、一方向的に移行する。機能的には似ているので両者を合わせてGタンパク質と呼ぶこともある。狭義のGタンパク質はヘテロ三量体として膜上の受容体に結合し、下流の伝達経路へシグナルを送る。低分子量GTPアーゼには、伝達経路の途中で働くもの(がん遺伝子rasの産物)のほか、細胞内の小胞輸送や細胞骨格の調節において機能するものがある。ダイナミンスーパーファミリーも小胞輸送に関与する。