キャップスナッチング
転写の終わりには、長いU配列でのポリメラーゼスタッタリング(英語版)によって、3'末端のポリAテールが付加される。その結果形成されたウイルスmRNAは宿主mRNAと同じ構成をしており、そのため細胞内在性の装置によってプロセシングと核外輸送が行われる。
キャップが除去された宿主のmRNAは分解の標的となるため、細胞のmRNAのダウンレギュレーションが生じることとなる。インフルエンザウイルスのRdRpは細胞のRNAポリメラーゼII(Pol II)のC末端ドメインとも相互作用し、RdRPのコンフォメーションの変化によってウイルスの転写を促進している可能性がある。さらに、Pol IIの存在量を減少させることで、宿主の転写の遮断を開始する。
キャップスナッチング機構はウイルスの複製時には利用されず、RdRpは"prime and realign"機構を利用してゲノムの完全なコピーを作製する。この機構では、ウイルスRNAの内部から合成が開始され、その後プライマーの再配置が行われて複製が継続される。
インフルエンザウイルスのPB2のキャップ結合ドメインのフォールドは独特であるが、他のキャップ結合タンパク質と同様に、芳香環のスタッキングを利用してmGキャップに結合する。PAはPD(D/E)XK型ヌクレアーゼファミリーの一員であり、核酸の切断に二価金属イオンを利用する。切断のためのMnイオンを結合するヒスチジン残基を含む、独特な活性部位を持つ。