プロテインジスルフィドイソメラーゼ
Insulin turbidity assay: PDIはインスリンの2本の鎖(a鎖とb鎖)の間の2つのジスルフィド結合を切断し、その結果b鎖は沈殿する。この沈殿は650 nmの波長でモニターすることができ、これによって間接的にPDIの活性をモニターすることができる。このアッセイの感度はμMの範囲である。
ScRNase assay: PDIはさまざまな形でジスルフィド結合を形成した不活性なRNaseを、ネイティブ状態の活性のあるRNaseへ変換する。このアッセイの感度はμMの範囲である。
Di-E-GSSG assay: このアッセイはpMのPDIを検出可能な蛍光定量アッセイであり、PDIの活性を検出するアッセイの中で現在最も感度が高いものである。Di-E-GSSGは酸化型グルタチオン(GSSG)に2つのエオシンが結合した分子であり、エオシンが近接して存在することでその蛍光は消光されるが、PDIによるジスルフィド結合の切断によって蛍光は70倍に増大する。
PDIの他の主要な機能としては、シャペロンとしての活性がある。C末端側の非触媒ドメイン(b'ドメイン)がミスフォールドタンパク質(誤ったフォールディングを行ったタンパク質)の結合とその後の分解を助ける。この活性は3つの小胞体膜タンパク質、PERK(英語版)(PKR-like endoplasmic reticulum kinase)、IRE1(英語版)(inositol-requiring enzyme 1)、ATF6(英語版)(activating transcription factor 6)によって調節される。これらは小胞体中の高レベルのミスフォールドタンパク質に応答し、細胞内シグナル伝達経路を介してPDIのシャペロン活性を活性化する。また、これらのシグナルはこうしたミスフォールドタンパク質の翻訳を不活性化する。