プレセニリン1
変異型プレセニリン1を過剰発現するトランスジェニックマウスは脳内でAβ42(43)の増加を示し、このことはプレセニリン1がAβの調節に重要な役割を果たしていること、そしてアルツハイマー病と深く関係していることを示唆している。プレセリン1欠損マウス胚由来の培養神経細胞を用いて行われた実験では、プレセニリン1が存在しなくともα-セクレターゼとβ-セクレターゼによる切断は正常であることが示されている。一方、γ-セクレターゼによるAPPの膜貫通ドメインの切断は消失し、アミロイドペプチドは1/5に減少する。このことは、プレセニリン1の欠乏によってアミロイドの産生がダウンレギュレーションされること、そしてプレセニリン1の阻害がアルツハイマー病における抗アミロイド産生治療の手法の1つとなる可能性があることを示唆している。アミロイドの産生におけるプレセニリン1の役割に関する幅広い研究によって、アルツハイマー病に対する我々の理解は深まっている。
プレセニリンは、APPを切断する酵素であるγ-セクレターゼに影響を及ぼすことで、APPのプロセシングを調節していると考えられている。また、プレセニリンはNotch受容体の切断にも関与しており、γ-セクレターゼの活性を調節しているか、もしくはそれ自身がプロテアーゼとして作用している。PSEN1遺伝子には複数の選択的スプライシングバリアントが同定されているが、その性質が明らかとなっているのは一部のみである。