プロテインホスファターゼ
プロテインホスファターゼ(Protein phosphatase:略号PP)あるいはタンパク質ホスファターゼ(たんぱくしつホスファターゼ)は、リン酸化されたタンパク質のリン酸基を加水分解により脱離(脱リン酸化)させる酵素。タンパク質のリン酸化はタンパク質の翻訳後修飾のうち最も多く見られるもので、特に細胞内シグナル伝達に関与するタンパク質に多く、これらはリン酸化の有無によりスイッチとして働く。また酵素の活性がリン酸化により調節される例も多い。タンパク質はプロテインキナーゼによりリン酸化される。プロテインホスファターゼは脱リン酸化を行い、プロテインキナーゼの逆の機能を果たす。
プロテインホスファターゼは、構造および機能により次のように分類される。
タンパク質セリン/スレオニンホスファターゼ - リン酸化されたセリンまたはスレオニンを基質とする。 リンタンパク質ホスファターゼ(Phosphoprotein phosphatase:PPP)ファミリー - PP1、PP2A、PP2B、PP4、PP5、PP6、PP7に分けられる。 マグネシウム/マンガン依存性タンパク質ホスファターゼ(Protein phosphatase Mg- or Mn-dependent:PPM)ファミリー - PP2C、ピルビン酸デヒドロゲナーゼホスファターゼ等を含む。
タンパク質チロシンホスファターゼ(Protein tyrosine phosphatase:PTP)スーパーファミリー - リン酸化されたチロシンを基質とするが、基質特異性が広くセリン・スレオニンも基質とするものもある。
タンパク質アスパラギン酸ホスファターゼ