パパイン様プロテアーゼ
SARS-CoVのPLの全体的な構造は、SARS-CoV-2のPLと83%一致することが示されているが、いくつかの違いがある。例えば、UBLドメインのアミノ酸数は62個ではなく60個であり、サムドメインは4個ではなく6個のαヘリックス(α2-7)で構成されている。しかし、一方で、酵素の活性部位のすべての重要な残基は、PLの両方の形態間で不変である。
PLの活性部位は、システイン、ヒスチジン、アスパラギン酸からなる共通の触媒三残基で構成されている。システイン残基(C112)は、サムドメインのα4ヘリックスの基部にあり、パームドメインの基部にあるヒスチジン残基(H273)から3.7 Å離れたところにあり、BL2(G267-G272ループ)として知られる柔軟なループに隣接している。このループは6アミノ酸から構成されている。また、アスパラギン酸残基(D287)は、ヒスチジン残基から2.7 Å離れている。
フィンガードメインには、4つのシステイン残基を持つ2つのβヘアピンも見られる。これらの残基は、四面体の幾何学結合を亜鉛イオンと調整し、亜鉛結合サブドメインを形成する役割を果たす。亜鉛結合を形成するPLのこの能力は、プロテアーゼ活性とその構造の完全性の維持に不可欠である。
一般に、PLの三次構造は、USP7やUSP14などのUSP(Ubiquitin Specific Proteases、ユビキチン特異的プロテアーゼ)と非常によく似ている。