自己リン酸化
プロテインキナーゼはセリン/スレオニン残基をリン酸化する場合と、チロシン残基のみをリン酸化する場合がある。このことに基づいて、プロテインキナーゼはセリン/スレオニンキナーゼとチロシンキナーゼに分類される。複数の残基が同時に自己リン酸化されることもある。リン酸化が行われる残基は、「活性化ループ」(activation loop)と呼ばれるタンパク質構造内のループに存在することが多い。プロテインキナーゼの結晶からいくつかの自己リン酸化複合体の構造が知られており、既知のペプチド基質/キナーゼ構造と同じように、結晶中の1つの単量体のリン酸化部位(セリン、スレオニン、またはチロシン)が結晶中の他の単量体の活性部位に位置している。既知の構造には次のようなものがある。
膜近傍領域のチロシンのリン酸化 ヒトcKIT Tyr568 PDB: 1PKG ヒトCSF1R(英語版) Tyr561 PDB: 3LCD(cKIT部位と相同) ヒトEPHA2(英語版) Tyr594 PDB: 4PDO(cKIT、CSF1R部位の2残基後)
自己リン酸化(じこリンさんか、英: autophosphorylation)は、タンパク質の翻訳後修飾の1つである。一般的には、プロテインキナーゼによるキナーゼ自身のリン酸化として定義される。真核生物では、この過程はプロテインキナーゼ内のセリン、スレオニンまたはチロシン残基へのリン酸基の付加によって行われ、通常は触媒活性を調節するものである。自己リン酸化はキナーゼ自身の活性部位がリン酸化反応を触媒する場合(シス自己リン酸化)と、同種の他のキナーゼが活性部位を提供して反応が行われる場合(トランス自己リン酸化)がある。後者は多くの場合、キナーゼ分子が二量体化した時に行われる。一般的に、キナーゼに導入されるリン酸基はヌクレオシド三リン酸のγ-リン酸基であり、最も多いのはATP由来のものである。