ヒストンH2B
ヒトでは16種類のヒストンH2Bのバリアントが存在し、そのうち13種類は通常の体細胞で発現し、3種類は精巣でのみ発現している。こうしたバリアント(アイソフォームとも呼ばれる)は構造的に非常に類似しているが、それらのアミノ酸配列には一部に特異的な多様性が存在する。ヒストンH2Bのすべてのバリアントには同じ数のアミノ酸が含まれ、配列中の多様性はアミノ酸の数の上ではわずかしかみられない。こうしたバリアントは2つから5つのアミノ酸が変化しているだけであるが、こうした小さな差異でさえも高次構造を変化させる場合がある。
ヒストンH2Bの各アイソフォームは、他のタンパク質との相互作用、クロマチン上の特定の領域への局在、翻訳後修飾のタイプや数、安定性が異なる。こうした差異の全てが蓄積することで、アイソフォームはそれぞれ特有の機能を持ち、さまざまな組織で異なる機能を果たす場合もある。
通常のヒストンH2BはDNAが複製される細胞周期のS期の間に強く発現するが、ヒストンH2BのアイソフォームによってはDNA複製非依存的に細胞周期の全ての段階を通じて同じレベルで産生され、S期以外の段階でもヌクレオソームに付加される。
ヒストンH2Bのバリアントは"HistoneDB with Variants" databaseで検索することができる。
ヒストンH2Bは真核生物のDNAの組織化を助ける構造タンパク質である。ヒストンH2Bは、翻訳後修飾と専門化したヒストンバリアントによってクロマチンの構造と機能の調節を助ける。
アセチル化とユビキチン化は、ヒストンH2Bの機能に影響を与える翻訳後修飾の2つの例である。ヒストンテールの高アセチル化はヒストン-DNA間とヌクレオソーム-ヌクレオソーム間の相互作用を弱め、DNA結合タンパク質のクロマチンへのアクセスを助ける。さらに、特定のリジン残基のアセチル化は転写因子やクロマチン調節タンパク質に存在するブロモドメインの結合をもたらす。この結合はこれらのタンパク質の染色体の適切な領域へのリクルートを促進する。ユビキチン化されたヒストンH2Bはしばしば活発な転写領域にみられる。ユビキチン化されたヒストンH2Bはクロマチンリモデリングの促進を介して転写の伸長を促進し、転写の複数の要素を調節する、さらなる修飾のための場を作り出す。