ARNTL
結晶構造から、BMAL1タンパク質は4つのドメイン含むことが分かっている: bHLHドメイン、PAS-!, PAS-Bと呼ばれる、2つのPASドメイン、トランス活性化ドメインである。CLOCK-BMAL1の二量体化にはCLOCKとBMAL1両者のbHLH, PAS A, PAS Bドメイン、それぞれの間での強い相互作用がかかわっており、3つの異なるタンパク質界面によって左右非対称のヘテロ二量体を形成する。CLOCK-BMAL1間でのPAS-Aの相互作用は、 CLOCK PAS-Aのα-ヘリックスおよびBMAL1 PAS-Aのβ-シート間での相互作用、BMAL1 PAS-Aのα-ヘリックスとCLOCK PAS-Aのβ-シート間での相互作用からなる。 CLOCKとBMAL1におけるPAS-Bドメインは並列して積み重なり、これによってBMAL1 PAS-Bのβ-シートやCLOCK PAS-Bのらせん状表面におけるTry 310やPhe 423などの疎水性残基をしまい込んでいる。 特異的なアミノ酸残基との重要な相互作用は、特にCLOCKのHis 84とBMAL1 Leu 125で起こり、CLOCK-BMAL1の二量体化に重要である。