ホスホフルクトキナーゼ2
PFK-2のほとんどのアイソフォームは、ホルモンシグナルによってリン酸化/脱リン酸化による共有結合修飾が行われる。特定残基のリン酸化は、キナーゼドメインまたはホスファターゼドメインの機能のいずれかを安定化するような変化を促進する場合がある。この調節は、Fru-2,6-P2が合成されるか分解されるかを制御するシグナルとなる。
さらに、PFK-2はPFK-1の調節と非常に類似したアロステリック調節が行われる。高レベルのAMPやリン酸基の存在はエネルギー状態が低いことを意味し、そのためPFK2が刺激される。一方、高濃度のホスホエノールピルビン酸 (PEP) やクエン酸の存在は生合成前駆体の濃度が高いことを意味し、PFK-2は抑制される。PFK-1とは異なり、PFK-2はATP濃度の影響は受けない。
この酵素の主な機能は、細胞や生体の解糖系の需要に応じてアロステリック調節因子Fru-2,6-P2を合成または分解することである。
酵素学的には、6-ホスホフルクト-2-キナーゼ(EC 2.7.1.105)は次の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + β-D-フルクトース-6-リン酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + β-D-フルクトース-2,6-ビスリン酸
すなわち、キナーゼドメインはATPを加水分解してフルクトース-6-リン酸の2位の炭素をリン酸化し、Fru-2,6-P2とADPを生成する。反応時にはリン酸化ヒスチジン中間体が形成される。
また、フルクトース-2,6-ビスリン酸 2-ホスファターゼ(EC 3.1.3.46)ドメインは、Fru-2,6-P2に水を付加して脱リン酸化する。この反応は次の式で表される。
β-D-フルクトース-2,6-ビスリン酸 + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-フルクトース-6-リン酸 + リン酸
この酵素は2つの機能を持つため、複数のファミリーに分類される。キナーゼ反応に基づく分類では、この酵素は転移酵素のファミリー、具体的にはアルコール基を受容体としてリン含有官能基を転移する酵素(ホスホトランスフェラーゼ(英語版))に分類される。一方、ホスファターゼ反応は加水分解酵素のファミリーに特徴的なものであり、具体的にはリン酸モノエステル結合に作用するものに分類される。