セレウリド
セレウス菌Bacillus cereusでは、セレウリドの生合成はCesAとCesBと呼ばれる2つのヘテロ二量体タンパク質からなる非リボソームペプチド合成酵素によって行われ、個々のアミノ酸が付加され、修飾され、連結される。付加はアデニル化(adenylation、A)ドメインによって促進される。修飾はケトレダクターゼ(ketoreductase、KR)ドメインとエピマー化(epimerization、E)ドメインによって行われ、縮合(condensation、C)ドメインによって連結される。ドメイン間の移動はペプチド輸送タンパク質または伸長するペプチド鎖を保持するチオール化(thiolation、T)ドメインによって促進される。さらに、最終的なペプチド産物の切断と環化にはチオエステラーゼ(thioesterase、TE)ドメインが用いられる。
CesAとCesBによって合成されたペプチドは、アミド結合ではなくエステル結合によって連結される。この環状エステル結合のため、セレウリドはデプシペプチドとなる。
CesAは 387 kDaのヘテロ二量体タンパク質で、CesA1とCesA2のモジュールから構成される。CesA1のAドメインは基質となるα-ケトイソカプロン酸を選択し、チオエステル結合を介してTドメインへ付加させる。その後、α-ケトイソカプロン酸はKRドメインによって補因子のNADPHを利用してD-α-ヒドロキシイソカプロン酸(D-HIC)へ還元される。