インターロイキン-5
IL-5の標的細胞及び作用はマウスとヒトとでは異なる。マウスでは好酸球とB細胞に作用するが、ヒトでは好酸球及び好塩基球に作用し、B細胞に対する作用は弱い。
IL-5の作用の一つとしてB細胞の発生・分化が挙げられる。クラススイッチが終了した分泌型IgA(sIgA)陽性B細胞が抗体産生能を有する形質細胞に最終分化する段階にTh2サイトカインであるIL-5及びIL-6が関与している。
また、好酸球は好中球と同様にCD34陽性造血前駆細胞由来の細胞であるが、IL-5が作用することにより前駆細胞から好酸球へと分化誘導が引き起こされることが知られている。分化の過程を終えた好酸球に対しても作用し、骨髄から血中への動員を行う。アレルギー疾患である気管支喘息では気道組織への好酸球浸潤にIL-5が関与している。
IL-5のcDNAは1986年にマウスT細胞からクローニングが行われ、引き続いてヒトT細胞系白血病細胞からIL-5cDNAの単離が行われた。ヒトIL-5cDNAは134個のアミノ酸をコードしているが、そのうち19個はリーダー配列である。残りがコーディング配列であり、115個のアミノ酸からなる成熟IL-5をコードする。分子量は45-60kDaと幅広いが、これは糖鎖付加が原因である。IL-5はホモ二量体を形成することが知られており、IL-5分子間のジスルフィド結合によるものである。IL-5の構造中には4つのαヘリックス構造からなるヘリックスバンドル構造を含み、それぞれのα-ヘリックスはアミノ基側末端からA,B,C及びDと呼ばれる。各ヘリックス間にはループ構造がはさまれており、ヘリックスAとヘリックスB、ヘリックスCとヘリックスDはやや長めのループ1及びループ3によりつながれている。一方で、ヘリックスBとヘリックスCをつなぐループ2は短いターン構造である。カルボキシル基側にある領域(アミノ酸残基89-92)はヒトIL-5とマウスIL-5の間でよく保存されており、後述するIL-5受容体との結合に関与する。