天然変性タンパク質
近年、Fast parallel proteolysis(FASTpp)などの新たな手法が導入され、精製を必要とせずにフォールディングしているかどうかを決定できるようになった。ミスセンス変異や、タンパク質パートナーの結合、(自己)重合によるフォールディング(コイルドコイルなど)といったわずかな安定性の差異もFASTppによって検出できることが、トロポミオシン-トロポニン相互作用の研究によって示された。
IDPの構造やダイナミクスをバルクで研究する方法としては、アンサンブルの形状情報にはSAXSが、原子レベルでのアンサンブルのリファインメントにはNMRが、分子相互作用やコンフォメーションの変化を可視化するためには蛍光が、タンパク質結晶中でより可動性の高い領域を明らかにするためにはX線結晶構造解析が、タンパク質のあまり固定されていない部分を明らかにするにはクライオ電子顕微鏡が、IDPのサイズ分布や凝集速度をモニターするためには光散乱が、IDPの二次構造をモニターするためにはNMRの化学シフトや円偏光二色性が利用される。
IDPを1分子で研究する方法としては、IDPのコンフォメーションの柔軟性や構造変化の速度を研究するためにはspFRETが、IDPやそのオリゴマー、凝集体のアンサンブルの高分解能情報を得るためには光ピンセットが、IDPの全体的な形状分布を明らかにするためにはnanoporeが、弱い力で長時間の構造変化を研究するためには磁気ピンセットが、IDPの時空間的柔軟性を直接的に可視化するためには高速原子間力顕微鏡が利用される。