セレクチン
E-セレクチンの構造。
P-セレクチン(英語版)の構造。
L-セレクチン(英語版)の構造。
セレクチンはシアリルルイスX(英語版)(SLe、NeuAcα2-3Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAc)に結合する。しかし、SLe自体が効果的なセレクチン受容体であるわけではなく、SLeと関連するシアル化、フコシル化糖鎖がより広域な結合決定因子の構成要素となっている。
3つのセレクチンのリガンドとしてはPSGL-1が最もよく特徴づけられている。このタンパク質は、すべての白血球細胞表面に発現しているムチン型糖タンパク質である。
好中球と好酸球はE-セレクチンに結合する。SLeはE-セレクチンのリガンドとして報告されているものの1つである。好酸球と好中球はE-セレクチンへの結合のために、シアル化され、プロテアーゼに耐性を有する構造を利用するが、好酸球ではこうした表面構造は好中球よりもずっと少ない。
P-セレクチンに対する好酸球と好中球のリガンドは、シアル化され、プロテアーゼ感受性で、エンド-β-ガラクトシダーゼ(英語版)に耐性を有する構造であり、E-セレクチンに対して報告されているものとは明らかに異なる。このことは、炎症応答時のリクルートの際、P-セレクチンとE-セレクチンには異なる役割があることを示唆している。