Gタンパク質共役受容体
真菌の接合因子受容体
2007年に、β2-アドレナリン受容体の構造が解かれ、ヒトのGタンパク質共役受容体の構造が初めて明らかになった(2R4R, 2R4S)。この構造は、受容体に抗体を結合して結晶化を補助する方法で得られた。 続いて、受容体の第三細胞内ループを T4 リゾチームで置換した変異体を脂質キュービック相の中で結晶化することにより、より高解像度の構造が得られた(2RH1)。 同様の手法で、ドーパミンD3受容体とCXCケモカイン受容体CXCR4の構造も解かれた。 また、シチメンチョウのβ1受容体の熱安定化変異体の構造も報告された。これらのGタンパク質共役受容体の構造は、7本の膜貫通ヘリックス部分ではウシのロドプシンとよく似ていた。しかし、ヘリックス同士を結ぶループ領域の構造はそれぞれ異なっていた。
上記の構造はすべて、アンタゴニストや逆アゴニストが結合した非活性型コンフォメーションである。2011年になって、アゴニストが結合した活性型コンフォメーションと思われる構造が報告された。これらについては後述する。
セロトニンの受容体(3型を除く)