アシルCoAデヒドロゲナーゼ
アシルCoAデヒドロゲナーゼの反応機構はE2脱離により開始される。これはグルタミン酸残基によって始められるもので、欠かすことのできない必須な反応である。
残基は酵素の種類によって様々な位置に出現する(中鎖アシルCoAデヒドロゲナーゼではGlu376)。グルタミン酸残基はα炭素のpro-R水素を脱プロトン化する。基質のカルボニル酸素からの、FADのリビチル側鎖の2'-OHへ、または先述のグルタミン酸残基の主鎖N-Hへの水素結合ではプロトンのpKaが低いため、グルタミン酸によるプロトン除去の方が容易に起こる。
α炭素が脱プロトン化され、β炭素のpro-R水素も基質からFADに移る。このβ-水素はFADのRe面のN-5位に付加し、酵素はFADのピリミジン部への水素結合とジメチルベンゼン部への疎水性相互作用で結合する。基質はこの時点でα-β不飽和チオエステルに変化する。
FADがヒドリドをとるとN-1窒素に隣接するカルボニル酸素は陰電荷となる。この電子はN-1窒素と共鳴し、陰電荷は非局在化・安定化される。また、電荷は酸素と窒素、および酵素中のアミノ酸残基との間の水素結合によっても安定化される。