PLEKHG2
Hemmelらは2002年に発表した論文中において、ClgのDH-PHドメインを含むコンストラクトが、Cdc42のグアニンヌクレオチド交換を促進するが、Rac1やRhoAのグアニンヌクレオチド交換は促進しないことを示した。また、全長ClgおよびClgのDH-PHドメインをNIH3T3細胞に導入し形質転換が生じることを示した。
後に、Uedaらは、完全長ヒトPLEKHG2の発現コンストラクトをHEK293細胞に導入し、in vitroにおいて、PLEKHG2が三量体Gタンパク質共役型受容体 (GPCR) に共役する三量体Gタンパク質のGβγサブユニットによって活性化される事を示した。またUedaらは、PLEKHG2が、RhoGTPaseのうち、Rac1、Cdc42を活性化し、細胞形態変化に寄与することを示した。
2013年、RunneらによってPLEKHG2が、Jurkat T細胞を含むいくつかの白血病細胞株において発現上昇していることを示した。また、Runneらは同論文中において、GPCRシグナル依存的にRacおよびCdc42を活性化すること、アクチン重合を介してリンパ球の走化性を調節することを示し、PLEKHG2が細胞運動の重要な制御因子だと考えられた。
さらに近年、PLEKHG2は細胞内の様々なシグナルによってリン酸化などの修飾や他のタンパク質との相互作用を介して活性調節を受けることが明らかとなっている (相互作用・修飾の項参照) が、生体内での機能は不明な点が多い。