RNAポリメラーゼ
伸長段階を実行するDNAポリメラーゼを中心とした複合体の立体構造についての研究は、1999年にセス・ダースト (Seth Darst) によるThermus aquaticusのDNAポリメラーゼ結晶のX線回折像に基づいている。2008年現在、真正細菌のモデル生物である大腸菌のDNAポリメラーゼのX線結晶構造解析には成功していない。しかしながら、二次元結晶の電子顕微鏡で観察した大腸菌コアポリメラーゼの全体の形状は酷似しているため、詳細な構造も似ていると考えられている。
RNAポリメラーゼホロ酵素において2つ存在するαサブユニットは、開始段階ではプロモーターのUPエレメントの認識を担う。一方、伸長段階になるとコア酵素の会合を含む様々な活性を示す。
リチャード・グルース (Richard Grouse) らはα235 (C末端の94アミノ酸が欠損。正常なαサブユニットのアミノ酸数は329であるため、94アミノ酸を失い235) およびR265C (N末端から265番目のアルギニンをシステインに置換) という2つのαサブユニット変異体について実験を行った。これにより、RNAポリメラーゼホロ酵素がUPエレメントを認識しないことが明らかにされた。また、グルースとリチャード・エブライト (Richard Ebright) らはタンパク質限定分解法を用いて、αサブユニットのN末端およびC末端がそれぞれ独立してα-NTD (amino terminal domain of the α subunit) およびα-CTD (carboxyl terminal domain of the α subunit) というドメインを形成することを突き止めた。
RNAポリメラーゼIIのサブユニット構成は、1971年にピエール・シャンボン (Pierre Chambon) らとラターらのグループから独立に報告された。この時は不完全だったが、1975年にマウス由来の全てのRNAポリメラーゼから、ローダーらがほぼ完全な情報を明らかにした。現在では全3種のサブユニットについて正確に判明している。
ヒトと酵母におけるポリメラーゼIIの12個のサブユニットについて下の表にまとめた。これらは各々単独の遺伝子にコードされている。各サブユニットの名前はその遺伝子の名前に由来する。RPBという名称は、シャンボンが用いたRNAポリメラーゼB (すなわちII) という呼び名にちなむ。
リチャード・ヤング (Richard Young) はエピトープタグ法で同定した10個のサブユニットを3つに分類した。真正細菌のRNAポリメラーゼコア酵素に構造・機能ともに類似するコアサブユニット、少なくとも酵母では3種類の核内RNAポリメラーゼ全てにある共通サブユニット (common subunits)、必ずしも酵素活性にいつも必要ではない非必須サブユニットの3つである。