胺基酸是生物學上重要的有機化合物，由胺基（NH2）和羧基（COOH）兩個官能團與一個側鏈組成。胺基酸是構成蛋白質的基本單位，賦予蛋白質特定的分子結構形態，使其分子具有生化活性（biochemical activity）。蛋白質是生物體重要的生物活性分子（bioactive molecule），包括催化新陳代謝的酶（又稱 酵素）。 根據氨基連結在羧酸中的碳原子的位置，可將蛋白質分為、、、 等型別。在人工合成胺基酸成功以前，胺基酸主要來源於蛋白質水解，而天然蛋白質水解所得的胺基酸大多為 α 胺基酸，因此在生化領域，胺基酸 預設指 α 胺基酸。至於 β、γ、δω 等胺基酸，在生化研究中用途較少，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。 不同的胺基酸脫水縮合形成肽（peptide），其縮合產生的醯胺鍵稱肽鍵。肽雖然和蛋白質在化學本質上除了聚合的長度外沒什麼不同，但是往往不像蛋白質有多級構造與特定功能。 歷史 1800 年代初期，人們就發現了幾種氨基酸。1806 年，法國化學家發現了天冬醯胺，這是第一種被發現的氨基酸。1810 年，胱氨酸被發現。1820 年，甘氨酸和亮氨酸被發現。1935 年，蘇氨酸被發現。 基本結構 在化學中，胺基酸指的是結構中含有胺基（NH2 ）和羧基（COOH）的有機化合物。根據胺基連結在羧酸中碳原子的位置，可分為 α、β、γ、δ 等等的胺基酸：α 胺基酸的胺基和羧基連在同一個碳原子上，β 胺基酸的胺基和羧基連在相鄰的碳原子上，以此類推。 在生物學中，胺基酸通常特指 α 胺基酸，即胺基和羧基直接連線在同一個 CH 結構上的胺基酸，其通式是 H2NCHRCOOH（R 代表某種有機取代基）。 蛋白質經水解後，即生成 20 種胺基酸，如甘胺酸（Glycine）、丙胺酸（Alanine）、纈胺酸（Valine）、亮胺酸（Leucine）、異亮胺酸（Isoleucine）、苯丙胺酸（Phenylalanine）、色胺酸（Tryptophan）、酪胺酸（Tyrosine）、天門冬胺酸（Aspartate）、組胺酸（Histidine）、天門冬醯胺（Asparagine）、麩胺酸（Glutamate）、賴胺酸（Lysine）、谷胺醯胺（Glutamine）、甲硫胺酸（Methionine）、精胺酸（Arginine）、絲胺酸（Serine）、蘇胺酸（Threonine）、半胱胺酸（Cysteine）、脯胺酸（Proline）等等。 分類 根據其結合基團不同。可分為脂肪族胺基酸、芳香族胺基酸、雜環胺基酸、無環胺基酸 acyclic、鹼性胺基酸、含硫胺基酸、含羥基 醇 胺基酸、含碘胺基酸等。 理化特性 天然的氨基酸都是無色結晶。熔點約在 230以上，熔融時分解並放出 CO2；都能溶於強酸或強鹼溶液中，除胱胺酸、酪胺酸、外，均易溶於水；除脯胺酸和羥脯胺酸外，均難溶於乙醇和乙醚。 具有兩性。有鹼性 二元胺基一元羧酸，例如賴胺酸（lysine）；酸性 一元胺基二元羧酸，例如穀胺酸（Glutamic acid）；中性 一元胺基一元羧酸，例如丙胺酸（Alanine） 三種型別。大多數胺基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。 除甘胺酸外，因不對稱碳的關係，胺基酸呈旋光性。特別地，在生物化學上，以甘油醛為基準依分子的絕對構型又分：D 型和 L 型。組成天然蛋白質的胺基酸，都屬 L 型。 構成天然蛋白質的 20 種常見胺基酸列表 縮寫 縮寫 全名 中文譯名 結構 支鏈 分子量 等電點 解離常數（羧基） 解離常數（胺基） pKr R 其他 A Ala Alanine 丙胺酸 疏水性 8909 611 235 987 C Cys Cysteine 半胱胺酸 親水性 12116 505 192 1070 837 D Asp Aspartate 天門冬胺酸 酸性 13310 285 199 990 390 E Glu Glutamate 麩胺酸 酸性 14713 315 210 947 407 F Phe Phenylalanine 苯丙胺酸 疏水性 16519 549 220 931 G Gly Glycine 甘胺酸 疏水性 7507 606 235 978 沒有旋光性 H His Histidine 組胺酸 鹼性 15516 760 180 933 604 I Ile Isoleucine 異白胺酸 疏水性 13117 605 232 976 K Lys Lysine 離胺酸 鹼性 14619 960 216 906 1054 L Leu Leucine 白胺酸 疏水性 13117 601 233 974 M Met Methionine 甲硫胺酸 疏水性 14921 574 213 928 蛋白質合成時第一個胺基酸，可能在轉譯過程被移除 N Asn Asparagine 天門冬醯胺 親水性 13212 541 214 872 P Pro Proline 脯胺酸 疏水性 11513 630 195 1064 會破壞蛋白質 α 螺旋結構 Q Gln Glutamine 麩醯胺酸 親水性 14615 565 217 913 R Arg Arginine 精胺酸 鹼性 17420 1076 182 899 1248 S Ser Serine 絲胺酸 親水性 10509 568 219 921 T Thr Threonine 蘇胺酸 親水性 11912 560 209 910 V Val Valine 纈胺酸 疏水性 11715 600 239 974 W Trp Tryptophan 色胺酸 疏水性 20423 589 246 941 Y Tyr Tyrosine 酪胺酸 親水性 18119 564 220 921 1046 標準胺基酸 共 20 種，是組成生命體中的蛋白質的主要單元，第 21 和第 22 種胺基酸，硒半胱胺酸和吡咯離胺酸，分別用通常的終止密碼子 UGA 和 UAG 編碼，出現在少數蛋白質中。 主要化學性質 以下的分子量是根據各元素的同位素在自然界的豐度所做的平均值。此外由於形成肽鍵時，會減少一個水分子，因此蛋白質中單一胺基酸的分子量，比下表數值少了 1801524 Da。 胺基酸 分子量（Da） pI pK1（αCOOH） pK2（αNH3） 丙胺酸 8909404 601 235 987 半胱胺酸 12115404 505 192 1070 硒半胱胺酸 16906 天冬胺酸 13310384 285 199 990 谷胺酸 14713074 315 210 947 苯丙胺酸 16519184 549 220 931 甘胺酸 7506714 606 235 978 組胺酸 15515634 760 180 933 異亮胺酸 13117464 605 232 976 賴胺酸 14618934 960 216 906 吡咯離胺酸 25531 亮胺酸 13117464 601 233 974 甲硫胺酸 14920784 574 213 928 天冬醯胺 13211904 541 214 872 脯胺酸 11513194 630 195 1064 谷胺醯胺 14614594 565 217 913 精胺酸 17420274 1076 182 899 絲胺酸 10509344 568 219 921 蘇胺酸 11912034 560 209 910 纈胺酸 11714784 600 239 974 色胺酸 20422844 589 246 941 酪胺酸 18119124 564 220 921 支鏈性質 以下列表中的 p𝘒ₐ值，可能與這些胺基酸在蛋白質內部時有所不同。 胺基酸 支鏈 疏水性 p𝘒ₐ 極性 電荷 芳香族或脂肪族 範德瓦爾斯半徑 丙胺酸 CH3 XXX 67 半胱胺酸 CH2SH XXX 818 酸性 86 硒半胱胺酸 CH2SeH X 573 天冬胺酸 CH2COOH 390 X 酸性 91 穀胺酸 CH2CH2COOH 407 X 酸性 109 苯丙胺酸 CH2C6H5 X 芳香性 135 甘胺酸 H X 48 組胺酸 CH2C3H3N2 604 X 弱鹼性 芳香性 118 異亮胺酸 CH CH3 CH2CH3 X 脂肪性 124 離胺酸 CH2 4NH2 1054 X 鹼性 135 吡咯離胺酸 C12H21N3O3 亮胺酸 CH2CH CH3 2 X 脂肪性 124 甲硫胺酸 CH2CH2SCH3 X 124 天冬醯胺 CH2CONH2 X 96 脯胺酸 CH2CH2CH2 X 90 穀胺醯胺 CH2CH2CONH2 X 114 精胺酸 CH2 3NHC NH NH2 1248 X 鹼性 148 絲胺酸 CH2OH X 73 蘇胺酸 CH OH CH3 X 弱酸性 93 纈胺酸 CH CH3 2 X 脂肪性 105 色胺酸 CH2C8H6N X 芳香性 163 酪胺酸 CH2C6H4OH X 1046 X 芳香性 141 基因表現與生物化學 胺基酸 短寫 縮寫 密碼子 在蛋白質中出現頻率 對人類的必需性 丙胺酸 A Ala GCU GCC GCA GCG 78 半胱胺酸 C Cys UGU UGC 19 硒半胱胺酸 U Sec UGA 天冬胺酸 D Asp GAU GAC 53 穀胺酸 E Glu GAA GAG 63 苯丙胺酸 F Phe UUU UUC 39 X 甘胺酸 G Gly GGU GGC GGA GGG 72 組胺酸 H His CAU CAC 23 異亮胺酸 I Ile AUU AUC AUA 53 X 離胺酸 K Lys AAA AAG 59 X 吡咯離胺酸 O Pyl UAG 亮胺酸 L Leu UUA UUG CUU CUC CUA CUG 91 X 甲硫胺酸 M Met AUG 23 X 天冬醯胺 N Asn AAU AAC 43 脯胺酸 P Pro CCU CCC CCA CCG 52 谷胺醯胺 Q Gln CAA CAG 42 精胺酸 R Arg CGU CGC CGA CGG AGA AGG 51 絲胺酸 S Ser UCU UCC UCA UCG AGU AGC 68 蘇胺酸 T Thr ACU ACC ACA ACG 59 X 纈胺酸 V Val GUU GUC GUA GUG 66 X 色胺酸 W Trp UGG 14 X 酪胺酸 Y Tyr UAU UAC 32 終止編碼 Term UAA UAG UGA 必需胺基酸 人體能消化吸收以及利用的胺基酸只有 20 種。其中有 8 種胺基酸（嬰兒為 9 種）是成人體內不能合成或合成速度不能滿足機體的需要，必須從膳食補充的胺基酸稱為必需胺基酸（EAA），即亮胺酸、異亮胺酸、纈胺酸、甲硫胺酸、苯丙胺酸、色胺酸、蘇胺酸、賴胺酸，組胺酸為小兒生長發育期間的必需胺基酸，胱胺酸、酪胺酸、牛磺酸為早產兒所必需。其他 14 種非必需胺基酸可以用葡萄糖或是別的礦物質來源製造。 肉類中的蛋白質是完全蛋白質，可以提供人體所需的全部胺基酸種類，瘦豬肉的蛋白質含量約為 10 至 17，肥豬肉則只有 22；瘦牛肉為 20 左右，肥牛肉為 151；瘦羊肉 173，肥羊肉 93；兔肉 212；雞肉 233；鴨肉 165；鵝肉 108。肉類的蛋白質經過烹調，有一部分會散在肉湯中，也有一部分水解成胺基酸，溶於肉湯裡，故烹調好的肉湯味道鮮美而富於營養。 氨基酸的分解代謝 在人體中氨基酸中的氮元素以尿素迴圈的方式變成尿素隨尿液或汗液排出體外，而在其他動物中可以銨根、尿素或尿酸形式排除體外，或以醯胺的形式儲存。某些氨基酸可以透過特殊代謝途徑轉變成其他含氮物質如嘌呤、嘧啶、卟啉、某些激素、色素、生物鹼等。氨基酸的分解代謝主要在肝臟中進行。主要方式有氧化脫氨基、聯合脫氨基等，以聯合脫氨基為主。聯合脫氨基的作用機理是在相應轉氨酶作用下生成穀氨酸，再由穀氨酸脫氫酶催化氧化。α 氨基酸脫氨生成的 α 酮酸可以再合成氨基酸或轉變為糖類和脂質，亦可經轉化後進入三羧酸迴圈氧化供能。能轉變為糖的稱生糖氨基酸；能轉變為酮體的稱生酮氨基酸；兩者兼可的稱生糖生酮氨基酸。標準氨基酸中，亮氨酸和賴氨酸為生酮氨基酸，色氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸為生糖生酮氨基酸，其餘為生糖氨基酸。 次要編碼胺基酸 通常的中止密碼子 UGA（硒半胱氨酸）和 UAG（吡咯賴氨酸）編碼的胺基酸，出現在少數蛋白質中。 縮寫 縮寫 全名 中文譯名 結構 支鏈 分子量 等電點 解離常數（羧基） 解離常數（胺基） pKr R 其他 U Sec Selenocysteine 硒半胱胺酸 親水性 O Pyl Pyrrolysine 吡咯離胺酸 鹼性 其它胺基酸 胱胺酸 羥脯胺酸 鳥胺酸 瓜胺酸 鵝膏蕈胺酸 參考文獻 引用 來源 人民教育出版社 普通高中課程標準實驗教科書 國立臺灣大學 莊榮輝 生物化學基礎 胺基酸 國家教育研究院，臺灣翻譯專業發展與資訊科技 元照出版 延伸閱讀 參閱 胺基酸的化學反應 肽 蛋白質 外部連結 Category 氮素代謝 Category 兩性離子