ECLI: ECLI:NL:RBDHA:2017:110

Titel: ECLI:NL:RBDHA:2017:110 Rechtbank Den Haag , 06-01-2017 / C/09/515238 / KG ZA 16-906

Gerecht: Rechtbank Den Haag

Datum uitspraak: 2017-01-06

Zaaknummer: C/09/515238 / KG ZA 16-906

Proceduretype: Kort geding

Onderwerp: Civiel recht; Intellectueel-eigendomsrecht

Rechtsmacht: NL

Taal: nl

Uitspraaktype: Uitspraak

URL: https://data.rechtspraak.nl/uitspraken/content?id=ECLI:NL:RBDHA:2017:110

---

Kort geding, intellectueel-eigendomsrecht, octrooi op werkwijze voor het bereiden van UHT-melk. Verbod op indirecte inbreuk toegewezen.

vonnis 
     RECHTBANK DEN HAAG 
     
     
       Team handel – team voorzieningenrechter 
     
     
     
       zaaknummer / rolnummer: C/09/515238 / KG ZA 16-906 
     
     
     
       
         Vonnis in kort geding van 6 januari 2017 
       
     
     
     
       in de zaak van 
     
     
     
       de besloten vennootschap met beperkte aansprakelijkheid  
       
         DSM IP ASSETS B.V. , 
       gevestigd te Heerlen, 
       eiseres, 
       advocaat: voorheen mr. L.Ph.J. baron van Utenhove te Den Haag, thans mr. J.A. Dullaart te Naaldwijk, 
     
     
     
       tegen 
     
     
     1. de vennootschap naar vreemd recht 
     
       
         NOVOZYMES A/S , 
       gevestigd te Bagsvaerd, Denemarken, 
     
     2. de besloten vennootschap met beperkte aansprakelijkheid 
     
       
         UNIVAR B.V. , 
       gevestigd te Rotterdam, 
       gedaagden, 
       advocaat: mr. M.G.R. van Gardingen te Amsterdam. 
     
     
     
       Eiseres zal hierna worden aangeduid als DSM. Gedaagden zullen hierna worden aangeduid als Novozymes en Univar en gezamenlijk als Novozymes c.s. (vrouwelijk enkelvoud). 
       Voor DSM wordt de zaak inhoudelijk behandeld door mr. ir T.M. Blomme en mr. L.E. Dijkman, beiden advocaat te Amsterdam, bijgestaan door dr. J.H.J. den Hartog en dr. J.C. Elkenbracht, octrooigemachtigden. Voor Novozymes c.s. wordt deze zaak inhoudelijk behandeld door haar procesadvocaat tezamen met mr. A.A.A.C.M. van Oorschot en mr. P. Marcelis, beiden eveneens advocaat te Amsterdam. 
     
     
     
   
   
     
       1 De procedure 
     
       1.1. 
       Het verloop van de procedure blijkt uit: 
       
         
           de dagvaarding van 27 juli 2016, met producties 1 tot en met 34; 
         
         
           de op 7 september 2016 ingekomen akte overlegging producties van Novozymes c.s., met producties 1 tot en met 21; 
         
         
           de op 20 september 2016 ingekomen akte overlegging producties van DSM, met producties 35 tot en met 52; 
         
         
           de e-mail van 23 september 2016 van Novozymes c.s. waarin zij bezwaar maakt tegen de producties 39 tot en met 42 van DSM en de e-mail van 25 september 2016 met daarin de reactie van DSM; 
         
         
           de op 29 september 2016 ingekomen akte overlegging producties van Novozymes c.s., met producties 22 tot en met 26; 
         
         
           de e-mail van 6 oktober 2016 van Novozymes c.s. met daarin de tussen partijen gemaakte proceskostenafspraak, een aanvulling op productie 22 en een door de voorzieningenrechter als productie 27 aangemerkte productie; 
         
         
           de mondelinge behandeling van 7 oktober 2016;  
         
         
           de pleitnota van DSM met uitzondering van de niet-voorgedragen paragrafen 142-143, 146; 
         
         
           de pleitnota van Novozymes c.s., met uitzondering van de niet-voorgedragen paragrafen 57 (deels) en 58, 111-113 en 122-126. 
         
       
       
     
     
       1.2. 
       Bij e-mail van 23 september 2016 heeft Novozymes c.s. bezwaar tegen de door DSM overgelegde producties 39 tot en met 42, omdat deze producties geen reactief karakter zouden hebben en ten tijde van het uitbrengen van de dagvaarding reeds bekend hadden kunnen zijn. Bij e-mail van 25 september 2016 heeft DSM hierop een reactie gegeven. Bij e-mail van 27 september 2016 heeft de rechtbank namens de voorzieningenrechter aan partijen bericht dat hij niet voorafgaand aan de zitting over dit bezwaar kan beslissen. Ter zitting heeft de advocaat van Novozymes c.s. verklaard dat Novozymes c.s. met betrekking tot de bestreden producties zekerheidshalve een verweer heeft voorbereid, maar dat zij haar bezwaar voorwaardelijk handhaaft, namelijk indien en voor zover wordt geoordeeld dat Novozymes c.s. die producties van DSM onvoldoende zou hebben weersproken. De advocaat van Novozymes c.s. heeft verzocht om zo nodig in de gelegenheid te worden gesteld zich nader over die producties uit te laten. 
       
     
     
       1.3. 
       Vonnis is nader bepaald op heden. 
       
       
     
   
   
     
       2 De feiten 
     
       2.1. 
       DSM is een dochteronderneming van een mondiaal opererend concern dat actief is op het gebied van gezondheid, voeding en materialen. Tot het assortiment van DSM behoort onder meer het product Maxilact, een lactasepreparaat. 
       
     
     
       2.2. 
       DSM houdster van het Europese octrooi EP 1 954 808 B1 (hierna: EP 808 of het octrooi), met als titel  ‘Enzyme preparation yielding a clean taste’ . Het octrooi is blijkens het octrooischrift verleend op 1 januari 2014 op een aanvrage daartoe met nummer WO 2007/060247 van 28 november 2006 onder inroeping van prioriteit op basis van EP 05111392 van datum 28 november 2005 en EP 06113062 van datum 25 april 2006. Het octrooi is gedesigneerd voor meerdere landen, waaronder Nederland, Duitsland en Frankrijk. Tegen EP 808 is oppositie ingesteld bij het EOB door Novozymes en Du Pont Nutrion Biosciences ApS (hierna: Du Pont). De oppositieafdeling van het EOB (hierna: OD) heeft bij mondelinge beslissing van 11 maart 2016 de nietigheidsverweren van Du Pont en Novozymes gepasseerd en het octrooi in stand gehouden conform het derde hulpverzoek. Tegen de beslissing van de OD (waarvan de schriftelijke gronden op 28 april 2016 zijn gegeven) is beroep ingesteld bij de Technische Kamer van Beroep (hierna: TKB) van het EOB. Dit hoger beroep wordt behandeld in een versnelde procedure. 
       
     
     
       2.3. 
       
         In deze procedure beroept DSM zich nog uitsluitend op de gewijzigd in stand gehouden conclusies 1 tot en met 7, waarvan conclusie 1 en conclusie 6 onafhankelijk zijn, welke in de oorspronkelijke Engelse taal als volgt luiden (waarbij de toevoeging op de conclusie zoals verleend is onderstreept): 
         1. Process to produce a dairy product which comprises using a preparation of a neutral lactase from Kluyveromyces which comprises less than 30 units arylsulfatase activity per Neutral Lactase Unit (NLU) of lactase activity  and wherein said dairy product is UHT milk and said lactase is an intracellular produced lactase . 
       
       
       
         2. Process according to claim 1, wherein said lactase comprises less than 20 units arylsulfatase activity per NLU of lactase activity, more preferably less than 10 units arylsulfatase activity per NLU of lactase activity. 
       
       
       
         3. Process according to claim 1 or 2, wherein said lactase is a K. lactis lactase. 
       
       
       
         4. Process according to any preceding claim, wherein said lactase has a pH optimum between pH=6 and pH = 8. 
       
       
       
         5. Process according to any preceding claim, wherein said milk is cow milk. 
       
       
       
         6. Use of a preparation of a neutral lactase from Kluyveromyces which comprises less than 30 units arylsulfatase activity per Neutral Lactase Unit (NLU) of lactase activity, for producing a dairy product  and wherein said dairy product is UHT milk and said lactase is an intracellular produced lactase . 
       
       
       
         7. Use according to claim 6, wherein said milk is cow milk. 
       
       
       
         In de niet bestreden Nederlandse vertaling luiden deze in stand gehouden conclusies als volgt: 
       
       
       
         1. Werkwijze voor het bereiden van een zuivelproduct, omvattende het gebruiken van een preparaat van een neutrale lactase uit kluyveromyces, dat minder dan 30 eenheden arylsulfatase-activiteit per neutrale lactase-eenheid (NLE) lactase-activiteit omvat en waarbij genoemd zuivelproduct UHT melk is en genoemde lactase een intracellulair geproduceerde lactase is. 
       
       
       
         2. Werkwijze volgens conclusie 1, waarbij genoemde lactase minder dan 20 eenheden arylsulfatase-activiteit per NLE lactase-activiteit, met een grotere voorkeur minder dan 10 eenheden arylsulfatase-activiteit per NLE lactase-activiteit, omvat. 
       
       
       
         3. Werkwijze volgens conclusie 1 of 2, waarbij genoemde lactase een K. lactis-lactase is. 
       
       
       
         4. Werkwijze volgens een der voorafgaande conclusies, waarbij genoemde lactase een pH-optimum tussen pH= 6 en pH= 8 heeft. 
       
       
       
         5. Werkwijze volgens een der voorafgaande conclusies, waarbij genoemde melk koeienmelk is. 
       
       
       
         6. Toepassing van een preparaat van een neutrale lactase uit kluyveromyces, omvattende minder dan 30 eenheden arylsulfatase-activiteit per neutrale lactase-eenheid (NLU) lactase-activiteit, voor het produceren van een zuivelproduct en waarbij genoemd zuivelproduct UHT melk is en genoemde lactase een intracellulair geproduceerde lactase is. 
       
       
       
         7. Toepassing volgens conclusie 6, waarbij genoemde melk koeienmelk is. 
       
       
     
     
       2.4. 
       In de oorspronkelijke beschrijving van het octrooi is voorts – voor zover hier van belang – het volgende opgenomen: 
       
       
         [0002]	The use of enzymes to improve the chemical, physico-chemical or organoleptic nature of food grade products is wide spread. Also in the processing of cow milk and other animal derived substrates, the use of enzymes adds significant value to the end product. Examples are incubations with lactase to render milk acceptable for lactose intolerant individuals, proteolytic hydrolysis of casein and whey proteins to alleviate allergenicities and to improve foam characteristics, the modification of egg phospholipids using phospholipase A2 to improve baking performance and stabilize mayonaises, the use of transglutaminase on meat and fish products to improve hardness and elasticity as well as the removal of oxygen from egg products or grated cheese by adding glucose oxidase. Additionally, enzyme treatments are being used to enhance the flavor of various animal derived food products. For example, proteases are being used to speed up flavour development in fish and meat extracts. Furthermore, accelerating flavor development in cheese is a well known target. Whereas EMC (Enzyme Modified Cheese) is an established product in which primarily various lipases are used, speeding up the subtle taste changes involved in the aging of cheeses by adding minor quantities of exoproteases, lipases or esterases, is a more recent development.  
         [0003]	The invention relates to lactase. Lactase or ß-galactosidase (E.C: 3.2.1.23) is an enzyme, which catalyzes the hydrolysis of lactose (a disaccharide) into its component monosaccharides glucose and galactose. Lactose is present in dairy products and more specifically in milk, skimmed milk, cream and other milk products. The breakdown of lactose occurs in the intestinal wall of the human body (and other mammals) by the natural presence of lactase. 
         [0004]	The nutritional and functional problems caused by lactose in most populations that lack lactase are well known and described. Members of such populations cannot hydrolyze the lactose, which in such cases passes into the large intestine, where it produces dehydration, poor calcium absorption, diarrhoea, flatulence, belching and cramps, and, in severe cases, even watery explosive diarrhoea.  
         [0005]	An important industrial application of lactase is in the production of lactose-hydrolyzed milk products for lactose intolerant individuals. Such hydrolysed milk products include pasteurized milk, UHT-milk and milk reconstituted from all or part of its original constituents with or without intermediate processing steps such as protein hydrolysis. Treatment with lactase may be done prior to and after the heat-treatment of the milk. The lactase treatment may be done by adding the enzyme to the milk. The solubility properties of lactose are such that it may lead to its crystallization, leading to a sandy or gritty texture. Such undesired texture may be found in some dairy products such as condensed milk, evaporated milk, dry milk, frozen milk, ice cream, and in confectionary products with a high content of milk. Full or partial hydrolysis of lactose by lactase eliminates this problem, providing products with a homogeneous texture and as a result a higher consumer acceptance.  
         [0006]	Another industrial application of lactase is to increase sweet taste in lactose containing products like milk or yoghurt. The hydrolysis of lactose in such products results in increased sweet taste as a result of the production of glucose. Another industrial application of lactase is the hydrolysis of lactose products containing dairy components such as bread. Lactose is added in such products to enhance flavour, retain moisture, provide browning and improve toasting properties. Hydrolyzed lactose syrups are promising in terms of e.g. enhancing crust-colour development, improving flavour and aroma, modifying texture, extending shelf life and strengthening loaf structure.  
         (…) 
       
       
       
         [0008]	Lactases have been described for and isolated from a large variety or [bedoeld zal zijn: of, vzr] organisms, including micro-organisms. Lactase is often an intracellular component of micro-organisms like  Kluyveromyces  and  Bacillus. Kluyveromyces  and especially  K. fragilis  and  K.lactis,  and other yeasts such as those of the genera  Candida, Torula  and  Torulopsis  are a common source of yeast enzymes lactases, whereas  B. coagulans  or  B circulans  are well known sources for bacterial lactases. Several commercial lactase preparations, derived from these organisms are available such as Maxilact® (from  K. lactis,  produced by DSM, Deflt, [bedoeld zal zijn: Delft, vzr] The Netherlands). All these lactases are so called neutral lactases since they have a pH optimum between pH = 6 and pH = 8. Several organisms such as  Aspergillus niger  and  Aspergilus oryzae  can produce extracellular lactase, and US patent 5,736,374 describes an example of such lactase, produced by  Aspergillus oryzae.  The enzymatic properties of lactases like pH- and temperature optimum vary between species. In general, however, lactases that are excreted show a lower pH-optimum of pH = 3.5 to pH = 5.0; intracellular lactases usually show a higher pH optimum in the region of pH = 6.0 to pH = 7.5, but exceptions on these general rules occur. The choice for a neutral or acidic lactase depends on the pH profile in the application. In applications with neutral pH, neutral lactases are usually preferred; such applications include milk, ice cream, whey, cheese, yoghurt, milk powder etc. Acid lactases are more suited for applications in the acidic range. The appropriate lactase concentration is dependent on the initial lactose concentration, the required degree of hydrolysis, pH, temperature and time of hydrolysis.  
         [0009]	Although aimed at improving the functionality and/or taste profiles of the food product, occasionally an enzyme treatment can have unexpected and undesirable side effects. An example of an undesirable side effect is the development of off-flavor as a result of the enzyme treatment.  
         [0010]	Mettall et. Al [bedoeld zal zijn: Mittal et al, vzr], The Australian Journal of Dairy Technology, (1991), 46-48 describes the problem of off-flavor development when milk is treated with lactase. According to this publication high levels of protease will result in the rapid development of off-flavors. Production processes are therefore optimised to minimize proteolytic side activities in order to reduce the risk of off-flavour formation. An example of a purification process for  K lactis  derived lactase is described in WO 02/081673. 
         [0011]  	It is found that even lactase preparations with low protease activity can still give rise to off-flavour formation. This is especially the case for the neutral lactases, derived from the cytoplasm of yeast. The off-flavour formation that is associated with the use of lactase preparations is especially critical for lactose hydrolysed UHT-milk. The lactases that are used in this case are neutral lactases because of their favourable pH optimum for milk. The UHT milk has received a high heat treatment to obtain a shelf life of several months at room temperature. The long storage times outside the refrigerator make these products especially prone to off-flavour formation: even a very low off-flavour formation rate can give rise to significant off-flavour formation after several months of storage, making the product unattractive for consumption.  
       
       
       
         (…) 
       
       
       
         [0013]	Surprisingly it is now found that the presence of arylsulfatase as contaminating side activity in enzyme preparations, even at very low levels, can lead to a strong development of off-flavor in a product when a substrate is treated with the preparation, and that the use of an enzyme preparation having no or a reduced aryl sulfatase activity results in a strong reduction of off-flavor development. 
         [0014]	Accordingly, the invention provides a process, to produce a dairy product, which comprises using a preparation of a neutral, lactase which comprises less than 30 units arylsulfatase activity per NLU of lactase activity.  
         [0015]	The lactase preparation may advantageously be used in food and feed products to hydrolyse lactose without the formation of off-flavour compounds.  
         [0016]	We have surprisingly found that aryl-sulfatase is a crucial enzyme activity, responsible for off-flavor formation. We have found confirmative evidence by adding aryl-sulfatase to UHT-milk and which resulted in that this single enzyme is capable to mimic the off-flavor often observed in lactase-treated UHT-milk. 
       
       
       
         [0017]	Without wishing to be bound by any scientific theory, it is believed that hydrolysis of metabolic conjugates, in particular alkyl phenols substituted with a sulfate group, by arylsulfatases is a mechanism resulting in the development of off-flavor. Accordingly, the enzyme preparations are particular advantageous for the treatment of substrates containing an alkyl phenol substituted with a sulphate group.  
         (…) 
       
       
       
         [0029]	The preparation of intracellular lactases requires the disruption of the cells to release the lactase enzyme. At the same time, other cytoplasmic enzymes are released. The quality of an industrial preparation of the lactase is determined by ratio of side activities to lactase activity. Especially proteases are critical side enzymes since they are known to lead to unwanted side effects in application, such as milk clotting or off-flavour formation in milk. Off-flavour formation is especially critical in products with a long shelf life and which are stored at room temperatures. One such product is UHT-milk, and off-flavour formation is a known problem for lactose hydrolysed UHT-milk. The UHT-milk is very sensitive to off-flavour formation; when a lactase preparation does not generate off-flavour in UHT-milk, it will usually also not generate off-flavour in other applications. Compounds associated with off-flavour formation in milk, and especially UHT-milk, are related to both proteolysis and Maillard reactions (Valero et al (2001) Food Chem. 72, 51-58). Any proteases present as side activities in lactase preparations potentially enhance the off-flavour formation; it is unclear what levels of proteases are required, but with storage times of several months even very low proteolytic activity could be important. The UHT-milk is very sensitive to off-flavour formation; when a lactase preparation does not generate off-flavour in UHT-milk, other than the off-flavours decribed (as  e.g.  described in Valero et al (2001) Food Chem. 72, 51-58) it will usually also not generate off-flavour in other applications. The UHT-application is therefore a good method to evaluate the quality of lactase preparations regarding their off-flavour potential. Since proteases were held at least partly responsible for the off-flavour formation, efforts have focussed on reducing protease levels of lactase products. We have found, however, that a reduction of protease levels does not lead to complete removal of off-flavour formation in UHT-milk. We have surprisingly found that aryl-sulfatase is a crucial enzyme activity, responsible for off-flavor formation. We have found confirmative evidence by adding aryl-sulfatase to UHT-milk and which resulted in that this single enzyme is capable to mimic the off-flavour often observed in lactase-treated UHT-milk. 
         (…) 
         [0031]	We performed a detailed sensory analysis of various samples of UHT-milk that either contained no off-flavour or that contained significant levels of off-flavour (example 1). These sensory analyses were combined with detailed analysis of the chemical composition of the samples. Several compounds were identified as key aroma compounds, and most of them had been described previously as associated with UHT-milk. Surprisingly,  p -cresol was also identified as a key off-flavour compound. This compounds has not been described previously among the off-flavour compounds in UHT-milk (Valero et al (2001) Food Chem. 72, 51-58). It can be generated by aryl-sulfatase from its sulfate conjugate that is present is very low amounts (ppb-levels) in milk (V. Lopez, R.C. Lindsay J Agric. Food Chem. (1993), 41, 446-454; M. Killic & R.C. Lindsay, J Dairy Sci (2005) 88, 7-12; M Kilic & R.C. Lindsay J Agric Food Chem (2005) 53, 1707-1712). We have surprisingly found that aryl-sulfatase is an enzyme activity in lactase preparations and responsible for off-flavour formation. We confirmed this by adding aryl-sulfatase to UHT milk and found that this single enzyme is indeed capable to mimic the off-flavour often observed in lactase treated UHT-milk. We subsequently developed a chromatographic process to remove the aryl-sulfatase from the lactase enzyme, which is derived from  K. lactis.  We found that the removal of aryl-sulfatase also results in removal of off-flavour formation in UHT-milk, as concluded from trials with taste panels. The aryl-sulfatase levels in the final lactase product are <20 units aryl-sulfatase, preferably <10 units aryl- sulfatase, even more preferably <8 units aryl-sulfatase and most preferably 0 units aryl-sulfatase. The aryl-sulfatase units are defined in example 2 and are normalized for lactase activity expressed in NLU and also defined in example 2). Several purifications routes for lactases have been described (e.g. in WO02/081673), but these purification processes were not directed to remove the aryl-sulfatase. The present results show that aryl-sulfatase and lactase, both derived from  K lactis,  have a very similar elution behaviour on ion exchange (Q-sepharose) and hydrophobic interaction (butyl-sepharose) chromatography. Therefore it is expected that the described prior art routes will not result in lactase preparations free from aryl-sulfatase activity.  
         [0032]	Beside the reduction of aryl-sulfatase levels in lactase preparations by chromatography there are other ways to reduce or eliminate aryl-sulfatase activity from the lactase preparation. These are 1) the addition of sulfate to the growth medium. Sulfate is known the repress aryl-sulfatase expression (Beil etal. (1995) Eur. J. Biochem. 229, 385-394), and sulfate addition to the medium is therefore expected to lower aryl-sulfatase levels; 2) elimination or disruption of the gene for aryl-sulfatase from the genome of the organism by either random mutagenesis techniques or by a directed approach using  e.g.  molecular biology technologies known to the person skilled in the art, 3) screening and selection of a strain that is a natural low producer or non-producer of aryl-sulfatase activity; 4) addition of an inhibitor of the enzyme. It is  e.g.  known that certain classes of aryl-sulfatases are inhibited by phosphate ions.  
         (…) 
       
       
       
         
           Materials Methods 
         
       
       
       
         [0100]	 Activity assay arylsulfatase : Arylsulfatase activity was determined using p-nitrophenylsulfate (obtained from Sigma) as a substrate. For activity measurements, 0.5 ml of substrate solution (20 mM p-nitrophenylsulfate in 100 mM NaPi; buffer pH6.5) was mixed with 0.5 ml sample solution containing the arylsulfatase activity. The solution was incubate [bedoeld zal zijn: incubated, vzr] at 37°C for 3 hours. Than the reaction was stopped by addition of 1.5 ml 0.5M NaOH. The OD at 410 nm was determined (1 cm pathlength) against a blank experiment in which water was added instead of sample solution. As reference, a solution was prepared in which the enzyme was added after the reaction was stopped with NaOH. The OD410 of this reference solution was subtracted from the OD410 determined for the solution in which the enzyme was active for three hours. An aryl sulfatase unit (ASU) is expressed as the change in OD410 *10E6/hr. For liquid products, the aryl sulfatase activity can [bedoeld zal zijn: be, vzr] expressed as the change in OD410 *10E6/hr per ml of product. For solid products, the aryl sulfatase activity can expresses [sic, vzr] as the change in OD410 *10E6/hr per g of product. When the activity of the enzyme of interest is known, the arylsulfatase activity can also be expressed as the as [sic, vzr] the change in OD410 *10E6O/hr per unit of activity of enzyme of interest. Activity assay acid lactase: Acid lactase is incubated during 15 minutes with o-nitrophenyl-beta-D-galacto- pyranoside (Fluka 73660) at pH 4.5 and 37 degrees C to generate o-nitrophenol. The incubation is stopped by adding 10% sodium carbonate. The extinction of the o-nitrophenol generated is measured at a wave length of 420 nm and quantifies acid lactase activity. One acid lactase unit (ALU) is the amount of enzyme that under the test conditions generates 1 micromol of o-nitrophenol per minute.  
         (…) 
       
       
       
         
           Example 2 
         
       
       
       
         
           Determination of aryl-sulfatase and ß-galactosidase activity. 
         
       
       
       
         [0104]	Arylsulfatase activity was determined using p-nitrophenylsulfate (obtained from Sigma) as a substrate. For activity measurements, 0.5 ml of substrate solution (20 mM p-nitrophenylsulfate in 100 mM NaPi, buffer pH6.5) was mixed with 0.5 ml sample solution containing the arylsulfatase, activity. The solution was incubated at 37°C for 3 hours. Than the reaction was stopped by addition of 1.5 ml 0.5M NaOH. The OD at 410 nm was determined (1 cm pathlength) against a blank experiment in which water was added instead of sample solution. As reference, a solution was prepared in which the enzyme was added after the reaction was stopped with NaOH. The OD410 of this reference solution was subtracted from the OD410 determined for the solution in which the enzyme was active for three hours. The sulfatase activity is expressed as the change in OD410 *10E6/hr and per NLU. The lactase activity (NLU) for the sample solution was determined as given below.  
         (…) 
       
       
       
         
           Example 7 
         
       
       
       
         
           Comparison of Non-purified and purified lactase 
         
       
       
       
         [0110]	Several lactase preparations were submitted to the off-flavour test which is described in example 4. The lactase preparations differed in aryl-sulfatase content. For each preparation, at least two samples were used; individual samples varied in aryl-sulfatase activity, and activity ranges are indicated in the right column of table 1. The results of the off- flavour test are given in table 1. Clearly, levels of arylsulfatase activity are correlated with off-flavour formation. Low levels of aryl-sulfatase (19 or less, see table 1) do not cause off-flavour formation whereas increasing levels lead to increased off-flavour formation. It is also clear that the lactase preparation after Q-Sepharose still shows off-flavour development, even though the protease levels are low (see example 5).  
       
       
         
           
         
       
       
       
         
           Example 8 
         
       
       
       
         
           Different commercial enzyme preparations contain arylsulfatase activity 
         
       
       
       
         [0111] 	Various enzyme products produced from different sources and recovered by different processing routes were collected and were analysed for arylsulfatase activity using the assay specified in the Materials & Methods section. From the results obtained (see Table 2), it is clear that enzyme preparations obtained from various microorganisms such as Aspergillus oryzae, Kluyveromyces lactis, Rhizomucor miehei, Talaromyces emersonii and Trichoderma harzianum can be seriously contaminated with arylsulfatase activity. 
       
       
       
         [0112]	These enzyme preparations can advantageously be purified by the process according to the invention. 
       
       
       
         
           
         
       
       
       
     
     
       2.5. 
       
         Met betrekking tot de ongewenste bijsmaak in gehydroliseerde zuivelproducten is door partijen onder meer de volgende publicatie aangehaald:  
         - S.B. Mittal et al (1991):  “The effect of protease contamination in lactase on the flavour of lactose-hydrolyzed milks” . In deze publicatie, die in de oppositieprocedure bekend is als D19, is voor zover hier van belang het volgende opgenomen: 
       
       
       
         The manufacture of both lactose-hydrolyzed pasteurized milk and lactose-hydrolyzed UHT milk thus both rely on the use of lactase. Lactases are commercially available from a number of sources, and are generally of either microbial or fungal origin. The lactases commercially available thus differ considerably in their source organism, in their optimal pH of effectiveness and optimum temperature of operation. Some also requires the presence of co-factors to be completely effective. In general, lactases are extracted from a “biological soup” which contains a wide range of metabolites of the organisms. Clearly, it is of considerable importance that the lactase preparations used by the dairy industry for hydrolysis be as pure as possible and of consistent quality. Contaminants of particular importance are proteases, which if introduced into milk, can result in the development of bitter flavours, and in extreme cases coagulation of the product. It should be noted that proteases are extremely heat resistant, and can survive even UHT treatment. 
       
       
       
         (…) 
       
       
       
         Conclusions 
         Care must be taken by the manufacturers of lactose-hydrolyzed products to ensure that any lactase preparations employed are, as far as possible, free from contaminating proteases. High levels of protease will result in the rapid development of off-flavours in the product, and may also decrease its physical stability. This problem can occur in both UHT and pasteurized products. We suggest that manufacturers seek an enforceable guarantee from suppliers that protease contamination of lactase will not exceed specified levels. 
       
       
     
     
       2.6. 
       Novozymes is een internationaal biotechbedrijf. Sinds 2009 verhandelt Novozymes onder de naam Lactozym® Pure een lactase (enzym)preparaat dat gebruikt wordt voor de behandeling van zuivel. Lactozym® Pure bestaat in meerdere varianten met een verschillende lactase-activiteit, welke grootheid door Novozymes wordt aangeduid als LAU (Lactase Activity Unit), van 6500 LAU/g, 2600 LAU/g of 1300 LAU/g. Het product wordt in niet-steriele vorm (aangeduid met de letter L) of steriele vorm (aangeduid met de letters LS) verkocht, waarbij de steriele vorm vrijwel uitsluitend voor UHT-melk wordt gebruikt en de niet-steriele vorm mede voor UHT-melk wordt gebruikt. 
       
     
     
       2.7. 
       Univar is de exclusieve distributeur van Lactozym® Pure in Europa. Zij heeft een opslagfaciliteit in Bergen op Zoom. 
       
     
     
       2.8. 
       Tussen januari en september 2014 hebben DSM en Novozymes met elkaar onderhandeld over een licentie met betrekking tot EP 808. Novozymes heeft een door DSM aangeboden licentie geweigerd. 
       
     
     
       2.9. 
       In de oppositieprocedure heeft Novozymes – voor zover hier van belang – de nieuwheid van de geclaimde materie bestreden met een beroep op openbaar voorgebruik. In dit verband heeft zij gesteld dat vóór de prioriteitsdatum een lactasepreparaat onder de naam Lactase Y Amano L met een ASU/NLU-ratio binnen het geclaimde bereik werd gebruikt voor de bereiding van een melk-koffiedrankje met de naam ‘First Drip Straight Latte’. Dit lactasepreparaat was afkomstig van de Japanse onderneming Amano Enzyme Inc (hierna: Amano). Het gebruik van dit preparaat zou hebben plaatsgevonden door (de rechtsvoorganger van) Pokka Sapporo Food & Beverage (hierna: Pokka). Daarnaast heeft Novozymes met een beroep op (het gebruik van) Lactase Y Amano L de inventiviteit van de geclaimde materie bestreden. 
       
       
         2.9.1. 
         In de beslissing heeft de OD met betrekking tot de nieuwheid van conclusie 1 zoals verleend – voor zover hier van belang – het volgende overwogen: 
         
       
       
         5.3.14 
         D47 is an excerpt from a large distribution industry publication in Japan which indicates that a product called "Lactase Y Amano L" was available from Amano Enzyme for use in lactose hydrolysis or dairy processing. Lactase Y Amano L is obtained from Kluyveromyces lactis. D47 is considered to be an enabling disclosure insofar that the product is 	publicly available for a certain period of time before the filing date of the opposed patent. Claim 1 only differs from the explicit disclosure of D47 in that the arylsulfatase/lactase is 30 or less. This is an intrinsic property which was disclosed together with the product as taught by G1/92.  
         
         
           The following points were considered:  
         
         
       
       
         5.3.15 
         The assay in the present patent causes some ambiguity concerning the scope of claim 1 (see above). Consequently, arguments casting doubt on the arylsulfatase/lactase ratio of the prior art product, must be evaluated in the light of this ambiguity. None of the arguments (absence of statistical evaluation of the data in D48, possible difference of stability of arylsulfatase and lactase during storage) carry enough weight to convince the Opposition Division that the (use of the) product of D47 does not fall in the scope of claim 1.  
         
       
       
         2.9.2. 
         Document D47 waarnaar de OD verwijst (productie GP7 in dit geding) betreft een in het vaktijdschrift  ‘Monthly Food Chemical’  van september 2003 gepubliceerd overzicht van commercieel beschikbare lactase (β-galactosidase) preparaten. Hieronder is deze publicatie – voor zover van belang – weergegeven. In de eerste kolom is de product naam vermeld, in de tweede kolom de distributeur, in de derde kolom de fabrikant, in de vierde kolom de toepassing. In de bij de in de tweede rij (‘Lactase Y Amano L’) behorende (om layout redenen niet afgebeelde) vijfde kolom (belangrijkste kenmerk) is vermeld  ‘from Kluyveromyces lactis’ . Dat is ook het geval voor de in de tweede rij genoemde productnaam GODO-YNL. 
         
         
           
             
           
         
         
       
       
         2.9.3. 
         Met betrekking tot de nieuwheid van conclusie 1 volgens het eerste hulpverzoek, waarbij de materie van die conclusie is teruggebracht tot koemelk, heeft de OD het volgende overwogen: 
         
       
       
         6.1.6 
         Opponent 1 considers that the Lactase Y Amano L product specification sheet (D52 exhibit 2) alone is sufficient to deny novelty of claim 1. 
         
       
       
         6.1.7 
         The Patentee has not admitted that the Lactase Y Amano L product specification sheet was available to the public, but did not provide any arguments. 
         
       
       
         6.1.8 
         The Opposition Division considers that the public availability of the Lactase Y Amano L product and its accompanying specification sheet which shows the specific use in milk, is an enabling disclosure for the subject matter of claim 1 of the first auxiliary request. 
         
       
       
         2.9.4. 
         Het betreffende  ‘product specification sheet’  waarna de OD verwijst (exhibit 2 in D52 / annex 2 bij productie GP2 in dit geding) luidt voor zover hier van belang als volgt: 
         
         
           
             
           
         
         
       
       
         2.9.5. 
         In de procedure bij de OD heeft Novozymes ook een beroep gedaan op een op 13 december 2004 gedateerd ‘Composition Statement’ met betrekking tot Coffee Straight Latte. Dit document (in de oppositieprocedure bekend als bijlage 7 van D52 / in dit geding overgelegd als bijlage 7 bij productie GP2) vermeldt – voor zover hier van belang – het volgende: 
         
         
           
             
           
         
       
       
         2.9.6. 
         Met betrekking tot de nieuwheid na het derde hulpverzoek, waarbij conclusie 1 is teruggebracht tot UHT-melk, heeft de OD het volgende overwogen: 
         
         
           8.2.1.3 	The Opposition Division considers that, independently whether UHT milk is actually treated by Lactase Y Amano L in the Pokka factory, there is no indication that the process is made available to the public: no evidence of visitors accessing the factory and witnessing the process was provided and the provided process description is heavily redacted. This points towards secrecy rather than publicity. 
         
         
         
           8.2.1.4 	Consequently, there is no evidence on file showing that Lactase Y Amano L was publicly used before the filing date in a process according to claim 1. Exhibit 2 in D52 does not disclose the use of the lactase in UHT milk and is therefore not an enabling disclosure for the subject matter of claim 1.  
         
         
       
       
         2.9.7. 
         Met betrekking tot een inventiviteitsaanval op basis van D47 (het gebruik van Lactase Y Amano L voor zuivel) heeft de OD – voor zover hier van belang – het volgende overwogen: 
         
       
       
         8.3.5 
         Opinion of the opposition division: 
         
         
           The Opposition Division is of the opinion that an inventive step is present, essentially because none of the prior art on file has linked p-cresol as off-flavour with the presence of arylsulfatase in Kluyveromyces lactase prepartions. 
         
         
         
           The argument that identifying off-flavours, tracing the cause and eliminating it is routine, is based on hindsight. 
         
         
         
           The patent solves the problem over the whole practical scope of the claims. Overinterpretation of the claims (outside what the skilled person would consider) cannot be used to conclude to the absence of an inventive step on the basis that the problem is not solved. 
         
         
       
       
         8.3.6 
         In Particular, the Opposition Division has considered the following: 
         
       
       
         8.3.7 
         Selecting D47 or exhibit 2 in D52 as the closest prior art would be based on the knowledge of the arylsulfatase/lactase ratio and hence be based on hindsight. Even if one would estimate that the problem is not solved over the whole scope and formulate a less ambitious problem not 	involving off flavours, selecting D47 or exhibit 2 in D52 would be a 	tainted arbitrary choice: there is no indication for selecting the Lactase Y Amano L product over any other neutral lactase for the treatment of UHT milk. Other lactases have been shown with UHT milk 	(e.g. D19 or D65) and would be a more promising starting point.  
         
       
       
         8.3.8	• 
         
           D19 [de publicatie van Mittal, vzr] is the closest prior art: it discloses the treatment of UHT milk 	with Kluyveromyces lactase and is concerned with the formation of off-flavours. 
           • The difference between the closest prior art (D19) and the present invention is that the amount of arylsulfatase relative to the amount of lactase is reduced.  
           	• The effect of this difference is a reduced (risk of) off-flavour  
           	development. 
           • The residual problem can be formulated as the provision of an improved Kluyveromyces lactase preparation for use in the treatment of UHT milk. 
           	• The solution is to use a Kluyveromyces lactase preparation where the  
           	ratio of the arylsulfatase/lactase is 30 or less.  
           	• The skilled person is aware that off-flavours can be formed during the  
           	treatment of milk by Kluyveromyces lactase. However, the cause of off- 
           	flavours is identified as proteases (D19). Some prior art does connect  
           	arylsulfatase in milk with p-cresol: D28 does so in the context of  
           	contribution to flavour, in particular in cheese; D34 deals with the  
           	arylsulfatase contamination of gellan obtained from Sphingomonas; D66 
           	identifies phenols (including p-cresol) as responsible of the cowy flavour 
           	of cow's milk and concludes that phenols are mostly present as sulfates  
           	because they are released after addition of arylsulfatase; D67 deals with 
           	a method to produce alkylphenols for use as flavour additives and  
           	mentions (see [0004]) that alkylphenol can be released from the  
           	corresponding sulfates by hydrolysis with arylsulfatase. To conclude  
           	that one of these documents would have incited the skilled person to  
           	reduce the level of arylsulfatase in Kluyveromyces lactase would be  
           	based on hindsight.  
         
         
         
           (…) 
         
         
       
       
         8.3.10	• 
         
           The argument based on the routine detection and identification of p- 
           cresol as off-flavour compound, subsequent routine identification of arylsulfatase as its cause and routine steps to eliminate this cause cannot be followed by the opposition division because it is essentially a blanket statement which could be applied to any off-flavour.  
         
         
       
     
     
       2.10. 
       Na daartoe verlof te hebben verkregen van de voorzieningenrechter van de rechtbank Rotterdam heeft DSM op 13 en 17 mei 2016 conservatoir bewijsbeslag doen leggen onder Univar.  
       
     
     
       2.11. 
       Naar aanleiding van de gelegde beslagen (en ter voorkoming c.q. beëindiging van een exhibitieprocedure) heeft Univar onder meer het volgende verklaard: 
       
       
         
           
         
       
       
     
     
       2.12. 
       In een door haar ondertekende verklaring van 9 augustus 2016 schrijft mevrouw [A] (hierna: [A] ), werkneemster van Amano, onder meer het volgende: 
       
       
         To answer the question whether this was publically known: yes, at least to us, and without any secrecy obligation whatsoever. We (I myself and other employees of Amano) were aware at the time that Pokka used our Lactase Y “Amano” L for degrading lactose in milk that would be used in Pokka’s milk coffee product with a shelf life of 9 months; we were aware therefore that our product would be used for milk that would be UHT processed in order to obtain such long shelf life. (…) 
       
       
       
         (…) 
       
       
       
         We may not have known all details of the entire recipe of Pokka's milk coffee, and  
         indeed certain details of Pokka's specific process for making its milk coffee have  
         been redacted, but that does not change the fact that we knew, without any restrictions or confidentiality obligations, that the Amano Lactase was used to treat  
         UHT milk in the milk coffee. 
       
       
     
     
       2.13. 
       In een door hem ondertekende verklaring van 10 augustus 2016 schrijft de heer [B] (hierna: [B] ), in dienst van Pokka, onder meer het volgende: 
       
       
         In 2002 Pokka decided to use Amano’s Amano-Lactase for the production of the ‘First Drip Straight Latte’ milk coffee drink (hereinafter ‘Pokka Milk-Coffee’). One of the ingredients in Pokka Milk-Coffee is UHT milk. We use UHT milk because of its longer shelf-life (in comparison to fresh or pasteurised milk). The usage of UHT milk is very common in the Japanese market. Pokka Milk-Coffee has a shelf life of 9 months (…). 
         (…) 
          As evidenced in the previous declaration it was publicly announced that the milk in our Milk-Coffee would be treated with lactase (see Beverage Japan Journal, Annex 2; Exhibit 7, Annex B(en), second page). From the shelf-life of 9 months (see above) it was publicly known that the Milk-Coffee underwent UHT processing. In addition it was publicly known that Pokka used lactase to treat milk that would be UHT treated. As explained above, that we used Amano-Lactase was not a secret either and anybody who would have enquired which lactase preparation we used would have been told that it was Amano-Lactase. 
       
       
     
     
       2.14. 
       Het fabricageproces van het Koffie-melk-drankje in de Pokka-fabriek is beschreven in het hierna afgebeelde (grotendeels afgeblokte) document: 
       
       
         
           
         
       
     
     
       2.15. 
       Met betrekking tot dit octrooi zijn tussen partijen inbreukprocedures aanhangig in Duitsland en Frankrijk. In Duitsland heeft DSM in november 2014 een bodemprocedure aanhangig gemaakt tegen Novozymes en Univar. Deze procedure is enige tijd aangehouden in afwachting van de uitspraak van de OD. In Frankrijk heeft DSM in januari 2015 (na een saisie in december 2014) een bodemprocedure en vervolgens ook een kort geding aanhangig gemaakt tegen Novozymes en Univar. In deze Duitse en Franse procedures was ten tijde van de mondelinge behandeling van dit kort geding nog geen uitspraak gedaan.  
       
       
     
   
   
     
       3 Het geschil 
     
     
       3.1. 
       DSM vordert, zakelijk weergegeven, bij vonnis uitvoerbaar bij voorraad:  
       
       
         1.	Novozymes c.s. te verbieden om in Nederland en de overige landen waar het octrooi van kracht is met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, op enigerlei wijze inbreuk te maken op EP 808; 
       
       
       
         2.		Novozymes te verbieden om onrechtmatig jegens DSM te handelen in alle landen waar EP 808 van kracht is, met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, meer in het bijzonder door betrokken te zijn bij het in voornoemde landen in de handel brengen van Lactozym Pure voor de productie van UHT-melk, of zulks te bevorderen en/of te faciliteren; 
         3.		Novozymes c.s. te bevelen aan DSM schriftelijke opgave te verstrekken van alle afnemers aan wie de betreffende gedaagde producten in Nederland, alsmede in alle overige landen waar het octrooi van kracht is, met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, heeft verkocht, afgeleverd en/of daartoe heeft aangeboden, die vallen onder de beschermingsomvang van EP 808; 
       
       
       
         4. Novozymes c.s. te bevelen aan ieder van de onder 3 bedoelde afnemers een aangetekende brief te zenden met uitsluitend de in de dagvaarding vermelde inhoud, dan wel met een in goede justitie te bepalen inhoud, 
       
       
       
         een en ander op straffe van een dwangsom en met veroordeling van Novozymes c.s. in de proceskosten in de zin van artikel 1019h Rv. 
       
       
     
     
       3.2. 
       Aan deze vorderingen legt DSM het volgende ten grondslag.  
       
       
         3.2.1. 
         Novozymes c.s. maakt in Nederland en de andere gedesigneerde landen (indirect) inbreuk op de gewijzigd in stand gehouden conclusies 1 en 6 en volgconclusies 2 tot en 5 en 7 van EP 808 (DSM verdedigt in dit kort geding niet de conclusies zoals verleend) en zij handelt onrechtmatig door inbreuken op EP 808 te faciliteren. 
         
       
       
         3.2.2. 
         Novozymes c.s. verkoopt en biedt onder de naam Lactozym Pure een lactase-enzympreparaat ter verkoop aan in Nederland en in de overige gedesigneerde landen, welk product een middel betreffende een wezenlijk bestanddeel van de uitvinding volgens EP 808 is. Het gebruik van Lactozym Pure maakt inbreuk op (de gewijzigd in stand gehouden) conclusies 1 tot en met 7 van EP 808. Lactozym Pure (zowel de gesteriliseerde variant als de niet-gesteriliseerde variant) is geschikt voor en wordt gebruikt voor de productie van lactosevrije UHT-melk. Lactozym Pure wordt geproduceerd en in de handel gebracht door Novozymes. Univar is de exclusieve distributeur voor Europa. Daarnaast kunnen grote klanten ook rechtstreeks bestellingen doen bij Novozymes. DSM is ermee bekend dat Novozymes door middel van een  direct ordering system  zelfstandig enkele grote UHT-melkproducenten (één in Spanje en twee in Denemarken) belevert. 
         
       
       
         3.2.3. 
         Uit de beslissing van de OD volgt dat het octrooi nieuw en inventief is ten opzichte van Lactase Y Amano L voor UHT-melk. Anders dan de OD heeft beslist, kan (het gestelde gebruik van) Lactase Y Amano L niet worden beschouwd als openbaar voorgebruik (ook niet als dit gebruik wel voor UHT-melk zou zijn geweest). De nieuwe feiten die Novozymes c.s. thans aanvoert ter onderbouwing van haar stelling dat Lactase Y Amano L (ook) is gebruikt bij de behandeling van UHT-melk doen geen afbreuk aan de motivering van de OD dat hoe dan ook geen sprake is geweest van openbaar voorgebruik. Er dient derhalve te worden uitgegaan van de geldigheid van (de gewijzigde conclusies van) EP 808. Overigens bestrijdt DSM het oordeel van de OD dat het (hierna te bespreken) door Novozymes geproduceerde rapport van [C] (hierna: [C] ), die werkzaam is bij de firma Nagase, de voormalige fabrikant van Lactase Y Amano, met voldoende zekerheid aantoont dat Lactase Y Amano L een ASU/NLU-ratio had van kleiner dan 30 en dat Lactase Y Amano L op de prioriteitsdatum reproduceerbaar was in de zin van G 1/92. Voorts bestrijdt DSM dat Lactase Y Amano L werd gebruikt voor de toepassing in UHT-melk, althans dat dit publiekelijk kenbaar was. 
         
       
       
         3.2.4. 
         Ook indien Lactase Y Amano L wel als vertrekpunt zou worden genomen, is het octrooi nog altijd inventief, aldus DSM. Niet alle door [C] geteste batches hadden een ASU/NLU-ratio beneden 30 en er bestond voor de vakman geen pointer om de specifieke batches met een waarde lager dan 30 te gebruiken. 
         
       
       
         3.2.5. 
         Aan Novozymes c.s. komt ook geen voorgebruiksrecht toe: het gebruik van Lactase Y Amano L in een koffiedrank is geen (openbaar) voorgebruik van dat lactasepreparaat in UHT-melk. 
         
       
       
         3.2.6. 
         DSM heeft een spoedeisend belang bij toewijzing van haar vorderingen, aangezien door de verkoop van Lactozym Pure de verkoopprijzen van de producten van DSM aan prijserosie onderhevig zijn. Het belang om in Nederland te procederen is in december 2015 opgekomen. Pas op dat moment werd DSM bekend met de centrale positie van Univar en de aanzienlijke verhandeling van Lactozym Pure op de Nederlandse markt waarin normaal gesproken het aandeel van (lactosevrije) UHT-melk zeer beperkt is. Daarop heeft DSM de beslissing van de OD met betrekking tot geldigheid van de (gewijzigd in stand gehouden conclusies van EP 808) afgewacht en vervolgens heeft DSM met bekwame spoed gehandeld. 
         
       
       
         3.2.7. 
         DSM heeft voorts recht op en belang bij een grensoverschrijdend verbod voor de gedesigneerde landen met uitzondering van Frankrijk en Duitsland, waar al inbreukprocedures aanhangig zijn. De directe en indirecte inbreukregelgeving van de betreffende landen is geharmoniseerd volgens artikelen 25 en 26 [bedoeld zal zijn: 29 en 30, vzr] van het (nimmer in werking getreden) Verdrag betreffende het Europees octrooi voor de gemeenschappelijke markt (Gemeenschapsoctrooiverdrag, Trb. 1976, 103) en de artikelen 25 en 26 van de Overeenkomst betreffende een eengemaakt octrooigerecht, zowel in Nederland als in de overige landen waar het octrooi van kracht is. Daarom gelden in deze andere EU-landen gelijke maatstaven als in Nederland. 
         
       
     
     
       3.3. 
       Novozymes c.s. voert de volgende verweren.  
       
       
         3.3.1. 
         De voorzieningenrechter is niet bevoegd om kennis te nemen van de grensoverschrijdende vorderingen tegen Novozymes. 
         
       
       
         3.3.2. 
         De vorderingen van DSM missen spoedeisend belang, aangezien Lactozym Pure sinds 2009 op de markt is, DSM daarmee bekend was, de conclusies van het octrooi in december 2013 bekend waren (de  ‘decision to grant’  dateert van 5 december 2013) en DSM ook al in een eerder stadium (bodem)procedures in Duitsland en Frankrijk aanhangig heeft gemaakt. Indien DSM in een eerder stadium in Nederland een VRO-procedure aanhangig had gemaakt, had zij al een definitief oordeel gehad. Gelet op de afwachtende houding van DSM, kan ook in dit stadium van haar gevergd worden dat zij de uitkomst van een bodemprocedure afwacht. 
         
       
       
         3.3.3. 
         De vorderingen van DSM moeten worden afgewezen omdat er een serieuze, niet te verwaarlozen kans bestaat op vernietiging van EP 808. Dit volgt uit de door Novozymes c.s. als productie GP8 overgelegde  grounds of appeal  die hier als herhaald en ingelast dienen te worden beschouwd, en uit het volgende.  
         
       
       
         3.3.4. 
         De conclusies van het octrooi zijn – ook zoals deze door de OD in stand zijn gehouden – niet nieuw ten opzichte van de lactase Lactase Y Amano L en deze conclusies zijn ook overigens niet-inventief. 
         
       
       
         3.3.5. 
         Lactase Y Amano L was op de prioriteitsdatum een voor het publiek beschikbaar commercieel product en daarmee reproduceerbaar. Lactase Y Amano L, een (zeer zuivere) lactase die wordt gewonnen uit de op de prioriteitsdatum beschikbare K.lactis-stam CBS 2359, had het in het octrooi beschreven bijsmaakprobleem vanwege arylsulfatase-activiteit niet. Lactase Y Amano L behoort tot de stand van de techniek. Deze lactase werd vóór de prioriteitsdatum (en wordt nog altijd) aangeboden voor het hydrolyseren van lactose in zuivelproducten, in het bijzonder melk, waaronder nadrukkelijk ook UHT-melk. Dit volgt onder meer uit de door Novozymes c.s. in het geding gebrachte verklaringen van medewerkers van Amano ( [A] ) en Pokka ( [B] ) en uit de verklaringen van de Japanse melkdeskundigen waaruit volgt dat geen onderscheid werd gemaakt tussen toepassing in melk of UHT-melk. De OD was niet met deze verklaringen bekend. Dat Lactase Y Amano L werd gebruikt voor UHT-melk volgt alleen al uit de lange houdbaarheidsdatum van het melk-koffiedrankje van Pokka. 
         
       
       
         3.3.6. 
         
          [C] heeft de ASU/NLU-ratio bepaald van verschillende samples van Lactase Y Amano L met gebruikmaking van het in het octrooi vermelde assay. De OD heeft uit de cijfers van [C] afgeleid dat de ASU/NLU-ratio van Lactase Y Amano L binnen het in EP 808 geclaimde bereik viel. De in deze procedure door DSM tegen die cijfers gerichte bezwaren leveren geen overtuigend bewijs van het tegendeel. De statistische bezwaren zijn reeds verworpen door de OD en het assay in het octrooi waarop [C] zijn metingen heeft gebaseerd vermeldt ook geen LOD, LOQ of SD. De vermeende bezwaren met betrekking tot het verval van arylsulfatase-activiteit die DSM ontleent aan (de ook in dienst van Nagase zijnde) [D] zijn ongegrond. Tot slot dient ook het bezwaar van de bij DSM in dienst zijnde [E] met betrekking tot de verdunningsfactor te worden verworpen. [C] heeft in zijn rapport juist expliciet rekening gehouden met de verdunningsfactor. Zelfs indien de cijfers van [C] gecorrigeerd worden met (verdunnings)factor 5, komt in slechts één van de negen metingen de ASU/NLU-ratio op een waarde hoger dan 30. 
         
       
       
         3.3.7. 
         
           Op basis van het door haar geaccepteerde bewijs met betrekking tot de openbare toegankelijkheid van Lactase Y Amano L, had de OD in ieder geval moeten aannemen dat het gebruik van Lactase Y Amano L voor UHT-melk niet inventief was. Het oordeel in 8.3.7 van de beslissing van de OD (zie 2.9.7) dat Lactase Y Amano L niet kan gelden als closest prior art betreft een evidente fout. Een octrooi dient immers inventief te zijn ten opzichte van al hetgeen tot de stand van de techniek behoort. Dat kennis van het octrooi nodig is voor het aanwijzen van Lactase Y Amano L als startpunt is geen bezwaar. Enige mate van hindsight is inherent aan de keuze van de relevante stand van de techniek. 
           Zou Lactase Y Amano L als vertrekpunt worden genomen voor toepassing in melk, dan is de gestelde verschilmaatregel (toepassing in UHT-melk) niet-inventief. De lactose in gewone (gepasteuriseerde) melk is immers dezelfde lactose als die in UHT-melk. Het tijdstip van de UHT-behandeling is voor de (hydrolyse van) melk niet relevant.  
         
         
       
       
         3.3.8. 
         Daar komt bij dat mag worden aangenomen dat Lactase Y Amano L op de prioriteitsdatum ook bij DSM bekend was en dat zij deze lactase ook heeft onderzocht, zodat zij zelf met cijfers had kunnen komen. Op de prioriteitsdatum waren er slechts drie lactases van Kluyveromyces lactis commercieel verkrijgbaar: Lactase Y Amano L, GODO-YNL en Maxilact. DSM heeft blijkens paragraaf [0111] en tabel 2 van het octrooi (zie 2.4) wel GODO-YNL en Maxilact en voorts irrelevante lactases (onder meer van Amano) onderzocht. Voor de vakman lag het voor de hand om de drie beschikbare lactases van Kluyveromyces lactis routinematig te testen voor de bereiding van UHT-melk en de bijsmaak te onderzoeken. Dat (try-and-see)onderzoek zou hebben uitgewezen dat bij het gebruik van Lactase Y Amano L geen nare bijsmaak optreedt. Overigens deed het probleem van arylsulfatase zich alleen voor in het product van DSM (Maxilact). Bij de vakman was bekend dat p-cresol in zuivel vrijkomt door arylsulfatase en het uitvinden dat de bron van die arylsulfatase het lactasepreparaat zou kunnen zijn, is dan geen uitvinding omdat die vakman wist dat de arylsulfatase kon worden geproduceerd door K. lactis. 
         
       
       
         3.3.9. 
         Ook indien – zoals door de OD is gedaan – Mittal (zie 2.5) moet worden genomen als de meest nabijgelegen stand van de techniek, zijn de gewijzigd in stand gehouden conclusies van EP 808 niet inventief. Mittal geeft de vakman de aanwijzing om op zoek te gaan naar zo puur mogelijke lactasepreparaten. De vakman zou dan uitkomen op de gezuiverde preparaten van Kluyveromyces lactis zoals deze voor de prioriteitsdatum waren geopenbaard door Dickson (1979), Hussein (1987) of Mahoney II (2003). Het gebruik van deze varianten zou onbewust doch onvermijdelijk leiden tot een product met een ASU/NLU-ratio binnen het geclaimde bereik. 
         
       
       
         3.3.10. 
         Ook indien Lactase Y Amano L niet nieuwheids- of inventiviteitsschadelijk wordt bevonden voor de geclaimde materie, geldt dat het Novozymes c.s. niet kan worden verboden een product dat vóór de prioriteitsdatum al commercieel beschikbaar was voor ‘normaal’ gebruik te verhandelen. Daaronder valt de verhandeling van Lactozym Pure (dat in de kern hetzelfde is als het vóór de prioriteitsdatum beschikbare Lactase Y Amano L) voor gebruik bij het bereiden van (UHT-)melk. 
         
       
     
     
       3.4. 
       Op de stellingen van partijen wordt hierna, voor zover van belang, nader ingegaan.  
       
       
     
   
   
     
       4 De beoordeling 
     Bevoegdheid 
     
     
       4.1. 
       Novozymes c.s. heeft voor alle weren de grensoverschrijdende bevoegdheid van de voorzieningenrechter betwist. Bij de beoordeling van de bevoegdheid dient onderscheid gemaakt te worden tussen het in Denemarken gevestigde Novozymes en Univar dat in Nederland is gevestigd. Daarnaast moet onderscheid gemaakt worden tussen de vorderingen die gegrond zijn op (indirecte) octrooi-inbreuk en de overige (op onrechtmatige daad gegronde) vorderingen. 
       
       
         4.1.1. 
         Deze rechtbank is in de bodemprocedure op grond van artikel 4 EEX II-Vo  internationaal bevoegd kennis te nemen van de vorderingen tegen de in Nederland gevestigde gedaagde Univar, zowel voor zover deze vordering is gebaseerd op indirecte octrooi-inbreuk als op onrechtmatige daad. Derhalve bestaat in beginsel tevens bevoegdheid om voorlopige maatregelen te gelasten. Voor zover het gaat om het grensoverschrijdende deel van de vorderingen komt de voorzieningenrechter op grond van artikel 4 EEX II-Vo evenzeer bevoegdheid toe nu de bevoegdheid om voorlopige maatregelen te treffen is gegrond op een bodembevoegdheidsbepaling. Aan die bevoegdheid wordt geen afbreuk gedaan door artikel 24 aanhef en sub 4 EEX II-Vo omdat de voorzieningenrechter slechts evalueert hoe de op grond van genoemd artikel bevoegde rechter zich over de geldigheid van de respectieve nationale delen van het Europees octrooi zou uitspreken en de gevorderde voorlopige maatregel niet toekent indien er naar zijn oordeel een serieuze, niet te verwaarlozen kans bestaat dat het ingeroepen octrooi door de bevoegde rechter nietig wordt verklaard (vergelijk Solvay/Honeywell ). Een en ander staat tussen partijen terecht niet ter discussie. 
         
       
       
         4.1.2. 
         Met betrekking tot Novozymes is de positie als volgt. Op grond van artikel 7 lid 2 EEX II-Vo is de rechtbank (en daarmee ook de voorzieningenrechter) bevoegd tot kennisname van de vorderingen tegen Novozymes voor zover deze betrekking hebben op indirecte inbreuk en onrechtmatig handelen in Nederland. Deze bevoegdheid is territoriaal beperkt. Ook deze tot Nederland beperkte bevoegdheid is tussen partijen niet in geschil.  
         
       
       
         4.1.3. 
         Gelet op de bevoegdheid van de Nederlandse rechter, gebaseerd op artikel 4 EEX II-Vo, tot kennisneming van de vorderingen ingesteld tegen de in Nederland gevestigde gedaagde Univar, ook voor zover die betrekking hebben op handelingen buiten Nederland, kan de bevoegdheid van de Nederlandse rechter om over de grensoverschrijdende vorderingen tegen Novozymes kennis te nemen worden ontleend aan artikel 8 aanhef en onder lid 1 EEX II-Vo. Voor toepassing van deze – in afwijking van de in artikel 4 lid 1 EEX II-Vo neergelegde hoofdregel – bijzondere bevoegdheidsbepaling is vereist dat tussen de vorderingen tegen de buitenlandse vennootschap en die tegen de Nederlandse gedaagde een zo nauwe band bestaat dat een goede rechtsbedeling vraagt om gelijktijdige behandeling en berechting teneinde te vermijden dat bij afzonderlijke berechting van de zaken onverenigbare beslissingen worden gegeven. Hiervan kan slechts sprake zijn indien die beslissingen zien op eenzelfde situatie, feitelijk en rechtens. Aan die voorwaarde is naar het oordeel van de voorzieningenrechter in het onderhavige geval voldaan, nu sprake is van een situatie die juridisch en feitelijk gelijk is (vgl. Solvay / Honeywell, hiervoor reeds genoemd). Aan beide gedaagden wordt immers indirecte inbreuk op dezelfde nationale delen van hetzelfde octrooi verweten. Ten aanzien van Novozymes is gesteld dat zij een wezenlijk bestanddeel van de uitvinding aanbiedt in gedesigneerde landen en dat zij in een aantal landen ook leveringen heeft gedaan. Nu ook ten aanzien van Univar is gesteld dat zij indirect inbreuk heeft gemaakt en/of dreigt te maken in deze landen, worden deze partijen beschuldigd van dezelfde indirecte inbreuk op de verschillende nationale delen van hetzelfde octrooi in verband met dezelfde handelingen verricht in dezelfde lidstaten. Hierbij dient in de kern beoordeeld te worden of het gebruik van het door Novozymes en Univar verhandelde lactasepreparaat onder de bescherming valt van EP 808. Nu de rechtbank ten aanzien van Univar bevoegd is, is daarmee sprake van eenzelfde situatie feitelijk en rechtens als bedoeld in Solvay/Honeywell. Nu Novozymes en Univar met elkaar samenwerken, moet het voor Novozymes ook voldoende voorzienbaar zijn geweest, dat zij tezamen met Univar voor de Nederlandse rechter zou kunnen worden gedaagd. Tegen deze bevoegdheid in kort geding vormt artikel 24 lid 2 EEX II-Vo om de redenen genoemd in r.o. 4.1.1 opnieuw geen beletsel. Voor het gestelde onrechtmatige handelen buiten Nederland is de voorzieningenrechter ten aanzien van Novozymes op dezelfde voet bevoegd als voor de indirecte inbreuk, namelijk op grond van artikel 8 aanhef en onder lid 1 EEX II-Vo. 
         
       
       
         4.1.4. 
         Gelet op het voorgaande is de voorzieningenrechter internationaal bevoegd om kennis te nemen van de vorderingen tegen zowel Novozymes als Univar. De relatieve bevoegdheid van de voorzieningenrechter van deze rechtbank volgt uit artikel 80 lid 2 Rijksoctrooiwet 1995 (hierna: ROW) en deze is terecht niet bestreden. 
         
         
           
             Spoedeisend belang  
           
         
         
       
     
     
       4.2. 
       Novozymes c.s. heeft het spoedeisend belang aan de zijde van DSM gemotiveerd betwist. Zij heeft er in dat verband op gewezen dat de  ‘decision to grant’  van het octrooi dateert van 5 december 2013, dat de eerste levering van Amano aan Novozymes al in 2009 heeft plaatsgevonden en dat DSM Novozymes c.s. nooit heeft gewaarschuwd dat de verhandeling van Lactozym Pure in Nederland (indirect) inbreuk zou maken op EP 808. 
       
       
         4.2.1. 
         Vooropgesteld wordt dat een vordering die beoogt een einde te maken aan een (gestelde) voortdurende inbreuk op IE-rechten in beginsel als spoedeisend kan worden aangemerkt. De omstandigheden van het geval kunnen echter meebrengen dat spoedeisendheid ontbreekt. De vraag of een eisende partij in kort geding een voldoende spoedeisend belang heeft bij de gevraagde voorziening dient beantwoord te worden aan de hand van een afweging van alle betrokken belangen, beoordeeld naar het moment van de uitspraak. Volgens rechtspraak van deze rechtbank in kort geding in IE-zaken kan stilzitten van de eisende partij ertoe leiden dat het spoedeisend belang aan haar vordering komt te ontvallen.  Dit zal het geval zijn indien dit stilzitten langere tijd heeft aangehouden en er geen (nieuwe) feiten of omstandigheden zijn op grond waarvan moet worden aangenomen dat na dat tijdsverloop oplegging van de gevraagde voorziening (alsnog) gerechtvaardigd is.  
         
       
       
         4.2.2. 
         Aan Novozymes c.s. moet worden toegegeven dat het tijdsverloop tussen het tijdstip waarop DSM bekend is geworden met de verhandeling van Lactozym Pure (januari 2010), de verlening van het octrooi (januari 2014) en het aanhangig maken van dit kort geding (juli 2016) aanzienlijk is. Daar staat tegenover dat DSM ter zitting heeft verklaard dat zij pas in december 2015 ermee bekend is geworden dat Lactozym Pure ook in Nederland op grote schaal werd verhandeld en (na het gelegde bewijsbeslag) dat Nederland als ‘hub’ wordt gebruikt voor de pan-Europese inbreuk door Novozymes c.s. (vgl. 2.11). Pas op dat moment bestond voor haar aanleiding om Novozymes c.s. ook in Nederland in rechte te betrekken, aldus DSM. Naar eigen zeggen heeft DSM vervolgens prudent en voortvarend gehandeld door eerst de beslissing van de OD af te wachten en daarna juridische stappen te ondernemen. 
         
       
       
         4.2.3. 
         Het betoog van Novozymes c.s. dat DSM eerder op de hoogte had kunnen zijn van de handelingen in Nederland en dat zij eerder een (bodem)procedure had kunnen en moeten starten en dat de vorderingen van DSM daardoor thans spoedeisend belang missen, slaagt niet. 
         
       
       
         4.2.4. 
         Novozymes c.s. heeft geen feiten of omstandigheden naar voren gebracht waaruit zou moeten volgen dat DSM al eerder een spoedeisend belang had om in Nederland op te treden. Dat DSM vóór december 2015 op de hoogte was van de samenstelling van Lactozym Pure is daartoe onvoldoende. Ook het tijdsverloop tussen december 2015 en juli 2016 is onvoldoende om aan te nemen dat het spoedeisend belang aan de zijde van DSM is komen te vervallen. Dit klemt temeer nu DSM ter zitting onweersproken heeft gesteld dat zij, (ook ) na de verlening van het octrooi in 2014 gedurende negen maanden met Novozymes heeft onderhandeld over een licentie met als eindresultaat dat Novozymes een licentie weigerde en aangaf oppositie tegen de verlening te zullen instellen, waarna DSM in Duitsland en Frankrijk tegen Novozymes c.s. procedures aanhangig heeft gemaakt. Onder deze omstandigheden kan niet worden gezegd dat DSM heeft stilgezeten in de zin van 4.2.1. Mede gelet op alle thans nog tussen partijen lopende procedures kan het kort geding voor Novozymes c.s. ook niet als een verrassing zijn gekomen, zodat ook in dat opzicht geen sprake is van misbruik van procesrecht. 
         
       
       
         4.2.5. 
         Op grond van het voorgaande is de voorzieningenrechter van oordeel dat DSM niet zodanig heeft stilgezeten dat het spoedeisend belang haar daardoor is komen te ontvallen.  
         
         
           
             Inleiding in de techniek 
           
         
         
       
     
     
       4.3. 
       Het octrooi zoals verleend heeft betrekking op een werkwijze voor het maken van een lactosevrij zuivelproduct door middel van een lactasepreparaat. Lactose (melksuiker) is aanwezig in melk en andere zuivelproducten. Lactose wordt normaliter door middel van hydrolyse (splitsing van een molecuul onder opneming van water) omgezet in glucose en galactose (zie hieronder). Lactase (formeel: β-galactosidase) is een lichaamseigen enzym dat (als katalysator) betrokken is bij de hydrolyse van lactose, voornamelijk in de dunne darm.  
       
       
         
           
         
       
       
       
         Indien mensen onvoldoende lichaamseigen lactase hebben, kunnen zij lactose niet of slechts beperkt verteren. Voor deze groep mensen (met zogenoemde lactose-intolerantie) kunnen melk en andere lactose houdende producten worden behandeld met lactasepreparaten (veelal geproduceerd met de gist Kluyveromyces (lactis)), waarbij de lactose (vooraf) wordt gehydrolyseerd. Een (in de stand van de techniek bekend) probleem dat zich voordoet bij de behandeling van melk met een lactasepreparaat, is dat daarbij een bijsmaak kan ontstaan die als onprettig wordt ervaren. De aanvankelijk geclaimde uitvinding ziet op een werkwijze waarbij die nare bijsmaak lactosevrije zuivelproducten wordt voorkomen. Volgens het octrooi wordt de ongewenste bijsmaak veroorzaakt door arylsulfatase, een onzuiverheid die ontstaat bij de productie van lactases op basis van het gist Kluyveromyces. De onder bescherming gestelde werkwijze bestaat erin om te bewerken dat het aantal eenheden arylsulfatase (Arysulfatase Units, ofwel ASU) per neutrale lactase-eenheid (Neutral Lactase Unit) beneden een bepaalde waarde komt te liggen. Deze verhouding wordt aangeduid als de ASU/NLU-ratio. Het octrooi is conform het derde hulpverzoek beperkt tot melk die gesteriliseerd is door middel een zogenoemde UHT (Ultra Hoge Temperatuur)-behandeling. Deze melk wordt hierna aangeduid als UHT-melk. 
       
       
       
         
           Kader 
         
       
       
     
     
       4.4. 
       Tussen partijen staat vast dat het aanbieden en verhandelen van Lactozym Pure voor UHT-melk valt binnen het bereik van de gewijzigde conclusies van EP 808 zoals deze door de OD in stand zijn gehouden. Novozymes c.s. heeft in feite al haar pijlen gericht op de geldigheid van de gewijzigde conclusies van EP 808 die volgens haar niet nieuw en niet inventief zijn. 
       
     
     
       4.5. 
       Vooropgesteld wordt dat de in dit kort geding te hanteren maatstaf hierin bestaat dat dient te worden beoordeeld of er een gerede (i.e. een serieuze, niet te verwaarlozen) kans aanwezig is dat (het Nederlandse deel en/of de buitenlandse delen van) EP 808 in een eventuele bodemprocedure nietig wordt bevonden en/of door de Technische Kamer van Beroep van het EOB in hoger beroep, anders dan in eerste aanleg, alsnog wordt herroepen. Bij de beoordeling daarvan wordt van gewicht geacht dat de OD bij beslissing van 28 april 2016 het octrooi in gewijzigde vorm in stand heeft gelaten. Het enkele herhalen van reeds door de OD beoordeelde (en verworpen) argumenten is daarom onvoldoende.  Het ligt op de weg van partijen om gemotiveerde argumenten naar voren te brengen waaruit zou kunnen worden afgeleid dat de beslissing van de OD niet in stand zal blijven. Dit kan zijn omdat de beslissing een (evidente) fout bevat of omdat er (nieuwe) argumenten zijn die de OD niet heeft meegewogen. Voor zover partijen over en weer in zeer algemene zin (‘herhaald en ingelast’) hebben verwezen naar de Grounds of Appeal in de beroepsprocedure ten overstaan van het EOB gaat de voorzieningenrechter daaraan voorbij.  
       
       
         
           Geldigheid EP 808  
         
       
       
     
     
       4.6. 
       De OD heeft geoordeeld dat het octrooi zoals verleend niet nieuw is ten opzichte van Lactase Y Amano L, dat op de prioriteitsdatum blijkens een industriële publicatie (vgl. 2.9.2) commercieel verkrijgbaar was voor gebruik in  ‘lactose hydrolysis or dairy processing’ . Hierbij is de OD er op basis van cijfers van [C] van uitgegaan dat de ASU/NLU-ratio van Lactase Y Amano L binnen het geclaimde bereik viel en dat deze ratio als een intrinsieke eigenschap van Lactase Y Amano L moest worden beschouwd. Het eerste hulpverzoek houdt volgens de OD geen stand omdat een beperking van conclusie 1 tot melk wordt geanticipeerd door een  ‘product specification sheet’  van Lactase Y Amano (vgl. 2.9.3). Na verwerping van het (in dit geding niet relevante) tweede hulpverzoek, heeft de OD vervolgens geoordeeld dat het octrooi conform het derde hulpverzoek wel nieuw was, aangezien – als Lactase Y Amano L in de Pokka-fabriek al werd gebruikt voor UHT-melk – dit geen openbaar voorgebruik zou betreffen. (zie 8.2.1.3 en 8.2.1.4 vermeld in 2.9.6). De OD heeft het octrooi ook inventief geacht voor UHT-melk, omdat zij Lactase Y Amano L geen plausibel vertrekpunt achtte voor de inventiviteitstoets (zie 8.3.7 vermeld in 2.9.7) en de OD het octrooi ook overigens inventief achtte (ten opzichte van Mittal zie 8.3.8 en overigens 8.3.8.10, beide opgenomen in 2.9.7). 
       
       
         
           Lactase Y Amano L nieuwheidsschadelijk?  
         
       
       
     
     
       4.7. 
       Evenals de OD is de voorzieningenrechter voorshands van oordeel dat het beroep op openbaar voorgebruik niet slaagt waarmee voorshands is uit te gaan van de nieuwheid van conclusie 1 van EP 808 zoals in dit geding verdedigd. Het uitgebreide debat tussen partijen over de vraag of het Lactase Y Amano L product analyseerbaar en reproduceerbaar is in de zin van G 1/92 en of de ASU/NLU-ratio van Lactase Y Amano L vóór de prioriteitsdatum kleiner was dan 30, kan onbesproken blijven. Het beroep op het door Novozymes c.s. gestelde openbaar voorgebruik faalt al op een andere grond. 
       
       
         4.7.1. 
         Tegenover het gemotiveerde verweer van DSM heeft Novozymes c.s. namelijk onvoldoende aannemelijk gemaakt dat de werkwijze volgens de gewijzigde conclusie 1 door toepassing ervan in de fabriek van Pokka openbaar toegankelijk is geworden. Als nieuw argument ten opzichte van het bewijs dat in de oppositieprocedure is ingebracht, beroept Novozymes c.s. zich in dit geding op de op schrift gestelde verklaringen van [A] (zie 2.12) en [B] (zie 2.13). Deze verklaringen leggen naar het oordeel van de voorzieningenrechter evenwel onvoldoende gewicht in de schaal. 
         
       
       
         4.7.2. 
         Vooropgesteld zij dat Novozymes c.s. er niet voor heeft gekozen [A] en [B] te doen horen in een voorlopig getuigenverhoor, zodat de verklaringen niet zijn gelijk te stellen met een beëdigde getuigenverklaring en het gebrek hebben dat zij eenzijdig zijn opgesteld.  
         
       
       
         4.7.3. 
         In het midden kan blijven of bij het bereidingsproces van het Melk-koffie-drankje in de Pokka-fabriek de werkwijze van gewijzigde conclusie 1 van het octrooi  (process to produce a dairy product (…) wherein said dairy product is UHT milk)  werd toegepast. De verklaring van [B] (in dienst van Pokka) bevat ter zake ongerijmdheden, met name op het punt of UHT-melk als uitgangsmateriaal werd gebruikt of dat het Melk-koffie-drankje pas na toevoeging van (goedkopere) gewone melk en andere ingrediënten, waaronder  fresh cream  (vgl. 2.9.52.14), en daarmee als geheel een UHT-behandeling onderging. Bovendien rijst de vraag naar de relevantie van deze discussie gegeven de stelling van Novozymes c.s. bij dupliek – DSM heeft zich bij monde van mr. Dijkman in eerste termijn in dezelfde zin uitgelaten – dat het tijdstip waarop de lactase wordt toegevoegd (d.w.z. voor of na hitte behandeling van melk) er niet toe doet, hetgeen ook lijkt te volgen uit paragraaf [0005] van de beschrijvingsinleiding van het octrooi. Het debat is op dit punt onvolledig geweest. 
         
       
       
         4.7.4. 
         Hoe dit ook zij, in dit geding is in ieder geval onvoldoende aannemelijk gemaakt dat het productieproces in de Pokka-fabriek openbaar toegankelijk is geweest. Dat lijkt alleen al niet zo te zijn omdat in het in 2.14 weergegeven productieproces grotendeels is afgeblokt, zoals ook de OD al vaststelde, en hetgeen in overeenstemming is met het feit dat productieprocessen doorgaans geheim worden gehouden. Voorts verklaart [A] (in dienst van Amano) slechts dat  ‘we (…) were aware at the time that Pokka used our Lactase Y “Amano” L for degrading lactose in milk that would be used in Pokka’s milk coffee product with a shelf life of 9 months’  en dat zij daaruit heeft  afgeleid  ‘that our product would be used for milk that would be UHT processed in order to obtain such long shelf life’ . Dat is echter wat anders dan dat zij daadwerkelijk van Pokka wist dat zij hun product gebruikte voor de lactase-behandeling van UHT-melk. [A] verklaart verder dat  ‘we may not have known all details of the entire recipe of Pokka’s milk coffee, and indeed certain details of Pokka’s specific process for making its milk coffee have been redacted’ , hetgeen evenzeer duidt op vertrouwelijkheid, ook in de zakelijke relatie tussen Amano en Pokka. [B] ’s verklaring is op dit punt niet to the point: hij verklaart dat  ‘Amano knew at the time that we used Amano-Lactase for treating milk (and the other dairy products), because this was made clear to them by my colleagues when inquiring about the Amano-Lactase product’ . Hij verklaart evenwel niet dat zij bekend waren met het gegeven dat de lactase zou worden gebruikt voor de hydrolyse van  UHT -melk. Behoudens de besproken en vooralsnog te licht bevonden verklaringen van werknemers van Amano en Pokka is niet anderszins aannemelijk gemaakt dat het productieproces in de Pokka-fabriek openbaar toegankelijk was voor derden. 
         
       
       
         4.7.5. 
         Op grond van de vorenstaande overwegingen kan in dit geding voorshands niet worden aangenomen dat de werkwijze volgens EP 808 in de Pokka-fabriek op de prioriteitsdatum openbaar toegankelijk was. Het gedane bewijsaanbod tot het horen van [A] en [B] wordt gepasseerd nu daarvoor in het beperkte bestek van een kort geding geen plaats is. De voorlopige slotsom is dat openbaar voorgebruik niet is komen vast te staan. Gewijzigde conclusie 1 is daarmee nieuw te achten en zulks geldt ook voor de volgconclusies 2 t/m 5 en de gebruiksconclusie 6 en volgconclusie 7. 
         
         
           
             EP 808 inventief? 
           
         
         
       
     
     
       4.8. 
       Het zwaartepunt van de inventiviteitsargumentatie van Novozymes c.s. bestaat in de door de OD nieuwheidsschadelijk gevonden documenten D47 en bijlage 2 bij D52 (in dit geding: productie GP7 en bijlage 2 bij productie GP2), i.e. het commercieel verkrijgbare Lactase Y Amano L voor toepassing in zuivel of melk. De OD heeft in zijn beslissing echter geoordeeld dat D47 of bijlage 2 bij D52 niet als closest prior art kunnen worden beschouwd voor de inventiviteitstoets van EP 808 omdat zulks gebaseerd zou zijn op de kennis van de arylsulfatase/lactase ratio en daarmee op hindsight. Novozymes c.s. meent dat de OD hiermee een “evidente fout” heeft gemaakt die de TKB – en anders de nationale rechter – zal rechtzetten. Onder aanhaling van rechtspraak van deze rechtbank  meent Novozymes c.s. dat een octrooi inventief moet zijn ten opzichte van alle stand van de techniek. 
       
     
     
       4.9. 
       Hoewel aan Novozymes c.s. kan worden toegegeven dat een octrooi in beginsel niet alleen inventief dient te zijn ten opzichte van de meest nabije stand van de techniek, dient een verder verwijderd uitgangspunt wel een  reëel  vertrekpunt te zijn, zoals de rechtbank in de aangehaalde uitspraak ook overwoog. Van de in r.o. 4.8 genoemde publicaties kan zulks evenwel niet worden gezegd. Beide prior art documenten beschrijven geen technisch probleem dat ten minste gerelateerd is aan het technische probleem dat EP 808 oplost, sterker nog, in de publicaties wordt überhaupt geen probleem beschreven. De documenten leren ook niets over UHT melk, laat staan het probleem van het ontstaan van een nare bijsmaak in UHT-melk, noch over smaakkarakteristieken van zuivelproducten of melk in zijn algemeenheid. Dat de OD heeft aangenomen dat een keuze voor D47 of bijlage 2 van D52 als closest prior art is gebaseerd op  ex post facto considerations  is naar voorlopig oordeel dan ook geenszins onbegrijpelijk.  
       
     
     
       4.10. 
       Ook het ‘losse pols’ betoog van Novozymes c.s. dat de uitvinding volgens EP 808 niet meer is dan de combinatie van opeenvolgende voor de hand liggende stappen uitgaande van het (DSM) product Maxilact®, namelijk het routinematig onderkennen van bijsmaak in UHT-melk waaraan een lactase-preparaat gewonnen uit de gist Kluyveromyces lactis is toegevoegd, de oorzaak daarvan achterhalen en vervolgens elimineren ervan, stuit af op  ex post facto considerations . Dat betoog veronderstelt namelijk de pas door het octrooi geopenbaarde kennis dat de ongewenste bijsmaak wordt veroorzaakt door para-cresol (4-methylphenol) in de aanwezigheid van arylsulfatase in lactase preparaten op basis van het gist Kluyveromyces lactis.  
       
     
     
       4.11. 
       Zoals de OD naar voorlopig oordeel terecht overwoog, dient de inventiviteit daarom vanuit Mittal (vgl. 2.5) als closest prior art te worden beoordeeld. Mittal (1991) leert de vakman dat door protease verontreiniging in lactases een bittere smaak kan ontstaan in zowel lactose-gehydroliseerde UHT-melk als in lactose-gehydrolyseerde gepasteuriseerde melk en in sommige gevallen zelfs klontvorming in het product veroorzaakt. Mittal spreekt alleen over verontreiniging van proteases, een ander enzym dan arylsulfatase, waarover de publicatie niets zegt. De verschilmaatregelen tussen Mittal en conclusie 1 van EP 808 als gewijzigd zijn i) de verminderde hoeveelheid arylsulfatase ten opzichte van de hoeveelheid lactase en ii) de keuze voor een lactase afkomstig van de gist Kluyveromyces lactis (dit laatste is door de OD kennelijk ingelezen in Mittal, doch zulks wordt daarin niet geopenbaard) en daarmee voor iii) een intracellulaire geproduceerde lactase. Het technisch effect van deze maatregelen is een verminderd risico op de ontwikkeling van ongewenste bijsmaken in het UHT-melkproduct. Het objectief technische probleem valt dan te formuleren als het verbeteren van het productieproces voor de bereiding van lactose gehydrolyseerde UHT-melk. Anders dan Novozymes c.s. meent kan niet gezegd worden dat de gemiddelde vakman, uitgaande van Mittal, tot de uitvinding volgens EP 808  zou  ( ‘would’ ) zijn gekomen. De leer van Mittal dat  ‘lactase preparations used by the dairy industry for hydrolysis’  zo  ‘pure as possible’  moeten zijn, wordt gebezigd in de context van protease-verontreiniging. Mittal bevat geen enkele pointer die de vakman op het spoor zet van een andere verontreiniging zoals die door arylsulfatase. De redenering van Novozymes c.s. dat de vakman, gelet op het in Mittal beschreven risico van protease-verontreiniging in lactases, op de priorieitsdatum op zoek zou gaan naar lactase-preparaten van voldoende zuiverheid en kwaliteit en dan ‘vanzelf’ uit zou komen bij het lactase preparaat van Amano (waarvan de ASU/NLU ratio beweerdelijk lager zou zijn dan 30 en de vakman zou vaststellen dat het probleem van off-flavour zich daar niet zou voordoen), is ingegeven door kennis van de uitvinding. Er waren er op de prioriteitsdatum negen commerciële lactase producten, waarvan twee op basis van het gist Kluyveromyces lactis (vgl. 2.9.2/productie GP7). Hoewel het handboek van Mahony (productie GP4) aangeeft dat lactases van het gist Kluyveromyces Lactis (alleen daarbij doet zich het probleem voor van arylsulfatase-verontreiniging) geschikt zijn voor de hydrolyse van lactose in melk, is het niet zonder meer gegeven dat de vakman daarvoor zou kiezen, laat staan dat hij dan ook nog het preparaat van Amano zou selecteren en zich zou realiseren dat arylsulfatase verantwoordelijk is voor de bijsmaak in lactose-gehydrolyseerde melk en tot de ASU/NLU ratio-limiet zou komen. Dat de vakman langs deze route tot de uitvinding kon  (‘could’)  komen, is tussen partijen niet in geschil. Dat is, zoals DSM terecht heeft aangevoerd, echter niet de maatstaf. Noodzakelijk is dat vast komt te staan dat de vakman ook tot de uitvinding zou  (‘would’)  zijn gekomen. Dit laatste is in dit geding niet aannemelijk geworden.  
       
     
     
       4.12. 
       De overige nietigheidsargumenten (Mittal in combinatie met Dickson, Hussein of Mahoney II) zijn bij de OD al aan de orde gesteld. Voor de combinatie met Dickson geldt dat dit document een zuiveringsprotocol openbaart voor de daarin gebruikte stam. Het openbaart geen gebruik van een lactasepreparaat in een zuivelproduct en leert evenmin dat  de geclaimde ASU/NLU ratio-limiet zoals geclaimd het probleem oplost om de vorming van een bijsmaak door het gebruik van lactase in UHT-melk te verminderen. De vakman heeft dan ook geen enkele motivatie om de door Novozymes c.s. voorgestelde combinatie te maken. Wat de combinatie van Mittal met Hussein of Mahoney II betreft, geldt dat de stellingen van Novozymes c.s. ter zake onvoldoende gemotiveerd zijn. Novozymes c.s. heeft geen nieuwe argumenten naar voren gebracht of aangegeven waarom de beslissing van de OD op deze punten onjuist is, zodat, onder verwijzing naar hetgeen is overwogen in r.o. 4.5, aan die verweren voorbij wordt gegaan.  
       
       
         
           Tussenconclusie 
         
       
       
     
     
       4.13. 
       Vooralsnog is uit te gaan van de geldigheid van (gewijzigde conclusies van) EP 808 zoals in dit geding door DSM verdedigd. 
       
       
         
           Inbreuk 
         
       
       
     
     
       4.14. 
       De gestelde indirecte inbreuk op de conclusies 1 t/m 7 van EP 808 en de onderbouwing daarvan in paragrafen 36 t/m 51 van de inleidende dagvaarding is als zodanig niet bestreden. Wel heeft Novozymes c.s. aangevoerd dat de toepassing van haar Lactozym Pure product bij UHT-melk niet inventief zou zijn ten opzichte van Lactase Y Amano L (hierna: het oude Amano-product) en het haar daarom vrijstaat dat product te verhandelen voor toepassing van de uitvinding. Als al zou worden aangenomen dat het oude Amano-product en Lactozym Pure hetzelfde product betreffen (voor welke verhandeling Novozymes c.s. een licentie van Amano zou hebben verkregen), hetgeen DSM gemotiveerd heeft betwist (zij wijst op het feit dat het huidige product van Amano wordt aangeduid met een andere naam, er een flinke opschaling van het productieproces heeft plaatsgevonden sinds Amano voor Novozymes ging produceren en de productiestam genetisch is gemodificeerd), geldt dat met de vaststelling dat de gewijzigde conclusies van EP 808 ten aanzien van het oude Amano-product vooralsnog nieuw en inventief zijn te achten, voor dat verweer geen plaats meer is. 
       
     
     
       4.15. 
       Niet bestreden is voorts dat Lactozym Pure kan worden aangemerkt als een middel betreffende een wezenlijk bestanddeel van EP 808. Evenmin is bestreden dat Novozymes c.s. Lactozym Pure in de gedesigneerde landen aanbiedt of levert voor de toepassing van de geoctrooieerde uitvinding in die gedesigneerde landen. Gelet op de verklaring van Univar (vgl. 2.11) en de  ‘Dairy application sheet’  van Novozymes (productie EP11) kan voorts worden aangenomen dat Novozymes c.s. weet dan wel dat het gezien de omstandigheden duidelijk is dat Lactozym Pure voor die toepassing geschikt en bestemd is. 
       
     
     
       4.16. 
       Voor zover Novozymes c.s. met haar stelling dat het haar, “wat er zij van de vraag of het oude Amano-product nieuwheids- of inventiviteitsschadelijjk is voor EP 808, in ieder geval niet kan worden verboden een product dat voor de prioriteitsdatum al gewoon commercieel verkrijgbaar was voor ‘normaal’ gebruik (waaronder zij verstaat ‘bekend c.q. voor-de-hand-liggend gebruik’) te verhandelen”, beoogt een beroep te doen op artikel 73 lid 2 ROW, gaat dat betoog niet op. Opnieuw al aannemende dat Lactozym® Pure hetzelfde product betreft als het oude Amano-product en derhalve kwalificeert als algemeen in de handel verkrijgbaar product, geldt dat de genoemd indirecte inbreuk-bepaling een beperking kent die inhoudt dat een uitzondering op het verbod van het eerste lid van artikel 73 ROW niet geldt indien de degene aan wie wordt geleverd aangezet wordt tot het verrichten van voorbehouden handelingen. Gelet op de hiervoor genoemde verklaring van Univar is daarvan sprake.  
       
       
         
           Verboden 
         
       
       
     
     
       4.17. 
       Op grond van hetgeen is overwogen zal aan Novozymes en Univar een verbod worden opgelegd om (indirect) inbreuk te maken op EP 808. Dit verbod ziet zowel op Lactozym® Pure in steriele vorm als in niet-steriele vorm (met de typenummers als weergegeven in 2.6), aangezien – zoals ook volgt uit de verklaring van Univar – ook de niet-steriele variant door de afnemers van Novozymes c.s. kan worden gebruikt voor de productie van UHT-melk. 
       
     
     
       4.18. 
       Novozymes c.s. heeft niet bestreden dat de van artikel 26 GOV afstammende indirecte inbreukregeling in de gedesigneerde landen geharmoniseerd is. Met partijen neemt voorzieningenrechter tot uitgangspunt dat het verbod ook voor de andere landen dan Nederland waarin het octrooi van kracht is, met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, kan worden opgelegd.  
       
       
         
           Nevenvorderingen 
         
       
       
     
     
       4.19. 
       De in de dagvaarding sub 1 en 2 gevorderde verboden worden beperkt tot een verbod op indirecte inbreuk in Nederland alsmede in de gedesigneerde landen met uitzondering van Duitsland en Frankrijk. Het aanbieden en leveren van Lactozym® Pure wordt slechts verboden voor de toepassing van de geoctrooieerde uitvinding volgens de gewijzigde conclusies van EP 808. Het staat Novozymes c.s. vrij haar product aan te bieden voor een werkwijze/gebruik die/dat niet valt onder de beschermingsomvang van EP 808, in het bijzonder voor de hydrolyse van lactose in zuivelproducten (niet zijnde UHT-melk), nu door de OD immers is aangenomen dat de materie van conclusie 1 als verleend en conclusie 1 volgens het eerste hulpverzoek niet nieuw is. Gelet op het partijdebat is daarvan in dit geding uit te gaan. 
       
     
     
       4.20. 
       Nu het inbreukverbod wordt toegewezen, valt niet in te zien welk (spoedeisend) belang DSM heeft bij oplegging van het daarnaast gevorderde verbod om deze inbreuken te faciliteren.  
       
     
     
       4.21. 
       De gevorderde opgave en recall komen voor toewijzing in aanmerking. Aangezien het verbod slechts betrekking heeft op het aanbieden en/of leveren van Lactozym® Pure voor de werkwijze/het gebruik (kort gezegd: de productie van UHT-melk) volgens EP 808, terwijl Lactozym® Pure ook voor andere doeleinden mag en zal zijn verhandeld, zal, de gevorderde opgave en recall beperkt en als na te melden worden toegewezen. 
       
     
     
       4.22. 
       De op te leggen dwangsommen zullen worden gematigd en gemaximeerd als in het dictum te melden. 
       
       
         
           Zekerheidsstelling 
         
       
       
     
     
       4.23. 
       De voorzieningenrechter ziet geen aanleiding om aan de op te leggen voorzieningen de voorwaarde tot zekerheidstelling te verbinden. Novozymes c.s. heeft ook niet gemotiveerd gesteld dat zich een restitutierisico voordoet, zodat het beroep op zekerheidsstelling wordt verworpen. 
       
       
         
           Bezwaar producties EP 39 t/m 42 
         
       
       
     
     
       4.24. 
       Nu de voorwaarde waaronder Novozymes c.s. bezwaar heeft gemaakt tegen de producties 39 tot en met 42 van DSM niet in vervulling is gegaan (vgl. 1.2), geldt dat bij deze stand van zaken die producties deel uit maken van de procedure. 
       
       
         
           Slotsom en proceskosten  
         
       
       
     
     
       4.25. 
       DSM zal als de in het ongelijk gestelde partij worden veroordeeld in de proceskosten. Conform de tussen partijen gemaakte afspraak zullen deze kosten aan de zijde van DSM worden begroot op € 300.000,-. De voorzieningenrechter gaat er daarbij van uit dat het percentage pro rata van het liquidatietarief voor het niet-IE gedeelte van dit geding in die vergoeding is meegenomen. De proceskostenveroordeling zal uitvoerbaar bij voorraad worden verklaard. 
       
     
     
       4.26. 
       De termijn in de zin van artikel 1019i Rv zal worden bepaald op zes maanden na heden. 
       
       
     
   
   
     
       5 De beslissing 
     De voorzieningenrechter: 
     
     
       5.1. 
       verbiedt Novozymes en Univar om met ingang van twee werkdagen na betekening van dit vonnis in Nederland en alle overige landen waar het octrooi van kracht is, met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, indirect inbreuk te maken op de gewijzigde conclusies van EP 808, waaronder is te verstaan het in het betreffende land aanbieden of leveren van Lactozym® Pure voor de toepassing in het betreffende land van een werkwijze/gebruik voor de productie van UHT-melk; 
       
     
     
       5.2. 
       bepaalt dat bij overtreding van het voormelde verbod de betreffende gedaagde een dwangsom verbeurt van € 100.000,- per dag, een gedeelte van een dag als een gehele dag gerekend, dan wel, zulks ter keuze van DSM, van € 5.000,- per kilogram van het betrokken product, een en ander met een maximum van € 1.000.000,-; 
       
     
     
       5.3. 
       beveelt Novozymes en Univar om binnen vier weken na betekening van dit vonnis aan DSM een schriftelijke opgave te verstrekken van alle afnemers aan wie de betreffende gedaagde in Nederland en in alle overige landen waar EP 808 van kracht is, met uitzondering van Duitsland en Frankrijk, Lactozym® Pure voor de toepassing van de materie volgens de gewijzigde conclusies van EP 808 heeft aangeboden en/of geleverd; 
       
     
     
       5.4. 
       veroordeelt Novozymes en Univar binnen vier weken na betekening van dit vonnis aan ieder van de onder 5.3  bedoelde afnemers een brief te zenden met uitsluitend de navolgende inhoud en zonder bijschrift: 
       
       
         
           “Wij zijn verplicht u te informeren dat de voorzieningenrechter van de rechtbank Den Haag bij vonnis van 6 januari 2017 heeft beslist dat wij, door het aanbieden en/of leveren  van Lactozym Pure lactase enzympreparaten voor de productie van UHT-melk indirect inbreuk maken op de door de Oppositie Afdeling van het Europees Octrooibureau gewijzigde conclusies van Europees octrooi 1 954 808 B1 van DSM IP Assets B.V. Dit betekent dat Lactozym Pure niet langer voor deze toepassing mag worden aangeboden of geleverd. 
         
       
       
       
         
           Indien u onze Lactozym Pure enzympreparaten gebruikt voor genoemde toepassing, wordt u verzocht deze producten aan ons te retourneren. Wij zullen dan de aankoopprijs en alle kosten in verband met de retournering van de producten aan u vergoeden. 
         
       
       
       
         
           [Naam en handtekening van een wettelijk vertegenwoordiger van Novozymes resp. Univar]” 
         
       
       
       
         en hiervan gelijktijdig kopieën te verzenden aan de advocaat van DSM; 
       
       
     
     
       5.5. 
       bepaalt dat de betreffende gedaagde bij overtreding van de geboden onder  5.3 en  5.4 een dwangsom verbeurt van € 10.000,- per dag, met een maximum van € 200.000,-; 
       
     
     
       5.6. 
       veroordeelt Novozymes c.s. in de proceskosten, tot dusver aan de zijde van DSM begroot op € 300.000,-; 
       
     
     
       5.7. 
       verklaart dit vonnis tot zover uitvoerbaar bij voorraad; 
       
     
     
       5.8. 
       bepaalt de termijn in de zin van artikel 1019i Rv op zes maanden na heden; 
       
     
     
       5.9. 
       wijst af het meer of anders gevorderde. 
       
       
       
         Dit vonnis is gewezen door mr. J.Th. van Walderveen en bij zijn ontstentenis in het openbaar uitgesproken door mr. E.F. Brinkman op 6 januari 2017. 
       
     
   
   
      Verordening (EU) 1215/2012 van het Europees Parlement en de Raad van 12 december 2012 betreffende de rechterlijke bevoegdheid, de erkenning en de tenuitvoerlegging van beslissingen in burgerlijke en handelszaken. 
   
   
      HvJEU 12 juli 2012, C-616/10, ecli:EU:C:2012:445 (Solvay/Honeywell), r.o 51.  
   
   
      Vgl. bijvoorbeeld Vzr. Rechtbank Den Haag 17 juni 2016, ECLI:NL:RBDHA:2016:6803 (B. Braun/Becton).  
   
   
     DSM heeft ter zitting toegelicht dat zij tijdens de lopende octrooiaanvrage in 2010 een sample heeft getest waaruit naar voren kwam dat het product van Novozymes onder de gewenste beschermingsomvang van het nog te verlenen octrooi zou vallen in termen van percentage arylsulfanaat. In 2012 heeft DSM de aanvraag voor EP 808 met Novozymes aan de orde gesteld in een cross license overleg. Ten tijde van de ‘decision to grant’ zijn partijen opnieuw om de tafel gaan zitten om “nu echt met elkaar te gaan praten”. 
   
   
     HR 21 april 1995, NJ 1995, 437, ECLI:NL:HR:1995:ZC1705 (Boehringer v. Kirin Amgen) 
   
   
     Rb. Den Haag 29 juni 2016, ECLI:NL:RBDHA:2016:7363, r.o. 5.26. (MSD v. Ono)