Die vorming van 'n sekondêre struktuur is die eerste stap in die vouproses wat 'n proteïen neem om sy natuurlike of gebruiklike struktuur aan te neem. Kenmerkend van sekondêre strukture is die strukture wat bekendstaan as alfa-helikse en beta plate wat vinnig vou omdat dit gestabiliseer word deur intramolekulêre waterstofbindings, soos dit die eerste keer bevind is deur Linus Pauling. Die vorming van intramolekulêre waterstofbindings lewer nog 'n belangrike bydrae tot proteïenstabiliteit. α-helikse word gevorm deur die waterstofbinding van die ruggraat ten einde 'n spiraalvorm te vorm (verwys na figuur aan die regterkant).  Die ß-geplooide plaat is 'n struktuur wat vorm met die ruggraat wat oor homself buig om die waterstofverbindings te vorm (soos getoon in die figuur links). Die waterstofverbindings is tussen die amiedwaterstof en karboniel suurstof van die peptiedbinding. Daar bestaan anti-parallelle ß-geplooide plate en parallelle ß-geplooide plate waar die stabiliteit van die waterstofverbindings sterker is in die anti-parallelle ß-plaat, aangesien dit bind met die ideale 180°-hoek, in vergelyking met die skuins waterstofverbindings wat deur parallelle plate gevorm word.
Die alfa-helikse en beta-geplooide plate kan amfipaties van aard wees, of 'n hidrofiliese gedeelte en 'n hidrofobiese gedeelte bevat. Hierdie eienskap van sekondêre strukture help met die tersiêre struktuur van 'n proteïen waarin die vou plaasvind, sodat die hidrofiliese sye teenoor die waterige omgewing rondom die proteïen is en die hidrofobiese sye teenoor die hidrofobiese kern van die proteïen. Die sekondêre struktuur maak op hiërargiese wyse plek vir tersiêre struktuurvorming of formasie. Sodra die proteïen se tersiêre struktuur gevorm is en gestabiliseer word deur hidrofobiese interaksies, mag daar ook kovalente binding wees in die vorm van disulfied-brûe wat tussen twee sisteïenreste gevorm word. Die tersiêre struktuur van 'n proteïen behels 'n enkele polipeptiedketting; bykomende interaksies van gevoude polipeptiedkettings lei egter tot die vorming van die kwaternêre strukture.
↑ Fersht A (1999). Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. Macmillan. ISBN 978-0-7167-3268-6.
Ontsluit van "https://af.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteïen-invouing&oldid=2233906"
Last edited on 13 Julie 2020, at 15:44
Die bladsy is laas op 13 Julie 2020 om 15:44 bygewerk.