Valien - Wikipedia
Chemiese formule C5H11O2N1
Molêre massa 117.15 g/mol
Smeltpunt 298 °C (dekomposisie)
Digtheid 1.316 g/cm3
Valien (afgekort as Val of V) is'n α-aminosuur wat gebruik word in die biosintese van proteïene. Dit bevat 'n α-amino groep (wat in die geprotoneerde −NH3+ vorm onder biologiese toestande voorkom), 'n α-karboksielsuurgroep (wat in die gedeprotoneerde −COO− vorm onder biologiese toestande voorkom), en 'n isopropielgroep as syketting, wat beteken dat dit 'n nie-polêre alifatiese aminosuur is. Dit is noodsaaklik in die mens, want die liggaam kan dit nie sintetiseer nie: dit moet uit die dieet verkry word. Bronne van valien in die menslike dieet is voedsel wat proteïen bevat, soos vleis, suiwelprodukte, sojaprodukte, bone en peule. In die genetiese kode word dit gekodeer deur alle kodons wat met GU begin, naamlik GUU, GUK, GUA, en GUG.
Soos leusien en isoleusien, is valien 'n vertakte ketting aminosuur. In sekelsel-anemie is 'n enkele glutamiensuur in β-globien met valien vervang. Omdat valien hidrofobies is, terwyl glutamiensuur hidrofilies is, veroorsaak hierdie verandering dat die hemoglobien meer geneig is om aggregate te vorm.
3.1 Bron en biosintese
5 Mediese Belang
5.2 Hematopoietiese stamselle
Geskiedenis en etimologieWysig
Valien is vir die eerste keer in 1901 deur Hermann Emil Fischer uit kaseïen geïsoleer. Die naam valien kom van valeriaansuur, wat op sy beurt vernoem is na die plant valeriaan, as gevolg van die teenwoordigheid van die suur in die wortels van die plant.
Die koolstofatome van valien word opeenvolgend genommer vanaf 1 (die karboksielkoolstof), maar die twee terminale metielkoolstowwe word as 4 en 4' aangedui.
Bron en biosinteseWysig
Valien, soos ander vertakte-ketting aminosure, word deur plante gesintetiseer, maar nie deur diere nie. Dit is dus 'n essensiële aminosuur in diere, en moet in die dieet teenwoordig wees. Volwasse mense benodig daagliks ongeveer 4 mg valien per kg liggaamsgewig. Valien word in plante en bakterieë oor 'n reeks stappe vanaf piruvaat gesintetiseer. Dieselfde sintetiese pad lei ook tot leusien. Die intermediêre α-ketoisovaleraat ondergaan reduktiewe aminering met glutamaat. Ensieme wat by hierdie biosintese betrokke is sluit in:
Asetolaktaatsintase (ook bekend as asetohidroksisuursintase)
Soos ander vertakte-ketting aminosure, begin die katabolisme van valien met die verwydering van die aminogroep deur transaminering, wat alfa-ketoisovaleraat, 'n alfa-ketosuur lewer, wat op sy beurt omgeskakel word na isobutiriel-CoA deur oksidatiewe dekarboksilering wat deur die vertakte-ketting α-ketosuur dehidrogenasekompleks gekataliseer word. Dit word dan verder geoksideer en herrangskik om suksiniel-CoA te vorm, wat verder afgebreek kan word in die sitroensuursiklus.
Rasemiese valien kan gesintetiseer word deur brominering van isovaleriensuur gevolg deur aminering van die α-bromo-afgeleide
Valien, soos ander vertakte-ketting aminosure, hou verband met insulienweerstand: hoër vlakke van valien word in die bloed van diabetiese muise, rotte en mense waargeneem. Muise wat vir een dag 'n lae-valiendieet gevoer word, toon verbeterde insuliensensitiwiteit, en na een week is die bloedglukosevlakke aansienlik laer. Die valienkataboliet 3-hidroksi-isobutiraat bevorder insulienweerstand in skeletspiere van muise deurdat vetsuuropname in die spiere en lipiedakkumulasie gestimuleer word. In die mens verlaag proteïenbeperkte diëte valienvlakke en vastende glukosevlakke in die bloed.
Valien in die dieet is noodsaaklik vir selfvernuwing van hematopoietiese stamselle, soos getoon in eksperimente met muise. Beperking van valien in die dieet het langtermyn herpopulasie van hematopoietiese selle in die beenmurg van muise onderdruk, wat suksesvolle stamseloorplanting sonder bestraling moontlik gemaak het na 3 weke op 'n valien-beperkte dieet. Langtermynoorlewing na oorplanting is bereik toe valien geleidelik oor 2 weke teruggebring is om hervoedingsindroom te vermy.
↑ "valine". Encyclopædia Britannica Online. Besoek op 2015-12-06.
↑ "valine". Merriam-Webster Online Dictionary. Besoek op 2015-12-06.
↑ "valeric acid". Merriam-Webster Online Dictionary. Besoek op 2015-12-06.
↑ Jones, J. H., red. (1985). Amino Acids, Peptides and Proteins. Specialist Periodical Reports. 16. London: Royal Society of Chemistry. p. 389. ISBN 978-0-85186-144-9.
↑ Basuchaudhuri, Pranab (2016). Nitrogen metabolism in rice. Boca Raton, FL: CRC Press. p. 159. ISBN 9781498746687. OCLC 945482059.
↑ Mathews, Christopher K., (2000). Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G. (3rd ed uitg.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. p. 776. ISBN 0805330666. OCLC 42290721. AS1-onderhoud: extra punctuation (link) AS1-onderhoud: Ekstra teks (link)
↑ Lynch, Christopher J. (2014-12-01). “Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance”. Nature Reviews. Endocrinology 10 (12): 723–736. doi:10.1038/nrendo.2014.171.
↑ Xiao, Fei (2014-06-01). “Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice”. Metabolism: Clinical and Experimental 63 (6): 841–850. doi:10.1016/j.metabol.2014.03.006.
↑ Jang, Cholsoon (2016-04-01). “A branched-chain amino acid metabolite drives vascular fatty acid transport and causes insulin resistance”. Nature Medicine 22 (4): 421–426. doi:10.1038/nm.4057.
↑ Fontana, Luigi (2016-06-21). “Decreased Consumption of Branched-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health”. Cell Reports 16: 520–30. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092.
↑ Taya, Yuki (2016-12-02). “Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation”. Science 354 (6316): 1152–1155. doi:10.1126/science.aag3145.
Valien ME Spektrum
Isoleusien en valien biosintese
Valien se verhouding tot prione
Ontsluit van "https://af.wikipedia.org/w/index.php?title=Valien&oldid=1810911"
Last edited on 10 September 2018, at 22:38