(Aangestuur vanaf Proteïne)
'n Voorstelling van die driedimensionele struktuur van mioglobien wat die gekleurde alfahelikse vertoon. Dit is die eerste proteïen waarvan die struktuur deur X-straal-kristallografie bepaal is deur Max Perutz en Sir John Cowdery Kendrew in 1958, wat daartoe gelei het dat die Nobelprys vir Chemie aan hulle toegken is.
'n Proteïen (in Grieks πρωτεϊνη = eerste draad) is 'n komplekse, hoë-molekulêre-massa organiese verbinding wat bestaan uit aminosure verbind deur peptiedbindings. Proteïene is noodsaaklik vir die struktuur en funksie van alle lewende selle en virusse.
Baie proteïene is ensieme of subeenhede van ensieme. Ander proteïene vervul strukturele of meganiese rolle, soos die wat (dwars)verbindings van die sitoskelet vorm en as biologiese ondersteuning dien vir die meganiese integriteit en weefselseinfunksies. Ander funksies wat deur proteïene vervul word sluit in immuunreaksie en die stoor en vervoer van verskeie ligande. In voeding, dien proteïene as die bron van aminosure vir organismes wat nie self die aminosure kan vervaardig nie.
Proteïene is een van die klasse van bio-makromolekule, saam met polisakkariede, vette, en nukleïensure, wat die hoofbestanddele van lewende dinge is. Hulle is van die mees aktief bestudeerde molekules in biochemie, en is in 1838 deur Jöns Jakob Berzelius ontdek.
Byna alle natuurlike proteïene word deur DNS gekodeer. DNS word getranskribeer om RNS te lewer, wat dien as die sjabloon vir translasie deur ribosome.
2.1 Meganismes van proteïen regulering
4 Met proteïene werk
5 Proteïene en voeding
Proteïene is aminosuurkettings wat in unieke 3-dimensionele strukture gevou is. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou staan bekend as die natuurlike toestand van die proteïen, wat bepaal word deur die volgorde van aminosure in die proteïen. Biochemici verwys na vier afsonderlike aspekte van 'n proteïen se struktuur:
Primêre struktuur: die aminosuurvolgorde
Sekondêre struktuur: sub-strukture met bepaalde patrone — alfaheliks en betaplaat — of segmente van die ketting wat geen stabiele vorm aanneem nie. Sekondêre strukture word lokaal bepaal, wat beteken dat daar baie verskillende sekondêre eienskappe in 'n enkele proteïenmolekule teenwoordig kan wees.
Tersiêre struktuur: die algehele vorm van 'n enkele proteïenmolekule; die ruimtelike verwantskap van die sekondêre strukturele eienskappe tot mekaar.
Kwaternêre struktuur: die vorm of struktuur wat ontstaan uit die vereniging van meer as een proteïen molekule, gewoonlik genaamd subeenheid proteïene subeenhede in hierdie konteks, wat funksioneer as deel van die groter samestelling of proteïenkompleks.
Benewens hierdie struktuurvlakke, kan proteïene tussen verskeie soortgelyke strukture wissel om hulle biologie funksie te vervul. In die konteks van hierdie funksionele herrangskikkings, word daar gewoonlik na hierdie tersiêre of kwaternêre strukture verwys as "konformasies," en oorgange tussen hulle word konformasie veranderings genoem.
Die primêre struktuur word deur kovalente peptiedbindings, wat tydens die translasieproses gemaak word, aanmekaar gehou. Die sekondêre strukture word aanmekaar gehou deur waterstofbindings. Die tersiêre struktuur word hoofsaaklik aanmekaar gehou deur hidrofobiese interaksies maar waterstofbindings, ioniese interaksies, en disulfiedbindings is gewoonlik ook betrokke.
Die proses waarvolgens die hoër strukture vorm word proteïenvou genoem en is 'n gevolg van die primêre struktuur. Die meganisme van proteïenvou word tans nog nie volledig verstaan nie. Alhoewel enige unieke polipeptiede meer as een stabiele voukonformasie kan hê, elke konformasie het sy eie biologiese aktiwiteit en slegs een konformasie word as die aktiewe of natuurlike konformasie beskou.
Die twee eindpunte van 'n amunosuurketting word die karboksieterminus (C-terminus) en die aminoterminus (N-terminus) genoem op grond van die aard van die vry groep op elke punt.
Proteïene is betrokke by so te sê elke funksie wat in die sel verrig word, insluitend regulasie van ander selfunksies soos seintransduksie en metabolisme. Byvoorbeeld, proteïen katabolisme vereis 'n ensiem genaamd protease en ander ensieme soos glikosidase.
Meganismes van proteïen regulering[wysig | wysig bron]
Verskeie molekules en ione kan aan spesifieke plekke op proteïene bind. Hierdie plekke word bindplekke genoem. Hulle vertoon chemiese spesifisiteit. Die deeltjie wat bind word die ligand genoem. Die sterkste van die ligand-proteïen binding is 'n eienskap van die bindplek wat bekend staan as affiniteit.
Aangesien proteïne betrokke is by byna alle funksies wat deur 'n sel verrig word, steun meganismes vir beheer van hierdie funksies dus op die beheer van proteïen aktiwiteit. Regulering kan 'n proteïen se vorm of konsentrasie behels. Sommige vorms van regulering sluit in:
Allosteriese modulasie: As die binding van 'n ligand op een plek op 'n proteïen die binding van 'n ligand op 'n ander plek affekteer.
Kovalente modulasie: As die kovalente verandering van 'n proteïen die binding van 'n ligand of een of ander ander aspek van 'n proteïen se funksie affekteer
Proteïene is normaalweg groot molekules met molekulêre massas van tot 3 000 000 (die spierproteïen titien het 'n enkele aminosuurketting van 27 000 subeenhede lank). Sulke lang aminosuurkettings word byna altyd as proteïne beskou, maar korter stringe van aminosure word "polipeptiedes," "peptiedes" of selde, "oligopeptiedes" genoem. Die onderskeid is ongedefinieer, alhoewel "polipeptiede" gewoonlik na 'n aminosuurketting verwys wat 'n tersiêre struktuur ontbreek en meer waarskynlik as 'n hormoon (soos insulien), optree eerder as 'n ensiem (wat steun op sy tersiêre struktuur vir funksionaliteit).
Proteïene word gewoonlik geklassifiseer as oplosbaar, filamentagtig of membraan-geassosieer. Byna al die biologiese kataliste bekend as ensieme is oplosbare proteïene (met die onlangse noemenswaardige uitsondering: die ontdekking van ribosieme, RNS molekules met die katalitiese eienskappe van ensieme.) Teenliggame, die basis vir die aanpasbare immuunstelsel, is 'n ander voorbeeld van oplosbare proteïne. Membraan-geassoseerde proteïene sluit in uitruilers en ioonkanale, wat hulle substrate van een plek na 'n ander beweeg maar dit nie verander nie; ontvangers, wat nie hulle substrate verander nie maar eenvoudig vorm verwissel wanneer gebind word. Filamentproteïene vorm die sitoskelet van selle en groot dele van die struktuur van diere, voorbeelde sluit in: tubulien, aktien, kollageen en keratien, wat almal belangrike onderdele van vel, hare, en kraakbeen is. 'n Ander spesiale klas van proteïene bestaan uit motorproteïene soos miosien, kinesien, en dynein. Hierdie proteïene is "molekulêre motors," wat fisiese krag opwek wat organelle, selle, en hele spiere kan beweeg.
Molekulêre oppervlak van verskeie proteïene wat hulle vergelykbare grootte aandui. Van links na regs: teenliggaam (IgG), hemoglobien, insulien ('n hormoon), adenilaat-kinase ('n ensiem), en glutamiensintetase (ook 'n ensiem).
Met proteïene werk[wysig | wysig bron]
Kristal van Malic Ensiem wat in die ruimte vervaardig is na vele onsuksesvolle pogings op aarde. Dit is 'n belangrike teikenproteïen vir medisyneontwerp
Proteïene is sensitief ten opsigte van hulle omgewing. Hulle kan moontlik slegs in hulle natuurlike toestand aktief wees, oor 'n klein pH gebied, en onder oplossing omstandighede met 'n minimum hoeveelheid elektroliete. 'n Proteïen in sy natuurlike toestand word baie keer beskryf as gevou. 'n Proteïen wat nie in sy natuurlike toestand is nie word beskryf as gedenatureer. Gedenatureer proteïne het oor die algemeen geen goed-gedefinieerde sekondêre struktuur nie. Baie proteïene denatureer en sal nie in oplossing bly in gedistilleerde water nie.
Een van die merkwaardigste ontdekkings van die 20ste eeu was dat die natuurlike en gedenatureerde toestande in baie proteïene wisselbaar (omruilbaar) is, dat deur versigtige beheer van oplossing omstandighede (byvoorbeeld, dialiseer 'n denaturerende chemiese stof), 'n gedenatureerde proteïen na sy natuurlike vorm omskep kan word. Die vraag oor hoe proteïene by hulle natuurlike staat uitkom is 'n belangrike studieveld in biochemie, genaamd die studie van proteïenvou.
Deur genetiese ingryping, kan navorsers die volgorde en dus die struktuur teiken, gevoeligheid teenoor regulasie en ander eienskappe van 'n proteïen verander. Die genetiese rangskikking van verskillende proteïne kan saam gelas word om "chimeriese" proteïne wat eienskappe van beide het, te maak. Hierdie vorm van ingryping of manipulasie verteenwoordig een van die hoofgereedskapstukke van sel- en molekulêre bioloë om die werking van 'n sel te verander en die werking daarvan te verken. 'n Ander proteïnnavorsingsveld poog om deur genetiese ingryping proteïne daar te stel met geheel en al nuwe funksies, 'n veld bekend as proteïenmanipulasie.
Proteïen-proteïen interaksies kan gesif word vir gebruik van twee-hibried sifting.
Proteïene en voeding[wysig | wysig bron]
Proteïene is 'n belangrike makrovoedingstof in die menslike dieet, dit verskaf die liggaam se behoeftes aan stikstof en aminosure. Die presiese hoeveelheid voedselproteïene wat benodig word om die behoeftes te bevredig kan baie varieer afhangende van ouderdom, geslag, vlak van fisiese aktiwiteit en mediese toestand. 0,75 g per kilogram van liggaamsgewig vir 'n sedentêre manlike persoon word egter gereeld as daaglikse vereiste gemeld. Proteïne word in meeste kos aangetref maar kom veral voor in peulgewasse, neute, vleis, en suiwelprodukte. Tydens gebruik, word baie proteïene deur proteïen katabolisme tot ammoniak omskep wat as gevolg van die toksisiteit daarvan in of urea of uriensuur (in sommige diere) omskep word wat dan in urine afgeskei word. Proteïne is die hoof komponent van spiere, senings, ensieme, vel, hare, oë, en 'n reuse verskeidenheid van ander organe en prosesse
Die gehalte van proteïen inname is belangrik omdat verskillende proteïene essensiële aminosure in verskillende verhoudings verskaf. Indien genoegsame inname van stikstof bestaan, kan die menslike liggaam 10 van die 18 aminosure uit glukose vervaardig. Die oorblywende 8 aminosure (treonien, valien, triptofaan, isoleusien, leusien, lisien, fenielalanien, en metionien) kan nie deur die liggaam vervaardig word nie en moet uit dieetbronne verkry word. Hulle word dus essensiële aminosure genoem. Proteïne wat gelyke hoeveelhede van al die essensiële aminosure bevat in betreklik ruim hoeveelhede word baie keer as volledig beskryf. Ondanks die uitlokkende etiket hoef 'n goeie voedsame dieet nie op sogenaamde "volledige" proteïene te berus nie aangesien nie-volledige proteïene in komplementêre kombinasies geredelik in die hele spektrum van essensiële aminosure kan voorsien.
Proteïentekort kan lei tot simptome soos moegheid, insulienweerstandigheid, haarverlies, verlies van haarpigment (hare wat swart behoort te wees word rooierig), spiermasssaverlies (proteïene herstel spierweefsel), lae liggaamstemperatuur, en hormoonwanbalanse. Verskeie proteïentekorte, slegs aangetref in tye van hongersnood, is fataal.
Oormatige proteïeninname kan ook probleme veroorsaak, soos oorreaksie van die immuunstelsel, lewerdisfunksie as gevolg van verhoogde giftige oorblyfsels, beenverlies as gevolg van verhoogde suurvlakke in die bloed en laminitis (voetprobleme) in perde. Die aanname dat hoë proteïendiëte sleg is vir bene spruit daaruit dat kalsiumuitskeiding verhoog wanneer proteïeninname styg. Daar is egter onlangs bewys dat opname van kalsium deur die spysverteringskanaal ook verhoog en indien kalsiuminname instand gehou word, hoë proteïeninname voordele vir been in ouer vroue kan hê.
Proteïne kan baie keer 'n rol speel by allergieë en allergiese reaksies tot sekere voedselsoorte. Dit gebeur omdat die struktuur van elke proteïen vorm effens verskil, en sommige kan 'n reaksie van die immuunstelsel ontlok terwyl ander heeltemal veilig is. Baie mense is allergies vir kaseïn, die proteïen in melk; gluteïn, die proteïen in koring en ander graankosse; die spesifieke proteïene wat in grondboontjies; of in skulpvis of ander seekos aangetref word. Dit is uiters ongewoon vir dieselfde persoon om negatief te reageer op meer as twee verskillende tipes proteïene.
Die eerste verwysing na die woord proteïen, wat beteken van eerste rang, is van 'n brief gestuur deur Jöns Jakob Berzelius aan Gerhardus Johannes Mulder op 10 Julie 1838, waar hy geskryf het:
"Die naam proteïen wat ek voorstel vir die organiese oksied van fibrien en albumien, wou ek van [die Griekse woord] πρωτειοξ aflei, omdat dit blyk dat dit die primitiewe of hoofonderdeel van dierevoeding is."
Ondersoek aangaande proteïne en hulle eienskappe vind reeds sedert die 1800's plaas toe wetenskaplikes die eerste tekens van die, op daardie tydstip, onbekende klas van organiese verbindings begin waarneem het.
^ Vermeerderde spyskanaalabsorbering van kalsium is berig in "Dietary protein, calcium metabolism, and skeletal homeostasis revisited" deur J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien and K. L. Insogna (2003) volume 78 pages 584S-592S. 'n Gebrek aan die impak van hoë proteïeninname op been is berig in "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of bone turnover in women" by J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien, D. M. Caseria, D. E. Wall and K. L. Insogna in J Clin Endocrinol Metab (2005) volume 90 pages 26-31, Onlangse kliniese studieresultate wat dui op voordele vir been van 'n hoëproteïendieet as kalsiuminname gehandhaaf word: "Protein consumption is an important predictor of lower limb bone mass in elderly women" by A. Devine, I. M. Dick, A. F. Islam, S. S. Dhaliwal and R. L. Prince RL. in Am J Clin Nutr (2005) volume 81 pages 423-428,
Wikimedia Commons bevat media in verband met Proteins.
Protein Research: Western Blot Protocols, Troubleshooting and Theory
The Protein Databank: The single worldwide repository for the processing and distribution of 3-D biological macromolecular structure data.