ফ্লুইড মোজাইক মডেল

ফ্লুইড মোজাইক মডেল কোষ ঝিল্লির গঠন ও কাজ সম্পর্কে বিভিন্ন বৈশিষ্ট্য ব্যাখ্যা করে। এই জৈবিক মডেল অনুসারে, কোষ ঝিল্লির গঠনে একটি লিপিড বাইলেয়ার থাকে (দুটি অণু পুরু স্তর যা প্রধানত অ্যাম্ফিপ্যাথিক ফসফোলিপিড দ্বারা গঠিত)। এই লিপিড বাইলেয়ার কোষ ঝিল্লির তরলতা ও স্থিতিস্থাপকতা প্রদান করে। কোষ ঝিল্লিতে অল্প পরিমাণে কার্বোহাইড্রেটও (শর্করা) পাওয়া যায়। ১৯৭২ সালে সিমোর জোনাথন সিঙ্গার এবং গার্থ এল. নিকোলসন দ্বারা উদ্ভাবিত এই জৈবিক মডেল কোষ ঝিল্লিটিকে একটি দ্বি-মাত্রিক তরল হিসাবে বর্ণনা করে যা ঝিল্লি উপাদানগুলোর পার্শ্বীয় বিস্তারকে সীমাবদ্ধ করে। এই ধরনের ডোমেনগুলো বিশেষ লিপিড এবং প্রোটিন কোকুন সহ ঝিল্লির মধ্যে অঞ্চলের অস্তিত্ব দ্বারা সংজ্ঞায়িত হয় যা লিপিড রাফ্ট বা প্রোটিন এবং গ্লাইকোপ্রোটিন কমপ্লেক্স গঠনে সহায়তা করে। ঝিল্লি ডোমেন সংজ্ঞায়িত করার আরেকটি উপায় হলো ঝিল্লি প্রোটিনের মাধ্যমে সাইটোস্কেলিটন ফিলামেন্ট এবং কোষবহির্ব্যূহের সাথে লিপিড ঝিল্লির সংযুক্তি। লিপিড অণুর মধ্যে প্রোটিন এর এমন বিন্যাসকে সিংগার ও নিকলসন সমুদ্রতলে ভাসমান হিমশৈল (Iceberg) এর সাথে তুলনা করেন। সাদৃশ্যগত কারণে এই মডেলকে আইসবার্গ মডেল ও বলা হয়ে থাকে। বর্তমান মডেলটি বিভিন্ন সেলুলার প্রক্রিয়াগুলির জন্য প্রাসঙ্গিক গুরুত্বপূর্ণ বৈশিষ্ট্যগুলি বর্ণনা করে, যার মধ্যে রয়েছে: কোষীয় সঙ্কেত প্রেরণ ও গ্রহণ, কোষপতন, কোষ বিভাজন, ঝিল্লি কুঁড়ি এবং কোষ সংযুক্তি। ফ্লুইড মোজাইক মডেলটি প্লাজমা ঝিল্লির সবচেয়ে গ্রহণযোগ্য মডেল। কোষ ঝিল্লির এই মডেল অনুসারে, এর প্রধান কাজটি হলো কোষের ভিতরের বিষয়বস্তু এবং কোষবহির্ব্যূহের মধ্যে একটি বাধা হিসাবে কাজ করা।

রাসায়নিক গঠন

গবেষণালব্ধ প্রমাণ 
লেবেলিং পরীক্ষা, এক্স-রে অপবর্তন, এবং ক্যালোরিমেট্রির মাধ্যমে কার্যকরী জৈব ঝিল্লির তরল বৈশিষ্ট সম্পর্কে পরীক্ষামূলক তথ্য পাওয়া গিয়েছিল। এই গবেষণাগুলো দেখিয়েছিল যে সমন্বিত ঝিল্লি প্রোটিন (integral membrane proteins) বিস্তারের হারের উপর প্রভাব ফেলে যেই লিপিড দ্বি-স্তরের মধ্যে সেগুলো স্থাপিত থাকে। এসব গবেষণা আরও প্রদর্শন করেছিল যে, কোষ ঝিল্লির অন্তর্গত অণুগুলো স্থির না হয়ে গতিশীল।

জৈব ঝিল্লির পূর্ববর্তী মডেলগুলোর মধ্যে রবার্টসন ইউনিট মেমব্রেন মডেল এবং ডেভসন-ডেনিয়েলি ট্রাই-লেয়ার মডেল অন্তর্ভুক্ত ছিল। এই মডেলগুলোতে প্রোটিনগুলিকে লিপিড স্তরের পাশে সংলগ্ন পত্রক আকারে উপস্থিত বলে বর্ণনা করা হয়েছিল, ফসফোলিপিড দ্বি-স্তরের সাথে অন্তর্ভুক্ত হিসেবে নয়। অন্যান্য মডেলে প্রোটিন ও লিপিডের পুনরাবৃত্ত, নিয়মিত এককের বর্ণনা দেওয়া হয়েছিল। দৃশ্যমান অণুবীক্ষণ যন্ত্র থেকে প্রাপ্ত তথ্য এবং তাপগতিবিদ্যা সংক্রান্ত তথ্য এই মডেলগুলোকে সঠিক বলে সমর্থন করেনি। এরা গতিশীল ঝিল্লি বৈশিষ্ট্যের প্রমাণকেও সামঞ্জস্য করতে পারেনি।

ফ্রাই এবং এডিডিন জৈব ঝিল্লির তরল ও গতিশীল বৈশিষ্ট্যকে সমর্থন জোগানো গুরুত্বপূর্ণ একটি পরীক্ষা সম্পন্ন করেন। তারা মানবদেহ এবং ইঁদুরের কোষকে জোর করে একীভূত হতে বাধ্য করার জন্য সেন্ডাই ভাইরাস ব্যবহার করেন এবং একটি হেটারোক্যারিয়ন (heterokaryon) গঠন করেন। অ্যান্টিবডি দিয়ে দাগ প্রয়োগ করে, তারা দেখাতে সক্ষম হন যে, কোষ একীভূত হওয়ার অল্প সময় পরেও মানব ও ইঁদুরের প্রোটিনগুলো হেটারোক্যারিয়নের পৃথক অর্ধাংশে পৃথকীকৃত ছিল। তবে অন্তত কিছুসময় পর প্রোটিনগুলো বিস্তৃত হয়ে যায় এবং দুই অর্ধের মধ্যে বিভাজনরেখা অদৃশ্য হয়ে যায়। তাপমাত্রা কমিয়ে দেওয়ার মাধ্যমে এই বিস্তারের হারকে ধীর করা সম্ভব হয়, কারণ এর ফলে ঝিল্লির ফসফোলিপিড অণুগুলো তরল থেকে জেল ধরনের অবস্থায় রূপান্তরিত হয়।

সিঙ্গার এবং নিকলসন তাদের ফ্লুইড মোজাইক মডেল ব্যবহার করে এই পরীক্ষাগুলোর ফলাফল ব্যাখ্যা করেন। ফ্লুইড মোজাইক মডেল বিভিন্ন তাপমাত্রায় কোষ ঝিল্লির গঠন এবং আচরণের পরিবর্তন, সেইসাথে ঝিল্লি প্রোটিনগুলোর সাথে ঝিল্লির সংযুক্ততাও ব্যাখ্যা করে। যদিও তাদের মডেলকে সঠিক প্রমাণ করার জন্য সিঙ্গার এবং নিকলসনের কাছে বিভিন্ন ক্ষেত্র থেকে প্রাপ্ত যথেষ্ট প্রমাণ ছিল, কিন্তু ফ্লুরোসেন্স  অনুবীক্ষণ যন্ত্র ও কাঠামোগত জীববিজ্ঞানের অগ্রগতি কোষ ঝিল্লির ফ্লুইড মোজাইক বৈশিষ্ট্যকে আরও নিশ্চিত করেছে।

পরবর্তী উন্নয়ন

ঝিল্লির অসামঞ্জস্যতা 
জৈব ঝিল্লির দুটি স্তর অসম, এবং এগুলোকে নির্দিষ্ট প্রোটিন বা লিপিড দিয়ে তৈরি সাবডোমেনগুলিতে বিভক্ত করা হয়। এটি ঝিল্লির সাথে যুক্ত জৈবিক প্রক্রিয়াগুলির স্থানিক বিচ্ছেদকে সক্ষম করে। উদাহরণস্বরূপ, কোলেস্টেরল এবং কোলেস্টেরল-ইন্টারঅ্যাক্টিং প্রোটিনগুলি লিপিড রাফটে ঘনীভূত হতে পারে এবং সেল সিগন্যালিং প্রক্রিয়াগুলিকে এই রাফটগুলিতে সীমাবদ্ধ রাখতে পারে।

অসামঞ্জস্যের আরেকটি রূপ ১৯৮৪ সালে মৌরিটসেন এবং ব্লুমের কাজ দ্বারা দেখানো হয়েছিল। সেখানে তারা লিপিড-প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়াগুলি ব্যাখ্যা করার জন্য "ম্যাট্রেস মডেল" প্রস্তাব করেছিলেন। এই মডেলের মাধ্যমে তারা উল্লেখ করেন যে ঝিল্লির পুরুত্ব পরিবর্তন হতে পারে এবং প্রোটিনের হাইড্রোফোবিসিটিও ভিন্ন ভিন্ন হতে পারে।

নন-বাইলেয়ার ঝিল্লী 
তরল মোজাইক মডেল প্রকাশের পর, গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক কার্য সম্পন্ন নন-বাইলেয়ার লিপিড গঠনের অস্তিত্ব নিশ্চিত করা হয়েছিল। এই ঝিল্লী কাঠামোগুলো তখন কার্যকর হতে পারে যখন কোষের একটি নন-বাইলেয়ার রূপ প্রচার করার প্রয়োজন হয়, যা কোষ বিভাজন এবং ফাঁক সংযোগ গঠনের সময় ঘটে।

ঝিল্লির বক্রতা 
সবসময় ঝিল্লির দ্বিস্তর সমতল থাকে না। ঝিল্লির স্থানীয় বক্রতা লিপিডের অসামঞ্জস্য এবং অ-দ্বিস্তর সংগঠনের কারণে হতে পারে, যা উপরে আলোচনা করা হয়েছে। আরও নাটকীয় এবং কার্যকরী বক্রতা BAR ডোমেন দ্বারা অর্জিত হয়, যা ঝিল্লির পৃষ্ঠে ফসফাটিডিলিনোসিটলের সাথে বেঁধে থাকে, ভেসিকেল গঠন, অঙ্গাণু গঠন এবং কোষ বিভাজনে সহায়তা করে। বক্রতা বিকাশ স্থির প্রবাহে থাকে এবং জৈবিক ঝিল্লির গতিশীল প্রকৃতিতে অবদান রাখে।

ঝিল্লির মধ্যে লিপিডের চলাচল 
১৯৭০ এর দশকে, বিজ্ঞানীরা দেখতে পান যে লিপিড অণুগুলো একটি জৈব ঝিল্লির একই স্তরে দ্রুত এদিক-ওদিক অবাধে ছড়িয়ে পড়তে পারে। এই গতিবেগ বেশি; একটি লিপিড অণু গড়ে প্রায় ২ মাইক্রোমিটার, যা প্রায় একটি বড় ব্যাকটেরিয়ার দৈর্ঘ্যের সমান, মাত্র এক সেকেন্ডে অতিক্রম করতে পারে।  এটাও লক্ষ্য করা হয়েছে যে লিপিড অণুগুলো নিজেদের অক্ষের উপর ঘূর্ণায়মান থাকে। এছাড়া ফসফোলিপিড অণুগুলো যদিও তেমন ঘন ঘন নয়,  ঝিল্লির এক পাশ থেকে অন্য পাশে যেতে পারে (এই প্রক্রিয়া "ফ্লিপ-ফ্লপ" নামে পরিচিত)। যদিও, ফ্লিপেজ এনজাইমগুলো ফ্লিপ-ফ্লপ প্রক্রিয়াকে ত্বরান্বিত করে। ব্যাখ্যা করা এই সব প্রক্রিয়া ঝিল্লিতে লিপিড অণু ও অন্যান্য প্রোটিনের এলোমেলো অবস্থাকে প্রভাবিত করে। ফলস্বরূপ এটি ঝিল্লির নমনীয়তা, সংকেত বিনিময়, পরিবহন ও কার্যকারিতায় ভূমিকা রাখে।

লিপিড বাইলেয়ারে প্রবাহিতায় সীমাবদ্ধতা 
ফ্লুইড মেমব্রেনে লিপিড এবং প্রোটিন উপাদানগুলোর পার্শ্বীয় গতিশীলতায় সীমাবদ্ধতা আসে যখন এই লিপিড বাইলেয়ারের ভিতরে সাবডোমেইনগুলো তৈরি হয়। এই সাবডোমেইনগুলি বিভিন্ন প্রক্রিয়ার মাধ্যমে তৈরি হয়। যেমন- বহিঃকোশীয় ম্যাট্রিক্সের সাথে মেমব্রেন উপাদানের সংযুক্তি, নির্দিষ্ট জৈব-রাসায়নিক গঠনের সঙ্গে ন্যানোমেট্রিক মেমব্রেন অঞ্চলের উপস্থিতি যা 'লিপিড র‍্যাফট' তৈরি করতে সাহায্য করে এবং প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া দ্বারা মধ্যস্থতা করা প্রোটিন কমপ্লেক্স তৈরি করে। তদুপরি, প্রোটিন-সাইটোস্কেলিটন অ্যাসোসিয়েশনগুলি "সাইটোস্কেলিটাল ফেন্স" তৈরি করতে মধ্যস্থতা করে, যেখানে লিপিড এবং মেমব্রেন প্রোটিনগুলি অবাধে ছড়িয়ে যেতে পারে, কিন্তু খুব কমই সেখান থেকে বেরিয়ে আসতে পারে। মেমব্রেন উপাদানগুলোর পার্শ্বীয় বিচ্ছুরণের হারের উপর সীমাবদ্ধতা খুবই গুরুত্বপূর্ণ কারণ এটি কোষের মেমব্রেনের মধ্যে নির্দিষ্ট অঞ্চলের কার্যকরী বিশেষীকরণের অনুমতি দেয়।

লিপিড র‍্যাফট 
লিপিড র‍্যাফট হল মেমব্রেন ন্যানোমেট্রিক প্ল্যাটফর্ম যেগুলোর নির্দিষ্ট লিপিড এবং প্রোটিন গঠন থাকে এবং যেগুলো তরল বাইলিপিড স্তরের মধ্যে পার্শ্বীয়ভাবে ছড়িয়ে পড়ে। স্ফিঙ্গোলিপিড এবং কোলেস্টেরল হল লিপিড র‍্যাফটের গুরুত্বপূর্ণ বিল্ডিং ব্লক।

প্রোটিন কমপ্লেক্স 
কোষ মেমব্রেন প্রোটিন এবং গ্লাইকোপ্রোটিনগুলি লিপিড মেমব্রেনের একক উপাদান হিসাবে কাজ করে না, যেমনটি প্রথম ১৯৭২ সালে সিঙ্গার এবং নিকলসন প্রস্তাব করেছিলেন। বরং, সেগুলি মেমব্রেনের মধ্যে ছড়িয়ে থাকা কমপ্লেক্স হিসাবে পাওয়া যায়। এই ম্যাক্রোমলিকুলার কমপ্লেক্সগুলিতে একক অণুগুলির সমাবেশের কোষের জন্য গুরুত্বপূর্ণ কার্যকরী পরিণতি রয়েছে; যেমন আয়ন এবং মেটাবলাইট পরিবহন, সংকেত প্রদান, কোষ সংযুক্তি এবং কোষ স্থানান্তর।

তথ্যসূত্র 

ঝিল্লি জীববিজ্ঞান
অর্গানেল
কোষের শারীরস্থান