Tert-butüüloksükarbonüülrühm

"Tert"-butüüloksükarbonüülrühm, tuntud ka lühenditega Boc ja t-Boc, on laialdaselt kasutatav kaitserühm orgaanilises ning bioorgaanilises sünteesis, mille ülesanne on vähendada aminorühma reaktsioonivõimet. 
Aminorühma protekteerimiseks kasutatakse tavaliselt di-tert-butüüldikarbonaati (teiste nimetustega Boc-anhüdriid, Boc2O).
Boc-rühmaga kaitstud amiinid on üldjuhul stabiilsed neutraalses ja aluselises keskkonnas. Kaitstud amiini deprotekteerimine (Boc-rühma eemaldamine) viiakse läbi tavaliselt tugeva happega, andes saadusena vaba amiini ning kõrvalsaadustena "tert"-butanooli või isobutüleeni ja süsinikdioksiidi.
Protekteerimine.
Otsene reaktsioon di-"tert"-butüüldikarbonaadiga.
Lihtsate amiinide korral viiakse reaktsioon läbi, segades Boc-anhüdriidi ja amiini tetrahüdrofuraanis (THF), segu kergelt kuumutades.
Kui primaarse amiini kaitsmisel kasutada vähemalt kahte moolekvivalenti Boc-anhüdriidi ja kõrgemat temperatuuri, on võimalik saada bis-Boc derivaate.
Metoodika probleemid.
Steeriliselt takistatud amiinide protekteerimisel Boc-anhüdriidiga moodustuvad isotsüanaadi tekke tõttu tihti uuread. See probleem võib esineda ka aniliinide kaitsmisel, kui kasutada katalüsaatorina 4-dimetüülaminopüridiini (DMAP), kuid antud kõrvalreaktsioon on välditav, kui kasutada DMAP-i asemel N-metüülimidasooli. Ühtlasi saab isotsüanaadi teket vältida, kui viia esimeses etapis läbi reaktsioon naatrium-bis(trimetüülsilüül)amiidiga (NaHMDS) ning seejärel Boc2O-ga. Samuti on võimalik isotsüanaat muundada Boc-rühmaks, kuumutades seda "tert"-butanoolis.
Teised reaktsioonitingimused.
Reaktsiooni amiini ja di-"tert"-butüüldikarbonaadiga on võimalik läbi viia ka teistsugustel reaktsioonitingimustel. Olulisemad neist on:
Teised reaktsioonid.
Peale otsese reaktsiooni di-"tert"-butüüldikarbonaadiga, on võimalik aminorühma Boc-rühmaga protekteerida ka kasutades teisi metoodikaid. Järgnevas loetelus on välja toodud mõned reagendid ning reaktsioonitingimused:
Deprotekteerimine.
Tüüpiline Boc-kaitserühma eemaldamine viiakse läbi tugeva happega, nagu HCl (vesinikkloriidhape) või CF3COOH (trifluoroetaanhape). Kasutusel on ka metoodikad, kus anhüdriidne HCl genereeritakse teistest reagentidest "in situ". Samuti on olemas võimalused eemaldada Boc-rühm neutraalses või aluselises keskkonnas, mis võib osutuda vajalikuks juhul, kui tekkiv amiin pole happelises keskkonnas stabiilne. Alltoodud loetelus on välja toodud mõned detailsemad metoodikad Boc-kaitserühma eemaldamiseks:
Boc-rühm peptiidisünteesis.
Koos Fmoc-rühmaga (9-fluorenüülmetüüloksükarbonüülrühm) on Boc-rühm üks kahest levinuimast kaitserühmast, mida kasutatakse tahkefaasilises peptiidisünteesis. Boc-rühmaga kaitstakse ajutiselt peptiidi N-terminaalset α-aminorühma eesmärgiga vähendada selle nukleofiilsust. Peptiidi C-terminaalne osa on seotud tahke kandjaga. Järgmises etapis eemaldatakse Boc-rühm tavaliselt trifluoroetaanhappega, mille tagajärjel tekib vaba aminorühm, mis saab luua peptiidsideme uue, eelnevalt aktiveeritud aminohappega. Selle tulemusena pikeneb peptiid ühe aminohappejäägi võrra. Pärast iga deprotekteerimise ja liitumise etappi pestakse peptiidi N,N-dimetüülformamiidiga, et eemaldada üleliigseid reagente. Selle tulemusena on võimalik saavutada kõrge, kuni 99%-ne saagis igas reaktsioonitsüklis.
Boc-rühma võrdlus Fmoc-rühmaga tahkefaasilise peptiidisünteesi korral.
Nii Boc- kui ka Fmoc-rühma kasutamisel on positiivseid ja samas ka negatiivseid külgi. Seega tehakse kaitserühma valik üldjuhul juhtumipõhiselt.