Degradação de Aminoácidos e Proteínas
Autor: Pricila  | Publicado: 2011-12-06T11:28:00-08:00

- Proteínas não são permanentes;  - Estão em contínuo processo de degradação e síntese;
  
- Meia-vida variável:
  
<>&nbsp; <>
   
proteína      
meia-vida   
<>&nbsp; 
   
HbS      
12 minutos   <>&nbsp; <>
<>&nbsp; 
<>&nbsp;&nbsp; <>   
Hb   <>&nbsp;&nbsp; <>   
120 dias   <>&nbsp; <>
<>&nbsp; 
   
Glicoquinase      
1,25 dias   
   
Lactato   desidrogenase   <>&nbsp;&nbsp; <>   
6 dias   
  

- Manutenção da concentração de proteínas depende de forma diretamente proporcional da relação síntese X degradação;
  
- Aminoácidos excedentes são oxidados e seu nitrogênio excretado;
  

   
Proteínas exógenas:   provenientes da dieta e são hidrolisadas no trato digestório   
Proteínas   endógenas: hidrolisadas intracelularmente   
  

 Origem dos aminoácidos presentes nas células animais:  25% - proteínas endógenas  75% - proteínas exógenas  
Este conjunto de aminoácidos é utilizado para a síntese de proteínas e de outras moléculas que contenham nitrogênio.Os aminoácidos são precursores de compostos nitrogenados não-protéicos:  - Base nitrogenada: componente de ácidos nucléicos e coenzimas;
  
- Lipídios: fosfolipídios e glicolipídios;
  
- Polissacarídeos: quitina e glisaminoglicanos;
  
- Aminas e derivados: epinefrina, GABA, histamina, carnitina, creatina, porfirina, tiroxina.
  
Degradação Intracelular de Proteínas:Essencial para:-ciclo celular, transcrição gênica e resposta inflamatóriaSão 2 os principais processos para degradação protéica em células eucarióticas:
1° - mais restrito – catepsinas - proteases de lisossomos Degradam proteínas de membrana, extracelulares e de meia-vida longa   
2° - geral – no citossol - Mediado pela proteína ubiquitina  Ubiquitina&nbsp; contém 76 aa e presente em todas as células eucarióticas
  
Altamente conservada o que explica a sua importância
  
A proteínas liga-se com a ubiquitina com gasto de ATP
  
Carboxila terminal da ubiquitina faz ligação semelhante a peptídica, mas com um grupo ε-amino de um resíduo de lisina da proteínas a ser degradada
  
Após ligação com ubiquitina, outras moléculas de ubiquitina ligam-se a primeira da mesma forma
  
Proteína ubiquitinada = condenada a degradação  
&nbsp;A proteína ubiquitinada interage com um grande complexo proteolítico (proteassomo) capaz de catalisar a hidrólise, podendo participar de outras reações proteolíticasA seleção da proteína a ser degradada é obtida em parte a partir da estrutura primária, mais precisamente do aminoácido presente na extremidade amino-terminalA meia-vida longa ou curta se dá pela presença de determinado aminoácido que proporciona esta característica e estabilidade
  Degradação de Aminoácidos
  
As cadeias laterais R dos aminoácidos são constituídas por estruturas variadas
  
Oxidação segue a ordem:
  
1° remoção do grupo amino  
2° oxidação da cadeia carbônica remanescente  
Nos mamíferos :grupo amino à uréiaCadeias carbônicas à compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios 
O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo comum e transferido para o α-cetoglutarato resultando em glutamato e a cadeia carbônica transformada em α-cetoácido &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; Aa + α-cetoglutarato&nbsp;                                                   &nbsp;&nbsp;α-cetoácido + glutamatoEsta reação é catalisada por aminotransferases que estão presentes no citossol e mitocôndria, a coenzima atuante é a piridoxal-fosfato (derivada da piridoxina - vit B6) que também age em outras reações metabólicas.O glutamato formado sofre nova transaminação ou desaminaçãoReações catalisadas por aminotransferases são facilmente reversíveis devido a Keq aprox. 1A enzima aspartato aminotransferase é a mais ativa dessa categoria nos mamíferosO grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato originando aspartatoA desaminação do glutamato libera seu grupo amino na forma de NH3 (amônia) que se converte a NH4, esta reação é catalisada pela glutamato desidrogenase.
BIBLIOGRAFIA: Bibliografia: MARZZOCO, A.; TORRES, B.B..Bioquímica Básica, 3 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007.