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La variabilité des protéines de l'enveloppe du virus du sida a toujours constitué un obstacle majeur à la mise au point d'un vaccin. Des travaux récents laissent cependant penser que ce problème fondamental est surmontable. Dernier signal en date, une étude menée par des chercheurs de l'Institut de virologie humaine de l'Université du Maryland, qui montre qu'un complexe moléculaire particulier provoque, chez le macaque, la fabrication d'anticorps capables de réagir avec un éventail relativement large de souches virales (PNAS, publié en ligne, www.pnas.org/cgi/doi/10. 1073/ pnas.182412199).La technique tire parti d'une propriété constante de la glycoprotéine virale gp120 : sa faculté de se lier au récepteur CD4 des lymphocytes T, un mécanisme nécessaire à l'entrée du virus dans la cellule. Elle consiste à présenter au système immunitaire non pas la protéine virale libre, mais le complexe qu'elle forme avec le récepteur CD4, dans l'espoir que cet ensemble possède un épitope commun à toutes les souches de virus.Des travaux chez la souris avaient cependant montré que la réponse immunitaire à un simple mélange de CD4 et de gp120 ne diffère pas fondamentalement de celle que provoqueraient les antigènes libres. En revanche, si les deux protéines sont assemblées par de multiples liaisons covalentes, comme c'est le cas au moment de l'entrée du virus dans la cellule, le complexe gp120-CD4 provoque la création d'anticorps spécifiques.Les auteurs avaient déjà mis en évidence la création d'anticorps actifs suite à une vaccination avec un tel complexe chez la chèvre. Dans cette nouvelle étude, ils démontrent le même effet chez le singe et caractérisent les anticorps obtenus. Ces derniers, bien qu'actifs contre beaucoup de souches, ne sont pas universels ; rien ne dit par ailleurs que leur concentration suffise à rendre les cellules immunes.