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Lead
Allosterie ist ein wichtiges Konzept in der Biochemie, das für die Regulation chemischer Prozesse in einer Zelle verantwortlich ist. Allosterische Proteine besitzen in der Regel zwei Bindungszentren; ein enzymatisches Zentrum, in dem ein bestimmtes Molekül chemisch modifiziert wird, sowie ein allosterisches Zentrum. In Abhängigkeit davon, ob ein bestimmtes anderes Molekül (Ligand) an dieses allosterische Zentrum bindet, wird die chemische Aktivität im enzymatischen Zentrum hoch- bzw. runtergefahren. Oft sind die beiden Bindungszentren relativ weit voneinander entfernt, und bis heute ist weitgehend unklar, wie sie miteinander „kommunizieren“. Man geht davon aus, dass ein Ligand im allosterischen Zentrum eine, wenn auch oft sehr kleine, strukturelle Veränderung des Proteins als Ganzes verursacht, die einen Einfluss auf die chemische Aktivität des enzymatischen Zentrums hat.
Lay summary
Wir entwickeln speziell designte Proteine und/oder Liganden, um mit Hilfe der zeitaufgelösten Infrarotspektroskopie die Ausbreitung eines Signals in einem Protein messen zu können. Dazu stören wir das Protein gezielt im Bereich des allosterischen Zentrums in dem wir z.B. einen durch einen kurzen Lichtblitz schaltbaren Liganden vom Protein dissoziieren, und messen die spektroskopische Antwort des Proteins im Bereich der sog. Amide I Bande, die zum gewissen Grad die Struktur des Proteins widerspiegelt. In Kombination mit Computersimulationen werden diese Experimente neue Einblicke in die relavanten Zeitskalen, und die Mechanismen vom allosterischer Kommunikation ermöglichen.