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Analyse de biomolécules
La chimie analytique doit résoudre différentes problématiques. On pourrait grossièrement les répartir en quatre catégories :
Analyse qualitative d'un mélange de composés (composition qualitative, mise en évidence, pureté)
Analyse qualitative d'un composé pur (identification)
Analyse quantitative d'un composé donné dans un mélange (quantification sélective, teneur, pureté)
Détermination de la structure d'un composé pur (détermination de sa constitution, configuration, conformation)
Un grand nombre de méthodes analytiques en analyse classique remplissent ces tâches. Pour les molécules biologiques, elles atteignent cependant leurs limites à cause du poids moléculaire élevé et de la stabilité conditionnée. Les méthodes de la bioanalyse, qui tiennent compte de ces paramètres, ont été développées et améliorées ces dernières décennies, et notamment les méthodes par électrophorèse. L'électrophorèse sur gel en unidimensionnelle ou bi-dimensionnelle, avec ou sans dénaturation (par exemple SDS-PAGE), l'électrophorèse capillaire, la focalisation isoélectrique (FIE) et les techniques de transfert qui y sont liées (par exemple le transfert de protéines) sont devenues des normes.
Les protéines, l'ADN et l'ARN sont constitués d'un grand nombre de monomères qui sont liés les uns aux autres. Leur séquençage est donc un nouveau paramètre d'une importance capitale pour caractériser une biomolécule. Des méthodes à cette fin ont été développées et optimisée, de sorte qu'aujourd'hui, les appareils de laboratoire réalisent ces analyses automatiquement par criblage à haut débit.
Vue d'ensemble des problématiques analytiques
Le tableau donne un aperçu des problématiques analytiques ainsi qu'une comparaison entre les méthodes couramment employées en analyse classique et en bioanalyse. La liste n'est pas exhaustive, mais elle rend la différence explicite