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Analytik von Biomolekülen
Die analytische Chemie hat verschiedenen Fragestellungen zu lösen. Man könnte diese grob in vier Kategorien unterteilen:
- Qualitative Analyse einer Mischung von Verbindungen (qualitative Zusammensetzung, Nachweis, Reinheit)
- Qualitative Analyse einer reinen Verbindung (Identifikation)
- Quantitative Analyse einer bestimmen Verbindung in einer Mischung (selektive Quantifizierung, Gehalt, Reinheit)
- Strukturaufklärung einer reinen Verbindung (Bestimmung der Konstitution, Konfiguration, Konformation)
Eine Vielzahl von analytischen Methoden in der klassischen Analytik erledigen diese Aufgaben. Bei biologischen Molekülen geraten diese Methoden wegen dem hohen Molekulargewicht und der bedingten Stabilität an ihre Grenzen. Bioanalytische Methoden, die diese Umstände berücksichtigten, wurden in den letzten Jahrzehnten entwickelt und verbessert. Allen voran die elektrophoretischen Methoden. Die ein- und zweidimensionale Gelelektrophorese mit und ohne Denaturierung (z.B. SDS-PAGE), die Kapillar-Elektrophorese, die Isoeletrische Fokussierung (IEF) sowie die damit verbundenen Blotting-Techniken (z.B. Western-Blot) sind heute Standard.
Proteine sowie DNA und RNA bestehen aus einer grossen Zahl von Monomeren, die miteinander verknüpft sind. Von daher ist die Bestimmung der Sequenz ein neuer Parameter, der für die Charakterisierung eines Biomoleküls enorm wichtig ist. Methoden hierfür wurden entwickelt und soweit optimiert, dass heute Laborgeräte diese Analysen automatisch im „High-Throughput“ ausführen.
Übersicht über die analytischen Fragestellungen
Die Tabelle gibt eine Übersicht über die analytischen Fragestellungen und einen Vergleich der häufig verwendeten Methoden in der klassischen Analytik und der Bioanalytik. Die Liste ist nicht vollständig, macht aber den Unterschied deutlich.