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Grâce aux aimants, l'affinité est plus forte pour l'état de transition que pour le substrat ou le produit.
Mieux que clé et serrure: "induced fit"
L'enzyme déforme le substrat (et se déforme) en direction de l'état de transition. Ainsi l'énergie d'activation est réduite et le parapluie se retourne plus facilement.
Ces substances ont une structure ressemblant à l'état de transition et se lient mieux à l'enzyme que le substrat puisqu'ils n'ont pas besoin d'être déformés.
Ce sont donc d'excellents inhibiteurs compétitifs.
Dotés d'un groupe réactif, ils peuvent être des inhibiteurs irréversibles.
Utilisés comme antigènes, les analogues d'état de transition permettent la production d'anticorps qui ont une excellente affinité pour l'état de transition (meilleure que pour un substrat qu'ils n'ont jamais rencontré).
Ils peuvent donc avoir une activité catalytique en stabilisant l'état de transition:
Avec l'analogue d'état de transition indiqué ci-dessus, des anticorps catalytiques ont été obtenus qui hydrolysent l'ester 1000x plus vite que sans catalyseur. La cinétique est de type Michaelis-Menten, avec
KM = 1.9 µM , kcat = 2.7 x 10-2 s-1 et kcat/KM = 1.4 x 10-1 M-1 s-1
soit seulement 1000x plus lent que des enzymes qui ont eu une longue histoire d'optimisation.
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