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Cystein
Cystein (ausgesprochen: Cyste-ín), abgekürzt Cys oder C, ist eine schwefelhaltige proteinogene α-Aminosäure mit der Seitenkette –CH2–SH, die beim Erwachsenen in der Leber gebildet werden kann. Cystein kann in den enantiomeren Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form [Synonym: (R)-Cystein] enthalten ist. Da Schwefel nach der CIP-Nomenklatur eine höhere Priorität als Sauerstoff hat, ist L-Cystein – neben dem Disulfid L-Cystin – und L-Selenocystein die einzige proteinogene Aminosäure mit (R)-Konfiguration.
In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L-Cystein. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Cystein“ erwähnt wird, ist stets L-Cystein gemeint. Das racemische DL-Cystein [Synonym: (RS)-Cystein] und enantiomerenreines D-Cystein [Synonym: (S)-Cystein] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.[5]
Durch Oxidation der Sulfhydrylgruppen können zwei Cysteinreste miteinander eine Disulfidbrücke bilden, wobei Cystin entsteht. Disulfidbrücken sind neben Wasserstoffbrückenbindungen, ionischen Bindungen und Van-der-Waals-Kräften für die Bildung und den Erhalt der Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen verantwortlich.