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Casse protéines abondantes GAP-43 et BASP1 participent à la régulation de la dynamique du cytosquelette d'actine dans les terminaisons axonales des neurones. Le mécanisme proposé suggère que les protéines séquestrent le phosphatidylinositol-4,5-diphosphate (PIP2) dans le feuillet interne de la membrane plasmique. Nous avons trouvé que les membranes phospholipidiques modèles anioniques sous la forme de liposomes induisent oligomérisation rapide de GAP-43 et BASP1 protéines. Multiplier chargé phosphoinositides produit l'effet le plus puissant. Détergent anionique dodécylsulfate de sodium (SDS) à submicellar concentration stimulé formation d'oligomères similaires en solution. BASP1, mais pas GAP-43, également formé des oligomères à une concentration suffisamment élevée en l'absence de lipides et de SDS. Étude en microscopie électronique montre que les oligomères sont en forme de disque ou de la structure annulaire de 10 à 30 u0026 nbsp; nm de diamètre. BASP1 également formé des agrégats plus élevés de la structure en forme de tige linéaire, avec une longueur moyenne d'environ 100 u0026 nbsp; nm. En apparence, les oligomères et agrégats linéaires rappellent oligomères et protofibrilles de protéines amyloïdes. Tant le peptide synthétique N-terminal Doudoune Canada Goose Homme GAP-43 (1-40) et le fragment dérivé du cerveau GAP-43-3 ont conservé la capacité à oligomériser sous l'action de phospholipides acides et SDS. Au contraire, un fragment tronqué BASP1 par le court peptide N-terminale myristoylée était incapable de former des oligomères. GAP-43 et BASP1 oligomérisation peuvent être régulées par la calmoduline, ce qui perturbe les oligomères Doudoune Canada Goose Pas Cher
et déplace les protéines de la membrane. Nous suggérons que in vivo, le rôle du membranaires GAP-43 et BASP1 oligomères consiste à accumulation de PIP2 en groupes fonctionnels qui deviennent accessibles à d'autres protéines de liaison à PIP2 après dissociation des oligomères.