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Trois chercheurs berlinois font une lecture intrigante des travaux récents sur les prions (Lancet 2004 ; 364 : 1471-2). Pour Michael Burwinkel, Nikola Holtkamp et Michael Baier, il est temps de «se demander si les prions ne sont pas davantage que de dangereux pathogènes». Et cela à la lumière de nombreux résultats, plusieurs publiés en 2004, dont ils résument la substance.Il existe notamment, chez la levure, un prion qui joue un rôle clairement bénéfique pour son hôte. Comme le prion des mammifères (PrP), ce prion de levure est une protéine qui a la capacité de prendre une conformation non fonctionnelle. Une fois dans cette conformation, il est capable de «convertir» les protéines de même séquence peptidique dans sa propre conformation non fonctionnelle.Dans sa forme naturelle, la protéine en question, Sup35p, détermine l'arrêt de la traduction aux codons stop. Lorsqu'elle est reconformée et non fonctionnelle, les ribosomes ne reconnaissent plus les séquences d'arrêt et continuent la traduction dans des régions normalement non exprimées.«On pourrait s'attendre à ce que cela soit une très mauvaise nouvelle pour les cellules infectées, écrivent les chercheurs. En réalité, les levures se portent plutôt bien en vivant avec les prions». En traduisant des régions du génome usuellement cachées derrière les codons stop, les levures infectées présentent des phénotypes nouveaux et occasionnellement favorables. Le prion Sup35p augmente ainsi la diversité phénotypique, et donc les chances d'adaptation à de nouvelles conditions.Les séquences cachées exprimées par les levures infectées sont favorisées si elles améliorent leur survie. Il peut arriver qu'elles soient par la suite déplacées en amont de codons stop. L'avantage est acquis définitivement, tandis que la présence des Sup35p prioniques est transitoire, l'infection pouvant être perdue spontanément.Ces observations, bien que réalisées chez la levure, sont peut-être un signe montrant que les prions jouent un rôle plus important que prévu dans le monde vivant. Les pathologies qui leurs sont associées maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l'homme, tremblante du mouton, maladie de la vache folle, etc. ne seraient alors que la pointe d'un iceberg.A l'appui de cette hypothèse, les commentateurs allemands citent une étude récente chez la limace de mer, qui a montré que la mémoire à long terme implique chez cet animal la reconformation d'une protéine cytoplasmique en une forme prionique. Ainsi, même dans les organismes multicellulaires, la reconformation de protéines pourrait participer à des mécanismes autres que pathologiques. Les protéines à conformations multiples seraient porteuses d'une forme d'information biologique indépendante des acides nucléiques.