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Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Menschen verwenden Histidin als Medizin.
Manche Menschen nehmen Histidin zur Behandlung des metabolischen Syndroms, von Durchfall, der durch eine Cholera-Infektion ausgelöst wird, von rheumatoider Arthritis, allergischen Erkrankungen, Geschwüren und Anämie, die durch Nierenversagen oder Nierendialyse verursacht wird, über den Mund ein. [2]
Geschichte
Histidin hĭs ‚ tĭdēn [essentiell], Naturstoff, eine der 22 α-Aminosäuren, die häufig in tierischen Proteinen vorkommen. Nur das l-Stereoisomer kommt in Säugetierproteinen vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wesentliche Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base dienen, d.h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine wichtige Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Primärstruktur einiger Enzyme wird. Man geht davon aus, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als basische Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin und einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren beschäftigen. Es wird sogar mit der Funktionsweise von Cocoonase in Verbindung gebracht, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, aus ihren Kokons zu entkommen. Histidin gilt als lebenswichtige Aminosäure für Säuglinge (sie sollte mit der Nahrung zugeführt werden); Versuche mit Erwachsenen haben gezeigt, dass sie zumindest für kurze Zeiträume auf die Zufuhr dieser Aminosäure verzichten können. Sie wurde 1896 vom Protein abgetrennt; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]
Metabolismus
Biosynthese
Histidin-Biosyntheseweg acht verschiedene Enzyme können 10 Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 vier verschiedene Reaktionen auf dem Weg.
L-Histidin ist eine essentielle Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Menschen und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde in Prokaryoten wie e. Coli umfassend untersucht. Die Histidin-Synthese in e. Coli umfasst acht Genprodukte (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und erfolgt in 10 Schritten. Dies ist möglich, da ein einzelnes Genprodukt die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Wie in dem Pfad dargestellt, katalysiert his4 zum Beispiel 4 verschiedene Schritte in dem Pfad.
Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) synthetisiert, das von Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase auf dem Pentosephosphatweg hergestellt wird. Die allererste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (atp) durch das Enzym Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase wird in der Abbildung durch his1 dargestellt. Das Genprodukt His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt Phosphoribosyl-amp (pramp), eine irreparable Aktion. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das dann durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat, das Wasser freisetzt. His5 bildet dann L-Histidinol-Phosphat, das anschließend von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von l-Histidinol zu l-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Bei der letzten Aktion wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.
Genau wie Tiere und Mikroben benötigen auch Pflanzen Histidin für ihr Wachstum und ihre Entwicklung. Bakterien und Pflanzen sind sich ähnlich, weil sie Histidin synthetisieren können. Beide stellen Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat her. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese in Pflanzen und Mikroorganismen sehr ähnlich.
Regelung der Biosynthese
Dieser Weg erfordert Energie, damit er ablaufen kann. Daher löst das Vorhandensein von Atp das allererste Enzym des Weges aus, die Atp-Phosphoribosyl-Transferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch eine Rückkopplungshemmung reguliert wird, was bedeutet, dass es durch das Vorhandensein des Elements Histidin gehemmt wird.
Abbau
Histidin gehört zu den Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (Tca-Zyklus) umgewandelt werden können (auch Zitronensäurezyklus genannt). Histidin nimmt zusammen mit anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe entfernt wird. In Prokaryoten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion, um Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat zu bilden. Die Formiminogruppe wird auf Tetrahydrofolat übertragen, und die verbleibenden 5 Kohlenstoffe bilden Glutamat. Insgesamt führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamat-Dehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]
Charakteristik
Chemische Wohn- oder Geschäftseigenschaften:
Fundamental (fundamentale Gruppe).
Physikalische Eigenschaften:
Polar (positiv geladen).
Histidin, eine essentielle Aminosäure, hat als praktische Gruppe ein positiv geladenes Imidazol.
Das Imidazol macht es zu einem typischen Teilnehmer an enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nukleophil und kann als allgemeine Base fungieren, während die protonierte Form als allgemeine Säure dienen kann. Der Rückstand kann ebenfalls eine Rolle bei der Stabilisierung der gefalteten Strukturen von Proteinen spielen. [5]
Mechanismus der Wirkung
Da die Wirkung von zusätzlichem L-Histidin unklar ist, ist jeder postulierte Mechanismus rein spekulativ. Es gibt jedoch einige Erkenntnisse über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Aktivitäten haben könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Gehalt an L-Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten normal. L-Histidin ist ein außergewöhnlicher Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, die starke reaktive Sauerstofftypen erzeugt, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, schädlich sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung zunimmt. Es ist wahrscheinlich, dass dies auch beim Menschen der Fall sein wird. Histamin wird eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung zugeschrieben. Suppressor-T-Zellen haben h2-Rezeptoren, die durch Histamin aktiviert werden. Eine Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis von Vorteil sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen, wie z.B. Monozyten, herunterreguliert, indem es an die h2-Rezeptoren dieser Zellen bindet. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte eine antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Rolle bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis spielen. Dieser letztgenannte Mechanismus ist der Grund für den Einsatz von Histamin selbst in einer Reihe von klinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Krebsarten und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Bildung reaktiver Sauerstofftypen durch Histamin die Unterdrückung der natürlichen Killerzellen (nk) und der zytotoxischen T-Lymphozyten zu hemmen, so dass diese Zellen Krebszellen und virusinfizierte Zellen wirksamer angreifen können. [6]
Klassifizierung
Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt:.
Wichtige Aminosäuren
Lebenswichtige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Daher müssen sie aus der Nahrung stammen.
Issentielle Aminosäuren
Überschüssig bedeutet, dass unser Körper die Aminosäure selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht über die Nahrung zu uns nehmen. Nicht-essentielle Aminosäuren sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.
Bedingte Aminosäuren
Bedingte Aminosäuren sind normalerweise nicht essentiell, außer in Zeiten von Krankheit und Anspannung.
Sie müssen die notwendigen und nicht-essentiellen Aminosäuren nicht bei jeder Mahlzeit zu sich nehmen, aber eine ausgewogene Verteilung über den ganzen Tag ist wichtig. Ein Ernährungsplan, der nur auf einem einzigen pflanzlichen Nahrungsmittel basiert, ist nicht ausreichend, aber wir machen uns keine Gedanken mehr über die Kombination von Proteinen (z. B. Bohnen mit Reis) bei einer einzigen Mahlzeit. Stattdessen betrachten wir die Angemessenheit der Ernährung im Allgemeinen über den Tag hinweg. [7]
Funktion von Histidin
Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung der Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin hat ebenfalls einen Einfluss auf die Reparaturarbeiten und das Wachstum von Gewebe, die Bildung von Blutzellen und den Schutz von Nervenzellen. Es wird auch zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.
Eine der Hauptfunktionen von Histidin im Körper ist die Regulierung und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Verwendung für Energie) von Spurenelementen. Zu diesen Spurenelementen gehören:.
Histidin hilft auch bei der Bildung vieler verschiedener Enzyme und Substanzen im Körper. Darüber hinaus wirkt Histidin bei der Bildung einer Verbindung namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit. Metallothionein schützt die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper eines Menschen mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) belastet ist, kann dies zu einer Erschöpfung der entsprechenden Histidinspeicher führen.
Allergien und Histidin
Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (eine häufige Ursache für Schwellungen und Juckreiz als Folge einer allergischen Reaktion) als Reaktion auf allergische Reaktionen oder Gewebeschäden.
Histamin – das während einer Allergie in erhöhten Mengen vorkommt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das Immunsystem, als Reaktion auf Allergene eine Entzündungsreaktion (bestehend aus Juckreiz und Schwellung) auszulösen.
Histidin trägt zu einem akuten (und potenziell tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine Allergie ausgelöst werden kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]
Gesundheitliche Vorteile
Wirksam bei:
Chirurgie
Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Lösung (htk) ist eine histidinhaltige Pufferlösung, die konsequent eingesetzt wird, um während chirurgischer Eingriffe einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.
Eine Reihe von medizinischen Studien belegen seine Wirksamkeit, um Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren zu minimieren.
Der Service wird auch genutzt, um Spenderorgane zu erhalten.
Unzureichende Beweise für:
Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch begrenzte, qualitativ minderwertige klinische Studien und einige tier- und zellbasierte Forschungsstudien gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, bis größere, robustere klinische Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln mit einem Arzt zu sprechen. Sie dürfen niemals als Ersatz für zugelassene medizinische Therapien verwendet werden.
Schutz des Herzens
Anomalien, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, waren in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einem geringeren Auftreten von koronaren Herzproblemen verbunden.
Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer wissenschaftlichen Studie an 50 Personen mit kongestiver Herzinsuffizienz die Trainingseffizienz und den Lebensstil.
Verletzte Rattenherzen (aufgrund einer wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt), die mit Histidin behandelt wurden, zeigten eine bessere Erholung. Histidin verringerte höchstwahrscheinlich reaktive oxidative Typen und unterstützte die Aufrechterhaltung der Energie (atp).
Bei diabetischen Mäusen verringerte die Supplementierung mit Carnosin die Blutfettwerte und die Plaquebildung in den Arterien.
Senkung des Blutdrucks
Die Einnahme von Histidin über die Nahrung wurde in einer Studie mit 92 Personen mit Herzproblemen mit einer Senkung des Bluthochdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosierungen.
In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Bluthochdruck führte die orale Gabe von Histidin zu einer deutlichen Senkung des Blutdrucks. Ebenso reduzierte Carnosin den Bluthochdruck bei fettleibigen Ratten.
Antioxidans
In einer Forschungsstudie mit 92 fettleibigen Frauen mit Histidinmangel reduzierte die Einnahme dieser Aminosäure über 12 Wochen die oxidative Spannung.
In einer anderen Studie mit über 400 Frauen wurde ein Zusammenhang zwischen einem niedrigen Histidinspiegel und oxidativem Stress festgestellt. Darüber hinaus wiesen fettleibige Frauen einen noch schlechteren antioxidativen Status auf, was möglicherweise auf ihren anormalen Histidin- und Arginin-Stoffwechsel zurückzuführen ist.
Entzündungen
In 2 Studien mit mehr als 500 Frauen führte die Einnahme von Histidin zu einer Verringerung von Schwellungen, indem die Produktion von entzündlichen Zytokinen gehemmt wurde.
Blutzuckerspiegel
In einer wissenschaftlichen Studie an 92 fettleibigen Frauen mit metabolischem Syndrom führte eine Histidin-Supplementierung (4 g/Tag über 12 Wochen) zu einer deutlichen Verringerung der Insulinresistenz.
Eine Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer höheren Insulinempfindlichkeit in Verbindung.
Bei Mäusen half die Supplementierung mit Histidin und Carnosin, diabetische Komplikationen zu verhindern.
Gehirnfunktion
In einer medizinischen Studie mit 20 Personen, die an anhaltender Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine Supplementierung mit Histidin über 2 Wochen die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte gleichzeitig die Müdigkeit.
In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Carnosinbehandlung die kognitiven Funktionen.
Bei Ratten verbesserte eine Histidin-Supplementierung das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Anämie) verursacht werden.
Gewichtsprobleme
Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit einem geringeren Body Mass Index (BMI), Taillenumfang und Blutdruck in Verbindung.
Histidin wird im Gehirn zu Histamin umgewandelt. Bei Ratten verringerte die Einnahme von Histidin durch seine Umwandlung in Histamin ihr Fressverhalten. In einer anderen Studie verringerte eine Histidinzufuhr nicht nur das Fressverhalten, sondern auch die Fettansammlung.
In einer alten klinischen Studie war Histidin jedoch als Appetitzügler unwirksam.
Schutz der Haut
Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die in den menschlichen Hautzellen entsteht und die UV-Strahlung absorbiert. Urocaninsäure fungiert dabei als „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonnenlicht schützen kann.
In einer klinischen Studie mit 24 Personen, die an Ekzemen litten, verringerte die Einnahme von Histidin über einen Zeitraum von 4 Wochen den Schweregrad der Erkrankung erheblich, und 39% der Patienten gaben an, sich „besser“ zu fühlen.
In 2 Studien an Mäusen wurde nach der Einnahme von Histidin ein erhöhter Urocansäurespiegel auf der Haut festgestellt, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führte.
Vermeidung von Blutgerinnseln
In einer medizinischen Studie an 18 Personen mit erhöhter Emboliebildung (spontane Thrombozytenaggregation) verhinderte die Ergänzung mit Histidin für eine Woche die Bildung von Blutgerinnseln. Die Auswirkungen wurden wahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten abgeschwächt.
Wahrscheinlich unwirksam für:
Katarakt
Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid aus Histidin und Beta-Alanin, werden häufig angepriesen, um Katarakte zu verbessern, ohne dass eine Operation erforderlich ist. In einer Meta-Analyse konnten jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden werden.
Histidin-Ergänzungen verhinderten die Entwicklung von Katarakten bei Lachsen.
Tier- und Zellforschungsstudie (fehlende Beweise)
Es gibt keine wissenschaftlichen Beweise für die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt genannten Erkrankungen. Nachfolgend finden Sie eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschung, die als Grundlage für weitere Untersuchungen dienen muss. Dennoch dürfen die Forschungsstudien nicht als hilfreich für irgendeinen gesundheitlichen Vorteil interpretiert werden.
Die Wilson-Krankheit
Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die eine übermäßige Kupferanreicherung in den Organen, insbesondere in der Leber, verursacht. In einer Forschungsstudie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin dazu geführt, dass das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt wurde.
Krampfanfälle
Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen die Schwere von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass dieses Ergebnis auf die Funktion von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.
Beschränkungen und Vorsichtsmaßnahmen
Es wurden nur sehr wenige klinische Studien durchgeführt, einige davon an kleinen Populationen. Größere, robustere klinische Studien sind erforderlich, um die potenziellen gesundheitlichen Vorteile einer Histidin-Supplementierung für die meisten Erkrankungen zu überprüfen.
Außerdem wurde in einer Reihe von Forschungsstudien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der besondere Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen schwer abzuschätzen ist. [9]
Histidinmangel
Indikationen & Anzeichen
Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Jahrelang wurden intellektuelle Beeinträchtigungen und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Inzwischen geht man jedoch davon aus, dass diese Befunde zufällig sind und nicht auf das Stoffwechselproblem der Histidinämie zurückzuführen sind, da Berichte über Folgeuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings gezeigt haben, dass die meisten Säuglinge mit Histidinämie keine klinischen Symptome entwickeln (asymptomatisch). Dennoch wurde bei einigen Patienten mit Histidinämie über medizinische Symptome berichtet. Um dies mit den gutartigen Ergebnissen des Neugeborenenscreenings in Einklang zu bringen, wurde empfohlen, dass Histidinämie ein Risikoaspekt für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte, die nur in einem unerwünschten Szenario wie einem ungewöhnlichen perinatalen Ereignis auftreten könnten.
Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazol-Brenztraubensäure und anderen Stoffwechselprodukten des Imidazols im Urin. Die meisten Menschen mit Histidinämie passen sich an das Vorhandensein von übermäßigem Histidin im Blut an und erleiden keine krankhaften Auswirkungen.
Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Säuglinge, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histaminie) geboren wurden, keine Anzeichen.
Ursachen
Histidinämie wird autosomal rezessiv vererbt. Genetische Krankheiten werden durch zwei Gene gekennzeichnet, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.
Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn ein Individuum von jedem Elternteil eine ungewöhnliche Variante eines Gens erwirbt. Wenn eine Person ein reguläres Gen und eine abnormale Variante des Gens für die Krankheit erhält, ist die Person Träger der Krankheit, zeigt aber im Allgemeinen keine Symptome. Die Gefahr, dass 2 Träger-Mütter und -Väter beide das Gen für die abnorme Variante weitergeben und deshalb ein betroffenes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25%. Das Risiko, ein Kind zu bekommen, das wie die Mutter und der Vater Träger ist, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 50%. Die Wahrscheinlichkeit, dass ein Kind typische Gene von beiden Elternteilen erhält, liegt bei 25%. Die Gefahr ist für Männer und Frauen gleich groß. [10]
Nebenwirkungen
Es ist zwar unwahrscheinlich, dass Sie extrem hohe Mengen an Histidin allein über die Nahrung aufnehmen, aber es ist möglich, dass Sie übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich nehmen, was bestimmte negative Auswirkungen haben kann. In Forschungsstudien wurde festgestellt, dass bei der Einnahme von extrem hohen Histidin-Dosen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, Nebenwirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Verdauungsprobleme wie Übelkeit und Anorexia nervosa, Angstzustände und Gedächtnisstörungen auftreten können. Einige davon könnten auf eine negative Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.
Andere negative Auswirkungen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden in Tierversuchen nachgewiesen, aber es ist nicht bekannt, wie sich diese Auswirkungen auf den Menschen übertragen. In Studien mit Ratten wurden als Komplikationen im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, eine verminderte Leberfunktion, ein hoher Cholesterinspiegel und Anorexia nervosa festgestellt.
Einige der möglichen Nebenwirkungen eines zu hohen Eiweißkonsums sind Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Unregelmäßigkeiten und Mundgeruch. Wer eine Nieren- oder Lebererkrankung hat, sollte keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen, ohne sich mit einem Arzt abzusprechen. [11]
Nahrungsmittelquellen und empfohlener Verzehr
Da Ihr Körper lebenswichtige Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, ist es sehr wichtig, dass Sie diese über Ihren Ernährungsplan aufnehmen.
Viele Lebensmittel sind reich an lebenswichtigen Aminosäuren, so dass es einfach ist, Ihren täglichen Bedarf zu decken.
Im Folgenden finden Sie die tägliche Zufuhr an lebenswichtigen Aminosäuren, wie sie von der Weltgesundheitsorganisation empfohlen wird. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg (2,2 Pfund) Körpergewicht:.
- Histidin: 10 mg
- Isoleucin: 20 mg
- Leucin: 39 mg
- Lysin: 30 mg
- Methionin: 10,4 mg
- Phenylalanin in Kombination mit der unwesentlichen Aminosäure Tyrosin: 25 mg
- Threonin: 15 mg
- Tryptophan: 4 mg
- Valin: 26 mg
Um herauszufinden, wie viel Sie pro Tag zu sich nehmen müssen, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Eine Person, die 60 kg (132 Pfund) wiegt, muss beispielsweise täglich 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin aufnehmen.
Bei den meisten Diäten ist es sehr einfach, diese Anforderungen zu erfüllen, so dass es im Allgemeinen nicht erforderlich ist, die Aufnahme bestimmter Aminosäuren zu verfolgen.
Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust zum Beispiel liefert 55,9 Gramm Gesamtprotein und erfüllt oder übertrifft damit mühelos die oben genannten Anforderungen.
Nahrungsmittelquellen
Lebensmittel, die alle 9 wichtigen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.
Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.
- Fleisch
- Meeresfrüchte
- Geflügel
- Eier
- Molkereiprodukte
Soja- und Erbsenprotein sind pflanzliche Gesamtproteinquellen.
Andere pflanzliche Eiweißquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unzureichende Eiweißquellen, da ihnen einige der wichtigen Aminosäuren fehlen.
Wenn Sie sich pflanzlich ernähren, können Sie dennoch eine korrekte Zufuhr aller neun essentiellen Aminosäuren gewährleisten, indem Sie jeden Tag eine Reihe von pflanzlichen Proteinen essen.
Wenn Sie zum Beispiel eine Vielzahl von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, ganze Körner und Gemüse wählen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an essentiellen Aminosäuren decken, selbst wenn Sie sich dafür entscheiden, tierische Produkte von Ihrem Ernährungsplan auszuschließen.
Zusammenfassung
Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Vorsichtshinweise
Schwangerschaft und Stillzeit: Es ist nicht genug über die Verwendung von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit bekannt. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.
Folsäuremangel: Wenn Sie unter diesem Zustand leiden, sollten Sie Histidin nicht einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) im Körper ansammelt. [13]
Schlussfolgerung
His hat einzigartige chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Leistungen haben klare Vorteile bei der Erhaltung von Organen für Haartransplantationen und der Sicherheit des Herzmuskels bei Herzoperationen. Weitere Studien sind erforderlich, um die Ergebnisse bei Muskelermüdung bei anstrengender körperlicher Betätigung, bei neurologischen Störungen, beim metabolischen Syndrom, bei atopischer Dermatitis, bei urämischer Anämie, die gegen eine Behandlung mit Erythropoetin resistent ist, und bei entzündlichen Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung von Malignomen zu klären.
Hinweise auf Toxizität, mutagene Aktivität und Allergien sind nicht bekannt. Problematisch sind die Berichte über die Erhöhung der Leberwerte, den Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und die Verringerung des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass die Einnahme von His bei Kunden mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Hormonpräparate sichere und wirksame Substanzen zu sein scheinen, die ein vielversprechendes therapeutisches Potenzial bei bemerkenswert vielen Erkrankungen aufweisen. Randomisierte, regulierte Interventionsstudien an Menschen, die his-haltige Substanzen verwenden, sind gerechtfertigt, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu überprüfen. [14]
Empfehlungen
- Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
- Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
- Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
- Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
- Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
- Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
- Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
- Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
- Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
- Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
- Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
- Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
- Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
- Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/