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Les métalloprotéines artificielles sont composées d' entités chimiques contenant un métal fortement liées à une protéine. L'hybride qui en résulte révèle des caractéristiques qui peuvent être optimisées en combinant des outils chimiques et génétiques. Dans ce projet, l'objectif est d'évaluer le potentiel de ces métalloprotéines artificielles dans deux domaines distincts : i) le sang artificiel ii) les métallo-enzymes artificielles pour l'oxidation de la fonction C-H.
Dans le contexte du sang artificiel, nous allons utiliser la protéine la plus abondante dans le sérum humain, "Human Serum Albumine", et la combiner à un cofacteur naturel transportant l'oxygène : l'hème.
En ajustant l'affinité de l'oxygène pour cette métalloprotéine, nous espérons qu'elle puisse servir comme substitut sanguin ayant des avantages multiples y compris: un faible coût, une facilité de production et de stockage et une absence d'incompatibilité avec les différents groupes sanguins.
Dans le domaine de la synthèse par voie chimique, la très répandue liaison C-H est perçue comme étant une fonction très peu réactive. En biologie par contre, il y existe des métalloenzymes naturelles capables de cibler sélectivement ces fonctions. Cet atout permet de diversifier les produits naturels ou d'oxyder sélectivement le méthane en méthanol.
Exploitant la nature même des catalyseurs hybrides préparés dans le groupe du Pr. Ward, nous proposons d'optimiser les performances des métalloenzymes pour l'oxydation sélectives de liaisons C-H en utilisant des oxydants bons marchés.
Ces métalloenzymes artificielles pourraient trouver de multiples applications dans le domaine pharmaceutique aussi bien que pour l'oxydation de méthane gazeux en méthanol.
Ce dernier est un excellent carburant qui pourrait permettre de vaincre la dépendance de la société vis à vis du pétrole.