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Bemerkenswerterweise ist Leucin die erste Aminosäure, die entdeckt wurde, um mTOR in Säugetierzellen auszulösen, und dieses System hilft, die erste Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu erklären, dass Leucin die Proteinsynthese fördert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten hemmt. [2]
Geschichte
Leucin, eine Aminosäure, die durch die Hydrolyse vieler typischer Proteine verfügbar ist. Sie gehört zu den ersten Aminosäuren, die in Muskelfasern und Wolle gefunden wurden (1819). Sie kommt in großen Anteilen (etwa 15 Prozent) im Hämoglobin (dem sauerstofftragenden Pigment der roten Blutkörperchen) vor und ist eine von mehreren so genannten essentiellen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d.h. sie können sie nicht selbst herstellen und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Mikroorganismen wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) synthetisiert. [3]
Pharmakologie
Pharmakodynamik
Leucin ist eine diätetische Aminosäure mit der Fähigkeit, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu fördern. Dieses Ergebnis von Leucin ergibt sich aus seiner Funktion als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und die Zellentwicklung reguliert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Mechanismen moderiert.
Metabolismus beim Menschen
Der Stoffwechsel von Leucin findet in vielen Geweben des Körpers statt. Der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fett- und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Das Fett- und Muskelgewebe verwendet Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Verbindungen. Der kombinierte Leucinverbrauch in diesen 2 Geweben ist siebenmal höher als in der Leber.
Bei gesunden Menschen werden etwa 60% des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach einigen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5% (im Bereich von 2 bis 10%) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40% des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das anschließend für die Synthese anderer Verbindungen verwendet wird.
Der überwiegende Teil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase der verzweigtkettigen Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase metabolisiert, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend durch Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Verbindungen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA über Enoyl-CoA-Hydratase und ein unbekanntes Thioesterase-Enzym hergestellt werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Eine relativ geringe Menge α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) verstoffwechselt, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleine Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und dann in HMB beinhaltet – der primäre Weg der HMB-Synthese.
Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wodurch β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe von nicht charakterisierten Enzymen in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und danach in Acetyl-CoA umgewandelt wird.
Der Metabolismus von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym metabolisiert, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonat-Weg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.
Synthese in nicht-menschlichen Organismen
Leucin ist eine notwendige Aminosäure auf dem Speiseplan von Tieren, da ihnen der gesamte Enzymweg fehlt, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, normalerweise als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Bakterien stellen Leucin mit Hilfe einer Reihe von Enzymen aus Brenztraubensäure her:.
- Acetolactat-Synthase
- Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
- Dihydroxysäure-Dehydratase
- α-Isopropylmalat-Synthase
- α-Isopropylmalat-Isomerase
- Leucin-Aminotransferase
Auch die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin umfasst den ersten Teil dieses Weges. [4]
Wirkungssystem
Diese Gruppe wichtiger Aminosäuren wird als die verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) bezeichnet. Da diese Anordnung der Kohlenstoffatome vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein wesentlicher Bestandteil der Ernährung. Der Abbau aller 3 Substanzen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung genutzt werden können. Für den Abbau aller drei Aminosäuren werden bei den ersten beiden Vorgängen die gleichen Enzyme verwendet. Der erste Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung unter Verwendung einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Dadurch entstehen drei verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer typischen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die 3 verschiedenen CoA-Derivate entstehen. Anschließend verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen viele Zwischenprodukte. Das Hauptprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, der glucogene Vorläufer von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Produktion von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin führt zur Bildung von AcetylCoA und AcetoacetylCoA und wird daher als streng ketogen eingestuft. Es gibt eine Reihe von genetischen Krankheiten, die mit einem gestörten Abbau der BCAAs einhergehen. Das typischste Problem liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle drei Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit wird wegen des charakteristischen Geruchs des Urins der Betroffenen Ahornsirup-Urin-Krankheit genannt. Die geistige Retardierung ist in diesen Fällen erheblich. Da es sich hierbei um essentielle Aminosäuren handelt, können sie in der Ernährung leider nicht stark eingeschränkt werden. Schließlich ist das Leben der Betroffenen kurz und die Entwicklung abnormal Die primären neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Entwicklung des Myelins im ZNS zurückzuführen. [5]
Nahrungsmittel mit Leucin
Für viele Menschen ist es am besten, Leucin und andere BCAAs mit der Nahrung aufzunehmen. Die Food and Drug Administration (FDA) kontrolliert keine Nahrungsergänzungsmittel, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie angeben. Sie können negative Auswirkungen haben oder sich mit anderen Medikamenten verbinden. Nahrungsergänzungsmittel sind meist sicher, erschwinglich und wohlschmeckend.
Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass die meisten Menschen einfach darauf achten sollten, dass sie genügend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht. Eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt also 49 g.
Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als besonders proteinreich, da sie alle essentiellen Aminosäuren enthalten.
Ernährungswissenschaftler erklären nun, dass es nicht unbedingt notwendig ist, alle notwendigen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Stattdessen können sie über den Tag verteilt werden, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, den empfohlenen Bedarf an Eiweiß zu decken.
Es gibt viele Nahrungsquellen für Leucin und andere BCAAs. Betrachten Sie diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.
Lachs
Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten auch Omega-3-Fettsäuren. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Wählen Sie wild gefangenen Lachs oder beschränken Sie Ihre monatlichen Portionen.
Kichererbsen
Diese ernährungsphysiologischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder fügen Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten hinzu.
Brauner Reis
Versuchen Sie es mit Wildreis anstelle von weißem Reis. Sie erhalten damit einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Textur, die viele Menschen mögen.
Eier
Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Das Ei enthält 6 g Eiweiß.
Sojabohnen
Dieses vielseitige Gemüse wird in einer Vielzahl von Sorten angeboten, darunter Tofu, Tempeh, Edamame und geröstete Sojabohnen. Texturiertes Sojaprotein ist heute leicht in Supermärkten erhältlich. Es kann Fleisch in vielen Mahlzeiten ersetzen.
Nüsse
Mandeln, Paranüsse und Cashews sind ausgezeichnete Quellen für essentielle Aminosäuren. Das Gleiche gilt für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.
Rindfleisch
Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um Ihren Fett- und Cholesterinverbrauch zu reduzieren, wählen Sie ein mageres Stück oder probieren Sie grasgefüttertes Rindfleisch. [6]
Nachteile
- Aufbau von Muskeln
- Verhindert Muskelabbau
- Verbessert die Leistungsfähigkeit
- Hilft bei der Gewichtsabnahme
- Fördert die Heilung der Muskeln
- Stabilisiert den Blutzuckerspiegel
Aufbau von Muskeln
L-Leucin ist bei Bodybuildern und Sportlern aufgrund seiner effektiven Wirkung auf den Muskelaufbau ein beliebtes Ergänzungsmittel. Als eine der wichtigsten Aminosäuren, die an der Muskelsynthese beteiligt sind, kann es dazu beitragen, den Muskelaufbau in Gang zu setzen und Ihr Training zu optimieren.
Die Forschung hat jedoch unterschiedliche Ergebnisse zu den potenziellen Wirkungen dieser Aminosäure hervorgebracht. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin das Muskelwachstum und die Leistungsfähigkeit wesentlich effizienter fördert, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert wird, anstatt es allein einzunehmen. Wenn Sie eine exzellente Auswahl an proteinhaltigen Lebensmitteln in Ihre Ernährung aufnehmen, können Sie die Ergebnisse von Leucin voll ausschöpfen, da Sie eine breite Palette an Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen für das Muskelwachstum erhalten.
Verhindert Muskelabbau
Wenn Sie älter werden, gibt es viele Veränderungen in Ihrem Körper. Sarkopenie, der stetige Abbau von Skelettmuskeln, ist eine der wichtigsten Folgen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwäche und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der körperlichen Aktivität zur Folge hat.
Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, die Abnutzung der Muskeln zu verlangsamen und so die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine Studie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in der Zeitschrift Scientific Nutrition veröffentlicht wurde, hat gezeigt, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen verbessert, die die empfohlene Menge an Eiweiß pro Mahlzeit zu sich nehmen. Eine andere Studie am Menschen, die in Frankreich durchgeführt wurde und auf die oben verwiesen wurde, kam zu vergleichbaren Ergebnissen und berichtete, dass eine Leucin-Supplementierung auch den durch schlechte Ernährung verursachten Gewichtsverlust bei älteren Teilnehmern einschränken konnte.
Verbesserung der Leistungsfähigkeit
Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profisportler als auch Anfänger auf diese lebenswichtige Aminosäure zurück, wenn sie ihre körperliche Leistungsfähigkeit auf ein höheres Niveau bringen wollen.
Eine Studie, die am Institute of Sport and Exercise Science an der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, berichtet, dass eine sechswöchige Leucin-Supplementierung sowohl die Ausdauer als auch die Kraft im Oberkörper von Kanusportlern deutlich verbessert hat. Auch eine andere Studie, die 2016 im European Journal of Clinical Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte, dass Leucin-Ergänzungen bei älteren Erwachsenen die fettfreie Gewebemasse erhöhten und die praktische Leistungsfähigkeit verbesserten.
Hilfe bei der Gewichtsabnahme
Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Eine Reihe von Studien hat nämlich herausgefunden, dass Leucin eine starke Wirkung auf die Gewichtsabnahme haben kann.
Ein Tiermodell der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien zeigte, dass die Ergänzung von Ratten mit einer niedrigen Dosis Leucin über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem verstärkten Fettabbau im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Einem Bericht aus dem Jahr 2015 in Nutrients zufolge hat diese Aminosäure ebenfalls gezeigt, dass sie den Fettaufbau während des Alterns reduziert und die Entstehung von ernährungsbedingten Gewichtsproblemen verhindert.
Fördert die Muskelerholung
Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einem besonders extremen Training können diese Muskelschmerzen manchmal sogar ausreichen, um Sie ein paar Tage vom Fitnessstudio fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele aufschiebt.
Studien haben einige vielversprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelerholung entdeckt. Eine Studie des Department of Food Science and Human Nutrition an der University of Illinois berichtet, dass die Einnahme von Leucin direkt nach dem Training die Muskelerholung und die Muskelproteinsynthese fördern kann. Eine andere Studie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Human Being Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit dieser Aminosäure bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen die Heilung verbessert und die Ausdauerleistung bei hoher Intensität erhöht.
Stabilisiert den Blutzuckerspiegel
Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann Ihre Gesundheit schädigen. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Anzeichen wie Müdigkeit, ungewollte Gewichtsabnahme und erhöhten Durst auslösen. Bleibt er länger unkontrolliert, kann ein hoher Blutzuckerspiegel sogar noch schwerwiegendere Folgen haben, wie z.B. Nervenschäden, Nierenprobleme und eine größere Gefahr von Hautinfektionen.
Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin zur Aufrechterhaltung eines normalen Blutzuckerspiegels beitragen kann. Eine in Metabolism veröffentlichte Humanstudie des VA Medical Center’s Endocrine, Metabolism and Nutrition Area in Minneapolis hat gezeigt, dass Leucin zusammen mit Glukose die Insulinsekretion fördert und den Blutzuckerspiegel bei den Teilnehmern senkt. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin die Fähigkeit hat, die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel unter Kontrolle zu halten. [7]
Negative Auswirkungen und Gefahren von Leucin
Bei der Einnahme von Leucin als Nahrungsergänzungsmittel kann es zu unerwünschten Wirkungen kommen. Das ist ein Grund dafür, dass es in der Regel besser ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.
Laut dem University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Auswirkungen haben.
- Negative Stickstoffbilanz Ein einziges Aminosäurepräparat kann bei Ihnen eine ungünstige Stickstoffbilanz verursachen, die die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen und dazu führen kann, dass Ihre Nieren schwerer arbeiten müssen.
- Hypoglykämie Extrem hohe Dosierungen von Leucin können einen niedrigen Blutzucker auslösen.
- Pellagra Sehr hohe Dosen von Leucin können auch Pellagra auslösen, zu deren Symptomen Haarausfall, Magen-Darm-Probleme und Hautveränderungen gehören.
Im Allgemeinen dürfen Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen und es ist sehr wichtig, eine Reihe von Lebensmitteln zu sich zu nehmen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann schädliche Folgen haben. Ihr Arzt kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen, und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den Nahrungsmitteln und Nährstoffen herzustellen, die Sie benötigen. [8]
Leucinmangel
Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Funktion von Muskeln und Leber. Aufgrund von Leucinmangel leidet der Körper unter extremer Müdigkeit. Leucinmangel kann bestimmte Anzeichen hervorrufen. Ein paar dieser Symptome sind:.
- Müdigkeit
- Schwacher Muskelaufbau
- Schlechte Heilung von Verletzungen
- Gewichtszunahme
Leucinmangel herrscht bei Personen, die unter Essstörungen wie Bulimie und Anorexia nervosa leiden. Auch eine unausgewogene Ernährung kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch die Aufnahme von mehr Fast Food und zu wenig Eiweiß. Darüber hinaus benötigen Menschen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und psychischer Anspannung neigen, in manchen Fällen mehr Leucin. Solche Lebensgewohnheiten führen ebenfalls zu einem Mangel.
Forschungsstudien deuten darauf hin, dass umfangreiche aerobe Aktivitäten und Krafttraining die tägliche Aufnahme von Leucin erhöhen können. Es gibt Überlegungen, die derzeit empfohlene Zufuhr von Leucin von 14 mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei sitzenden Erwachsenen zu erhöhen. Bei Personen, die ausgiebig trainieren und Krafttraining betreiben, um die Proteinsynthese zu verbessern, muss die Menge erhöht werden. Andernfalls beeinträchtigt dies ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit. Außerdem sind Menschen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Daher benötigen Menschen aus diesen Kategorien hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein dazu beiträgt, Gewebe zu reparieren, Verletzungen zu heilen, Muskeln aufzubauen, Muskeln zu reparieren und Muskelabbau zu vermeiden. [9]
Krankheiten, die durch Leucinmangel ausgelöst werden
Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine ungewöhnliche genetische Störung, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der 3 verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper erforderlich ist. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle drei BCAAs zusammen mit einer Vielzahl ihrer gefährlichen Nebenprodukte (insbesondere ihre jeweiligen natürlichen Säuren) abnormal anreichern. Bei der klassischen, extremen Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt zu steigen. Ohne Behandlung treten die ersten Anzeichen auf, häufig innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.
Die Diskussion beginnt mit unspezifischen Anzeichen einer zunehmenden neurologischen Dysfunktion und umfasst Lethargie, Reizbarkeit und schlechte Nahrungsaufnahme, schnell gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie ungewöhnlichen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und sich vertiefendem Koma. Wenn die Krankheit vernachlässigt wird, ist eine fortschreitende geistige Retardierung unausweichlich und der Tod tritt in der Regel innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Die einzige Besonderheit der MSUD ist die Entwicklung eines besonderen Geruchs, ähnlich dem von Ahornsirup, der sich am leichtesten im Urin und im Ohrenschmalz nachweisen lässt und schon einen Tag oder länger nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädlichen Auswirkungen von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer extremen Ketoazidose, die durch die Anhäufung der 3 verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) ausgelöst wird.
Die Erkrankung kann durch eine spezielle Diät, bei der die drei BCAAs sorgfältig kontrolliert werden, erfolgreich behandelt werden. Doch selbst bei einer Behandlung besteht bei Patienten jeden Alters mit MSUD ein hohes Risiko für eine akute metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen), die häufig durch Infektionen, Verletzungen, fehlende Nahrungsaufnahme (Fasten) und sogar durch psychische Spannungen ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, plötzlichen Anstieg der Aminosäurespiegel, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.
Es gibt drei oder möglicherweise 4 Typen von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den intermittierenden Typ und möglicherweise einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der verschiedenen Untertypen der MSUD hat verschiedene Stufen der wiederkehrenden Enzymaktivität, die den unterschiedlichen Schweregrad und das Alter des Beginns darstellen. Alle Arten werden autosomal rezessiv erworben. [10]
Leucin-Dosierung
Die Leucin-Dosierung ist ein umstrittenes Thema. Die Einnahme von 2,5 Gramm Leucin hat einen Anstieg der MPS ergeben. Einige Forscher empfehlen eine Gesamtaufnahme von 10 Gramm Leucin täglich, verteilt auf die Mahlzeiten.
Die beste Art, Leucin zu konsumieren, ist, es in Form von BCAAs während des Trainings zuzuführen. 5 Gramm können als Intra-Workout eingenommen werden und innerhalb von 30 Minuten nach dem Training sollten 10 Gramm verzehrt werden. Es ist jedoch zu beachten, dass Molke, die Sie nach dem Training als Shake zu sich nehmen, einen höheren Leucingehalt aufweist (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin sollte in jeder Mahlzeit enthalten sein und vorzugsweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]
Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten
- Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinsekretion fördern und kann zusätzliche hypoglykämische Wirkungen haben.
- Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine stören.
- PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tierversuche zeigen, dass Leucin synergistische Effekte haben kann. Die wissenschaftliche Bedeutung ist nicht bekannt. [12]
Einzigartige vorbeugende Maßnahmen und Vorsichtsmaßnahmen
- Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen über die Sicherheit der Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.
- Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind für Kinder MÖGLICH SICHER, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern sogar bis zu 6 Monate lang sicher angewendet.
- Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou-Gehrig-Syndrom): Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde bei Patienten mit ALS mit Lungenversagen und höheren Sterberaten in Verbindung gebracht. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis Sie mehr darüber wissen.
- Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und schwerwiegende psychische und physische Beeinträchtigungen können die Folge sein, wenn die Aufnahme verzweigtkettiger Aminosäuren erhöht wird. Nehmen Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren ein, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
- Chronische Alkoholabhängigkeit: Die diätetische Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren bei Alkoholikern wurde tatsächlich mit einer Lebererkrankung in Verbindung gebracht, die zu geistiger Retardierung führt (hepatische Enzephalopathie).
- Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Die Einnahme einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, senkt Berichten zufolge den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie. Dieser Begriff bedeutet, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, aber die Ursache ist unbekannt. Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse zur Ausschüttung von Insulin anregt, wodurch der Blutzuckerspiegel sinkt.
- Chirurgische Behandlung: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Kontrolle des Blutzuckerspiegels während und nach einer Operation stören kann. Stellen Sie die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten chirurgischen Behandlung ein. [13]
Schlussfolgerung
Sehr hohe Konzentrationen von Leucin sind in der Lage, die Proteinsynthese zu stimulieren und den Proteinabbau im Skelettmuskel von unbeschädigten Ratten zu verhindern. Diese Wirkung auf die Proteinsynthese könnte durch den vorübergehenden, aber geringen Anstieg des Seruminsulins verstärkt werden, der durch die Leucindosierung ausgelöst wird. Dennoch wird innerhalb der normalen physiologischen Konzentrationsreihen von Leucin und Insulin bei nahrungsentzogenen und gefütterten Ratten die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin verbessert, so dass die Proteinsynthese durch die mäßig erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin, die bei gefütterten Ratten normal sind, stimuliert wird. Die physiologische Funktion von Leucin besteht also darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter zu aktivieren, der die Muskelproteinsynthese fördert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung verfügbar werden. Der Vorteil dieser Art der Steuerung ist, dass der Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) auf einmal benötigt und daher nur ausgelöst wird, wenn die Bedingungen ideal sind.
Eine Rolle von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität deutet ebenfalls auf die Möglichkeit hin, dass eine längere extrem hohe Leucinzufuhr eine Insulinresistenz hervorrufen könnte, vergleichbar mit der Insulinresistenz, die sich aus einer anhaltenden Hyperglykämie ergibt. Dies könnte letztlich zu einer Abschwächung der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme führen. Da Teile der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese mit denen gemeinsam sind, die an der Steuerung des Glukosestoffwechsels beteiligt sind, besteht außerdem die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Problemen im Glukosestoffwechsel führen könnte. Die Suche nach der „Obergrenze“ für die Aufnahme von Leucin mit der Nahrung könnte daher in einer Untersuchung der Auswirkungen einer anhaltend hohen Leucinaufnahme auf die Glukosehomöostase und den Stoffwechselprozess bestehen. [14]
Empfehlungen
- Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
- Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
- Https://www.britannica.com/science/leucine
- Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#pharmakologie
- Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
- Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
- Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
- Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
- Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
- Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
- Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
- Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
- Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
- Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864