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Wie läuft die Bildung eines Proteins ausgehend von der Transkription der DNA ab?
An der entspiralisierten DNA werden Transkriptionsfaktoren erkannt, die die Transkription des Gens regulieren. Die DNA wird anschliessend von der RNA-Polymerase in prä-mRNA umgeschrieben. Nach dem Splicing der prä-mRNA (nun mRNA genannt) wird die genetische Information durch Ribosome translatiert, d.h. die Dreier-Triplets werden mit tRNA gebunden und damit die Aminosäurekette gebaut, welche sich anschliessend faltet.
Wie wird die mRNA modifiziert, dass sie u.a. stabiler ist?
An die mRNA wird ein 5'-Cap und ein Poly-A-Schwanz angehängt.
Wie unterscheiden sich die verschiedenen proteinogenen Aminosäuren voneinander?
Aminosäuren unterscheiden sich voneinander in
Grösse
Gestalt
Polraität
elektrische Ladung
Fähigkeit zur Ausbildung von Wassestoffbrücken
chemische Reaktivität
Welchen Effekt hat die Polarität von Aminosäuren auf das Protein?
Hydrophobe Aminosäuren befinden sich im Zentrum des Proteins, Hydrophile zeigen nach aussen. Bei Transmembranproteinen ist der hydrophobe Teil in der Membran verankert. Integralproteine haben einen hydrophoben Teil, der in die Membran ragt.
In welche vier Strukturen wird die Proteinfaltung unterteilt?
Die Proteinfaltung unterteilt sich in
Primärstruktur (lineare Aminosäureabfolge, wird von der DNA bestimmt.)
Sekundärstruktur (räumliche Anordnung von Aminosäureresten, welche in der linearen Sequenz nahe beieinander liegen. Polypeptidketten können sich zu α-Helices, β-Faltblatt, Kehgren oder Schleifen falten.
Tertiärstruktur: räumliche Anordnung von Aminosäuren, welche in der linearen Sequenz weit voneinander entfernt liegen, sowie das Muster von Disulfidbrücken; wasserlösliche Proteine falten sich zu kompakten Strukturen mit einem unpolarem Kern.
Quartärstruktur: Mehrere Polypeptidketten können sich zu funktionellen Proteinkomplexen zusammenlagern.
Welche beiden funktionellen Gruppen hat jede Aminosäure und welche Auswirkung hat das vorhandensein von eben diesen?
Die Carbonylgruppe (=O) und die Aminogruppe (NH2) sind jeweils gute Wasserstoffakzeptoren bzw. Donoren. Sie können miteinander oder auch mit Seitenketten von anderen Aminosäuren wechselwirken.
Welche Eigenschaften hat die Primärstruktur und was lässt sich daraus alles ableiten?
ist notwendig zur Bestimmung von Reaktionsmechanismen
ist bedeutend für die molekulare Pathologie -> Genetische Krankheiten
bestimmt die Dreidimensionale Struktur des Proteins und damit dessen Funktion
Erlaubt(e) einblicke in die Evolutionsgeschichte
Wie ist eine α-Helix aufgebaut?
Die α-Helix entsteht durch Wechselwirkungen (H-Brücken) zwischen NH und CO-Gruppen. Diese Wechselwirkungen ergeben eine schraubenartige Anordnung, bei der die Aminosäurereste nach aussen zeigen. Eine volle Umdrehung der Helix entspricht 3.6 AS, die AS, die untereinander H-Brücken ausbilden sind also 3 oder 4 AS voneinander entfernt, liegen in der Helix aber nahe beieinanander.