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Die Struktur-Funktions-Beziehung steht im Zentrum der Biologie: Spezifische strukturelle Veränderungen in Proteinen sind in der Regel mit spezifischen Funktionen verbunden. Dies ist insbesondere bei Hämoproteinen der Fall, die eine breite Palette von Funktionen haben, wie Sauerstofffixierung und -transport sowie Neurotransmission.
Beim Menschen ist das wichtigste am Elektronentransfer beteiligte Protein Cytochrom c, das an der Zellatmung in der Atmungskette beteiligt ist und ein Elektron pro Molekül transportiert. Als solches ist es mit der inneren Mitochondrienmembran assoziiert.
Wie alle Häm-Proteine ist das aktive Zentrum von Cytochrom c das sogenannte «Häm-Porphyrin». Die Elektronentransfereigenschaften von Cytochrom c wurden mit der «gerafften» Deformation seines Hämes in Verbindung gebracht. Im Gegensatz dazu ist die «gewölbte» Deformation des Hämes das Markenzeichen von Proteinen der Atemwege wie Hämoglobin und Myoglobin.
In einem neuen Experiment hat ein Team von Forschenden unter Leitung von Majed Chergui von der EPFL-Fakultät für Grundlagenwissenschaften zusammen mit Kolleginnen und Kollegen des Paul-Scherrer-Instituts und des Europäischen Freie-Elektronen-Röntgenlasers (Hamburg) herausgefunden, dass auch Cytochrom c eine Kuppelverformung durchläuft.
Zur Durchführung ihrer Studie verwendeten die Forschenden modernste Techniken der ultraschnellen Röntgenspektroskopie. Sie aktivierten das Häm mittels ultrakurzer, energetisierender Laserpulse und beobachteten seine Entwicklung mit einem weiteren ultrakurzen Röntgenpuls eines Freie-Elektronen-Röntgenlasers, um die Röntgenabsorption und -emission als Funktion der Zeit aufzuzeichnen.
Die Röntgenabsorption ist empfindlich für die Struktur des Häm, während die Röntgenemission einen Fingerabdruck seiner elektronischen Zustände liefert. Durch die Kombination von beiden haben die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler eindeutig festgestellt, dass das System eine Kuppelverformung durchläuft und über eine Kaskade von Spin-Zuständen in seinen Ausgangszustand zurückkehrt.
«Die Schlussfolgerungen unserer Arbeit zeigen, dass die Kuppelverformung ein universelles Merkmal aller Häm-Proteine ist und nicht auf die Proteine der Atemwege (Hämoglobin und Myoglobin) beschränkt ist», sagt Majed Chergui. «Die Frage, die sich nun stellt, ist, inwieweit diese Verformung in die Elektronentransferfunktion von Cytochrom c eingreift».