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> Le "code génétique" est le langage moléculaire avec lequel les cellules traduisent l'information du matériel génétique en protéines.
> L'ADN est constitué des nucléobases A, T, C et G.
> Les séquences d'ADN sont des sections avec une certaine séquence de nucléobases.
> Les protéines sont des chaînes d'acides aminés.
> Les ARN messagers sont une sorte de copies "mobiles" de segments d'ADN qui transportent l'information du noyau vers les usines de protéines du cytoplasme.
> Les ribosomes sont des usines de protéines qui lisent le code génétique et le traduisent en protéines.
En conséquence, un segment d'un génome avec une certaine séquence d'ADN stocke toujours la même information, aussi bien dans le matériel génétique propre que chez tous les autres êtres vivants. Pour cette raison, les chercheurs peuvent déplacer l'information génétique dans le génome ou même d'un être vivant à un autre sans perdre ou altérer l'information. C'est pratique : par exemple, les protéines humaines peuvent être produites dans les bactéries, comme dans le cas de l'insuline largement utilisée pour traiter le diabète.
Le langage moléculaire comme clé de la vie
Comme vous l'avez lu ici, l'information d'une protéine - c'est-à-dire sa séquence d'acides aminés - est stockée sur l'ADN de tous les êtres vivants sous la forme d'une séquence de codes dits triplets. Ces triplets sont appelés codons. Chaque codon se compose de trois éléments constitutifs de l'ADN, les nucléobases. Avec les quatre blocs d'ADN existants - A, T, C et G – on peut combiner 4 x 4 x 4 = 64 différents codes triplet / codons. 61 de ces codons représentent l'un des 20 acides aminés. Il existe donc plusieurs possibilités de codage pour certains acides aminés. Eh bien, quelles informations les 3 autres codons stockent-ils ? Celles-ci ont une fonction spéciale et ne codent pour aucun acide aminé mais elles déterminent la fin d'une séquence d'acides aminés. À peu près comme le point à la fin de cette phrase. C'est pourquoi ces 3 codons sont aussi appelés codons STOP. C'est très important car ce n'est que lorsqu'un signal STOP est présent que la machinerie protéique arrête la synthèse de la chaîne des acides aminés au bon endroit.
Découverte de nouveaux dialectes - les ciliés comme petits briseurs de règles
Comme dans la grammaire, il y a des exceptions aussi dans le langage moléculaire. Déjà dans les années 1980, les chercheurs ont découvert que certains organismes parlent avec un dialecte moléculaire légèrement modifié. Par exemple, ils ont montré que certains ciliés utilisent un des codons STOP de manière habituelle (ça veut dire c’est effectivement reconnu comme stop), mais les deux autres triplets STOP ont une autre fonction - ils codant pour un des 20 acides aminés. Donc, au lieu d’avoir un point, il y a une autre lettre. 30 ans plus tard, des scientifiques de l'Université de Berne ont révélé un autre secret, plutôt fou, de la langue des ciliés. Un seul et même mot peut avoir des significations différentes, selon le contexte du mot. Nous connaissons aussi l'ambiguïté de notre langue - par exemple, on ne s'attend pas non plus à la foudre quand on commande un éclair chez le pâtissier. De la même manière, la cellule interprète le triplet soit comme un acide aminé, soit comme STOP, selon le contexte. Les scientifiques ont donc découvert que dans deux types de ciliés les codons STOP "universels" peuvent aussi coder un acide aminé, selon leur position. Et que ce soit un STOP ou un acide aminé n'est pas déterminé au niveau de l'ADN mais au niveau de l'ARN messager par la machinerie protéique.
Sur les traces de l'évolution
Ces résultats sont intéressants pour la science parce qu'ils montrent que - comme tous les processus cellulaires - le langage génétique est aussi sujet à l'évolution.
Il est possible que ces ciliés représentent une transition dans l'évolution du code génétique et aident à comprendre comment différents dialectes se sont développés chez différentes espèces. Nous commençons donc à comprendre que, comme notre langage, le langage moléculaire est clairement ambigu.
Publication originale Swart et. al.: https://doi.org/10.1016/j.cell.2016.06.020