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Es stellte sich heraus, dass Wissenschaftler einen Weg gefunden haben, die Menge an Kollagen, die aus Zellen ausgeschieden wird, zu kontrollieren, da sein Ungleichgewicht mit verschiedenen Krankheiten zusammenhängt. Lesen Sie auch – Möchten Sie jünger aussehen? Hier sind 5 wirksame Hausmittel, um faltenfreie Haut zu bekommen
Laut einer Studie des Tokyo Institute of Technology haben Forscher ein Enzym identifiziert, das kontrolliert, wie viel unsere Zellen Kollagen absondern. Die Studie liefert Hinweise auf neue Therapiestrategien. Lesen Sie auch – Möglichkeiten, um eine gesünder aussehende Haut zu erhalten, indem Sie den Kollagenspiegel erhöhen
Darüber hinaus könnten die Ergebnisse eine effiziente Produktion von Kollagen für die Lebensmittel-, Kosmetik- und Pharmaindustrie ermöglichen. Lesen Sie auch – Glykolsäure: Wissen Sie, warum es Ihr bester Hautpflegepartner sein kann
Alle unsere Zellen produzieren und setzen Proteine frei. Die Proteine werden als “Fracht” in winzigen, blasenartigen Vesikeln verpackt, bevor sie außerhalb der Zelle transportiert werden. Dieser als Sekretion bekannte Prozess ist für ein gesundes Wachstum und eine gesunde Entwicklung von entscheidender Bedeutung.
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Obwohl viele Studien gezeigt haben, wie diese Vesikel, sogenannte COPII-Träger, relativ kleine Fracht befördern, haben sich nur wenige auf die Funktionsweise ungewöhnlich großer Träger konzentriert, von denen bekannt ist, dass sie sehr große Proteine wie Kollagen verpacken.
Eine Studie von Forschern wie Masayuki Komada und Kohei hat USP8 als Schlüsselenzym identifiziert, das an der Kontrolle der Bildung großer Kollagenträger beteiligt ist.
Das Team zeigte, dass das “Einschalten” von USP8 die Bildung großer Träger hemmt und somit die Kollagensekretion verringert. Umgekehrt förderte das Ausschalten von USP8 den Kollagentransport, was zu einer erhöhten Kollagensekretion führte.
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Die Ergebnisse haben große Auswirkungen auf die Medizin und Biotechnologie. Es ist bekannt, dass eine übermäßige Kollagensekretion im menschlichen Körper eine Organfibrose verursacht, während eine zu geringe Kollagensekretion mit Knochenerkrankungen wie Cranio-Lenticulo-Sutural-Dysplasie (CLSD) und Cole-Carpenter-Syndrom verbunden ist.
Durch ein besseres Verständnis der genauen Wirkungsweise von USP8 könnten neue Therapien für diese Krankheiten entwickelt werden. Dieses Wissen könnte auch neue Wege zur Skalierung auf die kommerzielle Produktion von Kollagen bieten.
Die Forscher haben gezeigt, dass das Enzym ein Protein namens Sec31A deubiquitiniert, eine Komponente der COPII-Vesikelhülle, die für den Proteinexport erforderlich ist.
Eine bestimmte Gruppe von Proteinen, der USP8-STAM1-Komplex, scheint für die Deubiquitinierung von Sec31A verantwortlich zu sein.
Die Studie basiert auf langjähriger Forschung, die die Vielseitigkeit von USP8 beleuchtet.
“Wir hatten zuvor berichtet, dass USP8 die Hypophysenhormonsekretion reguliert”, sagte Fukushima und bezog sich auf ein 2015 in Nature Genetics veröffentlichtes Papier. “Im Verlauf dieser Studie haben wir versehentlich festgestellt, dass der USP8-STAM1-Komplex an Sec31 bindet.”
Es war dieser „zufällige“ Befund, kombiniert mit vielversprechenden Ergebnissen anderer Gruppen in den USA, der das Team veranlasste, die Rolle von USP8 bei der Bildung von COPII-Trägern zu untersuchen.
In mehr als einem Jahrzehnt zurückliegenden Forschungen haben Komada und andere die konventionelle Rolle von USP8 bei der Regulation der Endozytose geklärt5.
“Es ist sehr interessant, dass derselbe USP8-STAM1-Komplex jetzt eine wichtige Rolle sowohl bei der Regulation der Endozytose als auch bei der Sekretion spielt”, sagte Fukushima.
Quelle: ANI
Bildquelle: Shutterstock
Veröffentlicht: 11. Juni 2018, 11:35 Uhr