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Zwei Protonenpumpen, die F-ATPase
(ATP-Synthase, FoF1) und der V-ATPase (endomembrane Protonenpumpe), haben verschiedene physiologische Funktionen, jedoch sind in der Struktur-Untereinheit und den Mechanismus. Sie bestehen aus einem Membran extrinsischen (F1 oder V1) und einer Membran intrinsische (Fo bzw. Vo) Sektor und koppeln Katalyse der ATP-Synthese oder Hydrolyse zum Protonentransport durch einen Drehmechanismus besteht. Der Mechanismus der Drehung wurde ausführlich durch kinetische, thermodynamische und physiologische Ansätze untersucht. Techniken zur Beobachtung der Dreheinheit entwickelt worden. Beobachtungen von Mikron Länge Aktinfilamente oder Polystyrol oder Gold Perlen auf Rotor-Untereinheiten gebunden haben sehr informativ das Drehverhalten der ATP-Hydrolyse gesteuerte Dreh gewesen. Einzelmolekül-FRET-Experimente zwischen Fluoreszenzsonden zum Rotor und Stator-Untereinheiten angebracht sind effektiv bei der Überwachung der Protonenbewegungskraft angetriebene Drehung in der ATP-Synthesereaktion eingesetzt. Durch die Verwendung von kleinen Goldkugeln mit einem Durchmesser Michael Kors Classic Beutel Weiß Rosa von 40 bis 60 u0026 nbsp; nm wurde der E. coli F1 Sektor festgestellt, dass bei überraschend hohen Geschwindigkeiten zu drehen (u0026 gt; u0026 nbsp; 400 u0026 nbsp; rps). Dieses experimentelle System wurde verwendet, um die Kinetik und Thermodynamik der mutierten Enzyme zu bewerten. Die Ergebnisse zeigten, daß die enzymatischen Reaktionsschritte und das Timing der Domäne Wechselwirkungen unter den β-Untereinheiten oder zwischen den β und γ-Untereinheiten werden in einer Weise, dass die Aktivierungsenergie durch die rotationally- senkt für Michael Kors Geldbörsen Rosa
alle Schritte und vermeidet tiefen Energie Vertiefungen abgestimmt gekoppelten stationären Reaktions. In diesem Beitrag konzentrieren wir uns auf den Mechanismus der Steady-State-F1-ATPase-Rotation, die die Kopplungseffizienz zwischen der Katalyse und Dreh maximiert.