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07.10.08 Protein Ranasmurfin scheint Schaumnester von Fröschen zu stabilisieren
Amphibische Schaumschlägerei
Ungewöhnliche Verknüpfungsmuster in einem blauen Protein aus Schaumnestern tropischer Frösche
Abb. 1: Die 1.16-Å-Kristallstruktur von Ranasmurfin, einem
blauen Protein, das aus den Schaumnestern des malaysischen Baumfrosches
Polypedates leucomystax extrahiert wurde, lässt ungewöhnliche
posttranslationale chemische Modifikationen erkennen. Der Chromophor enthält ein
neuartiges, Zn-koordiniertes Verknüpfungsmotiv zwischen den Untereinheiten, das
aus vier Resten (Lys-Tyr-Tyr-Lys) aufgebaut ist.
Quelle: Angewandte Chemie - mit freundlicher Genehmigung
Ein ungewöhnliches blaues Protein namens Ranasmurfin aus den Schaumnestern eines malaiischen Baumfrosches hat das Interesse eines Teams aus britischen, brasilianischen und malaiischen Forschern um Alan Cooper von der University of Glasgow und James H. Naismith von der University of St. Andrews geweckt. Der farbgebende Teil des Proteins enthält ein bisher unbekanntes Zink-koordiniertes Verknüpfungsmotiv zwischen den Untereinheiten.
Viele tropische Frösche schützen ihre empfindlichen Eier und Embryonen mit einem Schaum. Während der Paarung sondert das Weibchen eine proteinreiche Flüssigkeit ab, die es gemeinsam mit dem Männchen zu einem klebrigen Schaumnest schlägt und an über ein Gewässer überhängende Strukturen oder Pflanzen heftet. Diese winzigen Ökosysteme enthalten ein ganzes Spektrum bisher unbekannter Proteine und anderer Makromoleküle: Sie stabilisieren den Schaum, lassen ihn fest am Untergrund haften, schützen ihn vor Mikroben und Fressfeinden, verhindern ein Austrocknen und bieten den Embryonen eine ideale Umgebung.
Das dunkle, grünliche Blau der Nester des malayischen Baumfrosches rührt von Ranasmurfin her. Jedes Monomer dieses dimeren Proteins besteht aus 113 Aminosäuren, die zu einem neuartigen helikalen Motiv gefaltet und durch eine Reihe von Quervernetzungen stabilisiert sind. Unter anderem ist dies eine ungewöhnliche Lysin-Tyrosin-Chinon-Bindung. Noch ungewöhnlicher ist aber die Verknüpfung zwischen den beiden Monomeren, bei der zwei Lysin-Tyrosin-Chinon-Bindungen über ein Stickstoffatom verbrückt sind. Dieses bisher völlig unbekannte Motiv bildet zusammen mit zwei Histidin-Gruppen die Bindestelle für ein Zinkion. Das Metallzentrum ist von seinen Liganden dabei tetraederförmig umgeben. Diese Struktur ist die farbgebende Einheit (Chromophor) des Proteins.
Über die biologische Funktion von Ranasmurfin kann derzeit nur spekuliert werden. Die Wissenschaftler vermuten, dass das Protein, das in relativ hohen Mengen im Schaum enthalten ist, mit für die Haftung und die Stabilisierung des Schaums verantwortlich ist. Proteine mit ähnlichen Bindungsmotiven scheinen nämlich eine Rolle bei der Stabilisierung von „Klebern“ und „Zementen“ aus Muscheln zu spielen. Blaue Proteine sind in der Natur selten, und das Chromophor von Ranasmurfin hat auch wenig gemein mit sonstigen blaugrünen Proteinen. Die blaue Färbung könnte Teil der Tarnung der Nester oder einer Sonnenschutzfunktion sein.
Biologische Schäume sind eine interessante Quelle für neuartige Proteine. Ungewöhnliche Modifikationen, wie die Verknüpfungen des Ranasmurfin-Chromophors, erfolgen oft erst posttranslational, das heißt nach der Übersetzung des Gencodes in eine Aminosäurekette, und sind daher nicht über eine Analyse von DNA-Sequenzen allein vorherzusagen.
Quelle:
Unusual Chromophore and Cross-Links in Ranasmurfin: A Blue Protein from the Foam Nests of a Tropical Frog
M. Oke, et. al., Angew. Chem. 2008, DOI: 10.1002/ange.200802901
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Protein Ranasmurfin scheint Schaumnester von
Fröschen zu stabilisieren
(URL: http://www.organische-chemie.ch/chemie/2008okt/ranasmurfin.shtm)
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