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Précédemment, nous avons montré que la protéine du virus de Sendai P (568 aa) dans des cellules infectées par des virus et dans des virions et est principalement constitutivement phosphorylée sur la serine (s) en une seule phosphopeptide TP1 trypsique. Par électrophorèse bidimensionnelle en couche mince et l'analyse de chromatographie phosphopeptides tryptiques de plusieurs mutants de délétion et le point de la protéine P, nous montrons maintenant que le seul site de phosphorylation dans TP1 est serine249. Fait intéressant, les sites où serine249 a été supprimé ou mutagénisées sérine potentiels alternatifs étaient plus fortement phosphorylée. Un effet similaire a été observée lorsque la suppression était très proche de serine249 (Δ208-236). La mutagenèse de l'alanine à proline250 abrogé la phosphorylation à serine249 suggérant que proline250 est essentiel pour la phosphorylation Canada Goose Doudoune Sans Manche Homme
de la protéine primaire P. En théorie, la phosphorylation serine249 est médiée par une protéine kinase de
la proline dirigée. Cette découverte est inhabituelle parce Vente Canada Goose
que la majorité des protéines P provenant d'autres virus à ARN à brin négatif se sont révélés être phosphorylée principalement par la caséine kinase II. Nos résultats démontrent que la protéine P possède une puissance forte pour rester phosphorylé. Sur la base de nos résultats précédents et présents, nous suggérons que les sites de phosphorylation sur P dépendent de l'accessibilité des phosphatases plutôt que kinases que tous les sites potentiels sont à peu près également compétente pour la phosphorylation. Nous proposons que la phosphorylation est important pour maintenir l'intégrité structurelle de la protéine du virus Sendai P.