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Stanley Prusiner hatte vor zwei Jahrzehnten postuliert, dass der Erreger von Prionenerkrankungen (Creutzfeldt-Jakob-Erkrankung, Rinderwahnsinn und andere Krankheiten) aus einem fehlgefalteten Protein besteht, welches sich vermehrt, indem es sich ans normale Prion-Protein anlagert und es in eine pathologische Form überführt. Allerdings war die Wissenschaft den Beweis lange schuldig, dass diese Anlagerung tatsächlich stattfindet.
Aguzzi und Mitarbeiter haben ein verändertes Prion-Protein hergestellt, an welchem ein Bruchstück eines menschlichen Antikörpers anhaftet. Letzteres wurde als Beweismittel eingesetzt, um die Anlagerung direkt nachzuweisen - was auch gelungen ist. Des weiteren konnten die Wissenschaftler zeigen, dass die Bindungsreaktion zwischen dem fehlgefalteten und dem normalen Prion-Protein sehr selektiv und stringent ist, was die Möglichkeit eines empfindlichen Nachweises, und somit einer Frühdiagnostik eröffnet.
Die spannendste Entdeckung bestand jedoch darin, dass die Herstellung des Prion- Fusionsproteins in genetisch modifizierten Mäusen die Prioneninfektion wesentlich erschwerte. Somit entfaltete das modifizierte, PrP-Fc2 genannte Molekül, die Ausbreitung pathologischer Prionen. Dieser Effekt war ausserordentlich kräftig, und bereits mit geringsten Mengen des PrP-Fc2 nachweisbar, was die Möglichkeit suggeriert, das PrP-Fc2 der Prototyp einer neuen Klasse von Antiprion-Medikamenten darstellt. Der molekulare Mechanismus dieser therapeutischen Wirkung ist von Aguzzi und Mitarbeitern ebenfalls aufgeklärt worden: Das modifizierte Fusionsprotein lagert sich an das pathologische Prion-Protein, vermag jedoch nicht selber in pathologisches Prion-Protein verwandelt zu werden. Dadurch kommt es zu einer Blockade der Erregervermehrung.