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Das aussergewöhnliche Enzym HDCR stellt aus gasförmigem Wasserstoff (H2) und Kohlendioxid (CO2) Ameisensäure her, entzieht damit der Umwelt CO2 und speichert es in der Zelle. Dabei überträgt HDCR Elektronen vom Wasserstoff auf das CO2. Es ist damit das erste bekannte Enzym, das Wasserstoff direkt als Elektronenquelle zur CO2-Speicherung nutzen kann. Das Enzym HDCR wurde im wärmeliebenden Bakterium Thermoanaerobacter kivui entdeckt, das ursprünglich 1981 im Kivusee in Zentralafrika gefunden wurde. Es lebt in sauerstoffarmen Umgebungen wie der Tiefsee. Den Forschungsteams der Universitäten Basel, Frankfurt (Prof. Volker Müller) und Marburg (Prof. Jan Schuller) ist es nun gelungen, die Struktur von HDCR aufzuklären. Die Resultate wurden nun in Nature veröffentlicht.
Katalysator in Highspeed
Das Enzym HDCR setzt sich aus langen Filamenten zusammen. Diese fadenförmige Struktur wirkt wie ein elektronenleitender „Nanodraht“ und ist offenbar für die äusserst effizienten Umwandlungsraten der beiden Gase verantwortlich. „Diese Struktur des Enzyms macht die Highspeed- CO2-Bindung möglich“, erklärt Dr. Ricardo Righetto, einer der Erstautoren der Studie am Biozentrum der Universität Basel. Die Forschenden fanden heraus, dass in diesem Enzym die chemische Reaktion effizienter durchgeführt wird, als in allen bisher bekannten chemischen Katalysatoren.