Cấu trúc protein
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein > Cấu trúc bậc ba: Liên kết disulfid (-S - S-)

Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ  các cầu disulfide, tương tác Van der Waals, liên kết hydro, lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó.
Cấu trúc bậc ba là dạng không gian của cấu trúc bậc hai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọn hơn trong không gian. Sự thu gọn như vậy giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống.
Cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững.
Cấu trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác hoàn toàn.
Ngoài liên kết disulfit, cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một số liên kết khác như:
Liên  kết  hydro:  liên kết  này  xuất  hiện  khi  giữa  hai  nhóm  tích  điện  âm  có nguyên tử hydro.
Ví dụ về cấu trúc bậc 3 như phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 amino acid  chuỗi  A  có  21  gốc  acid  amin  và chuỗi  B  có  30  gốc  acid  amin.  Hai  chuỗi nối  với  nhau  bởi  2  cầu  disulfid:  cầu  thứ nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A  và  vị  trí  19  của  chuỗi  B;  cầu  thứ  hai giữa  gốc  cystein  ở  vị  trí  thứ  7  của  cả  2 chuỗi.  Trong  chuỗi  A  còn  có  một  cầu disulfit giữa 2 gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11. Insulin là hoocmôn tuyến tuỵ tham gia điều  hoà  hàm  lượng  đường  trong  máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, dẫn tới hiện tượng bệnh đái đường insulin có tác dụng hạ đường huyết bằng  cách  xúc  tiến  quá  trình  tổng  hợp glycogen dự trữ từ glucose.
Lực Van der Waals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hoá học nằm cạnh nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.
Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm không phân cực (- CH2; -CH3) trong vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau, giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử protein.
Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp với chức năng  của  chúng.  Ở  các  protein  chức  năng  như  enzym  và  các  kháng  thể, protein của hệ thống đông máu... thông qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.
Domain cấu trúc (Structural domain) được nghiên cứu từ 1976, đến nay người ta cho rằng sự hình thành domain rất phổ biến ở các chuỗi peptid tương đối dài.
Domain cấu trúc có thể được định nghĩa là những bộ phận, những khu vực trong một phân tử protein được cuộn gấp trong không gian giống như một phân tử protein nhỏ hoàn chỉnh và thường là những nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp của phân tử protein trong hoạt động chức năng của nó. Trong nhiều protein domain gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và ở nhiều enzym được cấu tạo từ các domain thì trung tâm hoạt động lại được bố trí ở biên giới của hai hay nhiều domain
Sự thành thành các domain trong phân tử protein tạo ra khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử, khả năng cơ động, dịch chuyển tương ứng giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. - ở những protein nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự thì các domain có cấu trúc tương đối giống nhau.