Cấu trúc protein
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein > Cấu trúc bậc hai: Cuộn gấp không gian

Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc chính là xoắn α và phiến gấp nếp β.
Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên (nhóm R) của các gốc amino acide quay ra phía ngoài.
mỗi aa được tạo bởi 3 nucleotide. Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu nhờ liên kết hydro. Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1 liên kết peptide với nhóm –NH của liên kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3 gốc amino acide) trên cùng một mạch polipeptide. Tất cả các nhóm –CO-, -NH- trong liên kết peptide của mạch polipeptide đều tạo thành liên kết hydro theo cách này.
Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hydro với 2 nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hydro được tạo thành với số lượng tối đa, bảo đảm độ bền vững của cấu trúc α.
Theo mô hình của Paulin và Cori, trong cấu trúc xoắn giữa 2 gốc amino acide kế tiếp nhau có khoảng cách dọc thep trục xoắn là 1,5AO và góc quay 100O, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc amino acide có chiều cao tương ứng là 5,4 AO. Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải (theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải. Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố, ví dụ thành phần và trình tự sắp xếp của các amino acide trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay người ta đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đoán tỉ lệ xoắn α (% số gốc amino acide tham gia tạo thành xoắn) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein. Tỉ lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau thay đổi khá nhiều.
Vi dụ trong hemoglobin và mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như không có xoắn α, chỉ có một phần xoắn rất ngắn ở đầu C.
Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để xác định % xoắn trong phân tử protein.
Cấu trúc phiến gấp β (β sheet): Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số điểm như sau
Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc amino acide kề nhau là 3,5AO.
Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau.
Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc "quay- β". Ở đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hydro giữa nhóm –CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2
Cấu trúc kiểu "xoắn colagen": Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần amino acide của colagen rất đặc biệt so với các  proteein khác: glycin 35%, prolin 12% tổng số amino acide trong phân tử.
Ngoài ra, colagen còn chứa 2 amino acide ít gặp trong các amino acide khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một "dây cáp" siêu xoắn (vì mỗi mạch đều có cấu trúc xoắn). 3 mạch polipeptide trong "dây cáp" nối với nhau bằng các liên kết hydro.
Liên kết hydro được tạo thành giữa các nhóm –NH- của gốc glycin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắn.
Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.