stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Noni Madueke
Sự nghiệp thi đấu quốc tế > Đội tuyển quốc gia

Thông qua dòng máu Nigeria, Madueke có đủ điều kiện thi đấu cho Đội tuyển bóng đá quốc gia Nigeria. Ngày 29 tháng 8 năm 2024, anh lần đầu tiên được triệu tập vào đội tuyển Anh cho các trận đấu tại UEFA Nations League với Cộng hòa Ireland và Phần Lan. Anh có trận ra mắt đội tuyển Anh vào ngày 10 tháng 9 năm 2024 và đã kiến tạo cho Harry Kane ấn định chiến thắng 2–0 trước Phần Lan.
Thống kê sự nghiệp

| Câu lạc bộ | Mùa giải | Giải vô địch> Hạng đấu | Giải vô địch> Trận | Giải vô địch> Bàn | Cúp quốc gia> Trận | Cúp quốc gia> Bàn | Cúp Liên đoàn> Trận | Cúp Liên đoàn> Bàn | Châu lục> Trận | Châu lục> Bàn | Khác> Trận | Khác> Bàn | Tổng cộng> Trận | Tổng cộng> Bàn |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Jong PSV | 2019–20 | Eerste Divisie | 6 | 4 | — | — | — | — | — | — | — | — | 6 | 4 |
| PSV Eindhoven | 2019–20 | Eredivisie | 4 | 0 | 0 | 0 | — | — | 0 | 0 | — | — | 4 | 0 |
| PSV Eindhoven | 2020–21 | Eredivisie | 24 | 7 | 1 | 1 | — | — | 7 | 1 | — | — | 32 | 9 |
| PSV Eindhoven | 2021–22 | Eredivisie | 18 | 3 | 2 | 1 | — | — | 14 | 3 | 1 | 2 | 35 | 9 |
| PSV Eindhoven | 2022–23 | Eredivisie | 5 | 1 | 1 | 1 | — | — | 3 | 0 | 0 | 0 | 9 | 2 |
| PSV Eindhoven | Tổng cộng | Tổng cộng | 51 | 11 | 4 | 3 | 0 | 0 | 24 | 4 | 1 | 2 | 80 | 20 |
| Chelsea | 2022–23 | Premier League | 12 | 1 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | 0 | — | — | 12 | 1 |
| Chelsea | 2023–24 | Premier League | 23 | 5 | 6 | 1 | 5 | 2 | — | — | — | — | 34 | 8 |
| Chelsea | 2024–25 | Premier League | 1 | 3 | 0 | 0 | 0 | 0 | 1 | 1 | — | — | 2 | 4 |
| Chelsea | Tổng cộng | Tổng cộng | 36 | 9 | 6 | 1 | 5 | 2 | 1 | 1 | 0 | 0 | 48 | 13 |
| Tổng cộng sự nghiệp | Tổng cộng sự nghiệp | Tổng cộng sự nghiệp | 93 | 24 | 10 | 4 | 5 | 2 | 25 | 5 | 1 | 2 | 134 | 37 |
↑  Bao gồm KNVB Cup và FA Cup
↑  Bao gồm EFL Cup
1 2  Ra sân tại UEFA Europa League
↑  Ra sân sáu lần và ghi hai bàn thắng tại UEFA Champions League, ra sân ba lần tại UEFA Europa League, ra sân năm lần và ghi một bàn thắng tại UEFA Europa Conference League
↑  Ra sân tại Siêu cúp bóng đá Hà Lan
↑  Ra sân tại UEFA Conference League
Danh hiệu > Câu lạc bộ

PSV Eindhoven
KNVB Cup: 2021–22
Siêu cúp bóng đá Hà Lan: 2021
Chelsea
Á quân EFL Cup: 2023–24
Danh hiệu > Quốc tế

U-21 Anh
Giải vô địch bóng đá U-21 châu Âu: 2023
Insulin
Sự tiến hóa và phân bố loài

Insulin có thể có nguồn gốc từ hơn một tỷ năm trước. Nguồn gốc phân tử của insulin ít nhất là từ các sinh vật nhân chuẩn đơn bào đơn giản nhất. Ngoài động vật, protein giống như insulin cũng được biết là tồn tại ở các loài nấm và sinh vật nguyên sinh.
Insulin được sản xuất bởi các tế bào beta của các tiểu đảo tụy ở hầu hết các động vật có xương sống và bởi cơ thể Brockmann ở một số loài cá teleost. Ốc sên Conus geographus và Conus tulipa, ốc biển có nọc độc săn cá nhỏ, sử dụng các dạng insulin biến đổi trong cocktail nọc độc của chúng. Độc tố insulin, có cấu trúc gần với cá hơn là insulin tự nhiên của ốc sên, làm chậm con cá bằng cách hạ thấp mức đường huyết của chúng.
Gen

Các preproinsulin, tiền thân của insulin được mã hóa bởi các gen INS, nằm trên nhiễm sắc thể 11p15.5.
Gen > Các alen

Một loạt các alen đột biến với những thay đổi trong khu vực mã hóa đã được xác định. Một gen đọc qua, INS-IGF2, trùng lặp với gen này ở vùng 5 'và với gen IGF2 ở vùng 3'.
Gen > Quy định

Trong các tế bào beta của tụy, glucose là tác nhân kích thích sinh lý chính để điều hòa tổng hợp insulin. Insulin chủ yếu được điều hòa thông qua các yếu tố phiên mã PDX1, NeuroD1 và MafA.
Trong trạng thái glucose thấp, PDX1 (protein homeobox tụy và tá tràng 1) nằm ở ngoại vi hạt nhân do kết quả của sự tương tác với HDAC1 và 2, dẫn đến điều hòa giảm bài tiết insulin. Sự gia tăng nồng độ glucose trong máu gây ra sự phosphoryl hóa PDX1, dẫn đến việc nó trải qua quá trình chuyển vị hạt nhân và liên kết yếu tố A3 trong chất kích thích insulin. Sau khi chuyển vị trí, nó tương tác với các hệ số điều khiển HAT p300 và SETD7. PDX1 ảnh hưởng đến việc sửa đổi histone thông qua acetyl hóa và khử acetyl cũng như methyl hóa. Nó cũng được cho là để ức chế glucagon.
NeuroD1, còn được gọi là β2, điều chỉnh quá trình exocytosis insulin trong tế bào reat bằng cách trực tiếp gây ra sự biểu hiện của các gen liên quan đến exocytosis. Nó được định vị trong cytosol, nhưng để đáp ứng với glucose cao, nó bị glycosyl hóa bởi OGT và/hoặc phosphoryl hóa bởi ERK, gây ra sự chuyển vị vào nhân. Trong nhân β2 dị hóa với E47, liên kết với yếu tố E1 của chất kích thích insulin và tuyển dụng đồng hoạt hóa p300 mà acetylates 2. Nó có thể tương tác với các yếu tố phiên mã khác cũng như kích hoạt gen insulin.
MafA bị suy giảm do các proteasome khi mức đường huyết thấp. Nồng độ glucose tăng làm cho một protein glycosylated không xác định. Protein này hoạt động như một yếu tố phiên mã cho MafA theo cách không xác định và MafA được vận chuyển ra khỏi tế bào. MafA sau đó được chuyển trở lại vào nhân nơi nó liên kết với yếu tố C1 của chất kích thích insulin.
Các yếu tố phiên mã này hoạt động hiệp đồng và trong một sắp xếp phức tạp. Tăng đường huyết sau một thời gian có thể phá hủy khả năng liên kết của các protein này, và do đó làm giảm lượng insulin tiết ra, gây ra bệnh tiểu đường. Các hoạt động liên kết giảm có thể được trung gian bởi stress oxy hóa gây ra bởi glucose và chất chống oxy hóa được cho là để ngăn chặn sự giảm bài tiết insulin trong các tế bào β glucotoxic tụy. Các phân tử tín hiệu căng thẳng và các loài oxy phản ứng ức chế gen insulin bằng cách can thiệp vào các đồng yếu tố liên kết các yếu tố phiên mã và chính các yếu tố phiên mã.
Một số trình tự quy định trong khu vực khởi động của gen insulin người liên kết với các yếu tố phiên mã. Nói chung, các hộp A liên kết với các yếu tố Pdx1, hộp E liên kết với NeuroD, hộp C liên kết với MafA và các yếu tố phản ứng cAMP với CREB. Ngoài ra còn có trình tự tắt ức chế phiên mã.
Cấu trúc

Trái với suy nghĩ ban đầu rằng các hoocmon nói chung sẽ là các phân tử hóa học nhỏ, vì hoóc môn peptide đầu tiên được biết về cấu trúc của nó, insulin được tìm thấy là khá lớn. Một protein đơn (monome) của insulin người bao gồm 51 amino acid và có khối lượng phân tử là 5808 Da. Công thức phân tử của insulin người là C257H383N65O77S6. Nó là sự kết hợp của hai chuỗi peptide (dimer) được đặt tên là chuỗi A và chuỗi B, được liên kết với nhau bằng hai liên kết disulfide. Chuỗi A bao gồm 21 amino acid, trong khi chuỗi B bao gồm 30 dư lượng. Các liên kết disulfide liên kết (interchain) được hình thành tại dư lượng cystein giữa các vị trí A7 - B7 và A20 - B19. Có một liên kết disulfide (xâm nhập) bổ sung trong chuỗi A giữa dư lượng cystein tại các vị trí A6 và A11. Chuỗi A thể hiện hai vùng xoắn ốc ở A1 - A8 và A12 - A19 là phản song song; trong khi chuỗi B có một chuỗi trung tâm (bao gồm dư lượng B9 - B19) nằm bên cạnh liên kết disulfide ở hai bên và hai tấm (bao gồm B7 - B10 và B20 - B23).
Trình tự amino acid của insulin được bảo tồn mạnh mẽ và chỉ thay đổi một chút giữa các loài. Insulin bò khác với con người chỉ có ba dư lượng amino acid và insulin lợn trong một. Ngay cả insulin từ một số loài cá cũng tương tự như con người để có hiệu quả lâm sàng ở người. Insulin ở một số động vật không xương sống có trình tự khá giống với insulin người và có tác dụng sinh lý tương tự. Sự tương đồng mạnh mẽ được thấy trong chuỗi insulin của các loài khác nhau cho thấy nó đã được bảo tồn trong phần lớn lịch sử tiến hóa của động vật. Tuy nhiên, C-peptide của proinsulin khác nhau nhiều hơn giữa các loài; nó cũng là một hoóc môn, nhưng là thứ yếu.
Insulin được sản xuất và lưu trữ trong cơ thể dưới dạng hexamer (một đơn vị gồm sáu phân tử insulin), trong khi dạng hoạt động là monome. Hexamer có kích thước khoảng 36000 Da. Sáu phân tử được liên kết với nhau như ba đơn vị dimeric để tạo thành phân tử đối xứng. Một tính năng quan trọng là sự hiện diện của các nguyên tử kẽm (Zn 2+) trên trục đối xứng, được bao quanh bởi ba phân tử nước và ba dư lượng histamine ở vị trí B10.
Hexamer là một dạng không hoạt động với sự ổn định lâu dài, phục vụ như một cách để giữ cho insulin phản ứng cao được bảo vệ, nhưng vẫn có sẵn. Việc chuyển đổi hexamer-monome là một trong những khía cạnh trung tâm của các công thức insulin để tiêm. Hexamer ổn định hơn nhiều so với monome, đó là mong muốn vì lý do thực tế; tuy nhiên, monome là một loại thuốc phản ứng nhanh hơn nhiều vì tốc độ khuếch tán có liên quan nghịch với kích thước hạt. Một loại thuốc phản ứng nhanh có nghĩa là tiêm insulin không phải đi trước bữa ăn nhiều giờ, điều này sẽ giúp những người mắc bệnh tiểu đường linh hoạt hơn trong lịch trình hàng ngày. Insulin có thể tổng hợp và tạo thành các tấm beta xen kẽ fibrillar. Điều này có thể gây ra bệnh amyloidosis và ngăn ngừa việc lưu trữ insulin trong thời gian dài.
Tổng hợp, tác dụng sinh lý và thoái hóa > Dao động

Ngay cả trong quá trình tiêu hóa, nói chung, một hoặc hai giờ sau bữa ăn, sự giải phóng insulin từ tuyến tụy không liên tục, nhưng dao động trong khoảng thời gian 3–6 phút, thay đổi từ việc tạo ra nồng độ insulin trong máu hơn khoảng 800 p mol / l đến dưới 100 pmol / l (ở chuột). Điều này được cho là để tránh sự điều hòa quá mức của các thụ thể insulin trong các tế bào đích và hỗ trợ gan trích xuất insulin từ máu. Sự dao động này rất quan trọng để xem xét khi sử dụng thuốc kích thích insulin, vì đó là nồng độ dao động của việc giải phóng insulin, nên, lý tưởng nhất, phải đạt được, không phải là nồng độ cao không đổi. Điều này có thể đạt được bằng cách cung cấp insulin nhịp nhàng đến tĩnh mạch cửa, bằng cách cung cấp kích hoạt bằng ánh sáng, hoặc bằng cách ghép tế bào đảo tới gan.
Tổng hợp, tác dụng sinh lý và thoái hóa > Nồng độ insulin trong máu

Nồng độ insulin trong máu có thể được đo bằng các đơn vị quốc tế, chẳng hạn như µIU/mL hoặc ở nồng độ mol, chẳng hạn như pmol/L, trong đó 1µIU/mL bằng 6,945 pmol/L. Mức máu điển hình giữa các bữa ăn là 8-11 μIU/mL (57-79 pmol/L).
Tổng hợp, tác dụng sinh lý và thoái hóa > Truyền tín hiệu

Tác dụng của insulin được bắt đầu bằng sự gắn kết của nó với một thụ thể có trong màng tế bào. Phân tử thụ thể chứa một tiểu đơn vị α- và.. Hai phân tử được nối với nhau để tạo thành cái được gọi là homodimer. Insulin liên kết với các tiểu đơn vị α của homodimer, phải đối mặt với ngoại bào của các tế bào. Các tiểu đơn vị have có hoạt tính enzyme tyrosine kinase được kích hoạt bởi liên kết với insulin. Hoạt động này kích thích quá trình tự phosphoryl hóa các tiểu đơn vị and và sau đó là quá trình phosphoryl hóa protein bên trong tế bào được gọi là cơ chất thụ thể insulin (IRS). Sự phosphoryl hóa của IRS kích hoạt một tầng tải tín hiệu dẫn đến việc kích hoạt các kinase khác cũng như các yếu tố phiên mã làm trung gian tác động nội bào của insulin.
Dòng thác dẫn đến việc đưa chất vận chuyển glucose GLUT4 vào màng tế bào của tế bào cơ và mỡ, và tổng hợp glycogen trong mô gan và cơ, cũng như chuyển đổi glucose thành triglyceride ở gan, mỡ và tuyến vú mô tuyến, hoạt động thông qua kích hoạt, bởi IRS-1, của phosphoinositol 3 kinase (PI3K). Enzyme này chuyển đổi một phospholipid trong màng tế bào với tên là phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), thành phosphatidylinositol 3,4,5-triphosphate (PIP3), từ đó kích hoạt protein kinase B (PKB). PKB được kích hoạt tạo điều kiện cho sự kết hợp của GLUT4 chứa endosome với màng tế bào, dẫn đến sự gia tăng các chất vận chuyển GLUT4 trong màng plasma. PKB cũng phosphorylates glycogen synthase kinase (GSK), do đó làm bất hoạt enzyme này. Điều này có nghĩa là cơ chất của nó, glycogen synthase (GS), không thể bị phosphoryl hóa, và vẫn bị khử phospho hóa, và do đó hoạt động. Enzim hoạt động, glycogen synthase (GS), xúc tác bước giới hạn tốc độ trong quá trình tổng hợp glycogen từ glucose. Sự khử phospho tương tự ảnh hưởng đến các enzyme kiểm soát tốc độ đường phân dẫn đến tổng hợp chất béo thông qua malonyl-CoA trong các mô có thể tạo ra triglyceride và cũng là enzyme kiểm soát tốc độ gluconeogenesis ở gan. Hiệu quả tổng thể của các quá trình khử phospho enzyme cuối cùng là, trong các mô có thể thực hiện các phản ứng này, sự tổng hợp glycogen và chất béo từ glucose được kích thích, và sự sản xuất glucose của gan thông qua quá trình glycogenolysis và gluconeogenesis bị ức chế. Sự phân hủy triglyceride bởi mô mỡ thành axit béo tự do và glycerol cũng bị ức chế.
Sau khi tín hiệu nội bào phát sinh từ sự gắn kết insulin với thụ thể của nó đã được tạo ra, việc chấm dứt tín hiệu là cần thiết. Như được đề cập dưới đây trong phần về suy thoái, endocytosis và suy thoái của thụ thể liên kết với insulin là một cơ chế chính để kết thúc tín hiệu. Ngoài ra, con đường truyền tín hiệu cũng bị chấm dứt bởi sự khử phospho của dư lượng tyrosine trong các con đường truyền tín hiệu khác nhau bởi tyrosine phosphatase. Serine / Threonine kinase cũng được biết là làm giảm hoạt động của insulin.
Cấu trúc của phức hợp thụ thể insulin đã được xác định bằng cách sử dụng các kỹ thuật của tinh thể học tia X.
Tổng hợp, tác dụng sinh lý và thoái hóa > Thoái hóa

Khi một phân tử insulin đã bám vào thụ thể và thực hiện hành động của nó, nó có thể được giải phóng trở lại môi trường ngoại bào, hoặc nó có thể bị suy thoái bởi tế bào. Hai vị trí chính để giải phóng insulin là gan và thận. Gan làm sạch hầu hết insulin trong quá trình vận chuyển đầu tiên, trong khi thận sẽ loại bỏ hầu hết insulin trong tuần hoàn hệ thống. Suy thoái thường liên quan đến việc nhập bào của phức hợp thụ thể insulin, sau đó là hoạt động của enzyme phân hủy insulin. Một phân tử insulin được sản xuất nội sinh bởi các tế bào beta được ước tính sẽ bị thoái hóa trong vòng khoảng một giờ sau khi được giải phóng ban đầu (thời gian bán hủy của insulin ~ 4-6 phút).
Tổng hợp, tác dụng sinh lý và thoái hóa > Điều hòa chuyển hóa endocannabinoid

Insulin là một chất điều hòa chính của chuyển hóa endocannabinoid (EC) và điều trị bằng insulin đã được chứng minh là làm giảm EC nội bào, 2-arachidonylglycerol (2-AG) và anandamide (AEA), tương ứng với sự thay đổi biểu hiện nhạy cảm với insulin trong chuyển hóa EC. Trong các tế bào mỡ kháng insulin, các mẫu biểu hiện enzyme do insulin bị xáo trộn theo cách phù hợp với tổng hợp EC tăng và giảm thoái hóa EC. Các phát hiện cho thấy kháng insulin tế bào mỡ không để điều chỉnh sự trao đổi chất và giảm EC nội bào mức EC để đáp ứng với kích thích insulin, trong đó béo phì cá nhân kháng insulin triển lãm tăng nồng độ của ECS. Rối loạn này góp phần vào sự tích tụ chất béo nội tạng quá mức và giảm giải phóng adiponectin từ mô mỡ ở bụng, và hơn nữa là sự khởi đầu của một số yếu tố nguy cơ chuyển hóa tim có liên quan đến béo phì và tiểu đường loại 2.
Hạ đường huyết

Hạ đường huyết, còn được gọi là "lượng đường trong máu thấp", là khi lượng đường trong máu giảm xuống dưới mức bình thường. Điều này có thể dẫn đến một loạt các triệu chứng bao gồm vụng về, nói chuyện rắc rối, nhầm lẫn, mất ý thức, co giật hoặc tử vong. Một cảm giác đói, đổ mồ hôi, run rẩy và yếu đuối cũng có thể có mặt. Các triệu chứng thường xuất hiện nhanh chóng.
Nguyên nhân phổ biến nhất của hạ đường huyết là thuốc dùng để điều trị đái tháo đường như insulin và sulfonylureas. Nguy cơ cao hơn ở bệnh nhân tiểu đường đã ăn ít hơn bình thường, tập thể dục nhiều hơn bình thường hoặc uống rượu. Các nguyên nhân khác của hạ đường huyết bao gồm suy thận, một số khối u, chẳng hạn như insulinoma, bệnh gan, suy giáp, đói, lỗi chuyển hóa bẩm sinh, nhiễm trùng nặng, hạ đường huyết phản ứng và một số loại thuốc bao gồm rượu. Lượng đường trong máu thấp có thể xảy ra ở những trẻ khỏe mạnh không ăn trong vài giờ.
Bệnh và hội chứng

Có một số điều kiện trong đó rối loạn insulin là bệnh lý:
Đái tháo đường - thuật ngữ chung đề cập đến tất cả các tình trạng được đặc trưng bởi tăng đường huyết. Nó có thể thuộc các loại sau:
Loại 1 - phá hủy tự miễn qua trung gian các tế bào producing sản xuất insulin trong tuyến tụy, dẫn đến thiếu hụt insulin tuyệt đối
Loại 2 - hoặc sản xuất insulin không đủ bởi các tế bào β hoặc kháng insulin hoặc cả hai vì nguyên do không hoàn toàn rõ ràng.
có mối tương quan với chế độ ăn uống, với lối sống ít vận động, béo phì, tuổi tác và hội chứng chuyển hóa. Nhân quả đã được chứng minh ở nhiều sinh vật mô hình bao gồm chuột và khỉ; quan trọng, những người không béo phì mắc bệnh tiểu đường Loại 2 do chế độ ăn uống, lối sống ít vận động và các yếu tố nguy cơ chưa biết.
có khả năng có sự nhạy cảm di truyền để phát triển bệnh tiểu đường Loại 2 trong một số điều kiện môi trường nhất định
Các loại dung nạp glucose bị suy yếu khác (xem Tiểu đường)
Insulinoma - một khối u của các tế bào beta sản xuất insulin dư thừa hoặc hạ đường huyết phản ứng.
Hội chứng chuyển hóa - một tình trạng kém hiểu biết đầu tiên được gọi là hội chứng X bởi Gerald Reaven. Hiện tại vẫn chưa rõ liệu hội chứng có một nguyên nhân duy nhất, có thể điều trị được hay là kết quả của sự thay đổi cơ thể dẫn đến bệnh tiểu đường loại 2. Nó được đặc trưng bởi huyết áp tăng, rối loạn lipid máu (rối loạn ở dạng cholesterol trong máu và các lipid máu khác) và tăng chu vi vòng eo (ít nhất là ở dân số ở hầu hết các nước phát triển). Nguyên nhân cơ bản có thể là tình trạng kháng insulin xảy ra trước bệnh tiểu đường loại 2, đó là khả năng giảm đáp ứng insulin ở một số mô (ví dụ: cơ, mỡ). Thông thường các bệnh lý như tăng huyết áp cần thiết, béo phì, tiểu đường loại 2 và bệnh tim mạch (CVD) sẽ phát triển.
Hội chứng buồng trứng đa nang - một hội chứng phức tạp ở phụ nữ trong những năm sinh sản, nơi anovulation và androgen dư thừa thường được hiển thị là hirsutism. Trong nhiều trường hợp PCOS, kháng insulin có mặt.
Sử dụng trong y tế

Insulin sinh tổng hợp (insulin người rDNA, INN) dùng trong lâm sàng được sản xuất bằng công nghệ DNA tái tổ hợp. Insulin sinh tổng hợp của con người đã tăng độ tinh khiết khi so sánh với insulin động vật chiết xuất, tăng cường độ tinh khiết làm giảm sự hình thành kháng thể. Các nhà nghiên cứu đã thành công trong việc đưa gen cho insulin người vào thực vật như một phương pháp sản xuất insulin khác ("biopharming") trong hồng hoa. Kỹ thuật này được dự đoán để giảm chi phí sản xuất.
Một số chất tương tự của insulin người có sẵn. Các chất tương tự insulin này có liên quan chặt chẽ đến cấu trúc insulin của con người, và đã được phát triển cho các khía cạnh cụ thể của kiểm soát đường huyết về mặt hành động nhanh (insulins prandial) và hành động dài (insulins cơ bản). Chất tương tự insulin sinh tổng hợp đầu tiên được phát triển để sử dụng lâm sàng vào bữa ăn (insulin dạng bột), Humalog (insulin lispro), nó được hấp thu nhanh hơn sau khi tiêm dưới da so với insulin thông thường, với hiệu quả 15 phút sau khi tiêm. Tương tự nhanh chóng tác dụng khác là Novorapid và Apidra, với hồ sơ tương tự. Tất cả đều được hấp thụ nhanh chóng do các chuỗi amino acid sẽ làm giảm sự hình thành các chất làm mờ và hexamer (insulins monomeric được hấp thụ nhanh hơn). Insulins tác dụng nhanh không yêu cầu khoảng thời gian tiêm vào bữa ăn được khuyến nghị trước đây đối với insulin người và insulin động vật. Loại khác là insulin tác dụng dài; đầu tiên trong số này là Lantus (insulin glargine). Chúng có tác dụng ổn định trong thời gian dài từ 18 đến 24   giờ Tương tự, một chất tương tự insulin kéo dài khác (Levemir) dựa trên phương pháp acyl hóa axit béo. Một phân tử axit myristic được gắn vào chất tương tự này, liên kết phân tử insulin với albumin huyết thanh dồi dào, từ đó giúp kéo dài tác dụng và giảm nguy cơ hạ đường huyết. Cả hai chất tương tự kéo dài chỉ cần được thực hiện một lần mỗi ngày và được sử dụng cho bệnh nhân tiểu đường loại 1 dưới dạng insulin cơ bản. Một sự kết hợp giữa tác dụng nhanh và insulin kéo dài cũng có sẵn, khiến bệnh nhân có nhiều khả năng đạt được một hồ sơ insulin bắt chước việc giải phóng insulin của cơ thể.
Insulin thường được sử dụng dưới dạng tiêm dưới da bằng ống tiêm sử dụng một lần bằng kim, qua bơm insulin hoặc bằng bút insulin sử dụng nhiều lần bằng kim dùng một lần. Insulin hít cũng có sẵn ở thị trường Mỹ.
Insulin tổng hợp có thể kích hoạt tác dụng phụ, vì vậy một số người mắc bệnh tiểu đường phụ thuộc vào insulin nguồn động vật.
Không giống như nhiều loại thuốc, insulin hiện không thể dùng bằng đường uống vì gần như tất cả các protein khác được đưa vào đường tiêu hóa, nó bị phá vỡ thành các mảnh, do đó mọi tác động đều bị mất. Đã có một số nghiên cứu về cách bảo vệ insulin khỏi đường tiêu hóa, để nó có thể được dùng bằng đường uống hoặc ngậm dưới lưỡi.
Lịch sử nghiên cứu > Khám phá

Năm 1869, khi đang nghiên cứu cấu trúc của tuyến tụy dưới kính hiển vi, Paul Langerhans, một sinh viên y khoa ở Berlin, đã xác định một số khối mô không được chú ý trước đó nằm rải rác trên phần lớn tuyến tụy. Chức năng của "đống tế bào nhỏ", sau này được gọi là các đảo nhỏ của Langerhans, ban đầu vẫn chưa được biết đến, nhưng Édouard Laguesse sau đó cho rằng chúng có thể tạo ra dịch tiết có vai trò điều tiết trong quá trình tiêu hóa. Con trai của Paul Langerhans, Archibald, cũng đã giúp hiểu được vai trò điều tiết này.
Năm 1889, bác sĩ Oskar Minkowski, phối hợp với Joseph von Mering, đã loại bỏ tuyến tụy khỏi một con chó khỏe mạnh để kiểm tra vai trò giả định của nó trong tiêu hóa. Khi kiểm tra nước tiểu, họ đã tìm thấy đường, lần đầu tiên thiết lập mối quan hệ giữa tuyến tụy và bệnh tiểu đường. Năm 1901, một bước tiến quan trọng khác đã được thực hiện bởi bác sĩ và nhà khoa học người Mỹ, Eugene Lindsay Opie, khi ông tách biệt vai trò của tuyến tụy đối với các tiểu đảo Langerhans: "Đái tháo đường khi kết quả của một tổn thương của tuyến tụy là do sự phá hủy của tuyến tụy đảo Langerhans và chỉ xảy ra khi những thi thể này bị phá hủy một phần hoặc toàn bộ ".
Trong hai thập kỷ tiếp theo, các nhà nghiên cứu đã thực hiện một số nỗ lực để cô lập dịch tiết của đảo nhỏ. Năm 1906, George Ludwig Zuelzer đã đạt được một phần thành công trong việc điều trị chó bằng chiết xuất tuyến tụy, nhưng ông không thể tiếp tục công việc của mình. Trong khoảng thời gian từ 1911 đến 1912, EL Scott tại Đại học Chicago đã thử các chất chiết xuất từ tụy và ghi nhận "sự giảm nhẹ của glycosuria", nhưng không thể thuyết phục được giám đốc về giá trị công việc của mình; dự án đã bị đóng cửa. Israel Kleiner đã chứng minh những hiệu ứng tương tự tại Đại học Rockefeller năm 1915, nhưng Thế chiến I làm gián đoạn công việc của ông và ông đã không quay trở lại với nó.
Năm 1916, Nicolae Paulescu đã phát triển một dịch chiết tụy dạng nước, khi được tiêm vào một con chó mắc bệnh tiểu đường, có tác dụng bình thường hóa lượng đường trong máu. Ông đã phải gián đoạn các thí nghiệm của mình vì Chiến tranh thế giới thứ nhất, và vào năm 1921, ông đã viết bốn bài báo về công việc của mình được thực hiện ở Bucharest và các thử nghiệm của ông trên một con chó mắc bệnh tiểu đường. Cuối năm đó, ông đã xuất bản "Nghiên cứu về vai trò của tuyến tụy trong việc đồng hóa thực phẩm".
Cái tên "insulin" được Edward Albert Sharpey-Schafer đặt ra vào năm 1916 cho một phân tử giả thuyết được sản xuất bởi các đảo nhỏ của Langerhans (insula Latin cho đảo nhỏ hoặc đảo) kiểm soát quá trình chuyển hóa glucose. Không biết đến Sharpey-Schafer, Jean de Meyer đã giới thiệu từ "insuline" rất giống nhau vào năm 1909 cho cùng một phân tử.