stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Jerzy Waldorff
Tài liệu tham khảo

1 2  “"Jerzy Waldorff"”. Społeczny Komitet Opieki nad Starymi Powązkami, Warsaw. Lưu trữ bản gốc ngày 27 tháng 1 năm 2012. Truy cập ngày 28 tháng 5 năm 2012.
↑  Katarzyna Surmiak-Domańska (2008) (ngày 27 tháng 5 năm 2012). "Waldorff - człowiek zagadka". Gazeta Wyborcza.
↑  “"Jerzy Waldorff"”. Culture.pl. Truy cập ngày 27 tháng 6 năm 2020.
1 2  “"Historia Rękawczyna"”. Sołectwo Słowikowo-Rękawczyn. Bản gốc lưu trữ ngày 3 tháng 3 năm 2016. Truy cập ngày 27 tháng 5 năm 2012.
↑  “"Waldorff Jerzy"”. Literatura, Językozawstwo. 2012. Bản gốc lưu trữ ngày 22 tháng 11 năm 2016. Truy cập ngày 27 tháng 5 năm 2012.
↑  “Kỷ niệm 70 năm Đài phát thanh Ba Lan”. Antena. 1995. tr. 47. Truy cập ngày 24 tháng 1 năm 2016.
1 2 3  “Olgierd Budrewicz”. Quê hương Warsaw nhỏ bé. 1985. tr. 42. ISBN 83-207-0768-4.
↑  “sejm-wielki.pl”.
↑  “Công viên Waldorff ở Słupsk”. www.polskieszlaki.pl. Bản gốc lưu trữ ngày 6 tháng 11 năm 2022. Truy cập ngày 6 tháng 11 năm 2022.
↑  “Jerzy Waldorff với chú dachshund Trombone trên băng ghế ở Słupsk”.
Phần mộ của Jerzy Waldorff và Mieczysław Jankowski tại Nghĩa trang Powązki ở Warsaw
Giải đua ô tô Công thức 1 Qatar

| --- | --- |
Trường đua Losail International

Thông tin
Số lần tổ chức: 2
Lần đầu: 2021
Thắng nhiều nhất (tay đua):  Max Verstappen (2)
Thắng nhiều nhất (đội đua):  Red Bull Racing (2)
Chiều dài đường đua: 5,419 km
Chiều dài cuộc đua: 308,611 km
Số vòng: 57
Chặng đua gần đây nhất (2024)
Vị trí pole
 George Russell Mercedes 1:20,575
Bục trao giải
 1.  M. Verstappen Red Bull Racing-Honda 1:31:05,323  2.  C. Leclerc Ferrari +6,031  3.  O. Piastri McLaren-Mercedes +6,819 
Vòng đua nhanh nhất
 Lando Norris McLaren-Mercedes 1:22,384
 
Giải đua ô tô Công thức 1 Qatar (tiếng Ả Rập: جائزة قطر الكبرى‎) là một chặng đua Công thức 1 diễn ra kể từ năm 2021 ở trường đua Losail International, Qatar.
Lịch sử > Những năm đầu tiên

Do đại dịch COVID-19 hoành hành, nhiều chặng đua khác nhau của giải đua xe Công thức 1 2021 đã bị hủy bỏ hoặc bị hoãn. Vào tháng 9 năm 2021, ban tổ chức giải đua xe Công thức 1 đã thông báo rằng Giải đua ô tô Công thức 1 Qatar sẽ diễn ra vào ngày 21 tháng 11 năm 2021 để thay thế cho giải đua ô tô Công thức 1 Úc. Chặng đua sẽ được tổ chức như một cuộc đua ban đêm tại trường đua Losail International.
Giải đua ô tô Công thức 1 Qatar lần đầu tiên diễn ra vào ngày 21 tháng 11 để thay thế giải đua ô tô Công thức 1 Úc. Tại chặng đua này, Lewis Hamilton giành chiến thắng trước Max Verstappen và Fernando Alonso.
Năm 2022, giải đua ô tô Công thức 1 Qatar đã không được tổ chức do Qatar vướng lịch tổ chức FIFA World Cup 2022 từ tháng 11 đến tháng 12. Vào năm 2023, giải đua ô tô Công thức 1 Qatar đã trở lại lịch đua theo hợp đồng 10 năm cho đến năm 2033. Ban đầu, một trường đua mới được xây dựng được đề xuất cho cuộc đua năm 2023, thế nhưng chặng đua này sẽ được tiếp tục tổ chức ở Lusail.
Tại chặng đua năm 2023, Oscar Piastri giành chiến thắng cuộc đua sprint ngày thứ Bảy và cũng vào ngày đó, Verstappen giành chức vô địch lần thứ ba liên tiếp. Vào cuộc đua chính ngày Chủ nhật sau đó, Verstappen giành chiến thắng trước Piastri và Lando Norris.
Kết quả theo năm

| Năm | Tay đua | Đội đua | Chi tiết |
| --- | --- | --- | --- |
| 2021 |  Lewis Hamilton | Mercedes | Chi tiết |
2022: Không tổ chức do FIFA World Cup 2022
| 2023 |  Max Verstappen | Red Bull Racing-Honda RBPT | Chi tiết |
| 2024 |  Max Verstappen | Red Bull Racing-Honda RBPT | Chi tiết |
Chun (huyện)

| Số liệu thống kê |
| --- | --- |
Tỉnh:: Phayao
Văn phòng huyện:: 19°20′14″B 100°8′6″Đ﻿ / ﻿19,33722°B 100,135°Đ﻿ / 19.33722; 100.13500
Diện tích:: 571,2 km²
Dân số:: 52.066 (2005)
Mật độ dân số:: 91,2 người/km²
Mã địa lý:: 5602
Mã bưu chính:: 56150

Bản đồ

Chun (tiếng Thái: จุน) là một huyện (amphoe) của tỉnh Phayao ở phía bắc Thái Lan.
Lịch sử

Huyện Chun có lịch sử từ thành phố cổ tên là Wiang Lo, cùng thời với Mueang Phayao.
Trước đây thuộc huyện Chiang Kham, tỉnh Chiang Rai, được nâng lên phó huyện năm 1963 và tách thành huyện riêng năm 1965.
Địa lý

Các huyện giáp ranh (từ phía đông theo chiều kim đồng hồ) là Chiang Kham, Pong và Dok Khamtai của tỉnh Phayao, Pa Daet và Thoeng của tỉnh Chiang Rai.
Nguồn nước quan trọng ở huyện là sông Ing và sông Chun.
Hành chính

Huyện này được chia thành 7 phó huyện (tambon), các đơn vị này lại được chia ra thành 88 làng (muban). Huai Khao Kam là một thị trấn (thesaban tambon) nằm trên một phần của tambon Huai Khao Kam. Có 6 Tổ chức hành chính tambon.
| STT | Tên | Tên tiếng Thái |  | Dân số |  |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 1. | Huai Khao Kam | ห้วยข้าวก่ำ |  | 8.893 |  |
| 2. | Chun | จุน |  | 9.889 |  |
| 3. | Lo | ลอ |  | 6.724 |  |
| 4. | Hong Hin | หงส์หิน |  | 7.157 |  |
| 5. | Thung Ruang Thong | ทุ่งรวงทอง |  | 8.072 |  |
| 6. | Huai Yang Kham | ห้วยยางขาม |  | 6.102 |  |
| 7. | Phra That Khing Kaeng | พระธาตุขิงแกง |  | 5.229 |  |
Danh sách thành phố theo dân số

Đây là danh sách 40 thành phố đông dân nhất trên thế giới được tính theo khái niệm về địa giới thành phố (city limits). Danh sách này xếp các đơn vị đô thị tự quản của thế giới theo dân số. Chú ý là dân số ở đây là dân số trong phạm vi địa giới của thành phố (thuộc thẩm quyền quản lý của vị thị trưởng thành phố hoặc chức vụ tương đương), không phải dân số của khu đô thị và cũng không phải là dân số của vùng đô thị. Có một ngoại lệ áp dụng đối với các thành phố của Trung Quốc, do tại quốc gia này địa giới hành chính của các thành phố rất rộng, nhưng phần lớn là khu vực nông thôn, nên thống kê dưới đây chỉ tính các khu vực "đô thị hóa" của từng thành phố cùng phần dân số tương ứng của các khu vực này. Ý nghĩa và vai trò của các đơn vị hành chính được dùng cho danh sách này (tạm gọi là địa giới thành phố hay trong tiếng Anh là city proper) thì không và không thể giống nhau hoàn toàn vì các hệ thống chính quyền địa phương khác nhau khắp thế giới. Các định nghĩa thống kê cho mỗi thành phố gồm có diện tích ước đoán và mật độ dân số.
Adenia fernandesiana

| Adenia fernandesiana> Phân loại khoa học |
| --- | --- |
Giới (regnum): Plantae
(không phân hạng): Angiospermae
(không phân hạng): Eudicots
Bộ (ordo): Malpighiales
Họ (familia): Passifloraceae
Chi (genus): Adenia
Loài (species): A. fernandesiana
Danh pháp hai phần
Adenia fernandesiana A.Robyns, 1980 
Adenia fernandesiana là một loài thực vật có hoa trong họ Lạc tiên. Loài này được A.Robyns mô tả khoa học đầu tiên năm 1980.
Chú thích

↑  The Plant List (2010). “Adenia fernandesiana”. Truy cập ngày 8 tháng 6 năm 2013.
Cấu trúc protein

Cấu trúc protein từ cấu trúc bậc 1 tới cấu trúc bậc 4.
Protein (Protid hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân mà các đơn phân là amino acid. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ các liên kết peptide (gọi là chuỗi polypeptide). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.
Protein là một hợp chất đại phân tử được tạo thành từ rất nhiều các đơn phân là các amino acid. amino acid được cấu tạo bởi ba thành phần: một là nhóm amine (-NH2), hai là nhóm carboxyl (-COOH) và cuối cùng là nguyên tử cacbon trung tâm đính với 1 nguyên tử Hydro và nhóm biến đổi R quyết định tính chất của amino acide. Người ta đã phát hiện ra có hơn 20 loại amino acid trong thành phần của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể sống.
Cấu tạo hoá học

Là hợp chất hữu cơ gồm 4 nguyên tố cơ bản C, H, O, N thường có thêm S và đôi lúc có P.
Thuộc loại đại phân tử, phân tử lớn nhất dài 0,1 micromet, phân tử lượng có thể đạt tới 1,5 triệu đ.v.C.
Thuộc loại đa phân tử, đơn phân là các amino acid.
Có hơn 20 loại amino acid khác nhau tạo nên các prôtêin, mỗi amino acid có 3 thành phần: gốc cacbon (R), nhóm amin (-NH2) và nhóm carboxyl (-COOH), chúng khác nhau bởi gốc R. Mỗi amino acid có kích thước trung bình 3Å.
Trên phân tử các amino acid liên kết với nhau bằng các liên kết peptide tạo nên chuỗi polypeptide. Liên kết peptide được tạo thành do nhóm carboxyl của amino acid này liên kết với nhóm amin của amino acid tiếp theo và giải phóng 1 phân tử nước. Mỗi phân tử protein có thể gồm một hay nhiều chuỗi polypeptide cùng loại.
Từ 20 loại amino acid kết hợp với nhau theo những cách khác nhau tạo nên vô số loại prôtêin khác nhau (trong các cơ thể động vật, thực vật ước tính có khoảng 10^14 đến 10^15 loại prôtêin). Mỗi loại prôtêin đặc trưng bởi số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp các amino acid trong phân tử. Điều đó giải thích tại sao trong thiên nhiên các prôtêin vừa rất đa dạng, lại vừa mang tính chất đặc thù.
| STT | amino acid | Viết tắt (3 ký tự) | Viết tắt (1 ký tự) | Side-chain polarity | Side-chain charge (pH 7> 4) | Hydropathy index | Độ hấp thụ λmax(nm) | ε at λmax (x10−3 M−1 cm−1) |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 1 | Alanine | Ala | A | nonpolar | neutral | 1.8 |  |  |
| 2 | Arginine | Arg | R | Basic polar | positive | −4.5 |  |  |
| 3 | Asparagine | Asn | N | polar | neutral | −3.5 |  |  |
| 4 | Aspartic acid | Asp | D | acidic polar | negative | −3.5 |  |  |
| 5 | Cysteine | Cys | C | nonpolar | neutral | 2.5 | 250 | 0.3 |
| 6 | Glutamic acid | Glu | E | acidic polar | negative | −3.5 |  |  |
| 7 | Glutamine | Gln | Q | polar | neutral | −3.5 |  |  |
| 8 | Glycine | Gly | G | nonpolar | neutral | −0.4 |  |  |
| 9 | Histidine | His | H | Basic polar | positive(10%) neutral(90%) | −3.2 | 211 | 5.9 |
| 10 | Isoleucine | Ile | I | nonpolar | neutral | 4.5 |  |  |
| 11 | Leucine | Leu | L | nonpolar | neutral | 3.8 |  |  |
| 12 | Lysine | Lys | K | Basic polar | positive | −3.9 |  |  |
| 13 | Methionine | Met | M | nonpolar | neutral | 1.9 |  |  |
| 14 | Phenylalanine | Phe | F | nonpolar | neutral | 2.8 | 257, 206, 188 | 0.2, 9.3, 60.0 |
| 15 | Proline | Pro | P | nonpolar | neutral | −1.6 |  |  |
| 16 | Serine | Ser | S | polar | neutral | −0.8 |  |  |
| 17 | Threonine | Thr | T | polar | neutral | −0.7 |  |  |
| 18 | Tryptophan | Trp | W | nonpolar | neutral | −0.9 | 280, 219 | 5.6, 47.0 |
| 19 | Tyrosine | Tyr | Y | polar | neutral | −1.3 | 274, 222, 193 | 1.4, 8.0, 48.0 |
| 20 | Valine | Val | V | nonpolar | neutral | 4.2 |  |  |
Cấu trúc không gian

Protein có 4 bậc cấu trúc cơ bản.
'Cấu trúc bậc 1: Các amino acid nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptide là nhóm amin của amino acid thứ nhất và cuối mạch là nhóm carboxyl của amino acid cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất là trình tự sắp xếp của các amino acid trên chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino acid trên chuỗi polypeptide sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi polypeptide, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các amino acid có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.
Cấu trúc bậc 2 là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptide trong không gian. Chuỗi polypeptide thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết Hydro giữa những amino acid ở gần nhau. Các protein sợi như keratin, Collagen... (có trong lông, tóc, móng, sừng)gồm nhiều xoắn α, trong khi các protein hình cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
Cấu trúc bậc 3: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptide. Chẳng hạn nhóm -R của cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử... Các liên kết yếu hơn như liên kết Hydro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.
Cấu trúc bậc 4: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptide phối hợp với nhau thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptide liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết Hydro.
Liên kết peptide

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α –carboxyl của một amino acide này với nhóm α- amin của một amino acide khác, loại đi 1 phân tử nước. Sản phẩm của phản ứng này là một dipeptide. Nếu 3, 4, 5...v.v. hoặc nhiều amino acide kết hợp với nhau, tạo thành các peptide có các tên tương ứng là tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide v.v. và polipeptide. Đầu bên trái peptide là đầu C, đầu bên phải peptide là đầu N. Phân tử protein được cấu tạo từ 20 L-α-amino acide các amid tương ứng.
Một số peptide tự nhiên quan trọng:
Glutathione (tripeptide): γ - glutamyl xistiein glycin. Glutathione có trong tất cả các cơ thể sống, tham gia các phản ứng oxy hóa khử.
Cacnoxin (dipeptide): β - alanine histidine. Cacnozin có nhiều trong cơ của động vật có xương sống (trừ một số loài cá), vai trò sinh học chưa được xác định rõ nhưng có thể tham gia các quá trình sinh hóa khi cơ hoạt động.
Oxytocin và Vasopressin: là các notropeptide có cấu trúc có cấu trúc hóa học được biết sớm nhất và cũng đã được tổng hợp hóa học. oxytocin và vasopressin gồm 9 amino acide, trong phân tử có một cầu disulfua.
Ý nghĩa cấu trúc bậc 1 protein

Là bước đầu tiên quan trọng để xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học và tính chất hóa lý của protein. Là dấu hiệu rõ nhất về sự sai khác giữa protein này với protein khác.
Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein. Từ những tư liệu về cấu trúc bậc I, trên cơ sở những quy luật hình thành cấu trúc không gian protein, dựa vào cấu trúc không gian của các protein tương đồng, có thể dự đoán sự định vị cầu disulfua, cấu trúc không gian của protein nghiên cứu.
Là yếu tố góp phần quan trọng trong nghiên cứu bệnh lý phân tử. Nhiều kết quả nghiên cứu đã cho thấy khi thay đổi thứ tự amino acide, thậm chí thay đổi chỉ 1 gốc amino acide trong phân tử protein có thể làm thay đổi hoạt tính sinh học, chức năng của một cơ quan.
Cấu trúc bậc I là bản phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.
Việc xác định được cấu trúc bậc I là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hóa học hoặc các biện pháp công nghệ sinh học.
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein

Do cách liên kết giữa các amino acide để tạo thành chuỗi polipeptide, trong mạch dài polipeptide luôn lặp lại các đoạn –CO-NH-CH-. Mạch bên của các amino acide không tham gia tạo thành bộ khung của mạch, mà ở bên ngoài mạch polipeptide.
Kết quả nghiên cứu của Paulin và Cori (Linus Pauling, Robert Corey 1930) và những người khác cho thấy nhóm peptide (–CO-NH-CH-) là phẳng và "cứng".
H của nhóm –NH- luôn ở vị trí trans so với O của nhóm carboxyl. Nhưng nhóm peptide có cấu trúc hình phẳng, nghĩa là tất cả các nguyên tử tham gia trong liên kết peptide nằm trên cùng một mặt phẳng. Paulin và Cori đã xác định được khoảng cách giữa N và C của liên kết đơn (1,46 AO) và khoảng cách giữa C và N trong không gian. Trong liên kết đôi –C=N-, khoảng cách này là 1,27 AO. Như vậy, liên kết peptide có một phần của liên kết đôi, có thể hình thành dạng enol
Do đó liên kết peptide "cứng", không có sự tự do quay xung quanh liên kết này. Ngược lại, khả năng quay tự do xung quanh các liên kết nối nhóm peptide với các carbon xung quanh (giữa C và Cα, giữa N và Cα) là rất lớn, mạch peptide có khuynh hướng hình thành cấu trúc xoắn.
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein > Cấu trúc bậc một: chuỗi amino acid cơ bản

Từ  các  acid  amin,  nhờ  liên  kết  peptid  nối  chúng  lại  với  nhau  tạo  nên  chuỗi polypeptid: phần chi tiết
Chuỗi polypeptid là cơ sở cấu trúc bậc I của protein. Tuy nhiên, không phải mọi chuỗi polypeptid đều là protein bậc I. Nhiều chuỗi polypeptid chỉ tồn tại ở dạng tự do trong tế bào mà không tạo nên phân tử protein. Những chuỗi polypeptid có trật tự amino acid xác định thì mới hình thành phân tử protein. Người ta xem cấu tạo bậc I của protein là trật tự các  acid  amin  có  trong  chuỗi  polypeptid.  Thứ  tự  các  acid  amin  trong chuỗi  có  vai  trò quan trọng vì là cơ sở cho việc hình thành cấu trúc không gian của protein và từ đó quy định đặc tính của protein.
Phân tử protein ở bậc I chưa có hoạt tính sinh học vì chưa hình thành nên các trung tâm hoạt động. Phân tử protein ở cấu trúc bậc I chỉ mang tính đặc thù về thành phần amino acid, trật tự các amino acid trong chuỗi.
Trong tế bào protein thường tồn tại ở các bậc cấu trúc không gian. Sau khi chuỗi polypeptid  -  protein  bậc  I  được  tổng  hợp  tại  ribosome,  nó  rời  khỏi   ribosome  và  hình thành cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của nó.
Sự hình thành bốn bậc cấu trúc protein > Cấu trúc bậc bốn: Tổ hợp các tiểu phần

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Do tồn tại tương tác giữa các tiểu phần đơn vị nên khi kết hợp với một chất nào đó dù là phân tử bé cũng kéo theo những biến đổi nhất định trong cấu trúc không gian của chúng.
Là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh.
Một số protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến đổi về hoạt tính sinh học.
Rất nhiều trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc bốn là điều kiện để hình thành nên tính năng mới của protein.
Ví dụ về cấu trúc bậc bốn:
Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein: hai tiểu phần α và hai tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần không thể vận chuyển được một phân tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.
Enzym glycogen phosphorylase (ở cơ, gan) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành glucose.
Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời nhau).
Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai dimer, enzym trở lại dạng không hoạt động.
Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer.
Sự  hình  thành  cấu  trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết  sinh học thêm tinh vi, chính xác.
Phân tử cystine, kết quả của sự liên kết giữa 2 phân tử cystein thông qua liên kết disulfid.
Ethereum

| --- | --- |
Logo của dự án Ethereum
Tác giả gốc: Vitalik Buterin Gavin Wood
Phát hành lần đầu: 30 tháng 7 năm 2015; 9 năm trước (2015-07-30)
Phiên bản ổn định: 1.12.2 / 13 tháng 8 năm 2023; 14 tháng trước (2023-08-13)
Tình trạng phát triển: Đang hoạt động
Phần mềm được sử dụng: EVM 1 Bytecode
Được viết bằng: Go, Rust, C#, C++, Java, Python, Nim, TypeScript
Hệ điều hành: Đa nền tảng
Nền tảng: x86-64, ARM
Có sẵn trong: Đa ngôn ngữ, nhưng chủ yếu là tiếng Anh
Dạng phần mềm: Điện toán phân tán
Giấy phép: Giấy phép nguồn mở
Active hosts: ~8,600 nodes (6 tháng 6 năm 2023)
Trang web: ethereum.org
Ethereum (ETH) là một nền tảng điện toán có tính chất phân tán, công cộng, mã nguồn mở dựa trên công nghệ Blockchain. Nó có tính năng hợp đồng thông minh (kịch bản), tạo thuận lợi cho các thỏa thuận hợp đồng trực tuyến. Nền tảng này bao gồm một máy ảo hoàn toàn Turing - Ethereum Virtual Machine (EVM), có thể thực thi các kịch bản bằng cách sử dụng một mạng lưới máy tính Ethereum. Ethereum cũng cung cấp một loại tiền mã hóa gọi là "Ether", có thể được chuyển giữa các tài khoản và được sử dụng để trả công cho các thợ đào giúp thực hiện việc tính toán. "Gas" là một cơ chế giá giao dịch nội bộ, được sử dụng để giảm thiểu giao dịch rác (spam) và phân bổ các nguồn lực trên mạng lưới.
Ethereum đã được đề xuất vào cuối năm 2013 bởi Vitalik Buterin, một nhà nghiên cứu tiền mã hóa và nhà lập trình. Việc phát triển Ethereum ban đầu được tài trợ qua hình thức crowd funding (tài trợ đám đông) suốt tháng 7 và tháng 8 năm 2014. Hệ thống này đã được khởi động vào ngày 30 tháng 7 năm 2015, với 11,9 triệu đồng ether đã được đào sẵn (premined) để bán lại cho những người đã tài trợ. Số tiền này chiếm khoảng 13% tổng số ether được lưu hành.
Năm 2016, Ethereum bị chia rẽ thành hai blockchain, do sự sụp đổ của dự án DAO (Decentralized autonomous organization). Hai chuỗi có số lượng người sử dụng khác nhau, và nhánh thiểu số được đổi tên thành Ethereum Classic. Nhánh đa số giữ nguyên tên Ethereum.
Lịch sử > Nguồn gốc

Ethereum ban đầu được mô tả trong một văn bản của Vitalik Buterin, một lập trình viên liên quan đến Bitcoin vào cuối năm 2013 với mục tiêu xây dựng các ứng dụng phân quyền. Buterin đã lập luận rằng Bitcoin cần một ngôn ngữ kịch bản để phát triển ứng dụng. Không đạt được thỏa thuận với nhóm phát triển Bitcoin, ông đề xuất phát triển một nền tảng mới với một ngôn ngữ kịch bản tổng quát hơn.
Bốn thành viên ban đầu của nhóm Ethereum là Vitalik Buterin, Mihai Alisie, Anthony Di Iorio và Charles Hoskinson. Phát triển chính thức của dự án phần mềm Ethereum bắt đầu vào đầu năm 2014 thông qua một công ty Thụy Sĩ tên là Ethereum Switzerland GmbH (EthSuisse). Sau đó, một tổ chức phi lợi nhuận tại Thụy Sĩ với tên gọi là Ethereum Foundation cũng được thành lập. Việc phát triển Ethereum được tài trợ bởi đám đông trực tuyến trong suốt tháng 7 và tháng 8 năm 2014, với những người tham gia mua Ethereum bằng các loại tiền kỹ thuật số khác như bitcoin. Mặc dù đã có những lời khen ngợi đầu tiên về những đổi mới kỹ thuật của Ethereum, nhưng cũng có các ngờ vực về tính an toàn và khả năng mở rộng của nó.