Enzim
Kinetik

Ana madde: Enzim kinetiği
Enzim kinetiği, enzimlerin substratlarına bağlanmasını ve onları ürüne dönüştürmesini araştıran bilim dalıdır. Kinetik analizlerde kullanılan hız verileri enzim ölçümlerinden elde edilir.
1902'de Victor Henri enzim kinetiğine dair nitel bir teori önerdi ama hidrojen iyonu konsantrasyonunu önemi daha bilinmediğinden deneysel verileri yararlı değildi. 1909'da Peter Lauritz Sørensen logaritmik pH ölçeğini tanımlayıp tamponlama kavramını keşfedince alman kimyacı Leonor Michaelis ve onun kanadalı postdoku Maud Leonora Menten Henri'nin deneylerini tekrarladılar ve onun denklemlerini teyid ettiler. Henri-Michaelis-Menten kinetiği olarak değinilen bu denklemler Michaelis-Menten kinetiği olarak da bilinir. Bu çalışma G. E. Briggs ve J. B. S. Haldane tarafından daha da geliştirilmiş, bunların geliştirdiği kinetik denklemler günümüzde hâlâ yaygın olarak kullanılmaktadır.
Henri'nin ana katkısı enzim tepkimelerini iki aşamalı olarak düşünmek olmuştur. Birinci aşamada substrat enzimi tersinir olarak bağlanıp enzim-substrat kompleksini oluşturur. Bu bazen Michaelis kompleksi olarak adlandırılır. Enzim sonra tepkimenin kimyasal adımını katalizler ve ürünü salar.
Enzimlerin saniyede katalizlediği tepkime sayısı birkaç milyonu bulabilir. Örneğin, orotidin 5'-fosfat dekarbosilaz tarafından katalizlenen tepkime, enzim olmadığında substratının yarısını 78 milyon yılda tüketir. Ama dekarboksilaz eklendiğinde aynı süreç 25 milisaniye tutar. Enzim hızları solüsyon şartlarına ve substrat konsantrasyonuna bağlıdır. Proteini denatüre eden şartlar, yüksek sıcaklık, aşırı pH veya tuz konsantrasyonu gibi, enzim aktivitesini ortadan kaldırır, substrat konsantrasyonunu artırmak ise aktiviteyi artırır. Bir enzimatik tepkimenin en yüksek hızını bulmak için, substrat konsantrasyonu artırılır, sabit bir ürün oluşum hızına varılana kadar. Bu, sağdaki doyma eğrisinde görülebilir. Doyma olmasının nedeni, substrat konsantrasyonu arttıkça, gittikçe artan sayıda enzim molekülünün substrata bağlı ES biçimine dönüşmesidir. Enzimin maksimum hızında (Vmax), tüm enzim aktif merkezleri substrat tarafından bağlı durumdadır ve ES kompleksinin miktarı toplam enzim miktarına eşittir. Ancak, Vmax enzimlerin kinetik sabitlerinden sadece biridir. Belli bir tepkime hızı için gereken substrat miktarı da önemlidir. Enzimin maksimum hızının yarısına ulaşması için gereken substrat konsantrasyonudur, Michaelis-Menten sabiti (Km) olarak tanımlanır. Her enzimin belli bir substrat için karakteristik bir Km değeri vardır, bu değer substratın enzime ne derece sıkıca bağlandığını gösterir. Bir diğer yararlı sabit sayı kcat'dır, bu bir saniyede aktif merkezde kaç substrat molekülünün değişime uğradığının sayısıdır.
Bir enzimin verimliliği kcat/Km olarak ifade edilebilir. Bu aynı zamanda özgüllük sabiti olarak adlandırılır ve tepkimenin tüm adımlarının hız sabitlerini içerir. Özgüllük sabiti hem affinite (bağlanma eğilimi), hem de katalitik yeteneği içerdiği için farklı enzimleri birbiriyle kıyaslamakta veya aynı enzimi farklı substratlar için kıyaslamakta yararlıdır. Özgüllük sabitinin teorik maksimumu difuzyon sınırıdır ve yaklaşık 108 ila 109 (M−1 s−1) arasındadır. Bu noktada enzimle substratın her çarpışması katalizle sonuçlanır ve ürün oluşumunun hızı artık tepkime hızıyla değil, moleküllerin difüzyon hızıyla sınırlanır. Bu özelliğe sahip enzimler "katalitik olarak mükemmel" veya "kinetik olarak mükemmel" olarak tanımlanırlar. Bu enzimlere örnek olarak trioz-fosfat izomeraz, karbonik anhidraz, asetilkolinesteraz, katalaz, fumaraz, β-laktamaz, and superoksit dismutaz gösterilebilir.
Michaelis-Menten kinetiği "kütle etkisi kanunu"na dayanır, bu serbest difüzyon ve rassal çarpışmalardan kaynaklanır. Ancak çoğu biyokimyasal ve hücresel süreç bu şartlara uymaz, çünkü ya makromoleküler kalabalık vardır, ya enzim/substrat/ürünün faz-ayrışması vardır ya da moleküllerin hareketi bir veya iki boyuta sınırlanmıştır. Bu durumlarda, Michelis-Menten kinetiğinin fraktal boyutlu olarak uygulnaması gerekebilir.
Bazı enzimler difüzyon hızından çok daha yüksek hızlarda çalışırlar. Bu olguyu açıklamak için birkaç mekanizma öne sürülmüştür. Bazı proteinler katalizi hızlandırmak için dipol elektrik alanlar kullanır, bu sayede substratlarını çeker ve onların doğru yönlenmesini sağlarlar. Başka modeller kuantum-mekanik tünelleme açıklamaları getirirler, bu modellere göre, bir proton veya elektron, tünelleme yoluyla aktivasyon bariyerinin içinden geçer. Triptamin oksidasyonunda protonlar için kuantum tünellemesi gözlemlenmiştir. Proton tünellemesinin katalize ne kadar katkıda bulunduğu tartışmalıdır. Tünelleme modeline göre enzim katalizinde aktivasyon enerji bariyerini aşmak için onun "üstünden" geçmek şart değildir, "içinden" de geçilebilir.