stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Enzim katalizi
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Proton bağışçıları veya alıcıları

Proton vericileri ve alıcıları, yani asitler ve bazlar, geçiş durumunda gelişen yükleri stabilize etmek için protonları bağışlayabilir ve kabul edebilir. Bu, genel olarak geçiş durumları yüksek enerji durumları olduğundan ve bunları stabilize ederek bu yüksek enerji azaltılarak bariyeri düşürdüğünden, genel kataliz ilkesi olan enerji engellerini azaltma ilkesiyle ilgilidir. Enzim katalizinin biyolojik olmayan birçok katalize göre temel bir özelliği, hem asit hem de baz katalizinin aynı reaksiyonda birleştirilebilmesidir. Birçok abiyotik sistemde, asitler (büyük [H +]) veya bazlar (büyük konsantrasyonlu H + yutakları veya elektron çiftleri olan türler) reaksiyon hızını artırabilir; ama tabii ki ortam yalnızca bir toplam pH'a sahip olabilir (asitlik veya bazlık ölçüsü, alkalinite). Bununla birlikte, enzimler büyük moleküller olduğundan, hem asit gruplarını hem de bazik grupları aktif bölgelerinde substratlarıyla etkileşime girecek şekilde konumlandırabilirler ve her iki modu da yığın pH'ından bağımsız olarak kullanırlar.
Nükleofil ve/veya elektrofil gruplarını etkinleştirmek veya ayrılan grupları stabilize etmek için genellikle genel asit veya baz katalizi kullanılır. Glutamik ve aspartik asit, histidin, sistin, tirosin, lisin ve arginin ile serin ve treonin gibi asidik veya bazik gruplara sahip birçok amino asit bu aktif bölgede kullanılır. Ek olarak, karbonil ve amid N grupları içeren peptit omurgası sıklıkla kullanılır. Sistin ve Histidin, her ikisi de nötr pH'a yakın bir pKa'ya sahip oldukları ve bu nedenle protonları hem kabul edip hem de bağışlayabildikleri için çok yaygın olarak yer alırlar.
Asit / baz katalizini içeren birçok reaksiyon mekanizması, büyük ölçüde değiştirilmiş bir pKa olduğunu varsayar. Bu pKa değişikliği, kalıntının yerel ortamı aracılığıyla mümkündür.[kaynak belirtilmeli]
| Koşullar | Asitler | Bazlar |
| --- | --- | --- |
| Hidrofobik ortam | PKa'yı artırır | PKa'yı azaltır |
| Benzer yükün bitişik kalıntıları | PKa'yı artırır | PKa'yı azaltır |
| Tuz köprüsü (ve hidrojen bağ) oluşumu | PKa'yı azaltır | PKa'yı artırır |
pKa, çözelti içinde bazik olan kalıntıların proton donörleri olarak hareket edebildiği ölçüde çevreleyen ortamdan da önemli ölçüde etkilenebilir ve bunun tersi de geçerlidir.
PKa'ların modifikasyonunun elektrostatik mekanizmanın saf bir parçası olduğunu açıklığa kavuşturmak önemlidir. Ayrıca, yukarıdaki örneğin katalitik etkisi esas olarak oksianyonun pKa'sının azalması ve histidinin pKa'sındaki artışla ilişkilidir; serinden histidine proton transferi önemli ölçüde katalize edilmez, çünkü bariyeri belirleyen oran değildir.
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Elektrostatik kataliz

Yüklü geçiş durumlarının stabilizasyonu, aktif bölgedeki ara ürünle iyonik bağlar (veya kısmi iyonik yük etkileşimleri) oluşturan kalıntılar yoluyla da olabilir. Bu bağlar, lisin, arginin, aspartik asit veya glutamik asit gibi amino asitlerde bulunan asidik veya bazik yan zincirlerden veya çinko gibi metal kofaktörlerden gelebilir. Metal iyonları özellikle etkilidir ve suyun pKa'sını onu etkili bir nükleofil yapacak kadar azaltabilir.
Sistematik bilgisayar simülasyon çalışmaları, elektrostatik etkilerin katalize en büyük katkıyı sağladığını tespit etti. Bu 107 faktörü ile reaksiyonun hızını artırabilir. Özellikle enzimin sudan daha polar bir ortam sağladığı ve iyonik geçiş durumlarının sabit dipollerle stabilize edildiği bulunmuştur. Bu, su moleküllerinin "yeniden düzenleme enerjisi" kullanması gereken sudaki geçiş durumu stabilizasyonundan çok farklıdır. Bu nedenle kataliz, enzim polar gruplarının önceden organize edilmiş olması gerçeğiyle ilişkilidir.
Bir enzimin aktif bölgesi tarafından uygulanan elektrostatik alanın büyüklüğünün, enzimin katalitik hız artışı ile oldukça ilişkili olduğu gösterilmiştir.
Substratın bağlanması genellikle aktif bölgedeki suyu dışarıda bırakır, böylece yerel dielektrik sabitini bir organik solventinkine düşürür. Bu, yüklü / polar substratlar ile aktif bölgeler arasındaki elektrostatik etkileşimleri güçlendirir. Ek olarak, çalışmalar, aktif bölgeler hakkındaki yük dağılımlarının, katalize reaksiyonların geçiş durumlarını stabilize edecek şekilde düzenlendiğini göstermiştir. Birkaç enzimde, bu yük dağılımları görünüşte polar substratları bağlanma bölgelerine doğru yönlendirmeye hizmet eder, böylece bu enzimatik reaksiyonların oranları, görünür difüzyon kontrollü sınırlarından daha büyüktür.[kaynak belirtilmeli]
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Kovalent kataliz

Kovalent kataliz, substratın enzim aktif sahasındaki tortularla veya bir kofaktörle geçici bir kovalent bağ oluşturmasını içerir. Bu, reaksiyona ilave bir kovalent ara ürün ekler ve reaksiyonun sonraki geçiş durumlarının enerjisini azaltmaya yardımcı olur. Kovalent bağ, reaksiyonun sonraki bir aşamasında, enzimi yeniden oluşturmak için kırılmalıdır. Bu mekanizma, bir asil enzim ara maddesinin oluştuğu kimotripsin ve tripsin gibi proteazlar gibi enzimlerin katalitik üçlüsü tarafından kullanılır. Alternatif bir mekanizma, glikoliz sırasında aldolaz enziminde görüldüğü gibi, bir lizin kalıntısından serbest amin kullanılarak schiff bazı oluşumudur.
Bazı enzimler, reaktan molekülleri ile kovalent ara ürünler oluşturmak için piridoksal fosfat (PLP) veya tiamin pirofosfat (TPP) gibi amino asit olmayan kofaktörler kullanır. Bu tür kovalent ara maddeler, aktif alan amino asit kalıntıları ile oluşturulan kovalent ara maddelerin stabilizasyona izin vermesine benzer şekilde, sonraki geçiş durumlarının enerjisini azaltma işlevi görür, ancak kofaktörlerin yetenekleri, enzimlerin amino asit yan kalıntılarının tek başına yapamayacağı reaksiyonları gerçekleştirmesine izin verir. Bu tür kofaktörleri kullanan enzimler, PLP'ye bağımlı enzim aspartat transaminazı ve TPP'ye bağımlı enzim piruvat dehidrojenazı içerir.
Bir reaksiyon yolu için aktivasyon enerjisini düşürmek yerine, kovalent kataliz reaksiyon için alternatif bir yol sağlar (kovalent ara ürün yoluyla) ve bu nedenle gerçek katalizden farklıdır. Örneğin, kimotripsin içindeki serin molekülüne kovalent bağın enerjisi, katalize edilmemiş çözelti reaksiyonunda nükleofile olan iyi anlaşılmış kovalent bağ ile karşılaştırılmalıdır. Gerçek bir kovalent kataliz önerisi (bariyerin çözeltideki karşılık gelen engelden daha düşük olduğu durumlarda), örneğin, bir enzim grubu (örneğin, çok güçlü bir hidrojen bağı) ile geçiş durumuna kısmi bir kovalent bağ gerektirecektir, katalize önemli ölçüde katkıda bulunmaz.
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Metal iyon katalizi

Aktif bölgedeki bir metal iyon, şarj stabilizasyonu ve kalkanlamayı koordine ederek katalize katılır. Bir metalin pozitif yükü nedeniyle, metal iyonları aracılığıyla yalnızca negatif yükler dengelenebilir. Bununla birlikte, metal iyonları biyolojik katalizde avantajlıdır çünkü pH'daki değişikliklerden etkilenmezler. Metal iyonları, bir Lewis asidi olarak hareket ederek suyu iyonize etme görevi de görebilir. Metal iyonları ayrıca oksidasyon ve indirgeme ajanları olabilir.
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Bağ suşu

Bu, enzimin geçiş durumuna afinitesinin substratın kendisinden daha büyük olduğu indüklenmiş uygun bağlanmanın temel etkisidir. Bu, substrat bağlarını geçiş durumunun konformasyonuna daha yakın bir konuma zorlayan yapısal yeniden düzenlemeleri indükler, böylece substrat ile geçiş durumu arasındaki enerji farkını azaltır ve reaksiyonun katalize edilmesine yardımcı olur.
Bununla birlikte, gerinim etkisi, aslında, geçiş durumu dengeleme etkisinden ziyade bir temel durum dengesizleştirme etkisidir. Dahası, enzimler çok esnektir ve büyük gerilme etkisi uygulayamazlar.
Substrattaki bağ suşuna ek olarak, aktif bölgedeki kalıntıları aktive etmek için enzimin kendisi içinde bağ suşu da indüklenebilir.
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Kuantum tünelleme

Bu geleneksel "bariyer üstü" mekanizmalar, bazı durumlarda "bariyerden geçen" mekanizmaların (kuantum tünelleme) modelleri ve gözlemleriyle zorlanır. Bazı enzimler, klasik ΔG ‡ ile tahmin edilenden daha hızlı olan kinetiklerle çalışır. "Bariyerin içinden" modellerde, bir proton veya bir elektron aktivasyon engellerinden tünel açabilir. Aromatik amin dehidrojenaz ile triptamin oksidasyonunda protonlar için kuantum tünelleme gözlenmiştir.
Kuantum tünelleme büyük bir katalitik avantaj sağlamıyor gibi görünmektedir, çünkü tünelleme katkıları çözeltideki katalize edilmiş ve katalize edilmemiş reaksiyonlarda birbirine benzer. Bununla birlikte, tünelleme katkısı (tipik olarak hız sabitlerini klasik 'bariyer üstü' rotası için reaksiyon hızına kıyasla ~ 1000 kat artırma) biyolojik organizmaların yaşayabilirliği için çok önemlidir. Bu, biyolojide tünel oluşturma reaksiyonlarının genel önemini vurgulamaktadır.
1971-1972'de enzim katalizinin ilk kuantum mekanik modeli formüle edildi.
Katalitik mekanizma örnekleri

Gerçekte, çoğu enzim mekanizması birkaç farklı kataliz türünün bir kombinasyonunu içerir.
Katalitik mekanizma örnekleri > Trioz fosfat izomeraz

Trioz fosfat izomeraz iki trioz fosfat izomeri dihidroksiaseton fosfat ve D -gliseraldehit 3-fosfatın tersine çevrilebilir dönüşümünü katalize eder.
Katalitik mekanizma örnekleri > Tripsin

Tripsin (EC 3.4.21.4), kovalent kataliz yapmak için katalitik bir triad ve geçiş durumlarında yük oluşumunu stabilize etmek için bir oksianyon deliği kullanarak lizin veya arginin kalıntılarından sonra protein substratlarını parçalayan bir serin proteazdır.
Katalitik mekanizma örnekleri > Aldolaz

Aldolaz (EC 4.1.2.13) fruktoz 1,6-bifosfatın (F-1,6-BP) gliseraldehit 3-fosfat ve dihidroksiaseton fosfata (DHAP) parçalanmasını katalize eder.
Enzim yayılımı

Tek moleküllü çalışmaların ortaya çıkışı, 2010'larda bağlanmamış enzimlerin hareketinin artan substrat konsantrasyonu ve artan reaksiyon entalpisi ile arttığı gözlemine yol açtı. Daha sonraki gözlemler, difüzivitedeki bu artışın, enzimin kütle merkezinin geçici yer değiştirmesi ile tetiklendiğini ve bunun da "enzimi iten bir geri tepme etkisi" ile sonuçlandığını göstermektedir.
Reaksiyon benzerliği

Enzimatik reaksiyonlar (EC 5 Aralık 2007 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi.) arasındaki benzerlik, bağ değişiklikleri, reaksiyon merkezleri veya alt yapı ölçütleri (EC-BLAST 30 Mayıs 2019 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi.) kullanılarak hesaplanabilir.
Konuyla ilgili yayınlar

Alan Fersht, Protein Biliminde Yapı ve Mekanizma : Enzim Katalizi ve Protein Katlama Rehberi. WH Freeman, 1998.0-7167-3268-8ISBN 0-7167-3268-8
| --- | --- |
Otorite kontrolü :  GND: 4152480-9 
Enzim, enzim-substrat kompleksi oluşturmak için substrat bağlanması üzerine indüklenen uyumla şekil değiştirir. Heksokinaz, adenozin trifosfat ve ksiloz substratları üzerinde kapanan büyük bir uyarılmış uyum hareketine sahiptir. Bağlanma yerleri mavi, substratlar siyah renkte ve Mg2 + kofaktör sarı renkte gösterilmiştir. (PDB: 2E2N​, 2E2Q)
Substrat bağlamanın farklı mekanizmaları
Dünya Mavidir Tıpkı Portakallar Gibi

| --- | --- |
Yönetmen: Iryna Tsilyk
Yapımcı: Anna Kapustina Giedre Zickyte
Senarist: Iryna Tsilyk
Görüntü yönetmeni: Vyacheslav Tsvetkov
Kurgu: Ivan Bannikov Iryna Tsilyk
Çıkış tarih(ler)i: 24 Ocak 2020 (2020-01-24) (Sundance Film Festival)
Süre: 74 dakika
Ülke: Ukrayna   Litvanya
Dil: Rusça, Ukraynaca
Dünya Mavidir Tıpkı Portakallar Gibi (Земля блакитна, ніби апельсин), 2020 yılı yapımı bir belgesel film. Yönetmen ve senaristliğini Iryna Tsilyk'in yaptığı film, yönetmenlik kategorisinde 2020 Sundance Film Festivali'nde "Dünya Sineması Belgesel" ödülünü kazandı.
Konu

Tek başına annelik yapan Hanna ve dört çocuğu, Ukrayna'nın Donbas savaş bölgesinde yaşamaktadır. Dış dünya bombalamalar ve kaosla dolu olsa da, aile evlerini güvenli bir sığınak olarak tutmayı başarır ve yaşam dolu bir yer olarak korur. Ailenin her üyesi sinemaya tutkuyla bağlıdır ve savaş zamanında kendi hayatlarından esinlenerek bir film çekme konusunda motivasyon kazanırlar.
Film felaket zamanlarında sihirli sinema dünyasının ne tür bir güce sahip olabileceği sorusunu gündeme getirir. Savaşı kurgu yoluyla nasıl resmedeceğiz? Hanna ve çocuklar için, travmayı bir sanat eserine dönüştürmek, insan kalmanın en üstün yoludur.
Üretim

Film, Ukrayna Devlet Film Ajansı, Litvanya Film Merkezi, IDFA Bertha Fonu'nun desteğiyle Anna Kapustina ("Albatros Communicos", Ukrayna) ve Giedrė Žickytė ("Moonmakers", Litvanya) tarafından üretilmiştir.
Yayınlanma

Film, pek çok festivalin resmi programda yer aldı. 2020 Berlin Uluslararası Film Festivali (Generation 14+), 2020 Uluslararası Belgesel Film Festivali Amsterdam (En İyiler Seçkisi), Avrupa Film Akademisi'nin 2020 Belgesel Seçimi [kaynak belirtilmeli], 2020 Hot Docs Canadian Uluslararası Belgesel Festivali, 2020 Kopenhag Uluslararası Belgesel Film Festivali, 2020 Selanik Belgesel Festivali, 2020 Adelaide Film Festivali ve 100'den fazla uluslararası film festivalinde gösterildi.
Filmin, Ukrayna, Litvanya, Fransa, İtalya'da sinema gösterimi yapılmıştır.
Karakterler

Myroslava Trofymchuk
Hanna Gladka
Stanislav Gladky
Anastasiia Trofymchuk
Vladyslav Trofymchuk
Kayseri 75. Yıl İl Halk Kütüphanesi

Kayseri 75. Yıl İl Halk Kütüphanesi, Kayseri'nin Melikgazi ilçesinde bulunan, Kültür ve Turizm Bakanlığı Kütüphaneler ve Yayımlar Genel Müdürlüğüne bağlı olarak hizmet veren halk kütüphanesidir.
Tarihçe

Kayseri’de ilk kütüphane, 1796 yılında Reis-ül Küttab Mehmet Raşid Efendi tarafından, o günün şartlarına göre dikdörtgen üzerine yarımküre oturtma olarak yapılmıştır. Bu bina 53 m2’lik bir okuma salonu ile 27.40 m2’lik bir antre kısmından ibarettir. Böylece binanın alanı toplam 80.40 m2’lik bir alana ibarettir.Halen bu binanın mülkiyeti vakıflara ait olup; intifa hakkı süresiz Kültür Bakanlığı’na verilmiştir. Mehmet Raşit efendi, bahse konu binayı yaptırdıktan sonra 943 adet kitabı kütüphaneye mal etmiştir.Bu kitapların 925 adedi Arap Harfli Yazma, 18 adedi de Arap Basma (İbrahim Müteferrika Matbaası Basımı) kitaplardır.Bu kütüphane kurulduğu 1796 tarihinden bu yana zamanla geliştirilerek çok kıymetli ecdad yadigarı eserlerin toplandığı değerli bir kütüphane haline getirilmiştir. Bugün mezkur kurumda toplam 9.063 kitap bulunmaktadır.Kayseri’de ilk genel kütüphane, Kayseri Büyükşehir Belediyesi ve Kayserili vatandaşların yardımı ile 1912 yılında “Milli Kütüphane” adıyla kurulmuş ve bu kütüphane 1938 yılında “Halkevi Kütüphanesi” ne devredilmiştir. 11.08.1951 tarih 5839 sayılı kanun gereğince “Halkevi Kütüphanesi”, 10815 adet kitabı ve malzemesi ile birlikte 1953 yılında oluşturulan “Vilayet-i Umumiye Kütüphanesi” ne aktarılmıştır.Vilayet-i Umumiye Kütüphanesi Zeynel Abidin Türbesi ve Sahabiye Mahallesindeki yardım sevenlere ait dernek binasında (1958) hizmet vermiştir.1961 yılında Kayseri İline Kütüphane Binası Yaptırma, Koruma ve Geliştirme Derneği adı altında kurulan bir derneğin gayretleri ve çalışmaları ile 196l-1970 yılları arasında bir kütüphane binası yaptırılmıştır. Bu esnada, VII. Milli Eğitim Şurası aldığı bir kararla 1963 yılında kütüphanenin adını İl Halk Kütüphanesi olarak değiştirmiştir.Vatandaşların ve Belediyenin katkısı ile Cumhuriyet Meydanında yaptırılan binaya 1972 yılında taşınılmış ve bina 1998 yılına kadar kullanılmıştır.1998 yılında kütüphane hizmet binasının Kentsel Tasarım Projesinde yeşil alan olarak yer alması nedeniyle Büyükşehir Belediyesi Başkanlığınca yıkım programına alınmış ve yine Büyükşehir Belediyesi Başkanlığınca Gültepe Parkı yanında yeni bir hizmet binası yaptırılmıştır.Bu yeni hizmet binasına 1998 yılında taşınan 75.Yıl İl Halk Kütüphanesi halen aynı yerde hizmet vermektedir.
Hizmetleri

Okuyucu Hizmetleri
Okuyucu Hizmetleri kütüphanemizde 2 alanda uygulanmaktadır.
Danışma Hizmeti : Kütüphanemize gelen kullanıcılara kütüphanemizden nasıl faydalanmaları gerektiği, nasıl tarama yapmaları; yapılan taramalar sonucunda bilgi kaynaklarına erişimde yardımcı olunur.
Ödünç Verme Hizmeti : Kütüphanemize üye olan kullanıcılarımıza 15'er günlük periyotlar halinde ve 1 defa da en fazla 3 kaynak olmak üzere ödünç kitap verilir. Kitaplar belirlenen süre içerisende bitmezse kütüphaneden veya telefonla süre uzatılabilir.
Teknik Hizmetler :
Kütüphaneye gelen yayınların kataloglama ve sınıflama işlemlerinin tamamlanarak raflarda yerini almasını sağlayan birimdir. Süreli yayınlar ve diğer materyallerin ilgili düzene göre sınıflanması da bu birimde yapılmaktadır
Kawhi Leonard
Lise kariyeri

Leonard, Canyon Springs Lisesi ve Martin Luther King Lisesi'nde oynadı. Takım arkadaşı Tony Snell ile birlikte oynadığı sezonda takımı King Wolves, sezonu 30-3'le bitirdi. Sezonu 22.6 sayı, 13,1 ribaunt, 3,9 asist ve 3 blok ortalamasıyla tamamladığı için California Mr. Basketball ödülünü kazandı.
2009 yılında genç basketbol oyuncularının derecelendirildiği Rivals.com'da 4 yıldız aldı, kısa forvet  pozisyonunda 8. ülke genelinde 48. sırayı aldı.
Kolej Kariyeri > 2009-2010: Birinci Sınıf Sezonu

San Diego State'te Birinci sınıf öğrencisi olarak Leonard, bu sezonda maç başı 12.7 sayı ve 9.9 ribaund ile oynamıştır. Leonard, takımının sezonu 25-9'luk bir seriyle bitirmesine ve Mountain West Konferansını şampiyon olarak tamamlamasına katkıda bulunmuştur. Bu sayede takımı NCAA Turnuvasına girebilmiştir.
Kolej Kariyeri > 2010-2011: İkinci Sınıf Sezonu

Bu sezonda Leonard, maç başı 15.7 sayı ve 10.4 ribaundla oynayarak, takımı sezonu 34-3'lük bir seriyle yeniden şampiyon bitirmiştir. Bu sayede takımı yeniden NCAA Turnuvasına girebilmiştir.
Kolej İstatistikleri

| Yıl | Takım | OM | BM | MBD | A% | 3S% | SA% | MBR | MBA | MBTÇ | MBB | MBS |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 2009-10 | San Diego State | 34 | 33 | 31.3 | .455 | .205 | .726 | 9.9 | 1.9 | 1.4 | .7 | 12.7 |
| 2010-11 | San Diego State | 36 | 36 | 32.6 | .444 | .291 | .759 | 10.6 | 2.5 | 1.4 | .7 | 15.5 |
| Kariyer |  | 70 | 69 | 31.9 | .449 | .250 | .744 | 10.2 | 2.2 | 1.4 | .7 | 14.1 |
Profesyonel Kariyeri > 2011-2012: Çaylak Sezonu

Leonard 2011 NBA Draft'ında 10. sıradan Indiana Pacers tarafından seçilmiştir, fakat o gece San Antonio Spurs takımına George Hill karşılığında takas edilmiştir. NBA lokavt'ının bittiği 10 Aralık 2011 tarihinde, San Antonio Spurs ile kontrat imzalamıştır. Leonard 2011-2012 sezonunda maç başına 7.9 sayı, 1.1 asist ve 5.1 ribaund ile oynayıp Yılın Çaylağı sıralamasında 4. olmuş ve NBA En İyi Çaylak Beşine girmiştir.
Profesyonel Kariyeri > 2012-2013: Finallere İlk Çıkış

26 Ekim 2012 tarihinde, Spurs, Leonard'ın anlaşmasını 2013-2014 sezonuna kadar uzatmıştır.
Leonard o sene NBA All-Star Çaylaklar Maçına Team Chuck tarafından seçilmiştir. O maçta 20 sayı 7 ribaund ile oynayarak takımının Team Shaq karşısında galip gelmesine yardımcı olmuştur.
Spurs, 2012-2013 sezonunda finallere çıkmayı başarıp, Miami Heat ile karşılaşmıştır. Heat'in 4-3 kazandığı seride Leonard 14.6 sayı ve 11.1 ribaundla oynamıştır.
Profesyonel Kariyeri > 2013-2014: Şampiyonluk ve Finaller MVP'si Oluşu

6 Nisan 2014 tarihinde, Memphis Grizzlies'e karşı 112-92'lik bir galibiyette, Leonard 26 sayı ile kariyerinde attığı en fazla sayıyı yeniden atmıştır. Sezonu 12.8 sayı, 6.2 ribaund, 2 asist, 1.7 top çalma ve %52,2'lik atış yüzdesiyle bitirmiştir. O sene NBA Yılın İkinci Savunma Beşine seçilmiştir. Aynı zamanda Spurs 62-20 lik bir seriyle sezonu birinci olarak bitirmiştir.
Finallerde Spurs tekrar Miami Heat ile karşılaşmıştır. 10 Haziran 2014 tarihinde, serinin 3. maçında, Leonard kariyer rekoru olan 29 sayıyı atmıştır. Spurs seriyi 4-1 kazanmıştır. Leonard finalleri 17.8 sayı ve %61 atış yüzdesiyle tamamlayarak Bill Russell NBA Finalleri En Değerli Oyuncu Ödülünü almıştır. Bu ödülü kazanan en genç 3. performansa imza atmıştır:
1980 NBA Finalleri, NBA Finalleri En Değerli Oyuncu Ödülü: Magic Johnson (20 Yaş, 276 Gün)
1982 NBA Finalleri, NBA Finalleri En Değerli Oyuncu Ödülü: Magic Johnson (22 Yaş, 298 Gün)
2014 NBA Finalleri, NBA Finalleri En Değerli Oyuncu Ödülü: Kawhi Leonard (22 Yaş, 351 Gün)
1999 NBA Finalleri, NBA Finalleri En Değerli Oyuncu Ödülü: Tim Duncan (23 Yaş, 61 Gün)
Profesyonel Kariyeri > 2014-2015 Sezonu

Konjonktivitten dolayı olan sağ gözündeki enfeksiyon nedeniyle, Leonard sezon öncesi olan 6 maçı ve Dallas'a karşı olan sezonun ilk maçını kaçırdıktan sonra, hâlen daha bulanık görmesine rağmen, 31 Ekim günü Phoenix'e karşı olan maçta sezonu açmıştır. Bir süre bulanık görüşle oynamaya devam etti ve 10 Kasım 2014 tarihinde, Los Angeles Clippers'a karşı, sezonda attığı en yüksek sayı olan 26 sayı atmıştır. Gözü iyileştikten sonra, 20 Aralık 2014 tarihinde elinden sakatlanmıştır. 15 maç kaçırdıktan sonra Leonard, 16 Ocak 2015 tarihinde Portland Trail Blazers'a karşı 110-96'lık galibiyette, dönüşünü 20 sayı, 4 ribaund, 5 asist ve 3 top çalmayla yapmıştır.
5 Nisan'da Leonard Golden State Warriors'a karşı 26 sayı atıp, kariyer rekoru 7 top çalmıştır.
Bu sezonun sonunda Leonard NBA Yılın Savunma Oyuncusu seçilmiştir.
2015 Playofflarında 1. turda eşleştikleri Los Angeles Clippers ile olan 3. maçta Leonard 32 sayı atarak yeni bir kariyer rekoru kırmıştır.
Profesyonel Kariyeri > 2015-2016 Sezonu

2015-16 sezonunun başında Leonard Spurs ile 5 yıl 90 milyon dolarlık sözleşme imzalamıştır. 28 Ekim 2015 tarihinde, sezonun ilk maçında Oklahoma City Thunder'a karşı 106-112'lik yenilgide Leonard 32 sayı atarak o dönemki kariyer rekorunu kırmıştır. Şubat ayında ise Leonard kariyerinde ilk defa All-Star seçilerek hem Finallerin En Değerli Oyuncusu Ödülünü, Yılın Savunmacısı Ödülünü alan ve All-Star seçilen NBA tarihinde Michael Jordan ve Hakeem Olajuwon'dan sonra bunu başaran 3. oyuncu olmuştur. 2 Nisan 2016 tarihinde Leonard, Toronto Raptors karşısında kazanılan bir maçta kariyer rekoru olan 33 sayı atmıştır. Ayrıca bu sezonda San Antonio Spurs, 67-15 ile sezonu tamamlayarak kulüp tarihinin en iyi galibiyet yüzdesini yakalamıştır. 18 Nisan 2016 tarihinde, üst üste ikinci kez Yılın Savunmacısı ödülünü almıştır.
NBA istatistikleri

| Lejant |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
|   OM | Oynadığı maç |   BM  | İlk 5 başlama |  MBD  | Maç baş. dk |
|  A%  | Atış yüz. |  3S%  | 3 sayı yüz. |  SA%  | Serbest atış yüz. |
|  MBR  | Maç baş. rib. |  MBA  | Maç baş. asist |  MBTÇ  | Maç baş. top çal. |
|  MBB  | Maç baş. blok |  MBS  | Maç baş. sayı |  Kalın yazılar  | Kariyer rekoru |
|  †  | NBA şampiyonluğu yaşadı |  *  | Lig lideri |  |  |
NBA istatistikleri > Normal sezon

| Yıl | Takım | OM | BM | MBD | A% | 3S% | SA% | MBR | MBA | MBTÇ | MBB | MBS |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 2011-12 | San Antonio | 64 | 39 | 24.0 | .493 | .376 | .773 | 5.1 | 1.1 | 1.3 | .4 | 7.9 |
| 2012-13 | San Antonio | 58 | 57 | 31.2 | .494 | .374 | .825 | 6.0 | 1.6 | 1.7 | .6 | 11.9 |
| 2013-14 | San Antonio | 66 | 65 | 29.1 | .522 | .379 | .802 | 6.2 | 2.0 | 1.7 | .8 | 12.8 |
| 2014-15 | San Antonio | 64 | 64 | 31.8 | .479 | .349 | .802 | 7.2 | 2.5 | 2.3* | .8 | 16.5 |
| 2015-16 | San Antonio | 72 | 72 | 33.1 | .506 | .443 | .874 | 6.8 | 2.6 | 1.8 | 1.0 | 21.2 |
| 2016-17 | San Antonio | 74 | 74 | 33.4 | .485 | .381 | .880 | 5.8 | 3.5 | 1.8 | .7 | 25.5 |
| 2017-18 | San Antonio | 9 | 9 | 23.3 | .468 | .314 | .816 | 4.7 | 2.3 | 2.0 | 1.0 | 16.2 |
| 2018-19 | Toronto | 60 | 60 | 34.0 | .496 | .371 | .854 | 7.3 | 3.3 | 1.8 | .4 | 26.6 |
| 2019-20 | LA Clippers | 57 | 57 | 32.4 | .470 | .378 | .886 | 7.0 | 1.8 | 0.6 | 1.0 | 27.1 |
| Kariyer | Kariyer | 524 | 497 | 31.0 | .491 | .383 | .855 | 6.4 | 2.7 | 1.8 | .7 | 18.7 |
| All-Star | All-Star | 4 | 4 | 19.8 | .549 | .424 | .000 | 5.0 | 2.8 | 1.3 | .3 | 17.5 |