Enzim kinetiği
Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu > Tersinir inhibitörler

Geleneksel olarak, tersinir enzim inhibitörleri Km ve Vmax üzerindeki etkilerine bağlı olarak yarışmalı (İngilizce competitive), sınırlı yarışmalı (non-competitive), yarışmasız (uncompetitive) veya karışık inhibisyon olarak sınıflandırılmışlardır. Bu farklı etkiler inhibitörün ya E enzimine, ya ES enzim-substrat kompleksine ya da her ikisine birden bağlanmasının sonucudur, sağdaki şekil ve aşağıdaki tabloda gösterildiği üzere. İnhibitörün tipine ayırt etmek için, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak enzim kinetiği incelenir. Bu dört tip inhibitör, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak farklı Lineweaver–Burke ve Eadie–Hofstee grafikleri oluşturur. Sadelik için ilgili denklemlerde şu iki sembol kullanılır:
Burada Ki ve K'i, sırasıyla, enzime ve enzim-substrat kompleksinin ayrışma sabitleridir. Tersinir bir inhibitörün varlığında aşağıdaki tipik durumlar için gösterildiği üzere enzimin görünen Km ve Vmax değerleri, sırasıyla, (α/α')Km ve (1/α')Vmax olur.
| 0 | 1 | 2 | 3 | 4 |
| --- | --- | --- | --- | --- |
|  |  | İnhibisyon tipi | Görünür Km | Görünür Vmax |
| Ki sadece | ( \alpha ^{\prime }=1) | yarışmalı |  K_{m}\alpha ~ |  ~V_{\max }~ |
| Ki' sadece | ( \alpha =1~) | yarışmasız |  {\frac {K_{m}}{\alpha ^{\prime }}} |  {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}} |
| Ki = Ki' | ( \alpha =\alpha ^{\prime }) | sınırlı yarışmalı |  ~K_{m}~ |  {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}} |
| Ki ≠ Ki' | ( \alpha \neq \alpha ^{\prime }) | karışık |  {\frac {K_{m}\alpha }{\alpha ^{\prime }}} |  {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}} |
non-lineer regresyon ile enzim kinetik verilerini hız denklemlerine uydurunca ayrışma katsayıları Ki ve K'i için yüksek doğruluklu olarak kestirmek mümkün olur.
Denklemlerin basit bir düzenlemesi inhibitör bağlanması ve maksimum hız arasındaki ilişkiyi ortaya koyar.
Aşağıya sıfır ekleyince ([I]-[I])
[I]+Ki ile bölünce
Yani, reaksiyon hızının substrat ile etkileşen enzim oranına bağlı olduğu Michaelis–Menten denklemine benzer şekilde,
substrata bağlı enzim oranı
inhibitöre bağlı enzim oranı
İnhibitörün etkisi, inhibitörle etkileşen  enzim popülasyonunun yüzdesinin bir sonucudur. Bu denklemle ilgili tek sorun, inhbitör bağlanması ile enzimin mutlak olarak inhibe olduğunu varsaymasıdır, oysa bu etki substrat kullanımının %100 ila %1'in biraz fazlası arasında değişebilir. Değişken dereceli inhibisyonu hesaba katmak için denkleme bir delta Vmax terimi eklenir.
veya
Bu terim sayesinde, inhibitör popülasyondaki enzim molekülleri ile etkileşirken kalan enzim aktivitesi tanımlananbilir. Ayrıca, bu terimin denkleme dahil edilmesinin bir avantajı, ikincil Vmax terimi ilk terimden daha büyük olması halinde aktivasyon olasılığının da hesaplanmasını mümkün kılmasıdır. Aktivasyon olasılığını hesaba katmak için, İnhibitör için kullanılan "I" harfi yerine, aşağıda "X" olarak gösterilen bir modifikatör kavramına geçilebilir.
Bu terminoloji Michaelis-Menten denklemineki maksimal hız ile ilşkili kinetik etkileri daha basit bir şekilde ele almaya sağlamasına karşın, Km ile ilişkili etkileri tarif etmekte ortaya çıkabilen potansiyel problemleri de ortaya çıkarır. Enzimin substratına afinitesi ile ilgili olan Km, çoğu durumda enzim-inhbitör etkileşiminin sonucu olarak enzimin bağlanma yerindeki potansiyel değişikliklerle ilişkili olmalıdır. Bu yüzden, Vmax'yi modüle eden, yukarıdaki benzer bir terim olması çoğu durum için uygun olurdu: K_{m}1-(K_{m}1-K_{m}2){\cfrac {[X]}{[X]+K_{x}}}