stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
1800'lerde Osmanlı İmparatorluğu
Olaylar > 1802

Vehhabiler Kerbela'ya girerek burayı yağmaladı.
25 Haziran - Birinci Fransız Cumhuriyeti ile barış antlaşması imzalandı. Bu anlatlaşmayla birlikte Fransızlar işgal ettiği Mısır'ı terketti.
Olaylar > 1803

18 Şubat - Vahhabiler Taif'i işgal etti.
30 Nisan - Suud bin Abdülaziz bin Muhammed Mekke'yi aldı.
14 Mayıs - Suud bin Abdülaziz bin Muhammed Cidde'ye saldırdı. Asker azlığından Mekke'yi savunamayıp bu şehre çekilen Cidde valisi Şerif Paşa bu saldırıyı başarısızlığa uğrattı.
12 Temmuz - Cidde valisi Şerif Paşa ve Mekke emiri Şerif Galip Mekke'yi geri almak için şehri kuşattı. 25 gün dayababilen Vehhabiler şehri Osmanlı kuvvetlerine bırakarak çekildiler. Taif ise istihkamının güçlü olmasından dolaya alınamadı.
III. Selim tarafından Nizam-ı Cedid ordusu için yaptırılan ve Krikor Balyan tarafından tasarlanan ahşap kışla açıldı. Ancak padişahın askeri reformlarına direnen isyancı yeniçeriler tarafından yakıldı.
12 Aralık - Yunanistan'daki Epir bölgesinde Suliyot toplulukları ile Yanya Paşalığı yöneticisi Ali Paşa arasında gerçekleşen savaş sonucunda Suliyotlar teslim alındı ve bölgeden sürüldü.
Olaylar > 1804

Birinci Sırp Ayaklanması başladı.
Olaylar > 1805

5 Nisan - Büyük Selimiye Camii ve Külliyesi hizmete açıldı.
Nisan - Selimiye Camii Vakası: Selimiye Kışlası'nda yapılacak selamlık törenine yeniçerilerin alınmayacağı dedikoduları üzerine yeniçeriler ayaklanarak İstanbul içinde huzursuzluk çıkardı. Padişah III. Selim geri adım atarak isyanı önledi.
17 Mayıs - Kavalalı Mehmed Ali Paşa Mısır valisi oldu.
24 Eylül - Rus İmparatorluğu ile ittifak anlaşması yapıldı.
Olaylar > 1806

3 Eylül  - Deligrad Muharebesi, Sırp isyancılar Osmanlı kuvvetlerini yendi.
11 Kasım - 1806-1812 Osmanlı-Rus Savaşı: Rus İmparatorluğu kuvvetleri Dinyester'i geçip Eflak ve Boğdan'a girerek savaşı başlattı.
14 Kasım - Bostancıbaşı Hafız İsmail Paşa sadrazamlıktan azledildi. Yerine İbrahim Hilmi Paşa getirildi.
13 Aralık - Birinci Sırp Ayaklanması: Kara Yorgi liderliğindeki Sırplar Belgrad'ı ele geçirdi. Burada aralarında kadınların ve çocukların da bulunduğu yirmi bine yakın Türk öldürüldü.
22 Aralık - 1806-1812 Osmanlı-Rus Savaşı: III. Selim boğazları kapattı ve Rus İmparatorluğu'na savaş ilan etti.
Olaylar > 1807

7 Ocak - Kara Yorgi liderliğindeki Sırplar Belgrad'ı aldı. Burada 20.000 Türk'ün bir kısmını öldürdü bir kısmını Hristiyan yaptı.
20 Şubat - 16 gemiden oluşan bir İngiliz donanması İstanbul önüne geldi.
20 Mart - İngiliz donanması İskenderiye'yi aldı. Bunun üzerine İngiltere'ye savaş ilan edildi.
22 Mayıs - Çanakkale Deniz Muharebesi (1807): Kaptan-ı derya Seydi Ali Paşa komutasındaki Osmanlı donanması ile Amiral Dimitri Senyavin komutasındaki Rus donanması Çanakkale Boğazı önünde yapılan muharebede birbirlerine kesin bir üstünlük sağlayamadı.
28 Mayıs - Nizâm-ı Cedîd Ordusu lağvedildi.
29 Mayıs - Kabakçı Mustafa Ayaklanması patlak verdi. III. Selim tahtan indirilip, yerine IV. Mustafa geçirildi.
31 Mayıs - IV. Mustafa yeniçerilerle bir anlaşma imzaladı: Buna göre isyana katılan yeniçeriler cezalandırılmayacak, yeniçeriler de devlet işlerine karışmayacaktır. Kabakçı Mustafa ve diğer isyancı elebaşılarına orduda imtiyazlı görevler verilecektir.
2 Haziran - Obileşti Muharebesi: General Mihail Miloradoviç komutasındaki Rus kuvvetleri, Bükreş'e yürümek isteyen Çarhacı Ali Paşa komutasındaki Osmanlı kuvvetlerini mağlup etti.
18 Haziran
Sadrazam İbrahim Hilmi Paşa azledildi. Yerine Çelebi Mustafa Paşa getirildi.
Arpaçay Muharebesi: Kont Ivan Gudovich komutasındaki 7.000 kişilik Rus kuvvetleri, Arpaçay'da 20.000 kişilik Osmanlı kuvvetini yok etti.
Emir Suud bin Abdulaziz Medine'yi alarak burada bulunan din büyüklerinin türbelerini yıktı.
Olaylar > 1808

19 Temmuz - Alemdar Mustafa Paşa, İstanbul'a gelerek III. Selim'e karşı ayaklanan Kabakçı Mustafa'yı öldürttü.
29 Temmuz - Alemdar Mustafa Paşa'nın, III. Selimi tekrar tahta çıkaracağından korkan IV. Mustafa, III. Selimi öldürttü. Şehzade Mahmud ise cariyelerin ve hizmetkarlarının yardımıyla sarayın çatısına kaçırıldı. Aynı günde Alemdar Mustafa Paşa tarafından tahttan indirilen IV. Mustafa'nın yerine tahta çıktı.
29 Eylül
Sened-i İttifak imzalandı.
Daha önce lağvedilen Nizâm-ı Cedîd Ordusu model alınarak Sekbân-ı Cedîd isimli bir ordu kuruldu.
14 Kasım - Alemdar Vakası: Bu yeni askeri modeli de beğenmeyen Yeniçeriler konağını bastığı Alemdar Mustafa Paşa'yı öldürdüler. Ayaklananlar II. Mahmud'u tahttan indirmek için saraya saldırdılar. Kadı Abdurrahman Paşa Sekban-ı Cedid askerleriyle Topkapı Sarayı'nı savundu. Bozguna uğrayan ayaklananların üzerine giden Kadı Abdurrahman Paşa, 3.000'den fazla yeniçeri ve diğer ayaklananları kılıçtan geçirtti.
16 Kasım - İsyancıların IV. Mustafa'yı tekrar tahta çıkarmak istemesi üzerine, IV. Mustafa boğdurularak öldürüldü.
18 Kasım - Sultan II. Mahmut Sekban-ı Cedid'i dağıttı.
Olaylar > 1809

5 Ocak - 1807-1809 Osmanlı-Büyük Britanya Savaşı'nı sona erdiren Kale-i Sultaniye Antlaşması imzalandı.
Doğumlar

1800
Abdullah Bey, hekim
Garabet Amira Balyan, mimar
Hasib Dede, şair
Mustafa Reşid Paşa, sadrazam
Mustafa Ruhi Efendi, siyasetçi ve tarikat lideri
Seyrânî, halk ozanı
1801
Ahmed Fethi Paşa, devlet adamı
İbrahim Sarim Paşa, sadrazam
Kazasker Mustafa İzzet Efendi, hattat, şair
Tayyarzâde Ahmed Atâ, tarihçi
1802
Kütahyalı Abdurrahman Fevzi Efendi, yazar
Osman Raşid Paşa, devlet adamı
1803 - Harputlu İshak Efendi, din alimi
1804
Sadık Paşa, devlet adamı
Ölümler

1800
Dürrizade Mehmed Arif Efendi, şeyhülislam
Koca Yusuf Paşa, sadrazam
1801 - Gevrekzâde Hasan Efendi, hekim
1802
Abdülhalim Ağa, besteci
Melek Mehmed Paşa, sadrazam
1803
Adilşah Kadın, Padişahı III Mustafa'nın eşi
Küçük Hüseyin Paşa, kaptanıderya
Şah Sultan (III. Mustafa'nın kızı)
1804 - Cezzâr Ahmed Paşa, vali ve asker
1805
Fatıma Şebisefa Kadın, I. Abdülhamid'in eşi
Mihrişah Sultan, III. Mustafa'nın eşi
1806 - Vasıf Efendi, devlet adamı ve tarihçi
1807
Bostancıbaşı Hafız İsmail Paşa, sadrazam
Mahmud Raif Efendi, devlet adamı
1808
III. Selim, 28. Osmanlı padişahı
IV. Mustafa, 29. Osmanlı padişahı
Alemdar Mustafa Paşa, sadrazam
Kabakçı Mustafa, isyancı lideri
Kadı Abdurrahman Paşa, devlet adamı
1809
Çavuşbaşı Memiş Paşa, sadrazam
Emin Mehmed Bey, hukukçu
Moralı Seyyid Ali Efendi, devlet adamı
Sünbülzâde Vehbî, şair
Protein yapısı

Proteinler her organizmada bulunan önemli bir makromolekül sınıfıdır. Proteinler, 20 farklı tip L-α-amino asitten meydana gelen polimerlerdir. Amino asitler birbiriyle reaksiyona girdikten sonra meydana gelen polimerde bu amino asitlerden arta kalan birimlere amino asit kalıntısı denir. 40 kalıntıdan daha kısa olan zincirler için protein yerine genelde peptit terimi kullanılır. Biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilmek için proteinler uzay içinde belli bir biçim alacak şekilde katlanırlar. Bu katlanmayı yönlendiren güçler, protein atomları arasındaki hidrojen bağı, iyonik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik istiflenme gibi, kovalent olmayan etkleşimlerdir. Proteinlerin işlevlerini moleküler düzeyde anlayabilmek için genelde onları üç boyutlu yapısının çözülmesi gerekir. Protein yapısını çözmek için X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi kullanılır, bunlar yapısal biyolojinin başlıca yöntemleri arasında yer alır.
Proteinlerdeki amino asit kalıntı sayısı birkaç on ile birkaç bin arasında değişebilir. Bazı proteinler daha büyük yapıların protein altbirimidirler. Örneğin, binlerce aktin molekülü bir araya gelerek mikrofilamanları meydana getirir.
Bir protein biyolojik işlevini yerine getirirken tersinir bir yapısal değişiklik geçirebilir. Aynı proteinin alternatif yapıları farklı konformasyonlar olarak adlandırılır, bunlar arasındaki geçişlere konformasyon değişikliği denir.
Protein kovalent yapısı ve stereokimyası

Protein amino asitleri bir yoğunlaşma reaksiyonu ile birleşerek bir polipeptit zincir oluştururlar. Canlılarda bu reaksiyon çeviri denen bir süreç ile ribozomlarda gerçekleşir.
Ribozomlar tarafından imal edilen doğal proteinlerde bulunan 20 amino asit farklı fiziksel ve kimyasal özelliklere sahiptir. Taşıdıkları elektrostatik yük, hidrofobiklikleri, asit ayrışma katsayıları (pKa), büyüklükleri ve fonksiyonel grupları farklılık gösterir. Bu özellikler proteinlerin yapısını belirlemekte önemli rol oynar.
Protein kovalent yapısı ve stereokimyası > Amino asit kalıntıları

Ana madde: Amino asit
Ana madde: Proteinojenik amino asit
Her α-amino asitte bir omurga bölümü vardır ki bu tüm amino asit tiplerinde mevcuttur ve bir yan zincir vardır ki bu her amino asidin kendisine hastır. Amino asitlerin çoğunda alfa karbon atomu dört farklı kimyasal gruba bağlı olduğu için, kiraldir; bir tek glisin kiral değildir, çünkü yan zinciri bir hidrojen atomudur. Canlılarda bulunan proteinler, L-amino asitlerden oluşur. L-biçimini hatırlamak için "CORN" kelimesi bir hatırlatıcı (belleksel) olarak kullanılabilir: Cα atomuna H önde olacak şekilde bakılırsa, karbona bağlı diğer üç grup, saat yönünde, "CO-R-N" olarak okunabilir.
Protein kovalent yapısı ve stereokimyası > Peptit bağı

Peptit bağı düzlemsel olma eğilimlidir, çift bağdaki elektronların yerelliğinin bozulması (delokalizasyonu) nedeniyle. Peptitte C1 ile N arasındaki dihedral omega (ω) açısı açısı esneklik göstermez, değeri hemen her zaman 180 dereceye yakındır. N ve C \alpha  arasındaki dihedral fi (φ) açısı ve C \alpha  ile C1 arasındaki dihedral psi (ψ) ise belli aralıkta değerlere sahip olabilir. Bu açılar bir proteinin dahili serbestlik derecesidir, proteinin konformasyonunu kontrol ederler. Proteinlerde bulunan belli ikincil yapı elemanlarında bu açıların sahip olabileceği değerler geometrik nedenlerle belli aralıklar içinde sınırlanmışlardır. Psi ve Fi açılarındaki sınırlamalar Ramachandran grafiği ile görülebilir. Birkaç önemli bağ hakkında bilgi aşağıdaki tabloda gösterilmiştir.
| 0 | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| Peptit bağı | Ortalama uzunluk | Tek bağ | Ortalama uzunluk | Hidrojen bağı | Ortalama (±30) |
| C \alpha –C | 153 pm | C–C | 154 pm | O–H --- O–H | 280 pm |
| C–N | 133 pm | C–N | 148 pm | N–H --- O=C | 290 pm |
| N–C \alpha  | 146 pm | C–O | 143 pm | O–H --- O=C | 280 pm |
Protein kovalent yapısı ve stereokimyası > Yan zincir konformasyonları

Yan zincirlerdeki atomlar Yunan harfleri ile, Yunanca alfabetik sırayla adlandırılır:
α, β, γ, δ, є, vs. C \alpha  omurga üzerinde, amino asidin karbonil grubuna en yakın karbon bağına karşılık gelir. Bu atomlar arasındaki dihedral açılar χ1, χ2, χ3, vs. olarak adlandırılır. Yan zincirinin hareket edebilen ilk atomunun ( \gamma ) dihedral açısı (χ1), N-C \alpha -C \beta - X\gamma  olarak tanımlanır. Yan zincirler birbiriyle çakışmayacak şekilde düzenlenirler, sp3-sp3 bağları etrafında 60°, 180° ve -60° açılarla dizilme eğilimi gösterirler. Bu pozisyonlara sırasıyla gauche(-), trans ve gauche(+) adları verilir.
Yan zincir dihedral açıları eşit bir dağılım göstermezler, çoğu yan zincir tipleri için  \chi  açıları belli değerler etrafında öbeklenir.
Protein yapısının düzeyleri

Protein yapısının dört düzeyi vardır.
Protein yapısının düzeyleri > Birincil yapı

Ana madde: Protein birincil yapısı
Birincil yapı, bir polipeptit zincirin amino asit dizisidir. Birincil yapı peptit bağlarla bir arada durur, bunlar protein sentezi sırasında meydana gelir. Polipeptit zincirin iki ucu, uçlardaki serbest grubun cinsine bağlı olarak karboksil uç (veya C-uç) ve amino uç (veya N-uç) olarak adlandırılır. Amino asit kalınıtıları N-ucundan başlar, buradaki amino (NH2-group) grubu bir peptit bağı içinde yer almaz. Canlılarda bir proteinin birincil yapısı o proteini kodlayan gen tarafından belirlenir. DNA'daki belli bir nükleotit dizisi (bir gen) okunarak bir mRNA sentezlenir, mRNA da, çeviri olarak adlandırılan bir süreç sonucu, ribozomlar tarafından okunup, genin ürünü olan proteinin sentezlenmesini sağlar. Proteinin dizisi o proteine spesifiktir, proteinin yapısı ve fonksiyonunu belirler. Bir proteinin dizisi Edman yıkımı veya kütle spektrometresi gibi yöntemlerle belirlenebilir. Ancak, çoğu zaman, o proteini kodlayan genin dizisi doğrudan okunarak (bunun için genetik kod kullanılır) proteinin dizisi belirlenir. Çevrim sonrası değişimler, disülfür oluşumu, fosforilasyon ve glikozilasyonlar gibi, genelde birincil yapının parçası sayılırlar ama gen dizisi okunarak bunların varlığı gösterilemez.
Protein yapısının düzeyleri > İkincil yapı

Ana madde: Protein ikincil yapısı
Proteinlerde ikincil yapı, çok düzenli yerel alt yapılardır. Alfa sarmal ve beta yaprak olarak adlandırılan iki ana ikincil yapı tipi, 1951'de Linus Pauling ve arkadaşları tarafından önerilmiştir. Bu ikincil yapılar, protein omurgasındaki atomlar arasındaki hidrojen bağı örüntüleri ile tanımlanır. Düzenli bir geometriye sahiptir, Ramachandran grafiğinde belli ψ ve φ açıları ile kısıtlanmıştır. Alfa sarmal ve beta yapraklar, peptit omurga üzerindeki hidrojen bağı verici ve alıcılarınının doymasını sağlayan yerel yapılardır. Proteinlerin bazı kısımları yapılıdır ama düzenli değildir. Bu kısımlar rastgele sarım ile karıştırılmamalıdır; rastgele sarım, belli bir sabit üç boyutlu yapıya sahip olmayan, katlanmamış polipeptit zinciridir. Birbirini izleyen birkaç ikincil yapı bir "süperikincil birim" oluşturabilir.
Protein yapısının düzeyleri > Üçüncül yapı

Üçüncül yapı, tek bir protein molekülünün üç boyutlu yapısıdır. Alfa sarmal ve beta yapraklar kompakt bir yapı oluşturacak şekilde katlanırlar. Bu katlanma hidrofobik etkileşimler (hidrofobik kalıntıların sudan uzaklaştırılması) tarafında yönlendirilir ama yapının stabil olabilmesi için spesifik üçüncül etkileşimlerle (tuz köprüleri, hidrojen bağları, disülfür bağları veya zincirlerin sıkı istiflenmesi gibi) bir protein bölgesinin kısımlarının yerinin sabitlenmesi gerekir.
Protein yapısının düzeyleri > Dördüncül yapı

Dördüncül yapı birkaç protein veya polipeptit zincirinin (bu bağlamda bunlara protein altbirim denir) bir araya gelmesinden meydana gelen büyük bir toplaşmadır. Dördüncül yapı, üçüncül yapıyı stabilize eden, kovalent olmayan bağlar ve disülfür bağları tarafından stabilize edilir. İki ve daha çok (yani mültipl) polipeptitten oluşan kompleksler mültimer olarak adlandırılır. Daha spesifik olarak, böylesi bir yapı eğer iki altbirimden oluşuyorlarsa dimer, üç altbirimden oluşuyorlarsa trimer ve dört altbirimden oluşuyorlarsa "tetramer" olarak adlandırılır. Altbirimler genelde birbirlerine simetri işlemleri ile ilişkilidir, örneğin bir dimerde iki katlı bir simetri ekseni vardır. Birbirinin aynı altbirimlerden oluşan mültimerlere değinirken "homo-" öneki kullanılır (örneğin bir homotetramer), farklı altbirimlerden oluşanlar için ise "hetero-" öneki kullanılır (örneğin bir heterotetramer, iki alfa ve iki beta zinciri olan hemoglobinden bahsederken). Çoğu proteinin dördüncül yapısı yoktur ve monomer olarak işlev görür.
Bölgeler, motifler ve katlamalar

Proteinlerden bahsederken sıkça aşağıdaki yapısal birimlere değinilir.
Bir yapısal bölge (yapısal alan da denir) proteinin yapısının bir unsurudur, kendi kendini stabilize eder ve genelde protein zincirinin geri kalanından bağımsız olarak katlanır. Çoğu bölge (İngilizce domain), sadece bir gen veya gen ailesinin gen ürünlerine has değildir ve çeşitli proteinlerde görülür. Bölgeler, ait oldukları proteinin biyolojik fonksiyonu içinde belirgin bir yere sahip oldukları için bununla ilişkili biçimde adlandırılırlar; örneğin, "kalmodulin'in kalsiyum bağlayıcı bölgesi" denir. Kendi başlarına kararlı oldukları için, genetik mühendislikle bir proteine ait bir bölge bir diğerininki ile "takas" edilip kimeralar elde edilebilir.
Yapısal ve dizi motifleri, çok sayıda proteinde görülen, protein üç boyutlu yapısındaki veya amino asit dizisindeki kısa parçalardır.
Süperikincil yapı ikincil yapı elemanlarının belli bileşimleridir, örneğin beta-alfa-beta birimleri veya sarmal-dönme-sarmal motifleri gibi. Bazılarından yapısal motif olarak da bahsedilebilir.
Protein katlaması, Proteinlerin Yapısal Sınıflandırması (SCOP) veritabanında belirtilen, sarmal demeti (helix bundle), beta fıçısı (beta barrel), Rossman katlaması gibi, genel mimari yapılardır.
Ökaryotik sistemlerde yüzbinlerce farklı protein ifade edilmesine rağmen, bundan çok daha az sayıda farklı bölge, yapısal motif ve katlama vardır. Bu kısmen evrimin bir sonucudur, çünkü genler ve gen parçaları çiftlenebilir veya genom içinde yer değiştirebilir. Bu demektir ki, örneğin, bir protein bölgesi bir proteinden bir diğerine taşınabilir ve ikinci proteine yeni bir fonksiyon kazandırabilir. Bu tür mekanizmalar nedeniyle, yolaklar ve mekanizmalar farklı proteinlerde yeniden kullanılabilir.
Protein katlanması

Rastgele sarım şeklinde olan bir polipeptit katlanarak kendisine has üç boyutlu yapısını elde eder.
Protein yapı tespiti

Protein Data Bank adlı veritabanındaki protein yapılarının yaklaşık %90'ı X-ışını kritalografisi ile belirlenmiştir. Bu yöntem, (kristalleşmiş) bir proteindeki elektron dağılımının üç boyutlu (3B) yoğunluğunu ölçmeyi sağlar ve dolayısıyla tüm atomların 3B koordinatlarının belli bir çözünürlük ile çıkarımı mümkün olur. Yapısı bilinen proteinlerin yaklaşık %9'u Nükleer Manyetik Rezonans ile elde edilmiştir. Proteinin ikincil yapı bileşimi dairesel dikroizm veya ikili polarizasyon interferometrisi ile belirlenebilir. Kriyo-elektron mikroskopisi de bazı durumlarda protein yapısının yüksek (5 angstromdan düşük) çözünürlükle belirlenmesi için kullanılan bir yöntem olarak gelişmektedir. Bu yöntem özellikle çok büyük protein komplekslerinin (virüs kılıf proteinleri gibi) yapısının anlaşılması için hâlen mevcut olan tek yoldur.
Yapı sınıflandırması

Protein yapıları, benzerliklerine veya ortak evrimsel kökene dayanarak sınıflandırılabilir. SCOP ve CATH veritabanları iki farklı protein yapısal sınıflandırması sunmaktadır.
Protein yapısı için berimsel öngörü

Bir protein dizisini üretmek, bir proteinin yapısını çözmekten çok daha kolaydır. Ancak, bir proteinin yapısı onun işlevinin çok daha iyi anlaşılmasına olanak verir, sadece onun dizisini bilmeye kıyasla. Dolayısıyla, bir proteinin dizisinden yola çıkararak onun yapısının hesaplamalı (berimsel) öngörüsü için çeşitli yöntemler geliştirilmiştir. Temel ilkelerden (Ab initio) öngörü yöntemleri sadece proteinin dizisini kullanır. İplik geçirme (İng. Threading) ve homoloji modellemesi yöntemleri kullanılarak, evrimsel ilişkili proteinlerin deneysel olarak çözülmüş yapılarına dayanarak bilinmeyen bir proteinin 3B modeli yapılabilir.
Protein yapısı için berimsel öngörü > Protein yapısı ile ilişkili yazılım

Protein yapısının çeşitli cepheleri hakkında çalışan araştırmacılara yardımcı olan yazılımlar mevcuttur. Bu araştırmalarda gereken en temel işlevsellik, yapı görüntülemesi sağlamaktır. Protein yapısının analizi yapıları hizalayan yazılım ile kolaylaştırılır. Belli bir protein dizisi için yapı bilinmiyorsa, bilinen protein yapılarına dayanarak onun yapısını öngören veya modelleyen yazılımlar kullanılabilir. Ayrıca, model veya öngörü yapıları varsa, onlarda hata kontrolü yapmak için, protein konformasyonel değişimlerini öngörmek veya substrat bağlanma konumların öngörmek için yazılımlar vardır.
Konuyla ilgili yayınlar

Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage". Proteins. 68 (4). ss. 915-921. doi:10.1002/prot.21473. PMID 17557333. KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi (link)  (İngilizce)
Habeck M, Nilges M, Rieping W (2005). "Bayesian inference applied to macromolecular structure determination". Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics. 72 (3 Pt 1). s. 031912. doi:10.1103/PhysRevE.72.031912. PMID 16241487. KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi (link)  (NMR verisinden yapı belirlemesi için Bayesian berimsel yöntemler) (İngilizce)
İki amino asit bir yoğunlaşma reaksiyonu sonucu bir araya gelerek bir peptit bağı meydana getirir. Bu reaksiyonda bir su molekülü (çember içine alınmış iki hidrojen ve bir oksijen atomu) salınır. Amino asitlerin C \alpha  atomuna bağlı olan H atomu şekle dahil edilmemiştir.
CO-R-N kuralı
Protein omurgasındaki φ, ψ ve ω bağ açıları
Proteinlerde birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapılar.
Bir alfa sarmal (hidrojen bağları sarı noktalı çizgiler olarak gösterilmiştir)
Josy Moinet

Josy Moinet
Josy Moinet (d. 23 Ekim 1929, Saint-Rogatien, Fransa - ö. 4 Ağustos 2018, Saint-Rogatien, Fransa), Fransız siyasetçi.
Radikal Sol Parti'de siyaset yapan Josy Moinet, 1959-2008 yılları arasında Saint-Rogatien belediyesi başkanlığı, 1973-1982 yılları arasında Charente-Maritime genel konseyi üyesi ve 1976-1982 yılları arasında genel konsey başkanı, 6 Mart 1973 - 1 Ekim 1989 tarihleri arasında Charente-Maritime senatörü ve 1988-1989 yılları arasında Senato'da Demokratik Sol (GD) grup başkanı olarak görev yürütmüştür.
Oruçoğlu, Şile

| Oruçoğlu |
| --- | --- |
Mahalle
Mahallenin haritadaki yeri
Koordinatlar: 41°03′49″N 29°29′27″E﻿ / ﻿41.0636°K 29.4908°D﻿ / 41.0636; 29.4908
Ülke:  Türkiye
İl: İstanbul
İlçe: Şile
Bulunduğu yer: Anadolu Yakası 
Coğrafi bölge: Marmara Bölgesi
İdare
 • Yönetici: Muhtar İhtiyar heyeti
Yüzölçümü
 • Toplam: 22.1 km²
Nüfus (2023): 524
Zaman dilimi: UTC+03.00 (TSİ)
İl alan kodu: 216 
İl plaka kodu: 34 
Posta kodu: 34983 
İstatistiki bölge: İstanbul alt bölgesi (TR10) 
Seçim çevresi: İstanbul 1. seçim çevresi 
Oruçoğlu, İstanbul ilinin Şile ilçesine bağlı bir mahalledir.
Tarihçe

Oruçoğlu, bu yerleşimin bilinen en eski adıdır. Nitekim 1928 tarihli Osmanlıca köy listesinde "Oruc oğli" (اوروج اوغلی) olarak geçer. Köye, 1877-1878 Osmanlı-Rus Savaşı sonrasında Klarceti bölgesinden gelen Gürcülerin yerleştiği bilinmektedir. Bu nüfusun önemli bölümü, Berta vadisi ile Artvin'in değişik köylerinden göç etmiştir. Nitekim 1987 tarihli bir araştırmada Şile ilçesinin nüfusunun % 10'unun Gürcülerden oluştuğu belirtilmiştir.
Oruçoğlu köyü, 1928 tarihli Osmanlıca köy listesinde "Oruc oğli" (اوروج اوغلی) adıyla İstanbul vilayetinin Şile kazasının merkez nahiyesine bağlıydı. Bu yerleşim, 1940 genel nüfus sayımında aynı kazanın Alacalı nahiyesinin 14 köyünden biriydi ve köyde 114'ü erkek ve 130'u kadın olmak üzere 244 kişi yaşıyordu. Şile kazası bu tarihte, Merkez nahiyesi, Ağva nahiyesi, Alacalı nahiyesi ve Tekke nahiyesi olmak üzere dört nahiyeden oluşuyordu.
Oruçoğlu köyü, 1950 genel nüfus sayımında aynı adla, ancak 1955 nüfus sayımında "Oruçoğlu (Yılanyatağı)" adıyla kaydedilmiştir. Bu iki tarih arasında köyün adının Yılanyatağı olarak değiştirilmiş olduğu, fakat kısa sürede eski adına dönüldüğü anlaşılmaktadır. 1965 genel nüfus sayımında Oruçoğlu köyünün nüfusu 391 kişiden oluşuyor ve bu nüfus içinde 249 kişi okuma yazma biliyordu.
Nüfus

| Yıl | Değişim | Nüfus | Tespit Yöntemi |
| --- | --- | --- | --- |
| 2013 |  | 333 | ADNKS |
| 2014 |  2% | 338 | ADNKS |
| 2015 |  1% | 333 | ADNKS |
| 2016 |  2% | 338 | ADNKS |
| 2017 |  1% | 334 | ADNKS |
| 2018 |  37% | 457 | ADNKS |
| 2019 |  4% | 441 | ADNKS |
| 2020 |  8% | 405 | ADNKS |
| 2021 |  2% | 397 | ADNKS |
| 2022 |  0% | 397 | ADNKS |
| 2023 |  32% | 524 | ADNKS |
Türkiye Otomobil Sporları Federasyonu

| --- | --- |

Spor: Otomobil yarışı
Kısaltma: TOSFED
Kuruluş tarihi: 1991
Üyelik: FIA
Genel merkez: Beşiktaş / İstanbul
Başkan: Eren Üçlertoprağı
Başkanvekili: Nisa Ersoy
Genel sekreter: Serhan Acar
Resmî internet sitesi
tosfed.org.tr
Bir dönem kullanılan logo
Türkiye Otomobil Sporları Federasyonu (kısaca TOSFED), Gençlik ve Spor Genel Müdürlüğü ile Uluslararası Otomobil Federasyonu tarafından tanınan ve Türkiye'deki otomobil sporlarıyla ilgili yönetici konumunda bulunan resmî kurumdur.