stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Enzim kinetiği
Genel ilkeler

Bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyon, katalizlenmeyen reaksiyon ile aynı denge özelliklerine sahiptir. Diğer katalizörler gibi, enzimler substrat ve ürünler arasındaki dengenin konumunu değiştirmezler. Ancak, katalizlenmeyen bir kimyasal reaksiyondan farklı olarak, enzimle katalizlenen reaksiyonlar doyum kinetiği gösterirler. Belli bir enzim konsantrasyonu ve nispeten düşük substrat konsantrasyonu için, reaksiyon hızı substrat konsantrasyonu ile doğrusal orantılı olarak artar; enzim moleküllerinin çoğu, reaksiyonu katalizlemek için müsaittir ve substrat konsantrasyonun artırılması, enzim ve substrat moleküllerinin birbirine rastlama hızının artması demektir. Ancak, nispeten yüksek substrat konsantrasyonlarıda, reasiyon hızı asimptotik şekilde teorik maksimuma yaklaşır; enzim aktif bölgelerinin hemen hepsi doludur ve reaksiyon hızını, enzimin kendine has (içsel) devir hızı belirler. Bu iki sınır durumun ortasındaki substrat konsantrasyonu KM olarak belirtilir. Bir diğer deyişle, en yüksek reaksiyon hızının (Vmax) yarısının elde edildiği substrat konsantrasyonu KM olarak tanımlanır.
Bir enzimin en önemli iki kinetik özelliği, enzimin belli bir substrat ile ne kadar çabuk doyuma ulaştığı ve ulaşabildiği en hızlı reaksiyon hızıdır. Bu özelliklerin bilinmesi bir enzimin hücre içinde ne yaptığını ve o şartlardaki değişiklere nasıl tepki verdiği hakkında fikir verir.
Enzim ölçümleri

Enzim ölçümleri enzim reakasiyonunun hızını ölçen laboratuvar yöntemleridir. Enzimler katalizledikleri reaksiyonlar tarafından tüketilmediği için, enzim ölçümlerinde reaksiyon hızını takip etmek için genelde ya substrat konsantrasyonu ya da ürün konsantrasyonu izlenir. Ölçüm için pek çok yöntem vardır. Spektrofotometrik ölçümlerde substrat ve ürünlerdeki ışık absorbansındaki değişim gözlemlenir; radyometrik ölçümlerde radyoaktivitenin bir ürüne dahil oluşu veya substrattan ayrılmasına bakarak zamana göre ürün oluşumunu ölçülür. Spektrofotometrik ölçümler en kullanışlıdır, çünkü reaksiyon hızının sürekli olarak ölçülmesi mümkündür. Radyometrik ölçümler numunelerin alınıp onların ölçümünü gerektirse de (yani kesintili 
ölçümlerdir) genelde daha duyarlıdırlar ve çok düşük enzim aktivite düzeyleri ölçülebilir. Benzer bir yaklaşım, kütle spektrometresi kullanarak, ürüne stabil bir izotopun enkorpore olmasının veya substrattan salınmasının izlenmesidir.
En duyarlı enzim ölçümleri bir mikroskop içinden odaklanmış bir lazer kullanarak reaksiyonunu katalizleyen tek bir enzim molekülünü gözlemler.Bu ölçümler enzimin reaksiyon mekanizması sırasında kofaktörlerin floresansındaki değişimi veya protein üzerinde belli konumlara bağlanmış floresan boyalardaki değişimi ölçer, kataliz sırasındaki hareketleri izlemek için. Milyonlarca enzim molekülünün ortalama davranışını gözlemleyen geleneksel enzim kinetiğine karşın, bu tür çalışmalar tekil enzimlerin kinetiği ve dinamiği hakkında yeni bir bakış açısı sağlar.
Bir enzim ölçümü için bir ilerleme eğrisi örneği yukarıda gösterilmiştir. Enzim, reaksiyonun başlamasında sonra kısa bir süre için doğrusal şekilde ürün meydana getirir. Reaksiyon ilerledikçe ve substrat tüketildikçe, hızı gittikçe azalır (substrat doyum seviyesinde olmadıkça). İlk (ve en yüksek) hızı ölçmek için, enzim ölçümleri tipik olarak substratın sadece yüzde birkaçı tüketilene kadar yapılır. Bu ilk hız döneminin uzunluğu ölçüm şartlarına bağlıdır ve milisaniyeleden saatlere kadar değişebilir. Ancak, sıvıların çok hızlı karşmasını sağlayan araçlar, bir sanıyeden kısa sürelerde ilk hızların ölçülebilmesini olanak verir. Aşağıda anlatıldığı üzere, bu çok hızlı ölçümler, sabit durum öncesi (pre-steady state) kinetiğinin ölçülmesi için şarttır.
Çoğu enzim kinetik çalışmaları enzim reaksiyonlarının bu ilk, yaklaşık doğrusal, kısmı üzerine yoğunlaşır. Ancak, tüm reaksiyonu ölçüp bu verileri doğrusal olmayan bir hız denklemine uydurmak da mümkündür. Enzim reaksiyonlarının bu şekilde ölçülmesi, ilerleme eğrisi analizi (İng. progress-curve analysis) olarak adlandırılır. Eğer ilk hız, hızlı kinetik ile doğru ölçülemeyecek kadar yüksek ise, bu yaklaşım yararlı bir alternatiftir.
Tek substrat reaksiyonları

Tek substrat mekanizmalı enzimlere örnek olarak, izomerazlar (triozfosfat izomeraz veya bisfosfogliserat mutaz gibi), adenilat siklaz gibi hücre içi liyazlar ve bir RNA liyaz olan çekiçbaşı ribozimi sayılabilir. Ancak, tek bir substratı olan bazı enzimler bu mekanizma kategorisi içine girmezler. Bunun bir örneği olan katalaz, substratı olan hidrojen peroksit ile reaksiyona girince yükseltgenir (okside olur) ve sonra ikinci bir substrat molekülü tarafından indirgenir. Substrat tek olsa da, modifiye olmuş bir enzim ara ürününün varlığı, katalaz mekanizmasının aslında bir pinpon (masa tenisi) mekanizması olduğunu gösterir. Bu mekanizma tipi aşağıda Çok substratlı reaksiyonlar bölümü altında açıklanmıştır.
Tek substrat reaksiyonları > Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı

Ayrıca bakınız: Hız denklemi
Michaelis-menten denklemi tarafından öngörülen reaksiyon hızlarından yararlanılarak zaman bağımlı substrat yokoluşu ve ürün oluşumu doğrudan modellenebilir. Bunu yapmak için birinci derece kimyasal kinetik denklemi içine Michaelis-Menten denklemi dahil edilir. Birinci derece kimayasal kinetiğin tarifinde Euler sayısının kullanımı ile ilgili problemin farkına varmak gerekir, yani e-k hesaplamalara sistematik bir hata sokan bir ayrık katsayıdır. Bu, tek bir katsayı kullanılarak yeniden yazılabilir, bu yeni katsayı her zaman aralığından sonraki kalan substrat miktarına karşılık gelir. [S]=[S]_{0}(1-k)^{t}\,
Tek substrat reaksiyonları > Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler

Ayrıca bakınız: Lineweaver–Burk grafiği ve Eadie-Hofstee çizimi
Yukarıda gösterilen, [S]'ye bağlı v grafiği doğrusal değildir; grafik, düşük [S] için başlangıçta doğrusal olsa dahi, yüksek [S]'de eğilerek doyuma ulaşır. Bu konuda yapılan ilk çalışmalarda, bu nonlineerlik KM ve Vmax'ın hatasız olarak kestirilmesini zor kılmaktaydı. Bu yüzden, bazı araştırmacılar Michaelis-Menten denkleminin lineerleştiren grafik yöntemler geliştirdiler: Lineweaver–Burk grafiği, Eadie–Hofstee çizimi ve Hanes–Woolf grafiği gibi. Bu lineer gösterimlerin hepsi verinin görüntülenmesi için yararlıdır, ama kinetik parametrelerinin belirlenmesi için günümüzde bilgisayar yazılımları mevcuttur ve nonlineer regresyon yöntemleri kullanarak daha hatasız sonuçlar elde edilmesi mümkündür.
Lineweaver-Burk grafiği veya çifte evrik (İng. reciprocal) grafiği kinetik veriyi görüntülemek için yaygın kullanılır. Bunu elde etemk için Michaelis-Menten denkleminin iki tarafının evrik yapılır. Sağda gösterildiği gibi, bu, Michaelis-Menten denkleminin doğrusal bir biçimidir ve y = mx + c denklemli bir doğru üretir, y ekseni kesişim noktası 1/Vmax'ye x eksen kesişimi -1/KM'ye karşılık gelir.
Tabii ki, negatif 1/[S] değerleri için deneysel değerler elde edilemez; 1/[S] = 0 alt sınırı (y kesişimi) sonsuz substrat konsantrasyonuna karşılık gelir, orada 1/v=1/Vmax'dır, sağda gösterildiği gibi. Dolayısıyla x-kesişimi pozitif konsantrasyonlarda elde edilen deneysel verilerin bir ekstrapolasyonudur. Daha genel olarak, Lineweaver–Burk grafiği düşük konsantrasyonlarda elde edilen ölçümlerin önemini çarpıtır ve dolayısıyla Vmax ve KM'nin hatalı kestirilmesine yol açabilir. Daha hatasız bir lineer grafikleme yöntemi Eadie-Hofstee grafiğidir. Bu durumda v, v/[S]'ye bağlı olarak grafiklenir. Yaygın kullanılan yöntemlerden üçüncüsü olan Hanes-Woolf grafiğinde, [S]/v, [S]'ye bağlı olarak grafiklenir. Genelde, data normalizasyonu deneysel iş miktarını azaltmaya yarar, sonucun güvenilirliğini artırabilir ve hem grafik hem de sayısal analiz için uygundur.
Tek substrat reaksiyonları > Kinetik sabitlerin pratik anlamı

Enizm kinetiğinin araştırılması iki temel nedenden dolayı önemlidir. Birincisi, enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasını sağlar, ikincisi, enzimlerin organizmalarda nasıl davrandığını öngörmeye yardımcı olur. Yukarıda tanımlanan kinetik katsayılar KM ve Vmax, metabolima kontrolünde enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasında önemli rol oynar.
Bu öngörülerin yapılması sıradan değildir, basit sistemler için dahi. Örneğin, oksaloasetat, mitokondride bulunan malat dehidrojenaz tarafından meydana gelir. Oksaloasetat sonra sitrat sentaz, fosfoenolpirüvat karboksikinaz veya aspartat aminotransferaz tarafından tüketilebilir ve, sırasıyla, sitrik asit döngüsü, glükoneojenez veya aspartik asit biyosentezini besleyebilir. Bu yolaklardan her birine ne kadar oksaloasetat gittiğini öngörmek için oksaolasetat konsantrasyonunu bilmek, ayrıca bu enzimlerin konsantrasyon ve kinetik özelliklerini bilmek gerekir. Metabolik yolakların davranışlarını öngörüsünün en karmaşık kısmı, tüm bir organizmaya ait matematiksel modellerin içine girmesi gereken kinetik ve gen ifadesi verilerinin sentezini yapılmasındadır. Buna alternatif olarak, kinetik metabolizma  probleminin faydalı bir sadeleştirmesi, enzim kinetiklerini dikkate almayıp sadece reaksiyon ağının stokyometresi hakkındaki bilgileri dayanmaktır, bu yöntem akı denge analizi olarak adlandırılır.
Tek substrat reaksiyonları > Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği

Basit olan şu durum ile başlayalım:
burada bir enzim ve araürün mevcuttur, araürün ikinci adımda ürüne dönüşür. Bu durumda çok benzer bir denklem ortaya çıkar.  {\begin{aligned}v_{0}&=k_{cat}{\frac {{[}S{]}{[}E{]}_{0}}{K_{M}^{\prime }+{[}S{]}}}\end{aligned}}
ama sabitler farklıdır
Sınırlayıcı durum olan  k_{3}\gg k_{2} için, yani EI 'den E + P'ye olan adım bir evvelki adımdan çok daha hızlı olunca, ilk denklemi elde edilir. Matematik olarak,  K_{M}^{\prime }\approx K_{M} ve  k_{cat}\approx k_{2}.
Çok-substratlı reaksiyonlar

Çok substratlı reaksiyonlarda subsratların nasıl bağlandığını ve hangi sırayla bağlandığını belirten karmaşık hız denklemleri vardır. Eğer A substratının konsantrasyonu sabit tutulur ve B substratınınki değiştirilirse, bu reaksiyonların analizi çok basitleşir. Bu şartlar altında, enzim  tek substratlı bir enzim gibi davranış gösterir, v'yi [S]'ye bağlı olarak grafiklendiğinde, B substatı için görünür KM ve Vmax  sabitleri elde edilir. Eğer bu ölçümler A'nın farklı sabit konsantrasyonları için yapılırsa, bu veriler kullanılarak reaksiyonun mekanizması anlaşılabilir. İki substrat A ve B'yi alıp bunları iki ürün P ve Q'ya dönüştüren bir enzim için iki tip mekanizma vardır, üçlü kompleks veya pinpon.
Çok-substratlı reaksiyonlar > Üçlü kompleks mekanizmaları

Bu enzimlerde, her iki substrat enzime aynı anda bağlanıp bir EAB üçlü kompleksi meydana getirir. Bağlanma sırası rastgele olabilir (rastgele mekanizmada) veya substratların belli bir sıra sıra ile bağlanması gerekebilir (sıralı mekanizmada). Üçlü kompleks mekanizmalı bir enzim için bir v-[S] eğriler kümesi (sabit A, değişen B) bir Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir.
Üçlü kompleks mekanizmalı enzimler arasında glutatyon S-transferaz, dihidrofolat reductaz and DNA polymeraz sayılabilir. Dihidrofoloat redüktaz ve DNA polimeraz için üçlü-kompleks mekanizmalarını gösteren kısa animasyonlar şu bağlantıda izlenebilir.{{Ref_label|B|β|none}
Çok-substratlı reaksiyonlar > Pinpon mekanizması

Sağda gösterildiği gibi, pinpon mekanizmalı enzimler iki durumda bulunabilir: asıl hâlleri olan E ve kimyasal olarak modifiye bir hâl olan E*. Enzimin bu modifiye olmuş hâli "reaktif araürün" olarak adlandırılır. Bu mekanizmada, substrat A enzime bağlanır, aktif bölgeye bir kimyasal grup aktararak, enzimi E*'a dönüştürür ve sonra enzimden salınır. İlk substrat salındıktan sonra ancak substrat B bağlanabilir ve modifiye olmuş enzimle reaksiyona girip modifiye olmamış E biçimini yeniden oluşturur. Pinpon mekanizmalı bir enzim için bir v-[S] eğriler kümesi (sabit A, değişen B), Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir. Bu grafik, ikincil grafik olarak adlandırılır.
Pinpon mekanizmalı enzimler arasında bazı oksidoredüktazlar (tiyoredoksin peroksidaz gibi), transferazlar (asilnöraminat citidililtransferaz gibi) ve serin proteazlar (tripsin ve kimotripsin gibi) sayılabilir. Serin proteazlar yaygın ve çeşitli üyelere sahib bir enzim ailesidir, aralarında sindirici enzimler (tripsin, kimotripsin ve elastaz), kan pıhtılaşma kaskadının bazı enzimleri ve diğerleri sayılabilir. Serin proteazlarda, E* araürünü bir asil-enzim türüdür, aktif bölge serin kalınıtısının bir protein substratının peptit bağına saldırısı sonucu meydana gelir. Kemotripsin mekanizmasını gösteren bir kısa animasyona bir bağlantı şurada verilmiştir
Michaelis–Menten dışı kinetikler

Bazı enzimlerin v - [S] grafiği sigmoid şeklindedir, bu şekilli grafik, substratın aktif bölgeye bağlanmasında kooperatif bağlanma olduğunun belirtisidir. Bu demektir ki, bir substratın bağlanması sonraki substrat moleküllerinin bağlanmasına etki eder. Bu davranış, birbiriyle etkleşen birkaç aktif bölgenin olduğu mültimerik proteinlerde yaygındır. Kooperasyon mekanizması, hemoglobinde görülen bağlanma sürecine benzer, bir substratın aktif bölgeye bağlanması, diğer aktif bölgelerin substrat moleküllere olan afinitesini değiştirir. Pozitif kooperatiflik durumunda, ilk substratın bağlanması sonucu diğer substratlarına olan afinite (ilgi) artar. Negatif kooperatiflikte ise, ilk substratın bağlanması, diğer substratlara olan afinitenin azalmasına neden olur.
Allosterik enzimlere örnek olarak memeli tirozil tRNA-sentetaz (negatif kooperatiflik gösterir), bakteryel aspartat transkarbamoylaz ve fosfofructokinaz (pozitif kooperatiflik gösterir) sayılabilir.
Kooperatiflik oldukça yaygındır ve substrat konsantrasyonundaki değişikliğe bağlı olarak enzimlerin tepkilerinin düzenlemeye yarar. Pozitif kooperatiflik enzimleri [S]'ye daha duyarlı kılar ve dar bir konsantrasyon aralığında enzim aktivitesinin büyük değişklik göstermesini sağlar. Buna karşın, negatif kooperatiflik enzimleri [S]'de küçük değişkliklere az duyarlı kılar.
Hill denklemi Michaelis-Menten kinetiğine uymayan sistemlerdeki kooperatiflik derecesini nicel olarak betimlemek için kullanılır. Türetilmiş Hill katsayısı n substratın bir aktif bölgeye bağlanmasının substratın diğer aktif bölgelere bağlanmasının ne kadar etkilediğinin ölçütüdür. Hill kasayısı <1 olması negatik kooperatiflik, Hill katsayısı >1 olması pozitif kooperatifliği belirtir.
Sabit hâl öncesi kinetik

Bir enzim substratı ile karıştırlmasından sonraki ilk anda henüz bir ürün oluşmamış ve araürün yoktur. Bunu takip eden milisaniylerin araştırması sabit hâl öncesi kinetik veya çoğuşma kinetiği (İngilizce Burst kinetics) olarak adlandırılır. Dolayısıyla, sabit hâl öncesi kinetiği, sabit hâl konsantrasyolarına ulaşılana dek enzim substrat araürünlerinin (ES veya E* gibi) oluşumu ve tükenişi ile ilgilidir.
Bu yaklaşım ilk defa kimotripsin tarafından katalizlenen hidroliz reaksiyonuna uygulanmıştır. Genelde, bir araürünün tespiti, bir enzimin takip ettiği mekanizmayı araştırmada çok önemli bir delildir. Örneğin, yukarıda gbelirtilen pinpon mekanizmasında, hızlı kinetik ölçümler bir P ürününün enzimden salınmasını ve değişime uğramış bir E* enzim araürününün oluşumu izlenebilir. Kimotripsin durumunda, aktif bölgedeki nükleofilik serin substrata saldırarak bir asil-enzim araürünü meydana gelir.
Sağdaki resimde, reaksiyonun ilk birkaç saniyesi sırasında enzim hızla E* oluşturur. Sonra, sabit hâle yaklaştıkça reaksiyon yavaşlar. Reaksiyonun bu hızlı "çoğuşma" evresi, enzimdeki tek bir devinime karşılık gelir. Dolayısıyla, bu patlama sırasında salınan ürün miktarı (grafikte y eksenindeki kesim noktasına karşılık gelir), aynı zamanda reaksiyondaki fonksiyonel enzim miktarına eşittir.
Kimyasal mekanizma

Enzim kinetiğinin ölçümünde önemli bir amaç, enzim reaksiyonunun kimyasal mekanizmasının, yani substratın ürüne dönüştürülmesindeki kimyasal adımlar dizisinin belirlenmesidir. Yukarıda anlatılan bu kinetik yaklaşım ile araürünlerin ne hızla oluştuğu ve birbirine dönüştüğünü gösterir ama bu ara ürünlerin tam olarak ne olduğunu tespit edemez.
Farklı çözelti şartlarında yapılan veya biraz modifiye edilmiş enzim veya substratlar üzerinde yapılan kinetik ölçümler çoğu zaman bu kimyasal mekanizmanın anlaşılmasına yardımcı olur, çünkü hız belirleyici adım veya reaksiyon araürünlerini ortaya çıkarır. Örneğin, bir hidrojen atomuna olan bir kovalent bağın kırılması sık görülen bir hız belirleyici adımdır. Olasıl hidrojen transferlerinden hangisinin hız belirleyici olduğu, her bir hidrojeni (onun kararlı izotopu olan) döteryum ile değiştirmenin kinetik etkilerini ölçülerek gösterilebilir. Kinetik izotop etkisinden dolayı döteryum bağlarının kırılması hidrojene olan kovalent bağların kırılmasından daha zordur, bu yüzden kritik hidrojen değiştirildiğinde reaksiyon hızı değişir. Başka izotop substitusyonları ile de (13C/12C ve 18O/16O) benzer etkilerin ölçülmesi mümkündür, ama bu etkiler aynı derecede bariz değildir.
İzotoplar substrat molekülünün farklı kısımlarının kaderini ortaya çıkarmak için de kullanılabilir. Örneğin, bazen nihai üründeki bir oksijenin kaynağını ayırt etmek zor olabilir, çünkü bu atom sudan veya substrattan geliyor olabilir. Hangisi olduğunu belirlemek için, reaksiyona katılan çeşitli moleküllere oksijenin kararlı izotopu olan 18O sistematik olarak substitüe edilir ve üründe bu izotopun varlığına bakılır. Kimyasal mekanizmanın anlaşılması için kullanılabilen diğer yöntemler, kinetik ve izotop etkileri farklı pH şartlarında, enzime bağlanan metal iyonları veya diğer kofaktörleri değiştirerek, korunmuş amino asit kalıntılarının mutagenezi ile veya substrat analoglarının varlığında enzimin davranışını incelemektir.
Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu

Ana madde: Enzim inhibitörü
Enzim inhibitörleri enzim aktivitesini azaltan veya ortadan kaldıran mpoleküllerdir, buna karşın enzim aktivatörleri enzimlerin katalitik aktivitesini artıran moleküllerdir. Bu etkileşimler ya tersinir (yani, inhibitörünün giderilmesi enzim aktivitesini geri getirir) veya tersinmez  olabilir (yani inhibitör temelli olarak enzimi inaktive eder).
Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu > Tersinmez inhibitörler

Enzim inhibitörleri enzimleri tersinmez olarak da inaktive edebilirler, genelde aktif bölgedeki amino asit kalıntısını değişime uğratarak. Kendilerini de yok ettikeri için "intihar substratı" olarak düşünülebilecek olan bu inhibitörler, reaksiyon sırasında üssel bir azalma gösterirler ve konsantrasyona bağlı olarak enzime olan etkileri genelde doyum özelliği gösterir. Doyum noktasının altında bu reaksiyonlar inhibitör için birinci derece reaksiyon kinetiği gösterirler.
Kataliz mekanizması

Ana madde: Enzim katalizi
Enzim-substrat etkileşimi ile ilgili favori model, indüklenmiş uyum modelidir. Bu modele göre, enzim ile substrat arasındaki ilk etkileşimin zayıftır, ancak bu zayıf etkileşimler enzimde konformasyonel değişiklikler doğurur (indükler) ve bunun sonucu olarak bağlanma güçlenir. Bu konformasyonel değişiklikler ayrıca aktif bölgedeki katalitik amino asit kalıntılarını, substratta reaksiyon sonucu değişecek kimyasal bağların yakınına getirir. Konformasyonel değişimler dairesel dikroizm veya eşlek polarizasyon enterformetrisi (İng. dual polarisation interferometry) ile ölçülebilir. Bağlanma olduktan sonra, kataliz mekanizmaları sayesinde, reaksiyon için alternatif kimyasal yolaklar sağlanarak reaksiyonun geçiş halinin enerjisi alçalır. Bunun olmasını sağlayan kataliz mekanizmaları arasında: bağ gerginliği yoluyla kataliz; yakınlık ve doğrultu ile kataliz; aktif bölge proton vericileri veya alıcıları ile kataliz; kovalent kataliz; ve kuvantum tünellemesi sayılabilir.
Enzim kinetiği ölçümleri bir enzim tarafından hangi kataliz yolunun kullanıldığını kanıtlayamaz. Ancak, bazı kinetik veriler, başka yöntemlerle doğrulanabilecek olasılıkları öne sürebilir. Örneğin, sabit-hâl öncesi çoğuşmalı pinpon kinetiği gösteren bir reaksiyon, kovalent katalizin bu enzim reaksiyonunda önemli olabileceğini ima eder. Alternatif olarak, Vmax üzerinde kuvvetli bir pH etkisi olması ama Km üzerinde bir pH etksisi olmaması, katalizin olabilmesi için aktif bölgedeki bir amino asit kalıntısının belli bir iyonizasyon hâlinde olması gerektiğine işaret edebilir.
Dipnotlar

α. ^ Interaktif Michaelis–Menten kinetiği eğitseli (Java gereklidir)
β. ^ dihidrofolat redüktaz mekanizması (Gif)
γ. ^ DNA polimeraz mekanizması (Gif)
δ. ^ Şimotripsin mekanziması (Flash gereklidir)
Konuyla ilgili yayınlar

Giriş düzeyi
{{Kitap kaynağı|yazar=Cornish-Bowden, Athel |başlık=Fundamentals of enzyme kinetics |yayıncı=Portland Press |yer=Londra|yıl=2004 |isbn=1-85578-158-1 |basım=3.3 (İngilizce)
Stevens, Lewis; Price, Nicholas C. (1999). Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-850229-X. KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi (link)  (İngilizce)
Bugg, Tim (2004). Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry. Cambridge, MA: Blackwell Publishers. ISBN 1-4051-1452-5.  (İngilizce)
İleri düzey
Segel, Irwin H. (1993). Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems (New bas.). New York: Wiley. ISBN 0-471-30309-7.  (İngilizce)
Fersht, Alan (1999). Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-3268-8.  (İngilizce)
Santiago Schnell, Philip K. Maini (2004). "A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates" (PDF). Comments on Theoretical Biology. Cilt 8. ss. 169-87. doi:10.1080/08948550302453. 21 Şubat 2006 tarihinde kaynağından (PDF) arşivlendi. Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.  (İngilizce)
Walsh, Christopher (1979). Enzymatic reaction mechanisms. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-0070-0.  (İngilizce)
Cleland, William Wallace; Cook, Paul (2007). Enzyme kinetics and mechanism. New York: Garland Science. ISBN 0-8153-4140-7. KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi (link)  (İngilizce)
Substrat konsantrasyonu arttıkça reaksiyon hızı da artar ama yüksek substrat konsantrasyonunda doyuma ulaşır.
Bir enzim reaksiyonu için ilerleme eğrisi. İlk baştaki eğim reaksiyonun ilk hızı v'dir. Michaelis–Menten denklemi bu eğimin substrat konsantrasyonu ile nasıl değiştiğini betimler.
Substrat konsantrasyonu ile hız arasındaki ilişkiyi gösteren bir enzim doyum eğrisi.
Bir enzim reaksiyonu için tek sustrat mekanizması. k1, k-1 ve k2 ayrı basamakların hız sabitleridir.
Kinetik veri için Lineweaver–Burk veya çifte-reciprocal grafiği, eksen kesim noktalarının ve eğimin anlamları gösterilmiştir.
Bir enzim reaksiyonu için rastgele sıralı üçlü kompleks mekanizması. Reaksiyon bir çizgi şeklinde gösterilmiştir, substratlar A ve B veya ürünler P ve Q'yu içeren enzim araürünleri çizginin altına yazılmıştır.
Bir enzim reaksiyonu için pinpon mekanizması. Araürünler A ve B substratları veya P ve Q ürünlerini içerir.
Sigmoid kinetik bgösteren bir enzim reaksiyonu için doyum eğrisi.
Sabit hâl öncesi ilerleme eğrisi, bir enzim reaksiyonundaki çoğuşma evresini (İng. burst phase) göstermektedir.
Tersinir enzim inhibitörleri için kinetik şema.
Reaksiyon koordinatına göre enerji değişimi, geçiş hâlinin bir enzim tarafından stabilize edilmesini gösterir.
Zil Çalınca Avı

| --- | --- |

Yönetmen: Yağız Alp Akaydın
Oyuncular: Turhan Cihan Şimşek Elif Ceren Balıkçı Miray Daner Emir Çalıkkocaoğlu Yağmur Yılmaz
Cinsi: TV filmi
Türü: Macera Gizem
Renk: Renkli
Yapım yılı: 2012,  Türkiye
Çıkış tarih(ler)i: 22 Eylül 2012
Süre: 10 dk.
Ülke:  Türkiye
Dil: Türkçe
Zil Çalınca Avı, Disney Channel Türkiye'nin ilk dizisi Zil Çalınca'nın 2. sezonuna başlamadan 1 ay önce, 22 Eylül 2012'de dizinin 2. sezonuna dair çekilen bir televizyon filmidir. Filmde dizinin 2. sezon senaryosu kayıptır. Oyuncular İstanbul'un tarihî yerlerinde senaryoyu aramaktadırlar. Filmin süresi 10 dakikadır.
Oyuncular filmde gerçek isimlerini kullanmışlardır. Filmde sadece Miray Daner, Turhan Cihan Şimşek, Elif Ceren Balıkçı, Yağmur Yılmaz ve Emir Çalıkkocaoğlu rol almıştır.
Karakterler

Turhan Cihan Şimşek - Cihan
Miray Daner - Miray
Yağmur Yılmaz - Yağmur
Elif Ceren Balıkçı - Ceren
Emir Çalıkkocaoğlu - Emir