Enzim kinetiği
Tek substrat reaksiyonları > Michaelis-Menten kinetiği

Ana madde: Michaelis–Menten kinetiği
Enzimle katalizlenmiş reaksiyonlar doyumlu olduğu için, kataliz hızları artan substrata doğrusal bir tepki göstermez. Eğer ilk reaksiyon hızı çeşitli substrat konsantrasyonları ([S] ile gösterilir) için ölçülürse, reaksiyon hızı (v) [S] arttıkça artar, sağda gösterildiği gibi. Ancak, [S] yükseldikçe, enzim doygunlaşır (satüre olur) ve hız, enzimin en büyük hızı olan Vmax'a ulaşır.
Tek substratlı reaksiyon için Michaelis-Menten kinetik modeli sağda gösterilmiştir. Enzim E ve substratı S arasında önce bir iki moleküllü reaksiyon olup bir enzim-substrat reaksiyonu ES meydana gelir. Tek moleküllü reaksiyon  ES{\overset {k_{cat}}{\longrightarrow }}E+P için enzim reaksiyonu çok karmaşık olabilirse de, tipik olarak hız belirleyici tek bir enzimatik adım vardır. Bu sayede bu reaksiyon, tek bir katalitik basamağı olan, tek moleküllü hız sabiti görünüşte kcat imiş gibi modellenebilir.
Eğer reaksiyon yolu bir veya birkaç araürün üzerinden gidiyorsa, kcat birkaç öğesel (elementer) hız sabitinin fonsiyonu olacaktır. Oysa en basit durum olan tek bir öğesel reaksiyonda (yani araürün olmaması hâlinde), öğesel tek moleküllü sabit k2'ye eşit olacaktır. Görünür tek-moleküllü hız sabiti kcat devir hızı olarak da adlandırılır ve bu, saniyedeki katalizlenen en yüksek enzim reaksiyon sayısına karşılık gelir.
Michaelis–Menten denklemi (başlangıç) reaksiyon hızı v0'nin substrata bağlanma denge konumuna ve hız sabiti k2'ye nasıl bağlı olduğunu betimler.
sabitler:
Bu Michaelis-Menten denklemi çoğu tek substratlı enzim kinetiğinin temelinde yatar. Mekanizma hakkında genel bir varsayım, araürün veya ürün inhibisyonu olmadığı ve alosterisite veya kooperativite olmadığıdır. Bu denklemin altında yatan iki önemli varsayım daha vardır. Birincisi, sabit-durumumsuluk varsayımı (İng. quasi-steady-state assumption) (veya sahte sabit durum hipotezi) olarak adlandırılır, substrata bağlı enzim konsantrasyonundaki (ve dolayısıyla bağlı olmayan enzimin konsantrasyonundaki de) değişim hızının, ürün ve substratın konsantrasyonlarındaki değişmeden çok daha az olduğudur, dolayısıyla kompleksteki değişimin zamana bağlı değişiminin sıfıra eşitlenebileceğidir.
 d{[}ES{]}/{dt}\;{\overset {!}{=}}\;0. İkinci varsayım ise, toplam enzim konsantrayonunun zaman içinde değişmediği, yani  {[}E{]}_{\text{tot}}={[}E{]}+{[}ES{]}\;{\overset {!}{=}}\;{\text{const}}. Bu denklemlerin türetilmesinin ayrıntıları  burada bulunabilir.
Michaelis sabiti KM'nin deneysel tanımı, enzim reaksiyon hızının Vmax'ın yarısı olduğu substrat konsantrasyonudur. Michaelis–Menten denkleminde [S] = Km substitusyonu yapılarak bu tanım doğrulanabilir, ayrıca grafik olarak da gösterilebilir. Eğer hız belirleyici enzimatik adım, substrat ayrışma hızına ( k_{2}\ll k_{-1}) kıyasla yavaş ise, Michaelis sabiti KM kabaca ES kompleksinin ayrışma katsayısı KD'ye eşittir.
Eğer  [S],  K_{M}'ye kıyasla küçükse,  [S]/(K_{M}+[S])\approx [S]/K_{M} ve çok az ES kompleksi oluşur, yani  [E]_{0}\approx [E]. Dolayısıyla, ürün oluşma hızı
Yani, ürün oluşma hızı hem enzim konsantrasyonuna, hem de substrat konsantrasyonuna bağlıdır; psödo-ikinci derece hız sabiti  k_{2}/K_{M} olan iki moleküllü reaksiyonunun denklemine benzer bu denklem. Bu sabit, katalitik verimliliğin bir ölçütüdür. En verimli enzimler 108 - 1010 M−1 s−1 aralığında  k_{2}/K_{M} değerlerine sahiptir. Bu enzimler o kadar verimlidir ki, bir substat molekülüne her rastladıklarında bir reaksiyon katalizlerler ve dolayısıyla verimliliğin teorik üst sınırına (difüzyon sınırına) ulaşmışlardır. Bu enzimler çoğu zaman mükemmel enzim olarak adlandırılır.