Enzim katalizi
Alternatif bir reaksiyon yolunun mekanizmaları > Aktif enzim

Enzim-substrat kompleksinin bağlanma enerjisi, substrat aktivasyonu için gerekli olan harici bir enerji olarak kabul edilemez. Yüksek enerji içeriğine sahip enzim, ilk olarak enzimin katalitik bölgesinden birinci bağlı reaktantın son yerine bazı özel enerji grubu X1'i, ardından ikinci bağlı reaktanttan (veya tek reaktantın ikinci grubundan) başka bir X2 grubunu aktarabilir. Substratın ürüne dönüşümünü ve enzim rejenerasyonunu bitirmek için aktif bölgeye aktarılmalıdır.
Tüm enzimatik reaksiyon, iki birleştirme reaksiyonu olarak sunulabilir:
Reaksiyon (1)'den görülebileceği gibi, aktif enzimin X1 grubu, hem elektrostatik inhibisyonu hem de atomların itilmesini önlemek için enzim içindeki değişim reaksiyonu olasılığı nedeniyle üründe görünür. Bu nedenle aktif enzim, enzimatik reaksiyonun güçlü bir reaktanı olarak temsil edilir. Reaksiyon (2), enzim içinde, grup X-2 kalıntıları için zeminin tamamlanmamış dönüşümünü göstermektedir. Fikir olarak bu yaklaşım daha önce varsayımsal son derece yüksek enzimatik dönüşümlere (katalitik olarak mükemmel enzim) dayanarak önerilmişti.
Mevcut yaklaşımın doğrulanması için can alıcı nokta, katalizörün, reaksiyonun transfer grubu ile bir enzim kompleksi olması gerektiğidir. Bu kimyasal özellik, çeşitli enzimatik reaksiyonların iyi çalışılmış mekanizmalarıyla desteklenmektedir. Serin proteazlar ailesinin iyi çalışılmış bir üyesi olan saf bir protein α-kimotripsin (kofaktör olmadan hareket eden bir enzim) tarafından katalize edilen peptit bağı hidrolizinin reaksiyonu buna örnektir.
Bu reaksiyon için deneysel sonuçlar iki kimyasal adım olarak sunulur:
Burada S1, bir polipeptit, P1 ve P2 ürünlerdir. Birinci kimyasal aşama (3), kovalent bir asil-enzim ara ürününün oluşumunu içerir. İkinci adım (4) deasilasyon adımıdır. Başlangıçta enzim üzerinde bulunan ancak suda bulunmayan H+ grubunun hidroliz aşamasından önce üründe göründüğüne dikkat etmek önemlidir, bu nedenle enzimatik reaksiyonun ek bir grubu olarak düşünülebilir.
Böylece reaksiyon (3), enzimin reaksiyonun güçlü bir reaktantı olarak davrandığını gösterir. Önerilen kavrama göre, enzimden lH taşıma (P1 ve P2 grupları arasında) birinci başlangıç kimyasal bağın birinci tepkime dönüşümü, sorun teşkil etmektedir. Hidroliz aşaması, ikinci kimyasal bağın bozulmasına ve enzimin yenilenmesine yol açar.
Önerilen kimyasal mekanizma, ortamdaki substratların veya ürünlerin konsantrasyonuna bağlı değildir. Bununla birlikte, konsantrasyonlarındaki bir kayma, esas olarak (1) ve (2) reaksiyonlarının ilk ve son aşamalarında, su çözeltisindeki S veya P olsun, her molekülün serbest enerji içeriğindeki değişiklikler nedeniyle serbest enerji değişikliklerine neden olur. Bu yaklaşım, kas kasılma mekanizmasına uygundur. İskelet kasında ATP hidrolizinin son adımı, miyozin başlarının aktin ile birleşmesinden kaynaklanan ürün salınımıdır. Birleşme reaksiyonu sırasında aktin bağlama yarığının kapanması yapısal olarak miyozin aktif bölgesindeki nükleotit bağlama cebinin açılmasıyla birleştirilir.
Özellikle, ATP hidrolizinin son aşamaları, hızlı fosfat salınımı ve ADP'nin yavaş salınmasını içerir. Bağlı ADP anyonundan su çözeltisine bir fosfat anyonunun salınması, bir ekzergonik reaksiyon olarak düşünülebilir çünkü fosfat anyonu düşük moleküler kütleye sahiptir.
Böylece, inorganik fosfat H2PO4− 'nin birincil salınımının, ATP hidrolizinin serbest enerjisinin önemli bir kısmının, aktif akış üreten solvatlı fosfatın kinetik enerjisine dönüşmesine yol açtığı sonucuna varılır. Lokal bir mekanik-kimyasal transdüksiyon varsayımı, Tirosh'un kas kasılma mekanizmasıyla uyumludur; burada kas kuvveti, ATP hidrolizinin yarattığı entegre bir aktif akış eyleminden kaynaklanır.