stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Osmanlı İmparatorluğu'nun eski topraklarındaki Türk toplulukları
Demografi

| Ülke | Nüfus sayımları | Mevcut tahmini rakamlar | Daha fazla bilgi |
| --- | --- | --- | --- |
|  | 267 (1991 sayımı) | 50.000  | Bosna Hersek Türkleri |
|  | 588.318 (2011 sayımı) |  | Bulgaristan Türkleri |
|     | -   260.000 (2006 sayımı) | 2.000   260.000 | Kıbrıs Türkleri |
|  |  | 1.000 | Ahıska Türkleri |
|  | 49.000 | Toplam bilinmiyor   150.000   10.000   5.000 | Yunanistan Türkleri |
|  | 18.738 | 50.000 | Kosova Türkleri |
|  | 77.959 (2011 sayımı) | 200.000 | Makedonya Türkleri |
|  | 397 (1971 sayımı) |  | Karadağ Türkleri |
|  | 32.098 (2002 sayımı) | 55,000 | Romanya Türkleri |
|  | 647  |  | Sırbistan Türkleri |
|  |  | 3.000.000  | Irak Türkmenleri |
|  |  | 750.000-1.500.000[kaynak belirtilmeli] | Suriye Türkleri |
|  |  | tahmini 500.000 -2.000.000 | Tunus'taki Türkler |
Bibliyografya

Aydıngün, Ayşegül; Harding, Çiğdem Balım; Hoover, Matthew; Kuznetsov, Igor; Swerdlow, Steve (2006), Meskhetian Turks: An Introduction to their History, Culture, and Resettlement Experiences (PDF), http://www.cal.org/: Center for Applied Linguistics, 14 Temmuz 2007 tarihinde kaynağından (PDF) arşivlendi, erişim tarihi: 24 Ağustos 2010
Clogg, Richard (2002), Minorities in Greece, Hurst & Co. Publishers, ISBN 1850657068 .
Ergener, Rashid; Ergener, Resit (2002), About Turkey: Geography, Economy, Politics, Religion, and Culture, Pilgrims Process, ISBN 0971060967 .
Extra, Guus; Gorter, Durk (2001), The other languages of Europe: demographic, sociolinguistic, and educational perspectives, Multilingual Matters, ISBN 1853595098 .
Hatay, Mete (2007), Is the Turkish Cypriot Population Shrinking? (PDF), http://www.prio.no/: International Peace Research Institute, ISBN 978-82-7288-244-9, 15 Mayıs 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF), erişim tarihi: 24 Ağustos 2010
Knowlton, MaryLee (2005), Macedonia, Marshall Cavendish, ISBN 0761418547 .
Madianou, Mirca (2005), Mediating the nation: news, audiences and the politics of identity, Routledge Cavendish, ISBN 1844720284 .
Oustinova-Stjepanovic, Galina (2008), Religion and Politics of Sufi Turks in Macedonia A pre-field proposal (PDF), http://www.ucl.ac.uk/: University College London, 14 Ekim 2012 tarihinde kaynağından arşivlendi (PDF), erişim tarihi: 24 Ağustos 2010
Phinnemore, David (2006), The EU and Romania: accession and beyond, The Federal Trust for Education & Research, ISBN 1903403782 .
TRNC PRIME MINISTRY STATE PLANNING ORGANIZATION (2006), TRNC GENERAL POPULATION AND HOUSING UNIT CENSUS, http://www.pekem.org/: TRNC PRIME MINISTRY STATE PLANNING ORGANIZATION  |başlık= dış bağlantı (yardım)
Warrander, Gail; Knaus, Verena (2008), Bradt Travel Guide Kosovo, Springer, ISBN 0306477572 .
Western Thrace Minority University Graduates Association (2009), Western Thrace Turkish Minority, http://www.pekem.org/: Culture and Education Foundation of Western Thrace Minority  |başlık= dış bağlantı (yardım)
Dijital elektronik

Endüstriyel bir dijital kontrolcü
Sayısal (Dijital) elektronik, sayısal işaretler kullanan elektronik dizgeleriyle ilgilenir. Bool cebirine dayanarak yapılırlar ve cep telefonu, bilgisayar gibi yerlerde kullanılırlar.
Sayısal Devreler

Sayısal (Dijital) devreler bir dizi ayrık gerilim düzeyine dayalı elektrik devreleridir. Sayısal devreler Boole cebrinin en yaygın temsilcileri ve bilgisayar, elektronik saat gibi dijital aygıtların temel yapıtaşlarıdır.
Genel olarak sayısal devreler, gerilim seviyeleri "0" ve "1" ifadeli bir, ikili sistem kullanır. Genellik mantık "0" iken düşük gerilim olur ve düşük olarak ifade edilir. Mantık "1" iken yüksek olarak ifade edilir. Bazı sistemler tam tersini de kullanmaktadır. Mühendisler "dijital sistem" ve "mantık" terimlerini sayısal devre bağlamında kullanabilmektedir. Üçlü mantıkta incelenmiş prototip bilgisayarlar yapılmıştır.
Enzim inhibitörü

HIV proteazı, proteaz inhibitörü ritonavir ile komplekslenmiş hâlde. Proteazın yapısı kırmızı, mavi ve sarı şeritlerle gösterilmiştir. İnhibitör, ortadaki top-ve-çubuk yapı olarak gösterilmiştir. Şekil, PDB 1HXW 9 Temmuz 2011 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi. koordinatlarından üretilmiştir.
Enzim inhibitörü, bir enzime bağlanan ve onun etkinliğini azaltan bir moleküldür. Bir enzimin aktivitesini engellemek, bir patojeni öldürebildiği veya bir metabolik dengesizliği düzeltebildiği için, çoğu ilaç aslında birer enzim inhibitörüdür. Ayrıca herbisit ve pestisit olarak da kullanılırlar. Enzimlere bağlanan her molekül inhibitör değildir; enzim aktivatörleri enzimlere bağlanıp onların enzim aktivitesini artırırlar.
Bir inhibitörün bağlanması bir substratın enzimin aktif bölgesine girmesine durdurabilir ve/veya enzimin kataliz yapmasını engelleyebilir. İnhibitör bağlanması tersinir veya tersinmez olabilir. Tersinir olmayan inhibitörler genelde enzim ile reaksiyona girip onu kimyasal olarak değiştirir. Bu inhibitörler enzimin aktivitesi için esas olan amino asit kalıntılarını değişime uğratırlar. Buna karşın, tersinir inhibitörler non-kovalent olarak bağlanır ve inhibitörün enzime mi, enzim-substrat kompleksine mi, yoksa ikisine birden mi bağlı olmasına bağlı olarak, farklı tip inhibisyonlar meydana gelir.
Çoğu ilaç molekülü enzim inhibitörüdür, bu yüzden onların keşfi ve geliştirilmesi biyokimya ve farmakolojide aktif bir araştırma konusudur. İlaç özelliği olan bir enzim inhibitörü çoğu zaman spesifitesi (başka proteinlere bağlanmaması) ve güçlülüğü (enzimi inhibe etmesi için gereken konsantrasyonu belirtmeye yarayan ayrışma katsayısı) ile değerlendirilir. Yüksek bir spesifisite ve güçlülük (potans), bir ilacın yan etkilerinin az ve dolasıyla toksisitesinin düşük olmasını sağlar.
Enzim inhibitörleri doğada da bulunur ve metabolizmanın düzenlenmesinde görev alır. Örneğin, bir metabolik yolaktaki enzimler, son ürünler tarafından inhibe edilebilir. Bu tip negatif geri besleme, ürünler birikmeye başlayınca yolaktaki akıyı yavaşlatır ve bu yüzden hücre içinde homeostaz sağlamanın önemli bir yoludur. Diğer hücresel enzim inhibitörleri ise bir hedef enzime spesifik olarak bağlanıp onu inhibe edebilen proteinlerdir. Bu sayede hücreye zarar verebilen enzimler, örneğin proteaz veya nükleazlar, kontrol altında tutulabilir. Bunun iyi bilinen bir örneği ribonükleaz inhibitörüdür, bu protein, bilinen en sıkı protein-protein etkileşimi ile ribonükleazlara bağlanır. Doğal enzim inhibitörleri zehir de olabilirler, yırtıcılara karşı savunma olarak veya av öldürmek için kullanılırlar.
Tersinir inhibitörler > Tersinir inhibitör tipleri

Tersinir inhibitörler kovalent olmayan etkileşimlerle (hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler ve iyonik bağlar ile) enzimlere bağlanir. İnhibitör ile aktif bölge arasındaki birden çok zayıf bağ birleşip güçlü ve spesifik bir bağlanma meydana getirir. Substrat ve tersinmez inhibitörlerin aksine, tersinir inhibitörler genelde enzime bağlı iken kimyasal reaksiyona girmezler ve seyreltme yoluyla kolaylıkla giderilebilirler.
Dört tür tersinir enzim inhibitörü vardır. Enzim substratının konsantrasyonunu değiştirmenin inhibitör üzerindeki etkisine göre bunlar sınıflandırılır.
Yarışmalı inhibisyonda, substrat ve inhibitör enzime aynı zamanda bağlanamaz, soldaki şekilde gösterildiği gibi. Genelde bunun nedeni, substratın enzim üzerinde bağlandığı aktif bölge için inhibitörün de bir çekiciliği (afinitesi) olmasıdır. Sustrat ve inhibitör enzimin aktif bölgesi için yarışır. Substrat konsantrasyonunun yeterince yükseltilmesiyle bu tip bir inhibisyonun üstesinden gelinebilir. Yarışmalı inhibitörler genelde asıl substrata yapısal olarak benzer (aşağıda verilen örneklere bakınız).
Yarışmasız inhibisyonda, inhibitör sadece substrat enzim kompleksine bağlanır, sınırlı yarışmalı inhibisyon ile karıştırılmamalıdır. Hem Vmax hem Km azalır (Le Chatelier prensibi ile, etkinleşmiş kompleksin azaltılması sonucu maksimum hız azalırken bağlanma verimliliği artar).
Karışık inhibisyonda, inhibitör ve substrat aynı zamanda enzime bağlanabilir. Ancak, inhibitörün bağlanması substratın bağlanmasını, substratın bağlanması da inhibitörünkünü etkiler. Substratın konsantrasyonunu artırmakla bu tip inhibisyon azaltılabilir ama tamamen üstesinden gelinemez. Karışık tipli inhibitörlerin aktif bölgeye bağlanması mümkün olmakla beraber, bu tip inhibisyon genelde inhibitörün enzim üzerinde başka bir yere bağlanmasından kaynaklanan allosterik bir etkinin sonucudur. İnhibitörün allosterik yere bağlanması, enzimin konformasyonunu (yani üçüncül yapısı veya üç boyutlu şeklini) değiştirir, öyle ki substratın aktif bölgeye olan afinitesi azalır.
Yarışmasız inhibisyon bir karışık inhibisyon biçimidir, inhibitörün enzime bağlanması enzim aktivitesini azaltır ama substratın bağlanmasına etki etmez. Bunun sonucunda inhibisyonun derecesi sadece inhibitör konsantrasyonuna bağlı olur.
Tersinir inhibitörler > Tersinir inhibisyonun nicel betimlemesi

Tersinir inhibisyon, inhibitörün enzime ve enzim-substrat kompleksine bağlanması ve enzimin kinetik katsayılarına etkisi ile nicel olarak betimlenebilir. Aşağıda verilen klasik Michaelis–Menten düzenine göre, bir enzim (E), substratı (S)'ye bağlanıp bir ES enzim-substrat kompleksi oluşturur. Kataliz sonucu bu kompleks ayrışır, bir ürün (P) ve serbest enzim salınır. İnhibitör (I), E veya ES'ye bağlanabilir, bunlara bağlanma katsayısı (sırasıyla) Ki veya Ki' olarak gösterilir.
| --- | --- |
 Yarışmalı inhibitörler E'ye bağlanır ama ES'ye bağlanmaz. Yarışmalı inhibisyon Km'yi artar (yani inhibitör substrat bağlanmasına müdahale eder) ama Vmax'a etki etmez (inhibitör ES'deki katalize etki etmez çünkü ES'ye bağlanamaz).  Yarışmasız inhibitörler E ve ES için aynı afiniteye sahiptir (Ki = Ki'). Yarışmasız inhibisyon Km'yi değiştirmez (substrat bağlanmasına etki etmez) ama Vmax'yi azaltır (yani inhibitör bağlanması katalizi yavaşlatır)  Karışık tip inhibitörler hem E hem ES'ye bağlanır ama enzimin bu iki biçimi için afiniteleri farklıdır (Ki ≠ Ki'). Karışık tip inhibitörler, substrat bağlanmasına müdahale ederler (Km'yi artırırlar) ve ES kompleksinde katalizi aksatırlar (Vmax'ı azaltırlar).:  Tersinir enzim inhibitörlerinin kinetik şeması
Bir enzimin birden çok substratı olunca, hangi substratın değerlendirildiğine bağlı olarak inhibitörler farklı inhibisyon tipleri gösterebilirler. Bunun nedeni, aktif bölgede iki farklı bağlanma yerinin olmasıdır. Örneğin, bir inhibitör, birinci bağlanma yerinde A substratı ile yarışabilir ama ikinci bağlanma yerinde B substratı için yarışmasız bir inhibitör olabilir.
Tersinir inhibitörler > Bir tersinir inhibitörün ayrışma katsayısının ölçümü

Yukarıda belirtildiği gibi, bir enzim inhibitörü iki ayrışma katsayısı, Ki ve Ki' ile nitelenir, bunlar sırasıyla onun enzime ve enzim-substrat kompleksine bağlanması içindir. Enzim-inhibitör katsayısı Ki çeşitli yöntemlerle doğrudan ölçülebilir. Çok yüksek doğruluklu bir ölçüm yöntemi izotermal titrasyon kalorimetrisidir; inhibitör bir enzim çözeltisi içine titre edilirken salınan veya soğurulan ısı ölçülür.
Buna karşın, öbür ayrışma katsayısı Ki' ölçülmesi daha zor bir değerdir, çünkü enzim-substrat kompleksi kısa ömürlüdür ve bir kimyasal reaksiyon geçirip ürünü oluşturmaktadır. Dolayısıyla Ki' genelde dolaylı olarak ölçülür, çeşitli substrat ve inhibitör konsantrasyonlarında enzim aktivitesi ölçülür ve modifiye edilmiş bir Michaelis–Menten denklemine veriler uydurulur:
burada α ve α' parametreleri inhibitör konsantrasyonu ve onun iki ayrışma katsayıları ile tanımlanır:
Dolayısıyla, inhibitör varlığında, enzimin fiili Km ve Vmax değerleri α/α')Km ve (1/α')Vmax olur, sırasıyla. Ancak, bu değiştirilmiş Michaelis-Menten denklemi, inhibitörün enzime bağlanmasının dengeye ulaştığını varsayar, oysa bu, nanomolar-altı ayrışma katsayılı inhibitörler için çok yavaş bir süreç olabilir. Böylesi durumlarda, sıkı bağlanan inhibitörün tersinmez bir inhibitör olduğunu varsaymak genelde daha pratiktir. Buna rağmen, eğer Ki bağımsız olarak ölçülebilirse, Ki' değerini kinetik olarak kestirmek mümkün olabilir.
Farklı tip tersinir enzim inhibitörlerinin enzim aktivitesi üzerindeki etkileri Michaelis-Menten denkleminin grafik temsilleri (Lineweaver–Burk ve Eadie-Hofstee grafiği gibi) aracılığıyla görselleştirilebilir. Örneğin, sağdaki Lineweaver–Burk grafiğinde, yarışmalı inhibisyon doğruları y-ekseninde kesişerek bu tür inhibitörlerin Vmax üzerinde bir etkisi olmadığını gösterir. Benzer şekilde, yarışmasız inhibisyon doğruları x-ekseni üzerinde kesişir ve bu inhibitörlerin Km üzerinde bir etkisi olmadığını gösterir. Ancak, bu tür grafiklerden Ki ve Ki' değerlerini kestirmek zordur, bu yüzden, yukarıda belirtildiği gibi, bu katsayıların daha güvenilir olan nonlineer regresyon yöntemleri ile kestirilmesi önerilir.
Tersinir inhibitörler > Özel durumlar

Kısmen yarışmalı inhibisyon mekanizması, karışık yarışmalınınkine benzer. Ama, EIS kompleksinin katalitik aktivitesi vardır ve bu aktivite enzim substrat (ES) kompleksinin aktivitesinden daha düşük ve hatta (kısmen yarışmalı aktivasyon durumunda) daha yüksek olabilir. Bu inhibisyon tipik olarak daha düşük bir Vmax ama aynı kalmış bir Km değeri gösterir.
Yarışmasız inhibisyon inhibitör enzim-substrat kompleksine bağlanır ama serbest enzime bağlanmazsa meydana gelir. EIS kompleksi katalitik olarak inaktiftir. Bu biçim inhibisyon enderd görülür ve hem Vmax hem de Km değerinde azalmaya yol açar.
Substrat ve ürün inhibisyonu, ya substrat ya da ürünün enzim aktvitesini inhibe etmesi durumudur. Bu inhibisyon yarışmalı, yarışmasız veya karışık özellik gösterebilir. Substrat inhibisyonunda enzim aktivitesi artan substrat konsantrasyonlarında giderek azalır. Bu, enzim üzerinde iki substrat bağlanma yeri olduğunun belirtisi olabilir. Düşük substrat konsantrasyonunda, yüksek afiniteli bağlanma yeri dolar ve normal kinetik davranış gözlemlenir. Ancak, yüksek konsantrasyonlarda, inhibisyona neden olan ikinci bağlanma yeri substrat ile dolar ve enzim inhibe olur. Ürün inhibisyonu metabolizmada sık görülen bir düzenleme (regülasyon) özelliğidir ve bir negatif geri besleme şekli olabilir.
Yavaş-sıkı inhibisyon, ilk enzim-inhibitör kompleksi EI'nin, bir izomerizasyona uğrayıp daha sık bağlanmış bir EI* kompleksi oluşturması ile meydana gelir. İnhibisyon sürecinin tamamı tersinirdir. Bu, zamana bağlı olarak enzim inhbisyonunda bir artış şeklinde gözlemlenir. Bu şartlar altında geleneksel Michaelis-Menten kinetiği Ki için zamana bağlı olan ve sahte bir değer verir. Gerçek Ki değerini elde etmek için inhibitör bağlanmasın (kon) ve (koff) hız katsayılarının daha karmaşık bir analizi gerekir. Daha çok bilgi için aşağıda Tersinmez inhibitörler alt başlığına bakınız.
Tersinir inhibitörler > Tersinir inhibitörler için örnekler

Enzimler substratlarına sıkıca bağlanmak için evrimleşmiştir ve çoğu tersinir inhibitör enzimin aktif bölgesine bağlandığı için, bu inhibitörlerin yapısal olarak hedeflerinin substratına benzer bir yapı göstermesi şaşırtıcı değildir. Bu substrat taklitçilerinin bir örneği, HIV tedavisinde etkili bir antiretroviral ilaç grubu olan proteaz inhibitörleridir. Yapısı bir peptide dayalı olan ve üç peptit bağına sahip olan Ritonavir'in yapısı sağda gösterilmiştir. Bu ilaç HIV proteazının substratı olan proteine benzediği için, enzimin aktif bölgesine bağlanmak için bu substrat ile yarışır.
Enzim inhibitörleri çoğu zaman bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyonun geçiş hâlini veya ara ürününü taklit edecek şekilde tasarlanır. Böylece geçiş hâlini stabilize edici enzim özelliği değerlendirilir ve substrata dayalı tasarımlara kıyasla daha iyi bir bağlanma afinitesi (daha düşük bir Ki) elde edilir. Bu tür bir geçiş hâli inhibitörüne örnek, antiviral bir ilaç olan oseltamivir'dir. Bu ilaç, viral nöraminidaz enziminin reaksiyonundaki halkasal oksonyum iyonunun düzlemsel özelliğini taklit eder.
Ancak, tüm inhbitörler substrat yapısına dayalı değildir. Örneğin, bir diğer HIV proteaz inhibitörü olan tipranavir'in yapısı sağda gösterilmiştir. Bu molekül bir peptidin yapısına dayalı değildir ve bir protein substratı ile bariz bir yapısal benzerliği yoktur. Bu peptit olmayan inhibitörler, peptit bağı içeren inhibitörlerden daha kararlı olabilir, çünkü peptidazlar için substrat değildir ve yıkıma uğrama olasılığı daha düşüktür.
İlaç tasarımında hedef enzimin gördüğü substrat konsantrasyonunu göz önüne almak önemlidir. Örneğin, bazı protein kinaz inhibitörlerinin kimyasal yapısı, bu enzimin substratlarından biri olan adenozin trifosfatınkine benzer. Ancak, basit yarışmalı inhibitör olan ilaçların hücredeki yüksek ATP konsantrasyonu ile yarışması gerekir. Protein kinazlar, kinazın substrat proteini ile etkileştiği bağlanma yeri için yarışarak da inhibe olabilir ve çoğu proteinin hücre içindeki konsantrasyonu ATP konsantrasyonundan çok daha düşüktür. Dolayısıyla, eğer iki protein kinaz inhibitörü aktif bölgeye benzer afinite ile bağlanırsa, ama biri ATP ile yarışmak zorunda ise, proteine bağlanan yerdeki yarışmalı inhibitör, enzimi daha etkili şekilde inhibe edecektir.
Tersinmez inhibitörler > Tersinmez inhibisyon tipleri

Tersinmez inhibitörler genelde bir enzimi kovalent olarak değişime uğratır (modifiye eder) ve dolayısıyla inhibisyon geriye döndürülemez. Tersinmez inhibitörler çoğu zaman reaktif fonksiyonel gruplar taşırlar, örneğin 
nitrojen mustard, aldehitler, haloalkanlar, alkenler, Michaelis akseptörü, fenil sülfonat, fluorofosfonatlar. Bu elektrofilik gruplar amino asit yan zincirleri ile tepkiyip kovalent katımlar (adduct) oluştururlar. Değişime uğrayan amino asit kalıntıları, yan zincirleri hidroksil veya sulfhidril grubu gibi nükleofiller içerenlerdir. Bu amino asitler arasında serin (DFP ile reaksiyona girer), sistein, treonin veya tirozin sayılabilir.
Tersinmez inhibisyon, tersinmez enzim inaktivasyonundan farklıdır. Tersinmez inhibitörler genelde belli bir enzim sınıfına özgüldür (spesifiktir) ve tüm proteinleri inaktive etmezler; protein yapısını bozarak değil, hedeflerinin aktif bölgesini spesifik olarak değişime uğratarak çalışırlar. Örneğin aşırı pH veya sıcaklıklar genelde tüm protein yapısının denatürasyonuna neden olur ama bu spesifik olmayan bir etkidir. Benzer şekilde, bazı non-spesifik (spesifik olmayan) kimyasal işlemler protein yapısını imha eder: örneğin derişik hidroklorik asit peptit bağları hidroliz edip proteini parçalar.
Tersinmez inhibitörler zamana bağlı inhibisyon gösterir ve dolayısıyla %50 inhibisyon sağlayan bir konsantrasyon ile nitelenemezler. Belli bir konsantrasyonda tersinmez inhibitör ile bulunan aktif enzim miktarı, inhibitörün enzim ile ne kadar süre bekletildiğine (inkübe edildiğine) bağlı olacaktır. Onun yerine, kobs/[I] değerleri kullanılır, burada kobs, gözlemlenen psödo-birinci derece inaktivasyon hızıdır, aktivite yüzdesinin logaritmasını zamana göre grafikleyerek elde edilir) ve [I], inhibitörün konsantrasyonudur. kobs/[I] parametresi, inhibitörün enzime bağlanması doyuma ulaşmadıkça geçerlidir (doyuma ulaşması hâlinde kobs = kinact) .
Tersinmez inhibitörler > Tersinmez inhibisyonun analizi

Soldaki şekilde gösterildiği gibi, tersinmez inhibitörler enzim (EI veya ESI) ile önce tersinir, kovalent olmayan bir kompleks oluşturur, sonra bu reaksiyona girip kovalent değişime uğramış tersinmez kompleks EI*'yi oluşturur. EI*'nin oluşma hızına inaktivasyon hızı denir ve bu hız, kinact katsayısı ile belirtilir. EI'nin oluşumu ES ile yarışabileceği için, tersinmez inhibitörlerin bağlanması bir substrat ile veya ikinci, tersinir bir inhibitör ile  engellenebilir. Bu koruyucu etki, tersinmez inhibitörün aktif bölge ile spesifik reaksiyonuna iyi bir kanıt sayılır.
Bu reaksiyonun bağlanma ve inaktivasyon adımlarının tahkiki için enzim, inhibitörle birlikte bekletilir (inkübe edilir) ve kalan aktivitesi zaman içinde ölçülür. Aktivite zamana bağlı şekilde azalır, genelde üssel azalma göstererek. Bu ölçüm değerleri bir hız denklemine uydurularak inhibitörün bu konsantrayonu için inaktivasyon hızı bulunur. Bu işlem inhibitörün birkaç farklı konsantrasyonu için yapılır. Eğer tersinir bir EI kompleksi varsa, inaktivasyon hızı doymalı olacaktır ve bu eğriye uydurarak kinact ve Ki elde edilir.
Bu analizlerde yaygın olarak kullanılan bir diğer yöntem kütle spektrometresidir. Burada, değişime uğrmamamış enzimin ve inaktive olmuş eznimin kütlelerinin hassas ölçümü, inhibitör ile reaksiyon sonucu meydana gelen kütle artışını verir ve reaksiyonun stokyometresini verir. Bu ölçüm genelde bir MALDI-TOF kütle spektrometresi ile yapılır. Tamamlayıcı bir teknik olan, peptit kütle parmakizlemesinde, asıl ve değişime uğramış protein, tripsin gibi bir proteaz ile sindirilir. Sindirim sonucu, kütle spektrometresi ile analiz edilebilecek bir peptitler kümesi elde edilir. İnhibitör ile reaksiyon sonucu kütlesi değişen peptit, modifikasyon yerini içerir.
Tersinmez inhibitörler > Özel durumlar

Tüm tersinmez inhibitörler hedef enzimleri ile kovalent katım ürünleri oluşturmazlar. Bazı tersinir inhibitörler hedef enzimlerine o kadar sıkı bağlanırlar ki tersinmez inhibitör gibidirler. Bu sıkı bağlanan inhibitörler, kovalent tersinmez inhibitörlere benzer kinetik özelliklere sahip olabilir. Bu durumlarda, bu inhibitörlerin bazıları enzime düşük afiniteli bir EI kompleksi oluşturacak şekilde bağlanır, bu kompleks sonra yavaş bir değişime uğrayıp sıkı bağlanmalı bir EI* kompleksi oluşturabilir (yukarıdaki şekle bakınız). Bu kinetik davranışa yavaş bağlanma denir. Bağlanmayı takiben enzimin bu şekilde yeniden yapılanması çoğu zaman bir konformasyon değişimi içerir, çoğu durumda enzim inhibitör molekülün etrafına sarılır. Yavaş bağlanan inhibitör örneklerinden metotraksat, allopurinol, ve asiklovir (acyclovir)'in aktive olmuş hâli sayılabilir.
Tersinmez inhibitörler > Tersinmez inhibitörlere örnekler

Diizopropilfluorofosfat (DFP)  yukarıda sağdaki resimde tersinmez bir proteaz inhibitörü örneği olarak gösterilmiştir. Enzim fosfor-flor bağını hidrolizler ama kalan fosfat, aktif bölgedeki serine bağlı kalır ve enzimi inaktive eder. Benzer şekilde, DFP nöronların sinapslarındaki asetilkolin esteraz enziminin aktif bölgesi ile reaksiyona girer ve dolayısıyla güçlü bir nörotoksindir, öldürücü dozu 100 mg'ın altındadır.
İntihar inhibisyonu, olağan dışı bir inhibisyon türüdür, enzim aktif bölgesinde inhibitörü onun aktif biçimine dönüştürür. Bir örnek, poliamin biozentezinin inhibitörü α-difluorometilornitin veya DFMO, ornitin amino asidinin bir analogudur ve uyku hastalığının tedavisi için kullanılır. Ornitin dekarboksilaz DFMO'nun dekarboksilasyonunu katalizleyebilir, yukarıda gösterildiği gibi. Ancak, bu dekarboksilasyon reaksiyonunu, flor atomunun eliminasyonu izler, bu flor, katalitik ara ürünü son derece elektrofilik olan bir konjüge imin'e dönüştürür. DFMO'nun bu reaktif biçimi sonra aktif bölgedeki bir sistein veya lizin kalıntısı ile tepkiyip enzimi tersinmez olarak inaktive eder.
Tersinmez inhibisyon genelde kovalent olmayan bir EI kompleksinin oluşumunu greektirdiği için, bazen bir inhibitör bir enzime birden çok şekilde bağlanabilir. Örneğin, yukarıda tripanotiyon redüktaz enzimini gösteren resimde, kuinakrin mustard adı verilen bir inhibitörün iki molekülü enzimin aktif bölgesine bağlıdır. Üstteki molekül tersinir bağlanmıştır ama alttaki kovalent bağlıdır çünkü nitrojen mustard grubu ile bir amino asit kalıntısı ile reaksiyona girmiştir.