stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
Bambu elyafı
Özellikleri

Doğal Anti-bakteriyal özelliği,
Çok hafif,
Serinlik hissi,
Kaşmir ve ipek tuşesine en yakın yumuşaklık,
Vücutta oluşan teri anında emer,
Boyayı çok güzel emme özelliği,
Parlaklık görünümü nedeniyle merserizasyon gerektirmez.
Ultra -viyole işıkları kırır.
Kulanım alanları

Erkek-kadın iç ve dış giyim,
Çorap,
Battaniye,
Havlu,
Tıbbi giyim,
Yatak çarşafları, nevresim, perde,
Gıda ambalajları.
Azınlık hükûmeti

Azınlık hükûmeti, parlamenter sistemde meclis çoğunluğu olmayan partinin veya partilerin oluşturduğu hükûmeti ifade eder. Hükûmetin meclis çoğunluğu bulunmadığı için diğer partiler tarafından desteklenmesi ve güvenoyu alması şarttır.
Ülkelere göre azınlık hükûmetleri > Türkiye

Türkiye'de 2017 Türkiye anayasa değişikliği referandumu ile birlikte Cumhurbaşkanlığı hükûmet sistemi uygulanmaya başlandı. Cumhurbaşkanı seçilen kişinin hükûmeti kurma yetkisi ve güvenoyu alma ihtiyacı olmadığından günümüzde azınlık hükûmeti kurulma ihtimali bulunmamaktadır. Türkiye siyasi tarihinde azınlık hükûmetleri şunlardır:
28. Türkiye Hükûmeti (X. İnönü Hükûmeti) 25 Aralık 1963 - 20 Şubat 1965
38. Türkiye Hükûmeti (Irmak Hükûmeti)  17 Kasım 1974 - 31 Mart 1975
40. Türkiye Hükûmeti (II. Ecevit Hükûmeti) 21 Haziran - 21 Temmuz 1977
43. Türkiye Hükûmeti (VI. Demirel Hükûmeti veya Kerhen Milliyetçi Cephe Hükûmeti) 12 Kasım 1979 - 12 Eylül 1980
51. Türkiye Hükûmeti (II. Çiller Hükûmeti) 5 - 31 Ekim 1995
53. Türkiye Hükûmeti (II. Yılmaz Hükûmeti veya ANAYOL Hükûmeti) 6 Mart - 28 Haziran 1996
56. Türkiye Hükûmeti (IV. Ecevit Hükûmeti) 11 Ocak - 28 Mayıs 1999
Maküler ödem

Kistoid Makular Ödemi ya da Makular Ödemi, makula altında sıvı ve protein birikintilerinin toplanması ve santral retinayı etkileyen göz hastalığıdır. Ödem kist oluşumuna neden olduğu için kistoid makula  ödemi (KMÖ) denir. Hastalık ilerledikçe hastanın merkezi görmesi kötüleşir. Hastalığın tam sebebi bilinmemektedir. Ödem, ağrısızdır.
Risk faktörleri

Katarakt cerrahisi, Makula dejenerasyonu, Diyabet, üveit, retinal ven oklüzyonu ve ilaç toksisitesidir.
Teşhis

Hastalık, göz hekimi tarafından FFA ve OCT ile teşhis edilmektedir.
Tedavi

Kistoid makula ödemi tedavisinde enflamasyonu baskılayan ilaçlar kullanılmaktadır. Aynı zamanda hastanın klinik tablosuna göre intravitreal veya sistemik steroid tedaviside yapılmaktadır
| --- | --- |
Otorite kontrolü :  NKC: ph866327
Alisaray, Taşköprü

| Alisaray |
| --- | --- |
Köy

 Kastamonu'nun Türkiye'deki konumu
AlisarayAlisaray'ın Kastamonu'daki konumu
Ülke:  Türkiye
İl: Kastamonu
İlçe: Taşköprü
Coğrafi bölge: Karadeniz Bölgesi
İdare
 • Yönetici: Muhtar İhtiyar heyeti
Rakım: 881 m
Nüfus (2022)
 • Toplam: 119
Zaman dilimi: UTC+03.00 (TSİ)
İl alan kodu: 0366
İl plaka kodu: 37
Posta kodu: 37402
Alisaray, Kastamonu ilinin Taşköprü ilçesine bağlı bir köydür.
Tarihçe

Yerleşim 1487 yılı tahririnde Alisaray adıyla Taşköprü kazasının köyleri arasında görülmektedir. Yerleşimde 1487 yılı tahririnde 126 hane (erkek ev reisi olan), 37 mücerred (yetişkin bekar erkek), 1 şirk, 1 pir-i natuvan, 3 kötürüm, 3 imam ve 2 ama, 1530 tahririnde 158 hane ve 41 mücerred, 1560 yılında 216 hane ve 56 mücerred, 1582 yılı kaydında 226 hane ve 242 mücerred kaydedilmiştir.
Coğrafya

Köy, Kastamonu il merkezine 54 km, Taşköprü ilçe merkezine 12 km uzaklıktadır.
Nüfus

| Yıllara göre köy nüfus verileri |
| --- | --- |
2022: 119
2021: 113
2020: 126
2019: 123
2018: 128
2017: 113
2016: 87
2015: 120
2014: 120
2013: 122
2012: 105
2011: 104
2010: 112
2009: 103
2008: 91
2007: 97
2000: 168
1990: 280
1985: 352
Şalazyon

| Chalazion |
| --- | --- |
Diğer adlar: Meibomian gland lipogranuloma

Şalazyondan etkilenen göz kapağı
Telaffuz: /kəˈleɪziən/  
Uzmanlık: Oftalmoloji, optometri
Ayırıcı tanı: Stye, cellulitis
Tedavi: Sıcak kompresler, steroid enjeksiyonu, ameliyat
Şalazyon (aynı zamanda Meibomian kisti' olarak da bilinir), göz kapağı içindeki bir kisttir, genellikle meibomian bezi, genelde göz kapağının ortasında, kırmızıdır ve ağrısızdır. Birkaç hafta içinde kademeli olarak ortaya çıkma eğilimindedir.
Sebep ve teşhis

Bir arpacık sonrasında veya salgı bezini tıkayan sertleştirilmiş yağlardan dolayı bir şalazyon meydana gelebilir. Tıkanmış bez genellikle meibomian bezidir, ancak Zeis bezi de olabilir.
FC Honka

FC Honka (tam adı: Football Club Honka) Fin bir futbol kulübü. 1957'de kurulan kulüp 1975 yılına kadar Tapion Honka ismini kullanmıştır. Teknik direktörlüğünü Mika Lehkosuo yapmaktadır. Maçlarını Tapiolan Urheilupuisto adlı stadyumda oynamaktadır.
Başarıları

Suomen Cup 3 kez final oynadı - 1969, 2007, 2008
Rekorları

En farklı galibiyeti - 7-0 15 Mayıs 2008, FC Honka - FC Haka
En farklı mağlubiyeti - 3-0 6 Temmuz 2006, HJK Helsinki - FC Honka
En çok seyirci gelen maç - 9.106 2 Ekim 2008, FC Honka - Racing de Santander
Veikkausliiga'da en çok seyirci gelen maç - 6.657 27 Mayıs 2007, FC Honka - HJK Helsinki
Takım Kadrosu

29 Ağustos 2019
Not: Uyruk bilgisi futbolcuların FIFA uygunluk kurallarınca oynayabileceği millî takımı gösterir. FIFA kuralları haricinde başkaca uyruğa da sahip olabilirler.
Enzim

İnsan gliyoksalaz I enzimi. Enzimin tepkimesini katalizlemek için gerekli olan iki çinko iyonu mor küreler olarak gösterilmiştir. S-heksilglutatyon adlı bir enzim inhibitörü, uzay dolduran model olarak iki aktif merkez içinde yer almaktadır.
Enzimler, kataliz yapan (yani kimyasal tepkimelerin hızını artıran) biyomoleküllerdir. Neredeyse tüm enzimler protein yapılıdır. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere substrat denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı hücredeki tepkimelerin neredeyse  tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi metabolik yolakların bulunduğunu belirler.
Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin aktivasyon enerjisini (Ea veya ΔG‡) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez ve bu tepkimelerin dengesini değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000'den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.
Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, ribozim adlı bazı RNA molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği ribozomu oluşturan bazı RNA'lardır.
Enzimlerin etkinliği başka moleküller tarafından etkilenebilir. İnhibitörler enzim aktivitesini azaltan moleküllerdir, aktivatörler ise enzim aktivitesi artıran moleküllerdir. Etkinlik ayrıca sıcaklık, kimyasal ortam (örneğin pH) ve substrat konsantrasyonu tarafından etkilenir. Bazı enzimler endüstriyel amaçla kullanılırlar, örneğin antibiyotik sentezinde. Ayrıca bazı ev ürünlerinde biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak için enzim kullanılır (örneğin, çamaşır tozunda bulunan enzimler lekelerdeki protein ve yağları parçalar).
Etimoloji ve tarih

1700'lerin sonlarında mide salgıları tarafından etin sindirildiği, tükürük ve bazı bitki özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu.  Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.
19. yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafından şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. "Ferment" diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu. Pasteur, "alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil" diye yazmıştır.
1878'de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (1837-1900) ilk defa wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμον'den ("maya içinde") türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için. Daha sonraları enzim sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de "ferment" sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.
1897'de Eduard Buchner içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdi. Sükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime "zimnaz" adını verdi. 1907'de "biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için" Nobel Kimya Ödülünü kazandı. Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır. Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir. Örneğin, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşturan enzimdir.
Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir. Ancak, 1926'da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937'de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı. Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.
Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafından lizozim için başarıldı ve 1965'te yayımlandı (lizozim göz yaşında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalıştığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.
Adlandırma ve terminoloji

Bir enzimin adı çoklukla substratı veya katalizlediği reaksiyonun adından türetilir, sözcüğün sonuna -az eki getirilerek. Bunun örnekleri laktaz, alkol dehidrojenaz ve DNA polimerazdır. Bu adlandırma yöntemi ile, aynı tepkimeyi katalizleyen farklı enzimler aynı temel ada sahip olabilir, bunlara izoenzim denir. İzoenzimlerin amino asit dizileri birbirinden farklı olur ve optimal pH'leri, kinetik özellikleri ve immünolojik özellikleri ile ayırt edilebilirler. Ayrıca, yapay şartlar altında bir enzimin katalizlediği tepkime, fizyolojik şartlarda katalizlediğiyle aynı olmayabilir. Bu yüzden bazen aynı enzimin iki farklı adla tanımlandığı olur. Örneğin, endüstride glukozu fruktoz tatlandırıcısına dönüştürmek için kullanılan glukoz izomeraz, hücre ortamında (in vivo) ksiloz izomeraz olarak adlandırılır.
Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği, EC numaraları denen, enzimler için bir adlandırma sistemi geliştirmiştir; her enzim başında da "EC" olan ve dört sayıdan oluşan bir dizi ile betimlenir. İlk sayı enzimleri mekanizmalarına göre genel olarak sınıflandırır.
Üst düzey sınıflandırma şöyledir:
EC 1 Oksidoredüktazlar: yükseltgenme/indirgenme (redoks) tepkimelerini katalizler
EC 2 Transferazlar: Fonksiyonel grupların (örn. bir metil veya fosfat grubunun) transferini katalizler
EC 3 Hidrolazlar: çeşitli bağların hidrolizini katalizler
EC 4 Liyazlar: Hidroliz ve yükseltgenme harici yollar ile çeşitli bağları keser
EC 5 İzomerazlar: Tekil bir molekülde izomerizasyon değişikliklerini katalizler
EC 6 Ligazlar: İki molekülü kovalent bağlarla birleştirir.
Yapılar ve mekanizmalar

Daha fazla bilgi: Enzim katalizi
Enzimler genelde küresel proteinlerdir, büyüklük olarak 62 amino asitten (4-oksalokrotonat totomeraz'ın monomeri) 2500 amino asitten fazlasına (hayvan yağ asit sentaz) kadar uzanırlar. Az sayıda RNA-temelli biyolojik katalizörler de mevcuttur, bunların en yaygın olanı ribozomdur, bunlara RNA-enzim ya da ribozim denir. Enzimlerin etkinliği onların üç boyutlu yapısı tarafından belirlenir. Çoğu enzim etki ettikleri substratlardan çok daha büyüktür ve enzimin sadece ufak bir bölümü (3-4 amino asit kalıntısı) doğrudan kataliz ile doğrudan ilişkilidir. Bu katalitik amino asit kalıntıların bulunduğu, substrata bağlanan ve tepkimeyi yürüten bölge aktif merkez (veya aktif bölge) olarak adlandırılır. Enzimlerde ayrıca kataliz için gerekli olan kofaktörlerin bağlandığı konumlar da mevcuttur. Bazı enzimlerde ayrıca katalizlenen tepkimenin endirekt substrat veya ürünleri olan küçük moleküllerin bağlandığı başka yerler vardır. Bu bağlanma enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir, bu da geri beslemeli bir düzenleme yoludur.
Çoğu protein gibi enzimler de uzun amino asit zincirlerinden oluşur, bunlar katlanır ve üç boyutlu bir yapı oluşturur. Her amino asit dizisi, kendine has özellikleri olan özgül bir yapı oluşturur. Tek başına protein zincirleri bazen gruplanarak protein kompleksleri oluşturabilir. Çoğu enzim ısı veya bazı kimyasal etmenlerle denatüre olur, yani proteinin üç boyutlu yapısının bozulması sonucu katlanmış hali açılır ve inaktive olur. Enzime bağlı olarak denatürasyon tersinir olabilir veya olmayabilir.
Yapılar ve mekanizmalar > Özgüllük

Enzimler genelde hangi tepkimeleri katalizledikleri ve bu tepkimelerdeki substratlar konusunda çok özgüldürler. Enzim ve substratlarının birbirini tamamlayıcı şekil, yük ve hidrofilik/hidrofobik özellikleri bu özgüllüğü meydana getirir. Enzimler ayrıca steroizomerik, yönsel ve kimyasal özgüllük de gösterebilirler.
En yüksek seviyede özgüllük ve doğruluk gösteren enzimler genomun kopyalanması ve ifadesi ile ilişkilidir. Bu enzimlerin "prova okuma" mekanizmaları vardır. DNA polimeraz gibi bir enzim, ilk aşamada bir reaksiyonu katalizler, ikinci aşamada da ürünün doğruluğunu kontrol eder. Bu iki adımlı süreç sayesinde yüksek sadakatli polimerazlarda ortalama hata oranı 100 milyon reaksiyonda 1'den az olur. Benzer prova-okuma mekanizmaları RNA polimeraz, aminoasil tRNA sentetaz ve ribozomlarda da vardır.
İkincil metabolit üreten bazı enzimler ayrım gözetmediği söylenir, çünkü göreceli olarak geniş bir substrat grubuna etki edebilirler. Substrat özgüllüğündeki bu genişlik sayesinde yeni metabolik yolların  evrimleşebildiği öne sürülmüştür.
Yapılar ve mekanizmalar > Özgüllük > "Anahtar kilit" modeli

Enzimler hangi tepkimeyi katalizledikleri ve bu tepkimeye hangi substratın girdiğine çok büyük bir özgüllük gösterirler. 1894'te Emil Fischer bunun nedeninin, enzim ve substratının birbirine tam uyan tamamlayıcı geometrik şekilleri olmasından dolayı olduğunu öne sürmüştür. Bu fikre sıkça "anahtar kilit" modeli olarak değinilir. Bu model enzim özgüllüğünü açıklasa da geçiş halinin enzim tarafından stabilizasyonunu açıklamaz. "Anahtar ve kilit" modeli artık yetersiz sayılmaktadır, "indüklenmiş uyum" (İng. induced fit) modeli hâlen en yaygın kabul gören enzim-substrat-koenzim şeklidir.
Yapılar ve mekanizmalar > Özgüllük > İndüklenmiş uyum modeli

1958'de Daniel Koshland anahtar ve kilit modelinin bir modifikasyonunu öne sürdü: enzimler göreli olarak esnek yapılar olduklarına göre, substrat enzimle etkileşirken aktif merkezin şekli sürekli olarak substrat tarafından değiştirilmektedir. Bunun sonucu olarak, substrat sadece hareketsiz bir aktif merkeze bağlanmaz, aktif merkezi oluşturan amino asit yan zincirleri biçim alarak enzimin katalitik işlevini yerine getirmesini sağlarlar. Bazı durumlarda, örneğin glikozidazlarda, substrat molekül de aktif merkeze girerken şeklini biraz değiştirir. Substrat tamamen bağlanana kadar aktif merkez şeklini değişitirir, o noktada en son şekil ve yükü belirlenmiş olur.
Yapılar ve mekanizmalar > Mekanizmalar

Enzimler birkaç farklı yolla çalışırlar, bunların hepsi aktivasyon enerjisini (ΔG‡) azaltır:
Geçiş durumunu stabilize olduğu bir ortam yaratarak (Örneğin, substratın şeklini zorlayarak - substrat/ürün molekülünün geçiş hâl biçimine bağlanarak enzim bağlı substrat(ları) çarpıtır ve geçişin tamamlanması için gerekli enerji miktarını azaltır.)
Geçiş hâlinin enerjisini azaltarak, örneğin geçiş hâlindekinin tersi bir yük dağılımına sahip bir ortam yaratarak.
Alternatif bir yol sağlayarak. Örneğin, substratla geçici olarak tepkiyerek bir ES kompleksi oluşturarak.
Substratları tepkimeleri için onları doğru yönde bir araya getirerek tepkime entropi değişikliğini azaltarak. ΔH‡ değerine tek başına bakmak bu etkiyi göz ardı eder.
İlginç bir şekilde, bu entropik etki, temel halin destabilizasyonu ile ilişkilidir, ve katalize olan katkısı göreli olarak düşüktür.
Yapılar ve mekanizmalar > Mekanizmalar > Geçiş hali stabilizasyonu

Aktivasyon enerjisi azalmasını anlamak için onun geçiş halinin katalizlenmemiş tepkimenin geçiş haline kıyasla enzim tarafından nasıl stabilize edildiğinin bilmek gerekir. Büyük bir stabilizasyon elde etmenin en etkili yolu elektrostatik etkiler kullanmaktır, özellikle geçiş halinin yük dağılımına doğru yönlenmiş, nispeten sabit polar bir ortam oluşturarak. Suda cereyan eden katalizlenmeyen tepkimede böylesi bir ortam yoktur.
Yapılar ve mekanizmalar > Mekanizmalar > Dinamik ve işlevler

Yakın zamanlarda yapılan araştırmalar sonucunda enzimlerin iç dinamikleri ile kataliz mekanizması arasındaki ilişki daha iyi anlaşılmaya başlamıştır.
Bir enzimin iç dinamikleri onun iç kısımlarının (örneğin bir grup amino asit, bir ilmik bölgesi, bir alfa sarmal, komşu beta yapraklar ve hatta bütün bir bölge) hareketleridir. Bu hareketler femtosaniyelerden saniyelere kadar uzanan zaman ölçeklerinde cereyena edebilir. Bir enzimin yapısının içinde yer alan protein kalıntılarının oluşturduğu ağlar, hareketleri ile katalize katkıda bulunabilirler. Protein hareketleri pek çok enzim için çok önemlidir, ama küçük ve hızlı titreşimlerin mi, büyük ve yavaş hareketlerin mi daha önemli olduğu tepkimenin tipine bağlıdır. Ancak, bu hareketler substrat ve ürülerin bağlanma ve salınmaları için önemli olsalar da, protein hareketlerinin enzimatik tepkimelerdeki kimyasal adımları hızlandırdığı belli değildir. Bu bulgular alosterik etkilerin anlaşılmasında ve yeni ilaçların keşfinde önemli uzantıları vardır.
Yapılar ve mekanizmalar > Alosterik modülasyon

Alosterik enzimler, effektörlerine bağlanmaya cevaben yapılarını değiştirirler. Eğer effektör molekül doğrudan enzimdeki bağlanma yerlerinden birine bağlanırak katalitik aktiviteye etki ederse modülasyon doğrudan olur, allosterik enzimle etkileşen başka protein veya protein alt birimlerine bağlanıyorsa modülasyon dolaylı olur.
Kofaktörler ve koenzimler

Ana madde: Kofaktör (biyokimya)
Kofaktörler ve koenzimler > Kofaktörler

Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara basit enzim denir. Ancak bileşik enzim denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar. Kofaktörler inorganik (örneğin metal iyonları ve demir-kükürt kümeleri veya Organik bileşikler (örneğin, flavin ve hem). Organik kofaktörler ya prostetik gruptur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır ya da koenzimdir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. Koenzimler arasında NADH, NADPH ve ATP sayılabilir. Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.
Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek karbonik anhidrazdır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir. Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunlukla redoks tepkimelerinde yer alırlar.
Kofaktör gerektiren ama bunlara bağlı olmayan enzimlere apoenzim veya apoprotein denir. Kofaktörüyle beraber olan apoenzime holoenzim denir, bu o enzimin aktif hâlidir. Çoğu kofaktör bir enzime kovalent bağlı değildir ama ona sıkıca bağlıdır. Buna karşın, organik prostetik gruplar kovalent bağlı olabilirler (örneğin pirüvat dehidrojenaz enzimindeki tiamin pirofosfat). Holoenzim terimi birden çok protein altbirimden oluşmuş enzimler için de kullanılabilir; örneğin DNA polimeraz'larda holoenzim, aktivite için gerekli olan tüm altbirimleri içeren kompleksin tamamıdır.
Kofaktörler ve koenzimler > Koenzimler

Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir. Bu bileşiklerden bazıları vitamindir; riboflavin, tiamin ve folik asit gibi. Vitaminler vücut tarafından üretilemezler ve besin yoluyla elde edilmelidirler. Taşınan kimyasal gruplara örnek olarak NAD tarafından taşınan hidrür iyonu (H-), koenzim A tarafından taşınan asetil grubu, folik asit tarafından taşınan formil, metenil veya metil grupları ve S-adenozilmetiyonin tarafından taşınan metil grubu gösterilebilir.
Koenzimler enzim etkisiyle kimyasal olarak değiştikleri için, koenzimlerin farklı enzimlere ortak özel bir substrat sınıfı veya ikinci bir substrat olarak değerlendirilmesi yararlıdır. Örneğin NADH koenzimini kullanan yaklaşık 700 enzim bilinmektedir.
Koenzimler genelde kullanıldıktan sonra yenilenirler ve hücredeki konsantrasyonları sabit kalır: örneğin NADPH pentoz fosfat yolu ile yeniden oluşturulur, S-adenozilmetyonin de metiyonin adenoziltransferaz kullanılır.
Termodinamik

Ana maddeler: Aktivasyon enerjisi, Termodinamik denge ve Kimyasal denge
Bütün katalizörler gibi enzimler de tepkimenin kimyasal dengesini değiştirmezler. Genelde, bir enzimin mevcudiyeti durumunda tepkimenin yönü, enzimin yokluğundaki yönün aynıdır, ama tepkime daha hızlı gider. Ancak, enzimin yokluğunda, başka olası katalizlenmeyen, "spontan" tepkimeler farklı ürünler meydana getirebilir, çünkü o şartlar altında diğer ürünler daha hızlı oluşabilir.
Buna ilaveten, enzimler iki veya daha fazla tepkimeyi birleştirebilir, öyle ki termodinamik açıdan olumlu bir tepkime, olumsuz bir tepkimeyi "götürebilir". Örneğin, ATP'nin hidrolizi sıkça başka kimyasal tepkimeleri yürütmeye yarar.
Enzimler ileri ve geri tepkimeyi eşit derecede katalizler. Dengeyi değil, ona ulaşma hızını değiştirirler. Örneğin, karbonik anhidraz, substratların konsantrasyonuna bağlı olarak tepkimesini her iki yönde de katalizleyebilir.
Buna rağmen, eğer denge taraflardan birine çok yakınsa, yani tepkime eksergonik ise, tepkime pratik anlamda tersinmezdir. Bu durumlarda enzim tepkimeyi sadece termodinamik olarak izin verilen yönde katalizler.