Acinetobacter baumannii
การดื้อยาต้านจุลชีพ (Antimicrobial resistance) > การดื้อยาในกลุ่ม β-lactam > การดื้อยาในกลุ่ม β-lactam จากเอนไซม์ β-lactamase

Cephalosporinase (AmpC) จากยีน blaampC ที่อยู่บนโครโมโซม
AmpC ถูกจำแนกด้วยลำดับนิวคลีโอไทด์และกรดอะมิโนให้เป็น Class C ของเอนไซม์ β-lactamase สามารถสลายยาในกลุ่ม Penicillin, Cephalosporin ที่มีฤทธิ์ขยาย (Extended-spectrum cephalosporin) ยกเว้น Cefepime, และ β-lactam ที่ผสมกับสารยับยั้ง β-lactamase (β-lactam-β-lactamase inhibitor combination). AmpC ของ Acinetobacter spp. (Acinetobacter-derived cephalosporinase; ADC) มีความหลากหลายไม่ต่ำกว่า 56 แบบจากความคล้ายกันของลำดับนิวคลีโอไทด์และความชอบสารตั้งต้นที่แตกต่างกันซึ่งใน A. baumannii มี ADC ที่แตกต่างกันไม่น้อยกว่า 25 แบบ. นอกจากนี้ อินเซอร์ชันซีเควน (Insertion sequence; IS) ISAba1 ซึ่งมีโปรโมเตอร์ (Promoter) อยู่ภายใน สามารถเพิ่มการแสดงออกของยีน blaampC ทำให้ดื้อต่อยาในกลุ่ม Cephalosporin ที่มีฤทธิ์ขยายเนื่องจาก ISAba1 อยู่ทางด้านต้นสายของ blaampC แต่ไม่ได้เปลี่ยนแปลงการดื้อต่อยาในกลุ่มเพนนิซิลลินให้เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ
Oxacillinase (OXA) จากยีน blaOXA
OXA ถูกจำแนกด้วยลำดับนิวคลีโอไทด์และกรดอะมิโนให้เป็น class D ของเอนไซม์ β-lactamase สามารถสลายยา Cloxacillin, Oxacillin, ยาบางตัวในกลุ่ม Oxyimino-β-lactam แต่ไม่ใช่ยาในกลุ่ม Carbapenem และอาจถูกยับยั้งด้วย Clavulanic acid แต่ OXA ของ Acinetobacter spp. สามารถสลายยาในกลุ่ม Carbapenem อย่าง Imipenem และ Meropenem ได้แต่ไม่ใช่ยาในกลุ่ม Cephalosporin ที่มีฤทธิ์ขยายและ Aztronam จึงมีชื่อเรียกว่า CHDL (Carbapenem-hydrolyzing class D β-lactamase) และมีกลุ่มเป็นของตนเองเมื่อจำแนกตามการทำงานของเอนไซม์เรียกว่า 2df. เอนไซม์ CHDL นี้โดยรวมมีการดำเนินไปของปฏิกิริยาที่ต่ำโดยเฉพาะในกรณีของ HGT แต่การมีอินเซอร์ชันซีเควนสามารถเพิ่มการแสดงออกของยีน blaOXA ได้. OXA ของ A. baumannii แบ่งออกเป็น 5 กลุ่มย่อยโดยใช้ Phylogenetics ได้แก่ OXA ในกลุ่มที่มีลำดับกรดอะมิโนคล้ายกับ OXA-51/69 ซึ่งมีอยู่แล้วตามธรรมชาติบนโครโมโซมแต่สามารถพบบนพลาสมิด (Plasmid) ได้, 3 กลุ่มที่สามารถพบได้ทั้งบนโครโมโซมและพลาสมิดคือ กลุ่มที่มีลำดับกรดอะมิโนคล้าย OXA-23, OXA-24/40, และ OXA-58 ซึ่ง OXA-58 พบได้เฉพาะใน Acinetobacter spp. เท่านั้น, และสุดท้ายคือกลุ่มที่มีลำดับกรดอะมิโนคล้าย OXA-143 ซึ่งพบบนพลาสมิดเท่านั้น. หมายเหตุไว้ว่าตัวเลขที่ตามหลัง OXA หรือเอนไซม์ β-lactamase อื่น ๆ หมายถึงอันดับการค้นพบรูปแบบของลำดับกรดอะมิโนเอนไซม์นั้น ๆ.
Metallo-β-lactamase (MBL) จากยีน blaIMP, blaVIM, blaSIM, และ blaNDM
MBL ถูกจำแนกด้วยลำดับนิวคลีโอไทด์และกรดอะมิโนให้เป็น class B ของเอนไซม์ β-lactamase ซึ่งสามารถสลายกับสารตั้งต้นได้หลากหลาย (Broad substrate specificity) แต่ต้องอาศัยธาตุสังกะสีในการทำปฏิกิริยาจึงสามารถถูกยับยั้งได้โดย EDTA แต่ไม่ได้ถูกยับยั้งด้วย Clavulanic acid, Tazobactam, และ Sulbactam ซึ่งเป็นตัวยับยั้งของยาในกลุ่ม Carbapenem หรือ β-lactam. MBL สามารถสลายยาในกล่ม β-lactam ได้ทุกตัวยกเว้น Aztreonam และมีฤทธิ์ในการสลายยาในกลุ่ม Carbapenem ได้ดีกว่า class D ของเอนไซม์ β-lactamase ถึง 100-1,000 เท่า. MBL ที่ถูกพบแล้วใน A. baumannii ได้แก่ IMP, VIM, SIM, และ NDM ซึ่งยีน blaIMP, blaVIM, และ blaSIM เป็นยีนที่มักถูกพบบนอินทีกรอน Class 1 (Class 1 Integron) ซึ่งมียีนที่เกี่ยวข้องกับการดื้อยาในกลุ่ม Aminoglycoside อยู่ด้วย.
IMP (Imipenemase)  เป็นชื่อเอนไซม์ที่มาจากความสามารถในการสลายยา Imipenem ซึ่งถูกพบครั้งแรกใน P. aeruginosa จากประเทศญี่ปุ่น. IMP สามารถสลายสารตั้งต้นได้หลากหลายโดยเฉพาะยาในกลุ่ม Cephalosporin และ Carbapenem. IMP ที่ถูกค้นพบแล้วใน A. baumannii ได้แก่ IMP-1, -2, -4, -5, -6, -8, -11, และ -19.
VIM (Veronese Imipenemase)  เป็นชื่อเอนไซม์ที่มาจากความสามารถในการสลายยา Imipenem (Imipenemase) ซึ่งถูกพบครั้งแรกใน P. aeruginosa ที่แยกเชื้อได้จากเมืองเวโรนา (Verona) ประเทศอิตาลี. VIM มีคุณสมบัติคล้าย IMP แต่สามารถสลายยาในกลุ่ม Carbapenem ได้ดีเป็นพิเศษและมีความเหมือนของลำดับกรดอะมิโนน้อยกว่า 40% เมื่อเทียบกับ IMP. VIM ที่ถูกค้นพบแล้วใน A. baumannii ได้แก่ IMP-1, -2, -3, -4, และ -11.
SIM-1 (Seoul Imipenemase)  เป็นชื่อเอนไซม์ที่มาจากความสามารถในการสลายยา Imipenem (Imipenemase) ซึ่งถูกพบครั้งแรกใน A. baumannii ที่แยกเชื้อได้จากเมืองโซล (Seoul) ประเทศเกาหลี. SIM มีคุณสมบัติคล้าย IMP และ VIM จึงสามารถสลายยาในกลุ่ม Penicillin, Cephalosporin, และ Cephalosporin ที่มีฤทธิ์ขยาย, รวมถึง Carbapenem. SIM-1 มีความเหมือนของลำดับกรดอะมิโนอยู่ในช่วง 64-69% เมื่อเทียบกับ IMP.
NDM-1 และ NDM-2 (New Delhi metallo-β-lactamase)  เป็นชื่อที่มาจากเอนไซม์ Metallo-β-lactamase ที่ค้นพบครั้งแรกใน K. pneumoniae และ E. coli จากนักท่องเที่ยวชาวสวีเดนที่กลับจากเมืองนิวเดลี (New Delhi) ประเทศอินเดีย. NDM ทำให้ A. baumannii ดื้อต่อยาในกลุ่ม Penicillin ทั้งหมดยกเว้น Aztreonam. ยีน blaNDM-1 สามารถพบได้บนโครโมโซมและพลาสมิดส่วน ยีน blaNDM-2 ซึ่งลำดับต่างกันเพียงกรดอะมิโนเดียว ยังไม่ทราบแน่ชัดเกี่ยวกับตำแหน่งบนจีโนมแต่คาดว่าเป็นบนโครโมโซม.
β-lactamase อื่น ๆ ที่มีความสำคัญ
เอนไซม์ Serine β-lactamase ที่มีฤทธิ์แคบ (Narrow-spectrum Serine β-lactamase)  ที่สามารถพบได้ใน A. baumannii ได้แก่ เอนไซม์ที่จัดอยู่ใน Class A ของเอนไซม์ β-lactamase ที่มักโดนคุณสมบัติของ AmpC หรือ OXA-51 บดบังเนื่องจากพบบ่อยมากกว่า อาทิ TEM-1, SCO-1, CARB-2, -4, และ -8 และเอนไซม์ที่จัดอยู่ใน Class D ของเอนไซม์ β-lactamase เช่น OXA-20, -21, และ -37.
เอนไซม์ β-lactamase ที่มีฤทธิ์ขยาย (Extended-spectrum β-lactamase: ESBL)  สามารถสลายยาในกลุ่ม Cephalosporin รุ่นที่ 4 (Fourth generation cephalosporin) แต่ไม่ใช่ Ceftazidime และ Cefotaxime. ESBL ที่สามารถพบได้ใน A. baumannii ได้แก่ เอนไซม์ที่จัดอยู่ใน Class A ของเอนไซม์ β-lactamase อาทิ PER-1, -2, -7, VEB-1, TEM-92, -116, -150, GES-11, -12, -14, CARB-10, SHV-2, -5, -12, CTX-M ที่สามารถส่งผ่านทางพลาสมิด ได้แก่ CTX-M-2, 15, และ 43 (CTX-M-2 และ -5 สามารถส่งผ่านทางทรานสโพซอน), และ KPC ต่าง ๆ และเอนไซม์ที่จัดอยู่ใน Class D ของเอนไซม์ β-lactamase เช่น OXA-2, และ -10.