stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
สโมสรฟุตบอลคาโงชิมะยูไนเต็ด
ประวัติ

โวลกา คาโงชิมะ เคยเล่นอยู่ในลีกฟุตบอลของภูมิภาคคีวชู ทางตอนใต้ของญี่ปุ่นมาตั้งแต่ปี 1973 และได้ผ่านเข้าไปเล่นรอบเพลย์ออฟรายการ Regional League Promotion Series เพื่อขึ้นไปเล่นลีกอาชีพ Japan Football League (JFL) ซึ่งเป็นลีกระดับล่าง (ปัจจุบันคือลีกระดับ 4 ของญี่ปุ่น) แต่ยังไม่เคยไปถึงฝั่งฝัน
ส่วนทาง เอฟซี คาโงชิมะ (ชื่อเดิม NIFS United FC) ก็พยายามเลื่อนชั้นขึ้นมาเล่นในลีกฟุตบอลของภูมิภาคคีวชูเช่นเดียวกัน และทำได้สำเร็จในปี 2004 แต่ก็ไม่สามารถไปต่อถึงลีก JFL ได้
จนกระทั่งสมาคมฟุตบอลภูมิภาคคาโงชิมะ มีแนวคิดจะรวมทีมโวลกา คาโงชิมะ กับเอฟซี คาโงชิมะ เข้าด้วยกัน โดยแนวคิดนี้มีมาตั้งแต่ปี 2012 แต่ตกลงกันไม่สำเร็จ ต่อมา สามารถเจรจากันได้และรวมตัวกันได้สำเร็จโดยตั้งเป้าหมายจะเลื่อนชั้นขึ้นเจลีกให้สำเร็จ ต่อมาในปี 2013 หลังจากรวมตัวกันแล้ว สโมสรคาโงชิมะยูไนเต็ดสามารถผ่านเข้าสู่รอบสุดท้ายของรายการเพลย์ออฟได้ และได้เลื่อนขึ้นไปเล่น JFL ในฤดูกาล 2014
และในเดือนพฤศจิกายน 2015 สโมสรทำผลงานได้ดีจนได้ผ่านเข้าไปเล่นในเจลีก ดิวิชัน 3 และเมื่อสโมสรได้ไลเซนส์จากทางเจลีกให้เข้าร่วมการแข่งขัน สโมสรก็ได้เข้าแข่งขันอยู่ในลีกระดับ 3 นี้จนถึงปัจจุบัน
ตราสโมสร

ตราสโมสรประกอบไปด้วยภูเขาไฟซากูราจิมะ ภูเขาไฟชื่อดังของจังหวัด และอ่าวคาโงชิมะ ส่วนสีแดงในตราสโมสรเป็นสีของสโมสรโวลกา คาโงชิมะ ส่วนสีฟ้าเป็นสีของสโมสรเอฟซี คาโงชิมะ
สถิติ

| ฤดูกาล | ดิวิชัน | จำนวนทีม | อันดับ | ผู้ชมต่อเกม | ถ้วยจักรพรรดิ |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 2014 | JFL | 18 | 2 | 1,825 | รอบ 2 |
| 2015 | JFL | 18 | 4 | 2,624 | รอบแรก |
| 2016 | เจลีก ดิวิชัน 3 | 16 | 5 | 3,665 | รอบแรก |
แหล่งข้อมูลอื่น

เว็บไซต์ทางการ (ญี่ปุ่น)
สโมสรฟุตบอลคาโงชิมะยูไนเต็ด ที่เฟซบุ๊ก
สโมสรฟุตบอลคาโงชิมะยูไนเต็ด ที่เอกซ์ (ทวิตเตอร์)
สโมสรฟุตบอลคาโงชิมะยูไนเต็ด ที่อินสตาแกรม
| ด ค กผู้เล่นชุดปัจจุบันของคาโงชิมะยูไนเต็ด  |
| --- | --- |
 1 อุเอะดะ  2 ไคโตะ คิมุระ  3 ทะนิงุจิ  5 อิโนะอุเอะ  6 ทะนะกะ  7 อะคะโอะ  8 นะกะฮะตะ  9 ฟุจิโมะโตะ  11 โกะเรียว  13 ยะมะดะ  14 นิชิโอะกะ  15 อุชิโซะโนะ  16 คะวะโมะริ  17 นะคะฮะระ  18 เซะกิ  19 ฟุจิอิ  21 อิวะคะชิ  22 โยะชิอิ  23 มิซุโมะโตะ  24 มิสึชิตะ  25 คะโดะโนะ  26 สึคะดะ  27 โทะมินะริ  28 เทะระดะ  29 โนะดะเกะ  31 ยะมะโอะกะ  33 ทะโนะอุเอะ  40 อุเอะโมะโตะ  ผู้จัดการ: มิอุระ 
| ด ค กเจลีก |
| --- | --- | --- |
| เจลีก 1 (2024) |  อัลบิเร็กซ์ นีงาตะ  อวิสปา ฟูกูโอกะ  เซเรซโซ โอซากะ  คอนซาโดเล ซัปโปโระ  กัมบะ โอซากะ  จูบิโล อิวาตะ  คาชิมะ แอนต์เลอส์  คาชิวะ เรย์โซล  คาวาซากิ ฟรอนตาเล  เกียวโต ซังงะ  มาจิดะ เซลเวีย  นาโงยะ แกรมปัส  ซางัน โทซุ  ซานเฟรชเช ฮิโรชิมะ  โชนัน เบลมาเร  เอ็ฟซี โตเกียว  โตเกียว เวร์ดี  อูราวะ เรดไดมอนส์  วิสเซล โคเบะ  โยโกฮามะ เอ็ฟ มารินอส  |  |
| เจลีก 2 (2024) |  เบลาบลิตซ์ อากิตะ  ฟาจาโน โอกายามะ  เอฮิเมะ เอ็ฟซี  อิวากิ เอ็ฟซี  ฟูจิเอดะ เอ็มวายเอ็ฟซี  โรอัสโซ คูมาโมโตะ  เจฟ ยูไนเต็ด ชิบะ  คาโงชิมะ ยูไนเต็ด  มิโตะ ฮอลลีฮอก  มอนเตดิโอ ยามางาตะ  โออิตะ ทรินิตา  รีโนฟา ยามางูจิ  ชิมิซุ เอส-พัลส์  เดอะสปาคูซัตสึ กุมมะ  โทจิงิ เอสซี  โทกูชิมะ วอร์ติส  วี-วาเรน นางาซากิ  เวกัลตะ เซ็นได  เวนท์ฟอเรท โคฟุ  โยโกฮามะ เอ็ฟซี  |  |
| เจลีก 3 (2024) |  เอซี นางาโนะ ปาร์เซียโร  อาซุล กลาโร นูมาซุ  ฟูกูชิมะ ยูไนเต็ด  ไกนาเร ทตโตริ  เอ็ฟซี กิฟุ  กีราวันซ์ คิตะกีวชู  เอ็ฟซี อิมาบาริ  อิวาเตะ กรูยา โมริโอกะ  คามาตามาเระ ซานูกิ  คาตาเลร์ โทยามะ  มัตสึโมโตะ ยามางะ  นาระ คลับ  โอมิยะ อาร์ดิจา  เอ็ฟซี โอซากะ  เอ็ฟซี รีวกีว  เอสซี ซางามิฮาระ  เทเกวาจาโร มิยาซากิ  วันราเร ฮาจิโนเฮะ  วายเอสซีซี โยโกฮามะ  ซไวเกิน คานาซาวะ  |  |
บุญรอด บิณฑสันต์

| ศาสตราจารย์บุญรอด บิณฑสันต์ม> ป.ช., ม.ว.ม., ท.จ.ว. |
| --- | --- |


รัฐมนตรีว่าการทบวงมหาวิทยาลัย
ดำรงตำแหน่ง 19 ธันวาคม พ.ศ. 2515 – 14 ตุลาคม พ.ศ. 2516
นายกรัฐมนตรี: จอมพลถนอม กิตติขจร
ถัดไป: อรุณ สรเทศน์
รัฐมนตรีช่วยว่าการกระทรวงพัฒนาการแห่งชาติ
ดำรงตำแหน่ง 1 กันยายน พ.ศ. 2512 – 17 พฤศจิกายน พ.ศ. 2514
นายกรัฐมนตรี: จอมพลถนอม กิตติขจร
ก่อนหน้า: หม่อมหลวงชูชาติ กำภู
 
ข้อมูลส่วนบุคคล
เกิด: 18 กันยายน พ.ศ. 2458
เสียชีวิต: 26 สิงหาคม พ.ศ. 2555 (96 ปี)
ศาสนา: พุทธ
คู่สมรส: คุณหญิงพยอม บิณฑสันต์

ศาสตราจารย์ บุญรอด บิณฑสันต์ อดีตรัฐมนตรีว่าการทบวงมหาวิทยาลัยของรัฐคนแรกของประเทศไทย อดีตรัฐมนตรีช่วยว่าการกระทรวงพัฒนาการแห่งชาติ อดีตเลขาธิการสำนักงานพลังงานแห่งชาติ และเป็นอดีตประธานมูลนิธินิสิตเก่าจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย
ประวัติ

บุญรอด บิณฑสันต์ เกิดเมื่อวันที่ 18 กันยายน พ.ศ. 2458 สมรสกับคุณหญิงพยอม บิณฑสันต์ มีบุตร-ธิดา 3 คนได้แก่ นางพัฒนา รุจิระวงศ์ ศาสตราจารย์ ดร.บุษกร บิณฑสันต์ คณบดีคณะศิลปกรรมศาสตร์ จุฬาฯ กย 2560 - ปัจจุบันและ นายศิริพงศ์ บิณฑสันต์
จบการศึกษาชั้นมัธยมจากโรงเรียนเทพศิรินทร์ ระดับปริญญาตรี สาขาวิศวกรรมไฟฟ้า (เกียรตินิยมอันดับ 1) จากจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย ในปี พ.ศ. 2476 ระดับปริญญาโท สาขาไฟฟ้ากำลัง จากสถาบันเทคโนโลยีแมสซาชูเซตส์ ในปี พ.ศ. 2481 ต่อมาได้เข้าศึกษาต่อระดับปริญญาเอกที่มหาวิทยาลัยวิสคอนซิน แมดิสัน แต่เกิดสงครามโลก ครั้งที่ 2 ได้ไปเข้าร่วมกับกลุ่มเสรีไทยในประเทศจีน อินเดีย และศรีลังกา ทำให้ได้รับยศทหาร "ร้อยเอก" ในเวลาต่อมา และในปี พ.ศ. 2489 ได้กลับเข้าศึกษาในระดับปริญญาเอก ที่มหาวิทยาลัยฮาร์วาร์ด ในสาขาวิชาไฟฟ้าพลังน้ำ เป็นหนึ่งในผู้ก่อตั้ง The International Water Resources Association (IWRA)
บุญรอด บิณฑสันต์  ได้รับปริญญาวิศวกรรมศาสตรดุษฎีบัณฑิตกิตติมศักดิ์จากจุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย เมื่อ พ.ศ. 2509 และดำรงตำแหน่งนายกสภามหาวิทยาลัยยาวนานถึง 20 ปี (พ.ศ. 2518-2538)
ถึงแก่อนิจกรรมเมื่อวันที่ 26 สิงหาคม พ.ศ. 2555 มีพิธีพระราชทานเพลิงศพเมื่อวันที่ 26 กุมภาพันธ์ พ.ศ. 2556 ณ เมรุหลวงหน้าพลับพลาอิศริยาภรณ์ วัดเทพศิรินทราวาส
การทำงาน

บุญรอด บิณฑสันต์ เริ่มรับราชการเป็นอาจารย์ประจำคณะวิศวกรรมศาสตร์ จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย เมื่อวันที่ 17 พฤษภาคม พ.ศ. 2477 เป็นอาจารย์ที่มีอายุเพียง 18 ปี ต่อมาเมื่อได้มีการจัดตั้งสำนักงานพลังงานแห่งชาติขึ้นในปี พ.ศ. 2496 จึงได้ดำรงตำแหน่งเลขาธิการสำนักงานพลังงานแห่งชาติ จนกระทั่งได้รับโปรดเกล้าฯ แต่งตั้งเป็นปลัดกระทรวงพัฒนาการแห่งชาติ และได้เป็นสมาชิกวุฒิสภา ในปี พ.ศ. 2511
ต่อจากนั้นในปี พ.ศ. 2512 ได้รับแต่งตั้งเป็นรัฐมนตรีช่วยว่าการกระทรวงพัฒนาการแห่งชาติ และในปี พ.ศ. 2516 ดำรงตำแหน่งรัฐมนตรีว่าการทบวงมหาวิทยาลัยของรัฐเป็นคนแรกของไทย และตำแหน่งต่อมาคือ ผู้ว่าการการประปานครหลวง
เครื่องราชอิสริยาภรณ์ > เครื่องราชอิสริยาภรณ์ไทย

พ.ศ. 2514 –  เครื่องราชอิสริยาภรณ์อันเป็นที่เชิดชูยิ่งช้างเผือก ชั้นสูงสุด มหาปรมาภรณ์ช้างเผือก (ม.ป.ช.)
พ.ศ. 2511 –  เครื่องราชอิสริยาภรณ์อันมีเกียรติยศยิ่งมงกุฎไทย ชั้นสูงสุด มหาวชิรมงกุฎ (ม.ว.ม.)
พ.ศ. 2511 –  เครื่องราชอิสริยาภรณ์จุลจอมเกล้า ชั้นที่ 2 ทุติยจุลจอมเกล้าวิเศษ (ท.จ.ว.) (ฝ่ายหน้า)
พ.ศ. 2511 –  เหรียญดุษฎีมาลา เข็มศิลปวิทยา (ร.ด.ม.(ศ))
พ.ศ. 2502 –  เหรียญจักรพรรดิมาลา (ร.จ.พ.)
พ.ศ. 2494 –  เหรียญบรมราชาภิเษก รัชกาลที่ 9 (ร.ร.ศ.9)
เครื่องราชอิสริยาภรณ์ > เครื่องราชอิสริยาภรณ์ต่างประเทศ

เยอรมนี :
พ.ศ. 2516 -  เครื่องอิสริยาภรณ์กิตติคุณแห่งสหพันธ์สาธารณรัฐเยอรมนี ชั้นกางเขนมหาเกียรติคุณ
ลาว :
พ.ศ. 2516 -  เครื่องราชอิสริยาภรณ์ล้านช้างร่มขาว ชั้นเบญจมาภรณ์
เวียดนามใต้ :
พ.ศ. 2516 -  เครื่องอิสริยาภรณ์แห่งชาติเวียดนาม ชั้นประถมาภรณ์
เอนไซม์

แผนภาพแบบริบบินของเอนไซม์ไทรโอสฟอสเฟตไอโซเมอเรส
ผลึกเอนไซม์แฟกเตอร์ ดี ที่ควบคุมระบบภูมิคุ้มกัน
เอนไซม์ (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีน 99 เปอร์เซนต์ เป็น ส่วนใหญ่ ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ énsymo ซึ่งมาจาก én ("ที่" หรือ "ใน") และ simo ("en:leaven" หรือ "en:yeast")
เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปกติ (malfunction) เช่น
การผ่าเหล่า (mutation)
การผลิตมากเกินไป (overproduction)
ผลิตน้อยเกินไป (underproduction)
การขาดหายไป (deletion)
ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น
โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)
โครงสร้างทุติยภูมิ ( secondary structure)
โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)
โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)
ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)
เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาทั่วไป เอนไซม์ ทำงานโดยการลดพลังงานกระตุ้น (activation energy)
ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน
เอนไซม์ ไม่มีผลต่อความสมดุล (equilibrium) ของปฏิกิริยาเคมี
เอนไซม์ ไม่มีผลต่อพลังงานสัมพัทธ์ (relative energy) ระหว่างสารที่ได้จากปฏิกิริยา (products) และสารที่ทำปฏิกิริยา (reagents)
เมื่อเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นแล้ว เอนไซม์ จะมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหนึ่งปฏิกิริยาใดมากกว่า
การทำงานของ เอนไซม์ จะถูกแทรกแซงได้โดยโมเลกุลของสารประกอบอื่นได้ ถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ดีขึ้น เราเรียกสารประกอบนั้นว่า แอกติเวเตอร์  (activators) และถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ลดลง เราเรียกสารประกอบนั้นว่า อินฮิบิเตอร์ (Inhibitors) อินฮิบิเตอร์ ที่ทำให้เอนไซม์หยุดทำงานถาวรเรียกว่าอินฮิบิเตอร์ สังหาร (Suicide inhibitors) อินฮิบิเตอร์ มีทั้งที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและมนุษย์สร้างขึ้น ยาหลายตัวเป็นเอ็นไซม์อินฮิบิเตอร์ เช่น แอสไพริน ยับยั้งเอนไซม์ที่เป็นตัวนำส่งการอักเสบโปรสตาแกลนดิน ทำให้เกิดการระงับความเจ็บปวดและการอักเสบ
เอนไซม์ ที่ใช้ในชีวิตประจำวันเช่น ผงซักฟอกที่ไปเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกี่ยวข้องกับการทำความสะอาดผ้า (เช่นการทำลายรอยเปื้อนที่เกิดจากแป้ง)
มี เอนไซม์ มากกว่า 5,000 ตัว ที่มีชื่อแตกต่างกันโดยการตั้งชื่อจะลงท้ายด้วย -ase และตัวชื่อ เอนไซม์ จะตั้งชื่อตามสารที่มันจะเปลี่ยน เช่น แลคเตส (lactase) เป็น เอนไซม์ ที่เร่งการสะลายตัวของแล็กโทส (lactose)
นิรุกติศาสตร์ และประวัติ

คำว่า enzyme มาจากภาษากรีกที่แปลว่า "ในการหมัก"
ในช่วงระหว่างปี 1700s และปี 1800s มีการค้นพบการย่อยเนื้อ โดยสารคัดหลั่งจากกระเพาะและการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาลโดยสารสกัดจากพืชและน้ำลาย
มีการศึกษาการหมักน้ำตาลเป็นแอลกอฮอล์โดยยีสต์ ซึ่งหลุยส์ ปาสเตอร์ได้สรุปว่าการหมักถูกเร่งปฏิกิริยาโดย "เชื้อหมัก" (ferments) ในยีสและคิดว่ามันเกิดเฉพาะในสิ่งมีชีวิตเท่านั้น
ในปี ค.ศ. 1897 ฮันส์ แอ็นสท์ เอากุสท์ บูคเนอร์ (Hans Buchner) และ เอดูอาร์ท บูคเนอร์ (Eduard Buchner) ได้ทดลองนำสารสกัดจากยีส ไปหมักน้ำตาลโดยไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสต์อยู่ด้วย ปรากฏว่าน้ำตาลยังคงถูกหมักเป็นแอลกอฮอล์เหมือนเดิมถึงแม้ไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสก็ตาม ตั้งแต่นั้นมาคำว่า "เอนไซม์" ก็ถูกใช้เรียกสารเคมีที่อยู่ในสารสกัดจากยีสซึ่งนำมาหมักน้ำตาล ตัวอย่างเอนไซม์ เช่น อะไมเลส (amylase)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure)

ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้:
โปรตีนโมเลกุลเดี่ยว คือ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์อันเดียว ที่เกิดจาก อะมิโน แอซิด (amino acid) ประมาณ 100 โมเลกุลหรือมากกว่า หรือ
โอลิโกเมอริก โปรตีน (oligomeric protein) ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์หลายเส้น มีทั้งที่เหมือนและแตกต่างมารวมเชื่อมต่อเป็นหน่วยเดียวกัน
ในโปรตีนแต่ละ มอนอเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ มอนอเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions) และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)
เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เรียกว่าบริเวณกัมมันต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มีแอคทีฟ ไซต์มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มีแอคตีฟ ไซต์สำหรับ โคแฟกเตอร์  (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์
ของเอนไซม์ด้วย
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > ความเฉพาะเจาะจง (Specificity)

เอนไซม์จะมีความเฉพาะกับปฏิกิริยาที่มันจะเร่งและซับสเตรต ที่มันจะเกาะ
รูปร่างและมุมองศาของของการเข้าหากันของ เอนไซม์ และซับสเตรตมีบทบาทสำคัญต่อความเฉพาะเจาะจง
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > ความเฉพาะเจาะจง (Specificity) > ข้อสมมติฐาน "ล๊อคก์ & คีย์" ("Lock and key" hypothesis)

เอนไซม์ เป็นสิ่งเฉพาะเจาะจงมาก ข้อสมมติฐานนี้ถูกเสนอโดย อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer) ในปี 1894 โดยระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับ ซับเตรตนั้น ๆ เท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่กุญแจ และข้อสมมติฐานล๊อคก์ & คีย์'
ยังบอกอีกว่าการเกาะของ เอนไซม์ และ ซับสเตรต จะเกิดเป็นสารประกอบอายุสั้น ซึ่งเรียกว่า ชอร์ต-ไลฟ์ เอนไซม์ ซับเตรต คอมเพล็ก (short-lived enzyme-substrate complex)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > ความเฉพาะเจาะจง (Specificity) > ข้อสมมติฐานเหนี่ยวนำให้เหมาะสม (Induced fit hypothesis)

ในปี 1958 แดเนียล คอชแลนด์ (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐานล๊อคก์ & คีย์เอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น แอกตีฟ ไซต์ ของเอนไซม์ จะถูกปรับแต่งให้ซับสเตรตเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ โซ่ข้างของกรดอะมิโน ซึ่งทำเป็นแอคทีฟ ไซต์ที่อัดแบบเป็นรูปร่างที่เหมาะกับเอนไซม์ที่จะทำหน้าที่ในการเร่งปฏิกิริยา ในบางกรณีโมเลกุลของ ซับสเตรตจะเปลี่ยนแปลงรูปร่างเล็กน้อยเพื่อที่จะเข้าไปในแอคทีฟ ไซต์ให้ได้ เปรียบดังเช่นว่ามือเปลี่ยนแปลงรูปร่างของถุงมือขณะที่ถุงมือถูกสวมใส่
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > การดัดแปลง

เอนไซม์หลายตัวไม่ใช่มีเฉพาะโปรตีนแต่ยังมีส่วนที่ดัดแปลงอีก การดัดแปลงเหล่านี้เรียกว่า
โพสต์ทรานสเลชันนัล (posttranslational) นั้นคือหลังจากการสังเคราะห์โซ่เพปไทด์จะมีการสังเคราะห์ส่วนเพิ่มเติมเข้าไปในโซ่เพปไทด์ เช่นส่วนของ
ฟอสโฟริเลชัน (phosphorylation)
ไกลโคไลเซชัน (glycolisation)
ชนิดอื่นของการดัดแปลงแบบ โพสต์ทรานสเลชันนัล คือ การแยกออก และ การเข้าต่อกับโซ่เพปไทด์ เช่นไคโมทริปซิน (chymotrypsin) โปรตีเอส (protease) ที่ใช้ในการย่อยอาหารโปรตีนจะถูกสร้างในรูป อินแอกตีฟ ชื่อ ไคโมทริปซิโนเจน (chymotrypsinogen) ที่ ตับอ่อน ก่อน และถูกส่งไปที่ กระเพาะอาหาร (stomach) เพื่อแอกติเวตให้ทำงานได้ต่อไป ที่เป็นเช่นนี้ก็เพื่อป้องกันไม่ให้เอนไซม์ถูกระบบย่อยอาหารของตับอ่อนหรือเนื้อเยื้ออื่นทำลาย รูปแบบการทำตัวตั้งต้น ที่ไม่ออกฤทธิ์เรียกว่า ไซโมเจน (zymogen)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > การดัดแปลง > เอนไซม์ โคแฟคเตอร์

เอนไซม์บางตัวไม่มีความจำเป็นต้องมีส่วนเพิ่มเติมสำหรับการออกฤทธิ์ให้เต็มที่ แต่อย่างไรก็ดีมีหลายที่ไม่มีฤทธิ์ทางเคมีและต้องการมีส่วนเพิ่มเติมเพื่อให้สามารถออกฤทธิ์ได้ เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ คือส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์แต่มีความสำคัญต่อการการออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาของมัน โคแฟคเตอร์ มี 3 ประเภท ดังนี้
แอคติเวเตอร์ (activator)
โคเอนไซม์ (coenzyme)
โปรสทีติกกรุป (prosthetic group)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > การดัดแปลง > แอกติเวเตอร์ (Activators)

เอนไซม์ต้องการไอออนอินทรีย์ เป็น โคแฟคเตอร์ อินทรีย์ไอออนเหล่านี้เรียก แอกติเวเตอร์ โดยหลักใหญ่แล้วพวกมันจะมีโลหะที่เป็น โมโนวาเวเลนต์ หรือ ไดวาเลนต์ แคตไอออน ที่จะเกาะเอนไซม์อย่างหลวม ๆ หรืออย่างแน่นหนาตัวอย่างเช่น การแข็งตัวของเลือด แคลเซียม ไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร์ IV ถูกต้องการสำหรับการแอกติเวต ทรอมโบไคเนส (thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็น โปรทอมบิน (prothrombin) และไปเป็น ทรอมบิน (thrombin)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > การดัดแปลง > โปรสทีติกกรุป (Prosthetic groups)

โคแฟคเตอร์ที่เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่นหนาเรียกว่า โปรสทีติกกรุปมันเชื่อมต่อส่วนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด FAD โคเอนไซม์ที่มีโลหะหนัก มีหน้าที่คล้ายกับ NAD และ NADP ที่จับ ไฮโดรเจน อยู่ ฮีม (Heme) เป็นโปรสทีติกกรุปที่ทำหน้าที่จับอิเล็กตรอนในระบบ ไซโตโคม (cytochrome)
โครงสร้าง 3 มิติ (3D-Structure) > การดัดแปลง > โคเอนไซม์ (Coenzymes)

โคแฟคเตอร์ของเอนไซม์บางตัวเป็น โมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์ ที่ไม่ใช่โปรตีน เรียกว่า โคเอนไซม์ ซึ่งไม่ได้เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์เหมือน โปรสทีติกกรุป การเป็นอนุพันธ์ของ ไวตามิน พวกมันจะทำหน้าที่เป็น แคร์ริเออร์เพื่อการเคลื่อนย้าย อะตอม ฟังก์ชันนัลกรุป จากเอนไซม์ไปยัง ซับเตรต ตัวอย่างธรรมดาคือ NAD (เป็นสารที่ได้มาจาก นิโคตินิก แอซิดซึ่งเป็นสมาชิกของ ไวตามิน บี คอมเพลกซ์) และ NADP ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวขนย้าย ไฮโดรเจน และ โคเอนไซม์เอ ที่ขนย้าย อะซิทิลกรุป
ส่วนโปรตีนของเอนไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์นี้เรียกว่า อะโปเอนไซม์ อะโปเอนไซม์จะทำงานอย่างมีประสิทธิภาพเฉพาะในที่มีโคแฟคเตอร์ที่ไม่ใช่โปรตีนเท่านั้น อะโปเอนไซม์พร้อมด้วยโคแฟคเตอร์ของมันประกอบด้วยโฮโลเอนไซม์ (holoenzyme) นั้นคือ แอคตีฟเอนไซม์ โคเอ
อุณหพลศาสตร์ของเอนไซม์

ปฏิกิริยาทั้งหมดที่ถูกเร่งโดยเอนไซม์จะต้องเป็นไปได้เอง ("spontaneous") ซึ่งจะมี พลังงานอิสระกิบบ์ส (Gibbs free energy) สุทธิเป็นลบ กับเอนไซม์มันก็มันก็เกิดปฏิกิริยาไปในทิศทางเดียวกับอันที่ไม่มีเอนไซม์ และก็เร็วกว่าด้วย อย่างไรก็ดีปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเองโดยไม่ต้องมีตัวเร่ง อาจจะทำให้ได้ผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกันมากกว่าปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง อย่างไรก็ดีเอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ 2 หรือมากกว่าในเวลาเดียวกัน เพื่อว่าปฏิกิริยาที่ชอบอุณหพลศาสตร์จะได้สามารถใช้ขับเคลื่อน ("drive") ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบอุณหพลศาสตร์ได้ ตัวอย่างเช่น การย่อยสะลายสารประกอบพลังงานสูง อะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต บ่อยครั้งใช้ขับเคลื่อนปฏิกิริยาที่ไม่ชอบใช้พลังงาน
หลายปฏิกิริยาที่เร่งโดยเอนไซม์ย้อนกลับ
เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาไปข้างหน้าและกลับหลังอย่างเท่า ๆ กัน มันจะไม่ทำให้เกิด ความสมดุล (equilibrium) ด้วยตัวของมันเอง เพียงแต่อัตราเร็วเท่านั้นที่มันมีผล ยกตัวอย่างเช่น คาร์บอนิก แอนไฮเดรส (carbonic anhydrase) จะเร่งปฏิกิริยาตามสมการข้างล่างนี้ ตามเงื่อนไขของเวลา
ปัจจัยที่เกี่ยวข้องกับการทำงานของเอนไซม์

ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะดำเนินไปได้อย่างไรนั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยที่สำคัญ ดังนี้
อุณหภูมิ เอนไซม์แต่ละชนิด มีความไวต่ออุณหภูมิแตกต่างกัน อุณหภูมิที่เอนไซม์ทำงานได้ดีที่สุด (optimum temperature) โดยทั่วไปอยู่ประมาณ 25-40 องศาเซลเซียส ถ้าอุณหภูมิสูงเกินไปปฏิกิริยาจะลดลงทั้งนี้เพราะ เอนไซม์ซึ่งเป็นโปรตีนจะเกิดการเสียสภาพ (denature) จึงเข้ารวมกับซับสเตรตไม่ได้
ความเป็นกรดเป็นด่าง มีผลต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ เอนไซม์ แต่ละชนิดจะทำงานได้ดีที่สุด ในสภาวะที่มีความเป็นกรดเป็นด่างพอเหมาะ (optimum pH) ซึ่งอาจแตกต่างกัน เช่น ซูเครสทำงานได้ดีที่สุดที่ pH =6.2 ลิเพส =7.0 เพปชิน = 1.5-2.5 ทริปชิน =8-11
ปริมาณของเอนไซม์ ถ้ามีเอนไซม์มากจะทำให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้น อย่างรวดเร็ว แต่ถ้าเอนไซม์มากเกินพอ ความเร็วของปฏิกิริยาจะไม่เพิ่มขึ้น ทั้งนี้เพราะ ไม่มีซับสเตรตเหลือพอที่จะเข้าทำปฏิกิริยา
ปริมาณซับสเตรต มีผลเช่นเดียวกับปริมาณของเอนไซม์คือถ้าเพิ่ม ซับสเตรตมากเกินไป ปฏิกิริยาก็จะไม่เกิดเร็วขึ้น เพราะปริมาณเอนไซม์มีไม่เพียงพอ
นอกจากปัจจัยทั้งสี่ที่กล่าวมาแล้วยังมีสารบางชนิดที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่นสารที่ทำให้การทำงานของเอนไซม์ลดลง เรียกว่า ตัวยับยั้ง (inhibitor) ส่วนสาร ที่เร่งการทำงานของเอนไซม์ได้ดีขึ้น เรียกว่า ตัวเร่งเร้า (activator) ตัวยับยั้งบางตัวจะรวมกับเอนไซม์ที่แหล่งกัมมันต์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถรวมกับ ซับสเตรตได้ ตัวยับยั้งแบบนี้เรียกว่าคอมเพทิทีฟอินฮิบิเตอร์ (competitive inhibitor) ซึ่งจะมีรูปร่างโมเลกุลคล้ายกับซับสเตรต
แนวทางการแก้ไขอาการข้างต้น

เอนไซม์ส่วนใหญ่พบมากในพืชตะกูลถั่ว เช่น ถั่วงอก, ถั่วลิสง, ถั่วแขก, ถั่วเขียว, ถั่วแดง, ถั่วเหลือง ช่วยยับยั้งอาการ mutation, overproduction, undrproduction, deletion, ที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีในการรับประทานอาหารในแต่ละวัน เอนไซม์จะเสื่อมคุณภาพเมื่อโดนความร้อนสูงมากพอ
ดูเพิ่ม

การตั้งชื่อเอนไซม์
การใช้ประโยชน์จากเอนไซม์
รายชื่อเอนไซม์ (List of enzymes)
จลนศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Kinetics)
แหล่งข้อมูลอื่น

ExPASy enzyme database, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches
PDBsum เก็บถาวร 2005-12-19 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank
BRENDA, comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
Weizmann Institute's Genecards Database เก็บถาวร 2005-01-22 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน, extensive database of protein properties and their associated genes.
Cytochrome P450 enzymes เก็บถาวร 2004-08-16 ที่ เวย์แบ็กแมชชีน site lists over 4000 versions of enzymes from this cytochrome in plants and animals
| ด ค กเอนไซม์ |
| --- | --- |
การทำงาน:  ตำแหน่งกัมมันต์  ตำแหน่งเข้นเร่ง  คาตาไลติกไทรแอด  ช่องออกซีแอนไอออน  คสามสำส่อนของเอนไซม์  เอนไซม์สมบูรณ์แบบในเชิงการเร่ง  โคเอนไซม์  โคแฟกเตอร์  เอนไซม์เร่งปฏิกิริยา 
การควบคุม:  การควบคุมอัลโลสเตอริก  การทำงานร่วมกัน  เอนไซม์ยับยั้ง 
การจำแนก:  หมายเลข EC  มหาสกุลของเอนไซม์  สกุลของเอนไซม์  รายชื่อเอนไซม์ 
จลศาสตร์:  จลศาสตร์ของเอนไซม์  Eadie–Hofstee diagram  Hanes–Woolf plot  Lineweaver–Burk plot  Michaelis–Menten kinetics 
ประเภท:  EC1 Oxidoreductases (รายชื่อ)  EC2 Transferases (รายชื่อ)  EC3 Hydrolases (รายชื่อ)  EC4 Lyases (รายชื่อ)  EC5 Isomerases (รายชื่อ)  EC6 Ligases (รายชื่อ) 
เอดูอาร์ท บูคเนอร์
แอกทีฟไซต์ของเอนไซม์
สมมติฐาน Lock and Key ของฟิสเชอร์
สมมติฐาน Induced Fit ของคอชแลนด์
รูปปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง แสดงพลังงานนีเวียยู (energy niveau) ที่แต่ละขั้นของปฏิกิริยาซับสเตรต (A และ B) ธรรมดาแล้วต้องการพลังงานมากที่จะให้ถึงทรานซิชัน สเตต (TS) ซึ่งเมื่อปฏิกิริยาเสร็จสิ้นก็จะได้ผลิตภัณฑ์สุดท้าย (C และ D) เอนไซม์จะทำให้ ทรานซิชัน สเตต มีสเถียรภาพ ลดพลังงานนีเวียยู ของ ทรานซิชัน สเตตที่ซึ่งพลังงานถูกต้องการใช้เพื่อที่จะข้ามให้พ้นสิ่งกีดขวาง เพราะว่าถ้ายิ่งต้องการพลังงานนีเวียยูน้อยลงมันก็ง่ายที่จะไปถึงและเกิดปฏิกิริยาได้ง่ายและบ่อยขึ้น และยังอัตราเร่งของปฏิกิริยาได้มากขึ้นด้วย
ดูชานเบ

| ดูชานเบ |
| --- | --- |
เมืองหลวง
พระราชวังประธานาธิบดี
   ตรา
ดูชานเบที่ตั้งของดูชานเบในประเทศทาจิกิสถาน
พิกัด: 38°32′12″N 68°46′48″E﻿ / ﻿38.53667°N 68.78000°E﻿ / 38.53667; 68.78000
ประเทศ:  ทาจิกิสถาน
การปกครอง
 • นายกเทศมนตรี: รัสตาม เอมอมาลี
พื้นที่
 • ทั้งหมด: 124.6 ตร.กม. (48.1 ตร.ไมล์)
ความสูง: 706 เมตร (2,316 ฟุต)
ประชากร (2008)
 • ทั้งหมด: 679,400 คน
 • ความหนาแน่น: 5,500 คน/ตร.กม. (14,000 คน/ตร.ไมล์)
เขตเวลา: UTC+5 (Tajikistan Time)
 • ฤดูร้อน  (เวลาออมแสง): UTC+5 (Tajikistan Time)
เว็บไซต์: www.dushanbe.tj
ดูชานเบ (ทาจิก: Душанбе) เป็นเมืองหลวงและเมืองที่ใหญ่ที่สุดในประเทศทาจิกิสถาน คำว่า ดูชานเบ ในภาษาทาจิก มีความหมายว่า "วันจันทร์" ซึ่งเป็นชื่อที่มาจากข้อเท็จจริงที่เมืองเป็นสถานที่ตั้งของหมู่บ้านที่มีชื่อเสียงเรื่องตลาดวันจันทร์
ภูมิอากาศ

| ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> เดือน | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ม.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ก.พ. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> มี.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> เม.ย. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> พ.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> มิ.ย. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ก.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ส.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ก.ย. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ต.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> พ.ย. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ธ.ค. | ข้อมูลภูมิอากาศของดูชานเบ> ทั้งปี |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| อุณหภูมิสูงสุดที่เคยบันทึก °C (°F) | 21.1 (70) | 22.8 (73) | 27.8 (82) | 32.2 (90) | 37.8 (100) | 40.0 (104) | 42.2 (108) | 40.0 (104) | 37.2 (99) | 32.8 (91) | 25.0 (77) | 20.0 (68) | 42.2 (108) |
| อุณหภูมิสูงสุดเฉลี่ย °C (°F) | 9.4 (48.9) | 10.6 (51.1) | 15.6 (60.1) | 20.6 (69.1) | 26.1 (79) | 32.8 (91) | 35.6 (96.1) | 34.4 (93.9) | 30.0 (86) | 23.3 (73.9) | 15.6 (60.1) | 10.6 (51.1) | 22.1 (71.8) |
| อุณหภูมิต่ำสุดเฉลี่ย  °C (°F) | −0.6 (30.9) | 1.7 (35.1) | 5.6 (42.1) | 9.4 (48.9) | 13.3 (55.9) | 17.8 (64) | 19.4 (66.9) | 17.2 (63) | 12.8 (55) | 7.8 (46) | 3.3 (37.9) | 0.6 (33.1) | 9.0 (48.2) |
| อุณหภูมิต่ำสุดที่เคยบันทึก °C (°F) | −17.8 (-0) | −13.9 (7) | −10.0 (14) | 0.0 (32) | 6.1 (43) | 11.1 (52) | 13.9 (57) | 10.0 (50) | 3.9 (39) | −2.2 (28) | −6.1 (21) | −10.0 (14) | −17.8 (−0) |
| หยาดน้ำฟ้า มม (นิ้ว) | 66.3 (2.61) | 75.4 (2.969) | 107.5 (4.232) | 105.0 (4.134) | 66.0 (2.598) | 5.5 (0.217) | 3.2 (0.126) | 0.5 (0.02) | 3.1 (0.122) | 30.6 (1.205) | 44.7 (1.76) | 59.8 (2.354) | 567.6 (22.346) |
| วันที่มีหยาดน้ำฟ้าโดยเฉลี่ย (≥ 1.0 mm) | 8.5 | 9.1 | 13.4 | 9.8 | 7.8 | 1.5 | 0.7 | 0.1 | 0.8 | 3.7 | 5.3 | 8.1 | 68.8 |
| จำนวนชั่วโมงที่มีแดด | 120.9 | 121.5 | 155.0 | 198.0 | 282.1 | 336.0 | 353.4 | 337.9 | 288.0 | 223.2 | 165.0 | 117.8 | 2,698.8 |
แหล่งที่มา: Sistema de Clasificación Bioclimática Mundial Hong Kong Observatory
วัดบวรมงคลราชวรวิหาร

| วัดบวรมงคลราชวรวิหาร |
| --- | --- |

ชื่อสามัญ: วัดบวรมงคล ราชวรวิหาร, วัดบวรมงคล, วัดลิงขบ
ที่ตั้ง: เลขที่ 492 ซอยจรัญสนิทวงศ์ 46 แยก 19 ถนนจรัญสนิทวงศ์ แขวงบางยี่ขัน เขตบางพลัด กรุงเทพมหานคร 10700
ประเภท: พระอารามหลวง
นิกาย: ธรรมยุติกนิกาย
เจ้าอาวาส: พระราชวราจารย์ (วิวัฒน์ จิณฺณธมฺโม ป.ธ.๕, น.ธ.เอก, ศน.บ.)
 สถานีย่อยพระพุทธศาสนา
วัดบวรมงคล ราชวรวิหาร หรือ วัดลิงขบ เป็นพระอารามหลวงชั้นตรี ชนิดราชวรวิหาร คณะสงฆ์ฝ่ายธรรมยุติกนิกาย แต่เดิมเป็นรามัญนิกาย ตั้งอยู่ที่แขวงบางยี่ขัน เขตบางพลัด กรุงเทพมหานคร