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찬가
기독교의 찬가

원래 기독교의 찬가는 대체로 구약성경의 시편과 다른 시적 문구들을 본받아 쓰였기 때문에 하느님에 대한 찬양과 경배가 주를 이루고 있다. 이 가운데 많은 부분은 예수 그리스도를 직접적 또는 간접적으로 언급하고 있다.
초대 교회 때부터 기독교인들은 개인적으로나 단체적으로나 시편과 찬가 영적 주제를 다룬 노래를 불러 왔다. (마태 26,30; 1코린 14,26; 에페 5,19; 콜로 3:16; 야고 5,13; 묵시 5,8-10; 14,1-5 참조)
찬가의 정의는 ‘서정적인 시적 문구로 경건하고 헌신적인 내용을 담고 있으며 노래로 불리도록 고안되어 있으며, 하나님이나 하나님의 업적 등에 대한 인간의 흠숭의 태도를 표현하는 것이다. 형태에 있어서 단순하고 운율적이어야 하며, 내용은 서정적이고 시적이며 문학 형식이어야 한다. 그리고 직접적이고 명백해야 하며, 회중이 모두 한 목소리로 노래해야 한다.’라고 되어 있다.
기독교의 찬가는 종종 특별한 날이나 시기별로 주제가 다른 노래를 부르기도 한다. 가령 성탄절이나 부활절과 같이 예수와 관련한 대축일이나 대림시기 및 사순시기별로 찬가가 나뉘어 있다. 또한 세례 축하나 영성체, 죽은 이의 영혼에 대한 안식 등에 대한 노래도 있으며, 성모 마리아를 비롯한 특정 성인에 대한 찬양과 신심을 다룬 노래도 있다. 특히 이런 노래들은 로마 가톨릭교회와 동방 정교회 그리고 성공회의 고교회파에 널리 퍼져 있다.
기독교의 찬가 > 음악과 반주

고대와 중세 시대에는 하프나 수금, 류트와 같은 현악기들이 시편 및 찬가의 반주로 사용되었다.
초창기 작품에는 기보법이 없었기 때문에, 초대 교회의 실제 음악 형태는 추측으로만 가능할 뿐이다. 중세 시대에 들어서면서 그레고리오 성가나 단선율 성가 형태의 음악이 크게 발전하면서 풍족한 양질의 찬가들이 쏟아져 나왔다. 노래를 부르는 방식은 총 여덟 가지 선법 가운데 하나로 정해졌으며, 대부분 수도원 성가대에 의해 불렸다. 가사는 원래 라틴어로 쓰였지만, 종종 자국어로 번역되기도 하였다.
기독교의 찬가 > 음악과 반주 > 서방 교회

나중에 서방 교회의 찬가가 장조와 단조를 채택하면서 네 부분의 보컬 하모니를 하나의 표준으로 정하였으며, 이것이 오르간과 성가대에 도입되었다. 이는 고전 음악과 많은 요소를 공유하였다.
오늘날 찬가들은 특별한 경우가 아니라면 대부분 성가대뿐만 아니라 회중 모두 함께 불리고 있다. 로마 가톨릭교회의 경우, 곡의 형식은 다양하되 주례 사제와 신자 및 성가대가 교대로 부를 수 있는 곡을 권장하고 있다. 가톨릭교회의 찬가는 그 내용과 전례 시기에 따라 분류되어 있으며, 가사는 성경과 전례서에 의한 것이어야 하고, 교회 공동체가 쉽게 부를 수 있고 성음악으로서의 품위를 갖출 것을 주문하고 있다. 그리고 교회 선법에 의한 시편 찬가와 기타 시편 형식의 찬가에서는 여러 가지 다른 가사(예를 들면, 고유 미사 부분의 가사)를 음절과 낱말의 수를 생각하면서 부를 수 있도록 하고 있다. 악기 반주 및 독주로는 전통적으로 파이프 오르간을 크게 존중하고 있다.
개신교의 경우, 성공회의 예배에서 유래한 감리교의 예배에서는 성찬대에서의 개회 찬송을 하는 동안, 성찬을 하는 동안, 또 이따금 예배 중 특정 시간대에 불렸다. 이러한 찬송가들은 『연합감리교회 찬송집』(The United Methodist Hymnal)에서 볼 수 있다. 송영 또한 십일조 및 헌금을 걷은 후 불린다.
복음주의와 오순절파 등에서 종종 볼 수 있는 현대 기독교 예배에서는 파이프 오르간의 전통을 깨고, 키보드와 색소폰을 비롯해 비롯해 록음악에 많이 사용되는 요소인 전기 기타와 드럼 등에 이르는 다양한 종류의 악기를 도입하였으며, 현대 대중음악의 성향을 대거 도입하였다.
기독교의 찬가 > 음악과 반주 > 동방 교회

동방 기독교(동방 정교회, 오리엔트 정교회, 동방 가톨릭교회 등)는 오랜 역사만큼이나 매우 풍부하고 고대 찬가의 전통을 유지하고 있다.
동방 교회의 성가는 거의 대부분 무반주 음악이며, 악기 반주는 극히 드물다. 동방 정교회의 가장 대표적인 성가는 비잔틴 성가인데, 이 성가는 모든 전례양식에 사용된다. 반면에 콥트 정교회에서는 타악기를 사용하며, 에티오피아 정교회에서는 드럼과 심벌 등의 악기들을 사용한다.
같이 보기 > 기독교의 찬가

기독교의 찬가 목록
가톨릭 성가
통일찬송가
21세기 찬송가
성공회 성가
내 신정 사모하는
같이 보기 > 기타

복음성가 - 기독교 용어이지만 찬가에 속하지는 않는다
성무일도
시편
코랄
캐럴
찬가는 오르간 음악이 종종 동반된다.
중앙보훈병원역

| 중앙보훈병원 |
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 급행 역명판
 역명판
 승강장(상행선 일반)
ko
개괄
관할 기관 : 서울교통공사
소재지 : 서울특별시 강동구 동남로 지하625 (둔촌동)
좌표 : 북위 37° 31′ 44″ 동경 127° 08′ 55″﻿ / ﻿북위 37.5288065799707°  동경 127.14848756720752° ﻿ / 37.5288065799707; 127.14848756720752
개업일 : 2018년 12월 1일
역 번호 : 938
승강장수 : 2면 3선
거리표
● 서울 지하철 9호선
개화 기점 41.1 km
   ← 937 둔촌오륜  (1.7 km)  
     
중앙보훈병원역(中央報勳病院驛, VHS Medical Center station)은 서울특별시 강동구 둔촌동에 위치한 서울 지하철 9호선의 전철역이다. 이 역부터 김포공항역까지 지하 구간이다. 심야에 3편성이 주박한다. 영어역명의 VHS는 Veteran Health Service의 약자다. 이 역부터 언주역까지 서울교통공사 구간이다.
특징

현재 서울 지하철 9호선의 종점이다. 출구는 3개가 설치되어 있으며, 그 중 1번 출구는 중앙보훈병원의 후문과 성당 쪽으로, 2번 출구는 중앙보훈병원의 정문으로 바로 연결되어 있다. 이 역은 경기도 하남시와 경계에 가까운 곳에 있다.
역명의 유래

역명은 역 인근에 있는 중앙보훈병원에서 따 온 것이다. 영어 역명인 'VHS Medical Center'는 'Veterans Health Service Medical Center'의 줄임말이다.
역사

2018년 8월 9일: 중앙보훈병원역으로 역명 결정
2018년 12월 1일: 서울 지하철 9호선 3단계 개통과 함께 영업 개시
역 구조

역사는 대합실이 지하 2층, 승강장이 지하 4층으로 이루어져 있는 지하역이다.
역 구조 > 승강장

2면 3선의 승강장을 갖춘 지하역이다. 스크린도어가 설치되어 있다.
| 0 | 1 | 2 |
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| 하행 | ● 서울 지하철 9호선 | 일반 올림픽공원 · 종합운동장 · 선정릉 · 신논현 · 노량진 · 김포공항 · 개화 방면 |
| 하행 | ● 서울 지하철 9호선 | 급행 올림픽공원 · 종합운동장 · 선정릉 · 신논현 · 노량진 · 김포공항 방면 |
| 상행 | ● 서울 지하철 9호선 | 일반·급행 당역 종착 |
대합실을 통해 반대편 승강장으로 이동이 가능하다.
역 주변

중앙보훈병원
서울선린초등학교
둔촌중학교
일자산해맞이공원
둔촌고등학교
사진

1번 출입구 폴사인
2번 출입구
3번 출입구
대합실
승강장(하행선 종착)
승강장(상행선 급행)
인접한 역

| 서울 지하철 9호선 |
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| 936 올림픽공원 김포공항 방면 | ● 서울 지하철 9호선 급행 | 시·종착역 |
| 937 둔촌오륜 개화 방면 | ● 서울 지하철 9호선 일반 | 시·종착역 |
역 연장

추후 풍양역 방향으로 2028년에 길동생태공원역이 개통될 예정이다.
| v t e서울 지하철 9호선 |
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| 개화 - 김포공항 - 공항시장 - 신방화 - 마곡나루 - 양천향교 - 가양 - 증미 - 등촌 - 염창 - 신목동 - 선유도 - 당산 - 국회의사당 - 여의도 - 샛강 - 노량진 - 노들 - 흑석 - 동작 - 구반포 - 신반포 - 고속터미널 - 사평 - 신논현 - 언주 - 선정릉 - 삼성중앙 - 봉은사 - 종합운동장 - 삼전 - 석촌고분 - 석촌 - 송파나루 - 한성백제 - 올림픽공원 - 둔촌오륜 - 중앙보훈병원 | 개화 - 김포공항 - 공항시장 - 신방화 - 마곡나루 - 양천향교 - 가양 - 증미 - 등촌 - 염창 - 신목동 - 선유도 - 당산 - 국회의사당 - 여의도 - 샛강 - 노량진 - 노들 - 흑석 - 동작 - 구반포 - 신반포 - 고속터미널 - 사평 - 신논현 - 언주 - 선정릉 - 삼성중앙 - 봉은사 - 종합운동장 - 삼전 - 석촌고분 - 석촌 - 송파나루 - 한성백제 - 올림픽공원 - 둔촌오륜 - 중앙보훈병원 |  |
빅토르 산체스 델 아모

같은 이름을 가진 다른 사람에 대해서는 빅토르 산체스 문서를 참고하십시오.
이 사람의 이름은 스페인어 이름입니다. 첫 번째 혹은 부계성은 ''이며 두 번째 혹은 모계 성은 ''입니다.
빅토르 산체스 델 아모(스페인어: Víctor Sánchez del Amo, 1976년 2월 23일, 마드리드 주 마드리드 ~)는 스페인의 전 축구 선수이자 감독으로, 현역 선수 시절 우측 미드필더로 활약했다.
공 배급 능력에 두각을 나타내 스페인 국가대표팀에 발탁되기도 했으며, 데포르티보에서 전성기를 보냈다. 레알 마드리드에서 현역 무대 신고식을 치렀고, 데포르티보와 마드리드 소속으로 도합 7면의 우승을 거두었다. 11시즌 넘게 라 리가에서 활약하면서 라싱 산탄데르에 잠시 몸담은 적이 있었으며, 총 310번의 경기에 출전해 49골을 기록했다.
수석 코치로 활동한 지 5년 만에 산체스는 2015년에 감독일을 시작했다.
클럽 경력 > 레알 마드리드

산체스는 마드리드 출신으로 저명한 레알 마드리드의 유소년부를 졸업하고, 1996년 5월 25일에 1-0으로 이긴 사라고사와의 시즌 원정 최종전에 성인 무대 신고식을 치렀다.
수도 연고 구단 소속으로 주전을 차지했던 적이 없는 산체스지만, 파비오 카펠로가 사령탑에 있었던 1996-97 시즌에는 36번의 라 리가 경기에 출전해 25경기를 선발로 뛰고 5골을 기록해 리그 우승에 공헌했고, 이듬해 챔피언스리그 우승할 당시에도 많은 경기에 출전했다.
클럽 경력 > 라싱과 데포르티보

1998-99 시즌, 산체스는 치열한 주전 경쟁으로 인해 고향 구단을 떠나게 되었고, 처음으로 둥지를 옮겼던 라싱 산탄데르에서 12번의 1부 리그 골을 기록해 데포르티보로 이적할 수 있게 되었다. 1999-2000 시즌, 단 한 번의 리그 경기만을 결장하고 4골을 넣어 구단 사상 첫 리그 우승을 도왔다.
산체스는 주 득점원이라기보다는 기회창출자였는데, 산체스는 2001-02 시즌에 챔피언스리그에서 인상적인 활약을 펼쳤는데, 갈리시아 연고 구단은 같은 해 코파 델 레이도 우승했다. 그의 데포르는 2002-03 시즌에 3위로 리그를 마감했는데, 30경기에서 4골을 기록했지만, 같은 시즌 챔피언스리그에서는 2차 조별 리그에서 탈락했다.
산체스가 다시 득점력을 과시한 때는 2003-04 시즌으로 31번의 경기에 출전해 7골을 기록했는데, 이 중에 5-0으로 이긴 이웃 셀타 비고와의 2004년 1월 3일 경기에서는 해트트릭을 완성했고, 소속 구단은 발렌시아와 바르셀로나에 이어 리그를 3위로 마쳤다. 이와 대조되게 같은 시즌에 포르투와의 준결승전까지 올라간 챔피언스리그에서는 한 골도 넣지 못했다. 그의 데포르티보 마지막 시즌에 소속 구단은 리그에서 8위로 마감했고, 부상으로 인해 계약 경신 제의를 받지 못했다.
클럽 경력 > 말년

2006년 8월 3일, 산체스는 수페르리가 엘라다의 파나티나이코스와 2년 계약을 체결해, €1.5M의 연봉을 받게 되었다. 그리스에서의 단 한 시즌 동안 많이 출전하지 못했고, 2007년 10월에 세군다 디비시온의 엘체와 1년 계약을 맺어 스페인 무대로 복귀했다. 몇 달 동안 몸상태를 회복하기 위해 개인 훈련을 하고 있었다.
시즌 종료 후, 산체스는 구단과의 관계를 1년 더 하기로 했지만, 얼마 지나지 않아 결정을 번복하고 2008년 7월에 구단을 떠났다. 32세에 잦은 부상 문제로 현역에서 은퇴했는데, 그 동안 산체스는 500경기에 가깝게 출전했다.
국가대표팀 경력

산체스는 1-4로 패한 독일 원정 친선경기에서 스페인 국가대표팀 첫 경기를 치렀고, 4년 동안 총 8번의 경기에 출전했다. 이전에 U-21 국가대표팀 소속으로 1998년 UEFA U-21 선수권 대회에 출전해 그리스와의 결승전에서 1-0으로 이기고 우승을 거두기도 했다.
감독 경력

2010년 12월 22일, 산체스는 전 레알 마드리드 동료인 후안 에스나이데르를 대신해 또다른 마드리드의 전설인 미첼을 보좌할 헤타페의 수석 코치가 되었다. 2015년 4월 9일, 데포르티보로 복귀해 해임된 빅토르 페르난데스의 후임 감독이 되었다.
산체스는 처음이자 마지막 온전한 시즌에 후반기 22경기 중 2승만 거두고 바르셀로나와의 안방 경기에서 바르셀로나에게 0-8 패배를 당하면서 리그를 15위로 마감해 해임되었다. 2016년 6월 23일, 마르쿠 실바의 후임으로 올림피아코스 감독이 되었다. 2달도 안 되어, 하포엘 베'르 셰바에게 패해 챔피언스리그에서 탈락해 해고장을 받았다.
2016년 11월 12일, 산체스는 해임된 구스타보 포예트의 후임으로 베티스 감독이 되었다. 이듬해 5월 9일, 그도 역시나 감독직에서 쫓겨났다.
2019년 4월 15일, 2년 가까이 은둔했던 산체스는 경질된 후안 무니스의 후임으로 말라가 감독이 되었다. 2020년 1월, 소속 구단이 2부 리그에 머문 와중에, 구단 수뇌부는 산체스의 사제 포르노가 인터넷에 유출된 것에 대해 그를 무기한 권한 정지시키기로 결정했고, 며칠 후 해임되었다.
통계 > 지도자 기록

2020년 1월 5일 기준
| 구단 | 국적 | 취임 | 해임 | 기록> 전 | 기록> 승 | 기록> 무 | 기록> 패 | 기록> 득 | 기록> 실 | 기록> 차 | 기록> 율 % | 주석 |
| --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- | --- |
| 데포르티보 |  | 2015년 4월 9일 | 2016년 5월 30일 | 50 | 10 | 25 | 15 | 59 | 80 | −21 | 20.00 |  |
| 올림피아코스 |  | 2016년 6월 23일 | 2016년 8월 9일 | 2 | 0 | 1 | 1 | 0 | 1 | −1 | 0.00 |  |
| 베티스 |  | 2016년 11월 12일 | 2017년 5월 9일 | 27 | 8 | 5 | 14 | 29 | 42 | −13 | 29.63 |  |
| 말라가 |  | 2019년 4월 15일 | 2020년 1월 11일 | 33 | 10 | 12 | 11 | 37 | 32 | +5 | 30.30 |  |
| 합계 | 합계 | 합계 | 합계 | 112 | 28 | 43 | 41 | 125 | 155 | −30 | 25.25 | — |
수상 > 클럽

라 리가: 1996–97
수페르코파 데 에스파냐: 1997
UEFA 챔피언스리그: 1997–98
라 리가: 1999–2000
코파 델 레이: 2001–02
수페르코파 데 에스파냐: 2000, 2002
수상 > 국가대표팀

스페인 U-21
UEFA U-20 선수권 대회: 1998
지산 월드 락 페스티벌

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장르: 록 팝
장소: 경기도 이천시 지산 포레스트 리조트
개최 년도: 2013년
웹사이트: http://www.jisanworldrockfestival.com/
지산 월드 락 페스티벌(JISAN WORLD ROCK FESTIVAL)은 지산 포레스트 리조트가 지난해까지 협력사였던 CJ E&M와 결별하고 대한민국 공영방송사인 글로벌 콘텐츠 유통사 KBS 미디어 한국방송공사와 협약하여 기존 장소인 지산 포레스트 리조트에서 열리는 록 페스티벌이었다. 하지만 여러 락페스티벌의 경쟁속에 살아 남지 못하고 2013년을 끝으로 개최 무산을 발표하였다. 2019년에 개최하려고 하였으나 무산되었다.
제작

주최: 지산 포레스트 리조트, KBS 미디어, 고려특수선재
주관: JWRF문화산업전문회사
기획: 박스미디어
후원: KBS 한국방송공사 , 이천시
연혁

2013년 8월 2일~8월 4일(헤드라이너: 위저, 플라시보, 자미로콰이)
같이 보기

안산 M 밸리 록 페스티벌
지제교

지제교(知製敎)는 조선시대의 관직을 일컫는 용어이다. 지제교는 기본적으로 왕의 칙령이나 지위, 명령을 대신하여 일한다. 그 최초의 시작은 고려(高麗)로, 명칭은 지제고(地類誥)였다. 고려가 함락된 후 조선은 내지제교에 승정원과 사간원의 두 인사기관을 지정하고, 나머지 10인을 외지제교로 임명하였다.
세종은 이후 집현전 총각이 본연의 직무를 그대로 외지제교를 맡는 것을 허용했으나, 1430년에는 다시 총각도 내지제교를 허용하는 방식으로 외지제교 인사를 선출하는 방식으로 변경했다.
진효전은 홍문관의 설치와 함께 획기적인 교리를 밟게 되면서 홍문관의 인원은 지제교 13석을 동시에 보유하게 되었고, 다른 임원은 별도의 부서에서 선출되었다. 18세기 후반에 이르러 내부지제교의 의미는 바뀌어 홍문관의 직위를 겸임하는 동시에 지제교를 겸하는 경우를 의미한다.
같이 보기

조선
정도전
조선의 정치
출처

Portals of Korean Archive 보관됨 2016-03-04 - 웨이백 머신 Accessed on 2012-02-13
Jijegyo
The Academy of Korean Studies - Search list 보관됨 2016-03-04 - 웨이백 머신
Document of edicts and Jijegyo[깨진 링크(과거 내용 찾기)] Museum directory
2520

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세는 법: 이천오백스물
한자: 二千五百二十
소인수 분해: 23× 32× 5 × 7 
로마 숫자: MMDXX
2진수: 1001110110002
3진수: 101101003
4진수: 2131204
5진수: 400405
6진수: 154006
8진수: 47308
12진수: 156012
16진수: 9D816
20진수: 66020
36진수: 1Y036
수 목록 · 정수
v t e
2520(이천오백이십)은 2519보다 크고 2521보다 작은 자연수다.
수학

합성수로, 그 약수는 총 48개다.
약수가 48개인 가장 작은 자연수다.
2520의 진약수의 합은 6840이므로, 2520은 과잉수다.
10 이하의 모든 자연수의 최소공배수다.
18번째 고도 합성수다. 앞의 고도 합성수는 1680, 다음은 5040이다.
2520=36\times 70=6\times 15\times 28
연속하는 두 십삼각수(36, 70)의 곱으로 나타낼 수 있으며, 이 성질을 지닌 앞의 수는 468, 다음 수는 8050이다.
연속하는 세 육각수(6, 15, 28)의 곱으로 나타낼 수 있으며, 이 성질을 지닌 앞의 수는 90, 다음 수는 18900이다.
2520=3\times 4\times 5\times 6\times 7
연속하는 자연수 5개의 곱으로 나타낼 수 있으며, 이 성질을 지닌 앞의 수는 720, 다음 수는 6720이다.
7의 계승의 절반이다.
십육각형의 모든 내각의 합은 2520°다.
과학·기술

NGC 2520/2527(영어판): 고물자리 방향에 있는 산개성단.
2520 노보로시즈스크: 소행성.
노키아 루미아 2520: 노키아의 태블릿 컴퓨터.
작품

《야마토 2520(일본어판, 영어판)》: 우주전함 야마토 시리즈의 속편으로 제작된 오리지널 비디오 애니메이션.
기타

연도: 2520년, 기원전 2520년
같이 보기

2000
5040
인터넷 익스플로러 2

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개발자: 마이크로소프트
발표일: 1995년 11월 22일
운영 체제: 윈도우 95 윈도우 NT 3.51 윈도우 NT 4.0 맥 OS(당시 시스템 7.5.2)
언어: 다국어
종류: 웹 브라우저
라이선스: 클로즈드 소스, 사유 소프트웨어 1 · 2 · 3 · 4 · 5 · 6 · 7 · 8 · 9 · 10 · 11
웹사이트: www.microsoft.com/ie/IE.HTM 
마이크로소프트 인터넷 익스플로러 2(Microsoft Internet Explorer 2, IE2)는 그래픽 웹 브라우저로 1995년 11월 22일에 윈도우 95와 윈도우 NT 4.0 영문판용으로 출시되었다. 1996년 4월에는 매킨토시용으로 출시되었다. 버전 2.0은 SSL, HTTP 쿠키, VRML과 인터넷 뉴스그룹 기능이 추가되었다.
버전 2.0은 윈도우 95 OSR1에 포함되어 있었으며. 16비트 버전과 32비트 버전이 분리되어 나왔다. 버전 2.1은 매킨토시용으로 1996년 8월에 매킨토시용으로 나왔다. 버전 2.1이 출시된 달은 인터넷 익스플로러 3이 출시된 날이기도 하다.
버전 2.0은 12개국 언어로 출시되었으며. 거의 모든 플랫폼에서 사용할 수 있다. 2.01 버전은 파란색의 'e'로고를 쓰기 시작한 버전이며. 윈도우 탐색기랑 통합되었다. 속도가 느려서 이 버전의 시장 점유율은 다른 버전보다 훨씬 낮았다. 인터넷 익스플로러 3이 나오기 전, 즉 1996년 중반에는 인터넷 익스플로러의 점유율은 3-9% 정도였다.
2001년 12월 31일부터 윈도우 1.0, 윈도우 2.0, 윈도우 2.1x, 윈도우 3.0, 윈도우 3.1x, 윈도우 NT 3.5, 윈도우 NT 3.51, 윈도우 95, 인터넷 익스플로러 1과 동시에 지원이 종료되었다.
역사

인터넷 익스플로러 2.0은 버전 1.0이 출시된 지 겨우 3개월 뒤인 1995년 11월 22일에 윈도우 95와 윈도우 NT 3.5, 윈도우 NT 3.51 용으로 출시되었다. 그리고 인터넷 익스플로러 2.0은 윈도우 NT 4.0 영문판에 탑재되었다. 매킨토시용 인터넷 익스플로러 2.0 베타는 1996년 1월에 출시되었으며. 당시에는 PowerPC용만 출시되었다. 1996년 4월에는 정식 버전이 68k와 PowerPC용으로 출시되었다. 또 버전 2.1은 매킨토시용으로 1996년 8월에 출시되었다. 버전 2.0은 윈도우 3.1과 매킨토시 시스템 7용으로 처음 출시된 제품이다. 인터넷 익스플로러 2.0는 넷스케이프를 많이 따라했으며. 또 넷스케이프의 북마크를 인터넷 익스플로러로 가져오는 것도 허용했다.
기능

인터넷 익스플로러 2.0는 많은 새로운 기능을 소개하였다.
SSL 프로토콜
HTTP 쿠키
VRML
인터넷 뉴스그룹
자바스크립트 지원
HTML 프레임 지원
버전 > 윈도우

| 메이저 버전 | 마이너 버전 | 출시일 | 주요 변화 | 이 프로그램을 포함한 프로그램 |
| --- | --- | --- | --- | --- |
| 버전 2 | 2.0 베타 | 1995년 10월 | HTML 테이블 지원 |  |
| 버전 2 | 2.0 | 1995년 11월 22일 | SSL, 쿠키, VRML, 인터넷 뉴스그룹 지원 | 윈도우 NT 4.0   윈도우 95 OSR1   인터넷 스타터 킷 |
| 버전 2 | 2.01 |  | 버그 수정 |  |
버전 > 맥

| 메이저 버전 | 마이너 버전 | 출시일 | 주요 변화 |
| --- | --- | --- | --- |

| 버전 2 | 버전 2.0 베타 | 1996년 1월 23일 | PPC 전용 베타 |
| 버전 2 | 버전 2.0 | 1996년 4월 23일 | PPC 와 68k 지원 |
| 버전 2 | 버전 2.1 | 1996년 8월 | 버그 수정. NPAPI 지원 |
참조

↑  Computer History{{ 보관됨 2009-04-20 - 웨이백 머신
↑  “보관된 사본”. 2013년 8월 30일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2009년 8월 4일에 확인함.
↑  http://www.ews.uiuc.edu/bstats/months/9606-month.html 보관됨 2001-05-07 - 웨이백 머신 UIUC stats
↑  “MacUser - Mac News, Reviews and Know-How”. 2005년 3월 25일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2011년 2월 15일에 확인함.
같이 보기

인터넷 익스플로러
니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드

| --- | --- |


이름
별칭 diphosphopyridine nucleotide (DPN틀:+), coenzyme I
식별자
CAS 번호: 53-84-9 예 53-59-8 (phosphate) 예 58-68-4 (NADH) 예
3D 모델 (JSmol): NAD+: Interactive image NADH: Interactive image
ChEBI: CHEBI:16908 아니오
ChEMBL: ChEMBL1628272 아니오
ChemSpider: 5681 예
DrugBank: DB00157 예
ECHA InfoCard: 100.000.169
IUPHAR/BPS: 2451
KEGG: C00003 아니오
PubChem CID: 925
RTECS 번호: UU3450000
UNII: 0U46U6E8UK 예 BY8P107XEP (phosphate) 예 4J24DQ0916 (NADH) 예
 InChI InChI=1S/C21H27N7O14P2/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(32)14(30)11(41-21)6-39-44(36,37)42-43(34,35)38-5-10-13(29)15(31)20(40-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)33/h1-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-32H,5-6H2,(H5-,22,23,24,25,33,34,35,36,37)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1 예Key: BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 예 InChI=1/C21H27N7O14P2/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(32)14(30)11(41-21)6-39-44(36,37)42-43(34,35)38-5-10-13(29)15(31)20(40-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)33/h1-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-32H,5-6H2,(H5-,22,23,24,25,33,34,35,36,37)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1Key: BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSBR 
 SMILES NAD+: O=C(N)c1ccc[n+](c1)[C@@H]2O[C@@H]([C@@H](O)[C@H]2O)COP([O-])(=O)OP(=O)([O-])OC[C@H]5O[C@@H](n4cnc3c(ncnc34)N)[C@H](O)[C@@H]5O NADH: O=C(N)C1CC=C[N](C=1)[C@@H]2O[C@@H]([C@@H](O)[C@H]2O)COP([O-])(=O)OP(=O)([O-])OC[C@H]5O[C@@H](n4cnc3c(ncnc34)N)[C@H](O)[C@@H]5O 
성질
화학식: C21H27N7O14P2 
몰 질량: 663.43 g/mol   
겉보기: 흰색 분말
녹는점:  160 °C (320 °F; 433 K) 
위험
주요 위험: 위험하지 않음
NFPA 704 (파이어 다이아몬드):   1 1 0
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨.  아니오 확인 (관련 정보 예아니오 ?)   정보상자 각주
니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드(영어: nicotinamide adenine dinucleotide, NAD)는 모든 살아있는 세포에서 발견되는 보조 인자이다. NAD는 인산기를 통해 결합된 두 개의 뉴클레오타이드로 구성되어 있기 때문에 다이뉴클레오타이드라고 불린다. 뉴클레오타이드 중 하나는 아데닌 핵염기를 가지고, 다른 하나는 니코틴아마이드를 가지고 있다. NAD는 산화형과 환원형의 두 가지 형태로 존재하며, 산화형은 NAD+, 환원형은 NADH로 약칭된다.
물질대사에서 NAD는 산화환원 반응에 관여하며, 한 반응에서 다른 반응으로 전자를 전달한다. 따라서 NAD는 세포에서 두 가지 형태로 발견된다. NAD+는 산화제로서 다른 분자로부터 전자를 받아서 환원된다. 환원된 NAD+는 NADH가 되어 전자를 공여할 수 있는 환원제로 사용될 수 있다. 이러한 전자전달 반응은 NAD의 주요 기능이다. 또한 이것은 다른 세포 과정에서도 사용되며, 특히 번역 후 변형에서 단백질로부터 작용기를 추가하거나 제거하는 효소들의 기질에 사용된다. 이러한 기능의 중요성 때문에 NAD 대사에 관여하는 효소들은 신약 개발의 표적이 된다.
생물체에서 NAD는 아미노산인 트립토판이나 아스파르트산으로부터 합성될 수 있다. 다른 방식으로 조효소의 보다 복잡한 구성 성분들이 니아신처럼 음식물로부터 섭취된다. 유사한 화합물들이 NAD의 구조를 파괴하는 반응에 의해 방출된다. 그런 다음 이들 예비 화합물들은 회수 경로(salvage pathway)를 거치면서 활성형으로 재활용된다. 일부 NAD는 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드 인산(NADP)으로 전환된다. NADP는 NAD와 비슷하지만, 물질대사에서 다른 역할을 수행한다.
NAD+는 특정 질소 원자에 대한 형식 전하 때문에 위첨자 "+"로 표기되었지만, 생리학적 pH에서 대부분은 1가 음이온이고, NADH는 2개의 연결된 인산기 때문에 2가 음이온이다.
물리적 특성 및 화학적 특성

산화환원 반응 문서에 이 부분의 추가 정보가 있습니다.
모든 다이뉴클레오타이드와 마찬가지로 NAD도 2개의 연결된 인산기에 의해 결합된 2개의 뉴클레오사이드로 구성된다. 각각의 뉴클레오사이드는 리보스의 1' 위치에 아데닌이 결합되어 있고, 다른 하나는 니코틴아마이드가 결합되어 있다. 니코틴아마이드 잔기는 리보스의 아노머 탄소에 2가지 방향으로 부착될 수 있다. 이러한 2가지 가능한 구조 때문에 화합물은 2가지 부분입체 이성질체로 존재한다. 생물체에서 발견되는 것은 NAD+의 β-니코틴아마이드 부분입체 이성질체이다. 이들 뉴클레오타이드들은 5' 탄소를 통해 2개의 인산기 가교로 서로 결합된다.
물질대사에서 NAD는 산화환원반응에서 전자를 공여하거나 수용한다. 이러한 반응(아래의 화학식에서 요약됨)은 하이드라이드(H−) 및 양성자(H+)의 형태로 반응물로부터 2개의 수소 원자를 제거하는 것을 포함한다. 양성자는 용액으로 방출되는 반면 환원제 RH2는 산화되고, NAD+는 니코틴아마이드 고리로의 하이드라이드의 전달에 의해 NADH로 환원된다.
하이드라이드 전자쌍으로부터 1개의 전자는 NAD+의 니코틴아마이드 고리의 양(+)으로 하전된 질소로 전달되고, 두 번째 수소 원자는 이 질소의 반대편의 C4 탄소 원자로 전달된다. NAD+/NADH 산화환원쌍의 표준환원전위는 -0.32 볼트이며, 이는 NADH를 강력한 환원제로 만든다. NADH가 다른 분자를 환원시키고, NAD+로 재산화되기 때문에 반응은 가역적이다. 이것은 조효소가 소모되지 않고 NAD+와 NADH 형태 사이를 계속적으로 순환할 수 있다는 것을 의미한다.
외견상, NAD의 모든 형태는 흡습성이 있고, 물에 잘 녹는 흰색의 무정형 분말이다. NAD는 건조하고 어두운 곳에 보관하면 안정적이다. NAD+ 용액은 4 °C 및 중성 pH에서 약 1주일 동안 무색이며 안정적이지만, 산이나 알칼리에서는 빠르게 분해된다. NAD는 분해시 효소 저해제인 생성물을 형성한다.
뉴클레오타이드가 기본 골격이기 때문에 흡수 피크가 260 나노미터로 DNA와 같다. 340 nm의 파장은 NADH만이 잘 흡수하기 때문에 NAD+ ⇄ NADH의 변화(=탈수소효소의 활성도 측정)는 340 nm에서의 흡광도 측정에 의하여 조사할 수 있다. NAD+와 NADH는 모두 아데닌 때문에 자외선을 잘 흡수한다. 예를 들어 NAD+의 흡수 피크는 260 nm의 파장에 있고, 흡광계수는 16,900 M−1cm−1이다. NADH는 더 긴 파장인 340 nm에서 두 번째 자외선 흡수 피크를 나타내고, 흡광계수는 6,220 M−1cm−1이다. 더 긴 파장에서 조효소의 산화된 형태와 환원된 형태 사이의 자외선 흡수 스펙트럼의 차이는 분광광도계를 사용하여 340 nm에서 자외선 흡수량을 측정하여 효소 분석에서 서로 간의 전환율을 간단히 측정할 수 있도록 한다.
또한 NAD+와 NADH는 형광에서도 다르다. 용액 속의 NADH는 460 nm에서 발광 피크 및 0.4 나노초의 형광 수명을 가지는 반면에 NAD+는 형광을 나타내지 않는다. NADH가 단백질과 결합할 때 형광 신호의 특성은 변하기 때문에, 이러한 변화는 효소반응속도론을 연구하는데 유용한 해리상수를 측정하는데 사용될 수 있다. 이러한 형광의 변화는 형광 현미경을 통해 살아있는 세포의 산화환원 상태 변화를 측정하는 데에도 사용된다.
세포 내 농도 및 상태

쥐의 간에서 NAD+와 NADH의 총량은 습윤 중량의 그램 당 약 1 μ몰이며, 동일한 세포에서 NADP+와 NADPH의 농도는 약 10배이다. 세포기질에서 NAD+의 실제 농도는 측정하기가 더 힘든데, 동물세포에서 최근의 추정치는 약 0.3mM이고, 효모에서는 1.0~2.0 mM이다. 그러나 미토콘드리아에서 NADH 형광의 80% 이상이 결합된 형태여서 용액 중의 농도는 훨씬 낮다.
미토콘드리아에서 NAD+의 농도는 세포기질의 농도와 비슷하지만, 세포 내 다른 구획들에 대한 데이터는 제한적이다. 이 NAD+는 조효소가 세포막을 가로질러 확산될 수 없기 때문에 특정 세포막 운반 단백질에 의해 미토콘드리아로 운반된다.
NAD의 산화형(NAD+)과 환원형(NADH) 사이의 균형을 NAD+/NADH 비율이라고 한다. 이 비율은 세포의 산화환원 상태와 세포의 대사 홀성과 건강을 반영하는 중요한 요소이다. NAD+/NADH 비율의 영향은 복잡하며, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 피루브산 탈수소효소를 비롯한 여러 주요 효소들의 활성을 조절한다. 건강한 포유류의 조직에서 세포질의 유리 NAD+와 NADH 사이의 비율은 일반적으로 약 700이며, 이 비율은 산화반응에 유리하다. 전체 NAD+/NADH의 비율은 훨씬 더 낮으며, 포유류의 경우 3~10 에 이를 것으로 추정된다. 대조적으로 NADP+/NADPH 비율은 일반적으로 약 0.005이므로, NADPH가 보다 더 지배적인 형태이다. 이러한 다른 비율은 NADH와 NADPH의 서로 다른 대사상의 역할에 핵심이다.
생합성

NAD+는 두 가지 대사 경로를 통해 합성된다. NAD+는 아미노산과 같은 간단한 전구물질로부터 새롭게 생합성하는 데노보(de novo) 경로 또는 기존의 니코틴아마이드와 같은 구성 성분들을 재활용하여 NAD+를 합성하는 회수(salvage) 경로를 통해 합성된다.
생합성 > 데노보 경로

대부분의 생물체들은 단순한 구성 성분으로부터 NAD+를 합성한다. 특정 반응들은 생물체마다 다르지만 공통적인 특징은 동물과 일부 세균에서 트립토판, 식물과 일부 세균에서 아스파르트산과 같은 아미노산으로부터 퀴놀린산을 생성하는 것이다. 포스포리보스 잔기의 전달에 의해 퀴놀린산이 니코틴산 모노뉴클레오타이드(NaMN)로 전환된다. 이어서 아데닐산 잔기가 전달되어 니코틴산 아데닌 다이뉴클레오타이드(NaAD)를 형성한다. 마지막으로 니코틴산 아데닌 다이뉴클레오타이드의 니코틴산 부분은 니코틴아마이드로 아마이드화되어, NAD를 형성한다.
추가적인 단계에서 일부 NAD+는 NAD+를 인산화시키는 NAD+ 키네이스에 의해 NADP+로 전환된다. 결핵균(Mycobacterium tuberculosis)과 호열성 고균인 Pyrococcus horikoshii 와 같은 몇몇 세균들이 무기 폴리인산을 NAD+ 키네이스에 사용되는 인산기의 공급원으로 사용하지만, 대부분의 생물체들에서 NAD+ 키네이스는 ATP를 인산기의 공급원으로 사용한다.
생합성 > 회수 경로

데노보 경로를 통해 간단한 아미노산 전구체로부터 NAD+를 합성하는 것 외에도 세포는 회수 경로를 통해 피리미딘 염기를 함유하는 화합물을 형성한다. 이러한 회수 경로에서 사용되는 3가지 비타민 전구물질들은 니코틴산(NA), 니코틴아마이드(Nam), 니코틴아마이드 리보사이드(NR)이다. 이러한 화합물은 음식물을 통해 섭취할 수 있으며, 비타민 B3 또는 니아신이라고 불린다. 그러나 이들 화합물은 세포 내에서도 생성되고, 세포 내의 NAD+의 소화에 의해서도 생성된다. 회수 경로에 관여하는 효소들의 일부는 세포핵에 집중되어 있는 것처럼 보이는데 이는 세포핵에서 NAD+를 소비하는 높은 수준의 반응을 보상할 수 있다. 포유류의 세포가 주변으로부터 세포 외 NAD+를 흡수할 수 있다는 보고가 있으며, 니코틴아마이드와 니코틴아마이드 리보사이드는 둘 다 내장에서 흡수될 수 있다.
데노보 경로가 존재함에도 불구하고 회수 경로는 사람에게 필수적이다. 식사에 니아신이 부족하면 펠라그라 같은 비타민 결핍증이다. 산화환원반응에서 산화형과 환원형 사이의 NAD+의 순환이 조효소의 전체 수준을 변화시키지 않기 때문에, 번역 후 변형과 같은 반응에서 조효소의 지속적인 소비로 인해 높은 수준의 NAD+를 요구하게 된다.
미생물에서 사용되는 회수 경로는 포유류의 회수 경로와 다르다. 효모 Candida glabrata 와 인플루엔자균(Haemophilus influenzae)과 같은 일부 병원체들은 NAD+ 영양요구주들은 NAD+를 합성할 수는 없지만 회수 경로를 가지고 있기 때문에 NAD+ 또는 NAD+ 전구물질의 외부 공급원에 의존한다. 더욱 놀라운 것은 세포 내 병원체인 클라미디아 트라코마티스(Chlamydia trachomatis)인데, 클라미디아 트라코마티스는 NAD+와 NADP+의 생합성이나 회수에 관련된 유전자를 인식할 수 있는 후보물질이 부족하고, 숙주로부터 NAD+와 NADP+를 확보해야 한다.
기능

NAD는 물질대사에서 몇 가지 중요한 역할을 한다. NAD는 단백질로부터 아세틸기를 제거하기 위해 NAD+를 사용하는 시르투인이라는 효소와 세균의 DNA 리게이스의 기질 역할을 할 뿐만 아니라 2차 신호전달물질인 사이클릭 ADP-리보스(cyclic ADP-ribose)의 전구물질, ADP-리보실화(ADP-ribosylation) 반응에서 ADP-리보스(ADP-ribose) 잔기의 공여체로 산화환원반응의 조효소로 작용한다. 이러한 대사 기능 외에도 NAD+는 자발적으로 그리고 조절된 메커니즘에 의해 세포로부터 방출될 수 있는 아데닌 뉴클레오타이드로 나타나며, 따라서 세포 외에서 중요한 역할을 할 수 있다.
기능 > NAD와 산화환원효소의 결합

단백질의 구조 및 산화환원효소 문서에 이 부분의 추가 정보가 있습니다.
물질대사에서 NAD+의 주요 역할은 한 분자에서 다른 분자로 전자를 전달하는 것이다. 이 유형의 반응은 산화환원효소라고 불리는 효소 부류에 의해 촉매된다. 이러한 효소들의 정확한 명칭은 두 기질의 이름을 모두 포함한다. 예를 들어 NADH-유비퀴논 산화환원효소는 조효소 Q에 의해 NADH의 산화를 촉매한다. 이러한 효소들은 탈수소효소 또는 환원효소라고 하며, NADH-유비퀴논 산화환원효소는 일반적으로 NADH 탈수소효소 또는 조효소 Q 환원효소로 불린다.
NAD+/NADH에 결합하는 다양한 효소 부류들이 있다. 가장 일반적인 효소 부류들 중 하나는 로스만 폴드(Rossmann fold)로 알려진 구조적 모티프를 포함한다. 이 모티프는 뉴클레오타이드 결합 단백질 내에서 이러한 구조가 얼마나 흔한지를 처음으로 발견한 과학자인 마이클 로스만(Michael Rossmann)의 이름을 따서 지어졌다.
그러나 세균에서 아미노산 대사에 관여하는 NAD-결합 효소는 로스만 폴드를 가지고 있지 않다.
산화환원효소의 활성 부위에 결합할 때, NAD의 니코틴아마이드 고리는 다른 기질로부터 하이드라이드를 수용할 수 있도록 위치하게 된다. 효소에 따라 하이드라이드 공여체는 그림에서 나타난 것처럼 C4 탄소 평면의 위쪽 또는 아래쪽에 위치한다. 클래스 A 산화환원효소는 위쪽에서 원자를 이동시키고, 클래스 B 산화환원효소는 아래쪽에서 원자를 이동시킨다. 수소를 받아들이는 C4 탄소가 프로키랄(prochiral)이기 때문에, 효소에 대한 메커니즘에 대한 정보를 얻기 위해 효소반응속도론에서 이를 이용할 수 있다. 이는 수소를 대체하는 중수소 원자를 갖는 기질과 효소를 혼합함으로써 이루어지기 때문에, 효소는 수소보다 중수소를 전달해서 NAD+를 환원시킬 것이다. 이런 경우에 효소는 NADH의 두 개의 입체 이성질체 중 하나를 생성할 수 있다.
단백질이 두 조효소와 결합하는 방식의 유사함에도 불구하고, 효소는 거의 항상 NAD+ 또는 NADP+에 대해 높은 수준의 특이성을 보여준다. 이러한 특이성은 각각의 조효소들의 구별되는 대사적 역할을 반영하며, 2가지 유형의 조효소-결합 포켓(coenzyme-binding pocket) 내의 아미노산 잔기의 차이로 나타난다. 예를 들어 NADP-의존성 효소들의 활성 부위에서 염기성 아미노산 곁사슬과 NADP+의 산성 인산기 사이에 이온 결합이 형성된다. 반대로 NAD-의존성 효소들에서는 포켓의 전하가 역전되어, NADP+가 결합하는 것을 방지한다. 그러나 이 일반적인 규칙에는 몇 가지 예외가 있으며, 일부 생물 종에서 알도스 환원효소, 포도당 6-인산 탈수소효소 및 메틸렌테트라하이드로폴산 환원효소와 같은 효소는 NAD와 NADP 둘 다를 사용할 수 있다.
기능 > 산화환원반응에서의 역할

세포 호흡 및 산화적 인산화 문서에 이 부분의 추가 정보가 있습니다.
산화환원효소에 의해 촉매되는 산화환원반응은 물질대사의 모든 부분에서 필수적이지만, 이러한 반응이 일어나는 특히 중요한 부분 중 하나는 영양소로부터 에너지를 방출하는 것이다. 여기서 포도당과 지방산과 같은 환원된 화합물이 산화되어 에너지를 방출한다. 이 에너지는 베타 산화, 해당과정, 시트르산 회로를 통해 NAD+로 전달되어 NADH로 환원된다. 진핵생물의 세포질에서 생성된 NADH에 의해 운반되는 전자는 말산-아스파르트산 셔틀과 같은 미토콘드리아의 셔틀에 의해 미토콘드리아 내로 전달된다. 미토콘드리아의 NADH는 전자전달계에 의해 차례로 산화되는데, 전자전달계는 미토콘드리아 내막을 가로질러 양성자를 미토콘드리아 기질로부터 막 사이 공간으로 펌핑하고, 산화적 인산화를 통해 ATP를 생성한다. 이러한 셔틀 시스템은 또한 엽록체에서 동일한 수송 기능을 가지고 있다.
NAD의 산화형(NAD+)과 환원형(NADH) 둘 다가 이러한 일련의 반응들에서 사용되기 때문에, 세포는 NAD+와 NADH 둘 다를 상당한 농도로 유지하며, NAD가 산화제와 환원제의 역할을 모두 수행할 수 있도록 높은 NAD+/NADH 비율을 유지한다. 대조적으로 NADPH의 주된 기능은 지방산의 합성, 광합성과 같은 동화작용에서 환원제로 사용되는 것이다. 강력한 환원제로서 산화환원반응을 일으키기 위해서는 NADPH가 필요하기 때문에, NADP+/NADPH 비율은 매우 낮게 유지된다.
NADH는 이화작용에서 중요하지만, NADH는 또한 포도당신생합성과 같은 동화작용에서도 사용된다. 동화작용에서 NADH에 대한 필요성은 소량의 에너지만을 방출하는 영양소 위에서 자라는 원핵생물에게 문제를 야기한다. 예를 들어, 니크로박터(Nitrobacter)와 같은 질화 세균은 아질산염을 질산염으로 산화시켜 양성자를 펌핑하고, ATP를 생성하기에 충분한 에너지를 방출하지만, NADH를 직접 생성하기에는 에너지가 충분하지 않다. NADH는 동화작용에 필요하기 때문에 이들 세균은 전자전달계의 일부를 역방향으로 작동시켜 NADH를 생성할 수 있는 충분한 양성자 구동력(proton-motive force)을 생성하기 위해 아질산염 산화환원효소를 사용한다.
기능 > 비산화환원반응에서의 역할

조효소인 NAD+는 ADP-리보스 전이반응에서도 소모된다. 예를 들어 ADP-리보실트랜스퍼레이스라고 불리는 효소는 ADP-리보실화라고 불리는 번역 후 변형에서 NAD+의 ADP-리보스 잔기를 단백질에 첨가한다. ADP-리보실화는 모노 ADP-리보실화에서 단일 ADP-리보스 잔기의 첨가 또는 폴리 ADP-리보실화라고 불리는 긴 분지형 사슬을 만드는 과정에서 단백질로 ADP-리보스가 전이되는 것을 포함한다. 모노 ADP-리보실화는 세균의 독소들, 특히 콜레라 독소의 메커니즘으로 처음 확인되었지만, 정상적인 세포 신호전달에도 관여한다. 폴리 ADP-리보실화는 폴리 ADP-리보스 중합효소에 의해 수행된다. 폴리 ADP-리보스 구조는 세포에서 일어나는 몇 가지 일들을 조절하는데 관여하며, 세포핵에서 일어나는 DNA 복구 및 텔로미어의 유지와 같은 과정에서 매우 중요하다. 세포 내에서 이러한 기능 외에도 최근에 발견된 세포 외 ADP-리보실트랜스퍼레이스는 그 기능이 아직 불명확하다. NAD+는 또한 5' 말단 변형으로 세포질의 RNA 상에 첨가될 수 있다.
세포 신호전달에서 NAD+의 또 다른 기능은 2차 신호전달 시스템의 일부로 ADP-리보실 고리화효소에 의해 NAD+로부터 생성되는 고리형 ADP-리보스의 전구물질로 사용되는 것이다. 고리형 ADP-리보스는 세포 내 저장소로부터 칼슘을 방출하게 함으로써 칼슘 신호전달에 작용한다. 고리형 ADP-리보스는 소포체와 같은 세포소기관의 막에 위치한 리아노딘 수용체라고 불리는 칼슘 통로에 결합하고 칼슘 통로를 열리게 한다.
또한 NAD+는 Sir2와 같은 NAD-의존성 탈아세틸화효소인 시르투인에 의해 소모된다. 이 효소는 아세틸기를 기질 단백질로부터 NAD+의 ADP-리보스 잔기로 전달함으로써 작용한다. NAD-의존성 탈아세틸화효소는 조효소를 분해하고, 니코틴아마이드와 O-아세틸-ADP-리보스를 방출한다. 시르투인은 주로 히스톤의 탈아세틸화와 뉴클레오솜의 구조를 바꾸는 것을 통해 전사 조절에 관여하는 것으로 보인다. 또한 비히스톤 단백질은 시르투인에 의해서도 탈아세틸화될 수 있다. 이러한 시르투인의 활동은 노화 조절에 있어서 중요하기 때문에 특히 흥미롭다.
다른 NAD-의존성 효소에는 하나의 DNA 말단의 5' 인산기에 아데노신 일인산(AMP) 잔기를 공여하기 위한 기질로써 NAD+를 사용하여 두 DNA 말단을 결합시키는 세균의 DNA 리게이스가 있다. 이러한 중간생성물은 다른 DNA 말단의 3' 하이드록시기에 의해 공격을 받아 새로운 포스포다이에스터 결합을 형성한다. 이것은 ATP를 사용하여 DNA-AMP 중간생성물을 형성하는 진핵생물의 DNA 리게이스와는 대조적이다.
기능 > 세포 외에서 NAD+의 작용

최근 몇 년간 NAD+는 세포와 세포 간의 신호전달에 관여하는 세포 외 신호전달 분자로 인식되고 있다. NAD+는 혈관, 방광, 대장의 뉴런으로부터 방출되고, 신경분비세포 및 뇌의 시냅토솜으로부터 방출되며, 신경으로부터 평활근의 반응기 세포로 정보를 전달하는 새로운 신경전달물질로 제안되고 있다. NAD+의 세포 외 작용에 대한 기본 메커니즘 및 사람의 건강과 질병에 대한 중요성을 결정하기 위해서는 더 많은 연구가 필요하다.