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소마 모로타네

| 소마 모로타네 相馬恕胤 |
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본명: 소마 모로타네
출생: 1734년 11월 29일
사망: 1791년 9월 11일 나카무라
성별: 남성
국적: 일본
경력: 소마 나카무라번 8대 번주
직업: 다이묘
활동 기간: 1765년 ~ 1783년
소마 모로타네
소마 모로타네(일본어: 相馬恕胤, 1734년 11월 29일 ~ 1791년 9월 11일)는 일본 에도 시대의 다이묘로, 소마 나카무라번의 8대 번주이다. 관위는 종5위하, 이나바노카미(因幡守)이다.
6대 번주 소마 노부타네의 셋째 아들 소마 노리타네의 차남이다. 1751년 음력 1월 23일, 노리타네의 적자가 되었고, 음력 2월 15일에 쇼군 도쿠가와 이에시게를 알현하였다. 아버지가 죽자 1752년 음력 8월 4일, 소마 다카타네의 적손이 되었고, 그해 음력 12월 16일, 종5위하 사누키노카미에 서임되었다가 후에 이나바노카미가 되었다. 1765년, 다카타네가 은거하자 가문을 계승하여 번주가 되었다. 1768년에 맏아들 노부타네가 요절하자, 1772년에 둘째 아들 나리타네를 적자로 세웠으나, 나리타네는 이듬해 병을 이유로 물러났다. 결국 적자 자리는 1774년 셋째 아들 요시타네에게 돌아갔으며, 1783년 음력 12월 2일, 모로타네는 요시타네에게 번주직을 물려주고 은거하였다. 그 후 1791년 음력 8월 20일에 57세의 나이로 나카무라에서 사망하였다.
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| 전임 소마 다카타네 | 제8대 소마 나카무라번 번주 1765년 ~ 1783년 | 후임 소마 요시타네 |
에마 이레네 오스트룀

| 에마 이레네 오스트룀 Emma Irene Åström |
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본명: 에마 이레네 오스트룀
로마자 표기: Emma Irene Åström
출생: 1847년 4월 27일 핀란드 대공국 투르쿠 포리 주 타이바살로
사망: 1934년 7월 3일
성별: 여성
국적: 핀란드
학력: 헬싱키 대학교 철학 석사
경력: 에케내스 교원학교 교사, 에케내스 남녀공학 미션스쿨 교사
직업: 교육자
상훈: 헬싱키 대학교 명예 철학박사
에마 이레네 오스트룀(Emma Irene Åström, 1847년 4월 27일-1934년 7월 3일)은 핀란드의 교육자로, 핀란드 최초의 여성 학사, 석사다. 핀란드 최초의 여대생은 마리아 츠체츠출린이지만 졸업하지 않고 중퇴했기에 여성 학위 소지자는 오스트룀이 최초다.
1847년 러시아 제국의 자치령인 핀란드 대공국 투르쿠 포리 주의 타이바살로에서 태어났다. 부친 칼 오스트룀은 측량사였고 모친 유스티나 야콥손은 시녀 출신이었다. 부모 슬하의 다섯 아이 중 에마 오스트룀이 장녀였다. 1853년 오스트룀 가는 스웨덴계 우세 지역인 올란드 제도로 이사갔고 에마 오스트룀은 스웨덴어를 구사하며 성장하며 핀스트룀의 학교에 다녔다. 1865년 지역 성직자들의 설득으로 이위배스퀼래 교원학교에 입학했고 학장 우노 퀴그나에우스가 오스트룀의 비공식적인 후원자가 되어 주었다. 이후 학교의 수학 선생 에른스트 보른스도르프(Ernst Bonsdorff)의 응원을 받아 종합대학에 들어가기를 희망하게 되었다. 후원자였던 퀴그나에우스는 이 생각을 처음에는 거절했지만 결국 받아들여 카시에 폰 코텐(Cassie von Kothen)을 통해 오스트룀이 헬싱키 대학교에 들어갈 수 있도록 주선해 주었다.
오스트룀은 1873년 이위배스퀼래 교원학교를 졸업하기 전까지 헬싱키 대학 입학을 미루었다. 그런데 1874년 부친이 죽으면서 가계를 지탱하기 위해 에케내스에서 교사로 일하면서 헬싱키 대학 입학을 또 한 번 미루게 되었다. 이후 2년 뒤 헬싱키 대학교에 입학하여 1882년 철학 석사로 졸업하면서 핀란드 최초의 대학 학위 소지자가 되었다.
1886년 오스트룀은 에케내스 교원학교에서 스웨덴어, 핀란드어, 역사 선생으로 일하게 되어 1912년까지 거기서 일했다. 1913년-1924년에는 에케내스의 남녀공학 미션스쿨에서 가르쳤다. 1927년 헬싱키 대학교에서 명예 철학박사 학위를 받음으로써 핀란드 최초의 여성 명예학위 소지자가 되었다. 이후 대학에 복귀하여 연구를 계속하기를 희망했지만 가계를 부양해야 했기 때문에 이후 경력을 포기했다. 1934년 죽었다.
오스트룀은 대학을 졸업한 뒤 여성주의 운동 뿐 아니라 스웨덴계 핀란드인 사이에 하나의 아이콘이 되었다. 스웨덴어 작가 사크리스 토펠리우스와 여성주의자 아델라이데 에른로트는 각각 오스트룀에게 헌정하는 시를 쓰기도 했다. 하지만 오스트룀 본인은 일종의 선구자가 되고자 의도한 바가 없었기에 자신이 그렇게 선구자로 취급되는 것은 의미가 없다고 말했다.
같이 보기

마리아 츠체츠출린
정홍섭 (1947년)

| 정홍섭 鄭弘燮 |
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본명: 정홍섭
로마자 표기: Jeong Hong-seop
출생: 1947년 1월 15일 경상북도 경주시
사망: 2024년 1월 1일
국적: 대한민국
학력: 경북대학교 사범대학 교육학과 학사, 부산대학교 대학원 교육학 박사
경력: 부산내성중학교 교사, 부산전자공업고등학교 교사, 신라대학교 교수, 신라대학교 교무처장, 신라대학교 기획실장, 신라대학교 사범대학장, 신라대학교 교육대학원장, 신라대학교 총장, 교육혁신위원회 위원장, 동명대학교 총장
직업: 교육자
활동 기간: 1974년 ~ 2021년
소속: 신라대학교, 동명대학교
상훈: 대통령 표창, 황조근정훈장, 청조근정훈장
정홍섭(鄭弘燮, 1947년 1월 15일~2024년 1월 1일)은 신라대학교 4,5대 총장을 거쳐 동명대학교 9대 총장을 역임한 교육자이다.
경북 경주 출생으로 본관은 연일이고 호는 소강(小剛)이다. 1959년 황남초등학교, 1962년 경주중학교, 1966년 대구상업고등학교를 거쳐 1970년 경북대학교 사범대학 교육학과를 졸업하였다. 이후 1990년 부산대학교 대학원에서 교육학 박사 학위를 취득하였다.
1974년부터 부산내성중학교, 부산전자공업고등학교 등에서 교사로 재직하다 1985년 부산여자대학교(現 신라대학교) 교육학과 교수로 임용되었으며 같은 대학에서 교무처장, 기획실장, 사범대학장, 교육대학원장을 거쳐 2004년 11월 교직원 직접 선출에 의해 신라대학교 총장으로 추대되었다. 교수 재직시절인 2000년~2002년에는 부산시 교육위원회 부의장을 역임하였으며, 2005년 한국교육학회 부회장을 역임하였다.
총장 재직 당시인 2007년 2월 9일 대통령 직속 자문기구인 교육혁신위원회 위원장(장관급)으로 취임하여 국가교육의 장기비전을 마련하는 등 업적을 남기고 참여정부 말기 2008년 2월 사퇴하였다. 2008년 11월에 신라대학교 총장에 재선되어 2012년 11월 24일까지 연임하였으며 같은 해 대만 포광대학교에서 명예문학박사 학위를 수여받기도 하였다. 그 뒤 2017년 6월 부산 동명대학교 총장으로 초빙되어 교육계에 돌아와 2021년 4월까지 봉직함으로써 43년간 교육계에 종사하였다.
그는 부산 KBS, MBC, KNN 등의 시사토론 진행을 맡아 언론활동에도 참여하였으며 부산참여자치시민연합을 창설하여 공동대표를 지내는 등 1990년 대 부산지역의 대표적인 시민운동가이기도 하였다. 1992년에는 공명선거 시민운동 연합을 창설하고 공명선거에 기여한 공로를 인정받아 대통령 표창을, 대통령 직속 교육혁신위원회에서 교육정책 수립에 기한 공로를 인정받아 2008년 황조근정훈장을, 총장 퇴임 후인 2013년 2월 공직자 최고훈장인 청조근정훈장을 수여 받았다.
오니니와 쓰나모토

| 오니니와 쓰나모토 鬼庭 綱元 |
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본명: 오니니와 쓰나모토
로마자 표기: Oniniwa Tsunamoto
출생: 1549년
사망: 1640년 7월 13일
성별: 남성
국적: 일본
직업: 무장
활동 기간: 아즈치모모야마 시대 ~ 에도 시대 전기
세키운지 소장
오니니와 쓰나모토(일본어: 鬼庭 綱元 おににわ つなもと[*]) / 모니와 쓰나모토(일본어: 茂庭 綱元 もにわ つなもと[*], 덴분 18년(1549년) ~ 간에이 17년 음력 5월 24일(1640년 7월 13일))은 아즈치모모야마 시대부터 에도 시대 전기의 무장이다.
아버지는 오니니와 요시나오, 아들은 모니와 요시모토, 오니니와 사네모토이고 배다른 누이 가타쿠라 기타가 있다. 가타쿠라 가게쓰나는 가타쿠라 기타의 아버지 다른 동생이다.
생애 > 가독상속

1573년, 아버지로부터 가독을 상속받아 데와국 가와이 성주가 되어 다테 데루무네(伊達輝宗)를 섬긴다. 그 무렵 아직 어렸던 다테 마사무네에게 매사냥을 지도했다.
생애 > 가로취임

1581년, 마사무네가 첫출전을 맞이했을 때, 그 후견인으로서 출진한다. 1585년, 아버지와 함께 히토토리바시 전투에서 분전하였으나, 아버지가 전사했다. 일문의 다테 시게자네, 가타쿠라 가게쓰나와 함께 다테 마사무네로부터의 신임이 두터웠다. 특히 행정수완이 뛰어났기 때문에 다음해에 쓰나모토는 38세의 어린 나이에 노신들을 제치고 부교가 되어 가로의 반열에 든다. 1588년에는 소마씨에 대비하는 요충지였던 무쓰 도메키성(百目木城)의 수비를 맡는다.
생애 > 세키가하라 전투

1600년, 마사무네의 명으로 우에스기 가게카쓰의 지배하에 있던 무쓰국, 유하라성(湯原城)을 공략한 후 루스 마사카게과 함께 하세도성 전투에 출진했다. 다음해 마쓰카와 전투에서는 다테군의 선봉으로 출진한다.
인물

다테 시게자네, 가타쿠라 가게쓰나와 나란히 다테가 삼걸의 한 명으로 알려져 있다, 시게자네가 무(武)의 시게자네, 가게쓰나가 지(智)의 가게쓰나로 불린 것에 대해 쓰나모토는 리(吏)의 쓰나모토로 일컬어질만큼 정치에 능통하였다.
오니니와 쓰나모토는 내정이나 외교에 뛰어날 뿐아니라 다도(茶道), 와카(和歌), 책에 뛰어난 문화인이며, 패배를 모르는 맹장이기도 했다고 한다.
일화

히토토리바시 전투가 끝난 뒤, 아버지 사게쓰사이(左月斎)를 죽인 이와키씨의 가신 구보타 주로가 사로잡혔는데, 「포로를 베는 것은, 무사도를 어긋나는 일이다. 놓아줘라」라고 말했다고 한다.
임진왜란 당시 출발지였던 히젠국 나고야(名護屋)에 체제하던 중, 도요토미 히데요시가 「귀신(鬼)이 뜰(庭)에 있는 것은 재수가 없다」는 이유로 성을 오니니와(鬼庭)에서 모니와(茂庭)로 고치게 했다고 한다.
이름인 쓰나모토(綱元)도, 그가 에도 막부 4대 쇼군·도쿠가와 이에쓰나의 치세까지 장수했기 때문에 같은 자(綱)를 사용할 수 없었던 일문의 무장 가타쿠라 시게쓰나가 시게나가(重長)로 바꾼것과 같이 만년에 茂庭延元으로 개명한다.
응우옌푹홍피

| 응우옌푹홍피 Nguyễn Phúc Hồng Phì |
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로마자 표기: Nguyen Phuc Hong Phi
출생: 1835년 2월 12일
사망: 1863년 4월 19일
성별: 남성
국적: 베트남
직업: 황족
소속: 응우옌 왕조
응우옌푹홍피(Nguyễn Phúc Hồng Phì, 阮福洪伾, 완복홍비, 1835년 2월 12일 ~ 1863년 4월 19일)은 베트남 응우옌 왕조의 황족이다. 소치제의 7번째 아들로, 어머니는 재인(才人) 응우옌티프엉(阮氏芳, 완씨방)이다.
| v t e티에우찌 황제의 자녀 |
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아들 (29명):  응우옌푹홍바오  응우옌푹홍념  응우옌푹홍포  응우옌푹홍이  응우옌푹홍끼엠  응우옌푹홍또  응우옌푹홍피  응우옌푹홍흐우  응우옌푹홍캉  응우옌푹홍끼엔  응우옌푹홍티에우  응우옌푹홍쭈옌  응우옌푹홍방  응우옌푹홍탐  응우옌푹홍쯔억  응우옌푹홍응이  응우옌푹홍티  응우옌푹홍띠엡  -  응우옌푹홍투  응우옌푹홍끼  응우옌푹홍뜨  응우옌푹홍딘  -  응우옌푹홍지에우  응우옌푹홍까이  -  응우옌푹홍응에  응우옌푹홍젓 
딸 (35명):  응우옌푹띤하오  응우옌푹냔옌  응우옌푹우옌이  응우옌푹후이뉴  응우옌푹투이지에우  응우옌푹프엉응이엔  응우옌푹아이쩐  응우옌푹냐비엔  응우옌푹타인데  응우옌푹툭응이엔  응우옌푹신딘  -  응우옌푹우이타인  -  응우옌푹레냔  응우옌푹짱리  응우옌푹도안껀  응우옌푹돈찐  응우옌푹리에우지에우  응우옌푹우옌니으  응우옌푹타인깟  응우옌푹냔냐  응우옌푹턴후이  응우옌푹이프엉  응우옌푹찐후이  응우옌푹르엉후이  응우옌푹도안르엉  응우옌푹짱냐  응우옌푹툭짱  응우옌푹프엉타인  응우옌푹냔득  응우옌푹민뜨  응우옌푹디엠우옌  응우옌푹푹후이  응우옌푹자푹 
'-'은 요절하여 이름이 없음.
지방도 제714호선

| 전북특별자치도 지방도 |
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  714 
금산 ~ 구이선
지방도 제714호선
총연장: 51.0km
기점: 전북특별자치도 김제시 금산면
주요 경유지: 전북특별자치도 김제시 전북특별자치도 완주군
종점: 전북특별자치도 완주군 구이면
주요 교차도로 : 호남고속도로 국도 제1호선 국도 제21호선 국도 제27호선 국가지원지방도 제49호선 국가지원지방도 제55호선 지방도 제701호선 지방도 제712호선 지방도 제715호선 지방도 제735호선 지방도 제736호선
지방도 제714호선은 전북특별자치도 김제시 금산면 청도리에서 완주군 구이면 대덕삼거리를 잇는 전북특별자치도의 지방도이다.
김제시 "ㄷ"자 모양으로 돌아가는 형태로 되어 있다. 김제 나들목을 통해 호남고속도로를 이용할 수 있다. 김제시 금산면 원평리 ~ 완주군 구이면 구간 (밤티재)은 도로 개설 공사중이다.
연혁

2007년 1월 9일 : 김제시 금구면 금구리 ~ 황산면 봉월리 6.37 km 구간 개통
2013년 10월 23일 : 김제시 황산면 봉월리 ~ 검산동 과선교 3.2 km 구간 개통
2013년 12월 6일 : 완주군 구이면 안덕리 ~ 김제시 금산면 화율리 3.65 km 구간 개통
주요 경유지

김제시
금산면 청도리 - 귀신사 - 축령
금구면 축령 - 선암리 - 선암저수지 - 성길2교 - 대율교 - 신기삼거리 - 금구 나들목 - 김제 나들목 - 용전삼거리 - 정농사거리
황산면 진흥사거리 - 남양사거리 - 남산사거리 - 아네스빌CC - 봉월 나들목
신풍동 난봉 교차로 - 두월천교 - 검산과선교 - 양지삼거리 - 김제역 (김제역삼거리) - 용동오거리 - 김제육교 - 용동교 - 오정교 - (일광주유소) - 오정동 - 봉황농공단지 - 월성동 - 월성초등학교 - 양전동 - 금성교
봉남면 금성교 - 원평1교 - 용신리 - 회성리 - 행촌리 - 감곡사거리 - 구정리 - 감곡육교
금산면 감곡육교 - 원평 교차로 - 원평사거리 - 금산농협 - 원평리 - 원평교 - (미포장 구간 : 쌍용리 - 주평2교 - 용호리 - 시목교 - 평지교 - 화율초등학교 - 화율리 - 밤티재)
완주군
구이면 (미포장 구간 : 밤티재 - 원안덕교) - 안덕리 - 안덕저수지 - 장파교 - 매산교 - 계곡리 - 대덕 교차로 - 대덕2교 - 대덕교 - 대덕삼거리
공사 구간

금산면 원평교 북단 ~ 밤티터널 (340m) ~ 구이면 안덕리
중복 구간

김제시 신풍동 용동오거리 ~ (일광주유소) : 지방도 제712호선과 중복
김제시 봉남면 행촌리 ~ 금산면 원평리 : 지방도 제736호선과 중복
도로명

김제시 금구면 축령 ~ 신기삼거리 : 선암로
김제시 금구면 신기삼거리 ~ 신풍동 검산과선교 : 풍요로
김제시 신풍동 검산과선교 ~ 용동오거리 : 두월로
김제시 신풍동 용동오거리 ~ (일광주유소) : 봉남로
김제시 신풍동 (일광주유소) ~ 금산면 금산농협 : 봉황로
김제시 금산면 금산농협 ~ 원평교 북단 : 원평로
김제시 금산면 원평교 북단 ~ 밤티재 : 수류로
완주군 구이면 밤티재 ~ 대덕삼거리 : 계안로
라이신

리신(영어: lysine) (기호: Lys or K)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 리신은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH3+ 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 리실기((CH2)4NH2)를 포함하고 있다. 리신은 염기성 양전하(생리학적 pH에서), 지방족 아미노산으로 분류된다. 리신은 AAA, AAG 코돈에 의해 암호화되어 있다. 거의 모든 다른 아미노산들과 마찬가지로 α-탄소는 카이랄성이며, 리신은 2가지 거울상 이성질체 또는 2가지를 모두 포함하는 라세미 혼합물을 나타낼 수 있다. 이 문서에서 리신은 생물학적으로 활성인 거울상 이성질체인 L-리신을 의미하며, 여기서 α-탄소는 S 입체배치이다.
인체는 리신을 합성할 수 없다. 리신은 사람에서 필수 아미노산이며, 따라서 식사를 통해 섭취해야 한다. 리신을 합성하는 생물에서는 두 가지 주요 생합성 경로인 다이아미노피멜산 경로 및 α-아미노아디프산 경로가 존재하며, 이들 경로는 별개의 효소와 기질을 사용하고 다양한 생물에서 발견된다. 리신의 이화작용은 여러 대사 경로들 중 하나를 통해 일어나며, 이 중 가장 일반적인 경로는 사카로핀 경로이다.
리신의 역할은 가장 중요하게는 단백질 생성 뿐만 아니라 콜라겐 폴리펩타이드의 가교 형성, 필수 미네랄 영양소의 흡수, 지방산 대사의 핵심적인 화합물인 카르니틴의 생성하는 역할을 한다. 리신은 또한 종종 히스톤 변형에 관여하기 때문에 후성유전체에 영향을 미친다. ε-아미노기는 종종 수소 결합에 참여하고 촉매 작용의 일반 염기로 사용된다. ε-아미노기는 카복실기와 결합하고 있는 α-탄소로부터 4번째 탄소에 부착된다.
여러 생물학적 과정에서 리신의 중요성으로 인해 리신이 부족하면 결합 조직의 결함, 지방산 대사의 장애, 빈혈 및 전신 단백질 에너지 결핍을 비롯한 여러 질병 상태가 발생할 수 있다. 대조적으로 비효율적인 이화작용으로 인한 과도한 리신은 심각한 신경 질환을 유발할 수 있다.
리신은 1889년에 독일의 생화학자 페르디난트 하인리히 에드문트 드레흐셀(Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel)에 의해 우유의 카제인 단백질에서 처음으로 분리되었다. 그는 분리한 물질을 "lysin"이라고 명명했다. 1902년에 독일의 화학자 에밀 피셔와 프리츠 바이게르트(Fritz Weigert)는 합성을 통해 리신의 화학 구조를 결정했다.
생합성

리신 합성에 대한 두 가지 경로가 자연계에서 확인되었다. 다이아미노피멜산(DAP) 경로는 아스파르트산 유도 생합성 패밀리에 속하며, 트레오닌, 메티오닌 및 아이소류신의 합성에도 관여한다. 반면 α-아미노아디프산(AAA) 경로는 글루탐산 생합성 패밀리의 일부이다.
다이아미노피멜산 경로는 원핵생물과 식물 모두에서 발견되며 다이하이드로다이피콜린산 생성효소(DHDPS) (EC 4.3.3.7)에 의해 시작되어 아스파르트산 유래 L-아스파르트산 세미알데하이드 및 피루브산 간의 축합 반응을 통해 (4S)-4-하이드록시-2,3,4,5-테트라하이드로-(2S)-다이피콜린산(HTPA)을 생성한다. 그런 다음 생성물은 전자 공여체인 NAD(P)H와 함께 다이하이드로다이피콜린산 환원효소(DHDPR) (EC 1.3.1.26)에 의해 환원되어 2,3,4,5-테트라하이드로다이피콜린산(THDP)을 생성한다. 이 지점부터 아세틸레이스, 아미노기전이효소, 탈수소효소, 석시닐레이스 경로의 4가지 경로 변형이 발견되었다. 아세틸레이스 및 석시닐레이스 변형 경로는 둘 다 4개의 효소 촉매 단계를 사용하고, 아미노기전이효소 경로는 2개의 효소를 사용하며, 탈수소효소 경로는 단일 효소를 사용한다. 이들 4가지 변형 경로는 두 번째 생성물인 메소-다이아미노피멜산의 형성으로 수렴되며, 이는 후속적으로 다이아미노피멜산 탈카복실화효소(DAPDC) (EC 4.1.1.20)에 의해 촉매되는 비가역적 반응에서 효소적으로 탈카복실화되어 L-리신을 생성한다. 다이아미노피멜산 경로는 다이하이드로다이피콜린산 생성효소가 촉매하는 축합 단계 뿐만 아니라 아스파르트산 처리에 관여하는 효소를 포함한 여러 단계에서 조절된다. 리신은 이러한 효소에 강력한 음성 피드백 루프를 제공하고, 그 후 전체 경로를 조절한다.
α-아미노아디프산 경로는 L-리신 합성을 위한 대사 중간생성물인 α-아미노아디프산을 통한 α-케토글루타르산과 아세틸-CoA의 축합을 포함한다. 이 대사 경로는 여러 효모 종과 원생생물 및 고등 균류에 존재하는 것으로 밝혀졌다. 테르무스 테르모필루스(Thermus thermophilus)와 피로코쿠스 호리코시이(Pyrococcus horikoshii)에서 α-아미노아디프산 경로의 대체 변이 경로가 발견된 것으로 보고되었으며, 이는 이 경로가 원래 제안된 것보다 원핵생물에 더 널리 분포하는 것임을 나타낼 수 있다. α-아미노아디프산 경로의 첫 번째 단계이자 속도 제한 단계는 아세틸-CoA와 α-케토글루타르산 사이의 축합 반응으로 호모시트르산 생성효소(EC 2.3.3.14)에 의해 촉매되어 대사 중간생성물인 호모시트릴-CoA를 생성하며, 호모시트릴-CoA는 동일한 효소인 호모시트르산 생성효소에 의해 가수분해되어 호모시트르산을 생성한다. 호모시트르산은 호모아코니트산 수화효소(EC 4.2.1.36)에 의해 효소적으로 탈수되어 시스-호모아코니트산을 생성한다. 그런 다음 호모아코니트산 수화효소는 시스-호모아코니트산을 재수화시켜 호모아이소시트르산을 생성하는 두 번째 반응을 촉매한다. 생성물은 호모아이소시트르산 탈수소효소(EC 1.1.1.87)에 의한 산화적 탈카복실화를 거쳐 α-케토아디프산을 생성한다. 그런 다음 α-아미노아디프산은 아미노기 공여체로 글루탐산을 사용하는 피리독살 인산 의존성 아미노기전이효소인 2-아미노아디프산 아미노기전이효소(EC 2.6.1.39)에 의해 형성된다. 이 지점부터 α-아미노아디프산 경로는 계에 따라 차이가 난다. 균류에서 α-아미노아디프산은 홀로-(아실 운반 단백질) 생성효소(EC 2.7.8.7)에 의해 활성화되는 아데닐릴화 및 환원을 모두 포함하는 독특한 과정에서 L-2-아미노아디프산 환원효소(EC 1.2.1.95)를 통해 α-아미노아디프산-세미알데하이드로 환원된다. 세미알데하이드가 형성되면 사카로핀 탈수소효소 (NADP+, L-글루탐산 형성) (EC 1.5.1.10)는 글루탐산 및 전자 공여체인 NAD(P)H와의 축합 반응을 촉매하고 이민은 환원되어 끝에서 두 번째 생성물인 사카로핀을 생성한다. 균류에서 대사 경로의 마지막 단계는 사카로핀 탈수소효소 (NADP+, L-리신 형성) (EC 1.5.1.8)에 의한 사카로핀의 산화적 탈아미노화를 포함하며 L-리신을 생성한다. 일부 원핵생물에서 발견되는 변형 α-아미노아디프산 경로에서 α-아미노아디프산은 먼저 N-아세틸-α-아미노아디프산으로 전환되고, 인산화된 다음 환원적으로 탈인산화되어 ε-알데하이드로 전환된다. 그런 다음 알데하이드는 N-아세틸-리신으로 아미노기 전이되고, 이는 탈아세틸화되어 L-리신을 생성한다. 그러나 이러한 변이 경로에 관여하는 효소는 추가적인 검증이 필요하다.
분해

다른 모든 아미노산들과 마찬가지로 리신의 분해는 식이 리신의 섭취 또는 세포 내 단백질의 분해로부터 시작된다. 리신의 분해는 또한 유리 리신의 세포 내 농도를 조절하고 과도한 유리 리신의 독성 효과를 방지하기 위해 정상 상태를 유지하는 수단으로 사용된다. 리신의 분해와 관련된 여러 경로가 있지만 가장 일반적으로 사용되는 경로는 사카로핀 경로이며, 주로 동물의 간(및 동등한 기관), 특히 미토콘드리아 내에서 일어난다. 이 대사 경로는 앞에서 설명한 α-아미노아디프산 경로의 반대 과정이다. 동물과 식물에서 사카로핀 경로의 처음 두 단계는 리신-케토글루타르산 환원효소와 사카로핀 탈수소효소 (NADP+, L-리신 형성) (EC 1.5.1.8) 활성을 둘 다 가지고 있는 이기능성 효소인 α-아미노아디프산 세미알데하이드 생성효소에 의해 촉매된다. 반면에 세균과 균류와 같은 다른 생물에서는 이들 두 효소가 모두 별도의 유전자에 의해 암호화된다. 첫 번째 단계는 NAD(P)H가 전자 공여체로 작용하여 사카로핀을 생성하기 위해 α-케토글루타르산의 존재 하에서 리신-케토글루타르산 환원효소에 의한 L-리신의 환원을 포함한다. 그런 다음 사카로핀은 NAD+의 존재 하에서 사카로핀 탈수소효소 (NADP+, L-리신 형성)에 의해 촉매되는 탈수 반응을 거쳐 α-아미노아디프산 세미알데하이드와 글루탐산을 생성한다. L-아미노아디프산-세미알데하이드 탈수소효소 (EC 1.2.1.31)는 분자를 α-아미노아디프산으로 추가적으로 탈수시킨다. 결과적으로 2-아미노아디프산 아미노기전이효소는 α-아미노아디프산 생합성 경로의 역반응을 촉매하여 α-아미노아디프산이 α-케토아디프산으로 전환되도록 한다. 생성물인 α-케토아디프산은 NAD+ 및 조효소 A의 존재 하에 탈카복실화되어 글루타릴-CoA를 생성하지만, 이와 관련된 효소는 아직 완전히 밝혀지지 않았다. 일부 증거는 α-케토글루타르산 탈수소효소 복합체 (EC 1.2.4.2)의 E1 소단위체와 구조적으로 상동인 2-옥소아디프산 탈수소효소 복합체가 탈탄산 반응을 담당한다는 것을 시사한다. 마지막으로 글루타릴-CoA는 글루타릴-CoA 탈수소효소 (EC 1.3.8.6)에 의해 크로토닐-CoA로 산화적 탈카복실화되며, 이는 시트르산 회로에 관여하는 필수 탄소 대사 산물인 아세틸-CoA를 생성하기 위해 여러 효소 단계를 거쳐 추가적으로 처리된다.
영양가

리신은 사람에서 필수 아미노산이다. 사람의 영양 요구량은 유아기의 약 60 mg/kg에서 30 mg/kg까지 다양하다. 이러한 요구량은 일반적으로 권장 요구량을 훨씬 초과하는 육류 및 채소 공급원으로부터 리신을 섭취하는 서구 사회에서 충족된다. 채식주의 식단에서 리신의 섭취량은 육류에 비해 곡물의 제한된 리신의 양으로 인해 더 적다.
곡물의 리신의 양이 제하되어 있다는 것을 감안하여 유전자 변형을 통해 리신의 함량이 증가될 수 있을 것이라고 오랫동안 추측되어 왔다. 종종 이러한 유전자 변형은 다이하이드로다이피콜린산 생성효소의 리신 피드백-민감성 오르토로그를 도입함으로써 다이아미노피멜산 경로의 의도적인 조절 장애를 수반한다. 이러한 방법은 증가된 유리 리신의 독성 부작용과 시트르산 회로에 대한 간접적인 영향으로 인해 제한된 성공을 거두었다. 식물은 식물 종자 내에서 발견되는 저장 단백질의 형태로 리신 및 기타 아미노산을 축적하며, 이는 작물의 식용 성분을 나타낸다. 이것은 유리 리신을 증가시킬 뿐만 아니라 안정한 종자 단백질의 합성을 위해 리신을 직접적으로 증가시킬 필요가 있음을 강조하고, 결과적으로 작물의 소비성 성분의 영양 가치를 증가시킨다. 유전자 변형은 제한적인 성공을 거두었지만, 보다 전통적인 선택적 육종 기술은 필수 아미노산인 리신과 트립토판의 수준을 크게 증가시킨 품질 단백질 옥수수의 분리를 가능하게 했다. 이러한 리신의 함량 증가는 리신 결핍 제인 관련 종자 저장 단백질의 전사를 감소시키고 결과적으로 리신이 풍부한 다른 단백질의 함량을 증가시키는 불투명-2 돌연변이에 기인한다. 일반적으로 가축 사료에 제한적으로 존재하는 리신을 보충하기 위해 산업적으로 생산된 리신을 첨가한다. 산업적 공정에는 코리네박테리움 글루타미쿰(Corynebacterium glutamicum)의 발효 배양과 리신의 후속 정제가 포함된다.
영양가 > 식이 공급원

리신의 좋은 공급원으로는 계란, 육류(특히 붉은 고기, 양고기, 돼지고기, 가금류), 콩, 완두, 치즈(특히 파르미자노 레자노), 특정 생선(대구 및 정어리 등)과 같은 고단백 식품들이 있다. 리신은 대부분의 곡물에서 제한 아미노산(특정 식품에서 가장 적은 양으로 발견되는 필수 아미노산)이지만, 대부분의 콩류에는 풍부하다. 콩에는 옥수수에 없는 리신이 포함되어 있으며, 고고학 기록에서 콩, 옥수수, 호박의 세 자매처럼 콩과 옥수수가 함께 등장하는 경우가 많다.
단백질 1 g당 최소 51 mg의 리신을 포함하고 있다면(단백질이 5.1%의 리신을 포함하도록) 식품에 충분한 양의 리신이 있는 것으로 간주된다. L-리신 HCl은 80.03%의 L-리신을 제공하는 식이 보충제로 사용된다. 이와 같이 L-리신 HCl 1.25 g에는 L-리신 1 g이 함유되어 있다.
생물학적 역할

리신의 가장 일반적인 역할을 단백질 생성에 참여하는 것이다. 리신은 종종 단백질의 구조에서 중요한 역할을 한다. 리신의 곁사슬은 한쪽 끝에 양전하를 띤 작용기와 골격에 가까운 긴 소수성 탄소 꼬리를 포함하고 있기 때문에 리신은 다소 양친매성으로 간주된다. 이러한 이유로 리신은 수용성 환경과 상호작용할 수 있는 용매 채널 및 단백질 외부에서도 더 일반적으로 묻혀 있는 상태로 발견된다. 리신은 또한 ε-아미노기가 종종 수소 결합, 염다리 및 공유결합성 상호작용에 참여하여 시프 염기를 형성하기 때문에 단백질의 안정성에 기여할 수 있다.
리신의 두 번째 주요 역할은 히스톤 변형을 통한 후성유전적 조절이다. 히스톤의 돌출된 꼬리에서 발견되는 리신 잔기를 일반적으로 포함하는 공유결합성 히스톤 변형에는 여러 유형이 존재한다. 이러한 변형에는 종종 아세틸기(−CH3CO)를 첨가 또는 제거하여 아세틸리신을 형성하거나 리신으로 되돌리는 것, 최대 3개의 메틸기(−CH3), 유비퀴틴 또는 SUMO 단백질을 첨가 또는 제거하는 것이 포함된다. 다양한 변형은 유전자가 활성화되거나 억제될 수 있는 유전자 발현의 조절에서 하류 효과를 가지게 할 수 있다.
리신은 또한 결합 조직의 구조 단백질, 칼슘의 항상성, 지방산 대사를 포함한 다른 생물학적 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다. 리신은 콜라겐에 있는 3개의 나선형 폴리펩타이드 사이의 가교 형성에 관여하여 안정성과 인장 강도에 기여하는 것으로 나타났다. 이러한 메커니즘은 세균의 세포벽에서 리신의 역할과 유사하며, 여기서 리신(및 메소-다이아미노피멜산)은 가교 형성 및 세포벽의 안정성 유지에 중요하다. 이 개념은 이전에 잠재적으로 병원성인 유전자 변형 세균의 원치 않는 방출을 피하기 위한 수단으로 연구되었다. 대장균의 영양요구성 균주(X1776)는 다이아미노피멜산의 보충없이는 생존할 수 없고 따라서 실험실 환경 밖에서는 살 수 없기 때문에 모든 유전자 변형 실험에 사용될 수 있다고 제안되었다. 리신은 또한 장에서 칼슘 흡수 및 콩팥에서의 유지에 관여하는 것으로 제안되었으며, 따라서 칼슘의 항상성 유지에 역할을 할 수 있다. 마지막으로 리신은 지방산을 산화시켜 에너지를 생성하기 위해 지방산을 미토콘드리아로 운반하는 카르니틴의 전구체인 것으로 나타났다. 카르니틴은 특정 단백질의 분해 산물인 트라이메틸리신으로부터 합성된다. 이러한 리신은 먼저 단백질로 통합되고 카르니틴으로 전환되기 전에 메틸화되어야 한다. 그러나 포유류에서 카르니틴의 주요 공급원은 리신의 전환에 의한 것보다는 식이 공급원의 섭취에 의한 것이다.
로돕신과 같은 옵신 및 시각 옵신(OPN1SW, OPN1MW 및 OPN1LW 유전자에 의해 암호화 됨)에서 레티날은 보존된 리신 잔기와 함께 시프 염기를 형성하고 빛과 레티닐리덴기의 상호작용은 색각에서 신호 변환을 유발한다.
생물학적 역할 > 논쟁의 여지가 있는 역할

리신이 정맥 내 또는 경구 투여될 때 성장 호르몬의 방출을 상당히 증가시킬 수 있다는 논의가 오랫동안 있어 왔다. 이러한 논의 덕분에 운동 선수들이 훈련 중에 근육 성장을 촉진하는 수단으로 리신을 사용하게 되었지만, 리신의 이러한 작용을 뒷받침하는 중요한 증거는 현재까지 발견되지 않았다.
단순포진 바이러스(HSV) 단백질은 이들이 감염시키는 세포의 단백질보다 아르기닌이 풍부하고 리신이 부족하기 때문에 리신 보충제가 치료제로 사용할 수 있는지 여부가 시도되었다. 이들 두 가지 아미노산은 장에서 흡수되고 콩팥에서 재흡수되며 동일한 아미노산 수송체에 의해 세포로 이동되기 때문에 이론상 풍부한 리신은 바이러스 복제에 사용할 수 있는 아르기닌의 양을 제한한다. 임상 연구에 따르면 리신의 보충이 단순포진 바이러스에 의한 발병에 대한 예방 또는 치료에 대해 효과가 있다는 좋은 증거는 발견되지 않았다. 리신이 단순포진 바이러스에 대한 면역 반응을 개선할 수 있다는 주장에 대해 유럽 식품안전청의 리뷰 결과에서 인과 관계에 의한 증거는 발견되지 않았다. 2011년에 발표된 동일한 리뷰에서는 리신이 콜레스테롤을 낮추고, 식욕을 증가시키며, 일반 영양소 이외의 다른 역할에서 단백질 합성에 기여하거나, 칼슘 흡수 또는 보유를 증가시킬 수 있다는 주장을 뒷받침하는 증거를 발견하지 못했다.
질병에서의 역할

리신과 관련된 질병은 리신의 하류 처리, 즉 단백질로의 통합 또는 대체 생체분자로의 변형의 결과이다. 콜라겐에서 리신의 역할은 위에서 설명했듯이 콜라겐 펩타이드의 가교 형성에 관여하는 리신과 하이드록시리신의 결핍은 결합 조직의 질병 상태와 관련이 있다. 카르니틴은 지방산 대사에 관여하는 주요 리신 유래 대사 산물이기 때문에 충분한 카르니틴과 리신이 부족한 표준 이하의 식단은 카르니틴의 수치를 감소시켜 개인의 건강에 상당한 연쇄 영향을 미칠 수 있다. 리신은 철분의 흡수에 영향을 미치는 것으로 의심되고, 그 결과 혈장 내 페리틴의 농도에 영향을 미치는 것으로 의심되기 때문에 리신은 빈혈에도 중요한 역할을 하는 것으로 나타났다. 그러나 정확한 작용 메커니즘은 아직 밝혀지지 않았다. 가장 일반적으로 리신의 결핍은 비서구 사회에서 찾아볼 수 있으며, 개인의 건강에 중대하고 전신적인 영향을 미치는 단백질-에너지 영양실조로 나타난다. 리신의 분해를 담당하는 효소, 즉 사카로핀 경로의 이기능성 α-아미노아디프산 세미알데하이드 생성효소의 돌연변이와 관련된 유전 질환도 있다. 리신 이화작용의 결핍으로 인해 아미노산이 혈장에 축적되고 환자에게서 뇌전증, 운동실조, 경직 및 정신운동 지체를 포함한 심각한 신경질환에 무증상으로 나타날 수 있는 고리신혈증이 발병할 수 있다. 고리신혈증의 임상적 중요성은 신체적 또는 정신적 장애와 고리신혈증 사이에 상관관계가 없다는 일부 연구로 인해 현장에서 논쟁의 대상이다. 이 외에도 리신 대사와 관련된 유전자의 돌연변이는 피리독신 의존성 뇌전증(ALDH7A1 유전자), α-아미노아디프산뇨증 및 α-케토아디프산뇨증(DHTKD1 유전자), 글루타르산뇨증 1형(GCDH 유전자)을 비롯한 여러 질병 상태와 관련이 있다.
고리신혈증은 소변에 다량의 리신이 발견된다. 고리신혈증은 리신의 분해에 관여하는 단백질이 유전적 돌연변이로 인해 기능을 하지 못하는 대사성 질환으로 인해 발병하는 경우가 많다. 고리신혈증은 또한 세뇨관 수송의 실패로 인해 발생할 수 있다.
동물 사료에 리신의 사용

동물 사료용 리신의 생산은 2009년에 거의 700,000톤에 달하는 주요 글로벌 산업이며, 시장 가치는 12억 2천만 유로(€) 이상이다. 리신은 육류 샌산을 위해 돼지 및 닭과 같은 특정 동물의 생장을 최적화할 때의 제한 아미노산이기 때문에 동물 사료에 중요한 첨가제이다. 리신을 보충하면 높은 생장률을 유지하고 질소 배설로 인한 오염을 제한하면서 저렴한 식물성 단백질(예: 콩보다 옥수수)을 사용할 수 있다. 그러나 옥수수가 가금류 및 돼지 사료로 사용될 때 주요 환경 비용은 인산염에 의한 오염이다.
리신은 주로 당류를 기반으로 미생물 발효에 의해 산업적으로 생산된다. 유전공학에서는 생산 효율을 높이고 다른 기질로부터 리신을 합성할 수 있는 세균 균주를 적극적으로 얻으려고 애쓰고 있다.
대중문화에서

1993년의 영화 《쥬라기 공원》(1990년의 마이클 크라이튼의 동명의 소설을 원작으로 함)에서는 조작된 영양요구변이체의 한 예로 리신을 생산할 수 없도록 유전적으로 변형된 공룡들이 묘사된다. 이것은 "리신 우발상황(lysine contingency)"으로 알려졌으며 복제된 공룡들이 공원 밖에서 살아남는 것을 방지하기 위해 공원의 수의사가 제공하는 리신 보충제에 의존하도록 했다. 실제로 리신(필수 아미노산)을 생산할 수 있는 동물은 없다.
1996년에 리신은 미국 역사상 가장 큰 가격 담합 사건에서 초점이 되었다. 아처 대니얼스 미들랜드 컴퍼니는 1억 달러의 벌금을 냈고, 경영진 중 3명은 유죄 판결을 받고 복역했다. 또한 가격 담합 사건에서 일본 기업 2곳(아지노모토, 교와 핫코)과 한국 기업(세원)이 유죄 판결을 받았다. 리신의 가격을 담합한 공모자들의 비밀 비디오 녹화물은 온라인이나 미국 법무부 독점금지과에 비디오를 요청하여 찾아볼 수 있다. 이 사건은 영화 《인포먼트》와 동명의 책의 바탕이 되었다.
같이 보기

아르기닌
히스티딘
사카로핀 리신의 분해 경로. 사카로핀 경로는 리신의 분해를 위한 가장 두드러진 경로이다.
이수로 (순천시)

| 순천시도 |
| --- | --- |
이수로
총연장: 3.4km
기점: 전라남도 순천시 장천동
종점: 전라남도 순천시 조례동
이수로(Isu-ro)는 전라남도 순천시 장천동 순고오거리에서 조례동 조례사거리를 연결하는 도로이다.
주요 경유지

순천시 (장천동 . 조곡동 . 덕연동 .  조례동)
노선

| 이름> 우석로와 직결 | 접속 노선> 우석로와 직결 | 소재지> 우석로와 직결 | 소재지> 우석로와 직결 | 비고> 우석로와 직결 |
| --- | --- | --- | --- | --- |
| 순고오거리 | 팔마로 | 순천시 | 장천동 |  |
| (장천) | 장천1길 | 순천시 | 장천동 |  |
| (버스터미널) | 장천2길 장천3길 | 순천시 | 장천동 |  |
| 장천사거리 | 강남로 | 순천시 | 장천동 |  |
| 순천교 |  | 순천시 | 장천동 |  |
| 순천교 |  | 순천시 | 조곡동 |  |
| 장대공원 삼거리 | 역전길 | 순천시 | 조곡동 |  |
| (율전) | 율전1길 | 순천시 | 조곡동 |  |
| (자경) | 자경1길 | 순천시 | 조곡동 |  |
| (철도운동장) | 자경2길 | 순천시 | 조곡동 |  |
| (이수) | 이수1길 | 순천시 | 조곡동 |  |
| (생목) | 덕암길  | 순천시 | 덕연동 |  |
| 이수중사거리 | 덕암길 수박등1길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (생목현대) | 수박등2길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (뒷골) | 덕암안길 뒷골길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (생목벽산) | 생목길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (이름없음) | 이수1길 생목안길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (이름없음) | 생목안길 | 순천시 | 덕연동 |  |
| (봉화) | 우명길 봉화1길 | 순천시 | 조례동 |  |
| (동산여중) | 유동길 | 순천시 | 조례동 |  |
| 조례삼거리 | 충효로 | 순천시 | 조례동 |  |
| (국민은행) | 연향중앙상가길 봉화2길 | 순천시 | 조례동 |  |
| 조례사거리 | 백강로 | 순천시 | 조례동 |  |
순광로와 직결
주요 건물 및 시설

한화생명 순천사옥 (이수로 13/장천동 26-7)
BBQ 치킨 전남남부점 (이수로 17/장천동 26-10)
파리바게뜨 순천터미널점 (이수로 22/장천동 85-1)
GS25 순천첼시빌점 (이수로 217/생목동 65-4)
S-OIL 광명주유소 (이수로 272/조례동 1318)
이마트24 R 순천조례주공점 (이수로 281/조례동 1344-5)
맘스터치 순천연향점 (이수로 293/조례동 1719-14)
KT 에스에이치에스 연향점 (이수로 304/연향동 1323-4)
농협 순천시지부 (이수로 310/연향동 1323-2)
HD현대오일뱅크 직영 새샘주유소 (이수로 313/조례동 1721-9)
우리은행 순천지점 (이수로 314/연향동 1324-1)
광주은행 연향동지점 (이수로 319/조례동 1721-5)
LG전자 베스트샾 순천점 (이수로 329/조례동 1722-10)
한국주택금융공사 전남지사 (이수로 331/조례동 1722-6)
호리 지카시게

| 호리 지카시게 堀親寚 |
| --- | --- |
로마자 표기: Hori Chikashige
출생: 1786년 8월 28일
사망: 1849년 1월 4일
성별: 남성
국적: 일본
경력: 시나노 이다번 제10대 번주
직업: 다이묘
소속: 시나노 이다 번 호리가
호리 지카시게(일본어: 堀親寚, 1786년 8월 28일 ~ 1849년 1월 4일)는 에도 시대 후기의 다이묘, 노중격이다. 시나노 이다번 제10대 번주를 지냈다. 시나노 이다 번 호리가 제11대 당주. 호리의 다방면으로 살핌(堀の八方睨み)으로도 유명하다.
| 0 | 1 | 2 |
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| 전임 호리 지카타미 | 제10대 시나노 이다번 번주 (호리가) 1796년 ~ 1846년 | 후임 호리 지카요시 |
| 0 | 1 | 2 |
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| 전임 공석(다누마 오키마사) | 에도 막부 소바요닌 1841년 ~ 1845년 | 후임 공석(미즈노 다다히로) |
분수체

추상대수학에서 분수체(分數體, 영어: field of fractions)는 정역에 대하여 정의할 수 있는 체이다. 예를 들어, 정수환의 분수체는 유리수체다. 일반적인 가환환의 국소화의 특수한 경우다.
정의

(곱셈 항등원을 갖는) 환  R에 대하여,
가 정칙원(오른쪽 영인자 또는 왼쪽 영인자가 아닌 원소)들의 집합이라고 하자. 또한,  (R,S)가 왼쪽 오레 조건 또는 오른쪽 오레 조건을 만족시킨다고 하자. 그렇다면,  R의 전분수환(全分數體, 영어: total ring of fractions)  \operatorname {Frac} (R)는 국소화  S^{-1}R이다. 이 경우, 오레 조건에 의하여 단사 함수인 환 준동형
이 존재하며,  R는 그 전분수환의 부분환을 이룬다.
만약  R가 가환환일 경우, 오레 조건은 자동적으로 성립한다. 가환환의 국소화는 가환환이므로, 가환환의 전분수환은 항상 가환환이다. 특히, 만약  R가 (가환) 정역일 경우 이는 체를 이루며,  \operatorname {Frac} R를  R의 분수체라고 한다.
정의 > 구성

R가 정역일 경우, 분수체는 일반적인 국소화보다 간단하게 구성할 수 있다.
순서쌍  (a,b) ( a,b\in R,  b\neq 0)들에 대하여 다음과 같은 동치 관계를 정의하자.
이러한 순서쌍의 동치류를  a/b라고 쓰자.
이러한 순서쌍들의 동치류들의 집합에, 다음과 같이 체의 구조를 줄 수 있다.
이는 분수체  \operatorname {Frac} R이며, 표준적인 단사 환 준동형
이 존재한다.
성질

환  R의 전분수환이 특별한 성질을 가질 충분조건은 다음과 같다.
| 충분조건 | 전분수환의 성질 | 비고 |
| --- | --- | --- |
| 오른쪽 뇌터 반소환 | 반단순환 (즉,  아르틴-웨더번 정리에 따라 유한 개의 나눗셈환들에 대한 행렬환들의 직접곱과 동형) | 골디 정리 |
| 왼쪽 뇌터 반소환 | 반단순환 (즉,  아르틴-웨더번 정리에 따라 유한 개의 나눗셈환들에 대한 행렬환들의 직접곱과 동형) | 골디 정리 |
| 오른쪽 뇌터 소환 | 나눗셈환 위의 행렬환과 동형 | 골디 정리:Theorem 7.1 |
| 왼쪽 뇌터 소환 | 나눗셈환 위의 행렬환과 동형 | 골디 정리:Theorem 7.1 |
| 가환 뇌터 축소환 | 가환 반단순환 (즉, 유한 개의 체들의 직접곱과 동형) | :42, Exercise 6.5 |
| 오른쪽 오레 조건을 만족시키는 영역 | 나눗셈환 |  |
| 왼쪽 오레 조건을 만족시키는 영역 | 나눗셈환 |  |
| 정역 | 체 |  |
골디 정리(영어: Goldie’s theorem)에 따르면, 다음이 성립한다.
오른쪽 뇌터 반소환 R 는 오른쪽 오레 조건을 만족시키며, \operatorname {Frac} (R) 는 반단순환이다.
특히, 만약  R가 오른쪽 뇌터 소환이라면  \operatorname {Frac} (R)는 나눗셈환 위의 행렬환과 동형이다.
오른쪽 뇌터 반소환은 왼쪽 오레 조건을 만족시키며, \operatorname {Frac} (R) 는 반단순환이다.
특히, 만약  R가 왼쪽 뇌터 소환이라면  \operatorname {Frac} (R)는 나눗셈환 위의 행렬환과 동형이다.
골디 정리에서, 만약  R가 가환환이라고 한다면, 반소환 조건은 축소환 조건과 같아진다. 가환환의 국소화는 가환환이므로, 만약  R가 가환 뇌터 축소환인 경우,  \operatorname {Frac} R는 유한 개의 체들의 직접곱이다. 구체적으로,  R의 소 아이디얼 가운데, 포함 관계에 따라 극소 원소인 것을  {\mathfrak {p}}_{1},\dots ,{\mathfrak {p}}_{n}이라고 하자. (그 수는 항상 유한함을 보일 수 있다.) 그렇다면
이다. 우변에서  R/{\mathfrak {p}}_{i}는 모두 정역이므로, 우변은 유한 개의 체들의 직접곱이다.
만약  R가 왼쪽 또는 오른쪽 오레 조건을 만족시키는 영역이라면,  \operatorname {Frac} (R)는 항상 나눗셈환이며,  R는 그 부분환을 이룬다. (오레 조건 없이는 이는 일반적으로 성립하지 않는다.) 만약  R가 정역이라면 물론  \operatorname {Frac} (R)는 체이다.
예

수체  K의 대수적 정수환  {\mathcal {O}}_{K}의 분수체는  K이다.
특히, (유리수의) 정수환  \mathbb {Z} ={\mathcal {O}}_{\mathbb {Q} }의 분수체는 유리수체이다.
체의 분수체는 스스로이다. 즉, 임의의 체  K에 대하여, 다음이 성립한다.
다항식환의 분수체는 유리 함수체이다. 즉, 임의의 체  K에 대하여, 다음이 성립한다.
응용

대수기하학에서, 분수체의 개념은 스킴의 유리 함수층의 개념으로 일반화된다. 만약 스킴이 아핀 정역 스킴인 경우 이는 단순히 각 열린집합에서 단면 가환환의 분수체를 취하는 것이다. 스킴이 정역 스킴이 아닌 경우, 일반적으로는 단순히 전분수환을 취하는 것보다 더 복잡한 구성을 취해야 한다.
역사

1927년에 하인리히 그렐(독일어: Heinrich Grell, 1903~1974)이 정역의 분수체를 도입하였다.:299:57
에미 뇌터는 오레 조건의 기본 개념을 이해하고 있었지만, 이에 대하여 출판하지 않았다.:300 오레 조건을 만족시키는 영역의 전분수환은 외위스테인 오레(1899~1968)가 1937년에 도입하였다.:466:299 (람짓윈은 이 사실과 관련하여 "NOETHER"(뇌터)가 "THEN ORE"(영어로, "그 뒤 오레")의 어구전철이 된다는 사실을 지적하였다.:300)
골디 정리는 앨프리드 윌리엄 골디(영어: Alfred William Goldie, 1920~2005)가 도입하였다.
예스타 베리크비스트

| 스벤 예스타 베리크비스트 Sven Gösta Bergkvist |
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로마자 표기: Sven Gösta Bergkvist
출생: 1920년 3월 29일 소그뮈라
사망: 2015년 10월 5일
성별: 남성
국적: 스웨덴
경력: 1948년 런던 올림픽 1500m 5위, 1947년, 1948년 국내 크로스컨트리 챔피언
직업: 육상 선수
스벤 예스타 베리크비스트(스웨덴어: Sven Gösta Bergkvist, 1920년 3월 29일 ~ 2015년 10월 5일)는 1948년 런던 올림픽 1500m 종목에서 36명의 경쟁자들 중에 5위를 한 스웨덴의 육상 선수이다.
소그뮈라에서 태어난 그는 1947년과 1948년 국내 크로스컨트리 챔피언이었다.
아인산

아인산(亞燐酸, 영어: phosphorous acid)은 화학식이 H3PO3인 화합물이다. 아인산은 이양성자산(2개의 양성자(H+)를 쉽게 이온화함)이며, 화학식으로부터 유추할 수 있는 삼양성자산이 아니다. 아인산은 다른 인 화합물의 제조에서의 중간생성물이다. 아인산의 유기 유도체로 화학식이 RPO3H2인 화합물을 포스폰산(영어: phosphonic acid)이라고도 한다.
명명법 및 호변이성질화

아인산(H3PO3)은 구조식인 HPO(OH)2로 더 명확하게 나타낼 수 있다. 고체 상태에서 HP(O)(OH)
2는 132 pm의 P–H 결합, 148 pm P=O 결합 및 154 pm의 두 개의 P–O(H) 결합을 가지고 있는 사면체 구조이다. 이 화학종은 극소량의 호변이성질체인 P(OH)
3와 평형 상태로 존재한다. 국제 순수·응용 화학 연합(IUPAC)는 후자를 아인산이라고 하는 반면, 다이하이드록시 형태는 포스폰산이라고 한다. 환원된 인 화합물만 철자가 "–ous"로 끝난다.
인의 다른 중요한 산소산으로는 인산(H3PO4)과 하이포인산(H
3PO
2)이 있다. 환원된 포스포러스산은 O와 P 사이의 H의 이동을 포함하는 유사한 호변이성질화를 겪는다.
제법

아인산(HPO(OH)2)은 산 무수물의 가수분해 생성물이다.
H3PO4와 P4O10사이에서도 유사한 관계가 발견된다.
산업적 규모에서 아인산은 삼염화 인을 물 또는 증기로 가수분해하여 제조된다.
반응 > 산–염기 특성

아인산의 pKa는 1.26~1.3 범위이다.
아인산은 이양성자산이고, 인화수소 이온 HP(O)2(OH)−은 약산이다.
짝염기인 HP(O)2(OH)−는 인화수소라고 하고, 두 번째 짝염기인 HPO2−
3는 아인산염 이온이다. (국제 순수·응용 화학 연합(IUPAC)의 권장 사항은 각각 포스폰산 수소(hydrogen phosphonate) 및 포스폰산염(phosphonate)이다.)
인 원자에 직접 결합된 수소 원자는 쉽게 이온화되지 않는다. 화학 시험에서 종종 H
3PO
4와 달리 3개의 수소 원자가 수용액 상태에서 모두 산성이 아니라는 사실에 대한 학생들의 인식을 테스트한다.
반응 > 산화환원 특성

아인산을 200 °C에서 가열하면 인산과 포스핀으로 불균형이 일어난다.
이 반응은 PH3의 실험실 규모의 제조에 사용된다.
아인산은 공기 중에서 천천히 인산으로 산화된다.
아인산과 그것의 탈양성자화된 형태는 모두 반응이 빠르지는 않지만 좋은 환원제이다. 이들은 인산 또는 그 염으로 산화된다. 귀금속 양이온의 용액을 금속으로 환원시킨다. 아인산을 차가운 염화 수은 용액으로 처리하면 염화 수은의 흰색 침전물이 형성된다.
염화 수은을 가열 또는 방치시에 아인산에 의해 추가로 수은으로 환원된다.