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우에스기 쓰나노리
생애

간분 3년(1663년) 10월 28일, 기라 요시히사의 맏아들로 태어났다. 어머니는 요네자와 번의 2대 번주 우에스기 사다카쓰의 넷째 딸인 우에스기 도미코이다. 간분 4년(1664년) 윤 5월 10일, 요네자와 번의 3대 번주 우에스기 쓰나카쓰가 후사 없이 급사하자, 우에스기 가문과 요네자와 번은 소멸될 위기에 처했으나, 호시나 마사유키의 계책으로, 요시히사와 도미코 사이의 갓태어난 아이 산노스케를 후계자로 하여 가문의 존속을 허락받았다. 산노스케는 '우에스기 기헤이지 가게노리(上杉喜平次景倫)'라 이름을 바꾸었다. 6월 5일, 정식으로 우에스기 가문의 당주가 되었는데, 당시 2세였던 그를 다케마타 요시히데와 나카조 도모스케(中条知資) 등이 보좌하였다. 그러나 말기양자에 의한 상속의 대가로 영지 30만 석 중 절반인 15만 석이 삭감되어, 시노부 군, 다테군을 몰수당하면서 우에스기 번 영지는 오키타마 군만이 남았다. 이후 우에스기 가문은 심각한 재정 핍박에 시달리게 된다.
7월 11일, 연소한 기헤이지를 대신하여 가신들이 사례하기 위하여 4대 쇼군 도쿠가와 이에쓰나에게 나아가 선물을 헌상했다. 그리고 간분 8년(1668년) 8월 25일, 기헤이지 자신이 비로소 쇼군을 알현하였고, 엔포 3년(1675년) 11월 23일에는 쇼군 이에쓰나의 어전에서 원복식을 거행하고, 이에쓰나(家綱)의 편휘를 받아 쓰나노리(綱憲)로 개명하고, 종4위하, 시종, 단조다이히쓰(弾正大弼)에 서임되었다. 엔포 6년(1678년), 고산케의 하나인 기이 번주 도쿠가와 미쓰사다의 딸 하루히메(栄姫)와 결혼하였다. 엔포 7년(1679년) 4월 21일, 처음으로 봉지 요네자와에 가는 것을 허락받았다. 덴나 원년(1681년) 4월 19일, 신임 쇼군 도쿠가와 쓰나요시로부터 유키미쓰의 칼(行光の刀)을 하사받았다. 겐로쿠 2년(1689년) 11월, 원래 본가인 기라 가문에 후계자가 없어지자, 둘째 아들 하루치요(春千代, 훗날의 기라 요시치카)를 친아버지 요시히사에게 양자로 보냈다. 이러한 이중 삼중의 친척 관계로 인해 기라 가문과 우에스기 가문은 더욱 친밀한 관계가 되었고, 기라 가문에서 소비하는 돈을 우에스기 가문에서 원조하거나 보태는 등의 일도 잦아졌다.
번의 통치

번의 통치에 있어서는 교학 진흥, 풍속 통제, 역직 정비, 역사 편찬 등 문치 정치에 힘썼다. 풍기 단속은 엄벌로 대처했고, 쓰나노리의 치세 중 집안의 부정으로 후다이(譜代) 가신들이 추방당하는 경우가 많았고, 덴나 3년(1683년)에는 영내에 도박한 자를 사형에 처한다는 법령을 공표했다.
겐로쿠 5년(1692년)에는 타 영지와의 경계에 세워진 5개소의 진야 성주 대행을 '역옥장(役屋將)'으로 개정하였다.
겐로쿠 10년(1697년) 6월 15일, 요네자와 번학관의 시초인 성당, 학문소를 번의 유학자 겸 의사인 야오이타 산인의 자택에 건설하여, 성당 편액을 '감린전(感麟殿)'이라 하였다. 또한 우에스기 겐신과 우에스기 가게카쓰의 연보를 완성시켰다.
그러나 겐로쿠 11년(1698년) 6월, 시오노 비사문당(塩野毘沙門堂)과 젠린 사(禅林寺)의 문수당(文殊堂) 등 신사, 사찰의 대수리, 앞서 서술된 학문소와 요네자와 성 혼마루 고쇼인(御書院), 니노마루의 고부타이(御舞台), 아자부의 저택 신축 등 건설 사업과 산킨코타이를 화려하게 하였고, 호화로운 노 예능을 행하는 등의 사치로 인해, 영지 감소로 어려워진 번의 재정을 더욱 악화시켰다. 이 때문에 번의 군용 자금을 일반 재정에 유용하게 되었다. 게다가 이런 재정 상태로 기라 가문을 원조해주고 있었기 때문에 이는 비난의 표적이 되었다.
아코 사건

겐로쿠 14년(1701년) 3월 14일, 에도 성 내에서 기라 요시히사가 아코번주 아사노 나가노리에 의해 부상을 입는 사건이 발생했다. 이 사건 이후 쓰나노리는 친어머니 도미코를 저택으로 모셔갔다. 이듬해인 15년(1702년) 12월 14일, 아코 번의 번사들이 기라의 저택을 습격하는 아코 사건이 발생했다. 이때 쓰나노리는 아버지에게 원군을 보내려 하였으나, 하타케야마 요시야스(畠山義寧)가 로주로부터 출병 중지 명령을 전달하였기 때문에 어쩔 수 없이 중지하였다. 하지만 이 사정을 모르는 일반 서민들은 아코 번사들의 침입 이후 어떤 행동도 하지 않은 요네자와 번의 태도를 비난했고, 우에스기 가문의 명성은 추락했다.
말년

겐로쿠 16년(1703년) 8월 21일, 병 때문에 은거하면서 적자인 우에스기 요시노리에게 가문을 계승하게 하였다. 이듬해인 호에이 원년(1704년) 6월 2일, 42세의 나이로 사망하였다.
입실천

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입실천

入室川

(지리 유형: 강)

나라: 대한민국
지방: 경상북도
도시: 경주시




발원지: 입실마을
 - 위치: 경상북도 경주시 외동읍 입실리
하구: 동천강
 - 위치: 경상북도 경주시 외동읍


길이: 5.92 km (4 mi)
면적: 5.85 km2 (2 sq mi)


입실천(入室川)은 경상북도 경주시 외동읍 입실리의 입실마을에서 발원하여 서류 국도 제14호선의 길과 비슷하게 남서류 외동읍 중심지를 거쳐 남서류하다가 경상북도 경주시 외동읍에서 태화강의 지류인 동천(동천강 본류)으로 흘러드는 강이다.2002년 8월 31일 오후1시30분경 경상북도 경주시 외동읍 입실리 호정모텔 앞의 이 강에서 안재성(당시 16세)등 6명이 물을 건너던 중 갑자기 불어난 강물에 갇혔다가 소방관들에 의해 구조되었다. 2011년 3월 15일 외동라이온스클럽 등 7개 자생단체 회원은 이 강을 비롯한 방치된 각종 생활쓰레기를 집중적으로 수거해 깨끗한 농촌마을 조성에 기여했다. 2011년 7월 18일 이 강에서 경주소방서는 여름철 집중호우에 대비한 배수장비점검 및 조작훈련을 실시했다. 2012년 2월 6일 이 강의 둔치에서 마을별로 주민과 함께 올 한해 안녕과 건강을 기원하는 다양한 행사가 이어졌다.
가와모토 고민

| 카와모토 코민 川本幸民 |
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본명: 유타카
로마자 표기: Kawamoto Kōmin
출생: 1810년
사망: 1871년 7월 18일
성별: 남성
국적: 일본
직업: 의사, 난학자
활동 기간: 막말
카와모토 코민 (일본 학사원 소장)
카와모토 코민(일본어: 川本幸民, かわもと こうみん, 1810년 ~ 1871년 7월 18일)은 막말의 의사, 난학자이다. 이름은 유타카(裕, ゆたか), 호는 유켄(裕軒, ゆうけん)이다. 다수의 업적을 남겨 일본 화학의 시조라는 평가를 받았다..
코민은 화학신서를 시작으로 다수의 과학기술서적을 남겼다. 전문성을 기초로 설탕 제조, 성냥 제조, 은판사진술을 테스트하는 등 일본 기술발전에 기여했다. 또 코민은 일본에서 처음으로 맥주를 양조한 사람으로 추정된다. 또 당시 사용되던 사밀(舎密) 대신 화학이라는 말을 처음 사용했다..
생애

카와모토 코민은 셋쓰국(현 효고현 산다시)에서 1810년에 타어났다. 아버지는 미타 번 시의였던 川本周安.
10세때부터 번교에서 공부를 시작해 1827년에는 木梨村(현 가토시)에서 1년간 한방의학을 배웠다.. 1829년 미타 번주의 명으로 서양의학을 배우기위해 에도로 유학을 갔다. 足立長雋、坪井信道등에게 난학을 배웠고 물리 화학을 배웠다..
1833년 귀향하여 아버지처럼 번의로 임명되었으며 青地林宗의 딸 히데코(秀子)와 결혼했다. 하지만 다음해에 상해사건으로 6년간 칩거하게 되었고 또 두번이나 화재가 생겨 우울한 시기를 보냈다.
그에 비해 1840년대 후반부터는 업적을 남기기 시작했다. 1848년에는 백린을 이용해 성냥을 시험제작했고 1851년에는 『気海観瀾広義』를 포함해 다수의 번역과 저술을 남겼다. 사쓰마 번주인 시마즈 나리아키라에게 발탁되어 1854년에는 사쓰마번에 적을 두고 번교의 학두로 일하게 되었다. 조선소 건조 지도를 위해 사쓰마에 직접 가서 일했다. 이 시기의 제자로 寺島宗則나 하시모토 사나이 등이 있다.
1859년 반쇼시라베쇼의 교수가 되었다. 1861년 자신을 유명하게 만든 번역서 화학신서『化学新書』를 출판하여 근대화학을 일본에 이식했다. 宇田川榕菴의 『舎密開宗』와 함께 에도 시대를 대표하는 화학책이다. 반쇼시라베쇼에서 교과서로 사용되었다..
1868년 고향으로 돌아와 사숙인 영란숙(英蘭塾)을 열었으며 분교도 생길만큼 학생들도 모였다. 이후 아들이 태정관에서 일하게 되어 함께 도쿄로 갔다. 1871년 6월 1일 도쿄에서 사망했다.
1953년에는 미타시립초등학교에 그의 비석이 세워졌고 2010년에는 小西酒造사가 코민이 만든 맥주를 복원하여 판매했다.
일본 학사원에는 코민 관련 다수의 자료를 소장하고 있으며 2011년에는 일본화학회의 화학유산으로 인정되었다.
저서

1851 気海観瀾広義 : 일본 최초의 물리학 서적 『気海観瀾』의 해설서
1854 遠西奇器述 : 증기선, 은판사진술, 전신 등을 설명
1861 화학신서 化学新書 : 독일 화학자인 슈톡하르트(Julius Adolph Stöckhardt)의 책 『Die Schule der Chemie』의 네덜란드어 판을 번역.
증기선 그림(『気海観瀾広義』)
마르코 코르나로

| 마르코 코르나로 Marco Cornaro |
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로마자 표기: Marco Corner
출생: 1286년 경
사망: 1368년 1월 13일
성별: 남성
국적: 베네치아 공화국
경력: 베네치아 공화국 도제
직업: 정치인
활동 기간: 1365년 ~ 1368년
산 자니폴로 성당에 위치한 그의 무덤
마르코 코르나로(Marco Cornaro, 1286년 경 – 1368년 1월 13일) 또는 마르코 코르네르(Marco Corner)라고도 알려진 제59대 베네치아 공화국의 도제이며, 1365년부터 1368년간을 자리에 있었다. 그의 짧은 재임 기간에 베네치아의 경제 성장을 겪었음에도, 제노바와 오스만 튀르크 제국에게 베네치아의 영토를 상실했다.
생애

미래의 도제를 배출해낸 코르나로 가문은 로마인들에게서 혈통이 거슬러 올라가는 베네치아의 오래된 가문 중 하나이다. 대금업을 통해 현재의 지위를 얻어낸 매우 부유했던 가문 이기도 했다. 코르나로 가는 17, 18세기에 세 차레 도제를 더 배출해냈다.
마르코 코르나로의 첫 혼인 상대는 파도바의 조반나 스크로베니(Giovanna Scrovegni)였으며, 둘 사이에 아들 3명과 딸 2명을 두었다. 두 번째 혼인은 낮은 사회적 지위 이외에 거의 알려지지 않은 카테리나 코르네르였고 이는 그의 선거를 어려움에 처하게했다. 도제부인 카테리나 코르네르는 그녀의 단순한 습관 때문에 조롱을 받았고 도제부인이라는 자리에는 적합하지 않은 것으로 보였지만, 그녀의 남편은 항상 그녀를 변호했고 좋은 여성이자 아내라고 불렀다. 코르나로는 이집트와의 무역으로 부를 축적했다. 그는 또한 바다와 육상에서 군대를 이끌며 공화국의 군사적, 정치적 업무를 했었다. 그는 카를 4세와 교황 클레멘스 6세의 대사를 역임하기도 했으며, 아비뇽의 교황 우르바노 5세 선출에 베네치아 대사단 일원이기도 했다.
코르나로는 1355년에 스스로 베네치아의 공작임을 선포하려던 도제 마리노 팔리에로의 쿠데타 시도를 발견 및 제압을 하는데 중요한 역할을 했다. 공모자들을 해산시키고 처형시키고 나서, 코르나로는 팔리에로가 이전에 후임으로 지목했기에 잠시 부도제 자리에 오르기도 했다.
도제 업무

1365년 7월 18일 도제로 재임 중이던 로렌초 첼시가 사망하면서, 코르나로는 그의 경쟁자들보다 많은 나이, 아내의 낮은 출신 신분, 외국 공작들과의 친분에도 불구하고 도제에 선출됐다. 선출 된 후, 그는 전임자들과는 달리 베네치아의 공공 단체에 대해 정중한 태도를 확립했다.
2년 하고도 반년 간의 그의 재임 기간, 베네치아는 히오스 섬과 레스보스 섬, 포카이아를 제노바 공화국에 상실했지만 커다란 전쟁이나 변화를 겪지는 않았다. 그는 교황 우르바노 5세가 이교도들과의 거래에 대한 금지를 폐지하도록 설득함으로써 이집트와의 베네치아 무역을 재계하는데 성공했다. 코르나로는 산마르코 광장을 마주보고있는 두칼레 궁전의 양측 건물 건설을 명령했다.
마르코 코르나로는 1368년 1월 13일 이른 시간에 사망했다. 그는 산티 조반니 에 파올로 성당에 매장됐다.
존 키츠

| 존 키츠 John Keats |
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작가 정보
출생: 1795년 10월 31일(1795-10-31)  영국 런던
사망: 1821년 2월 23일(1821-02-23)(25세)  이탈리아 로마
국적:  영국
직업: 시인, 외과 인턴, 의대생
장르: 로맨티시즘
사조: 시
배우자: 미혼
동거인: 프랜시스 패니 브론
주요 작품
엔디미온(Endymion)
서명 
존 키츠(John Keats, 1795년 10월 31일 ~ 1821년 2월 23일)는 영국의 낭만주의 시인이다. 퍼시 비시 셸리, 조지 고든 바이런과 함께 18세기 영국 낭만주의 전성기의 3대 시인 중 한 사람이다. 폐결핵으로 25세의 젊은 나이에 요절했고, 그가 썼던 시도 일생 동안 비평가들에게 높게 평가받지 못했지만, 사후에는 많은 후대의 시인들에게 중대한 영향을 끼치게 되었다. 그에게 영향을 받은 가장 대표적인 인물들로는 앨프리드 테니슨과 윌프레드 오언이 있다.
생애

1795년 10월 31일 런던의 가난한 가정의 장남으로 태어났다. 1804년 아버지를 낙마사고로 잃고, 1810년 재혼한 어머니마저 결핵으로 죽게된다. 1814년까지 외과 의사의 조수로 일하다가 그 무렵 지역병원의 학생이 될 수 있었다. 이 무렵 호메로스, 스펜서 등을 애독하여 시작에 심취하게 된다.
1817년 봄 와이트 섬으로 여행을 갔으며, 그해 그의 첫 시집 《존 키츠 시집》(Poems by John Keats)을 출간한다. 1818년 스코틀랜드를 여행하다가 패니 브론(Fanny Brawne)을 알게 되어 다음 해 약혼을 한다. 23세가 되는 같은 해 그는 4권 4천 줄에 이르는 그리스 신화의 아름다움을 추구한 우화 서사시 《엔디미온》(Endymion)을 간행했지만, 잡지에서 혹평을 받았다. 낙심한 키츠는 스코틀랜드와 북아일랜드로 여행을 떠나 그레이트브리튼섬의 최고봉인 벤 네비스 산 정상에 오른다. 이 때의 경험은 그를 정신으로 성장시킨 것으로 알려졌다. 여행 중 키츠는 결핵 증상을 보여 여행을 단축하고 귀가했다. 동생 톰도 1818년 그의 어머니와 마찬가지로 결핵으로 사망했다.
그는 계속해서 중세 취향을 살린 <성 아그네스 축일의 전날 밤>, 민요풍의 《나이팅게일에게》(Ode to a Nightingale), 《하이페리온의 몰락》 (The Fall of Hyperion) 등을 썼고, 건강 악화로 인해 이탈리아에서 요양을 하면서, 로마의 스페인 광장 근처에 머물렀다.
1819년 《성 아그네스의 저녁》(The Eve of St. Agnes), 《가을에》 (To Autumn), 《무정한 미인》(La Belle Dame Sans Merci), 《그리스 항아리에 대한 송시》(Ode on a Grecian Urn), 《라미아》(Lamia) 등 대표적인 그의 송시가 발표되었다. 하지만 그는 건강의 악화로 패니 브론과의 결혼을 포기해야 했다. 실의에 빠진 존 키츠는 친구의 극진한 간호에도 불구하고, 1821년 2월 23일 25세의 젊은 나이로 사망했고, 로마의 묘지에 안치된다. 그의 유언에 따라 그의 묘비에는 "아무런 의미도 없는 이름을 가진자 여기 잠들다"(Here lies one whose name was writ in water)라고 새겨져 있다.
시

키츠가 25세의 나이로 죽었지만, 그는 시를 진지하게 1814년부터 1820년 여름까지 거의 6년간 썼고, 4개를 출판했다. 그의 최초 시집인 소네트 시 《오 솔리튜드》(O Solitude)는 1816년 《익재미너》(Examiner)에서 등장한다. 반면 그의 시집 《라미아》(Lamia), 《이자벨라》(Isabella), 《성 아스네스 전야와 여러 시들》(The Eve of St Agnes and other poems)이 그의 마지막 로마 여행 이전인 1820년 7월에 등장한다. 그의 습작시의 압박과 아주 짧은 기간의 성숙은 키이츠 작품에서 현저한 하나의 양상이다. 비록 그가 짧은 시인의 삶에 비해 많은 시를 썼고, 그의 명성은 송시(Odes)에 초점이 맞춰져 있지만, 지금도 영국 시인들 중 가장 많이 연구되고, 칭송을 받는다.
같이 보기

소극적 수용능력 - 불가사의한 것들을 수용하는 능력을 가리키는 키츠의 개념
낭만주의
영국 문학
1850년 경의 패니 브론
로마에 있는 키츠의 묘지
효소

말테이스는 말토스(엿당)를 글루코스(포도당) 2분자로 전환시킨다. 활성 부위는 빨간색, 기질인 말토스는 검은색, 보조 인자인 NAD+는 노란색으로 표시되어 있다. (PDB 1OBB)
효소(酵素, 영어: enzyme)는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다.
효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다.
다른 촉매들과 마찬가지로, 효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 어떤 효소들은 기질을 생성물로 전환시키는 것을 수백만 배 더 빨리 일어나게 할 수 있다. 극단적인 예로는 오로티딘 일인산 탈카복실화효소가 있는데, 이 효소는 수백만 년이 걸릴 수 있는 반응을 밀리세컨드 단위로 일어나게 한다. 화학적으로 효소는 다른 촉매들과 같아서 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 효소는 훨씬 더 특이적이라는 점에서 대부분의 다른 촉매들과 다르다. 효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자인 반면, 활성화제는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약과 독은 효소 저해제이다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위 밖에서 현저하게 감소하며, 많은 효소들은 과도한 열에 노출되면 영구적으로 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실하게 된다.
예를 들어 어떤 효소들은 항생제의 합성에 상업적으로 사용된다. 일부 가정용 제품들은 화학 반응의 속도를 높이기 위해 효소를 사용한다. 생물학적 세탁 세제에 들어 있는 효소는 옷에 묻은 단백질, 녹말, 지방의 얼룩을 분해하고, 고기 연화제에 들어 있는 효소는 단백질들을 더 작은 분자들로 분해하여 고기를 씹기 쉽게 만든다.
어원과 역사

18세기 말과 19세기 초에 위 분비물에 의한 고기의 소화 및 식물 추출물과 침에 의해 녹말이 당으로 전환된다는 것은 알려져 있었지만, 이러한 현상이 일어나는 메커니즘은 밝혀져 있지 않았다.
프랑스의 화학자 앙셀름 파얜은 1833년에 다이아스테이스라고 불리는 효소를 최초로 발견하였다. 수십년 후에 루이 파스퇴르는 효모에 의한 알코올 발효를 연구할 때 발효가 발효소(ferment)라고 불리는 효모 세포 내에 포함된 생명력에 의해 촉매된다고 결론 짓고, 이러한 일이 살아 있는 생명체 내에서만 가능하다고 생각했다. 파스퇴르는 "알코올 발효는 세포의 죽음이나 부패가 아닌 효모 세포의 생명 및 구성과 상호연관된 작용이다"라고 기록했다.
1877년에 독일의 생리학자 빌헬름 퀴네는 이러한 과정을 설명하기 위해 그리스어 "ἔνζυμον" (독일어로 "leavened"라는 의미로 영어로 "in yeast"라는 뜻)에서 유래한 "효소(enzyme)"라는 용어를 만들었다. 한자 번역어인 효소(酵素)는 "효모(酵母, yeast)에 들어있는 어떤 요소(要素)"라는 뜻이다. 효소라는 단어는 나중에 펩신과 같은 살아있지 않는 것들을 지칭하는데 사용되었으며, 발효소(ferment)는 생명체에 의해 생성된 화학적 활성을 지칭하는데 사용되었다.
1897년에 에두아르트 부흐너는 효모 추출물의 연구에 대한 그의 첫 번째 논문을 제출했다. 베를린 훔볼트 대학교에서 행해진 일련의 실험에서 부흐너는 혼합물에 살아있는 효모 세포가 없을 때에도 "효모 추출물에 의해" 당이 발효된다는 것을 발견했다. 부흐너는 설탕(수크로스)을 발효시키는 효소를 "치메이스(zymase)"라고 이름지었다. 부흐너는 "그의 생화학적 연구와 무세포 발효의 발견"에 대한 공로로 1907년에 노벨 화학상을 수상했다. 부흐너의 예를 따라 효소는 일반적으로 그 효소가 수행하는 반응에 따라 명명된다. 보통 접미사 "-ase"는 기질의 이름 뒤에 붙이거나(예: 락테이스는 락토스(젖당) 분해효소이다), 반응의 유형(예: DNA 중합효소는 DNA 중합체를 형성한다)에 따른다.
효소의 생화학적 정체는 1900년대 초에 이르기까지 여전히 알려지지 않았다. 많은 과학자들은 효소의 활성이 단백질과 관련되어 있다고 지적했지만 몇몇 과학자들은(노벨 화학상 수상자인 리하르트 빌슈테터 같은) 단백질이 효소의 운반체일 뿐이며, 단백질 자체는 촉매 작용을 할 수 없다고 주장했다. 그러나 1926년에 제임스 B. 섬너는 유레이스(요소가수분해효소)가 순수 단백질이며 결정화할 수 있음을 밝혀냈고, 1937년에 카탈레이스도 마찬가지임을 보여주었다. 순수 단백질이 효소일 수 있다는 결론은 소화 효소인 펩신, 트립신, 키모트립신을 연구한 존 하워드 노스럽, 웬들 메러디스 스탠리에 의해 결정적으로 증명되었다. 제임스 B. 섬너, 존 하워드 노스럽, 웬들 메러디스 스탠리는 1946년에 노벨 화학상을 공동 수상했다.
효소가 결정화될 수 있다는 발견으로 과학자들은 마침내 X선 결정학으로 효소의 구조를 밝혀낼 수 있게 되었다. 이러한 시도는 눈물, 침, 달걀 흰자에서 발견되며 일부 세균의 외막을 분해하는 효소인 라이소자임에 대해 처음으로 수행되었으며, 라이소자임의 구조는 데이비드 칠턴 필립스가 이끈 연구진에 의해 밝혀졌고, 1965년에 발표되었다. 이렇게 밝혀진 라이소자임의 고해상도 구조는 구조생물학의 시작과 효소가 원자 수준에서 어떻게 작동하는지 이해하려는 노력의 성과를 보여준다.
명명 규칙

효소의 이름은 보통 효소의 기질이나 효소가 촉매하는 화학 반응에서 유래된 단어 끝에 접미사 "-에이스(-ase)"를 붙여서 짓는다. 락테이스(lactase), 알코올 탈수소효소(alcohol dehydrogenase), DNA 중합효소(DNA polymerase) 등이 그 예이다. 동일한 화학 반응을 촉해하는 서로 다른 효소들을 동질효소라고 한다.
국제 생화학·분자생물학 연합(IUBMB)은 효소에 대한 명명법인 EC 번호를 고안했다. 각각의 효소는 "효소 위원회(Enzyme Commission)"를 의미하는 "EC"가 앞에 붙는 일련의 4개의 숫자로 기술된다. 4개의 숫자 중 첫 번째 숫자는 효소의 반응 메커니즘에 따라 크게 분류되는 부류를 의미한다.
최상위 분류 체계는 다음과 같다.
EC 1, 산화 환원 효소: 산화·환원 반응을 촉매한다.
EC 2, 전이 효소: 한 기질의 작용기(예: 메틸기, 인산기)를 다른 기질로 옮기는 반응을 촉매한다.
EC 3, 가수 분해 효소: 물을 첨가하여 기질을 분해하는 반응을 촉매한다.
EC 4, 분해 효소: 가수분해와 산화 이외의 방법으로 다양한 결합을 분해하는 반응을 촉매한다.
EC 5, 이성질화 효소: 단일 분자 내에서 원자 배열을 바꾸어 이성질체로 만드는 반응을 촉매한다.
EC 6, 연결 효소: 에너지를 소비해서 두 개의 기질을 서로 연결시키는 반응을 촉매한다.
이러한 분류들은 기질, 생성물 및 반응 메커니즘과 같은 다른 특징들에 의해 보다 세분화된다. 효소는 4개의 숫자로 지정된다. 예를 들어, 헥소키네이스(EC 2.7.1.1)에서 첫 번째 숫자 2는 최상위 분류인 전이효소를, 두 번째 숫자 7은 인산기 전이효소를, 세 번째 숫자 1은 하이드록시기를 수용체로 가지는 인산기 전이효소를, 네 번째 숫자 1은 인산기의 수용체인 D-글루코스를 나타낸다.
구조

단백질의 구조  문서를 참고하십시오.
효소는 일반적으로 단독으로 또는 더 큰 복합체로 작용하는 구상 단백질이다. 아미노산의 서열은 효소의 촉매 활성을 결정하는 구조를 지정한다. 구조가 기능을 결정하지만, 새로운 효소 활성은 아직 구조만으로는 예측할 수 없다. 효소 구조는 가열하거나 화학적 변성 물질에 노출될 때 접힘이 풀리며(변성), 이러한 구조의 파괴는 전형적으로 효소 활성의 소실을 야기한다. 효소의 변성은 일반적으로 효소의 최적 온도보다 높은 온도와 관련이 있다. 그 결과, 온천과 같은 화산 환경에 사는 세균으로부터 얻은 효소는 고온에서 기능을 할 수 있는 능력 때문에 매우 중요하며, 효소 촉매 반응을 매우 빠른 속도로 일어날 수 있게 한다.
효소는 보통 기질보다 훨씬 더 크다. 효소의 크기는 단지 62개의 아미노산 잔기를 가지고 있는 단량체인 4-옥살로크로톤산 호변이성질화효소로부터 2,500개가 넘는 아미노산 잔기를 가지고 있는 동물의 지방산 생성효소까지 다양하다. 효소 구조의 작은 부분(약 2~4개의 아미노산)만이 촉매 작용에 직접적으로 관여하는데, 이 부위를 촉매 부위라고 한다. 이러한 촉매 부위는 잔기들이 기질을 배향시키는 하나 이상의 결합 부위 옆에 위치한다. 촉매 부위와 결합 부위는 함께 효소의 활성 부위를 구성한다. 효소 구조의 나머지 대부분은 활성 부위의 정확한 방향 및 역학 관계를 유지하는 역할을 한다.
일부 효소에서는 촉매 작용에 아미노산이 직접적으로 관여하지 않는 대신에 보조 인자와 결합하고 그 방향을 정하는 역할을 한다. 효소 구조는 또한 작은 분자의 결합이 효소의 활성을 증가 또는 감소시키는 입체구조적 변화를 일으키는 다른 자리 입체성 조절 부위를 포함할 수 있다.
리보자임이라고 불리는 소수의 RNA 기반 생물학적 촉매가 존재하며, 리보자임은 단독으로 또는 단백질과 복합체를 형성하여 작용할 수 있다. 리보자임들 중 가장 일반적인 것은 촉매 기능을 가진 RNA와 단백질의 복합체인 리보솜이다.
반응 메커니즘 > 기질의 결합

효소는 화학 반응을 촉매하기 전에 기질과 결합해야 한다. 효소는 보통 어떤 기질과 결합하고, 기질의 화학 반응을 촉매하는데 있어서 특이성이 있다. 특이성이란 기질 및 기질과 경쟁하는 분자들을 식별할 수 있는 효소의 능력을 말한다. 특이성은 상보적인 구조, 전하 및 친수성/소수성을 갖는 포켓에 기질이 결합함으로써 충족된다. 따라서 효소는 화학선택성, 위치선택성, 입체특이성이 매우 비슷한 기질 분자들을 구별할 수 있다.
가장 높은 특이성과 정확성을 보여주는 일부 효소들은 게놈의 복제 및 발현에 관여한다. 이들 효소들 중 일부는 "교정" 기작을 가지고 있다. 여기서 DNA 중합효소와 같은 효소는 첫 번째 단계에서 반응을 촉매한 다음, 두 번째 단계에서 생성물이 올바른지를 확인한다. 이러한 두 단계 반응은 높은 정확도를 가지고 있는 포유류의 DNA 중합효소에서 평균적으로 1억 회의 반응당 오류 횟수가 1회 미만의 오류률을 나타내도록 한다. 이와 유사한 교정 기작은 RNA 중합효소, 아미노아실 tRNA 합성효소, 리보솜에서도 발견된다.
반대로, 일부 효소들은 광범위한 기질 특이성을 가지며, 다양한 생리학적 관련 기질들에 작용하는 효소 다중기능성(enzyme promiscuity)을 나타낸다. 많은 효소들은 우연하게 일어나는 작은 부차적인 활성(예: 분자진화의 중립설)을 가지고 있는데, 이것은 새로운 기능의 진화적 선택에 대한 출발점이 될 수 있다.
반응 메커니즘 > 기질의 결합 > 자물쇠와 열쇠 모델

관찰된 효소의 특이성을 설명하기 위해 에밀 피셔는 1894년에 효소와 기질이 서로 정확하게 들어맞는 상호보완적이고 기하학적으로 특이적인 형태를 가지고 있다고 제안했다. 이러한 모델을 보통 자물쇠와 열쇠 모델이라고 한다. 자물쇠와 열쇠 모델은 효소의 특이성을 설명하지만, 효소가 반응을 촉매하면서 달성되는 전이 상태의 안정성은 설명하지 못한다.
반응 메커니즘 > 기질의 결합 > 유도 적합 모델

1958년에 다니엘 코쉬랜드(Daniel Koshland)는 자물쇠와 열쇠 모델에 대한 수정을 제안했다. 효소는 다소 유연한 구조이기 때문에 활성 부위는 기질이 효소와 상호작용을 함에 따라 계속해서 구조를 바꿀 수 있다. 결과적으로 기질은 효소의 고정된 활성 부위에 단순히 결합하는 것이 아니다. 활성 부위를 구성하는 아미노산 곁사슬들은 효소가 촉매 작용을 수행할 수 있는 정확한 위치로 자리잡게 된다. 글리코시데이스와 같은 일부 경우에 기질 분자도 활성 부위로 들어가면서 모양이 약간 변화하기도 한다. 활성 부위는 기질이 완전하게 결합할 때까지 계속해서 변화하며 완전히 결합되면 최종적인 형태와 전하 분포가 결정된다. 유도 적합은 입체구조적 교정 기작을 통해 분자 간의 경쟁 및 혼선이 존재하는 경우에 분자 인식의 충실도를 향상시킬 수 있다.
반응 메커니즘 > 촉매작용

효소 촉매작용 및 전이 상태 이론  문서를 참고하십시오.
효소는 여러 가지 방법으로 활성화 에너지를 낮춤으로서 반응 속도를 높일 수 있다(ΔG‡, 깁스 자유 에너지).
전이 상태를 안정화시킴:
활성화 에너지를 낮추기 위해 전이 상태에서 상호보완적인 전하 분포로 환경을 조성한다.
대체 반응 경로를 제공함:
일시적으로 기질과 반응하여 공유 결합된 중간생성물을 형성하여 전이 상태에서의 활성화 에너지를 낮춘다.
기질의 바닥 상태를 불안정하게 만듦:
결합된 기질을 전이 상태의 형태로 변형시켜 전이 상태에 도달하는데 필요로 하는 에너지를 감소시킨다.
기질을 반응이 일어날 수 있는 적절한 위치에 배치시켜 반응 엔트로피 변화를 감소시킨다. 이 메커니즘이 촉매작용에 미치는 영향은 상대적으로 작다.
효소는 이러한 여러 가지 메커니즘을 동시에 사용할 수 있다. 예를 들어, 트립신과 같은 프로테이스는 촉매 삼잔기를 사용하여 공유결합성 촉매작용을 수행하고, 산소 음이온 구멍을 사용하여 전이 상태에서 전하의 축적을 안정화시키며, 기질인 물을 사용하여 가수분해를 수행한다.
반응 메커니즘 > 동역학

단백질 동역학  문서를 참고하십시오.
효소는 경직되고, 정적인 구조가 아니다. 대신에 효소는 내부에 복잡한 역동적인 움직임을 가지고 있다. 즉, 개별 아미노산 잔기, 단백질 루프를 형성하는 잔기들의 그룹, 2차 구조의 단위, 심지어 전체 단백질 도메인과 같은 효소 구조의 일부분의 움직임을 의미한다. 이러한 움직임들은 평형 상태에서 상호 변환하는 약간 다른 구조의 입체 구조적 변화를 유발한다. 이와 같은 입체구조적 변화 내의 다른 상태들은 효소 기능의 다른 측면들과 연관될 수 있다. 예를 들어, 다이하이드로폴산 환원효소의 상이한 입체 구조는 촉매 주기에서 기질의 결합, 촉매 작용 보조 인자의 방출, 생성물의 방출과 관련된다.
반응 메커니즘 > 다른 자리 입체성 조절

이 부분의 본문은 다른 자리 입체성 조절입니다.
다른 자리 입체성 조절 부위는 활성 부위와 구별되는 효소의 주머니로 세포 환경의 분자들과 결합한다. 이러한 분자들은 활성 부위로 전달되는 효소의 변형이나 동역학에서 입체 구조의 변화를 일으켜 효소의 반응 속도에 영향을 미친다. 이와 같은 방식으로 다른 자리 입체성 조절 상호작용은 효소를 저해하거나 활성화시킬 수 있다. 효소의 대사 경로에서 대사 산물의 이전 단계 또는 이후 단계와의 다른 자리 입체성 조절 상호작용은 피드백 조절을 유발하고, 나머지 대사 경로를 통한 흐름에 따라 효소의 활성을 변화시킨다.
보조 인자

이 부분의 본문은 보조 인자입니다.
일부 효소들은 단백질로만 이루어져 있다. 대다수의 효소들은 보조 인자라고 불리는 비단백질 분자를 효소의 활성을 위해 필요로 한다. 보조 인자는 무기 화합물(예: 금속 이온, 철-황 클러스터) 또는 유기 화합물(예: 플라빈, 헴)일 수 있다. 이러한 보조 인자들은 여러 가지 목적으로 사용되는데, 예를 들어 금속 이온은 활성 부위 내에서 친핵체를 안정화시키는데 도움을 줄 수 있다. 유기 보조 인자는 일반적으로 반응이 끝나면 효소의 활성 부위에서 분리될 수 있는 조효소이거나, 효소와 강하게 결합되어 있는 보결분자단일 수 있다. 유기 보결분자단은 공유 결합될 수 있다(예: 피루브산 카복실화효소에서의 비오틴).
보조 인자를 포함하고 있는 효소의 예로 탄산무수화효소가 있으며, 탄산무수화효소는 활성 부위의 일부분에 아연 보조 인자가 결합되어 있다. 이렇게 강하게 결합된 이온 또는 분자는 일반적으로 활성 부위에서 발견되며, 촉매 작용에 관여한다. 예를 들어, 플라빈 및 헴 보조 인자는 산화환원 반응에 관여한다.
보조 인자를 필요로 하는 효소에서 보조 인자를 제외한 효소의 단백질 부분을 주효소(主酵素, apoenzyme)라고 한다. 주효소와 보조 인자가 결합해 완전한 효소 활성을 갖는 상태를 전효소(全酵素, holoenzyme)라고 한다. 또한 전효소라는 용어는 DNA 중합효소와 같은 여러 개의 단백질 소단위체를 가지고 있는 효소에 사용할 수도 있는데, 여기서 전효소는 효소 활성에 필요한 모든 소단위체들을 포함하고 있는 완전한 복합체를 의미한다.
보조 인자 > 조효소

조효소는 약하게 또는 강하게 효소와 결합할 수 있는 작은 유기 분자이다. 조효소는 어떤 효소에서 다른 효소로 작용기를 운반한다. 이에 대한 예로는 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드(NAD+), 니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드 인산(NADP+) 및 아데노신 삼인산(ATP) 등이 있다. 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN), 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD), 티아민 피로인산(TPP), 테트라하이드로폴산(THF)과 같은 일부 조효소들은 비타민으로부터 유래한다. 이러한 조효소들은 체내에서 신생합성으로 합성될 수 없으며, 밀접하게 관련된 화합물(비타민)은 반드시 식사를 통해 섭취해서 얻어야 한다. 조효소가 운반하는 작용기들은 다음과 같다.
NAD+ 또는 NADP+는 수소화물(H−)을 운반한다.
ATP는 인산기를 운반한다.
조효소 A는 아세틸기를 운반한다.
폴산은 폼일기, 메테닐기, 메틸기를 운반한다.
S-아데노실메티오닌은 메틸기를 운반한다.
효소 작용의 결과로 조효소가 화학적으로 변하기 때문에 보조 효소를 다양한 효소들에 공통적인 특별한 종류의 기질 또는 두 번째 기질로 간주하는 것이 유용하다. 예를 들어, 약 1,000가지의 효소들이 조효소로 NADH를 사용하는 것으로 알려져 있다.
NADH 및 NADPH의 높은 가격은 산업적 생명공학 공정에서 보조인자 의존성 효소를 사용하는 데 있어 경제적인 관점에서 볼 때 단점입니다. 따라서 값싼 합성 생체 모방 보조 인자의 개발은 전략적으로 중요한 연구 과제입니다.
조효소는 대개 지속적으로 재생되며, 그 농도는 세포 내에서 일정 수준으로 유지된다. 예를 들어, NADPH는 오탄당 인산 경로 및 메티오닌 아데노실트랜스퍼레이스에 의한 S-아데노실메티오닌을 통해 재생된다. 이러한 지속적인 재생은 소량의 조효소가 매우 집중적으로 사용될 수 있음을 의미한다. 예를 들어, 사람이 하루에 사용하는 ATP의 총량은 자신의 몸무게보다 더 많다.
열역학

이 부분의 본문은 열역학적 평형 및 화학 평형입니다.
모든 촉매와 마찬가지로, 효소는 반응의 화학 평형에는 영향을 주지 않는다. 효소가 존재할 때도 효소가 없을 때와 마찬가지로 같은 방향으로 반응이 진행되며, 단지 반응 속도가 더 빨라진다. 예를 들어, 탄산무수화효소는 반응물의 농도에 따라 양방향으로 반응을 촉매한다.
반응 속도는 생성물로 전환시키기 위한 전이 상태를 형성하는데 필요한 활성화 에너지에 따라 달라진다. 효소는 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 첫째, 효소-기질 복합체(ES 복합체)를 형성하여 활성화 에너지를 낮춘다. 둘째, 효소는 효소가 없을 때의 반응에 비해 더 적은 에너지가 필요하도록 전이 상태를 안정화(ES‡)시킨다. 마지막으로 효소-생성물 복합체(EP 복합체)는 해리되어 생성물을 방출한다.
효소는 두 개 이상의 반응들을 짝지을 수 있으므로 열역학적으로 유리한 반응을 이용하여 열역학적으로 불리한 반응을 진행시켜서 생성물의 결합된 에너지를 기질보다 낮출 수 있다. 예를 들어, ATP의 가수분해는 종종 다른 화학 반응을 일으키는데 사용된다.
효소의 활성화 에너지

이 부분의 본문은 활성화 에너지입니다.
효소의 활성화 에너지 > 엔트로피와 깁스 자유 에너지

엔트로피란 화학 반응계에서 구성 성분들의 무질서도를 나타내는 것이다. 화학 반응계에서는 이런 엔트로피의 변화를 ΔS로 표시한다. 무작위성이 증가될 때는 ΔS가 양의 값이 되고, 무작위성이 감소할 때는 ΔS가 음의 값이 된다.
일에 실제로 이용할 수 있는 에너지를 자유 에너지라고 한다. 깁스는 화학 반응에서 이러한 에너지 변화와 관련된 이론을 제시했다. 닫힌 반응계에서 화학 반응은 평형이 될 때까지 자발적으로 진행한다. 이런 상황에서 일정한 온도, 압력에서 반응계가 초기상태에서 평형상태로 변화됨에 따른 에너지 변화가 자유 에너지 변화가 된다.
그것을 식으로 나타낸 것이 G=H-TS이다. G는 자유 에너지를 나타내는 것이며, 이 자유 에너지의 양은 엔탈피(H), 엔트로피(S), 절대온도(T)를 통해 결정된다. 즉, 어떤 화학 반응이 일정한 온도에서 일어날 때, 자유 에너지의 변화는 ΔH(붕괴되거나 형성되는 화학결합과 비공유결합성 상호작용의 종류와 수에 의해 결정됨)와 무작위성의 변화인 ΔS에 의하여 결정되는 것이다(ΔG = ΔH - TΔS).
ΔG의 크기는 특별한 화학 반응이나 반응계가 초기의 평형으로부터 얼마나 멀어져 있는가에 의존한다. 화학 반응에 관계되는 각각의 화합물은 결합의 종류와 수에 관계되는 일정량의 위치 에너지를 가지고 있다. 자유 에너지의 감소 반응은 자발적으로 일어나는 반응으로, 생성물은 기질보다 더 적은 자유 에너지를 가지므로 반응이 일어남에 따라 자유 에너지를 방출하고 일을 할 수 있다. 이 때 방출된 에너지의 일부만이 일을 수행하는데 사용된다. 이와 다르게 자유 에너지의 증가 반응은 에너지를 흡수하는 반응이다.
생물학적으로 보았을 때 세포의 중요 기능을 수행하는 단백질과 같은 거대분자들의 형성에 필요한 자유 에너지는 양(+)의 값이다. 열역학적으로 불리한 반응, 바꾸어 말하면 에너지 요구 반응(자유 에너지의 증가 반응)을 수행하기 위하여 세포는 이 반응을 자유 에너지를 방출하는 다른 반응(자유 에너지의 감소 반응)과 짝지어 일어나게 함으로써, 전체 과정이 자유 에너지의 감소 반응으로 되고, 그 결과 자유 에너지 변화의 총합은 음(-)의 값이 된다. 이와 같이 자유 에너지의 감소 반응과 자유 에너지의 증가 반응이 짝지어지는 것은 생물의 반응계에서 에너지 교환에 절대적으로 중요하다.
효소의 활성화 에너지 > 반응 속도

이 부분의 본문은 반응 속도입니다.
효소의 활성화 에너지 > 반응 속도 > 반응 속도에 대한 정확한 열역학적 정의

특정한 화학 반응의 속도는 기질의 농도와 속도상수(일반적으로 k로 표시함)에 의하여 결정된다. 기질(S)로부터 생성물(P)로의 단일분자의 반응에서, 반응 속도(V)는 단위 시간당 반응하는 기질의 양을 의미하고 다음의 식으로 표시된다(V=k[S]).
이 반응에서 반응 속도는 단지 기질의 농도에 의해서만 변한다는 것을 알 수 있다. 이와 같은 반응을 1차 반응이라 한다. 속도상수 k는 주어진 조건(PH, 온도 등)에서 반응의 확률을 나타내는 비례 상수이다. 여기에서 k는 1차 속도 상수가 되고 그 단위는 시간의 역수(s-1)가 된다.
2차 반응이란 반응 속도가 서로 다른 2가지 화합물의 농도에 의해 결정되거나, 같은 화합물이라도 2개의 분자가 반응에 참여할 때를 의미한다. 이 때 k는 2차 속도 상수가 된다. 이 반응 속도식은 다음과 같이 나타낼 수 있다(V=k[S1][S2]).
여기에 전이 상태 이론을 적용하면, 속도상수와 활성화 에너지가 관련되는 식이 유도된다.
k = kT/h e^{-{\Delta G} \over {RT}} (k는 볼츠만 상수, h는 플랑크 상수)
이 식에서 중요한 것은 속도상수 k와 활성화 에너지 ΔG는 지수 함수적인 반비례의 관계에 있다는 것이다. 식에 따라 활성화 에너지가 낮으면 반응 속도는 증가하고, 활성화 에너지가 높으면 반응 속도는 감소하는 것을 알 수 있다.
효소의 활성화 에너지 > 반응 속도 > 효소의 활성화 에너지의 변화와 반응 속도의 관계

화학 반응에서 반응의 시작점을 바닥 상태라고 부르는데, 이것은 주어진 조건에서 계에 의하여 주어지는 자유 에너지이다. 기질의 바닥 상태에서 자유 에너지와 생성물의 바닥 상태에서 자유 에너지의 차이가 둘 사이의 평형을 결정한다.
기질과 생성물의 사이에는 에너지 장벽이 존재한다. 반응이 진행되기 위해서는 분자를 이 에너지 장벽보다 높은 에너지 상태까지 높여주어야 한다. 에너지가 제일 높은 지점에 분자가 위치한 것을 전이 상태라고 한다. 전이 상태는 결합의 파괴와 형성 그리고 전하의 변화라고 하는 것이, 기질에도 생성물에도 균등하게 진행될 수 있는 어떤 시점에 도달한 순간을 가리킨다.
바닥 상태와 전이 상태의 에너지의 차를 활성화 에너지(ΔG)라고 부른다. 반응 속도는 이 활성화 에너지에 의하여 좌우된다.
온도를 높여 주게 되면 반응 속도는 증가하는데, 이러한 상태는 에너지의 장벽을 넘어가는데 충분한 에너지를 가지고 있는 분자의 수가 많아지기 때문이다. 또한 활성화 에너지는 촉매를 가해 줌으로써 낮출 수 있다. 촉매는 반응의 활성화 에너지를 낮추어 줌으로써 반응 속도를 증가시킨다. 효소는 촉매의 일종인 생체촉매로서 반응 속도를 증가시킨다.
활성화 에너지는 세포가 계속해서 살아가는데 있어서 대단히 중요하다. 분자는 활성화 에너지가 높을수록 안정하며, 만일 이러한 에너지의 장벽이 없다면 복잡한 구조를 가지고 있는 생체 거대분자는 좀 더 단순한 분자의 형태로 자발적으로 변화되어 버릴 것이다. 또한 세포가 가지고 있는 복잡하면서도 고도의 질서를 유지하고 있는 구조나 대사 경로는 존재 할 수 없게 된다. 세포는 효소를 이용하여 살아가는데 필요한 반응에 대해 선택적으로 활성화 에너지를 낮출 수 있도록 진화되어 온 것이다.
효소의 활성화 에너지 > 결합 에너지 > 결합 에너지와 그 작용기작

효소가 특이적 반응에서 오는 활성화 에너지를 극도로 낮출 수 있는 이유는 결합 에너지에 있다. 활성화 에너지를 낮추는데 필요한 대부분의 에너지는 일반적으로 기질과 효소 사이의 약한 결합인 비공유결합들로부터 얻어진다.
효소는 특이적인 효소-기질 복합체(ES 복합체)를 형성한다는 점에서 많은 다른 촉매들과 구별된다. 이 효소-기질 복합체에서 기질과 효소의 결합 방식은 단백질 분자의 구조를 안정화시키는 요인인 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합 등에 의존한다. 이들 결합들은 효소-기질 복합체 내부에 약한 결합들을 형성함으로써 이러한 상호작용을 안정화시킬 정도의 적은 자유 에너지가 방출된다. 이와 같은 효소-기질 상호작용에 의하여 얻어진 에너지를 결합 에너지라고 부른다. 이 결합 에너지의 의미는 단지 효소-기질간의 상호작용의 안정화에만 국한되지 않는다. 결합 에너지는 효소가 반응의 활성화 에너지를 낮추는 데 사용되는 자유 에너지의 중요한 공급원이다.
효소가 반응을 촉매하기 위해서는 반응의 전이 상태에서 기질과 상보적이 되어야만 한다. 다시 말하면 기질과 효소 간의 최적의 관계(약한 상호작용)는 전이 상태에서만 생길 수 있다. 일부의 약한 상호작용이 효소-기질 복합체에서 형성되며, 기질과 효소간의 약한 상호작용에 의한 완전히 상보적인 결합은 반응이 전이 상태가 되어서야 비로소 형성되는 것이다.
이 결합을 형성할 때에 방출되는 결합 에너지의 일부가 에너지 장벽을 뛰어넘는 데에 필요한 에너지의 일부로서 사용된다. 반응이 일어나기 어렵게 하는 활성화 에너지와 반응이 일어나기 쉽게 하는 결합 에너지의 차이가 알짜 활성화 에너지가 된다. 전이 상태는 기질이 에너지 장벽의 꼭대기에 있는 대단히 짧은 시간인데, 효소가 촉매하는 반응의 경우에 에너지 장벽의 높이가 아주 낮기 때문에 효소 반응은 비효소 반응보다 반응 속도가 훨씬 빠른 것이다.
여기서 가장 중요한 효소 반응의 원리는 효소와 기질 간의 약한 결합이 효소 촉매 반응의 주요한 에너지원이 된다는 것이다. 이와 같은 반응에서 효소와 약한 상호작용에 관여하고 있는 기질의 부분은 절단 부위나 변화를 받는 부위와 다른 곳에 있다. 따라서 전이 상태에서 처음으로 형성되는 약한 상호작용이 촉매 반응의 진행에 가장 중요한 역할을 하게 된다.
효소의 활성화 에너지 > 결합 에너지 > 결합 에너지의 효소 반응 메커니즘에 대한 역할 정리

결합 에너지는 촉매 반응에 필요한 에너지를 공급할 뿐 아니라 반응의 특이성을 확보하는 데에도 관련되어 있다. 기질 특이성이란 효소와 반응하고자 경쟁하는 두 가지의 유사한 기질을 식별할 수 있는 효소의 능력을 말한다. 즉, 이러한 기질 특이성은 효소와 그 기질 분자 간에 많은 부분 혹은 기질이 되는 거의 모든 부분의 구조적인 면에서 다수의 약한 결합이 형성되어 만들어지는 것이다.
기질이 효소에 결합함으로써 엔트로피가 감소한다. 결합 에너지는 기질이 반응하는데 필요한 적절한 배치를 유지하도록 해준다.
기질과 효소 사이에 약한 결합이 형성됨으로써 기질은 탈용매화된다.
전이 상태에서 형성되는 약한 상호작용에 의한 결합 에너지는 전자의 재배치에 의한 뒤틀림을 이용하여 기질이 반응하는 것을 열역학적으로 보상한다.
기질과 효소 사이에 부분적으로 여러 개의 약한 상호작용이 새로이 형성되면서 효소의 입체 형태의 변화가 유도된다.