stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
중화항공 605편 추락 사고
기타

당시 기대 중 최신예로 서비스에 들어간 보잉 747-400기였다. 기체 등록번호는 B-165, 일련번호는 24313/977로 동년 6월 8일부터 본격적으로 운용이 시작되었다. 그러나 해당 사고 항공기는 사고 직후 관당부두에서 대진해역에 머물렀으며 꼬리 수직의 날개가 활주로를 이용해 승강하고 있는 해당 항공기에 지장을 줄 요인이 있기 때문에 해당 항공 당국과 사고 조사반 등은 먼저 폭파 및 이동을 차단시켰다. 사고 여객기는 2주일이 지나서 물속에서 발진해 근우지만에 있는 계류장으로 옮겨 멈췄다. 기체가 오랫동안 바닷물에 잠겨 있었기 때문에, 중화항공은 이 여객기를 복구하지 않기로 결정했다. 사후항기 공사는 80만여 홍콩달러(약 1억7000만원)를 들여 잔해를 사들여 아직 사용 가능한 부분을 떼어내 같은 기종의 부품으로 사용했고, 이로써 세계에서 최초로 퇴역한 보잉 747-400 항공기 1호가 성립되었다.
같이 보기

에어프랑스 358편 추락 사고
중국민항 301편 추락 사고
중화항공 642편 추락 사고
| v t e←1992년· 1993년 (1993) 항공 사고 ·1994년→ |
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 4월 27일 잠비아 축구 국가대표팀 항공기 참사  7월 26일 아시아나항공 733편  11월 4일 중화항공 605편 
바다에서 건저낸 사고기
마리아로사 델라 코스타

| 마리오로사 델라 코스타 Mariarosa Dalla Costa |
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출생: 1943년
성별: 여성
국적: 이탈리아
직업: 페미니스트
마리오로사 델라 코스타(Mariarosa Dalla Costa, 1943년 ~ )는 이탈리아의 자율주의 페미니스트이다. 가사를 자본의 기능에 필요한 재생산노동으로 규정함으로써 '가사노동 논쟁'을 일으킨 저서 '여성 권력과 공동체의 전복'(The Power of Women and the Subversion of the Community, 1972년)의 공동 저자로 유명하다.
| 전거 통제  |
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국제:  ISNI  VIAF  월드캣 
국가:  노르웨이  프랑스  BnF 데이터  카탈루냐  독일  이탈리아  이스라엘  미국  일본  한국  네덜란드 
학술:  CiNii 
기타:  IdRef
코멧 (프로그래밍)

코멧(comet)은 장시간 HTTP 요청을 대기하더라도 브라우저가 명시적으로 요청을 하지 않으면서 웹 브라우저가 데이터를 브라우저에 푸시할 수 있게 하는 웹 애플리케이션 모델이다. 코멧은 이러한 상호작용을 달성하기 위해 여러 기법을 두루 아우르는 포괄적 용어이다. 이러한 모든 방식들은 기본적이지 않은 플러그인들이 아닌, 자바스크립트처럼 브라우저 내에 기본적으로 포함되는 기능들에 의존한다. 코멧 접근은 브라우저가 한 번에 완전한 웹 페이지를 요청하는 원래 모델의 웹과는 차이가 있다.
웹 개발에 코멧 기술 사용 시 "코멧"이라는 단어는 여러 기법들을 뜻하는 신조어로 간주된다. 코멧은 여러 개의 다른 이름으로 부르는데, 이를테면 에이젝스 푸시(Ajax Push),
리버스 에이젝스(Reverse Ajax), 투 웨이 웹(Two-way-web), HTTP 스트리밍(HTTP Streaming),, HTTP 서버 푸시
등이 있다. "코멧"이라는 용어는 두문자어는 아니며 알렉스 러셀(Alex Russel)이 2006년 자신의 블로그 게시물 "Comet: Low Latency Data for the Browser"에서 새로 만든 용어이다.
같이 보기

푸시 기법
풀 기법
로동신문

비슷한 이름의 로동자신문에 관해서는 해당 문서를 참고하십시오.
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로동신문 2011년 11월 12일 발행분 앞면
종류: 일간 신문
소유주: 조선로동당
출판사: 로동신문사
편집장: 김병호
주필: 윤우철
창간: 1945년 11월 1일
언어: 한국어 (문화어) 영어 등
성향: 주체사상 선군정치
본사: 조선민주주의인민공화국 평양시 중구역 역전동
발행 부수: 600,000 (2015년)
웹사이트: www.rodong.rep.kp
1950년 6월 27일에 발행된 로동신문
《로동신문》(勞動新聞, 표준어: 노동신문)은 조선민주주의인민공화국을 대표하는 일간신문으로 발행 부수는 2015년 기준 60만 부이다. 1945년 11월 1일 《정로》(正路)라는 이름으로 창간되었고, 1946년 9월 지금과 같은 이름으로 제호를 변경했다. 조선로동당 중앙위원회의 기관지로, 신문사는 평양시 중구역 역전동에 있다. 지면은 매호 6쪽으로 구성되며, 조선중앙통신사의 보도를 인용하여 매일 발행된다. 책임주필은 윤우철이다.
개요 > 신년공동사설

김정일 집권 시기에 《로동신문》은 매년 1월 1일에 〈신년공동사설〉을 게재하고 있다. 신년공동사설은 로동신문의 매년 슬로건이나 시정 방침이 나타나는 사설이며, 김일성-김정일주의청년동맹의 기관지인 《청년전위》와 국방성(옛 이름 인민무력성)의 기관지인 《조선인민군》도 사설을 발표했다. 최근에는 홈페이지를 개설했다.
개요 > 국제 소식과 대남 소식란

국제 소식과 대남 소식란에서는 대한민국 정부를 반대하는 시위와 대한민국에서 일어난 자연 재해, 그리고 대한민국 정부 비판과 당국과 대한민국에서 진행되는 각종 회담와 통일행사에 대해서 싣고 있다. 국제 소식에서는 외국의 통신사의 보도문을 인용해서 기사를 편집하고 있다.
개요 > 인쇄

《로동신문》은 중질지를 사용해 대형판으로 발행되며, 1971년까지는 천리마체를 사용하다가 1972년에 김일성 국가주석 탄생 60돌을 기념하여 청봉체로 바뀌었다. 노동신문은 정부의 사설, 성명서, 논평서가 빠짐없이 나타난다. 인쇄는 평양직할시 중구역에 있는 평양종합인쇄공장에서 한다.
구입

《로동신문》은 조선로동당 선전선동부에서 의해서 편집된 후 각 지방의 체신국을 통해서 지방 당·인민위원회 비서들에게 전달된다. 개인이 구독하려면 신문구독값으로 북한의 화폐로 약 30원 (한화 약 270원, 달러로 약 0.2달러)을 내야한다. 1950년대까지 로동신문은 세로쓰기로 편집되었으나, 이후부터 가로쓰기를 채택하고 있다. 한편, 로동신문은 출판물 관련 무역회사 조선출판물수출입사와 조선계 교민이 운영하는 기업을 통해 판매되고 있다.2022년 7월 22일 윤석열 정부 에서 허용을 검토 하였다.
지면

1면: 조선민주주의인민공화국 국내외의 중요한 뉴스나 사설(사설에 대해서는 조선중앙방송, 평양방송, 조선의 소리 방송의 각 전파 매체에서도 방송된다).
2면: 사상 교양 기사
3면: 조선민주주의인민공화국 국내의 경제 기사
4면: 조선민주주의인민공화국 국내외의 뉴스
5면: 남조선 관련 기사
6면: 일본이나 미국 등 여러 나라의 기사(여기에 게재되는 논평은 라디오 방송으로 소개된다).
사진

로동신문사 청사
평양 지하철도에서 로동신문을 구독하고 있는 시민들
같이 보기

조선민주주의인민공화국의 신문
민주조선
새날신문
인민조선
조선신보
평양신문
조선인민군
청년전위
제임스 브래트

| 제임스 브래트 James Donald Brat |
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본명: 제임스 도널드 브래트
로마자 표기: James Donald Brat
출생: 1949년
성별: 남성
국적: 미국
학력: 캘빈 칼리지 졸업, 예일 대학교 Ph.D.
경력: 캘빈 칼리지 명예교수
직업: 역사가, 교수
소속: 캘빈 칼리지
제임스 브래트(James Donald Brat, 1949년 -)는 미국 캘빈 칼리지의 명예교수이며 아브라함 카이퍼 연구의 전문가이다. 캘빈 캘리지를 졸업하고 예일 대학교에서 "현대 미국에서 화란 칼빈주의"(Dutch Calvinism in Modern America)라는 논문제목으로 Ph.D.를 받고 2013년 아브라함 카이퍼의 전기를 출판하였다. 그는 식민지 시대의 미국 역사와 미국의 지식 종교사 연구에도 전문가이다.
소 카토

| 마르쿠스 포르키우스 카토 Marcus Porcius Cato Uticensis |
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본명: 마르쿠스 포르키우스 카토
로마자 표기: Marcus Porcius Cato Uticensis
출생: 기원전 95년
사망: 기원전 46년
성별: 남성
국적: 로마
경력: 로마 공화정 말기의 정치인
직업: 정치인, 철학자
카토의 입상, 19세기 프랑스,(루브르 박물관 소장)
마르쿠스 포르키우스 카토(Marcus Porcius Cato Uticensis, 영어: Cato the Younger, 기원전 95년 ~ 기원전 46년)은 소 카토라고 불리기도 하는데, 이는 같은 이름을 가진 대 카토의 증손자이기 때문이다. 로마 공화정 말기의 정치인으로 율리우스 카이사르와 대적하여 로마 공화정을 수호한 것으로 유명하고 스토아학파의 철학자이기도 하였다. 그는 당시 부패가 만연한 로마의 정치 상황에서 완고하고 올곧은, 청렴결백함의 상징적 인물로 유명했다.
생애 > 어린 시절

아버지는 마르쿠스 포르키우스 카토, 어머니는 리비아 드루사였다. 부모가 일찍 세상을 떠나자 외삼촌인 마르쿠스 리비우스 드루수스의 집에서 자랐는데 드루수스는 카토가 4살때 암살 당했다. 어린 시절부터 완고하고 강직함으로 유명하였다고 하며 술라는 어린 아이인 카토와 대화하기를 좋아했다고 전해진다. 유산을 상속 받은 다음에 그는 삼촌의 집을 떠나 스토아 철학과 정치학을 공부했는데 증조할아버지 대 카토처럼 청렴하고 검소한 생활을 했다. 춥고 비오는 날에도 최소한의 옷만 걸쳤고 꼭 필요할 때만 음식을 먹었고 시장에서 값싼 포도주만 먹었다고 하는데 충분한 유산이 있었음에도 철학적인 실천때문에 그렇게 검소하게 살았다.
기원전 72년 스파르타쿠스가 반란을 일으키자 일개 병사로 참전했고 기원전 67년 군사호민관으로 마케도니아에서 복부했는데 그곳에서도 언제나 솔선수범하고 병사들과 함께 동고동락하면서 복무했다.
생애 > 강직한 정치가

기원전 65년 로마로 돌아와 재무관이 되었고 이 때도 강직함으로 유명했는데 전임자들의 부정부패를 고발하고 특히 술라의 독재관시기 악명높았던 부하를 공금횡령으로 고발하여 정치적으로 어려움을 겪기도 했다. 원로원에 진출한 카토는 한번도 회의에 빠지지 않는 성실함과 꼼꼼한 의정활동을 했고 원래는 술라의 부하들의 모임이었던 "원로원파"를 공화정을 수호하는 정치집단으로 만드는 데 일조했다.
기원전 63년 이듬해의 호민관으로 당선된 그는 집정관 키케로를 도와 카틸리나 모반 사건을 해결하는 데 열중했는데 이때 율리우스 카이사르를 공격한 연애편지 사건의 일화는 유명하다. 카틸리나 사건이후 카토는 점점 그 세력을 키워가는 제1차 삼두정치의 주도 인물들에 대한 반대에 앞장섰다. 폼페이우스와 카이사르의 토지개혁 시도를 반대했고, 특히 카이사르가 5년임기의 갈리아 총독으로 떠나는 것에 대해 반대했으나 결국 실패했다.
한편 원로원파인 키케로를 실각시키는데 카토가 방해물이 되자 삼두정치파는 기원전 58년 카토를 키프로스의 총독으로 보냈다. 2년후 로마로 돌아온 카토는 계속해서 삼두정치에 반대했고 기원전 53년 크라수스가 죽고 삼두정치가 위기에 처하자 폼페이우스를 카이사르와 떼어놓는 데 전념했다. 기원전 51년 카토는 집정관직에 도전했으나 청렴한 선거운동으로 당선에 실패했다.
생애 > 내전과 카토의 죽음

기원전 49년 카토는 폼페이우스가 원로원파에게 완전히 쏠리도록 지원했고 카이사르가 갈리아에서 군대를 해산하고 민간인 신분으로 로마로 귀환하라는 명령을 원로원에서 발의하는 데 성공했다. 카이사르는 공화정의 적으로 규정되었고, 율리우스 카이사르는 "주사위는 던져졌다"고 선언한 뒤 루비콘강을 넘었다. 이탈리아반도를 빠른 속도로 내려오는 카이사르의 기세에 눌려 "원로원파" 중 대다수는 로마를 버리고 달아났고 카토는 시칠리아 방어를 맡았으나 결국 디라키움으로 도망가 폼페이우스와 합류했다. 그는 술라에게서 카이사르에게는 수많은 마리우스가 있다는 충고와, 율리우스 카이사르의 술라파 숙청과 폼페이우스 제거 기도 등을 보고 그가 독재자가 되리라고 확신했다.
기원전 48년 디라키움 공방전과 이어 벌어진 파르살루스 전투에서 카토는 키케로와 함께 디라키움의 항구를 지키는 임무를 맡았다. 파르살루스에서 폼페이우스가 패배하자 카토는 메텔루스 스키피오와 함께 패잔병을 이끌고 아프리카에 도착해 우티카에서 세력을 규합했다. 폼페이우스는 이집트에서 죽고 나머지 원로원파 군대는 기원전 46년 탑수스 전투에서 카이사르와 맞섰다. 카토는 탑수스 전투에서 우티카의 항구를 지키는 임무를 맡고 있었는데 탑수스의 패배를 알고나서 카토는 자신의 모든 가족과 요인들을 카이사르에게 보냈다.
4월 12일 카토는 오랜 적이었던 카이사르에게 항복하지 않고 자살을 결정했다. 그는 연회를 주최한 뒤, 플라톤의 《파이돈》을 읽으면서 스스로 배를 갈라 죽었다.
이후에 미친 영향

카토는 그 강직함과 청렴함으로 많은 사람들의 존경을 받았고 특히 로마 공화정의 이상을 구현하는 상징처럼 전설화되었다. 키케로는 지금은 남아있지 않은 〈카토〉를 썼고 이에 답하여 율리우스 카이사르는 〈안티-카토네스〉를 썼다고 전해지나 지금은 남아있지 않다. 제정으로 넘어간 로마시대에도 베르길리우스나 루카누스같은 작가들은 카토를 영웅시하고 미화했다.
르네상스 시대 이탈리아의 시인 단테도 그의 《신곡》에서 카토를 묘사하는데 여기서 카토는 연옥의 섬을 지키는 수호자로 묘사된다. 그 밖에 계몽주의 시대의 공화정 혁명시기에 카토는 다시 한번 공화정의 우상으로 역사의 각광을 받게 된다.
연표

기원전 95년 – 로마에서 태어남
기원전 67년 – 마케도니아에서 군사 복무
기원전 65년 – 재무관
기원전 63년 – 카틸리나의 모반
기원전 63년 – 호민관직
기원전 60년 – 카이사르의 집정관직 반대
기원전 59년 – 카이사르의 법안에 반대
기원전 58년 – 키프로스 총독 (기원전 58년말 / 기원전 56년 돌아옴)
기원전 55년 – 법무관직 도전했으나 실패
기원전 54년 – 법무관직 수행
기원전 51년 – 집정관직 도전했으나 실패
기원전 49년 – 카이사르의 내전 발발; 폼페이우스와 함께 그리스로 퇴각
기원전 48년 – 파르살루스 전투, 폼페이우스 패배; 아프리카로 도망함
기원전 46년 – 탑수스 전투 패배; 우티카에서 자살함
| v t e플루타르코스의 저작 |
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저작:  영웅전  모랄리아  위 플루타르코스 
영웅전:  그라쿠스 형제와 아기스 및 클레오메네스  누마와 리쿠르고스  데메트리오스와 안토니우스  데모스테네스와 키케로  디온과 브루투스  로물루스와 테세우스  루쿨루스와 키몬  리산드로스와 술라  세르토리우스와 에우메네스  아라토스 및 아르타크세르크세스와 갈바 및 오토  아리스티데스와 대 카토  알렉산드로스과 카이사르  알키비아데스와 코리올라누스  크라수스와 니키아스  테미스토클레스와 카밀루스  티몰레온과 파울루스  파비우스와 페리클레스  포키온과 소 카토  폼페이우스와 아게실라오스  펠로피다스 와 마르켈루스  푸블리콜라와 솔론  피로스와 마리우스  필로포이멘과 플라미니누스 
| 전거 통제  |
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국제:  FAST  ISNI  VIAF 2  월드캣 
국가:  노르웨이  스페인  프랑스  BnF 데이터  카탈루냐  독일  이스라엘  미국  스웨덴  체코  오스트레일리아  네덜란드  바티칸 
인물:  Deutsche Biographie  Trove 
기타:  IdRef
미녀는 괴로워 (영화)

이 문서는 2006년 하반기에 개봉한 대한민국의 영화에 관한 것입니다. 다른 뜻에 대해서는 칸나씨 대성공입니다! 문서를 참고하십시오.
| 미녀는 괴로워 200 Pounds Beauty |
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감독: 김용화
각본: 김용화, 노혜영
제작: 리얼라이즈픽쳐스, KM컬쳐
원작: 스즈키 유미코의 만화 미녀는 괴로워!
촬영: 박현철
편집: 박곡지, 노진원
음악: 이재학
배급사: 쇼박스㈜미디어플렉스
개봉일:  2006년 12월 14일 (2006-12-14) 
시간: 120분
국가:  대한민국
언어: 한국어
"미녀는 괴로워"는 2006년 하반기에 개봉한 대한민국의 영화이다.
캐스팅

주진모 : 한상준 역
김아중 : 강한나 / 제니 역
성동일 : 최 사장 역
김현숙 : 박정민 역
임현식 : 한나 아빠 역
이한위 : 이공학 역
지서윤 : 아미 역
박노식 : 자장면 스토커 역
명규 : 현덕 역
베니 : 핑크 역
정성윤 : 핑크 매니저 역
박휘순 : 철수 다이어트제품 판매 역
구본임 : 택시 아줌마 역
조석현 : 중고차 영업맨 역
노진원 : 방송국 AD 역
정민성 : 응급실 인턴 역
김영무 : 이공학 인턴 역
이수연 (우정출연)
이범수 : 택시기사 역 (특별출연)
김용건 : 최 회장 역 (특별출연)
이원종 : 꽃도령 역 (특별출연)
류승수 : 교통경찰 1 역 (특별출연)
김지석 : 숯검댕이 사우나기계 판매역 (특별출연)
사운드트랙

| 미녀는 괴로워 OST> Various Artists의 사운드트랙 음반 |
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출시: 2006년 12월 14일 (2006-12-14)
포맷: CD, 디지털 다운로드, 스트리밍
레이블: (주)블렌딩
2006년 12월 14일에 블렌딩을 통해서 발매됐다.
| # | 제목 | 작사 | 작곡 | 편곡 | 재생 시간 |
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| 1. | Beautiful Girl (김아중) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 1:49 |
| 2. | 별 (유미) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 5:01 |
| 3. | Maria (김아중) | Jimmy Destri | Jimmy Destri | 이재학 | 3:07 |
| 4. | 슈퍼스타 (러브홀릭) | 이재학 | 이재학 | 러브홀릭 | 3:19 |
| 5. | Dance with my daddy (알렉스) | 이재학 알렉스 | 이재학 | 이재학 | 3:00 |
| 6. | You don't know I love you (유원형) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 4:08 |
| 7. | 튜울립 (Feat. 종휘) (베니(상상밴드)) | 베니(상상밴드) | 쇼기 |   | 3:19 |
| 8. | Miss Much You (유미) | Terry Lewis James Harris | Terry Lewis James Harris | 한재원 이재학 | 3:26 |
| 9. | Beautiful Girl (Teaser Ver.) (김아중) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 1:29 |
| 10. | 바보처럼 (김형중) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 4:01 |
| 11. | 별 (Original Dialog Ver.) (김아중) | 이재학 | 이재학 | 이재학 | 2:04 |
| 총 재생 시간: | 총 재생 시간: | 총 재생 시간: | 총 재생 시간: | 총 재생 시간: | 34:43 |
데이비드 로스 (정치인)

| 데이비드 앤서니 로스 David Anthony Laws |
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출생: 1965년 11월 30일
성별: 남성
국적: 영국
경력: 요빌 지역구 국회의원 (2001년~2015년), 내각장관, 대장부 수석장관, 학교소관 부장관, 내각부 부장관
직업: 정치인
소속: 자유민주당
데이비드 로스
데이비드 앤서니 로스 (David Anthony Laws, 1965년 11월 30일~)은 영국의 정치인이다. 영국 자유민주당 소속으로 2001년부터 2015년까지 요빌 지역구 국회의원을 역임하였으며, 3선의원 시절이던 2010년 내각장관으로도 임명되었다. 당시 대장부 수석장관으로 처음 임명되었으며 이후 학교소관 부장관, 내각부 부장관을 거쳤다. 내각부에서는 연립내각 협약에 따른 정책 시행을 위한 범부처 협력을 담당했다.
본래 투자은행에 다니던 금융인 출신으로, 자유민주당 입당 뒤 경제자문으로 일하다 정책연구이사에 올랐다. 2001년 총선 당시 패디 애시다운 의원의 뒤를 이어 요빌 지역구에 처음 후보로 나서 당선되었으며, 2004년에는 《오렌지 북: 자유주의를 되찾다》(The Orange Book: Reclaiming Liberalism)를, 2006년에는 《블레어 이후의 영국》 (Britain After Blair)을 공동집필했다. 2010년 영국 총선 이후 연정 협상에 자민당 대표로 참여하였으며, 이후 5년간 지속된 보수당과 자민당의 연립정부 출범에 기여하였다.
로스 의원은 대장부 수석장관으로 임명된 지 머지않아 의정활동 지출내역 공개로 물의를 빚었다. 의회기준 특권위원회는 "비록 의도하진 않았더라도 상당 기간 동안 연속적으로 심각한 규정위반"을 저질렀다고 판단했고, 의회기준위원회는 "규정위반을 의식한 상태에서 본인이나 본인 관계자에게 이득이 되는 청구를 했다는 증거는 없다"고 밝혔다. 논란 끝에 로스 의원은 17일 만에 장관직에서 물러났으며, 하원 표결로 7일간 의회로부터 정직처분되었다. 로스 의원은 영국 의정활동 지출 스캔들 동안 사임한 내각인사 6명 중 한 명으로 기록됐다.
| 전거 통제  |
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국제:  ISNI  VIAF  월드캣 
국가:  독일  이스라엘  미국  체코 
인물:  영국 의회 
기타:  IdRef
플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드

는 여기로 연결됩니다. 다른 뜻에 대해서는 FAD (동음이의) 문서를 참고하십시오.
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식별자
CAS 번호: 146-14-5 예
3D 모델 (JSmol): 퀴논 형태: Interactive image 세미퀴논 형태: Interactive image 하이드로퀴논 형태: Interactive image 플라빈-N(5)-옥사이드 형태: Interactive image
3DMet: B04792
바일슈타인레퍼런스: 1208946
ChEBI: CHEBI:16238 예
ChEMBL: ChEMBL1232653 아니오
DrugBank: DB03147 예
ECHA InfoCard: 100.005.149
EC 번호: 205-663-1
그멜린 레퍼런스: 108834
IUPHAR/BPS: 5184
KEGG: C00016 아니오
MeSH: Flavin-Adenine+Dinucleotide
PubChem CID: 643975
UNII: ZC44YTI8KK 예
CompTox Dashboard (EPA): DTXSID4048307 
 InChI InChI=1S/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16+,19-,20+,21+,26+/m0/s1 예[PubChem]Key: VWWQXMAJTJZDQX-UYBVJOGSSA-N 예[PubChem] 
 SMILES 퀴논 형태: c12cc(C)c(C)cc1N=C3C(=O)NC(=O)N=C3N2C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@@H]4[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O4)n5cnc6c5ncnc6N 세미퀴논 형태: c12cc(C)c(C)cc1N[C]3C(=O)NC(=O)N=C3N2C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)([O-])OP(=O)([O-])OC[C@@H]4[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O4)n5cnc6c5ncnc6N 하이드로퀴논 형태: c12cc(C)c(C)cc1NC=3C(=O)NC(=O)NC=3N2C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)([O-])OP(=O)([O-])OC[C@@H]4[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O4)n5cnc6c5ncnc6N 플라빈-N(5)-옥사이드 형태: c12cc(C)c(C)cc1[N+]([O-])=C3C(=O)NC(=O)N=C3N2C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@@H]4[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O4)n5cnc6c5ncnc6N 
성질
화학식: C27H33N9O15P2
몰 질량: 785.557 g·mol−1  
겉보기: White, vitreous crystals
log P: -1.336
산성도 (pKa): 1.128
염기도 (pKb): 12.8689
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨. 아니오 확인 (관련 정보 예아니오 ?)   정보상자 각주
플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(영어: flavin adenine dinucleotide, FAD)는 생화학에서 산화환원반응의 조효소이며, 보다 구체적으로 단백질의 보결분자단으로 물질대사에 있어서 몇 가지 중요한 효소 반응에 관여한다. 플라보단백질은 플라빈기를 함유하고 있는 단백질이며, 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)의 형태일 수 있다. 석신산 탈수소효소 복합체의 구성 성분 외에도 α-케토글루타르산 탈수소효소 및 피루브산 탈수소효소 복합체의 구성 성분을 포함하는 많은 플라보단백질들이 있다.
FAD는 플라빈-N(5)-옥사이드, 퀴논, 세미퀴논, 하이드로퀴논의 4가지 서로 다른 산화환원상태로 존재할 수 있다. FAD는 전자를 주거나 받아들임으로써 이들 상태들 사이에서 전환될 수 있다. FAD는 완전히 산화된 형태 또는 퀴논 형태에서 두 개의 전자와 두 개의 양성자를 받아서 FADH2(하이드로퀴논 형태)가 된다. 세미퀴논(FADH·)은 한 개의 전자와 한 개의 양성자를 각각 주거나 받아들임으로써 FADH2의 산화 또는 FAD의 환원에 의해 형성될 수 있다. 그러나 일부 단백질은 플라빈 보조 인자의 초과산화 형태인 플라빈-N(5)-옥사이드를 생성하고 유지한다.
역사

플라보단백질은 1879년에 우유의 성분을 분리함으로써 처음 발견되었다. 처음에는 우유에서 기원했고, 노란색 색소였기 때문에 락토크롬(lactochrome)이라고 불렸다. 과학계가 노란색 색소의 원인이 되는 분자를 확인하는 실질적인 진전을 이루는 데에는 50년이 걸렸다. 1930년대에는 많은 플라빈과 니코틴아마이드 유도체들의 구조가 발표되고, 산화환원반응의 촉매 작용에서 필수적인 역할을 하는 조효소에 대한 연구가 시작되었다. 독일의 과학자 오토 하인리히 바르부르크와 발터 크리스티안(Walter Christian)은 1932년에 세포 호흡에 필요한 효모에서 유래한 노란색 단백질을 발견했다. 그들의 동료인 후고 테오렐은 이 노란색 효소를 주효소()와 노란색 색소로 구분하고, 주효소만 또는 색소만으로는 NADH를 산화시킬 수 없었고, 주효소(apoenzyme)와 색소를 다시 섞으면 NADH를 산화시키는 효소 활성이 회복된다는 것을 보여주었다. 1937년에 테오렐은 이 색소가 효소의 보조 인자에 대한 최초의 직접적인 증거인 리보플라빈 인산 에스터인 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)라는 것을 확인했다. 1938년에 바르부르크와 크리스티안은 비슷한 실험을 통해 FAD가 D-아미노산 산화효소의 보조 인자라는 것을 발견했다. 니코틴아마이드와 수소화물의 전달을 연결시키고 플라빈을 발견한 바르부르크의 연구는 1940년대와 1950년대에 많은 과학자들이 수많은 생화학에서의 산화환원반응들을 발견하고, 이들을 시트르산 회로와 ATP 합성과 같은 대사 경로에서 함께 연결시키는 길을 열었다.
특성

플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD)는 아데닌 뉴클레오타이드(아데노신 일인산, AMP)와 인산기를 통해 함께 결합된 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)라는 두 가지 주요 부분으로 구성된다. 아데닌은 고리형 리보스의 1' 탄소에서 결합하고, 인산은 리보스의 5' 탄소에서 결합하여 아데닌 뉴클레오타이드를 형성한다. 리보플라빈은 아이소알록사진과 리비톨 사이의 탄소-질소(C-N) 결합에 의해 형성된다. 그 후에 인산기는 말단의 리비톨 탄소 상에 결합하여 FMN을 형성한다. 아이소알록사진과 리비톨 사이의 결합은 글리코사이드 결합으로 간주되지 않기 때문에 플라빈 모노뉴클레오타이드는 엄격한 의미로 뉴클레오타이드가 아니다. 그래서 다이뉴클레오타이드라는 이름은 오해의 소지가 있지만, 플라빈 모노뉴클레오타이드는 구조 및 화학적 특성에서 여전히 뉴클레오타이드에 매우 가깝다.
FAD는 2 H+ 및 2 e−를 얻어서 FADH2로 환원될 수 있다. 또한 FADH2는 1 H+ 와 1 e−를 잃어 버려서 FADH로 산화될 수 있다. FADH가 1 H+ 와 1 e−를 추가로 소실하면 FAD로 산화될 수 있다. 또한 FAD의 형성은 플라빈-N(5)-옥사이드의 환원 및 탈수를 통해 일어날 수 있다. 산화 상태에 기초하여 플라빈은 수용액에 있을 때 특정 색상을 취한다. 플라빈-N(5)-옥사이드(초과산화된)는 노란-오렌지색, FAD(완전히 산화된)는 노란색, FADH(반쯤 환원된)는 pH를 기준으로 파란색 또는 빨간색, 완전히 환원된 형태는 무색이다. 산화환원 형태를 바꾸는 것은 다른 화학적 특성에 큰 영향을 미칠 수 있다. 예를 들어 완전히 산화된 형태인 FAD는 친핵성 공격의 대상이고, 완전히 환원된 형태인 FADH2는 높은 분극률을 가지고, 반쯤 환원된 형태는 수용액에서 불안정하다. FAD는 방향족 고리 시스템이지만, FADH2는 그렇지 않다. 이것은 FADH2가 방향족 구조가 제공하는 공명을 통한 안정화 없이 에너지가 상당히 높다는 것을 의미한다. FADH2는 일단 산화되면 방향족성을 회복하고 이러한 안정화에 의해 나타나는 에너지를 방출하기 때문에 에너지 운반 분자이다.
FAD 및 그 변이체의 분광학적 특성은 자외선 가시광선 분광법 및 형광 분광법을 사용해 반응 모니터링을 수행해 조사할 수 있다. FAD의 각기 다른 형태는 흡광도 스펙트럼이 다르므로, 산화 상태의 변화를 쉽게 관찰할 수 있다. FAD에 대한 주요 국소 흡광도는 최대치는 450 nm에서 관찰되었으며, 흡광 계수는 11,300 이었다. 플라빈은 일반적으로 결합하지 않을 때 형광 활성을 갖는다(플라빈 핵산 유도체와 결합한 단백질을 플라보단백질이라 한다). 이러한 특성은 결합 상태에 놓였을 때 형광 활성의 소실을 관찰함으로써 단백질 결합 검사시 사용할 수 있다. 산화된 플라빈은 약 450 nm의 높은 흡광도를 가지며, 약 515~520 nm에서 형광을 낸다.
화학적 상태

생물체에서 완전히 산화된 형태인 FAD는 H− 및 e−의 수용체로, FADH는 수용체나 공여체로, 환원된 FADH2는 공여체로 작용한다. 아래의 도표는 일어날 수 있는 위치 에너지의 변화를 요약한 것이다.
위의 도표처럼 FAD의 다른 반응 형태들이 형성되고 소비될 수 있다. 이러한 반응들은 전자의 전달과 화학 결합의 생성/분해를 포함한다. 반응 메커니즘을 통해 FAD는 생물체 내에서의 화학 반응에 기여할 수 있다. 다음 그림들은 FAD가 관여할 수 있는 일부 반응들의 일반적인 형식을 보여준다.
메커니즘 1과 2는 하이드라이드를 얻는 것을 나타내며, 분자는 1개의 하이드라이드 이온에 해당하는 양을 얻는다. 메커니즘 3과 4는 라디칼의 형성 및 하이드라이드의 소실 과정이다. 라디칼은 전자쌍을 이루고 있지 않은 전자를 가진 원자를 포함하며, 화학적으로 반응성이 매우 크다. 하이드라이드의 소실은 이전의 하이드라이드를 얻는 과정의 역과정이다. 메커니즘 5와 6은 친핵성 첨가반응과 탄소 라디칼을 이용한 반응을 보여준다.
생합성

FAD는 리보플라빈에서 기원하는 또 다른 분자인 플라빈 모노뉴클레오타이드와 함께 효소 보조인자로서 중요한 역할을 한다. 세균, 균류, 식물은 리보플라빈을 생성할 수 있지만, 사람과 같은 다른 진핵생물들은 리보플라빈을 만드는 능력을 상실했다. 그러므로 사람은 비타민 B2로도 알려진 리보플라빈을 음식물에서 섭취해야 한다. 리보플라빈은 일반적으로 소장에서 흡수되고, 운반 단백질을 통해 세포로 운반된다. 리보플라빈 키네이스(EC 2.7.1.26)가 리보플라빈에 인산기를 추가하여 플라빈 모노뉴클레오타이드를 생성한 다음, FAD 합성효소가 아데닌 뉴클레오타이드를 부착시키는데 두 효소 모두 ATP를 필요로 한다. 세균은 일반적으로 한 개의 이기능성 효소를 가지고 있지만, 고균과 진핵생물은 보통 2개의 다른 효소를 사용한다. 최근의 연구는 세포기질과 미토콘드리아에 다른 아이소자임이 존재한다는 것을 보여준다. FAD는 세포기질과 미토콘드리아에서 모두 합성되고 필요한 곳으로 운반될 수 있는 것으로 보인다.
기능

플라보단백질의 산화환원 반응을 촉매하기 위해 플라빈 잔기의 독특하고, 다양한 구조를 이용한다. 플라빈은 여러 개의 산화환원 상태를 가지고 있기 때문에, 한 개 또는 두 개의 전자, 수소 원자 또는 하이드로늄 이온(H3O+)이 전달을 포함하는 과정에 참여할 수 있다. 또한 완전히 산화된 플라빈 고리의 N5와 C4a는 친핵성 공격을 받기 쉽다. FAD 잔기의 이온화와 변형의 다양성은 아이소알록사진 고리 시스템과 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD)를 포함하여 결합시 플라빈의 반응속도 매개변수를 크게 교란시키는 플라보단백질의 능력에 기인할 수 있다.
게놈(플라보프로테옴)에서 플라빈 의존성 단백질을 암호화하고 있는 유전자의 수는 생물 종에 따라 다르며, 0.1%~3.5%의 범위일 수 있으며, 사람은 90개의 플라보단백질을 암호화하고 있는 유전자를 가지고 있다. FAD는 플라빈의 보다 복잡하고 풍부한 형태이며, 전체 플라보프로테옴의 75% 및 사람에서 발현되는 플라보단백질들의 84%에 결합하는 것으로 보고되었다. 포유류의 다양한 배양 세포주에서 유리 플라빈 또는 비공유결합 플라빈의 세포 내 농도가 FAD(2.2~17.0 amol/세포), FMN(0.46~3.4 amol/세포)로 보고되었다.
FAD는 NAD+보다 더 플러스인 환원전위를 가지며, 매우 강력한 산화제이다. 세포는 C-C 결합을 알켄으로 탈수소화하는 것과 같은 에너지적으로 어려운 많은 산화반응에 이를 이용한다. FAD-의존성 단백질은 전자전달, DNA 복구, 뉴클레오타이드 생합성, 지방산의 베타 산화, 아미노산의 이화작용, CoA, CoQ, 헴기와 같은 보조 인자의 합성을 포함한 다양한 대사 경로에서 기능을 한다. 잘 알려진 반응 중 하나는 시트르산 회로의 일부이다. 석신산 탈수소효소(전자전달계의 복합체 II)는 유비퀴논을 유비퀴놀로 환원시키는 것과 석신산을 푸마르산으로 산화시키는 것을 짝지어 촉매하기 위해 효소에 공유결합된 FAD를 필요로 한다. 이러한 산화로부터 나오는 고에너지 전자는 FAD를 FADH2로 환원시킴으로써 저장된다. FADH2는 전자전달계를 통해 두 개의 고에너지 전자를 전달하고 다시 FAD로 산화된다. FADH2의 에너지는 산화적 인산화에 의해 1.5 당량의 ATP를 생성하기에 충분하다. 또한 지방산의 베타 산화 및 류신(아이소발레릴-CoA 탈수소효소), 아이소류신(짧은/가지사슬 아실-CoA 탈수소효소), 발린(아이소뷰티릴-CoA 탈수소효소), 리신(글루타릴-CoA 탈수소효소)과 같은 아미노산의 분해와 관련이 있는 아실-CoA 탈수소효소와 같이 FAD와 비공유결합을 하는 플라보단백질도 존재한다. 물질대사를 조절하는 FAD-의존성 효소의 또 다른 예로는 글리세롤 3-인산 탈수소효소와 퓨린 뉴클레오타이드의 분해에 관여하는 잔틴 산화효소가 있다. FAD의 다른 비촉매적 역할로는 플라보단백질에서 구조적 역할을 수행하거나, 생물 발광을 하는 세균에서 생체 시계, 성장, 빛의 발생을 조절하는 청색광 수용체와 관련된 역할도 있다.
플라보단백질

플라보단백질은 보결분자단으로 FMN 또는 FAD를 가지고 있으며, 이러한 보결분자단은 단단히 묶여 있거나 공유 결합으로 연결될 수 있다. 플라보단백질의 약 5~10% 만이 FAD와 공유 결합으로 연결되어 있고, 이들 효소는 더 강력한 산화환원력을 가지고 있다. 경우에 따라 FAD는 활성 부위에 대한 구조적 지지를 제공하거나 촉매 작용동안 중간생성물의 안정화를 제공할 수 있다. 이용가능한 구조 데이터에 기초하여, 알려져 있는 FAD-결합 부위는 200개 이상의 서로 다른 유형으로 분류될 수 있다.
사람에는 90 종의 플라보단백질이 있다. 이 중 약 84%는 FAD를 필요로 하고, 약 16%는 FMN을 필요로 하며, 5가지 단백질은 FAD와 FMN 둘 다를 필요로 한다. 플라보단백질은 자신의 산화환원력 때문에 주로 미토콘드리아에 위치한다. 전체 플라보단백질 중 90%는 산화환원반응을 수행하고(산화환원효소), 나머지 10%는 전이효소, 분해효소, 이성질화효소, 연결효소이다.
플라보단백질 > 탄소-헤테로 원자 결합의 산화 > 탄소-질소

모노아민 산화효소(MAO)는 노르에피네프린, 세로토닌, 도파민의 이화작용과 관련하여 생물학적으로 중요하기 때문에 광범위하게 연구된 플라보효소(flavoenzyme)이다. 모노아민 산화효소는 이민으로부터 알데하이드 또는 케톤으로 비효소적으로 가수분해함으로써 1차 아민, 2차 아민, 3차 아민을 산화시킨다. 비록 이러한 종류의 효소가 광범위하게 연구되었지만, 그 작용 메커니즘은 여전히 논쟁 중이다. 라디칼 메커니즘(radical mechanism)과 친핵성 메커니즘(nucleophilic mechanism)의 두 가지 메커니즘이 제안되었다. 라디칼 중간생성물의 존재를 나타내는 스펙트럼 또는 전자 스핀 공명에 대한 증거가 없기 때문에 라디칼 메커니즘은 일반적으로 잘 받아들여지지 않는다. 친핵성 메커니즘은 기질의 친핵성을 증가시킬 것으로 예상되는 2개의 티로신 잔기를 돌연변이시킨 부위 특이적 돌연변이 유발에 의해 지지되기 때문에 보다 더 선호된다.
플라보단백질 > 탄소-헤테로 원자 결합의 산화 > 탄소-산소

글루코스 산화효소(GOX)는 효소 결합 플라빈의 환원과 함께 β-D-글루코스의 D-글루코노--δ-락톤으로의 산화를 촉매한다. 글루코스 산화효소는 각각의 소단위체가 하나의 FAD-분자와 결합하고 있는 호모다이머(homodimer)로 존재한다. 결정 구조는 FAD가 이량체 경계면 근처의 효소의 깊은 곳에 결합한다는 것을 보여준다. 연구에 따르면 FAD를 8-하이드록시-5-카바-5-데자 FAD(8-hydroxy-5-carba-5-deaza FAD)로 대체했을 때 반응의 입체화학은 플라빈의 전면과 반응하여 결정된다고 나왔다. 회전하는 동안 라디칼 메커니즘을 나타내는 중성 및 음이온 세미퀴논이 관찰된다.
플라보단백질 > 탄소-헤테로 원자 결합의 산화 > 탄소-황

프레닐시스테인 분해효소(PCLase)는 단백질 표적에 아이소프레노이드 알데하이드와 유리된 시스테인 잔기를 형성하기 위해 프레닐시스테인(단백질 변형)의 분해를 촉매한다. FAD는 프레닐시스테인 분해효소에 비공유결합되어 있다. 플라빈의 반응을 보면 많은 메커니즘 연구가 이루어지지 않았지만, 제안된 메커니즘은 아래와 같다. 프레닐 잔기의 C1으로부터 FAD로의 하이드라이드의 전달은 플라빈의 FADH2로의 환원 및 이웃하는 황 원자에 의해 안정화된 탄소 양이온의 형성이 일어날 것으로 제안되었다. FADH2는 산화된 효소를 회복시키기 위해 산소 분자와 반응한다.
플라보단백질 > 탄소-탄소

UDP-N-아세틸에놀피루빌글루코사민 환원효소(MurB)는 에놀피루빌-UDP-N-아세틸글루코사민(기질)을 UDP-N-아세틸무람산(생성물)으로의 NADPH-의존성 환원을 촉매하는 효소이다. UDP-N-아세틸에놀피루빌글루코사민 환원효소는 단량체이며, FAD 한 분자를 포함하고 있다. 기질이 생성물로 전환되기 전에 NADPH는 먼저 FAD를 환원시켜야 한다. 일단 NADP+가 해리되면, 기질이 결합할 수 있고, 환원된 플라빈은 생성물을 환원시킬 수 있다.
플라보단백질 > 티올/이황화물 화학

글루타티온 환원효소(GR)는 글루타티온 이황화물(GSSG)을 글루타티온(GSH)으로의 환원을 촉매한다. 글루타티온 환원효소는 이 반응을 촉진시키기 위해 FAD와 NADPH를 필요로 한다. 먼저 하이드라이드를 NADPH에서 FAD로 전달해야 한다. 환원된 플라빈은 이황화물을 공격하기 위한 친핵체로써 작용할 수 있으며, 이는 C4a-시스테인 부가물을 생성한다. 이 부가물을 제거하면 플라빈-티올레이트 전하이동 복합체가 생성된다.
플라보단백질 > 전자전달 반응

마이크로솜의 P450 시스템의 환원효소인 사이토크롬 P450 환원효소에는 FMN과 FAD가 모두 포함되어 있다. 전자는 NADPH에서 사이토크롬 P450 환원효소의 FAD로 전달된 다음 FMN으로 전달되고, 마지막으로 사이토크롬 P450의 헴 보조인자로 전달된다. 환원 적정에서 FMN과 FAD는 모두 중성 세미퀴논으로 존재할 수 있는 것으로 밝혀졌다. 플라빈들은 단지 약 4Å 떨어져 있는데, 이는 전자가 그들 사이에서 직접적으로 전달된다는 것을 시사하고 있다.
미토콘드리아 P450 시스템의 환원효소인 아드레노독신 환원효소는 효소의 FAD-결합 도메인에 박혀있는 FAD를 포함한다. 아드레노독신 환원효소는 NADP-결합 도메인에서 NADPH와 결합한다. 아드레노독신 환원효소의 구조는 효율적인 전자전달을 위해 전자공여체인 NADPH와 전자수용체인 FAD의 정렬을 정확하게 유지하는 것으로 보아 확실하게 보존된다.
마이크로솜의 환원효소의 구조와 미토콘드리아 P450 시스템의 환원효소의 구조는 완전히 다르며, 어떠한 상동성도 보이지 않는다.
플라보단백질 > 산화환원반응

p-하이드록시벤조에이트 하이드록실레이스(PHBH)는 p-하이드록시벤조에이트(pOHB)의 3,4-다이하이드록시벤조에이트(3,4-diOHB)로의 산소첨가 반응을 촉매한다. FAD, NADPH 및 산소 분자는 모두 산소첨가 반응에 필요하다. NADPH는 먼저 FAD로 하이드라이드를 전달하여 FADH−를 생성한 다음, NADP+는 효소로부터 분리된다. 환원된 p-하이드록시벤조에이트 하이드록실레이스는 산소 분자와 반응하여 플라빈-C(4a)-하이드로퍼옥사이드를 생성한다. 플라빈 하이드로퍼옥사이드는 p-하이드록시벤조에이트를 빠르게 하이드록실화 한 다음, 물을 제거하여 산화된 플라빈을 재생한다. 대체 메커니즘인 플라빈 매개 산소 첨가 메커니즘은 플라빈-C(4a)-(하이드로)퍼옥사이드보다는 플라빈-N(5)-옥사이드의 사용을 포함한다.
플라보단백질 > 비산화환원반응

코리슴산 생성효소(CS)는 시킴산 경로의 마지막 단계인 코리슴산의 생성을 촉매한다. 코리슴산 생성효소에는 두 가지 부류가 있는데, 둘 다 FMN을 필요로 하지만, 환원제로써 NADPH를 필요로 하는 부류와 필요로 하지 않는 부류가 있다. 코리슴산 생성효소에 대해 제안된 메커니즘은 라디칼들을 포함한다. 라디칼 플라빈은 기질 유사체를 사용하지 않고, 분광학적으로 검출되지 않기 때문에 수명이 짧을 것으로 제안되었다. 그러나 플루오린화 기질을 사용시 중성 플라빈 세미퀴논이 검출되었다.
플라보단백질 > 복잡한 플라보효소

글루탐산 생성효소는 α-케토글루타르산을 L-글루탐산으로 전환시키는 반응을 촉매하며, L-글루타민은 이 반응의 질소원으로 작용한다. 모든 글루탐산 생성효소는 철-황 클러스터와 FMN을 함유하는 철-황 플라보단백질이다. 글루탐산 생성효소의 3가지 부류는 글루탐산 생성효소의 아미노산 서열 및 생화학적 특성에 따라 분류된다. 글루탐산 생성효소에는 3가지 부류가 있지만, 이들은 모두 동일한 메커니즘을 통해 작동한다고 믿어지는데, FMN을 먼저 환원시키는 것만 다를 뿐이다. 글루탐산 생성효소는 2개의 글루탐산 분자를 생성하는데, 1개는 글루타민의 가수분해(글루탐산과 암모니아를 생성함)에 의한 것이고, 다른 1개는 FMN에 의해 글루탐산으로 환원되는 α-케토글루타르산을 공격하는 첫 번째 반응에서 생성된 암모니아에 의한 것이다.
임상적 중요성 > 플라보단백질 관련 질병

플라보단백질의 중요성으로 인해 사람의 플라보단백질의 약 60%가 돌연변이시 사람에게 질병을 일으킨다는 것은 그리 놀라운 일이 아니다. 어떤 경우에는 FAD 또는 FMN에 대한 친화력이 감소하기 때문에 리보플라빈의 과다 섭취는 제2형 글루타르산혈증(다중 아실 조효소 A 탈수소효소 결핍증)과 같은 질병 증상을 완화시킬 수 있다. 게다가 리보플라빈 결핍 그 자체(그리고 FAD와 FMN의 결핍으로 인해)는 건강 문제를 일으킬 수 있다. 예를 들어, 근위축성 측색 경화증 환자에서 FAD 합성의 수준이 감소하였다. 이러한 두 가지 경로 모두 발달 이상, 위장관 이상, 지방 분해 결합, 빈혈, 신경학적 문제, 암, 심혈관계 질환, 편두통, 시력 악화, 피부 병변의 악화를 포함한 다양한 증상들을 유발할 수 있다. 따라서 제약 업계는 특정한 경우에 식단을 보충하기 위해 리보플라빈을 생산한다. 2008년에 리보플라빈에 대한 전세게 수요는 연간 6,000톤이었으며, 생산 능력은 10,000톤에 달했다. 1억 5천만 달러~5억 달러 규모의 이 시장은 의료용 뿐만 아니라 농업에서 동물 사료 보충제 및 식품 착색제로 사용된다.
임상적 중요성 > 의약품 설계

일반적인 항생제에 대한 세균의 항생제 내성이 증가함에 따라 새로운 항생제의 설계는 과학 연구에서 중요한 문제이다. FAD를 사용하는 특정 대사 단백질(석신산 탈수소효소)은 세균의 독성에 필수적이기 때문에 FAD 합성을 목표로 하거나 FAD 유사체를 만드는 것이 유용한 연구 분야가 될 수 있다. 이미 과학자들은 FAD가 보통 한 번 묶인다고 가정하는 2개의 구조를 결정했는데, 분자가 본질적으로 반으로 접혀서 아데닌과 아이소알록사진 고리가 쌓이는 것을 야기하는 확장 입체구조와 나비형 입체 구조가 그것이다. 유사한 방식으로 결합할 수 있지만 단백질 기능을 허용하지 않는 FAD 유사 모방 분자는 세균의 감염을 억제하는 유용한 메커니즘이 될 수 있다. 또는 FAD 합성을 차단하는 약물이 동일한 목표를 달성할 수 있다. 이는 사람과 세균의 FAD 합성이 매우 다른 효소들에 의존하기 때문에 세균의 FAD 생성효소를 표적으로 하는 약물은 사람의 FAD 생성효소에 영향을 주지 않을 것이라는 것을 의미한다.
임상적 중요성 > 광유전학

광유전학은 비침습적인 방법으로 생물학적 사건들을 조절할 수 있도록 한다. 이 분야는 최근 몇 년간 청색광 이용 FAD 도메인(Blue-Light-Utilizing FAD domains, BLUF)과 같은 빛의 감도를 유발하는 도구를 포함하여 여러 가지 새로운 도구들을 활용해 발전했다. 청색광 이용 FAD 도메인은 식물과 세균의 광수용체로부터 유래한 100~140개의 아미노산 서열을 가지고 있다. 다른 광수용체들과 마찬가지로, 빛은 청색광 이용 FAD 도메인의 구조적인 변화를 야기하여 다운스트림 상호작용을 방해한다. 현재의 연구는 청색광 이용 FAD 도메인이 추가된 단백질들과 다른 외부 요인들이 단백질에 어떻게 영향을 미칠 수 있는지를 연구한다.
임상적 중요성 > 치료 모니터링

신체에는 트립토판, 콜라겐, FAD, NADH, 포르피린을 비롯한 고유의 형광을 갖고 있는 많은 분자들이 있다. 과학자들은 질병의 진행이나 치료 효과를 모니터링하거나 진단을 돕기 위해 이들 분자들을 이용한다. 예를 들어, FAD와 NADH의 고유 형광은 정상 조직과 침습성 구강암의 초기 징후인 구강 점막하 섬유증(oral submucous fibrosis)에서 다양하다.  따라서 의사들은 표준 생검과는 달리 진단과 치료를 돕기 위해 형광을 사용해 왔다.
추가 이미지들

리보플라빈
FADH2
같이 보기

보조 인자
플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)
니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드(NAD)
니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드 인산(NADP)
FAD와 FADH2의 평형
FAD에 대한 대략적인 흡수 스펙트럼
메커니즘 1. 하이드라이드의 전달은 H+와 2 e−의 첨가에 의해 일어난다.
메커니즘 2. NADH로부터 하이드라이드의 분리를 통한 하이드라이드의 전달
메커니즘 3. 전자의 분리에 의한 라디칼의 생성
메커니즘 4. 전자가 부족한 R기에 하이드라이드를 소실함
메커니즘 5. R1-R2 결합을 분해하기 위한 친핵성 첨가반응의 이용
메커니즘 6. 탄소 라디칼은 O2 와 산과 반응하여 H2O2를 생성한다.
니시닛폰 파이레츠

니시닛폰 파이레츠(일본어: 西日本パイレーツ 니시닛폰 파이레츠[*], 영어: Nishinippon Pirates)는 1950년에 존재했던 일본 프로 야구의 센트럴 리그 소속 구단이다. 회사명은 서일본 야구 주식회사(西日本野球株式会)였다.