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푼타아레나스
기후

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| 역대 최고 기온 °C (°F) | 25.0 (77.0) | 28.7 (83.7) | 26.0 (78.8) | 22.5 (72.5) | 16.0 (60.8) | 16.0 (60.8) | 12.0 (53.6) | 14.0 (57.2) | 19.0 (66.2) | 23.5 (74.3) | 24.9 (76.8) | 27.0 (80.6) | 28.7 (83.7) |
| 일평균 최고 기온 °C (°F) | 16.3 (61.3) | 16.1 (61.0) | 15.4 (59.7) | 12.1 (53.8) | 8.8 (47.8) | 5.5 (41.9) | 4.9 (40.8) | 7.0 (44.6) | 10.2 (50.4) | 12.9 (55.2) | 14.2 (57.6) | 15.2 (59.4) | 11.6 (52.9) |
| 일일 평균 기온 °C (°F) | 10.7 (51.3) | 10.3 (50.5) | 8.9 (48.0) | 6.6 (43.9) | 4.2 (39.6) | 1.9 (35.4) | 1.7 (35.1) | 2.7 (36.9) | 4.6 (40.3) | 6.4 (43.5) | 8.3 (46.9) | 9.7 (49.5) | 6.3 (43.3) |
| 일평균 최저 기온 °C (°F) | 5.9 (42.6) | 5.4 (41.7) | 3.9 (39.0) | 2.2 (36.0) | 0.1 (32.2) | −1.5 (29.3) | −1.5 (29.3) | −1.0 (30.2) | 0.0 (32.0) | 0.6 (33.1) | 3.5 (38.3) | 4.8 (40.6) | 1.9 (35.4) |
| 역대 최저 기온 °C (°F) | −1.0 (30.2) | −2.4 (27.7) | −4.0 (24.8) | −8.4 (16.9) | −10.6 (12.9) | −18.7 (−1.7) | −14.2 (6.4) | −12.0 (10.4) | −9.6 (14.7) | −4.8 (23.4) | −3.0 (26.6) | −1.0 (30.2) | −18.7 (−1.7) |
| 평균 강수량 mm (인치) | 38.1 (1.50) | 31.5 (1.24) | 42.9 (1.69) | 45.1 (1.78) | 36.9 (1.45) | 31.3 (1.23) | 30.9 (1.22) | 29.5 (1.16) | 24.5 (0.96) | 24.6 (0.97) | 23.1 (0.91) | 31.8 (1.25) | 390.2 (15.36) |
| 평균 강수일수 (≥ 1.0 mm) | 8.3 | 7.4 | 8.4 | 8.8 | 7.7 | 6.7 | 7.0 | 7.0 | 5.7 | 5.8 | 6.0 | 7.5 | 86.3 |
| 평균 상대 습도 (%) | 69 | 72 | 75 | 80 | 84 | 86 | 85 | 82 | 77 | 72 | 69 | 69 | 77 |
| 평균 월간 일조시간 | 224.9 | 187.3 | 157.4 | 118.5 | 95.4 | 71.7 | 85.5 | 118.9 | 147.0 | 201.1 | 216.4 | 232.5 | 1,856.6 |
출처 1: 칠레 기상청 (평년값: 1991년~2020년, 극값: 1888년~현재)
출처 2: 미국 해양대기청 (강수일수), Méteo Climat (극값 일부)
처서

|  24절기  입춘  우수  경칩  춘분  청명  곡우  입하  소만  망종  하지  소서  대서  입추  처서  백로  추분  한로  상강  입동  소설  대설  동지  소한  대한  ← ↓ → ↑ >  황경  |  24절기  입춘  우수  경칩  춘분  청명  곡우  입하  소만  망종  하지  소서  대서  입추  처서  백로  추분  한로  상강  입동  소설  대설  동지  소한  대한  ← ↓ → ↑ >  절기  |  24절기  입춘  우수  경칩  춘분  청명  곡우  입하  소만  망종  하지  소서  대서  입추  처서  백로  추분  한로  상강  입동  소설  대설  동지  소한  대한  ← ↓ → ↑ > 양력 |
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봄
| 315° | 입춘 | 2/3~5 |
| 330° | 우수 | 2/18~19 |
| 345° | 경칩 | 3/5~6 |
| 0° | 춘분 | 3/20~21 |
| 15° | 청명 | 4/4~5 |
| 30° | 곡우 | 4/20~21 |
여름
| 45° | 입하 | 5/5~6 |
| 60° | 소만 | 5/21~22 |
| 75° | 망종 | 6/5~6 |
| 90° | 하지 | 6/21~22 |
| 105° | 소서 | 7/7~8 |
| 120° | 대서 | 7/22~23 |
가을
| 135° | 입추 | 8/7~8 |
| 150° | 처서 | 8/22~24 |
| 165° | 백로 | 9/7~8 |
| 180° | 추분 | 9/22~23 |
| 195° | 한로 | 10/8~9 |
| 210° | 상강 | 10/23~24 |
겨울
| 225° | 입동 | 11/7~8 |
| 240° | 소설 | 11/22~23 |
| 255° | 대설 | 12/7~8 |
| 270° | 동지 | 12/21~22 |
| 285° | 소한 | 1/5~6 |
| 300° | 대한 | 1/19~21 |
처서(處暑)는 24절기의 14번째로 태양 황경이 150도가 될 때이다. 양력으로는 8월 23일 경에, 음력으로는 7월에 해당한다. 여름이 지나 더위가 한풀 꺾이고 선선한 가을을 맞이하게 된다고 하여 '처서'라 불렀다.
기후

따가운 햇살도 한풀 꺾이고 초목도 더 이상 자라지 않는다.
날씨가 서늘하다. "처서가 지나면 모기도 입이 비뚤어진다"는 말이 생겨났을 정도이다.
기타

천문학적으로는 춘분, 하지, 추분, 동지 등 4개만 큰 의미가 있을 뿐, 나머지 20개는 특별한 명칭과 의미가 없다. 더 정확하게 말하면, 천문학에서는 춘분점, 하지점, 추분점, 동지점 등 4개만 있고, 나머지 20개에 대응하는 명칭이나 용어가 없다.
또한, 춘분, 하지, 추분, 동지 등 4개는 기상현상이 아니라 천문현상으로서, 이들 4개는 기후변화와 관계없다.
지구에서 봤을 때, 태양의 궤적은 북회귀선과 남회귀선 사이를 왔다갔다 한다. 태양이 춘분점이나 추분점에 있을 때 적도(0°)에 있으며, 하지점에 있을 때 북회귀선(북위 23.5°)에 도달하며, 동지점에 있을 때 남회귀선(남위 23.5°)에 도달한다. 태양이 북위 약 11.7°, 즉 적도와 북회귀선의 가운데에 있을 때는 입하, 입추가 아니라, 곡우, 처서이다. (한국천문연구원 천문우주지식정보 - 생활천문관 - 태양고도/방위각계산 참고)
참고로, 이는 낮의 길이, 즉 하루 24시간, 1,440분 중에 낮이 차지하는 비율과도 같다. 한국천문연구원 천문우주지식정보 - 생활천문관 - 일출일몰시각계산을 통해, 낮의 길이, 즉 하루 24시간, 1,440분 중에 낮이 차지하는 비율을 계산하면, 대한민국 서울(북위 37.5°)을 기준으로, 춘분은 약 50% 이고, 하지는 약 60%, 추분은 약 50%, 동지는 약 40%이다. 그리고  이들의 중간인 약 55% 일 때는 입하, 입추가 아니라, 곡우, 처서이다. 입하, 입추는 약 57%이다. (입춘, 입하, 입추, 입동이, 우수, 곡우, 처서, 상강보다 ±2%p 정도 차이가 나는 것인데, 이는 결국 ±28.8분 정도 차이가 나는 것이다.) (24절기, 적위 참고)
조선 연산군 시대에는 처서(處暑)를 더위가 간다는 뜻을 가진 '조서'(徂暑)라고 불렀는데 이는 처서의 '처'(處)가 연산군의 정적으로 몰려 살해당한 환관인 김처선을 연상시켰기 때문이다. 그러나 중종반정과 함께 연산군이 폐위되면서 조서도 처서라는 이름으로 환원되었다.
같이 보기

적경 (24절기에 따른 태양의 적경 참고)
춘분, 하지, 추분, 동지 등 4개만 태양의 적경과 황경이 일치하고, 나머지 20개는 일치하지 않음.
적위 (24절기에 따른 태양의 적위, 태양의 위치, 낮의 길이 (일출~일몰), 낮의 비율 참고)
춘분 (또는 춘분점) (태양의 적위 0°, 태양의 위치 적도, 하루 24시간 중 낮이 차지하는 비율 약 50%)
하지 (또는 하지점) (태양의 적위 +23.4°, 태양의 위치 북회귀선, 하루 24시간 중 낮이 차지하는 비율 약 60%)
추분 (또는 추분점) (태양의 적위 0°, 태양의 위치 적도, 하루 24시간 중 낮이 차지하는 비율 약 50%)
동지 (또는 동지점) (태양의 적위 -23.4°, 태양의 위치 남회귀선, 하루 24시간 중 낮이 차지하는 비율 약 40%)
참고 문헌 및 링크

한국천문연구원 천문우주지식정보 → 생활천문관 → 월별 천문현상 에서는 춘분, 하지, 추분, 동지 등 4개만 절입시각이 표기돼 있고, 나머지 20개의 절입시각은 표기돼 있지 않다. (이는 한국천문연구원에서 매년 11월쯤에 발행하는 역서, 천문력(벽걸이용, 탁상용)을 통해서도 확인할 수 있다. 그리고 역서, 천문력(벽걸이용, 탁상용)은 구매하여 이용할 수 있다. (무료 아님)) 단, 한국천문연구원 천문우주지식정보 → 생활천문관 → 달력자료(월력요항) → 달력자료 에서는 나머지 20개의 절입시각도 확인할 수 있다.
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키네이스

다이하이드록시아세톤 인산화효소가 가수분해되지 않는 ATP 유사체와 복합체를 이룬 모습. PDB ID:1UN9
키네이스(영어: kinase)는 ATP와 같은 고에너지 인산 결합 분자의 인산기를 특정 기질에 전달하는 인산화를 촉매하는 효소이다. 인산화효소(燐酸化酵素), 키나아제라고도 한다. 키네이스는 인산기전이효소 부류의 일종이다. 키네이스는 무기 인산기를 수용체에 부가하는 반응을 매개하는 가인산분해효소나, 인산기를 제거하는 반응을 매개하는 인산가수분해효소와 구분하여야 한다. 단백질, 지질 또는 탄수화물은 인산화 상태에 따라 활성, 반응성, 다른 분자와 결합할 수 있는 능력 등이 변화한다. 따라서 키네이스는 물질대사, 세포 신호전달, 번역 후 변형, 세포 수송, 분비 및 그 밖에 수많은 세포 반응 경로에서 매우 중요한 역할을 한다.
역사 및 분류

1954년 진 케네디(Gene Kennedy)가 카제인(casein)을 인산화하는 간 효소를 발견하였다. 이 효소가 ATP를 이용하여 다른 단백질을 인산화하는 반응을 촉매하는 효소로서 최초로 기록된 것이다. 1956년에 에드먼드 피셔(Edmond H. Fischer)와 에드윈 크레브스(Edwin G. Krebs)는 가인산분해효소 a와 가인산분해효소 b 사이의 상호 변환이 인산화와 탈인산화에 의해 매개된다는 것을 발견하였다. 가인산분해효소 b로 인산기를 전달하여 가인산분해효소 a로 전환하는 인산화효소는 가인산분해효소 인산화효소로 명명되었다. 몇 년 후에 인산화효소를 통한 신호전달경로의 첫 예시로서 단백질 인산화효소 A(PKA)가 가인산분해효소 인산화효소를 인산화한다는 사실이 밝혀졌다. 또한 PKA가 글리코겐 합성효소(glycogen synthase)를 저해한다는 것이 알려졌으며, 이는 인산화를 통하여 저해 작용을 하는 최초의 예시이다. 1969년에 레스터 리드(Lester Reed)는 피루브산 탈수소효소가 인산화되어 불활성화된다는 것을 밝혀내어, 인산화가 글리코겐 대사뿐만 아니라 다른 대사 경로에도 조절 작용을 한다는 단서를 제공하였다. 같은 해에 톰 랭건(Tom Langan)은 PKA가 히스톤 H1을 인산화하며, 효소가 아닌 단백질도 인산화를 통해 조절된다고 제기하였다. 1970년대에 칼모듈린 의존성 단백질 인산화효소가 발견되었으며, 단백질은 하나의 아미노산 잔기 이상으로 인산화될 수 있음이 알려졌다. 1990년대에 들어서 MAPK/ERK 경로, JAK 인산화효소(티로신 인산화효소족), 그리고 PIP3 의존성 인산화효소 신호전달경로 등이 계속해서 밝혀졌다.
인산화효소는 기질에 따라 단백질 인산화효소, 지질 인산화효소, 탄수화물 인산화효소 등 다양한 그룹으로 나뉜다. 인산화효소는 박테리아에서 곰팡이, 곤충, 포유류에 이르기까지 다양한 종에서 발견된다. 인간에게서는 500개 이상의 인산화효소가 발견되었다. 단백질 인산화효소는 종종 다수의 기질을 가지기도 하고, 때때로 단백질이 하나 이상의 인산화효소에 기질로 작용한다. 때문에 단백질 인산화효소는 스스로의 활성을 조절하는 인자를 이용하여 명명한다. 예를 들어 칼모듈린 의존성 단백질 인산화효소는 칼모듈린의 조절을 받는다. 때때로 그들은 하부 그룹으로 나뉘는데 이는 동위효소의 존재 때문이다. 예를 들어 제 1형 및 제 2형 고리형 AMP(cAMP)에 의존하는 단백질 인산화효소(PKA)는 동일한 효소 소단위로 구성되지만 다른 조절 소단위가 고리형 AMP에 결합하여 조절된다.
생화학적 기능

인산화효소는 고에너지분자, 예를 들어 ATP와 같은 분자의 인산 작용기를 기질 분자로 옮기는 반응을 매개한다. 이 반응에는 고에너지를 가지는 인산무수결합이 관여하기 때문에 인산화효소는 인산무수결합을 안정화하는 역할을 한다. 인산화효소는 기질과 인산기를 활성 자리에 적절하게 배열하여 반응 속도를 높인다. 음전하를 띤 인산기와 상호작용하여 나타나는 전이상태는 대부분의 경우 양전하를 띤 아미노산을 통해 정전기적으로 안정화된다. 몇몇 인산화효소는 금속 보조인자를 이용하여 인산기와 배위결합한다.
인산화효소는 세포내 신호전달(signal transduction)에 광범위한 영향을 미치고 세포 내부의 복잡한 기작들을 조절한다. 어떤 분자는 인산화를 통하여 활성이 강화되거나 저해되며, 다른 분자와 상호작용하는 능력이 조절된다. 많은 인산화효소가 환경 조건이나 신호에 따라 반응하기 때문에 세포는 상황에 따라 세포 내의 분자를 통제할 수 있다. 인산화효소에 기능을 상실하는 돌연변이나 기능을 얻는 돌연변이가 발생하면 암 이나 기타 질병을 유발한다. 사람에게는 특정 종류의 백혈병과 신경종(neuroblastoma), 척수소뇌성 운동실조(spinocerebellar ataxia type 14), 무감마글로불린혈증(agammaglobulinaemia) 등 이 포함된다.
단백질 인산화효소

이 부분의 본문은 단백질 인산화효소입니다.
단백질 인산화효소(Protein kinase)는 단백질의 세린, 트레오닌, 타이로신, 히스티딘 잔기를 인산화한다. 인산화를 통하여 단백질의 기능은 다방면으로 변화한다. 단백질의 활성을 증가시키거나 감소시키고, 안정화하거나 분해를 위한 표식이 되기도 하며, 특정한 세포 구획에 위치시키기도 하고, 다른 단백질과의 상호작용을 개시하거나 교란할 수 있다. 단백질 인산화효소는 인산화효소의 대부분을 차지하며 널리 연구의 대상이 된다. 단백질 인산화효소는 인산분해효소와 함께 세포 신호전달뿐만 아니라 단백질 및 효소 조절 역할을 한다.
세포 단백질은 수많은 공유결합의 대상이지만 인산화반응처럼 가역적인 공유결합은 많지 않다. 이로 인하여 단백질의 인산화가 조절적 기능을 갖는 것이다. 다른 자리 입체성 조절 이외에도 단백질과 공유결합할 수 있는 방법이 많으므로 단백질 기능을 조절할 수 있는 가능성은 무궁무진하다. 에드윈 크레브스는 홉킨스 회고 강연에서 다른 자리 입체성 조절은 세포 내부에서 일어나는 신호에 반응하기 위하여 일어나는 반면, 인산화는 세포 외부로부터의 신호에 대해 일어나도록 진화하였다고 주장하였다. 원핵생물에 비하여 진핵생물은 폭넓은 신호에 반응하도록 진화한 복잡한 세포이기 때문에, 이 주장은 단백질 인산화가 진핵생물에서 더 빈번하게 일어난다는 것과 일치한다.
단백질 인산화효소 > 사이클린 의존성 인산화효소

이 부분의 본문은 사이클린 의존성 인산화효소입니다.
사이클린 의존성 인산화효소(Cyclin-dependent Kinase; CDKs)는 세포주기 조절과 관련된 인산화효소들이다. 다른 단백질의 세린 혹은 트레오닌 잔기를 인산화하지만, 반드시 사이클린 단백질과 먼저 결합하여야 활성을 보인다. 세포주기는 특정한 CDK와 사이클린의 조합에 따라 진행된다. CDK는 인산화 상태에 따라 활성이 달라지므로 다른 인산화효소(e.g. CDK 활성화 인산화효소)와 인산분해효소(e.g. Cdc25)의 조절을 받는다. CDK가 활성화되면 다른 단백질을 인산화하여 활성을 조절하여 세포주기의 다음 단계에 필수적인 변화를 일으킨다. CDK는 주로 세포주기를 조절하는 역할로 알려져 있지만, 전사, 대사, 그리고 세포에서 일어나는 다른 일들에도 관여한다. CDK는 세포분열을 조절하는 데에 중요한 역할을 하므로 암세포에서는 흔히 CDK에 돌연변이가 발견된다. 돌연변이로 인하여 세포는 세포주기를 반복해서 빠르게 진행하고 무분별하게 증식한다. CDK 돌연변이는 림프종, 유방암, 췌장암, 폐암에서 발견된다. 몇몇 종류의 암에 대해 CDK 저해제를 이용한 치료법이 개발되었다.
단백질 인산화효소 > 유사분열 활성화 단백질 인산화효소

이 부분의 본문은 유사분열 활성화 단백질 인산화효소입니다.
유사분열 활성화 단백질 인산화효소(Mitogen-Activated Protein Kinases; MAP kinase; MAPKs)는 세린/트레오닌 인산화효소족으로 다양한 세포외 성장 신호에 반응한다. 성장 호르몬이나 상피성장인자, 혈소판 유래 성장인자, 인슐린은 모두 유사분열 자극으로 MAPK 경로와 연계된다. 수용체 수준에서 MAPK 경로가 활성화되면 신호전달 연쇄반응이 개시되고 Ras GTPase는 GDP를 GTP로 교환한다. 이어서 Ras는 Raf 인산화효소(MAPKKK)를, Raf 인산화효소는 유사분열 활성화 단백질 인산화효소 인산화효소(Mitogen-activated Protein Kinase Kinase; MAPKK; MEK)를, MEK는 MAPK(ERK)를 활성화한다. MAPK는 이어서 전사와 번역을 조절한다. Raf와 MAPK가 세린/트레오닌 인산화효소인데 반하여 MAPKK는 타이로신/트레오닌 인산화효소이다.
MAPK는 전사인자를 직·간접적으로 조절한다. 주요 전사 표적은 ATF-2, Chop, c-Jun, c-Myc, DPC4, Elk-1, Ets1, Max, MEF2C, NFAT4, Sap1a, STATs, Tal, p53, CREB, 그리고 Myc를 포함한다. 또한 리보솜 대단위체의 S6 인산화효소를 인산화하여 번역을 조절한다. MAPK 연쇄반응의 초기 경로를 이루는 Ras, Sos, 상피성장인자 수용체(EGF receptor) 자체도 인산화 할 수 있다.
MAPK 경로는 임상적으로 주목을 받고 있다. MAPK 경로가 관여하는 세포 기작은 세포성장을 통제하기 때문에 MAPK 경로에 돌연변이가 생기면 세포분화, 증식, 생존, 세포자살(apoptosis)에 대한 조절 작용이 변질되고 따라서 종양이 생성될 수 있다.
지질 인산화효소

지질 인산화효소(Lipid kinases)는 원형질막 뿐만 아니라 세포소기관 막에 있는 지질을 인산화한다. 인산기의 부가로 지질의 반응성과 위치가 달라지고 신호 전달에 이용될 수 있다.
지질 인산화효소 > 포스파티딜이노시톨 인산화효소

포스파티딜이노시톨 인산화효소(Phosphatidylinositol kinases)는 포스파티딜이노시톨(phosphatidylinositol)을 인산화하여 포스파티딜이노시톨 3,4-이인산(phosphatidylinositol 3,4-bisphosphate, PI(3,4)P2), 포스파티딜이노시톨 3,4,5-삼인산(phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate, PIP3), 그리고 포스파티딜이노시톨 3-인산(phosphatidylinositol 3-phosphate, PI3P) 등을 만든다. 포스파티딜이노시톨 인산화효소의 예로는 포스포이노시티드 3-인산화효소(phosphoinositide 3-kinase, PI3K), 포스포파티딜이노시톨-4-인산 3-인산화효소(phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase, 그리고 포스파티딜이노시톨-4,5-이인산 3-인산화효소(phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase)가 있다. 포스파티딜이노시톨의 인산화 상태는 인슐린 신호전달경로와 같은 세포신호전달에 중요한 역할을 하고, 세포내이입(endocytosis), 세포외유출(exocytosis 및 기타 수송에도 역할을 한다. PI3K와 같은 포스파티딜이노시톨 인산화효소에 돌연변이가 생기면 암이나 인슐린 저항성을 유발할 수 있다.
인산화효소는 이노시톨 수산화기를 더 친핵성을 띠게 하여 반응 속도를 증가시키는데, 종종 아래 기작과 같이 아미노산 잔기의 곁사슬을 일반 염기로 작용하게 하여 수산화기에서 수소를 제거한다. 효소는 또한 이노시톨기뿐만 아니라 ATP 분자가 적절하게 자리를 잡도록 도와 반응이 더 빨리 일어나도록 한다. 금속 이온이 배위결합하여 반응을 돕기도 한다.
지질 인산화효소 > 스핑고신 인산화효소

스핑고신 인산화효소(Sphingosine kinase)은 스핑고신을 스핑고신-1-인산(sphingosine-1-phosphate, S1P)으로 전환하는 효소이다. 스핑고지질은 막에 널리 존재하는 막지질이다. 스핑고신 인산화효소가 활성화되면 세포질에서 원형질막으로 이동하여 ATP나 GTP의 γ 인산기(제일 끝 혹은 마지막 인산기)를 스핑고신으로 전달한다. S1P 수용체는 GPCR로 S1P는 G 단백질 신호전달을 조절할 수 있는 능력을 지닌다. 결과적으로 ERK, Rho GTPase, Rac GTPase 인지질분해효소 C(phospholipase C, PLC) 그리고 AKT/P13K와 같은 세포내 인자를 활성화한다. 또한 세포 내의 표적 분자에 효과를 발휘한다. S1P는 히스톤 탈아세틸효소(histone deacetylase, HDAC)의 탈아세틸 활성을 직접적으로 저해한다. 반대로 탈인산화된 스핑고신은 세포자살을 촉진하고 따라서 스핑고신 인산화효소의 조절을 이해하는 것이 중요하다. 스핑고신 인산화효소가 세포증식을 촉진하고 SK1(스핑고신 인산화효소의 한 종류)이 특정 유형의 암에서 고농도로 존재한다는 점을 미루어 보아 스핑고신 인산화효소가 암세포의 성장을 지속시킬 가능성이 있다. 포유동물 세포에는 SK1와 SK2 두 종류의 스핑고신 인산화효소가 존재한다. SK1이 SK2에 비하여 더 특이적이고, 그들의 발현 유형도 상이하다. SK1은 폐, 비장, 림프구에 발현되는 반면 SK2은 신장과 간세포에서 발견된다. 이 두 인산화효소는 세포생존, 증식, 분화 및 염증과 연관이 있어 화학요법의 대상이 된다.
탄수화물 인산화효소

많은 포유동물에게 탄수화물은 일일 열량 필요량의 대부분을 공급한다. 올리고당에서 에너지를 얻기 위해서는 우선 단당류로 분해되어 세포대사로 들어가야 한다. 인산화효소는 거의 모든 대사 경로에서 중요한 역할을 한다. 그림은 해당(glycolysis)의 두 번째 시기를 보여준다. 1,3-이인산 글리세르산의 무수결합은 불안정하고 높은 에너지를 가진다. 1,3-이인산 글리세르산 인산화효소는 ADP를 이용하여 3-인산 글리세르산과 ATP를 생산한다. 해당의 마지막 과정에서 피루브산 인산화효소는 포스포엔올피루브산의 인산기를 ADP로 전달하여 ATP와 피루브산을 생산한다.
헥소키나아제(헥소인산화효소, Hexokinase)는 포도당이 처음 세포 내로 들어가게 하는 일반적인 효소이다. ATP의 감마 인산기를 D-포도당의 C6로 전달하여 포도당-6-인산으로 전환한다. 인산기의 음전하로 인해 포도당-6-인산은 세포질 내에 머무르고 해당 과정으로 들어갈 수 있다. 탈인산화된 형태의 포도당은 다시 세포막을 거쳐 세포 바깥으로 쉽게 유출된다. 헥소키네이스에 돌연변이가 생기면 헥소키네이스 결핍 상태로 비구형 용혈성 빈혈(nonspherocytic hemolytic anemia)이 생길 수 있다.
인산과당 인산화효소(Phosphofructokinase, PFK)는 과당-6-인산을 과당-1,6-이인산으로 전환한다. 이 반응은 해당의 중요한 조절 반응이다. ATP나 H+, 그리고 시트르산의 농도가 높으면 인산과당 인산화효소를 저해한다. 시트르산 농도가 높으면 해당이 적정 속도로 일어나고 있다는 것을 의미한다. 아데노신 일인산의 농도가 높으면 인산과당 인산화효소의 활성이 높아진다. 제 7형 당원저장병(glycogen strage disease 혹은 Tarui's disease)는 인산과당 인산화효소 유전자에 돌연변이가 생겨 활성이 낮아졌기 때문에 유발된다.
기타

인산화효소는 단백질, 지질, 탄수화물 이외의 분자에도 작용한다. 뉴클레오티드 상호전환에 관련된 효소로 뉴클레오시드 인산 인산화효소와 뉴클레오시드 이인산 인산화효소가 있다. 인산화효소의 기질이 되는 기타 작은 분자들에는 크레아틴, 인산글리세르산, 리보플라빈, 다이하이드록시아세톤, 시킴산(shikimate) 등등이 있다.
기타 > 리보플라빈 인산화효소

리보플라빈 인산화효소(Riboflavin kinase)는 리보플라빈을 인산화하여 플라빈 모노뉴클레오티드(flavin mononucleotide, FMN)을 만든다. 이 반응에서는 리보플라빈이 ATP 분자와 결합하기 전에 인산화효소와 먼저 결합하여야 한다. 이가양이온이 뉴클레오티드 배위결합을 돕는다. 대략적인 기작이 아래 그림에 나타나 있다.
리보플라빈 인산화효소는 세포에서 중요한 역할을 한다. FMN은 중요한 보조인자이며, 산화환원반응의 보조인자인 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(flavin adenine dinucleotide, FAD)의 전구체이기도 하다. 몇몇 효소는 리보플라빈을 FMN으로, FMN을 FAD로 인산화하는 반응 모두를 수행할 수 있다. 리보플라빈 인산화효소는 뇌졸중 예방과 관련이 있고 미래에는 치료에 이용될 가능성이 있다. 마우스를 이용한 연구에서는 감염과 연관이 있다는 것이 보고되었다.
기타 > 티미딘 인산화효소

티미딘 인산화효소(Thymidine kinase)는 뉴클레오시드 인산화효소 중 하나로 뉴클레오시드 인산화를 담당한다. 아래에서 보이는 것과 같이 ATP 분자에서 인산기를 티미딘에 전달하여 티미딘 일인산(thymidine monophosphate, dTMP)을 생산한다. 티미딘 인산화효소를 비롯한 다른 뉴클레오시드와 뉴클레오티드 인산화효소는 뉴클레오티드의 수준을 조절하는 역할을 한다.
dTMP 분자를 생성한 후에 티미딜산 인산화효소가 dTMP에 작용하여 이인산 형태인 dTDP를 생성하고, 또 다른 효소가 작용하여 dTTP를 생산하여 DNA 합성에 이용된다. 즉 티미딘 인산화효소의 활성은 세포주기와 밀접한 연관이 있으며 암세포에서 활성이 증가할 수 있고, 그러므로 때로 환자의 예후를 측정하는데 이용될 수 있다. 티미딘 인산화효소 유전자에 돌연변이가 있는 환자는 아동기에 죽음에 이르게 할 수 있는, 특정한 종류의 미토콘드리아 DNA 결핍 증후군을 겪을 수 있다.
갈락토키나아제 결핍

갈락토키나아제 결핍(galactokinase缺乏)은 갈락토키나아제가 선천적으로 결핍된 대사 장애이다. 혈액 속의 갈락토오스 수치가 증가되고 백내장, 간 종대, 정신 지체 따위의 증상을 보일수있다.
글루코키나아제

글루코키나아제(glucokinase)는 간에서 합성되는 효소로 포도당을 글루코오스육인산(G6P)으로 변환시킨다.
단백질 키나아제
단백질키나아제(蛋白質Kinase)는 단백질을 인산화하는 효소의 하나이다. ATP의 감마 위치의 인산기를 떼어 내어 단백질에 부착시킨다. 외부 자극을 세포 내로 전달하는 데 중요한 역할을 한다.
같이 보기

G 단백질 연결 수용체
뮤테이스
인산화효소가 촉매 작용하는 일반적인 반응
신호전달경로의 개요. 연관된 단백질 중 다수가 인산화효소이며 MAPK와 JAK 같은 단백질 인산화효소와 PI3K 같은 지질 인산화효소가 포함되어 있다.
다양한 유사분열 신호가 MAPK 연쇄반응을 통하여 세포 성장과 분화를 촉진한다.
인슐린이 수용체에 결합하면 PI3K가 막에 결합하여 포스파티딜이노시톨 지질을 인산화할 수 있다
포스파티딜이노시톨-3 인산화효소의 기작. ATP와 포스파티딜이노시톨이 일반 염기 B의 도움을 받아 반응하여 포스파티딜이노시톨-3-인산과 ADP를 생산한다.
탄수화물을 당 단분자로 분해하는 첫 단계인 해당 과정에서는 인산화가 두 번 일어난다
리보플라빈 인산화효소의 활성자리에 결합한, 효소의 생산물인 FMN(왼쪽)과 ADP(오른쪽). PDB ID: 1N07.
리보플라빈 인산화효소의 기작
티미딘 인산화효소가 촉매 작용 하는 전체 반응
호후촌

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한자 표기: 豊府村
가나 표기: ほうふむ
폐지일: 1907년 4월 1일
폐지 이유: 신설합병
이후 자치체: 오이타시
폐지 당시의 정보
나라:  일본
지방: 규슈 지방
도도부현: 오이타현
군: 오이타군
인구: 2,490명 (1903년)
호후촌(豊府村)은 오이타현 오이타군에 있던 촌이다. 현재의 오이타시의 일부에 해당한다.
덕성군부인

덕성군부인 덕수이씨(德城郡夫人 德水李氏, 1820년 1월 4일 ~ ?)는 조선 후기의 왕족, 대한제국의 황족으로, 본관은 덕수 이씨이고 이우신(李愚信)의 딸이다. 전계대원군의 조카로, 철종에게는 사촌 형수가 된다. 그는 대한제국 수립 이후, 1900년 무렵까지도 생존해 있었다.
자녀는 없었으며 조선왕조실록, 승정원일기에 언급되지 않는다. 덕양현부인(德陽縣夫人)에 봉작됐다가 덕성군부인으로 개봉되었다.
생애

이우신(李愚信)의 딸로 태어났다. 은언군 인의 서손자이며 풍계군 당과 그의 첩실 전주이씨 소생 서자 익평군 이희(益平君 李曦)와 혼인하고 현부인에 봉해져 덕양현부인(德陽縣夫人)에 봉작되었다. 나중에 남편 익평군은 은언군의 적장자 상계군의 사후 양자로 지명되어 갔다. 뒤에 군부인으로 진봉되면서 작호가 바뀌어 덕성군부인(德城郡夫人)이 되었다. 만년의 행적은 미상이다.
사유를 알 수 없으나 조선왕조실록, 승정원일기, 일성록 등에 그의 행적이 언급되지 않는다.
자녀가 없었는지 자녀가 요절했는지 여부는 알 수 없다. 남편 익평군 이희는 1863년(철종 14) 4월 3일의 종묘 하향 대제(宗廟夏享大祭)에도 아헌관으로 참여했지만 그해 9월 갑자기 병석에 눕게 됐다. 익평군이 위독하자 철종은 어의를 보내 진료하게 하는 한편, 왕실의 근친들 중에서는 그의 후사를 세우는 일을 논의하였다. 9월 17일 왕실 각 파의 문장들의 회의 끝에 덕흥대원군의 11대손이며, 당시 이미 사망한 현감(縣監) 이병식(李秉植)의 손자이자 이계(李烓)의 아들 덕주(德周)를 양자로 결정, 이름을 재덕이라 고치고 그의 양자로 삼았다.
이씨의 사망년대는 알 수 없다. 대한제국으로 국호가 바뀐 뒤에도 생존해 있었다. 1900년(광무 3) 선원계보 편찬할 당시에는 아직 생존해 있었다.
가족 관계

양자로 입양된 덕안군 이재덕은 아들 이언용이 이찍 죽어 덕흥대원군가 이재경의 아들 이완용을 양자로 입양했다. 총리대신 이완용과는 동명이인으로, 총리대신 이완용은 우봉이씨이고, 그의 서형 이윤용은 흥선대원군의 사위이다.
친정아버지 : 이우신(李愚信), 덕수이씨
친정어머니 : ?
남편 : 익평군 이희(益平君 李曦, 1824년 - 1863년), 종숙(從淑) 상계군 이담(常溪君 李湛)에게 출계.
아들(양자) : 덕안군 이재덕(德安君 李載悳, 1852년 - 1877년), 덕흥대원군 11대손이자 응천군 이돈(凝川君 李潡) 8대손 이계(李烓)의 차남.
며느리 : 정부인 달성서씨(貞夫人 達城徐氏, 1850년 9월 25일 - ?), 서우보(徐佑輔)의 딸
손자(양 손자) : 이언용(李彦鎔, ? - 1893년, 휘경원참봉 역임)
손자(양 손자) : 이완용(李完鎔, 1872년 11월 13일 - 1936년), 덕흥대원군의 12대손 선무전 이재경(李載經)의 아들, 양자 이재덕의 양자
생시아버지 : 풍계군 이당(豐溪君 李瑭, 1783년 2월 1일 - 1826년 5월 8일)
생시어머니 : 광산현부인 증 광산군부인 광산김씨(光山縣夫人 贈 光山郡夫人光山金氏, 1803년 4월 4일 ~ 1864년 3월 29일), 김시채(金時彩)의 딸
생시어머니 : 전주이씨(全州李氏, ? - 1850년 이전 사망), 남편 익평군 이희의 생모
양시아버지 : 상계군 이담(常溪君 李湛, 1769년 ~ 1786년 11월 20일)
양시어머니 : 평산군부인 신씨 신마리아(郡夫人 申氏, 1769 ~ 1801)
가와구치촌 (도쿄도)

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한자 표기: 川口村
가나 표기: かわぐちむら
폐지일: 1955년 4월 1일
이후 자치체: 하치오지시
폐지 당시의 정보
나라:  일본
지방: 간토 지방
도도부현: 도쿄도
군: 미나미타마군
가와구치촌(川口村)은 도쿄도 미나미타마군에 설치되었던 촌이다.
이와사와역

| 이와사와 |
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 이와사와 역
ko
개괄
관할 기관 : 동일본 여객철도
소재지 :  일본 이와테현 기타카미시
좌표 : 북위 39° 18′ 3.81″ 동경 140° 55′ 54.08″﻿ / ﻿북위 39.3010583°  동경 140.9316889° ﻿ / 39.3010583; 140.9316889
개업일 : 1921년 11월 18일
승강장수 : 1면 1선
거리표
■ 기타카미 선
기타카미 기점 18.1km
   ← 요코카와메  (3.8 km)  와카센닌 → (2.2 km)
     
이와사와역(일본어: 岩沢駅)은 일본 이와테현 기타카미시에 위치한 동일본 여객철도 기타카미 선의 철도역이다. 단선 승강장 1면 1선의 구조를 갖춘 지상역이다.
이용 현황

| 승차 인원 추이> 연도 | 승차 인원 추이> 1일 평균 |
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2000: 38
2001: 36
2002: 31
역 주변

국도 제107호선
와가 강
역사

1921년 11월 18일 : 개업.
1982년 11월 15일 : 간이 위탁화. 이와사와 역장이 폐지되어, 와카센닌 역장 관리하에 한다.
1987년 4월 1일 : 일본국유철도 분할 민영화에 의해, 동일본 여객철도가 승계.
1991년 : 역사를 건축하여, 공민관이 병설되었다.
1994년 10월 1일 : 와카센닌 역의 무인역에 의해 역무원 파견폐지. 무인화. 홋토유다 역 관리하에 한다.
2003년 4월 1일 : 무인화.
2007년 3월 18일 : 홋토유다 역장 폐지에 의해, 기타카미 역 관리하에 한다.
인접 역

| ■ 기타카미 선 |
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| 요코카와메 기타카미 방면 | ■ 보통 | 와카센닌 요코테 방면 |
| v t e기타카미선 |
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기타카미 - 야나기하라 - 에즈리코 - 후지네 - 다테카와메 - 요코카와메 - 이와사와 - 와카센닌 - 유다킨슈코 - 홋토유다 - 유다코겐 - 구로사와 - 고마쓰카와 - 히라이시 - 아이노노 - 야비쓰 - 요코테
저주받은 병사들

폴란드 반공 저항운동 (1944년~1953년)  문서를 참고하십시오.
| 저주받은 병사들 |
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Żołnierze wyklęci
1947년 2월 반공주의 지하조직 "저주받은 병사들"의 모습. 왼쪽부터 헨리크 비브라노프스키(가명 '타잔', 1948년 11월 사망), 에드바르트 타라슈키에비치('젤라즈니', 1951년 10월 사망), 미에치스와프 마웨츠키('소쿠', 1947년 11월 사망), 스타니스와프 파쿠와('크셰비나')
활동 기간: 1944년~1947년
국가: 폴란드
충성 대상: 폴란드 (폴란드 망명정부)
역할: 폴란드 지하국가이자 폴란드 망명정부의 군대
규모: 전성기 대략 15만~20만명. 1947년 폴란드 사면령 이후 200~400명 활동 추정
저주받은 병사들(폴란드어: żołnierze wyklęci 조우니에제 비클렝치[*]) 또는 불굴의 병사들(폴란드어: żołnierze niezłomni 조우니에제 니에즈웜니[*])은 제2차 세계 대전 말과 그 여파 시기 폴란드 지하국가의 구성원이 형성한 반소-반공주의 폴란드 저항운동 조직이다. "저주받은 병사들"이라는 말은 1990년대 들여오기 시작된 말로 그 전까지는 완고한 병사들(diehard soldiers)이라 불렀다.
이 비밀조직은 1950년대에도 교도소와 국영 국가보안국 건물, 정치범 구금시설, 전국에 설치된 강제수용소를 공격하는 등 폴란드 공산정부에 대항해 유격전을 펼치며 무장 투쟁을 이어갔다. 대부분의 폴란드 반공단체는 1950년대 후반 폴란드 공안부와 소련 내무인민위원부(NKVD) 요원에 쫓겨 사라졌다. 마지막으로 알려진 "저주받은 병사"인 유제프 프란차크는 1963년 기습으로 사망했다.
스탈린주의 시기 폴란드에서 활동한 잘 알려진 반공 폴란드 조직으로는 자유와 독립 협회(WIN), 폴란드 민족군(NSZ), 민족군사연합(NZW), 지하 폴란드군(KWP), 국내군 저항운동(ROAK), 시민국내군(AKO), 독립(NIE), 폴란드 대표군(DSZ), 자유와 정의 협회(WiS)가 있다.
다른 중부유럽 국가에서도 비슷한 반공 단체 반란이 발생했다. 한편 "저주받은 병사들"의 개별 병사 혹은 소속 부대가 폴란드 내 영토에서 유대인이나 기타 소수민족 또는 민간인에 대한 전쟁범죄에 어느 정도 관여했는지 대해서가 논쟁이다. 이 주제에 대해선 보통 병사들의 신용을 떨어뜨리기 위한 공산주의적인 선전으로 일부 혹은 전체가 조작되었다거나 진짜 희생자는 공산당에 협조했거나 관여했기 때문에 살해당했으며 그들의 민족성이 사망과 관련이 없다는 주장 등이 대부분의 반응이다.
주요 전투

쿠리우프카 전투
아우구스투프 검거작전
렘베르투프 NKVD 기지 공격
1951년 모코투프 교도소 탈옥 사건
키엘체 교도소 기습
같이 보기

반소 파르티잔
결사적 행동
발트 3국 유격전
잔류 일본병
조제프 푸셰

| 조제프 푸셰 Joseph Fouché |
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조제프 부셰
출생: 1759년 5월 21일
사망: 1820년 12월 26일(1820-12-26)(61세)
성별: 남성
국적: 프랑스
직업: 정치인
조제프 푸셰(프랑스어: Joseph Fouché, 1759년 5월 21일 ~ 1820년 12월 26일)는 프랑스의 정치인이다.
프랑스 혁명 당시 막시밀리앵 드 로베스피에르를 몰락시키고 나폴레옹 보나파르트를 붕괴시킨 제1의 배후 인물로 평가받고 있다. 평론의 대가 슈테판 츠바이크는 푸셰의 파란만장한 삶을 흥미롭게 소개하고 있다.
생애

조제프 푸셰는 1759년 5월30일 대서양 연한 항구도시 낭트에서 태어났다. 아버지는 뱃사람이었고 장사꾼이었다. 10대에 그는 가톨릭 사제들의 모임인 오라토리오회 수도원에 들어갔다. 그곳에서 배우고 자란 그는 스무 살에 벌써 수도원학교의 교사가 돼 물리와 수학을 가르쳤다.
그가 아르투아 지방의 작은도시 아라스에서 수도원 교사 노릇을 할 때 그 도시의 '로자티'라는 사교클럽에 출입하다가 젊은 변호사였던 로베스피에르를 만났다. 그 둘은 금세 의기투합하여 친구가 되었고 푸셰는 로베스피에르의 누이동생 샤를롯과 약혼한 사이였다.
그러다가 프랑스 혁명이 터지자 그는 수도복을 벗어 던지고 프랑스 혁명에 투신한다.
프랑스 혁명시기

프랑스 혁명 때에 그는 고향 낭트에 새로 문을 연 혁명클럽 '헌법의 벗 협회' 다시 말해 자코뱅 클럽 지부에 들어가 곧 그곳의 대표자가 되었다. 그 곳에서 그는 온건한 행보로 시민들의 신용을 얻었다.
프랑스 혁명이 성공하고 국왕 루이 16세를 몰아낸후 그는 고향 낭트에서 국민공회 지역구 의원으로 출마해 당선됐다. 그때 옛 친구 로베스피에르가 산악파(자코뱅파)로 의사당의 좌파에 앉았다면 그는 오른쪽인 지롱드파에 앉았다. 1793년 1월16일 저녁 국민공회 안에서는 루이 16세의 구명이냐 사형이냐를 놓고 격론이 벌어졌다. 로베스피에르는 단호하게 사형을 주장했고 양측의 표가 팽팽하게 엇갈렸다. 이 때 푸셰를 뽑아준 낭트 선거구민의 온건한 견해를 볼때 푸셰는 왕의 구명에 표를 던져야 했으나 그는 연단에 국왕의 사형에 투표했다. 투표 결과는 387대 334로 사형이 선고되었다.
리옹의 도살자

루이 16세의 처형 이후 그는 지롱드파가 몰락하면서 급진파인 자코뱅파로 180도 돌아섰다. 그는 지방을 다스리는 파견의원으로 선출되어 자신의 선거구인 낭트를 비롯해 느베르 물랭에서 반혁명세력을 진압하고 부자들을 떨게하고 교회를 약탈해 악명을 얻었다. 그가 이런 과업을 수행하기 얼마 전 리옹에서 대규모 반란이 터졌다(리옹 반란). 공안위원회는 조르주 쿠통을 파견해 반란을 진압했다. 국민공회는 이 도시의 완전한 파괴를 명령했으나 쿠통은 형식적으로 집 몇채의 지붕을 부수는 것으로 끝냈다.
국민공회는 이에 다른 적합한 인물을 찾아보다 쿠통을 대신하여 푸셰를 파견했다. 푸셰는 리옹 훈령을 발표하고 두 달 넘게 수십명을 한덩어리로 묶고는 대포로 쏘아 처형했고 리옹의 문화재를 폭파시켜는 등 도시 전체를 쑥대밭으로 만들었다. 그는 3개월 동안 2000여명을 학살했고 이 사건을 통해 리옹의 도살자라는 별명을 얻게 된다.
테르미도르의 반란

리옹 사건에 당황한 로베스피에르는 공안위원회를 압박해 푸셰에게 리옹 사건을 해명하도록 했다. 푸셰는 로베스피에르에게 편지를 보내 처형을 면했다. 이후 푸셰는 기독교를 없애려는 문제로 프랑스 섭정 및 공안위원장 막시밀리앙 드 로베스피에르와 맞서면서 1794년 테르미도르의 반란을 계획하였다. 1794년 쿠데타를 일으켜 프랑스 집정관 겸 공안위원장이었던 로베스피에르와 그 일파를 축출한다. 로베르피에르의 처형 이후 프랑스 혁명은 무너지고 반동의 물결이 일어나면서 푸셰는 수세에 몰렸고 결국 몰락했다.
1799년 이후 그는 총재 정부 밑에서는 총재정부 5인중 한 사람인 바라스의 사설탐정으로 재기의 발판을 마련했다. 그는 정보를 만들어 팔고 그 대가로 돈을 얻고 그 돈으로 다시 정보를 만들고 그 정보로 더 큰 돈을 벌어들였다. 이해 7월 푸셰는 총재정부의 경찰장관에 임명되었다. 경찰장관이 된후 그는 전국 방방곡곡에 정보원과 밀고자와 비밀경찰을 깔고 모든 정보를 좌우했다. 한겨레 기자인 고명섭은 《광기와 천재》에서 "푸셰야말로 정보가 권력임을 알아채고 그 정보를 취합해 하나의 거대한 무기로 만들어낸 최초의 인간"으로 평가했다.
나폴레옹 시절

푸셰는 나폴레옹 1세 때에는 경찰장관으로서 정보를 장악하고 권력의 제2인자로 군림한다. 백일 천하 후 나폴레옹의 퇴위를 주도한다.
실각 후 망명 시절

그 후 임시 정부의 수반이 되어서 외교적 수완을 발휘하며 루이 16세의 동생인 루이 18세를 왕으로 맞아 들인다. 그 대가로 경찰장관직을 얻지만 골수 왕당파의 반발로 몇달 후 해임되고 프랑스에서 추방된다. 이후 오스트리아로 망명하여 쓸쓸히 말년을 보낸 후 61세로 사망한다. 그의 후손은 스웨덴으로 이주한다.
후세의 평가

오스트리아 작가 슈테판 츠바이크는 평전 《조제프 푸셰. 어느 정치적 인간의 초상》에서 푸셰는 "우리가 사는 세상에서 가장 위험한 종족"에 속한다며 "푸셰 같은 인물을 해부해볼 필요가 있다"고 주장한다. 츠바이크는 푸셰가 비도덕한 변절자일 뿐 아니라 "도박의 모험을 즐기는 저돌적 정신의 인간"이라고 평가한다. 한마디로 프랑스 역사의 메피스토펠레스인 셈이다. 츠바이크는 푸셰를 가차없이 비판하면서도 이 정치가가 백일천하 당시 보여준 역량에 공정한 시선을 던진다. "이 몇 주 동안 푸셰는 고집스러우면서도 신중하게, 다의적 해석이 가능하면서도 명료하게 정치를 해 나갔다. 세계 역사에서의 외교활동 중 가장 완벽한 대목으로 간주될 정도이다."
같이 보기

나폴레옹 1세
막시밀리앙 드 로베스피에르
리옹 반란
방데 반란
Lucid Stars

| Lucid Stars> 시드 사운드의 사운드트랙 음반 |
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발매일: 2008년 4월 28일
장르: 인디, 록
레이블: 프리 랜서
프로듀서: tacat
Lucid Stars는 동인 게임들에 수록되었던, 시드 사운드의 음악들로 이루어져 있는, 비정규 음반이다.
수록곡

Flight (태그소프트, 닷지볼 매니저 2007 오프닝)
작곡:ampstyle, 편곡:ampstyle, 작사:tacat&로리체슬
보컬:로리체슬, 코러스:로리체슬
4분 18초
Howling Night (팀 아사나래, 하울링 드림 오프닝)
작곡:ampstyle, 편곡:ampstyle, 작사:ampstyle
보컬:로리체슬, 코러스:로리체슬
5분 36초
Moondrops (팀 은익, 달의 자장가 오프닝)
작곡:HiTaZ, 편곡:HiTaZ, 작사:Cielo
보컬:banami
4분 30초
Memories (몽상기담집, 인테르메디오 오프닝)
작곡:HiTaZ, 편곡:HiTaZ, 작사:로리체슬
보컬:로리체슬, 코러스:로리체슬
5분 8초
Brave your Dream (태그소프트, 닷지볼 매니저 2007 엔딩)
작곡:HiTaZ, 편곡:HiTaZ, 작사:tacat
보컬: 서량, 코러스:서량
5분 18초
Lucid Dream (팀 아사나래, 하울링 드림 엔딩)
작곡:HiTaZ, 편곡:HiTaZ, 작사:Cielo
보컬:banami, 코러스:바나미
5분 40초
Howling Night (Off Vocal)
5분 35초
Brave your Dream (Off Vocal)
5분 18초
Hidden Track
4분 46초
제작진

사운드 프로듀스
작곡&편곡
기타
보컬&코러스
작사
믹스
마스터
일러스트레이션&디자인
같이 보기

동인 게임
괴도 세인트 테일

《괴도 세인트 테일》(怪盗セイント・テール 가이토 세인토 테루[*])는 일본의 타치가와 메구미가 《나카요시》에 연재한 만화이자 이를 원작으로 한 TV 애니메이션이다. 한국어 더빙 애니메이션은 《천사소녀 네티》(天使少女 네티)라는 제목으로 방영되었고, 한국어 정발판 만화는 ‘천사소녀 네티’를 부제로 사용하였다. TV아사히, TMS(도쿄무비신사)에서 만든 일본의 애니메이션으로, TV아사히 1995년 10월 12일 부터 1996년 9월 12일 까지 및 KBS 2TV에서 1996년 12월 20일부터 1997년 2월 19일까지 종료했다.
방송 일시

| 방송 채널 | 방송일 | 방송 시간 |
| --- | --- | --- |
| TV아사히 | 1995년 10월 12일 ~ 1996년 9월 12일 | 종료 |
| KBS 2TV | 1996년 12월 20일 ~ 1997년 2월 19일 | 종료 |
작품 소개

일본잡지 나카요시 1994년 10월호부터 연재를 시작했는데, 처음에는 단기연재로 끝날 예정이었고 실제로 1994년 10월호부터 1995년 1월호까지만 연재되었다. 그러나, 높은 호평에 힘입어 1995년 3월호부터 다시 연재되기 시작하여 1996년 12월호까지 계속되었다(1996년 11, 12월호는 번외편으로, 실질적인 본편의 연재기간은 10월호까지).
이러한 인기는 애니메이션 제작으로 이어졌고, 1995년 10월 12일부터 1996년 9월 12일까지 총 43화 완결로 TV 아사히 계열 방송국에서 방송되었다. 원작의 경우는 변신 후 단순한 마술만을 쓰는 것이 패턴이었으나, 애니메이션에서는 마술의 유형이 다양하고 매직 아이템도 여러 개 등장한다는 점이 다르다. 또한, 애니메이션과 코믹스의 연재가 병행되었기 때문에, 애니메이션에서는 대부분 독자적인 스토리가 진행되었고, 원작과 비슷한 내용이더라도 상당 부분 설정이 추가되었다.
한국어 더빙판은 《천사소녀 네티》(天使少女 네티)라는 제목으로 방영되었으며, 3개 에피소드가 빠져 총 40화 완결로 1996년 12월 20일부터 1997년 2월 19일까지 KBS 2TV를 통해 매주 평일에 방송되었으며, 이후 1999년 1월 13일부터 3월 29일까지 KBS 2TV를 통해 매주 월~목요일에 재방영되었으며, 2002년까지 투니버스를 통해서 수시로 편성 된 바있고, 2007년 6월 16일부터 9월 8일까지 투니버스에서 다시 한번 재방영된 기록이 있다. 이후 투니버스 홈페이지에서 VOD서비스로 제공한 바 있다. 2013년 이후로 VOD 서비스는 중단되었다.
세가에서 이 작품을 원작으로 패밀리 뮤지컬을 제작하여 일본 전국 30개소에서 공연되었다. 뮤지컬 내용은 천사소녀 네티 1~2화부분을 이용해서 상연을 하였다고 한다.
토미에서 세가 새턴 및 게임 기어로 게임 소프트웨어를 발매하기도 했으며, 세계 각국에서 인기를 얻었다.
줄거리

세이카시 (국내더빙판: 캔자스시) 에 있는 성 폴리아 학원 중등부 2학년에 재학 중인 하네오카 메이미(한국더빙판: 샐리)는 평범한 소녀. 그러나 밤에는 세이카시를 흔들어 놓는 괴도 세인트테일(국내더빙판: 천사소녀 네티)로 활약하고 있다. 그리고 그런 그녀를 끈질기게 추적하는 것은 같은반의 소년 아스카 주니어(한국더빙판: 셜록스). 낮에는 교실에서 티격태격하는 클래스메이트로 밤에는 서로 쫓고 쫓기는 관계를 이어가던 도중 두 사람은 서로 미묘한 감정을 느끼게 되는데...
등장인물

이 부분의 본문은 하네오카 메이미입니다.