단백질생성성 아미노산
화학적 특성 > 비고

| 아미노산 | 약어 | 약어 | 비고 |
| --- | --- | --- | --- |
| 알라닌 | A | Ala | 알라닌은 매우 풍부하고 다재다능하며 글리신보다 더 뻣뻣하지만 단백질의 입체형태에 대해 작은 입체적 한계를 나타낼 만큼 충분히 작다. 알라닌은 상당히 중립적으로 행동하며 단백질 외부의 친수성 영역과 내부의 소수성 영역 모두에 위치할 수 있다. |
| 아스파라긴 또는 아스파르트산 | B | Asx | 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자. |
| 시스테인 | C | Cys | 황 원자는 중금속 이온에 쉽게 결합한다. 산화되는 조건에서 두 개의 시스테인이 이황화 결합으로 결합하여 시스틴을 형성할 수 있다. 시스틴이 단백질의 일부인 경우(예: 인슐린) 3차 구조가 안정화되어 단백질이 변성에 더 잘 견디게 된다. 따라서 이황화 결합은 소화 효소(예: 펩신 및 키모트립신) 및 구조 단백질(예: 케라틴)을 포함한 가혹한 환경에서 기능을 해야 하는 단백질에서 일반적으로 발견된다. 이황화물은 자체적으로 안정적인 모양을 유지하기에는 너무 작은 펩타이드(예: 인슐린)에서도 발견된다. |
| 아스파르트산 | D | Asp | 아스파르트산은 글루탐산과 유사하게 행동하며 강한 음전하를 갖는 친수성 산성기를 운반한다. 아스파르트산은 일반적으로 단백질의 외부 표면에 위치하여 단백질을 수용성으로 만든다. 아스파르트산은 양전하를 띤 분자와 이온에 결합하여 보통 효소에서 금속 이온을 고정시키는 데 사용된다. 단백질 내부에 위치할 때, 아스파르트산 및 글루탐산은 일반적으로 아르기닌 및 리신과 짝을 이룬다. |
| 글루탐산 | E | Glu | 글루탐산은 아스파르트산과 유사하게 행동하며 더 길고 약간 더 유연한 곁사슬을 가지고 있다. |
| 페닐알라닌 | F | Phe | 사람에게 필수적인 페닐알라닌, 티로신, 트립토판은 곁사슬에 크고 단단한 방향족 작용기를 포함하고 있다. 이들은 크기가 큰 아미노산들이다. 아이소류신, 류신, 발린과 마찬가지로 이들 아미노산은 소수성이며 접힌 단백질에서 분자의 내부를 향하는 경향이 있다. 페닐알라닌은 티로신으로 전환될 수 있다. |
| 글리신 | G | Gly | α-탄소에 있는 두 개의 수소 원자 때문에 글리신은 광학적으로 활성이 아니다. 글리신은 가장 작은 아미노산으로 쉽게 회전하며 단백질 사슬에 유연성을 부여한다. 글리신은 콜라겐의 삼중 나선과 같은 가장 좁은 공간에 들어갈 수 있다. 너무 많은 유연성은 일반적으로 바람직하지 않기 때문에 구조적 구성 요소로서 글리신은 알라닌보다 덜 일반적이다. |
| 히스티딘 | H | His | 히스티딘은 사람에게 필수적이다. 약간 산성인 조건에서도 질소의 양성자화가 일어나 히스티딘과 폴리펩타이드의 특성이 전체적으로 변한다. 이것은 조절 메커니즘으로 많은 단백질에 의해 사용되며, 후기 엔도솜 또는 리소좀과 같은 산성 영역에서 폴리펩타이드의 형태와 행동을 변화시켜 효소의 입체형태의 변화를 강화한다. 그러나 이를 위해서는 소수의 히스티딘만 필요하기 때문에 히스타민은 비교적 희소하다. |
| 아이소류신 | I | Ile | 아이소류신은 사람에게 필수적이다. 아이소류신, 류신, 발린은 큰 지방족 소수성 곁사슬을 가지고 있다. 이들 분자는 단단하고, 이들 사슬은 단백질 분자 내부에 위치하는 경향이 있기 때문에 이들 상호간의 소수성 상호작용은 단백질의 올바른 접힘에 중요하다. |
| 류신 또는 아이소류신 | J | Xle | 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자. |
| 리신 | K | Lys | 리신은 사람에게 필수적이며 아르기닌과 유사하게 행동한다. 리신은 양전하를 띤 길고 유연한 곁사슬을 가지고 있다. 사슬의 유연성으로 인해 리신과 아르기닌은 표면에 음전하가 많은 분자와 결합하기에 적합하다. 예를 들어 DNA 결합 단백질은 아르기닌과 리신이 풍부한 활성 영역을 가지고 있다. 강한 전하로 인해 이 두 아미노산은 단백질의 친수성 외부 표면에 쉽게 위치하게 된다. 내부에서 발견되면 일반적으로 음전하를 띤 아미노산(예: 아스파르트산 또는 글루탐산)과 짝을 이룬다. |
| 류신 | L | Leu | 류신은 사람에게 필수적이며 아이소류신 및 발린과 유사하게 행동한다. |
| 메티오닌 | M | Met | 메티오닌은 사람에게 필수적이다. 단백질에 통합되는 첫 번째 아미노산이며, 번역 후에 제거되기도 한다. 시스테인과 마찬가지로 황을 포함하고 있지만 수소 대신에 메틸기가 있다. 이 메틸기는 활성화될 수 있으며, 새로운 탄소 원자가 다른 분자에 첨가되는 많은 반응에 사용된다. |
| 아스파라긴 | N | Asn | 카복실기를 가지고 있는 아스파르트산과 유사하며, 아스파라긴은 아마이드기를 가지고 있다. |
| 피롤리신 | O | Pyl | 피롤리신은 리신과 유사하지만 피롤린 고리가 붙어 있다. |
| 프롤린 | P | Pro | 프롤린은 N-말단의 아미노기에 특이한 고리를 포함하고 있으며 CO-NH 아마이드 서열을 고정된 입체형태로 만든다. 이것은 α 나선 또는 β 시트와 같은 단백질 접힘 구조를 파괴하여 단백질 사슬에 원하는 꼬임을 강요할 수 있다. 콜라겐에서 흔히 볼 수 있으며, 종종 번역 후 변형에 의해 하이드록시프롤린으로 변형된다. |
| 글루타민 | Q | Gln | 카복실기를 가지고 있는 글루탐산과 유사하며, 글루타민은 아마이드기를 가지고 있다. 글루타민은 단백질에서 사용되며 암모니아를 저장하는 데 사용되고, 몸에서 가장 풍부한 아미노산이다. |
| 아르기닌 | R | Arg | 기능적으로 리신과 유사하다. |
| 세린 | S | Ser | 세린과 트레오닌은 하이드록실기로 끝나는 짧은 곁사슬을 가지고 있다. 세린과 트레오닌의 수소는 제거하기 쉽기 때문에 세린과 트레오닌은 종종 효소에서 수소 공여체로 작용한다. 둘 다 매우 친수성이기 때문에 용해성 단백질의 외부 영역에는 세린과 트레오닌이 풍부한 경향이 있다. |
| 트레오닌 | T | Thr | 트레오닌은 사람에게 필수적이며 세린과 유사하게 행동한다. |
| 셀레노시스테인 | U | Sec | 황 원자가 셀레늄으로 치환된 시스테인의 셀레늄 유사체이다. |
| 발린 | V | Val | 발린은 사람에게 필수적이며 아이소류신 및 류신과 유사하게 행동한다. |
| 트립토판 | W | Trp | 트립토판은 사람에게 필수적이며 페닐알라닌 및 티로신과 유사하게 행동한다. 트립토판은 세로토닌의 전구체이며 자연적으로 형광성이다. |
| 알려지지 않은 | X | Xaa | 아미노산이 알려지지 않았거나 중요하지 않은 경우의 자리 표시자. |
| 티로신 | Y | Tyr | 티로신은 페닐알라닌(티로신의 전구체) 및 트립토판과 유사하게 행동하며, 멜라닌, 에피네프린, 갑상샘 호르몬의 전구체이다. 자연적으로 형광성이며 일반적으로 트립토판으로의 에너지 전달에 의해 형광성이 소멸된다. |
| 글루탐산 또는 글루타민 | Z | Glx | 아미노산 중 하나가 위치를 차지할 수 있는 자리 표시자. |