stanford-oval/wikipedia huggingface dataset:
사진기
카메라 역학(기계학) > 렌즈

카메라 렌즈는 일반적으로 고품질 유리로 만들어진 여러 광학 요소의 집합체이다. 그것의 주요 기능은 빛을 카메라의 필름이나 디지털 센서에 초점을 맞추어 이미지를 생성하는 것이다. 이 프로세스는 이미지 품질, 사진의 전체적인 모양 및 장면의 어떤 부분에 초점을 맞추는지에 상당한 영향을 미친다.
카메라 렌즈는 일련의 렌즈 요소로 구성되며, 빛에 민감한 표면에 정확하게 이미지를 형성하도록 배열된 작은 유리 조각으로 구성된다. 각 요소는 색수차(렌즈가 모든 색을 같은 지점에 집중시키지 못함), 비그네트(이미지 모서리가 어두워짐) 및 왜곡(이미지가 구부러지거나 뒤틀림)과 같은 광학적 이상 또는 왜곡을 줄이도록 설계되었다. 이러한 왜곡의 정도는 사진의 주제에 따라 다를 수 있다.
밀리미터 단위로 측정된 렌즈의 초점 길이는 카메라가 촬영할 수 있는 장면의 양과 물체가 얼마나 커 보이는지를 결정하기 때문에 중요한 역할을 한다. 광각 렌즈는 장면의 넓은 시야를 제공하는 반면, 망원 렌즈는 더 좁은 시야를 포착하지만 물체를 확대한다. 초점 거리는 또한 휴대용 선명한 사진 촬영의 용이성에 영향을 미치며, 더 긴 길이는 작은 카메라 움직임으로 인한 흐릿함을 방지하는 것을 더 어렵게 만든다.
두 가지 주요 렌즈 유형에는 줌 렌즈와 프라임 렌즈가 있다. 줌 렌즈는 특정 범위 내에서 초점 거리를 변경할 수 있어 카메라를 이동하거나 렌즈를 변경하지 않고도 장면 캡처를 조정할 수 있는 편리함을 제공한다. 대조적으로, 주 렌즈는 고정된 초점 길이를 가지고 있다. 유연성이 떨어지지만 프라임 렌즈는 종종 우수한 이미지 품질을 제공하고 일반적으로 더 가볍고 저조도에서 더 나은 성능을 발휘한다.
초점은 다양한 거리에서 피사체의 이미지를 선명하게 하기 위해 렌즈 요소를 조정하는 것을 포함한다. 초점은 렌즈의 초점 링을 통해 조정되며, 이는 센서에서 렌즈 요소를 더 가깝게 또는 더 멀리 이동시킨다. 자동 초점은 많은 렌즈에 포함된 기능으로, 렌즈 내 모터를 사용하여 렌즈의 대비 또는 위상 차이 감지를 기반으로 빠르고 정확하게 초점을 조정한다. 이 기능은 렌즈 본체의 스위치를 사용하여 활성화하거나 비활성화할 수 있다.
고급 렌즈에는 카메라 흔들림에 대응하기 위해 렌즈 요소 또는 이미지 센서 자체를 움직이는 기계적 이미지 안정화 시스템이 포함될 수 있으며, 특히 저조도 조건이나 느린 셔터 속도에서 유용하다. 렌즈 후드, 필터 및 캡은 이미지 품질을 향상시키고 렌즈를 보호하거나 특정 효과를 얻기 위해 렌즈와 함께 사용되는 액세서리이다.
카메라 역학(기계학) > 뷰파인더

카메라의 뷰파인더는 센서나 필름에 의해 포착될 것에 대한 실시간 근사치를 제공한다. 사진작가가 사진의 구성, 조명 및 노출을 조정하고 조정하여 최종 이미지의 정확도를 높인다.
뷰파인더는 광학식과 전자식의 두 가지 주요 범주로 나뉜다. SLR(Single-Lens Reflex) 카메라에서 흔히 볼 수 있는 광학 뷰파인더는 렌즈에서 뷰파인더로 빛을 반사하기 위해 미러 또는 프리즘 시스템을 사용하여 장면을 명확하고 실시간으로 볼 수 있다. 미러리스 카메라에서 일반적으로 사용되는 전자 뷰파인더는 전자 이미지를 작은 디스플레이에 투사하여 실시간 노출 미리 보기 및 히스토그램과 같은 광범위한 정보를 제공한다. 특수 뷰파인더 시스템은 스파이 활동이나 수중 사진 촬영을 위한 초소형 카메라와 같은 특정 애플리케이션을 위해 존재한다.
뷰파인더와 렌즈 축 사이의 정렬 오류로 인해 발생하는 시차 오류로 인해 피사체의 위치가 부정확하게 표시될 수 있다. 먼 피사체에서는 무시할 수 있지만 가까운 피사체에서는 이 오류가 두드러진다. 일부 뷰파인더에는 이 문제를 완화하기 위해 시차 보정 장치가 포함되어 있다.
카메라 역학(기계학) > 필름 및 센서

카메라의 이미지 캡처는 빛이 감광성 표면(사진 필름 또는 디지털 센서)에 닿을 때 발생한다. 필름 또는 센서는 카메라 본체 내에 내장되어 셔터가 잠깐 열렸을 때 빛의 패턴을 기록하여 노출 중에 빛이 통과할 수 있도록 한다.
필름 카메라에 필름을 로드하는 것은 수동 프로세스이다. 일반적으로 카트리지에 들어 있는 필름은 카메라의 지정된 슬롯에 로드된다. 필름 스트립의 한쪽 끝인 필름 리더는 수동으로 와인딩 스풀에 나사로 연결된다. 카메라 후면이 닫히면 필름 진행 레버 또는 노브를 사용하여 필름이 올바르게 배치되도록 한다. 그런 다음 카메라에 따라 필름을 수동으로 감거나 자동으로 감아서 필름의 빈 부분을 빛의 경로에 배치한다. 사진이 촬영될 때마다 필름 진행 메커니즘은 노출된 필름을 밖으로 이동시켜 다음 촬영을 위해 노출되지 않은 새로운 필름 부분을 위치로 가져온다.
필름의 동일한 부분이 두 번 빛에 노출되어 중복된 이미지가 발생하는 이중 노출을 방지하려면 각 촬영 후 필름을 진행해야 한다. 필름 롤의 모든 프레임이 노출되면 필름이 카트리지로 다시 감겨져 현상을 위해 카메라에서 제거될 준비가 된다.
디지털 카메라에서 센서는 일반적으로 CCD(Charge-Coupled Device) 또는 CMOS(Complementary Metal-Oxide-Semiconductor) 칩으로 구성되며, 두 칩 모두 들어오는 빛을 전하로 변환하여 디지털 이미지를 형성한다. CCD 센서는 전력 집약적이지만 뛰어난 광 감도와 이미지 품질로 인정받고 있다. 반대로 CMOS 센서는 개별 픽셀 판독값을 제공하여 전력 소비가 적고 프레임 속도가 빨라지며 시간이 지남에 따라 이미지 품질이 크게 향상된다.
디지털 카메라는 빛을 직접 처리하고 저장할 수 있는 전자 데이터로 변환한다. 생성되는 데이터의 양은 센서의 크기와 속성에 따라 결정되므로 Compact Flash, Memory Sticks 및 SD(Secure Digital) 카드와 같은 스토리지 미디어가 필요하다.[13] 현대 디지털 카메라에는 일반적으로 즉시 이미지 검토 및 조정을 위한 내장 모니터가 있다. 또한 디지털 이미지는 컴퓨터에 의해 보다 쉽게 처리되고 조작되므로 기존 필름에 비해 유연성 및 후처리 잠재력 측면에서 상당한 이점을 제공한다.
카메라 역학(기계학) > 카메라 액세서리

플래시
플래시는 노출 중에 밝은 빛의 짧은 버스트를 제공하며 사진에서 일반적으로 사용되는 인공 광원이다. 대부분의 최신 플래시 시스템은 가스가 채워진 튜브를 통해 배터리로 구동되는 고전압 방전을 사용하여 매우 짧은 시간(1/1,000초 이하) 동안 밝은 빛을 생성한다.
많은 플래시 장치는 플래시에서 반사되는 빛을 측정하여 플래시의 적절한 지속 시간을 결정하는 데 도움이 된다. 플래시를 카메라에 직접 연결하거나(일반적으로 카메라 상단의 슬롯(플래시 슈 또는 핫 슈) 또는 케이블을 통해) 카메라의 셔터를 활성화하면 플래시가 트리거되며 카메라의 내부 조도계가 플래시의 지속 시간을 결정하는 데 도움이 될 수 있다.
추가 플래시 장비에는 광 확산기, 마운트 및 스탠드, 리플렉터, 소프트 박스, 트리거 및 코드가 포함될 수 있다.
기타 부속품
카메라용 액세서리는 주로 관리, 보호, 특수 효과 및 기능에 사용된다.
렌즈 후드: 눈부심과 렌즈 플레어를 방지하기 위해 태양 또는 기타 광원을 차단하기 위해 렌즈 끝에 사용된다(무광 상자 참조).
렌즈 캡: 사용하지 않을 때 카메라 렌즈를 덮고 보호한다.
렌즈 어댑터: 카메라가 설계된 렌즈 이외의 렌즈를 사용할 수 있다.
필터: 인공 색상을 허용하거나 광 밀도를 변경한다.
렌즈 연장 튜브: 매크로 사진 촬영에서 가까운 초점을 허용한다.
관리 및 보호: 카메라 케이스 및 커버, 유지 관리 도구 및 스크린 프로텍터를 포함한다.
카메라 모니터: 더 밝고 다채로운 화면으로 구성을 카메라 밖에서 볼 수 있으며, 일반적으로 프레임 가이드, 포커스 피킹, 얼룩말 줄무늬, 파형 모니터(종종 "RGB 퍼레이드"), 벡터 스코프 및 거짓 색상과 같은 고급 도구를 노출하여 사진가에게 중요한 이미지 영역을 강조한다.
삼각대: 주로 비디오 녹화, 장시간 노출 및 시간 경과 사진 촬영 동안 카메라를 안정적으로 유지하는 데 사용된다.
현미경 어댑터: 현미경이 검사하는 것을 사진하기 위해 카메라를 현미경에 연결하는 데 사용된다.
케이블 해제: 케이블을 통해 카메라에 연결할 수 있는 원격 셔터 버튼을 사용하여 셔터를 원격으로 제어하는 데 사용된다. 원하는 기간 동안 셔터를 열어 잠그는 데 사용할 수 있으며, 카메라에 내장된 셔터 버튼을 카메라 흔들림이 누르는 것을 방지하는 데도 일반적으로 사용된다.
결로 방지: 렌즈에 습기가 차는 것을 방지한다.
UV 필터: 이미지 품질에 미치는 영향을 최소화하면서 스크래치, 균열, 얼룩, 먼지, 습기로부터 렌즈의 전면 요소를 보호할 수 있다.
배터리와 때때로 충전기.
대형 포맷 카메라는 확대경 루페, 뷰 파인더, 각도 파인더 및 포커스 레일/트럭을 포함하는 특수 장비를 사용한다. 일부 전문가용 SLR에는 눈 높이 또는 허리 높이 초점 맞추기, 초점 맞추기 화면, 눈 컵, 데이터 백, 필름 운반용 모터 드라이브 또는 외장 배터리 팩을 위한 호환 가능한 파인더가 제공될 수 있다.
기본 유형 > SLR 카메라

사진술에서, SLR(Single-lens reflex camera)은 이미지를 합성하고 초점을 맞추기 위해 셔터를 내리기 전에 렌즈에서 뷰파인더로 빛을 리디렉션하는 거울을 제공한다. 셔터가 해제되면 미러가 위아래로 흔들리며 사진 매체의 노출을 허용하고 노출이 완료된 후 즉시 복귀한다. 1954년 이전의 어떤 SLR 카메라도 이러한 기능을 가지고 있지 않았지만, 일부 초기 SLR 카메라의 미러는 셔터 릴리즈에 가해지는 힘에 의해 완전히 작동되었으며 손가락 압력이 해제될 때만 반환되었다. 1954년 일본 회사 아사히(펜탁스)가 출시한 아사히 플렉스 II는 인스턴트 리턴 미러가 장착된 세계 최초의 SLR 카메라였다.
일안 반사식 카메라에서, 사진사는 카메라 렌즈를 통해 그 장면을 본다. 이렇게 하면 뷰파인더 또는 뷰파인더가 촬영 렌즈와 분리될 때 발생하는 시차 문제를 피할 수 있다. 일안 반사식 카메라는 시트 필름 5x7" 및 4x5", 롤 필름 220/120, 120롤에 8, 10, 12 또는 16장의 사진을 촬영하는 롤 필름 220/120, 220 필름의 두 배의 형식으로 제작되었다. 이 값은 각각 6x9, 6x7, 6x6 및 6x4.5에 해당한다(모든 치수는 cm 단위). 대형 포맷 및 롤 필름 SLR 카메라 제조업체로는 브로니카, 그라플렉스, 하셀블라드, 갈매기, 마미야, 펜탁스 등이 있다. 그러나 SLR 카메라의 가장 일반적인 형식은 35mm이며, 이후 거의 동일한 크기의 본체를 사용하고 때로는 동일한 렌즈 시스템을 사용하는 디지털 SLR 카메라로 전환되었다.
거의 모든 SLR 카메라는 광학 경로에 전면 미러를 사용하여 렌즈에서 나오는 빛을 보기 화면과 펜타프리즘을 통해 접안 렌즈로 보낸다. 노출 시, 셔터가 열리기 전에 미러가 빛의 경로 밖으로 뒤집힌다. 일부 초기 카메라는 캐논 펠릭스와 같이 반투명 펠리클을 사용하는 것과 Corfield Periflex 시리즈와 같이 작은 잠망경을 사용하는 것을 포함하여 렌즈를 통한 시야를 제공하는 다른 방법을 실험했다.
기본 유형 > 대형 카메라

시트 필름을 촬영하는 대형 카메라는 초기 판형 카메라의 직접적인 계승자이며 고품질 사진과 기술, 건축 및 산업 사진에 사용되었다. 일반적으로 세 가지 유형이 있다. 모노레일 및 필드 카메라 모델이 있는 뷰 카메라와 프레스 카메라이다. 그들은 렌즈와 셔터가 전면의 렌즈 플레이트에 장착된 신축성 벨로우즈를 가지고 있다. 표준 다크 슬라이드 백 외에도 롤 필름을 사용하는 백 및 이후의 디지털 백을 사용할 수 있다. 이 카메라들은 초점과 원근법을 매우 가깝게 제어할 수 있는 광범위한 움직임을 가지고 있다. 합성 및 초점 조정은 필름으로 대체된 지면 유리 스크린을 보고 노출 카메라에서 수행된다. 정적 피사체에만 적합하고 사용 속도가 느리다.
판형 카메라
대량 생산된 최초의 카메라는 감광 유리판을 사용한 판형 카메라였다. 연장 가능한 벨로우즈에 의해 플레이트로부터 분리된 렌즈 보드에 장착된 렌즈에 빛이 들어갈 수 있다. 유리판을 위한 간단한 박스 카메라뿐만 아니라 렌즈 교환이 가능한 일안 반사식 카메라와 심지어 컬러 사진(오토크롬 뤼미에르)도 있었다. 이 카메라들 중 다수는 원근법을 제어하기 위해 렌즈를 앞이나 뒤로 올리고 내리고 기울이는 컨트롤을 가지고 있었다. 이러한 판형 카메라의 초점은 초점에 접지 유리 스크린을 사용하는 것이었다. 렌즈 디자인이 다소 작은 조리개 렌즈만을 허용했기 때문에, 지상 유리 스크린의 이미지는 희미했고 대부분의 사진가들은 초점과 구도가 더 빨리 수행될 수 있도록 머리를 덮을 어두운 천을 가지고 있었다. 초점과 구성이 만족스러우면, 접지 유리 스크린을 제거하고, 감광판을 어두운 슬라이드로 보호된 위치에 놓았다. 노출을 위해, 어두운 하강을 조심스럽게 미끄러뜨리고 셔터를 연 다음, 닫히고 어두운 하강을 대체했다.
유리판은 나중에 시트 필름을 위한 어두운 슬라이드에서 시트 필름으로 대체되었다. 어댑터 슬리브는 플레이트 홀더에 시트 필름을 사용할 수 있도록 만들어졌다. 접지 유리 외에도, 간단한 광학 뷰파인더가 종종 장착되었다.
기본 유형 > 중형 카메라

중형 카메라는 대형 카메라와 소형 35mm 카메라 사이에 필름 크기가 있다. 일반적으로 이러한 시스템은 120 또는 220 롤 필름을 사용한다. 가장 일반적인 이미지 크기는 6x4.5cm, 6x6cm 및 6x7cm이다. 이전의 6x9cm는 거의 사용되지 않는다. 이런 종류의 카메라의 디자인은 모노레일 시스템에서부터 별도의 후면이 있는 고전적인 하셀블라드 모델, 더 작은 거리 측정기 카메라에 이르기까지 그들의 큰 형제들보다 더 큰 변화를 보여준다. 이 형식의 소형 아마추어 카메라도 있다.
트윈 렌즈 반사식 카메라
트윈 렌즈 반사 카메라는 한 쌍의 거의 동일한 렌즈를 사용했다. 하나는 이미지를 형성하기 위한 렌즈이고 다른 하나는 뷰파인더이다. 렌즈는 촬영 렌즈 바로 위에 시야 렌즈와 함께 배치되었다. 뷰잉 렌즈는 위에서 볼 수 있는 뷰잉 스크린에 이미지를 투영한다. Mamiya와 같은 일부 제조업체는 또한 카메라를 사용할 때 눈에 고정할 수 있도록 보기 화면에 부착할 반사 헤드를 제공했다. TLR의 장점은 보기 화면을 사용하여 쉽게 초점을 맞출 수 있고 대부분의 상황에서 보기 화면에 표시되는 보기가 필름에 기록된 보기와 동일하다는 것이다. 그러나 가까운 거리에서 시차 오류가 발생했으며 일부 카메라에는 구성의 어떤 부분이 제외되는지 보여주는 표시기도 포함되어 있다.
일부 TLR은 교환 가능한 렌즈를 가지고 있었지만, 이 렌즈들은 쌍을 이루어야 했기 때문에 상대적으로 무거웠고 SLR이 지원할 수 있는 초점 거리의 범위를 제공하지 못했다. 대부분의 TLR은 120개 또는 220개의 필름을 사용했다. 일부는 작은 127개의 필름을 사용했다.
기본 유형 > 콤팩트 카메라

인스턴트 카메라
노출 후 모든 사진은 인스턴트 카메라 내부의 핀치 롤러를 통해 촬영된다. 따라서 '샌드위치' 용지에 포함된 현상액 페이스트가 이미지에 배포된다. 1분 후에 커버 시트를 제거하면 고정된 형식의 원본 긍정 이미지가 하나 생성된다. 일부 시스템에서는 즉각적인 이미지 네거티브를 생성할 수 있으며, 이를 통해 사진 연구소에서 복사본을 만들 수 있다. 궁극적으로 개발된 것은 폴라로이드의 SX-70 시스템으로, 사진에서 커버 시트를 제거하지 않고도 열 발의 샷(엔진 구동)을 할 수 있었다. 다양한 형식의 인스턴트 카메라뿐만 아니라 중대형 카메라의 인스턴트 필름 사용을 위한 어댑터도 있었다.
초소형 카메라
초소형 카메라는 20세기에 처음 제작되었으며 35mm보다 훨씬 작은 필름을 사용한다. 1937년부터 1976년까지 회사에서 생산한 유일한 종류의 카메라인 값비싼 8×11mm 미녹스는 매우 널리 알려졌고 종종 스파이 활동에 사용되었다 (미녹스 회사는 나중에 더 큰 카메라도 생산했다.) 나중에 일반적인 사용을 위해 저렴한 소형 미니어처가 만들어졌고, 일부는 16mm 영화 필름을 사용했다. 이러한 작은 필름 크기의 이미지 품질은 제한적이었다.
접이식 카메라
필름의 도입으로 플레이트 카메라의 기존 디자인은 훨씬 더 작아지고 베이스 플레이트가 접혀져 벨로우즈를 압축할 수 있도록 힌지로 연결될 수 있었다. 이 디자인들은 매우 작고 작은 모델들은 조끼 포켓 카메라라고 불렸다. 접이식 롤 필름 카메라는 다른 디자인보다 컴팩트한 접이식 플레이트 카메라가 선행되었다.
박스 카메라는 예산 수준의 카메라로 도입되었으며 제어 장치가 거의 없었다. 원래 박스 브라우니 모델은 카메라 상단에 작은 반사식 뷰파인더가 장착되어 있었고 조리개나 초점 조절 장치가 없고 간단한 셔터만 있었다. 브라우니 127과 같은 후기 모델은 렌즈의 결함의 영향을 줄이기 위해 곡선 필름 경로와 함께 더 큰 직접 뷰 광학 뷰파인더를 가지고 있었다.
기본 유형 > 거리 측정기 카메라

카메라 렌즈 기술이 발전하고 넓은 조리개 렌즈가 보편화되면서 초점을 더 정확하게 맞추기 위해 거리 측정기 카메라가 도입되었다. 초기 레인지 파인더는 두 개의 뷰파인더 창을 가지고 있었는데, 그 중 하나는 포커스 메커니즘에 연결되어 있고 포커스 링이 회전함에 따라 오른쪽 또는 왼쪽으로 이동한다. 두 개의 개별 이미지가 그라운드 글라스 보기 화면에 함께 표시된다. 촬영 중인 개체의 수직선이 결합된 이미지에서 정확히 만날 때 개체는 초점이 맞춰진다. 일반 컴포지션 뷰파인더도 제공된다. 나중에 뷰파인더와 거리파인더가 합쳐졌다. 많은 거리 측정기 카메라는 서로 교환할 수 있는 렌즈를 가지고 있었고, 각 렌즈는 거리 측정기와 뷰 측정기 연결을 필요로 했다.
거리 측정기 카메라는 하프프레임과 풀프레임 35mm, 롤필름(중형)으로 제작되었다.
기본 유형 > 동영상 카메라

동영상 카메라 또는 비디오 카메라는 일반적으로 초당 24프레임의 속도로 일련의 정적 이미지를 빠르게 연속적으로 기록한다는 점을 제외하고는 스틸 카메라와 유사하게 작동한다. 영상이 순서대로 결합되어 표시되면 움직임의 착각이 발생한다.:4
많은 이미지를 순차적으로 캡처하는 카메라는 유럽에서 무비 카메라 또는 비신 카메라로 알려져 있다. 단일 이미지를 위해 설계된 카메라는 스틸 카메라이다. 그러나 특수 효과 작업에서 움직이는 이미지를 캡처하는 데 스틸 카메라가 자주 사용되고 많은 최신 카메라가 스틸과 모션 녹화 모드 사이를 빠르게 전환할 수 있기 때문에 이러한 범주가 겹친다.
시네 카메라 또는 무비 카메라는 이미지 센서 또는 필름에 사진의 빠른 시퀀스를 촬영한다. 한 번에 하나의 스냅샷을 캡처하는 스틸 카메라와 달리 시네 카메라는 간헐적인 메커니즘을 사용하여 프레임이라고 불리는 일련의 이미지를 촬영한다.
프레임은 나중에 시네 프로젝터에서 프레임 속도(초당 프레임 수)라고 하는 특정 속도로 재생된다. 보는 동안, 사람의 눈과 뇌는 움직임의 환상을 만들기 위해 분리된 그림들을 병합한다. 최초의 시네 카메라는 1888년경에 만들어졌고 1890년까지 여러 종류가 제조되었다. 시네 카메라의 표준 필름 크기는 35mm 필름으로 빠르게 확립되었으며 디지털 시네마토그래피로 전환될 때까지 사용되었다. 다른 전문적인 표준 형식에는 70mm 필름과 16mm 필름이 포함되지만 아마추어 영화 제작자들은 디지털 형식으로 전환하기 전에 9.5mm 필름, 8mm 필름 또는 표준 8과 슈퍼 8을 사용했다.
시네 카메라의 크기와 복잡성은 카메라에 필요한 용도에 따라 크게 다르다. 일부 전문 장비는 매우 크고 무거워서 휴대할 수 없는 반면, 일부 아마추어 카메라는 한 손으로 조작하기에 매우 작고 가볍다.
전문가용 비디오 카메라
전문 비디오 카메라(텔레비전 카메라라고 함)는 전자 동영상을 만들기 위한 고급 장치이다(이전에 영상을 필름에 기록한 영화 카메라와는 대조적으로). 원래는 텔레비전 스튜디오에서 사용하기 위해 개발되었지만, 현재는 뮤직 비디오, 비디오 다이렉트 투 비디오 영화, 기업 및 교육용 비디오, 결혼 비디오 등에도 사용된다.
이 카메라들은 이전에 진공관과 나중에 전자 이미지 센서를 사용했다.
캠코더
캠코더는 비디오 카메라와 비디오 레코더를 결합한 전자 장치이다. 마케팅 자료는 "캠코더"라는 구어적인 용어를 사용할 수 있지만, 패키지와 설명서의 이름은 종종 "비디오 카메라 레코더"이다. 비디오를 녹화할 수 있는 대부분의 장치는 카메라 폰과 디지털 카메라이다. "캠코더"라는 용어는 비디오 캡처 및 녹화 기능이 있는 휴대용 자급식 장치를 설명하는 데 사용된다.
기본 유형 > 디지털 카메라

디지털 카메라는 디지털 이미지와 비디오를 인코딩하고 나중에 재생할 수 있도록 저장하는 카메라이다. 그들은 일반적으로 반도체 이미지 센서를 사용한다. 오늘날 판매되는 대부분의 카메라는 디지털이며, 휴대폰(카메라폰이라고 함)에서 차량에 이르기까지 다양한 장치에 통합되어 있다.
디지털 카메라와 필름 카메라는 광학 시스템을 공유하며, 일반적으로 가변 조리개 렌즈를 사용하여 빛을 촬영 장치에 초점을 맞춘다. 조리개와 셔터는 필름과 마찬가지로 이미저에 정확한 양의 빛을 허용하지만 이미지 픽업 장치는 화학 물질이 아닌 전자 장치이다. 그러나 필름 카메라와 달리 디지털 카메라는 캡처되거나 녹화된 직후 화면에 이미지를 표시하고 메모리에서 이미지를 저장 및 삭제할 수 있다. 대부분의 디지털 카메라는 소리와 함께 움직이는 비디오를 녹화할 수도 있다. 일부 디지털 카메라는 사진을 잘라내고 꿰매고 다른 기본 이미지 편집을 수행할 수 있다.
소비자들은 1990년대에 디지털 카메라를 채택했다. 전문 비디오 카메라는 2000년대에서 2010년대 사이에 디지털로 전환되었다. 마침내, 영화 카메라는 2010년대에 디지털로 전환되었다.
디지털 전자 장치를 사용하여 이미지를 캡처하고 저장하는 첫 번째 카메라는 1975년 코닥 엔지니어 스티븐 새슨에 의해 개발되었다. 그는 Fairchild Semiconductor가 제공하는 CCD(Charge-Coupled Device)를 사용했는데, CCD는 이미지를 캡처하기 위해 0.01 메가픽셀만 제공했다. Sasson은 CCD 장치를 영화 카메라 부품과 결합하여 흑백 이미지를 카세트 테이프에 저장하는 디지털 카메라를 만들었다.:442 그런 다음 카세트에서 이미지를 읽고 TV 모니터로 보았다.:225 나중에, 카세트 테이프는 플래시 메모리로 대체되었다.
1986년, 일본 회사 니콘은 아날로그 녹화 전자 일안 반사 카메라인 니콘 SVC를 출시했다.
최초의 풀프레임 디지털 SLR 카메라는 2000년부터 2002년까지 일본에서 개발되었다: 펜탁스의 MZ-D, 콘탁스의 일본 R6D 팀의 N 디지털, 그리고 캐논의 EOS-1D. 2000년대 들어, 풀프레임 DSLR은 전문가용 사진기의 지배적인 카메라 유형이 되었다.
대부분의 디지털 카메라에서는 LCD(액정 디스플레이)를 통해 사용자가 녹화할 장면과 ISO 속도, 노출 및 셔터 속도와 같은 설정을 볼 수 있다.:12:6–7
카메라 폰
2000년, 샤프는 일본에서 세계 최초의 디지털 카메라 폰인 J-SH04 J-Phone을 선보였다. 2000년대 중반까지, 고급 휴대전화는 통합 디지털 카메라를 가지고 있었고, 2010년대 초까지, 거의 모든 스마트폰은 통합 디지털 카메라를 가지고 있었다.
구조

사진기는 가시광선의 빛과 함께 또는 전자기 스펙트럼의 다른 부분들과 함께 동작한다. 카메라는 빛을 받아들이는 집광부(렌즈)와 받아들인 빛을 이미지로 담는 촬상부(바디), 그리고 여러 가지 상태를 조절하는 부품(셔터, 조리개 등)들로 이루어져 있다.
구조 > 집광부(렌즈)

집광부는 빛을 받아 들여 촬상부에 상이 맺히게 하는 역할을 한다. 바늘구멍 사진기처럼 단순한 작은 구멍에서부터 여러 종류의 다중 렌즈를 이용하는 복잡한 것까지 다양한 방식이 있다. 일반적인 사진기의 집광부는 렌즈와 조리개로 이루어져 있으며 명료한 상을 얻기 위해 렌즈의 거리를 조절하는 장치가 부착되어 있다. 집광부는 일반적으로 사진 렌즈라 부르기도 한다.
구조 > 촬상부(바디)

촬상부는 집광부로부터 들어온 빛에 의해 생긴 상이 맺히는 부분이다.
필름 카메라는 이 촬상부에 감광성이 있는 필름을 놓아 촬상하고 이를 현상 및 인화하여 사진을 만든다.
디지털 카메라는 촬상부에 빛의 신호를 전기신호로 바꾸는 장치 (CMOS, CCD 등)를 놓아, 전기신호로 바뀐 디지털 이미지를 여러 형식의 이미지 파일로 저장매체에 저장한다.
구조 > 조절장치

카메라에는 원하는 이미지를 얻기 위한 여러 종류의 조절장치가 부착되어 있다. 집광부의 구멍크기를 조절하는 조리개와 빛을 받아들이거나 차단하는 셔터 등이 대표적이다. 밝은 곳에서는 조리개를 좁혀 빛의 양을 줄이고 어두운 곳에서는 조리개를 열어 빛의 양을 늘리며 셔터 스피드의 조절로 적당한 촬상이 가능하다. 셔터의 속도를 빠르게 하면 운동선수의 빠른 움직임을 정지화면으로 촬영할 수 있다. 그 밖에 어두운 곳에서 촬영하기 위한 플래시, 촬영할 대상을 미리 살피는 뷰파인더와 같은 장치가 기본적인 조절장치이다. 이 외에도 연속촬영기능 파노라마 촬영기능 등을 제공하기도 한다.
종류

바늘구멍 사진기
일안 반사식 카메라 (single-lens reflex camera)
이안 반사식 카메라 (twin-lens reflex camera)
거리계연동카메라 (range finder camera)
디지털 카메라
비디오 카메라 (video camera)
무비 카메라 (movie camera)
뷰 카메라
파노라마 사진기 (panorama camera)
같이 보기

사진
감광 속도
자동 초점
시네마토그래프
휴대 전화
최초의 사진
최초의 컬러 사진. 1861년 제임스 클러크 맥스웰이 토머스 서튼의 도움을 받아 촬영하였다.
ISO 100에서 f/11의 조리개에서 1/200의 노출을 보여주는 휴대용 디지털 광도계. 광센서는 흰색 확산 반구 아래 맨 위에 있다.
니콘 D200 전면(일명)
초점 조절을 위한 벨로우즈가 있는 19세기 스튜디오 카메라
하셀블라드 503
트윈 렌즈 반사식 카메라
폴라로이드 636 클로즈업 즉석카메라(인스턴트카메라)
2016년 미녹스 C 8
No.2C 브라우니 카메라, 모델 A - 1
접이식 카메라
거리 측정기 카메라, 라이카, 1936년
디지털 영화 카메라 아리 알렉사
소니 HDR-HC1E, HDV 캠코더
분리(해체)된 디지털 카메라
카메라가 내장된 스마트폰
일안 반사식 카메라의 구조
디지털 카메라의 구조
카메라 렌즈
미도우 시스토

| 메도 시스토 Meadow Sisto |
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출생: 1972년 9월 30일 그래스밸리
성별: 여성
국적: 미국
직업: 배우
메도 시스토(Meadow Sisto, 영어 발음: /ˈmɛdoʊ/, 1972년 9월 30일 ~ )는 미국의 배우이다.
그래스밸리에서 태어났다.
영화

인 메모리 오브 마이 파더 (2005년)
테드 번디 (2002년)
돈스 플럼 (2001년)
더 이상 참을 수 없어 (1998년)
라스트 타임 (1997년)
캡틴 론 (1992년)
장양수 홍패

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 대한민국의 국보

종목: 국보 (구)제181호  (1975년 10월 13일 지정)
수량: 1축
시대: 고려시대
소유: 울진장씨대종회
위치
월계서원월계서원(대한민국)
주소: 경상북도 울진군 울진읍 고성3길 31-68 (고성리)
좌표: 북위 37° 00′ 03″ 동경 129° 22′ 56″﻿ / ﻿북위 37.00083°  동경 129.38222° ﻿ / 37.00083; 129.38222
정보: 국가유산청 국가유산포털 정보
장양수 홍패(張良守 紅牌)는 고려 희종 원년(1205)에 진사시에 급제한 장양수에게 내린 교지이다. 크기는 가로 93.5cm, 세로 45.2cm로 황색 마지 두루마리에 쓰여져 있다. 1975년 10월 13일 대한민국의 국보 제181호로 지정되었다.
개요

고려 희종 원년(1205)에 진사시 병과에 급제한 장양수에게 내린 패지로써, 현존하는 한국 행정문서 중 가장 오래된 것이다. 내용은 장양수가 응시한 병과에 급제했다는 사실을 확인한 시험관 5명 왕규·임유(任濡)·최충헌·기홍수(奇洪壽)·최선(崔詵) 등의 관직과 성이 당시 주조를 이루던 중국의 소동파서체로 기록된 과거시험합격증서(규격 88cm 44cm)이다. 장양수는 고려 정종 때 삭방도 안렴사를 지낸 울진 장씨의 시조 장말익의 8세 손으로 추밀원부사, 전리판서(典理判書), 상호군위(上護軍位) 등의 벼슬을 지냈으며 나라에 많은 공적을 남겼다. 월계서원은 매계(梅溪) 장말익(張末翼)과 판서(判書) 장양수(張良守), 양현(兩賢)을 배향(配享)하고 있으며 매년 가을에 향내 사림(士林)이 제향하고 있다.
같이 보기

장양수
월계서원
참고 자료

장양수 홍패 - 국가유산청 국가유산포털
외재성 막 단백질

외재성 막 단백질(外在性膜蛋白質, 영어: peripheral membrane protein)은 관련된 생물학적 막에 일시적으로만 부착되는 막 단백질이다. 이들 단백질은 통합막 단백질에 부착되거나 지질 이중층의 주변 영역을 관통한다.
예를 들어, 많은 이온 채널과 막관통 수용체의 조절 단백질 소단위는 외재성 막 단백질로 정의될 수 있다. 통합 막 단백질과 달리 외재성 막 단백질은 단백질 정제과정에서 추출된 모든 단백질의 수용성 성분 또는 분획에 모이는 경향이 있다. GPI 앵커가 있는 단백질은 이 규칙의 예외이며 통합 막 단백질과 유사한 정제 특성을 가질 수 있다.
생물학적 막에 대한 단백질의 가역적 부착은 다양한 메커니즘을 통해 세포 신호 및 기타 많은 중요한 세포 이벤트를 조절하는 것으로 나타났다. 예를 들어, 많은 효소와 생물학적 막 사이의 밀접한 연관은 그것들을 지질 기질과 가깝게 만들 수 있다. 막 결합(membrane binding)은 또한 많은 단백질 구조 도메인 내에서 재배열, 해리 또는 구조적 변화를 촉진하여 생물학적 활성을 활성화할 수 있다. 또한, 많은 단백질의 위치는 상주하는 막의 내부 또는 외부 표면 또는 소엽에 국한된다. 이것은 적절한 단백질-단백질 상호작용의 가능성을 증가시켜 다중 단백질 복합체의 조립을 용이하게 한다.
단일 주제 막 단백질과 세포막 사이의 다양한 유형의 상호 작용에 대한 도식적 그림이다. 설명은 각각 다음과 같다.

1. 막 평면에 평행한 양친매성 α-나선 (평면 내 막 나선)에 의한 상호 작용.2. 소수성 루프에 의한 상호 작용.3. a에 의한 상호 작용 공유 결합된 막 지질(지질화).4. 막 지질과의 정전기 또는 이온 상호작용 (예시: 칼슘 이온).
지질 이중층과의 결합

외재성 막 단백질은 다른 단백질과 상호작용하거나 지질 이중층과 직접 상호작용할 수 있다. 후자의 경우, 그들은 양친매성 단백질로 알려져 있다. G-단백질 및 특정 단백질 키나아제와 같은 일부 단백질은 막횡단 단백질 및 지질 이중층과 동시에 상호작용한다. 일부 폴리펩티드 호르몬, 항균 펩티드 및 신경독은 세포 표면 수용체 표적을 찾아 상호작용하기 전에 막 표면에 축적되며, 이는 그 자체가 외재성 막 단백질일 수 있다.
세포 표면 막을 형성하는 인지질 이중층은 친수성의 두 영역 사이에 끼워진 소수성 내부 코어 영역으로 구성된다. 하나는 내부 표면에, 다른 하나는 외부 표면에 있다. 세포막). 모델 인지질 이중층의 내부 및 외부 표면 또는 계면 영역은 약 8 ~ 10Å의 두께를 갖는 것으로 나타났지만, 이는 다량의 강글리오사이드 또는 지질다당류를 포함하는 생물학적 막에서 더 넓을 수 있다. 전형적인 생물학적 막의 소수성 내부 코어 영역은 SAXS(Small angle X-ray scattering)에 의해 추정되는 약 27 내지 32 Å의 두께를 가질 수 있다. 소수성 내부 코어와 친수성 계면 영역 사이의 경계 영역은 약 3Å로 매우 좁다(성분 화학 그룹에 대한 설명은 지질 이중층 문서 참조). 소수성 코어 영역에서 바깥쪽으로 이동하고 계면 친수성 영역으로 이동하면 물의 유효 농도가 이 경계층을 가로질러 거의 0에서 약 2M의 농도로 빠르게 변한다. 인지질 이중층 내의 인산염 그룹은 물로 완전히 수화되거나 포화되어 소수성 코어 영역의 경계 외부에서 약 5 Å에 위치한다.
일부 수용성 단백질은 지질 이중층과 비가역적으로 결합하여 막횡단 알파-나선 또는 베타-배럴 채널을 형성할 수 있다. 이러한 변형은 colicin A, alpha-hemolysin 등과 같은 기공 형성 독소에서 발생한다. 그들은 또한 BcL-2 유사 단백질, 일부 양친매성 항균 펩타이드 및 특정 아넥신에서 발생할 수 있다. 이러한 단백질은 구조적 상태 중 하나가 수용성이거나 막과 느슨하게 결합되어 있기 때문에 일반적으로 외재성로 설명된다.
막 결합 메커니즘

단백질과 지질 이중층의 결합은 단백질의 3차 구조 내에서 상당한 변화를 수반할 수 있다. 여기에는 이전에 펼쳐진 단백질 구조 영역의 접힘 또는 접힘의 재배열 또는 단백질의 막 관련 부분의 재 접힘이 포함될 수 있다. 또한 단백질 4차 구조 또는 올리고머 복합체의 형성 또는 해리, 이온, 리간드, 조절 지질의 특이적 결합이 포함될 수 있다.
전형적인 양친매성 단백질은 생물학적 기능을 수행하기 위해 지질 이중층과 강하게 상호작용해야 한다. 여기에는 지질 및 기타 소수성 물질의 효소 처리, 막 고정, 서로 다른 세포막 사이의 작은 비극성 화합물의 결합 및 전달이 포함된다. 이러한 단백질은 이중층과 단백질 표면의 노출된 비극성 잔기 사이의 소수성 상호작용, 조절 지질과의 특정 비공유 결합 상호작용 또는 공유 결합 지질 앵커에 대한 부착을 통해 이중층에 고정될 수 있다.
많은 외재성 단백질의 막 결합 친화도는 이들이 결합된 막의 특정 지질 조성에 의존하는 것으로 나타났다.
막 결합 메커니즘 > 비특이적 소수성 결합

양친매성 단백질(amphitronic protein)은 다양한 소수성 앵커 구조를 통해 지질 이중층과 연결된다. 양친매성 α-나선, 노출된 비극성 루프, 번역 후 아실화 또는 지질화된 아미노산 잔기, 또는 포스파티딜이노시톨 포스페이트와 같은 특이적으로 결합된 조절 지질의 아실 사슬과 같은 . 소수성 상호 작용은 천연 소수성 앵커가 존재하는 경우 MARCKS 단백질 또는 히스타토필린의 다염기성 도메인과 같은 높은 양이온성 펩타이드 및 단백질에 대해서도 중요한 것으로 나타났다.
막 결합 메커니즘 > 지질 고정 단백질

지질 고정 단백질(Covalently bound lipid anchors)은 팔미 토일화, 미리스토일화 또는 프레닐화를 통해 세포막의 세포질 측면에 있는 서로 다른 지방산 아실 사슬에 공유적으로 부착된다. 세포막의 소포체 표면에서 지질 고정 단백질은 지질 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI) 및 콜레스테롤에 공유적으로 부착된다. 아실화 잔기의 사용을 통한 막과의 단백질 결합은 가역과정이다. 아실 사슬은 막에서 해리된 후 단백질의 소수성 결합 주머니에 묻힐 수 있기 때문이다. 이 과정은 G 단백질의 베타 소단위 내에서 발생한다. 아마도 구조적 유연성에 대한 이러한 추가 필요성 때문에 지질 앵커는 일반적으로 단백질 결정학 연구에 의해 잘 해결되지 않는 단백질 3차 구조의 매우 유연한 세그먼트에 결합된다.
막 결합 메커니즘 > 특정 단백질-지질 결합

일부 세포질 단백질은 주어진 막 내에서 발견되는 특정 유형의 지질을 인식하여 다른 세포막으로 모집된다. 특정 지질에 대한 단백질의 결합은 단백질 내에서 발생하고 이들이 결합하는 지질의 지질 헤드 그룹에 대한 특정 결합 포켓을 갖는 특정 막 표적화 구조 도메인을 통해 발생한다. 이것은 전형적인 생화학적 단백질- 리간드 상호작용이며 분자간 수소결합, 반데르발스 상호작용 및 단백질과 지질 리간드 사이의 소수성 상호 작용의 형성에 의해 안정화된다. 이러한 복합체는 또한 칼슘 이온(Ca 2+)을 통해 단백질의 아스파르테이트 또는 글루타메이트 잔기와 지질 인산염 사이의 이온성 다리 형성에 의해 안정화된다. 이러한 이온성 다리는 이온(Ca 2+와 같은)이 지질 결합 이전에 용액에서 단백질에 이미 결합되어 있을 때 발생할 수 있고 안정적이다. 이온성 다리의 형성은 단백질 C2 유형 도메인과 아넥신 사이의 단백질-지질 상호작용에서 볼 수 있다. .
막 결합 메커니즘 > 단백질-지질 정전기적 상호작용

양전하를 띤 단백질은 비특이적 정전기적 상호작용에 의해 음전하를 띤 막에 끌리게 된다. 그러나 모든 외재성 펩타이드와 단백질이 양이온은 아니며 막의 특정 면만 음전하를 띠고 있다. 여기에는 원형질막의 세포질 측, 외부 세균막 및 미토콘드리아 막의 외부 전단지가 포함된다. 따라서 정전기적 상호작용은 사이토크롬 c와 같은 전자 운반체의 막 표적화, 카리브도 톡신과 같은 양이온성 독소 및 일부 PH 도메인, C1 도메인 및 C2 도메인과 같은 특정 막 표적화 도메인에서 중요한 역할을 한다.
정전기적 상호 작용(Electrostatic interaction)은 용액의 이온 강도에 크게 의존한다. 이러한 상호 작용은 생리학적 이온 강도(0.14M NaCl)에서 상대적으로 약한다. 시토크롬 c, 카리브도 톡신 또는 히사토 필린과 같은 작은 양이온성 단백질의 경우 ~3~4kcal/mol이다.
막의 공간적 위치

막에 있는 많은 양친매성 단백질 및 펩티드의 방향 및 침투 깊이는 부위 지향 스핀 라벨링, 화학적 라벨링, 단백질 돌연변이의 막 결합 친화도 측정, 형광 분광법, 용액 또는 고체 상태를 사용하여 연구된다. NMR 분광법, ATR FTIR 분광법, X선 또는 중성자 회절, 및 계산 방법.
단백질의 두 가지 별개의 막 결합 모드가 확인되었다. 일반적인 수용성 단백질에는 노출된 비극성 잔류물이나 기타 소수성 앵커가 없다. 따라서, 그들은 완전히 수용액에 남아있고 에너지적으로 비용이 많이 드는 지질 이중층으로 침투하지 않다. 이러한 단백질은 이중층과 정전기적으로만 상호 작용한다. 예를 들어 리보뉴클레아제 및 폴리-리신은 이 모드에서 막과 상호 작용한다. 그러나, 전형적인 양친매성 단백질은 계면 영역을 관통하여 막의 탄화수소 내부에 도달하는 다양한 소수성 앵커를 갖는다. 이러한 단백질은 지질 이중층을 "변형"하여 지질 유체-겔 전이 온도를 감소시킨다. 결합은 일반적으로 강한 발열 반응이다. 멤브레인과 양친매성 α-나선의 결합도 유사하게 발생한다. 비극성 잔기 또는 지질 앵커가 있는 본질적으로 구조화되지 않거나 전개 되지 않은 펩티드는 특히 이러한 펩티드가 양이온성이고 음으로 하전된 막과 상호작용할 때 막의 계면 영역을 관통하여 탄화수소 코어에 도달할 수 있다.
분류 > 효소

외재성 효소는 지질(포스포리파제 및 콜레스테롤 산화효소), 세포벽 올리고당(글리코실 트랜스퍼라제 및 트랜스글리코시다제) 또는 단백질(신호 펩티다제 및 팔미토일 단백질 티오에스테라제)과 같은 다양한 막 구성요소의 대사에 참여한다. 리파아제는 또한 물에서 미셀 또는 비극성 방울을 형성하는 지질을 소화할 수 있다.
| 수업 | 기능 | 생리학 | 구조 |
| --- | --- | --- | --- |
| 알파/베타 가수분해효소 접힘 | 화학 결합의 가수분해를 촉매한다. | 박테리아, 곰팡이, 위 및 췌장 리파아제, 팔미토일 단백질 티오에스테라아제, 큐티나아제 및 콜린에스테라아제 포함 |  |
| 포스포리파제 A2 (분비 및 세포질) | 인지질의 sn-2 지방산 결합의 가수분해 . | 지질 소화, 막 파괴 및 지질 신호 전달 . |  |
| 포스포리파제 C | 포스파티딜 이노시톨인 PIP2를 2개의 두 번째 메시지인 이노시톨 트리포스페이트 및 디아실글리세롤 로 가수분해한다. | 지질 신호 |  |
| 콜레스테롤 산화효소 | 콜레스테롤을 cholest -4-en-3-one으로 산화 및 이성질화한다. | 박테리아 병인에 사용되는 콜레스테롤의 세포막을 고갈시킨다. |  |
| 카로티노이드 옥시게나제 | 카로티노이드를 절단한다. | 카로티노이드는 식물과 동물 모두에서 호르몬 (인간의 비타민 A 포함), 색소, 향료, 꽃 향기 및 방어 화합물로 기능한다. |  |
| 리폭시게나제 | 고도불포화 지방산의 이산 소화를 촉매하는 철 함유 효소. | 동물에서 리폭시게나제는 류코트리엔으로 알려진 염증 매개체의 합성에 관여한다. |  |
| 알파 독소 | Phospholipase C와 유사하게 세포막에서 인지질을 절단한다. | 박테리아 병인, 특히 Clostridium perfringens . |  |
| 스핑고미엘리나제 C | 포스포디에스테라아제는 포스포디에스테르 결합을 절단한다. | 스핑고미엘린과 같은 지질 처리. |  |
| 글리코실 트랜스퍼라제: MurG 및 트랜스글리코시다제 | 활성화된 공여체 분자에서 특정 수용체 분자로 당 부분의 이동을 촉매하여 글리코시드 결합을 형성한다. | 이당류, 올리고당 류 및 다당류 (당접합체)의 생합성 MurG는 세균성 펩티도글리칸 생합성에 관여한다. |  |
| 페로킬라타제 | 프로토포르피린 IX를 헴으로 변환한다. | 포르피린 대사에 관여하는 프로토포르피린은 달걀 껍질을 강화하는 데 사용된다. |  |
| 근튜불린 관련 단백질군 | PtdIns3P 및 PtdIns(3,5)P2를 탈인산화하는 지질 포스파타제 . | 근육 세포 분화에 필요하다. |  |
| 디하이드로오로테이트 탈수소효소 | 디하이드로오로테이트(DHO)를 오로테이트로 산화 . | 원핵 및 진핵 세포에서 피리미딘 뉴클레오티드의 생합성. |  |
| 글리콜산 산화효소 | α- 하이드록시산이 상응하는 α- 케토산으로 산화 되는 것을 촉매한다. | 녹색 식물에서 효소는 광호흡에 참여한다. 동물에서 효소는 옥살산 염 생산에 참여한다. |  |
분류 > 막 표적화 도메인("지질 클램프")

막 표적화 도메인(membrane-targeting domain)은 막에 내장된 지질 리간드의 헤드 그룹과 특이적으로 연관된다. 이러한 지질 리간드는 서로 다른 유형의 생물학적 막에 다양한 농도로 존재한다. 예를 들어, PtdIns3P는 초기 엔도솜의 막에서 주로 발견되고, 후기 엔도솜에서는 PtdIns(3,5)P2, 골지체에서는PtdIns4P이다. 따라서 각 도메인은 특정 멤브레인을 대상으로 한다.
C1 도메인은 디아실글리세롤과 포르볼에스테르에 결합한다.
C2 도메인은 포스파티딜세린, 포스파티딜콜린 또는 PtdIns(3,4)P2 또는 PtdIns(4,5)P2에 결합한다.
Pleckstrin 상동성 도메인, PX 도메인 및 Tubby 도메인은 서로 다른 포스포이노시티드에 결합한다.
FYVE 도메인은 PtdIns3P에 대해 더 구체적이다.
ETH 도메인은 PtdIns(3,4)P2 또는 PtdIns(4,5)P2에 결합한다.
ANTH 도메인은 PtdIns(4,5)P2에 결합한다.
ERM(ezrin/radixin/moesin) 계열의 단백질은 PtdIns(4,5)P2에 결합한다.
다른 포스포이노시티드 결합 단백질에는 포스포티로신 결합 도메인과 특정 PDZ 도메인이 포함된다. PtdIns(4,5)P2를 바인딩한다.
혈액 응고 인자의 디스코이딘 도메인
ENTH, VHS 및 ANTH 도메인
분류 > 구조 도메인

구조 도메인(structural domain)은 막에 대한 다른 단백질의 부착을 매개한다. 멤브레인에 대한 결합은 annexin 또는 GLA 도메인에서와 같이 산성 단백질 잔기와 지질의 인산염 그룹 사이에 다리를 형성하는 칼슘 이온(Ca2+)에 의해 매개될 수 있다.
| 수업 | 기능 | 생리학 | 구조 |
| --- | --- | --- | --- |
| 별관 | 칼슘 의존성 세포내막/ 인지질 결합. | 기능에는 소포 트래피킹, 막 융합 및 이온 채널 형성이 포함된다. |  |
| 시냅신 I | 시냅스 소포를 덮고 여러 세포골격 요소에 결합한다. | 신경 전달 물질 방출 조절 기능. |  |
| 시누클레인 | 알 수 없는 세포 기능. | 원형질막의 안정성 및 회전율을 조절하는 역할을 하는 것으로 생각된다. 파킨슨병과 알츠하이머병 모두와 관련이 있다. |  |
| 응고 시스템의 GLA 도메인 | 감마-카르복시글루타메이트 (GLA) 도메인은 칼슘 이온의 고친화도 결합을 담당한다. | 혈액 응고 캐스케이드에서 응고 인자의 기능에 관여한다. |  |
| 스펙트린 및 α-액 티닌 -2 | 여러 세포골격 및 미세섬유 단백질에서 발견된다. | 원형질막 완전성 및 세포골격 구조의 유지. |  |
분류 > 작은 소수성 분자의 운반체

이러한 외재성 단백질은 서로 다른 유형의 세포막 사이 또는 막과 세포질 단백질 복합체 사이에서 비극성 화합물의 운반체 역할을 한다. 수송된 물질은 포스파티딜이노시톨, 토코페롤, 강글리오사이드, 당지질, 스테롤 유도체, 레티놀, 지방산, 물, 거대분자, 적혈구, 인지질 및 뉴클레오티드이다. 이하의 내용은 영문 위키를 그대로 기술한다.
Glycolipid transfer proteins
Lipocalins including retinol binding proteins and fatty acid-binding proteins
Polyisoprenoid-binding protein, such as YceI protein domain
Ganglioside GM2 activator proteins
CRAL-TRIO domain (α-Tocopherol and phosphatidylinositol sec14p transfer proteins)
Sterol carrier proteins
Phosphatidylinositol transfer proteins and STAR domains
Oxysterol-binding protein
분류 > 전자 캐리어

이 단백질은 전자 수송 사슬에 관여한다. 여기에는 시토크롬 c, 쿠프레독신, 높은 잠재성 철 단백질, 아드레노독신 환원효소, 일부 플라보단백질 등이 포함된다.
분류 > 폴리펩티드 호르몬, 독소 및 항균 펩티드

많은 호르몬, 독소, 억제제 또는 항균성 펩티드가 막횡단 단백질 복합체와 특이적으로 상호작용한다. 그들은 또한 단백질 표적에 결합하기 전에 지질 이중층 표면에 축적될 수 있다. 이러한 폴리펩티드 리간드는 종종 양전하를 띠고 음이온성 막과 정전기적으로 상호작용한다.
일부 수용성 단백질과 펩티드는 또한 막횡단 채널을 형성할 수 있다. 그들은 일반적으로 올리고머화(oligomerization), 상당한 구조적 변화(conformational changes)를 겪으며, 막과 비가역적으로 결합한다. 그러한 막횡단 채널 중 하나인 α-헤모리신의 3D 구조가 결정되었다. 다른 경우에, 실험 구조는 주변에서 지질 이중층과 상호작용하는 수용성 형태를 나타내지만, 채널 형성 펩티드의 일부는 다소 소수성이므로 유기 용매 또는 미셀의 존재하에서 NMR 분광법에 의해 연구되었다.
| 수업 | 단백질 | 생리학 |
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| 독 독소 |  전갈 독  뱀독  코노톡신  포네라톡신 (곤충) | 잘 알려진 종류의 생물독소에는 신경독, 세포 독, 헤모톡신 및 괴사 독소가 있다. 생물독소는 포식(뱀, 전갈의 독소)과 방어(꿀벌 및 개미 독소)의 두 가지 주요 기능이 있다. |
| 말미잘 독소 |  말미잘 나트륨 채널 억제 독소  신경독 III  세포용해소 | 나트륨 및 칼륨 채널의 억제와 막 기공 형성은 알려진 40종 이상의 말미잘 펩타이드 독소의 주요 작용이다. 말미잘은 육식 동물이며 포식과 방어에 독소를 사용한다. 말미잘 독소는 가장 독성이 강한 유기인산염 화학무기와 유사한 독성을 가지고 있다. |
| 박테리아 독소 |  퍼프린골리신 O  보툴리눔 독소 B  열안정성 장독소 B  δ- 내독소  마이크로신과 같은 박테리오신  니신과 같은 란티바이오틱 펩타이드  그라미시딘 S | 미생물 독소는 다양한 병원성 박테리아의 주요 독성 인자이다. 일부 독소는 세포막을 용해시키는 기공 형성 독소이다. 다른 독소는 단백질 합성을 억제하거나 2차 메신저 경로를 활성화하여 다양한 세포 기능을 유지하는 데 중요한 신호 전달 경로에 극적인 변화를 일으킨다. 여러 박테리아 독소는 초항원으로 작용하고 면역 체계를과도하게 확장시키는 대규모 T 세포 증식을 일으켜 면역 체계에 직접 작용할 수 있다. 보툴리눔 독소는 신경 분비 소포가 신경 시냅스 원형질막과 도킹/융합하는 것을 방지하여 신경 전달 물질 방출을 억제하는 신경 독소이다. |
| 곰팡이 독소 |  순환 리포펩티드 항생제  서팩틴과 답토 마이신  펩타이볼  | 이들 펩타이드는 특이한 아미노산인 α-아미노이소부티르산의 존재를 특징으로 하며, 멤브레인 채널 형성 활성으로 인해 항생 및 항진균 특성을 나타낸다. |
| 항균 펩타이드 |  HP 펩타이드  사포신 B와 NK-라이신  락토페리신 B  마가이닌, 플루로 시딘 | 항균 펩타이드가 박테리아를 죽이는 작용 방식은 다양하며 세포막 파괴, 대사 방해, 세포질 성분 표적화를 포함한다. 많은 기존의 항생제와 대조적으로 이 펩타이드는 정균성(bacteriostatic) 대신 살균성인 것으로 보이다. |
| 방어기제 |  곤충 방어소  Cyclotides 및 티오닌을 포함한 식물 방어소 | Defensin은 일종의 항균성 펩타이드이다. 미생물 침입에 대한 거의 모든 타고난 숙주 방어의 중요한 구성 요소이다. Defensin은 전기적 인력을 통해 미생물 세포막을 관통하고 막에 기공을 형성하여 유출을 허용하여 궁극적으로 미생물을 용해시킨다. |
| 신경 펩티드 |  타키키닌 펩타이드  | 이 단백질은 뉴런을 자극하고 행동 반응을 유발하며 강력한 혈관 확장제이며 다양한 유형의 평활근 수축을 담당한다. |
| 아폽토시스 조절제 |  Bcl-2 | Bcl-2 계열의 구성원은 미토콘드리아 외막 투과성을 관장한다. Bcl-2 자체는 림프구 및 신경 세포를 포함한 다양한 세포 유형에서 세포자멸사를 억제한다. |